Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Конструирование и синтез искусственных рибонуклеаз на основе коротких пептидов

Диссертация: Конструирование и синтез искусственных рибонуклеаз на основе коротких пептидов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

На примере гидролиза Р-0 связей в я-нитрофенилфосфате, бис-п-нитрофенилфосфате и тимидин-З'-и-нитрофенилфосфате искусственными рибонуклеазами на основе производного 1,4-диазабициклооктана показано, что на эффективность гидролиза влияет как длина гидрофобного радикала, так и структура субстрата; Своих коллег и соавторов, сотрудников лаборатории биохимии нуклеиновых кислот ИХБФМ СО РАН — д х н М… Читать ещё >

Конструирование и синтез искусственных рибонуклеаз на основе коротких пептидов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. СОЗДАНИЕ СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ МОДЕЛЕЙ КАТАЛИТИЧЕСКИХ ЦЕНТРОВ ПРИРОДНЫХ НУКЛЕАЗ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
    • 1. 1. Конструирование искусствгнных нуклеаз
  • 111. Механизм гидролитического расщепления РНК
  • 112. Механизм гидролитического расщепления ДНК
  • 113. Основные структурные элементы активных центров нуклеаз
  • 114. Создание аналогов каталитических центров метамонезависимых ферментов 11 П 4 1 Моделирование каталитических центров нуклеаз (искусственные нуклеазы на основе аминокислот и пептидов)
    • 1. 1. 4. 2. Создание моделей нуклеаз (объединение в одной молекуле связывающего и каталитического центров)
  • 1.
  • 1. Химические нуклеазы с интеркалятором в качестве связывающего домена
  • 114. 2 2 Химические нуклеазы, содержащие поликатионные РНК-связывающие фрагменты
  • 115. Моделирование каталитических центров металлозависимых ферментов

115 1 Механизмы активации фосфатной группы ионами металлов 29 1.1 5 2 Химические нуклеазы на основе моноядерные металлокомплексов. 31 115 3 Химические нуклеазы на основе биядерных комплексов. 37 115 4 Химические нуклеазы на основе трехядерных металлокомплексов

1 2 МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ КАТАЛИТИЧЬСКОЙ АКТИВНОСТИ СОЕДИНЕНИЙ, ГИДРОЛИЗУЮЩИХ Рсвязи в различных субстратах

121 Качественные методы детекции расщепления Р-0 связей

12 2 Спектрофотометрический анализ в изучении активности химических нуклеаз 45 12 3 Изучение нукпеазной активности с испочъзованием флуоресцентно-меченых субстратов

12 4 Хроматографические методы анализа в изучении нуклеазной активности

125 Исследования нуклеазной активности с помощью метода31Р ЯМР

12 6 Испочъзование радиоактивно-меченых субстратов в изучении нуклеазной активности

ГЛАВА 2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

2 1 Влияние длины гидрофобного радикала на эфф1 ктивностьискусственной рибонуклеазы

2 2 Конструирование структурно-функциональных аналогов каталитических центров природных рибонуклеаз.

2 21 Конструирование и синтез тетрапептидов, на основе аминокислот, формирующих каталитический центр РНКазы Т

2 2 2 Гидролитическая активность РНКазомиметиков серий F, К, R 73 2 2 3 Синтез симметричных пептидов, содержащих внутри структуры протяженный линкер

2 2 4 Рибонуклеазная активность пептидоподобных соединений серий Li и L

2 3 вве-дение в структуру искусственных рибонуклеаз дополнительного связывающе фрагмента.

2 31 Синтез производных пептидов R- и К-серий, содержащих остаток 1,4диазабицикло[2 2 2]октана. 82 2 3 2 Рибонуклеазная активность производных пептидов R- и К-серий, содержащих остаток DABCO

2 3 3 Синтез антрацен-пептидных конъюгатов

2 3 4 Рибонуклеазная активность антрацен пептидных конъюгатов

4. Сравнение рибонуклеазной активности соединений различных серий

2 5. влияние структурных параметров РНК-мишени на специфичность i идр0лиза Рсвязей в присутствии низкомолекулярных РНКазомиметиков.

2 6 Взаимосвязь «структура — каталитическая акшвность» в рядах различных искуссшьнных рибонуклеаз.

ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

3 1 pfakthbbi и материалы

3 2 методы.

3 3 ор1аничьскийсинтгз.

ВЫВОДЫ.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Молекулы РНК обеспечивают функционирование любого живого организма, выполняя множество разнообразных функций от переноса генетической информации до катализа биохимических реакций. Реагенты, избирательно взаимодействующие с определенными видами РНК, могут служить в качестве регуляторов экспрессии генов, а также противовирусными агентами, инактивирующими РНК-содержащие вирусы.

Известен широкий спектр реакционноспособных соединений, вызывающих расщепление РНК в физиологических условиях [1]. Для этой цели используются ионы металлов и металлокомплексы [2, 3], аминосоединения [4, 5] и органические соединения, содержащие остатки имидазола [6, 7], а также конструкции на основе пептидов [8, 9] Несмотря на обилие сообщений о синтезе химических рибонуклеаз до настоящего времени не удалось получить конструкций, обладающих активностью близкой к активности природных ферментов. Зачастую эффективными оказались реагенты, обладающие высокой токсичностью, что делает применение таких соединений в биологических системах малоперспективным.

Одной из наиболее перспективных стратегий создания искусственных рибонуклеаз является конструирование низкомолекулярных синтетических катализаторов, функционально моделирующих каталитические центры или имитирующих процессы, протекающие в активных центрах природных ферментов, которые расщепляют фосфодиэфирные связи в РНК.

Структурный анализ активных центров природных ферментов [10] приводит к обнадеживающему выводу. Ферменты бесконечно вариабельны по структурам аффинных центров, но в значительной степени консервативны по структурам каталитических центров Опираясь на знания по строению каталитических центров ферментов и механизмам их функционирования, при использовании современного арсеншта органической химии можно создавать высокоэффективные синтетические катализаторы расщепления РНК.

Целью настоящей работы являлось создание низкомолекулярных синтетических конструкций на основе коротких пептидов, функционально имитирующих каталитический центр рибонуклеазы Т1.

В ходе исследования решались следующие задачи:

• конструирование и синтез органических соединений, содержащих аминокислоты, функциональные группы боковых радикалов которых входят в состав каталитического центра рибонуклеазы Т1;

• конструирование и синтез конструкций, объединяющих в своей структуре каталитический и РНК-связывающий фрагменты;

• установление взаимосвязи «структура — рибонуклеазная активность» в ряду различных искусственных рибонуклеаз.

Выводы.

1 На основе природных аминокислот Arg, Lys, Glu, Ser, Thr, Phe впервые получены искусственные рибонуклеазы, имитирующие каталитический центр рибонуклеазы Т1 Синтезированные соединения представлены 4-я сериями.

• тетрапептиды, содержащие на С-конце гидрофобный алифатический фрагмент (серия А);

• симметричные пептидоподобные соединения, содержащие гидрофобный (на основе 1,12-диаминододекана) и гидрофильный (на основе 4,9-диокса-1,12-диаминододекана) фрагмент в середине молекулы (серия В),.

• конъюгаты четвертичных солей 1,4-диазабицикло[2 2 2]октана, несущего алкильные заместители различной длины с тетрапептидами серии, А (серия С),.

• конъюгаты трипептидов Lys-X-Glu и Glu-X-Arg (X — 4-аминобутановая кислота) с интеркалятором — антраценом (серия D).

2 Показано, что.

• искусственные рибонуклеазы серии, А и В, моделирующие каталитический центр РНКазы Т1, но не содержащие в своем составе остатков имидазола, способны эффективно расщеплять РНК,.

• при небольших временах гидролиза среди пептидоподобных конструкций серии В с одинаковым строением пептидного фрагмента более высокой активностью обладают РНКазомиметики с гидрофобным линкером на основе 1,12-диаминододекана,.

• на примере гидролиза Р-0 связей в я-нитрофенилфосфате, бис-п-нитрофенилфосфате и тимидин-З'-и-нитрофенилфосфате искусственными рибонуклеазами на основе производного 1,4-диазабицикло[2 2 2]октана показано, что на эффективность гидролиза влияет как длина гидрофобного радикала, так и структура субстрата;

• введение в структуру искусственной рибонуклеазы катионного фрагмента на основе 1,4-диазабицикло[2 2 2]октана (серия D) приводит к увеличению эффективности расщепления РНК в 2−3 раза при небольших временах гидролиза.

3 Все искусственные рибонуклеазы серий A-D при расщеплении РНК-мишеней (96-звенный фрагмент РНК ВИЧ-1 и 21-звенный олигонуклеотид) проявили схожую специфичность Расщеплению преимущественно подвергаются фосфодиэфирные связи в СА и UA последовательностях, локализованных в одноцепочечных участках РНК Сопоставление констант скоростей гидролиза различных сайтов tPHKAsp в присутствии низкомолекулярных РНКазомиметиков с геометрическими параметрами данных фосфодиэфирных связей показало, что специфичность расщепления РНК в присутствии низкомолекулярных химических рибонуклеаз определяется прежде всего геометрическими параметрами фосфодиэфирных связей и структурой РНК, а не структурой искусственных рибонуклеаз 4 Впервые был осуществлен QSAR анализ более 60 структур искусственных рибонуклеаз (включая соединения серий A-D) Установлены наиболее общие структурные элементы, ответственные за гидролитическую активность соединений различного строения Показано, что в спучае 21-звенного олигонуклеотида и tPHKAsp в основной вклад в эффективность расщепления РНК вносят группы, обеспечивающие электростатические и гидрофобные взаимодействия между искусственными рибонуклеазами и РНК, в случае 96-звенного фрагмента РНК ВИЧ-1 эффективность расщепления определяется взаиморасположением функциональных групп в РНКазомиметике.

Благодарности.

Автор благодарит.

Своих коллег и соавторов, сотрудников лаборатории биохимии нуклеиновых кислот ИХБФМ СО РАН — д х н М, А Зенкову, Н В Тамковича, Н, А Ковалева — за изучение гидролитической активности синтезированных искусственных рибонуклеаз.

Сотрудников лаборатории теоретической химии Физико-химического института им, А В Богатского НАН Украины (г. Одесса) Е Н Муратова, А Г Артеменко, В Е Кузьмина за математические расчеты.

Кандаурову В В и Скорову, А Б (НИОХ СО РАН) за регистрацию ЯМР-спектров, Коваля В В. (ИХБФМ СО РАН) и Васильева В Г (НИОХ СО РАН) за регистрацию масс-спектров.

Сотрудников лаборатории органического синтеза ИХБФМ СО РАН Автор выражает особую благодарность научному руководителю — Сильникову Владимиру Николаевичу — за помощь и поддержку на всех этапах работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М A Zenkova Artificial nbonucleases In Nucleic Acids and Molecular Biology Heidelberg Springer Verlag 2004 V 13
  2. В N Trawick, A. T Daniher, J К Bashkin Inorganic mimics of nbonucleases and nbozymes from random cleavage to sequence-specific chemistry to catalytic antisense drugs HChem Rev 1998 V 98 P. 939−960
  3. F. Mancin, P Scnmin, P Tecilla, U. Tonellato Artificial metallonucleases // Chem Commun 2005 P 2540−2548
  4. К Shinozuka, Y Nakashima, К Shimizu, H Sawai Synthesis and characterization ot poliamine-based biomimetic catalysts as artificial nbonuclease // Nucleotides, Nucleotides&Nucleic Acids 2001 V. 20 P 117−130
  5. К Yoshinan, К Yamazaki, M Komiyama Oligoamines as simple and efficient catalysts for RNA hydrolysis IIJ Am Chem Soc 1991. V 113 P 5899−5901
  6. MA Podyminogin, V V Vlassov, R. Giege. Synthetic RNA-cleaving molecules mimicking nbonuclease A active center Design and cleavage of tRNA transcripts // Nucleic Acids Res 1993 V 21 P 5950−5956
  7. S Fouace, С Gaudin, S Picard, S Corvaisier, J. Renault, В Carbom, В Felden// Poliamine derivatives as selective RNase A mimics // Nucleic Acids Res 2004 V 32. P 151−157
  8. В Barbier, A. Brack Basic polypeptides accelerate the hydrolysis of ribonucleic acids IIJ Am Chem Soc 1988 V 110 P 6880−6882
  9. В Barbier, A Brack Conformation-controlled hydrolysis of polyribonucleotides by sequential basic polypeptides IIJ Am Chem Soc 1992 V 114 P 3511−3515
  10. С Д Варфоломеев, A E. Пожитков Активные центры гидролаз основные типы структур и механизм катализа // Вести Моек Уииверитета Сер 2 Химия 2000. Т 41 С 147−156
  11. В Jandeleit, D J Schaefer, Т S Powers, H. W Turner, W H Weinberg Combinatorial materials science and catalysis // Angew Chem Int Ed 1999 V 38 P 2494−2532
  12. MA Gallop, RW Barrett, W J Dower, S. P A Fodor, E. M Gordon Applications of combinatorial technologies to drug discovery 1. Background and peptide combinatorial libraries IIJ Med Chem 1994. V 37. P 1233−1251
  13. FM Menger, A. V Ehseev, VA Migulin Phosphatase catalysis developed via combinatorial organic chemistry. 11J Org Chem 1995 V 60 P. 6666−6667
  14. A Berkessel, DA Herault Discovery of peptide-zirconium complexes that mediate phosphate hydrolysis by batch screening of a combinatorial undecapeptide library // Angew Chem Int Ed Engl 1999 V 38 P 102−105
  15. A Berkessel, R Riedl Combinatorial de novo synthesis of catalysts how much of a hit-structure is needed for activity? // J Comb Chem 2000 V 2 P 215−219
  16. BH Сильников, В В Власов Конструирование реагентов для направленного расщепления нуклеиновых кислот II Успехи химии 2001. Т 70 С 562−580
  17. R Т Raines. Ribonuclease, А II Chem Rev 1998 V 98. Р 1045−1065
  18. EL Hegg, JN Burstyn Toward the development of metal-based synthetic nucleases and peptidases a rationale and progress report in applying the principles of coordination chemistry II Coord Chem Rev 1998. V 173 P 133−165
  19. M Komiyama, J Sumaoka Progress towards synthetic enzymes for phosphodiester hydrolysis HCurr Opin Chem Biol, 1998, V 2, P 751−757
  20. N Strater, W N Lipscomb, T Klabumde, В Krebs Two-metal catalysis in enzymatic acyl-and phosphoryl-transfer reactions //Angew Chem Int Ed Engl 1996 V 35 P 2024−2055
  21. DE Wilcox. Binuclear metallohydrolases II Chem Rev 1996 V 96 P 2435−2458
  22. J A Cowan Metal activation of enzymes in nucleic acid biochemistry // Chem Rev 1998 V 98 P 1067−1088
  23. R A. Kovall, В W Matthews. Type II restriction endonucleases. structural, functional and evolutionary relationships // Curr Opin Chem Biol 1999 V 3 P 578−583
  24. С Д Варфоломеев, И, А Гариев, И В Упоров Каталитические центры гидролаз структура и каталитический цикл // Успехи химии 2005 Т. 74. С 67−83
  25. G J Bartlett, С Т Porter, N Borkakoti, J. М. Thornton Analysis of catalytic residues in enzyme active sites.// J Mol Biol 2002 V 324 P. 105−121
  26. С Lim, P Tole. Endocyclic and exocychc cleavage of phosphorane monoanion a detailed mechanism of the RNase A transphorylation step IIJ Am Chem Soc 1992. V114 P 7245−7252
  27. R J Hondal, Z Zhao, A. V Kravchuk, H Liao, S R. Riddle, X. Yue, К S Bruzik, M.-D Tsai Mechanism of phosphatidyhnositol-specific phospholipase С a unified view of the mechanism of catalysis II Biochemistry 1998 V. 37 P 4568−4580
  28. J A Gerlt, P G Gassman. Understanding the rates of certain enzyme-catalyzed reactions, proton abstraction from carbon acid, acyl transfer reactions, and displacement reactions of phosphodiesters. // Biochemistry 1993. V. 32. P 11 943−11 952
  29. R Breslow, M Labelle Sequential general base-acid catalysis in the hydrolysis of RNA by imidazole IIJ Am Chem Soc 1986 V. 108. P. 2655−2659
  30. R Breslow, J В Doherty, G Guillot, С Lipsey P-Cyclodextnnyl-bisimidazole, a model for nbonuclease IIJ Am Chem Soc 1978 V 100 P 3227−3229
  31. E Anslyn, R Breslow Geometric evidence on the nbonuclease model mechanism IIJ Am Chem Soc 1989 V 111 P 5972−5973
  32. R Breslow Biomimetic chemistry II Pure&Appl Chem 1994. V 66 P 1573−1582
  33. I G Kamphuis, J Drenth, E N Baker Thiol proteases comparative studies based on the high-resolution structures of papain and actinidin, and on amino acid sequence information for cathepsins В and H, and stem bromelain // J Mol Biol 1985 V 182 P 317−329
  34. J D Schrag, Y Li, S Wu, M Cygler Ser-His-Glu triad forms the catalytic site of the lipase from Geotrichum candidum II Nature. 1991 V 351 P 761−765
  35. J L. Sussman, M Harel, F Frolow, С Oefner, A. Goldman, L. Toker, I Silman. Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo califomica a prototypic acetylcholine binding protein II Science 1991 V 253. P 872−879
  36. H W Anthonsen, A Baptista, F Drabols, P Martel, S В Petersen, M Sebastiao, L Vaz Lipases and esterases a review of their sequences, structure and evolution // Biotechnol Annu Rev 1995 V 1 P 315−371
  37. ТА Steitz, R. G Shulman Crystallographic and NMR Studies of the Serine Proteases II Annu Rev Biophys Bioeng 1982 V. 11 P. 419−444.
  38. P Carter, J. A. Wells Dissecting the catalytic triad of a serine protease // Nature. 1988 V 332 P 564−568
  39. DR. Corey, WS Willett, G.S. Coombs, С S. Craik. Trypsin specificity increased through substrate-assisted catalysis II Biochemistry. 1995 V 34. P 11 521−11 527
  40. S Sprang, T Standing, R J. Flettenck, R M Stroud, J Finer-Moore, N H Xuong, R Hamlin, W J. Rutter, С S Craik The three-dimensional structure of Asnl02 mutant of trypsin: role of Asp 102 in serine protease catalysis II Science 1987 V 237 P 905−909
  41. Y Li, Y. Zhao, S Hatfield, R Wan, Q Zhu, X Li, M McMills, Y Ma, J Li, K. L. Brown, С He, F Liu, X. Chen Dipeptide seryl-histidine and related oligopeptides cleave DNA, protein, and a carboxyl ester // Bioorg Med Chem Lett 2000 V 8 P 26 752 680
  42. M Sun, Y. Ma, S Ji, H Liu, Y Zhao Molecular modeling on DNA cleavage activity of seryl-histidine and related dipeptide. // Bioorg Med Chem Lett 2004 V 14 P 37 113 714
  43. H. Fu, Z L Li, Y F. Zhao, G Z Tu Oligomenzation of/V, 0-bis (tnmethyIsilyl)-a-amino acids into peptides mediated by o-phenylene phosphorochlondate // J Am Chem Soc 1999 V 121 P 291−295
  44. M Sun, С Zhu, В Tan, Y Jin, Y Zhao Molecular modeling of diastereoisomeric aggregates of L/D Ser/histamine amide with 5'-TpTpdC-3'.// J Mol Model 2003 V 9 P 84−87
  45. М, А Зенкова, Н JI Чумакова, А В Власов, Н И. Комарова, А Г. Веньяминова, В В Власов, В Н. Сильников Синтетические конструкции функционально имитирующие рибонуклеазу А. // Моя биология 2000 Т 34 С 456−460
  46. ХН Li, R Wan, Q Zhang, Y F Zhao The cleavage effect of histidyl-Lysine on RNA // Chin Chem Lett 1998 V 9. P 333−334.
  47. R Breslow. How do imidazole groups catalyze the cleavage of RNA in enzyme models and in enzymes? Evidence from’negative catalysis' // Acc Chem Rev 1991 V 24. P. 317−324.
  48. I Zegers, D. Maes, M H Dao-Thi, F Poortmans, R. Palmer, L Wyns The structures of RNase A complexed with З'-CMP and d (CpA) active site conformation and conserved water molecules. // Protein Sci 1994 V 3 P 2322−2339.
  49. В J Calnan, В Tidor, S Biansalana, D Hudson, A D Frankel Arginine-mediated RNA recognition the argimne fork II Science 1991 V 251. P 1167−1171
  50. T Nakai, W. Yoshikawa, H. Nakamura, H Yoshida The three-dimensional structure of guanine-specific ribonuclease F1 in solution determined by NMR spectroscopy and distance geometry // Eur J Biochem 1992 V. 208. P. 41−51
  51. J Sevcik, E J Dodson, G G Dodson. Determination and restrained least squares refinement of the crystal structure of the ribonuclease Sa and its complex with 3'-guanyhc acid at 1 8 A resolution // Acta Crystallogr B. 1991 V 47 P 240−253
  52. В Baumeister, S Matile Toward /?-octiphenyl /^-barrel RNases // Macromolecules 2002. V. 35 P 1549−1555.
  53. H Witzel. The function of the pynmidine base in the nbonuclease reaction // Prog Nucleic Acids Res 1963 V 2. P 221−258
  54. С Florentz, J-P Bnand, P Romby, L. Hirth, J-P. Ebel, R Giege The tRNA-like structure of turnip yellow mosaic virus RNA structural organization of the last 159 nucleotides from the 3' OH terminus l/EMBOJ 1982 V 1 P 269−276
  55. R. Kierzek Nonenzymatic hydrolysis of ohgonbonucleotides. // Nucleic Acids Res 1992 V 20 P 5079−5084.
  56. A Lorente, J F Espinosa, M. Femandez-Saiz, J-M. Lehn, W D. Wilson, Y Y Zhong Synthesis of lmidazole-Acndine conjugates as nbonuclease A mimics // Tetrahedron Lett 1996 V 37 P 4417−4420
  57. C-H Tung, Z. Wei, M J Leibowitz, S Stein Design of peptide-acndine mimics of nbonuclease activity // Proc Natl Acad Sci (JSA 1992. V. 89 P 7114−7118
  58. M Endo, К Hirata, T Ihara, S Sueda, M Takagi, M. Komiyama RNA hydrolysis by the cooperation of carboxylate ion and ammonium ion II J Am Chem Soc 1996 V 118 P. 5478−5479
  59. Q Yang, J Xu, Y Sun, Z Li, Y Li, X Qian. Hydrolysis of plasmid DNA and RNA by amino alkyl naphthalimide as metal-free artificial nuclease. // Biooig Med Chem Lett 2006 V. 16 P. 803−806
  60. К. Yoshinan, К Yamazaki, М. Komiyama Oligoamines as simple and efficient catalysts for RNA hydrolysis. IIJ Am Chem Soc 1991 V 113 P 5899−5901
  61. Y Xu, X Qian, W Yao, P Mao, J Cui Novel naphthalimide hydroperoxide photonucleases The role of thiocychc-fused area and the difference in spectra, photochemistry and photobiological activity // Bioorg Med Chem 2003 VHP 5427−5433
  62. С Bailly, M Brana, M J Waring Sequence-selective intercalation of antitumour bis-naphthalimides into DNA Evidence for an approach via the major groove // Eur J Biochem 1996 V 240 P 195−208
  63. I Tabushi, Y Kobuke, J Imuta Molecular recognition of nucleotides by means of ionic interaction in hydrophobic media // Nucl Acids Svmp Ser Oxford University Press 1979 V. 6 P 175−178
  64. N. Borkakoti. Enzyme specificity, base recognition and hydrolysis of RNA by nbonuclease A IIFEBS Lett 1983 V 162 P 367−373
  65. MA Зенкова, H Л Чумакова, А В. Власов, H И Комарова, А Г Веньяминова, В В Власов, В Н Сильников Синтетические конструкции, функционально имитирующие рибонуклеазу, А // Moi биология 2000.1.34 С 456−460
  66. ДА Коневец, Н Л Миронова, И Э Бекк, М, А Зенкова, Г. В Шишкин, В В. Власов, В Н Сильников. Химические рибонуклеазы 4 Анализ фрагментной структуры химических рибонуклеаз на основе 1,4-диазабицикло2 2 2J // Биоорган химия 2002 Т 28 С 367−378
  67. E H. Serpersu, D Shortle, A S Mildvan Kinetic and magnetic resonance studies of effects of genetic substitution of a Ca2±liganding amino acid in staphylococcal nuclease II Biochemistry 1986 V 25 P 68−77.
  68. EH Serpersu, J McCracken, J Peisach, A S Mildvan. Electron spin echo modulation and nuclear relaxation studies of staphylococcal nuclease and its metal-cordinationg mutants II Biochemistry 1988 V 27 P 8034−8044
  69. F A. Cotton, E E Hazen, Jr, M J Legg. Staphylococcal nuclease proposed mechanism of action based on structure of enzyme-thymidine 3', 5'-bisphosphate-calcium ion complex at 1 5-angstrom resolution II Proc Natl Acad Sci USA 1979 V 76 P 25 512 555
  70. M -S Muche, M W. Gobel Bis (guanidinium) alcohols as models of staphylococcal nuclease, substrate binding through ion pair complexes and fast phosphoryl transfer reactions II Angew Chem Int Ed Engl 1996 V 35. P 2126−2129
  71. K. Kurz, M. W Gobel. Hydrolytical cleavage of TAR-RNA, the trans-activation responsive region of HIV-l, by a bis (guamdimum) catalyst attached to arginine // llelv Chim Acta 1996 V 79 P 1967−1979
  72. U Scheffer, A Stnck, V Ludwig, S Peter, E. Kalden, MG Gobel Metal-free catalysts for the hydrolysis of RNA derived from guanidines, 2-aminopyndines, and 2-aminobenzimidazoles IIJ Am Chem Soc 2005 V 127 P. 2211−2217
  73. S Pitsch, U. Scheffer, M Hey, A Stnck, M W Gobel. On facts and artifacts the difficulty to evaluate an artificial nuclease // Helv Chim Acta 2003 V 86 P 37 403 752.
  74. К Michaelis, M Kalesse Selective cleavage of the HIV-I TAR-RNA with a peptide-cyclen conjugate II Angew Chem Int Ed 1999 V 38 P 2243−2245
  75. J D Pughsi, R Tan, В J Calnan, A D Frankel, J R. Williamson Conformation of the TAR RNA-argimne complex by NMR spectroscopy II Science 1992 V 257 P 76−80
  76. E Kikuta, M. Murata, N Katsube, T Koike, E Kimura Novel recognition of thymine base in double-stranded DNA by zinc (II)-macrocyclic tetraamine complexes appended with aromatic groups. IIJ Am. Chem Soc 1999 V 121 P 5426−5436
  77. S Aoki, M. Shiro, T Koike, E. Kimura Three-dimensional supermolecules assembled from a tns (Zn2±cyclen) complex and di- and tnanionic cyanunc acid in aqueous solutioncyclen = 1,4,7,10-tetraazacyciododecane) II J Am Chem Soc. 2000 V 122 P 576 584
  78. К Michaelis, M. Kalesse Selective cleavage of unpaired undines with tyrosine-cyclen conjugate // Chembiochem 2001 V 1 P. 79−83
  79. A Maxwell, M Gellert Mechanistic aspects of DNA topoisomerases // Adv Protein Chem 1986 V 38 P 69−107
  80. P Molenveld, S Kapsabelis, J E Engbersen, D N. Reinhoudt Highly efficient phosphate diester transestenfication by a calyx4. arene-based dinuclear zinc (ll) catalyst IIJ Am Chem Soc 1997 V 119 P 2948−2949
  81. N H Williams, В Takasaki, M Wall, J Chin Structure and nuclease activity of simple dinuclear metal complexes quantitative dissection of the role of metal ions // Acc Chem Res 1999 V 32 P 485−493
  82. T H. Fife, T Przystas Effects of divalent metal ions on the hydrolysis of esters of 2-(hydroxyethyl)-picolmic acid Metal ion catalysis of the carboxyl, hydroxide ion, and water reactions IIJ Am Chem Soc 1982 V 104 P 2251−2257
  83. R Jou, J A Cowan Ribonuclease H activation by inert transition-metal complexes -mechanistic probes for metallocofactors insights on the metallobiochemistry of divalent magnesium-ion IIJ Am Chem Soc 1991 V 113 P 6685−6686
  84. G C. Yeh, A M Beatty, J К Bashkin. Synthesis and charactenzation of cobalt-cage complexes with pendant phenol groups // Inorg Chem 1996 V 35 P 3828−3835
  85. С В Anfinsen. Pnnciples that govern the folding of protein chains // Science 1973 V 181 P 223−230
  86. D J Weber, А К Meeker, A. S Mildvan Interactions of the acid and base catalysts on staphylococcal nuclease as studied in a double mutant // Biochemistrv 1991 V 30 P 6103−6114
  87. H. Witzel, W Berg, О Creutzenberg, A Karreh. Zinc Enzymes Birkhauser Boston. 1986 P 295−306
  88. EE Kim, H. W Wyckoff Reaction mechanism of alkaline phosphotase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis HJ Mol Biol 1991 V 218. P 449−464
  89. N. Strater, T Klabunde, P Tucker, H Witzel, B. Krebs. Crystal structure of a purple acid phosphotase containing a dinuclear Fe (III)-Zn (II) active site. // Science. 1995 V 268. P 1489−1492.
  90. E. Kovan, R. Kramer. Rapid phosphodiester hydrolysis by an ammonium-functionalized copper (II) complex. A model for the cooperativity of metal ions and NHacidic groups in phosphoryl transfer enzymes II J Am Chem Soc 1996 V 118 P 12 704−12 709
  91. R Ren, P Yang, W Zheng, Z. Hua. A simple copper (II)-L-histidine system for efficient hydrolytic cleavage of DNA // Inorg Chem 2000 V 39 P 5454−5463
  92. T Gunnlaugsson, R J H Davies, M Nieuwenhuyzen, С S Stevenson, R. Viguier, S. Mulready Rapid hydrolytic cleavage of the mRNA model compound HPNP by glycine based macrocyclic lanthanide nbonuclease mimics // Chem Commun 2002 P 21 362 137
  93. T Gunnlaugsson, JE O’Bnen, S. Mulready Glycine-alanine conjugated macrocyclic lanthanide ion complexes as artificial nbonucleases 11 Tetrahedi on Lett 2002 V 43 P 8493−8497
  94. LH Schnaith, RS Hanson, LJr Que Double-stranded cleavage of pBR322 by a duron complex via a «hydrolytic» mechanism // PNAS 1994. V 91 P 569−573
  95. KG Ragunathan, H J. Schneider Binuclear lanthanide complexes as catalysts for the hydrolysis of bis (p-nitrophenyl)phosphate and double-stranded DNA // Angew Chem Int Ed Engl 1996 V 35 P 1219−1221
  96. M Komiyama, N Takeda, H Shigekawa Hydrolysis of DNA and RNA by lanthanide ions mechanistic studies leading to new applications II Chem Commun 1999. P 14 431 451.
  97. SJ Franklin. Lanthanide mediated DNA hydrolysis II Curr Opin Chem Biol 2001 V 5 P 201−208
  98. L Ma, TT Tibbits, E.R. Kantrovitz. Eschenchia coll alkaline phosphatase X-ray structural studies of a mutant enzyme (His-412 → Asn) at one of the catalytically important zinc binding sites II Proteinsci 1995 V 4. P 1498−1506
  99. E Hough, L К Hansen, В Birknes, K. Jynge, S Hansen, A. Hardvik, С Little, E Dodson, Z. Derewenda High-resolution (1,5 A) crystal structure of phospholipase С from Bacillus cereus II Nature. 1989 V. 338 P 357−360.
  100. L S. Beese, T A Steitz. Structural basis for the 3'-5' exonuclease activity of Eschenchia coli DNA polymerase I. a two metal ion mechanism. // EMBOJ 1991 V. 10 P 25−33
  101. PR. Reddy, S К Mohan, К S. Rao. DNA hydrolytic cleavage bystable Zn (ll) dipeptide complexes // Indian J Chem 2004 V 43A. P 2329−2332.
  102. E Boseggia, M. Gatos, L Lucatello, F. Mancin, S. Moro, M. Palumbo, С Sissi, P Tecilla, U. Tonellato, G Zagotto Toward efficient Zn (II)-based artificial nucleases II J. Am Chem Soc 2004 V 126 P 4543−4549
  103. L Bonfa, M Gatos, F Mancin, P Tecilla, U Tonellato The ligand effect on the hydrolytic reactivity of Zn (II) complexes toward phosphate diesters // Inorg Chem 2003 V 42 P 3943−3949
  104. JW. Lown, AR Morgan, SF Yen, Y H Wang, W D Wilson Characteristics of the binding of the anticancer agents mitoxantrone and ametantrone and related structures to deoxyribonucleic acids II Biochemistry 1985. V. 24 P 4028−4035
  105. В Gatto, G Zagotto, С Sissi, С Cera, E Unarte, G. Palu, G. Capramco, M Palumbo Peptidyl anthraquinones as potential antineoplastic drugs- synthesis, DNA binding, redox cycling, and biological activity. IIJ Med Chem 1996 V 39 P 3114−3122
  106. MP Fitzsimons, J К Barton Design of synthetic nuclease. DNA hydrolysis by a zinc-binding peptide tetheres to a rhodium intercalator IIJ Am Chem Soc 1997 V 119 P 3379−3380
  107. AM Pyle, EC Long, J К Barton Shape-selective targeting of DNA by (phenanthrenequinone dnmine) rhodium (III) photocleaving agents // J Am Chem Soc 1989 V 111 P 4520−4522.
  108. AH Krotz, L Y Kuo, TP Shields, J К Barton DNA recognition by rhodium (III) polyamine intercalators considerations of hydrogen bonding and van der Waals interactions IIJ Am Chem Soc 1993. V 115 P 3877−3882.
  109. PR Reddy, KS Rao, SK Mohan Copper (II) complexes containing N, N-donor ligands and dipeptides act as hydrolytic DNA-cleavage agents // Chemistry&Biodiversity 2004 V 1 P. 839−853
  110. PR Reddy, P Manjula, S К Mohan Novel peptide-based copper (II) complexes for total hydrolytic cleavage of DNA // Chemistry&Biodiversitv 2005 V 2 P 1338−1350
  111. PR Reddy, KS Rao Ternary nickel (II) complexes as hydrolytic DNA-cleavage agents II Chemistry&Biodiversity 2006 V 3. P 231−243
  112. FH Westheimer Why nature choose phosphate II Science. 1987 V 235 P 11 731 178
  113. С В Black, J A Cowan Magnesium activation of nbonuclease-H-evidence for one catalytic metal-ion II Inorg Chem 1994 V 33 P 5805−5808
  114. N H. Williams, J Chin. Metal-ion catalyzed phosphate diester transestenfication quantifying double Lewis-acid activation. // J Chem Soc Chem Commun 1996. V 2 P 131−132
  115. NH Williams, W. Cheung, J Chin Reactivity of phosphate diester doubly coordinated to a dinuclear cobalt (III) complex, dependence of the reactivity on the basicity of the leaving group IIJ Am Chem. Soc 1998. V 120. P. 8079−8087
  116. D Wahnon, A.-M. Lebuis, J Chin. Hydrolysis of a phosphate diester doubly coordinated to a dinuclear cobalt (III)-complex: a novel mechanism // Angew Chem Int Ed Engl 1995 V 34 P 2412−2414.
  117. M. Wall, RC Hynes, J Chin Double Lewis acid activation in phosphate diester cleavage II Angew Chem Int Ed Engl 1993 V 32. P 1633−1635
  118. M J Young, J Chin Dinuclear copper (II) complex that hydrolyzes RNA // J Am Chem Soc 1995 V 117 P 10 577−10 578
  119. P Rossi, F Felluga, P Scnmin A new ligand alpha-amino acid (S)-2-amino-3-l-(l, 4,7-tnazacyclononane).propanoic acid // Tetrahedron Lett 1998 V 39 P 71 597 162
  120. P Rossi, F. Felluga, P Tecilla, F Formaggio, M Cnsma, С Toniolo, P Scnmin A bimetallic helical heptapeptide as a transphosphorylation catalyst in water // J Am Chem Soc 1999 V 121 P 6948−6949
  121. С Sissi, P Rossi, F. Felluga, F Formaggio, M. Palumbo, P Tecilla, С Toniolo, P Scnmin Dinuclear Zn2+ complexes of synthetic heptapeptides as artificial nucleases IIJ Am Chem. Soc 2001. V. 123 P 3169−3170.
  122. P Molenveld, J F J Engbersen, D N Reinhoudt. Specific RNA dinucleotide cleavage by a synthetic calyx4. arene-based tnnuclear metallo (II)-phosphodiesterase // Angew Chem Int Ed Engl 1999 V 38 P 3189−3192
  123. С Madhavaiah, S Verma Kinetic evaluation of a metalated diglycine conjugate as a functional mimetic of phosphate ester hydrolase // Bioconjugate Chem 2001 V 12 P 855−860
  124. Q-X Xiang, X-Q Yu, X-Y Su, Q-S Yan, T. Wang, J-S You, R-G Xie Phosphodiester hydrolysis by metal ion macrocyclic dioxotetraamine complexes beanng alcohol pendant in comicellar solution IIJ Mo I Catal A Chem 2002. V 187 P 195 200
  125. К Yamaguchi, F Akagi, S Fujinami, M Suzuki, M. Shionoya, S Suzuki Hydrolysis of phosphodiester with hydroxy- or carboxylate-bndged dinuclear Ni (II) and Cu (II) complexes // Chem Commun 2001 P 375−376
  126. H Kurosaki, T Tawada, S Kawasoe, Y Ohashi, M. Goto A model for Znll-contaimng-P-lactamase- synthesis, X-ray crystal structure of a Zinc (II) complex beanngthiol croup and hydrolysis of phosphate diester // Bioorg Med Chem Lett 2000 V 10 P 1333−1337
  127. BR Bodsgard, JN Burstyn Silica-bound copper (II) tnazacyclononane a robust material for the heterogeneous hydrolysis of a phosphodiester. // Chem Commun 2001 P 647−648
  128. P Gomez-Tagle, А К Yatsimirsky Kinetics of phosphodiester hydrolysis by lanthanide ions in weakly basic solutions IIJ Chem Soc, Dalton Trans 1998 P 29 572 959.
  129. LM Rossi, A Neves, R Horner, H Terenzi, В Szpoganicz, J Sugai Hydrolytic activity of a dinuclear copper (II, II) complex in phosphate diester and DNA cleavage // Inorg Chim Acta 2002 V 337 P 366−370
  130. T Berg, A Simeonov, KD Janda A combined parallel synthesis and screening of mdcrocyclic lanthanide complexes for the cleavage of phospho di- and trimesters and double-stranded DNA.// J Comb Chem 1999 V l. P 96−100
  131. RA Moss, J Zhang, К Bracken. Extraordinary acceleration of phosphodiester hydrolyses by thorium cations II Chem Commun 1997 P 1639−1640
  132. RA Moss, W Jiang Lanthanide-mediated cleavage of micellar phosphodiesters // Langmuu 2000 V 16 P 49−51
  133. V. Jubian, RP Dixon, AD Hamilton Molecular recognition and catalysis Acceleration of phosphodiester cleavage by simple hydrogen-bonding receptor // J Am Chem Soc 1992 V 114 P 1120−1121
  134. U Baykal, M S Akkaya, E U Akkaya A novel lanthanide complex with remarkable phosphodiester transestenfication activity and DNA-conjugatable functionality // J Inclus Phenomena Macrocyclic Chem 1999 V 35 P 311−315
  135. U. Baykal, M.S. Akkaya, E U Akkaya Remarkable phosphodiester hydrolysis activity of a novel Celv complex in neutral aqueous solutions // J Mol Catal A Chem 1999 V 145 P 309−312
  136. RA Moss, S Bose, KG. Ragunathan, N. Jayasunya, TJ Emge. An exceptionally reactive phosphortiester. // Tetrahedron Lett. 1998. V. 39 P 347−350
  137. RA. Moss, KG Ragunathan An unusually reactive phosphodiester // Tetrahedron Lett 2000. V 41. P. 3275−3278.
  138. J E. Thompson, R T Raines Value of general acid-base catalysis to nbonuclease A // J Am Chem Soc 1994 V 116 P 5467−5468
  139. A J Kirby, R E Marriott. Mechanism of RNA cleavage by imidazole Catalysis vs medium effects IIJ Am Chem Soc 1995 V 117 P 833−834
  140. A Berkessel, R Riedl. Fluorescence reporter for phosphodiesterase activity II Angew Chem Int Ed Engl 1997 V 36 P 1481−1483
  141. Y Kawanishi, К Kikuchi, H Takakusa, S Mizukami, Y Urano, T Higuchi, T Nagano Design and synthesis of intramolecular resonance-energy transfer probes for use in ratiometnc measurements in aqueous solution // Angew Chem Int Ed Engl 2000 V 39 P 3438−3440
  142. H Takakusa, К Kikuchi, Y Urano, S Sakamoto, К Yamaguchi, T Nagano Design and synthesis of an enzyme-cleavable sensor molecule for phosphodiesterase activity based on fluorescence resonance energy transfer // J Am Chem Soc 2002 V 124 P 1653−1657
  143. О Zelenko, U Neumann, W Brill, U Pieles, H E Moser, J Hofseenge A novel fluorogenic substrate for nbonucleases Synthesis and enzymatic characterization // Nucleic Acids Res 1994 V 22. P 2731−2739
  144. BR Kelemen, ТА Klink, MA. Behlke, SR Eubanks, PA Leland, Raines R Hypersensitive substrate for nbonucleases II Nucleic Acids Res 1999 V 27 P 36 963 701
  145. DA James, G A. Woolley A fluorescence-based assay for nbonuclease A activity // Anal Biochem 1998 V 264 P 26−33
  146. S Tyagi, F R. Kramer Molecular beacons probes that fluoresce upon hybridization // Nature Biotechnol 1996 V 14 P 303−308
  147. AS Piatek, S Tyagi, A.C. Pol, A Telenti, LP Miller, FR Kramer, D Alland Molecular beacon sequence analysis for detecting drug resistance in Mycobactenum tuberculosis II Nature Biotechnol 1998 V 16. P. 359−363
  148. G. Leone, H van Schijndel, В van Gemen, FR Kramer, CD Schoen Molecular beacon probes combined with amplification by NASBA enable homogeneous, real-time detection of RNA 11 Nucleic Acids Res 1998. V 26 P. 2150−2155
  149. R. Ehncht, T Kirner, T Ellinger, P Foerster, JS McCaskill Momtonng the amplification of CATCH, a 3SR based cooperatively coupled isothermal amplification system, by fluonmetric methods II Nucleic Acids Res 1997 V 25 P 4697−4699
  150. В A J Giesendorf, JAM Vet, S Tyagi, EJMG Mensink, F J M Tnjbels, H J Blom Molecular beacons a new approach for semiautomated mutation analysis // Clin Chem 1998. V 44 P 482−486
  151. DL Sokol, X Zhang, P Lu, A M Gewirtz Real time detection of DNA RNA hybridization in living cells И Proc Natl Acad Sci USA 1998 V 95 P 11 538−11 543.
  152. J J Li, X Fang, S M Schuster, W Tan Molecular beacons, a novel approach to detect protein-DNA interactions // Angew Chem Int Ed Engl 2000 V 39 P 1049−1052
  153. J J Li, R Geyer, W Tan Using molecular beacons as a sensitive fluorescence assay for enzymatic cleavage of single-stranded DNA 11 Nucleic Acids Res 2000 V 28 e52
  154. A Tsubouchi, TC Bruice Remarkable (~10u) rate enhancement in phosphonate ester hydrolysis catalyzed by two metal ions II J Am Chem Soc 1994 V 116 P 1 161 411 615
  155. H L. Osterman, Jr F G Walz Subsites and catalytic mechanism of nbonuclease T1 kinetic studies using GpA, GpC, GpG, and GpU as substrates // Biochemistry 1978 V 17 P 4124−4130
  156. R. Shapiro, J W Fett, D J Strydom, В L Vallee Isolation and characterization of a human colon carcinoma-secreted enzyme with pancreatic nbonuclease-like activity // Biochemistry 1986 V 25 P 7255−7264
  157. R Breslow, D-L Huang Effects of metal ions, including Mg2+and lanthanides, on the cleavage of ribonucleotides and RNA model compounds. // Proc Natl Acad Sci USA. 1991 V 88. P 4080−4083
  158. J Lacadena, A. Martinez del Polo, V Lacadena, A Martinez-Ruiz, J M Mancheno, M. Onaderra, J G. Gavilanes The cytotoxin a-sarcin behaves as a cyclizing nbonuclease // FEBS Lett 1998 V 424 P 46−48
  159. SR Kirk, Y Tor Hydrolysis of an RNA dinucleoside monophosphate by neomycin В II Chem Commun 1998 P 147−148.
  160. MJ Han, К S Yoo, Y H. Kim, J Y Chang. The catalytic activity of nbose-containing polymers for the hydrolysis of phosphodiester and the cleavage of nucleic acid // Tetrahedron Lett 2002. V 43 P. 5597−5600
  161. R Ott, R Kramer Rapid phosphodiester hydrolysis by zirconium (IV) // Angew Chem Int Ed Engl 1998 V 37 P 1957−1960
  162. TP Prakash, SS Kunte, KN Ganesh. Self cleavage of C8-histamino-r (UpA) promoted by ZnCl? mechanistic studies on a designed nbonuclease mimic. // Tetrahedron 1994. V 50 P 11 699−11 708
  163. M Komiyama, К Yoshinan Kinetic analysis of diamine-catalyzed RNA hydrolysis // J Org Chem 1997 V 62. P 2155−2160
  164. M-S Muche, P Kamalapnja, M W. Gobel Reaction cascade in the supramolecular phosphorylation of a bis (guamdinium) diol // Tetrahedron Lett 1997 V 38 P 29 232 926
  165. A Bibillo, M. Figlerowicz, R. Kierzek The non-enzymatic hydrolysis of oligonbonucleotides VI The role of biogenic polyamines // Nucleic Acids Res 19 991. V 27 P 3931−3937
  166. F Chillerru, RB Mernfield Use of N, m-Dinitrophenylhistidine in the Solid-Phase Synthesis of the Tncosapeptides 124−146 of Human Hemoglobin (3 Chain // Biochemistry 1969 V 8 P 4344−4346
  167. J I Cohen, V Shteto, R. Engel Polycations 8: the synthesis of polycatiomc nngs // Synthesis 2000 P 1263−1268
  168. A R Katntzky, M S С Rao, J. Stevens Compounds with potential 2nd-order nonlinear optical-activity IIJ Heterocycl Chem 1991 V 28 P 1115−1119
  169. НМ Кальтгоф, E Б Сендэл. Количественный анализ. // Москва Химия 1948
  170. A. Heydenreich, G. Koellner, Н Choe, F Cordes, С. Kisker, H Schindelin, R Adamiak, U Hahn, and W Saenger The complex between nbonuclease T1 and 3'GMP suggests geometry of enzymic reaction path. An X-ray study // Eur J Biochem 19 931. V 218 P.1005−1012.
  171. S Lovenx, A Winqvist, R Stromberg, and J Steyaert Mechanism of RNase T1 concerted tnester-like phosphoryl transfer via a catalytic three-centered hydrogen bond // Chemistry &Biology 2000. V 7 P 651−658
  172. А, А Гершкович, В К Кибирев. Синтез пептидов. Реагенты и методы // Киев Наукова думка 1987
  173. R Giege, В Felden, V N. Silnikov, М A Zenkova, V V Vlassov Cleavage of RNA with synthetic nbonuclease mimics II Methods Enzymol 2000 V. 318 P 147−165
  174. A Riepe, H Beier, HJ Gross Enhancement of RNA self-cleavage by micellar catalysis IIFEBS Lett 1999 V 457 P 193−199
  175. G A Soukur, R R Breaker Relationship between intemucleotide linkage geometry and the stability of RNA II RNA 1999 V5 P 1308−1325
  176. E Westhof, P Dumas, D Moras Restrained refinement of two crystalline forms of yeast aspartic acid and phenylalaninie transfer RNA crystals // Acta Crystallogr A 1988 V l. P 112−123
  177. M.A Zenkova, NG Beloglazova, VN Sil’nikov, V V. Vlassov, R Giege RNA cleavage l, 4-diazabicyclo2 2 2. octane-imidazole conjugates II Methods Enzvmol 2001 V 341 P 469−490
  178. EA Burakova, V N. Silnikov Molecular design of artificial nbonucleases using electrostatic interaction. // Nucleosides, Nucleotides&Nucleic Acids. 2004. V 23 P 915 920
  179. NG Beloglazova, VN Silnikov, MA Zenkova, VV Vlassov Cleavage of yeast tRNAPhe with complementary oligonucleotide conjugated to a small nbonuclease mimic II FEBS Lett 2000. V 481 P 277−280
  180. N Beloglazova, A Vlassov, D Konevetz, M. Zenkova, V Silnikov, R Giege, V Vlassov Mechanism and specificity of RNA cleavage by chemical nbonucleases // Nucleosides&Nucleotides 1999 V 18 P. 1463−1465
  181. S Rannar, F Lindgren, P Geladi, S.Wold. A PLS kernel algorithm for data sets with many variables and fewer objects Part 1 Theory and algorithm // J Chemometi ics 1994 V 8. P 111−125
  182. ДА Филимонов, ДВ Акимов, В В Поройков Метод самосогласованной регрессии для количественного анализа связи структуры и свойств химических соединений //Хим-фарм журн 2004 С 21−24.
  183. V Е Kuz’min, Е L Beresteckaya Atomic charges computation program by orbital electronegativities leveling method II Zh Struct Khim 1983 V 24 P 187−188
  184. WL Jolly, W В Perry Estimation of Atomic Charges by an Electronegativity Equalization Procedure Calibration with Core Binding Energies // J Am Chem Soc 1973 V 95 P. 5442−5450
  185. R. Wang, Y Fu, L Lai A New Atom-Additive Method for Calculating Partition Coefficients H J Chem Inf Comput Sci 1997. V 37 P 615−621.
  186. А Гордон, P Форд Спутник химика //Москва «Мир» 1976
  187. Р Досон, Д Эллиот, У Эллиот, К. Джонс. Справочник биохимика // Москва «Мир» 1991
  188. В F Gisxn The monitoring of reactions in solid-phase peptide synthesis with picric acid И Anal Chim Acta 1972 V 58 P 248−249.
  189. F В Breitbeil III, N Kaur, J -G Delcros, В Martin, К A Abboud, О Phanstiel IV Modeling the preferred shapes of polyamine transporter ligands and dihydromotuporamine-C mimics' shovel versus hoe // J Med Chem 2006 V 49 P 2407−2416
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!