Различают два главных вида специфичности ферментов: СУБСТРАТНУЮ СПЕЦИФИЧНОСТЬ и СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ.
Специфичность действия — это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.
Субстратная специфичность — это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента. Большинство ферментов высокоспецифично как к природе, так и к пути превращения субстрата. Специфичность к субстрату обусловлена комплементарностью структуры субстратсвязывающего центра фермента структуре субстрата.
Субстратсвязывающий участок по форме соответствует субстрату (геометрическое соответствие), более того, между аминокислотными остатками активного центра фермента и субстратом образуются специфические связи (гидрофобные, ионные и водородные), т. е. устанавливается электронное или химическое соответствие.
Связывание субстрата с активным центром фермента происходит многоточечно, с участием нескольких функциональных групп, которые далее могут участвовать в катализе.
Ферменты могут различаться по субстратной специфичности и обладать абсолютной специфичностью, т. е. действовать только на один субстрат и не взаимодействовать даже с очень близкими по строению молекулами (например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не действует на тиомочевину), или даже стереоспецифичностыо (когда фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером).
Некоторые ферменты проявляют более широкую специфичность (групповая или относительная специфичность) и взаимодействуют со многими веществами, имеющими похожую структуру (протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в белках, липазы ускоряют расщепление эфирных связей в липидах.
Пример. Сериновые протеазы проявляют групповую специфичность к субстратам. Все они ускоряют гидролиз пептидных связей в белках, но, имея похожую структуру и каталитический механизм, различаются по субстратной специфичности.
Сравнительно недавно выявлена еще одна своеобразная черта в строении однокомпонентных ферментов: некоторые из них являются полифункциональными, т. е. обладают несколькими энзиматическими активностями, но всего лишь одной полипептидной цепью. Эта единая цепь при формировании третичной структуры образует несколько функционально и пространственно обособленных глобулярных участков — доменов, каждый из которых характеризуется своей каталитической активностью.
