Специфичность. 
Ферменты

Специфичность по отношению к реакции.

Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них, катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных продуктов.

• 1. В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме аммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие кретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой.
• 2. Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под влиянием этого фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота (СО2) и остаётся амин.
• 3. Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетонокислоту. Мы видим, что исходная аминокислота имеет радикал R, а образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота-радикал R'.

Итак, один и тот же субстрат подвергается разным превращениям под влиянием различных ферментов.

Специфичность по отношению к субстрату Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве. Абсолютная специфичность встречается редко. Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью может служить уреаза, катализирующая гидролиз мочевины.

H2N.

C=O + H2O = CO2 + 2NH3 (1).

H2N/ вода углекислота аммиак мочевина Долгое время считалось, что мочевина является единственным субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника мочевины? оксимочевину, отличающуюся наличием в молекуле одного атома кислорода.

HOHN.

C=O.

H2N/.

Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины.

Таким образом, понятие «абсолютная специфичность» является, в известной мере, относительным.

Групповая специфичность Она характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например, три разных фермента, действующие на аминокислоты. Все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

4. Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение.

Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-аргимназа разлагает L-аргитнин на L-орнитин и мочевину, но не действует на аргинин. Известным примером служит d и L-специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность также может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси-глицил-L-фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd-фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлагает метиловый эфир L-миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чем его Аd-изомер.