Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Дезацетилирование хитина как фактор регуляции взаимоотношений гриба Septoria nodorum Berk. с пшеницей

Диссертация: Дезацетилирование хитина как фактор регуляции взаимоотношений гриба Septoria nodorum Berk. с пшеницей
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и экологии» (Сыктывкар, 2005), на 10-й Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2006), в школе-семинаре молодых ученых Волго-Уральского региона «Биомика — наука XXI века» (Уфа, 2007), на съездах по защите растений (Санкт-Петербург, 2005… Читать ещё >

Дезацетилирование хитина как фактор регуляции взаимоотношений гриба Septoria nodorum Berk. с пшеницей (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ В ЗАЩИТЕ РАСТЕНИЙ ОТ
  • ПАТОГЕНОВ (обзор литературы)
    • 1. 1. Сигнальная регуляция иммунитета растений
    • 1. 2. Индуцирование салициловой кислотой защитных свойств растительных клеток
    • 1. 3. Хитин и устойчивость растений к фитопатогенным грибам
      • 1. 3. 1. Распространенность хитина и сферы его применения
      • 1. 3. 2. Хитин и его воздействие на рост микроорганизмов
      • 1. 3. 3. Элиситорные и рост-регулирующие свойства хитина
      • 1. 3. 5. Оксидоредуктазы как наиболее чувствительный элемент ответной реакции растений на воздействие хитина
    • 1. 4. Хитиндезацетилазы грибов, как факторы вирулентности грибов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Постановка опытов
    • 2. 3. Методы работы с патогенными грибами
      • 2. 3. 1. Получение и размножение инфекционного материала гриба
  • Я. пос! огит
    • 2. 3. 2. Инфицирование растений
    • 2. 3. 3. Оценка пораженности растений грибом & пос1огит
    • 2. 4. Методы работы с биопрепаратами
    • 2. 5. Биохимические методы работы с белками и хитином
    • 2. 5. 1. Подготовка хитина для анализа активности ферментов растений и грибов, регулирующих степень его ацетилирования
    • 2. 5. 2. Определение локализации генерации пероксида водорода с участием оксалатоксидазы
    • 2. 5. 3. Получение ферментных экстрактов свободно-растворимой и ионно-связанной с клеточными стенками фракций пероксидазы
    • 2. 5. 4. Определение активности ферментов
    • 2. 5. 5. Изоэлектрофокусирование белков
    • 2. 5. 6. Колориметрический метод определения уровня белка
    • 2. 5. 7. Ионометрическое титрование
    • 2. 5. 8. Ядерно-магнитно резонансная спектроскопия
    • 2. 6. Молекулярно-биологические исследования
    • 2. 6. 1. Выделение и очистка ДНК из растений и мицелия грибов
    • 2. 6. 2. Выделение и очистка мРНК из инфицированных грибом & поёотт растений пшеницы
    • 2. 6. 3. Измерение концентрации ДНК и РНК
    • 2. 6. 4. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей гена хитиндезацетилазы гриба & пос1огит
    • 2. 6. 5. Олигонуклеотидные праймеры, использованные в полимеразной цепной реакции ДНК
    • 2. 6. 6. Полимеразная цепная реакция ДНК
    • 2. 6. 7. Реакция обратной транскрипции РНК и полу количественный анализ экспрессии генов
    • 2. 6. 8. Электрофорез фрагментов ДНК и РНК в агарозных и полиакриламидных гелях
    • 2. 6. 9. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Влияние хитоолигосахарвдов разной степени ацетилирования и салициловой кислоты на динамику развития септориоза пшеницы
      • 3. 1. 1. Развитие на листьях пшеницы штаммов гриба & пойогит с разной степенью агрессивности
      • 3. 1. 2. Влияние хитоолигосахаридов различной степени ацетилирования и салициловой кислоты на устойчивость пшеницы к агрессивному штамму 9ВД гриба & пойогит

      3.2. Влияние штаммов гриба Я. пос1огит с разной степенью агрессивности, а также салициловой кислоты и хитоолигосахаридов различной степени ацетилирования на состояние компонентов про-/антиоксидантной системы пшеницы.

      3.2.1. Влияние штаммов гриба Б. пос^огит с разной степенью агрессивности на генерацию пероксида водорода с участием оксалатоксидазы листьями пшеницы.

      3.2.2. Влияние штаммов гриба & пойогит с разной степенью агрессивности на активность пероксидазы растений пшеницы.

      3.2.3. Влияние хитоолигосахаридов различной степени ацетилирования и салициловой кислоты на генерацию пероксида водорода в листьях пшеницы, инфицированных агрессивным штаммом 9ВД гриба & пойогит.

      3.2.4. Влияние хитоолигосахаридов различной степени ацетилирования и салициловой кислоты на активность пероксидазы в листьях пшеницы, инфицированных агрессивным штаммом 9ВД гриба S. nodorum.

      3.2.5. Влияние штаммов гриба S. nodorum на активность каталазы.

      3.3. Морфофизиологические и биохимические особенности штаммов гриба S. nodorum с разным уровнем агрессивности.

      3.3.1. Морфофизиологическая характеристика штаммов гриба S. nodorum

      3.3.2. Влияние штаммов S. nodorum различной степени агрессивности на степень ацетилирования хитозана и хитина.

      3.3.3. Идентификация гена хитиндезацетилазы {CDА) штаммов гриба

      S. nodorum с разной степенью агрессивности.

      3.3.4 Секвенирование участка гена CDA гриба S. nodorum.

      3.3.5 Определение специфичности праймеров к гену CDA для идентификации гриба S. nodorum.

      3.3.6 Использование гена CDA для определения агрессивности штаммов патогена гриба S. nodorum.

      3.4. Роль белков растения в регуляции степени ацетилирования хитина.

Актуальность исследований. К числу наиболее вредоносных возбудителей болезней, вызывающих значительные потери урожая пшеницы, относится гриб Septoria nodorum Berk. (син. Stagonospora nodorum Castell. et Germanoтелеоморфа: Leptosphaeria nodorum E. Mull., син. Phaeosphaeria nodorum (E. Mull.) Hedjar.). Прогрессирующее его распространение, наблюдаемое в последнее время, обусловлено использованием в растениеводстве сходных по химической структуре фунгицидов [Rezgui et al. 2008; Cools, Fraaije, 2008]. В этих условиях, одним из наиболее перспективных подходов для снижения уровня развития грибных болезней является применение в растениеводстве иммуномодуляторов, индуцирующих у растений естественную системную устойчивость. Однако, при этом необходимо учитывать, что проявление биологической активности такого рода препаратов находится в четкой зависимости от их молекулярной структуры [Дьяков, 1967, 2001; Тарчевский, 2002; Озерецковская, 2002; Veronese et al., 2003; Kwone et al., 2008; Плотникова 2009]. Так, элиситорная активность внедряемых в практическое растениеводство препаратов, созданных на основе производных хитина [Тютерев, 2002], существенно варьирует от их степени ацетилирования (СА) [Vander et al., 1998; Falcon et al., 2008; Dos Santos et al., 2009]. Использование таких препаратов для получения высококачественной экологически безопасной продукции требует познания биохимических механизмов реализации собственной защиты растений для эффективного управления ими.

Ранее в лаборатории биохимии иммунитета растений ИБГ УНЦ РАН было выявлено, что анионные изопероксидазы относятся к эффективным компонентам защитной системы растений от патогенов благодаря их способности сорбироваться на хитин, но не на хитозан [Максимов и др., 1995; Хайруллин и др., 2000]. Любопытно, что многие патогенные грибы, в том числе и возбудитель септориоза S. nodorum, вырабатывают ферменты хитиндезацетилазы [Tokuyasu et al., 1997; Martinou et al., 2002; Blair et al., 2006], дезацетилирующие хитин своих клеточных стенок, что может быть одним из факторов, снижающих защитный потенциал растений [El Gueddari et al., 2002]. Это предполагает важную роль в формировании защитного ответа растений на инфицирование степени ацетилирования хитина, а также наличие как у патогена, так и хозяина механизмов регуляции этого показателя биополимера, от которых, в конечном счете, может зависеть становление устойчивости/восприимчивости в системе растение-хозяин/гриб-патоген. Проверке этой гипотезы и посвящена настоящая работа.

Цель исследований состояла в выявлении роли степени ацетилирования хитина в регуляции взаимоотношений патогенного гриба S. nodorum Berk, с пшеницей.

Задачи исследований: 1) определить влияние хитоолигосахаридов различной степени ацетилирования, известного индуктора устойчивости растений салициловой кислоты, а также штаммов гриба Я. пос1огит с разной степенью агрессивности на устойчивость растений пшеницы к возбудителю септориоза и функционирование компонентов растительной про-/антиоксидантной системы;

2) выявить молекулярно-биохимические особенности штаммов гриба .

3) оценить уровень экспрессии гена хитиндезацетилазы гриба в растениях пшеницы, инфицированных штаммами & пос1огит с разной степенью агрессивности;

4) разработать молекулярно-генетический метод диагностики степени агрессивности гриба & пос1огит в растениях пшеницы.

Научная новизна. Установлено, что значительный вклад в устойчивость пшеницы к патогену вносит ранняя активация оксалатоксидазы и пероксидазы в апопласте, тогда как в проявление свойств агрессивности у штаммов пос! огиткаталазы и хитиндезацетилазы гриба. Обнаружена зависимость индуцированной ХОС устойчивости пшеницы к септориозу от степени их ацетилирования. Выявлены различия в характере генерации активных форм кислорода в листьях пшеницы, инфицированных разными по агрессивности штаммами гриба. Впервые в белковой фракции устойчивых к возбудителю септориоза проростков пшеницы ТгШсит ИторИееуп (21шк.) 2Ьик. обнаружена ацетилирующая хитин активность, что вносит важный вклад в формирование эффективной системы защиты этого вида пшеницы.

Практическая значимость работы. Совокупность полученных данных расширяет понимание биохимических механизмов фитоиммунитета. Доказано, что при применении препаратов на основе хитина и их композиций с другими индукторами важна степень ацетилирования биополимера. Продемонстрирована эффективность использования обратно-транскрипционной ПЦР (от-ПЦР) для определения степени агрессивности патогенов. Предложен метод ДНК-диагностики гриба S. nodorum в тканях растений пшеницы с применением праймеров к гену хитиндезацетилазы этого патогена.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и экологии» (Сыктывкар, 2005), на 10-й Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2006), в школе-семинаре молодых ученых Волго-Уральского региона «Биомика — наука XXI века» (Уфа, 2007), на съездах по защите растений (Санкт-Петербург, 2005; Санкт-Петербург, 2008), на Всероссийской конференции «Устойчивость растений к неблагоприятным факторам среды» (Иркутск, 2007) — на собраниях и съездах общества физиологов растений (Ростов на Дону, 2006; Сыктывкар, 2007), на втором съезде микологов России (Москва, 2009), на международных конференциях и симпозиумах: «Регуляция роста, развития и продуктивности растений» (Минск, 2005), «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана (Казань, 2006; Ставрополь, 2008), «Plant Growth Substances: Intracellular Hormonal Signaling and Applying in Agriculture» (Kiev, 2007).

Конкурсная поддержка работы. Исследования поддержаны грантами Федеральной целевой программы России № 02.512.11.2051 (2007), РФФИ (№ 05−04−48 310) (2005;2008), международного гранта РФФИ-ККРНТ 08−04−90 259узба (2008;2009), регионального гранта РФФИ-Агидель (№ 02−497 923) (2002;2005).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 18 работ, в том числе 3 статьи в журналах из «Перечня ВАК .

Выводы.

1. Обнаружены различия в биологической активности ацетилированных и дезацетилированных производных хитоолигосахаридов. ХОС с высокой степенью ацетилирования (65%) характеризуется большей элиситорной активностью на растениях пшеницы, проявляющейся в активации изопероксидаз с р/ ~ 3,5 в ионно-связанной с клеточными стенками фракции белка, в сравнении с ХОС с низкой степенью ацетилирования (13%).

2. В культуре in vitro и in vivo выявлены различия в морфо-биохимических особенностях штаммов гриба S. nodorum различной степени агрессивности. В проявление агрессивности штаммов важный вклад вносят внеклеточные каталазы и хитиндезацетилазы патогена, способные снижать в зоне инфицирования уровень Н202 и, соответственно, подавлять развитие защитного ответа растений.

3. Выявлено, что в ходе формирования устойчивости растений пшеницы к слабоагрессивному штамму S. nodorum наблюдается ранняя активация оксалатоксидазы и пероксидазы с р/~ 3.5.

4. В белковой фракции проростков устойчивой к септориозу пшеницы Т. timopheevii впервые обнаружена хитинацетилирующая активность, многократно возрастающая в ответ на инфицирование S. nodorum.

5. Впервые предложено использование метода от-ПЦР с использованием праймеров к гену хитиндезацетилазы для определения степени агрессивности патогена.

Заключение

.

Стратегия противостояния защитной системы растений против патогенов достаточно разнообразна и подчиняется известной теории взаимодействия двух разнородных генетических систем [Flor, 1971]. По этой теории против конкретного гена устойчивости хозяина вирулентный патоген в своем арсенале имеет конкретный ген агрессивности, и, соответственно, против любого средства агрессивности патогена у иммунных форм растений эволюционно формируются также уникальные средства защиты [Дьяков и др., 2001]. Причем, уровень экспрессии генов как защитных систем хозяина, так и систем агрессивности патогена, в условиях их активного противостояния также усиливается [Jones, Dangl, 2006; Hein et al., 2009].

Нами обнаружено индуцированное агрессивным штаммом патогена снижение уровня локальной генерации Н202 в растениях, обусловленое выделением грибами во внеклеточную среду каталазы и ХДА. Поскольку, ранее [Максимов и др., 2005] было показано, что наиболее вероятной мишенью ряда защитных белков-оксидоредуктаз (анионной пероксидазы и оксалатоксидазы) является выскоацетилированный хитин, логично предположить, что патоген, дезацетилируя хитин своих клеточных стенок ХДА, может препятствовать концентрированию защитных белков, в том числе оксалатоксидазы и хитин-специфичной пероксидазы в зоне инфицирования. Соответственно, это приводит к подавлению продукции Н202 в зоне инфицирования и развитию восприимчивости.

Следует подчеркнуть, что впервые обнаружен факт повышения степени ацетилирования хитозана под влиянием растворимых белков из проростков пшеницы Т. ИторИееи, высокоустойчивой к ряду патогенов, в том числе и к грибу & пснЗогит, что подтверждает выдвинутые нами предположениие о важной роли СА хитина клеточных стенок грибов в регуляции активности ферментов, участвующих в продукции АФК в зоне распространения патогена Другим независимым механизмом, регулирующим ряд компонентов агрессивности патогена, может быть активация грибной каталазы и ХДА с последующим снижением уровня АФК в зоне инфицирования и подавлением сорбции на хитин оксалатоксидазы и пероксидазы с р/~ 3.5.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений//Усп. совр. биол. 1991. Т. 111. С. 722−738.
  2. А.И., Самуйленко А. Я., Фролова М. А. Хитозан в косметике // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред. К. Г. Скрябина, Г. А. Вихоревой, В. П. Варламова. 2002. М.: Наука. С.360−363.
  3. И.Э. Физиологические особенности формирования защитных реакций пшеницы при действии хитоолигосахаридов. Автореф. дисс. уч. степени к.б.н. Уфа, 2000.
  4. JI.C. Хитин и хитозан: строение, свойства, применение //Соросовский образовательный журнал. 2001. Т. 7. С. 52−56.
  5. Ш. Я., Нугуманов А. Х., Пусенкова Л. И. Эффективность антистрессовых препаратов и биофунгицидов в системе защиты сельскохозяйственных культур от неблагоприятных абиотических и биотических факторов. Уфа: Гилем. 2008. 372 с.
  6. Л.Ф., Кошевский И. И., Теслюк В. В., Трутнева И. А. Влияние препарата Микосан и хитозана на устойчивость ячменя к болезням // Труды 6-й международной конференции «Новые достижения висследовании хитина и хитозана. М. Изд. ВНИИРО. 2001. С. 78−81.
  7. А.П. Сигнальные молекулы растений для активации защитных реакций в ответ на биотический стресс // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 465−474.
  8. Ю.Т. Генетическое регулирование сверхчувствительности растений//Цитология и генетика. 1967. Т.1. № 3. С. 81−90.
  9. Ю.Т., Багирова С. Ф. Что общего в иммунитете растений и животных//Природа. 2001. № 11. с. 17−34.
  10. Ю.Т. На пути к общей теории иммунитета // Журнал общей биологии. 2005. Т.66. № 6. С. 451−458.
  11. Ю.М. Нуклеиновые кислоты и хитозан // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред акад. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. М.: Наука. 2002. С. 178−200.
  12. A.M. Стрессовые белки растений: РЫ (Ь)-белки // Физиология растений. 1991. Т. 38. С. 788−800.
  13. А.И., Арасимович В. В., Яраш Н. П. Методы биохимического исследования растений. Л.: Агропромиздат, Ленинградское отделение, 1987. 400 с.
  14. М.Н. Фенольные соединения: Распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука, 1993. 272 с.
  15. С.Н., Варламов В. П. Роль структуры в элиситорной активности хитозана // Ученые записки казанского государственного университета. 2008. Т. 150. кн. 2. С. 1−16.
  16. Э.П., Глинка Е.М, Проценко М. А. Участие фитогормонов в действии фитопатогенного гриба на клетку растения // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 143−147.
  17. Н.В., Щербухин В. Д. Процессы межклеточного узнавания и индуцирование устойчивости клубней картофеля к болезням (Обзор) И Прикладная биохимия и микробиология. 1991. Т. 27. С. 3−16.
  18. В.И., Родоман В. Е., Лунцевич В. Г. Фитоактивные хитиновые соединения (Обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1997. Т. 33. С. 355−362.
  19. И.В., Черепанова Е. А., Хайруллин P.M. «Хитин-специфичные» пероксидазы в растениях // Биохимия. 2003. Т. 68. С. 131−136.
  20. И.В., Черепанова Е. А., Яруллина Л. Г., Ахметова И. Э. Выделение «хитин-специфичных» оксидоредуктаз пшеницы // Прикл. биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 6. С.616−620.
  21. H.H., Галеева Е. И., Румянцева Н. И., Викторова Л. В. Влияние салициловой кислоты на белковый состав каллусов гречихи татарской Fagopirum tataricum с различной способностью к морфогенезу // Биохимия. 2005. Т.70. С. 390−396.
  22. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М. Мир, 1984. 480 с.
  23. Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 459−464.
  24. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикл. биохим. и микробиол. 2001. Т. 37. С. 643−650.
  25. Л.В. Факторы вирулентности эшерихий и их роль в маркировании бактерий//Автореф. дисс. канд. биол. наук., Нальчик. 1997. 23 с.
  26. C.B., Авдиенко И. Д., Варламов В. П., Скрябин К. Г. Рострегулирующее действие низкомолекулярного хитозана // Труды 6-й международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана. М. Изд. ВНИИРО. 2001. С. 94−95.
  27. О.Л. Индуцирование устойчивости растений биогенными элиситорами фитопатогенов // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. Т.30. С.325−339.
  28. О.Л., Леонтьева Г. В., Роменская Г. И., и др.
  29. Фрагменты ксилоглюкана регуляторы иммунных эффектов в картофеле // Физиол. раст. 1995. Т. 42. С. 773−779.
  30. О.Л., Роменская И. Г. Олигосахарины как регуляторные молекулы растений // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 743−752.
  31. О.Л., Васюкова Н. И., Зиновьева C.B. Хитозан как элиситор индуцированной устойчивости растений // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред. акад. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. М.: Наука. 2002. с. 339−345.
  32. О.Л. Проблемы специфического иммунитета // Физиол. раст. 2002. Т.49. С. 148−154.
  33. О.Л., Васюкова Н. И., Панина Я. С., Чаленко Г. И. Действие иммуномодуляторов на устойчивость и восприимчивость картофеля к Phytophthora infestons // Физиология растений. 2006. Т. 53. С. 546−553.
  34. Я.С., Васюкова Н. И., Чаленко Г. И., Озерецковская О. Л. Изменение активности каталазы клубней картофеля под действием иммунорегуляторов // Доклады АН. 2004. Т. 395. С. 712−714.
  35. Е.А., Чаленко Г. И., Герасимов Н. Г. и др. Хитозан -регулятор фитофтороустойчивости картофеля // Доклады АН. 1997. Т. 355. С. 120−122.
  36. Н.В. Тейхоевые кислоты актиномицетов и других грамм положительных бактерий // Успехи биологической химии. 2006. т. 46. С. 225−278.
  37. Г. В., Карасева Е. В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы // С.-х. биология. 1985. №.12. С.112−114.
  38. И.А. Сигнальные системы растений // Физиология растений. 2000. Т. 47. С. 321−331.
  39. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: ФЭН, 2001.448 с.
  40. И.А. Сигнальные системы растений. М.: Наука, 2002.294 с.
  41. И.А., Проворов Н. А. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. С.-Петербург: Наука, 1998. 194 с.
  42. Н.Б., Максимов И. В., Исаев Р. Ф., Ямалеев A.M.
  43. Влияние возбудителей грибных болезней на функциональную активность ядер пшеницы // Микология и фитопатология. 1992. Т.26. № 5. с. 148−152.
  44. C.JI. Научные основы использования химических активаторов болезнеустойчивости в защите растений от патогенов. Автореф. дисс. докт. биол. наук. С.-Петербург. Пушкин, 1999. 54 с.
  45. C.JI. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. С.-Пб., ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР. 2002. 328 с.
  46. Д. Биологические ультраструктуры. М.: Мир, 1970. 325 с.
  47. Фрей-Висслинг А., Мюлеталер К. Ультраструктура растительной клетки. М.: Мир, 1968. 517 с.
  48. P.M., Ахметова И. Э., Сурина О. Б., Трошина Н. Б. Влияние хитоолигосахаридов на рост каллусов пшеницы // Труды 6-й международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана. М. Изд. ВНИИРО, 2001. С. 113−115.
  49. М.Х. Регуляция цветения высших растений. М.: Наука, 1988. 500 с.
  50. С.Н. Противовирусные свойства хитозана // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред акад. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. М.: Наука. 2002. с. 327−338.
  51. С.Н., Ильина A.B., Сургучева H.A., и др. Влияние хитозана на системную вирусную инфекцию и некоторые защитные реакции в растениях картофеля // Физиология растений 2001. Т. 48. С. 890−896.
  52. С.Н., Сургучева Н. А., Атабеков И. Г. Стимуляция синтеза клеточных белков и ингибирования вирусной инфекции хитозаном в изолированнных протопластах табака//Докл. РАН 1995. Т. 341. С. 836−838.
  53. Т.В., Губанова Н. Я. Неспецифические элиситоры -модуляторы иммунных реакций растений // Физиология и биохимия культурных растений. 2005. Т.37. № 3. С. 198−206.
  54. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.
  55. Ф.М., Сахабутдинова А. Р. Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 2003. Т. 123. С. 563 572.
  56. Л.Г., Трошина Н. Б., Исаев Р. Ф., Ганиев P.M., Хайруллин P.M. Новые аспекты в изучении механизмов действия индукторов устойчивости пшеницы к твердой головне // Агрохимия. 2001. № 5. С.66−63.
  57. Achuo Е.А., Audenaert К., Meziane Н., Hofte М. The salicylic aciddependent defence pathway is effective against different pathogens in tomato and tobacco // Plant Pathol. 2004. V.53. P. 65−72.
  58. Araki Y., Ito E. A pathway of chitosan formation in Mucor ruoxi H Eur. J. Biochem. 1975. V. 189. P. 249−253.
  59. Baier R., Schiene K., Kohring B., et al Alfalfa and tobacco cells react differently to chitin oligosaccharides and Sinorhizobium meliloti nodulation factors //Planta. 1999. V. 210. P. 157−164.
  60. Barber M.S., Ride J.P. A quantitative assay for induced lignificaton in wounded wheat leaves and its use to survey potential elicitors of the response // Phyisiol. Mol. Plant Pathol. 1988. V. 32. P. 185−187.
  61. Benhamou N., Kloepper J.W., Tuzun S. Induction of resistance against Fusarium wilt of tomato by combination of chitosan with an endophytic bacterial strain: ultrastructure and cytochemistry of the host response // Planta. 1998. V. 204 P. 153−168.
  62. Blair D.E., Hekmat O., Schuttelkopf A.W., Sheresta B., Tokuyasu K., Withers S.G., Van Aalten D.M.F. Structure and mechanism of chitin deacetylase from the fungal Pathogen Colletotrichum lindemuthianum II Biochemistry. 2006. V. 45. P. 9416−9426.
  63. Brunner F., Stintzi A., Fritig B. Legrand M. Substrate specificities of tobacco chitinases // Plant J. 1998. V.14 P. 225−234.
  64. Gaffhey T., Freidrich L., Vernioij B., et al. Requirement of salicylic acid for the induction systemic acquired resistance // Science. 1993. V.261. P.745−756.
  65. Ganesan V., Thomas G. Salicylic acid response in rice: influence of salicylic acid on H202 accumulation and oxidative stress // Plant Sci. 2001. V. li>0. P. 1095−1106.
  66. Cardinale F., Jonak C., Ligternik W., et al. Differential activation of four specific MAPK Pathways by distinct elicitors // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 36 734−36 740.
  67. Carolin A., Hadwiger L.A. The fungicidal effect of chitosan on i’lm^i of varying cell wall compositions // J. Exp. Mycol. 1979. V. 3. P. 285−287.
  68. Carver T.L., Anderson-Moris S.M. Effect of inoculum density on germling development by Erisiphe graminis in relation induction of resistance «to pathogens//Phytopathology. 1989. V.79. P.721−730.
  69. Caufrier F., Martinou A., Dupont C., Bouriotis V. Carbohydrate esterase family 4 enzymes: substrate specificity // Carbohydrate Research. 2003.V. 338. P. 687−692.
  70. Chang M-M., Hadwiger L.A., Horovitz D. Molecular characterization of a pea P-l, 3-glucanase induced by Fusarium solani and chitosan challenge SJ Plant Mol. Biol. 1992. V. 20. P. 609−618.
  71. Chen H., Segun P., Archambault A., Constan L., Jabaji S. Geraie expression and isoflavone concentration in soybean sprouts treated with chitosan // Crop science. 2009. V. 49. P. 224−236.
  72. Chen Z., Lyer S., Caplan A., et al. Differential accumulation of salicylic acid-sensitive catalase in different rice tissues // Plant Physiol. 19i?~7-V.114. P.193−201.
  73. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Anal. Biochem. 1987. V.162. P. 156−159.
  74. Christodoulidou A., Bouriotis V., Tireos G. Two sporulation-specific chitin desacetilase-encoding genes are required for the ascospore wall rigidity of Sacharomyces cervisiae IIJ. of Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 31 420−31 425.
  75. Cohn J., Day R.B., Stacey G. Legume nodule organogenesis // Trends in Plant Science. 1998. V. 3. P. 105−110.
  76. Conrath U., Chen Z., Ricigliano J.R., Klessing D.F. Two inducer of plant defense responses 2,6-dichloroisonicotinic acid and salicylic acid inhibit catalase activity in tobacco II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 71 437 147.
  77. Conrath U., Domard A., Kauss H. Chitosan elicited synthesis of callose and coumarin derivatives in parsley cell suspension cultures // Plant Cell Reports. 1989. V. 8. P. 152−155.
  78. Creelman R.A., Mullet J.E. Oligosaccharides, brassinolides, and jasmonates: nontraditional regulators of plant growth, development, and gene expression // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1211−1223.
  79. Dalisay R.F. Enhanced peroxidase and its persistence in cucumber plants immunized against anthracnose by foliar inoculation with Colletotrichun lagenarium II Phytopathology. 1989. V. 79. P. l 150−1155.
  80. Davis L.L., Bartincki-Garsia L. Chitosan synthesis by the tandem action of chitin sintetase and chitin deacetilase from Mucor ruoxii II Biochemistry. 1984. V. 23. P. 1065−1072
  81. Day R. B., Okada M, Ito Y., et al. Binding site for chitin oligosaccharides in the soybean plasma membrane // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1162−1173.
  82. DMaz C.L., Spaink H.P., Kijne J.W. Heterilogous rhizobial lipochitin oligosacharides and chitin oligomers induce cortical cell division in red clover roots // Mol. Plant-Microbe Interaction 2000. V.13. P. 268−276.
  83. Doares S.H., Syrovets T., Weiler E.W. Oligogalacturonides and chitosan activate plant defensive genes through the octadecanoid pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4095−4098.
  84. Dong X. Finding the missing pieses in the pulse of plant disease resistance II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P. 7137−7139.
  85. Dubery I.A., Teodorczuk L.G., Louw A.E. Early responses in methyl jasmonate-preconditioned cells toward pathogen-derived elicitors // Mol. Cell Biol. Res. Comm. 2000. V. 3. P. 105−110.
  86. Dumas B., Freyssinet G., Pallet K. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase development and fungal infection of barley seedlings //Plant Physiol. 1995. V. 107. P.1091−1096.
  87. Durner J., Klessig D.F. Inhibition of ascorbate peroxidase by salicylic acid and 2,6-dichloroisonicotinic acid, two inducers of plant defense // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 11 312−11 316.
  88. Dyachok J.V., Tobin A.E., Price N.P.J., von Arnold S. Rhizobial Nod factors stimulate somatic embryo development in Picea abies II Plant Cell Reports. 2000. V. 19. P. 290−297.
  89. El Gueddari N.E., Rauchhaus U., Moerschbacher B.M., Deising H.B. Developmentally regulated conversion of surface-exposed chitin to chitosan in cell walls of plant pathogenic fungi//New Phytologist. 2002. V. 156. P. 103−112.
  90. Fauth M., Schweizer P., Buchala A. et al. Cutin monomers and surface wax constituents elicit H2C>2 in conditioned cucumber hypocotyl segments and enhance the activity of other H202 elicitors // Plant Physiol. 1998. V.117. P. 1373−1380.
  91. Felle H.H., Kondorosi E.A., Kondorosi A.A., Schultze M. Nod factors modulate the concentration of cytosolic free calcium differently in growing and non-growing root hairs of Medicago sativa L. // Planta. 1999. V. 209. P .20*7−212.
  92. Ferreira R.B., Monteiro S., Freitas R., Santos C.N., Chen Z., Batista L.M., Duarte J., Borges A., Teixiera A.R. The role of plant defence proteins in fimgal pathogenesis // Mol. Plant Pathol. 2007. V. 8. P. 677−700.
  93. Fernandez M.R., Heath M.C. Interaction of the nonhost french bean plant (Phaseolus vulgaris) with parasitic and saprophytic fungi // Can. J. Botany. 1991. V. 69. P. 1642−1646.
  94. Flese A.P., Panda T. Studies on application of chitin and its derivatives // Bioprocess Engineering. 1999. V. 20. P. 505−512.
  95. Flor H.H. Current status of the Gene-for Gene Concept // Aniru. Rev. Phytopathol. 1971. V.9. P.275−296.
  96. Flors V., Ton J., Jakab G., Mauch-Mani B. Abscisic acid and callose: team players in defence against pathogens? // J. Phytopath. 2005. V. 153. P.377−383.
  97. Fukusaki E., Kato T., Maeda H., et al., DNA Aptamers that bind tochitin // Bioorganic Medicinal Chemistiy Letters. 2000. V. 10. P. 423−425.
  98. Galis I., Matsuoka K. Transcriptomic analysis of salicylic acid -responsive genes in tobacco BY-2 cells // Salicylic acid: A plant Hormone. Ed. Hayat S., Ahmad A. 2006. Springer. P. 371−396.
  99. Garre V., Tenberge K.B., Eising H. Secretion of a Fungal Extracellular Catalase by Claviceps purpurea during Infection of Rye: Putative Role in Pathogenesity and Suppression of Host Response // Phytopathology. 1998. V. 88. P. 744−753.
  100. Gechev T., Gadiev I., Van Breusegem F., et al. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sei. 2002. V.59. P.708−714.
  101. Geiger O., Glushka J., Lugtenberg B.J.J., et al. NodFE-dependent fatty acids that lack an alpha-beta unsaturation are subject to differential transfer, Leading to novel phospholipids // Mol Plant-Microbe Interaction. 1997. V. 11. P. 33−44.
  102. Govrin E.M., Levine A. Infection of Arabidopsis with a necrotrophic pathogen, Botrytis cinerea, elicits various defense responses but does not induce systemic acquired resistance (SAR) // Plant Mol. Biol. 2002. V.48. P.267−276.
  103. Guan L., Scandalios J. Developmental^ related responses of maise cata-lase gene to salicylic acid // Proc Natl. Acad. Sei. USA. 1995. V. 92. P. 59 305 954.
  104. Goodwin P.H., Li J.L., Jon S. A catalase gene of Colletotrichum gloeosporioides f, sp. malvae is highly expressed during the necrotrophic phase ofinfection of round-leaved mallow, Malva pussilla II FEMS Microbiology Letters. 2001. V.202. P. 103−107.
  105. Hadwider L.A. Host parasite interaction: elicitation of defense responses in plants with chitosan // EXS. 1999. V. 87. P. 185−200.
  106. Hadwider L.A., Adams M. Nuclear changes associated with the Hostparasite interaction between Fusarium solani and peas // Phys Plant Pathol. 1978. V. 12. P. 63−72.
  107. Hadwider L.A., Beckman J.M. Chitosan as component of pea F. solani interaction // Plant Pysiol. 1980. V. 66. P. 205−211.
  108. Hadwider L.A., Losckie D.C. Molecular communication in host -parasite interaction hexosamine polimers (chitosan) as regulators compound in race-specific an other interaction //Phytopathology. 1981. Y. 71. P. 756−762.
  109. Hadwiger L. A, Ogawa T, Kuyama H. Chitosan polymer sizes effective in inducing phytoalexin accumulation and fungal suppression are verified with synthesized oligomers // Molecular Plant-Microbe Interact. 1994. V. 7. P. 531−533.
  110. Hammerschmidt R., Kuc J. Lignifications as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1982. V. 20. P. 6170.
  111. Harkin J.M., Obst J.R. Lignifications in trees induction of exclusive peroxidase participation // Science. 1973. V. 180. P. 296−298.
  112. Hayat S., Ali B., Ahmad A. Salicylic acid: biosynthesis, metabolism and physiological role in plants // Salicylic acid: A plant Hormone. Ed. Hayat S., Ahmad A. 2006. Springer. P. 1−14.
  113. Heil M., Bostok R.M. Induced systemic resistance (ISR) against pathogens in the contex of induced plant defences // Annal. Botany. 2002. V.89. P. 503−512.
  114. Hein I., Gilroy E.M., Armstrong M.R., Birch P.R.J. The zig-zag-zig in oomycete-plant interactions // Mol. plant pathol. 2009. V.10. P.547−562.
  115. Hirano S., Hayashi M., Murae K., et al. Chitosan and derivates as activators of plant cell in tissues and seeds // Appl. Bioactive Polimeric Materials. N.Y.: Plenum Pibl. Corp. 1989. P. 45−59.
  116. Hirano S., Nagao N. Effect of chitosan, pectic acid, lizozyme and chitinase on the growth of several phytopathogens // Agric and Biol Chem 1989. V. 53. P. 3065−3066.
  117. Hirano S., Yamamoto T. Chitinase activity in seed coated with chitosan derivatives//Agr. Biol. Chem. 1990. V. 54. P. 2719−2720.
  118. Horoshi I., Yasuhiro Y., Yoshitsugu I., et al. Tree extracellular chitinases in suspension cultured rice cells elicited by N-acetylchitooligosaccharides // Biosci. Biotechnol. and Biochem. 1996. V. <50. P. 1956−1961.
  119. Huckelhoven R., Kogel K.H. Reactive oxygen intermediates in plantmicrobe interactions: Who is who in powdery mildew resistance? Planta. 2003. V. 6. P. 891−902.
  120. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity binding protein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured rice cells by affinity labeling // Plant J. 1997. V. 12. P. 347 356.
  121. John M., Rohrig H., Schmidt J., et al. Rhizobium NodB protein involved in nodulation signal synthesis is a chitooligosaccharide deacetilase // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1993. V. 90. P. 625−629
  122. Jong A.J.D., Cordewener J., Lo Schiavo F., et al. A carrot somatic embryo mutant is rescued by chitinase // Plant Cell. 1992. V. 4. P. 425−433.
  123. Jones J.D.G., Dangl J.L. The plant immune system // Nature. 2006. V. 444. P.323−329.
  124. Jung H.W., Tschaplinski T.J., Wang L., Glazebrook J., Greenberg J.T. Priming in systemic plant immunity // Science. 2009. V. 324. P. 89−91.
  125. Kaku H., Shibuya N., Xu P., et al. N-acetylchitooligosaccharides elicit expression of a single (1−3) P-glucanase gene in suspension-cultured cells from barley (Hordeum vulgare) II Physiol. Plantarum. 1998. V. 100. P. 111−118.
  126. Kauss H. Callose biosynthesis as a Ca2+ regulated process an possible relation to the induction of other metabolic changes // J. Cell Science. 1985. V. 75. P. 89−103.
  127. Kauss H., Jeblick W., Domard A, The degrees of polymerization and N-acetylation of chitosan determine its ability to elicit callose formation in suspension cells and protoplasts of Catharanthus roseus II Planta. 1989. V. 178. P. 385−392.
  128. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction. // Plant Cell Rep. 2003. V. 21. P. 829−837.
  129. Kawano T., Furuichi T. Salicylic acid as a defence-related plant hormone: Roles of oxidative and calcium signaling paths in salicylic acid biology
  130. Salicylic acid: A plant Hormone. Ed. Hayat S., Ahmad A. 2007. Springer. P. 277 -322.
  131. Kendra D.F., Hadwider L.A. Calcium and calmodulin my not regulate the disease resistance and pisatin formation response of Pisum sativum to chitosan of Fusarium solani II Mol and Phis, plant Pathol. 1987. V. 31. P. 337−349.
  132. Kikuyama M., Kuchitsu K., Shibuya N. Membrane depolarization induced by N-acetylchitooligosaccharide elicitor in suspension-cultured rice cells // Plant and Cell Physiology 1997. V. 38. P. 902−909.
  133. Kovats K., Binder A., Hohl H. Cytology of induced systemic resistance of cucumber to Coletotrichum lagenariumll Planta. 1991. V.183. P.484−490.
  134. Klusener B., Young J.J., Murata Y., et al. Convergence of calcium signaling pathways of pathogenic elicitors and abscisic acid in arabidopsis Guard Cells // Plant Physiol. 2002. V. 130. P. 2152−2163.
  135. Knoblauch M.5 van Bela A.J.E. Sieve tubes in action // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 35−50.
  136. Knogge W., Scheel D. LysM receptors recognize frend and foe // PNAS. 2006. V. 103. P.10 829−10 830/
  137. Koga D., Hirata T., Sushide N., Tanaka S. Induction pattern of chitinases in yam callus by inoculation with autoclaved Fusarium oxysporium ethylene and chitosan oligosacharides // Biosci. Biotech. Biochem. 1992. V. 56. P. 280−285.
  138. Laflamme P., Benhamou N., Bussieres G., Dessureault M. Differentialeffect of chitosan on root rot fungal pathogens in forest nurseries // Can. J. Bot. 1999. V. 77. P. 1460−1468.
  139. Lavertu M., Xia Z., Serreqi A.N., et al. A validated JH-NMR method for the determination of the degree of deacetylation of chitosan // J. Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2003. V.32. P. 1149−1158.
  140. Leon J., Lawton M.A., Raskin I. Hydrogen peroxide stimulates salicylic acid biosynthesis in tobacco // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1673−1678.
  141. Lesney M.S. Growth responses and lignin production in cell suspension of Pinus eliotti «elicited» by chitin chitosan or mycelium of Coronartum quercum f sp. fusiforme II Plant Cell Tissue and Organ Cult. 1989. V. 19. P. 23−31.
  142. Li X.-F., Feng X.-Q., Yang S» Wang T.-P., Su Z.-X. Effects of molecular weight and concentration of chitosan on antifungal against Aspergilus niger // Iranian Polymer J. 2008. V. 17. P. 843−852.
  143. Lienart Y., Driguez H., Domard A. Chitosan as elicitor of P-D glucanase from Rubus cell // Chitin and chitosan: Sources- Chem., Biochem., Phys. Prop, and Appl.: Proc. 4th Int conf., Trondheim Aug. 22−24. 1988. London- New York, 1989. P. 225−231.
  144. Lim C.H., Hudson S.M. Review of chitosan and its derivatives as antimicrobial agents and their uses as textile chemicals // J. Macromol. Sci. 2003. V. 43. P. 223−269.
  145. Link V.L., Hoffman M.G., Sinha A.K., et al. Biochemical evidence for the activation of distinct subsets of mithogen-activated protein kinases by voltageand defense-related stimuli //Plant Physiol. 2002. V.128. P.271−281.
  146. Lipetz J., Garro A.J. Ionic effect of lignifications and peroxidase in tissue cultures //J. of Cell Biol. 1965. V. 25. p. 25−35.
  147. Long S.R. Rhizobium symbiosis: Nod factors in perspective // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1885−1898.
  148. Luo J.-P., Jiang S.-T., Pan L.J. Enhanced somatic embryogenesis by salicylic acid of Astragalus adsurgens Pall.: relationship with H202 production and H202-metabolizing enzyme activities // Plant Sci. -2001. V. 161. P. 125−132.
  149. Metraux J.-P. Systemic acquired resistance and salicylic acid: current state of knowledge//Eur. J. of Plant Pathol. 2001. V. 107. P. 13−18.
  150. Minibayeva F., Gorgon L.K., Kolesnokov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V.217. P. 125−128.
  151. Mithofer A., Ebel J., Bhatwat A.A., et al. Transgenic aequorin monitors cytosolic calcium transients in soybean cell challenged with (3-glucan orchitin elicitors // Planta. 1999. V. 207. P. 566−574.
  152. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P. 405−410.
  153. Muranaka T., Miyata M., Ito K., Tachibana S. Production of podophyllotoxin in Juniperus chinensis callus cultures treated with oligosaccharides and a biogenetic precursor // Phytochemistry. 1998. V.38. P.380−385.
  154. Muzzarelli R.A. Chitin. Pergamon press. 1977.
  155. Nichols E.J., Beckman J.M., Hadwiger L.A. Glycosidic enzyme activity in pea tissue and pea tissue and pea Fusarium solani interaction // Plant Physiol. 1980. V. 66. P. 199−205.
  156. Nishimura M.T., Stein M., Hou B.H., Vogel J.P., Edwards H., Somerville S.C. Loss of a callose synthase results in salicylic acid-dependent disease resistance // Science. 2003. V. 301. P. 969−972.
  157. Onaga S., Taira T. A new type of plant chitinase containing LysM domains from a fern (Pteris ryukyuensis): Roles of LysM domains in chitin binding and antifungal activity // Glycobiology. 2008. V. 18. P. 414−423.
  158. Okazaki Y., Isobe T., Iwata Y., et al. Metabolism of avenanthramide phytoalexins in oats // Plant J. 2004. V.39. P. 560−572.
  159. Parijs J.V., Broekaert W.F., Goldstein I.J., Peumans W.J. Hevein: an antifungal protein from rubber-tree (Hevea brasiliensis) latex // Planta 1991. V.183 P. 258−264.
  160. Park C.J., Kim K.J., Shin R. Pathogenesis-related protein 10 isolated from HOT pepper function as a ribonuclease in an antiviral pathway // Plant J. 2004. V. 37. P. 186−198.
  161. Peck S.C., Nuhse T.S., Hess D., et al. Directed proteomic identifies a
  162. Plant-Specific Protein rapidly phosporylated in Response to Bacterial and Fungal Elicitor // Plant cell. 2002. V. 13. P. 1467−1475.
  163. Peltonen S., Mannonen L., Karjalainen R. Elicitor-induced changes phenylalanine ammonia -lyase activity in barley cell suspension cultures // Plant Cell, Tiss. Organ Cult. 1997. V.50. P. 185−193.
  164. Pingret J.-L., Journet E.-P., Barker D.G. Rhizobium Nod Factor Signaling: Evidence for a G Protein-Mediated Transduction Mechanism // The Plant Cell. 1998. Vol. 10. P. 659−671.
  165. Prithiviraj B., Zhou X., Souleimanov A., et al. A host-specific bacteria-to-plant signal molecule (Nod factor) enhances germination and early growth of diverse crop plants // Planta. 2002. V. 216. P. 347−445.
  166. Ramonell K.M., Zhang B., Ewing R.M., et al. Microarray analsis of chitin elicitation in Arabidopsis thaiana II Mol. plant pathol. 2002. V. 3. P. 301 311.
  167. Raskin I. Role of Salicylic Acid in Plants // Annu. Rev. Plant Physiol.
  168. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 439−463.
  169. Raskin I., Ehmann A., Melander W.R., Meeuse B.J.D. Salicylic Acid: A Natural Inducer of Heat Production in Arum Lilies // Science. 1987. V. 237. N. 4822. P. 1601 1602.
  170. Rasmussen J., Smith J., Williams S., et al. cDNA cloning and systemic expression of acidic peroxidases associated with systemic acquired resistance to disease in cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1995. V. 46. P. 389−400.
  171. Roby D., Gadelle A., Toppan A. Chitin oligosaccharides as elicitors of chitinase activity in melon plants // Bioch. Biophys. Res. Comm. 1987. V. 143. P. 885−892.
  172. Rogers L.M., Kim Y.-K., Guo W., et al. Requirement for either a host or pectin-induced pectate lyase for infection of Pisum sativum by Nectria hematococca II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2000. V. 97. P. 9813−9818.
  173. Rohrig H., Schimdt J., Waiden R., et al. Growth of tobacco protoplasts stimulated by synthetic lipo-chitooligosaccharides (LCO) // Science. 1995. V. 269. P. 841−843.
  174. Roustan J.P., Latche A., Fallot J. Inhibition of ethylene production and stimulation of carrot somatic embryogenesis by salicylic acid // Biol. Plant. 1990. V. 32. P. 273−276.
  175. Rufer M., Steipie B., Zenk M.H. Evidence against specific binding of salycilic acid to plant catalase // FEBS letter. 1995. V. 37. P, 175−180.
  176. Ryan A.C., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a currentassessment//Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 651−674.
  177. Saito M., Chikazawa T., Matsuoka H., Nishizawa Y., Shibuya N. Elicitor action via cell membrane of a cultured rice cell demonstrated by the single-cell transient assay // J. Biotechnol. 2000. V. 76. P. 227−232.
  178. Santos A., Guedarri N., Tromboto S., Moerschbacher B.M. Partialy acetylated chitosan oligo-and polymers induce an oxidative burst in suspension cultured cells of the gymnosperm Araucaria angustifolia II Biomacromolecules. 2008. V. 9. P. 3411−3415.
  179. Sathiyambama M., Balasubramanian R. Chitosan inducts resistance components in Arachis hypogaea against leaf rust caused by Puccinia arachidis Speg. // Crop Protection. 1998. V. 17. P. 307−313.
  180. Schultze M., Kondorosi E., Ratet P., et al. Cell and molecular biology of Rhizobium-plant interactions // Int. Rev. Cytol. 1994. V. 156. P. 1−75.
  181. Seo S., Katou S., Seto H., Gomy K., Ohashi Y. The mytogen-activated protein kinases WIPK and SIPK regulate the levels of jasmonic and salicylic acids in wounded tobacco plants // Plant J. 2007. V. 49. P. 899−909.
  182. Shibel W., Pelissier T., Reidel L., et al. Isolation of an RNA -directed RNA polymerase -specific cDNA clone from tomato // Plant Cell 1998. V. 10. P. 2087−2102.
  183. Shibuya N., Minami E. Oligosaccharide signalling for defence responses in plant // Physiological and Molecular Plant Pathology 2001. V. 59. P. 223−233.
  184. Siegel S.M. Non enzyme macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalyzed lignin polymer formation from eugenol //J. Amer. Chem. Soc. 1958. V. 79. P. 1628−1632.
  185. Skubatz H., Nelson T.A., Meeuse B.J.D., Bendich A.J. Heat Production in the Voodoo Lily (Sauromatum guitatum) as Monitored by Infrared Thermography //Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 1084−1088
  186. Sneh B. Use of pathogenic or hypovirulent fungal strains to protect plants against closely related fungal pathogens // Bioteh. Adv. 1998. V.16. P. 1−32.
  187. Stossel P., Leubow J.L. Effect of chitosan, chitin and some aminosugars in growth of various soil borne phytopathogenic fungi // Phytopathol. Z. 1984. V. Ill P. 82−90.
  188. Tada Y., Hata S., Takata Y., et al. Induction and signaling of apoptic response typified by DNA laddering in the defense response of oats to infection and elicitors // Mol Plant-Microbe Interact. 2001. V. 14. P. 477−486.
  189. Takahashi A., Kawasaki T., Henmi K., et al. Lesion mimic mutants of rice with alterations in early signaling events of defense // Plant J. 1999.V. 17. P.535.545.
  190. Takeshi M. Seed treatment with chitin solution for accelerated growth // Jpn. Kokai Tokyo Koho J.P. 03.133.304.06 Jun 1991. Appl. 89 1268−875 180 et 1989. 5 pp.
  191. Takezava D. A rapid induction by elicitors of the mRNA encoding CCD-1, a 14 kDa Ca+2-binding protein in wheat cultured cells // Plant Molecular Biology 2000. V. 42. P. 807−817.
  192. Tharanathan R.N., Kuttur F.S. Chitin the undisputed biomolecule of great potential // Crit. Rev. Food Sei. Nutr. 2003. V. 43. P. 61−87.
  193. Thulke O., Conrath U. Salicylic acid has a dual role in the activation of defence-related genes in parsley // Plant J. 1998. V.14. P. 35−42.
  194. Toedt J.M., Braswell E.H., Schuster T.M., et al. Biophysical characterization of designed TMV coat protein mutant, R46G, that elicits a moderate hypersensitive response in Nicotiana silvestris II Protein Sei. 1999. V. 8. P. 261−270.
  195. Tokuyasu K., Kaneko S., Hayashi K., Mory Y. Production of a recombinant chitin deacetilase in the culture medium of Escherihia coli sells // Febs Letter. 1999. V. 458. P. 23−26.
  196. Trotel-Aziz P., Couderchet M., Vernet G., Aziz A. Chitosan stimulates defense reaction in grapevine leaves and inhibits development of Botrytis cinerea I I Eur. J. Plant Pathology. 2006. V. 114. P. 405−413.
  197. Tsai G.J., Su W.H. Antibacterial activity of shrimp chitosan against Escherichia coli II J. Food Protection. 1999. V. 62. P. 239−243.
  198. Tsigos I., Martinou A., Kafetzopolus D., Bouriotis V. Chitin deacetylases: new, versatile tools in biotechnology // Trends in Biotechnology. 2000. V. 18. P. 305−312
  199. Van Hengel A.J., Tadesse Z., Immerzeel P., et al. N-acetylglucosamine and glucosamine-containing arabinogalactan proteins control somatic embriogenesis //Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 1880−1890.
  200. Van Loon L.C. Pathogenesis-related proteins // Plant molecular Biology. 1985. V. 27. P. 1205−1213.
  201. Van Loon L.C., Van Strien E.A. The families of pathogenesis related proteins, their activities, and comparative analysis of PR-1 type proteins // Physiol.
  202. Molec. Plant Pathol. 1999. V. 55. P. 85−97/
  203. Van Loon L.C. Significance of inducible defence-related proteins in infected Plants // Ann. Rev. Phytopathol. 2006. V 44. P. 135−162.
  204. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N-Acetylated chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1353−1359.
  205. Vernooij B., Fredrich L., Morse A., Reist R., Kolditz J.R., et al. Salicylic acid is not the translocated signal response for inducing SAR but is required in signal transduction // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 959−965.
  206. Vuletic M., Sukalovich V.H. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots //Plant Sci. 2000. V. 157. P. 257−263.
  207. Wan J., Zhang X.-C., Neece D., et al. LysM Receptor-Like Kinase Plays a Critical Role in Chitin Signaling and Fungal Resistance in Arabidopsis// Plant Cell. 2008. V. 20. P. 471−481.
  208. Walker-Simmons M. Ryan C.A. Proteinase inhibitor synthesis in tomato leaves. Induction by chitosan oligomers and chemically modified chitosan and chitin // Plant Physiol. 1984. V. 76. P. 787−790.
  209. Wheeler R.T., Fink G.R. A drug-sensitive genetic network masks fungi from the immune system // PLOS Pathogens. 2006. V.2. P. 328−339.
  210. Willats W.G.T, McCartney L., Mackie W., Knox J.P. Pectin: cell biology and prospects for functional analysis // Plant Mol. Biol. 2001. V. 47. P. 927.
  211. Woloshuk C.P., Meulenhoff J.S., Sela-Buurlage M., et al. Pathogeninduced proteins with inhibitory activity toward Phytophthora infestans // Plant Cell. 1991. V.3. 619−628.
  212. Xu J., Zhao X.5 Han X., Du Y. Antifungal activity of oligochitosan against Phytophthora capsici and other plant pathogenic fungi in vitro // Pesticide Biochem. And Physiol. 2007. V.87. P. 220−228.
  213. Yamada A., Shibuya N., Kodama O., Ahatsuka T. Induction of phitoalexin formation in suspension culture rise cells by N-acetylchitooligosacharides //Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V. 57. P.405−409.
  214. Yamaguchi T.5 Ito Y., Shibuya N. Oligosaccharide Elicitors and Their Receptors for Plant Defense Responses // Trends in Glycoscience and Glycotechnology. 2000. V.12. P. 113−120.
  215. Young D.H., Kauss H. Relage of calcium from suspension cultured Glycine max cell by chitosan other polycations in relation of effect on membrane permeability // Plant Physiol. 1983. V. 73. P. 698−702.
  216. Young D.H., Konle H., Kauss H. Effect of chitosan on membrane permeability of suspension cultured Glycine max and Phaseolus vulgaris cell // Plant Physiol. 1982. V. 70. P. 1449−1454.
  217. Zhang B.5 Ramonell K., Sommervile S., Staccey G. Characterization of early Chitin-Induced Gene expression in Arabidopsis // Mol Plant-Microbe Interaction 2002. V.15. P.963−970.
  218. Zhanh Z., Henderson C., Guur S.J. Blumeria graminis secretes an extracellular catalase during infection of barley: potential role in suppression of host defense // Mol. Plant Pathol. 2004. V. 5 P. 537−547.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!