Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Новые аспекты применения нативной и иммобилизованной пероксидазы хрена для определения ее ингибиторов и субстратов

Диссертация: Новые аспекты применения нативной и иммобилизованной пероксидазы хрена для определения ее ингибиторов и субстратов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Разработаны высокочувствительные методики определения катехоламинов: допамина (смин = 10 нМ), адреналина (смип = 1 нМ), добутамина (смнн = 60 нМ), метилдопы (еМШ1 = 20 нМ) и их метаболитов — гомованилиновой кислоты (смин =10 нМ) по флуоресценции продуктов их дериватизации в присутствии нативной пероксидазы с лгез<�э-1,2-дифенилэтилендиамином и бензиламином. Предложены подходы к повышению… Читать ещё >

Новые аспекты применения нативной и иммобилизованной пероксидазы хрена для определения ее ингибиторов и субстратов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Ферментативные методы определения анионов
    • 1. 1. Определение фторид-ионов
    • 1. 2. Определение цианид-ионов
    • 1. 3. Определение фосфат-ионов
    • 1. 4. Определение тиоцианаг-ионов
    • 1. 5. Определение сульфид-ионов
    • 1. 6. Определение нитрат-ионов
    • 1. 7. Определение сульфит-ионов
    • 1. 8. Определение сульфат-ионов
    • 1. 9. Определение оксалат-иопов
    • 1. 10. Определение формиаг-ионов
    • 1. 11. Определение салицилаг-ионов
  • Глава 2. Применение флуориметрического метода для определения 39 среднеокисляемых субстратов пероксидазы — катехоламинов и их метаболитов
    • 2. 1. Определение катехоламинов и их метаболитов по их собственной 41 флуоресценции
    • 2. 2. Определение катехоламинов и их метаболитов по флуоресценции 43 их производных
    • 2. 3. Хемилюминесцентное определение катехоламинов и их 48 метаболитов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 3. Исходные вещества, посуда, аппаратура, обработка результа- 53 тов измерений, методика эксперимента
    • 3. 1. Исходные вещества
    • 3. 2. Посуда, аппаратура
    • 3. 3. Методики эксперимента
    • 3. 4. Обработка результатов измерений
  • Глава 4. Ковалентная иммобилизация пероксидазы хрена на 63 модифицированных силикагелях — средство повышения её стабильности и чувствительности методик определения ингибиторов
    • 4. 1. Выбор носителя для ковалентной иммобилизации пероксидазы
    • 4. 2. Оптимизация условий ковалентпой иммобилизации пероксидазы 67 на модифицированных силикагелях
    • 4. 3. Свойства препаратов пероксидазы, иммобилизованной на 72 модифицированных силикагелях
    • 4. 4. Оптимизация условий проведения индикаторной реакции 75 окисления о-дианизидина пероксидом водорода для контроля активности и стабильности иммобилизованной пероксидазы
    • 4. 5. Кинетические параметры индикаторной реакции, проводимой с 77 участием пероксидазы, иммобилизованной на модифицированных силикагелях
  • Глава 5. Влияние неорганических анионов на каталитическую 85 активность иммобилизованной пероксидазы
    • 5. 1. Влияние фторид-ионов на каталитическую активность 85 иммобилизованной пероксидазы
    • 5. 2. Влияние цианид-ионов на каталитическую активность 89 иммобилизованной пероксидазы
    • 5. 3. Влияние тиоциаиат-ионов на каталитическую активность нативной 91 и иммобилизованной пероксидазы
    • 5. 4. Совместное влияние неорганических анионов на каталитическую 94 активность иммобилизованной пероксидазы
      • 5. 4. 1. Совместное влияние фторид- и цианид-ионов на 95 каталитическую активность иммобилизованной пероксидазы
      • 5. 4. 2. Совместное влияние цианид- и тиоциапат-ионов на 96 каталитическую активность иммобилизованной пероксидазы
  • Глава 6. Определение неорганических анионов в водах и 98 биологических жидкостях с использованием иммобилизованной I пероксидазы
    • 6. 1. Определение фторид-ионов в питьевых и минеральных водах
    • 6. 2. Определение цианид- и тиоцианат-ионов в крови
    • 6. 3. Определение тиоцианат-ионов в слюне г
  • Глава 7. Применение нативной пероксидазы хрена для определения катехоламинов и их метабоблитов
    • 7. 1. Ферментативное окисление допамина и гомованилиновой кислоты 107 в водных и водно-органических средах
      • 7. 1. 1. Определение допамина по его собственной флуоресценции 109 и по его пероксидазному окислению в присутствии ДМСО
      • 7. 1. 2. Определение гомованилиновой кислоты по ее перокси- 112 дазному окислению
    • 7. 2. Получение флуоресцирующих производных катехоламинов и их 115 метаболитов в присутствии пероксидазы
      • 7. 2. 1. Выбор фермента для его применения в процессах 117 дериватизации катехоламинов
      • 7. 2. 2. Оптимизация условий получения флуоресцирующих 126 производных катехоламинов и их метаболитов с дифенилэтилепдиамином и бензиламином
      • 7. 2. 3. Разработка ферментативных методик определения 132 катехоламинов и их метаболитов по их флуоресцирующим производным
    • 7. 3. Пути повышения чувствительности определения катехоламинов и 133 их метаболитов по их флуоресцирующим производным ферментативным методом
      • 7. 3. 1. Определение катехоламинов и их метаболитов в средах 134 прямых мицелл ПАВ
      • 7. 3. 2. Определение катехоламинов и их метаболитов с 143 использованием метода лазерной флуориметрии
      • 7. 3. 3. Определение гомоваиилиновой кислоты в моче по 144 флуоресценции ее производного
  • Глава 8. Определение пероксидов в водных, водно-органических и 145 мицеллярных средах с использованием нативной пероксидазы
    • 8. 1. Определение органических пероксидов и пероксида водорода в 147 водных и водно-органических средах по пероксидазному окислению ими флуоресцеина
    • 8. 2. Влияние ПАВ на катализируемую пероксидазой реакцию 154 окисления флуоресцеина пероксидом водорода и органическими пероксидами в водных и водно-органичееких средах
    • 8. 3. Определение /и/?е/и-бутилгидропероксида в оливковом масле
  • ВЫВОДЫ

Актуальность работы. В последние годы большое внимание исследователей-аналитиков по-прежнему уделяется проблемам экологического мониторинга, конгроля качества пищевых продуктов и лекарственных средств и клинической диагностики. В связи с этим актуальна задача высокочувствительного определения неорганических и органических токсикантов (ионов тяжелых металлов, анионов, фенолов, ядохимикатов) и физиологически активных органических соединений (витаминов, гормонов) в объектах окружающей среды и медицины. В настоящее время разработано большое количество инструментальных методов определения таких соединений, однако все они не лишены недостатков с точки зрения чувствительности, селективности, простоты и длительности определения. Для решения этих проблем одним из перспективных направлений является применение биологических катализаторов — ферментов, поскольку большинство токсичных и физиологически активных веществ является либо их субстратами либо эффекторами. В то же время разработка ферментативных методик определения этих веществ часто ограничена малой доступностью, сложностью выделения, ограниченной субстратной специфичностью или низкой стабильностью препаратов ферментов.

Пероксидаза из корней хрена (ПХ) относится к одним из наиболее изученных и доступных ферментов класса оксидоредуктаз, обладающих групповой субстратной специфичностью и высокой каталитической активностью. Вследствие этого пероксидазу хрена широко используют для разработки ферментативных методик определения большого числа органических и неорганических веществ, являющихся ее субстратами и эффекторами. Однако перспективы дальнейшего использования ПХ в химическом анализе ограничены низкой стабильностью и активностью нативного фермента в агрессивных и органических средах. Одним из путей решения этой проблемы может быть переведение пагивпого биокатализатора.

Автор выражает искреннюю благодарность к.х.н., доценту кафедры аналитической химии Московского государственного университета им. М. В. Ломоносова И.А. Веселовой за участие в постановке задач и обсуждении результатов. в иммобилизованное состояние или включение в состав прямых и обращенных мицелл поверхностно-активных веществ (ПАВ). Варьирование природы и свойств носителя для иммобилизации фермента и природы ПАВ позволяет создавать препараты ферментов с заданными свойствами. Это позволяет расширить круг определяемых соединений за счет ограниченно растворимых в воде и средне окисляемых субстратов ПХ, сохранить активность ферментов в агрессивных средах, обеспечить стабильность биокатализаторов в среде органических растворителей, повысить чувствительность методик определения субстратов-флуорофоров за счет усиления аналитического сигнала. Все вышесказанное свидетельствует о далеко не исчерпанных возможностях использования пероксидазы хрена в целях химического анализа и перспективности проведения исследований в этой области.

Цель работы заключалась в разработке подходов к расширению возможностей использования нативной и иммобилизованной пероксидазы из корней хрена при определении ее ингибиторов (неорганических анионов), средне окисляемых субстратов-восстановителей (катехоламинов и их метаболитов) и ограниченно растворимых в воде субстратов окислителей (органических пероксидов).

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи: получить стабильные и активные препараты пероксидазы хрена, иммобилизованной на модифицированных силикагелях, выяснить чувствительность иммобилизованной ПХ к действию неорганических анионов (фторид-, цианиди тиоцианат-ионов), разработать спектрофотометричсскис чувствительные и селективные методики их определения в пищевых продуктах и биологических жидкостях;

— изучить возможность применения нативной пероксидазы для определения ее средне окисляемых субстратов — катехоламинов и их метаболитов с флуориметрическим контролем скорости индикаторных реакций, проводимых в водной, водно-органической средах и в присутствии ПАВ;

— показать возможность применения нативной ПХ для определения ее ограниченно растворимых в воде субстратов-окислителей (на примере трет-бутилгидропероксида, 2-бутанонпероксида) в среде органических растворителей и прямых мицелл ПАВ.

Научная новизна. Получены активные и стабильные во времени препараты фермента ПХ, иммобилизованной на силикагелях, модифицированных тиоцианатными, изотиоцианатными, эпоксидными и амино-группами с различной длиной углеводородного радикала, связывающего молекулы фермента с носителем. Установлено, что характер влияния иигибиторов (фторид-, цианиди тиоцианат-ионов) на каталитическую активность иммобилизованной ПХ зависит от конформационной подвижности активного центра фермента и от времени инкубирования иммобилизованного биокатализатора с ингибитором.

Предложено применение нативной ПХ в среде ДМСО и прямых мицелл цетилтриметиламмоний бромида (ЦТМА) в качестве более эффективного катализатора процессов дериватизации ее средне окисляемых субстратов — катехоламинов (допамина, адреналина, серотонина, добутамина, мегилдопы) и их метаболитов (гомованилиновой и ванилилминдальной кислот) с 1,2-^езо-дифенил-этилендиамином (ДЭД) и бензиламином (БА) по сравнению с неорганическими катализаторами. Показано, что проведение процессов дериватизации катехоламинов и их метаболитов с БА в присутствии ПХ, включенной в состав прямых мицелл • ЦТМА, обеспечивает стабилизацию интенсивно флуоресцирующих дериватизагов. Этот эффект использован для улучшения метрологических характеристик ферментативных методик определения гормонов (адреналина и допамина) и их метаболитов (гомованилиновой кислоты).

Показано, что введение 85 об.% ДМСО в катализируемую ПХ реакцию окисления флуоресцеина пероксидом водорода и органическими пероксидами, приводит к значительному усилению его хемилюминесценции вследствие увеличения концентрации растворенного кислорода, что в свою очередь повышает выход реакции образования синглетного кислорода под действием пероксидазы.

Практическая значимость работы. На основе полученных препаратов пероксидазы хрена, ковалентпо иммобилизованной на модифицированных силикагелях, разработаны методики определения ее неорганических ингибиторов (фторид-, цианиди тиоцианат-ионов). Методики апробированы в анализе питьевых вод и биологических (кровь, слюна) объектов. Разработаны высокочувствительные и селективные методики определения ряда катехоламинов (допамина, адреналина, добутамина, метилдопы) и их метаболитов (гомованилиновой и ванилилминдальной кислот) — субстратов-восстановителей пероксидазы с использованием ее ассоциатов с катионным ПАВ — цетилтриметил-аммонийбромидом (ЦТМА). Методика определения гомованилиновой кислоты апробирована в анализе биологической жидкости (моче). Разработаны высокочувствительные методики определения ограниченно растворимых в воде субстратов-окислителей пероксидазы — органических пероксидов (тре/п-бутил-гидропероксида, 2-бутанонпероксида) в средах с высоким содержанием полярного органического растворителя ДМСО, которые были использованы в анализе водонерастворимого объекта — оливковом масле. Автор выносит на защиту:

— способы получения высокостабильных и активных препаратов ПХ, ковалентно иммобилизованной на силикагелях, модифицированных тиоцианатными, изотиоциапатными, эпоксидными и амино-группами, а также флуоресцирующих производных катехоламинов (допамина, адреналина) и их метаболитов;

— результаты изучения кинетики окисления пероксидом водорода о-дианизидина и катехоламинов (допамина и адреналина), катализируемого иммобилизованной и нативной пероксидазой соответственно;

— сведения о химизме процессов дериватизации катехоламинов с лгезо-1,2-дифенил-этилендиамином и бензиламином, катализируемой нативной пероксидазой;

— данные о влиянии параметров среды (рН, природы ПАВ и состава растворителя) на эффективность взаимодействия I1X с ее субстратами и ингибиторами;

— методики определения ингибиторов (неорганических анионов), субстратов-восстановителей (катехоламинов и их метаболитов) и субстратов-окислителей (органических пероксидов), апробированные в анализе реальных объектов: биологических жидкостей, питьевых вод, пищевых продуктов. f.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

В настоящее время применение ферментативных методов позволяет определять широкий круг органических и неорганических соединений в различных объектах. Однако все большее распространение ферментативных методов и внедрение их в повседневную аналитическую практику сдерживается ограниченными их возможностями при определении ингибиторов — в частности анионов, а также средне и трудно окисляемых субстратов. Возможность применения ферментов для разработки методик определения анионов, прежде всего, определяется строением молекулы биокатализатора и природой ингибитора и, как правило, сводится к образованию устойчивого комплексного соединения между анионом и кофактором фермента, в случае если последний содержит ион металла. Проблема определения средне и трудно окисляемых субстратов ферментов заключается в большом расходе биокатализатора и часто недостаточной чувствительности и селективности методик их определения, обусловленной тем, что в ферментативных методах в основном в качестве метода контроля применяется спектрофотометрия. Использование более чувствительного флуориметрического метода позволило бы повысить чувствительность и селективность определения средне окисляемых субстратов. Особенно это важно при разработке методик определения физиологически активных соединений в объектах медицины. Пероксидаза из корней хрена является гем-содержащим ферментом, и в то же время в круг ее средне окисляемых субстратов-восстановителей входят такие физиологически активные соединения как катехоламины, являющиеся флуорофорами, и их метаболиты, продукты ферментативного окисления которых флуоресцируют. В связи с этим применение ПХ является перспективным направлением при разработке методик определения анионов и физиологически активных соединений. Поэтому настоящий обзор литературы содержит сведения о применении ферментативных методов для определения анионов и об использовании метода флуориметрии при определении физиологически активных субстратов ферментов.

выводы.

1. Получены активные и стабильные во времени (не менее 90 дней) препараты пероксидазы хрена, ковалентно иммобилизованной на силикагелях, модифицированных тиоцианатными, изогиоцианатными, эпоксидными и амино-группами с различной длиной углеводородного радикала, связывающего молекулы фермента с носителем.

2. На основании созданных препаратов иммобилизованной пероксидазы хрена, ковалентно иммобилизованной на тиоцианатпом силикагеле, разработаны ферментативные методики определения фторид-, цианиди тиоцианат-ионов с пределами обнаружения 2, 1 и 500 нМ соответственно.

3. Показано, что жесткое закрепление конформации молекул пероксидазы в результате ковалентной иммобилизации позволяет повысить чувствительность (в 2, 10 и 100 раз по сравнению с использованием нативного фермента) и селективность ферментативных методик определения ее неорганических ингибиторов — фторид-, цианиди тиоцианат-ионов, соответственно. Разработанные методики определения неорганических анионов применены в анализе биологических объектов (крови и слюны) на содержание цианиди тиоцианат-ионов и питьевых вод на содержание фторид-ионов.

4. Установлено, что пероксидаза хрена в более мягких условиях (в отсутствие нагревания и органических растворителей) и эффективнее по сравнению с известным неорганическим катализатором Кз[17е (СН)б] катализирует реакции получения флуоресцирующих производных ее средне окисляемых субстратов — катехоламинов и их метаболитов с использованиием мезо-1,2-дифенилэтилепдиамина и бензиламина. Показано, что продукты дериватизации катехоламинов, полученные в присутствии пероксидазы, идентичны по своему составу и строению дериватизагам, полученным с помощью неорганического катализатора.

5. Разработаны высокочувствительные методики определения катехоламинов: допамина (смин = 10 нМ), адреналина (смип = 1 нМ), добутамина (смнн = 60 нМ), метилдопы (еМШ1 = 20 нМ) и их метаболитов — гомованилиновой кислоты (смин =10 нМ) по флуоресценции продуктов их дериватизации в присутствии нативной пероксидазы с лгез<�э-1,2-дифенилэтилендиамином и бензиламином. Предложены подходы к повышению чувствительности и селективности методик определения катехоламинов и их метаболитов, заключающиеся во введении в сферу реакции полярного органического растворителя ДМСО, прямых мицелл ПАВ и использовании в качестве источника возбуждения флуоресценции лазерного излучения. Показана возможность применения этих методик в анализе биологических объектов на примере определения гомованилиновой кислоты в моче. Выявлено значительное повышение эффективности возбуждения хемилюминесценции флуоресцеина в катализируемой нативной пероксидазоЙ реакции его окисления пероксидом водорода и органическими псроксидами при введении ДМСО. Этот эффект использован для разработки высоко-чувствительных методик определения ограниченно растворимого в воде 2-бутанонпероксида (с&bdquo-=0,5 нМ) и водонерастворимого гаре/я-бутилгидропероксида (си = 1 нМ). Методика определения трет-бу-тилгидропероксида применена для анализа нерастворимого в воде пищевого объекта — оливкового масла.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Allen D. Determination of sulfite in beer samples using an amperometric fill and flow channel biosensor employing sulfite oxidase // Food Technol. Aust. 1985. V. 37. № 3. P. 506−512.
  2. Т. H., Митюрева И. Л., Швецкая М. В., Долманова И. Ф. Использование кислых фосфатаз для определения микроколичеств анионов // Журн. Аналит. Химии. 1991. Т. 46. № 3. С. 571 578.
  3. Т.Н., Чернецкая С. В., Долманова И. Ф. Ферментативный метод определения микроколичеств железа (III) и ряда ингибиторов пероксидазы // Журн. Аналит. Химии. 1993. Т. 48. № 1. С. 129 136.
  4. Krajewska В., Zaborska W., Leszko М. Inhibition of chitosan-immobilized urease by slow-binding inhibitors: Ni, F" and acetohydroxamic acid. .// J. Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2001. V. 14. № 4−6. P. 101−109.
  5. Marcos J., Townshend A. Fluoride determination by its inhibitory effect on immobilized liver esterase. //Anal. Chim. Acta. 1995. V. 310. № 1. P. 173 180.
  6. Yablotskiy K.V., Radhul O.V., Veselova I.A., Shekhovtsova T.N. Determination of Fluoride, Cyanide, and Thiocyanate Using Horseradish Peroxidase Immobilized on Modified Silica Gel. // Anal. Lett. 2007. V. 40. № 8. P. 1521 1539.
  7. Liawruangrath S., Oungpipat W., Watanesk S., Liawruangrath В., Dongduen C., Purachat P. Asparagus-based amperometric sensor for fluoride determination. I I Anal. Chim. Acta. 2001. V. 448. № 1 2. P. 37 — 46.
  8. Evtugin G. A., Ivanov A., Gogol E., Marty J., Budnikov H. Amperometric flow-through biosensor of cholinesterase inhibitor. // Anal. Chim. Acta. 1999. V. 385. № 1 -3.P. 13−21.
  9. Т. H., Ремизова А. А., Чумакова А. И., Долманова И. Ф., Соколов Ю. И. Метод определения неорганических анионов — ингибиторов фермента супероксиддисмуразы. // Журн. Аналит. Химии. 1994. Т. 1994. № 7. С. 749 754.
  10. Whitaker J.R. Enzyme inhibitors. New York: Marcel Dekker Inc, 1972. P. 255.
  11. Ikebukoro K., Shimomura M., Onuma N., Watanabe A., Nomura Y., Nakanishi K., Arikawa Y" Karube I. A novel biosensor for cyanide based on a chemiluminiscence reaction. // Anal. Chim. Acta. 1996. V. 329. № 1 2. P. 111 — 116.
  12. Volotovsky V., Kim N. Cyanide determination by ISFET-based peroxidase biosensor. //Biosens. Bioelectron. 1998. V. 13. № 9. P. 1029 1033.
  13. Tatsuma Т., Oyama N. H202-Generating peroxidase electrodes as reagentless cyanide sensors. // Anal. Chem. 1996. V. 68. № 9. P. 1612 1615.
  14. Smit M., Cass A. Cyanide detection using a substrate-regenerating, peroxidase-based biosensor. // Anal. Chem. 1990. V. 62. № 22. P. 2429 2436.
  15. Besombes J., Cosnier S., Labbe P., Reverdy G. A biosensor as warning device for the detection of cyanide, chlorphenols, atrazine and carbamate pesticides. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 311. № 3. P. 255 -263.
  16. Lopez-Ruiz B. Advances in the determination of inorganic anions by ion chromatography. // J. Chromatogr. A. 2000. V. 881. № 1 2. P. 607 — 627.
  17. Conrath N. Grundig В., Huwel S., Camman K. A novel enzyme sensor for the determination of inorganic phosphate. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 309. № 1−3. P. 47−52.
  18. WeetallH., Jacobson M. //IFS: Ferment. Technol. Today. Proc. IV. 1972. P. 361.
  19. Guilbault G., Nanjo M. A phosphate selective electrode based on immobilized alkaline phosphatase and glucose oxidase. // Anal. Chim. Acta. 1975. V. 78. № 1. P. 69−80.
  20. Urso E., Coulet P. Phosphate-sensitive enzyme electrode: a potential sensor for environment control. // Anal. Chim. Acta. 1990. V. 239. № 1. P. 1−5.
  21. Mousty C., Cosnier S., Shan D., Mu S. Trienzymatic biosensor for the determination of inorganic phosphate. // Anal. Chim. Acta. 2001. V. 443. № 1. P. 1 8.
  22. Huwel S., HaalckL., Conrath N., Spener F. Maltose phosphorilase from Lactobacillus brevis purification, characterization, and application in a biosensor for ortho-phosphate. // Enzyme Microbial Technology. 1997. V. 21. № 6. P. 413 420.
  23. Cosnier S., Gondran C., Watelet J., Giovani W., Furrel R., Leone F. A bienzyme electrode (alkaline phosphatase-polyphenol oxidase) for the determination of phosphate. // Anal. Chem. 1998. V. 70. № 18. P. 3952 3956.
  24. Ikebukoro K., Nishida R., Yamamoto II, Arikawa Y., Nakamura H., Suzuki M., Kubo /., Takeuchi T. A novel biosensor system for the determination of phosphate. // J. Biotech. 1996. V. 48. № 6. P. 67 72.
  25. Ikebukoro K., Wakamura II, Karube I., Kubo I., Inagawa M., Sugawara Т., Arikawa Y., Suzuki M., Takeuchi T. Phosphate sensing system using pyruvate oxidase and chemiluminescence detection. 11 Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11. № 10. P. 959 -965.
  26. Nakamura H., Ikebukoro K., McNiven S., Karube I., Yamamoto H., Hayashi K, Suzuki M., Kubo I. A chemiluminiscent FIA biosensor for phosphate ion monitoring using pyruvate oxidase. // Biosensors & Bioelcctronics. 1997. V. 12. № 9−10. P. 959−966.
  27. Zhao J., Henkens R., Crumbliss A. Mediator-free amperometric determination of toxic substances based on their inhibition of immobilized horseradish peroxidase. // Biotechnol. Prog. 1996. V. 12. № 6. P. 703 708.
  28. Yang Y., Yang M., Wang H., Jiang J., Shen G., Yu R. An amperometric horseradish peroxidase inhibition biosensor based on a cysteamine self-assembled monolayer forthe determination of sulfides. // Sensors and Actuators B. 2004. V. 102. № 1. P. 162−168.
  29. Liu L., Chen Z., Yang S., Jin X., Lin X. A novel inhibition biosensor constructed by layer-by-layer technique based on biospecific affinity for the determination of sulfide. // Sens. Actuators B. 2008. V. 129. № 1. P. 218 224.
  30. Miura Y., Matsushita Y., Haddad P. Stabilization of sulfide and sulfite and ion-pair chromatography of mixtures of sulfide, sulfite, sulfate and thiosulfate. // J. Chromatogr. B. 2005 V. 1085. № 1. P. 47 53.
  31. Amine A., Palleschi G. Phosohate, nitrate and sulfate biosensors. // Anal. Lett. 2004. V. 37. № 1. P. 1 19.
  32. Gennaro M., Angelino S. Separation and determination of inorganic anions by reversed-phase high-performance liquid chromatography. // J. Chromatogr. A. 1997. V. 789. № 1−2. P. 181−194.
  33. Hlavav J., Guilbault G. Determination of sulphite by use of a fiber-optic biosensor based on a chemiluminescent reaction. // Anal. Chim. Acta. 1994. V. 299. № 1. P. 91−96.
  34. Edberg U. Enzymatic determination of sulfite in foods: NMKL interlaboratory study. // J. AOAC Int. 1993. V. 76. № 1. P.53 58.
  35. Situmorang M., Hibbert D., Gooding J., Barnett D. A sulfite biosensor fabricated using electrodeposited polytyramine: application to wine analysis. // The Analyst. 1999. V. 124. № 12. P. 1775 1779.
  36. Dinckaya E., Sezginturk M., Akyilmaz E., Ertas F. Sulfite determination using sulfite oxidase biosensor based glassy carbon electrode coated with thin mercury film. // Food Chem. 2007. V. 101. № 4. P. 1540 1544.
  37. Mulchandani A., Groom C., LuongJ. Determination of sulfite in food products by anenzyme electrode. // J. Biotech. 1991. V. 18. № 1 2. P. 93 — 102.
  38. Jankovskiene G., Paliulionyte V, Padarauskas A. Determination of sulfite by ion pair chromatography using pre-column dcrivatization with iron (III)-l, 10-phenanthroline complex. // Chemia Analityczna. 2002. V. 47. № 6. P. 847 854.
  39. Vadgama P., Sheldon W., Guy J., Covington A., Laker M. Simplified urinary oxalate determination using an enzyme electrode. // Clin. Chim. Acta. 1984. V. 142. № 2. P. 193 -201.
  40. Nabi Rahni M., Guilbault G. Immobilized enzyme electrode for the determination of oxalate in urine. // Anal. Chem. 1986. V. 58. № 3. P. 523 526.
  41. Sezginturk M., Dinckaya E. A novel amperometric biosensor based on spinach (iSpinacia oleracea) tissue homogenate for urinary oxalatedetermination. // Talanta.2003. V. 59. № 3. P. 545 -551.
  42. Hong F., Nilvebrant N., Johnson L. Rapid and convenient determination of oxalic acid employing a novel oxalate biosensor based on oxalate oxidase and SIRE technology. //Biosens. Bioelectron. 2003. V. 18. № 9. P. 1173 1181.
  43. Reddy S., Higson S., Vadgama P. Amperometric enzyme electrode for the determination of urine oxalate. // Anal. Chim. Acta. 1997. V. 343. № 1−3. P. 59 68.
  44. Fiorito P., Cordoba de Torresi S. Optimized multilayer oxalate biosensor. // Talanta.2004. V. 62. № 3. P. 649 654.
  45. Capra R., Strumia M., Vadgama P., Baruzzi A. Mucin/carbopol matrix to immobilize oxalate oxidase in a urine oxalate amperometric biosensor. // Anal. Chim. Acta. 2005. V. 530. № l.P. 49−54.
  46. GengX., Zhang S., Wang Q., Zhao Z. Determination of organic acids in the presence of inorganic anions by ion chromatography with suppressed conductivity detection. // J. Chromatogr. A. 2008. V. 1192. № 1. P. 187 190.
  47. Tzang C., Yuan R., Yang M. Voltammetric biosensors for the determination of formate andglucose-6-phosphate based on the measurement ofdehydrogenase-generated NADH and NADPH. // Biosens. Bioelec. 2001. V. 16. № 3. P. 211 219.
  48. Мак К., Wollenberger U., Scheller F., Renneberg R. An amperometric bi-enzymesensor for determination of formateusing eofactor regeneration. // Biosens. Bioelec. 2003. V. 18. № 9. P. 1095- 1100.
  49. Sandstrom K., Sunesson A., Levin J., Turner A. A gas-phase biosensor for environmental monitoring of formic acid: laboratory and field validation. // J. Environ. Monit. 2003 V. 5. № 3. P. 477 482.
  50. Kieber D., Vaughan G., Mopper K. Determination of formate in natural waters by a coupled enzymatic/high-performance liquid chromatographic technique. // Anal. Chem. 1988. V. 60. № 16. P. 1654 1659.
  51. Schelp C., Scheper Т., Buckmann F., Reardon K. Two fibre-optic sensors with confined enzymes and coenzymes: Development and application. // Anal. Chim. Acta. 1991. V. 255. № 2. P. 223−229.
  52. Campanella L., Gregori E., Tomasetti M. Salicylic acid determination in cow urine and drugs using a bienzymatic sensor. 11 J. Pharm. Biomed. Anal. 2006. V. 42. № 1. P. 94 99.
  53. Junior L., Neto G., Fernandes J., Kubota L. Determination of salicylate in blood serum using an amperometric biosensor based on salicylate hydroxylase immobilized in a polypyrrole-glutaraldehyde matrix. // Talanta. 2000. V. 51. № 3. P. 547 557.
  54. Neumayr M., Sontag G, Pittner F. Enzymatic sensor coupled to a flow-injection analysis system for the determination of salicylate. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 305. № 1−3. P. 26−31.
  55. Ehrendorfer M., Sontag G., Pittner F. Determination of salicylate in beverages and cosmetics by use of an amperometric biosensor. // Fresenius J. Anal. Chem. 1996. V. 356. № l.P. 75 -79.
  56. Siontorou C., Nikolesis D. Cyanide ion minisensor based on methemoglobin incorporated in metal supported self-assembled bilayer lipid membranes and modifiedwith platelet-activating factor. // Anal. Chim. Acta. 1997. V. 355. № 2 -3. P. 227 234.
  57. Engblom S. Determination of inorganic phosphate in a soil extract using a cobalt electrode. // Plant and Soil. 1999. V. 206. № 1. p. 173 179.
  58. Amini M., Shahrokhian S., Tangestaninejad S. Thiocyanate-selective electrodes based on nickel and iron phthalocyanines. // Anal. Chim. Acta. 1999. V. 402. № 1 2. P. 137- 143.
  59. Hassan S., Marzouk S., Sayour IT. Methylene blue potentiometric sensor for selective determination of sulfide ions. // Anal. Chim. Acta, V. 466. № LP. 47 55.
  60. Mourzina Yu., Ermolenko Yu., Yoshinobu Т., Vlasov Yu., Iwasaki II, Schdning M. Anion-selective light-addressable potentiometric sensors (LAPS) for the determination of nitrate and sulphate ions. // Sens. Actuators B. 2003. V. 91. № 1—3. P. 32−38.
  61. Seungwon J., Heekyoung Y., Haesang J., Min О., Kye C. Polymeric ISE for hydrogen sulfite based on bis-urea calix|4.diquinones as neutral lipophilic ionophores. // Elcctroanal. 2003. V.15. № 10. P. 872−877.
  62. Mazloum Ardakani M., Jalayer M, Naeimi H., Heidamezhad A., Zare H.R. Highly selective oxalate-membrane electrode based on 2,2'-l, 4-butandiyle bis (nitrilo propylidine).bis-l-naphtholato copper (II). // Biosens. Bioel. 2006. V. 21. № 7. P. 1156- 1162.
  63. Drochioiu G. Fast and highly selective determination of cyanide with 2,2-dihydroxy-1,3-indanedione. // Talanta. 2002. V. 56. № 6. P. 1163.
  64. Diniz M., Filho О., Aquino E., Rohwedder J. Determination of phosphate in natural water employing a monosegmented flow system with simultaneous multiple injection. // Talanta. 2004. V. 62. № 3. P. 469 475.
  65. Pinillos S., Vicente I., Bernal J., Asensio J. Determination of thiocyanate by carbonyl sulphide (OCS) generation and gas-phase molecular absorption spectrometry. // Anal. Chim. Acta. 1996. V. 318. № 1 3. P. 377 — 383.
  66. Staden J., Botha A. Spectrophotometric determination of thiocyanate by sequential injection analysis. // Anal. Chim. Acta. 2000. V. 403. № 1−2. P. 279 286.
  67. Safavi A., Ramezani Z. Kinetic spectrophotometric determination of traces of sulfide. //Talanta. 1997. V. 44. № 7. P. 1225 1230.
  68. Nagaraja P., Hemanta Kumar M. Spectrophotometric Determination of nitrate in polluted water using a new coupling reagent. // Anal. Sci. 2002. V.18. № 3. P. 355 -357.
  69. Hassan S., Hamza M., Mohamed A. A novel spectrophotometric method for batch and flow injection determination of sulfite in beverages. // Anal. Chim. Acta. 2006. V. 570. № 2. P. 232−239.
  70. Santos de Oliveira F., Кот M. Spectrophotometric determination of sulphate in automotive fuel ethanol by sequential injection analysis using dimethylsulphonazo (III) reaction. // Talanta. 2006. V. 68. № 3. P. 992 999.
  71. Perez-Ruiz Т., Lozano C., Tomas V., Sanz A. Flow-injection spectrophotometric determination of oxalate, citrate and tartrate based on photochemical reactions. // Anal. Lett. 1998. V.31. № 8. P. 1413 1427.
  72. ЮТ., Яковлев M.C. Повышение чувствительности спектрофото-метрического определения муравьиной кислоты с помощью ацетата ртути(П). // Журн. Прикл. Химии. 2007. V.80. № 9. Р. 1449 1449.
  73. Parham Н., Rahbar N. Solid phase extraction-spectrophotometric determination of salicylic acid using magnetic iron oxide nanoparticles as extractor. // J. Pharm. Biomed Anal. 2009. V. 50. № 1. P. 58 63.
  74. Geng X., Zhang S., Wang Q., Zhao Z. Determination of organic acids in the presenceof inorganic anions by ion chromatography with suppressed conductivity detection. // J. Chromatog. A. 2008. V. 1192. № 1. P. 187 190.
  75. Bing-Sheng Y., Li-IIua N. Shou-Zhon Y. Ion chromatographic determination of salicylate in human serum with a bulk acoustic wave sensor as detector. // J. High Resol. Chromatogr. 1997. V. 20. № 3. P. 227 230.
  76. Miralles E., Prat D., Compano R., Granados M. Assessment of different fluorimetric reactions for cyanide determination in flow systems. // The Analyst. 1997. V. 122. № 6. P. 553 -558.
  77. Zhang В., BeckH. P. A rapid and sensitive method for the fluorimetric determination of phosphate by flow-injection. // Anal. Lett. 2001. V. 34. № 15. P. 2721 2733.
  78. Zhang G., Li В., Fan J., Feng S. Determination of trace thiocyanate in body fluids by a kinetic fluorimetric method. // Talanta. 1997. V. 44. № 7. P. 1141−1147.
  79. Choi M. Fluorimetric optode membrane for sulfide detection. // The Analyst. 1998. V. 123. № 7. P. 1631 1634.
  80. Moorcroft M.J., Davis J., Compton R.G. Detection and determination of nitrate and nitrite: a review. // Talanta. 2001. V. 54. № 5. P. 785 803.
  81. Rubio S., Gomez-Hens A., Valcarcel M. Fluorimetric determination of sulphate by ternary complex formation with zirconium and biacetylmonoxime nicotinylhydrazone. // Talanta. 1985. V. 32. № 3. P. 203 206.
  82. Perez-Ruiz Т., Martinez-Lozano C., Tomas V., Fenoll J. Chemilumincscent determination of oxalate based on its enhancing effcct on the oxidation of methyl red by dichromate. // Anal. Chim. Acta. 2005.V. 552. № 1−2. P. 147 151.
  83. Ibanez G.A., Escandar G.M. Combined liquid and solid-surface room temperature fluorimetric determination of naproxen and salicylate in serum. // J. Pharm. Biomed. Anal. 2005. V. 37. № l.P. 149- 155.
  84. Zhang X., Sweedler J. Ultraviolet native fluorescence detection in capillary electrophoresis using a metal vapor NeCu laser. // Anal. Chem. 2001. V. 73. № 22. P. 5620−5624.
  85. Hsieh M., Hsu C., Tseng W. Chang H Amplification of small analytes in polymer solution by capillary electrophoresis. // Electrophoresis. 2002. V. 23. № 11. P. 1633 -1641.
  86. Hsieh M., Chang H. Discontinuous electrolyte systems for improved detection of biologically active amines and acids by capillary electrophoresis with laser-induced native fluorescence detection. // Electrophoresis. 2005. V. 26. № 1. P. 187 195.
  87. Kuo I.T., Huang Y.F., Chang H.T. Silica nanoparticles for separation of biologically active amines by capillary electrophoresis with laser-induced native fluorescence detection. // Electrophoresis. 2005. V. 26. № 13. P. 2643−2651.
  88. Wood А.Т., Hall M.R. Reversed-phase high-performance liquid chromatography of catecholamines and indoleamines using a simple gradient solvent system and native fluorescence detection. // J. Chromatog. B. 2000. V. 744. № 1. P. 221 225.
  89. Wang H.Y., Sun Y., Tang B. Study on fluorescence property of dopamine and determination of dopamine by fluorimetry. // Talanta. 2002. V. 57. № 5. P. 899 907.
  90. Pagel P., Blome J., Wolf H. U. High-performance liquid chromatographic separation and measurement of various biogenic compounds possibly involved in the pathomechanism of Parkinson’s disease. // J. Chromatogr. B. 2000. V. 746. № 2. P. 297−304.
  91. Balaji J., Reddy C. S, Kaushalya S.K., Maiti S. Microfluorometric detection of catecholamines with multiphoton-excited fluorescence. // Appl. Optics. 2004. V. 43. № 12. P. 2412−2417.
  92. Lin V.S.Y., Lai C.Y., Huang J.G., Song S.A., Xu S. Molecular recognition inside of multifunctionalized mesoporous silicas: Toward selective fluorescence detection ofdopamine and glucosamine. // J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. № 46. P. 11 510 — 11 511.
  93. Tsunoda M. Recent advances in methods lor the analysis of catecholamines and their metabolites. // Anal. Bioanal. Chem. 2006. V. 386. № 3. P. 506 514.
  94. Bowser M.T., Kennedy R.T. In vivo monitoring of amine neurotransmitters using microdialysis with on-line capillary electrophoresis. 11 Electrophoresis. 2001. V. 22. № 17. P. 3668−3676.
  95. Tsai C.H., Huang H.M., Lin C.H. Violet light emitting diode-induced fluorescence detection combined with on-line sample concentration techniques for use in capillary electrophoresis. // Electrophoresis. 2003. V. 24. № 17. P. 3083 3088.
  96. Huang H.M., Lin C.H. Methanol plug assisted sweeping-micellar electrokinetic chromatography for the determination of dopamine in urine by violet light emitting diode-induccd fluorescence detection. // J. Chromatogr. B. 2005. V. 816. № 1 2. P. 113−119.
  97. Chen Z., Wu J., Baker G.B., Parent M., Dovichi N.J. Application of capillary electrophoresis with laser-induced fluorescence detection to the determination of biogenic amines and amino acids in brain microdialysate and homogenate samples. //
  98. J. Chromatogr. A. 2001. V. 914. № 1 2. P. 293 — 298.
  99. Xiong S.X., Han H.W., Zhao R., Chen Y, Liu G.O. Capillary electrophoresis of catecholamines with laser-induced fluorescence intensified charge-coupled device detection. // Biomed. Chromatogr. 2001. V. 15. № 2. P. 83 88.
  100. J. Y., Chen X.G., Ни Z.D., Ma X. Quantification of noradrenaline and dopamine in Portulaca oleracea L by capillary electrophoresis with laser-induced fluorescence detection. // Anal. Chim. Acta. 2002. V. 471. № 2. P. 203 209.
  101. Du M., Flanigan V., Ma Y.F. Simultaneous determination of polyamines and catecholamines in PC-12 tumor cell extracts by capillary electrophoresis with laser-induced fluorescence detection. // Electrophoresis. 2004. V. 25. № 10 11. P. 1496- 1502.
  102. Wang H., Li J., LiuX., Yang T.X., Zhang H.S. N-hydroxysuccinimidyl fluorescein-O-acetate as a fluorescent derivatizing reagent for catecholamines in liquid chromatography. // Anal. Biochem. 2000. V. 281. № 1. P. 15 20.
  103. ZhuX.L., Shaw P.N., Barrett D.A. Catecholamines derivatized with 4-fluoro-7-nitro-2,1,3-benzoxadiazole: characterization of chemical structure and fluorescence properties. // Anal. Chim. Acta. 2003. V. 478. № 2. P. 259 269.
  104. Tsunoda M., Takezawa K., Masuda M., Imai K. Rat liver and kidney catechol-O-methyltransferase activity measured by high-performance liquid chromatography with fluorescence detection. // Biomed. Chromatogr. 2002. V. 16. № 8. P. 536 541.
  105. Hirano Y., Tsunoda M., Funatsu Т., Imai K. Rapid assay for catechol-o-methyl-transferasc activity by high-performance liquid chromatography-fluorescence detection. // J. Chromatogr. B. 2005. V. 819. № 1. P. 41 46.
  106. Tsunoda M., Imai K. An assay for determination of rat adrenal catechol-o-methyl-transferase activity: Comparison of spontaneously hypertensive rats and Wistar-Kyotorats. // Anal. Bioanal. Chem. 2004. V. 380. № 7 8. P. 887 — 890.
  107. Masuda M., Tsunoda M., Imai K. High-performance liquid chromatography-fluorescent assay of catechol-O-methyltransferase activity in rat brain. // Anal. Bioanal. Chem. 2003. V. 376. № 7. P. 1069 1073.
  108. H.Y., Нги Q.S., Xu LX, Jiang J.G., Sun Y. Fluorimetric determination of dopamine in pharmaceutical products and urine using cthylenediamine as the fluorigenic reagent. // Anal. Chim. Acta. 2003. V. 497. № 1−2. P. 93 99.
  109. Kundu S., Ghosh S.K., Mandal M., Pal A., Pal T. Fluorimetric determination of dopamine via its derivatization with 1,2-phenylenediamine. // J. Indian. Chem. Soc. 2004. V. 81. № 10. P. 868 873.
  110. Tsunoda M., Imai K. Analytical applications of peroxyoxalate chemiluminescence. // Anal. Chim. Acta. 2005. V. 541. № 1 2. P. 13−23.
  111. Knight A. W. A review of recent trends in analytical applications of clectrogenerated chemiluminescence. // Trends Anal. Chem. 1999. V. 18. № 1. P. 47 62.
  112. Fahnrich K.A., Pravda M., Guilbault G.G. Recent applications of electrogenerated chemiluminescence in chemical analysis. // Talanta. 2001. V. 54. № 4. P. 531 559.
  113. Higashidate S., Imai K. Determination of femtomole concentrations of catecholamines by high-performance liquid chromatography with peroxyoxalate chemiluminescence detection. // Analyst. 1992. V. 117. № 12. P. 1863 1868.
  114. Takezawa K., Tsunoda M., Murayama K., Santa Т., Imai K. Automatic semi-microcolumn liquid chromatographic determination of catecholamines in rat plasma utilizing peroxyoxalate chemiluminescence reaction. // Analyst. 2000. V. 125. № 2. P. 293−296.
  115. Tsunoda M., Takezawa K., Yanagisawa Т., Kato M, Imai K. Determination of catecholamines and their 3-O-methyl metabolites in mouse plasma. // Biomed.
  116. Chromatogr. 2001. V. 15. № 1. P. 41 44.
  117. Zheng X.W., Guo Z.H., Zhang Z.J. Flow-injection electrogenerated chemiluminescence determination of epinephrine using luminol. // Anal. Chim. Acta. 2001. V. 441. № l.P. 81−86.
  118. Su Y.Y., Wang J.A., Chen G.N. Determination of epinephrine based on its enhancement for electrochemiluminescence of lucigenin. // Talanta. 2005. V. 65. № 2. P. 531 -536.
  119. Zhu L.D., Li Y.X., Zhu G.Y. Flow injection determination of dopamine based on inhibited electrochemiluminescence of luminol. // Anal. Lett. 2002. V. 35. № 2. P. 2527−2537.
  120. Li F., Pang Y.Q., Lin X.Q., Cui H. Determination of adrenaline by using inhibited Ru (bpy)3.2+ electrochemiluminescence. // Anal. Chim. Acta. 2002. V. 47. № 2. P. 187- 194.
  121. Li F., Pang Y.Q., Lin X.Q., Cui H. Determination of noradrenaline and dopamine in pharmaceutical injection samples by inhibition flow injection electrochemiluminescence of ruthenium complexes. // Talanta. 2003. V. 59. № 3. P. 627−636.
  122. Kang J.Z., Yin X.B., Yang X.R., Wang E.K. Electrochemiluminescence quenching as an indirect method for detection of dopamine and epinephrine with capillary electrophoresis. // Electrophoresis. 2005. V. 26. № 9. P. 1732 1736.
  123. Nalewajko E., Ramirez R.B., Kojlo A. Determination of dopamine by flow-injection analysis coupled with luminol-hexacyanoferrate (III) chemiluminescence detection. // J. Pharm. Biomed. Anal. 2004. V. 36. № 1. P. 219−223.
  124. Wang S.H., DuL.Y., Wang L.Y., Zhuang H.S. jV-Bromosuccinimide-fluorescein based sensitive flow-injection chemiluminescence determination of phenformin 11 Anal. Sci. 2004. V. 20. № 2. P. 315−317.
  125. Ни Y., Li X., Pang Z. Indirect chemiluminescence detection for capillary zone electrophoresis of monoamines and catechol using luminol K3Fe (CN)6. system. // J. Chromatogr. A. 2005. V. 1091. № 1−2. P. 194- 198.
  126. Sun Y.Y., Tang Y.H., Zheng X.H., Yao H, Xu Z. Determination of catecholamines byflow injection chemiluminescence method based on their restraining effects on the luminal-potassium chlorate system. // Anal. Lett. 2004. V. 37. № 12. P. 2445 2458.
  127. Michalowski J., Halaburda P. Flow-injection chemiluminescence determination of epinephrine in pharmaceutical preparations using raw apple juice as enzyme source. // Talanta. 2001. Y. 55. № 6. P. l 165- 1171.
  128. Li В., Zhang Z., Jin Y. Plant tissue-based chemiluminescence flow biosensor for determination of unbound dopamine in rabbit blood with on-line microdialysis sampling. // Biosens. Bioelectron. 2002. V. 17. № 6 7. P. 585 — 589.
  129. WangH., FengX.G., Zhang M., Zhao II. Determination of dopamine in injections and urine by an enzyme-catalyzed fluorescence quenching method. // Anal. Sci. 2007. Y. 23. № 11. P. 1297- 1300.
  130. Zhou G.J., Zhang G.F., Chen H.Y. Development of integrated chemiluminescence flow sensor for the determination of adrenaline and isoprenaline. // Anal. Chim. Acta. 2002. Y. 463. № 2. P. 257 263.
  131. Du J.X., Shen L.H., Lu J.R. Flow injection chemiluminescence determination of epinephrine using epinephrine-imprinted polymer as recognition material. // Anal. Chim. Acta. 2003. Y. 489. № 2. P. 183 189.
  132. Liu H., Zhang L., Zhou J., Hao Y., He P., Fang Y. Flow injection chemiluminescence determination of dobutamine hydrochloride injection using luminol-ferricyanide/ferrocyanide system. // Anal. Chim. Acta. 2005. Y. 541. № 1 2. P. 125- 129.
  133. Yakabe Т., Yoshida H., Nohta H., Yamaguchi M. ITPLC determination of catecholamines based on precolumn derivatization with 6-aminomethyl-phthalhydrazide followed by chemiluminescence detection. // Anal. Sci. 2002. V. 18. № 12. P. 1375−1378.
  134. Adcock J.L., Barnett N.W., Costin J.W., Francis P. S., Lewis S.W. Determination of selected neurotransmitter metabolites using monolithic column chromatography coupled with chemiluminescence detection. // Talanta. 2005. Y. 67. № 3. 585 589.
  135. Su R.G., Lin J.M., Qu F., Chen Z.F., Gao Y.H., Yamada M. Capillary electrophoresis microchip coupled with on-line chemiluminescence detection. // Anal. Chim. Acta.2004. № 1. V. 508. P. 11 15.
  136. Shannon L.M., Kay E., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots. Isolation and physical properties. // J. Biol. Chem. 1966. V. 249. № 9. P. 2166 2172.
  137. А.З. Таблицы буферных растворов. // Заводск. Лаб. 1969. Т. 35. № 9. С. 1146- 1148.
  138. И.М., Сендел Е. Б. Количественный анализ. М.: Госхимиздат. 1948. С. 312−316.
  139. Ю.А. Химический аиализ без лаборатории: тест методы. // Вестник РАН. 1997. Т. 67. № 6. С. 508 513.
  140. А.В., Колодкип И. С., Иринипа Ю. А. Тест-метод определения пероксида водорода с использованием индикаторных бумаг в атмосферных осадках и водах. // Журнал Апалит. Хим. 2000. Т. 55. № 4. С. 419 422.
  141. Ю.М., Золотое Ю. А., Давыдов А. В. Экспрессное тест-опрсделенис пероксида водорода реагептпымп индикаторными полосами. // Журнал Аналит. Хим. 1999. Т. 54. № 8. С. 860 868.
  142. М.И. Тест-методы и экология. // Сорос. Образ. Журн. 1999. № 11. С. 29−34.
  143. Дж., Оллис Д. Основы биохимической инженерии. М.: Мир. 1989. Т. 1. С. 238−249.
  144. Иммобилизованные ферменты (под ред. Березина И. В., Антонова В. К., Мартинека К.). М.: Изд во МГУ. 1976. Т. 1. С. 68 — 212.
  145. Д.Л., Веселова И. А., Шеховцова Т. Н. Определение ртути(П) с использованием пероксидазы, ковалентно иммобилизованной на силикагелях. // Вест. Моск. Ун та. Сер. 2. Химия. 2003. Т. 44. № 3. С. 178 — 182.
  146. И.А. Иммобилизованная пероксидаза и щелочная фосфатаза в тест-методах определения биологически активных веществ. Дисс. Канд. Хим. Наук. Москва, МГУ, 2001. 294 с.
  147. И.В., Клячко Н. Л., Левашов А. В. Иммобилизованные ферменты. М.: Высшая школа. 1987. Т. 7. С. 27 35, 77 — 100, 119 — 134.
  148. О.В., Угарова Н. Н., Березин И. В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена. // Биохимия. 1977. Т. 42. № 8. С. 1372 1379.
  149. О.В., Угарова Н. Н., Березин И. В. Совместное окисление ферроцианида калия и о-дианизидина перекисью водорода, катализируемое пероксидазой из хрена. Субстрат-субстратная активация. // Биохимия. 1981. Т. 46. № 7. С. 1202- 1209.
  150. Т.Н., Чернецкая С. В., Никольская Е. Б., Долманова И. Ф. Тест-метод определения ртути на уровне ПДК с использованием иммобилизованной пероксидазы. // Журн. аналит. химии. 1994. Т. 49. № 8. С. 862 867.
  151. Т.Н., Белкова Н. В., Долманова И. Ф. Тест-метод определения ртути на уровне ПДК с использование пероксидазы, иммобилизованной на бумаге. // Журн. аналит. химии. 1995. Т. 50. № 5. с. 538 542.
  152. С.В., Аковбян Н. А., Шеховцова Т. Н. Использование бумаги в качестве носителя для иммобилизации пероксидазы в тест-методе определения микроколичеств ртути (И). // Журн. аналит. химии. 1999. Т. 54. № 8. С. 862−867.
  153. М., Уебб Э. Ферменты. М.: Изд- во Иностр. Лит. 1961. С. 140.
  154. А.А., Березин И. В. Ферментативный катализ. М.: Высш. Школа. 1980. С. 120.
  155. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир. 1990. С. 213.
  156. Ellis W., Danford В. The kinetic of cyanide and fluoride binding by ferric horseradish peroxidase. // Biochem. 1968. V. 7. № 6. P. 2054 2062.
  157. А. П. Исследование структуры активного центра гемсодержащей пероксидазы спектрально-люминесцентным методом. М. 1979. Автореферат канд. хим. наук. 17 с.
  158. Санитарно-эпидемиологические правила и нормативы СанПиН 2.1.4.1116 02 «Питьевая вода. Гигиенические требования к качеству воды, расфасованной в емкости. Контроль качества»
  159. Zhang G., Li В., Fan J., Feng S. Determination of trace thiocyanate in body fluids by a kinetic fluorimetric method. // Talanta. 1997. V. 44. № 7. P. 1141 1147.
  160. Bisaglia M., Mammi S., Bubacco L. Kinetic and structural analysis of the early oxidation products of dopamine. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. № 21. P. 15 597 15 605.i
  161. Guilbault G.G., Brignac P., Zimmer M. Homovanilic acid as a fluorimetric substrate for oxidative enzymes. //Anal. Chem. 1968. V. 40. № 1. P. 190 196.
  162. Wang H.Y., Sun Y., Bo T. Study on fluorescence property of dopamine and
  163. T' determination of dopamine by fluorimetry. // Talanta. 2002. V. 57. № 5. P. 899 907.
  164. Gebicka L., Gebicki J. Dimethyl sulfoxide rather then superoxide is the reactive species in horseradish peroxidase K02/DMS0 system. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. V. 37. P. 1021 — 1026.
  165. Karon B.S., Daly T.M., Scott G. Mechanisms of dopamine and dobutaminc interference in biochemical tests that use peroxide and peroxidase to generate chromophore. //Clin. Chem. 1998. V. 44. № 1. P. 155 160.
  166. Moreno M.G., Conesa M.M., Lopez J.N.R. Varon R. Oxidation of 4-tert-butylcatechol and dopamine by hydrogen peroxide catalysed by horseradish peroxidase. // Biol. Chem. 1999. V. 380. № 6. P. 689 694.
  167. И. С. Анионные пероксидазы и их применение в биоанализе. М. 2007. I
  168. Автореферат канд. хим. наук. 28 с. у 188. NohtaH., Mitsui A., Ohkura Y. Spectrofluorimetric determination of catecholamines with1,2-diphenylethylenediamine. // Anal. Chim. Acta. 1984. V. № 2. 165. P. 171 176.
  169. Yamaguchi M., Ishida J., Yoshimura M. Simultaneous determination of urinary catecholamines and 5-hydroxyindoleamines by high-performance liquidchromatography with fluorescence detection. // Analyst. 1998. V. 123. № 2. 1 P. 307−311.
  170. Pennington J.P., Schoneich C., Stobaugh J.F. Selective fluorogenic derivatization with isotopic coding of catechols and 2-amino phenols with benzylamine: A chemical
  171. Y basis for the relative determination of 3-hydroxytyrosine and 3-nitro-tyrosinepeptides. // Chromatographia. 2007. V. 66. № 9 10. P. 649 — 659.
  172. Huang C., Chen H., Qiaohong H Determination of adrenaline in pharmaceutical preparations by flow injection photochemical spectrofluorimetry. // Canadian J. Anal. Sci. Spectr. 2004. V. 49. № 5. P. 296 301.
  173. А.И., Егоров В. В., Зубов В. П. Влияние поверхностно-активных 1 веществ на активность пероксидазы. Влияние анионных ПАВ. //
  174. Биоорганическая химия. 1998. Т. 24. № 6. С. 426 429.
  175. А.И., Егоров В. В., Зубов В. П. Влияние поверхностно-активных ¦j' веществ на активность пероксидазы. Влияние катионных ПАВ. //I
  176. Биоорганическая химия. 1998. Т. 24. № 6. С. 430 432.
  177. А.И., Егоров В. В., Зубов В. П. Влияние поверхностно-активных веществ на активность пероксидазы. Влияние неионных ПАВ. // Биоорганическая химия. 2000. Т. 26. № 8. С. 605 608.
  178. А.И., Силъвестрова И. Г., Егоров В. В., Зубов В. П. Влияние ПАВ различной природы на активность пероксидазы и трипсина. // Вестн. Моск. Ун -та. Сер. 2. Химия. 1998. Т. 39. № 4. С. 272 275.
  179. N. (ed.). Analytical Laser Spectroscopy. Wiley, New York, 1979.: 197. Letokhov V.S. (ed.). Laser Analytical Spectroscopy, Nauka, Moskow, 1986.
  180. Hieftje G.M., Travis J.C., Lytle F.E. Lasers in Chemical Analysis. Humana Press, Clifton, NJ, 1981.
  181. RabekJ.F. Experimental Methods in Photochemistry and Photophysics, Part 2, Wiley, New York, 1982.
  182. Garcia-Moreno E., Ruiz M.A., Barbas C., Pingarron J.M. Determination of organic peroxides in reversed micelles with a poly-N-methylpyrrole horseradish peroxidaseamperometric biosensor. // Anal. Chim. Acta. 2001. V. 448. № 1. P. 9 17.
  183. Wang J., Lin Y., Chen L. Organic-phase biosensors for monitoring phenol and hydrogen peroxide in pharmaceutical antibacterial products. // The Analyst. 1993. V. 118. № 3. P. 277−280.
  184. Wang J., Freiha В., Naswr N., Romero E.G., Wollenberger U., Ozsoz M. Amperometric biosensing of organic peroxides with peroxidase-modified electrodes. //Anal. Chim. Acta. 1991. V. 254. № 1−2. P. 81 88.
  185. Mailer R., Beckingham C. Testing olive oil quality: chemical and sensory methods. // Premefact. 2006. V. 231. № 1. P. 1 5.
  186. Seller R.M. Spectrophotometric determination of hydrogen peroxide using potassium titanium (IV) oxalate. // The Analyst. 1980. V. 105. № 10. P. 950 954.
  187. European official method. // Official Gazette of European Community L 248. 1991. 15th September.
  188. Segawa Т., Ishikawa H., Kamidate Т., Watanabe H. Micelle-enhanced fluorescein chemiluminescence catalyzed by horseradish peroxidase for the determination of hydrogen peroxide. // Anal. Sci. 1994. V. 10. № 4. P. 589 593.
  189. Battino R., Rettich T., Tominaga T. The solubility of oxygene and ozone in liquids. // J. Phys. Chem. Data. 1983. V. 12. № 2. P. 163 178.
  190. Magde D., Wong R., Seybold P. Fluorescence quantum yields and their relation to lifetime of rhodamine 6G and fluorescein in nine solvents: Improved absolute standards for quantum yields. // Photochem Photobiol. 2002. V. 75. № 4. P. 327 436.
  191. Campanella L., Favero G., Pastorino M., Tamassetti M. Monitoring the rancidification process in olive oils using a biosensor operation in organic solvents. // Biosens. Bioelectron. 1999. V. 14. № 2. P. 179 186.
  192. Campanella L., Giancola D., Gregori E., Tomassetti M. Determination ofhydroperoxides in nonaqueous solvents or mixedsolvents, using a biosensor with two antagonist enzymesoperating in parallel. // Sens. Actuators B. 2003. V. 95. № 1—3. P. 321 -327.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!