Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Биоэнергетические процессы у крупного рогатого скота в связи с продуктивностью и условиями питания

Диссертация: Биоэнергетические процессы у крупного рогатого скота в связи с продуктивностью и условиями питания
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Особый приоритет в связи с этим имеет выявленная нами высокодостоверная отрицательная корреляция креатинкиназной активности с уровнем макроэргических фосфатов (АТФ, АДФ и АМФ) в организме бычков. Значения коэффициентов корреляции, соответственно были равны для мышц — 0,93 — - 0,98 (р < 0,01), а для крови — 0,89 — - 0,91 (р < 0,02). Биологически значимая и математически достоверная обратная… Читать ещё >

Биоэнергетические процессы у крупного рогатого скота в связи с продуктивностью и условиями питания (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общие принципы образования и использования энергии в организме животных
    • 1. 2. Состояние дыхательной цепи в клетках
    • 1. 3. Факторы регуляции клеточной энергетики
    • 1. 4. Биохимические критерии, характеризующие состояние биоэнергетической системы в организме крупного рогатого скота
  • 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Состояние биоэнергетической системы у крупного рогатого скота в связи с уровнем их продуктивности
      • 3. 1. 1. Биоэнергетические критерии при оценке интенсивности роста и мясной продуктивности бычков
      • 3. 1. 2. Биоэнергетические процессы в организме коров при разном уровне молочной продуктивности

      3.2. Биоэнергетические процессы и их регуляция в связи с факторами питания у крупного рогатого скота ю2 3.2.1. Обмен энергии в организме у бычков в период интенсивного доращивания и откорма при разной распадаемости протеина корма

      3.2.2. Влияние различных форм небелкового азота в рационах на биоэнергетические процессы у растущих и откармливаемых бычков

      3.2.3. Влияние добавки кормового гидролизного сахара на использование питательных веществ рациона и биоэнергетические показатели крови у бычков — кастратов

      3.2.4. Оптимизация энергетического и углеводного питания при интенсивном выращивании и откорме бычков

      3.2.5. Влияние рационов с разным крахмалопротеиновым соотношением на биоэнергетические процессы и использование углеводов в организме растущих телок

      3.2.6. Биоэнергетический статус и продуктивность у коров в начале лактации при разном уровне обменной энергии в рационах

      3.2.7. Влияние рационов с разным соотношением распа-даемого и нераспадаемого протеина и легкоперева римых углеводов на биоэнергетические процессы в организме лактирующих коров

В реализации генетического потенциала животных необходимым элементом является биоэнергетическая система, которая обеспечивает процессы метаболизма необходимой энергией, чем определяет рост, развитие организма и продуктивность животных. Особенно интересны отдельные компоненты биоэнергетической системы, отражающие уровень тканевого энергетического обмена и устойчиво наследуемые. В частности, креатинфосфокиназная система является важнейшим биоэнергетическим механизмом переноса макроэргических фосфатов и представляет динамичную структуру, осуществляющую транспорт макроэргов внутри клетки от мест синтеза (митохондрии и компартменты цитоплазмы) к местам потребления (АТФазы) (Wallimann T. et al., 1998). Особенности её функционирования заключаются в необходимости обеспечить адекватный любому кровоснабжению энергетический обмен во всех тканях (Хитров Н.К., Пауков B.C., 1991). Другими словами, она должна быть открытой для воздействия внешних сигналов, лабильной, иметь различные механизмы регуляции и при этом оптимально функционировать. Это позволяет использовать определяющие интенсивность биосинтетических процессов критерии состояния креатинфосфокиназной системы для характеристики генотипа животного (Липская Т.Ю., 2001; Еримбетов К. Т. и др., 2005; Рослый И. М., Абрамов C.B., 2005). В практической работе одним из таких приёмов может быть выявление и использование биохимических тестов для раннего прогнозирования скорости роста, способности к формированию мышечной и жировой тканей и эффективности использования корма.

Одним из важнейших моментов в изучении биоэнергетики является установление метаболических взаимосвязей, которые отражают процессы трансформации основных органических соединений, поступающих в организм животного с питательными веществами рациона. Изучение этого вопроса позволит более детально познать взаимосвязи как внутриклеточных концентраций отдельных интермедиатов, так и уровней интегрирующих показателей, отражающих адекватный энергетический статус тканей и органов в процессе адаптации к различным факторам питания и, тем самым, построить цельную метаболическую схему превращений основных питательных веществ рациона в организме жвачных животных. Что касается сопряженности метаболических процессов в биоэнергетической системе целого организма, то для современного уровня развития динамической биохимии этот вопрос освещен крайне слабо (Oba М., Allen M.S., 2003; Галочкина В. П., 2006).

К наиболее важным регулирующим факторам биоэнергетической системы в организме крупного рогатого скота могут быть отнесены доступные для усвоения субстраты (аминокислоты, глюкоза, ЛЖК, высшие жирные кислоты и т. д.), образующиеся на этапах трансформации питательных веществ корма в преджелудках и кишечнике. Непрерывное функционирование органов, обеспечивающих молочную и мясную продуктивность животных, сопряжено с использованием энергии окисляемых субстратов. Например, при полном окислении глюкозы до воды и СОг чистый выход на одну её молекулу составляет 38 молекул АТФ, синтезированного из АДФ и неорганического фосфата. При этом две молекулы АТФ дает гликолиз, две — цикл Кребса и 34 образуются в ходе мембранного фосфорилирования. Вопросы регулирования субстратами тканевого энергетического обмена в последние годы стали актуальными и имеют важное значение для поиска и идентификации механизмов, обеспечивающих процессы формирования мясной и молочной продуктивности крупного рогатого скота (Boissen S., Versiegen M.W.A., 2000; Meijer A.J., Dubbelhuis P.F., 2004; Cheng S.W. et al., 2004; Du M. et al., 2007).

Несмотря на значительные успехи, достигнутые в области питания крупного рогатого скота, генетический потенциал мясной и молочной продукции, как показывает практика, реализуется недостаточно полно. В связи с этим возникает необходимость более детального изучения всех основных факторов, регулирующих продуктивные качества животных. Несомненно, что управление мясной и молочной продуктивностью невозможно без познания механизмов сопряжения биоэнергетических процессов и их регуляции. Последние обеспечивают энергией биосинтез компонентов мяса и молока у крупного рогатого скота в связи с условиями кормления, физиологическим состоянием, продуктивностью и возрастом. Механизмы же обеспечения энергией в форме АТФ и креа-тинфосфата биохимических и физиологических процессов в организме крупного рогатого скота, особенно биосинтеза компонентов продукции по сравнению с другими видами сельскохозяйственных животных изучены мало (De Lange C.F.M., Birkett S.H., 2005). Во многом непонятно, какие основные факторы создают комфортное состояние в организме жвачных животных, когда их физиологические процессы, биосинтез у них мясной и молочной продукции, а также условия кормления обеспечиваются наиболее эффективным с энергетической точки зрения типом метаболизма. Отчасти это объясняется сложностью общей структуры и взаимоотношений элементов комплекса метаболических путей, генерирующих соединения с макроэргическими связями. Частичное дублирование функций этих метаболических путей и относительное постоянство концентрации адениннуклеотидов, используемых в большом количестве, но не аккумулируемых в организме, серьёзно осложняет изучение биоэнергетических процессов (Решетов В.Б., Черепанов Г. Г., 2005; Lehnert S.A. et al., 2006).

Появление технической возможности комплексного определения концентрации ряда ключевых энергетических метаболитов и ферментов метаболических путей, обеспечивающих генерацию макроэргических соединений, позволило начать комплексное изучение состояния биоэнергетической системы организма крупного рогатого скота, включая адени-латную систему (Калачнюк Г. И. и др., 1997). Чаще встречаются исследования биоэнергетических систем у микроорганизмов (Кулаев И.С. и др., 2005).

Дальнейшие исследования биоэнергетических процессов и их регулирующих факторов на тканевом и органном уровне у жвачных животных должны быть направлены на разработку концепции использования энергии макроэргических связей на физиологические функции и биосинтез компонентов продукции (Мушкамбаров H.H., 1988; Ершов Ю. А., Мушкамбаров H.H., 1990; Решетов В. Б., 1998, 2003; Du М. et al., 2007).

Актуальность и научно-практическое значение результатов проведенных исследований связаны с возможностью разработки новых способов регулирования биоэнергетических процессов и биосинтеза компонентов мяса и молока у крупного рогатого скота с целью оптимальной реализации продуктивного потенциала животных, повышения биоконверсии энергии корма в животноводческую продукцию и улучшения её качества.

Работа выполнена в соответствии с планами научно — исследовательских работ ГНУ ВНИИ физиологии, биохимии и питания сельскохозяйственных животных и Всероссийского государственного НИИ животноводства.

Цель и задачи исследований. Целью исследования является изучение особенностей биоэнергетических процессов в организме крупного рогатого скота в связи с факторами питания и продуктивностью. Исследования были направлены на решение следующих основных задач:

• изучить состояние ферментативных систем, участвующих в метаболических путях и циклах, которые определяют интенсивность и направленность биоэнергетических процессов в организме крупного рогатого скота;

• изучить основные метаболические процессы генерации макроэр-гических соединений у коров, тёлок и выращиваемых на мясо бычков и их связь с продуктивностью и с факторами кормления;

• определить параметры биоэнергетической системы у крупного рогатого скота разного потенциала молочной и мясной продуктивности в разные возрастные периоды и в зависимости от условий питания;

• разработать биохимические критерии оценки общего биоэнергетического статуса у крупного рогатого скота на основе изучения состояния аденилатной, креатинфосфокиназной и лактатдегидро-геназной систем;

• на основании полученных экспериментальных данных разработать биохимические подходы к созданию практических способов повышения эффективности использования энергии корма при биосинтезе компонентов мяса и молока.

Научная новизна. Впервые изучено состояние общей биоэнергетической системы (комплекса аденилатной, креатинфосфокиназной и лактат-, малат-, глюкозо-6-фосфати глутаматдегидрогеназной систем) у крупного рогатого скота с разным уровнем мясной и молочной продуктивности.

Изучены отдельные компоненты аденилатной и лактатдегидроге-назной системвыявлены их связи с факторами кормления и роль в регуляции мясной и молочной продуктивностиустановлена интеграция и взаимообусловленность аэробных и анаэробных метаболических путей в организме крупного рогатого скота.

Определены показатели, характеризующие функциональное состояние и резервную емкость креатинфосфокиназной системы: {активность креатинкиназы) х [АДФ]/[АТФ] и активность креатинкиназы в мышечной ткани и кровипоказана их высокодостоверная корреляция с интенсивностью роста и накоплением мышечной массы. Рекомендованы также биохимические тесты для прижизненной оценки потенциала продуктивности бычков.

Предложен для использования в научных исследованиях индекс отношения активностей Н-изоформ, специфичной для сердечной мышцы к М-изоформам, специфичной для печени, лактатдегидрогеназы в крови в качестве биохимического теста для оценки аэробной или анаэробной направленности энергетических процессов.

Подтверждена возможность повышения уровня и эффективности использования энергии макроэргических связей на биосинтез компонентов продукции за счет лучшей обеспеченности метаболических процессов в организме растущих бычков и лактирующих коров аминокислотами и глюкозой в результате применения кормов с разной распадаемо-стью в рубце протеина и крахмала.

Практическая значимость и реализация результатов работы. Представленные в работе данные о механизмах сопряжения биоэнергетических систем и их регуляции, обеспечивающих энергией макроэргических связей биосинтез компонентов мяса и молока у крупного рогатого скота, будут использованы для совершенствования первичной модели мониторинга биохимических параметров и физиологического гомеостаза в организме животных.

Исследования особенностей биоэнергетических процессов и формирования мясной и молочной продуктивности у молодняка крупного рогатого скота и коров направлены на решение практических задач совершенствования углеводного и энергетического питания. Уточнены нормы и необходимая концентрация обменной энергии, а также уровни потребления сухого вещества в рационах у бычков при интенсивном выращивании и откорме.

Параметры биоэнергетической системы в зависимости от условий кормления бычков, тёлок и лактирующих коров могут быть использованы в научно-исследовательской работе для биохимического контроля обеспеченности организма энергией и оценки адекватности системы питания физиологическим потребностям животных.

Усовершенствованы методы определения биохимических показателей, эффективно отражающих биоэнергетические процессы в организме крупного рогатого скота, которые внедрены в практику исследовательской работы в ВГНИИ животноводства (ВИЖ), Тамбовском филиале ВИЖа, Украинском НИИ животноводства степных районов им. М. Ф. Иванова «Аскания Нова», Мичуринском государственном аграрном университете, ГНУ ВНИИФБиП с.-х. животных и могут быть применены в работе других научных учреждений.

Теоретический материал используется в учебном процессе для студентов на кафедрах химии, биологии и ветеринарии Мичуринского Государственного Аграрного Университета по курсам «Биохимия сельскохозяйственных животных» и «Физиология сельскохозяйственных животных» и на курсах повышения квалификации для зооветеринарных специалистов.

Результаты исследований нашли отражение в следующих методических разработках, справочных пособиях и рекомендациях, рассмотренных и утвержденных в установленном порядке для использования в научных учреждениях, ВУЗах и животноводческих хозяйствах.

1. Методические рекомендации по определению биоэнергетических показателей в тканях животных с использованием специфических реагентов высокой чистоты (ВИЖ, п. Дубровицы, 1978).

— 122. Рекомендации по оптимизации энергетического и протеинового питания молодняка крупного рогатого скота при интенсивном выращивании и откорме (ВНИИФБиП с.-х. животных, г. Боровск, 2007).

3. Справочное пособие: «Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных» (Под ред. А. П. Калашникова и Н. И. Клейменова. — 1985, М., Агропромиздат, 352с.) и в последующих изданиях 1994 и 2003 гг.

4. Методическое руководство по курсу «Кормление сельскохозяйственных животных» для студентов зооинженерного факультета (Мичуринский ГАУ, г. Мичуринск, 1987).

5. Методические указания по курсу «Физиология сельскохозяйственных животных» для студентов и аспирантов высших учебных заведений (Мичуринский ГАУ, г. Мичуринск, 1989).

6. Методические указания по курсу «Биохимия сельскохозяйственных животных» для студентов и аспирантов высших учебных заведений (Мичуринский ГАУ, г. Мичуринск, 2000, 2003).

7. Информационные листки (2 издания) Тамбовского межотраслевого территориального центра научно-технической информации и пропаганды (1986 — 1993).

Положения, выносимые на защиту:

1. Функциональная направленность аденилатной, креатинфосфоки-назной и лактат-, малат-, глюкозо-6-фосфати глутаматдегидро-геназной систем у крупного рогатого скота является одним из факторов, определяющих формирование и реализацию продуктивного потенциала животных.

2. Индекс отношения активностей Н-изоформ (специфичной для сердечной мышцы) и М-изоформ (специфичной для печени) в изо-ферментном спектре лактатдегидрогеназы в крови и тканях характеризует регуляторную роль и направленность аэробной и анаэробной фазы энергопродукции в организме жвачных животных.

3. Показатели, характеризующие функциональное состояние и резервную емкость креатинфосфокиназной системы, в том числе активность креатинкиназы х [АДФ]/[АТФ] и активность креа-тинкиназы в мышечной ткани и крови, позволяют прижизненно прогнозировать потенциал мясной продуктивности бычков.

4. Интенсивность и направленность биоэнергетических процессов в организме молодняка крупного рогатого скота и лактирующих коров можно регулировать путем изменения обеспеченности метаболизма глюкозой и аминокислотами с применением рационов с разной распадаемостью в рубце крахмала и протеина.

5. Оптимизация углеводного, протеинового и энергетического питания бычков, тёлок и лактирующих коров за счет создания эффективных уровней и оптимальных отношений легкоперевари-мых углеводов к протеину и обменной энергии обеспечивает возможность направленного влияния на количество и качественный состав мяса и молока жвачных животных.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

5. ВЫВОДЫ.

1. Комплексные исследования состояния общей биоэнергетической системы (аденилатной, креатинфосфокиназной и лактат-, малат-, глюкозо-6-фосфат-, глутаматдегидрогеназной систем) у крупного рогатого скота при разном уровне мясной и молочной продуктивности позволили выявить оптимальные режимы обеспечения биосинтетических процессов энергией в форме АТФ и креатинфосфа-та и повысить эффективность использования энергии для синтеза компонентов мяса и молока и реализацию продуктивного потенциала животных.

2. Разработан для использования в научных исследованиях индекс отношения активностей Н-изоформ (специфичной для сердечной мышцы) и М-изоформ (специфичной для печени) лактатдегидроге-назы в крови, являющийся высокоинформативным критерием соотношения аэробной и анаэробной фаз энергопродукции в организме крупного рогатого скота.

3. В креатинфосфокиназной системе мышечной ткани и крови, выполняющей функциональную задачу резервирования макроэргических связей, выявлена биологически значимая и статистически достоверная обратная корреляция между активностью креатинкиназы и концентрациями АТФ и АМФ. Значения коэффициентов корреляции, соответственно были равны для мышц — 0,93 — - 0,98 (р < 0,01), а для крови — 0,89 — - 0,91 (р < 0,02).

4. Разработаны биохимические тесты для прижизненной оценки потенциала мясной продуктивности бычков по показателям, характеризующим функциональное состояние и резервную емкость креатинфосфокиназной системы: 1) активность креатинкиназы х.

АДФ] / [АТФ] и 2) активность креатинкиназы в мышечной ткани и крови.

5. Установлено, что повышение уровня обеспеченности организма бычков, тёлок и лактирующих коров аминокислотами и глюкозой, при применения кормов с пониженной распадаемостью протеина (55 — 64%) и крахмала (75 — 85%) в рубце, обусловливает более высокую интенсивность биоэнергетических процессов (генерацию и использование АТФ, повышение активности креатинкиназы, фруктозобисфосфат-альдолазы, лактатдегидрогеназы, малатдегид-рогеназы и глутаматдегидрогеназы) и, как следствие, — усиление биосинтеза компонентов молока и мяса. Использование комбикормов с источниками труднодеградируемого протеина и крахмала в рубце позволяет повысить молочную продуктивность коров в среднем на 6 — 10%, среднесуточный прирост живой массы тёлок и бычков на 7,5 — 12,0% без увеличения затрат кормов.

6. На основе полученных экспериментальных данных по теплопродукции и энергии продукции были уточнены нормы и необходимые концентрации обменной энергии, а также нормы потребления сухого вещества бычками с живой массой 150 — 300 кг при интенсивном выращивании и откорме с уровнем среднесуточных приростов 800 — 1400 г. Коррекция норм энергетического питания позволит повысить эффективность использования питательных веществ корма в продукцию при интенсивном выращивании и откорме животных.

7. Повышение уровня обменной энергии в рационах коров с удоем 25 — 30 кг в начале лактации с 157,9 до 194,3 МДж активизирует процессы аэробной фазы энергообеспечения и глюконеогенеза, обусловливает меньшую мобилизацию энергии из депо организма, более высокую молочную продуктивность за 305 дней лактации (на.

761 кг или на 14,6%- р < 0,05) и снижение на 4% затрат кормов на 1 кг молока 4%-жирности.

8. На основе проведенных исследований по оптимизации углеводного, протеинового и энергетического питания бычков, тёлок и лак-тирующих коров установлены наиболее эффективные уровни обменной энергии в рационах, а также оптимальные значения отношения углеводов (сахара, крахмала) к протеину и обменной энергии (Нормы и рационы для с.-х. животных, 1985; 1994 и 2003 гг), которые позволяют направленно влиять на количество и качественный состав мяса и молока и снизить затраты питательных веществ корма на производство единицы продукции у жвачных животных.

9. Замена в рационах откармливаемых бычков части переваримого протеина в среднем на 24% различными формами синтетических азотистых веществ: карбамидным концентратом, изобутилиденди-мочевиной и рассыпным и гранулированным карбамидом, в связи с разной скоростью их гидролиза в преджелудках жвачных животных, сопровождается изменениями направленности и интенсивности биоэнергетических процессов на уровне тканей и органов. Это подтверждается повышением активности креатинкиназы, фрукто-зобисфосфат-альдолазы, лактатдегидрогеназы и её двух изоформ Ни М-, а также малатдегидрогеназы и глутаматдегидрогеназы.

10. Уровни АТФ, АДФ, АМФ и креатинфосфата в органах и тканях растущих бычков (кровь, мышца, печень, сердечная мышца, селезенка), тёлок и лактирующих коров (кровь), являются универсальными регуляторами метаболизма, выступают одновременно в роли, как активаторов, так и ингибиторов ферментов гликолиза и глюко-неогенеза, липогенеза и липолиза, синтеза и деградации белков.

6. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

На основе проведенных исследований предлагаются:

1. Параметры биоэнергетической системы у крупного рогатого скота разного потенциала мясной и молочной продуктивности использовать в качестве дополнительных критериев физиологической адекватности питания. Таблицы по биоэнергетическому статусу приведены в разделе диссертации «Приложения: Справочный материал», 2008.

2. Рекомендации по оптимизации энергетического и протеинового питания молодняка крупного рогатого скота при интенсивном выращивании и откорме (ГНУ ВНИИФБиП с.-х. животных, Боровск, 2007).

3. Методические рекомендации по определению биоэнергетических показателей в тканях животных с использованием специфических реагентов высокой чистоты (ВИЖ, Дубровицы, 1978).

4. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных (Справочное пособие, ВИЖ, Дубровицы, 1985, 1994 и 2003).

5. Результаты исследований энергопродуцирующих процессов и их регуляции у крупного рогатого скота рекомендуется для использования в учебном процессе в курсах физиологии, биохимии и кормления сельскохозяйственных животных при подготовке специалистов зооветеринарного профиля.

— 2044.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Несмотря на значительные успехи, достигнутые в области питания крупного рогатого скота, генетический потенциал мясной и молочной продукции, как показывает практика, реализуется недостаточно полно. В связи с этим возникает необходимость более детального изучения всех основных факторов, регулирующих продуктивные качества животных. Несомненно, что управление мясной и молочной продуктивностью невозможно без познания механизмов сопряжения биоэнергетических процессов и их регуляции. Последние обеспечивают энергией биосинтез компонентов мяса и молока у крупного рогатого скота в связи с условиями кормления, физиологическим состоянием, продуктивностью и возрастом. Механизмы же обеспечения энергией в форме АТФ и креа-тинфосфата биохимических и физиологических процессов в организме крупного рогатого скота, особенно биосинтеза компонентов продукции по сравнению с другими видами сельскохозяйственных животных изучены мало (De Lange C.F.M., Birkett S.H., 2005). Во многом непонятно, какие основные факторы создают комфортное состояние в организме жвачных животных, когда их физиологические процессы, биосинтез у них мясной и молочной продукции, а также условия кормления обеспечиваются наиболее эффективным с энергетической точки зрения типом метаболизма. Отчасти это объясняется сложностью общей структуры и взаимоотношений элементов комплекса метаболических путей, генерирующих соединения с макроэргическими связями. Частичное дублирование функций этих метаболических путей и относительное постоянство концентрации адениннуклеотидов, используемых в большом количестве, но не аккумулируемых в организме, серьёзно осложняет изучение биоэнергетических процессов (Решетов В.Б., Черепанов Г. Г., 2005; Lehnert S.A. et al., 2006).

Появление технической возможности комплексного определения концентрации ряда ключевых энергетических метаболитов и ферментов метаболических путей, обеспечивающих генерацию макроэргических соединений, позволило начать комплексное изучение состояния биоэнергетической системы организма крупного рогатого скота, включая адени-латную систему (Калачнюк Г. И. и др., 1997). Чаще встречаются исследования биоэнергетических систем у микроорганизмов (Кулаев И.С. и др., 2005). Дальнейшие исследования биоэнергетических процессов и их регулирующих факторов на тканевом и органном уровне у жвачных животных должны быть направлены на разработку концепции использования энергии макроэргических связей на физиологические функции и биосинтез компонентов продукции (Мушкамбаров H.H., 1988; Ершов Ю. А., Мушкамбаров H.H., 1990; Решетов В. Б., 1998, 2003; Du М. et al., 2007).

Современные представления о важной роли лактатдегидрогеназной и креатинфосфокиназной систем обеспечении биохимических процессов энергией в форме АТФ и креатинфосфата дают основу для использования их в качестве физиологического маркера в селекции крупного рогатого скота (Brown А.Н. et al., 2000; Arai Т. et al., 2002; Еримбетов K.T. и др., 2004). В практической работе одним из таких приёмов может быть выявление и использование биохимических тестов для раннего прогнозирования скорости роста, способности к формированию мышечной и жировой ткани и эффективности использования корма. До настоящего времени недостаточно разработаны и весьма мало используются биохимические критерии оценки генетического потенциала роста и мясной продуктивности животных.

Наши исследования в этом направлении были сосредоточены на поиске биоэнергетических критериев, определяющих высокий потенциал роста, развития и формирования мясной продуктивности бычков. Эксперименты проводили на 35 бычках черно-пестрой породы, в период с 11 по 15-месячный возраст.

Исследованиями установлено, что во всех экспериментах уровень макроэргических фосфатов снижался, а активность креатинкиназы в организме повышалась с 11- до 15-месячного возраста — период, характеризующимися максимальными среднесуточными приростами живой массы бычков. Эти изменения были, скорее всего, обусловлены более интенсивным протеканием биосинтетических процессов у бычков и как следствие увеличением отложения белков и липидов в их организме.

Особый приоритет в связи с этим имеет выявленная нами высокодостоверная отрицательная корреляция креатинкиназной активности с уровнем макроэргических фосфатов (АТФ, АДФ и АМФ) в организме бычков. Значения коэффициентов корреляции, соответственно были равны для мышц — 0,93 — - 0,98 (р < 0,01), а для крови — 0,89 — - 0,91 (р < 0,02). Биологически значимая и математически достоверная обратная корреляция между активностью креатинкиназы и уровнем АТФ обусловлена каталитическими свойствами фермента, который в мышцах животных выполняет функцию резервирования макроэргических связей (Лип-ская Т.Ю., 2001). Хорошо известно, что непосредственным источником энергии для мышечного сокращения служат молекулы АТФ. Функция энергетического буфера означает, что креатинкиназа поддерживает отношение [АТФ] / [АДФ] (потенциал фосфорилирования) на высоком уровне в условиях интенсивных биосинтетических процессов. В этой ситуации креатинкиназная реакция становится высокочувствительной к незначительным изменениям энергетического потенциала клетки и позволяет регулировать энергопродукцию в тканях и органах в зависимости от интенсивности роста животных.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И. Активность ферментов и уровень метаболитов углеводного обмена у овец разного возраста и раннем отъеме молодняка. Автореф. канд. дисс., Боровск, 1978, 17 с.
  2. В.И., Решетов В. Б., Сорокин М. В. и др. Совершенствование системы энергетического питания молочного скота. Тр. ВНИИФБиП, 2001, 40: 36−49.
  3. В.И. Исследования газоэнергетического обмена и легочного дыхания у сельскохозяйственных животных масочным методом // Методы исследования питания сельскохозяйственных животных. Под ред. Б. Д. Кальницкого. Боровск, 1998а: 36 47.
  4. В.И. Методы проведения респирационных исследований // Методы исследования питания сельскохозяйственных животных. Под ред. Б. Д. Кальницкого. Боровск, 19 986: 30−36.
  5. В.И. Изучение обеспеченности животных энергией. Методы исследований питания с.-х. животных, 1998: 337−341.
  6. В.И., Киселев А. Ф., Надальяк Е. А. Концентрация метаболитов энергетического обмена и интенсивность окислительных процессов в печени откормочных бычков // Научные труды ВНИИФБиП с.-х. животных Боровск — 1975. Т. 14: 233 -237.
  7. В.И., Решетов В. Б., Волобуев В. П. и др. Особенности использования энергии корма у коров в начальный период лактации. Труды ВНИИФБиП, Боровск, 2000, 39: 123−134.
  8. A.A. Новейшие оперативные методы исследований жвачных животных. М.: Агропромиздат, 1985, 127 с.
  9. A.A. Оперативные методы исследований с.-х. животных. Д.: Наука, 1974, 362 с.
  10. A.A., Галимова K.M. Активность дегидрогеназ жировой ткани ягнят, выращенных на рационах с различной физической структурой и добавлением жирных кислот. Доклады ВАСХНИЛ, 1979. № 2: 32−33.
  11. С.М. Азотвыделительная функция желудка лошади в эксперименте. Тезисы докл. научн. конфер. по итогам научно-исслед. работы. Алма-Ата, 1954, с. 86.
  12. B.C., Белоновская О. С. Изоферментный спектр и активность лактатдегидрогеназы сыворотки крови у коров в зависимости от физиологического состояния. Вопр. соврем, биологии животных. М, 1989, с. 14 — 16.
  13. I. Г., Гжицький С. З. Актившсть фермент i в пнкол1зу bmict вуглевод1 В у печшц молодняка великоТ рогато'1 худоби залежно вщ стать Доповдо Академп наук Украшсько!" PCP. Ки’Гв. Вид-во «Нау-кова думка», 1975. сер1я Б, № 10: 921−923.
  14. А.Е. Некоторые черты химической интеграции процессов азотистого обмена. Изд-во Ин-та биол. и мед. хим. АМН СССР, М., 1959.
  15. Л.В., Курдуманова О. И. Активность ферментов молока и крови коров двух пород. Вопр. вет. биологии. М., 1998, с. 10 12.
  16. Е.А. Клиническая биохимия сельскохозяйственных животных. М.: Россельхозиздат, 1974, 192 с.
  17. B.JI. Биохимические процессы у животных мясного направления продуктивности в связи с возрастом и разной скоростью роста. Автореф. докт. дисс., Львов, 1974, 30 с.
  18. Д.С. Превращения адениловых нуклеотидов в сердечной мышце коров. Автореф. канд. дисс. Львов, 1969, 19 с.
  19. В.П. Активность ферментов цикла Кребса в тканях молодняка крупного рогатого скота, выращиваемого в условиях промышленного комплекса. Автореф. канд. дисс., Боровск, 1975, 21 с.
  20. В.П., Матвеев В. А., Радченков В. П. Возрастные изменения активности ферментов гликонеогенеза у жвачных животных. Бюлл. ВНИИФБиП с.-х. животных, Боровск, 1978. вып.1(48): 5052,
  21. В.П. Взаимосвязь между активностью ферментов цикла Кребса, метаболизмом пировиноградной кислоты, содержанием половых гормонов и продуктивностью молодняка крупного рогатого скота// Сельскохозяйственная биология, 2006, № 6: 36−42.
  22. В.Л. Содержание лактата и цитрата в крови и моче крупного рогатого скота в зависимости от возраста // Научные труды УСХА. -Киев, 1974 — Вып.99: 139−140.
  23. Л.А. Обмен адениловых нуклеотидов и других фосфорсодержащих соединений (~Р) у овец в зависимости от возраста иуровня фосфора в рационе. Автореф. канд. дисс. Боровск, 1978, 19 с.
  24. Головацкий 1.Д. Обмш вуглевод1 В у сшьськогосподарьских тварин. Кшв, УСГА, 1961: 212 .
  25. И.Д. Регуляторные механизмы активности отдельных НАДФ- и НАД-зависимых дегидрогеназ. В сб.: «Биохимия животных и человека». Киев, «Наукова думка», 1978. вып.2: 39−46.
  26. .А. Соотношение и взаимозависимость макроэргических адениловых соединений и пентоз в крови крупного рогатого скота при различных состояниях организма. Автореф. канд. дисс. — Львов, 1978.
  27. П.Л. Характеристика ферментативной системы ЛДГ в краниальном шейном ганглии // Научное конференция «Актуальные вопросы морфогенеза в норме и патологии М.: МДВ, 2008, с.35−38.
  28. Г. В. Особенности углеводного обмена у чистопородных и помесных тёлок, выращиваемых в условиях промышленного комплекса. Автореф. канд. дисс. Львов, 1978, 16 с.
  29. В.В., Маевский Е. И. Реакция энергетического метаболизма мышц на увеличение активности АТФазы, математическая модель. В кн.: Математическое моделирование биологических процессов. М.: Наука, 1979, с. 52−70.
  30. В.В., Сельков Е. Е. Поведение гликолитической системы и обмена пуриновых нуклеотидов в условиях стрессовой АТФазнойнагрузки. В кн.: Регуляция энергетического обмена и физиологическое состояние организма. М.: Наука, 1978, с. 51−66.
  31. В.В., Сельков Е. Е., Овчинников И. А. Влияние рециркуляции на механизм стабилизации АТФ в цитоплазме. Математические модели. Биохимия, 1977, т. 42, вып. 9, стр.1567−1577.
  32. В.В., Темнов A.B. Математическая модель окисления пирувата в митохондриях печени. — Биохимия, 1977, т.42, вып. 6, с. 1030−1044.
  33. К.Т., Ниязов Н.С.-А., Шариева Д. И., Пьянкова Е. В., Об-винцева О. В. Особенности азотистого метаболизма и накопления мышечной ткани у молодняка свиней разного генотипа. Труды ГНУ ВНИИФБиП с.-х. животных, Боровск, 2004, 43: 217−227.
  34. К.Т., Шариева Д. И., Обвинцева О. В. Особенности метаболизма и отложения белка у молодняка свиней разного генотипа. //Вестник РАСХН, 2005, 4: 71−72.
  35. Ю.А., Мушкамбаров H.H. Кинетика и термодинамика биохимических и физиологических процессов. М.: Медицина, 1990. 208 с.
  36. Г. А. Ферменты в эволюции животных. JL, 1969.
  37. В.П. Изменение люминесценции пиридиннуклеотидов мышечной клетки в ответ на кратковременную стимуляцию. — В кн.: Биофизика живой клетки. Пущино, 1972, т. 3, с. 76−80.
  38. В.П. Прижизненное исследование пиридиннуклеотидов и флавопротеидов мышцы: Дис. .канд. биол. наук. Пущино, 1975, с. 135.
  39. В.П., Захаров С. Д. Параллельные микроспектрофлуоро-метрические и полярографические исследования регуляции энергетики мышечной клетки. В. кн.: Биофизика живой клетки. Пущино, 1973, т. 4, с. 123−129.
  40. А.И. Термодинамика и регуляция биологических процессов //М.: Наука, 1984.-329 с.
  41. К.П. Основы энергетики организма// Л.: Наука, 1990.- т. 1. -308 с.
  42. К.П. Основы энергетики организма: теоретические и практические аспекты. Том 3: Современные проблемы, загадки и парадоксы регуляции энергетического баланса. Санкт-Петербург (СПб.) «Наука», 2001: 278 с.
  43. К.П., Кисляков Ю. Я. Энергетические потребности и кислородное обеспечение головного мозга. Л.: Наука, 1979, с. 212.
  44. М. Механизмы биохимических реакций. М.: Мир, 1964.
  45. А.П., Клейменов Н. И., Баканов В. Н. и др. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных: Справочное пособие. М.: Агропромиздат, 1985. 352с.
  46. А.П., Клейменов Н. И., Щеглов В. В. и др. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных: Справочное пособие. Часть I. Крупный рогатый скот. М.: Знание, 1994. 400 с.
  47. А.П., Фисинин В. И., Щеглов В. В. и др. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных: Справочное пособие. 3-е издание переработанное и дополненное. Москва, 2003. — 456 с.
  48. .Д. Методы биохимического анализа (справочное пособие). Под общей ред. Б. Д. Кальницкого. ВНИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных. Боровск, 1997, 356 с.
  49. .Д. Возрастная динамика содержания комплекса фосфорных соединений в крови у крупного рогатого скота и лошадей //Доклады ТСХА 1975 — Вып.205: 215−218.
  50. .Д. Возрастная динамика содержания фосфорных соединений в сердечной мышце у крупного рогатого скота // Доклады ТСХА- 1974-Вып.200: 17- 19.
  51. .Д. Возрастные изменения тканевого дыхания и фосфорных соединений в скелетной мышце у крупного рогатого скота. // Доклады ТСХА 1975а — Вып.210: 199 -202.
  52. Ю.Г. Суточные ритмы в метаболизме. Пущино, ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1987, 193 с.
  53. В.Н. Функции каротиноидов в клетках животных . М.: Наука, 1973, с. 104.
  54. Е.Д. Влияние углеводного питания лактирующих коров на переваримость и балансы веществ. Тезисы докладов 3 Межд. конф. «Актуальные проблемы биологии в животноводстве», Боровск, 2000:98−99.
  55. Л.П., Бржевская О. Н., Неделина О. С. и др. Участие свободных радикалов в синтезе АТФ. Биофизика, 1978, т. 23, с. 915 916.
  56. М.П., Бузик Р. Б., Илюхина Л. А. Гидролизный сахар в рационе молочных коров. Бюллетень научных работ ВИЖа. Дубро-вицы, 1986, 84: 18−21.
  57. М., Шолмейстер П. Окислительно-восстановительные реакции в митохондриях, зависящие от АТФ // В сб.: «V Международный биохимический конгресс». -М., 1962: 55.
  58. A.C., Гришков А. И. Влияние уровня кормления телочек на формирование их молочной продуктивности. Зоотехния, 2003, № 9: 10−11.
  59. М.Н. Градация метаболических состояний митохондрий и реактивность ткани. В кн.: Митохондрии. М.: Наука, 1971, с. 24−40.
  60. М.Н. Метаболические состояния митохондрий и основные физиологические состояния живой ткани. — В кн.: Свойства и функции макромолекул и макромолекулярных систем. М.: Наука, 1969, с. 135−139.
  61. М.Н. Основные понятия биоэнергетики, используемые в функциональных исследованиях. В кн.: Регуляция энергетического обмена и устойчивость организма. Пущино, 1975, с. 6782.
  62. М.Н. Принципиальные преимущества полярографического изучения дыхания перед манометрическим. В кн.: Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом. Пущино, 1973, с. 86−92.
  63. М.Н. Регуляция дыхания при усиливающемся воздействии на клетку. Биофизика, 1970, т. 15, с. 312−317.
  64. М.Н. Взаимодействие процессов переаминирования и окисления карбоновых кислот при разных функциональных состояниях ткани. // Биохимия, 1991, том 56, вып. 3: 388−405.
  65. О.И., Устинова С. Г., Толстова Г. М. Улучшение переваримости молочными коровами лигнино-углеводного комплекса в рационах с гидролизным сахаром. В сб.: Нетрадиционные корма и добавки. Л., 1984: 39−42.
  66. Г., Корнберг Г. Превращение энергии в живых системах. ИЛ, М., 1959.
  67. В.В., Сеппет Э. К., Емелин И. В. и др. Регуляция синтеза креатинфосфата, сопряженного с пируваткиназной реакцией в ци-тозоле из клеток миокарда. В кн.: Тез. докл. IV Всесоюз. биохим. Съезда. Л.: Наука, 1979, т. 2, с. 104−105.
  68. Н.В. Значение углеводов в питании высокопродуктивных коров. Молочное и мясное скотоводство, 2002, № 2, с. 14−16.
  69. Н.В., Тишенков А. Н. Определение летучих жирных кислот и сахара в крови и содержимом рубца. В кн.: «Новые методы и модификации биохимических исследований в животноводстве» (Методическое руководство). М., «Колос», 1970: 110 120.
  70. Н.В., Севастьянова H.A., Коршунов В. Н. и др. Изучение пищеварения у жвачных (Методические указания). Боровск, 1979: 141 с.
  71. Н.В., Кошаров А. Н. Использование протеина кормов животными. М. Колос, 1979, 344 с.
  72. И.С., Вагабов В. М., Кулаковская Т. В. Высокомолекулярные неорганические полифосфаты: биохимия, клеточная биология, биотехнология. М.: «Научный мир» — 2005, 216 с.
  73. О.И. Возрастные изменения активности фруктозо-бисфосфат-альдолазы в сыворотке крови коров. Лечеб.- профилакт. мероприятия против незараз, болезней с.-х. животных в Зап. Сибири. Омск, 1989, -с. 21- 28.
  74. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1980, 293 с.
  75. Д.Л., Храпковский А. И., Довгих А. Я. и др. Наставление по технологии выращивания и откорма молодняка крупного рогатого скота в промышленном комплексе на 9880 голов М.: Колос, 1971.-31с.
  76. Г. И., Мещеряков А. Г., Симоненков B.C. Влияние скармливания жмыха, обработанного формальдегидом, на мясные качества бычков // Зоотехния, 2002, № 10, с. 11−14.
  77. А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функции клетки. Перевод с англ. М. Мир, 1974: 966 с.
  78. Т.Ю. Физиологическая роль креатинкиназной системы: эволюция представлений (обзор). // Биохимия, 2001, том 66, вып. 2: 149- 166.
  79. Л.Д., Балмуханов Б. С., Уголев А. Т. Кислородозависмые процессы в клетке и её функциональное состояние М.: Наука, 1982, 304 с.
  80. Мак-Дональд П., Эдварде Р., Гринхалдж Дж. Питание животных. (Пер. с англ.). М.: 1970, с. 195−225.
  81. A.M., Харитонов E.JI. Определение растворимости, распадаемости и переваримости протеина кормов/Методы исследований питания сельскохозяйственных животных. Боровск.-1998.-с.132−140.
  82. Е.К. Биометрия в животноводстве. М.: Колос. — 1964: 424 с.
  83. В.В. Биоэнергетические показатели прироста. // Животноводство, № 4, 1979: 72−73.
  84. С.Г., Охикян Н. В., Мовсесян Н. О. и др. Возрастные изменения активности лактат-, малат- и глутамат-дегидрогеназ и их изоферментов в молочной железе коров кавказской бурой породы. Биол. Ж. Армении, 1978, № 11: 1132 1138.
  85. И.В., Сапецкий А. О., Косицын Н. С. Общие физиологические механизмы воздействия глутамата на центральную нервную систему. Успехи физиологических наук. 2004, т. 35, № 1, с. 20 42.
  86. М.М. Научное обоснование использования нетрадиционных кормов и добавок в рационах жвачных животных. // Ав-тореф. дисс. д.б.н., п. Дубровицы Московская обл., 1994: 52с.
  87. H.H. Метаболизм: структурно-химический и термодинамический анализ. Том 1, 2, и 3 М.: Химия, 1988.
  88. Н.Д., Муртазаев М. М. Рубцовое пищеварение и продуктивность бычков при использовании в рационе гидролизногосахара и углеводно-минеральной добавки. Бюллетень ВНИИФБиП с.-х. животных. Боровск, 1982, 3: 14−17.
  89. Е.А., Агафонов В. И., Григорьева К. Н. Изучение обмена энергии и энергетического питания у сельскохозяйственных животных (Методические указания). Боровск, 1977: 78 с.
  90. Е.А., Агафонов В. И., Решетов В. Б. Физиологические основы нормирования энергии в рационах сельскохозяйственных животных // Д.: Наука, 1983: 46 54.
  91. Е.А., Агафонов В. И., Решетов В. Б. и др. Изучение обмена энергии и энергетического питания у сельскохозяйственных животных // Методические указания. Боровск, 1986: 58 с.
  92. С.А., Монахов Н. К. Теоретические предпосылки и методика исследования гексокиназы с целью диагностики злокачественных новообразований //Вопросы онкологии. 1967. Т.13 (12).
  93. С.А., Осипова О. П., Гайцхоки B.C., Казакова Т. Б., Репин B.C., Монахов Н. К. Механизмы интеграции клеточного обмена. Изд-во «Наука», Ленинградское отд. 1967: 315 с.
  94. Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977: 52 138.
  95. Э.В., Решетов В. Б., Надальяк Е. А. Потребление, усвоение и расход энергии в начале лактации при разных уровнях кормления // Бюлл. ВНИИФБиП. 1973, Вып. 2, с. 59−62.
  96. Ю.М., Величко М. Г., Якубчик Т. Н. Пируват и лактат в животном организме. Минск, «Наука и техника», 1984. 173 с.
  97. JI.E. Роль гормонов гипофизоадоеналовой системы и поджелудочной железы в нарушении холестеринового обмена при некоторых экстремальных состояниях. Автореф. докт. дисс. М., 1975: 42 с.
  98. Е.В., Калиман П. А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе. Харьков, издательское объединение «Вища школа" — 1978: 204 с.
  99. Н.И. Оценка аминокислотной питательности рационов коров с различным уровнем распадаемого в рубце протеина // Тезисы докладов 3 Межд. конф. «Актуальные проблемы биологии в животноводстве», Боровск, 2000: 186−187.
  100. Г. В., Добрынина В. И. Изучение активности гликоли-тических ферментов в организме матери и плода кролика. Труды Целиноградского СХИ, 1978. Т.20: 62−64.
  101. A.C. Изменения активности НАДФН-генерирующих ферментов в тканях лактирующих коров при скармливании гранулированных кормов. Бюлл. ВНИИФБиП с.-х. животных, Боровск, 1977. вып. 1(44): 26−28.
  102. И.Г. Показатели углеводного обмена в крови крупного рогатого скота при включении в их рационы гидролизных Сахаров. В сб.: Нетрадиционные корма и дооавки. Л., 1984: 39−42.
  103. В.П., Бутров Е. В., Ильин Ф. Е. Активность глутаматде-гидрогеназы в печени и уровень инсулина в плазме крови растущих бычков. Бюлл. ВНИИФБиП с.-х. животных, Боровск, 1976. вып. 1(36): 42−44.
  104. В.П., Матвеев В. А., Аверин B.C., Бутров Е. В., Сапунова Е. Г., Сухих В. Ф. Определение потенциала функции инсулярного аппарата поджелудочной железы у молодняка крупного рогатого скота (Методические указания) Боровск, 1986: 8 с.
  105. В.П., Матвеев В. А., Бутров Е. В., Голенкевич Е. К. Взаимосвязь концентрации глюкозы, молочной и пировиноградной кислот с уровнем гормонов в крови бычков // Доклады ВАСХНИЛ, 1979. № 5:31−32.
  106. Ю.И., Дрозденко Н. П., Липман С. И. Методические рекомендации по химическим и биологическим исследованиям в зоотехнии /ВИЖ, Дубровицы, 1975: 91 с.
  107. Ю.И., Сухарева В. Н., Самохин В. Т. и др. Методики зоотехнических и биохимических анализов кормов, продуктов обмена и животноводческой продукции, Дубровицы, 1970: 128 с.
  108. В.Б. Энергетический обмен у коров в связи с физиологическим состоянием и условиями питания. Диссертация на соискание учёной степени доктора биологических наук. Боровск, 1998: 441 с.
  109. И.М., Абрамов C.B. Надмолекулярная организация и функции креатинфосфокиназной системы. //Успехи физиологических наук, 2005, том 36, № 3: 65−71.
  110. Э. Биоэнергетические механизмы: новые взгляды. М.: Мир, 1979: 216 с.
  111. В.А., Розенштраух В. А., Смирнов В. Н. и др. Внутриклеточные системы транспорта энергии в миокарде в норме и патологии. В кн.: Окислительные ферменты животной клетки и регуляции их активности. Горький, 1988, с.14−15.
  112. М.А., Жукене В. В., Чюрлис Т. К. Активность малатде-гидрогеназы в крови здорового и больного лейкозом крупного рогатого скота. Тр. АН Лит. ССР. Серия В, 1987, т. 1, с. 82 — 85.
  113. Д.А., Трухачев В. И., Злыднев Н. З. Продуктивность коров при различной распадаемости протеина в рубце // Научно-теоретический журнал «Проблемы биологии продуктивных животных». Боровск, ВНИИФБиП, 2007, 2: 103−113.
  114. М.П., Силаева C.B., Самохин В. Т. Сезонные изменения некоторых биохимических показателей у лактирующих коров при разном уровне йода в рационе. Доклады ТСХА, 1974. вып.200: 129 131.
  115. B.C. Обмен веществ и мясная продуктивность бычков при скармливании подсолнечникового жмыха, обработанного формальдегидом. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Оренбург, 2002: 24 с.
  116. А.Д. Биология питания сельскохозяйственных животных. М.: Колос, 1965: 399 с.
  117. В.П. Аккумуляция энергии в клетке. М., «Наука», 1969: 440с.
  118. В.П. Соотношение окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. М.: Изд-во АН СССР, 1962, с. 156.
  119. В.П. Трансформация энергии в клетке. М.: Наука, 1972, с. 203.
  120. В.П. Энергетика биологических мембран // М.: Наука, 1989: 564 с.
  121. В.П., Козлов И. А. Протонные аденозинтрифосфатазы. М.: Наука, 1977, с. 93.
  122. Л.И. Обмен углеводов у крупного рогатого скота и свиней в онтогенезе. Автореф. докт. дисс. Львов, 1973: 41с.
  123. Л.И. Показатели углеводно-фосфорного обмена у крупного рогатого скота в связи с онтогенезом. Автореф. канд. дисс. Львов, 1965: 21 с.
  124. A.C. Влияние крахмала и Сахаров кормовых средств в составе силосных рационов на продуктивность, переваримость ифизиологическое состояние коров. Труды MBA, М., 1971, 57: 1117.
  125. A.C., Попов Н. И. Совершенствование кормления высокопродуктивных коров // Животноводство. 1979, № 1: 29−32
  126. В.П. Всасывание аминокислот в пищеварительном тракте жвачных животных при введении в рацион гидролизного сахара из древесины. В сб. научных трудов ВНИИФБиП с.-х. животных. Боровск, 1986, 33: 82−91.
  127. М.В., Агафонов В. И., Лазаренко В. П., Михайлов В. В. Обмен энергии у растущих бычков при использовании комплексной кормовой добавки. Труды ГНУ ВНИИФБиП с.-х. животных. Сборник экспериментальных статей, Боровск, 2004, 43: 197−205.
  128. М.В., Лазаренко В. П. Обмен энергии у растущих бычков при разной распадаемости протеина в рационах. Тр. ВНИИФБиП, 2003, 42: 134−140.
  129. К.Г. Сопряженность процессов окислительного фосфо-рилирования и продуктивность с.-х. животных. Тр. Кубанский СХИ, 1984, т. 239, — с. 47 — 50.
  130. М.Т. Биохимия и продуктивность животных. М., «Колос», 1976: 240 с.
  131. М.Т., Михайлов В. В. Методические рекомендации по определению биоэнергетических показателей в тканях животных с использованием специфических реагентов высокой чистоты. ВИЖ, Дубровицы, 1978: 39 с.
  132. В.Т. Использование кормового гидролизного сахара из древесины в кормлении молочных коров. В сб.: Кормление и обмен веществ жвачных животных. М.: ТСХА, 1983.
  133. В.Т. К вопросу о нормированном кормлении коров в сухостойный период в условиях промышленных комплексов // Труды Ярославского НИИЖК. 1977, Вып. 6: 76−84.
  134. М.Ф. Методика изучения переваримости кормов и рацион-нов. М.: 1955:24 с.
  135. М.Ф. Методика определения калорийности кормов и веществ / Сельхозгиз. М. — 1956: 21 с.
  136. М.Ф. Нормы кормления и рационы для сельскохозяйственных животных. М.: Колос, 1969: 360 с.
  137. П.Д. Лактатдегидрогеназа и её изменения у высокопродуктивных коров в норме и при кетозе. Вопр. вет. биологии, 1993, -с. 94−95.
  138. В.Ф. Влияние диаммония фосфата на энергетический обмен у молодняка крупного рогатого скота, выращиваемого на мясо. // Труды ВНИИ мясного скотоводства. Оренбург- 1976-Т.21.-Ч.2: 56−60.
  139. И.В., Рахимов И. Х., Вторых Э. А. и др. Продуктивность и метаболизм азота у коров при скармливании обработанного формальдегидом комбикорма // Сб. научн. Трудов ВНИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных. 1983, т. 26: 73−79.
  140. В.М., Ермолаев Г. Ф. Справочник по ветеринарной биохимии. Минск, 1988: 168 с.
  141. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. Пер. с англ. М.: Мир, 1988−568 с.
  142. В.В. Принципы оценки состояния углеводно-жирового обмена и энергетической обеспеченности жвачных животных // Доклады ВАСХНИЛ, 1971. № 12: 23−26.
  143. Г. Об использовании холмогорскими телками питательных веществ рационов // Молочное и мясное скотоводство, 2000, № 2: 27−28.
  144. H.A. Физиолого-биохимические основы рационального использования кормового протеина. В сб.: Проблемы белка в сельском хозяйстве. М.: Колос, 1975: 344−351.
  145. В.А. Анаэробный распад, и аэробный ресинтез пиро-фосфата в красных кровяных клетках птиц. — Казан, мед. журн., 1931, № 27, с. 496−502.
  146. Л.К., Цэлитис A.A. Крупномасштабная селекция в скотоводстве. М.: Колос, 1982, с. 160−234.
  147. Н., Иванов В., Георгиев П. и др. Ензимна констелация при крави от породата Сименталски мелез и Черношарено говедо при сухостойни и лактиращи крави. Ветер. — мед. Науки, 1987, т. 24, № 7, с. 64 68.
  148. Allen V.G. Influence of dietary aluminum on nutrient utilization in ruminants. J. Anim. Sei., 1984, v. 59, № 3: 836 844.
  149. Amelung D. Dtsch. Med. Wschr. 88, 1940, 1963.
  150. Amelung D. und Horn H.D. Dtsch. Med. Wschr. 81, 1701, 1956.
  151. Amelung D. Die Heterogenitat von Fermenten in den Organen und im Serum. Dt. Med. Wschr., 1961, 86, s. 731 734.
  152. Ansay M., Hanset R., Easer-Coulon J. Mitochondrial Malaie deshy-drogenasae: hereditary electrophoretic variants in cattle (in french). Ann. Genet. Select. Anim. 1971, 3 (3): 235−243.
  153. Arai T., Hosoya M., Nakamura M. et al. Cytosolic ratio of malate dehydrogenase/lactate dehydrogenase activity in peripheral leukocyte of rase horses with training. Res. Vet. Sei. 2002, 72, № 3: 241−244.
  154. Asefa Asmare A., Kovac G., Reichel P. et al. Serum isoenzyme activity of lactate dehydrogenase in dairy cows at different stages of milk production. Folia veter. Kosice, 1998, 42, № 2, — p. 77 — 81.
  155. Atkinson D.E. The energy charde of the Adenosylate pool as a regulatory parameter. Interaction with Feedback modifiers. J. Biol. Chem. 1968. V.243. -№ 7: 4030−4034.
  156. Atkinson D.E. Cellular energy metabolism and its regulation. New York: Academic press, 1977.
  157. Atkinson D.E. Regulation of enzyme activity. Annu. Rev. Biochem., 1966, vol. 35, p. 85−124.
  158. Atkinson D.E., Walton G.M. Adenosine triphosphate conservation in metabolic regulation. Rat liver cirtrate cleavage enzyme. J. Biol. Chem., 1967, V.242, № 13: 3239−3241.
  159. Aw T.Y., Jones D.P. Integration of Mitochondrial Function / Ed. Le-master J.N.Y.- L.: Plenum Press, 1988, p. 445 450.
  160. Awawdeh M.S., Titgemeyer E.C., Schroeder G.F. et al. Excess amino acid supply improves methionine and leucine utilization by growing steers. J. Anim. Sci., 2006, 84: 1801 -1810.
  161. Banks B., Vernon C. Reassessment of the role of ATP in vivo. J. Theor. Biol. 1970. V.29: 301−306.
  162. Banerjee S., Schmidt T., Fang J. et al. Structural studies on ADP activation of mammalian glutamate dehydrogenase and the evolution of regulation. Biochemistry. 2003, Apr. 1- 42 (12): 3446 3456.
  163. Ballard F.J. Adenine nucleotides and the adenylate kinase equilibrium in levers of foetal and newborn rats. — Biochem. J., 1970, v. l 17, № 2, p. 231 -235.
  164. Barry T.N. The effectivness of formaldehyde treatment in protecting dietary protein from rumen microbial degradation // Proc. Nutr. Soc., 1976, № 35: 221.
  165. Beisenhezz G., et al. Z. Naturforsch. 8 b, 1953: 555.
  166. Bergmeyer H.U. and Bernt E. Malate Degydrogenase. Page 613 ff. in H.U. Bergmeyer, ed. Methods of Enzymatic Analysis, 2 nd Englisch ed (Transl. from 3 rd German ed.) Verlag Chemie Weinheim and Academic Press, Inc., New York and London, 4 vols, 1974 a.
  167. Bessman S. P., Fonyo A. The possible of the mitochondrial bound creatine kinase in regulation of mitochondrial respiration. Biochem. biophys. Res. Communie. 1966. V. 22. № 5: 597−602.
  168. Blaxter K.L. Methods of measuring the energy metabolism of animals and interpretation of results obtained. Fed. Proc., 1971, v. 30, № 4: 1436−1443.
  169. Bogin E., Avidar Y., Merom M. Biochemical changes associated with the fatty liver syndrome in cows. J. comp. Pathol., 1988, v. 98 № 3, p. 337−347.
  170. Brown A.H., Roxenkrans C.F., Jonson Z.B. et al. Наследуемость активности лактатдегидрогеназы у ремонтных телок мясных пород // Доклады РАСХН, 2000, № 6: 40−42.
  171. Brown M.S., Hallford D.M., Galyean M.L. et al. Effect of Ruminai Glucose Infusion on Dry Matter Intake Urinary Nitrogen Composition and Serum Metabolite and Hormone Profiles in Ewes. J. Anim. Sei. 1999, vol. 77, № 11, p. 3068 3076.
  172. Bucher T. Uber ein phosphatubertragendes Garungsferment. Biochim. Biophys Acta 1: 292, 1947.
  173. Buchner A, Baumgartner W. Helm U. Comparative determination of creatine kinase activity in the cerebrospinal fluid and the blood of health cattle. Tierarztl Prax. 1996, Aug.- 24 (4): 353 356.
  174. Bulla J, Cibula M, Sarvasova E. Aktivita niektorych enzymov a kon-centracia metabolitov v krvnei plazme dojnic vo vztahu ku genotype a mliekovej uzitkovosti. Pol» nohospodarstvo, 1984, T.30, № 9, s. 841 -848.
  175. Burger A, Richterich R., Aebi H. Die Heterogenitat der Kreatin-Kinase. Biochem. Z. Bd. 1964. 339. H 4: 305−314.
  176. Cardenas J.M., Richards T.C., Gabourel L. Localization of pyruvate kinase isozymes in bovine kidney and comparison of these patterns with those of lactate dehydrogenases and aldolase. J. Cell Physiol. 1978, Aug.- 96 (2): 189- 197.
  177. Chance B. Reaction of oxygen with the respiration chain in cells and tissues. J. Gen. Physiol. 1965. V 49: 163−169.
  178. Chance B. Phosphorylation efficiency of the intact cell. III. Phosphorylation and dephosphorylation in yeast cells. J. Biol. Chem., 1959a, vol. 234, p. 3041−3043.
  179. Chance B. Quantitative aspects of the control of oxygen utilization. -In: Gida foundation symposium on the regulation of cell metabolism / Ed.Y. Wolsteholme et al.: Y. and A. Churchill, 1959, p. 91−129.
  180. Chance B. Units of biological structure and function / Ed. O.H. Goebler. N.Y.: Acad. Press, 1956, p. 447−462.
  181. Chance B., Connelly C.M. A method for the estimation of the increase in concentration of adenosine diphosphate in muscle sarcosomes following a contraction. Nature, 1957, vol. 179, p. 1235−1237.
  182. Chance B., Hackett D.P. The electron transfer system of skunk cabbage mitochondria.- Plant Physiol., 1959, vol. 34, p. 3349.
  183. Chance B., Hess B. Metabolic control mechanisms. I. Electron transfer in the mammalian cell. J. Biol. Chem., 1959, vol. 234, p. 2404−2412.
  184. Chance B., Hess B. Metabolic control mechanisms. IV. The effect of upon the steady state of respiratory enzymes in the ascites cell. Ibid., 1959b, p. 2421−2427.
  185. Chance B., Hollunger G. The interaction of energy and electron transfer reactions in mitochondria. VI. The efficiency of the reaction. J. Biol. Chem., 1961, vol. 236, N 5, p. 1577−1584.
  186. Chance B., Mauriello F., Aubert X.M. ADP arrival at muscle mitochondria following a twitch. In: Muscle as a tissue / Ed. K. Rodahl. N. Y.- L.: McGraw-Hill, 1962, p. 128−133.
  187. Chance B., Quistorff A. Study of tissue oxygen gradients by single and multiple indicators. In: Oxygen Transport to tissue. Ill / Ed. T.A. Silver. N.Y.- L.: Plenum Press, 1978, p.331−338.
  188. Chance B., Thorell B. Localization and assay of respiratory enzymes in living ctlls. Nature, 1959, vol. 184, p. 931−934.
  189. Chance B., Weber A.M. The steady state of cytochrome b during the rest and after contraction in ftor sartorius. J. Physiol., 1963, vol. 169, p. 263−277.
  190. Chance B., Williams G.R. Respiratory Enzymes in Oxidative Phosphorylation. I. Kinetic of Oxygen Utilization. J. Biol. Chem., 1955, vol. 217, p. 383−393.
  191. Chance B., Williams G.R. A method for the localization of sites for oxidative phophorylation. Nature, 19 556, vol. 176, p. 250−255.
  192. Chance B., Williams G.R. Respiratory enzymes in oxidative phosphory-lation.III. The steady state J. Biol. Chem., 1955, vol. 217, p. 409−427.
  193. Chance B., Williams G.R. The respiratory chain and oxidative phosphorylation.- Adv. Enzymol., 1956, vol. 17, p. 65- 134.
  194. Chance B., Williams G.R., Camieson D. et al. Properties and kinetics of reduced pyridine nucleotide fluorescence of isolated and in vivo rat heart. Biochem. Ztschr., 1965, Bd. 341, p. 357−377.
  195. Cheng S.W., Fryer L.G., Carling D. Et al. Thr 2446 is a novel mammalian target of rapamycin (mTOR) phosphorylation site regulated by nutrient status. J. Biol. Chem. 2004, 279: 15 719 15 722.
  196. Christianova I., Kroupova V., Kursa J. Prispevek ke studiu laktatdegy-drogenazy v. krevmin seru skotu. Zivocisna Vyroba. 1971. R.16, c. 2: 165−171.
  197. Chudy Y.A. Energieumsatz: Einflussfactoren, Modellierung und energetisch Futterbewertung. Lohmann information, 2001, 1: 13−22.
  198. Cockrell R.S., Harris E.J., Pressman B.C. Energetics of potassium transport in mitochondria induced by valinomycin. Biochemistry, 1966, vol. 5, p. 2326−2335.
  199. Colombo J. P., Richterich R., Rossi E. Serum-Kreatin-Phosphokinase: Bestimmung und diagnostische Bedeutung. Klin. Wsch. 1962. Jg. 40, H. 1: 37−44.
  200. Cooper D. V., Narasimhulu S., Rosenthal O. et al. Spectral and kinetic studies of microsomal pigments. In: Oxidases and related redox systems / Ed. R. King N.Y.- L.: J. Wiley and Sons, 1965, p. 838−860.
  201. Cotlier E. Synthesis of creatine phosphate by the crystalline lens: in normal conditions and during the development of galactose cataract. Am. J. Ophthalmol. 1964. v.57, № 3: 63−67.
  202. Coulambe S.S., Faveon G. New the semimicro method determination of urea. Clin. Chem. 1963, 1, 9: 23.
  203. Coulter N. A. Filtration coefficient of capillaries of the brain. Amer. J. Physiol., 1958, vol. 195, p. 459−464.
  204. Czok R., Lamprecht W. Methods of Enzymatic Analysis, H.U. Bergmeyer- 3 edizione, Vol. II, Verlag Chemie, Weinheim 1974, pag. 1491.
  205. Dai H.C., Zhuang Q.K., Li N.Q. et al. Electrochemical study of the effect of ADP and AMP on the kinetics of glutamate dehydrogenase. Bioelectrochemistry. 2000, Feb.- 51 (1): 35 39.
  206. Davis E. J., Lumeng L. Relationships between the phosphorylation potentials generated by Liver mitochondria and respiratory state under conditions of adenosine diphosphate control. J. Biol. Chem., 1975, vol. 250, p. 2275−2282.
  207. De Lange C.F.M., Birkert S.H. Characterization of useful energy content in swine and poultry feed ingredients. Can. J. Anim. Sei., 2005, 85: 269−280.
  208. Demsii K. Untersuchungen uber den Gehalt an L (+) -Milchsaure in Blatplasma gesunder Ringer. Inaug- Diss., Hanover, 1967: 94S.
  209. Deul D.H., Van Breemen J.F.L. Electrophoresis of creatine phospho-cinase from various organs. Clin. Chim. Acta. 1964. 10: 276−283.
  210. Du M., Shen Q.W., Zhu M.J. et al. Leucine stimulates mammalian target of rapamycin signaling in C2C12 myoblasts in part through inhibition of adenosine monophosphate activated protein kinase. J. Anim. Sei. 2007, 85: 919−927.
  211. Duee E.D., Vignais P.V. Kinetics and specificity of the adentine nucleotide translocation in rat liver mitochondria. J. of Biol. Chem. 1969. v.224, № 14: 3920−3931.
  212. Duff G.C., Galyean M.L. BOARD-INVITED REVIEW: Recent advances in management of highly stressed, newly received feedlot cattle. J. Anim. Sei. 2007, 85: 823−840.
  213. Elbers R., Heldt H. W., Schmucker P. et al. Measurement of the ATP / ADP ratio in mitochondria and in the extramitochondrial compartment. Hoppe-Seyler's Ztschr. Physiol. Chem., 1974, Bd. 355, S 378−393.
  214. Eguinoa P., Brocklehurst S., Arana A. et al. Lipogenic enzyme activities in different adipose depots of Pirenaican and Holstein bulls and heifers taking into account adipocyte size. J. Anim. Sci. 2003, Feb.- 81 (2): 432 -440.
  215. Erecinska M., Davis J. S., Wilson D. F. Regulation of respiration in de-nitrificans:The dependence on redox state of cytochrome c and ATP. / [ADP] x[Pi]. Arch. Biochem. and Biophys., 1979, vol. 197 (2), p. 463−469.
  216. Erecinska M., Kula T., Wilson D.F. Regulation of energy metabolism: Evidence against a primary role of adenine nucleotide translocase. -FEBS Lett., 1978, vol. 87, p. 139−144.
  217. Erecinska M., Stubbs M., Miyata Y. et al. Regulation of metabolism by intracellular phosphate. Biochim. et biophys. acta, 1977, vol. 462, p. 20−35.
  218. Erecinska M., Veech R.L., Wilson D.F. Thermodynamic relationships between the oxidation reduction reactions and the ATP synthesis in suspensions of isolated pigeon heart mitochondria. — Arch. Biochem. and Biophys., 1974, vol. 160, p. 412−421.
  219. Erecinska M., Wilson D.F. On the mechanism of regulation of cellular respiration: The dependence of respiration on the cytosolic consentra-tion ATP, ADP, P,. Adv. Exp. Exp. Med. et diol., 1978, vol. 94, p. 271−278.
  220. Erecinska M., Wilson D.F. The effect of antimycin A on cytochrome b561, b566 and their relationship to ubiguinone and the iron-sulfur centers S=l (+N-2) and S=3. Arch. Biochem. and Biophys., 1976, vol. 174, p. 143−153.
  221. Erecinska M., Wilson D.F., Blasie Y.K. Studies on the orientations of the mitochondrial redox carriers. Biochim. et Biophys. acta, 1978, vol. 501, p. 53−62.
  222. Erecinska M., Wilson D.F., Nishiki K.N. Homeostatic regulation of cellular energy metabolism experimental characterization in vivo and fit to a model. Amer. J. Physiol., 1978, vol. 234, 3, p. 82.
  223. Erecinska M. A new photoaffmity labeled derivative of mitochondria cytochrome c. — Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1977, vol. 76 (2), p. 495 -501.
  224. Euler H., Adler F., Das N.B. Uber den enzymatischen Abbau und Aufbau der Glytaminsaure in tierischen Gewebe. Hoppe-Sayler's Zeitschrift fur Physiolog. Chemie. 1938. Bd. 254. № 2: 61−66.
  225. Fabel H., Lubbers D. W. Measurements of reflection spectra of the beating heart in situ. Biochem. Ztschr., 1965, Bd. 341, S. 351−356.
  226. Fahien L.A., Kmiotek E.H., MacDonald M.J. et al. Regulation of malate dehydrogenase activity by glutamate, citrate, alpha- ketoglutarate and multienzyme interaction. J. Biol. Chem. 1988, Aug. 5- 263 (22): 10 687 10 697.
  227. Faichney G.J. The effect of formaldehyde treated casein on the growth of ruminant lambs // Aust. J. Agric. Res., 1971, № 3, 22: 453.
  228. Farber E. ATP and cell integrity. Fed. Proc., 1973, vol. 32, p. 15 341 539.
  229. Fedosov S.N., Belousova L.V., Plesner I.W. A model of mitochondrial creatine kinase binding to membranes: adsorption constants, essential amino acids and the effect of ionic strength. Biochem. Biophys. Acta. 1993, Dec. 12- 1153 (2): 322 330.
  230. Feissli S., et al. Klin. Wschr. 44, 1966: 390.
  231. Ferguson R.A. Digestion and metabolism in the ruminant. The protection of dietary proteine and amino acids against microbial fermentationin the rnmen / J.W. McDonald, A.C.J. Warner, ed.-Univ. New, England Publ. Unit, Armidale, Australia, 1975.
  232. Ferguson R. A, Hernsby T. A, Reiz P.J. Nutrition and wool growth. The effect of protecting dietary protein from microbial degradation in the rumen //Aust. J. Sei, 1967, № 1, 30: 215.
  233. Flores J. F, Stobbs T. H, Minson D.J. Influence of the legume leuczena leucocephala and formal-casein on the production and composition of milk from grazing cows // J. Agric. Sei. Camb, 1979, № 2, 92: 351.
  234. Frahm K, Graf F, Krausslich H. Ensymaktivataten in Rinderorganen. ZBL. Veter. Med. Reihe. 1977. A, 24- № 1: 81−87.
  235. Friend T. H, Dellmeier G. R, Gbur E.E. Effects of changing housing on physiology of calves. J. Dairy Sei, 1987, v. 70, № 8, p. 1595 — 1600.
  236. Galitzer S. J, Oehme F.W. Creatine kinase isoenzymes in bovine tissue. Am. J. Vet. Res. 1985 Jul.- 46 (7): 1427 1429.
  237. Garnsworthy P.C. The interaction between dietary fibre level and protein degradability in dairy cows. Anim. Prod, 1989, 48: 271−281.
  238. Gerber H. Aktivitatsbestimmungen von Serumenzymen in der Veterinarmedizin. Sweiz. Arch. Tierheilk.1963. 105: 529−550.
  239. Gerber H. Aktivitatsbestimmungen von Serumenzymen in der Veterinarmedizin. Sweiz. Arch. Tierheilk.1964. 106: 85−124.
  240. Gillis B. A, Tamblyn T.M. Association of bovine sperm aldolase with sperm subcellular components. Biol. Reprod. 1984, Aug.- 31 (1): 25−35.
  241. Goetsch D.D. Liver enzyme changes during rumen development in calves. Am. J. Veter. Res. 1966. 27: 1187−1192.
  242. Gorisek J. Pansensaftveranderungen wahrend der Rubenblattfutterung-speriode. Mitteilung zur IV internationalen Tagung uber Rinder-krankenhaiten. Zurich, 1966: 52−68.
  243. Graf F, Furtmayr L, Frahm K, Kraussslich H, Ostenkorn K. Enzy-maktivataten und Metabolitkonzentrationen in Blutserum von
  244. Milchkuhen als Messgrossen fur die Reaktion auf die Leistungsbelastung 1. Die Korrelationen der Serumwerte mit der Milchleistung. Z.Tierzucht. 1978. 94. ¾: 171−177.
  245. Graig F.A., Smith J.C. Creatine phosphocinase in Thyroid isoenzyme composition compared with other tissues. Science. 1967. V.156 № 3772:254−255.
  246. Guszkiewicz A. The activity of aspartate and alanine aminotransferases, aldolase and acid phosphatase in the blood serum of certain cattle breeds and their crossbreeds. Genet, polon. 1974. V.15, № 4:459−470.
  247. Gutmann I., Wahlefeld A. Methods of Enzymatic Analysis. 2 nd ed Bergmeyer H. U (ed) New York, NY: Academic Press Inc- 1974: 1464.
  248. Haschen R.J.: Laktat Dehydrogenase, in Emmrich R., Arbeitsmethoden der Innern Medizin und ihr verwandter Gebiete, Band V: Klinischchemische Labormethoden, 2 Liefg., Jena 1969: 106.
  249. Hassinen L. E., Hiltunen K. Respiratory control in isolated perfused rat hert. Biochim. et Biophys. acta, 1975, vol. 408, p. 319−330.
  250. Hersey S. Y. Interactions between oxidative metabolism and acid secretion in gastric mucosa. Biochim. et Biophys. acta, 1974, vol. 344, p. 157−203.
  251. Hersey S. Y., Jobsis F. F. Redox changes in the respiratory chain related to acid secretion by the intact gastric musoca. Biochem. And Biophys. Res. Communs, 1969, vol. 36, p. 243−250.
  252. Hess B., Chance B. Phosphorylation efficiency of the intact cell. I. Glucose-oxygen titrations in ascites tumor cells. J. Biol. Chem., 1959, vol. 234, N 11, p. 3031−3035.
  253. Holian A., Owen C.S., Wilson D.F. Control of respiration in isolated mitochondria: quantitative evaluation of the dependence of respiratory rates on ATP., [ADP] and [Pi]. Arch. Biochem. Biophys, 1977, v. 181, № 1: 164−171.
  254. Holian A., Owen Ch. S., Wilson D.F. Control of respiration in isolated mitochondria: Quantitative evaluation of the dependence of respiratory rates on ATP., [ADP] and [Pi]. Arch. Biochem. And Biophys., 1972, vol. 181, p. 164−171.
  255. Horcher F. Klinische und immunologische Untersuchungen an experimentell mit Fasziola hepatica infizierten Rindern. Berl. u. munch, tierarztl. Wschr. 1969. 82: 204−207.
  256. Howarth R.E., Baldwin R.L., Ronnig. Enzyme activites in liver, muscle and adipose tissue of calves and steers. J. Dairy Sc. 1968. 51:12 701 274.
  257. HungateR.E. The rumen and its microbes. New York, London, 1966.
  258. Inoki K., Zhu T., Guan K.L. TSC 2 mediates cellular energy response to control cell growth and survival. Cell, 2003, 115: 577 590.
  259. Jacobus W.E., Leninger A.L. Creatine Kinase of Rat Heart Mitohon-dria. J. ofBiol. Chem. 1973. v.248. № 13: 4803−4810.
  260. Jaworek D., Gruber W. and Bergmeyer H.U. Methods of Enzymatic Analysis, edited by H.U. Bergmeyer. New York: Academic, 1974, vol.4: 2127−2137.
  261. Jobsis F.F. Spectrophotometric studies on intact muscle. J. Gen. Physiol., 1963a, vol. 46, p. 905−928.
  262. Jobsis F.F. Spectrophotometric studies on intact muscle. J. Gen. Physiol., 1963b, vol. 46, p. 926−969.
  263. Jobsis F.F. What is a molecular sensor? In: Tissue hypoxia and ischemia/Ed. M. Reivich etc. N.Y.- L.: Plenum Press, 1977, p. 3−18.
  264. Jobsis F.F., Duffield Y.G. Oxidative and glycolytic recovery metabolism in muscle. J. Gen. Physiol., 1967, vol. 50, p. 1009−1047.
  265. Jobsis F.F., Rosenthal M. Behaviour of the mitochondrial respiratory chain in vivo. In: Ciba Foundation Symp. 56. Amsterdam etc.: Elsevier — Excerpta Medica — North-Holland, 1978, p. 149−167.
  266. Jobsis F.F., Rosenthal M. Cerebral energy consumption and provision: the predominance of neuronal oxidative metabolic processes. In: The same place, 1978a, p. 129−144.
  267. Jobsis F.F., Stainsby W. N. Oxidation of NADH during contractions of circulated mammalian skeletal muscle. Respirat. Physiol., 1968, vol. 4, p. 292−300.
  268. Kamann H.A. Die Ativitat der Laktat und Sorbitdehydrogenasae im Serum gesunder und kranker Rinder. Vet. -Med. Diss., Hannover, 1964.
  269. Keller P. Serumenzyme beim Rind: Organanalysen und Normalwerte. Schweiz. Arch. Tierheilk. 1971. 113: 615−626.
  270. Kenny D.A., Boland M.P., Diskin M.G. et al. Effect of rumen degrad-able protein with or without fermentable carbohydrate supplementation on blood metabolites and embryo survival in cattle. Anim. Sei., 2002, 74: 529−537.
  271. Kilpatrick L., Erecinska M. Mitochondrial respiratory chain of tetrahy-mena pyriformis. Biochim. et biophys. Acta, 1977, vol. 460, p. 346 363.
  272. Kleine T.O. Zur Lokalisation der Creatinkinase (CK) in Mitochondrien und Microsomen von Skeletmuskol, Herz und Hirnrinde des Menschen. Klin. Wschr. 1965. Jg.43, H.9: 504−510.
  273. Klingenberg M. Interaction of the ADP, ATP, ATP Transport with the system of oxidative phosphorylation. In: Structure and function of energy transducing membranes / Ed. K. Van Dam et al. Amsterdam: Elsevier Sei. Publ. Co., 1977, p. 275−282.
  274. Klingenberg M. Reversibilitat der tntrgieum Wandlungen in der Atmungskette. Angew. Chem., 1963, Bd. 75, S. 900−907.
  275. Klingenberg M., Schollmeyer P. Zur Reversibilitat der oxydativen Phosphorylierung. Biochem. Ztschr., 1960, Bd. 333, S 335−341.
  276. Klingenberg M., Schollmeyer P. Zur Reversibilitat der oxydativen Phosphorylierung. Biochem. Ztschr., 1961, Bd. 335, S 243−262.
  277. Klotz I.M. Introduction to biomolecular energetics, Academic Press, 1986.
  278. Kornberg A. et al. Methods in Enzymology I, Academic Press, New York 1955: 323.
  279. Kovacova J., Ceresnalcova Z. A., Sommer A. Crude protein and organic matter, degradability and intestind digestibility of varions feeds. J. of Farm Animal Sci., 2001, 34: 115−121.
  280. Kolath W.H., Kerley M.S., Golden J.W. et al. The relationship between mitochondrial function and residual feed intake in Angus steers. J. Anim. Sci., 2006, № 4, 84: 861- 865.
  281. Krebs H.A., Veech R.L. In: The energy level and metabolic control in mitochondria / Ed. S. Papa et al. Bari Itali: Adriat editrice, 1969, p. 329 382.
  282. Kursa J., Kroupova V. Metabolicky profil telat na mlecnen vykrmu Biosanem 20 spridavkem vitaminu E (Vliv vitaminu E na nektere krevni biochemicke ukazatele). Biol. Chem. zivocisne Vyroby-Veter. 1979. v. XV (XXI), № 3: 199−206.
  283. Kuster V., Bohnensack R., Kunz W. Control of oxidative phosphorylation by extramitochondrial ATP / ADP ratio. Biochim. et Biophys. acta, 1976, vol. 440, p. 391−402.
  284. Kuczer M. Influence of inorganic pyrophosphate on the kinetics of muscle pyruvate kinase: a simple nonallosteric feedback model // Biosystems. 2002, Jun.- Jul.- 66 (1−2): 11 20.
  285. Lammers B.P., Heinrichs A.J. The response of altering the ration of dietary protein to energy on growth, feed efficiency, and mammary development in rapidly growing prepubertal heifers. J. Dairy Sci., 2000, № 5, 83: 977−983.
  286. Landon J. et al. J. Clin. Path. 15, 1962: 579.
  287. Lardy H.A. Energetic coupling and regulation of metabolic rates. In: Congr. Intern. Biochem. Brussels, 1955, p. 287−293.
  288. K.F., Schoolwerth A. // Bioenergetics / Ed. Emster L.B.N.Y.: Elsevier Sei. Publ., 1984, p. 221 268.
  289. Lehnert S.A., Byrne K.A., Reverter A. et al. Gene expression profiling of bovine skeletal muscle in response to and during recovery from chronic and severe undernutrition. J. Anim. Sei., 2006, v. 84, № 12: 3239−3250.
  290. Lee I., Bender E., Kadenbach B. Control of mitochondrial membrane potential and ROS formation by reversible phosphorylation of cytochrome c oxidase // Mol. Cell Biochem. 2002, May Jun.- 234 — 235 (1 -2): 63−70.
  291. Lipmann F. Metabolic Generation and Utilization of Phosphate Bond Energy. Adv. Enzymol. 1941, № 3: 99−162.
  292. Lohmann K. Uber die enzymatische Aufspaltung der Kreatinphos-phorsaure- zugleich ein Beitrag zum Chemismus der Muskelkontraktion. Biochem.Z. 1934. 271: 264−277.
  293. Lohr G.W., Waller H.D. in H.U. Bergmeyer: Methoden der enzyma-tischen Analyse, 3 edizone, Vol. I, Verlage Chemie, Weinheim, 1974: 673.
  294. Ludden P.A. and Kerley M.C. Amino Acid and Energy Interrelationships in Growing Beef Steers. J. Anim. Sei., 1997, 75: 2550−2560.
  295. Ludden P.A., Kerley M.S. Amino acid and energy interrelationships in growing beef steers: I Effects of energy intake and metabolizable lysine supply on growth. J. Anim. Sei., 1998, 76: 3157−3168.
  296. Madsen A. The Molecular Basis of Animal Production: Metabolism in Skeletal Muscle Cells. «Dynamic Biochemistry of Animal Production». Amsterdam-Oxford-New York-Tokyo. 1983: 9−28.
  297. Madsen A. The Molecular Basis of Animal Production: Metabolism in Liver Cells. «Dynamic Biochemistry of Animal Production». Amsterdam-Oxford-New York-Tokyo. 1983a: 53−74.
  298. Mandel I J, Moffet D. F, Jobsis F.F. Redox state of respiratory chain enzymes and potassium transport in silkworm mid-gut. Biochim. et biophys. acta, 1975, vol. 408, p. 123−134.
  299. Marshak R.R. Studies on Bovine Limphosarcoma. 1. Clinical aspects, pathological alteration and herd studies. Cancer Res. 1962. 22: 202−217.
  300. Martin-Orue S. M, Balcells J, Vicente F. et al. Influence of dietary ru-men-degradable protein supply on rumen characteristics and carbohydrate fermentation in beef cattle offered high-grain diets. Animal Feed Science and Technology. 2000, 88: 59 77.
  301. Matras J, Preston R.L. The role of glucose infusion on the metabolism of nitrogen in ruminants. J. Anim. Sci, 1989, № 6, 67: 1642−1647.
  302. McBride K.W. Nitrogen and phosphorus utilization by beef cattle fed three dietary crude protein levels with three supplemental urea levels. Ph.D. Diss. Texas Tech Univ., Lubbock. 2003.
  303. Meijer A. J, Dubbelhuis P.F. Amino acid signaling and the integration of metabolism. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004, 313: 397 -403.
  304. Michelson A.M., Buckingham M.E. Effect of superoxide radicals on myoblast growth and differentiation. Biochem. And Biophys. Res. Communs, 1974, vol. 58, p. 1079−1086.
  305. Mills E., Jobsis F.F. Mitochondrial respiratory chain of carotid body and chemoreceptor changes in oxygen tension. J.Neurophysiol., 1972, vol. 35, p. 405−428.
  306. Misra M.P., Fridovich I. The univalent reduction of oxygen by reduced flavins and quinones. J. Biol. Chem., 1972, vol. 247, p. 188−192.
  307. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in energy transduction. -J.Bioenerg., 1972, vol. 3, p. 5−24.
  308. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photo synthetic phosphorylation. Bodmin: Glynn Res., 1966, p. 199.
  309. Mitnick M.H., Jobsis F.F. Pyrenbutric acid as an optical oxygen prode in the intact cerebral cortex. J. Appl. Physiol., 1976, vol. 41, p. 593 596.
  310. Moffet D.F., Jobsis F.F. Response to toad brain respiratory chain enzymes to ouabain elevated potassium and electrical stimulus. Brain Res., 1976, vol. 117, p. 239−255.
  311. Mohler C.H. Enzymatische Untersuchungen im Blut von Pherd, Rind und Hund, Transaminasen, Lactatdehydrogenase und Sorbitdehydro-genase. Vet. med. Diss. Munchen, 1968.
  312. Moorby J. Grass sugars make milk production sweeter. IGER Innov. 2001, 5: 36−39.
  313. Nagle S. Die Bedeutung von Kreatinphosphat und Adenosintriphos-phat im Hinblick auf Energiebereitstellung transport und — Verwertung im normalen und insuffizienten Herzmuskel. Klin. Wschr. 1970. Jg.48. H.6: 332−341.
  314. Nishiki K.N., Erecinska M., Wilson D.F. Effect of amytal on metabolism of perfused. rat heart. Amer.J. Physiol., 1979, vol. 6(3), p. C221-C230.
  315. Nishiki K.N., Erecinska M., Wilson D.F. Energy reiation between cy-tosolic metabolism and mitochondrial respiration in isolated perfused rat heart under various wopk ioads. Amer. J. Physiol., 1978, vol. 234, p. C73-C81.
  316. Norberg B. Clin. Chim. Acta 6, 264, 1961.
  317. Nonaka T., Arai T., Shibato T. et al. Changes of serum isozymes in breeding Japanese Black heifer with Ibaraki disease. Japan J. veter. Sei., 1989, v. 51, № 2, -p. 434−436.
  318. Oba M., Allen M.S. Effects of intraruminal infusion of sodium, potassium, and ammonium on hypophagia from propionate in lactating dairy cows. J. Dairy Sei. 2003, 86:1398−1404.
  319. Odawa E., Kobayashi K., Yoshiura N. et al. Hemolytic anema and red blood cell metabolic disorder attributable to low phosphorus intake in cows. Am. J. veter. Res., 1989, v. 50, № 3, p. 388 — 392.
  320. Overton T.R. et al. Substrate utilization for hepatic gluconeogenesis is altered by increased glucose demand in ruminants. J. Anim. Sei., 1999, 77: 1940−1951.
  321. Owen C. S., Wilson D.F. Control of respiration by the mitochondrial phosphorylation state. Arch. Biochem. And Biophys., 1974, vol. 161, p. 581−591.
  322. Peretsman S.J., Rosenthal M. Brain cytochrome aa3, redox state mtasured in situ in chronic cat preparations effects of hyperoxia and direct cortical stimulation. Brain Res., 1977, vol. 128, p. 553−558.
  323. И., Горанов X. Промени на някои серумни ензими, клинич-ни и клинико-биохимични показатели при крави със субклиничка кетоза. Ветер.- мед. Науки, 1984, т. 21, № 10, с. 28 — 36.
  324. Pinkiewicz Е. Lebenfunktion bei der primaren Ketose des Ringes. XVIII Welttierarztekongress Hannower, Kongressberichte. 1963. 2: 1373−1375.
  325. Piro A., Sorce G. II compartamente dell' aldolasie delle transaminasi glutammico-piruvica e glutammica-piruvica in bovini in fettati speri-mentalmente con virus aftose. Zooprofilasei (Rom). 1963. 8: 241−250.
  326. Prange H., Kolb E., Grun E., Gurtler H. Uber den Einfluss einer Transportbelstung auf die Aktivitat der Laktatdehydrogenase im Serum von Rindern. Arch, exper. Veter.-Med. 1966. 20: 399−409.
  327. Prasse K.W. Lactic dehydrogenase activity and isoenzyme distribution in serum of normal cattle. Am. J. veter. Res. 1969, 30, p. 2181 2184.
  328. Racker E. A new look at mechanisms in bioenergetics. L.: Acad. Press, 1976, p. 250.
  329. Racker E. Mechanisms in bioenergetics. Acad. Press, 1965.
  330. Ramirez J. Oxidation-reduction changes of cytochromes following stimuiation of amphibian cardiac muscle. J. Physiol., 1959, vol. 147, p. 14−19.
  331. Rhodes M.B., Urmann H.K., Marsh C.H., Grace O.D. Serum enzyme studies of a hydrocephalic syndrom of new-born calves. Proc. Soz. exp. Biol., N.Y. 1962. Ill: 735−737.
  332. Riis P.M., Danfaer A., Hvelpland T. et al. A model for the efficient use of new information within physiology, Tryk. Frideriksberg Bogtryk-neri a.s. 1990: 68.
  333. Riss P.M., Madsen A. Introduction to the Volume: The Dynamics of Metabolic Pools. «Dynamic Biochemistry of Animal Production». Amsterdam Oxford-New York — Tokyo. 1983: 1−8.
  334. Rieger D., Mcgowan L.T., Cox S.F. et al. Effect of 2,4-dinitrophenol on the energy metabolism of cattle embryos produced by in vitro fertilization and culture. Reprod. Fertil Dev. 2002, 14 (5−6): 339 343.
  335. Roche J., Thoai N.-V., Robin Y. Sur la presence de creatine chez les invertebres et sa signification bioloque. Biochimica et Biophysica Acta. 1957. V.24.№ 3: 514−519.
  336. Rosenkrans C.F.Jr., Coffey K.P., Paria B.C. et al. Effects of fescue and clover forage on serum lactate dehydrogenase and glucose 6-phosphatedehydrogenase isoenzymic profiles in steers. Veter. hum. Toxicol., 2000, vol. 42, № 6, p. 337 — 340.
  337. Rossow N. Zur klinischen Diagnostik der Lebererkrankungen des Rindes. Mh. Veter-Med. 1962. 17: 769−774.
  338. Roussel J.D., Stallcup O.T. Blood serum enzymes within the estrous cycle. J. Dairy Sc. 1967. 50: 1341−1342.
  339. Saks V.A., Kupriyanov V.V., Elizarova G.V. Studies of energy transport in heart cells. J. Biol. Chem., 1980, vol. 255, p. 755−763.
  340. Sajko W, Kisza J., Przybylowski P. Zastosowanie dehydrogenazy mleczanowej z serca wolu do oznaczania zawartosci pirogronianu w mleku. Med. Weter, 1985, v. 41, № 7, s. 442 — 444.
  341. Schmidt E. in H.U. Bergmeyer: Methoden der enzymatischen Analyse, Bd. 1, Verlag Chemie Weinheim, 2. Auf 1. 1970: 607.
  342. Schmidt E., Schmidt F.W. Enzym-Muster menschlicher Gewebe. Klin. Wschr. 1960. 38: 957−962.
  343. Schmidt E., Schmidt F.W. Metode und Wort der Bestimmung der Glu-taminsaure-Dehydrogenase Aktivitat im Serum. Klin. Wschr. 1962. 40: 962−969.
  344. Scholz R., Thurman R.G., Williamson J.R. et al. Flavin and pyridine nucleotide oxidation-reduction changes in perfused rat liver. J. Biol. Chem, 1969, vol. 244, p. 2317−2324.
  345. Schroeder G.F., Titgemeyer E. C, Awawdeh M.S. et al. Effects of energy source on methionine utilization by growing steers. J. Anim. Sei, 2006, 84: 1505−1511.
  346. Scrutton M. C, Utter M.P. The regulation of glycolisis and gluconeo-genesis in animal tissues. Annu. Rev. Biochem. 1968. V.37: 249−302.
  347. Simpson M. V, Hidiroglou M, Batra T.R. et al. Reduced level of creatine kinase in the plasma of Holstein cows d- alpha- tocopherol acetate. Canad. J. Anim. Sei, 1998, vol. 78, № 1, p. 147 — 149.
  348. Sjovall K, Voigt A. Creatine-phospho-transferase Isoenzymes. Nature. 1964. V.202. № 4993: 701.
  349. Slater E.C. The mechanism of the conservation of energy of biological odidations // Eur. J. Biochem. 1987. — vol. 166. — № 3. p. 489 — 504.
  350. Slater E. C, Rosing J, Mol A. The phosphorylation potential generated by respiring mitochondria. Biochim. et biophys. acta, 1973, vol. 292, p.534−553.
  351. Slesingr L. Die Aktivitat der Serumenzyme gesunder und kranker Rinder. Med. Weter. 1964. 20: 491−492.
  352. Slesingr L. Karence potravy a jeji vliv na aktivitu nekterych enzymu, krevnich bilkovin, bilirubinu u koniaskotu. Veter. Med. 1965. 10: 233 240.
  353. Snow T. R, Wechsler A. S, Jobsis F.F. et al. Response of cytochrome a a3 in the in situ canine heart. — Fed. Proc. 1977, vol. 36, p. 518.
  354. Soboll S, Scholz R, Heidt H.-W. Subcellular metabolite concentration. Dependence of mitochondrial and cytosolic ATP systems on the metabolic state of perfused rat liver. Eur. J. Biochem, 1978, V. 87, № 2:377−390.
  355. Sogabe T, Mori H, Aki K. Biochemical characterization of the conduction system of the bovine heart. Jpn. Heart J, 1987, Jan.- 28 (1): 85 -95.
  356. Solvonuk P. F, McRae S. C, Collier H.B. Creatine phosphocinase activity of mammalian erythrocytes. Canad. J. Biochem. Physiol. 1956. v.34: 481−487.
  357. Sommer H, Schneider W. Anderung der Aktivitat einiger Enzyme im Rinderserum nach Verabreichung von Neuroplegica. Berl. u. munch, tierarztl. Wsclir. 1965. 78. Nr.8: 141−144.
  358. Spears S.W., Clark J.H., Hatfield E.E. Nitrogen utilization and ruminal fermentation in steers fed soybean meal treated with formaldehyde // J. Anim. Sei., 1985, № 2, 60: 1072−1080.
  359. Srivastava S.K., Awassthi Y.C., Bentier E. Organic hydroperoxides. -Biochem. J., 1974, vol. 139, p. 289−295.
  360. Stec J. The activity of lactate dehydrogenase and malate dehydrogena-sae and the level of glucose and lactic acid in the blood plasma of pure bred and croas-bred cattle. Genet, polon. 1974, V.15, № 3: 305−322.
  361. Steensgaard J. On the normal activities of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphe-gluconate dehydrogenase in bovine erythrocytes. Acta Veter. Scand. 1968. v.9, Fasc.3: 223−241.
  362. Stein W., Med. Welt 36, 1985: 572 577.
  363. Stobbs T.H., Minson D.J., McLeod M.N. The response of dairy cows grazing nitrogen fertilized grass pasture to a supplement of protected casein//J. Agric. Sei., 1977, 89: 137.
  364. Straub F.B. Reinigung der Apfelsauredehydrogenase und die Bedeutung der Zellstruktur in der Apfelsauredehydrierung. Z. Physiol. Chem. 1942. 275:63−72.
  365. Stubbs M., Veech R.L., Krebs H.A. Control of the redox state of the nicotinamide-adenine dinucleotide couple in rat liver cytoplasm. Biochem. J., 1972, vol. 126, p. 59−65.
  366. Sturh C.H. Untersuchungen an Serumenzymen von neugeborenen und missgebildeten Kalbern. Inaug-Diss., Giessen.1967.
  367. Susmel P., Plazzotta E., Mills C.R. et al. Determination of RNA and ATP in the rumen liquid of cows fed with diets differing in forage to concentrate ratio. J. Sei. Food Agr., 1993, vol. 63, № 1, p. 39 — 45.
  368. Swanson K.C., Richards C.J., Harmon D.L. Influence of abomosal infusion of glucose or partially hydrolyzed starch on pancreatic exocrine secretion in beef steers. J. Anim. Sei.- 2002. v.80.- № 4.- p. 1112−1116.
  369. Szasz G., Busch E.W. Trird European Congress of Clinical Chemistry Bringhton/ Angleterre, 3−8 juin 1979 (Abstract).
  370. Szasz G., et al. Dtsch. Med. Wschr. 95, 1970: 829.
  371. Tamminga S. Protein degradation in the forestomach of ruminants // J. Anim. Sei., 1979, № 6, 49: 1615.
  372. Tan Z., Murphy M.R. Ammonia production, ammonia absorption, and urea recycling in ruminants. A review. J. of Anim. and Feed Sei. 2004, 13: 389−404.
  373. Tanser M.L., Gilvarg C. Creatine and Creatine Kinase Measurement. J. of Biol. Chem. 1959. v.234. № 12: 3201−3204.
  374. Tarkiewicz S. Badenia porownaweze aktywnosei fosfatazy zasadoweji aldolazy oras zawartesci cholesterolu calkowitogo w plynie otr-zewnowym i serowicy krwilclnicznie zdrowege bydla. Ann. Univ. Mariae cur curdo-Sklodowska. 1964, 19: 51−58.
  375. Tatarenko O.F., Glazko V.l. Regularities of organ specific expression of enzyme systems in cattle. Tsitol Genet. 1992, Sep.-Oct.- 26 (5): 26 -32.
  376. Tepperman J., Tepperman H.M. Gluconeogenesis, lipogenesis and the Sherringtonian metaphor. Fed. Proc. 1970. V.29: 1248−1293.
  377. Teller J.K., Fahien L.A., Valdivia E. Interactions among mitochondrial aspartate aminotransferas, malate dehydrogenase, and the inner mitochondrial membrane from heart, hepatoma, and liver. J. Biol. Chem., 1990, Nov. 15- 265 (32): 19 486- 19 494.
  378. Timet D., Emanovic D., Herak M. Enzimski profile krava hranjenih si-lazom kukuruzovine i krmnog kelia. Poljoprivz. znan. Smotra. Zagreb, 1984, v. 65,-s. 159- 175.
  379. Triaca de Caimmi A., Beorlegui N., Beconi M.T. et al. Oxidacion de sustratos y lactate deshidrogeasa mitochondrial en semen bovino congelado. Rev. Med. Veter., 1986, v. 67, № 3, p. 108 — 110.
  380. Van der Meer R., Akeboom P.M., Groen A.K. et al. Relationship between oxygen uptake of perfused rat liver cells and cytosolic phosphorylation state. Europ. J. Biochem., 1978, vol. 84, p. 421−428.
  381. Veech R.L., Raijman L. Krebs H.A. Equilibrium relations between the cytoplasmic adenine nucleotide system and nicotinamide adenine nucleotide system in the rat liver. — Biochem. J., 1970, v. 117, № 3, p. 499 503.
  382. Vial Ch., Godinot C., Gautheron D. Membranes Creatine kinase (E.C. 2.7.3.2.) in pig heart mitochondria. Properties and role in phosphate potential regulation. Biochemie. 1972, v. 54, № 7: 843−852.
  383. Wachsmuth E.D. Vergleichende Untersuchungen zur Wirkungeweise von Aminopeptidasen. Biochem. Z. 1966, 344: 361−374.
  384. Wang X.-L., Gallagher C.H., McClure T.J. Bovine post-parturient haemoglobinuria: effect of inorganic phosphate on red cell metabolism. Res. inveter. Sei., 1985, v. 39, № 3, p. 333 — 339.
  385. Wagenknecht C., Anders G., Nieradt Hiebsch Ch. Ein neues System enzymatischer Me? methoden im Blutplasma (1. Mitteilung) Dt. Ge-sundh. — Wesen (Berlin) 19, 1964, 48: 2254 — 2255.
  386. Waiblinger S., Knierim U., Winckler C. The development of an epide-miologically based on-farm fare assessment system use with dairy cows. Acta Agric. Scand. Setion A. Anim. Sei., Suppl. 2001, 30: 73−77.
  387. Wallimann T., Dolder M., Schlattner U., Eder M. Creatin kinase: an enzyme with a central role in cellular energy metabolism // MAGMA. 1998, v.6: 2 3, P. 116−119.
  388. Waterman R.C., Loest C.A., Bryant W.D. et al. Supplemental methionine and urea for gestating beef cows consuming low quality forage diets. J. Anim. Sci. 2007, 85: 731−736.
  389. Weisshaar D.D. et al. Med. Welt 26, 1975: 387.
  390. Wendt J.R., Chapman J.B. Fluorometric studies of recovery metabolism of rat fast and slow-twitch muscles. Amer. J. Physiol., 1976, vol. 230, p. 1644−1649.
  391. Whitmer J.T., Idell-Wenger J.A., Rovetto M.J. et al. Control of fatty acid metadolism in ischemic and hypoxic hearts. J. Biol. Chem., 1978, vol. 253, p. 4305−4309.
  392. Wilson D.F., Owen C., Holian A. Control of mitochondrial respiration.- Arch. Biochem. and Biophys., 1977, vol. 182, p. 749−762.
  393. Wilson D.F., Owen C., Mela L. Control of mitochondrial respiration by the phosphate potential. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1973, vol. 53, p. 326−333.
  394. Wilson D.F., Erecinska M. Control of energy flux in biological systems.- Hoppe-Seyler's Ztschr. Phys. Chem., 1978, Bd. 359, N 4, S. 456−463.
  395. Wilson D.F., Erecinska M., Drown C. The oxygen dependence of cellular energy energy metabolism. Arch. Biochem. and Biophys., 1979, vol. 195, p. 484−493.
  396. Wilson D. F, Erecinska M, Dutton P. Thermodynamic relationship to mitochondrial oxidative phosphorylation. Annu. Rev. Biophys. and Bioenerg, 1974, vol.3, p. 203−230.
  397. Wilson D. F, Stubbs P, Noech R. et al. Eguilibrium relations between the oxidation reduction reactions and the adenosine triphosphate synthesis in suspensions of isolated liver cells. Biochem. J, 1974a, vol. 140, p. 57−64.
  398. Wilson D. F, Stubbs P, Oshino N. et al. Thermodynamic relationship between the mitochondrial oxidation reduction reactions and cellular ATP levels in ascites tumor cell and perfused rat liver. — Biochemistry, 1974b, vol. 13, p. 5305−5311.
  399. Wince K.T. Stimulation adenylate cyclase from isolated hepatocytes and kuppfer cells. J. Biol. Chem, 1975, vol. 250, p. 8863−8873.
  400. Wroblewski F. und La Due J.K. Proc. Soc. Exp. Biol. med. 90, 210, 1955.
  401. Wu G. Bazer F. W, Wallace J.M. et al. BOARD INVITED REVIEW: Intrauterine growth retardation: Implications for the animal sciences. J. Anim. Sci, 2006, № 9, 84: 2316 — 2337.
  402. Yasuda J, Syuto B, Too K. et al. Lactate dehydrogenase isoenzyme patterns in bovine liver tissue. Japan J. veter. Sci, 1989, v. 51, № 4, p. 733 -739.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!