Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль макрофагов в регуляции метаболических процессов в печени при функциональном напряжении организма

Диссертация: Роль макрофагов в регуляции метаболических процессов в печени при функциональном напряжении организма
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время не вызывает сомнения, что СМФ играет важную роль в поддержании структурного гомеостаза и что от ее функционального состояния зависит общий уровень резистентности к стрессорам различной природы. Однако биохимические механизмы этого явления остаются до сих пор малоизученными. Практически не исследованы метаболические изменения в органах и тканях, связанные с изменением… Читать ещё >

Роль макрофагов в регуляции метаболических процессов в печени при функциональном напряжении организма (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Современные представления о системе мононуклеарных фагоцитов
      • 1. 1. 1. История вопроса
      • 1. 1. 2. Гетерогенность макрофагов
      • 1. 1. 3. Секреторные продукты макрофагов
      • 1. 1. 4. Активация и блокада системы мононуклеарных фагоцитов
    • 1. 2. Роль резидентных макрофагов в регуляции метаболизма в печени
      • 1. 4. 1. Белковый обмен
      • 1. 4. 2. Углеводный обмен
      • 1. 4. 3. Липидный обмен
      • 1. 4. 4. Метаболизм ксенобиотиков
    • 1. 3. Регуляторные свойства плазменных липопротеинов и их белковых компонентов
  • Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Исследование роли межклеточных (стромально-паренхи-матозных) взаимодействий в регуляции функциональной активности гепатоцитов
      • 3. 1. 1. Структурно-метаболическая характеристика изолированных паренхимных и непаренхимных клеток печени
      • 3. 1. 2. Влияние стимуляции резидентных макрофагов печени на биосинтез белка в гепатоцитах
      • 3. 1. 3. Изменение активности ключевых ферментов углеводного обмена в гепатоцитах в условиях стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов
      • 3. 1. 4. Роль резидентных макрофагов в индукции тиро-зинаминотрансферазы в гепатоцитах при стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов
      • 3. 1. 5. Биосинтез плазменных липопротеинов при стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов
      • 3. 1. 6. Связывание плазменных липопротеинов гепато-цитами, купферовскими и эндотелиальными клетками печени при стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов
      • 3. 1. 7. Поглощение окисленных липопротеинов низкой плотности органами и тканями крыс при блокаде клеток Купфера хлористым гадолинием
      • 3. 1. 8. Влияние стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов на монооксигеназную систему гепа-тоцитов
    • 3. 2. Защитная функция плазменных липопротеинов при липо-полисахарид-индуцированном повреждении печени
    • 3. 3. Исследование роли системы мононуклеарных фагоцитов в регуляции регенераторно-восстановительных процессов в органах и тканях
      • 3. 3. 1. Изменение скорости биосинтеза белка в органах и тканях крыс при стимуляции и блокаде системы мононуклеарных фагоцитов
      • 3. 3. 2. Влияние стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов на биосинтез белка в органах и
  • — 4 тканях крыс в онтогенезе
    • 3. 3. 3. Влияние стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов на биосинтез белка в органах и тканях при физической нагрузке и в восстановительном периоде после нее
    • 3. 3. 4. Роль системы мононуклеарных фагоцитов в регуляции биосинтеза белка и плазменных липоп-ротеинов при репаративной регенерации печени
    • 3. 4. Изучение механизмов активации биосинтеза белка в паренхимных клетках печени при стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов
    • 3. 4. 1. Поглощение и ресекреция (ano)липопротеинов резидентными макрофагами печени
    • 3. 4. 2. Кооперативный эффект апопротеина A-I и тетра-гидрокортизола на биосинтез белка в культуре гепатоцитов
  • Глава 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • ВЫВОДЫ

Особую роль в адаптационных перестройках организма с точки зрения межорганной кооперации играет печень. В ней синтезируются белки крови, фосфолипиды, холестерин, обезвреживаются продукты обмена, осуществляется катаболизм липопротеинов и гормонов, происходит биотрансформация ксенобиотиков. Для энергетического обмена большое значение имеет новообразование глюкозы через глюконеогенез и формирование транспортной формы ли-пидов — липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП), т. е. важнейших энергетических субстратов, используемых различными органами и тканями.

Печень, подобно другим органам, неоднородна по своему клеточному составу и состоит из паренхимы и стромы. Паренхима представлена эпителиальными клетками энтодермального происхождения. Строма имеет мезодермальное происхождение и состоит из клеток соединительной ткани — эндотелиоцитов, макрофагов, лимфоцитов (Рл.1:-клетки) и жирозапасающих клеток.

Функциональное состояние печени зависит от многих факторов. В литературе широко обсуждаются механизмы нейрогумораль-ной регуляции метаболических процессов в паренхимных клетках печени — гепатоцитах [ Розен В. Б. и др., 1991]. Получены факты, свидетельствующие о важной роли плазменных липопротеинов в регуляции внутриклеточного метаболизма [Панин Л.Е., 1983]. В то же время механизмы паракринной регуляции, связанные с регу-ляторным влиянием стромальных элементов, остаются недостаточно изученными [Brix К. et al., 1997].

В рамках стромально-паренхиматозных взаимодействий особого внимания заслуживают органоспецифические (резидентные) макрофаги. Они представляют собой гетерогенную популяцию клеток, имеющих общее костно-мозговое происхождение и в силу этого объединенных в систему мононуклеарных фагоцитов (СМФ) [Van Furth R., 1992]. Повышенный интерес к этим клеткам связан с появлением фактов, свидетельствующих о важной роли их в иммунном ответе [Solbach W. et al., 1991], в реакциях воспаления [Маянский Д.Н., 1991], при регенерации тканей [DiPietro L.A., 1995], в инициации и развитии атеросклероза [Денисенко А.Д. и др., 1993; Aviram М., 1996], в противоопухолевой защите [Bart-holeyns o., 1993].

В настоящее время не вызывает сомнения, что СМФ играет важную роль в поддержании структурного гомеостаза и что от ее функционального состояния зависит общий уровень резистентности к стрессорам различной природы. Однако биохимические механизмы этого явления остаются до сих пор малоизученными. Практически не исследованы метаболические изменения в органах и тканях, связанные с изменением функционального состояния макрофагов. Недостаточно освещен в литературе вопрос о роли этих клеток в регуляции восстановительных процессов в условиях функционального напряжения организма. Вместе с тем такие знания необходимы для разработки оптимальных способов повышения устойчивости организма к действию различных стресс-факторов и для стимуляции восстановительных процессов в органах и тканях в норме и при повреждении.

Регуляторные функции макрофагов связывают с секрецией ин-терлейкинов, простагландинов, лизосомальных ферментов, различных факторов. Рецепторы к этим медиаторам обнаружены у разных типов клеток, в том числе и у паренхимных клеток печени [Cava-ilion J.M., 1995]. Однако многие регуляторные эффекты макрофагов, в частности, связанные со стимуляцией восстановительных процессов, невозможно объяснить с помощью известных механизмов. В связи с этим особый интерес представляют исследования, направленные на выяснение роли макрофагов в метаболизме плазменных липопротеинов. Последние, как известно, помимо выполнения своих основных функций, связанных с транспортом липидов, могут оказывать выраженное регуляторное влияние на различные типы клеток организма [Панин Л.Е., 1987; Favre G. et al., 1993; Handwerger S. et al., 1995].

Макрофаги печени (клетки Купфера) относятся к СМФ и составляют около 80% от общего пула резидентных макрофагов организма [Kuiper J. et al., 1994]. В последние годы наибольшее внимание исследователей привлекает деструктивная функция клеток Купфера, а также их участие в реакциях воспаления [Маянс-кий Д.Н. и др., 1992]. Изучены молекулярные механизмы секреции медиаторов воспаления и их роль в индукции синтеза белков острой фазы в гепатоцитах [Heinrich Р.С. et al., 1990; Andus Т. et al., 1991]. Однако об участии макрофагов в регуляции метаболических процессов, связанных с выполнением печенью важных гомеостатических функций, имеются лишь единичные сообщения.

Цель работы — изучение роли СМФ в регуляции метаболических процессов в органах и тканях в условиях функционального напряжения организма.

Задачи исследования:

1. Изучить влияние стимуляции СМФ на биосинтез белка в органах и тканях в норме, при физической нагрузке и частичной резекции печени.

2. Выяснить характер изменений активности ключевых ферментов гликолиза, глюконеогенеза и пентозофосфатного пути в па-ренхимных и непаренхимных клетках печени в условиях стимуляции СМФ бактериальными полисахаридами.

3. Используя стимуляторы и блокаторы СМФ, исследовать роль макрофагов в регуляции метаболизма плазменных липопротеинов в условиях физиологического покоя и в восстановительном периоде после физической нагрузки и частичной резекции печени.

4. Изучить влияние стимуляции СМФ бактериальными полисахаридами на активность монооксигеназной системы печени в норме и при индукции фенобарбиталом.

5. Исследовать роль макрофагов в реализации кооперативного эффекта липопротеинов высокой плотности (ЛПВП) и глюкокортико-идов на биосинтез белка в паренхимных клетках печени.

Научная новизна работы. С помощью биохимических, радиоизотопных и иммунохимических методов впервые проведено комплексное исследование роли макрофагов в регуляции метаболических процессов в печени в норме и при функциональном напряжении организма .

Впервые показано, что стимуляция СМФ бактериальным ЛПС приводит к фазовым изменениям скорости биосинтеза структурных и цитоплазматических белков в органах и тканях. Максимально выраженная индукция биосинтеза белка обнаружена через 24 ч в девяти органах: печень, почки, сердце, мышцы, семенники, тимус, надпочечники, селезенка и костный мозг. При блокаде макрофагов печени хлористым гадолинием наблюдалось подавление биосинтеза белка в костном мозге, а также биосинтеза белков сыворотки крови и апопротеинов липопротеинов очень низкой (ЛПОНП) и низкой плотности (ЛНПН).

Впервые установлено, что предварительная стимуляция СМФ предотвращает ингибирование биосинтеза белка в печени, легких, почках, селезенке и сердце под влиянием интенсивной физической нагрузки. В восстановительном периоде после физической нагрузки у стимулированных животных по сравнению с нестимулированны-ми значительно выше скорость биосинтеза белка в селезенке, почках, тимусе, а также скорость биосинтеза общего белка сыворотки крови и суммарной фракции ЛПОНП и ЛПНП.

На совместной культуре непаренхимных (НП) и паренхимных клеток печени, воспроизводящей стромально-паренхиматозные взаимодействия в условиях in vitro, продемонстрировано, что изменения, выявленные в печени при стимуляции СМФ, связаны с активацией биосинтеза структурных и цитоплазматических белков в ее паренхимных элементах под влиянием резидентных макрофагов.

Впервые получены результаты, свидетельствующие о том, что в основе индукции биосинтеза белка в паренхимных клетках печени, наблюдаемой при стимуляции СМФ, лежит кооперативный эффект ano A-I и восстановленных форм глюкокортикоидов. В реализации данного механизма участвуют резидентные макрофаги, которые под влиянием стимула активно захватывают ЛПВП и глюкокортикоиды с последующей ресекрецией биологически активных продуктов — ano A-I и восстановленных форм гормона.

Впервые показано, что перестройка углеводного обмена в паренхимных клетках печени в условиях действия на организм чрезвычайных раздражителей существенно зависит от функционального состояния СМФ. Предварительная стимуляция СМФ декстрансульфа-том (ДС) и бактериальным липополисахаридом (ЛПС) не изменяет базальный уровень глюконеогенеза, но подавляет гидрокортизон-зависимую индукцию фосфоенолпируваткарбоксикиназы (ФЕПКК) — ключевого фермента глюконеогенеза. Напротив, активность ти-розинаминотрансферазы (TAT) в гепатоцитах возрастает как при раздельном, так и при совместном введении гормона и ДС.

Показано, что значительные изменения показателей липопро-теинового обмена в плазме крови, наблюдаемые при стимуляции СМФ, связаны прежде всего с изменением скорости их синтеза и поглощения клетками печени. Впервые обнаружено, что от функционального состояния макрофагов печени существенно зависит межорганное распределение окисленных ЛПНП (окЛПНП), которые, как известно, играют важную роль в атеросклеротическом поражении сосудов.

В экспериментах на животных и изолированных макрофагах печени впервые показано, что ЛПС-индуцированное повреждение печени зависит не только от исходного функционального состояния макрофагов, но и от уровня в плазме крови ЛПВП3 и апопротеина A-I (ano А-I), участвующих в связывании и нейтрализации ЛПС.

Теоретическая и практическая значимость работы. Решение поставленных в диссертации задач является важным этапом в изучении регуляторной роли макрофагов в адаптивной перестройке метаболизма белков, углеводов и плазменных липопротеинов в печени при действии на организм чрезвычайных раздражителей.

Установленное явление макрофаг-зависимой стимуляции биосинтеза белка в паренхимных клетках печени, опосредованное кооперативным действием ano A-I и восстановленных форм глюкокор-тикоидов, расширяет существующие представления о механизмах регуляции биосинтеза белка в различных органах и тканях организма в процессе регенерации. Это позволяет разрабатывать принципиально новые подходы в изучении регенераторных процессов, механизмов старения и механизмов пролиферации клеток в малигнизированных тканях. Открываются возможности для изучения неизвестного ранее механизма регуляции экспрессии генов, ключевое место в котором принадлежит апо А-1 в комплексе с восстановленной формой глюкокортикоидов.

Для изучения механизмов развития атеросклеротического процесса важное значение имеют результаты, свидетельствующие о том, что межорганное распределение модифицированных ЛПНП и их элиминация из крови существенно зависят от функционального состояния макрофагов печени.

Результаты исследований, касающиеся реакции микросомальной монооксигеназной системы печени в ответ на введение стимуляторов макрофагов, необходимо учитывать в клинической практике при совместном использовании лекарственных препаратов, метабо-лизируемых монооксигеназами гепатоцитов, и препаратов, изменяющих функциональную активность макрофагов печени.

Результаты, свидетельствующие о защитной роли ЛПВПЗ при ЛПС-индуцированном повреждении печени, позволяют разрабатывать новые способы нейтрализации ЛПС при эндотоксемиях и снижения токсических эффектов ЛПС при использовании их в клинической иммунологии в качестве иммуномодуляторов.

Полученные результаты могут быть использованы в клинической медицине при разработке новых способов коррекции метаболизма при различных патологических состояниях и для стимуляции восстановительных процессов в органах и тканях в послеоперационном периоде.

Предложен способ индукции биосинтеза белка для стимуляции процессов физиологической, восстановительной и репаративной регенерации в органах и тканях (Авт. свидетельство N1689980 // Бюл.изобретений.- 1991. N.41, С.190).

Получено положительное решение на открытие «Явление стимуляции резидентными макрофагами биосинтеза белка в паренхимных клетках органов и тканей» (Решение Международной ассоциации авторов научных открытий при АЕН РФ от 25.06.1998 г.).

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Стимуляция СМФ бактериальными полисахаридами оказывает активирующий эффект на биосинтез белка в органах и тканях в условиях физиологического покоя и в восстановительном периоде после физической нагрузки и частичной резекции печени.

2. В активации биосинтеза белка в паренхимных клетках печени, наблюдаемой при стимуляции СМФ, участвуют макрофаги печени .

3. Адаптивная перестройка углеводного и липопротеинового обмена в паренхимных клетках печени при действии на организм чрезвычайных раздражителей зависит от функционального состояния СМФ.

Апробация результатов исследования. Основные положения диссертации доложены на 2-м Всесоюзном симпозиуме «Структура и функции лизосом» (Новосибирск, 1980), на 3-й Всесоюзной конференции по патологии клетки (Москва, 1982), на 4-м Всесоюзном симпозиуме «Пентозофосфатный путь превращения углеводов, его механизмы и регуляция» (Калинин, 1984), на 4-й Всесоюзной конференции «Актуальные вопросы адаптации человека к климато-ге-ографическим условиям и первичная профилактика» (Новосибирск, 1986), на Всесоюзном симпозиуме по медицинской энзимологии.

Москва, 1986), на Краевой научно-практической конференции молодых ученых и специалистов «Здоровье человека в Сибири» (Красноярск, 1986), на Всесоюзной конференции «Цитохром Р-450 и охрана окружающей среды» (Новосибирск, 1987), на Всесоюзном симпозиуме по биохимии липидов (Алма-Ата, 1987), на Всесоюзной конференции «Проблемы гистофизиологии соединительной ткани» (Новосибирск, 1989), на Международной конференции «Mononuclear phagocyte system in normal and pathological states» (Новосибирск, 1990), на 1-м съезде иммунологов России (Новосибирск,.

1992), на 11-й научной конференции «Факторы клеточного и гуморального иммунитета при различных физиологических и патологических состояниях» (Челябинск, 1992), на научной конференции «Профилактика и экспериментальная терапия экстремальных и терминальных состояний» (Омск, 1992), на 2-й Всероссийской конференции «Влияние антропогенных факторов на структурные преобразования органов, клеток и тканей животных и человека (Саратов,.

1993), на 7-м Международном симпозиуме «Cells of the Hepatic Sinusoid» (Киото, Япония, 1994), на 2-м Съезде физиологов Сибири и Дальнего Востока (Новосибирск, 1995), на 8-м Международном симпозиуме «Cells of the Hepatic Sinusoid» (Бордо, Франция, 1996), на научной конференции «Механизмы адаптации организма» (Томск, 1996), на 4-м Международном конгрессе «The Immune Consequences of Trauma, Shock and Sepsis» (Мюнхен, Германия, 1997), на 3-м Съезде физиологов Сибири и Дальнего Востока (Новосибирск, 1997). Кроме того, материалы работы обсуждались на отчетных сессиях и межлабораторных семинарах Института биохимии СО РАМН (Новосибирск, 1987;1998).

— 16.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 52 научные работы.

Диссертация выполнена в соответствии с планом научно-исследовательской работы Института биохимии СО РАМН (Гос.регистрация N 01.97.000 5912), а также по проектам Российского фонда фундаментальных исследований (Гос.регистрация N 01.97.000 5914) и Федеральной целевой научно-технической программы по направлению «Атеросклероз» (Гос.регистрация N 01.97.000 5916).

Автор выражает глубокую благодарность научному консультанту, директору Института биохимии СО РАМН, академику РАМН, профессору, доктору медицинских наук Льву Евгеньевичу ПАНИНУ за консультативную помощь и поддержку на всех этапах выполнения работы.

ВЫВОДЫ.

1. Система мононуклеарных фагоцитов (СМФ) оказывает модулирующее влияние на метаболические процессы в органах и тканях как в норме, так и при функциональном напряжении организма.

2. Стимуляция СМФ бактериальным ЛПС у интактных животных (физиологический покой) приводит к фазовым изменениям скорости биосинтеза структурных и цитоплазматических белков в органах и тканях. Максимально выраженная индукция биосинтеза белка обнаружена через 24 ч в печени, почках, сердце, мышцах, семенниках, тимусе, надпочечниках, селезенке и костном мозге. Данный механизм формируется в постнатальный период и наиболее ярко проявляется у половозрелых животных. С возрастом он претерпевает инволюционные изменения.

3. Интенсивная физическая нагрузка вызывает ингибирование биосинтеза белка в легких, почках, селезенке и сердце. Стимуляция СМФ за 24 ч до физической нагрузки предотвращает эти изменения. Более того, через б и 24 ч после физической нагрузки у стимулированных животных по сравнению с нестимулированными значительно выше скорость биосинтеза белка в селезенке, почках, тимусе, а также скорость биосинтеза суммарной фракции ЛПОНП и ЛПНП. Эти данные свидетельствуют об ускорении восстановительных процессов в органах и тканях в условиях стимуляции СМФ.

4. Предварительная стимуляция СМФ повышает интенсивность биосинтетических процессов при репаративной регенерации печени после частичной резекции. В данном случае усиливается синтез не только собственных белков, необходимых для восстановления структурной целостности органа, но и белков, синтезируемых «на экспорт», т. е. белков сыворотки крови и апопротеинов ЛПОНП и ЛПНП.

5. В экспериментах на культуре клеток печени показано, что индукция биосинтеза белка в печени, наблюдаемая при стимуляции СМФ, связана с кооперативным эффектом ano A-I и восстановленных форм глюкокортикоидов на биосинтез белка в паренхимных клетках. В реализации данного механизма участвуют резидентные макрофаги, которые под влиянием стимула активно захватывают ЛПВП и глюкокортикоиды с последующей ресекрецией во внеклеточную среду биологически активных продуктов — ano A-I и восстановленных форм гормона.

6. Адаптивная перестройка углеводного обмена в печени при действии на организм чрезвычайных раздражителей зависит от функционального состояния СМФ. Предварительная стимуляция макрофагов предотвращает ингибирование гликолиза гидрокортизоном и подавляет гидрокортизон-зависимую индукцию ФЕПКК — ключевого фермента глюконеогенеза. Напротив, активность другого индуци-бельного фермента гепатоцитов — TAT возрастает при введении гормона как интактным, так и декстрансульфат-стимулированным животным. Аддитивный эффект, обнаруженный при совместном введении животным гормона и декстрансульфата, свидетельствует о существовании двух независимых механизмов индукции TAT: действие гидрокортизона реализуется через известный цитозольный рецептор гормона, действие декстрансульфата — через стимуляцию макрофагов и секрецию факторов, усиливающих экспрессию соответствующих генов.

7. Реакция микросомальной монооксигеназной системы печени в ответ на стимуляцию СМФ зависит от типа используемого стимулятора. Стимуляция СМФ зимозаном и ДС в течение 3 суток приводит к значительному снижению содержания цитохрома Р-450 и скорости метаболизма анилина и аминопирина в печени интактных и индуцированных фенобарбиталом крыс. Ингибирующий эффект ЛПС на монооксигеназную систему менее выражен и проявляется на 7 сутки после его введения.

8. В экспериментах на животных и перфузируемой печени установлено, что в печени наибольшую липопротеинпоглощающую способность имеют макрофаги и эндотелиальные клетки. При стимуляции СМФ связывание ЛПВП гепатоцитами возрастает, а макрофагами снижается. Связывание ЛПНП гепатоцитами, а также связывание ЛПНП и ЛПВП эндотелиальными клетками в этих условиях не изменяется .

9. Селективная блокада макрофагов печени хлористым гадолинием приводит к значительному снижению скорости элиминации из крови окисленных ЛПНП, являющихся атерогенной формой липопротеинов. При этом накопление модифицированных ЛПНП в печени снижается, а в сердце, аорте, легких и почках возрастает.

10.

Введение

животным бактериального ЛПС на фоне стимуляции макрофагов зимозаном вызывает повреждение паренхимных клеток печени, что связано, с одной стороны, с гиперпродукцией активных метаболитов кислорода макрофагами печени и, с другой стороны, со снижением содержания в плазме крови ЛПВП3 и апо А-1, участвующих в связывании и инактивации ЛПС.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И. Микросомальное окисление. М.: Наука, 1975. — 327 с.
  2. И.П., Еропкин М. Ю. Действие Адьюванта Фрейнда на интенсивность обновления белков различных тканей белых крыс // Вопр. мед. химии. 1977. — Т.23, N.2. — С.254−256.
  3. А.Г. Регенерация и система иммуногенеза // М.: Медицина, 1985, 255 с.
  4. А.Г., Зотиков Е. А. Иммунология процессов адаптивного роста, пролиферации и их нарушений. М.: Наука, 1987. 207с.
  5. Басс-Шадхан Х. Ф. Зимозан. Рига, 1970. — 313 с.
  6. Г. М., Терешина 0.П. Функциональная активность системы мононуклеарных фагоцитов влияние возраста и иммунных комплексов // Иммунология.- 1992.- N.3.- С.15−17.
  7. H.H., Кашлакова Н. В., Козлов В. А. Влияние супероксидного радикала на пролиферацию лимфоцитов, стимулированную митогеном // Цитология. 1988. — Т.30. — Р.898−902.
  8. Н.П., Маянский Д. Н. Функциональные перестройки макрофагов после интенсивной физической нагрузки // Бюл. экс-пер.биол.мед. 1987. — N8. — С.207−209.
  9. A.A. Гормональные механизмы адаптации и тренировки -Л.: Наука, 1981. 155 с.
  10. П.П. Рецепторные механизмы глюкокортикоидного эффекта. М.: Медицина, 1988. — 288 с.
  11. П.Д. Стресс. Система крови в механизме гомеос-таза. Стресс и болезни. // Гомеостаз. М., 1981, с.538−569.
  12. Е.В. Вычислительные методу анализа и распознаваниепатологических процессов. Л.: Медицина, 1978. — 216 с.
  13. И.В. Компенсаторно-приспособительные процессы // Архив патол. 1962. — N.8. — С.7−18.
  14. А.Д., Виноградов А. Г., Пивоварова Ю. И., Кузнецов A.C., Климов А. Н. Влияние блокады ретикулоэндотелиальной системы на метаболизм липопротеинов низкой плотности у кролика // Вопр.мед.хим. 1993. — Т.39. — С.6−8.
  15. Н.П. Химия микробных полисахаридов. М.: Высшая школа, 1984. — 256 с.
  16. З.В., Вайсберг Г. Е. Стимуляция неспецифической резистентности организма и бактериальные полисахариды. М.: Медицина, 1976. — 184 с.
  17. A.B., Стародуб Н. Ф., Потапов А. П., Коваленко М. И., Овчаренко Г. В., Оболенская М. Ю., Иванов Л. Л. Регуляция биосинтеза белка у эукариот. Киев: Наук. Думка, 1990. — 280с.
  18. Г. К. К механизму иммуностимулирующего действия зимозана // Неспецифические стимуляторы в иммунотерапии опухолей. Рига: Зинантне, 1985. — С.80−103.
  19. Н.К., Меньщикова Е. Б., Шергин С. М. Окислительный стресс. Диагностика, терапия, профилактика. Новосибирск: РАМН Сибирское отделение, 1993. — 181 с.
  20. A.A., Басс-Шадхан Х.Ф. Химическая характеристика полисахаридной фракции зимозана // Неспецифические стимуляторы реактивности организма и их использование в онкологии. Рига: Зинантне, 1977. — С.42−50.
  21. В.П. Биосистема и адаптация. Новосибирск, 1973. — 76с.
  22. М. Биохимия старения. М.: Мир, 1982. 296 с.
  23. С.П., Васильев Н. В., Федоров Т. С. и др. Влияние антигенов на неспецифическую реактивность организма. Томск: Издат. Томского университета, 1978. — 224 с.
  24. И.И., Арчаков А. И. Выделение микросомальной фракции печени и характеристика ее окислительных систем // Современные методы в биохимии. -М.: Медицина, 1977. С.53−55.
  25. С.А., Симбирцев A.C., Воробьев A.A. Эндогенные иммуномодуляторы. М.: Медицина, 1992. — 256 с.
  26. А.Н., Ловягина Т. Н., Баньковская Э. Б. Турбиметри-ческий метод определения липопротеидов и хиломикронов в сыворотке крови и тканях. // Лаб. дело, 1966. N 5. — С. 276−279.
  27. А.Н., Никульчева Н. Г. Липиды, липопротеиды и атеросклероз.- «Питер».: Санкт-Петербург, 1995.- 298 с.
  28. В.Б., Федоров H.A. Механизм действия полиглюкина -М.: Медицина, 1974. 192 с.
  29. Т.А. Биохимические аспекты лизосомотропизма. Новосибирск: Наука, 1983. 117 с.
  30. С.И., Стойка P.C. Молекулярные механизмы в действии полипептидных факторов роста. М.: Наука, 1985. 240 с.
  31. Д.Н., Алехин Е. К. Стимуляторы иммунитета.- М.: Медицина, 1985. -256 с.
  32. Ю.М., Арчаков А. И., Владимиров Ю. А., Коган Э. М. Холестериноз. М.: Медицина, — 1983., — 352 с.
  33. В.А., Дрожженников В. А., Молотковская И. М. Механизмы активации иммунокомпетентных клеток. М.: Медицина, 1988. — 240 с.
  34. В.В., Цырлов И. Б. Индукция ферментов метаболизма ксенобиотиков. Новосибирск: Наука, 1981. — 240 с.
  35. Е.Я. Разделение липопротеидов сыворотки крови методом дискового электрофореза в полиакриламидном геле //
  36. Вопр. мед. химии. 1973. — Т. XIX, N. 6. — С.652−655.
  37. H.H., Щербаков В. И., Панин Л. Е. и др. Изменение состояния лизосом в изолированных Купферовских клетках и гепатоцитах в процессе репаративной регенерации печени // Цитология. 1978. — Т. 20. — N.9. — С.1046−1051.
  38. H.H., Панин Л. Е. Исследование активации хроматина под влиянием лизосомальных протеиназ с помощью флюоресцентного зонда // Вопр. мед. химии. 1984. — Т. 30. — С.53−56.
  39. H.H. Роль лизосом в адаптивно-восстановительных реакциях организма. Дис.. док.мед. наук. — Новосибирск, 1986. — 320 с.
  40. Д.Н., Щербаков В. И., Мироханов Ю. М. Влияние блокады Купферовских клеток в разные периоды после частичной ге-патэктомии на регенерацию гепатоцитов // Бюл.экспер.биол.мед. 1977. — Т. 84. — N11. — С.616−618.
  41. Д.Н., Щербаков В. И. Особенности регенерации гепатоцитов при стимуляции Купферовских клеток продигиозаном // БЭБМ.- 1978. Т. 86. — N 7. — С. 69−71.
  42. Д.Н. Клетка Купфера и система мононуклеарных фагоцитов. Новосибирск: Наука, 1981. — 172 с.
  43. Д.Н., Цырендоржиев Д. Д. Активация макрофагов// Усп.совр.'биол.-1990.- т.109.- С.352−368.
  44. Д.Н. Хроническое воспаление М., Медицина, 1991, 256с.
  45. Д.Н., Виссе Э., Декер К. Новые рубежи гепатологии. Новосибирск, Наука, 1992, 267с.
  46. Д.Н., Цырендоржиев Д. Д., Макарова О. П. и др. Диагностическая ценность лейкоцитарных тестов (Методические рекомендации). СО РАМН, Новосибирск, 1996.- 31 с.
  47. Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика. М.: Наука, 1981. 275 с.
  48. Е.Б., Зенков H.H., Шергин С. М. Биохимия окислительного стресса. Новосибирск: РАМН, Сибирское отделение, 1994.- 203 с.
  49. Н.П. Гормональная регуляция экспрессии генов. -М.: Наука, 1986. 206 с.
  50. Н.П. Регуляция экспрессии генов стероидными гормонами. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение, 1990. -265с.
  51. В.М., Ляхович В. В. Множественные формы цитохрома Р-450. Новосибирск: Наука, 1985. — 182 с.
  52. Ю.Н. Метод одновременного определения глюко-зо-6-фосфатазы, фруктозо-6-фосфатазы и фосфоенолпируваткарбок-сикиназы в фиксированном материале // Новое в методах научных исследований, диагностики и лечения. Новосибирск, 1978. — С. 12−15.
  53. Ю.П., Курилович С. А., Давидик Г. С. Печень и липид-ный обмен. Новосибирск: Наука, 1985. — 191с.
  54. Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977. — 407 с.
  55. О.М., Сергиенко В.И.Свободнорадикальная модификация липопротеинов крови и атеросклероз // Биол. мембраны -1993. Т.10. — С.341−381.
  56. Л.Е. Энергетические аспекты адаптации -Л.: Медицина, 1978. 190 с.
  57. Л.Е., Третьякова Т. А. Влияние адреналина, гидрокортизона, инсулина и дибутирил-цАМФ на гликолиз и гликогенолиз в переживающих срезах печени крыс // Бюлл.экспер.биол.мед.1978. N.ll. — С.521−525.
  58. Л.Е., Поляков Л. М. Влияние кортизола, адреналина и АКТГ на поглощение и внутриклеточное распределение меченных по белку липопротеидов тканями печени и надпочечников // Цитоло-гияю 1981. — Т.23. — С.1247−1257.
  59. Л.Е. Биохимические механизмы стресса Новосибирск: Наука, 1983. — 232 с.
  60. Л.Е., Усынин И. Ф., Поляков Л. М. Поглощение йодированных липопротеидов плазмы крови субпопуляциями гепатоцитов и синусоидными клетками печени крыс // Вопр.мед.химии. 1986. -N.4. — С.106−110.
  61. Л.Е., Филатова Т. Г. О кооперативном эффекте гидрокортизона, адреналина и липопротеидов высокой плотности в регуляции активности глюкозо-б-фосфатдегидрогеназы в печени // Пробл.эндокринол. 1986. — Т.32. — С.69−71.
  62. Л.Е. Роль кооперативного эффекта липопротеинов и гормонов в регуляции лизосомального аппарата клеток // Вопр.мед.химии. 1987. — N.5. — С.96−102.
  63. Л.Е., Маянская H.H. Лизосомы: роль в адаптации и восстановлении Новосибирск: Наука, 1987. — 198 с.
  64. Л.Е., Смоленцева И. И., Атучина Н. В. Третьякова Т.А. Влияние продигиозана на соотношение глюкокортикоидов и инсулина в сыворотке крови белых крыс // Бюлл.экспер.биол.мед. -1989. N.3.- С.259−260.
  65. Л.Е., Биушкина Н. Г., Поляков Л. М. Количественная характеристика взаимодействия липопротеинов сыворотки крови со стероидными гормонами // Бюл.экспер.биол.мед. 1992. — N7. -С. 34−36.
  66. Л.Е. Система мононуклеарных фагоцитов и регенераторно-восстановительные процессы // Бюлл. Сибирского отделения РАМН. 1997, N.3.- С.62−69.
  67. H.H. Влияние спленэктомии и блокады тушью куп-феровских клеток на митотическую активность гепатоцитов после гепатэктомии // Бюл.эксперим. биол. мед. 1975. — N.7. С.91−93.
  68. Л.М., Панин Л. Е. Метод количественного определения липопротеидов сыворотки крови путем элюирования участков диск электрофореграмм тритоном Х-100 // Лаб. дело. 1975. — N.2. -С.113−115.
  69. Л.М., Потеряева О. Н., Панин Л. Е. Определение апоп-ротеина A-I методом иммуноферментного анализа // Вопросы мед. химии. 1991. — Т.37, N.1. — С.89−92.
  70. В.Г. Основы эндокринологии. М.: Высшая школа, 1984, 336 с.
  71. В.Г., Матарадзе Г. Д., Смирнова О. В., Смирнов А. Н. Половая дифференцировка функций печени. М.: Медицина, 1991.
  72. Д.С. Очерки по структурным основам гомеостаза. -М., 1977. 224 с.
  73. И.Г. Роль кооперативного эффекта глюкокортикоидов и липопротеидов высокой плотности в активации хроматина печени крыс при стрессе. Автореф.Дис.. канд.биол. наук. -Новосибирск, 1993. — 23с.
  74. С.М., Бекетова Т. П. Печень при шоке // Морфологическая диагностика заболеваний печени (Ред. Серов В. В., Лапиш K.M.). М.: Медицина, 1989. — С.260−273.
  75. C.B. Алехин Е. К. Фармакокинетические и иммунофар-макологические аспекты взаимодействия продигиозана с психотропными средствами // Фамак. и токсикол. 1990. — Т.53. С.36−39.
  76. Т.А., Панин Л. Е. Определение ключевых ферментов гликолиза в тканях с различной функциональной специализацией // Новое в методах научных исследований, диагностики и лечения. Новосибирск, 1978. — С.7−9.
  77. В.А., Шмаков А. Н. Иммунная система и ее регуля-торная роль в процессах пролиферации и дифференцировки в организме // Вестник АМН СССР. 1991. — N.12. — С.23−29.
  78. И.Ф. Метод получения паренхимных клеток печени// Новые методы научных исследований в клинической и экспериментальной медицине. Новосибирск: СО АМН СССР, 1980. — С.96−98.
  79. И.С. Система мононуклеарных фагоцитов. М.: Медицина, 1984. — 272 с.
  80. Ф.И. Физиологические механизмы стресса и адаптации при остром действии стресс-факторов.- Кишинев. 1986. 236 с.
  81. Э.М. Современные представления о метаболизме лекарственных веществ в организме // Краткий курс молекулярной фармакологии. М.:Медицина, 1975. — 356с.
  82. Э.Л. Интенсивность синтеза белка организма под влиянием липополисахаридного комплекса из брюшнотифозных бактерий // Бюл.экспер.биол.мед. 1964. — N.10. — С.59−62.
  83. А.И., Мишнев О. Д. Структурно-метаболическая характеристика синусоидальных клеток печени // Усп.совр.биол. 1991. Т.111, Вып.1. — С.73−82.
  84. В.И. Изучение некоторых функциональных свойств и роли Купферовских клеток при репаративной регенерации печени : Автореф. дис.. канд. мед. наук. Новосибирск, 1979. — 27с.
  85. В.И. Макрофаги: новая функция рострегулирующая // Усп.совр.биол. — 1990. — Т.109. — С.106−119.
  86. Acton S., Rigotti A., Landschulz К.T., Xu S.Z., Hobbs H.H., Krieger M. Identification of scavenger receptor SR-BI as a high density lipoprotein receptor // Science. 1996. Vol.271. — P.518−520.
  87. Abdelrazzak Z., Corcos L., Fautrel A., Guillouzo A. Inter-leukin-1 beta antagonizes phenobarbital induction of several major cytochromes P450 in adult rat hepatocytes in primary culture // FEBS Lett.- 1995. Vol.366(2−3). — P.159−164.
  88. Adams D.O., Hamilton T.A. Comments to paper «Macrophage activation» by Nathan C.F. // Ann. Inst. Pasteur Immunol. -1987. Vol. 137. — P. 351.
  89. Adams D.O. Molecular biology of macrophage activation: A pathway whereby psychosocial factors can potentially affect health // Psychosom.Med. 1994. — Vol.56, N.4. — P.316−327.
  90. Agel N.M., Ball R.Y., Waldmann H., Mitchinson M.J. Monocytic origins of foam cells in human atherosclerotic plaques // Atherosclerosis. 1984. — Vol.53. — P.265−271.
  91. Ahmad S. The functional roles of cytochrome P-450 mediated systems: present knowledge and future areas of investigation // Drug.Met.Revs. 1979. — Vol.10. — P.1−14.
  92. Al-Tuwaijri A., Diluzio N.R. Modification of pentobarbital metabolism by macrophage stimulants and depressants // Int.J.Immunopharmacol. 1982. — Vol.4. — P.327.
  93. Alvarez E., Conde M., Machado A., Sobrino F., Maria C.S.
  94. Decrease in free-radical production with age in rat peritoneal macrophages // Biochem.J. 1995. — Vol.312. — P.555−560.
  95. Alvarez E., Machado A., Sobrino F., Maria C.S. Nitric oxide and superoxide anion production decrease with age in resident and activated rat peritoneal macrophages // Cell.Immunol. 1996. — Vol.169. — P.152−155.
  96. Alvarez E., Maria C.S. Influence of the age and sex on respiratory burst of human monocytes // Mech. Ageing Dev. 1996. Vol.90. — P.157−161.
  97. Andus T., Bauer J., Gerok W. Effect cytokines on the liver // Hepatology. 1991. — Vol.13, N.2. — P.364−375.
  98. Armstrong S.G., Renton K.W. Factors involved in the down-regulation of cytochrome p450 during listeria monocytogenes infection // Int.J.Immunopharmacol. 1994. — Vol.16. P.747−754.
  99. Aschoff L. Das Reticulo-endotheliale System // Er-geb.Inn.Med.Kinderheilkd. 1924. — B.26. — S.l.
  100. Arborgh B., Glaumann H., Berg T., Erickson J.L. Isolation of Kupffer cell lysosomes with observation on their chemical and enzymatic composition // Exp. Cell Res. 1974. — Vol.88. -P.279−288.
  101. Argiles J.M., Lopez-Soriano F.J. The effect of tumor necrosis factor (cachectin) and tumor growth on hepatic amino acid utilization in the rat // Biochem J. 1990. — Vol.266. P.123−126.
  102. Arthur M.J.P., Bentley I, S., Tanner A.R., Kowalski-Saunders P., Millward-Sadler G.H., Wright R. Oxygen-derived free radicals promote hepatic injury in the rat // Gastroenterology.-1985.- Vol.89.- P.1114−1124.
  103. Arthur M.J.P., Kowalski-Saunders P., Wright R. Corynebac-terium parvum-elicited hepatic macrophages demonstrate enhanced respiratory burst activity compared with resident Kupffer cells in the rat // Gastroenterology. 1986. — Vol.91. -P.174−181.
  104. Arii S. Hepatotrophic action of Kupffer cell // Cells of of the Hepatic Sinusoid, Rijswijk, The Netherlands: Kupffer Cell Foundation, 1991. Vol.3. — P.102−105.
  105. Aviram M. Interaction of oxidized low density lipoprotein with macrophages in atherosclerosis, and the antiatherogenici-ty of antioxidants // Eur.J.Clin.Chem.Clin.Biochem. 1996. -Vol.34, N.8. — P.599−608.
  106. Bast A., Haenen G.R.M., Doelman C.J.A. Oxydants and antioxidants: State of art // Amer.J.Med. 1991. — Vol.91. P.2S-13S.
  107. Barnes D.W., Morahan P. S., Loveless S., Munson A.E. The effect of maleic anhydride-divinyl ether (MVE) copolymers on hepatic microsomal mixed-function oxidases and other biologic activities // J.Pharmacol.Exp.Ther. 1979. — Vol.208. P.392−398.
  108. Barrett A.J. Lysosomal enzymes // Lysosomes, a laboratory handbook. Amsterdam, London. — 1972. — P.46−149.
  109. Bartholeyns J. Monocytes and macrophages in cancer immunotherapy // Res.Immunol. 1993. — Vol.144, N.4. — P.288−291.
  110. Bautista A.P., Schuler A., Spolarics Z., Spitzer J. CJ. Tumor necrosis factor alpha stimulates superoxide anion generation by perfused rat liver and Kupffer cells // Am.J.Physiol. 1992. — Vol.261. — P.891−895.
  111. Beller D.I., Unanue E.R. Ia antigens and antigen-presenting function of thymic macrophages // Immunol. 1980. Vol.124. — P. 1433−1437.
  112. Bellon J.G., Robert L., Hornebeck W. et al. Elastase-type activity associated with high density lipoproteins in human serum // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1981. — Vol.1103. P. 331.
  113. Benacerraf B. A hypothesis to relate the specificity of T lymphocytes and activity of I region specific Ia genes in macrophages and B lymphocytes // 3. Immunol. 1978. — Vol.120. -P. 1809−1816.
  114. Benvenga S., Cahnmann H.J., Rader D., Kindt M., Facchiano A., Robbins J. Thyroid hormone binding to isolated human apo-lipoproteins A-II, C-I, C-II, and C-III: Homology in thyroxine binding sites // Thyroid. 1994. — Vol.4. — P.261−267.
  115. Beresford G.W., Agius L. Epidermal growth factor counteracts insulin-induced expression of glucokinase in hepatocytes // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1994. — Vol.201. — P.902−908.
  116. Bernuau D., Legres L., Giuily N., Fey G., Feldmann G. Heterogeneous lobuiar of hepatocytes experessing acute-phase genes during the acute inflammatory reaction // J.Exp.Med.1989. Vol.170. — P.349−354.
  117. Berry M.N., Friend D.S. High-yield preparation of isolated rat liver parenchymal cells // J.Cell. Biol. 1969. — Vol.43.- P.506−519.
  118. Berry L.J., Goodrum K.0., Ford C.W. et al. Partial characterization of glucocorticoid antagonizing factor in hepatoma cells // Microbiology, (Schlessinger D. Ed.) Washington, D.C.- 1980. P.77.
  119. Beynen A.C., Geelen M.CJ.H. Short-term control of carbohydrate and lipid metabolism in isolated hepatocytes by insulin and glucagon // Endocrinol.Exp. 1982. — Vol.16. — P.43−68.
  120. Billiar T.R., Curran R.D., Ferrari F.K., Williams D.L., Simmons R.L. Kupffer cell: hepatocyte coculture release nitric oxide in response to bacterial endotoxin // J.Surg.Res.1990. Vol.48. — P.349−353.
  121. Biran S., Horowitz A.T., Fuks Z., Vlodavsky I. HDL and extracellular matrix promote growth and plating efficiency of normal mammary cells in serum // Int.J.Cancer.- 1983.- Vol.31.- P.557−566.
  122. Bjorkerud S., Bjorkerud B. Growth-stimulating effect of lipoproteins on human arterial smooth-muscle cells and lung fibroblasts is due to Apo B-containing lipoproteins, type LDL and VLDL, and requires LDL receptors // BBA. 1995. Vol.1268. — P.237−247.
  123. Blatter M.C., James R.W., Messmer S., Barja F., Pometta D. Identification of a distinct human high density lipoprotein sub-species defined by a lipoprotein-associated protein, K-45 // Eur.J.Biochem. 1993. — Vol.211. — P.871.
  124. Blomhoff R., Helgerud P., Rasmussen M., Berg T., Norum K.R. In vivo uptake of chylomicron 3H. retinyl ester by rat liver: Evidence for retinol transfer from parenchymal to non-parenchymal cells // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1982. — Vol.79. — P.7326−7330.
  125. Blouin A., Bolender R.P., Weibel E.R. Distribution of organelles and membranes between hepatocytes and nonparenchymal cells in the rat liver parenchyma // a.Cell.Biol. 1977. Vol.72. — P.441−455.
  126. Blumberg D., Hochwald S., Brennan M.F., Burt M. Interleu-kin-6 stimulates gluconeogenesis in primary cultures of rat hepatocytes // Metabolism. 1995. — Vol.44. — P.145−146.
  127. Bocharov A.V., Huang W., Vishniakova T.G., Zaitseva E.V., Frolova E.G., Rampal P., Bertolotti R. Glucocorticoids upregu-late high-affinity, high-density lipoprotein binding sites in rat hepatocytes // Metabolism. 1995. — Vol.44. — P.730−738.
  128. Bodel P.D., Nichols B.A., Bainton D.F. Appearance of peroxidase reactivity within the rough endoplasmic reticulum ofblood monocytes after surface adherens // J. Exp. Med. 1977. — Vol.145. — P. 264−268.
  129. Bouma J.M.W., Smit M.J. Gadolinium chloride selectively blocks endocytosis by Kupffer cells // Cell of the Hepatic Sinusoid. Kupffer Cell Fundation, 1989.- P.132−133.
  130. Bouwens L., Baekeland M., Wisse E. A balanced view on the origin of Kupffer cells // Cell of the Hepatic Sinusoid. Kupffer Cell Fundation, 1986.- Vol.1.- P.7−12.
  131. Brown M.S., Goldstein J.L. Receptor-mediated control of cholesterol metabolism // Science. 1976. — Vol.191. P.150−154.
  132. Brown M.S., Goldstein J.L. Multivalent feedback regulation of HMG-CoA reductase, a control mechanism coordinating isopre-noid synthesis and cell growth // J. Lipid Res. 1980. Vol.21. — P.505−517.
  133. Brennan F.X., Fleshner M., Watkins L.R., Maier S.F. Macrophage stimulation reduces the cholesterol levels of stressed and unstressed rats // Life Sci. 1996. — Vol.58. P.1771−1776.
  134. Brix K., Wirtz R., Herzog V. Paracrine interaction between hepatocytes and macrophages after extrathyroidal proteolysis of thyroglobulin // Hepatology. 1997. — Vol.26. P. 1232−1240.
  135. Brouwer A., Parker S.G., Hendriks H.F.J., Gibbons L., Ho-ran M.A. Production of eicosanoids and cytokines by kupffer cells from young and old rats stimulated by endotoxin // Clin.Sci. 1995. — Vol.88. — P.211−217.
  136. Buchanan B.J., Filkins J.P. Insulin secretion and carbohydrate metabolic alterations of endotoxemia // Circ.Shock.1976.- Vol.3.- P.267−280.
  137. Cabana V.G., Siegel J.N., Sabesin S.M. Effect of the acute phase response on the concentration and density distribution of plasma lipids and apolipoproteins // J. Lipid Res., 1989. -Vol.30. P.39−49.
  138. Cai H.J., He Z.G., Ding Y.N. Effect of monocyte macrophages stimulation on hepatic lipoprotein receptors // Biochem. Biophys. Acta. 1988. — Vol.959. — P.334−342.
  139. Callery M.P., Kamei Т., Flye M.W. Kupffer cell blockade increases mortality during intra-abdominal sepsis despite improving systemic immunity // Arch.Surg. 1990. — Vol.125. P.36−41.
  140. Cantoni L., Carelli M., Ghezzi P., Delgado R., Faggioni R., Rizzardini M. Mechanisms of interleukin-2-induced depression of hepatic cytochrome P-450 in mice // Eur.3.Pharma-Col-Environ.Toxic. 1995. — Vol.292. — P.257−263.
  141. Cavaillon J.M. Controversies surrounding current therapies for sepsis syndrome // Bull.Inst.Pasteur. 1995. — Vol.93, N.1. — P.21−41.
  142. Casteleijn E., Kuiper J., Van Rooij H.C.J., Kamps J.A.A.M., Van Berkel T.J.C. Hormonal control of glycogenolysis in parenchymal liver cells by Kupffer and endotelial liver cells // J.Biol.Chem.- 1988.- Vol.263.- P.2699−2703.
  143. Castell J.В., Geiger Т., Gross V., Andus Т., Walter E., Hirano Т., Kishimoto Т., et al. Plasma clearance, organ distribution and target cells of interleukin-6/hepatocyte stimulating factor in the rat // Eur.J.Biochem. 1988. — Vol.177. -P.357−361.
  144. Castell J., Klapproth J., Gross V., Walter E., Andus Т.,
  145. Snyers L., Content J., et al. Fate of interleukin-6 in the tat: involvement of skin in its catabolism // Eur.3.Biochem. -1990. Vol.189. — P.113−118.
  146. Chajek-Shaul T., Freidman G., Stein 0., Etienne J., Stein Y. Mechanism of the hypertriglyceridemia induced by tumor necrosis factor administration to rats // Biochim.Biophys. Acta. 1989. — Vol.1001. — P.316−124.
  147. Cockerill G.W., Rye K.A., Gamble J.R., Vadas M.A., Barter P.J. High-density lipoproteins inhibit cytokine-induced expression of endothelial cell adhesion molecules // Arteriosc-ler.Thromb.Vase.Biol. 1995. — Vol.15. — P.1987−1994.
  148. Cope E.M.W., Dilly S.A. Kupffer cell numbers during human development // CI in.Exp.Immunol. 1990. — Vol.81.- P.485−488.
  149. Corradin S.B., Fasel N., Buchmuller-Rouiller Y. et al. Induction of macrophage nitric oxide production by interferon-X and tumor necrosis factor-(X is enhanced by IL-10 // Eur. J. Immunol. 1993. — Vol.23. — P245−248.
  150. Cohn Z., Benson B. The differentiation of mononuclear phagocytes // J.Exp.Med. 1965. — Vol.121. — P.153−170.
  151. Craig P.I., Williams S.J., Cantrill E., Farrell G.C. Rat but not human interferons supress hepatic oxidative drug metabolism in rats // Gastroenterology. 1989. — Vol97. P.999−1004.
  152. Crowe D.O., Reiners J.J., Nerland D.E. Kinetics of depression and recovery of murine hepatic cytochrome P-450 levels after treatment with the interferon inducer polyriboinosi-nic-polyribocytidilic acid // INCI. 1986. — Vol.76. P.879−883.
  153. Curtis B.M., Widmer M.B., DeRoos P., Qwarnstrom E.E. IL-1 and its receptor are translocated to the nucleus // J.Immunol. 1990. — Vol.144. — P.1295−1303.
  154. Darbon J.M., Tournier J.F., Tauber J.P., Bayard F. Possible role of protein phosphorylation in the mitogenic effect oh high density lipoproteins on cultured vascular endothelial cells // J.Biol.Chem. 1986. — Vol.261. — P.8002−8008.
  155. Dawson P.A., Lukaszewski L.M., Ells P.F., Malbon C.C., Williams D.L. Quantification and regulation of apolipoprotein E expression in rat Kupffer cells // J. Lipid Res. 1989. Vol.30. — P.403−413.
  156. Decker K., DiLuzio N.R., Knook D.L. et al. Whats is a Kupffer cell activation // Cells of the Hepatic Sinusoid. 1986. Vol.1. — P. 269−275.
  157. Decker K. Biologically active products of stimulated liver macrophages (Kupffer cells) // Eur.J.Biochem.- 1990.-Vol.192. P.245−261.
  158. De Duve C., Pressman B.C., Gianetto R., Wattiaux R. Appel-mans F. Tissue fractionation studies. Intracellular distribution patterns of enzymes in rat liver tissue //Biochem.J.1955. Vol.60,N.4. — P.604−617.
  159. Derijke Y.B., Biessen E.A.L., Vogelezang C.3.M., Vanberkel T.CJ.C. Binding characteristics of scavenger receptors on liver endothelial and Kupffer cells for modified low-density lipoproteins // Biochem J. 1994. — Vol.304. — P.69−73.
  160. Desanctis J.B., Bianca I., Bianco N.E. Effects of different lipoproteins on the proliferative response of interleu-kin-2-activated T lymphocytes and large granular lymphocytes // Clin.Sei. 1995. — Vol.89. — P.511−519.
  161. Desanctis J.B., Bianca I., Bianco N.E. Secretion of cytokines by natural killer cells primed with interleukin-2 and stimulated with different lipoproteins // Immunology. 1997. — Vol.90. — P.526−533.
  162. Descotes J. Immunomodulating agents and hepatic drug-metabolizing enzymes // Drug Metab. Review. 1985. — Vol.16, N. l-2. — P. 175−184.
  163. Diamond B., Yelton D.E. A new Fc receptor on mouse macrophages // J. Exp. Med. 1981. — Vol.153. — P. 514−522.
  164. Diamondstone T.I. Assay of tirosine transaminase activity by p-hydroxyphenylpyruvate to p-hydroxybenzaldehyde // Anal. Bioch.- 1966.- Vol.16.- P.395−401.
  165. Diesselhoff den Dulk M., Crofton R., van Furth R. Origin and kinetics of Kupffer cells during an acute inflamatory res-pons // Immunology. 1979. — Vol.37. — P.7−14.
  166. DiLuzio N.R. Immunopharmaccology of glucan: a broad spectrum enhancer of host defense mechanisms // Trend. Pharmacol. Sei. 1985. — Vol.4. — P.344−347.
  167. Ding A., Hwang S., Schwab R. Effect of aging on murine macrophages Diminished response to IFN-gamma for enhancedoxidative metabolism // CJ. Immunol. 1994. — Vol.153. P.2146−2152.
  168. DiPietro L.A. Wound healing: The role of the macrophage and other immune cells // Shock. 1995. — Vol.4, N.4. P.233−240.
  169. Dollery C.T., Fraser H.S., Muklow J.C. et al. Contribution of environmental factors to variability in human drug metabolism // Drug Metab. Rev. 1979. — Vol.9, N.2. — P.207−213.
  170. Doolittle R.L., Richter G.W. Isolation and culture of Kupffer cells and hepatocytes from single rat livers // Lab.Invest. 1981. — Vol.45, N.6. — P.558−566.
  171. Durum S.K., Oppenheim D.J. Macrophage-derived mediators: Interleukin 1, tumor necrosis factor, interleukin 6, interferon, and related cytokines // Fundamental Immunology, Second Edition (ed. William E. Paul), Raven Press, New York. 1989. — P.639−661.
  172. Egawa K., Yoshida M., Kasai N. An endotoxin-induced serum factor that depresses hepatic o-aminolevulinic synthetase activity and cytochrome P-450 levels in mice // Microbiol. Immunol. 1981. — Vol.25. — P.1091−1096.
  173. Endo Y., Suzuki R., Kumagai K. Macrophage can produce factors capable of inducing histidin decarboxylase, a hista-min-forming enzyme in vivo in the liver, spleen, lung of mice // Cell.Immunol. 1986. — Vol.97. — P.13−22.
  174. El Defrawry S., Cohen G.M., Manner ing G. CJ. Sex-dependent differences in drug metabolism in rat // Drug Metab. Dispos. -1974. Vol.2. — P. 267−298.
  175. Esterbauer H., Schmidt R., Hayn M. Relationships among oxidation of low-density lipoprotein, antioxidant protection, and atherosclerosis // Antioxidants in Disease Mechanisms and Therapy. 1997. — Vol.38. — P.425−456
  176. Essner E., Novikoff A.B., Human hepatocellular pigments and lysosomes // J.Ultrastruct.Res. 1960. — Vol.3. P.374−391.
  177. Ettinger W.H., Varma V.K., Sorcithomas M., Parks J.S., Sigmon R.C., Smith T.K., Verdery P.B. Cytokines Decrease Apo-lipoprotein Accumulation in Medium from HEP G2 Cells // Arte-rioscler.Thromb. 1994. — Vol.14. — P.8−13.
  178. Farquhar D., Benvenuto 3.A., Kuttesh N., Loo T.L. Inhibition of hepatic drug metabolism in the rat after Corynebacte-rium parvum treatment // Biochem. Pharmacol. 1983. — Vol.32. — P. 1275−1280.
  179. Favre G., Blancy E., Tournier CJ.F., Soula G. Proliferative effect of high density lipoprotein (HDL) and HDL fractions (HDLj 2, HDL3) on virus transformed lymphoblastoid cells // Bi-ochim.Biophys.Acta.- 1989.- Vol.1013.- P.118−124.
  180. Favre G., Tazi K. A., Le Gaillard F., Bennis F., Hachem H., Soula G. High density lipoprotein3 binding sites are related to DNA biosynthesis in the adenocarcinoma cell line A549 // J. Lipid Res.- 1993.- Vol.34.- P.1093−1106.
  181. Feingold K.R., Soued M., Serio M.K., Moser A.N., Dinarello C.A., Grunfeld C. Multiple cytokines stimulate hepatic lipid synthesis in vivo // Endocrinology. 1989. — Vol.125. P.267−274.
  182. Feingold K.R., Hardardottir I., Memon R., Krul E.J.T., Moser A.H., Taylor J.M., Grunfeld C. Effect of Endotoxin on Cholesterol Biosynthesis and Distribution in Serum Lipoproteins in Syrian Hamsters // J.Lipid.Res. 1993. — Vol.34. P.2147−2158.
  183. Feussner G., Schuster M., Ziegler R. Serum amyloid A protein in very low density- and high density lipoproteins during the course of acute myocardial infarction // Electrophoresis. 1991. — Vol.12. — P.283−286.
  184. Fiers W. Tumor necrosis factor // FEBS Letters.- 1991.-Vol.285.- P.199−212.
  185. Fillat C., Valera A., Bosch F. Epidermal growth factor inhibits phosphoenolpyruvate carboxykinase gene expression in rat hepatocytes in primary culture // FEBS Lett. 1993. Vol.318. — P.287−291.
  186. Flegel W.A., Baumstark M.W., Weinstock C., Berg A., Nort-hoff H. Prevention of endotoxin-induced monokine release by human low- and high-density lipoproteins and by apolipoprotein A-I // Infect.Immun. 1993. — Vol.61, N.12. — P.5140−5146.
  187. Fox E.S., Thomas P., Broitman S.A. Comparative studies of endotoxin uptake by isolated rat Kupffer and peritoneal cells // Infec.Immun. 1987. — Vol.55., N.12. — P.2962−2966.
  188. Fluiter K., Vanberkel T.J.C. Scavenger receptor B1 (SR-B1)substrates inhibit the selective uptake of high-density-lipop-rotein cholesteryl esters by rat parenchymal liver cells // Biochem J. 1997. — Vol.326. — P.515−519.
  189. Fraker P. J., Speck J.C. Protein and cell-membrane iodina-tions with a sparingly soluble chloroamide, 1,3,4,6-tetrachlo-ro3a, 6a-diphenilglycoluril // Bioch.Bioph.Res.Comm. 1978.-Vol. 80.- P.849−857.
  190. Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodisperse gold suspensions // Nature Phys.Sci.- 1973. Vol.241.- P.20−24.
  191. Gaal D., Kremer T., Csuka O. et al. Effect of endotoxins on the liver lipids and serum lipoproteins: biochemical and histological studies // J.Cong.Eur.Tissue Culture Soc. and Eur. Reticuloendothel Soc. Budapest, 1983. — P.93−95.
  192. Gaffin S.L., Brack-Utne S.D., Zanotti A., Wells M.T. Hipo-xia-induced endotoxemia in primates: role of RES function and anti-LPS plasma // Aviat. Spase and Envirnmtl.- 1986.- N.ll.-P.1044−1049.
  193. Gaillard T., Mulsch A., Busse R., Klein H., Decker K. Regulation of nitric oxide production by stimulate rat Kupffer cells /// Pathobiology. 1991. — Vol.59. — P.280−283.
  194. Galtier P., Eeckhoutte C., Larrieu G. Fasciola hepatica: liver enzymes in rat and interaction with chemical inducers // Exp.Parasitol. 1987. — Vol.63. — P.189−194.
  195. Gans H. Practical and theoretical considerations concening Kupffer cells function in protein catabolism // The reticuloendothelial System and Liver Desease. 1980. — P.79−88.
  196. Garcia A., Barbaras R., Collet X., Bogyo A., Chap H., Perret B. High-density lipoprotein 3 receptor-dependent endocytosis pathway in a human hepatoma cell line (HepG2) // Biochemistry. 1996. — Vol.35. — P.13 064−13 071.
  197. Geller D.A. Nussler A.K., DiSilvio M. et al. Cytokines, endotoxin, and glucocorticoids regulate the expression of inducible nitric oxide synthase in hepatocytes //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1993. — Vol.90. — P.522−526.
  198. Gery I., Gershon K., Waksman B.H. Potentiation of the T-lymphocyte response to mitogens // J.Exp.Med. 1972. Vol.136. — P.128−142.
  199. Ghezzi P., Saccardo B., Bianchi M. Recombinant tumor necrosis factor depresses cytochrome P-450-dependent microsomal drug metabolismin mice // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1986. -Vol.136. — P.316−321.
  200. Gottesfield J.M., Bagi G., Berg B., Bonner J. Sequence composition of template-active fraction of rat liver chromatin // Biochemistry.- 1976.- Vol.15.- P.2472−2483.
  201. Grunfeld C., Verdier J.A., Neese R., Moser A.H., Feingold K.R. Mechanism by which tumor necrosis factor stimulates hepatic fatty acid synthesis in vivo // J. Lipid Res. 1988. Vol.29. — P.1327−1335.
  202. Green I., Stingl G., Schevach E.M., Yemashita V. Antigen presentation and allogeneic stimulation by Langerhans cells // J.Invest. Dermatol. 1980. — Vol.75. — P. 44−49.
  203. Grove R.I., Mazzucco C., Allegretto N., Kiener P.A., et al. Macrophage-derived factors increase LDL uptake and receptor number in cultured human liver cells // J. Lipid Res. 1991. Vol.32. — P.1889.
  204. Gwynne G.T., Manaffee D., Brewer H.B., Ney R.S. Adrenal cholesterol uptake from plasma lipoproteins: Regulation by corticotropin // Proc.Nat.Acad.Sci.USA. 1973. — Vol.73. P.4329−4333.
  205. Hand M.S., Fettman M.S., Chandrasena L.G., Cleek J.L. Reduced hepatic blood flow does not limit gluconeogenesis in awake endotoxic minipigs // Circ. Shock.- 1983.- Vol.11.-P.269−295.
  206. Handwerger S., Myers S., Richards R., Richardson B., Tur-zai L., Moeykins C., Meyer T., Anantharamahiah G.M. Apolipop-rotein A-I stimulates placental lactogen expression by human trophoblast cells // Endocrinology. 1995. — Vol.136. P.5555−5560.
  207. Hatch F.T., Lees R.S. Practical methods for plasma lipoprotein analysis // Adv. Lipid Res. 1968. — Vol.6. — P.2−68.
  208. Hardardottir I., Grunfeld C., Feingold K.R. Effects of endotoxin on lipid metabolism // Biochem.Soc.Trans. 1995. Vol.23. — P.1013−1018.
  209. Hardonk M.J., Dijkhuis F.W.J., Hulstaert C.E., and Kound-staal J. Heterogeneity of rat liver and spleen macrophages in gadolinium chloride-induced elimination and repopulation //
  210. J.Leukoc.Biol. 1992. — Vol.52. — P.296−302.
  211. Harkes L., Van Berkel Th.CJ.C. 1983. Cellular localization of the receptor-dependent and receptor-independent uptake of human LDL in the liver of normal and 17(X-ethinyl estradi-ol-treated rats // FEBS Lett.- 1983.- Vol.154, N.I.- P.75−80.
  212. Harris H.W., Grunfeld C., Feingold K.R., Rapp J.H. Human very low density lipoproteins and chylomicrons can protect against endotoxin-induced death in mice // J. CI in.Invest. 1990. Vol.86. — P.969−702.
  213. Hasselgren P.O., Jangenburg R., Karlstrom L., Pedersen P. et al. Changes of protein metabolism in liver and sceletal muscle following trauma complicated by sepsis // J.Trauma. 1984. Vol.24. — P.224−228.
  214. Havel R.J. Role of the liver in atherosclerosis // Arteriosclerosis. Vol.5, N.6. — P.569−580.
  215. Hayakawa H., Sato A., Yagi T., Uchiyama H., Ide K., Nakano M. Superoxide generation by alveolar macrophages from aged rats: Improvement by in vitro treatment with IFN-gamma // Mech. Ageing Dev. 1995. — Vol.80. — P.199−211.
  216. Heinrich P.C., Castell J.V., Andus T. Interleukin-6 and the acute phase response // Biochem CJ. 1990. — Vol.265. P.621−636.
  217. Hewett J.A., Roth R.A. Hepatic and extrahepatic pathobiology of bacterial lipopolysaccharides // Pharmacol.Rev. 1993. Vol.45, N.4 — P.381−411.
  218. Higgins G.M., Anderson R.M. Experimental pathology of the liver: 1. Restoration of the liver of the white rat folliwing partial surgical removal // Arch.Pathol. 1931. — Vol.12. -P. 186−202.
  219. Hill M.R., Stith R.D., McCallum R.E. Interleukin 1: A regulatory role in glucocorticoid-regulated hepatic metabolism // J.Immunol. 1986. — Vol.137. — P.858−862.
  220. Hill M., McCallum R. Altered transcription regulation of phosphoenolpyruvate carboxykinase in rats following endotoxin treatment // 0.Clin.Invest. 1991. — Vol.88. — P.811−816.
  221. Hill M., McCallum R. Identification of tumor necrosis factor as a transcriptional regulator of the phosphoenolpyruvate carboxykinase gene following endotoxin treatment of mice // Infec.Immun. 1992. — Vol.60. — P.4040−4050.
  222. Hobbelen P.M.J., Coert A., Geelen J.A.A., Van der Vies J. Interactions of steroids with serum lipoproteins // Biochem. Pharmacol. 1975. — Vol.24, N.2. — P.165−172.
  223. Hoener M.C., Bolli R., Brodbeck U. Glycosyl phosphatidyli-nositol-specific phoapholipase D: interaction with and stimulation by apolipoprotein A-l // FEBS Lett. 1993. — Vol.327. — P.203.
  224. Hopper K.E., Wood P.R., Nelson D.S. Macrophage heterogeneity // Vox. Sanguinins. 1979. — Vol.36. — P.257−274.
  225. Horton R.A., Ceppi E.D., Knowles R.G., Titheradge M.A. Inhibition of hepatic-gluconeogenesis by nitric oxide: A comparison with endotoxic shock // Biochem.J. 1994. — Vol.299. -P.735−739.
  226. Hume D.A., Cordon S. Macrophage biochemistry // Life Chem. Rep. 1982. — Vol.1. — P.1−47.
  227. Junod A.F. Effects of oxygen intermediates on cellular function // Amer.Rev.Respir.Dis. 1987. — Vol.135. P. S32-S34.
  228. Juul K., Nielsen L.B., Munkholm K., Stender S., Nordestga-ard B.G. Oxidation of plasma low-density lipoprotein accelerates its accumulation and degradation in the arterial wall in vivo // Circulation. 1996. — Vol.94. — P.1698−1704.
  229. Kaneda K., Teramoto K., Yamamoto H., Wake K., Kamada N. localization and ultrastructure of the Kupffer cells in ortho-topically translated liver grafts in the rat // Transplant.Int.- 1991. N.4.- P.205−209.
  230. Karck U., Peters T., Decker K. The release of tumor necrosis factor from endotoxin-stimulated rat Kupffer cells is regulated by prostaglandin Eg and dexamethasone // J.Hepatol. 1988. Vol.7. — P. 352−361.
  231. Karnovsky M.L., Lazdins J.K. Biochemical criteria for activated macrophages // J.Immunol. 1978. — Vol.121. — P. 809−815.
  232. Kavai M., Laczko J., Csaba B. Functional heterogeneity of macrophage // Immunol. 1979. — N.36. — P. 729−732.
  233. Kawaguchi K. Scanning electron microscopic analysis of Kupffer cell proliferation after zymosan administration // Acta Med. Okayama. 1984. — Vol.38, N.l. — P. 11−19.
  234. Kawada N., Mizoguchi Y., Kobayashi K., Morisawa S., Monna T., Yamamoto S. Interferon gamma modulates production of in-terleukin 1 and tumor necrosis factor by murine Kupffer cells // Liver. 1991. — Vol.11. — P.42−47.
  235. Keller G.A., West M.A., Cerra F.B., Simmons R.L. Macropha-ge-mediated modulation of hepatocyte protein synthesis // Arch.Surg. 1986. — Vol.121, N.10. — P.1199−1205.
  236. Kenney E.T., Flora R.M. Induction of tyrosine-(X-ketogluta-rate transaminase in rat liver. 1. Hormonal nature // 3. Biol. Chem. 1961. — Vol.236. — P.2699−2702.
  237. Kido H., Fukusen N., Katunuma N. Epidermal groth factor as a new regulator of induction of tyrosine aminotransferase and tryptophan oxygenase by glucocorticoids // FEBS Lett. 1987.- Vol223. P.223−226.
  238. K. //Folio Haematol. 1914. — Vol.18. — P.149.
  239. Knecht P.T., Glass C.K. The influence of molecular biology on our understanding of lipoprotein metabolism and the patho-biology of atherosclerosis // Adv. in Genetics. 1995. Vol.32. — P.141−198.
  240. Knook D.L., Sleyster E.Ch. Separation of Kupffer and endothelial cells of the rat liver by centrifugal elutriation // Exp. Cell Res. 1976. — Vol.99. — P.444−449.
  241. Knook D.L., Brouwer A. The biochemistry of Kupffer cells // The reticuloendothelial system and pathogenesis of liver disease. Elsevier/North-Holland Press, 1980.-P.17−25.
  242. Knook D.L., Praaning-Van Dalen D.P., De Leeuw A.M. Selection criteria for the choce of isolation methods for rat liver kupffer, endothelial and fat-storing cells // Cells of the hepatic sinusoid.- Vol.'l.- Kupffer cell foundation. 1986.-P.445−450.
  243. Kramer P., McClain C.J. Depression of aminopyrine metabolism by influenza vaccination // N.Engl.J.Med. 1981. Vol.305. — P.1262−1264.
  244. Kuiper J., Zijlstra F.J., Kamps J.A.A.M., Van Berkel T.J.C. Identification of prostaglandin D2 as the major eicosa-noid from liver endothelial and Kupffer cells // Bioch. Biop-hys.Acta. 1988. — Vol.959. — P.143−152.
  245. Kuiper J., Casteleyn E., Van Berkel T.J.C. The role of prostaglandins in endotoxin stimulated glycogenolysis in the liver // Agent.Action. 1989. — Vol.26. — P.201−202.
  246. Kuiper 3., Brouwer A., Knook D.L., Vanberkel T.J.C. Kupffer and sinusoidal endothelial cells // Liver: Biology and Pathobiology, 3rd Edition. 1994. — P.791−818.
  247. Kuttner R.E., Holtzman S., Schumer W. A time study of hepatic glycolytic intermediates in endotoxemic and septic rats and mice // Adv.Shock.Res.- 1980.- Vol.4.- P.73−78.
  248. Mackaness G.B. Cellular resistance to infection // J.Exp.Med. 1962. — v.116. — P. 381−386.
  249. Macintyre S.S., Schultz D., Kusher I. Byosynthesis of C-reactive protein // Ann.N. Y.Acad.Sci. 1982. — Vol.76. P.389−393.
  250. Mans R.J., Novelli G.D. Measurement of incorporation of radioactive aminoacid into protein by filter-paper disc method // Arch.Biochem.Biophys.- 1961.- Vol.94.- P.48−53.
  251. Marra M.N., Wilde C.G., Collins M.S., Snable J.L., Thorton M., Scott R.W. The role of bactericidal/permeability-increasing protein as a natural inhibitor of bacterial endotoxin // J.Immunol. 1992. — Vol.142. — P.532−537.
  252. McCallum R.E., Seale T.W., Stith R.D. Influence of endotoxin treatment on dexamethasone induction of hepatic phosphoe-nolpyruvate carboxykinase // Infect.Immun.- 1983.- Vol.39.1. P.213- 219.
  253. McCuskey P.A., McCuskey R.S. Electron microscopic study of the effects of endotoxin on the cells of the hepatic sinusoid in normal and BCG sensitized mice // Histol.histopathol. 1991. Vol.6. — P.353−362.
  254. Mclean A.E., Day P.A. The use of new methods to measure the effect of diet and inducers of microsomal enzyme synthesis on cytochrome P-450 in liver homogenates and metabolism of di-methylnitrosamine // Bioshem. Pharmacol. 1974. — Vol.23. -P.1173−1180.
  255. Metchnikoff E. Immunity in infectious diseases. Cambridge University Press, 1905.
  256. Meszaros K., Bojta 3., Bautista A.P., Lang C.H., Spitzer J. Glucose utilization by Kupffer cells, endothelial cells, and granulocytes in endotoxemic rat liver // Amer.J.Physiol.-1991.- Vol.260.- P. G7-G12.
  257. Michalopoulos G.K., Zarnegar R. Hepatocyte growth factor // Hepatology.- 1992.- Vol.15. P.149−155.
  258. Mizgerd J.P., Molina R.M., Stearns R.C., Brain J.D., Warner A.E. Gadolinium induces macrophage apoptosis // J. Leukocyte Biol. 1996. — Vol.59. — P.189−195.
  259. Mohan P.F., Jacobson M.S. Effect of lipoproteins on macrophage superoxide generation // Cell Biochem.Funct. 1995. -Vol.13. — P.135−140.
  260. Monge J.C., Hoeg J.M., Law S.W., Brewer H.B. Effect of low density lipoproteins, high density lipoproteins, and cholesterol on apolipoprotein A-l mRNA in Hep G2 cells // FEBS Lett. -1989. Vol.243. — P.213−217.
  261. Munoz E., Beutner U., Zubiaga A., Huber B.T. IL-1 activates two separate signai transduction pathways in T heiper type II cells // Immunology. 1990. — Vol.144. — P.964−969.
  262. Mommaas-Kienhuis A.M., Nagelkerke J.F., Vermeer B.J., Da-ems W.Th., Van Berkel Th.J.C. Visualization of the interaction of native and modified low density lipoproteins with isolated rat liver cells // Eur.J.Cell Biol. 1985. — Vol.38. P.45−50.
  263. Moredith C.G., Chrisian C.D., Johnson R.F. Effect of influenza virus vaccine on hepatoc metabolism // Clin. Pharmacol. Ther. 1985. — Vol.37. — P.396−401.
  264. Morgan E.T., Thomas K.B., Swanson R., Vales T., Hwang J., Wright K. Selective suppression of cytochrome P-450 gene expression by interleukins 1 and 6 in rat liver // BBA-Gene Struct Express. 1994. — Vol.1219. — P.475−483.
  265. Muntane J., Longo V., Mitjavila M.T., Gervasi P.G., Ingel-mansundberg M. Effect of carrageenan-induced granuloma on hepatic cytochrome P-450 isozymes in rats // Inflammation. 1995. Vol.19. — P.143−156.
  266. Munthe-Kaas A.C., Berg T., Seglen P.O., Seljelid R. Mass isolation and culture of rat Kupffer cells // J.Exp.Med. 1975. Vol.141. — P.1−10.
  267. Murrell G., Bromley F.N. Modulation of fibroblast proliferation by oxugen free radicals // Biochem. J. 1990. Vol.265. — P.659−665.
  268. Myatt L., Bray M.A., Gordon D., Moley J. Macrophages on intrauterine contraceptive devices produce prostaglandins // Nature. 1975. — Vol.257. — P.227−228.
  269. Nagao S. Activation of macrophage by bacterial cell wall peptidoglycans and muramyldipeptides // Jap. J. Bacteriol. -1987. Vol.42, N.6. — P. 801−815.
  270. Nagelkerke J.F., Barto K.P., Van Berkel T.J.C. In vivo and in vitro uptake and degradation of acetylated low density lipoproteins by rat liver endothelial, Kupffer, and parenchymal cells // J.Biol.Chem. 1983.- V.258. — P.12 221−12 227.
  271. Nagy Z.A., Bexevans C.N., Ishii N. Ia antigens as restriction molecules in Ir-gene controlled T cell proliferation // Immunol.Rev. 1981. — Vol.60. — P. 59−63.
  272. Naito M., Hasegawa G., Takahashi K. Development, differentiation, and maturation of Kupffer cells. Microsc.Res.Technique. — 1997. — Vol.39, N.4. — P.350−364.
  273. Naito M., Nagai H., Kawano S. et al. Liposome-entrapped dichloromethylene diphosphonate induces apoptosis in Kupffer cells // Cells of the Hepatic Sinusoid. 1997. — Vol.6. P.251−254.
  274. Nakai T., Kutsumi Y., Sakamoto Y. et al. The effect of in-sulin-dextran complexes on the protein synthesis in the primary monolayer culture of adultu rat hepatocytes // Tohoku. J.
  275. Exp. Med. 1984. — Vol.144, N.3. — P.245−256.
  276. Nash T. Colorimentic estimation of formaldehyde by means of the Hantzsch reaction // Biochem. J. 1953. — Vol.55. -P.416−421.
  277. Nathan C.F., Root R.K. Hydrogen peroxide release from mouse peritoneal macrophages // O.Exp.Med. 1977. — Vol.146. -P.1648−1662.
  278. Nathan C.F., Murray H.W., Wiebe M.E., Rubin B.Y. Identification of interferon as the lymphokine that activates human macrophage oxidative metabolism and antimicrobial activity // J.Exp.Med. 1983. — Vol.158. — P.670−689.
  279. Nathan C.F. Macrophage activation: some questions // Ann. Inst. Pasteur. Immunol. 1986. — Vol.137. — P.345−351.
  280. Ness G.C., Zhao Z.H. Thyroid hormone rapidly induces hepatic LDL receptor mRNA levels in hypophysectomized rats // Arch.Biochem.Biophys. 1994. — Vol.315. — P.199−202.
  281. Nichols B.A. The vacuolar apparatus of alveolar macrophages and turnover of surfactant // Mononuclear Phagocytes: Functional Aspects. Hague-Boston-London, 1980. — P. 119−126.
  282. Nigon F., Rouis M., Foster S.J., Chapman M.J. Nigon F. et al. Native LDL stimulate leukotriene-B4 production by human monocyte-derived macrophages // Biochim. Biophys.Acta. 1991. — Vol.1083. — P.230−234.
  283. Nonogaki K., Fuller G.M., Fuentes N.L., Moser A.H., Stap-rans I., Grunfeld C., Feingold K.R. Interleukin-6 stimulates hepatic triglyceride secretion in rats // Endocrinology. 1995. Vol.136. — P.2143−2149.
  284. Okumura T., Saito K. Effect of prostaglandins on glycoge-nesis and glycogenolysis in primary cultures of rat hepatocytes A role of prostaglandin D2 in the liver // Prostaglandins. — 1990. — Vol.39. — P.525−540.
  285. Okuno H., Takasu M., Kano H., Seki T., Shiozaki Y., Inoue K. Depression of drug-metabolizing activity in the human liver by interferon-P // Hepatology. 1993. — Vol.17. — P.65−69.
  286. Old L.J. Polypeptide mediator network // Nature. 1987. -Vol.326. — P.330−331.
  287. Omura T., Sato R. The carbon monoxide-binding pigment of liver microsomes. 1. Evidense for its hemoprotein nature // J.Biol.Chem. 1964. — Vol.239. — P.2370−2378.
  288. Ong A.C.M., Jowett T.P., Moorhead J.F., Owen J.S. Human high density lipoproteins stimulate endothelin-1 release by cultured human renal proximal tubular cells // Kidney Int. 1994. Vol.46. — P.1315−1321.
  289. Oratz M., Rothschild M.A., Schreiber S.S. Effect of dext-ran infusion on protein synthesis in hepatic microsomes // Am. J.Physiol. 1970. — Vol.218. — P.1108−1112.
  290. Osterud B., Lindahl U., Seljelid R. Macrophages produce blood coagulation factors // FEBS Lett. 1980. — Vol.120. -C.41−43.
  291. Page D.T., Garvey J.S. Isolation and characterization of hepatocytes and kupffer cells// J.Immunol.Methods.- 1979.-Vol.27. P.159−173.
  292. Parini P., Angelin B., Lobie P.E., Norstedt G., Rudling M. Growth hormone specifically stimulates the expression of low density lipoprotein receptors in human hepatoma cells // Endocrinology. 1995. — Vol.136. — P.3767−3773.
  293. Patel K.R., Li M.P., Baldeschwieler J.D. Suppression of uptake of liposomes by dextran sulfate 500 // Proc.Natl.Acad.
  294. Sci. USA.- 1983.- Vol.80.- P.6518−6523.
  295. Pang K.S., Terrelli J.A. Retrograde perfusion to probe the heterogeneous distribution of hepatic drug metabolizing enzymes in rats // J.Pharmacol.Exp.Ther.- 1981. Vol.216. P.339−347.
  296. Paul P., Rothman S.A., McMahon J.T., Gordon A.S. Erythro-poetin secretion by isolated ret Kupffer cells // Exp.Hematol.- 1984. Vol.12. — P.825−830.
  297. Pedersen P., Saljo N., Hasselgren P.O. Protein and energy metabolism in liver tissue following intravenous infusion of live E. coli bacteria in rats // Circ.Shock. 1987. — Vol.21.- P.59−64.
  298. Peters T., Karck U., Decker K. LPS activation of rat Kupffer cells Participation of tumor necrosis factor, prostag-landin-E2, glucocorticoids and protein synthesis // Cells of the Hepatic Sinusoid. — 1991. — Vol.3. — P.6−10.
  299. Peterson T.C., Renton K.W. Kupffer cells factor mediated depression of hepatic parenchymal cell cytochrome P-450 //Bi-ochem. Pharmacol. 1986. — Vol.35 — P.1491−1497.
  300. Petrone W.F., English D.K., Wong K., McCord CJ.M. Free radicals and inflammation: superoxide-dependent activation of a neutrophile chemotactic factor in plasma // Proc.Natl. Acad.sci.USA. 1980. — Vol.77. — P.1159−1163.
  301. Pierce C.W. Macrophage modulation of immunity // Am.J. Pathol. 1980. — Vol.98, N.l. — P. 10−28.
  302. Pilkis S.J. Glucokinase of rat liver // Methods in enzymo-logy. N.Y. Academic Press. — 1975. — Vol.42. — P.31−39.
  303. Pillemer L., Lepow I.H., Blum L. The requirement for a hydrazine-sensitive serum factor in the inactivation of human C3 by zymosan // D. Immunol. 1953. — Vol.71, N.5. P.339−345.
  304. Porn M.I., Akerman K.E., Slotte 3.P. High density lipoproteins induce a rapid and transient release of Ca++ in cultured fibroblasts // Biochem.J. 1991. — Vol.279. — P.29−33.
  305. Poumay Y., Ronveaux-Dupal M.F. Incubation of endothelial cells in a superoxide generation system: impaired low-density lipoprotein receptor-mediated endocytosis // J.Cell.Physiol. -1988. Vol.136. — P.289−296.
  306. Poupart P., Vandenabeele P., Cayphas S. et al. B-cell growth modulating and differentiating activity of recombinant human 26-kd protein (BSF-2, HuIFN-|32, HPGF) // EMBO J. 1987. — Vol.6, N.5. — P.1219−1224.
  307. Polliak A., Cordon S. Scanning microscopy of murine macrophages: surface characteristics during maturation, activation and phagocytosis // Lab. Invest. 1975.- Vol.32. P.469−485.
  308. Praaning Van Dalen D.P., Brouwer A., Knook D.L. Clearance capacity of rat liver Kupffer, endothelial, and parenchymal cells // Gastroenterology.- 1981.- Vol.81.- P.1036−1044.
  309. Puschel G.P., Christ B. Inhibition by PGE (2) of glucagon- induced increase in phosphoenolpyruvate carboxykinase mRNA and acceleration of mRNA degradation in cultured rat hepatocy-tes // FEBS Lett. 1994. — Vol.351. — P.353−356.
  310. Qu W., Savier E., Thurman R.G. Stimulation of monooxygena-tion and conjugation after liver transplantation in the rat: involvement of Kupffer cells // Mol.Pharmacol. 1992. Vol .41. — P.1149−1154.
  311. Rahim A.T.M.A., Miyazaki A., Morino Y., Horiuchi S. Biochemical demonstration of endocytosis and subsequent resecreti-on of HDL by rat peritoneal macrophages // BBA. 1991. Vol.1082. — P.195.
  312. Rail D.L., Gaskins J.R., Kelley M.G. Reduction of febrile response to bacterial polysaccharide following incubation with serum // Am.D.Physiol. 1957. — V.188. — P.559−562.
  313. Ranganatham S., Kottke B.A. Rapid regulation of apolipop-rotein A-l secretion in HepG2 cells by factor associated with bovine high-density lipoproteins // BBA. 1990. — Vol.1046. -P.223−228.
  314. Rea T.D., Bisgaier C.L., Demattos R.B., Pape M.E. Rabbit liver apolipoprotein A-I synthesis is under nonparenchymal cell paracrine control // J. Lipid Res. 1994. — Vol.35. P.1274−1282.
  315. Renaud, G., Hamilton, R.L., and Havel, R.J. Hepatic metabolism of colloidal gold-low-density lipoprotein complexes in the rat: Evidence for bulk excretion of lysosomal contents into bile // Hepalogy. 1989. — Vol.9. — P.380−392.
  316. Rodreguez de Turco E.B., Spitzer J.A. Eicosanoid production in nonparenchymal liver cells isolated from infused with E. coli endotoxin // J.Leuk.Biol. 1990. — Vol.48. P.488−494.
  317. Rosenthal A.S., Shevach E.M. Function of macrophages in antigen recognition by guinea pig T lymphocytes // J.Exp.Med.-1973. Vol.138. — P.1194−1212.
  318. Rose-John S., School H., Lens D., Hipp E., Dufhues G., Schmitz H., Schiel X, et al. Studies on the structure and regulation of the human hepatic interleukin-6-receptor // Eur.J.Biochem. 1990. — Vol.190. — P.79−83.
  319. Roth R.I., Levin F.C., Levin J. Distribution of bacterial endotoxin in human and rabbit blood and effects of stroma-free hemoglobin // Infect.Immun. 1993. — Vol.61, N.8. P.3209−3215.
  320. Rothe P. Inaugural dissertation. Munich University, 1882 .
  321. Rooijen N.V., Kors N., Ende V.D.M., Dijkstra C.D. Depletion and repopulation of macrophages in spleen and liver of rat after intravenous treatment with 1iposome-encapsulated dichloromethylene diphosphate // Cell Tissue Res.-1990.- Vol.260.-P.215−222.
  322. Ruttinger D., Vollmar B., Wanner G.A., Messmer K. In vivo assessment of hepatic alterations following gadolinium chloride-induced Kupffer cell blockade // J.Hepatol. 1996. Vol.25. — P.960−967.
  323. Sanders K.D. Kupffer cell regulation of fibrinogen synthesis in hepatocytes // Thromb.Res. 1983. — Vol.32. P.133−145.
  324. Saunders K.B., D’Amore P.A. An in vitro model for cell-cell interaction // In vitvo. 1992. — Vol.28A. P.521−528.
  325. Sawyer N.J., Oliver J.T., Troop R.S. Observation on the role of RES in the matabolism of adrenocortical steroids // Steroids. 1963. — Vol.2. — P.213.
  326. Scatchard G. The attraction of proteins for small molecules and ions // Ann.N.Y.Acad.Sci. 1949. — N.51. — P.660−672.
  327. Schreiber G., Schreiber M. The preparation of single cellsuspensions from liver and their use for study of protein synthesis // Subcell.Biochem. 1973.- Vol.2.- P.321−383.
  328. Seglen P. Preparation of isolated rat liver cells // Methods in Cell Biology (Ed. Prescott D.M.) New York. Academic Press, 1976.- Vol.13.- P.29−83.
  329. Seidel D. Lipoproteins in liver disease // J.Clin.Chem.CIim.Biochem. 1987. — Vol.25. — P.541−551.
  330. Shedlofsky S.I., Israel B.C., Mcclain C.J., Hill D.B., Blouin R.A. Endotoxin administration to humans inhibits hepatic cytochrome P450-mediated drug metabolism // J.Clin.Invest. 1994. — Vol.94. — P.2209−2214.
  331. Shinya M. et al. Large granular lymphocytes and Kupffer cells in regenerating rat liver // Biomed.Res. 1990. Vol.11. — P.199.
  332. Shedlofsky S.I., Israel B.C., Tosheva R., Blouin R.A. Endotoxin depresses hepatic cytochrome P450-mediated drug metabolism in women // Br.J.Clin.Pharmacol. 1997. — Vol.43. P.627−632.
  333. Shirahama M., Ishibashi H., Tsuchiya Y., Kurokawa S., Ha-yashida K., Okumura Y., Niho Y. Kupffer cells may autoregulate interleukin-1 production by producing IL-1 inhibitor and prostaglandin E2 // Scand. CJ. Immunol. 1988. — Vol.28. P.719−725.
  334. Silverman D.I., Ginsburg G.S., Pasternak R.C. High-Density Lipoprotein Subfractions // Amer.d.Med. 1993. — Vol.94. P.636−645.
  335. Sinzinger H., Kritz H., Virgolini I., Schmid P., Rogatti W. Prostaglandin E (l) increases binding of I-123-low-density lipoprotein to the human liver in vivo // Eur.J.Clin.Pharmacol. 1996. — Vol.49. — P.515−520.
  336. Skarnes R.C. The inactivation of endotoxin after interaction with certain proteins of normal serum // Ann. NY Acad.Sci.- 1966.- Vol.133. P.644−662.
  337. Smedsrod B., Pertoft H. Preparation of pure hepatocytes and reticuloendothelial cells in high yield from a single rat liver by means of percoll centrifugation and selective adherence // J. Leukocyte Biol.-1985.-Vol.38.-P213−230.
  338. Smith R.D., McCallum R.E. Down regulation of hepatic glucocorticoid receptors after endotoxin treatment /// Infect. Im-mun. 1983. — Vol.40. — P.613−621.
  339. Stenger R.J., Petrelli M., Segal A., Williams 3.N., Johnson E.A. Modification of carbon tetrachloride hepatotoxicity by prior loading of the RES with carbon particules // Am.J.Pathol. 1969. — Vol.57. — P.689−706.
  340. Stith E.D., McCallum E. Down regulation of hepatic glucocorticoid receptors after endotoxin treatment // Infec.Immun.-1983. Vol.40. — P.613−621.
  341. E.C., Knook D.L., 1980. Aging and multiple form of acid phosphatase in isolated rat liver cells // Mech. Ageing Dev.- 1980.- Vol.14. P.443−452.
  342. Sleyster E.C., Knook D.L. Relation between localization and function of rat liver Kupffer cells // Lab.Invest. 1982.- Vol.47. P.484−490.
  343. Soda R., Tavassoli M. Distribution of insulin receptors in liver cell suspension using a minibead probe // Exp. Cell Res.- 1983. -Vol.145. P.389−395.
  344. Solbach W. Lymphocytes play the music but the macrophages calls the tune // Immunol.Today. 1991. — Vol.12. — P.4.
  345. Sonne 0., Danidsen O., Moler B.K., Munck Petersen C. Cellular targets and receptors for interleukin-1. I. In vivo and in vitro uptake of IL-6 in liver and hepatocytes // Eur.J.Clin.Invest. 1990. — Vol.20. — P.366−370.
  346. Soyka L.F., Stephens C., Macpherson B.R. Fster R.S. Role of mononuclear phagocytes in decreased hepatic drug metabolism following administration of Corynebacterium parvum // Int.J.Immunopharmacol. 1979. — Vol.1. — P.101−112.
  347. Spolarics Z., Schuler A., Bagby G.J., Lang C.H., Meszaros K., Spitzer J.J. Tumor necrosis factor increases in vivo glucose uptake in hepatic nonparenchymal cells // J. Leukocyte Biol.- 1991.- Vol.49.- P.309−312.
  348. Spolarics Z. Endotoxin stimulates gene expression of ROS-eliminating pathways in rat hepatic endothelial and Kupffer cells // Amer.J.Physiol-Gastrointest. 1996. — Vol.33. -P.G660-G666.
  349. Stenger R.J., Petrelli M., Segal A., Williams J.N., Johnson E.A. Modification of carbon tetrachloride hepatotoxicity by prior loading of the RES with carbon particules // Am.J.Pathol. 1969. — Vol.57. — P.689−706.
  350. Sugatani J., Miwa M., Komiyama Y., Ito S. High-density lipoprotein inhibits the synthesis of platelet-activating factor in human vascular endothelial cells // J. Lipid Medi-at.Cell.Signal. 1996. — Vol.13. — P.73−88.
  351. Sujita K., Okuno F., Tanaka Y., Hirano Y., Imamoto Y., Eto S., Arai M. Effect of IL-1 on the levels of cytochrome P-450 involving IL-1 receptor on the isolated hepatocytes of rat // Biochem.Biophys.Res.Comm.- 1990. Vol.168.- P.1217−1222.
  352. Suzuki S., Toledo-Pereyra L.H., Rodriguez F., Lopez F. Role of Kupffer cells in neutrophil activation and infiltration folowing total hepatic ishemia and reperfusion /// Circ. Shock- 1994. Vol.42. — P.204−209.
  353. Taga T., Hidi M., Hirata Y., Yasukawa K., Matsuda T., Hi-rano T., Kishimoto T. Interleukin-6 triggers the association of its receptor with a possible signal trancduced, gpl30 // Cell. 1989. Vol.58. — P.573−581.
  354. Takahashi K., Naito M., Takeya M. Development and heterogeneity of macrophages and their related cells through their differentiation pathways // Pathol.Int. 1996. — Vol.46, N.7.- P.473−485.
  355. Takafumi O., Masatoshi F. Augmentation of release of cyto-toxin from murine bone marrow macrophages by-interferon // Cancer.Res. 1988. — Vol.48, N.7. — P.1808−1811.
  356. Takemura R., Werb Z. Modulation of apoprotein E secretion in response to receptor-mediated endocytosis in resident and inflammatory macrophages // J.Exp.Med. 1984. — Vol.159. P.167−178.
  357. Taketa K., Watanabe A. Interconvertible microheterogeneity of glucose-6-phosphate-dehydrogenase in rat liver // Biochem. Biophys .Acta. 1971. — Vol.235. — P.19−26.
  358. Thiemermann C., Ruetten H., Wu C.C., Vane ZJ.R. The multiple organ dysfunction syndrome caused by endotoxin in the rat: Attenuation of liver dysfunction by inhibitors of nitric oxide synthase // Br.J.Pharmacol. 1995. — Vol.116, N.7. P.2845−2851.
  359. Tobias P. S., Gegner J., Tapping R., Orr S., Mathison J., Lee J. D, Kravchenko V., Han CJ., Ulevitch R.J. Lipopolysaccha-ride dependent cellular activation // J.Period.Res. 1997. -Vol.32. — P.99−103.
  360. Tournier J.F., Bayard F., Tauber J.P. Rapid purification and activity of apolipoprotein C^ on the proliferation of bovine vascular endothelial cells in vitro // Bioch.Bioph.Acta. 1984. — Vol.804. — P.216−220.
  361. Tsaoussis V., Vakirtzilemonias C. The mouse plasma PAF acetylhydrolase .2. It consists of two enzymes both associatedwith the HDL // J. Lipid Mediators Cell.Signal. 1994. Vol.9. — P.317−331.
  362. Unkeless 3.C., Gordon S., Reich E. Secretion of plasminogen activator by stimulated macrophages // J.Exp.Med. 1974.- Vol.139. P.834−850.
  363. Ulevich R.J., Johnston A.R. The modification of biophysical and endotoxic properties of bacterial lipopolysaccharides by serum // 3.Clin.Invest. 1978. — Vol.62. — P.1313−1324.
  364. Vaartjes W.J. de Haas C.G.M., Houweling M. Acute effects of interleukin ICC and 6 on intermediary metabolism in freshly isolated rat hepatocytes // Bioch.Biophys.Res.Comm. 1990. -Vol.169. — P.623−628.
  365. Van Furth R., Cohn Z., Hirsch J. The mononuclear phagocyte system: a new classification of macrophages, monocytes and their precursor cells // Bull. WHO.- 1972.- Vol.46.-P.845−850.
  366. Van Furth R. Production and migration of monocytes and kinetics of macrophages //Mononuclear Phagocytes. Biology of Monocytes and Macrophages (R.van Furth, ed) Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, 1992.- P.3−12.
  367. Van Berkel Th.J.C., Kruijt J.K., Koster J.F. Identity and activities of lysosomal enzymes in parenchymal and nonparenc-hymal cells from rat liver // Eur.J.Biochem. 1975. — Vol.58.- P.145−152.
  368. Van Berkel Th.J.C. The role of non-parenchymal cells in liver metabolism // Trends Biochem.Sci.- 1979. N.9.-P.202−205.
  369. Van Berkel Th.J.C., Kruijt J.K., Van Gent T., Van Tol A. Saturable high affinity binding of low density and high density lipoprotein by parenchymal and non-parenchymal cells from rat liver // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1980. — Vol.92. -P.1002−1008.
  370. Van Berkel Th.O.C., Nagelkerke CJ.F., Harkes L., Kruijt J.K. Processing of acetylated human low-density lipoprotein by parenchymal and non-parenchymal liver cells // Biochem.J.-1982.- Vol.208.- P.493−502.
  371. Van Berkel Th.J.C., Kruijt J.K., Scheek L.M., Groot P.H.E. Effect of apolipoproteins E and C-III on the interaction of chelomicrons with parenchymal and non-parenchymal cells from rat liver // Biochem.J.- 1983.- Vol.216.- P.71−80.
  372. Van Berkel Th.J.C., Kruijt J.K., Kamps J.A.A.M., Kuiper 3. // Cell of the Hepatic Sinusoid. V.2 / Ed. Wisse E., Knook D.L., Decker K. Rijswijk, The Netherlands: Kupffer Cell Foundation, 1989. P.10−15.
  373. Van Berkel Th.J.C., De Rijke Y.B., Kruijt O.K. Different fate in vivo of oxidatively modified LDL and acetylated LDL in rats recognition by various scavenger receptors on Kupffer and endothelial liver cells // J.Biol.Chem. 1991. — Vol.266. -P.2282−2287.
  374. Van Bossuyt H., Bouwens L., Wisse E. Isolation, purification and culture of sinusoidal liver cells // Sinusoids in human liver: health and disease. Kupffer cell foundation (P.Bi-oulac-Sage and C. Balaboud ed.). 1988. — P.1−16.
  375. Van Bossuyt H., Desmaretz C., Rombaut B., Wisse E. Response of cultured rat Kupffer cells to lipopolyssaccharide // Arch.Toxicol. 1988. — Vol.62. — P.316−324.
  376. Van Lenten B.J., Fogelman A.M., Haberland M.E., Edwards P.A. The role of lipoproteins and receptor-mediated endocytosis in the transport of bacterial lipopolysaccharide // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1983. — Vol.83. — P.2704−2708.
  377. Van Oud Alblas A.B., Van Furth R. Origin, kinetics and characteristics of pulmonary macrophages in the normal steady state // J.Exp.Med. 1979.- Vol.149. — P.1504−1512.
  378. Vasile E., Simionescu M., Simionescu N. Visualization of the binding, endocytosis and transcytosis of low-density lipoprotein in the arterial endothelium in situ // J. Cell Biol.-1983. Vol.96. — P.1677−1689.
  379. Villa P., Verrecchia A., Guaitani A., Scanziani E. Inhibition cells by methyl palmitate reduces CCI4- induced liver injury // Abstr. 6th Inter. Symposium on Cells of the Hepatic Sinusoid. 1992. — P.181.
  380. Von Kupffer C. Uber Sterzellen der Liber // Arch. Mic-rosk.Anat. 1876. — Bd.12, N.2, S.353−358.
  381. Von Kupffer C. Liber. // Arch.Microsk.Anat. 1899. Bd.54. — S.254.
  382. Wake K., Decker K., Kirn A., Knook D.L., McCuskey R.S., Bouwens L., Wisse E. Cell biology and kinetics of Kupffer cells in the liver // Inter.Rev.Cytol. 1989. — Vol.118. P.173−229.
  383. Walker D.G. Structural and development aspects of hepatic glucokinase // Biochem.Soc.Trans.- 1981.- Vol.9.- P.28−30.
  384. Wang P., Tait S.M., Ba Z.F., Chaudry I.H. Tumor necrosis factor-alpha administration increases Kupffer cell cyclic adenosine monophosphate levels // Shock. 1995. — Vol.4, N.5. -P.351−355.
  385. Wannemacher R.W., Beall F.A., Canonico P.G. et al. Glucose and alanine metabolism during bacterial infections in rats andrhesus monkey // Metab. 1980. — Vol.39. — P.201−212.
  386. Weigand K., Otto I., Schopf R. Ficoll density separation of enzymatically isolated rat liver cells // Acta hepato-gast-roenterol.- 1974.- Vol.21.- P.245−253.
  387. Weismann G., Dukor P., Zurier R.B. Effect of ceclic AMP on release of lysosomal enzymes from phagocytes // Nature New Biol. 1971. — Vol.231. — P.131−135.
  388. West M.A., Billiar T.R., Mazuski J.E., Curran R.D., Cerra F.B., Simmons R.L.Endotoxin modulation of hepatocyte secreted and cellular protein synthesis is mediated by Kupffer cells // Arch.Surg.- 1988.- Vol.123. P.1400−1405.
  389. Williamson J.R., Refino C., LaNoue K. Effect of E. coli li-popolysaccharide B treatment of rats on gluconeogenesis // Energy Metab. in Trauma.- 1970.- P.145.
  390. Willmore D.W. Impaired gluconeogenesis in extensively injured patiets with gram-negative bacteremia // Am.J.Clin. Nutr.- 1977.- Vol.30.- P.1335−1356.
  391. Wisse E., Knook D.L. The investigation of sinusoidal cells: a new approach to the study of liver function // Prog. Liver Dis. 1979. — Vol.6. — P.153−171.
  392. Wooles W.R., Munson A.E. The effects of stimulants and depressants of reticuloendothelial activity on drug metabolism // Reticuloendothel.Soc. 1971.-Vol.9.- P.108−119.
  393. Wurfel M.M., Kunitake S.T., Lichenstein H., Kane, J.P.,
  394. Wright S.D. Lipopolysaccharide (LPS)-binding protein is carried on lipoproteins and acts as a cofactor in the neutralization of LPS // J.Exp.Med. 1994. — Vol.180, N.3. — P.1025−1035.
  395. Xu N., Nilsson A. Endotoxin inhibits catabolism of low density lipoproteins in vivo: An experimental study in the rat // Scand.D.Clin.Lab.Invest. 1996. — Vol.56. — P.53−61.
  396. Yagi K. Assay for serum lipid peroxide level by TBA reaction // Lipid peroxides in biology and medicine. Orlando: Academic Press. 1982. — P.223.
  397. Yasugi S. Role of epithelial-mesenchymal interactions in differentiation of epithelium of vertebrate digestive ograns // Develop.Growth.Differ.- 1993. Vol.35, N.l. — P.1−9.
  398. Zindy F., Lamas E., Schmidt S., Kirn A., Brechot C. Expression of insulin-like growth factor II (IGF-II and IGF-I) and insulin receptors mRNAs in isolated non-parenchymal rat liver cells // J.Hapatol. 1992. — Vol.14. — P.30−34.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!