Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Морфофункциональная оценка и возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии

Диссертация: Морфофункциональная оценка и возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Согласно существующему представлению о единстве структуры и функции, повреждение костной ткани свободными радикалами должно найти свое отражение в изменении минерального обмена, что практически не представлено в публикациях отечественных и зарубежных авторов. Поскольку органы желудочно-кишечного тракта являются основным местом поступления микроэлементов в организм, а липидные мембраны энтероцитов… Читать ещё >

Морфофункциональная оценка и возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Окислительный стресс. Механизмы развития окислительного стресса. Ю
      • 1. 1. 1. Кислород и активные кислородные метаболиты. 1.1.2. Радикальные окислительные процессы
      • 1. 1. 3. Характеристика основных форм активных кислородных метаболитов
    • 1. 2. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов
      • 1. 2. 1. Ферментативные антиоксиданты
      • 1. 2. 2. Неферментативные антиоксиданты
    • 1. 3. Биологическая роль активных кислородных метаболитов
      • 1. 3. 1. Физиологическое значение свободнорадикального. окисления
      • 1. 3. 2. Значение перекисного окисления липидов в механизмах реализации стрессовых воздействий. 1.3.3. Влияние свободных радикалов на структуру и функцию органов желудочно-кишечного тракта
      • 1. 3. 4. Влияние свободных радикалов на структуру и функцию тканей опорно-двигательного аппарата
  • 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДИКА ИССЛЕДОВАНИЙ
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Сравнительный анализ функционального состояния системы антиоксидантной защиты и активности свободнорадикального окисления в сыворотке крови и гомогенатах тканей поросят

    3.1.1. Сравнительный анализ активности свободнорадикального окисления и функционального состояния системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови поросят в условиях экстенсивной и интенсивной технологий содержания.

    3.1.2. Функциональное состояние системы антиоксидантной защиты и свободнорадикального окисления в сыворотке крови и гомогенатов тканей тонкой и толстой кишки поросят в условиях интенсивной технологии содержания и применения антиоксиданта тиофана. ^ j

    3.2. Особенности распределения некоторых макро- и микроэлементов у свиней в условиях промышленной технологии содержания и применения антиоксиданта тиофана.

    3.3. Влияние антиоксиданта тиофана на морфофункциональное состояние тонкого кишечника свиньи в условиях окислительного стресса.

    3.4. Влияние антиоксиданта тиофана на морфофункциональное состояние толстого кишечника свиньи в условиях окислительного стресса.

    3.5. Морфофункциональная характеристика костной ткани тела позвонка свиньи в условиях окислительного стресса и использования антиоксиданта тиофана.

    ОБСУЖДЕНИЕ.

    ВЫВОДЫ.

    ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

Актуальность исследований. Использование промышленной технологии животноводства характеризуется повышением производительности труда в связи с активным внедрением механизации и автоматизации производственных процессов. Однако несоответствие отдельных звеньев технологии приводит к нарушению функционирования сформировавшихся в процессе эволюции основных физиологических систем организма животных. Это обуславливает развитие хронического стресса и его вредных последствий, и в итоге становится одним из основных сдерживающих факторов повышения эффективности животноводства [21, 25, 50, 93, 106].

Вследствие избыточной секреции надпочечниками глюкокортикоидов и ка-техоламинов при стрессе возникает комплекс физиологических и биохимических реакций, сопровождающихся избыточной генерацией активных кислородных метаболитов и, как следствие, повышением спонтанного перекисного окисления липидов с образованием их конечных, высокотоксичных продуктов: малонового диальдегида, диеновых конъюгатов, гидроперекисей [64, 77, 82].

По данным литературы, чрезмерное образование свободных радикалов имеет цепной характер [210] и определяется как окислительный стресс [5]. Цито-токсические продукты свободнорадикального окисления, вступая в реакции со структурными компонентами клетки, а также межклеточного вещества, изменяют физические и биологические свойства мембран, разобщают окислительное фосфорилирование, нарушают работу встроенных в мембрану ионных насосов и каналов [16, 18, 66, 108, 178]. Это приводит к нарушению структуры и функции, а в конечном итоге к гибели клетки [42]. Поскольку механизм свободнорадикального повреждения имеет универсальный характер, то воздействию подвергаются клетки всех тканей и органов.

Наиболее чувствительными к повреждающему эффекту окислительного стресса оказываются органы, содержащие в своей структуре избыточное количество субстрата для свободнорадикального окисления. Одним из них является кость, представляющая собой вместилище не только для красного, но и желтого костного мозга.

Согласно существующему представлению о единстве структуры и функции, повреждение костной ткани свободными радикалами должно найти свое отражение в изменении минерального обмена, что практически не представлено в публикациях отечественных и зарубежных авторов. Поскольку органы желудочно-кишечного тракта являются основным местом поступления микроэлементов в организм, а липидные мембраны энтероцитов могут вовлекаться в свободнорадикальное окисление, кость и кишечник могут рассматриваться в качестве органов-мишеней при окислительном стрессе [43, 81, 92, 166, 167]. Принимая во внимание, что микроэлементы входят в состав активных центров ферментного и неферментного звеньев антиоксидантной системы [252], обеспечивающих свободнорадикальную защиту, а также, в силу физиологических особенностей, высокую чувствительность свиньи к недостатку минеральных веществ [6], изучение влияния окислительного стресса на состояние минерального обмена и транспорт макрои микроэлементов в желудочно-кишечном тракте, а также морфофункциональное состояние органов ЖКТ и костной ткани представляется актуальным.

Цель исследования: дать морфофункциональную оценку и определить возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии с использованием антиоксиданта тиофана.

Задачи исследования:

1. Провести сравнительный анализ показателей свободнорадикального окисления и активности системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови поросят при экстенсивной и интенсивной технологиях содержания.

2. Определить показатели свободнорадикального окисления и активность системы антиоксидантной защиты в тканях слизистой оболочки кишечника поросят в условиях промышленного комплекса и влияния на них антиоксиданта тиофана.

3. Изучить распределение некоторых макрои микроэлементов в слизистой оболочке тонкого и толстого кишечника, а также в костной ткани поросят в условиях окислительного стресса и при применении антиоксиданта тиофана.

4. Представить сравнительную морфофункциональную характеристику слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани.

• тела позвонка поросят при окислительном стрессе и использовании антиоксиданта тиофана.

Научная новизна. Впервые исследовано влияние антиоксиданта тиофана на показатели свободнорадикального окисления и состояние системы антиокси-дантной защиты в сыворотке крови поросят в условиях экстенсивной и интенсивной технологий содержания.

Установлен свободнорадикальный механизм поражения клеток и межклеточного вещества слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани поросят в условиях интенсивной технологии содержания.

Доказано, что при окислительном стрессе структурно-функциональные нарушения клеток и межклеточного вещества слизистой оболочки кишечника обусловлены депрессией ферментативного и неферментативного звеньев анти-оксидантной защиты вследствие нарушения транспорта микроэлементов, входящих в состав их активных центров.

Впервые показано, что использование антиоксиданта тиофана в условиях окислительного стресса снижает содержание продуктов свободнорадикального окисления в сыворотке крови, тканях слизистой оболочки тонкого, толстого кишечника поросят и корректирует показатели минерального обмена.

Практическая значимость. Определены параметры, характеризующие состояние окислительного стресса у поросят в условиях промышленной технологии содержания.

Предложен метод коррекции последствий окислительного стресса антиок-сидантом тиофаном.

Результаты исследований используются в учебном процессе при преподавании дисциплин «Физиология» и «Биология свиньи» студентам Биолого-технологического института НГАУ.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. У поросят в условиях промышленной технологии развивается общий окислительный стресс, о чем свидетельствуют повышенное содержание продуктов СРО и снижение активности системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови.

2. Повышенный уровень содержания диеновых конъюгатов (ДК), малонового диальдегида (МДА) в тканях тонкого, толстого кишечника поросят и снижение активности системы антиоксидантной защиты — супероксид-дисмутазы (СОД), каталазы (КАТ) и восстановленного глутатиона (ВГ) в условиях промышленного комплекса является проявлением окислительного стресса и корректируется антиоксидантом тиофаном.

3. В условиях промышленного комплекса нарушение распределения макро-и микроэлементов в слизистой оболочке тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани поросят является следствием окислительного' стресса и корректируется антиоксидантом тиофаном.

4. Структурно-функциональные нарушения клеток и межклеточного вещества костной ткани, слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, обусловленные окислительным стрессом, корректируются антиоксидантом тиофаном.

Апробация работы. Материалы диссертации представлены на II Международной научно-практической конференции «Актуальные проблемы животноводства: наука, производство и образование» (Новосибирск, 2006), II Международной научно-практической конференции «Аграрная наука сельскому хозяйству» (Барнаул, 2007), V Международной научно-практической конференции «Современные тенденции развития АПК в России» (Красноярск, 2007) — Международной научно-практической конференции «Роль молодых ученых в реализации национального проекта „Развитие АПК“» (Москва, 2007), XIV Международной научной студенческой конференции «Студент и научно-технический прогресс» (Новосибирский государственный университет, 2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 7 научных работ, в том числе 1 в издании, рекомендованном ВАК.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материала и методики исследований, результатов исследований, обсуждения, выводов, практических предложений, списка литературы и приложения. Работа изложена на 140 страницах машинописного текста, иллюстрирована 29 рисунками и содержит 15 таблиц.

Список литературы

включает 258 источников, в том числе 144 на иностранном языке.'.

выводы.

1. Признаки окислительного стресса у поросят в условиях промышленной технологии проявляются с 10 суточного возраста, о чем свидетельствуют превышение малонового диальдегида на 57,14%, диеновых конъюгатов на 63,54%, снижение активности супероксиддисмутазы на 15,97%, а каталазы на 37,23% над соответствующими показателями поросят фермерского хозяйства. К концу 1-го месяца жизни уровень.

• малонового диальдегида увеличился на 45,45%, диеновых конъюгатов на 52,72%, активность супероксиддисмутазы снизилась на 40,02%, каталазы на 40,19% (Р<0,05). Изучаемые признаки не подвержены возрастной динамике в указанный период, что подтверждают результаты исследований в фермерском хозяйстве.

2. Применение антиоксиданта тиофана в условиях промышленного комплекса приводит к снижению уровня малонового диальдегида на 32,35%, диеновых конъюгатов на 41,84%, увеличению активности супероксиддисмутазы на 37,46%, каталазы на 35,32% (Р<0,05), что свидетельствует о коррекции общего окислительного стресса у поросят.

3. Повышенный уровень малонового диальдегида на 26,8 и 44,89%, диеновых коньюгатов на 48,59 и 28,84% (Р<0,05) в гомогенатах тканей слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника поросят соответственно и снижение активности системы антиоксидантной защиты — супероксиддисмутазы на 31,7 и 39,85%, каталазы на 47,24 и 55,66% (Р<0,05), соответственно, в условиях промышленного комплекса является локальным проявлением окислительного стресса и поддается коррекции антиоксидантом тиофаном.

4. В условиях промышленной технологии у поросят происходит нарушение кальций-фосфорного отношения (1/7,29 по сравнению с нормой ½, 14), а также обмена микроэлементов, входящих в состав активных центров антиоксидантных систем — марганца, меди, цинка и селена в костной ткани, слизистой оболочке тонкого и толстого отделов кишечника, что обуславливает депрессию ферментативного и неферментативного звеньев антиоксидантной системы. •.

5. У поросят в условиях промышленной технологии под влиянием окислительного стресса нарушается структурно-функциональная организация эпителия и собственной пластинки в тонком и толстом отделах кишечника, что выражается в свободнорадикальном повреждении эпи-телиоцитов и их апоптозе, деструкции компонентов межклеточного вещества. Использование антиоксиданта тиофана приводит к коррекции выявленных нарушений.

6. Окислительный стресс приводит к нарушению микроархитектоники и структурной организации межклеточного вещества костной ткани, пролиферации и дифференцировки клеток остеобластического диффе-рона. Использование антиоксиданта тиофана предупреждает развитие структурно-функциональных нарушений в костной ткани поросят, способствует увеличению площади губчатой костной ткани на 56,66% и ширины компактной костной ткани на 20% (Р<0,05).

Показать весь текст

Список литературы

  1. .И. Человек и противоокислительные вещества / Ж. И. Абрамова, Г. И. Оксенгендлер. Л.: Наука. Ленинградское отделение, 1985. -149 с.
  2. В.В. Антиоксиданты и антигипоксанты в акушерстве / В. В. Абрамченко. СПб.: ДЕАН, 2001. — 400 с.
  3. Г. Г. Медицинская морфометрия / Г. Г. Автандилов. М.: Медицина, 1990. -382 с.
  4. А.С. Репаративная регенерация травматического костного дефекта нижней челюсти при использовании антиоксиданта тиофана: автореф. дис.. канд. биол. наук / А.С. Агеев- Новосиб. гос. мед. акад. Новосибирск, 2006.- 19 с.
  5. В.А. Перекисное окисление и стресс / В. А. Барабой, И. И. Брехман, Ю. В. Кудряшов. СПб.: Наука, 1992. — 148 с.
  6. Л. П. Физиология и биохимия сельскохозяйственных животных / Л. П. Батаева, Б. Д. Кальницкий, Н. Я. Цветкова // Науч. изд. ВНИИФБиП с.-х. животных. 1980. Т. 24. С. 139 — 150.
  7. А.Б. Изменения показателей гемодинамики и функционального состояния миокарда при гипертонической болезни по данным длительного наблюдения: автореф. дис. канд. мед. наук / А. Б. Бахшалиев. М., 1981. -22 с.
  8. М.В. Ишемические повреждения органов / М. В. Биленко. М.: Медицина, 1988.-368 с.
  9. Биохимические основы патологических процессов / под ред. Е. С. Северина.- М.: Медицина, 2000. 326 с.
  10. Биохимия животных / под ред. А. В. Чечеткина. М.: Высш. шк. 1982. -511 с.
  11. Т.Н. Восстановление органических' гидроперекисей глутатион-пероксидазой и глутатион-8-трансферазой: влияние структуры субстрата /
  12. Т.Н. Бондарь, В. З. Ланкин, B. J1. Антоновский // Докл. АН СССР. 1989. -Т. 304, № 1.-С. 217−220.
  13. Е.Б. Биоантиоксиданты: новые идеи и повторение пройденного / Е. Б. Бурлакова // Биоантиоксидант.- Тюмень: Изд-во Тюмен. гос. ун-та, 1997.-76 с.
  14. Е.Б. Биохимические механизмы действия антиоксидантов / Е. Б. Бурлакова, С. А Крашаков, Н. Г. Храпова // Биол. мембраны. -1998. -№ 15(2), С. 137 167.
  15. В.Х. Язвенная болезнь / В. Х. Василенко, АЛ. Гребнев, А. А. Шептулин. М.: Медицина, 1987. — 283 с.
  16. Ю.А. Роль нарушений свойств липидного слоя мембран в развитии патологического процесса / Ю. А. Владимиров // Пат. физиол. -1989.-№ 4.-С. 7−19.
  17. Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран / Ю. А. Владимиров // Биофизика. 1987. — Т. 32, № 5. — С. 830 — 844.
  18. Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах / Ю. А. Владимиров // Сорос, образоват. журн. 2000. — № 12. — С. 13 — 19.
  19. Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров, О. А. Азизова, А. И. Деев // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика.-1991.-Т. 29.-С. 1−249.
  20. Ю.А. Хемилюминесценция клеток животных / Ю. А. Владимиров, М. П. Шерстнёв // Итоги науки и техники. Сер. Иммунология.: М., 1989.-Т. 24.-С. 1−176.
  21. И.А. Перекись водорода как сигнальная молекула / И. А. Гамалей, И. В. Клюбин //Цитология.-1996.- Т. 38, № 12. С. 1233 — 1247.
  22. А.Н. Адаптация сельскохозяйственных животных. / А. Н. Голиков.-М.: Агропромиздат, 1985.- 216с.
  23. П.Я. Диагностика и лечение болезней органов пищеварения / П. Я. Григорьев, Э.ПЯковенко. -М.: Медицина, 1996. 515 с.
  24. Ю.И. Влияние витамина Е на структурно-функциональную организацию хроматина печени в условиях повреждения тетрахлорметаном / Ю. И. Губский, ЕЛ. Левицкий, Р. Г. Примак // Биополимеры и клетка.-1993. -№ 3.- С. 27−34.
  25. А.Н. Влияние стресс-фактора на состояние сельскохозяйственных животных / А. Н. Гуськов. М.: Агропромиздат, 1994. — 91с.
  26. И.И. Уровень перекисного окисления и концентрация витамина Е при лечении больных язвенной болезнью / И. И. Дегтярева, Э.Ц. Тоте-ва, Э. В. Литинская // Клин. мед. 1991. — № 7. — С. 3 8 — 42.
  27. Душкин М. И,., Изучение антиоксидантных свойств серосодержащих фе-нольных соединений / М. И. Душкин, Н. КЛенков, Е. Б Меньщикова // Тез. докл. VI междунар. конф. Биоантиоксидант. 2002. — С. 201 — 202 .
  28. М.И. Синтез и исследование антиокидантных свойств новых водорастворимых серосодержащих фенольных соединений / М. И. Душкин, С. Ю. Клепикова // Бюл. СО РАМН. 2001. — № 1 (Т. 99). — С. 114 — 119 .
  29. А.Н. Свободнорадикальные механизмы в церебральных патологиях / А. Н. Ерин, Н. В. Гуляева, Е. В Никушкин. // Бюл. эксперимент, биол. и мед. 1994.-№ 10,-С. 343−348.
  30. Г. Г. Проблемы гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г. Г. Жданов, М. Л. Нодель // Анестизиол. и реаниматол. 1995. — № 1. — С. 53 — 61.
  31. Г. П. Антиоксиданты и проантиоксиданты: взаимосвязь эндогенных процессов окисления и неферментативного метилирования ДНК / Г. П. Жижина, И. В. Блюхтерова // Клиническая геронтология. 1999. — № 3. — С. 30−35.
  32. Д.В. Влияние факторов роста и биоантиоксиданта тиофана на ре-паративную регенерацию костной ткани в эксперименте: автореф. дис.. канд. мед. наук / Д.В. Жуков- Новосиб. гос. мед. акад. Новосибирск, 2006.- 16 с.
  33. А.И. Спонтанная биохемилюминесценция животных тканей / А. И. Журавлёв // Биохемилюминесценция.- М.: Наука, 1983. С. 3 — 30.
  34. В.Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикаль-ного окисления и антиоксидантной системы организма / В. Г. Зайцев, В. И. Закревский // Вестн. Волгоград, мед. акад. Волгоград, 1998 — С.49−53.
  35. Е.И. Патогенетическая структура язвенной болезни / Е. И. Зайцева // Рос. журн. гастроэнт., гепатол. и колопроктол.- 1997. Т. 7. — С. 19 -22.
  36. Н.К. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты / Н. К. Зенков, В. З. Ланкин, Е. Б. Меньшикова.-М.: Наука. Интерпериодика, 2001. 340 с.
  37. Н.К. Фенольные биоантиоксиданты / Н. К. Зенков, Н.В. Кандалин-цева, В. З. Ланкин, Е. Б. Меныцикова // Новосибирск: СО РАМН, 2003. 328 с.
  38. Л.Е. Экспериментальная и клиническая фармакология / Л. Е. Зиганшина, З. А. Бурнашева, И. Х. Валеева // Сравнительное изучение эффективности димефосфона и ксидофона при стероидном остеопорозе у крыс. М., 2002. — № 6. — 156 с.
  39. И.И. Витамин Е, биологическая роль в связи с антиок-сидантными свойствами / И. И. Иванов, М. Н. Мерзляк, Б. Н. Тарусов // Биоантиокислители. М.: Наука, 1975. — С. 30 — 52.
  40. М.В. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М. В. Кения, А. И. Лукаш, Е. П. Гуськов // Успехи совр. Биол. 1993.-Т.Ш, вып.4. — С.456 — 470.
  41. А.Х. Свободнорадикальные перекисные механизмы патогенеза ишемии и инфаркта миокарда и их фармакологическая регуляция / А. Х. Коган, А. Н. Кудрин, JI.B. Кактурский // Пат. физиол. 1992. — № 2. — С. 515.
  42. Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии / Ю. Н. Кожевников // Вопр. мед. химии. 1985. — № 5. — С. 2 — 7.
  43. JI.C. Глутатионтрансферазы / JI.C. Колесниченко, В.И. Ку-линский//Успехи совр. биол.-1989.-Т. 107, вып. 2.-С. 179- 194.
  44. Ф.И. Руководство по гастроэнтерологии / Ф. И. Комаров. М.: Медицина, 1995. — 672 с.
  45. Д.Б. Влияние химиотерапии на суммарную ненасыщенность и состав фосфолипидов плазмы и эритроцитов у больных распространённым раком молочной железы / Д. Б. Корман, C.JI. Потапов, В. И Шамаев // Изв. АН. Сер. Биол. 1992. — № 2, — С. 206−214.
  46. М.А. Метод определения активности каталазы / М. А. Королюк // Лаб. дело. 1988. — № 1. — С.16 — 19.
  47. И.В. Влияние а-токоферола и его аналогов на стабильность мембран митохондрий in vitro / И. В. Кузьменко, Е. П. Клименко, С.М. Алексеев//Биол. мембраны.- 1994.-Т. 11.-С. 169−173.
  48. И.В. Влияние токоферола, его аналогов и антиоксиданта ио-нола на перекисное окисление липидов in vitro / И. В. Кузьменко, Н. И. Куница, Г. В. Донченко // Укр. биохим. журн. 1993.- Т. 65, № 3. — С. 94 — 99.
  49. В.И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, JI.C. Колесниченко // Успехи совр. биол.- 1990. Т. 110, вып. 1. — С. 20 -33.
  50. В.И. Обмен глутатиона / В. И. Кулинский, JI. C Колесниченко // Успехи биол. химии.- 1990.- Т. 31. С. 157−179.
  51. В.Ю. Окислительный стресс в процессах адаптации и патологии / В. Ю. Куликов // Материалы Всерос. конф. Новосибирск, 2004. — С. 249 250.
  52. Н.И. Участие токоферола и его аналогов в процессах пере-кисного окисления липидов и транспорта электронов в митохондриях печени крыс in vivo / Н. И. Куница, И. В. Кузьменко, С. М Алексеев // Биохимия. 1993.-№ 11.-С. 1709- 1713.
  53. К.Е. Общие представления о механизмах действия антиокси-дантов / К. Е. Круглякова, JI.H. Шишкина // Исследование синтетических и природных антиоксидантов: сб. науч. ст.- М., 1992. С. 54 — 56.
  54. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин М.: высш. шк., 1980. — 293с.
  55. В.З. Ферментативная регуляция перекисного окисления липидов в биомембранах: роль фосфолипазы А2 и глутатионтрансферазы / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Г Осис // Докл. АН СССР.- 1985.- Т. 281, вып. 1. С. 204−207.
  56. А.С. Язвенная болезнь и Holicabaeter pylori- новые аспекты патогенетической терапии / А. С. Логинов. М.: Медицина, 1993. -230 с.
  57. X. Основы гистохимии / X. Луппа. М.: Мир. — 1980. — 343с.
  58. А.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А. Н. Маянский Д.Н. Маянский.- Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1989. 344 с.
  59. Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика / Ф. З. Меерсон. М.: Наука, 1981.- 173 с.
  60. Ф.З. Адаптация организма к стрессорным ситуациям и предупреждение стрессорных повреждений / Ф. З. Меерсон, Л. С. Каткова // Вестн. АМН СССР. 1984. — № 4.
  61. Е.Б. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты / Е. Б. Меньщикова, В. З. Ланкин, Н. К Зенков. М.: Слово, 2006. — 553с.
  62. Д.Н. Активация кислорода ферментными системами / Д. Н. Метелица.- М.: Наука, 1982. 215 с.
  63. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен): учеб. пособие / под редакцией М. И. Прохоровой. Л.: Изд-во Ле-нингр. ун, 1982. — 272с.
  64. В.П. Перекисное окисление липидов в крови и тканях у больных язвенной болезнью / В. П. Морозов, В. Г. Перелыгин, М. В Савранский // Клин. мед. 1992. — № 2. — С. 75 — 77.
  65. В.Р. Перекись водорода в субтоксических концентрациях активирует фосфоинозитидный обмен в эндотелиальных клетках человека / В. Р. Музыкантов, Е.А. Пучнина-Артюшенко, Е. В. Чекнева // Биол. мембраны.- 1992. Т. 9, № 2. — С. 133.
  66. В.В. Перекисное окисление липидов у больных с заболеваниями желудка и двенадцатиперстной кишки /В.В. Мурашко, А. К. Журавлев, Ч. И Шылле // Клин. мед. 1984. — № 10. — С. 47 — 50.
  67. А.Г. Перекисное окисление липидов и защитный слизистый барьер при язвенной болезни / А. Г. Опарин, А. А. Васильев // Клин. мед. 1990. — № 10.-С. 80−81.
  68. Определение резистентности к окислению липопротеинов низкой плотности сыворотки крови: метод. Рекомендации / сост. Ю. И. Рагина, М. И. Душкин. Новосибирск, 1998. — 11с.
  69. М.А. Защитные и повреждающие факторы в патогенезе и течении язвенной болезни двенадцатиперстной кишки / М. А. Осадчук, В. Г. Гавриленков // Новое в гастроэнтерологии: тр. науч. конф. М., 1995. — Т. 2.
  70. А.Н. Активированные формы кислорода и их роль в организме / А. Н. Осипов, О. А. Азизова, Ю. А. Владимиров // Успехи биол. химии.-1990,-Т. 31.-С. 180−208.
  71. В.Д. Механизмы генерации супероксидного радикала и активность антиоксидантных ферментов в слизистой оболочке желудка при язвенной болезни / В. Д. Пасечников // сб. материалов симп. М., 1993. — С. 175- 183.
  72. Паталогия: руководство / под ред. М. А. Пальцева, B.C. Паукова, Э. Г. Улумбека М.:ГЭОТАР — МЕД, 2002. — 96с.
  73. В.П. Морфофункциональные нарушения слизистой оболочки желудка при язвенной болезни / В. П. Петров, А. Г. Рожков, В. В. Осипов // Вестн. хир. им. И. И. Грекова. 1994. — № 7 — 12. — С. 6 — 10.
  74. Э. Гистологическая техника / Э. Пирс. М., 1962. — 246 с.
  75. А.П. Гипоксический фактор и его значение в формировании га-стродуоденальных заболеваний / А. П. Погромов, В. В. Лашкевич // Клин, мед.- 1996, — № 1.-С. 3 -7.
  76. В.Г. Окислительный стресс и язвенная болезнь / В.Г. По-допригорова. М.: Медицина, 2004. — 175 с.
  77. JI.B. Кровоток и свободнорадикальное окисление липидов в слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки при осложненном течении дуоденальной язвы / J1.B. Поташов, В. М. Савранский, В. П. Морозов // Хирургия. 1996. — № 5. — С. 40 — 42.
  78. А.Е. Синтез и исследование антиокислительных свойств бис-со-(3,5-диалкил-4-гидроксифенил)алкил.сульфидов / А. Е. Просенко, Е. И Терах, Е. А. Горох // Журн. прикл. химии.- 2003. Т. 76, № 2.- С. 256−260.
  79. С.Д. Кислород элементарные формы и свойства / С. Д. Разумовский. — М.: Химия, 1979. — 242 с.
  80. . Микроскопическая техника / Б. Ромейс. М.: Изд-во иностр. лит., 1954.- 165 с.
  81. Е.С. О механизмах происхождения дуоденальной язвы / Е. С. Рысс, Ю. И Фишзон-Рысс // Клин. мед. 1990. — № 3. — С. 17−21.
  82. Г. Очерки об адаптационном синдроме / Г. Селье. М.: Медгиз, 1960.-С. 25−47.
  83. Г. Стресс без дистресса / Г. Селье. М.: Прогресс, 1982. — 125 с.
  84. Г. Эволюционная концепция стресса / Г. Селье. Новосибирск, 1976.- 26 с.
  85. Е.П. Биохемилюминесценция клеток при опухолевом процессе / Е. П. Сидорик, Е. А. Баглей, М. И. Данко. Киев: Наук, думка, 1989. — 218 с.
  86. О.А. Репаративные процессы при язвенной болезни (клинико-морфологическое исследование) / О. А. Склянская, Л. П. Мягкова, Т. Л. Лапина // Арх. пат. анатомии 1994. — Т. 54, № 6. — С. 57 — 62.
  87. Н.А. Структурные адаптации суставного хряща у пушных зверей в условиях различной подвижности / Н. А Слесаренко // Архив анат.- 1986.- № 7.-С. 75−80.
  88. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) /В.В. Соколовский // Вопр. мед. химии. 1988. — № 6. — С. 2 -11.
  89. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстримальные воздействия /В.В. Соколовский // Вопр. мед химии. 1998. — № 6. — С. 2 — 11.
  90. И.Д. Современные методы в биохимии / И. Д. Стальная. М.: Медицина, 1977.-391 с.
  91. К.В. Системные механизмы эмоционального стресса / К. В. Судаков.-М., 1981.-24 с.
  92. JI.M. Адренергитические механизмы торможения кислотообразующей функции желудка при остром стрессе / Л. М. Тарасенко, Т. А. Девяткина, О. И. Цебржинский // Пат. физиол. и эксперим. теория. 1991. — № З.-С. 47−48.
  93. Л.М. Биоантиоксиданты и свободнорадикальная патология / Л. М. Тарасенко. Полтава, 1987. — 20 с.
  94. Д.В. Коррекция нарушений перекисного окисления липидов у больных язвенной болезнью / Д. В. Толмач, С. С. Губенко. Ю. И. Жданюк // Врач. дело. 1991. — № 2. — С. 86 -87.
  95. В.А. Рентгено-флуоресцентный анализ синхротронным излучением / В. А. Трунова. Новосибирск: Изд-во СО РАН, 1997. — 57 с.
  96. В.Н. Контроль перекисного окисления липидов / В.Н. Ушка-лова, Н. В. Иоанидис, Г. Д. Кадочникова и др. Новосибирск: Изд-во Ново-сиб. ун-та, 1993. — 105 с.
  97. С.Н. Физиологические аспекты применения растительных препаратов в сочетании с липоевой кислотой для коррекции отъемного стресса у свиней: автореф. дис.. канд. биол. наук / С. Н. Химичева. -СПб.- Орел, 2006.-23 с.
  98. О.И. Общая патоморфология костно-суставного аппарата./ О. И. Хмельницкий, А. С. Некачалов, А. С. Зиновьева. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ие, 1983.-227 с.
  99. Юб.Хрусталева И. В. Морфофункциональная зависимость аппарата движения от различной степени активности / И. В. Хрусталева // Функциональная морфология и патология органов движения сельскохозяйственных животных: сб. науч. тр. М., 1984. С. 3 — 6.
  100. Я.С. Нарушения регионарного кровотока и активность процессов перекисного окисления липидов при рецедиве язвенной болезни и возможности их медикаментозной коррекции / Я. С. Циммерман, JI.B. Михайловская // Клин. мед. 1996. — № 4.
  101. Ю8.Шерстнев М. П. Методика регистрации активированной родамином Ж хемилюминесценции. плазмы и сыворотки крови в присутствии ионов двухвалентного железа / М. П. Шерстнев // Вопр. хемилюминесценции. -1990.-№ 1.-С. 19−20.
  102. Ю9.Шхвацабая И. К. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологии/И. К. Шхвацабая. // Сов. мед. 1983. — № 9. — С. 69−73.
  103. Э.З. Влияние многократного холодового стресса на интенсивность перекисного окисления липидов и антиокислительную систему тканей / Э. З Эмирбеков, С. П. Львов, А. Г. Гасангажиев // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1998. — Т. 125, № 4. — С. 385 — 387.
  104. Ш. Якутова Э. Ш. Взаимодействие гипохлорита с оксигемоглобином приводит к освобождению железа в каталитически активной форме / Э.Ш. Яку-това, А. Н. Осипов, О. В. Костенко и др. // Биофизика. 1992.- Т. 37, вып.№ 6.- С. 1021−1028.
  105. Aebi Н. Catalase in vitro / Aebi H. // Ment. Enzymol. 1984. — Vol.105. -P.121 -126.
  106. Ager A. Differential effects of hydrogen peroxide on indices of endothelial cell function / A. Ager, J.L. Gordon // J. Exp. Med. 1984- Vol. 159. — P. 592 -603.
  107. Antunes F. PHGPx and phospholipase A2/GPx: comparative importance on the reduction of hydroperoxides in rat liver mitochondria / F. Antunes, A. Salvador, R.E. Pinto // Free Radic. Biol. Med.- 1995. Vol. 19. — P. 669−677.
  108. Arnhold J. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypoch’lorous acid / J. Arnhold, S. Hammerschmidt, K. Arnold // Biochim. Biophys, Acta.-1991. Vol. 1097. — P. 145−151.
  109. Aruoma O.I. Copperion-dependent damage to the bases inDNA in the presence of hydrogen peroxide / O.I. Aruoma B. Halliwell, E. Gajewski // Biochem. J.-1991.-Vol. 273.-P. 601 -604.
  110. Azzi A. Vitamin E: non-antioxidant roles / A. Azzi, A. Stacker // Progr. Lipid Res. 2000.- Vol. 39. — P. 231 — 255.
  111. Back E.I. Antioxidant deficiency in cystic fibrosis: when is the right time to take action? / E.I. Back, C. Frindt, D. Nohr // Am J Clin Nutr.- 2004. Vol. 80.- P. 374−384.
  112. Bandy B. Mitochondrial mutations may increase oxidative stress: Implications for carcinogenesis and aging / B. Bandy, A.J. Davison // Free Radic. Biol. Med.- 1990.-Vol. 8-P. 523−535.
  113. Baoutina A. a-Tocopherol supplementation of macrophages does not influence their ability to oxidize LDL / A. Baoutina, R.T. Dean, W Jessup // J. Lipid Res.- 1998.-Vol. 39.-P. 114−130.
  114. Baija G. Oxygen radicals, a failure or a success of evolution? / G. Barja // Free Radic. Res. Commun. 1993. — Vol. 18. — P. 63 — 70.
  115. Bast A. Oxidants and antioxidants: State of the art / A. Bast, G.R. Haenen, C.J. Doelman // Am. J. Med.-1991.- Vol. 91, Suppl. 3C. P. 28 — 138.
  116. Betancor-Fernandez A. In vitro antioxidant activity of 2,5,7,8-tetramethyl-2-(2'-carboxyethyl)-6-hydroxychroman (alpha-CEHC), a vitamin E metabolite / A. Betancor-Fernandez, H. Sies, W. Stahl // Free Radic. Res.- 2002. Vol. 36. — P. 915−921.
  117. Bielski B.H. Mechanism of the disproportionation of superoxide radicals / B.H. Bielski, A.O. Allen // J. Phys. Chem.- 1977. Vol. 81. — P. 1048 — 1050.
  118. Block E. Hydrogen peroxide alters the physical state and function of the plasma cell membrane of pulmonary artery endothelial cells / E. Block // J. Cell Physiol. 1991. — Vol. 146. — P. 362 — 369.
  119. Bonnefont-Rousselot D. Ferrous ion autoxidation and its chelation in iron-loaded human liver HepG2 cells / D. Bonnefont-Rousselot // Free Radic. Biol. Med.- 2002. Vol. 32. — P. 84- 92.
  120. Burdon R.H. Active oxygen species and heat shock protein induction / R.H. Burdon, V. Gill, C.R. Evans // Stress Proteins. Induction and Function- Berlin: Springer-Verlag, 1990. P. 19 — 25.
  121. Burkart V. Suppression of nitric oxide toxicity in islet cells by cc-tocopherol / V. Burkart, A. Grob-Eick, K. Bellmann // FEBS Lett. 1995.- Vol. 364. — P. 259−263.
  122. Byczkowski J.Z. Biological role of superoxide ion-radical / J.Z. Byczkowski, T Gessner// Int. J. Biochem.- 1988. Vol. 20.- P. 569 — 580.
  123. Calderaro M. Oxidative stress by menadione affects cellular copper and iron homeostasis / M. Calderaro, E.A. Martins, R. Meneghini // Mol. Cell. Biochem.-1993,-Vol. 126.-P. 17−23.
  124. Carr A.C. Oxidation of LDL by myeloperoxidase and reactive nitrogen species: Reaction pathways and antioxidant protection / A.C. Carr, M.R. McCall, B. Frei // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol.- 2000.-Vol. 20. P. 1716 — 1723.
  125. Carvalho F.D. Glutathione and cysteine measurement in biological samples by HPLC with a glassy carbon working detector / F.D. Carvalho, F. Remiao, P. Vale // Biomed. Chromatogr.- 1994.- Vol. 8. P. 134 — 136.
  126. Cheung K. Luminol-dependent chemiluminescence produced by neutrophils stimulated by immune complexes / K. Cheung, A. Archibald, F. Robinson // Austr. J. Exp. Biol. Med. ScL- 1984.- Vol. 62, Pt. 4. P. 403 — 419.
  127. Chu F.-F. Expression, characterization, and tissue distribution of a new cellular selenium-dependent glutathione peroxidase, GSHPx-GI / F.-F. Chu, J.H. Doroshow, R. S Esworthy // J. Biol. Chem- 1993. Vol. 268. — P. 2571 — 2576.
  128. Cohen M.S. Do human neutrophils form hydroxyl radical? Evaluation of an unresolved controversy / M.S. Cohen, B.E. Britigan, D.J. Hassett // Free Radic. Biol. Med.- 1988.- Vol.5. P. 81−88.
  129. Collier J. Endothelium-derived relaxing factor is an endogenous vasodilator in man / J. Collier, P. Vallance // Br. J. Pharmacol. 1989.- Vol. 97. — P. 639 — 641.
  130. Corea L. Serum levels of alpha-tocopherol in hypertensive pregnancies / L. Corea, M. Bentivoglio // Hypertens. Pregnancy. 1999. — Vol. 18.-P. 189 — 195.
  131. Corea L. Verdecchia Iron-dependent oxidation- ubiquitination, and degradation of iron regulatory protein 2: Implications for degradation of oxidized proteins / L. Corea, M. Bentivoglio // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1998.- Vol. 95.-P. 4924−4928.
  132. Hl.Cornwell D.G. Fatty acid paradoxes in the control of cell proliferation: Prostaglandins, lipid peroxides, and cooxidation reactions / D.G. Cornwell N. Mori-saki // Free Radicals in Biology.- Vol. 6. 1984.- P. 96 — 149.
  133. Cross A.R. Enzymic mechanisms of superoxide production / A.R. Cross, O.T. Jones//Biochim. Biophys. Acta. 1991. — Vol. 1057. — P. 281−298.
  134. Curzio M. Possible role of aldehydic lipid peroxidation products as chemoat-tractants / M. Curzio, H. Esterbauer, G. Poli // Int. J. Tissue React 1987 — Vol. 9.- P. 295−306.
  135. Demiera E.V. Modulation of K+ channels by hydrogen peroxide / E.V. Demiera, B. Rudy // Biochem. Biophys Res. Commun.-1992. Vol. 186. -P. 1681 — 1687.
  136. Dresctotr L. Levels of plasma lipid peroxides before and after choledo-cholithotomy in patients with obstructive jaundice / L. Dresctotr. // J. UOEH. -1992.- Vol. 14.-P.261−269.
  137. Droge W. HIV-induced cysteine deficiency and T-cell dysfunction: a rationale for treatment with N-acetylcysteine / W. Droge, H.P. Eck, S. Mihm // Immunol. Today. 1992.- Vol. 13. — P. 211 — 214.
  138. Droge W. Functions of glutathione and glutathione disulfide immunology and immunopathology / W. Droge, K. Schulze-Osthoff, S. Mihm et al // FASEB J.-1994.-Vol. 8.-P. 1131−1138.
  139. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hydrogen peroxide: Mysteries of the bestiary / J.W. Eaton // J. Lab. Cljn. Med. 1991. — Vol. 118. -P.3 -4.
  140. Esposito F. Redox control of signal transduction, gene expression and cellular senescence / F. Esposito, R. Ammendola, R. Faraonio et al. // Neurochem. Res.-2004.- Vol. 29.-P. 617−628.
  141. Esterbauer H. Cytotoxicity and genotoxicity of lipid-oxidation products' / H. Esterbauer//Am. J. Clin. Nutr.-1993.-Vol. 57, Suppl. P. 7798 — 7868.
  142. Evans H. The isolation from wheat germ of an alcohol a-tocopherol / H. Evans, 0. Emerson, G. Emerson // J. Biol. Chem. 1936. — Vol. 113. — P. 319 325.
  143. Evans H.M. On the existence of a hitherto unrecognized dietary factor essential for reproduction / H.M. Evans, K. S Bishop // Science. 1922.- Vol. 56. — P. 650−651.
  144. Fidelius R.K. The generation of oxygen radicals: A positive signal for lymphocyte activation / R.K. Fidelius // Cell. Immunol. 1988. — Vol. 113, — P. 175 -182.
  145. Fletcher P. Protective effects of tea polyphenols against oxidative damage to red blood cells / P. Fletcher, I. S. Horvath, B. P. Bailey // Biochem. Pharmacol.-1997-Vol. 54-P. 973−978.
  146. Forman H.J. Oxidant radical production and lung injury / H.J. Forman // Oxygen Radicals: Systemic Events and Disease Processes. Basel: Karger, 1990. -P. 71−96.
  147. Fouad F. M. Rates of interactions of superoxide with vitamin E, vitamin С and related compounds as measured by chemiluminescence / F. M. Fouad, E. Niki // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — Vol. 1115. — P. 201 — 207.
  148. Freedman J.H. The role of glutathione in copper metabolism and toxicity / J.H. Freedman, M.R. Ciriolo, J. Peisach // J. Biol. Chem. 1989, — Vol. 264. — P. 5598−5605.
  149. Fukai T. Extracellular superoxide dismutase and cardiovascular disease / T. Fukai, R.J. Folz, U. Landmesser //Cardiovasc. Res. 2002. — Vol. 55- P. 239 -249.
  150. Glorieux F.H. Normative data for iliac bone histomorphometry in growing children / Glorieux F.H., Travers R., Taylor A. et al. Bone, 2000- 26 (№ 2): 103−109
  151. Goldstein S. The Fenton reagents / S. Goldstein D. Meyerstein G. Czapski // Free Radic. Biol. Med. 1993. — Vol. 15. — P. 435 — 446.
  152. Gonzalez P.K. EUK-8, a synthetic superoxide dismutase and cata-lase mimetic, ameliorates acute lung injury in endotoxemic swine / P.K. Gonzalez, J. Zhuang, S.R. Doctrow et al // J. Pharmacol. Exp. Ther.-1995. Vol. 275. — P. 798−806.
  153. Goth L. Hereditary catalase deficiencies and increased risk of diabetes / L. Goth, J.W. Eaton // Lancet.-2000. Vol. 356. — P. 1820 — 182.
  154. Green M.J. Chemistry of dioxygen / M.J. Green, H.A. Hill // Methods in En-zymology.- Vol. 105, — N.Y.: Acad. Press, 1984. P. 3 — 22.
  155. Grisham M. B. Role of reactive oxygen metabolites in inflammatory bowel disease / M. B. Grisham // Current opinion in Gastroenterol. 1993. — Vol.'9, N 6.-P. 971 -980.
  156. Gross V. Free radikals in inflammatory bowel disease. Pathophysiology and therapeutic implication / V. Gross, H. Aridt, K. D- Andus et al. // Hepatogastro-enterol.- 1994.-Vol.41,N4.-P. 320−327.
  157. Gutteridge J.M. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemoglobin by peroxides / J.M. Gutteridge // FEBS Lett. 1986.- Vol.201. — P. 291−295.
  158. Haenen G.R. Scavenging of hypochlorous acid by both reduced and oxidized lipoate / G.R. Haenen, A. Bast // Pharm. Weekbl. Sci. Ed.- 1992. Vol.' 14, Suppl.B. — P. 6.
  159. Halliwel B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwel, J.M. Gutteridge // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — Vol.280. — P. 1 — 8.
  160. Halliwell B. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease / B. Halliwell, J.M. Gutteridge // Biochem. J. 1984. — Vol. 219. — P. 1−14.
  161. Halliwell B. Free radicals, antioxidants, and human disease: curiosity, cause, or consequence? / В Halliwell. // Lancet. 1994. — Vol. 344. — P. 721 — 724.
  162. Harris M.L. Free radicals and other reactive oxygen metabolites in inflammatory bowel disease: Cause, consequence or epiphenomenon / M.L. Harris, H.J. Schiller, P.M. Reilly et al. // Pharmacol. Ther.-1992. Vol. 53. — P. 375 — 408.
  163. Hess 0. Local and systemic effects of organ hypoxia detected by chemilumi-nescence and photochemiluminescence / 0. Hess, G. Lewin, W. Gabel // Bio-med. Biochem. Acta. 1990.- Vol. 49. — P. 297 — 300.
  164. Hinshaw D.B. Inhibition of organic anion transport in endothelial cells by hydrogen peroxide / D.B. Hinshaw J.M. Burger, R.E. Delius et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — Vol. 298. — P. 464 — 470.
  165. Hirayama K. Effect of oxidative stress on interorgan metabolism of glutathione / K. Hirayama, A. Yasutake, M. Inoue // Medical, Biochemical and Chemical Aspects of Free Radicals.- Amsterdam: Elsevier, 1989. P. 559 -562.
  166. Ho Y.S. Mice lacking catalase develop normally but show differential sensitivity to oxidant tissue injury / Y.S. Ho Y. Xiong, W: Ma et al. // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279. — P. 32 804 — 32 812.
  167. Hochstein P. Association of lipid peroxidation and polymerization of membrane proteins with erythrocyte agibg / P. Hochstein S.K. Jain // Federation Pro-ceding. 1981. — Vol. 40, N 2. — P. 183 — 188.
  168. Hoffman M.E. Correlation between cytotoxic effect of hydrogen peroxide and the yield of DNA strand breaks in cells of different species / M.E. Hoffman, A.C. Mello-Filho, R. Meneghini // Biochim. Biophys. Acta. 1984. — Vol. 781. -P. 234−238.
  169. Jiang Z. A polymorphism in the promoter region of catalase is associated with blood pressure levels / Z. Jiang, J.M. Akey, J. Shi et al. // Hum. Genet. 2001. -Vol. 109.-P. 95−98.
  170. Junod A.F. Effects of oxygen intermediates on cellular functions / A. F Junod. // Am. Rev. Respir. Dis. 1987.-Vol. 135, Suppl. — P. 32−34.
  171. Kannel W. Identification of products from oxidation of uric acid induced by hydroxyl radicals / W. Kannel // Free Radic. Res. Commun.- 1993. Vol. 18. -P. 337−351.
  172. Kanofsky J.R. Quenching of singlet oxygen by human plasma / J.R. Kanofsky // Photochem. Photobiol. 1990. — Vol. 51. — P. 299 — 303.
  173. Keevil N. Molecular oxygen in biological oxidations: An overview / N. Kee-vil, H.S. Mason // Methods in Enzymology. Vol. 52. — N.Y.: Acad. Press, 1978.-P. 3−40.
  174. Landar A. Nitric oxide and cell signaling- modulation of redox tone and protein modification / A. Landar, V.M. Darley-Usmar // Amino Acids.- 2003. -Vol. 25.-P. 313−321.
  175. Lands W.E. Biochemistry of arachidonic acid metabolism / W.E. Lands.- Boston: Nijhoff, 1985.
  176. Lass A. Effect of coenzyme QJ0 and a-tocopherol content of mitochondria on the production of superoxide anion radicals / A. Lass, R.S. Sohal // FASEB J.-2000.-Vol. 14.- P. 87−94.
  177. Legrand-Poels S. Activation of human immunodeficiency virus type 1 by oxidative stress / S. Legrand-Poels, D. Vaira, J. Pincemail et al. // AIDS Res. Human Retroviruses. 1990. — Vol. 6. — P. 1389−1397.
  178. Link E.M. Enzymic pathways involved in cell response to H202 / E.M. Link // Free Radic. Res. Commun. 1990. — Vol. 11. — P. 89−99.
  179. Liochev S.I. Copper. zinc superoxide dismutase as a univalent NO- oxidore-ductase and as adichlorofluorescin peroxidase / S.I. Liochev, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276 — P. 35 253−35 257.
  180. Lock R. Characteristics of the granulocyte chemiluminescence reaction following an interaction between human neutrophils and Salmonella typhimurium bacteria / R. Lock, C. Dahlgren // Acta Pathol., Microbiol. Immunol. Scand.-1988.-Vol. 96.-P. 299−306.
  181. Lomax K.J. The molecular biology of selected phagocyte defects / K.J. Lo-max, H.L. Malech, J.I. Gallin // Blood Rev. 1989.- Vol. 3. — P. 94−105.
  182. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines / S.L. Marklund // J. Clin. Invest. 1984. — Vol. 74. -P. 13 981 403.
  183. Marklund S.L., Karlsson K. Extracellular-superoxide dismutase, distribution in the body and therapeutic implications / S.L. Marklund, K. Karlsson // Antioxidants in Therapy and Preventive Medicine- N.Y.: Plenum Press, 1990. P. 1−4.
  184. Masaki H. Differential role of catalase and glutathione peroxidase in cultured human fibroblasts under exposure of H2O2 or ultraviolet В light / H. Masaki, Y. Okano, H. Sakurai // Arch. Dermatol. Res. 1998.-Vol. 290. — P. 113−118.
  185. McDonald R.J. Hydrogen peroxide induces DNA single strand breaks in respiratory epithelial cells / R.J. McDonald, L.C. Pan // Inflammation.- 1993. -Vol. 17.-P. 715−722.
  186. Mills G.C. Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown / G.C. Mills // J. Biol. Chem.- 1957. Vol. 229. — P. 189−197.
  187. Moncada S. Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology / S. Moncada R.M. Palmer, E.A. Higgs // Pharmacol. Rev. 1991. — Vol. 43. — P. 109−142.
  188. Munday R., Winterboume C.C. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biological antioxidant defense mechanism / R. Munday, C.C. Winterboume // Biochem. Pharmacol. 1989.- Vol. 38. — P. 4349−4352.
  189. Murrell G. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals / G. Murrell, F.N. Bromley // Bio-chem. J. 1990.- Vol. 265. — P. 659−665.
  190. Netto L.E. Iron III binding in DNA solutions: complex formation and catalytic activity in the oxidation of hydrazine derivatives / L.E. Netto, O. Augusto // Chem. Biol. Interact. 1991. — Vol. 79. — P. 1−14.
  191. Nohl H. Is redox-cycling ubiquinone involved in mitochondrial oxygen activation? / H. Nohl // Free Radic. Res. Commun. 1990. — Vol. 8. — P. 307−315.
  192. Olin K.L. Extracellular superoxide dismutase activity is affected by dietary zinc intake in nonhuman primate and rodent models / K.L. Olin, M.S. Golub, M.E. Gershwin et al. // Am. J. Clin. Nutr. 1995. — Vol. 61. — P. 1263−1267.
  193. Parks D.A., Bulkley G.B. et al. Role of oxygen-derived free radicals indigestive trakt diseases // Surgery. 1983. — Vol. 94, N3.- P. 415 — 422.
  194. Percy M.E. Catalase: an old enzyme with a new role? A review / M.E. Percy // Can. J. Biochem. Cell. Biol. 1984.-Vol. 62. — P. 1006−1014.
  195. Petersen S.V. Extracellular superoxide dismutase (EC-SOD) binds to type I collagen and protects against oxidative fragmentation / S.V. Petersen, T.D. Oury, L. Ostergaard et al // J. Biol. Chem. 2004.- Vol. 279. — P. 13 705−13 710.
  196. Pigeolet E. Glutathione peroxidase, superoxide dismutase, and cata-lase inac-tivation by peroxides and oxygen derived free radicals / E. Pigeolet, P. Corbis-ier, A. Houbion// Mech. Age Dev.- 1990. Vol. 51. — P. 283 — 297.
  197. Poli G. Oxidative stress and cell signaling / G. Poli, G. Leonarduzzi, F. Biasi // Current Med. Chem. 2004. — Vol. 11. — P. 1163 -1182.
  198. L., Ichimori K., Saigusa Y. 5,5-Dimethyl-l-pyrroline-N-oxide alone enhances the spontaneous superoxide generation by primaquine / L. Pronai, K. Ichimori, Y. Saigusa // Arch. Biochem. Biophys.- 1991. Vol. 288. — P. 276 281.
  199. Puppo A. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is haemoglobin a biological Fenton reagent? / A. Puppo, B. Halli-well//Biochem. J.- 1988.-Vol. 249.-P. 185−190.
  200. Puppo A. Formation of hydroxyl radicals in biological systems. Does myoglobin stimulate hydroxyl radical formation from hydrogen peroxide? / A. Puppo, B. Halliwell // Free Radic. Res. Commun.- 1988.-Vol. 4. P. 415−422.
  201. Richards D.M. Membrane proteins are critical targets in free radical mediated cytolysis / D.M. Richards, R.T. Dean, W. Jessup // Biochim. Biophys. Acta.-1988.- Vol. 946.-P. 281−288.
  202. Rotruch J.T. Selenium: biochemical role as a component of glutathione peroxidase / J.T. Rotruch, A.L. Pope H.E. Ganther et al. // Science.- 1973.- Vol. 179.-P. 585−590.
  203. Rubin R. Mechanism of the killing of cultured hepatocytes by hydrogen peroxide / R. Rubin, J.L. Farber // Arch. Biochem. Biophys.-1984.-Vol. 228. P. 450−459.
  204. Samokyszyn V.M. Release of iron from ferritin and its role on oxygen radicals toxicities / V.M. Samokyszyn C.E. Thomas, D.W. Reif et al. // Drug Metab. Rev.- 1988.-Vol. 19.-P. 283−303.
  205. Sandstrom P. A. Autocrine production of extracellular catalase prevents apop-tosis of the human СЕМ T-cell line in serum-free medium / P.A. Sandstrom, T.M. Buttke // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — Vol. 90. — P. 4708712.
  206. Sandstrom P.A. HIV gene expression enhances T cell susceptibility to hydrogen peroxide-induced apoptosis / P.A. Sandstrom, B. Roberts, T.M. Folks // AIDS Res. Human Retroviruses. 1993. — Vol. 9. — P. 1107−1113.
  207. Schreck R. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-k-B transcription factor and HIV-1 / R. Schreck, P. Rieber, P.A. Baeuerle // EMBO J. 1991. — Vol. 10. — P. 2247−2258.
  208. Schubert J. Does hydrogen peroxide exist «free» in biological systems? / J. Schubert, J.W. Wilmer//Free Radic. Biol. Med. 1991.-Vol. 11. -P. 545−555.
  209. Scott M.D. Erythrocyte defense against hydrogen peroxide: Preeminent importance of catalase / M.D. Scott, B.H. Lubin, L. Zuo //J. Lab. Clin. Med.-1991. -Vol. 118.-P. 7−16.
  210. Shi X.L. Flavoenzymes reduce vanadium (V) and molecular oxygen and generate hy-droxyl radical / X.L. Shi, N.S. Dalai //Arch. Biochem. Biophys. 1991. -Vol. 289.-P. 355−361.
  211. Shi X.L. Reaction of Cr (VI) with ascorbate and hydrogen peroxide generates hydroxyl radicals and causes DNA damage: role of a Cr (IV)-mediated Fenton-like reaction / X.L. Shi, Y. Mao, A.D. Knapton et al. // Carcinogenesis. 1994. -Vol. 15.-P. 2475−2478.
  212. Shingu M. Activation of complement in normal serum by hydrogen peroxide and hydrogen peroxide-related oxygen radicals produced by activated neutrophils / M. Shingu, S. Nonaka H. Nishimukai et al. // Clin. Experim. Immunol.-1992.-Vol. 90, — P. 72−78.
  213. Shingu M. Human vascular smooth muscle cells and endothelial cells lack catalase activity and are susceptible to hydrogen peroxide / M. Shingu, K. Yo-shioka, M. Nobunaga// Inflammation.-1985. Vol! 12. — P. 215−222.
  214. Simon R.H. Hydrogen peroxide causes the fatal injury to human fibroblasts exposed to oxygen radicals / R.H. Simon, C.H. Scoggin D. Patterson // J. Biol. Chem.-1981.- Vol.256. P. 7181−7186.
  215. Sims N.R. Mitochondrial glutathione: a modulator of brain cell death / N.R. Sims, M. Nilsson, H. Muyderman // J. Bioenerg. Biomembr. 2004. — Vol. 36. -P. 329−333.
  216. Sinha B.K. Free radicals and anticancer drug resistance oxygen free radicals in the mechanisms of drug cytotoxicity and resistance by certain tumours / B.K. Sinha, E.G. Mimnough // Free Radic. Biol. Med. -1990. Vol. 8. — P. 567−581.
  217. Sjoodin B. Biochemical mechanisms for oxygen free radical formation during exercise / B. Sjoodin, Y.H. Westing, F.S. Apple // Sports Med. 1990. — Vol. 10,-P. 236−254.
  218. Sohal R.S. The free radical hypothesis of aging: An appraisal of the current status / R.S. Sohal //Aging Clin. Exp. Res. 1993. — Vol. 5. — P. 3 — 17.
  219. Spitz D.R. Hydrogen peroxide or heat shock induces resistance to hydrogen peroxide in Chinese hamster fibroblasts / D.R. Spitz W.C. Dewey, G.C. Li // J. Cell. Physiol.- 1987.-Vol. 131.- P. 364−373.
  220. Steinbrecher U.P. Role of oxidatively modified LDL in atherosclerosis / U.P. Steinbrecher, H.F. Zang, M. Lougheed // Free Radic. Biol. Med. 1990. —Vol. 9.- P. 155−168.
  221. Stralin P. The interstitium of the human arterial wall contains very large amounts of extracellular superoxide dismutase / P. Stralin, K. Karsson, B.O. Johansson // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1995. — Vol. 15. — P. 2032−2036.
  222. Sundqvist T. Bovine aortic endothelial cells release hydrogen peroxide / T. Sundqvist//J. Cell. Physiol.-1991.-Vol. 148.- P. 152−156.
  223. Takahashi K. Purification and characterization of human plasma glutathione peroxidase: a selenoprotein distinct from the known cellular enzyme / K. Takahashi, N. Avissar J. Whitin H. Cohen // Arch. Biochem. Biophys.- 1987. Vol. 256.-P. 677−686.
  224. Trounova V.A. Phedorin M.A. Analytical possibilities of SRXRF station at VEPP-3 SR source / V.A. Trounova, K.V. Zolotarev, V. B Baryshev.// Nuclear Instruments and Methods 1998.- Vol. 405.- P. 532−536.
  225. Udupi V. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress / V. Udupi, C. Rice-Evans // Free Radic. Res. Commun. 1992.- Vol. 16. -P. 315−323.
  226. Upritchard J.E. Oxidation of heparin-treated low density lipoprotein by peroxidases / J.E. Upritchard, W.H. Sutherland // Atherosclerosis. 1999. — Vol. 146.-P. 211−219.
  227. Ursini F. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes / F. Ursini, A. Bindoli // Chem. Phys. Lipids. 1987. -Vol. 44. — P. 255−276.
  228. Valentine J.S.Oxidant and antioxidant levels in preterm newborns with idiopathic hyperbilirubinaemia / J.S. Valentine, D.L. Wertz // J. Paediatr. Child. Health. 2004. — Vol. 40. — P. 633−637.
  229. Van der Meide P.H. Mercuric chloride down-regulates T cell interferon-y production in brown Norway but not in Lewis rats: role of glutathione / P.H. Van der Meide, M.C. De Labie. // Eur. J. Immunol. 1993. — Vol. 23 — P. 675 681.
  230. Vanasbeck B.S. Involvement of oxygen radicals and blood cells in the pathogenesis of ARDS by endotoxin and hyperoxia / B.S. Vanasbeck // Appl. Cardio-pulm. Pathophysiol.-1991. Vol. 4. — P. 127−138.
  231. Weiss S.J. The interplay of oxidants and proteinases in neutrophil-mediated tissue damage / S.J. Weiss // J. Cell. Biochem. 1991. — Suppl. 5c. — P. 210:
  232. Weitzman S.A. Inflammation and cancer: Role of phagocyte-generated oxidants in carcinogenesis / S.A. Weitzman, L.I. Gordon // Blood.- 1990. Vol. 76. -P. 655−663.
  233. Wendel A. Enzymes, acting against reactive oxygen // Enzymes Tools and Targets / Wendel A. — Basel: Karger, 1988. — P. 161−167.
  234. Whiteacre C.A. Oxygen free radical generation and regulation of proliferative activity of human mononuclear cells responding to different mitogens / C.A. Whiteacre, M.K. Cathcart // Cell. Immunol. 1992. — Vol. 144. -P. 287−295.
  235. Wilson J. Oxidants, ATP depletion, and endothelial permeability to mac-romolecules / J. Wilson, M. Winter, D.M. Shasby // Blood. 1990. — Vol. 76. -2578−2582.
  236. Wu S.M. Mechanism of hypochlorite-mediated inactivation of proteinase inhibition by alpha 2-macrogIobulin / S.M. Wu, S.V. Pizzo // Biochemistry. -1999.-Vol.38.- P. 13 983−13 990.
  237. Yant L.J. The selenoprotein GPX4 is essential for mouse development and protects from radiation and oxidative damage insults / L.J. Yant, Q. Ran, L. Rao et al. // Free Radic. Biol. Med. 2003. — Vol. 34. — P. 496−502.
  238. Zhao B.L., Duan S.J., Xin W.J. Lymphocytes can produce respiratory burst and oxygen radicals as polymorphonuclear leukocytes / B.L. Zhao, S.J. Duan, WJ. Xin // Cell Biophys. 1991. — Vol. 17. — P. 205−212.
  239. Zhu L. Bactericidal activity of peroxynitrite / L. Zhu, C. Gunn, J.S. Beckman // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — Vol. 298. — P. 45257.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!