Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Карбогидразы: Препаративное получение, структура и механизм действия на олиго-и полисахариды

Диссертация: Карбогидразы: Препаративное получение, структура и механизм действия на олиго-и полисахариды
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проведен сравнительный анализ аминокислотных последовательностей (3-фруктозидаз из различных источников и установлена крайне высокая степень гомологии инулиназы A. awamori с фруктозилтрансферазой из А. foetidus. Выделено значительное число аминокислотных последовательностей, сохраненных для эндоинулиназы A. ficuum, леваназ В. subtilis и В. polymyxa, инвертазы S. cerevisiae. Входящие в состав этих… Читать ещё >

Карбогидразы: Препаративное получение, структура и механизм действия на олиго-и полисахариды (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Обзор литературы
  • Глава 1. Карбогидразы, их классификация и биологическая характеристика. Гидролиз олиго- и полисахаридов
    • 1. 1. Общие закономерности ферментативного гидролиза олигои полисахаридов
    • 1. 2. Характеристика отдельных представителей карбогидраз и их субстратов
    • 1. 3. Микробный синтез карбогидраз
    • 1. 4. Конститутивная и индуцибельная природа карбогидраз. Индукция и репрессия синтеза
    • 1. 5. Физико-химические свойства карбогидраз
    • 1. 6. Современные представления о структуре карбогидраз
    • 1. 7. Структура активных центров карбогидраз
    • 1. 8. О механизе расщепления гликозидных связей под действием карбогидраз
    • 1. 9. Перспективы практического применения карбогидраз
  • Экспериментальная часть
  • Глава 2. Объекты и методы исследований
    • 2. 1. Объекты исследований
      • 2. 1. 1. Культивирование ацетонобутиловых бактерий
      • 2. 1. 2. Культивирование продуцентов (3-галактозидазы
      • 2. 1. 3. Культивирование микромицетов — продуцентов (3-фруктофуранозидазы и инулиназы
    • 2. 2. Определение активности гликозидаз
      • 2. 2. 1. Определение активности ос-амилазы
      • 2. 2. 2. Определение активности глюкоамилазы
      • 2. 2. 3. Определение активности (3-галактозидазы
      • 2. 2. 4. Определения активности инулиназы
      • 2. 2. 5. Определение активности (3-фруктофуранозидазы
    • 2. 3. Приготовление субстратов
    • 2. 4. Выделение и очистка карбогидраз
      • 2. 4. 1. Получение спиртоосажденных ферментных препаратов
      • 2. 4. 2. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония
      • 2. 4. 3. Ультрафильтрация
      • 2. 4. 4. Ионообменная колоночная хроматография
      • 2. 4. 5. Хроматография на ДЭАЭ-целлюлозе
      • 2. 4. 6. Электрофорез
      • 2. 4. 7. Очистка инулиназы
    • 2. 5. Кристаллизация инулиназы A. awamor
    • 2. 6. Определение молекулярной массы ферментов
    • 2. 7. Определение мРНК и аминокислотной последовательности инулиназы
    • 2. 8. Идентификация аминокислотных остатков
      • 2. 8. 1. Модификация имидазольной группы диэтилпирокарбонатом
    • 2. 9. Методы контроля ацетонобутилового брожения
    • 2. 10. Общие методы
    • 2. 11. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • Глава 3. Биосинтез карбогидраз микроорганизмами
    • 3. 1. Влияние различных источников углерода и азота на биосинтез карбогидраз при глубинном культивировании микроорганизмов
    • 3. 2. Влияние влажности питательной среды и крахмалистости отрубей на биосинтез карбогидраз при поверхностном культивировании
    • 3. 3. Влияние некоторых физико-химических факторов на биосинтез карбогидраз
  • Глава 4. Препаративное получение карбогидраз и исследование их физико-химических свойств
    • 4. 1. Очистка а-амилазы и глюкоамилазы CI. acetobutylicum
    • 4. 2. фракционирование и очистка (3-галактозидазы и (З-фруктофуранозидазы
    • 4. 3. Очистка и кристаллизация инулиназы a. awamor
    • 4. 4. Исследование каталитических свойств карбогидраз
      • 4. 4. 1. Оптимальные значения рН и температуры для действия карбогидраз
    • 4. 5. Исследование кинетики кислотной и термической инактивации карбогидраз
      • 4. 5. 1. Влияние рН на стабильность а-амилазы Clostridium acetobutylicum
      • 4. 5. 2. Термическая инактивация а-амилазы
      • 4. 5. 3. Кислотная и термическая инактивация глюкоамилазы, инулиназы, (З-галактозидазы и [З-фруктофуранозидазы
      • 4. 5. 4. Термодинамические характеристики процесса инактивации карбогидраз
  • Глава 5. Особенности структуры активного центра карбогидраз и механизма их каталитического действия
    • 5. 1. Нуклеотидная последовательность мРНК и аминокислотная последовательность инулиназы
      • 5. 1. 2. Гликозилирование карбогидраз
    • 5. 2. Идентификация каталитически активных групп карбогидраз
      • 5. 2. 1. Идентификация каталитически активных групп карбогидраз по кривым зависимости активности от рН
      • 5. 2. 2. Теплота ионизации каталитически активных групп карбогидраз
      • 5. 2. 3. Идентификация имидазольной группы карбогидраз фотоокислением
      • 5. 2. 4. Ингибирование специфическими реагентами
    • 5. 3. Исследование механизма ферментативного катализа олиго- и полисахаридов
    • 5. 4. Специфичность действия карбогидраз
      • 5. 4. 1. Кинетика действия и субстратная специфичность инулиназы A. awamor
  • Глава 6. Применение карбогидраз в пищевой промышленности и биотехнологии
    • 6. 1. Применение амилолитических ферментов для снижения вязкости сбраживаемых сред в процессе ацетонобутилового брожения
    • 6. 2. Получение и применение биогидролизатов лактозных сиропов
    • 6. 3. Ферментативный гидролиз инулинсодержащего сырья
    • 6. 4. Использование инулиназы при сбраживании топинамбура в этанол
    • 6. 5. Сбраживание топинамбура дрожжами рода Kluyveromyces

Актуальность темы

Исследование структуры ферментов и расшифровка механизма их каталитического действия является одной из наиболее актуальных проблем современной энзимологии. Определение первичной структуры ферментов, изучение влияния различных физико-химических факторов на конформацию и активность ферментов, идентификация функциональных групп их каталитических центров, расшифровка механизма катализа ферментов позволяют глубже представить их роль в молекулярных преобразованиях биологически активных соединений в таких научных направлениях как молекулярная генетика, генная инженерия, медицинская биохимия.

Особое внимание заслуживают исследования структуры и механизма действия карбогидраз (О-гликозид-гидролаз, КФ 3.2.1), осуществляющих гидролиз олигои полисахаридов. Они широко распространены в природе, играют большую роль в обмене веществ живой клетки, преобразуя сложные субстраты в более простые сахара, доступные клетке для дальнейшего катаболизма с целью получения необходимых структурных элементов и химической энергии. Карбогидразы — эффективные катализаторы, осуществляющие гидролитическую реакцию с большой скоростью и 100%-ным выходом продукта, тогда как кислотный гидролиз требует жестких условий (большие концентрации Н±ионов, высокая температура). Интерес биохимиков и биотехнологов к реакциям ферментативного гидролиза олигои полисахаридов объясняется тем, что подобные реакции обусловлены как сугубо фундаментальными, так и прикладными задачами. Обладая строгой специфичностью действия, ферменты дают возможность получить из традиционного и нетрадиционного сельскохозяйственного сырья продукты с заданными свойствами и высокой биологической ценностью.

Изучение механизмов ферментативного катализа гидролитических ферментов, субстратами для которых служат углеводы, является одним из основных направлений научных исследований лаборатории ферментов микроорганизмов института биохимии им. А. Н. Баха РАН, отделения молекулярной и радиационной биофизики Петербургского института ядерной физики РАН. Вопросам исследования карбогидраз посвящены работы Хорлина А. Я. (1974), Березина И. В. (1990), Клесова А. А. (1984), Reddy М. (1996), Richard J., Huber R. (1996) и других отечественных и зарубежных ученых. Однако трехмерная структура и конформация активного центра определена лишь для некоторых из них. Фруктаногидролазы в этом смысле являются благодатным объектом, так как ни для одного фермента гликозид-гидролаз из семейства 3.2.1.7 и 3.2.1.80 не установлена трехмерная структура и структура их активного центра. Механизм катализа карбогидраз во многом остается неяснымнет какой-либо обобщающей концепции их действия.

Отсутствие четких представлений о механизме функционирования карбогидраз является основной причиной, затрудняющей расшифровку специфичности их действия. В связи с этим особую актуальность приобретает вопрос о взаимосвязи между строением, свойствами и специфической каталитической функцией их активных центров, а также сопоставление полученных зависимостей для различных ферментов. Данный подход позволяет выявить общие закономерности ферментативного гидролиза олигои полисахаридов, что в свою очередь является необходимым условием для количественного предсказания реакционной способности карбогидраз.

Цель и задачи исследования

Целью диссертационной работы явилось выявление общих закономерностей гидролиза олигои полисахаридов на основании изучения физико-химических свойств и механизма действия ряда карбогидраз: аи глюкоамилазы Clostridium acetobutylicum, (3-фрукто-фуранозидазы Aspergillus niger, (3-галактозидазы Penicillium canescens, инулиназы Aspergillus awamori. Выбор объектов исследования диктовался тем, что данные ферменты являются индустриально важными и охватывают довольно широкий спектр гидролаз, катализирующих расщепление гликозид-ной связи в природных субстратах.

Исходя из цели, были поставлены следующие задачи:

— изыскание активных продуцентов карбогидраз и изучение их биосинтетической способности;

— оптимизация условий культивирования продуцентов карбогидраз;

— разработка эффективных способов получения высокоочищенных ферментных препаратов карбогидраз;

— определение кинетических закономерностей и термодинамических параметров кислотной и термической инактивации карбогидраз;

— исследование конформационной структуры ферментов;

— идентификация каталитических групп активного центра инулиназы, а-амилазы, (3-галактозидазы, (3-фруктофуранозидазы;

— исследование субстратной специфичности карбогидраз и механизма их действия на олигои полисахариды;

— разработка технологических режимов гидролиза субстратов и рекомендаций по практическому применению карбогидраз.

Научная новизна. Проведены комплексные исследования физико-химических свойств и дана термодинамическая характеристика процессов кислотной и термической инактивации высокоочищенных ферментных препаратов аи глюкоамилазы CI. acetobutylicum, (З-фруктофуранозидазы А. niger, Р-галактозидазы P. canescens, инулиназы A. awamori.

Впервые получена кристаллическая экзо-инулиназа из A. awamori и установлена ее принадлежность к орторомбической пространственной группе P2i2i2i.

Впервые получен полный сиквенс инулиназы A. awamori и определены возможные участки N-и О-гликозилирования.

Проведен сравнительный анализ аминокислотных последовательностей |3-фруктозидаз из различных источников и установлена крайне высокая степень гомологии инулиназы A. awamori с фруктозилтрансферазой из A. foetidus.

Идентифицированы каталитические группы активного центра исследуемых карбогидраз и предложен механизм ферментативного катализа. На основании совпадения нескольких экспериментальных критериев (величины рК, найденные по кривым v = f (pH), рассчитанные значения АН, фотоокисление, инактивирующее действие ДЭПК, наличие Asp, Glu и His в высокогомологичных участках в аминокислотной последовательности (З-фруктозидаз) сделано предположение об участии в акте катализа карбогидразами карбоксильной и имидазольной групп.

На основании обобщения данных литературы, используя принцип ориентированной сопряженной атаки нуклеофильных и электрофильных групп, находящихся в активном центре карбогидраз, развита идея об идентичности механизма разрыва гликозидных связей исследуемыми нами карбогидразами и о специфических особенностях образования продуктов гидролиза при их действии на олигои полисахариды.

Разработаны способы практического применения карбогидраз в пищевой технологии и биотехнологии.

Впервые показана возможность получения фруктозо-глюкозных сиропов и фруктозы из нетрадиционного сельскохозяйственного сырья — якона путем ферментативного гидролиза входящего в его состав инулина инулина-зой A. awamori.

Научно-практическая значимость работы. Результаты исследования позволяют расширить представления о молекулярных механизмах ферментативного расщепления высокополимерных субстратов, структуре активных центров карбогидраз. На основании кинетических и термодинамических характеристик ферментативного катализа дается оценка различным типам связей и взаимодействий, участвующих в формировании структурной организации молекул карбогидраз.

Полученная методом рентгеноструктурного анализа рентгенограмма кристаллов инулиназы A. awamori 2250 является основой для дальнейшей интерпретации карт электронной плотности и определения третичной структуры фермента.

Разработаны и апробированы в лабораторных и промышленных условиях технологии с применением карбогидраз (Патент на изобретение № 2 158 085, Авторское свидетельство № 1 604 852, ТУ 9291−013−20 681 082 001). Полученные данные могут найти применение при разработке технологии промышленного получения фруктозы из инулинсодержащего сырьяПо материалам диссертации издано учебное пособие с грифом УМО и монография, используемые при чтении курса биохимии на технологических факультетах Воронежской государственной технологической академии.

Апробация работы. Основные результаты исследований, выполненные автором в период 1986;2001 г. г. докладывались и обсуждались на международных, всесоюзных, республиканских и региональных конференциях и симпозиумах: III Всесоюзной конференции «Биосинтез ферментов микроорганизмами» (Кобулети, 1986, Пущино, 1986) — Российской научно-практической конференции с международным участием «Проблемы ресурсосберегающих и природоохранных технологий и оборудования для переработки и хранения сельскохозяйственного сырья» (Краснодар, 1993) — III Всесоюзной конференции «Биосинтез ферментов микроорганизмами» (Москва, 1993) — международном симпозиуме «Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов» (Воронеж, 1995) — Всероссийской научно-технической конференции «Физико-химические основы пищевых и химических производств» (Воронеж, 1996) — межрегиональной научно-практической конференции «Пищевая промышленность-2000» (Казань, 1996) — Всероссийской научно-практической конференции «Физико-химические основы пищевых и химических производств» (Воронеж, 1996) — 2-ой международной научно-практической конференции «Продовольственный рынок и проблемы здорового питания» (Орел, 1999) — межрегиональной научной конференции «Продовольственная безопасность России. Качество продуктов питания-99» (Воронеж, 1999) — III международном симпозиуме «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования» (Пущино, 1999) — III международной научно-производственной конференции «Интродукция нетрадиционных и редких сельскохозяйственных растений» (Пенза, 2000) — международной конференции «Химия пищи и биотехнология» (Москва, 1999). Результаты научных исследований также докладывались ежегодно на отчетных научных конференциях Воронежской государственной технологической академии.

Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в монографии, учебном пособии, 2 авторских свидетельствах и патенте на изобретение и более чем 70 публикациях, в том числе обзорных статьях в академических и отраслевых журналах: «Прикладная биохимия и микробиология» РАН, «Биохимия» РАН, «Хранение и переработка сельхозсырья» РАСН, «Биотехнология» и др.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 311 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов (6 глав), заключения, выводов, списка литературы (338 источников) и приложений. Иллюстративный материал включает 63 рисунка и 41 таблицу.

ОБЩИЕ ВЫВОДЫ.

1. Исследован амилолитический комплекс анаэробных бактерий CI. acetobutylicum и биосинтетическая способность микроорганизмовпродуцентов карбогидраз: р-галактозидазы, (3-фруктофуранозидазы, инулиназы.

2. Разработаны эффективные способы выделения и очистки карбогидраз, позволяющие получить гомогенные ферментные препараты а-амилазы и глюкоамилазы CI. acetobutylicum, (3-фруктофуранозидазы A. niger, (3-галактозидазы P. canescens, инулиназы A. awamori с высокой удельной активностью.

3. Впервые методом диффузии в парах получена кристаллическая экзо-инулиназа из A. awamori и установлена ее принадлежность к орторомби-ческой пространственной группе P2i2i2i.

4. Полученная методом рентгеноструктурного анализа рентгенограмма кристаллов инулиназы A. awamori 2250 является основой для дальнейшей интерпретации карт электронной плотности и определения третичной структуры фермента.

5. Проведены комплексные исследования физико-химических и каталитических свойств карбогидраз и дана термодинамическая характеристика процесса их кислотной и термической инактивации. Установлено, что инулиназа A. awamori и (3-фруктофуранозидазы A. niger обладают высокой кислотной и термической устойчивостью, что открывает перспективу их промышленного использования в биотехнологии.

6. В результате изучения кинетических и термодинамических аспектов ферментативного катализа установлено, что инактивация карбогидраз описывается уравнением реакции первого порядка. Расчет термодинамических параметров процесса инактивации позволил заключить, что в формировании белковой глобулы а-амилазы CI. acetobutylicum важную роль играют электростатические силы, (З-фруктофуранозидазы A. niger и инулиназы А. awamori — гидрофобные взаимодействия.

7. Впервые получен полный сиквенс инулиназы A. awamori и определены потенциальные участки Nи О-гликозилирования белковой глобулы фер

•j мента.

8. Проведен сравнительный анализ аминокислотных последовательностей (3-фруктозидаз из различных источников и установлена крайне высокая степень гомологии инулиназы A. awamori с фруктозилтрансферазой из А. foetidus. Выделено значительное число аминокислотных последовательностей, сохраненных для эндоинулиназы A. ficuum, леваназ В. subtilis и В. polymyxa, инвертазы S. cerevisiae. Входящие в состав этих последовательностей гистидин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты подтверждают наше предположение о том, что указанные аминокислоты входят в активный центр карбогидраз. Высокая гомология в аминокислотной последовательности (З-фруктозидаз свидетельствует об общности их эволюционного начала и, очевидно, об общем механизме их каталитического действия.

9. Идентифицированы каталитические группы активного центра исследуемых карбогидраз. На основании совпадения нескольких экспериментальных критериев (величины рК, найденные по кривым v = f (pH), рассчитанные значения АН, фотоокисление, инактивирующее действие ДЭПК, наличие Asp, Glu и His в высокогомологичных участках в аминокислотной последовательности 3-фруктозидаз) сделано заключение об участии в акте катализа карбогидразами карбоксильной и имидазольной групп.

Ю.Исследована кинетика действия и субстратная специфичность инулиназы A. awamori 2250. Установлено, что инулиназа относится к ферментам эк-зо-действия и кроме инулина способна гидролизовать стахиозу, раффинозу, сахарозу и леван, то есть проявляет химическое сродство как к (3−2,1-, так и (3−2,6-фруктозидной связи в олигофруктозидах. Кинетические характеристики гидролиза инулоолигосахаридов со степенью полимеризации.

2−5 показали, что значения Vmax, ккат и соотношение kKaJKm имеют четкую зависимость от степени полимеризации субстрата. И. Предложен гипотетический механизм разрыва а-амилазой а-1,4-глико-зидной связи, глюкоамилазой — а-1,4- и а-1,6-гликозидных связей в молекуле крахмалаинулиназой и p-фруктофуранозидазой р-2,1-фруктозидной связи в молекуле инулина и в молекуле сахарозыР-галактозидазой Р-1,4-галактозидной связи в молекуле лактозы. Показано, что система СОО" .H+Im играет важную роль в гидролизе олигои полисахаридов под действием карбогидраз.

12.На основании полученных результатов и обобщения данных литературы, используя принцип ориентированной сопряженной атаки нуклеофильных и электрофильных групп, находящихся в активном центре карбогидраз, развита идея об идентичности механизма разрыва гликозидных связей исследуемыми карбогидразами и о специфических особенностях образования продуктов гидролиза при их действии на олигои полисахариды.

13.Разработаны методы и приемы эффективного использования карбогидраз на отдельных стадиях технологических процессов: аи глюкоамилазы С1. acetobutylicum для снижения вязкости сбраживаемых сред в процессе ацетонобутилового броженияР-галактозидазы P. canescens для получения гидрлизатов лактозных сироповинулиназы A. awamori для получения фруктозо-глюкозных сиропов и этилового спирта из инулинсодержащего сырья. Разработанные технологии апробированы в лабораторных и промышленных условиях (Патент на изобретение № 2 158 085, Авторское свидетельство № 1 604 852, ТУ 9291−013−2 068 108−2001).

По материалам диссертации издано учебное пособие с грифом УМО и монография, используемые при чтении курса биохимии на технологических факультетах Воронежской государственной технологической академии.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Установлено, что вязкость сбраживаемой среды является одним из основных лимитирующих факторов интенсивности ацетонобутилового брожения. Исследована возможность применения амилолитических ферментов.

CI. acetobutylicum для снижения вязкости сбраживаемых сред путем рециркуляции бражки.

Определены оптимальные условия разжижения сбраживаемой среды: объем рециркулируемой бражки — 5% к объему среды, что соответствует j.

1 ед АС на 1 г крахмала, температура разжижения 70 °C, время разжижения — 15 минут. Это позволяет сократить время брожения на 12 часов, увеличить выход растворителей на 2,1 г/л, в частности, бутилового спирта, как основного продукта, на 12%, снизить количество несброженных углеводов и обеспечивает возможность использования для сбраживания сред с повышенным содержанием крахмала (до 6%).

Исследован процесс гидролиза лактозы ферментным препаратом Р-галактозидазы P. canescens F- 436, определены оптимальные параметры гидролиза сиропа с массовой долей лактозы 40%: дозировка Р-галактозидазы — 285 ед/г лактозырН среды 4,5- температура 50 °C. Такие условия позволяют достичь степень гидролиза лактозы 98,3% за 9 ч.

Разработан способ производства диетических сортов хлеба из пшеничной муки с использованием гидролизованных сиропов лактозы (патент на изобретение № 2 158 085), позволяющий заменить 50% сахарозы на гидроли-зованный сироп лактозы и сократить время брожения теста с 180 мин до 150 мин, а также улучшить физико-химические и органолептические показатели, увеличить удельный объем изделий на 3,5%, пористость — на 1,3%.

На Московском экспериментальном заводе получена опытная партия ферментного препарата «инулаваморин ШОх».

Токсикологические испытания полученного препарата инулиназы показали, что ферментный препарат «инулаваморин ШОх» относится к 4 классу токсичности, не обладает аллергенными, кожно-резорбтивными свойствами.

Разработаны технические условия на ферментный препарат инулиназы ТУ 9291−013−2 068 108−2001 «Препарат ферментный инулаваморин ШОх».

Исследована возможность применения ферментного препарата инулиназы в производстве фруктозо-глюкозного сиропа (ФГС) из инулинсодер-жащего сырья. Разработан ферментативный способ получения глгокозо-фруктозных сиропов из якона — сельскохозяйственной культуры, содержащей 60−70% инулина на сухую массу, с использованием инулиназы A. awamori 2250.

Разработан метод получения гидролизованного пюре из топинамбура ферментативным способом. Установлены оптимальные параметры гидролиза: рН 4,5, температура 60 °C, дозировка фермента инулиназы 6 ед/г инулина. Гидролизованное пюре из топинамбура содержало 23,0% сухих веществ, 1,3% белковых веществ, 14,2% редуцирующих веществ, в том числе 11,4% фруктозы и 2,2% глюкозы.

Разработана технология получения хлеба диабетического с применением гидролизованного пюре из топинамбура. Методом симплекс-решетчатого планирования определено оптимальное соотношение компонентов, входящих в рецептуру хлеба: мука ржаная обдирная — 80 гмука пшеничная первого сорта — 15 готруби — 5 г при дозировке пюре 25% к массе мучных компонентов. Определена качественная характеристика изделия: комплексная оценка качества — 85 баллов, содержание редуцирующих веществ 5,6%, в том числе фруктозы 3,6%, глюкозы 2,1%, белковых веществ 7,3%.

Проведены исследования по сбраживанию топинамбура в этиловый спирт. Установлено, что сбраживание топинамбура следует вести при следующих оптимальных условиях: температура 28−30°С, начальное значение рН 5,0, продолжительность брожения 60 ч, дозировка инулаваморина ШОх 2 ед/г инулина. При таких значениях параметров выход спирта составляет 66,2 дал/т инулина.

Разработана энергои ресурсосберегающая технология получения спирта из топинамбура с применением гибридных дрожжей Kluyveromyces fragilis, обладающих способностью синтезировать инулиназу и сбраживать сусло из топинамбура.

На основании полученных данных можно заключить, что применение карбогидраз в технологии пищевых продуктов и переработке растительного сырья перспективно и экономически выгодно.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В. А. Иммобилизация микробной инулиназы на различных носителях / В. А. Абелян, Л. С. Манукян // Прикл. биохим. и микробиол. -1992. Т. 28, № 3.-С. 356−361.. V
  2. В. А. Характеристика экзо-инулаз Kluyveromyces marxianus и Bacillus licheniformis /В.А. Абелян, Л. С. Манукян //Биохимия. 1996. — Т. 61, — № 6. — С. 1028−1036.
  3. В. А. Получение фруктозо-глюкозного сиропа с применением иммобилизованных клеток дрожжей / В. А Абелян, Л. С. Манукян, Э. Г. Африкян // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 5. — С. 544−548.
  4. А. С. 1 703 689 СССР, МКИ 5. C12N 9/26- 9/14. Штамм гриба Penicil-lium canescens продуцент (3-фруктофуранозидазы / Э. Т. Ломкаци, А. К. Церетели, Т. И. Билай (СССР). — № 4 763 459/13- Заявл. 28.11.89- Опубл. 07.01.92, Бюл. № 1.
  5. В. А. Межмолекулярное трансгликозилирование различных циклодекстрингликозилтрансфераз / В. А. Абелян, A.M. Балаян // Биохимия. -1992. Т. 57, № 3. — С. 438−443.
  6. Ш. А. Новая питательная среда для выращивания дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Ш. А. Абрамов, С. Ц. Котенко, Д. А. Эфендиева, Э. А. Халилова, Э. А. Исламмагомедова, С. М. Даунова // Прикл. биохим. и микробиол. -1995. № 2. — С. 232−233.
  7. В. Ю. Создание технологии производства новых ферментных препаратов для сельского хозяйства и пищевой промышленности: Автореф. дисс. д-ра техн. наук. -М., 1992. 70 с.
  8. В. Я. Секреция глюкоамилазы и инвертазы при непосредственном культивировании дрожжей Saccharomyces cerevisiae в режиме акси-стата / В .Я Авнерс, А. В. Глазунов, В. Э. Стернин // Биотехнология. 1993. -№ 6. — С. 24−26.
  9. В. Я. Секреция глюкоамилазы и инвертазы при непрерывном культивировании Saccharomyces cerevisiae / В. Я Авнерс, А. В. Глазунов, П. М. Фрейдкин, В. Э. Стернин // Биотехнология. 1992. — № 5. — С. 92−96.
  10. Е. 3. Бета-фруктофуранозидаза микроорганизмов (обзор) / Е. 3. Алексанян, Л. С. Маркосян / Прикл. биохим. и микробиол. 1986. -Т.22, № 2. -С. 163-176.
  11. Е. 3. Влияние источников углерода на синтез внеклеточной инвертазы Aureobasidium pullulans / Е. 3. Алексанян, JT. С. Маркосян // Микробиология. 1985. — Т. 54, № 1. — С. 49−54.
  12. А. Е. Глюкоамилаза / А. Е. Алешин, JL М. Фирсов // Белки и пептиды / Под ред. Иванова В. Т., Липкина В. М. М.: Наука, 1995. — С. 187−199.
  13. В. Г. Биофизика / В. Г. Артюхов, Т. А. Ковалева, В. П. Шмелев Воронеж: Изд-во ВГУ, 1994. — 334 с.
  14. Л. Ф. Клонирование гена а-амилазы дрожжей Saccha-romycopsis fibuligera и его экспрессия в Saccharomyces cerevisiae / Л. Ф Баева, Д. Г. Козлов, Е. Э. Бревнова, С. В. Беневоленский // Прикл. биохим. и микробиол. 1996. — Т. 32, № 3. — С. 311−314.
  15. А. М. Инулиназы Penicillium palitans и Penicillium cyclopium / А. М. Балаян, Л. А. Пивазян, Р. Н. Хачатурян // Биохимия. 1996. — Т. 61, вып. 5.-С. 895−902.
  16. Т. Кристаллография белка / Т. Бландел, Л. Джонсон- Пер. с англ. Шкловера В. Е. М.: Мир, 1979. — 620 с.
  17. А. М. Ферменты микроорганизмов, их ингибиторы и биокаталитические процессы в биотехнологии // Прикл. биохим. и микробиол. 1995. — Т. 31, № 1.- С. 21−26.
  18. А. М. Биотехнология продуктов микробного синтеза. -М.: Агропромиздат, 1991. 238 с.
  19. Д. М. Особенности ферментативного гидролиза а-1,4-глюкозидных связей // Успехи биологической химии. -1971.-№ 13.-С. 164−180.
  20. С. В. Криорезистентность клеток Saccharomyces cerevisiae в зависимости от температуры культивирования при аэрации / С. В. Белуков, Ю. В. Иванова, Н. А. Кустова // Биотехнология. 1997. — № 3. — С. 3914.
  21. И. В. Исследования в области ферментативного катализа и инженерной энзимологии: Избранные труды. М.: Наука, 1990. — 384 с.
  22. И. В. Структура и функции активных центров ферментов / И. В. Березин, К. Мартинек М.: Наука, 1974. — 238 с.
  23. JI. Д. Перспективные направления использования топинамбура в пищевой промышленности / Л. Д. Бобровник, В. Г. Высоцкий, И. С. Гулый // Изв. вузов. Пищ. технология. 1990. — № 4. — С. 12−13.
  24. В. И. О функциональной роли гистидиновых остатков а-ке-тоглутаратдегидрогеназы / В. И. Буник, B.C. Гомазкова // Биохимия. 1987. -Т. 52, № 8. -С. 1235−1246.
  25. М. Г. Субстратная специфичность $-глюканазы из Allium erubescens // Биохимия. 1991. — Т. 56, № 11. — С. 2025−2031.
  26. С. Д. Биокинетика: Практич. Курс / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. — 720 с.
  27. С. Д. Кинетические методы в биохимических исследованиях / С. Д. Варфоломеев, С. В. Зайцев. М.: Изд-во МГУ, 1982. — 343 с.
  28. Н. Инулин и инулиназа // Природа (Бълг). 1993. — № 2. -С. 35−39.
  29. Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкая. М.: Наука, 1982. — 446 с.
  30. А. В. Характеристика {З-амилазы Bacillus polymyxa / А. В. Гаспарян, В. А. Абелян, Э. К. Африкян // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 6. -С. 856−861.
  31. Е. Л. Ферментативное окисление бифункционального белка-ингибитора протеиназ и ос-амилазы / Е. Л. Гвоздева, Н. В. Ермолова // Биохимия.- 1993.-Т. 58, № 9.-С. 1323−1329.
  32. Е. Л. Характеристика центров связывания бифункционального белка-ингибитора протеиназ и а-амилаз / Е. Л. Гвоздева, Л. Г. Мицкевич, В. В. Мосолов. // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 9. — С. 1421−1425.
  33. В. Н. Биотехнологические аспекты переработки топинамбура / В. Н. Голубев, В. П. Кулев // Пищ. пром-сть. 1991. — № 9. — С. 52−53.
  34. В. Н. Топинамбур пищевой биоэнергетический и эколо-госберегающий ресурс / В. Н. Голубев, Н. М. Пасько, И. В. Волкова // Хранение и перераб. с/х сырья. — 1994. — № 5. — С. 41−46.
  35. В. С. О функциональной роли гистидиновых остатков а-кетоглуторатдегидрогеназы // Биохимия. 1987. — Т. 52, № 8. — С. 1235.
  36. И. М. Технология ферментных препаратов. — М.: Агро-промиздат, 1987. — 335 с.
  37. И. М. Биохимические и физико-химические свойства амилаз и циклизирующих ферментов. Механизм образования циклодекстринов / И. М. Грачева, М. В. Гернет // Итоги науки и техники. Сер. Микробиология. -М., 1988.-Т. 20.-С. 53−96.
  38. И. М. Глюкоамилаза микроорганизмов / И. М. Грачева, М. В. Гернет // Успехи микробиологии. 1979. — Вып. 14. — С. 81−105.
  39. О. А. Пути получения ферментных препаратов на основе автолизирующих дрожжей / О. А. Денисова, Е. В. Богданова, О. А. Трушина // Биотехнология. 1992. — № 2. — С. 14−15.
  40. М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир. — 1982. -Т.1.-392 с.
  41. М. С. Введение в химию углеводов. Киев: Вища школа, 1976. — 176 с.
  42. Г. Биоорганическая химия. Химические подходы к механизму действия ферментов / Г. Дюга, К. Пенни. М.:Мир, 1983. — 512 с.
  43. Н. А. Амилолитическиё ферменты в пищевой промышленности. М.:Пищ. пром-сть, 1984. — 218 с.
  44. Н. А. Получение и некоторые свойства (3-фрукто-фуранозидазы / Н. А. Жеребцов, В. С. Григоров, Е. Ю. Ухина // Хранение и перераб. с/х сырья. 1999. — № 7. — С. 18−20.
  45. Н. А. Исследование кинетики и механизма кислотной и термической инактивации а-амилазы бактерий CI. acetobutylicum / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, В. С. Григоров // Прикл. биохим. и микробиол. -1991. Т. 27, № 4. — С. 533−540.
  46. Н. А. Динамика накопления амилаз бактериями / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева // Фермент, и спиртов, пром-сть. 1985. — № 6. -С. 35−38.
  47. Н. А. О механизме каталитического действия карбогидраз (обзор) / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, Т. Н. Тертычная // Прикл. биохим. и микробиол. 1999. — Т. 35, № 2. — С. 123−132.
  48. Н. А. О механизме расщепления (3−2,1-фруктозидных связей инулина инулазой Aspergillus awamori-2250 / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, Т. Н. Тертычная // Биохимия. 1995. — Т. 60, № 10. — С. 1580−1588.
  49. Н. А. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов / Н. А. Жеребцов, О. С. Корнеева, Е. Д. Фараджева. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1999. — 120 с.
  50. Н. А. Очистка и свойства (3-галактозидазы гриба Culvularia inaegualis / Н. А. Загустина, А. С. Тихомирова // Биохимия. 1976. -Т. 41, № 6.-С. 1061−1066.
  51. И. Я. Молекулярно-биологические механизмы функционирования микробных гликополимеров и карбогидраз // Мшробюл. Ж. -1998.-Т. 60, № 6.-С. 3−25.
  52. И. Я. Ферменты, трансформирующие галактозу / И. Я. Захарова, Т. Т. Буглова, А. С. Тихомирова. Киев: Наукова думка, 1988. — 223 с.
  53. О. Н. Трансгликозилазная активность (3-фруктофура-нозидазы Penicillium cyaneum / О. Н. Зинченко, О. В. Кривошеева, А. Г. JIo-банок // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. — Т. 30, № 4−5. — С. 550−555.
  54. Ю. В. Зависимость криорезистентности клеток рас дрожжей Saccharomyces cerevisiae от кислотности среды культивирования / Ю. В. Иванова, С. В. Белуков, А. 3. Коршунов // Биотехнология. 1996. — № 11. -С. 425.
  55. А. А. Применение в хлебопечении новых функциональных добавок из нетрадиционного сырья / А. А. Казанская, Н. К. Синявская // Хлебопродукты. 1993. — № 3. — С. 42−48.
  56. О. А. Модификация функциональных групп молекулы слрептоки-назы при фотоокислении / О. А. Казючиц, В. Н. Никандров, Г. С. Янковсая // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 10. — С. 1847−1859.
  57. Т. С. Выход инвертазы в среду из клеток дрожжей Candida utilis под действием протеиназ с различной субстратной специфичностью / Т. С. Калебина, О. В. Алексеева, М. В. Нурминская // Микробиология. 1998. — Т. 67, № 3. — С. 356−359.
  58. В.В. Принципы математического моделирования химико-технологических систем. / В. В. Кафаров, В. Л. Перов, В. П. Мешалкин М.: Химия, 1974.-344 с.
  59. Э. Г. Термостабильность и физико-химические свойства эндо- и экзоглюканаз термофильных микроскопических грибов / Э. Г. Квеситадзе, Д. Н. Нижарадзе // Биохимия. 1997. — Т. 62, № 2. — С. 208−216.
  60. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990.348 с.
  61. JI. М. Инвертазная активность сахарозотолерантных и осмофильных микромицетов // Прикл. биохим. и микробиол. 1997. — Т. 33, № 1.-С. 49−52.
  62. О. Биотехнологические основы переработки растительного сырья / О. Кислухина, И. Кюдулас. Каунас: Технология, 1997. — 183 с.
  63. Н. А. Очистка и идентификация амилолитических ферментов Bacillus licheniformis / Н. А. Кичакова, Н. И. Павлова, Н. А. Захарова // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 5. — С. 503−507.
  64. А. А. Ферментативный катализ. Ч. И. Полимерные субстраты. М: Изд-во МГУ, 1984. — 216 с.
  65. А. А. Ферментативный катализ. Ч. I. Специфичность ферментативного катализа / А. А. Клесов, И. Ф. Березин. М: Изд-во МГУ, 1980. -264 с.
  66. С. В. Фотоокисление и модификация диэтилпирокарбона-том «биосинтетической» L-треониндегидрогеназы из пивных дрожжей Saccharomyses caresbegrensis / С. В. Ковалева, А. И. Дорожко, 3. С. Каган // Биохимия. 1984. — Т. 49, № 8. — С. 1253−1262.
  67. Т.А. Физико-химические и кинетико-термодинамические аспекты катализа свободными и иммобилизованными амилазами: Автореф. дис.. д-ра биолог, наук. Воронеж, 1998. — 48 с.
  68. П. Ф. Методические рекомендации по интродукции якона в России / П. Ф. Кононков, Г. Б. Тюкавин, В. К. Гинс. М: Россельхозакаде-мия, 1999.-46 с.
  69. О. С. Влияние состава питательной среды на ацетонобу-тиловое брожение / О. С. Корнеева, Воронеж, технол. ин-т. Воронеж, 1986. — 3 с. — Библиогр.: 5 назв. — Деп. в АгроНИИИТЭИпищепром 23.05.86, № 1334.
  70. О. С. Механизм ферментативного гидролиза инулина при получении фруктозы // Труды III Междунар. симп. «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования», г. Пущино, 21−25 июня 1999 г. Пущино, 1999. — Т. 2. — С. 86−88.
  71. О. С. Ферментативный гйдролиз инулина с целью получения фруктозы // Тезисы докл. 2-й Междунар. науч.-практ. конф. «Продовольственный рынок и проблемы здорового питания». Орел, 1999. — С. 17.
  72. О. С. Зависимость выхода органических растворителей от активности амилаз / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов // Микробиол. пром-сть. Отеч. произв. опыт. 1989. — № 10. — С. 11−13.
  73. О. С. Эффективность применения амилаз С1. acetobutylicum для снижения вязкости сбраживаемых сред в процессе ацето-нобутилового брожения / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов // Микробиол. пром-сть. Отеч. произв. опыт. 1989. — № 9. — С. 5−8.
  74. О. С. Влияние вязкости среды на ацетнобутиловое брожение / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов, Г. П. Лукина // Фермент, и спиртов, пром-сть. 1987. -№ 1. — С. 34−37.
  75. О. С. Роль амилолитических ферментов Clostridium acetobutylicum в биосинтезе растворителей / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов, Г. П. Лукина // Биотехнология. 1986. — № 3. — С. 133−136.
  76. О. С. Идентификация каталитически активных групп (З-га-лактозидазы Penicillium canecsens F-436 / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов, И. В. Черемушкина // Биохимия. -2001. -Т. 66, № 3. С. 41218.
  77. О. С. О механизме расщепления гликозидных связей в олиго- и полисахаридах под действием гликозидаз / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов, Т. Н. Тертычная // Вестник ВГТА. Воронеж, гос. технол. акад. -1997.-№ 1.-С. 60−71.
  78. О. С. Исследование механизма расщепления гликозидных связей сахарозы (3-фруктозидазой Aspergillus niger ВКМ F-801 / О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов, И. В. Черемушкина // Биохимия. 1998. — Т. 63, № 10. -С. 1433−1438.
  79. О. С. Инулиназа микромицета Aspergillus awamori 808. Препаративное получение и некоторые физико-химические свойства / О. С. Кор-лнеева, Н. А. Жеребцов, Г. П. Шуваева // Биотехнология. 1993. — № 7. — С. 31−35.
  80. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1979.-280 с.
  81. С. Ц. Активность ферментов зимазного комплекса дрожжей Saccharomyces cerevisiae / С. Ц. Котенко, М. Е. Котенко // Хранение и перераб. с/х сырья. 2000. — № 4. — С. 32−33.
  82. Г. А. Глюкоамилаза микроорганизмов / Г. А. Котова, В. Б. Котов. М.: Пищепромиздат, 1975.-41 с.
  83. Г. А. Тиминовые ферменты. М.: Наука, 1978. — 74 с.
  84. Л. Н. Энерго- и ресурсосберегающая технология этанола из топинамбура. Сравнительная характеристика способов активации инулиназ топинамбура / Л. Н. Крикунова, М. М. Александрова // Хранение и перераб. с/х сырья. 2000. -№ 7. — С. 56−58.
  85. В. И. О выборе концентрации субстрата для определения константы Михаэлиса и максимальной скорости ферментативной реакции / В. И. Крупянко, П. В. Крупянко // Прикл. биохим. и микробиол. 1999. — Т. 35, № 2.-С. 133−136.
  86. А. К. Очистка и свойстав |3-галактозидазы Kluyveromyces fragilis / А. К. Куликова, А. С. Тихомирова, Р. В. Фениксова // Биохимия. -1972. Т. 37, № 2. — С. 405109.
  87. А. К. Очистка внутриклеточной инвертазы Saccharomyces fragilis / А. К. Куликова, В. Г. Чичуа, А. К. Церетелли, Г. И. Квеситадзе // Прикл. биохим. и микробиол. 1986. — Т. 22, № 5. — С. 648−651.
  88. . И. Анализ колоколообразных рН-зависимостей скорости ферментативной реакции / Б. И. Курганов, Е. В. Петушкова // Биохимия. -1992.-Т. 57, № 3.-С. 348−361.
  89. Е. В. Очистка и свойства Р-галактозидазы Alternaria tenuis / Е. В. Летунова, А. С. Тихомирова, С. Д. Шиян // Биохимия. 1981. — Т. 46, № 5.-С. 917−919.
  90. Е. Т. Экзогенная (3-фруктофуранозидаза мутантов Penicillium canescens sopp. 20 171 / Е. Т. Ломкаци, А. Т. Школьный, М. М Го-мартели // Прикл. биохим. и микробиол. 1991. — № 2. — С. 189.
  91. Л. П. Роль остатков гистидина в конструктивной КАВ(Р)-глутаматдегидрогеназе Chlorella pyrenoidosa 82 Т /Л. П. Лосева, М. В. Бендианишвили, В. Р. Шатилов // Биохимия. 1986. — Т. 51, № 5. — С. 840 849.
  92. А. К. Автореф. дис.. д-ра физ.-мат. наук. М.: Изд-во МГУ, 1992.-51 с.
  93. А. К. Кинетика образования глюкозы при деполимеризации полисахаридов ферментами с различными механизмами действия / А. К. Мазур, Л. А. Елякова // Молекуляр. биолог. -1983. -Т. 17. С. 126−137.
  94. А. Т. Простагландинсинтаза. Химическая модификация ди-этилпирокарбонатом остатков гистидина в различных формах фермента / А. Т. Мевх, К. А. Мирошников, Н. Д. Игумнова, С. Д. Варфоломеев // Биохимия. 1993. — Т. 58, № Ю. — С. 1573−1576.
  95. Методы биохимических исследований растений / Под ред. Ермакова А. И. 3-е изд., перераб. и доп. — Л.: Агропромиздат. Ленинград, отд-ние, 1987.-430 с.
  96. Микробные ферменты и биотехнология / Под ред. В. М. Фогартй. -М.: Агропромиздат, 1986. 318 с.
  97. Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976.-436 с.
  98. Е. Ю. Выделение и изучение свойств р-фрукто-фуранозидазы из дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Е. Ю. Матулайтите, В. Ю. Движение, А. К. Янулайтене // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. — Т. 16, вып. 4.-С. 528−537.
  99. В. В. Влияние окисления катализируемого кислой пере-ксидазой, на свойства бифункционального ингибитора субтилизина и а-амилазы / В. В. Мосолов, Е. JI. Гвоздева / Биохимия. 1991. — Т. 56, № 10. -С. 1870−1877.
  100. JI. А. Получение глюкозо-фруктозных сиропов из крахмалсодержащего сырья / JI. А. Нахапетян, И. И. Меняйлова // Биотехнология. -1988. № 5. — С. 564−574.
  101. А. Д. Влияние аминокислот и полипептидов на процесс автолиза биомассы Saccharomyces cerevisiae / А. Д. Неклюдов, Н. В. Федорова, В. П. Илюхина., X. А. Купов // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. — № 1.-С. 127−131.
  102. А. Д. Ферментативный профиль автолизирующих дрожжей рода Saccharomyces cerevisiae / А. Д. Неклюдов, Н. В. Федорова, В. П. Илюхина, Е. П. Лисицина // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. — № 5. — С. 734- 743.
  103. К. Н. Влияние ингибиторов гликозилирования на секрецию гликозидаз у Aspergillus awamori varX100/D27 / К. Н. Неустроев, А. М. Голубев // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 4. — С. 574- 579.
  104. К. Н. Влияние ферментативного и химического дегли-козилирования на физико-химические свойства глюкоамилазы из Aspergillusawamori var XI00/D27 / К. H. Неустроев, А. М. Голубев //Биохимия, — 1993. -Т. 58, № 4. -С. 562−573.
  105. К. Н. Кислая протеиназа и множественность форм глюкоамилазы из Aspergillus awamori / К. Н. Неустроев, Jl. М. Фирсов // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 5. — С. 776−785. ' '
  106. JI. И. Получение активного варианта бактериальной культуры продуцента термостабильной альфа-амилазы / JI. И. Нефедова, Б. А. Устинников, И. В. Цурикова, Г. Н. Ермакова // Хранение и перераб. с/х сырья. — 1996. — № 2. — С. 42- 43.
  107. Р. Р. Мембранные очистка и концентрирование ин-вертазы из дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Р. Р. Нигматулин, M. Т. Быков, Е. К. Вовнянко // Биотехнология. 1993. — № 5. — С. 26−31.
  108. И. В. Молекулярная структура Ьас-признака у мицелиаль-ного гриба Penicillium canascens: наличие секретируемой и двух внутриклеточных Р-галактозидаз // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 6. — С. 873−879.
  109. И. В. L-арабиноза индуцирует синтез секретируемой (3-галактозидазы у мицелиального гриба Penicillium canescens / И. В. Николаев, Ю. П. Винецкий //Биохимия, — 1998, — Т. 63, № 11.-С. 1523−1528.
  110. JI. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. -М.: Наука, 1985.-536 с.
  111. А. Я. Биосинтез ферментов грибами рода Ризопус / А. Я. Панкратов, JI. В. Антипова, Г. П. Шуваева. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1993. — 184 с.
  112. JI. П. Получение и применение биогидролизатов лактоз-ных сиропов / JI. П. Пащенко, О. С. Корнеева, И. В. Черемушкина // Хранение и перераб. с/х сырья. 1999. — № 9. — С. 53−55.
  113. И. П. Возможность использования ГФС в хлебопечении / И. П. Петраш, И. В. Кузнецова // Хлебопродукты. 1989. — № 2. — С. 15.
  114. Г. Б. К оптимизации процесса роста и размножения дрожжевых клеток // Хранение и перераб. с/х сырья. 1999. — № 12. — С. 66−68.
  115. Р. Д. Повышение эффективности применения ферментных препаратов в хлебопекарном производстве: Автореф. дис. д-ра техн. наук. М., 1989. — 62 с.
  116. Е. М. Структурная организация белков. М.: Наука, 1989.351 с.
  117. Практическая химия белка / Пер. с англ.- Под ред. А. Дарбре. М.: Мир, 1989.-623 с.
  118. Н. А. Некоторые физико-химические свойства и субстратная специфичность эндо-1,4-р-глюканазы Geotrichum candidum / Н. А. Родионова, Н. В. Васильева // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 4. — С. 613−624.
  119. А. Б. Кинетика биологических процессов / А. Б. Рубин, Н. Ф. Пытьева, Г. Ю. Ризниченко. -М.: Изд-во МГУ, 1987. 299 с.
  120. JI. П. Статистические методы оптимизации химико-технологических процессов. М.: Химия, 1972. — 199 с.
  121. А. П. Методы определения активности гидролитических ферментов / А. П. Рухлядева, Г. В. Полыгалина. М.: Легкая и пищ. пром-сть, 1981.-287 с.
  122. Л. П. Специфичность и функциональная значимостьферментов внеклеточного ксиланолитического комплекса гриба Aspergillusjaponicus / Л. П. Рязанова, Кан Дон Ук. // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 4. 1. С. 541−549. v
  123. Е. JI. Изучение дополнительного субстратсвязывающего центра глюкоамилазы. II. Связывание лигандов в дополнительном сорбцион-ном центре / Е. JI. Савельев, В. Р. Сергеев, Л. М. Фирсов // Биохимия. 1990. -Т. 55, № 1.-С. 52−58.
  124. И. А. Выделение и характеритика внеклеточных а-глюкозидазы, инвертазы и глюкоамилазы из Aspergillus awamori / И. А. Сарейкайте, Г. Б. Герасимене, Г. И. Денис // Прикл. биохим. и микробиол. -1989.-№ 4.-С. 45866.
  125. А. А. Новые возможности ультрафильтрации в биотехнологии: Обзор, информ. / А. А. Свишцов, Г. М. Барсукова, И. А. Ипатов- ЦБНТИ Минмедбиотехника. М., 1987. — № 5. — С. 32.
  126. В. Р. Модификация модели Хироми для глюкоамилазы из Asp. awamori Х-100. Термодинамика связывания полимерных субстратов / В. Р. Сергеев, Л. М. Фирсов // Биохимия. 1985. — Т. 50, № 3. — С. 416−423.
  127. М. А. Научно- практическое обоснование рационального использования пищевого растительного сырья в хлебопекарной и кондитерской промышленности: Автореф. дис. д-ра техн. наук. М., 1990. — 47 с.
  128. В. В. Сравнительное изучение особенностей реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых р-1,3-глюканазами из различных источников / В. В. Сова, Т. Н. Звягинцева, Т. Г. Светашеева // Биохимия. 1997. — Т. 62, № 10. — С. 1300−1306.
  129. Г. Г. Использование топинамбура в консервной промышленности / Г. Г. Спапян, 3. А. Ченченко, С. С. Абовян // Хранение и перераб. с/х сырья. 1999. -№ 6. — С. 27−29.
  130. Э. С. Промышленные продуценты бактериальной амилазы / Э. С. Стапчинскене, О. В. Кислухина, И. И. Кюдулас // Биотехнология. 1986. — № 6. — С. 37−40.
  131. Статистические методы в инженерных исследованиях: Учеб. пособие / Под ред. Г. К. Круга. М.: Высш. шк., 1988. — 216 с.
  132. . Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). -М.: Высш. шк., 1978. 26 с.
  133. Г. С. Термостабильная осахаривающая а-амилаза из штамма Bacillus subtilis. Очистка и некоторые свойства / Г. С. Стукалин, Ю. Е. Козловский, Ю. Ф. Василяускас // Биотехнология. 1988. — № 3. — С. 310 313.
  134. Т. Н. Aspergillus awamori-2250 продуцент инулазы / Т. Н. Тертычная, О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов- Воронеж, гос. технол. акад. — Воронеж, 1994. — 3 с. — Библиогр.: 5 назв. — Деп. в ВИНИТИ 06.04.94, № 846-В94.
  135. А. С. Сравнительный анализ биохимических свойств (3-галактозидазы прокариотов и эукариотов // Тез. докл. 5 Всесоюз. биохим. съезда, Киев, 27−31 янв. 1986 г.-М.: Наука, 1986.-Т. 3. С. 182−183.
  136. А. С. Образование 3-галактозидазы в культурах грибов и бактерий / А. С. Тихомирова, А. К. Куликова, Р. В. Фениксова // Микробиология. 1974. — Т. 43, вып. 2. — С. 257−260.
  137. . А. Получение и применение новых ферментативных систем в бродильных отраслях промышленности // Междунар. конф. «Науч.-техн. прогресс в перераб. отраслях АПК»: Тез. докл., Москва, 16−18 мая 1995 г.-М., 1995.-С. 159−160.
  138. В. М. Способ извлечения инвертазы из дрожжевых клеток в процессе их культивирования / В. М. Ушаков, А. Б. Циоменко, Г. П. Туйме-това, В. В. Лупашин // Биотехнология. 1992. — № 1. — С. 43−45.
  139. JI. А. Модифицированный метод колориметрического определения фруктозы /Л. А. Федоренченко, Л. Д. Бобровник // Хранение и перераб. с/х сырья. 1997. — № 6. — С. 34−36.
  140. Э. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980.-344 с.
  141. Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высш. шк., 1993.496 с.
  142. А. Я. Активные центры карбогидраз // Структура и функции активных центров ферментов. М.: Наука, 1974. — С. 39−69.
  143. А. К. Очистка внутриклеточной Р-галактозидазы Kluyveromyces fragilis / А. К. Церетели, А. К. Куликова, А. С. Тихомирова // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. — Т. 15, № 6. — С. 902−908.
  144. А. Б. Секретируемая а-амилаза базидиомицетных дрожжей Filobasidium capsuligenum. Выделение, очистка и характеристика фермента / А. Б. Циоменко, Д. Ш. Мусеев // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 3. -С. 444−451.
  145. И. В. Исследование и оптимизация процесса кислотного гидролиза лактозы / И. В. Черемушкина, О. С. Корнеева, Н. А. Жеребцов // Вестник ВГТА./ Воронеж, гос. технол. акад. 1997. — № 1. — С. 36−38.
  146. И. Проучване влиянието на посевния материал и начал-ната стойност на рН на хранительната среда върху биосинтеза на 'бета'-галактозидаза от Aspergillus oryzae Н 26−1-7 // Висш. ин-т. хранит, и вкус, пром-сти. 1993. -№ 40. — С. 189−199.
  147. С. И. Фагозависимый суперсинтез (3-галактозидазы Е. coli и разработка способа ее очистки / С. И. Черных, И. Ю. Славченко, Ю. И. Горлов // Биополимеры и клетка. 1998. — Т. 14, № 2. — С. 127−132.
  148. В. Р. Глютаматдегидрогеназы микроорганизмов и растений // Успехи биол. химии. 1982. — Т. 23. — С. 185−209.
  149. А. Н. Гидролиз нерастворимой амилозы: адсорбция амилолитических ферментов / А. Н. Шевелькова, А. П. Синицин // Биохимия. 1993. — Т. 58, № ю. — С. 1555−1565.
  150. А. Н. Изучение ингибирующего действия диметила-минометилферроцена на амилазы / А. Н. Шевелькова, А. Д. Рябов, А. П. Синицин // Биохимия. -1993. Т. 58, № 6. — С. 928−937.
  151. Г. Принципы структурной организации белков/ Г. Шульц, Р. Ширмер- Пер. с англ.- Под ред Е. М. Попова. М.: Мир, 1982. — 354 с.
  152. Л. В. Разработка технологии микробной Р-галактозидазы: Автореф. дис.. канд. техн. наук. -М., 1984. -24 с.
  153. В. В. О сахарозной и инулиназной функциях активного центра Р-фруктофуранозидазы из Kluyveromyces (Saccharomyces) fragilis / В. В. Юркевич, Н. С. Ковалева // Докл. АН СССР. 1972. — Т. 207, № 5. — С. 12 331 235.
  154. В. В. Концентрирование ферментных растворов методам ультрафильтрации: Обзор. М.: ОНТИТЭИ Микробиопром, 1978. — С. 36.
  155. Abou-Zeid A. Production, purification and characterization of an extracellular alpha-amylase enzyme isolated prom Aspergillus flavus // Microbiol. -1997. Vol. 89, № 358. — P. 55−66.
  156. Acid alpha-amylases derived from Sulfolobus species: Заявка 2 291 058 Великобритания. МКИ6 C12N 9/28, C12P 19/14 / Deweer Philippe, Amory On-toine: Solvay S.A. N 941 422.7- Заявлено 14.07.94- Опубл. 17.01.96.
  157. Aksoy S. Stability of immobilized on poly (metyl methacrylate-acrylic acid) microspheres / S. Aksoy, H. Tumturk, N. Hasirci // J. Biotechnol. 1998. -Vol.60, № 1−2.-P. 3716.
  158. Allais J-J., Isolation and Characterisation of thermophilic bacterial strains with inulinase activity / J-J. Allais, H-L. Gladys, K. Sadok, C. Jaogues // Appl. and Environ. Microbiol. 1987. — Vol. 53, № 5. — P. 942−945.
  159. Allen J. Subsite mapping of tnzymes. Application of the depolymerase computer model of two a-amylases / J. Allen, J. Thoma // Biochem. J. 1979. -Vol. 159, № 1.-P. 121−132.
  160. Anil K. Glucofructozan biosynthesis in Fusarium oxysporum: regulation and substrate specificity of fructosyl transferase and invertase / K. Anil, S. Ighal, J. Bhatia // Phytochemistry. 1982. — Vol. 21, № 6. — P. 1249.
  161. Athes V. Influense of polyols on the structural properties of Kluyveromyces lactis p-galactosidase under high hydrostatic pressure / V. Athes,. R. Lange, D. Conbes //Eur. J. Biochem. 1998. — Vol. 255, № 1. — P. 206−212.
  162. Bauer M. The family 1 P-glucosidases from Pyrococcus furiosus and Agrobacterium faecalis share a commen catalytic mechanism / M. Bauer, R. Kelly //Biochemistry. 1998. — Vol. 37, № 49, — P. 17 170−17 178.
  163. Baumgartner S. Purification of exo- and endoinulinase from crude inu-linase extract for the analysis of fructans / S. Baumgartner, W. Praznik // Int. J. Biol. Macromol. 1995. — Vol. 17, № 5. — P. 247- 250.
  164. Baumgartner S. Characterization of the high-molecular weight fructan isolated from garlic (Allium sativum L) / S. Baumgartner, T. Dax, W. Praznik, H. Falk // Carbohydr. Res. 2000. — Vol. 328. — P. 177−183.
  165. Bose Kakoli. Das Debabrata Thermostable alpha-amylase production using Bacillus licheniformis NRRL В14 368 // Indian J. Exp. Biol. 1996. -Vol. 34, № 12. — P. 1279−1282.
  166. Brady D. The effects of Mn2+ on ethanol production by Kluyveromyces marxianus IMB3 during growth on lactose-containing media at 45° С D. Brady, R. Marchant, L. McHale, A. McHale // Biotechnol. Lett. 1995. — Vol. 17, № 2. -P. 233−36.
  167. Bezzate S. Cloning, sequencing, and disruption of a levanase gene of Bacillus polymyxa CF43 / S. Bezzate, M. Steinmetz, S. Aymerich // J. Bacteriol. -1994. Vol. 176, № 8. — P. 2177−2183.
  168. Burgess-Cassler A. Partial purification and comparative characterization of a-amylase secreted by Lactobacillus amylovorus / A. Burgess-Cassler, S. Imal // Current Microbiology. 1991. — № 23. — P. 207−213.
  169. Burne R. Characterization of the Streptococcus mutans GS-5 fruA gene encoding exo-J3-D-fructosidase / R. Burne, J. Penders // Infect. Immun. 1992. -№ 60.-P. 4621−4632.
  170. Busch J. Repression and inactivation of «alpha"-amylase in Thermo-monospora species during growth on cellobiose / J. Busch, F. Stutzenberger // Microbiology. 1997. — Vol. 143, № 6. — P. 2021- 2026.
  171. Butz P. Response of immobilized Bacillus subtilis a-amylase to high pressure treatment / P. Butz, H. Fister, S. Losch, B. Tauscher // Food Biotechnol. -1996.-Vol. 10, № 2.-P. 93−103.
  172. Byun S. Production of fructose from Jerusalem artichoke by enzymatic hydrolysis / S. Byun, B. Nahm // J. of Food Science. 1978. — Vol. 43. — P. 18 711 873.
  173. Carlsen M. Growth and a-amylase production by Aspergillus oryzae during continuous cultivations / M. Carlsen, J. Nielsen, J. Villadse // J. Biotechnol. 1996. — Vol. 45, № 1. — P. 81−93.
  174. Castro G. Simul taneous production of alfa and beta amylases by Bacillus subtilis MIR-5 in batch and continuons culture / G. Castro, M. Ferrero, C. Abate, B. Mendes // Biotechnol. Lett. 1992. — Vol. 14, № 1. — P. 49−54.
  175. Castro G. Screening and selection of bacteria with high amylolytic activity / G. Castro, M. Ferrero, B. Mendez, F. Sineriz // Acta Biotechnol. 1993. -№ 13.-P. 197−201.
  176. Cavaille D. Effect of temperature and pressure on yeast invertase stability: A kinetic and conformational study / D. Cavaille, D. Combes // J. Biotech-nol. 1995. — Vol. 43, № 3. — P. 221−228.
  177. F. (3-Galactosidase- immune recognition of conformation and mechanism of antibody induced catalytic activation / F. Celada, R. Strom // Bio-polymers. 1983. Vol. — 22, № 1. — P. 46573.
  178. Chakraborty K. Optimisation of Fermentation conditions for a-amylase production by Bacillus stearothermophilus / K. Chakraborty, B. Bhattacharya, S. Sen // Adv. Food Sci. 1997. — Vol. 19, № 56. — P. 164−166.
  179. Chen Wen-chang. Production of P-fructofuranosidase by Aspergillus japonicus in bath and fed-batch cultures // Biotechnol. Lett. 1995. — Vol. 17, № 12.-P. 1291−1294.
  180. Chen Wen-chang. Production of P-fructofuranosidase by Aspergillus japonicus / Chen Wen-chang, Liu Chi-hsien. // Enzym. and Microb. Technol. -1996.-Vol. 18, № 2.-P. 153−160.
  181. Choi Young Jun. Purification and characterization of p-galactosidase from alkalophilic and thermophilic Bacillus sp. TA-11 / Choi Young Jun, I. Han Kim, H. Byong Lee, Jong Soo Lee // Biotechnol. and Appl. Biochem. 1995. -Vol.22, № 2.-P. 191−201.
  182. Colonna P. Limiting factors of starch hydrolysis / P. Colonna, V. Leloup, A. Buleon // Europ. J. of Clinical Nutrition. 1992. — № 46. — P. 17−32.
  183. Corneeva O. The obtaining of whey hydrolisates with the aim of their Application in baking / O. Corneeva, L. Pashenco // Ecological Congress. 1998. — Vol. 2. — P. 37−39.
  184. Cruz V. Production and action pattern of inulinase from Aspergillus ni-ger-245: Hydrolysis of inulin frok severol sources / V. Cruz, J. Belote, M. Bellien, R. Cruz // Rev. Microbiol. 1998. — Vol. 28, № 4. — P. 301−306.
  185. Cruz V. Purification and characterisation of (3-fructosidase with inuli-nase activity from Aspergillus niger-245 / V. Cruz, J. Belote, Dorta C., R. Cruz // Braz. Arch. Boil, and Techn. 1998. — Vol. 41, № 3. — P. 288−295.
  186. Dechter Т. Survivability and P-galactosidase activity of bifidobacteria stored at low temperatures / T. Dechter, D. Hoover // Food Biotechnol. 1998. -Vol. 12, № 1−2. -P. 79−89.
  187. Dey S. Characterization of a thermostable a-amylase from a thermophilic Streptomyces megasporus strain SD12 / S. Dey, S. Agarwal // Indian J. Bio-chem. and Biophys. 1999. — Vol. 36, № 3. — P. 150−157.
  188. Efstanthion J. A study of inulinase activity in the CI. acet. strain ABK n 8 / J. Efstanthion, G. Reysset, N. Truffaut // Appl. Microbiol, and Biotechnol. -1986.-Vol. 25, № 2.-P. 143−149.
  189. Edsall J. Proteins / J. Edsall, H. Neuruth, K. Walley (eds). New. York: Acad. Press, 1958. — Vol. 1. — P. 990.
  190. Espinoza P. Evaluation of Kluyveromyces marxianus for the production of lactase simultaneously to pectinase or inulinase / P. Espinoza, E. Barsana, M. Garcia-Garibay, L. Gomez-Ruis // Biotechnol. Lett. 1992. — Vol. 14, № 11.-P. 1053−1058.
  191. Ettalibi B. Purification, properties and comparison of invertase, ex-oinulinases and endoinulinases of Aspergillus ficuum / B. Ettalibi, J. Baratti // Ap-pel. Microbiol. Biotechnol. 1987. — Vol. 26. — P. 13−20.
  192. Ettalibi M. Molecular and kinetic properties of Aspergillus ficuum inuli-nases / M. Ettalibi, J. Baratti // Agric. Biol. Chem. 1990. — Vol. 54, №. 1. — P. 61−68.
  193. Ferreyra Rosana. Production of alpha-amylase in acid cheese whey culture media with automatic pH control / R. Ferreyra, G. Lorda, A. Balatti // Rev. Microbiol. 1998. — Vol. 29, № 4. — S. 259−264.
  194. Fischer L. Purification and characterization of a thermotolerant (3-ga-actosidase from Thermomyces lanuginosus / L. Fischer, C. Scheckermann, F. Wagner // Appl. and Environ. Microbiol. 1995. — Vol. 61, № 4. — P. 1497−1501.
  195. Freer S. Kinetic characterization of a beta-glucosidase from a yeast, Candida wickerhamii // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268. — P. 9337−9342.
  196. Freer S. Purification and characterisation of extracellular a-amylase from Streptococcus bovis JB1 // Appl. Environ. Microbiol. 1993. — № 59. — P. 1398−1402.
  197. Fuchs A. Bacteria and yeasts as possible candidates for the production of inulinases and levanases / A. Fuchs, J. M de Bruijn, C. J. Niedeveld // Antonie van Leeuwenhoek J. Microbiol. Serol. 1985. — № 51. — P. 333−351.
  198. Fujimoto Z. Crystal structure of a catalyticsite mutant aamylase from Bacillus subtilis complexed with maltopentaose / Z. Fujimoto, K. Takase, D. No-buko, M. Mitsuru // J. Mol. Biol. Z. Fujimoto 1998. — Vol. 277, № 3. — P. 393−407.
  199. Dauhoff M. O. Atlas of Protein Sequense and Structure. -Washington, 1976.-300 p.
  200. Grewal H. S. Production of bacterial thermostable alpha-amylase by solid state fermentation from rice bran / H. S. Grewal, K. L. Karla- Punjab Agr. univ. //J. Res. 1997. — Vol. 34, № 3. — P. 316−319.
  201. Gupta A. K. FIgCl insensitive and thermally stabile inulinase from Aspergillus oryzae / A. K. Gupta, A. Gill, N. A. Kaur // Phytochemistry. 1998. -Vol.49, № 1. — P. 55−58.
  202. А. К. High thermal stability of inulinases from Asp. Species / A. K. Gupta, A. Gill, N. Kaur, R. Singh // Biotechtol. Lett. 1994. — Vol. 16, № 7. -P. 733−734.
  203. Gupta A. K. Production, thermal stability and immobilisation of inuli-nase from Fusarium oxysporum / A. K. Gupta, P. Rathore, N. Kaur, R. Singh // J. Chem. Technol. and Biotechnol. 1990. — Vol. 47, № 3. — P. 245−257.
  204. Gupta A. K. Production, purification and immobilisation of inulinase from Kluyveromyces fragilis / A. K. Gupta, D. P. Singh, N. Kaur, R. Singh // J. Chem. Technol and Biotechtol. 1994. — Vol. 59, № 4. — P. 377−385.
  205. Gupta A. K. Production of extra-cellular amylase by thermophilic and termotolerant fungi / A. K. Gupta, S. P. Gautam // Cryptogamic Botany. 1993. -№ 3.-P. 303−306.
  206. Hammer H. Classification of grass fructans by 13C NMR s pectroscopy / H. Hammer, S. Morgenlie // Acta Chemica Scandinavica. 1990. — Vol. 44. — P. 158−160.
  207. Hasegawa Karzuya. Roles of catalytic residues in a-amylases as evidenced by the structures of the product-complexed mutans of a maltotetraose-forming amylase / K. Hasegawa, M. Kuboto, Y. Matsuura // Protein. Eng. 1999. -Vol.12, № 10.-P. 819−824.
  208. Hagashi Sachio. Miyazaki daigaku Kogakubu Kenkyu hokoku / S. Ha-gashi, I. Kuniaki, J. Kinoshita // Bull. Fak. Eng., Univ. Miyazaki. 1992. — № 38. — P. 67−70.
  209. Haysishi S. Utilisation of b-fructofuranosidase / S. Haysishi, K. Ma-tsuzaki, T. Kawahara, Y. Takasaki // Bioresour. Technol. 1992. — Vol. 41, № 3.- P. 231−233.
  210. He S. Assignment of sweet almond (3-glucosidase as a family 1 glyco-sidase and identification of its active site nucleophile / S. He, S. G. Withers // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272. — P. 24 864- 24 867.
  211. Hefco G. The influence of various carbon upon the fermentation with a-amylase producing strains of Bacillus subtilis / G. Hefco, V. Rugina, Z. Olteanu, B. Danalache // An. sti. Univ. iasi. Sec. 2 a. 1996. — № 42. — P. 141- 146.
  212. Hansen J. E. Net О glyc: Prediction of mucin type O-glyco-sylation sites based on sequense context and surface accessibility / E. Hansen, O. Lund, N. Tolstup, A. N. Gooleu // Glycoconjugate J. 1998. — Vol. 157. — P. 115- 130.
  213. Henriksen A. Kinetics of alpha-amylase secretion in Aspergillus oryzae / A. Henriksen, C. Monten, B. Henriette, J. Nielsen // Boitechnol. and Bioeng. -1999.-Vol. 65, № 1.- P. 76−82.
  214. Herrman M. The P-xylosidase of Trichoderma reesei is a multifunctional p-D-xylan hydrolase/ M. Herrman, M. Vranska, M. Jurickova, J. Hirschi // Biochem. J. 1997. — Vol. 321. — P. 375- 381.
  215. Hidaka, Hidemasa. Purification and properties of a fructooligosaccha-ride-producting P-fructofuranosidase from Aspergillus niger ATCC 20 611 // Agr. and Biol. Chem. 1989. — Vol. 53, № 93. — P. 667- 673.
  216. Hiromi K. Subsite affinities of glucoamylase: examenation of the validity of the subsite theory / K. Hiromi, Y. Nitta, C. Numata, S. Ono // Biochem. Biophys. Acta. 1973.- Vol.302, № 2.- P. 362−375.
  217. Hoschke A. A study of the role of gistidine side-chains at the active centre of amilolitic enzymes / A. Hoschke, E. Larso, J. Hollo // J. Mol. Chem. -1980. Vol. 81, № 1. — P. 145- 156.
  218. Hyun H. H. General biochemical characterisation of thermostable extracellular P-amylase of Clostridium thermosulfiirogenes / H. H. Hyun, J. G. Zei-kus//Appl. Environ. Microbiol. 1985.- № 99, — P. 1162−1167.
  219. Igarashi K. Improved thermostability of a Bacillus a-amylases by deletion of anarginine-glycine residue is caused by enhanced calcium binding / K. Igarashi, Y. Hatada, K. Ikawa // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1998. — Vol. 248, № 2.-P. 372−377.
  220. Igarashi K. Thermostabilization by proline substitution in an alkaline, liguefyng aamylase from Bacillus sp. Strain KSM-1378 / K. igarashi, T. Ozawa, К. Ikava-Kitayama // Biosci., Biotechnol. and Biochem. 1999. — Vol. 63, № 9. — P. 1535−1540.
  221. Ishimoto M. Purification and properties of p-fructo-fiiranosidase from Clostridium perfringens / M. Ishimoto, A. Nacamura // Biosci., Biotechnol. and Biochem. 1997. — Vol. 61, № 4. — P. 599−603.
  222. Imam S. H. A study if cornstarch granule digestion by an unusually high molecular weight a-amylase secreted by Lactobacillus amylovorus / S. H. Imam, A. Burgess-Cassler, G. L. Cote, S. H. Gordon // Current Microbiol. 1991. — № 22.-P. 365−370.
  223. Imamura L. Purfication and characterization of (3-fructofuranosidase from Bifidobacterium infantis / L. Imamura, H. Ken-ichi, K. Kyoichi // Biol, and Pharm. Bull. 1994. — Vol. 17, № 5. — P. 596−602.
  224. Irshad M. Determination of (3-amylase in presence of a-amylase / M. Irshad, C.B. Sharma // Indian J. of Biochem. and Biophys. 1996. — № 23. — P. 288−290.
  225. Ivanova V. Termostable amylases from Bacillus licheniformis s purfi-cation and properties / V. Ivanova, D. Pashkoulov, E. Dobreva // Bulg. Chem. Commun.- 1999, — Vol.31, № 2.- P. 256−262.
  226. Kida M. Formation of fructooligosaccharides from sucrose cotaluzed by immobilized P-fructofuranosidase originated Aspergillus oryzae/ M. Kida, Y. Yoshihiro // J. Chem. Soc. Jap., Chem. and Ind. Chem. 1988. — № 11. — P. 1830−1835.
  227. Kilikian В. V. Production of glucoamylase by fed-batch culture of as-pergillus awamori NRRL3112 // Rev. microbiol. 1996. — Vol. 27, № 1. -P. 10−12.
  228. Kilikian В. V. Simultaneous influence of pH and process type on glucoamylase synthesis // Arq. boil, e tecnol. 1995. — Vol. 38, № 3. — P. 769 772.
  229. Kochhar A. Inulinase from aspergillus versicolor: A potent enzyme for producing fructose from inulin / A. Kochhar, N. Kaur, A. K. Gupta // J. Sci. and Ind. Res. 1997. — Vol. 56, № 12. — P. 721−726.
  230. Korman D. R. Cloning, characterization and expression of two aamy-lase genes from Aspergillus niger var. awamori / D. R. Korman, F. T. Bayliss // Curr. Genet. 1990. — № 17. — P. 203−212.
  231. Kwon Y.-M. DNA sequences and expression in Escherichia coli of an exo-inulinase gene (inu2) from Pseudomonas mucidolens / Y.-M. Kwon, Y.-J. Choi- Graduate School of Biotechnology, Korea University // Submitted, Korea, 19 FEB, 1999. (Unpublished).
  232. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — Vol. 227. — P. 680−685.
  233. Laloux O. Purification and partial characterisation of the inulinase of Kluyveromyces fragilis / O. Laloux, J. Delcour, J. Vandenhaute // Arch. int. physiol. et biochem. 1989. — Vol. 97, № 6. — P. 161.
  234. Laloux O. Cloning and sequencing of the inulinase gene of Kluyveromyces marxianus var. marxianus ATCC12424 / O. Laloux, J.P. Cassart, J. Delcour, J. Van Beeumen // FEBS Lett. 1991. — № 289. — P. 64−68.
  235. Lee B. Media evaluation for the production of microbial enzymes / B. Lee, A. L. Pometto, A. Demitri, P. N. Hinz // J. Agr. and Food Chem. 1998. -Vol. 46, № 11.- P. 4775−4778.
  236. Lee B. Screening of the endoinulinase-producing fungi by using antibody / S. H. Lee, M. K. Kim, M. S. Chung, Y. S. Jeohg, Т. B. Uhm // Appl. Microbiol. and Biotechnol. 1993. — № 21. — P. 20−24.
  237. Looten Ph. The P-fructofuranosidase activities of a strain of Clostridium acetobutylicum grown on inulin / Ph. Looten, D. Blanchet, J. P. Vandecasteele // Appl. Microbiol, and Biotechnol. 1987. — Vol. 25, № 5. — P. 419125.
  238. Lowry О. H. Protein measurements with the Folin phenol reagent / O. H. Lowry, N. J. Rosenbrough, A. L. Farr, R. J. Randall // J. Biol. Chem. -1951. -Vol. 193.-P. 265−275.
  239. Manzoni M. Hydrolysis of topinambur fructans by extracellular inulinase of Kluyveromyces marxianus var. bulgaricus / M. Manzoni, V. Carazzoni // J. Cem. Technol. and Biotechnol. 1992. — Vol. 54, № 4. — P. 311−315.
  240. Characterization of the levanase gene of Bacillus subtilis which shows homology to yeast invertase /1. Martin, M. Debarbouille, E. Ferrari, A Klier,. G. Rapoport // Mol. Gen. Genet. 1987. — Vol. 208, № 1−2. — P. 177−184.
  241. Miasnikov A. N. Characterization of a novel endo-levanase and its gene from Bacillus sp. L7 // FEMS Microbiol. Lett. 1997. — Vol. 154. — P. 23−28.
  242. Mikami B. Structure of raw starch-digesting Bacillus cereus bamylase complexed with maltose / B. Mikami, M. Adachi, T. Kage, E. Saricaya // Biochemistry. 1999. — Vol. 38, № 22. — P. 7050−7061.
  243. Mikami B. Crystal structure of soybean (3-amylase reacted with (3-amylose and maltal: Active site components and their apparent roles in catalysis / B. Mikami, M. Degano, E. Hehre, J. Sacchettini // Biochemistry. 1994. — № 33. -P. 7779−7787.
  244. Mikami B. Two sulfhydryl groups near the active site of soybean (3-amylase / B. Mikami, K. Nomura, Y. Morita // Biosci. Biotech. Biochem. 1994. -№ 58.-P. 126−132.
  245. Miles R. W. Modification of histicydyl residues in proteins by diethyl-pyrocarbonate // Metods Enzymol. 1978. — Vol. 47. — P. 431−442.
  246. Muramatsu K. Rakuno Gakuen daigacu kiyo Shizen kagaku hen / K. Muramatsu, M. Nomura, M. Kikuchi // J. Rakuno Gakuen Univ. Natur. Sci. -2000. Vol. 24, № 2. — P. 173−178.
  247. Muramatsu K. Substrate specificity and substrate affinities of (3-fructofuranosidase from Bifidobacterium adolescentis / K. Muramatsu, S. Onodera,
  248. M. Kikuchi, N. Shiomi 11 Biosci. Biotech. Biochem. 1994. — № 9. — P. 16 421 645.
  249. Nakamura T. Occurrence of two froms of extracellular endoinulinase from Aspergillus niger mutant 817 / T. Nakamura, Y. Nagatomo, S. Hamada, Y. Nishino // J. ferment. Bioeng. 1994. — № 78. — P. 134−139.
  250. Nakamura T. Production, purification and properties of an endo inuli-nase of Penicillium sp. TN-88 that liberates inulotriose / T. Nakamura, A. Shitara, S. Matsuda, T. Matsuo // J. Ferment. Bioeng. 1997. — № 84. — P. 313−318.
  251. Narciandi R. E. Hidhlevel production of recombinant invertase in Han-senula polymorpha / R. E. Narciandi, L. Rodriguez, E. Rodriguez, R. Diaz // Bio-technol. Lett. 1995. — Vol. 17, № 3. — P. 949−952.
  252. Nomura K. N. The Role of SH and S-S Groups in Bacillus cereus P-Amylase / K. N. Nomura, I. Yoneda, T. Nanmori, R. Shinke // J. Biochem. 1995. -№ 118.-P. 1124−1130.
  253. Norman В. E. The production fructooligosaccharides from inulin or sucrose using inulinase or fructosyltransferase from Aspergillus ficuum / В. E. Norman, B. Hojer-Pedersen // Denput Kagaku (in Japanese). 1989. — Vol. 36. -P. 103−111.
  254. Ohta K. Molecular cloning and seguence analysis of two endoinulinase genes from Aspergillus niger / K. Ohta, H. Akimoto, S. Matsuda, D. Toshimitsu, // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. — Vol. 62, № 9. — P. 1731−1738.
  255. Olama Z. A. Cell growth kinetics and a-amylase production characteristics of Bacillus sp. II group // Adv. Food Sci. 1998. — Vol. 20, № 3−4. — P. 94−100.
  256. Oliveira I. M. Screening of P-fructofuranosidase producing microorganisms for production of fructooligosaccarides and studies of some enzyme properties /1. M. Oliveira, Y. K. Park // Rev. microbiol. 1995. — Vol. 26, — № 2. — P. 125−129.
  257. Onodera S. Molecular cloning and nucleotide sequences of cDNA and gene encoding endo-inulinase from Penicillium purpurogenum / S. Onodera, T. Murakami, H. Ito // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. — № 60. — P. 1780−1785.
  258. Otwinowski Z. Processing of x-ray diffraction data collected in oscillation mode / Z. Otwinowski, W. Minor // Methods Enzymol. 1997. — Vol. -276. -P. 307−326.
  259. Oyama T. Crystal structure of p-amylase from Bacillus cereus var. my-coides at 2.2 A resolution / T. Oyama, M. Kusunoki, Y. Kishimoto, Y. Takasaki, Y. Nitta // J. Biochem. 1999. — Vol. 125, № 6. — P. 1120- 1130.
  260. Pandey A. Culture conditions for production of 2−1-p-D-fructan-fructanohydrolase in solid culturing on chicory (Cichorium intybus) roots / A. Pandey, P. Kavita, P. Selvakumar // Braz. Arch. Biol, and Techn. 1998. — Vol. -41, № 2.- P. 231−236.
  261. Pandey A. Recent developments in microbial inulinases. Its production, properties, and industrial applications / A. Pandey, C. R. Soccol, P. Selvakumar, V. T. Soccol // Appl. Biochem. Biotechnol. 1999. — Vol. 81, № 1. — P. 35−52.
  262. Park J. P. Enzymatic production of inulo-oligosaccarides from chicory juice / J. P. Park, D. H. Kim, D. S. Kim, J. W. Yun // Biotechnol. Lett. 1998. -Vol.20, № 4.- P. 385−388.
  263. Pessoni R. Extracellular inulinase from Penicillium janczemskii, fungus isolated from the rhizosphere of Vernonia herbacea (Asteracea) / R. Pessoni, R. Figueiredo-Ribeiro, M. Brada // J. Appl. Microbiol. 1999. — Vol. 87. — P. 141 147.
  264. Polikarpov I. Protein crystallography station at LNLS, The Brazilian National Synchrotron Light Source /1. Polikarpov, G. Oliva, E. E. Castellano //
  265. Nucl. Instrum. Meth. A. 1998. — Vol. 405. — P. 159- 164.
  266. Polikarpov I. Set-up and experimental parameters of the protein crystallography beamline at Brazilian National Synchrotron Laboratory /1. Polikarpov, L. A. Perles, R. T. de Oliveira, G. Oliva, // J. Synch. Rad. 1998. — Vol. 5. — P. 72−76. ' «
  267. Polikarpov I. The ultimate wavelenght for protein crystallography? /1. Polikarpov, A. Teplyakov, G. Oliva // Acta Cryst. D. 1997. — Vol. 53. — P. 734 737.
  268. Pons T. Structural model for family 32 glycosyl-hydrolase enzymes / T. Pons, O. Olmea, G. Chinea, A. Beldarain // Proteins. 1998. — Vol. 15, № 33(3). -P. 383−395.
  269. Пат. 5 543 313 США, МКИ6 С 12 N 9/62, С 12 N 9/34. Process for the separation and recovery Aspergillus niger acid protease and glucoamylase / J. Brumm Phillip- Enzyme Bio-System Ltd. (США). № 265 857- Заявлено 27.06.94- Опубл. 06.08.96- НКИ 435/225.
  270. Protein Data Bank / Departament of Chemistry- Brookhaven National Laboratory- Associated Universities- Inc. New York, 1973. — 600 c.
  271. Ray R. Extracellular (3-amylase from Syncephalastrum racemosum / R. Ray, R. Chakraverty // Mycol. Res. 1998. — Vol. 102, № 12. — P. 1563−1567.
  272. Rehm J. Production of lkestose in transgenic yeast expressing a fracto-syltransferase from Aspergillus foetidus I J. Rehm, L. Willmitzer, A. G. Heyer // J. Bacterid.- 1998. -Vol. 180, № 5.-P. 1305−1310.286.
  273. Ray R. Biochemical approaches of increasing thermostability of 3-amylase from Bacillus megaterium B6 / R. Ray, S. Jana, G. Nanda // FEBS Letters. 1994. — № 336. — P. 30- 32.
  274. Ray R. 3-amylase from Bacillus megaterium / R. Ray, S. Jana, G. Nanda // Folia Microbiol. 1994 a. — № 39. — P. 567- 570.
  275. Ray R. Microbial P-amylases: biosynthesis, characteristics and industrial applications / R. Ray, G. Nanda // Critical Reviews in Microbiol. 1996. -№ 22.- P. 181−199.
  276. Reddy A. Studies on identifying the catalytic role of Glu-204 in the active site of yeast invertase / A. Reddy, F. Maley // J. Biol. Chem. 1996. — № 271.- P. 13 953−13 958.
  277. Roth N. J. His-357 of b-galactosidase (Escherichia coli) interacts with t he C3 hydroxyl in the transition state and helps to mediate catalysis / N. J. Roth, B. Rob, R.E. Huber//Biochemistry.-1998.-Vol. 37, № 28.-P. 10 099−10 107.
  278. Rouwenhorst R. J. Localisation of inulinase and invertasein Kluyveromyces species / R. J. Rouwenhorst, W. S. Ritmeester, W. A. Scheffers, J. P. Van Dijken // Appl. Environ. Microbiol. 1990. — Vol. 56, № 11.- P. 3329−3336.
  279. Sabioni J. Reciclagem de celulas de saccharomyces cerevisiae contendo alfta atividade de invertase // Arq. boil, e tecnol. 1996. — Vol. 39, № 1. — P. 105 111.
  280. Sadhukhan R. Thermostable amylolytic enzymes from a cellulolytic fungus Myceliophthora thermophila D14 (ATCC 48 104) / R. Sadhukhan, S. Manna, S. Roy, S. Chakrovarty // App. Environ. Microbiol. 1990. — № 33. -P. 692−696.
  281. Sakakibara M. Inrluence of ultrasound irradiation on hydrolysis of sucrose catalyzed by invertase / M. Sakakibara, D. Wang, R. Takahashi, K. Takaha-shi // Enzyme and Microbiol. Technol. 1996. — Vol. 18, № 6. — P. 444−448.
  282. Savelyev A. N. Study of the active center of glucoamylase from Aspergillus awamori / A. N. Savelyev, V. R. Sergeev, L. M. Firsov // Biochemistry (Moscow) 1982. — Vol. 47. — P. 390−397.
  283. Semenza G. The minimum catalytic mechanism of intestinal sucrose and isomaltase // Indian J. Biochem. and Biophys. 1991. — Vol. 28, № 5−6. — P. 331−339.
  284. Somiari R. Effect of fructose and glucose supplementation on invertase mediated syntesis of oligosaccharides from sucrose / R. Somiari, S. Bielecki // Biotechnol. Lett.-1995.-Vol. 17, № 5.- P. 519−524.
  285. Somogyi M. Notes on sugar determination // J. Biol. Chem. 1952. -Vol. 195. — P. 19−23.
  286. Soni S. Extracellular amylase formation by Trichosporon beigelii and Saccharomyces cerevisiae / S. Soni, I. Sandhu // Indian J. of Microbiol. 1990. -№ 30.-P. 445−449.
  287. Souza E. L. Producao e caracterizacao de aamilase produzida por Rhi-zopus sp./ E. L. Souza, E. Hoffmann, V. Castilho // Arg. Biol, e tecnol. 1994. -Vol.39, № 4.-P. 831−839.
  288. Surve S. S. Kinetic stabilization of Kluyveromyces marxianus (3-galactosidase by histidine and other amino acids / S. S. Surve, R. R. Mahoney // Biotechnol. And Appl. Biochem. 1994. — Vol. 20, № 1. — P. 55−65.
  289. Teplyakov A. On the choice of an optimal wavelength in macromolecular crystallography. / A. Teplyakov, G. Oliva, I. Polikarpov // Acta Cryst. D. 1998. — Vol. 54. — P. 610−614.
  290. Toda H. Sequence analysis of sweet potato p-amylases (in Japanese) // Denpun Kagaku. 1989. — № 36. — P. 87−101.
  291. Tzekova K. Glucoamylase production using aspergillus niger cells immobilized in polyacrilamide gel / K. Tzekova, A. Vicheva // Докл. Бьлг. АН. -1995. Vol. 48, № 2. — С. 89−92.
  292. Uchiyama Т. Action of Arthrobacter ureafaciens inulinase II on several oligofructans and bacterial levans // Biochim. Biophys. Acta. 1975. — Vol. 397. -P. 153−163.
  293. Uhm T. Thermal stabiliti of the multiple charge isoform inulase from Aspergillus niger / T. Uhm, S. Uym, K. Young-Ju, H. Sang-Bae // Biotechnol. Lett. 1987. — Vol. 9, № 4. — P. 287−290.
  294. Uhm T. Cloning and nucleotide sequence of the endoinulinase-encoding gene, inu2, from Aspergillus ficuum / T. Uhm, K-S. Chae, D. Lee, H-S. Kim // Biotechnology Letters. 1998. — Vol. 20, № 8. — P. 809−812.
  295. Uhm T. Purification and characterization of Aspergillus ficuum endo-inulinase / T. Uhm, M. Chung, H. Lee // Biosci. Biotech. Biochem. 1999. -Vol.63, № 1. — P. 146−151.
  296. Uhm T. Purification and properties of p-fructofiiranosidase from Aspergillus niger / T. Uhm, D. Jeon, S. Byun, J. Hong // Biochim. Biophys. Acta. -1987.-№ 926.-P. 119−126.
  297. Uozumi N. Structural and functional roles of cysteine residues of Bacillus polymyxa p-amylase / N. Uozumi, T. Matsuda, N. Tsukagoshi, S. Udaka // Biochemistry. 1991. -№ 89. — P. 4594−4599.
  298. Van P. Effects of the composition of bacteriological growth media on a chemiluminometric assay of P-galactosidase in Escherichia coli / P. Van, H. Nelis // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. 1997. — Vol. 12, № 3. — P. 165— 175.
  299. Vandamme E. Microbial inulinases: fermentation process, properties, and applications / E. Vandamme, D. Derycke // Adv. Appl. Microbiol. 1983. -Vol. 29.-P. 139−176.
  300. Viswanathan P. Enhancement of inulinase production by Aspergillus niger van Teighem / P. Viswanathan, P. Kulkarni // J. Appl. Bacterid. 1995. -Vol.78, № 4.-P. 384−386.
  301. Vitolo M. Dellegrum Effect of pH, aeration and sucrose feeding on the invertase adivity of ivtact (3-fructofuranosidase celes grown in sugarcane blackstrap molasses / M. Vitolo, M. Duranti // J. Ind. Microbiol. 1996. — Vol. 15, № 2.-P. 75−79.
  302. Vullo D. Characterisations of an inulinase produced by Bacillus subti-lis 430A, a strain isolated from the rhizosphere of Vernoma herbacea (Veil Rusby) / D. Vullo, C. Coto, F. Sineriz // Appl. and Environ. Microbiol. 1991. — Vol. 57, № 8.-P. 2392−2394.
  303. Wang J. A study on screening and high density cell cultivation of a yeast strain Kluyveromyces with high inulinase yielding and enzymology properties / J. Wang, Y. Liu, B. Yao, Y. Wang // Sheng Wu Kung Cheng Hsueh Pao. -2000. Vol. 16, № 1. — P. 60−64.
  304. Wattiez R. Human bronchoalveolar lavage fluid protein two-dimensional database: study of interstitial lung diseases / R. Wattiez, C. Hermans, C. Cruyt, A. Bernard // Electrophoresis. 2000. — Vol. 21. — P. 2703−2712.
  305. Wenling W. Xiamen daxue xuebao. Ziran kexue ban / W. Wenling, X. Che, Z. Zheng // J. Xiame Univ. Sci. 1998. — Vol. 37, № 1. — P. 99−103.
  306. Wenling W. Xiamen daxue xuebao. Ziran kexue ban / W. Wenling, L. Sanzhen, Y. Jianmin, W. Shiyuan // J. Xiamen Univ. Nattur. Sci. 1998. — Vol. 37, № 4. — P. 582−588.
  307. Wind R. D. Characterisation of a new Bacillus stearothermophilus is olate: A highly thermostable a-amylase-producing strain / R. D. Wind, R. M. Buitelaar, G. Eggink, H. J. Huizing // Appl. Microbiol, and Biotechnol. 1994. -Vol.41, № 2, — P. 155−162.
  308. Withers J. Optimisation and stability of glucoamylase produktion by recombinant strains of Aspergillus niger in chemostat culture / J. Withers, R. Swift, M. Wiebe // Biotechnol. and Bioeng. 1998. — Vol. 59, № 4. — P. 40718.
  309. Workman W. E. The cell wall-assciated inulinase of Kluyveromyces fragilis / W. E. Workman, D. F Day // Antonie Volan Leeuwenhoek. 1984. -Vol.50, № 4.- P. 349−353.
  310. Wu Yong-Ge. Gaodeng xuexiao huaxun xuebao / Wu Yong-Ge, G. Yu-Bin, S. Wen-Tian // Chem. J. Chin. Univ. 1998. — Vol. 19, № 8. — P. 13 461 348.
  311. Xiao Rong. Purification and characteristics of two exoinulinases from Chrysosporium pannorum / Rong. Xiao, Masatoshi Tanida, Shoichi Takao // J. Ferment. Bioeng. 1989. — Vol. 67. — P. 331−334.
  312. Xiao Rong. Inulinase from Chrysosporium pannorum Rong. Xiao, Masatoshi Tanida, Shoichi Takao // J. Ferment. Technol. 1988. — Vol. 66, № 5. -P. 553−558.
  313. Xie Qiuhong. Jilin daxue ziran kexue xuebao / Xie Qiuhong, Xiang Hongyu // Acta Sci. Natur. Univ. Jilinensis. 1996. — № 3. — P. 96- 98.
  314. Xie Qiuhong Jilin daxue ziran kexue xuebao / Xie Qiuhong, Xiang Hongyu, G. Yubin // Acta Sci. Natur. Univ. Jilinensis. 1996. — № 4. — P. 8386.
  315. Yazaki Т. Subsite structure of the (3-glucosidase from Aspergillus niger, evaluated by steady-state kinetics with cello-oligosaccharides as substrates / T. Yazaki, M. Ohnishi, S. Rokushika, G. Okada // Carbohydr. Res. 1997. — Vol. 298. — P. 51- 57.-f
  316. Zech M Invertase from saccharomyces cerevisiae: reversible inactiva-tion by components of industrial molasses media / M Zech, H. Gorisch // Enzyme and Microb. Technol. 1995. — Vol. 17, № 1. — P. 41- 46.
  317. Zhonghui Z. Xiamen daxue Xuebao. / Z. Zhonghui, L. Yueying, C. Wenheng // J. Xiamen Univ. Nat. Sci. 1993. — № 3. — P. 360- 364.
  318. Zittan L. Enzymatic Hydrolysis of inulin an alternative way to fructose production // Die Starke. — 1981. — Vol. 33, № 11.- P. 373−377.
  319. Thoma J. A. Subsite mapping of enzymes. Studies on Bacillus subtilis amylase / J. A. Thoma, C. Brothes, J. Spradlin // Biochemistry. 1970. — Vol. 9, № 8.- P. 1768−1775.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!