Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Изучение взаимодействий белков с ДНК в интактных хлоропластах методом ковалентной фиксации

Диссертация: Изучение взаимодействий белков с ДНК в интактных хлоропластах методом ковалентной фиксации
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые было показано наличие субъединичного принципа строения макромолекулярной структуры нуклеоидов хлоропластов (на примере гороха), элементарной единицей которой является нуклеосомо — подобная частица. В ее состав входят обнаруженные ДНК — связывающие белки и фрагменты хлоропластной ДНК, кратные 184 п.н., что отличается от длины нуклеосомного повтора хроматина ядер (гороха), составляющей 170… Читать ещё >

Изучение взаимодействий белков с ДНК в интактных хлоропластах методом ковалентной фиксации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • II. ВВЕДЕНИЕ
  • III. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. СТРУКТУРА ГЕНОМА ХЛОРОПЛАСТОВ
    • 1. 1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ГЕНОМА ХЛОРОПЛАСТОВ
    • 1. 2. МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА НУКЛЕОИДОВ ХЛОРОПЛАСТОВ, СРАВНЕНИЕ ИХ С НУКЛЕОИДАМИ МИТОХОНДРИЙ И БАКТЕРИЙ
    • 1. 3. ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ НУКЛЕОИДА ХЛОРОПЛАСТОВ
    • 1. 4. ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОМА ХЛОРОПЛАСТОВ
  • 2. КОМПЛЕКС 1гЮ-ФЕНАНТРОЛИН-Си (П) КАК ХИМИЧЕСКАЯ НУКЛЕАЗА
    • 2. 1. ХИМИЧЕСКИЕ НУКЛЕАЗЫ И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ
      • 2. 1. 1. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ХИМИЧЕСКИХ НУКЛЕАЗ
      • 2. 1. 2. ОСНОВНЫЕ ПРИНЦИПЫ МЕХАНИЗМА РАСЩЕПЛЕНИЯ ДНК

      2.1.3. ХИМИЧЕСКИМИ НУКЛЕАЗАМИ а) связывание с ДНК б) роль кофакторов взаимодействия: ионов металлов, перекиси водорода в) пути расщепления ДНК и продукты реакции 43 2.1.3. ПРИМЕНЕНИЕ ХИМИЧЕСКИХ НУКЛЕАЗ

      2.2. НУКЛЕАЗ ПАЯ АКТИВНОСТЬ КОМПЛЕКСА 1, Ю-ФЕНАНТРОЛИН-Си (Н)

      2.2.1. ОТКРЫТИЕ НУКЛЕАЗНОЙ АКТИВНОСТИ

      2.2.2. СВЯЗЫВАНИЕ КОМПЛЕКСА С ДНК

      2.2.3. ВЛИЯНИЕ КОФАКТОРОВ: Си2+ И Н202 НА ЭФФЕКТИВНОСТЬ РАСЩЕПЛЕНИЯ ДНК ФЕНАНТРОЛИНОМ

      2.2.4. ПРОДУКТЫ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО РАСЩЕПЛЕНИЯ ДНК, ИНДУЦИРОВАННОГО КОМПЛЕКСОМ

      1,10 —ФЕНАНТРОЛИН —Cu (II)

      3. МЕТОДЫ СШИВКИ БЕЛКОВ С НУКЛЕИНОВЫМИ КИСЛОТАМИ

      3.1. ПРИМЕНЕНИЕ ДИМЕТИЛСУЛЬФАТА ДЛЯ ИНДУКЦИИ ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ

      3.2. ДНК-БЕЛКОВЫЕ СШИВКИ, ИНДУЦИРОВАННЫЕ ОБЛУЧЕНИЕМ УЛЬТРАФИОЛЕТОМ

      3.3. ДНК-БЕЛКОВЫЕ СШИВКИ, ИНДУЦИРОВАННЫЕ ПЕРЕКИСЬЮ ВОДОРОДА И ИОНАМИ ПЕРЕХОДНЫХ МЕТАЛЛОВ

      IV. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

      1. МАТЕРИАЛЫ

      2. МЕТОДЫ

      2.1. ВЫДЕЛЕНИЕ ЯДЕР ИЗ ЭРИТРОЦИТОВ КУРИЦЫ

      2.2. ПОЛУЧЕНИЕ РАСТВОРИМОГО ХРОМАТИНА

      2.3. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА ХЛОРОПЛАСТОВ

      2.4. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА КЛЕТОЧНЫХ ЯДЕР ИЗ

      ПРОРОСТКОВ ГОРОХА

      2.5. ИНДУКЦИЯ ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ

      2.6. ВОССТАНОВЛЕНИЕ ДНК-БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ

      2.7. ГИДРОЛИЗ ДНК — БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ

      2.8. УДАЛЕНИЕ НЕПРИШИТЫХ БЕЛКОВ ПЕРЕОСАЖДЕНИЕМ ДНК И ДНК

      БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ ЦЕТАВЛОНОМ

      2.9. УДАЛЕНИЕ НЕПРИШИТОЙ ДНК

      2.10. АНАЛИЗ ДНК-БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ В СИСТЕМЕ ДИАГОНАЛЬНОГО ДВУМЕРНОГО ПААГ-ЭЛЕКТРОФОРЕЗА

      2.11. ЭЛЕКТРОПЕРЕНОС ФРАГМЕНТОВ ДНК ИЗ ГЕЛЯ НА НЕЙЛОНОВУЮ МЕМБРАНУ

      2.12. ГИБРИДИЗАЦИЯ ДНК, ФИКСИРОВАННОЙ НА НЕЙЛОНОВОЙ МЕМБРАНЕ С РАДИОАКТИВНО МЕЧЕННЫМИ ЗОНДАМИ

      2.13. ПОЛУЧЕНИЕ РАДИОАКТИВНО МЕЧЕННЫХ ЗОНДОВ ДНК

      2.14. УДАЛЕНИЕ БОЛЬШЕЙ ЧАСТИ КОВАЛЕНТНО СШИТОЙ С БЕЛКОМ ДНК

      2.15. ВВЕДЕНИЕ

      РАДИОАКТИВНОЙ МЕТКИ В БЕЛОК ПО МЕСТУ СШИВКИ С ДНК

      2.16. СИСТЕМА ПААГ ДЛЯ РАЗДЕЛЕНИЯ ДНК — СВЯЗЫВАЮЩИХ БЕЛКОВ, МЕЧЕННЫХ ПО МЕСТУ СШИВКИ С ДНК

      2.17. ИССЛЕДОВАНИЕ СТРУКТУРЫ ДНК — БЕЛКОВОГО КОМПЛЕКСА in situ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ МИКРОКОККОВОЙ НУКЛЕАЗЫ

      2.18. ВЫДЕЛЕНИЕ ФРАГМЕНТОВ ДНК ПОСЛЕ НУКЛЕАЗНОГО ГИДРОЛИЗА И ИХ РАЗДЕЛЕНИЕ В АГАРОЗНОМ ГЕЛЕ

      2.19. ВАКУУМНЫЙ ПЕРЕНОС ДНК ИЗ АГАРОЗНОГО ГЕЛЯ НА МЕМБРАНУ

      2.20. ДВУМЕРНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ ДНП — КОМПЛЕКСОВ

      2.21. ОКРАШИВАНИЕ ГЕЛЯ КУМАССИ R-250.

      2.22. ИССЛЕДОВАНИЕ УЛЬТРАСТРУКТУРЫ ДНК — БЕЛКОВОГО КОМПЛЕКСА ХЛОРОПЛАСТОВ И ХРОМАТИНА ЯДЕР

      2.23. ЭКСТРАКЦИЯ СУММАРНЫХ БЕЛКОВ ХЛОРОПЛАСТОВ

      2.24. ЭКСТРАКЦИЯ БЕЛКОВ ОСНОВНОГО ХАРАКТЕРА

      IV. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

      1. ИЗУЧЕНИЕ ВОЗМОЖНОСТЕЙ И МЕХАНИЗМА МЕТОДА ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ, ИНДУЦИРОВАННОЙ КОМПЛЕКСОМ 1,10-ФЕНАНТРОЛИН-Си (П)

      1.1. ОБРАЗОВАНИЕ ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ В УСЛОВИЯХ IN VTTRO

      1.2. ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА РЕАКЦИИ ОБРАЗОВАНИЯ ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ

      1.3. ВЛИЯНИЕ КОМПОНЕНТОВ РАДИКАЛ-ПРОДУЦИРУЮЩЕЙ СИСТЕМЫ (ФЕНАНТРОЛИНА, ИОНОВ CU*, ПЕРЕКИСИ ВОДОРОДА) НА ЭФФЕКТИВНОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ ДНК-БЕЛКОВОЙ СШИВКИ

      1.4. ИССЛЕДОВАНИЕ ВОЗМОЖНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ РАДИКАЛ-ПРОДУЦИРУЮЩЕГО КОМПЛЕКСА ДЛЯ КОВАЛЕНТНОЙ ФИКСАЦИИ БЕЛКОВ НА ХЛОРОПЛАСТНОЙ ДНК В УСЛОВИЯХ IN SITU

      2. ИЗУЧЕНИЕ ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИХ БЕЛКОВ ХЛОРОПЛАСТОВ

      2.1. ОБНАРУЖЕНИЕ БЕЛКОВ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИХ С

      ХЛОРОПЛАСТНОЙ ДНК

      2.2. ОПРЕДЕЛЕНИЕ УЧАСТКОВ ХЛОРОПЛАСТНОЙ ДНК, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИХ С ОБНАРУЖЕННЫМИ БЕЛКАМИ

      2.3. ИССЛЕДОВАНИЕ МАКРОСТРУКТУРЫ НУКЛЕОИДА ХЛОРОПЛАСТОВ

      2.4. ИССЛЕДОВАНИЕ БЕЛКОВОГО СОСТАВА ХЛОРОПЛАСТНЫХ ДНП-СТРУКТУР

Ключевая роль макроструктуры генома эукариот в процессах генной регуляции клеточного метаболизма получила в настоящее время достаточно глубокое теоретическое и экспериментальное обоснование. Общепринятым стало представление, что геном как интегральная генетическая система может быть осмыслен только при одновременном развитии исследований всех уровней его структурной организации. Подобные исследования для генома хлоропластов, без которых невозможно понимание механизмов репликации и транскрипции в пластидах, находятся в начальной стадии. Каким образом осуществляется в клеточных органеллах компактизация ДНК и каковы механизмы, с помощью которых поддерживается надмолекулярное состояние ДНК хлоропластов in vivo, остается неизвестным. На данный момент существуют лишь данные электронной микроскопии (Briat et al., 1982; Salganik et al., 1991), свидетельствующие о наличии сходства в строении хромосом на молекулярном уровне в ядрах эукариот и геномах пластид, Однако совсем не изучен способ формирования нуклеопротеидного комплекса хлоропластов, в частности, неизвестно, соблюдается ли нуклеосомный принцип упаковки ДНК или же существует другой, принципиально отличный механизм компактизации пластидной ДНК. Очевидно, что упаковка ДНК должна осуществляться посредством взаимодействия с одним или несколькими ДНК — связывающими белками. Существует ряд исследований нуклеоидов хлоропластов, охарактеризован их общий белковый состав, но не решен вопрос, какие именно белки и каким образом непосредственно принимают участие в организации макроструктуры нуклеопротеидного комплекса пластид (Briat et al., 1982; Crevel et al., 1989; Юрина и др., 1988; Nemoto et al" 1989, 1990, 1991; Yurina et al., 1995).

В этих исследованиях все методы изучения ДНК — связывающих белков хлоропластов основывались на выделении нуклеоидов с предварительным лизисом пластид. При этом в случае использования ионных детергентов и сильных восстановительных агентов белковые контакты с ДНК могут нарушаться, что приводит к потере некоторых белковых компонентов в процессе выделения нуклеоида, а в случае использования неионных детергентов может происходить также и артефактное перераспределение белков на ДНК.

По этим причинам представляется особенно интересным использование методических подходов, связанных с фиксацией белков на ДНК в интактных хлоропластах с образованием прочной ковалентной связи ДНК —белковой сшивки в месте их контакта с последующей идентификацией как пришитых белков, так и последовательностей ДНК, участвующих в формировании нуклеопротеидного комплекса пластид.

Методика ковалентных сшивок позволяет зафиксировать существующие ДНК —белковые контакты как in vitro, так и in vivo, в результате чего образуется стабильный комплекс ДНК с белком. Преимущества этого очевидны: материал в процессе изучения можно подвергать достаточно жестким воздействиям без нарушения стабильности полученной структуры.

Такой методический подход представляется достаточно перспективным, вследствие чего появляются многочисленные новые модификации этого метода. Объединняя его с методом гибридизации с «белковыми тенями» (Karpov et al., 1982), исследователи получают возможность наиболее адекватно исследовать распределение белков на ДНК.

Цель данной работы состояла в исследовании ДНК — связывающих белков хлоропластов с использованием метода ковалентной ДНК — белковой фиксации в условиях in situ. При этом были поставлены следующие задачи:

1. Разработка метода ковалентных ДНК —белковых сшивок, индуцированных радикал — продуцирующим комплексом 1,10 — фенантролин — Cu (II). Исследование механизма химических реакций, сопровождающих образование сшитого дезоксинуклеопротеидного комплекса.

2. Обнаружение ДНК — связывающих белков хлоропластов с использованием нового метода ковалентной сшивки и определение их функциональной роли.

3. Выявление участков хлоропластного генома, взаимодействующих с обнаруженными ДНК — связывающими белками.

4. Исследование роли ДНК — связывающих белков в упаковке хлоропластной ДНК.

III. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

VII. выводы.

1. Разработан высокоэффективный метод ДНК —белковой сшивки, индуцированной радикал —продуцирующим комплексом 1,10 — фенантролин — Cu (II) в присутствии перекиси водорода в анаэробных условиях. Показано, что при этом образуются по крайней мере три типа химических связей, две из которых сопровождаются расщеплением ДНК. Обнаружено, что присутствие ионов меди оказывает наибольшее влияние на эффективность образования сшитых нуклеопротеидных комплексов.

2. Показано, что предложенный метод может применяться для фиксации ДНК —белковых контактов в хлоропластах в условиях in situ. При этом не происходит нарушения структурной интактности пластид, деградации белков и образования их димеров.

3. Использование ковалентной сшивки в хлоропластах гороха позволило обнаружить семь ДНК — связывающих белков с молекулярными массами 12- 14- 17- 20- 27- 31 и 34 кДа и показать, что они взаимодействуют со всеми исследованными последовательностями генома хлоропластов, содержащими как фотоиндуцируемые, так и конститутивные гены, и, следовательно, выполняют структурную функцию.

4. С помощью нуклеазных тестов в интактных хлоропластах выявлены повторяющиеся структуры, похожие на нуклеосомы хроматина эукариот. Белки — компоненты регулярных структур хлоропластов гороха, совпадают по электрофоретической подвижности в ПААГ с ДНК — связывающими белками, обнаруженными методом ковалентной сшивки. Показано, что средняя длина ДНК, участвующей в образовании таких структур в хлоропластах (184 п.н.), отличается от длины нуклеосомного повтора ядерного хроматина гороха (170 п.н.).

VI.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В работе разработан новый метод фиксации ДНК — белковых взаимодействий с использованием радикал — продуцирующего комплекса 1,10 —фенантролин —Cu (II), основными достоинствами которого, являются: мягкие условия сшивки, широкий диапазон температур и рН, небольшая продолжительность реакции, высокая эффективность сшивки белков с ДНК, отсутствие модификации белков и оснований нуклеиновых кислот, возможность проведения сшивок как в условиях in vitro, так и в условиях in vivo. Все это позволяет использовать данный метод при анализе ДНК — белковых комплексов в различных биологических системах.

Впервые было показано наличие субъединичного принципа строения макромолекулярной структуры нуклеоидов хлоропластов (на примере гороха), элементарной единицей которой является нуклеосомо — подобная частица. В ее состав входят обнаруженные ДНК — связывающие белки и фрагменты хлоропластной ДНК, кратные 184 п.н., что отличается от длины нуклеосомного повтора хроматина ядер (гороха), составляющей 170 п.н. Было показано, что белковый состав обнаруженных хлоропластных ДНП —структур очень близок по электрофоретической подвижности в ПААГ в присутствии ДДС —Na с гистонами клеточных ядер. Все эти данные являются первым биохимическим подтверждением гипотезы, предполагающей существование нуклеосомо — подобных структур, принимающих участие в упаковке хлоропластной ДНК (Briat et al, 1982; Kiseleva et. al, 1988, 1989; Salganik et. al, 1991).

Возможно, существует универсальный механизм макромолекулярной организации клеточных геномов. Нуклеосомы в клеточном ядре и нуклеосомо — подобные частицы в пластидах — один из уровней этой организации. Это может служить предпосылкой для изучения макромолекулярной структуры нуклеоидов митохондрий и бактерий, в которых также наблюдают методами электронной микроскопии некие периодические нуклеосомо — подобные частицы (Rouviere — Yaniv et al., 1979; Pettijohn et al., 1988; Salganik et al., 199.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Г., Денисенко Ю. В., Огаркова О. А., Тарасов В. А. Гомология между хлоропластной и ядерной ДНК различных видов сем. Fabacea и Arabidopsis thaliana. Генетика, 1992, т. 28, № 1, с. 5−10.
  2. Д.А., Лебедева Н. В., Семененко В. Е. Клонирование фрагментов хлоропластной ДНК Dunaliella salina, обладающих промоторной активностью в E.coli. Физиология растений, 1989, т. 36, с. 732 — 739.
  3. Ю.В., Шик В.В, Белявский А. В., Бродолин К. Л., Храпко К. Р., Никольская Т. А., Мирзабеков А. Д. Хромосомные белки эритроцитов эмбрионов кур на транскрипционно активных и неактивных генах. Мол. биол., 1989, т. 23, с, 1682- 1691.
  4. М.С. Геном хлоропластов: организация и экспрессия. Итоги науки и техники, 1987, Сер. Общие проблемы физико-химической биологии. М.: ВИНИТИ, т. 6, с. 5−97.
  5. И.И., Минько И. Г., Ноздрина В. Н., Шатилов В. Р. Полирибосомы, связанные с первичными мембранами этиопластов гороха, их локализация и роль в биогенезе мембранной системы хлоропластов. Физиология растений, 1993, т. 40, с. 385 — 392.
  6. А.А., Бибилашвили Р. Ш., Мирзабеков А, Д. Топография взаимодействия субъединиц бактериальной РНК — полимеразы с lac UV 5 промотором. Д. А. Н. СССР, 1981, т. 260, с. 765−768.
  7. А.А., Бибилашвили Р. Ш., Мирзабеков А. Д., Шик В.В. Контакты между субъединицами РНК —полимеразы Escherichia coli и нуклеотидами промотора lac UV 5. Мол. биол., 1982, т. 16, с. 34 — 46.
  8. Н.П., Белкина Г. Г., Пожидаева Е. В., Турищева М. С., Одинцова М. С. ДНК —белковый комплекс из хлоропластов гороха: выделение и свойства. Молекулярная биология, 1988, т. 22, с. 117 — 124.
  9. Н.П., Одинцова М. С. Геном хлоропластов: Эубактериальные и эукариотические черты геномов. Итоги науки и техники, 1989, Сер. Молекулярная биология, М. ВИНИТИ, т. 28, с. 99−126.
  10. Н.П., Одинцова М. С. Структурная организация ДНКхлоропластов. Современные проблемы биохимии, 1990, под ред. Г, К. Скрябина. М.: Наука, с. 42 — 54.
  11. Н.П., Одинцова М. С., Экспрессия генома хлоропластов и ее регуляция. Генетика, 1991, т. 27, № 7, с. 1141−1151.
  12. Н.П., Одинцова М. С. Общие черты организации генома хлоропластов. Сравнение с геномами про— и эукариот. Мол. биол., 1992, т.26, № 4, с. 757−771.
  13. Н.П., Одинцова М. С. Сравнительная характеристика структурной организации геномов хлоропластов и митохондрий растений. Генетика, 1998, т. 34, № 1, с. 5 — 22.
  14. Aldrich J., Cattolico R.A. Isolation and characterization of chloroplast DNA from the marine chromophyte Olisthodiscus luteus: electron microscopic visualization of isomeric molecular forms. Plant Physiol., 1981, v. 68, p. 641−647.
  15. Allison L.A., Maliga P. Light — responsive and transcription — enhancing elements regulate the plastid psbD core promoter. EMBO J., 1995, v. 14, p. 3721−3730.
  16. Allison L.A., Simon L.D., Maliga P. Deletion of rpoB reveals a second distinct transcription system in plastids of higher plants, EMBO J., 1996, v. 15, p. 2319−2325.
  17. Apel K., Bogorad L. Light — induced increase in the activity of maize DNA-depended RNA-polymerase. Eur. J. Biochem., 1976, v. 67, p. 615 620.
  18. Armel P.R., Strniste G.F., Wallace S.S. Studies on Escherichia coli x —ray endonuclease specificity. Roles of hydroxyl and reducing radicals in the producion of DNA. Radial Res., 1977, v. 69 (2), p. 328−338.
  19. Baeza L., Bertrand A., Mache R., Lerbs — Mache S. Characterization of a protein binding sequence in the promoter region of the 16S rRNA gene of the spinach chloroplast genome. Nucl. Acids Res., 1991, v. 19, p, 3577 — 3581,
  20. Baginsky S., Tiller K., Link G. Transcription factor phosphorylation by a protein kinase associated with chloroplast RNA polymerase from mustard
  21. Sinapis alba). Plant Mol. Biol., 1997, v. 34, p. 181−189.
  22. Barton J.K. Metals and DNA: molecular left —handed complexes. Science, 1986, v. 233, p. 727−734.
  23. Bavykin S.G., Undritsov I.M., Usachenko S.I., Strokov A.A., Bogdanov Yu.F., Mirzabekov A.D. The primary organization of nucleosomal core particles from actively dividing cells of lily. FEBS Lett. 1988, v. 228, p. 149 152.
  24. Bavykin S.G., Usachenko S.I., Zalensky A.O., Mirzabekov A.D. Structure of nucleosomes and organization of internucleosomal DNA in chromatin. J .Mol. Biol., 1990, v. 212, p. 495−511,
  25. Bavykin S., Srebreva L., Banchev T., Tsanev R, Zlatanova J., Mirzabekov A. Histone HI deposition and histone —DNA interactions in replicating chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, v. 90, p. 3918−3922.
  26. Belikov S.V., Dzherbashyajan A.R., Preobrazhenskaya O.V., Karpov V.L., Mirzabekov A.D. Chromatin structure of Drosophila melariogaster ribosomal genes. FEBS Lett., 1991, v. 273, p. 205−207.
  27. Belyavsky A.V., Bavykin S.G., Goguadze E.G., Mirzabekov A.D. Primary organization of nucleosomes containing all five histones and DNA 175 and 165 base-pairs long. J. Mol. Biol. 1980, v. 139, p. 519−536.
  28. Bianchi M.E. Prokaryotic HU and eukaryotic HMG1: a kinked relationship. Mol. Microbiol., 1994, v. 14, p. 1.
  29. Bonnefoy E., Takahashi M., Rouviere — yaniv J. DNA—binding parameters of the HU protein of Escherichia coli to the cruciform DNA. J. Mol. Biol., 1994, v. 242, p. 116- 120.
  30. Boynton J.E., Gillham N.W., Newman S.M., Harris E.H. Organelle genetics and transformation of Chalamydomonas. Cell Organelles Ed. Herrmann, R.G. Wien- Springer-Verlag, 1992. p. 3−64.
  31. Briat J.-F., Laulhere J.P., Mache R. Transcriptional activity of a DNA — protein complex isolated from spinach plastids. Eur. J. Biochem., 1979, v. 98, p. 285−292.
  32. J. —f., Mache R. Properties and characterization of a spinach chloroplast RNA —polymerase isolated from a transcriptionally active DNA-protein complex. Eur. J. Biochem, 1980, v. Ill, p. 505−509.
  33. J. —F., Gigot C, Laulhere J, P., Mache R. Visualization of a spinach plastid transcriptionally active DNA—protein complex in a highly condensed structure. Plant Physiol., 1982, v. 69, p. 1205−1211.
  34. Briat J.—f., Letoffe S, Mache R., Rouviere — Yaniv J. Similarity between the bacterial histone — like protein HU and a protein from spinach chloroplasts. FEBS Lett., 1984, v. 172, p. 75−78.
  35. J. —F., Bisans—Seyer C., Lescure A.M. In vitro transcription initiation of the rDNA operon of spinach chloroplast by a highly purified soluble homologous RNA polymerase. Curr. Genet., 1987, v. 11, p. 259 — 263.
  36. J. —F., Baumgarther J.G., Rapp C., Mullet J.B. Plastid transcription activity and DNA copy number increase early in barley chloroplast development. Plant Physiol., 1989, v. 89, p. 1011−1019.
  37. Broyles S., Pettijohn D.E., Interaction of the Escherichia coli HU protein with DNA. Evidence for formation of nucleosome — like structures with altered DNA helical pitch. J. Mol. Biol., 1986, v, 187, p. 47.
  38. Burger R.M., Horwitz S.B., Peisach J., Wittenberg J.B. Oxygenated iron bleomycin. A short —lived intermediate in the reaction ferrous bleomycin with oxygen. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 12 299.
  39. Burger R.M., Berkowitz A.M., Peisach J., Horwitz S.B. Origin malondialdehyde from DNA degraded by Fe (II)xbleomycine. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, p. 11 832.
  40. Burger R.M., Peisach J., Horwitz S.B. Activated bleomycine. A transient complex of drug, iron and oxygen that degrade DNA. J.Biol. Chem., 1981, v. 256, p. 11 636.
  41. Cavalier—Smith T. The number of symbiotic origins of organelles. BioSystems., 1992, v. 28, p. 91 106.
  42. Cerutti H., Osman M., Grandoni P., Jagendorf T.A., A homolog of the Escherichia coli RecA protein in plastids of higher plants. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1992, v. 89, p. 8068−8072.
  43. Chang J., Watson W., Randerath K. Bulky DNA—adduct formation induced by Ni (II) in vitro and in vivo as assayed by 32P —postlabeling. Mutat. Res., 1993, v. 291, p. 147−159.
  44. Chen C.B., Sigman D.S. Sequence — specific scission of RNA by 1,10 — phenanthroline — copper linked to deoxyoligonucleotides. J. Amer. Chem. Soc., 1988, v. 110, p. 6570−6572.
  45. Chen W., Gaikwad A., Mukherjee S.K., Choudhary N.r., Kumar D., Tewari K.K. A 43 kDa DNA binding protein from the pea chloroplast interacts with and stimulates the cognate DNA polymerase. Nucl. Acids Res., 1996, v. 24, n. 20. p. 3953−3961.
  46. Chenchik A., Beabealashvilli R., Mirzabekov A.D. Topography of interaction of Escherichia coli RNA polymerase subunits with lac UV 5 promoter. FEBS Letts., 1981, v. 128, p. 46−50.
  47. Cheng M.C., Wu S.P., Chen L.F.O., Chen S.C.G. Identification and purification of a spinach chloroplast DNA—binding protein that interacts specifically with the plastid psaA —psaB —rpsl4 promoter region. Planta, 1997, v. 203, p. 373−380.
  48. Chiu S.M., Xue L.Y., Friedman L.R., Oleinick N.L. Copper ion — predicted sensitization of nuclear matrix attachment sites to ionized radiation. Biochemistry, 1993, v. 32(24), p. 6214−6219.
  49. Clegg M.T., Gaut B.S., Learn G.H., Morton B.R. Rates and patterns of chloroplast DNA evolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1994, v. 91, p. 6795−6801.
  50. Cohen M.D., Klein C.B., Costa M. Forward mutations and DNA—protein crosslinks induced by ammonium metavanadate in cultured mammalian cells. Mutat. Res., 1992, v. 269, p. 141−148.
  51. Coleman A.W. Use of the fluorochrome 4', 6 — diamidino — 2 — phenylindole in genetic and developmental studies of chloroplast DNA. J. Cell. Biol., 1979, v. 82, p. 299−305.
  52. Coleman A.W. Cyanophyta and Cyanelle DNA: a search for the origin of plastids. J. Physiol., 1985, v. 21, p. 1−16.
  53. Compton J.L., Bellard M., Chambon P. Biochemical evidence of variability in the DNA repeat lenghth in the chromatin of higher eukaryotes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, p. 4382−4386.
  54. Crevel G., Laine B., Sautiere P., Galleron C. Isolation and characterization of DNA —binding proteins from cyanobacterium Synechoccus sp. PCC7002 and from spinach chloroplasts. Bioch. Biophys. Acta, 1989, v. 1007, p. 36 — 43.
  55. D’Aurora V., Stern A.M., Sigman D.S. Inhibition of E. coli DNA polymerase I by 1,10 —phenanthroline. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1977, v. 78, p. 170- 176.
  56. D’Aurora V., Stern A.M., Sigman D.S. 1,10 —phenanthroline —cuprous ion complex, a potent inhibitor of DNA and RNA polymerase. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1978, v. 80, p. 1025−1032.
  57. Davies N. r Lindsey G.G. Histone —DNA contacts in the 167 bp2 — turn core particle. Biochim. Biophys. Acta., 1991, v. 1129, pp. 57 — 63.
  58. X. — W., Gruissem W. Control of plastid gene expression during development: the limited role of transcriptional regulation. Cell, 1987, v. 49, p, 379−387.
  59. X. — W., Gruissem W. Constitutive transcription and regulation of higher plants. EMBO J., 1988, v. 7, p. 3301−3308.
  60. Deng X.-W., Tonkyn J.C., Peter G.F., Thornber J.P., Gruissem W. Post-transcriptional control of plastid mRNA accumulation during adaptation of chloroplasts to different light quality environment. Plant Cell, 1989, v. 1, p. 645 654.
  61. Dervan P. Design of sequence — specific DNA—binding molecules. Science, 1986, v. 232, p. 464−471.
  62. Dizdaroglu M., Gajewski E., Reddy P., Margolis S.A. Structure of a hydroxyl radical induced DNA—protein cross —link involving thymine and thyrosine in nucleohistone. Biochemistry, 1989, v. 28, p. 3625 — 3628.
  63. Dizdaroglu M. Oxidative damage to DNA in mammalian chromatin. Mutat. Res., 1992, v. 275, p. 331−342.
  64. DuBell A.N., Mullet. Differential transcription of pea chloroplast gene during light — induced leaf development. Plant Physiol., 1995, v. 109, p. 105−112.
  65. Ebralidse K.K., Grachev S.A., Mirzabekov A.D. A highly basic histone H4 domain bound to sharply bent region of nucleosomal DNA. Nature., 1988, v. 331, p. 365−367.
  66. Ehara T., Ogasawara Y., Osafune T., Hase E. Behavior of chloroplast nucleoids during the vegetative cell cycle of Chlamydomonas reinhardtii. Physiol. Plantarum., 1989, v. 76, p. A120.
  67. Ellis J. Promiscuous DNA — chloroplast genes inside plant mitochondria.
  68. Nature, 1982, v. 299, p. 678−679.
  69. Ellis T.H.N.r Day A. A. Hairpin plastid genome in barley. EMBO J., 1986, v. 5, p. 2769−2772.
  70. Feinberg A.P., Vogelstein A technique for radiolabeling DNA restriction endonuclease fragment to high specific activity. Anal. Biochem., 1983, v. 132, p. 6−13.
  71. Georgiev G.P., Bakaev V.V. Three levels of structural organization of the eukaryotic chromosomes. Mol. Biol., 1978, v. 12, p. 1205−1230.
  72. Gibbs S.P., Mak R.N., Slankis T. The chloroplast nucleoid in Ochromonas danica. II. Evidence for an increase in plastid DNA during greening. J. Cell. Biol., 1974, v. 16, p. 579−591.
  73. Gilmor D.S., Lis J.T. In vivo interaction of RNA polymerase II with genes Drozophila melariogaster. Molec. and Cell. Biol., 1985, v. 5, p. 2009−2018.
  74. Giloni L., Takashita M., Johnson F., Iden C., Grollman A.P. Bleomycin — induced strand — scission of DNA. Mechanism of deoxyribose cleavage. J. Biol. Chem., 1981, v. 356, p. 8608.
  75. Goldstein S., Crapski G. Mechanisms of the reaction of some copper complexes in the presence of DNA with O2-, H202, and molecular oxygen. J. Am. Chem. Soc., 1986, v. 108, n. 9, p. 2244−2250.
  76. Goyne T.E., Sigman D. S, Nuclease activity of 1,10 — phenanthroline — copper ion. Chemistry of deoxyribose oxidation. J. Amer. Chem. Soc. 1987, v. 109, p. 2846−2848.
  77. Graham D.R., Marshall L.E., Reich K.A., Sigman D.S., J. Am. Chem. Soc., 1980, v. 102, p. 5410−5422.
  78. Graham D.R., Sigman D.S. Zinc ion in E. coli DNA polymerase I. A reinvestigation. Inorg. Chem., 1984, v. 23, p. 4188−4191.
  79. Green G.R., Searcy D.G., Delange R.K., Histone —like protein in the archaebacterium Sulfolobus acidocaldaris Biochim. Biophys. Acta, 1983, v.741, p. 251−257.
  80. Greyling H.J., Schawager S" Swell B.N., Von Holf C" The identity of conformation states of reconstituted and native histone octamers. Eur. J. Biochem., 1983, v. 6, p. 221−226.
  81. Gruissem W. Chloroplast gene expression: how plants turn their plastids on. Cell, 1989, p. 161−170.
  82. Gruissem W., Tonkyn J.C. Control mechanisms of plastid gene expression Crit. Rev. Plant Sei., 1993, v. 12, p. 19−55.
  83. Hajdukiewicz P.T.J., Allison L.A., Maliga P. The two RNA polymerases encoded by the nuclear and the plastid compartments transcribe distinct groups of genes in tobacco plastids. The EMBO J., 1997, V. 16, n. 13, p. 4041−4048.
  84. Hillel Z., Wu C.W. photochemical cross — linking studies on the interaction of Escherichia coli RNA polymerase with T7 DNA. Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2945−2961.
  85. Hallick R.B., Lipper G., Richarda D.C., Rutter W.J. Isolation of a transcriptionally active chromosome from chloroplasts of Euglena gracilis. Biochemistry, 1976, v. 15, p. 3039−3045.
  86. Hallick R.B., Hong L., Drager R.G. et al. Complete sequence of Euglena gracilis chloroplast DNA. Nucleic Acids Res., 1993, v. 21, p. 3537−3544.
  87. Harris E.H., Boynton J.E., Gillham N.W. Chloroplast ribosomes and proteins. Microbiol. Rev., 1994, v. 58, p. 700−754.
  88. Hansmann P., Falk H., Ronai K., Sitte P. Structure, composition and distribution of plastid nucleoids in Narcissus pseudonarcissus. Planta, 1985, v. 164, p. 459−472.
  89. Haselkorn R., Rouviere — Yaniv J. Cyanobacterial DNA —binding protein relied to Escherichia coli HU. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1976, v. 73, p.1917−1920.
  90. Hashimoto H. Changes in distribution of nucleoids in developing and dividing chloroplasts and etioplasts of Avena sativa. Protopalsma, 1985, v. 127, p. 119−127.
  91. Hayat M.A., Mancarella D.A. Nucleoid proteins. Micron. 1995, v. 26, n. 5, p. 461−480.
  92. Henner W. D, Rodriguer L.O., Haseltine S.M. Gamma —ray induced deoxyribonucleic acid strand break 3'glycolate termini. J.Biol. Chem., 1983, v. 258, p, 711−713.
  93. Henschke R.B., Nucken E.J. Proteins from organelles of higher plants with homology to the bacterial DNA—binding protein HU. J. Plant Physiol, 1989, v, 134, p. 110−112.
  94. Herrmann R.G., Kowallik K.V. Multiple amount of DNA related to tje size of chloroplasts. II. Comparison of electron — microscopic and autographic data. Protoplasma, 1970, v. 69 (3), p. 365−372.
  95. Herzberg R.P., Dervan P.B. Clevage of DNA with methidiumpropyl— EDTA—iron (II): reaction condition and products analyses. Biochemistry, 1984, v. 23, p. 3934−3945.
  96. Hess W.R. et al., Chloroplast rpsl5 and the rpoB/Cl/C2 gene cluster are strongly transcribed in ribosome — deficient plastids: evidence for a functioning non—chloroplast —encoded RNA polymerase. EMBO J., 1993, v. 12, p. 563−571.
  97. Hirai A., Nakazomo M. Six Percent of the mitochondrial genome in rice came from chloroplast DNA. Plant Mol. Biol, Reporter, 1993, v. 11, n. 2, p. 98−100.
  98. Hockensmith J., Kubashek W., Vorachek W., Evertsz E., von Hippel P. Laser cross — linking of protein — nucleic acid complexes. Meth. in Enzym., 1991, v. 208, p. 211−235.
  99. Hubscher U., Lutz H., Kornberg A. Novel histone H2a —like protein of Escherichia coli Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1980, v. 77, p. 5097−5101.
  100. Hutchinson F. Chemical changes induced in DNA by ionizing radiation. Prog, in Nucl. Acids Res., 1985, v. 32, p. 115- 154.
  101. Igoi G.I., Kossel H. The transcriptional apparatus of chloroplasts. Crit. Rev. Plant Sei., 1992, v. 10, p. 525−558.
  102. Jezewska M.J., Bujalowski W., Lohman T.M. Iron (II) ethylenediaminetetraacetic acid catalyzed cleavage of DNA is highly specific for duplex DNA. Biochemistry, 1989, v. 28, p. 6161−6164.
  103. Kamashev D.E., Esipova N.G., Ebralidze K.K., Mirzabekov A.D. Mechanism of lac repressor switch —off: orientation of the lac repressor DNA—binding domain is reversed upon inducer binding. FEBS Lett., 1995, v. 375, p. 27−30.
  104. Kannangara C.G., Gough S.P., Bruyant P, et al, tRNA glu as a cofactor in y aminolevulinate biosynthesis: steps that regulate chlorophyll synthesis. Trends Biochem. Sei., 1988, v. 13, p. 139−143.
  105. Karpov V.L., Bavykin S.G., Preobrazhenskaya O.V., BelyavskyA.V., Mirzabekov A.D. Alignment of nucleosomes along DNA and organization of spacer DNA in Drosophila chromatine. Nucl. Acids Res., 1982, v. 10, p. 4321−4337.
  106. Karpov V., Preobrazhenskaya O., Mirzabekov. Chromatin structure of hsp 70 genes, activated by heat shock: selective removal of histones from the coding region and their absence from 5' region, Cell., 1984, v. 36, p. 423 — 431.
  107. Kelvin J.A., Sharon W.L., Pacifi R.E. Protein damage and degradation by oxygen radicals. J. Biochem. Chem., 1987, v. 262, n. 20, p. 9914−9920.
  108. Kim M., Mullet J.E. Identification of a sequence — specific DNA binding factor required for transcription of the barley chloroplast blue light — responsive psbD-psbC promoter. Plant Cell. 1995, v. 7, p. 1445- 1457.
  109. Kiseleva E.V., Dudareva N.A., Khristolubova N.B., Salganik R.J., Laktionov P.P., Roshke V.V., Zaichikov E.F. The chloroplast genome of Betavulgaris L.: structural organization and transcriptional activity. Plant Science, 1989, v. 62, p. 93- 103.
  110. Kleinschmidt A.R., Zahn R.K. Uber Deoxyribonucleinsaure — Molekulen in Protein-Mischfilmen. Z. Naturflorsch, 1959, v. 146, p. 770−779.
  111. Kolodner R., Tewari K.K. The molecular size and conformation of the chloroplast DNA from higher plants. Biochem. Biophys. Acta, 1975, v. 402, p. 372−390.
  112. Kowallik K.V., Herrmann R.G. Variable amounts of DNA related to the size of chloroplasts. IV. Three dimensional arrangement of DNA in fully differentiated chloroplasts of Beta vulgaris L. J. Cell. Science, 1972, v, 11, p. 357−377.
  113. Kortenkamp A., Curran B., Brien P. Defining condition for the efficient in vitro cross — linking of proteins to DNA by chromium (III) compounds. Carcinogenesis, 1992, v. 12, p. 307−308.
  114. Kozarich J.W., Worth L.J., Frank B.L., Christner D.F., Vanderwall D.E., Stubbe J. Sequence —specific isotope effect on the cleavage of DNA by bleomycin. Science, 1989, v. 245, p. 1386−1399.
  115. Kubashek W, Spann D., Hockensmith J. Laser cross — linking of proteins to nucleic acids: photodegradation and alternative photoproducts of bacteriophage T4 gene 32 protein. Photochem. Photobiol., 1993, v. 58, p. 1 — 10.
  116. Kuramochi H., Takanashi K., Takita T., Umezawa Y.J. An active intermediate formed in the reaction of bleomycin —Fe (II) complex with oxygen. Antibiot., 1981, v. 34, p. 576.
  117. Kuroiwa T, Suzuki T. Circular nucleoids isolated from chloroplasts in a brown algae Ectocarpus indicus. Exp. Cell. Res., 1981, v. 134, p. 457 — 461.
  118. Kuroiwa T., Suzuki T., Ogawa K., Kawano S. The chloroplast nucleus: distribution, number, size and shape, and a model for the multiplication of the chloroplast genome during chloroplast development. Plant Cell. Physiol., 1981, v. 22, p. 381−396.
  119. Kuroiwa T. Mitochondrial nuclei. Int. Rev. Cytol., 1982, v. 75, p. 1−59.
  120. Kuroiwa T., Kawano S., Nishibayashi S. Epifluorescent microscopicevidence for maternal inheritance of chloroplast DNA. Nature, 1982, v. 298, p. 481−483.
  121. Kuwabara M.D., Yoon C., Goyne T.E., Thederahn T., Sigman D.S. Nuclease activity of 1,10 — phenanthroline — copper ion: reaction with CGCGAATTCGCG and its complexes with neotropsine and EcoRI. Biochemistry, 1986, v. 25, p. 7401−7408.
  122. Kuwabara M.D., Sigman D.S. Footprinting DNA —protein complexes in situ following gel retardation assays using 1,10 —phenanthroline —copper ion: Escherichia coli RNA polymerase — lac promoter complexes. Biochemistry, 1987, v. 26, p. 7234−7238.
  123. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, v. 227, p. 381−396.
  124. Lam E., Chua N. —H., Chloroplast DNA gyrase and in vitro regulation of transcription by template topology and novobiocin. Plant Mol. Biol., 1987, v. 8, p. 415−424.
  125. Lam E., Haley — Bowdoin L., Chua N.H. Characterization of a chloroplast sequence — specific DNA binding factor. J. Biol, Chem., 1988, v. 263, p. 8288−8293,
  126. Latham J.A., Cech T. R, Difinding the inside and outside of catalytic RNA molecule. Science, 1989, v. 245, p. 276−282.
  127. Lavin M., Doyle J.J., Palmer J.D. Evolutionary significance of the loss of the chloroplast DNA inverted repeat in the Leguminosae subfamily Papilionoideae. Evolution., 1990, v. 44, p. 390−402.
  128. Lawrence M.E., Possingham J.V. Direct Measurement of femtogram amounts of DNA in cells and chloroplasts by quantitative microspectrofluorometry. J, Histochem. Cytochem., 1986a, v. 34, p. 761 — 768.
  129. Lawrence M.E., Possingham J.V. Microspectrofluorometric measurement of chloroplast DNA in dividing and expanding leaf cells of Spinacia oleracea Plant Physiol., 1986b, v. 81, p. 708−710.
  130. Lerbs —Mache S. The 110 kDa polypeptide of spinach plastid DNA— depended RNA polymerase: single — subunit enzyme or catalytic core ofmultimeric enzyme complexes? Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1993, v. 90, p. 5509−5513.
  131. Lesko S.A., Lorentzen R.J., Ts’o P.O.P. Role of superoxide in deoxyribonucleic acid strand scission. Biochemistry, 1980, v. 19, p. 3023 — 3028.
  132. Levina E, Bavykin S., Shick V, Mirzabekov A. The method of crosslinking histones to DNA partly depurinated at neutral pH. Anal. Biochem., 1981, v. 110, p. 93−101.
  133. Lin S.Y., Riggs A.D. The general affinity of lac repressor for E. coli DNA: implication for gene regulation in prokaryotes and eukaryotes. Cell, 1975, v. 4, p. 107−111.
  134. Lin X., Zhuan Z., Costa M. Analysis of residual amino acid —DNA crosslinks induced in intact cells by nikel and chromium compounds, Carcinogenesis, 1992, v, 13, p. 1763— 1768.
  135. Lindbeck A.G.C., Rose R.J., Lawrence M.E., Possingham J.V. The role of chloroplast membranes in the location of chloroplast DNA during the greening of Phaseolus vulgaris etioplasts. Protoplasma, 1987, v. 139, p. 92 — 99.
  136. Lindbeck A.G.C., Rose R.J., Lawrence M.E., Possingham J.V., The chloroplast nucleoids of the bundle sheath and mesophyll cells of Zea mays. Physiol. Plant., 1989, v. 75, p. 7−12.
  137. Lindbeck A.G.C., Rose R.J. Thylakoid — bound chloroplast DNA from spinach is enriched for replication forks. Biochem. Biophys, Res. Comm., 1990, v. 172, p. 204−210.
  138. Link G, Plastid differentiation: organelle promoters and transcription factors. In: Nover.L. (ed,), Plant Promoters and Transcription Factors, Springer Verlag, Heidelberg, 1994, p. 63 — 83.
  139. Link G. Green life: control of chloroplast gene transcription. BioEssays, 1996, v. 18, p. 465−471,
  140. Liu J.W., Rose R.J. The spinach chloroplast chromosome is bound to the thylakoid membrane in the region of the inverted repeat. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1992, v. 184, p. 993−1000.
  141. Liu Y, Matthews K. S, Trp repressor interaction with bromodeoxyuridine — substituted operators alter UV—induced perturbation pattern in the sequence — depended manner. Biochemistry, 1993, v. 32, p. 10 532—10 542.
  142. Love J.D., Nguyen H.T., Or A" Attri A.K., Minton K.W. UV-induced dimerization of non —adjacent pyrimidines in polyd (AT). J. Biol. Chem., 1992, v. 167, p. 29 453−2459.
  143. Luttke A., Bonotto S, Chloroplasts and chloroplast DNA of Acetabularia mediterranea: facts and hypothesis, Int. Rev. Cytol., 1982, v. 77, p, 205 — 242.
  144. Maliga P. Two plastid RNA polymerases of higher plants: an evolving story. Trends in Plant Sci., 1998, v, 3. n. 1, p. 4−6.
  145. Maniatis T, Fritsch E.F., Sambrook J, Molecular Cloning. A Laboratory Mannual. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY, 1989.
  146. Markowitz A. Ultraviolet light —induced stable complexes of DNA and DNA polymerase. Biochem. Biophys. Acta, 1972, v. 281, p. 522−534.
  147. Marrison J.L., Leech R.M., Co — immunolocalisation of topoisomerase II and chloroplast DNA in developing, dividing and mature wheat chloroplasts. Plant J., 1992, v. 2, p. 783−790.
  148. Marshall L.E., Graham D.R., Reich K.A., Sigman D.S. Cleavage of deoxyribonucleic acid by the 1,10 — phenanthroline — cuprous complex. Hydrogen peroxide requirement and primary and secondary structure specificity. Biochemistry, 1981, v. 20, p. 244−250.
  149. Mee L.K., Adelstein S.J. Predominance of core histones in formation of DNA —protein crosslink in gamma — irradiated chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78, n. 4, p. 2194−2198.
  150. Michel F., Umesono K., Ozeki H. Comparative and functional anatomy of group II catalytic introns — a review. Gene, 1989, v. 82, n. l, p. 5 — 30.
  151. Mirzabekov A.D., San’ko D.F., Kolchinsky A.M., Melnikova A.F. Protein arrangement in the DNA grooves in chromatin and nucleoprotamine in vitroand in vivo revealed by methylation. Eur. J. Biochem., 1977, v. 75, p. 379 — 389.
  152. Mirzabekov A.D., Bavykin S.G., Belyavsky A.V., Karpov V.L., Preobrazhenskaya O.V., Shick V.V., Ebralidse K.K. Mapping DNA —protein interactions by crosslinking. Methods in Enzymology. 1989, v. 170, p. 386 — 408
  153. Miyamura S., Nagata T., Kuroiwa T. Quantitative fluorescence microscopy on dynamic changes of plastid nucleoid during wheat development. Protoplasma, 1986, v. 133, p. 66−72.
  154. Miyamura S., Kuroiwa T., Nagata T. Multiplication and differentiation of plastid nucleoid during development of chloroplasts and etioplasts in Triticum aestivum. Plant Cell. Physiol., 1990, v. 31, p. 597−602.
  155. Morden C.W. et al, Plastid translation and transcription in a non — photosynthetic plant: intact, missing and pseudo genes. EMBO J, 1991, v. 10, p. 3281−3288.
  156. Morden C.W., Delwiche C.F., Kuhsel M., Palmer J.D. Gene phylogenesis and the endosymbiotic origin of plastids. BioSystems, 1992, v. 28, p. 75 — 90.
  157. Morrow J.R., Trogler W.C. Hydrolysis of phosphate diesters with copper (II) catalyst. Inorg. Chem., 1988, v. 27, p. 3387−3384.
  158. Mullet J.E. Dynamic regulation of chloroplast transcription. Plant Physiol., 1993, v. 103, p. 309−400.
  159. Nacheva G.A., Guschin D.Y., Preobrazhenskaya O.V., Karpov V.L., Ebralidse K.K., Mirzabekov A.D. Change in the pattern of histone binding to DNA upon transcriptional activation. Cell., 1989, v. 58, pp. 27 — 36.
  160. Nackerdien Z., Rao G., Cacciuttoto M.A., Gajewski E., Dizdaroglu M. Chemical nature of DNA—protein cross —links produced in mammalian chromatin by hydrogen peroxide in the presence of iron or copper ions. Biochemistry, 1991, v. 30, p. 4873−4879.
  161. Nakano T., Sato F., Yamada Y. Analysis of nucleoid — proteins in tobacco chloroplasts. Plant Cell Physiol., 1993, v. 34(6), p. 873−880.
  162. Nakano T., Murakami S., Shoji T., Yoshida S" Yamada Y., Sato F. A novel protein with DNA binding activity from tobacco chloroplast nucleoids. The
  163. Plant Cell, 1997, v. 9, p. 1673- 1682.
  164. Negruk V.I., Eisner G.J., Redichkina T.D., Dumanskaya N.N., Cherny D.J., Alexandrov A.A., Shemyakin M.F., Butenko R.G. Diversity of Vicia faba circular mtDNA in whole plants and suspension culture, Theor. Appl. Genet., 1986, v. 72, p. 541−547.
  165. Nemoto Y., Nagata T., Kuroiwa T. Studies on plastid — nuclei (nucleoids) in Nicotiana tabacum L., II. Disassembly and reassembly of proplastid — nuclei isolated from cultured cells. Plant Cell. Physiol. 1989, v. 30, p. 445 454.
  166. Neuhaus H., Link G, The Chloroplast tRNALys (UUU) gene from mustard (Sinapis alba) contains a class II intron potentially coding for a maturase — related polypeptide. Curr. Genet., 1987, v. 11, p. 251−257.
  167. Nielsen B.L., Tewari K.K. Pea chloroplast topoisomerase I: purification, characterization and role in replication. Plant Mol. Biol., 1988, v. 11, p. 3 — 14.
  168. Noll M., Internal structure of the chromatin subunit, Nucl. Acids Res., 1974, v. 1, p. 1573−1578.
  169. Ohyama K., Fukuzawa H., Kohchi T. et al. Chloroplast gene organization deduced from complete sequence of liverwort Marchantia polymorphachloroplsat DNA. Nature, 1986, v. 322, p. 572−574.
  170. Ohyama K., Kohchi T., Fukuzawa H. et al. Gene organization and newly identified groups of genes of the chloroplast genome from a liverwort, Marchantia polymorpha, Photosynth. Res., 1988, v. 16, p. 7 — 22.
  171. Oleinick N.L., Chiu S., Ramakrishnan N., Xue L. The formation, identification, and significance of DNA—protein cross —links in mammalian cells. Br. J. Cancer, 1987, v. 55, p. 135−140.
  172. Oleinick N.L., Balasubramaniam U., Xue L., Chiu S. Nuclear structure and microdistribution of radiation damage in DNA. Int. J. Radiat. Biol., 1994, v. 66 (5), p. 523−529.
  173. Olinski R., Nackerdien Z., Dizdaroglu M. DNA—protein cross — linking between thymine and tyrosine in chromatin of gamma — irradiated or H202 treated cultured human cells. Arch. Biochem. Biophys., 1992, v. 297, p. 139−143.
  174. Palmer J.D., Zamir D. Chloroplast DNA evolution and polygenetic relationships in Licopersicon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v. 79, p. 5006−5010.
  175. Palmer J.D. Comparative organization of chloroplast genomes. Ann. Rev. Genet., 1985a, v. 19, p. 325−354.
  176. Palmer J.D. Evolution of chloroplast and mitochondrial DNA in plants and algae. Molecular and Evolutionary Genetics, 1985b, Ed, Mclntyre R. New York- Plenum Press, p. 131−240.
  177. Palmer J.D., Herbon L. A, Unicircular structure of the Brassica hirta mitochondrial genome. Curr. Genet., 1987, v. 11, p. 565 —570.
  178. Palmer J.D. Plastid chromosomes: structure and evolution. The molecular Biology of Plastids and the photosynthetic apparatus. Cell Culture and Somatic Cell Genetics of Plants, 1991, Eds. Bogorad L., Vasil I.K. New York- Acad. Press, p. 5 — 53.
  179. Palmer J.D., Logsdon J.M., The recent origins of introns. Current Opinion in Genetics and Development, 1991, v. l, p.470−477.
  180. Palmer J.D. Comparison of chloroplast and mitochondrial genome evolution in plants. Cell Organelles, 1992, Ed. Herrmann R.G. Wien-
  181. Pan C.Q., Landgraf R., Sigman D. S, DNA—binding proteins as site — specific nucleases. Mol. Microbiol., 1994, v. 12(3), p. 335−342.
  182. Panyim S., Chalkley R. The molecular weights of vertebrate histones exploiting a modified sodium dodecyl sulfate electrophoretic method. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p. 7557−7560.
  183. Papavassiliou A.G. Chemical nucleases as probes for studying DNA— protein interactions. Biochem. J., 1995, v. 305, p. 345 — 357.
  184. Pashev I.G., Dimitrov S.I., Angelov D. Crosslinking proteins to nucleic acids by ultraviolet laser irradiation. TIBS., 1991, v. 16, p. 323 — 326.
  185. Patierno S.R., Sugiyama M., Bassilion J.P., Costa M. Preferential DNA — protein cross —links by NiCl2 in magnesium — insoluble regions of fractionated Chinese hamster ovary cell chromatin. Cancer Res., 1985, v. 45, p. 5787−5794.
  186. Patterton H.G., Landel C.C., Landsman D., Peterson C.L., Simpson R.T., The biochemical and phenotypic characterization of Hholp, the putative linker hi stone HI of Sacchromyces cerevisiae. J, Biol. Chem., 1998, v. 273 (13), p. 7268−7276.
  187. Pemov A., Bavykin S., Hamlin J. Proximal and long —range alterations in chromatin structure surrounding the Chinese hamster dihydrofolate reductase promoter. Biochemistry, 1995, v. 34, p. 2381−2392.
  188. Perrin D.M., Mazumder A., Sigman D.S. Oxidative chemical nucleases. Progress in Nucl. Acids Res. and Mol. Biol., 1996, v. 52, p. 123- 150.
  189. Pettijohn D.E., Histone —like proteins and bacterial chromosome structure. J. Biol. Chem., 1988, v. 263, p. 12 793.
  190. Pope L.M., Reich K.A., Graham D.R., Sigman D.S. Products of DNA cleavage by the 1,10 —phenanthroline copper complex. Identification of E. coli DNA polymerase I inhibitors. J. Biol. Chem, 1982, v. 257, p. 12 121 —12 128.
  191. Pope L.E., Sigman D.S. Secondary structure specifity of the nuclease activity of 1,10 —phenanthroline —copper complex, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81, p. 3−7.
  192. Pruss D, Wolffe A, Histone —DNA contacts in a nucleosome core containing a Xenopus 5S rRNA gene, Biochemistry, 1993, v. 45, p, 445 — 476.
  193. Pruss D., Bavykin S. Chromatine studies by DNA —protein cross —linking. Methods: a Comp. to Meth. in Enzym. 1997, v. 12, p. 35−47.
  194. Reich K.A., Marshall L.E., Graham D.R., Sigman D.S. Cleavage by the 1,10 —phenanthroline —copper ion complex. Superoxide mediates the reaction depended on NADH and hydrogen peroxide. Am. Chem. Soc., 1981, v. 103, p. 3582−3584.
  195. Reiss T., Link G. Characterization of transcriptionally active DNA — protein complex from chloroplasts and etioplasts of mustard (Siriapis alba L.). Eur. J. Biochem, 1985, v. 148, p. 207−212.
  196. Rochaix J. D, Control of plastid gene expression in Chlamydomonas reinhardtii. Cell Organelles. Ed. Herrmann R.G. Wien: Springer — Verlag, 1992, p. 249−274.
  197. Rose R.J., Lindbeck A.G.C. Morphological studies on the transcription of spinach chloroplast DNA. Z. Pflanzenphysiol., 1982, v. 106, p. 129- 137.
  198. Rose R.J. The role of membranes in the segregation of plastid DNA. In: The Division and Segregation of Organelles. Boffey S.A., Lloyd D. eds. Cambrige Univ. Press., Cambrige, U.K., 1988, p. 171−195.
  199. Rouviere — Yaniv J., Gros F. Characterization of a novel low — molecular weight DNA—binding protein from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1975, v. 72, p. 3428−3430.
  200. Rouviere — Yaniv J., Yaniv M., Germond J.E. Escherichia coli DNA — binding protein HU forms nucleosome — like structure with circular double stranded DNA. Cell, 1979, v. 17, p. 265.
  201. Saito I., Sugiyama H., Matsuura T. Photochemical reaction oh nucleic acids and their constituents of photobiological relevance., Photochem. Photobiol., 1983, v. 38 (6), p. 735−743.
  202. Sakai A., Yamashida H., Nemoto Y., Kawano S., Kuroiwa T. Transcriptional activity of morphologically intact proplastid — nuclei (nucleoids) isolated from tobacco cultured cells. Plant Cell Physiol., 1991, v. 32, p. 835−843.
  203. Salganik R.I., Dudareva N.A., Kiseleva E.V. Structural organization and transcription of plant mitochondrial and chloroplast genome. Electron Microscop. Rev., 1991, v. 4, p. 221−247.
  204. Sasaki Y., Nagano Y., Morioka S., Ishikawa H., Matsuno R. A chloroplast gene encoding a protein with one zinc finger. Nucl. Acids Res., 1989, v. 15, p. 6217−6227.
  205. Sato N., Albrieux C., Joyard J., Douce R., Kuroiwa T. Detection and characterization of plastid envelope DNA—binding proteins which may anchor plastid nucleoids. EMBO J., 1993, v. 12, n. 2, p. 555−561.
  206. Sato N., Misumi O., Joyard J., Douce R. DNA—binding proteins mediate interaction of nucleoids with envelope membrane in developing plastids. In: Photosynthesis: from Light to Biosphere, Ed. Mathis P., 1995, v. Ill, p. 635 — 638.
  207. Sato N., Misumi O., Shinada Y., Sasaki M., Yoine M. Dynamics of localization and protein composition of plastid nucleoids in light —grown pea seedlings. Protoplasma, 1997, v. 22, p. 163—173.
  208. Sausville E.A., Peisach J, Horwitz S.B. A role for ferrous ion and oxygen in the degradation of the DNA by bleomycin. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1976, v. 73, p. 814.
  209. Sausville E.A., Stein R.V., Peisach J. Properties and products of the degradation of DNA by bleomycin and iron (II). Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2746.
  210. Scott N.S., Possingham J.V. Chloroplast DNA in expanding spinach leaves. J, Exp. Bot, 1980, v. 31, p. 3423−3427.
  211. Searcy D.G. Histone —like protein in the prokaryote Thermoplasma acidophyllum. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 395, p. 535 — 547.
  212. Sellden G., Leech R.M. Localization of DNA in mature and young wheat chloroplasts using the fluorescent probe 4', 6 — diamidino — 2 — phenylindole. Plant Physiol., 1981, v. 68, p. 731−734.
  213. Shetlar M.D., Horn K., Carbone J., Moy D., Steady E., Watanabe M. Photochemical addition of amino acids and peptides to homopolyribonucleotides of the major DNA bases. Photochem. Photobiol., 1984, v. 39, p. 135- 140.
  214. Shick V.V., Belyavsky A.V., Bavykin S.G., Mirzabekov A.D. Primary organization of the nucleosome core particles. Sequential arrangement of histones along DNA. J. Mol. Biol., 1980, v. 139, p. 491−517.
  215. Shinozaki K., Ohme M., Tanaka M. et al., The complete nucleotide sequence of the tobacco chloroplast genome: its gene organization and expression. EMBO J., 1986, v. 5. p. 2043−2049.
  216. Siemeister G., Buchholz C., Hachtel W. Genes for plastid elongation factor Tu and ribosomal protein S7 and six tRNA genes on the 73 kb DNA from Astasia longa staub that resembles the chloroplast DNA of Euglena. Gen. Genet., 1990, v. 220, p. 425−432.
  217. Sigel H. Catalase and peroxidase activity of Cu2+ complexes. Angew. Chem. Inter. Edit., 1969, v. 8, p. 167- 177.
  218. Sigman D.S., Graham D.R., D’Aurora V., Stern A.M. Oxygen — depended cleavage of DNA by the 1,10 — phenanthroline — cuprous complex. Inhibitionof E. coli polymerase I. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 12 269−12 272.
  219. Sigman D.S. Nuclease activity of 1,10 — phenanthroline — copper ion. Acc. Chem. Res., 1986, v. 19, p. 180−186.
  220. Sigman D.S., Spassky A. Dnase activity of 1,10 —phenanthroline —copper ion. Nucl. Acids and Mol. Biol., 1989, v. 3, p. 13−27.
  221. Sigman D.S. Chemical nucleases. Biochemistry, 1990, v. 29, n. 39, p. 9097−9104.
  222. Simic M.G., Dizdaroglu M. Formation of radiation — induced cross —links between thymine and tyrosine: possible model for cross — linking of DNA and proteins by ionizing radiation. Biochemistry, 1985, v. 24, p. 233 — 236.
  223. Simpson R.B. The molecular topography of RNA polymerase — promoter interaction. Cell, 1979, v. 10, p. 277−285.
  224. Sodmergen, Kawano S., Tano S., Kuroiwa T., Degradation of chloroplast DNA in second leaves of rise (Oryza sativa) before leaf yellowing. Protoplasma, 1991, v, 160, p. 89−98.
  225. Spassky A., Buc H. Physico — chemicals properties of a DNA —binding proteins: Escherichia coli factor HI, Eur. J. Biochem., 1977, v. 81, p. 79.
  226. Staub J. M., Maliga P. Accumulation of D1 polypeptide in tobacco plastids is regulated via the untranslated region of the psbA mRNA. EMBO J., 1993, v. 91, p. 7468−7472.
  227. Stern D.B., Londsdale D.M. Mitochondrial and chloroplast genomes of maize have a 12 —kilobase DNA seguence in common. Nature, 1982, v. 299, p. 698−702.
  228. Stern D.B., Palmer J.D. Extensive and widespread homologies between mitochondrial DNA and chloroplast DNA in plants. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81p 1946- 1950.
  229. Stirdivant S.M., Crossland L.D., Bogorad L. DNA supercoiling effects in vitro transcription of two maize chloroplast genes differentially. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1985, v. 78, p. 4886−4890.
  230. Strauss S.H., Palmer J.D., Howe G.T., Doerksen A.H. Chloroplasts genomes of two conifers lack an inverted repeat and are extensively rearranged. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1988, v. 85, p. 3898−3902.
  231. Stubbe J., Kozarich J.W. Mechanism of bleomycin — induced DNA degradation. Chem. Rev., 1987, v. 87, p. 1107−1136.
  232. Studitsky V., Belyavsky A., Melnikova A., Mirzabekov A. The structure of nucleosomal core particles within transcribed and repressed gene regions. Nucl. Acids Res., 1988, v. 16, p. 11 187−11 205.
  233. Sugiura M. The chloroplast chromosomes in land plants. Ann. Rev. Cell Biol., 1989, v. 5, p. 51−70.
  234. Suzuki T., Kawano S., Kuroiwa T. Structure of three dimensional rod — shaped mitochondrial nucleoids isolated from the slime mold Physarum polycephalum. J. Cell Sci., 1982, v. 58, p. 241−261.
  235. Szmigiero L., Studzian K. H202 as a DNA fragmenting agent in the alkaline elution interstrand crosslinking and DNA —protein crosslinking assays. Anal. Biochem., 1988, v. 168, p. 88−93.
  236. Tassopulu D., Kung S.D. Nicotiana chloroplasts genome. Deletion and hot spots — a proposed origin of the inverted repeats. Theor. Appl. Genet., 1984, v. 67, p. 185−189.
  237. Thederahn T.B., Kuwabara M.D., Larsen T, A., Sigman D.S. Nuclease activity of 1,10 — phenanthroline — copper: kinetic mechanism. J. Amer. Chem. Soc., 1989, v. Ill, p. 4941−4946.
  238. Thompson R.J., Mosig G. An ATP —depended supercoiling topoisomerase of Chlamydomonas reinhardii affects accumulation of specific chloroplast transcripts. Nucl. Acids Res., 1985, v. 13, p. 873−891.
  239. Thompson R.J., Mosig G. Stimulation of Chlamydomonas promoter by novobiocin in situ and in E. coli implies regulation by torsional stress in the chloroplast DNA. Cell, 1987, v. 45, p. 281−287.
  240. Thompson R.J., Mosig G. Integration host factor (IHF) represses a Chlamydomonas chloroplast promoter in E. coli. Nucl. Acids Res., 1988, v. 16, p. 3313−3326.
  241. To K., Cheng M" Suen D., Mon D., Chen L.O., Chen S.G. Characterization of the light — responsive promoter of rice chloroplasts psbD —C operon and the sequence — specific DNA binding factor. Plant Cell Physiol. 1996, v. 37(5), p. 660−666.
  242. Tullius T.D., Dombroski B.A. Hydroxyl radical «futprinting»: highresolution information about DNA —protein contacts and application to lambda repressor and cro protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, v. 83, p. 5469 5473.
  243. Tullius T.D. DNA footprinting with hydroxyl radical. Nature, 1988, v. 332, p. 663−666.
  244. Van Dyke M.W., Dervan P.B., Methidiumpropyl-EDTA-Fe (II) and Dnase I footprinting report different small molecule binding site. Nucl. Acids Res., 1983, v. 11, p. 5555−5567.
  245. Van Tuyle G.C., McPherson M.L., A compact form of rat liver mitochondrial DNA stabilized by bound. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 6044−6055.
  246. Veal J.M., Rill R.L. Sequence specifity of DNA cleavage by bis (l, 10-phenanthroline) copper (I). Biochemistry, 1988, v. 27, p. 1822- 1827.
  247. Veal J.M., Rill R.L. Sequence specificity of DNA cleavage by bis (l, 10-phenanthroline) copper (I): effects of single base pair transition on the cleavage of preferred pyrimidine — purine — pyrimidine triplets. Biochemistry, 1989, v. 28, p. 3243−3250.
  248. Vershinin A.V., Heslop — Harrison J.S. Comparative analysis of nucleosomal structure of rye, wheat and their relatives. Plant Mol. Biol., 1998, v. 36(1), p. 149−161.
  249. Wakasugi T., Tsudzuki J., Ito S. et al, A physical map and clone bank of the black pine (Pinus thunbergii) chloroplast genome. Plant Mol. Biol. Reporter., 1994, v. 12. n. 3. p. 227−241.
  250. Wang I.C. DNA topoisomerases. Ann. Rev. Biochem., 1985, v. 54, p. 665 — 697.
  251. Wedrychowski A., Ward W. S., Schmidt W.N., Hnilica L.S. Chromium-induced cross — linking of nuclear proteins and DNA. J. Biol. Chem., 1985, v. 260, p. 7150−7155.
  252. Weil J.H. Organization and expression of the chloroplast genome. Plant Sci., 1987, v. 49, p. 149−157.
  253. Welsh J., Cantor C.R. Protein-DNA cross linking. TIBS., 1984, v. 9., p.505.508.
  254. Whittier R.F., Sugiura M. Plastid chromosomes from vascular plants — genes. Cell Organelles., 1992, Ed. Herrmann R.G. Wien: Springer — Verlag, Wien, p. 164−182.
  255. Wittop Koning T.H., Schumperli D. RNAs and ribonucleoproteins in recognition and catalysis. Eur. J. Biochem., 1994, v. 219, p. 25 — 42.
  256. Wolfe K.H., Morden C.W., Palmer J.D., Function and evolution of a minimal plastid genome from nonphotosynthetic plant. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1992, v. 89, p. 10 648 10 652.
  257. Wu H., Liu X.Q. DNA binding and bending by a chloroplast — encoded HU —like protein overexpressed in Escherichia coli. Plant Mol. Biol., 1997, v. 34(2), p. 339−343.
  258. Xu M.Q., Kathe S.D., Goodriich- Blair H" Nierwicki-Bauer S.A., Shub D.A. The prokaryotic origin of a chloroplast intron: selfsplicing group I in the gene for tRNA Leu UAA of Cyanobacteria. Science, 1990, v. 250, p. 1566−1570.
  259. Yoon C., Kuwabara M., Law R., Wall R., Sigman D.S. Sequence — depended variability of DNA structure. J, Biol. Chem., 1988, v. 263, p. 8458 8643.
  260. Y., Laulhere J. —P., Rozier G., Mache R. Visualization of folded chloroplast DNA from spinach. Biol. Cell, 1978, v. 32, p. 187−190.
  261. Yurina N.P., Belkina G.G., Odintsova M.S. Further evidence of the occurrence of the DNA associated proteins in chloroplasts. In: Seifregulation of Plant Metabolism. Sofia. Bulgarian Acad. Press, 1986, p. 110−115.
  262. Yurina N.P., Belkina G.G., Karapetyan N.V., Odintsova M.S. Nucleoids of pea chloroplasts: microscopic and chemical characterization, Occurrence of histone — like proteins. Biochem. Mol. Biol. Int., 1995, v. 36(1), p. 145— 154.
  263. Zachleder V., Cepak V. Visualization of DNA containing structures byfluorochrome DAPI in those algae cells which are not freely permeable to the dye. Arch. Hydrobiol., 1987, v. 78, p. 157−168.
  264. Zayetz V.W., Bavykin S.G., Karpov V.L., Mirzabekov A.D. Stability of the primary organization of nucleosome core particles upon some conformational transitions. Nucl. Acids Res., 1981, v. 9, p. 1053— 1068.
  265. Zhao K., Kas E., Gonzaler E., Laemmli U.K. SAR —depended mobilization of histone HI by HMG-I/Y in vitro. HMG-I/Y is enriched in HI-depleted chromatin. EMBO J., 1993, 12(8), p. 3237−3247.
  266. Zhu Y.S., Hearst J.E. Transcription of oxygen — regulated photosynthetic genes requires DNA—gyrase in Rhodobacter capsulatus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1988, v. 85, p. 4209−4213.
  267. Zierer R., Grote M., Dijk J., Wilson K. A DNA binding protein from extreme thermophile Thermus thermophilus. FEBS Lett., 1986, v. 194, p. 235−241.
  268. Автор выражает благодарность Ольге Владимировне Преображенской и Маргарите Семеновне Одинцовой за внимание и оказанную помощь при подготовке рукописи.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!