Ферменты и коферменты

1 Ферменты и их строение

Наука, изучающая структуру, свойства и механизм действия ферментов, называется энзимологии, или ферментологии.

Принятые обозначения в энзимологии:

Е — фермент, энзим («еnzyme»)-биокатализатор;

S — субстрат — химическое соединение, которое превращается ферментом;

Р — продукт реакции, образовавшийся в результате ферментативной реакции

Значение ферментов: участвуют в реакциях синтеза, распада веществ, всасывания, переваривания, высвобождение энергии, обеспечивают координацию биохимических реакций, и метаболизма в целом. Нарушение синтеза, или активности ферментов приводит к нарушению метаболизма и возникновения болезней [4].

Ферменты распределяются по субклеточным структурам соответственно их функциям. А именно:

• в ядре содержатся ферменты метаболизма нуклеиновых кислот;

• во внутренней мембране митохондрий — ферменты дыхательной цепи;

• в матриксе митохондрий — ферменты ЦТК, окислительного декарбоксилирование α - кетокислот, β - окисление жирных кислот;

• в внеклеточного биомембран — мембранозависимых ферменты транслоказы, переносящих через мембрану ионы Na +, К +, глюкозу, аминокислоты и др.;

• в цитоплазме — ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот;

• в лизосомах — гидролазы.

В основном ферменты имеют белковую природу, за исключением м-РНК, которая тоже обладает ферментативной активностью (доказана работами Томаса Чека) [2].

Доказательства белковой природы:

• потеря активности при кипячении, действия В / С и R-лучей, УЗ, кислот, щелочей, тяжелых металлов;

• выделение в форме кристаллов;

• гидролиз до аминокислот;

• осаждение высаливания без потери каталитических свойств;

• высокая молекулярная масса, амфотерность, способность к электрофореза;

• искусственный синтез рибонуклеазы в 1969 году

Структура ферментов [5].

Ферменты являются простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот (Например, гидролазы). Сложные ферменты — из белкового компонента (апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорганической (металлы) и органической природы.

Последний в зависимости от степени связи с апоферментом называется простетической группой (прочно связан с апоферментом) или коферментом (слабо связан с апоферментом).

Изоферменты.

Почти все ферменты существуют в нескольких формах. Изоферменты — это семейство ферментов, которые отличаются по строению и физико-химическими свойствами, но катализируют одну реакцию. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует взаимопревращения лактата и пирувата [5].

Фермент ЛДГ содержит 4 субъединицы 2х-типов: субъединица Н выделена из сердечной мышцы (От Heart — сердце), субъединица М — с склетних мышц (Musculus — мышца). Субъединицы имеют свой генетический локус в разных органах. Соединения субъединиц происходит в различных отношениях, поэтому выделяют следующие фракции ЛДГ:

ЛДГ1: ЛДГ2: ЛДГ3: ЛДГ4: ЛДГ5:

(Н4) (Н3М) (Н2М2) (нм3) (М4)

ЛДГ1 синтезируется в сердечной мышце и мозга, ЛДГ5 — в склетних мышцах и печени.

Другие фракции — в других органах. Гиперферментемии свидетельствует о поражении клеток, поэтому повышение активности ЛДГ1 в крови наблюдается при поражении сердечной мышцы (инфаркт миокарда), а активности ЛДГ5 — при гепатитах и поражения скелетных мышц. То есть определение активности изоферментов позволяет выявить локализацию патологического процесса.