Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние потребления этанола матерями на активность основных карбоксипептидаз у взрослого потомства

Дипломная: Влияние потребления этанола матерями на активность основных карбоксипептидаз у взрослого потомства
ДипломнаяПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Открытие в центральной нервной системе регуляторных пептидов, играющих важную роль в регуляции эмоционального и поведенческого статуса животных и человека, стимулировало появление новых направлений в. Неактивных высокомолекулярных белков-предшественников, которые активируются в результате ограниченного расщепления пептид-гидролазами. Биологически активные пептиды инактивируются также путем… Читать ещё >

Влияние потребления этанола матерями на активность основных карбоксипептидаз у взрослого потомства (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Нейропептиды и их обмен
    • 1. 2. Структура, свойства и функции основных карбоксипептидаз
      • 1. 2. 1. Карбоксипептидаза Н
      • 1. 2. 2. ФМСФ-ингибируемая карбоксипептидаза
      • 1. 2. 3. Карбоксипептидаза М
    • 1. 3. Влияние этанола на пептидэргические системы и ферменты обмена нейропептидов
    • 1. 4. Влияние пренатальной алкоголизации на организм потомства
  • 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Материал исследования
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Определение активности карбоксипептидазы Н
      • 2. 2. 2. Определение активности ФМСФ-ингибируемой карбоксипептидазы
      • 2. 2. 3. Определение активности карбоксипептидазы М
      • 2. 2. 4. Методика определения содержания белка
      • 2. 2. 5. Статистическая обработка результатов исследования
  • 3. Результаты исследования и их обсуждение
    • 3. 1. Влияние пренатальной алкоголизации на активность карбоксипептидазы Н
    • 3. 2. Влияние пренатальной алкоголизации на активность
  • ФМСФ-ингибируемой карбоксипептидазы
    • 3. 3. Влияние пренатальной алкоголизации на активность карбоксипептидазы М
  • Выводы
  • Приложение

В настоящее время перед современной медициной и биологией остро стоит проблема влияния этанола на нейрофизиологические и нейрохимические

процессы, происходящие при алкогольной зависимости.

В связи с этим среди приоритетных направлений научных исследований важное место занимают медико-биологичекие аспекты алкоголизма.

Открытие в центральной нервной системе регуляторных пептидов, играющих важную роль в регуляции эмоционального и поведенческого статуса животных и человека, стимулировало появление новых направлений в

исследовании нейрохимических механизмов действия этанола и развития алкоголизма.

На современном этапе развития науки выяснено, что ряд регуляторных пептидов играет важную роль в этиологии и патогенезе алкоголизма. К ним

относятся АКТГ, пролактин, опиоидные пептиды: энкефалины, динорфин, α-неоэндорфин, β-эндорфин, а также нейротензин, вещество Р, ангиотензин и ряд

других [1−3, 5, 6, 31].

Уровень биологически активных пептидов, а, следовательно, и функциональное состояние организма определяется во многом ферментами, участвующими в их обмене [1, 16]. Нейропептиды синтезируются в виде

неактивных высокомолекулярных белков-предшественников, которые активируются в результате ограниченного расщепления пептид-гидролазами [10, 45]. Биологически активные пептиды инактивируются также путем

протеолитического расщепления [10, 45]. В конечных стадиях процессинга предшественников, приводящих к образованию активных форм пептидов, важная роль принадлежит экзопептидазам, отщепляющим остатки основных аминокислот с Nили С-конца полипептидной цепи [1, 12, 26, 42]. Физико;

химические и каталитические свойства ряда ферментов изучены хорошо. Но многие аспекты проявления их биологической активности при различных патологических состояниях организма требуют дополнительного изучения.

Анализ литературных данных по экспериментальному изучению влияния пренатальной алкоголизации на организм потомства показывает, что эти сведения носят в основном эпизодический характер.

Исходя из вышесказанного, целью настоящей работы является исследование влияния потребления этанола матерями на активность основных карбоксипептидазы Н, ФМСФ-ингибируемой карбоксипептидазы и карбоксипептидазы М у взрослого потомства.

Полученные в работе результаты представляют интерес для понимания нейрофизиологических и нейрохимических механизмов пренатального воздействия этанола на активность основных карбоксипептидаз у взрослого

потомства, и могут быть использованы при разработке новых, более эффективных средств ослабления токсических пренатальных эффектов этанола на потомство.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. В. Пептидгидролазы нервной системы и их биологические функции // Ереван: Анастан, 1989.
  2. Н. А. Нейрогормоны и алкоголизм // Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1989. № 5. С. 85−90.
  3. И. П., Балашов А. М., Коган Б. М., Панченко Л. Ф. Роль опиатной системы в механизмах формирования алкогольной зависимости // Вопр. наркол. 1989. № 3. С. 3−11.
  4. И. П., Каменская М. А. // Итоги науки и техники. Сер. «Физиология человека и животных». т. 34. Нейропептиды в синаптической передаче. М.: ВНИТИ, 1988. с. 108.
  5. И. П., Каразева Е. П. Нейропептиды // Нейрохимия / Под. ред. Ашмарина И. П. И Стукалова П. В. М.: Инст. биомед. химии РАМН, 1996. С. 35−40.
  6. Ю. В., Ведерникова Н. Н. Нейрохимия и фармакология алкоголизма. М.: Медицина, 1985. 240 с.
  7. Н. Н., Майский А. И. Опиаты и эндогенные морфиноподобные пептиды: системный подход к оценке их роли в интеграции нервной и эндокринной регуляции в организме // Усп. совр. биол. 1981. 19, № 3. С.
  8. -382.
  9. А. Н., Генгин М. Т. Механизмы регуляции активности и биологическая роль карбоксипептидазы Н фермента процессинга
  10. нейропептидов // Биохимия. 1995. 60, № 12. С. 1953−1963. 43
  11. А. Н., Генгин М. Т., Никишин Н. Н. Очистка и физико-химические свойства растворимой карбоксипептидазы Н из серого вещества головного
  12. мозга кошки // Биохимия. 1992. 57, вып. 11. С. 1712−1719.
  13. А. Н., Генгин М. Т. Протеолитические ферменты: субклеточная локализация, свойства и участие в обмене нейропептидов // Биохимия.
  14. , № 5. С. 771−785.
  15. А. Н., Генгин М. Т., Салдаев Д. А., Щетинина Н. В. Распределение активности фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы
  16. в нервной ткани котов // Нейрохимия, 1997. 14, № 4.
  17. А. Н., Генгин М. Т. Свойства основных (отщепляющих остатки аргинина и лизина) карбоксипептидаз и их роль в функционировании
  18. биологически активных пептидов // Укр. биохим. журн. 1993. 65, № 1. С. 3−12.
  19. А. Н., Никишин Н. Н., Генгин М. Т. Множественность молекулярных форм растворимых карбоксипептидазо-В-подобных ферментов головного мозга кошки // Укр. биохим. журн. 1993. 65, № 4.
  20. С. 17−21.
  21. А. Н., Никишин Н. Н., Генгин М. Т. Частичная характеристика основной фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы
  22. из головного мозга кошки // Биохимия. 1995. 60, № 11. С. 1860−1866.
  23. О. А., Григорьянц О. О. Регуляция биосинтеза энкефалинов: биохимические и физиологические аспекты // Усп. совр. биол. 1989. 108, № 1. С. 109−124.
  24. О. А. Функциональная биохимия регуляторных пептидов. М.: Наука. 1993. 160 с.
  25. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990. 352 с. 44
  26. А. В., Белик Я. В., Полякова Н. М. Белки головного мозга и их обмен. Киев: Наукова думка, 1972. 316 с.
  27. Н. В., Вернигора А. Н., Генгин М. Т., Фирстова Н. В. Тканевое и региональное распределение активости фенилметилсульфонилфторид;
  28. ингибируемой карбоксипептидазы и других карбоксипептидаз у крыс // Укр. биохим. журн. 1997. 70, № 3. С. 23−28.
  30. Preliminary-Study Source / Neurotoxicology and Teratology. 1999. Vol. 21, Iss. 4. P. 415−425.
  31. Deddish P. A., Skidgel R. A., Erdos E. G. Enhanced Co2+ activation and inhibitor binding of carboxypeptidase M at low pH. Similarity to carboxypeptidase H
  32. (enkephalin convertase) // Biochem. J. 1989. 261, № 1. Р. 289−291.
  33. Desmazes N., Lockhart A., Lacroix H., Dusser D. J. Carboxypeptidase M-like enzyme modulates the noncholinergic bronchoconstrictor response in guinea pig // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. 1992. 7, № 5. Р. 477−484.
  34. Dragovic T., Schraufnagel D. E., Becker R. P., Sekosan M., Volta-Velis E. G., Erdos E. G. Carboxypeptidase M activity is increased in bronchoalveolear lavage in human lung disease // Am. J. Resp. Critical Care Medicine. 1995. 152, № 2.
  35. Р. 760−764.
  36. Fricker L. D. Activation and membrane binding of carboxypeptidase E // J. Cell Biochem. 1988. 38. Р. 279−289.
  37. Fricker L. D. Neuropeptide biosynthesis: focus on carboxypeptidase processing enzyme // Trends Neurosci. 1985. 8, № 5. Р. 210−214.
  38. Fricker L. D. Peptide processing exopeptidases: amino- and carboxypeptidases involved with peptide biosynthesis // Peptide biosynthesis and processing (Fricker L. D., ed.). CRC Press, Boca Raton, Florida, 1991. P. 199−230. 45
  39. Fricker L. D., Plummer T. H. Jr., Snyder S. H. Enkephalin convertase: potent, selective and irreversible inhibitors // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983.
  40. , № 3. Р. 994−1000.
  41. Fricker L. D., Reaves B. J., Das D., Dannies P. S. Comparison of the regulation of carboxypeptidase E and prolactin in CH4G1 cells, a rat pituitary cell line //
  42. Neuroendocrinology. 1990. 79, № 6. Р. 658−663
  43. Fricker L. D., Snyder S. H. Enkephalin convertase: purification and characterization of a specific enkephalin-synthesizing carboxypeptidase localized
  44. to adrenal chromaffin granules // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1982. 79. Р. 3886−3890.
  45. Fricker L. D., Supattapone S., Snyder S. H. Enkephalin convertase: a specific enkephalin synthesizing carboxypeptidase in adrenal chromaffin granules, brain
  46. and pituitary gland // Life Sci. 1982. V.31. Р. 1841−1844.
  47. Gainer H., Russel J. T., Loh Y. P. The enzymology and intracellular organization of peptide precursor processing: The secretory vesicle hypothesis //
  48. Neuroendocrinology. 1985. 40. Р. 171−184.
  49. Guest P. C., Ravazolla M., Davidson H. W., Orci L., Hutton J. C. Molecular heterogeneity and cellular localization of carboxypeptidase H in the islets of
  50. Langerhans // Endocrinology. 1991. 129, № 2. Р. 734−740. 33. Hermans R. H. M., Longo L. D., McGivern R. F. // Decreased Postnatal Testosterone and Corticosterone Concentrations in Rats Following Acute Intermittent Prenatal Hypoxia Without Alterations in Adult Male Sex Behavior Source / Neurotoxicology and Teratology. 1994. Vol. 16, Iss. 2. P. 201−206.
  51. Hook V. Y. H., Eiden L. E., Pruss R. M. Selective regulation of carboxypeptidase peptide hormone-processing enzyme during enkephalin biosynthesis in cultured
  52. bovine adrenomedullary chromaffin cells // J. Biol. Chem. 1985. 260, № 10. Р. 5991−5997. 46
  53. Krieger D. T. Brain peptides: what, where, and why? // Science. 1983. 222, № 4627. P. 971−985.
  54. Lowry O. H., Rosebrought N. J., Farr A. G., Randall R. J. Protein measurement with Folin phenol reagent // J. Biol.Chem. 1951. 193, № 1. Р. 265−275.
  55. McGivern R. F., Handa R. J., Raum W. J. // Ethanol Exposure During the Last Week of Gestation in the Rat Inhibition of the Prenatal Testosterone Surge in
  56. Males Without Long-Term Alterations in Sex Behavior Source / Neurotoxicology and Teratology. 1998. Vol. 20, Iss. 4. P. 483−490.
  57. N. S., Gold M. S. // Amer. J. Drug. Alcohol. Abuse. 1991. Vol. 17, № 1. P. 27−37.
  58. Nagae A., Deddish P. A., Becker R. P., Anderson C. H., Abe M., Tan F., Skidgel R. A., Erdos E. G. Carboxypeptidase M in brain and peripheral nerves // J.
  59. Neurochem. 1992. 59, № 6. Р. 2201−2212.
  60. Porcelli G., Raffaelli R., Sacchi A., Volpe A. R., Miani C. Localization and characterization of human salivary kininases // Agents Actions Suppl. 1992. 38
  61. (Pt 1). Р. 401−406.
  62. Skidgel R. A., Davis R. M., Tan F. Human carboxypeptidase M. Purification and characterization of a membrane-bound carboxypeptidase that cleaves peptide
  63. hormones // J. Biol. Chem. 1989. 264, № 4 Р. 2236−2241.
  64. Skidgel R. A., Erdos E. G. Cellular arboxypeptidases // Immunol. Rev. 1998. 161, № 2. Р. 129−141.
  65. Skidgel R. A., Johnson A. R., Erdos E. G. Hydrolysis of opioid hexapeptides by carboxypeptidase N. Presence of carboxypeptidase in cell membranes // Biochem. Pharmacol. 1984. 33, № 21. Р. 3471−3478.
  66. Skidgel R. A., McGwire G. B., Li X. Y. Membrane anchoring and release of carboxypeptidase M: implications for extracellular hydrolysis of peptide hormones
  67. // Immunopharmacology. 1996. 32, № 1−3. Р. 48−52. 47
  68. Steiner D. F. The biosynthesis of biologically active peptides: a perspective // Peptide Biosynthesis and Processing (Fricker L. D., ed.). CRC Press, Boca
  69. Raton, Florida, 1991. P. 1−16.
  70. S. M., Lynch D. R., Snyder S. (3H)guanidinoethylmerkaptosuccinic acid binding to tissue homogenates selective labeling of enkephalin convertase // J. Biol. Chem. 1984. 259, № 19. Р. 11 812−11 817.
  71. Supattapone S., Fricker L. D., Snyder S. H. Purification and characterization of membrane-bound enkephalin-forming carboxypeptidase, «enkephalin convertase» // J. Neurochem. 1984. 42, № 4. Р. 1017−1023.
  72. M. // Does Prenatal Stress Impair Coping and Regulation of Hypothalamic-Pituitary-Adrenal Axis Source / Neuroscience and Biobehavioral Reviews. 1997. Vol. 21, Iss. 1. P. 1−10.
  73. White J. D., Gall C. M., McKelvy J. F. Proenkephalin in processed in a projection specific manner in the rat central nervous system // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.
  74. Biol. Sci. 1986. 83, № 18. Р. 7099−7103.
  75. Yoshioka S., Fujiwara H., Yamada S., Nakayama T., Higuchi T., Inoue T., Mori T., Maeda M. Membrane-bound carboxypeptidase M is expressed on human ovarian
  76. follicles and corpora lutea of menstrual cycle and early pregnancy // Mol. Hum. Repr. 1998. 4, № 7. Р. 709−717
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!