Поиск и изучение генов, участвующих в транспортировке пуриновых производных из клеток Escherichia coli

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поиск и изучение генов, участвующих в транспортировке пуриновых производных из клеток Escherichia coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

Актуальность проблемы
Цели и задачи работы
Научная новизна и практическая ценность работы
Структура и объем работы
Апробация работы
Обзор литературы
1. Синтез иурпновых иуклеотидов у Escherichia col
- 1. 1. Синтез пурииовых нуклеотидов de novo
- 1. 2. Взаимопревращения пуриновых нуклеотидов
- 1. 3. salvage путь биосинтеза пуриновых иуклеотидов
2. Бактериальная цитоплазматичеекая мембрана и мембранные белки
- 2. 1. Строение и функции цитоплазматической мембраны
- 2. 2. Мембранные белки
  - 2. 2. 1. Пространственная структура мембранных белков
  - 2. 2. 2. Функции мембранных белков
- 2. 3. Перенос различных веществ через цитоплазматическую мембрану и транспортные белки
  - 2. 3. 1. Виды транспорта
    - 2. 3. 1. 1. Простая и облегченная диффузия
    - 2. 3. 1. 2. Первичные активные транспортеры
    - 2. 3. 1. 3. Вторичные активные транспортеры
    - 2. 3. 1. 4. Трапспортные системы с транслокацией группы
  - 2. 3. 2. Классификация транспортных белков
3. Транспорт предшественников нуклеиновых кислот в клетку Escherichia
- 3. 1. Транспорт через внешнюю мембрану
- 3. 2. Транспорт нуклеозидов через цитоплазматическую мембрану
  - 3. 2. 1. Системы транспорта нуклеозидов в клетку
  - 3. 2. 2. Регуляция транспорта нуклеозидов
  - 3. 2. 3. Источники энергии для транспорта нуклеозидов
- 3. 3. Транспорт оснований
4. Экскреция различных веществ из клеток бактерий
- 4. 1. Системы множественной лекарственной устойчивости — MDR транспортеры у Escherichia col
  - 4. 1. 1. Классификация MDR транспортеров 4.1.2. Системы экспорта антимикробных агентов
  - 4. 1. 3. Регуляция экспрессии MDR транспортеров
    - 4. 1. 3. 1. Локальные регуляторы
    - 4. 1. 3. 2. Двухкомпонептные регуляториые системы 49 4.1.3.2. Глобальные регуляторы
- 4. 2. Экскреция аминокислот из клеток бактерий
  - 4. 2. 1. Экскреция аминокислот у Corynebacterium glutamicum
  - 4. 2. 2. Экскреция аминокислот у Escherichia col
- 4. 3. Экскреция углеводов у Escherichia col
- 4. 4. Экскреция производных пуринов и пиримидинов 66 ® 4.4.1. Экскреция пуриновых производных у Bacillus subtilis
  - 4. 4. 2. Накопление клетками Escherichia coli продуктов деградации нуклеиновых кислот
Материалы и методы
1. Бактериальные штаммы, фаги, плазмиды, олигонуклеотиды и среды
2. Методы работы с ДНК
3. Проведение полимеразпой цепных реакций (ПЦР)
4. Определение точки начала транскрипции
5. Трансформация, транедукция, электротрансформация и интеграция в хромосому Е. col
6. Определение минимальных ингибирующих концентраций (МИК) 78 ^ 7. Трансформация штамма Bacillus subtilis 168 и транедукция фагом Е
8. Определение скорости экскреции инозина
9. Проведение ферментации в пробирках со штаммами-продуцентами Е. col
10. Проведение ферментации в пробирках со штаммом-продуцентом Bacillus amyloliquefaciens AJ
11. Определение активности р-галактозидазы 82 Результаты и обсуждение
1. Поиск и идентификации генов, амплификация которых обеспечивает устойчивость Е. coli к аналогам пуриновых оснований
- 1. 1. Идентификация генов ydeD и yijE, обеспечивающих устойчивость к 8-азааденину
- 1. 2. Влияние амплификации генов ydeD, yijE и rhtA на устойчивость клеток
Е. coli к 8-азааденину и продукцию инозина соответствующим штаммом- 85 продуцентом
- 1. 3. Влияние амплификации генов ydeD, yijE и rhtA на продукцию инозина штаммом-продуцентом Е. col
2. Идентификация гена yicM и компьютерный анализ кодируемого им белка
- 2. 1. Поиск генов Е. coli, амплификация которых обеспечивает устойчивость к инозину и/или гуанозину штамма GS
- 2. 2. Определение сайтов инициации транскрипции и трансляции гена yicM
- 2. 3. YicM — мембранный белок, относящийся к MFS транспортерам
3. Исследование участия YicM в экскреции нурнповых пуклеозндов из клеток Е. col
- 3. 1. Влияние инактивации и сверхэкспрессии гена yicM па устойчивость клеток Е. coli к пуриновым нуклеозидам и аналогам
- 3. 2. Сверхэкспрессия гена yicM снижает скорость роста Е. coli на минимальных средах, содержащих пуриповые рибонуклеозиды в качестве единственных источников углерода и энергии
- 3. 3. Сверхэкспрессия гена yicM приводит к накоплению инозина в культуралыюй среде штаммом Е. coli с инактивированной пурин нуклеозидфосфорилазой
- 3. 4. Сверхпродукция YicM снижает индукцию внутреннего промотора deoP3 оиерона deoCABD пуриновыми нуклеозидами
- 3. 5. Влияние сверхэкспрессии гена yicM на скорость экскреции инозина из клеток Е. coli и зависимость этой экскреции от присутствия протопофора карбонилцианида-т-хлорфенилгидразона (СССР)
- 3. 6. Влияние сверхэкспрессии гена yicM на продукцию пуриповых производных штаммами-продуцентами Е. col
- 3. 7. Свсрхэкспрсссия yicM в клетках Bacillus amyloliquefaciens увеличивает накопление пуриновых пуклеозидов штаммом-продуцентом
4. Исследование регуляции экспрессии гена yicM
- 4. 1. Влияние состава питательной среды на экспрессию гена yicM
- 4. 2. Изучение влияния фазы роста на экспрессию гена yicM
- 4. 3. Изучение влияния аллелыюго состояния гена rpoS на экспрессию гена
- 4. 4. Изучение экспрессии гена yicM в условиях теплового и осмотического
- 4. 5. Изучение влияния различных веществ на уровень экспрессии гена yicM
Заключение
Выводы
Список литературы

Актуальность проблемы. В последние годы появилось много работ по изучению транспорта различных веществ из клетки бактерий. Системы экскреции (эффлюкса) сообщают клеткам более высокий уровень устойчивости к различным токсичным веществам, таким как, например, антибиотики, детергенты, красители и др. (Li and Nikaido, 2004.). Также существует несколько работ, в которых охарактеризованы системы экспорта нормальных метаболитов, например, белок LysE отвечает за транспорт лизина из клеток Corynebacterium glutamicum (Vrljic et al., 1996), белок PbuE (YdhL) из Bacillus subtilis, вероятно, способен экскретировать пуриновые основания (Johansen et al., 2003). У Escherichia coli охарактеризовано несколько систем экскреции различных метаболитов: белок YdeA экскретирует сахар арабипозу (Bost et al., 1999), белок YdeD транспортирует различные метаболиты пути биосинтеза цистеииа (Dassler et al., 2000), белки RhtA, RhtB и RhtC способны экскретировать аминокислоты треонин и гомосерии (Zakataeva et al., 1999; Livshits et al., 2003). Физиологическая роль этих систем до конца не ясна, однако, они могут иметь большое значение при создании высокоактивных продуцентов различных биологически активных соединений. У эффективных продуцентов концентрация целевого продукта в среде может достигать очень больших значений, при этом увеличивается и концентрация продукта в клетке. В связи с этим, способность клетки экскретировать синтезируемый продукт в культуральную среду имеет большое значение. Увеличение внутриклеточной концентрации конечного продукта биосинтеза способно напрямую ингибировать активность ферментов пути биосинтеза, а также репрессировать гены и опероны, кодирующие эти ферменты. Более того, увеличение внутриклеточного пула целевого продукта может воздействовать па глобальные регуляторпые системы, осуществляющие общую перестройку метаболизма клетки под влиянием различных факторов, что может отрицательно сказываться на способности культуры продуцировать целевой продукт. Также повышение концентрации продукта в клетке способно активировать системы его деградации, что является нежелательным при конструировании высокоактивных штаммов-продуцентов. Кроме того, может наблюдаться ингибирование роста клеточной культуры связанное с тем, что сверхпродукция одного метаболита вызывает репрессию оперонов и/или ингибирование ферментов, участвующих в биосинтезе других соединений, необходимых клетке. В связи с вышесказанным, большое значение приобретают системы экскреции, способные снижать внутриклеточную концентрацию продукта сверхсинтеза, что в свою очередь способно увеличить конечный выход целевого продукта. Поиск и изучение генов, кодирующих транспортные системы, способные экскретировать различные метаболиты из клетки, является важной задачей, имеющей как научное, так и практическое значение. Гены, кодирующие эффлкжсные системы, могут быть использованы для увеличения накопления конечного продукта штаммами-продуцентами.

Известно, что при переходе в стационарную фазу роста Escherichia coli накапливает в среде продукты деградации нуклеиновых кислот (Rinas et al., 1995). По-видимому, должны существовать транспортные системы, способные экскретировать пуклеозиды и/или основания из клетки.

Цель н задачи работы. Диссертационная работа посвящена поиску и изучению генов Е. coli, участвующих в транспорте пуриповых производных из клетки, а также изучению возможности применения этих генов для повышения продукции нуклеозидов штаммами-продуцентами.

В процессе работы решались следующие задачи:

• найти и идентифицировать гены, амплификация которых повышает устойчивость штаммов Е. coli к аналогам пуриповых оснований, а также к пуриновым нуклеозидам инозину и гуанозину;

• определить точки начала транскрипции и трансляции обнаруженных генов, а также провести компьютерный анализ белков;

• исследовать влияние сверхэкспрессии и инактивации найденных генов на фенотип клетки, на экскрецию пуриповых производных из клетки и на продукцию пуриповых оснований и нуклеозидов соответствующими штаммами-продуцентами;

• экспериментально исследовать регуляцию обнаруженных генов.

Научная новизна и практическая ценность работы. В настоящей работе обнаружено, что сверхэкспрессия генов ydeD, yijE, rhtA и yicM обеспечивает устойчивость штаммов Е. coli к иигибирующим концентрациям аналогов пуриповых оснований. Амплификация генов ydeD, yijE и rhtA улучшает продукцию инозина штаммом-продуцентом.

Сверхэкспрессия гена yicM обеспечивает устойчивость к пуриновым нуклеозидам чувствительного к этим соединениям штамма Е. coli. Определены точки начала транскрипции и трансляции гена yicM. Получены различные данные, указывающие па участие белка YicM в экскреции пуриповых нуклеозидов из клетки, а также на зависимость этой экскреции от протон-движущей силы. Показано, что сверхэкспрессия yicM повышает накопление инозина штаммом-продуцентом. Исследовано влияние различных условий культивирования, возможных субстратов YicM, а также аллельного состояния гена rpoS на уровень экспрессии yicM.

Структура и объем работы. Диссертационная работа изложена на 137 листах машинописного текста, включая 17 рисунков и 17 таблиц. Работа состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов, результатов и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы.

Список литературы

содержит 232 источника, в том числе 5 на русском языке.

Заключение

В последние годы были описаны системы, осуществляющие активный транспорт аминокислот и Сахаров из клетки Е. coli. В настоящей работе мы впервые идентифицировали и охарактеризовали гены, участвующие в экскреции производных нуклеиновых кислот.

Клонированы фрагменты хромосомы Е. coli, амплификация которых на фазмиде mini-Mud5005 придает клеткам устойчивость к аналогам пуриновых оснований. На этих фрагментах идентифицированы гены ydeD, yijE и yicM, отвечающие за фенотип устойчивости к аналогам пуринов. Эти гены кодируют мембранные белки, которые, очевидно, выводят токсичные соединения из клетки. Показано, что амплификация гена yicM придает устойчивость к инозину клеткам специально сконструированного штамма GS72, исходно чувствительного к этим соединениям.

Экспериментально установлены точки начала транскрипции и трансляции гена yicM. Определено, что белок YicM состоит из 396 аминокислотных остатков и имеет расчетную молекулярную массу 41.85 кДа. Поиск гомологов и компьютерный анализ гидрофобных свойств белка YicM показал, что он является трансмембраппым белком, относящимся к падсемейству MFS трапепортпых белков. Более того, охарактеризованные гомологи YicM осуществляют эффлюкс различных соединений (сахаров и пуриновых оснований) из клеток Е. coli и Bacillus subtilis.

Сверхэкспрессия гепа yicM значительно повышала устойчивость штамма GS72 к пуриновым нуклеозидам, особенно к ипозипу — более чем в 100 раз. В то же время инактивация yicM повышала чувствительность к этим соединениям. Это может свидетельствовать о том, что YicM является основной экспортной системой для пуриновых нуклеозидов. Кроме этого, сверхпродукция YicM незначительно повышала устойчивость Е. coli к аналогам пуриновых оснований, возможно, за счет эффлюкса соответствующих нуклеозидов, в которые эти аналоги превращаются внутри клетки. Также сверхэкспрессия yicM значительно замедляла рост штаммов Е. coli па минимальной среде, содержащей пуриновые рибонуклеозиды в качестве единственных источников углерода и энергии. Этот эффект также можно объяснить повышенной экскрецией этих соединений из клетки. Удивительным оказалось то, что штаммы со сверхэкспрессией yicM росли с нормальной скоростью на минимальной среде с пуриновыми дезоксирибопуклеозидами в качестве единственных источников углерода и энергии. Вероятно, пуриновые дезоксирибопуклеозиды не являются субстратами YicM транспортера, хотя структурно они очень похожи на рибонуклеозиды. Также мы показали, что опосредованная YicM повышенная экскреция, ведет к накоплению заметного количества инозина в культуральной среде клетками штамма Е. coli, дефектного по пурин нуклеозидфосфорилазе (deoD). При этом накопления других продуктов нам обнаружить не удалось. Возможно, именно инозин является основным субстратом транспортера YicM.

Сверхпродукция YicM снижает внутриклеточную концентрацию пуриновых рибопуклеозидов, о чем свидетельствуют опыты с индукцией промотора deoP3 этими соединениями. Экзогенные пуриновые рибонуклеозиды индуцируют экспрессию с этого промотора, при этом сверхэкспрессия yicM значительно снижает индукцию, что, очевидно, связано с уменьшением накопления нуклеозидов в клетке.

При исследовании кинетики накопления инозина в среде клетками штамма-продуцента было установлено, что амплификация yicM гена заметно повышает скорость накопления этого соединения. Добавление к продуцирующим клеткам протонного иопофора в концентрации, не влияющей па рост культуры, приводит к полному прекращению выброса инозина в среду. Очевидно, YicM осуществляет экскрецию пуриновых нуклеозидов по механизму вторичного транспорта и зависит от энергии электрохимического градиента.

Сверхэкспрессия yicM в клетках штамма-продуцента инозина заметно повышает его продуктивность. Таким образом, повышение уровня экспрессии гена yicM может иметь важное практическое значение. В то же время, сверхпродукция YicM не увеличивала продукцию гипоксантина и ксантозина. Вероятно, эти соединения не транспортируются белком YicM.

Также мы показали, что экспрессия гена yicM под контролем соответствующих регуляторных элементов в клетках Bacillus amyloliquefaciens повышает накопление инозина и гуанозина штаммом-продуцентом Bacillus amyloliquefaciens AJ1991. Это является важным доказательством того, что YicM непосредственно участвует в транспорте, а не выполняет регуляторпую функцию.

Хотя гомолог белка YicM у Bacillus subtilis, транспортер PbuE, осуществляет экскрецию пуриновых оснований, YicM, по-видимому, не способен транспортировать эти соединения. Его сверхпродукция лишь незначительно увеличивает устойчивость к аналогам пуриновых оснований. Также, сверхэкспрессия yicM не влияет на продукцию гипоксантина соответствующим штаммом-продуцентом и, более того, ведет к двукратному снижению накоплению гипоксантина, как побочного продукта, штаммом-продуцентом инозина.

Экспериментальное изучение регуляции гена yicM показало, что его экспрессия в первую очередь зависит от физиологического состояния клетки. Экспрессия yicM повышалась при переходе клетки в стационарную фазу роста и снижалась при инактивации гена rpoS, кодирующего с5-субъединицу РНК-полимеразы. Мы показали, что экспрессия гена yicM выше при росте на минимальной среде, чем при росте на богатой среде. Также было показано, что экспрессия yicM изменяется при тепловом и осмотическом шоках. Важно отметить и то, что экспрессия гена yicM не индуцируется транспортируемыми соединениями — пуриновыми рибопуклеозидами.

Основываясь па представленных выше данных, которые показывают, что геп yicM кодирует мембранный белок YicM, участвующий в экскреции пуриновых рибонуклеозидов, в первую очередь инозина, мы предлагаем переименовать геи yicM в nepl («nucleoside efflux permease — inosine»).

Идентифицированы гены yijE и ydeD, которые при амплификациии повышают устойчивость клеток Е. coli к аналогу аденина 8-азааденину. Показано, что сверхэкспрессия гена rhtA также повышает устойчивость клеток к этому соединению. Кроме того, сверхэкспрессия генов yijE, ydeD и rhtA увеличивает продукцию инозина штаммом-продуцентом Е. coli.

Идентифицирован геи yicM (nepl), принадлежащий к надсемейству транспортных белков MFS, сверхэкспрессия которого повышает, а инактивация — понижает устойчивость клеток Е. coli к пуриновым рибонуклеозидам. Определены точки начала транскрипции и трансляции этого гена.

Сверхэкспрессия гена yicM (пер Г) снижает скорость роста клеток Е. coli на минимальной среде, содержащей пуриновые рибонуклеозиды в качестве единственного источника углерода и энергии, а также ведет к накоплению инозина в культуральиой среде штаммом TGIdeoD, дефектным по пурин нуклеозидфосфорилазе. Кроме того, сверхэкспрессия гена yicM (nepl) снижает индукцию промотора deoP3 пуриновыми рибонуклеозидами.

Показано, что сверхэкспрессия гена yicM (nepl) повышает скорость накопления инозина клетками штамма-продуцента Е. coli, причем это накопление зависит от трансмембранного потенциала. Также показано, что сверхэкспрессия гена yicM {nepl) повышает продуктивность штамма-продуцента инозина Е. coli. Экспрессия гена yicM {nepl) под контролем соответсвующих регуляторных элементов в клетках Bacillus amyloliquefacie ns повышает накопление инозина и гуанозина штаммом-продуцентом Bacillus amyloliquefaciens AJ1991. Исследование регуляции генаyicM (nepl) показало, что его экспрессия:

• возрастает при переходе клеток в стационарную фазу роста;

• слабо зависит от аллельного состояния гена rpoS, кодирующего as-субъедииицу РНК-полимеразы;

• выше на минимальной среде М9, чем на богатой среде LB;

• репрессируется в условиях теплового шока и индуцируется при осмотическом шоке;

• не индуцируется пуриновыми рибонуклеозидами и основаниями.

Показать весь текст

Список литературы

Закатаева Н.П. 1997. Исследование плейотроппой мутации устойчивости к гомосерииу и треонину у Escherichia coli К-12. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Москва, ГосНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов.
Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. 1984. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. Москва. Мир.
Миллер Д. 1976. Эксперименты в молекулярной генетике. Москва. Мир.
Тараканов Б.В., Яковлева А. А., Николичева Т. А., Комкова Н. М., Маиухииа А. И., Алешин В. В. 2004. Экспрессионный вектор pLF22 для молочнокислых бактерий. Микробиология. N. 73, с.211−217.
Трошип П.В. 2002. Идентификация и изучение генов Escherichia coli, участвующих в экскреции гомосерипа и треонина. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Москва, ГосНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов.
Alekshun M.N., Levy S.B. 1997. Regulation of chromosomally mediated multiple antibiotic resistance: the mar regulon. Antimicrob. Agents Chemother. V. 41, p.2067−2075.
Alekshun M.N., Levy S.B. 1999. Alteration of the repressor activity of MarR, the negative regulator of the Escherichia coli marRAB locus, by multiple chemicals in vitro. J. Bacteriol. V. 181, p.4669−4672.
Aleshin V.V., Zakataeva N.P., Livshits V.A. 1999. A new family of amino-acid-efflux proteins. Trends Biochem. Sci. V. 24, p. 133−135.
Andersen P. S., Frees D., Fast., Mygind B. 1995. Uracil uptake in Escherichia coli K-12: isolation of uraA mutants and cloning of the gene. J. Bacteriol. V. 177, p.2008−2013.
Aono R., Tsukagoshi N., Yamamoto M. 1998. Involvement of outer membrane protein TolC, a possible member of the mar-sox regulon, in maintenance and improvement of organic solvent tolerance of Escherichia coli К12. J. Bacteriol. V. 180, p.938−944.
Baldwin S.A., Henderson P.J.F. 1989. Homologies between sugar transporters from eukaryotes and prokaryotes. Annu. Rev. Physiol. V. 51, p.459−471.
Barbosa T.M., Levy S.B. 2002. Activation of the Escherichia coli nfnB gene by MarA through a highly divergent marbox in a class II promoter. Mol. Microbiol. V. 45, p. 191−202.
Bassilana M., Damiano-Forano E., Leblanc G. 1985. Effect of membrane potential on the kinetic parameters of the Na+ or H+ melibiose symporter in Escherichia coli membrane vesicles. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 129, p.626−631.
Bellmann A., Vrljic M., Patek M., Sahm H., Kramer R., Eggeling L. 2001. Expression control and specificity of the basic amino acid exporter LysE of Corynebacterium glutamicum. Microbiol. V. 147, p.1765−1774.
Benz R., Schmid A., Maier C., Bremer E. 1988. Characterization of the nucleoside-binding site inside the Tsx channel of Escherichia coli outer membrane. Reconstitution experiments with lipid bilayer membranes. Eur. J. Biochem. V. 176, p.699−705.
Blake R., Hager L.P., Gennis R.B. 1978. Activation of pyruvate oxidase by monomeric and micellar amphiphilcs. 1978. J. Biol. Chem. V. 253, p.1963−1971.
Bohn C., Bouloc P. 1998. The Escherichia coli cmlA gene encodes the multidrug efflux pump Cmr/MdfA and is responsible for isopropyl-P-D-thiogalactopyranoside exclusion and spectinomycin sensitivity. J. Bacteriol. V. 180, p.6072−6075.
Bradbeer C. 1993. The proton motive force drives the outer membrane transport of cobalamin in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 175, p.3146−3150.
Bremer E., Middendorf A., Martinussen J., Valentin-Hansen P. 1990. Analysis of the tsx gene, which encodcs a nucleoside-speeific channel-forming protein (Tsx) in the outer membrane of Escherichia coli. Gene. V. 96, p.59−65.
Brown M.H., Paulsen I.Т., Skurray R.A. 1999. The multidrug afflux protein NorM is a prototype of a new family of transporters. Mol. Microbiol. V. 31, p.394−395.
Buchel D.B., Erni B. 1980. Sequence of the lactose permease gene. Nature. V. 283, p.541−545.
Buhr A., Erni B. 1993. Membrane topology of glucosc transporter of Escherichia coli. J. Biol. Chem. V. 268, p. l 1599−11 603.
Burton К. 1983. Transport of nucleic acid bases into Escherichia coli. J. Gen. Microbiol. V. 129, p.3505−35I3.
Burton K. 1994. Adenine transport in Escherichia coli. Proc. R. Soc. Lond. Ser. B. Biol. Sci. V. 255, p.153−157.
Busch W., Saier M.H. Jr. 2002. The Transporter classification (TC) system, 2002. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. V. 37. p.287−337.
Busch W., Saier M.H. Jr.- International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB). 2004. The IUBMB-endorsed transporter classification system. Mol. Biotechnol. V. 27, p.253−262.
Carole S., Pichoff S., Bouche J.P. 1999. Escherichia coli gene ydeA encodes a Major Facilitator Pump which export L-arabinose and isopropyl-p-D-thiogalactopyranoside. J. Bacteriol. V. 181, p.5123−5125.
Casadaban M.J., Cohen S.N. 1979. Lactose genes fused to exogenous promoters in one step using a Mu-lac bacteriphage: in vivo probe for transcriptional control sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 76, p.4530−4533.
Christoserdov A .Y., Tsygankov Y .D. 1986. Broad host range vectors derived from an RSF1010: Tnl plasmid. Plasmid. V. 16, p.161−167.
Chopra I. 1986. Genetic and biochemical basis of tetracycline resistance. J. Antimicrob. Chemother. 18 Suppl. C:51−56.
Chung Y.J., Saier M. I I. Jr. 2001. SMR-type multidrug resistance pumps. Curr. Opin. Drug. Discov. Devel. V. 4, p.237−245.
Chung Y.J., Saier M.H. Jr. 2002. Overexpression of the Escherichia coli sugE gene confers resistance to a narrow range of quaternary ammonium compounds. J. Bacteriol. V. 184, p.2543−2545.
Cohen L., Kaplan R. 1977. Accumulation of nucleosides by starved Escherichia coli cells as a probe for the involvement of ribonucleases in ribonucleic acid degradation. J. Bacteriol. V. 129, p.651−657.
Craig J.E., Zhang Y., Gallagher M.P. 1994. Cloning of the nupC gene of Escherichia coli encoding a nucleoside transport system, and identification of an adjacent insertion element, IS 186. Mol. Microbiol. V. 11, p. l 159−1168.
Cruz-Ramos H., Cook G.M., Wu G., Cleeter M.W., Poole R.K. 2004. Membrane topology and mutational analysis of Escherichia coli CydDC, an ABC-type cysteine exporter required for cytochrome assembly. Microbiol. V. 150, p.3415−3427.
Danielsen S., Boyd D., Neuhard J. 1995. Membrane topology analysis of the Escherichia coli cytosine permease. Microbiol. V. 141, p.2905−2913.
Danielsen S., Kilstrup M., Barilla K., Jochimsen В., Neuhard J. 1992. Characterization of the Escherichia coli codBA operon encoding cytosine permease and cytosine deaminase. Mol. Microbiol. V. 6, p. 1335−1344.
Dassler Т., Maier Т., Winterhalter C., Bock A. 2000. Identification of a major facilitator protein from Escherichia coli involved in efflux of metabolites of the cysteine pathway. Mol. Microbiol. V. 36, p. l 101−1112.
Datsenko K.A., Wanner B.L. 2000. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 97, p.6640−6645.
Delihas N., Forst S. 2001. MicF an antisense RNA gene involved in response of Escherichia coli to global stress factors. J. Mol. Biol. V. 313, p.1−12.
Deo S.S., Tseng W.C., Saini R., Coles R.S., Athvval R.S. 1985. purification and characterization of Escherichia coli xanthine-guanine phosphoribosyltransferase produced by plasmid pSV2gpt. Biochim. Biophys. Acta. V. 839, p.233−239.
Doskocil J. 1974. Inducible nucleoside permease in Escherichia coli. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 56, p.997−1003.
Eckert В., Beck C.F. 1989. Overproduction of transposon Tn/0-encoded tetracycline resistance protein results in cell death and loss of membrane potential. J. Bacterid. V. 171, p.3557−3559.
Edgar R., Bibi E. 1997. MdfA, an Escherichia coli multidrug resistance protein with an extraordinarily broad spectrum of drug recognition. J. Bacteriol. V. 179, p.2274−2280.
Eisele J.-L., Rosenbusch J.P. 1989. Crystallization of porin using short chain phospholipids. J. Molec. Biol. V. 206, p. 209−212.
Elkins C.A., Nikaido H. 2002. Substrate specificity of the RND-type multidrug efflux pumps AcrB and AcrD of Escherichia coli is determined predominantly by two large periplasmic loops. J. Bacteriol. V. 184, p.6490−6498.
Fath M.J., Kolter R. 1993. ABC transporters: bacterial exporters. Microbiol. Rev. V. 57, p.995−1017.
Fralick J.A. 1996. Evidence that tolC is required for functioning of the mar/acrAB efflux pump of Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 178, p.5803−5805.
Franke I., Resch A., Dassler Т., Maier Т., Bock A. 2003. YfiK from Escherichia coli promotes export of O-acetylserine and cysteine. J. Bacteriol. V. 185, p. l 161−1166.
Froshauer S., Green G.N., Boyd D., McGovern K., Beckwith J. 1988. Genetic analysis of the membrane insertion and topology of MalF, a cytoplasmic membrane protein of Escherichia coli. J. Mol. Biol. V. 200, p.501−511.
Furukawa H., Tsay J.T., Jackowski S., Takamura Y., Rock C.O. 1993. Thiolactomycin resistance in Escherichia coli is associated with the multidrug resistance efflux pump encoded by emrAB. J. Bacteriol. V. 175, p.3723−3729.
Gilbert H.J., Lowe C.R., Drabble W.T. 1979. Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase of Escherichia coli. Purification by affinity chromatography, subunit structure and inhibition by guanosine 5'-monophosphate. Biochem. J. V. 183, p.481−489.
Gillette W.K., Martin R.G., Rosner J.L. 2000. Probing the Escherichia coli transcriptional activator MarA with alanine-scanning mutagenesis: residues important for DNA binding and activation. J. Mol. Biol. V. 299, p.1245−1255.
Girons I.S., Gilles A.M., Margarita D., Michelson S., Monnot M., Fermandjian S., Danchin A., Barzu O. 1987. Structural and catalytic characteristic of Escherichia coli adenylate kinase. J. Biol. Chem. V. 262, p.622−629.
Goldrick D., Yu G.-Q., Jiang S.-Q., hong J.-S. 1988. Nucleotide sequence and transcriptional start point of the phosphoglycerate transporter of Salmonella typhimurium. J. Bacteriol. V. 170, p.3421−3426.
Gorter E., Grendel F. 1925. On biomolecular layers of lipid on the chromacytes of the blood. J. Exp. Med. V. 41, p.439−443.
Gott P., Boos W. 1988. The transmembrane topology of the 577-glycerol-3-phosphate permease of Escherichia coli analysed by phoA and lacZ protein fusions. Mol. Microbiol. V. 2, p.655−663.
Grkovic S., Brown M. IL, Skurray R.A. 2002. Regulation of bacterial drug export systems. Microbiol. Mol. Biol. Rev. V. 66, p.671−701.
Groisman E.A., Casadaban M.J. 1986. Mini-mu bacteriophage with plasmid replicons for in vivo cloning and lac gene fusing. J. Bacteriol. V. 168, p.357−364.
Grosse C., Grass G., Anton A., Franke S., Santos A.N., Lawley В., Brown N.L., Nies D.H. 1999. Transcriptional organization of the czc heavy-metal homeostasis determinant from Alcaligenes eutrophus. J. Bacteriol. V. 181, p.2385−2393.
Guyer M.S., Reed R.E., Steitz Т., Low, K.B. 1981. Identification of a sex-factor-affinity site in E. coli as gamma delta. Cold Spr. Harb. Symp. Quant. Biol. V. 45, p.135−140.
He В., Choi K.Y., Zalkin H. 1993. Regulation of Escherichia coli glnB, prsA and speA by the purine repressor. J. Bacteriol. V. 175, p.3598−3606.
He В., Zalkin H. 1993. Regulation of Escherichia coli pur A by purine repressor, one component of a dual control mechanism. J. Bacteriol. V. 176, p.1009−1013.
Heller K.B., Lin E.C., Wilson Т.Н. 1980. Substrate specificity and transport properties of the glycerol facilitator of Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 144, p.274−278.
Hershey H.V., Taylor M.W. 1986. Nucleotide sequence and deduced amino acid sequence of Escherichia coli adenine phosphoribosyltransferase and comparison with other analogous enzymes. Gene. V. 43, p.287−293.
Higgins C.F. 2001. ABC transporters: physiology, structure and mechanism: an overview. Res. Microbiol. V. 152, p.205−210.
Higgins C.F., Ames G.E. 1981. Two periplasmic transport proteins which interact with a common membrane receptor show extensive homology: complete nucleotide sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 78, p.6038−6042.
Higgins C.F., Haag P.D., Nikaido K., Ardeshir G., Garcia G., Ames G.F.-L. 1982. Complete nucleotide sequence and identification of membrane components of the histidine transport operon of S. typhimurium. Nature. V. 298, p.723−727.
Hinrichs W., Kisker C., Duvel M., Muller A., Tovar K., Hillen W., Saenger W. 1994. Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance. Science. V. 264, p.418−420.
Hochstadt J. 1978. Adenine phosphoribosyltransferase from Escherichia coli. Methods Enzymol. V. 51, p.558−567.
Hou Z., Cashel M., Fromm H.J., Honzatko R.B. 1999. Effectors of the stringent response target the active site of Escherichia coli adenylosuccinate synthetase. J. Biol. Chem. V. 274, p.17 505−17 510.
Hove-Jensen В., Harlow K.W., King С.J., Switzer R.L. 1986. Phosphoribosylpyrophosphate synthetase of Escherichia coli. Properties of the purified enzyme and primary structure of the prs gene. J. Biol. Chem. V. 261, p.6765−6771.
Hove-Jensen В., Nygaard P. 1982. Phosphoribosylpyrophosphate synthetase of Escherichia coli. Identification of a mutant enzyme. Eur. J. Biochem. V. 126, p.327−332.
Hove-Jensen В., Nygaard P. 1989. Role of guanosine kinase in the utilization of guanosine for nucleotide synthesis in Escherichia coli. J. Gen. Microbiol. V. 135, p.1263−1273.
Ichikawa J.K., Li C., Fu J., Clarke, S. 1994. A gene at 59 minutes on the Escherichia coli chromosome encodes a lipoprotein with unusual amino acid repeat sequences. J. Bacteriol. V. 176, p. 1630−1638.
Island M.D., Wei B.-Y., Kadner R.J. 1992. Structure and function of the uhp genes for the sugar transport in Escherichia coli and Salmonella typhimurium. J. Bacteriol. V. 174, p.2754−2762.
Johansen L.E., Nygaard P., Lassen C., Agerso Y., Saxild H. 2003. Definition of a second Bacillus subtilis pur regulon comprising the pur and xpt-pbuX operons plus pbuG, nupG (yxiA), andpbuE (ydhL). J. Bacteriol. V. 185, p.5200−5209.
Jorgensen C., Dandanell G. 1999. Isolation and characterization of mutations in the Escherichia coli regulatory protein XapR. J. Bacteriol. V. 181, p.4397−4403.
Kadner R.J. 1990. Vitamin B12 transport in Escherichia coli: energy coupling between membranes. Mol. Microbiol. V. 4, p.2027−2033.
Kerppola R.E., Ames G.F.-L. 1992. Topology of the hydrophobic membrane-bound components of the histidine periplasmic permease. Comparison with other members of the family. J. Biol. Chem. V. 267, p.2329−2336.
Kawamura-Sato К., Shibayama К., Horii Т., Iimuma Y., Arakawa Y., OhtaM. 1999. Role of multiple afflux pumps in Escherichia coli in indole expulsion. FEMS Microbiol Lett. V. 179, p.345−352.
Kennerknecht N. Sahm H., Yen M.-R., Patek M., Saier M.H. Jr., Eggeling L. 2002. Export of L-isoIeucine from Corynebacterium glutamicum: a two-gene-encoded member of a new translocator family. J. Bacteriol. V. 184, p.3947−3956.
Kerr K.M., Cahoon M., Bosco D.A., Hedstorm L. 2000. Monovalent cation activation in Escherichia coli inosine 5'-monophosphate dehydrogenase. Arch. Biochem. Biophys. V. 375, p.131−137.
Kessler A.I., Gost J.S. 1985. Regulation of guaC expression in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 164, p. 1288−1293.
Kilstrup M., Meng L.M., Neuhard J., Nygaard P. 1989. Genetic evidence for a repressor of synthesis of cytosine deaminase and purine biosynthesis enzymes in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 171, p.2124−2127.
Kobayashi N., Nishino K., Yamaguchi A. 2001. Novel macrolide-specific ABC-type efflux system in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 183, p.5639−44
Komatsu Y. 1971. Mechanism of action of showdomycin. IV. Interactions between the mcchanisms for transport of showdomycin and of various nucleosides in Escherichia coli. Agric. Biol. Chem. V. 35, p.1328−1339.
Komatsu Y. 1981. A highly showdomycin-resistant mutant of Escherichia coli K-12 with altered nucleoside transport characteristics. Agric. Biol. Chem. V. 45, p.619−628.
Komatsu Y., Tanaka K. 1970. Mechanism of action of showdomycin. II. Effect of showdomycin on the synthesis of deoxyribonucleic acid in Escherichia coli. Agric. Biol. Chem. V. 34, p.891−899.
Koronakis V., Eswaran J., Hughes C. 2004. Structure and function of TolC: the bacterial exit duct for proteins and drugs. Annu. Rev. Biochem. V. 73, p.467−489.
Koronakis V., Li J., Koronakis E., Stauffer K. 1997. Structure of TolC, the outer membrane component of the bacterial type I efflux system, derived from two-dimensional crystals. Mol. Microbiol. V. 23, p.617−626.
Koszalka G.W., Vanhooke J., Short S.A., Hall W.W. 1988. Purification and properties of inosine-guanosine phosphorylase from Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 170, p.3493−3498.
Kyte J., Doolittle R.F. 1982. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. V. 157, p.105−132.
Leung H.B., Schramm V.L. 1980. Adenylate degradation in Escherichia coli. The role of AMP nucleosidase and properties of the purified enzyme. J. Biol. Chem. V. 255, p. 10 867−10 874.
Levine R.A., Taylor M.W. 1981. Selection for purine regulatory mutants in an E. coli hypoxanthine phosphoribosyltransferase-guanine phosphoribosyl-transferase double mutant. Mol. Gen. Genet. V. 181, p.313−318.
Levy S.B. 1992. Active efflux mechanisms for antimicrobial resistance. Antimicrob. Agents Chemother. V. 36, p.695−703.
Levy S.B., McMurry L. 1978. Plasmid-determined tetracycline resistance involves new transport systems for tetracycline. Nature. V. 276, p.90−92.
Li H., Park J.T. 1999. The periplasmic murein peptide-binding protein MppA is a negative regulator of multiple antibiotic resistance in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 181, p.4842−4847.
Li X.Z., Nikaido H. 2004. Efflux-mediated drug resistance in bacteria. Drugs. V. 64, p. 159 204.
Liu J.Y., Miller P.F., Gosink M., Olson E.R. 1999. The identification of a new family of sugar efflux pumps in Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. 31, p. 1845−1851.
Livshits V.A., Doroshenko V.G., Mashko C.V., Akhverdyan V.Z., Kozlov Y.I. 2001. Amino acid producing strains belonging to the genus Escherichia and method for producing amino acid. Ajinomoto Co., Ltd. European patent 114 9911A2. October 31 2001.
Livshits V.A., Zakataeva N.P., Aleshin V.V., Vitushkina M.V. 2003. Identification and characterization of the new gene rhtA involved in threonine and homoserine efflux in Escherichia coli. Res. Microbiol. V. 154, p.123−135.
Lomovskaya O., Lewis K. 1992. Emr, an Escherichia coli locus for multidrug resistance. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 89, p.8938−8942.
Lomovskaya O., Lewis K., Matin A. 1995. EmrR is a negative regulator of the Escherichia coli multidrug resistance pump EmrAB. J. Bacteriol. V. 177, p.2328−2334.
Ma D., Alberti M., Lynch C., Nikaido H., Hearst J.E. 1996. The local repressor AcrR plays a modulation role in the regulation of acrAB genes of Escherichia coli by global stress signals. Mol. Microbiol. V. 19, p.101−112.
Ma D., Cook D.N., Alberti M., Pon N.G., Nikaido H., Hearst J.E. 1993. Molecular cloning and characterization of acrA and acrE genes of Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 175, p.6299−6313.
Ma D., Cook D.N., Hearst J.E., Nikaido H. 1994. Efflux pumps and drug resistance in gram-negative bacteria. Trends Microbiol. V. 2, p.489−493.
Maier С., Bremer E., Sehmid A., Benz R. 1988. Pore-forming activity of the Tsx protein from the outer membrane of Escherichia coli. Demonstration of a nucleoside-specific binding site. J. Biol. Chem. V. 263, p.2493−2499.
MaIoney P.C., Ambudkar S.V., Anatharam V., Sonna L.A., Varadhachry A. 1990. Anion-exchange mechanisms in bacteria. Microbiol. Rev. V. 54, p. 1−17.
Martin R.G., Gillette W.K., Martin N.I., Rosner J.L. 2002. Complex formation between activator and RNA polymerase as the basis for transcriptional activation by MarA and SoxS in Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. 43, p.355−370.
Martin R.G., Rosner J.L. 1995. Binding of purified multiple antibiotic-resistance repressor protein (MarR) to mar operator sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 92, p.5456−5460.
Martin R.G., Rosner J.L. 1997. Fis, an accessorial factor for transcriptional activation of the mar (multiple antibiotic resistance) promoter of Escherichia coli in the presence of the activator MarA, SoxS, or Rob. J. Bacteriol. V. 179, p.7410−7419.
Martin R.G., Rosner J.L. 2001. The AraC transcriptional activators. Curr. Opin. Microbiol. V. 4, p.132−137.
Matsui H., Kawasaki II., Shimaoka M., Kurahashi, O. 2001. Investigation of various genotype characteristics for inosine accumulation in Escherichia coli W3110. Biosci. Biotechnol. Biochem. V. 65, p.570−578.
Mazzariol A., Tokue Y., Kanegawa T.M., Cornaglia G., Nikaido H. 2000. High-level fluoroquinolone-resistant clinical isolates of Escherichia coli overproduce multidrug efflux protein AcrA. Antimicrob. Agents Chemother. V. 44, p.3441−3443.
Meng L.M., Kilstrup M., Nygaard P. 1990. Autoregulation of purR repressor synthesis and involvement of purR in the regulation of purB, purC, purL, purMN and guaBA expression in Escherichia coli. Eur. J. Biochem. V. 187, p.373−379.
Meng L.M., Nygaard P. 1990. Identification of hypoxanthine and guanine as the corepressors for purine regulon genes of Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. 487, p.2187−2191.
Messenger L.J., Zalkin H. 1979. Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase from Escherichia coli: purification and properties. J. Biol. Chem. V. 254, p.3382−3392.
Mine Т., Morita Y., Kataoka A., Mizushima Т., Tsuchiya T. 1998. Evidence for chloramphenicol/H+ antiport in Cmr (MdfA) system of Escherichia coli and properties of the antiporter. J Biochem (Tokyo). V. 124, p.187−193.
Moore K.E., Miura S. 1987. A small hydrophobic domain anchors leader peptidase to the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. J. Biol. Chem. V. 262, p.8806−8813.
Morita Y., Kodama K., Shiota S., Mine Т., Kataoka A., Mizushima Т., Tsuchiya T. 1998. NorM, a putative multidrug efflux protein, of Vibrio parahaemolyticus and its homolog in Escherichia coli. Antimicrob. Agents Chemother. V. 42, p. 1778−1782.
Morona R., Manning P.A., Reeves P. 1983. Identification and characterization of the TolC protein, an outer membrane protein from Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 153, p.693−699.
Munch-Petersen A., Jensen N. 1990. Analysis of the regulatory region of the Escherichia coli nupG gene, encoding a nucleoside-transport protein. Eur. J. Biochem. V. 190, p.547−551.
Munch-Pctersen A., Mygind B. 1976. Nucleoside transport systems in Escherichia coli K-12: Specificity and regulation. J. Cellular Physiol. V. 89, p.551−559.
Munch-Petersen A., Mygind B. 1983. Transport of nucleic acid precursors, p.259−305. In Munch-Petersen A. (ed.), Metabolism of nucleotides, nucleosides and nucleobases in microorganisms. Academic Press, Inc., London.
Munch-Petersen A., Mygind В., Nicolaisen A., Pihl N.J. 1979. Nucleoside transport in cells and membrane vesicles from Escherichia coli K-12. J. Biol. Chem. V. 254, p.3730−3737.
Munch-Petersen A., Pihl N.J. 1980. Stimulatory effect of low ATP pools on transport of purine nucleosides in cells of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 77, p.2519−2523.
Murakami S., Nakashima R., Yamashita E., Yamaguchi A. 2002. Crystal structure of bacterial multidrug efflux transporter AcrB. Nature. V. 419, p.587−593.
Mygind В., Munch-Petersen A. 1975. Transport of pyrimidine nucleosides in cells of Escherichia coli K-12. Eur. J. Biochem. V. 59, p.365−372.
Nagakubo S., Nishino K., Hirata Т., Yamaguchi A. 2002. The putative response regulator BaeR stimulates multidrug resistance of Escherichia coli via a novel multidrug exporter system, MdtABC. J. Bacteriol. V. 184, p.4161−4167.
Nakamura H. 1965. Gene-controlled resistance to acriflavine and others basic dyes in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 90, p.8−14.
Nandineni M.R., Gowrishankar J. 2004. Evidence for an arginine exporter encoded by yggA (argO) that is regulated by the LysR-type transcriptional regulator ArgP in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 186, p.3539−3546.
Naroditskaya V., Schlosser M.J., Fang N.Y., Lewis K. 1993. An E. coli gene emrD is involved in adaptation to low energy shock. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 196, p.803−809.
Nguyen T.N., Phan. Q.G., Duong L.P., Bertrand K.P., Lenski R.E. 1989. Effects of carriage expression of the Tn 10 tetracycline-resistance operon on the fitness of Escherichia coli K12. Mol. Biol. Evol. V.6, p.213−225.
Nikaido H. 1996. Mulyidrug efflux pumps of gran-negative bacteria. J. Bacteriol. V. 178, p.5853−5859.
Nikaido H. 1998. Antibiotic resistance caused by gram-negative miltidrug efflux pumps. Clin. Infect. Dis. 27 Supl. 1: S32−41.
Nilsen I.W., Bakke I., Vader A., Olsvik O., El-Gewely M.R. 1996. Isolation of cmr, a novel Escherichia coli chloramphenicol resistance gene encoding a putative efflux pump. J. Bacteriol. V. 176, p.3188−3193.
Nishino K., Yamaguchi A. 2001. Overexpression of the response regulator evgA of the two-component signal transduction system modulates multidrug resistance conferred by multidrug resistance transporters. J. Bacteriol. V. 183, p.1455−1458.
Nishino K., Yamaguchi A. 2001. Analysis of a complete library of putative drug transporter genes in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 183, p.5803−5812.
Nishino K., Yamaguchi A. 2002. EvgA of the two-component signal transduction system modulates production of the yhiUV multidrug transporter in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 184, p.2319−2323.
Norholm M.H.H., Dandanell G. 2001. Specificity and topology of the Escherichia coli xanthosine permease, a representative of the NHS subfamily of the Major Facilitator Superfamily. J. Bactcriol. V. 183, p.4900−4904.
Nunoshiba Т., Hidalgo E., Amabile Cuevas C.F., Demple B. 1992. Two-stage control of oxidative stress regulon: the Escherichia coli SoxR protein triggers redox-inducible expression of the soxS regulatory gene. J. Bacteriol. V. 174, p.6054−6060.
Nygaard P. 1983. Utilization of preformed purine bases and nucleosides, p.27−93. In Munch-Petersen A. (ed.), Metabolism of nucleotides, nucleosides and nucleobases in microorganisms. Academic Press, Inc., London.
Orth P., Schnappinger D., Hillen W., Saenger W., Hinrichs W. 2000. Structural basis of gene regulation by the tetracycline inducible Tet repressor-operator system. Nat. Struct. Biol. V. 7, p.215−219.
Overton E. 1895. Uber die osmotischen eigenschaften der lebenden pflanzen und tierzelle. Vjsch. Naturf. Ges. Zurich. V. 40, p. 159−201.
Padan E., Schuldiner S. 1993. Na+/H+ antiporters, molecular devices that couple the Na+ and H+ circulation in cells. J. Bioenerg. Biomemb. V. 25, p.647−669.
Pao S.S., Paulsen I.T., Saier M.H. Jr. 1998. Major facilitator superfamily. Microbiol. Mol. Biol. Rev. V. 1, p. 1−34.
Pardee A.B. 1957. An inducible mechanism for accumulation of melibiose in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 73, p.376−385.
Pedersen II., Dall J., Dandanell G., Valentin-Hansen P. 1995. Gene-regulatory modules in Escherichia coli: nucleoprotein complexes formed by cAMP-CRP and CytR at the nupG promoter. Mol. Microbiol. V. 17, p.843−853.
Petersen C. 1999. Inhibition of cellular growth by increased guanine nucleotide pools. Characterization of an Escherichia coli mutant with a guanosine kinase that is insensitive to feedback inhibition by GTP. J. Biol. Chem. V. 274, p.5348−5356.
Petersen C., Moller L.B. 2001. The RihA, RihB, and RihC ribonucleoside hydrolases of Escherichia coli. Substrate specificity, gene expression, and regulation. J. Biol. Chem. V. 276, p.884−894.
Phadtare S., Yamanaka K., Kato I., Inouye M. 2001. Antibacterial activity of 4,5-dihydroxy-2-cyclopentan-l-one (DHCP) and cloning of a gene conferring DHCP resistance in Escherichia coli. J. Mol. Microbiol. Biotechnol. V. 3, p.461−465.
Postma P.W., Lengeler J.W., Jacobson G.R. 1993. Phosphoenolpyruvate: carbohydrate phosphotransferase systems of bacteria. Microbiol. Rev. V. 57, p.543−594.
Rhee S., Martin R.G., Rosner J.L., Davies D.R. 1998. A novel DNA-binding motif in MarA: the first structure for an AraC family transcriptional activator. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 95, p.10 413−10 418.
Rolfes R.J., Zalkin H. 1988. Escherichia coli gene purR encoding a repressor protein for purine nucleotide synthesis. Cloning, nucleotide sequence and interaction with the purF operator. J. Biol. Chem. V. 263, p. 19 653−19 661.
Rolfes R.J., Zalkin II. 1990. purification of the Escherichia coli purine regulon repressor and identification of corepressors. J. Bacteriol. V. 172, p.5637−5642.
Rosenberg E.Y., Ma D., Nikaido H. 2000. AcrD of Escherichia coli is an aminoglycoside efflux pump. J. Bacteriol. V. 182, p. 1754−1756.
Rost В., Sander C. 1993. Prediction of protein secondary structure at better than 70% accuracy. J. Mol. Biol. V. 232, p.584−599.
Roy-Burman S., Visser D.W. 1972. Transport studies of showdomycin, nucleosides and sugars in Escherichia coli В and in showdomycin-resistant mutants. Biochim. Biophys. Acta. V. 282, p.383−392.
Saier M.H. Jr., Beatty J.T., Goffeau A., Harley K.T., Heijne W.H., Huang S.C., Jack D.L., Jahn P. S., Lew K., Liu J., Pao S.S., Paulsen I.T., Tseng T.T., Virk P. S. 1999. The major facilitator superfamily. Mol. Microbiol. Biotechnol. V. 1, p.257−279.
Saier M.H. Jr., Tam R., Reizer A., Reizer J. 1994. Two novel families of bacterial membrane proteins concerned with nodulation, cell division and transport. Mol Microbiol. V. 11, p. 841−847.
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis, T. 1989. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd Ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY.
Schlor S., Kemmer G., Reidl J. 2003. Transposon TnlO. Methods Mol. Med. V. 71, p.211
Scripture J.B., Voelker С., Miller S., O’Donnell R.T., Polgar L., Rade J., Horazdovsky B.F., Hogg R.W. 1987. High-affinity L-arabinose transport operon. Nucleotide sequence and analysis of gene products. J. Mol. Biol. V 197, p.37−46.
Seeger C., Poulsen C., Dandanell G. 1995. Identification and characterization of genes СxapA, xapB, and xapR) involved in xanthosine catabolism in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 177, p.5506−5516.
Silver S., Walderhaug M. 1992. Gene regulation of plasmid- and chromosome-determined inorganic ion transport in bacteria. Microbiol. Rev. V. 56, p. 195−228.
Skare J.T., Postle K. 1991. Evidence for a TonB-depended energy transduction complex in Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. 5, p.2883−2890.
Smith J.L., Zaluzec E.J., Wery J.-P., Niu L., Switzer R.L., Zalkin H., Satow Y. 1994. Structure of the allosteric regulatory enzyme of purine biosynthesis. Science. V. 264, p.1427−1433.
Sparrow C.P., Ganong B.R., Raetz C.R.H. 1984. Escherichia coli membrane vesicles with elevated phosphatidic acid levels. Biochim. Biophys. Acta. V. 794, p.373−383.
Stayton M.M., Rudolph F.B., Fromm H.J. 1983. Regulation, genetics and properties of adenylosuccinate synthetase: a review. Curr. Top. Cell. Regul. V. 22, p. 104−141.
Sugiyama J.E., Mahmoodian S., Jacobson G.R. 1991. Membrane topology analysis of Escherichia coli mannitol permease by using a nested-deletion method to create mtlA-phoA fusions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 88, p.9603−9607.
Sullivan K.H., Hegeman G.D., Cordes E.H. 1979. Alteration of fatty acid composition of Escherichia coli by growth in the presence of normal alcohol. J. Bacteriol. V. 138, p.133−138.
Switzer R.L. 1974. Phosphoribosylpyrophosphate synthetase and related pyrophosphokinases, p.607−628. In Boyer P.D. (ed.), The Enzymes, vol. 9. Academic Press, New York.
Tanaka Т., HoriiT., Shobayama K., Sato K., Ohsuka S., Arakawa Y., Yamaki K., Takagi K., Ohta M. 1997. RobA-induced multiple antibiotic resistance largely depends on the activation of the AcrAB efflux. Microbiol. Immunol. V. 41, p.697−702.
Tanner M.J.A. 1979. Isolation of integral membrane proteins and criteria for identifying carrier proteins. Curr. Topics Memb. Transp. V. 12, p. 1−51.
Tesfa-Selase F., Drabble W.T. 1992. Regulation of the gua operon of Escherichia coli by the DnaA protein. Mol. Gen. Genet. V. 231, p.256−264.
Tikhonova E.B., Zgurskaya H.I. 2004. AcrA, AcrB, and TolC of Escherichia coli form a stable intermembrane multidrug efflux complex. J. Biol. Chem. V. 279, p.32 116−32 124.
Travers A., Schneider R" Muskhelishvili G. 2001. DNA supercoiling and transcription in Escherichia coli: the FIS connection. Biochimie. V. 83, p.213−217.
Trotschel C., Deutenberg D., Bathe В., Burkovski A., Kramer R. 2005. Characterization of methionine export in Corynebacterium glutamicum. J. Bacteriol. V. 187, p.3786−94.
Tsuchiya Т., Lopilato J., Wilson Т.Н. 1978. Effect of lithium ion on mclibiose transport in Escherichia coli. J. Membr. Biol. V. 42, p.45−59.
Turner R.J., Taylor D.E., Weiner J.H. 1997. Expression of Escherichia coli TehA gives resistance to antiseptics and disinfectants similar to that conferred by multidrug resistance efflux pumps. Antimicrob. Agents Chemother. V. 41, p.440−444.
Urban C., Gelis. R.T. 1990. Purification and properties of a kinase from Escherichia coli K-12 that phosphory lates two periplasmic transport proteins. J. Biol. Chem. V. 265, p. 1783
Valentin-Hansen P., Hammer K., Love Larsen J.E., Svendsen I. 1984. The internal regulated promoter of the deo operon of Escherichia coli K-12. Nucleic Acids Res. V. 12, p.5211−5224.
VandenBoom Т., Cronan J.E., Jr. 1989. Genetics and regulation of bacterial lipid metabolism. Annu. Rev. Microbiol. V. 43, p.317−343.
Vieira J., Messing J. 1991. New pUC-derived cloning vectors with different selectable markers and DNA replication origins. Gene. V. 100, p. 189−194.
Vrljic M., Kronemeyer W., Sahm H., Eggeling L. 1995. Unbalance of L-lysine flux in Corynebaclerium glutamicum and its use for the isolation of excretion-defective mutants. J. Bacteriol. V. 177, p.4021−4027.
Vrljic M., Sahm H., Eggeling L. 1996. A new type of transporter with a new type of cellular function: L-lysine export from Corynebaclerium glutamicum. Mol. Microbiol. V. 22, p. 815−826.
Westh Hansen S.E., Jensen N., Munch-Petersen A. 1987. Studies on the sequence and structure of the Escherichia coli K-12 nupG gene, encoding a nucleoside-transport system. Eur. J. Biochem. V. 168, p.385−391.
White B.A. 1993. PCR protocols. Current methods and applications., ed. Humana Press, Totowa, New Jersey.
Widdas W.F. 1952. Inability of diffusion to account for placetantal glucose transfer in the sheep and consideration of the kinctics of possible carrier transfer. J. Physiol. V. 118, p.23−29.
Wright J.K. 1986. The kinetic mechanism of galactoside/H+ cotransport in Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta. V. 855, p.391−416.
Yamaguchi A., Udagawa Т., Sawai T. 1990. Transport of divalent cations with tetracycline as mediated by the transposon TnlO-encoded tetracycline resistance protein. J. Biol. Chem. V. 265, p.4809−4813.
Ye J., van den Berg B. 2004. Crystal structure of the bacterial nucleoside transporter Tsx. EMBO J. V. 23, p.3187−3195.
Yerushalmi H., Lebendiker M., Schuldiner S. 1995. EmrE, an Escherichia coli 12-kDa multidrug transporter, exchanges toxic cations and H+ and is soluble in organic solvents. J. Biol. Chem. V. 270, p.6856−6863.
Zakataeva N.P., Aleshin V.V., Tokmakova I.L., Troshin P.V., Livshits V.A. 1999. The novel transmembrane Escherichia coli proteins involved in the amino acid efflux. FEBS Lett. V. 452, p.228−232.
Zgurskaya H., Nikaido H. 1999. AcrA is a highly asymmetric protein capable of spanning the periplasm. J. Mol. Biol. V. 285, p.409−420.
Zgurskaya H., Nikaido H. 1999. Bypassing the periplasm: reconstitution of the AcrAB multidrug efflux pump of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 96, p.7190−7195.
Zhou G., Smith J.L., Zalkin H. 1994. Binding of purine nucleotides to two regulatory sites results in synergistic feedback inhibition of glutamine PRPP amidotransferase. J. Biol. Chem. V. 269, p.6784−6789.
Zimmerman H. 1992. 5'-Nucleotidase: molecular structure and functional aspects. Biochem. J. V. 285, p.345−365.

Заполнить форму текущей работой