Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль про-/антиоксидантной системы в формировании устойчивости растений пшеницы к возбудителю септориоза

Диссертация: Роль про-/антиоксидантной системы в формировании устойчивости растений пшеницы к возбудителю септориоза
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время не вызывает сомнения, что АФК важны в защитных реакциях растений на воздействие различных стрессоров, в том числе и патогенов. Важная роль в генерации Н2О2 и формировании устойчивости растений пшеницы к грибным патогенам принадлежит оксалатоксидазе, секреция которой в апоспласт под влиянием CK усиливается. В то же время если учитывать, что возбудители сеп гориоза способны… Читать ещё >

Роль про-/антиоксидантной системы в формировании устойчивости растений пшеницы к возбудителю септориоза (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений

ГЛАВА 1. Активные формы кислорода и оксидоредуктазы в 11 регуляции взаимоотношений растений с патогенами (обзор литературы)

1.1. Активные формы кислорода и их функции в растениях

1.2. Роль супероксидного и гидроксильного радикалов

1.3. Перекись водорода в регуляции устойчивости растений

1.4. Ферменты про-/ антиоксидантной системы растений

1.4.1. Супероксиддисмутаза в защите растительных клеток от АФК

1.4.2. Роль каталазы в регуляции уровня Н20?

1.4.3. Пероксидаза — фермент двойного назначения

1.4.4. Протекторная роль оксалатоксидазы при грибном патогенезе

1.5. Индукторы устойчивости растений и АФК

1.5.1. Салициловая кислота в системной приобретенной устойчивости 33 растений

1.5.2. Жасмоновая кислота и развитие индуцированной устойчивости 38 растений

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 2. Материалы и методы

2.1. Объекты исследований

2.1.1. Характеристика возбудителя болезни

2.1.2. Индукторы устойчивости, использованные для обработки растений

2.1.3. Условия проведения экспериментов

2.2. Методы биохимических исследований

2.2.1. Получение белковых экстрактов и измерение активности пероксидазы

2.2.2. Измерение активности оксалатоксидазы

2.2.3. Измерение концентрации Н

2.2.4. Определение активности катал азы

2.2.5. Определение активности амилаз и их ингибиторов

2.2.6. Определение активности протеиназ и их ингибиторов

2.2.7. Изоэлектричесское фокусирование белков

2.3. Цитохимические исследования

2.4. Выделение растворимых белков для двумерного фореза

2.4.1. Количественное определение белка

2.4.2. Двумерное разделение растворимых белков

2.5. Молекулярно-биологические методы

2.5.1. Выделение и очистка РНК из растений

2.5.2. Измерение концентрации РЫК

2.5.3. Реакция от-ПЦР на основе матричной РНК и 53 полуколичественный анализ экспрессии генов

2.5.4. Полимеразная цепная реакция ДНК

2.5.5. Подбор олигонуклеотидных праймеров

2.5.6. Электрофорез нуклеиновых кислот после ГИДР в ПААГ и 57 агарозе

2.5.7. Секвенирование генов пероксидазы и оксалатоксидазы

2.5.8. Компьютерный анализ нуклеотидных и аминокислотных 59 последовательностей

2.6. Статистическая обработка результатов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 61 3.1. Продукция АФК и активность оксидоредуктаз в растительных 61 тканях при инфицировании 5. пос^огит и обработке СК и ЖК

3.1.1. Влияние СК и ЖК на развитие гриба 5″. пос! огит на листьях 62 пшеницы

3.1.2. Влияние СК и ЖК на продукцию АФК в листьях пшеницы при 63 инфицировании 5″. пос/огит

3.1.3. Активность оксалатоксидазы в листьях пшеницы при 65 инфицировании б1. поЛогит и воздействии СК и ЖК

3.1.4. Влияние СК и ЖК на активность катал азы при инфицировании 5″. пос1огит

3.1.5. Влияние СК и ЖК на активность и изоферментный состав пероксидазы в листьях пшеницы при инфицировании Б. посЗогит

3.1.6. Анализ салицилат- и жасмонат индуцированного изменения в спектре защитных белков в растительных тканях при инфицировании & пос1огит методом двумерного электрофореза

3.2. Сравнительная оценка активности гидролитических ферментов, ингибиторов протеиназ в растениях пшеницы при инфицировании 8. пос1огит и обработке СК и ЖК

3.3. Роль грибной каталазы в проявлении агрессивности возбудителя септриоза пшеницы

3.3.1. Морфофизиологическая характеристика штаммов гриба ^г/70г/г>/77/'-7"р"аз71Ичнойхтепени"агрессив1то'сти

3.3.2. Уровень РЬСЬ и экспрессия гена грибной каталазы в растительных тканях при инфицировании штаммами 51. пос/огит различной агрессивности

3.4. Сигнальная регуляция защитного ответа растений пшеницы на инфицирование различными по агрессивности штаммами & пос1огит

3.4.1. Влияние СК и ЖК на рост и развитие штаммов 5. посЬгыт различной агрессивности

3.4.2. Влияние СК и ЖК на экспрессию гена оксалатоксидазы и активность кодируемого фермента при инфицировании штаммами & пос1огит различной агрессивности

3.4.3. Влияние СК и ЖК на экспрессию гена пероксидазы и активность кодируемого фермента при инфицировании штаммами пос! огит различной агрессивности 3.4.5. Интенсивность накопления лигнина в растениях пшеницы при инфицировании различными по агрессивности штаммами гриба пос/огит и обработке сигнальными молекулами

3.5. Связь устойчивости пшеницы к возбудителю септориоза с 100 постинфекционным уровнем экспрессии генов оксидоредуктаз в растительных тканях

3.5.1. Сравнительный анализ инфицируемости грибом 51. пос/огит 101 растений пшеницы различной устойчивости

3.5.2. Оценка изменения активности оксалатоксидазы в листьях 103 пшеницы различных сортов при инфицировании & пойогыт

3.5.3. Оценка изменения активности пероксидазы в листьях пшеницы 104 различных сортов при инфицировании 51. пос/огит

3.5.4. Постифекционная оценка экспрессии генов анионной 106 пероксидазы и оксалатоксидазы в листьях пшеницы различных сортов

Актуальность исследований. Одной из первоочередных задач современной биологии является выявление путей формирования устойчивости растений к патогенным микроорганизмам. Важную роль в регуляции взаимоотношений системы «растение — патоген» играют активные формы кислорода (АФК) и, прежде всего, перекись водорода [Тарчевский, 2000; Ramputh et al., 2002]. Так резкое и многократное повышение уровня АФК (оксидативный взрыв) при инфицировании индуцирует в растениях каскад защитных реакций [Huckelhoven, Kogel, 2003; Bollwel, Daudi, 2009], а их низкая концентрация способствует росту патогенов [Narasimhan el al., 2001; Aver’yanov et al., 2007]. В то же время, длительное накопление Н202 выше определенного уровня токсично как для патогенов, гак и для растений [Von Tiedemann, 1997]. Для снижения уровня АФК растения и грибы используют механизмы детоксикации, связанные с индукцией ферментов антиоксидантной системы [McDowell, Dandi, 2000; Mhamdi et al., 2010]. До недавнего времени считалось, что основным регулятором уровня АФК при инфицировании являются растения, а возможный вклад гриба в данный процесс даже не рассматривался. Однако, имеются данные об участии патогенных грибов в регуляции содержания АФК, как через продукцию Н202 [Аверьянов и др., 2007], так и через ее утилизацию [Zhang et al., 2004; Tanabe et al., 2009].

В настоящее время интенсивно исследуется сигнальная роль салициловой (CK) и жасмоновой (ЖК) кислот, хитоолигосахаридов (ХОС), индуцирующих продукцию АФК, в защите растений от патогенов [Allen, Tresini, 2000; Ладыженская, Проценко, 2002; Шакирова и др., 2009; Яруллина и др., 2011]. Предполагается, что салицилатный сигналинг влияет на устойчивость растений к грибным патогенам с биотрофным типом питания, а жасмонатный — определяет развитие устойчивости к некротрофам. Относительно путей регуляции защитного ответа растений сигнальными молекулами при инфицировании возбудителями грибных болезней со смешанным (гемибиотрофным) типом питания сведения весьма скудны и противоречивы [Озерецковская, 2009; Максимов и др., 2011]. Учитывая многообразие пищевой специализации патогенов, представляет значительный интерес изучение роли про-/антиоксидантной системы в развитии защитного ответа растений к возбудителям грибных болезней.

Цель работы — выявить закономерности функционирования про-/антиоксидантной системы растений пшеницы при инфицировании возбудителем септориоза Septoria nodorum Berk и обработке сигнальными молекулами.

Задачи исследований:

— проанализировать изменения в содержании АФК, активности оксидоредуктаз в растительных тканях при инфицировании S. nodorum и обработке салициловой и жасмоновой кислотамиизучить экспрессионную активность генов пероксидазы и оксалатоксидазы, интенсивность накопления лигнина в растениях пшеницы при инфицировании различными rio агрессивности штаммами гриба S. nodorum и обработке сигнальными молекулами;

— выявить роль грибной кагалазы в регуляции уровня lio О? в растительных тканях и проявлении агрессивности патогена;

— провести сравнительную оценку транскрипционной активности генов оксалатоксидазы и пероксидазы в растениях пшеницы различной устойчивости при инфицировании возбудителем септориоза.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на: 6-ой международной научно-практической конференции «Биологическая защита растений как основа экологического земледелия и фитосанитарной стабилизации агроэкосистем» (Краснодар, 2010) — международной конференции «Актуальные проблемы ботаники и экологии» (Ялта, 2010) — всероссийской 2-й и 3-й школе-конференции по физико-химической биологии и биотехнологии «БИОМИКА — наука XXI века» (Уфа, 2011, 2012) — VII съезде общества физиологов растений России «Физиология растенийфундаментальная основа экологии и инновационных биотехнологий» (Нижний Новгород, 2011) — международной научно-практической конференции «Интегрированная защита растений: стратегия и тактика» (Минск, 2011) — VIII международном симпозиуме по фенольным соединениям: фундаментальные и прикладные аспекты (Москва, 2012) — II всероссийской с международным участием школы-конференции молодых ученых «Биология будущего: традиции и новации» (Екатеринбург, 2012).

Связь с научными программами. Работа поддержана грантами: АВЦП «Развитие научного потенциала высшей школы» № 2.1.1 ./5676- ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 20 092 013 годы (ГК № 16.740.11.0061, ГК № П339) — РФФИповолжьеа № 11−497 037- ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007;2012 годы» (ГК№ 16.512.11.2014).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 15 работ, в том числе 3 статьи в изданиях, рекомендованных ВАК РФ.

Личное участие автора в получении научных результатов. Личный вклад соискателя заключается в разработке идеи работы, в постановке и проведении экспериментов, в статистической обработке и интерпретации полученных результатов.

Благодарности. Автор выражает благодарность научному руководителю д.б.н. Л. Г. Яруллиной, сотрудникам лаборатории биохимии иммунитета растений ИБГ УНЦ РАН, в которой проводились исследования: зав.лаб., д.б.н. Максимову И. В., д.б.н. Трошиной Н. Б., к.б.н., Суриной О. Б., к.б.н. Бурхановой Г. Ф., к.б.н. Валееву А. Ш., асп. Ахатовой А. Р., асп. Касимовой Р. И. за неоценимую помощь при выполнении и обсуждении работы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Особенностью гриба S. nodorum является гемиотрофный тип паразитизма. Свое развитие в растительных тканях он начинает как биотроф (на живых растительных тканях), но на определенном этапе развития переходит на некротрофный тип развития, т. е. развивается на уже погибших тканях. Предполагается, что в зависимости от типа трофности патогена и характера стресса растения активируют различные сигнальные системы с целью обеспечить оптимальную защиту своих тканей.

В настоящее время не вызывает сомнения, что АФК важны в защитных реакциях растений на воздействие различных стрессоров, в том числе и патогенов. Важная роль в генерации Н2О2 и формировании устойчивости растений пшеницы к грибным патогенам принадлежит оксалатоксидазе [Mutet al., 2006], секреция которой в апоспласт под влиянием CK усиливается [Flors et al., 2008]. В то же время если учитывать, что возбудители сеп гориоза способны к синтезу и секреции в растительные ткани щавелевой кислоты [Ziang et al., 2001], являющейся одновременно фактором агрессивности патогенов и субстратом для эффективной работы оксалатоксидазы, то индукция активности данного фермента, нейтрализуя его, способствует развитию устойчивости растений.

Особое место в ангиоксидантной защите растений и патогенов занимают катал азы. Каталазы способствуют усилению вирулентности грибных патогенов за счет снижения концентрации АФК в зоне инфицирования и подавления окислительного взрыва [Гесслер и др., 2007]. В наших исследованиях обработка CK и ЖК снижали катал аз ну ю активность в листьях пшеницы при инфицировании S. nodorum, что положительно отражалось на накоплении Н2О2 и снижении степени развития патогена.

Жасмоновая кислота и ее циклические предшественники, составляют семейство биоактивных оксилипинов, участвующих в регуляции ответа растений на различные стрессы, в том числе на поражение фитофагами и некоторыми микроорганизмами. При повреждении растительных тканей, но особенностями гемибиотрофного патогена, так и возможной интерференцией сигнальных путей.

В естественных условиях растения испытывают на себе действие разнообразных неблагоприятных факторов как биотической, так и абиотической природы, и их выживание зависит от способности защитить себя от всех этих воздействий. С точки зрения интересов человека, важным аспектом устойчивости растений является сохранение их урожайности на фоне действия различных неблагоприятных факторов. Результаты проведенного тестирования инфицируемости растительных тканей грибным патогеном и уровня экспрессии в них генов оксидоредуктаз, участвующих в регуляции уровня АФК, показали, что устойчивые сорта превосходили чувствительные. Полученные данные указывают на перспективность использование таких признаков как уровень экспрессии генов оксалатоксидазы и пероксидазы и активности кодируемых ими белков для отбора устойчивых форм растений и послужат основой для разработки нового лабораторного метода ДНК-диагностики устойчивости растений.

5. Выявлена связь устойчивости сортов пшеницы к возбудителю сепгориоза с уровнем экспрессии генов оксидоредуктаз в растениях: наименьшую поражаемость возбудителем сегггориоза проявляют сорта, характеризующиеся высоким уровнем экспрессии генов оксалагоксидазы и пероксидазы в инфицированных тканях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 5. С. 722−738.
  2. A.A., Лапикова В. П., Лебран М.-А. Тенуазоновая кислота, токсин возбудителя пирикуляриоза, индуцирует болезнеустойчивость и продукцию активных форм кислорода в растениях риса // Физиология растений. 2007. Т. 54, № 6. С. 841−846.
  3. В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). М.: Наука, 1988. С. 129.
  4. A.B. Иммуномодулирующие свойства различных природных цитокининов в патосистеме пшеница возбудитель мучнистой росы // Микология и фитопатология. 2004. Т. 38. № 6. С. 84−89.
  5. В.В. Супероксиддисмутаза в клетках растений // Цитология. 2006. Т.48 № 6. С. 465−474.
  6. Т.А., Гесслер H.H. Окислительный стресс и дифференцировка у Neurospora crassa II Микробиология. 2007. Т. 75, № 4. С. 497−501.
  7. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолигических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. 2002. Т.42. С. 193−216.
  8. H.H., Герасимова Н. И., Озерецковская О. Л. Роль салициловой кислоты в болезнеустойчивости растений // Прикл. биохимия и микробиология. 1999. Т.35, № 5. С. 557−563.
  9. Н.И., Озерецковская О. Л. Жасмонат-зависимая защитная сигнальная система в растительных тканях // Физиология растений. 2009. Т.56. С. 643−653.
  10. H.H., Озерецковская О. Л. Индуцированная устойчивость растений и салициловая кислота (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2007. Т. 43, № 4. С. 405−41 1.
  11. Ю.Т. Пятьдесят лет теории «ген на ген» // Успехи современной биологии. 1996. Т. 116. № 3. С. 293−305.
  12. Р.А., Мямин 13.Е. Фитопатогенные микроорганизмы. Минск: БГУ, 2006, — С. 89.
  13. М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях. М: Наука, 1993. С. 272.
  14. Н.К., Ланкин В. З., Меньшикова Е. Б. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК Наука/Интерпериодика, 2001. — С. 343.
  15. Д.Б., Банникова С. Ю., Белоусов В. В. и др. Друзья и враги. Активные формы кислорода и азота. // Биохимия. 2005. Т. 70. С. 265−272.
  16. Р.И., Яруллина Л. Г., Шпирная И. А. Устойчивость растений к патогенным организмам: методы исследований: Учебное пособие. Уфа: РИЦБашГУ, 2010. С. 114.
  17. Г. В. Пероксидазы растений: строение, свойства, биохимический полифункционализм // Изв. АН Латв. ССР. 1987. № 7 (480). С. 90−97.
  18. Р.Ф. Специфичность взаимодействия геномов пшеницы и эгилопса с возбудителем твердой головни. Автореф дисс. канд. биол. наук. Москва. 1988. 182 с.
  19. Ю.В., Колупаев Ю. Е. Ответ на гипертермию: молекулярно-клеточные аспекты // Вестник Харьковского национального аграрного университета. Сер. Биология. 2009. Вып. 1(16). С. 19−38.
  20. Ю.Е. Активные формы кислорода в растениях при действии стрессоров: образование и возможные функции // Вестник Харьковского национального аграрного университета. Сер. Биология. 2007. Вып. 3(12). С. 6−26.
  21. Ю.Е., Карпец Ю. В. Формирование адаптивных реакций растений на действие абиотических стрессов. Киев: Основа, 2010. 352 с.
  22. Ю.А., Емец А. И., Блюм Я. Б. Функциональная роль оксида азота у растений // Физиология растений. 2010. Т. 57. С. 483−494.
  23. О.Ю., Волкова Г. В. Структура популяций РугепорИогаШЫ-герепИз на Северном Кавказе по морфолого-культуральным признакам и вирулентности // Микология и фитопатология. 2007. Т. 41, вып. 4. С. 356 361.
  24. В.Д., Карпентиер Р., Климов В. В., Мурата Н., Аллахвердиев С. И. Молекулярные механизмы устойчивости фотосинтетического аппарата к стрессу // Биологические мембраны. 2007. Т. 24. С. 195−217.
  25. В.Д., Лось Д. А., Аллахвердиев С. И., Кузнецов Вл В. Сигнальная роль активных форм кислорода при стрессе у растений // Физиология растений. 2012. Т.59. № 2. С.163−1 78.
  26. И.П., Кораблева Н. П. Действие жасмоновой кислоты на транспорт Са2г через мембрану везикул плазмалеммы из клеток клубней картофеля // Прикладная биохимия и микробиология. 2008. Т.44. С. 709−712.
  27. Э.П., Проценко М. А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости. (Обзор). Биохимия, 2002, Т. 67, № 2, С. 181 193.
  28. Лиу Ю., Пан Ц. Х., Ян Х. Р. и др. Взаимосвязь между Н202 и жасмоновой кислотой в ответной реакции листьев гороха на поранение // Физиология растений. 2008. Т. 56, № 6. С. 851 -862.
  29. A.C. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 3. Повреждение клеточных мембран при охлаждении теплолюбивых растений // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 271−274.
  30. И.В., Валеев А. Ш., Черепанова Е. А., Яруллина Л. Г. Продукция активных форм кислорода в листьях пшеницы, инфицированных разновирулентными штаммами S. nodorum Berk. // Прикладная биохимия и микробиология. 2009. Т. 46. № 4. С. 481−486.
  31. И.В., Черепанова Е. А. Г1ро-/антиоксидантная система и устойчивость растений к патогенам // Успехи современной биологии. 2006. Т. 126. № 3. С. 250−261.
  32. И.В., Черепанова Е. А., Бурханова Г. Ф., Сорокань A.B., Кузьмина О. И. Структурно-функциональные особенности изопероксидаз растений // Биохимия, 2011, Т. 76, вып. 6, С. 749 763.
  33. И.В., Черепанова Е. А., Хайруллин P.M. «Хитин-специфичные» пероксидазы в растениях // Биохимия 2003. № 1. С. 133−138
  34. М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Физиология растений. 1989. Т. 6. С. 168.
  35. Ф.В., Гордон Л. Х., Рахматуллина Д. Ф., Вылегжанина H.H. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационного синдрома корневых клеток// Доклады РАН. 1997. Т. 355. № 4. С. 554−556.
  36. Ф.В., Гордон J1.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных клетках при стрессе // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 45964.
  37. О.О. Влияние салициловой кислоты на ответные реакции проростков кукурузы при абиотических стрессах // Вестник Харьковского национального аграрного ун-та. Серия Биология. 2008. Вып. 3 (15). С. 24−32.
  38. В.В., Валуева Т. А. Ингибиторы протеин аз и их функции у растений (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т.41. № 3. С. 261−282.
  39. А., Пинтус Ф., Медда Р. и др. Катал аза и антиквитин из Euphoria charadas: два белка, участвующих в защите растения? // Биохимия. 2007. Т. 72, вып. 5. С. 622−630.
  40. O.JT., Васюкова H.H., Чаленко Г. И., Герасимова Н. Г., Ревина Т. А., Валуева Т. А. Процесс раневой репарации и индуцированная устойчивость клубней картофеля. // Прикладная биохимия и микробиология. 2009, Т.45, № 2, С.220−224.
  41. О.Л., Роменская И. Г. Олигосахарины как регуляторные молекулы растений // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 743−752.
  42. Я.С., Герасимова Н. Г., Чаленко Г. И. и др. Салициловая кислота и фенилаланинаммиак-лиаза в картофеле, инфицированном возбудителем фитофтороза // Физиология растений. 2005. Т. 52, № 4. С. 573−577.
  43. JI. Я. Штубей Л. Я. Влияние салициловой и янтарной кислот на цитофизиологические реакции пшеницы, инфицированной бурой ржавчиной //Цитология. 2009. Т. 51. № 1. С. 41−50.
  44. О.Г. Растительная клетка и активные формы кислорода. -М.: КДУ 2007. 140 с.
  45. В.Н., Антипина О. В., Трунова Т. Н. Перекисное окисление липидов при низкотемпературной адаптации листьев и корней теплолюбивых растений табака// Физиология растений. 2010. Т. 57. С. 153−157.
  46. Е.С., Надеждина Е. С. Митоген-активируемые протеинкиназные каскады и участие в них Ste20-no/io6nbix протеинкиназ // Успехи биологической химии. 2002. Т. 42. С. 235−256.
  47. Е.В., Ишеева О. Д., Саляев Р. К. Классификация системы антиоксидантной защиты как основа рациональной организации экспериментального исследования окислительного стресса у растений // Физиология растений. 2011. Т. 58. С. 177−185.
  48. Г. В. Септориозы зерновых культур.- М.:Колос, 1984. 54 с.
  49. Г. В., Карасева Е. В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы // С.-х. биология. 1986. №.12. С.112−1 14.
  50. А.А., Ларионов О. Г., Волков А. А. и др. // Сорбционные и хроматографические процессы. 2008. Т. 8. Вып. 1. С. 60.
  51. А.А., Анциферова JI.B. Способы выделения и хранения возбудителей септориоза пшеницы. // Микология и фитопатология. 1989, Т. 23, Вып. 2, — С. 172−175.
  52. Г. М., Лущак В. И. Оксидативный стресс и регуляция активности катал азы у Escherichia coli //Украинский биохимический журнал. 2004. — Т. 76, № 2. — С. 3 1 -42.
  53. Скулачев В. Г1. Электродвигатель бактерий. Соросовский образовательный журнал. 1998, № 9, С. 2−7.
  54. М.Н., Мишина Г. Н. Окислительные ферменты во взаимоотношениях растения и патогенна при мучнистой росе флокса // Физиология растений. 1996. Т. 43, № 5. С. 679−684.
  55. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001.448 с.
  56. H.A. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.
  57. H.A., Чернов В. М. Молекулярные аспекты фитоиммунитета // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34, вып. 3. С. 3−10.
  58. H.A., Яковлева В. Г., Егорова A.M. Салицилат-индуцированная модификация протеомов у растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2010 Т 46 № 3 с. 263−275.
  59. Н.Б., Сурина О. Б., Черепанова Е. А., Яруллина Л. Г., Максимов И. В. Сравнительная оценка Н202-разлагающей активности агрессивных и неагрессивных штаммов Septoria nodorum II Микология и фитопатология. 2010. Т. 44. № 3. С. 273−279.
  60. Н.Б., Яруллина Л. Г., Юсупова З. Р., Сурина О. Б., Максимов И. В. Влияние пероксида водорода на морфологию и устойчивость каллусов пшеницы к возбудителю твердой головни Прикладная биохимия и микробиология, 2008, т.44, № 3, с. 353−356.
  61. С.Л. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. С.-Пб., ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР. 2002. 328 с.
  62. А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. (1981) Основы биохимии. -М.: Мир. 'Г 1 3. — 1879 с.
  63. М.К., Доброзракова Т. Л., Степанов K.M., Летова М. Ф. Определитель болезней растений. СПб. 2003. 592 с.
  64. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.
  65. Ф. М., Аллагулова Ч. Р., Безрукова М. В., Авальбаев A.M., Гималов Ф. Р. Роль эндогенной АБК в индуцируемой холодом экспрессии TADHN гена дегидрина в проростках пшеницы // Физиология растений. 2009. Т. 56, № 5. С. 796−800.
  66. О.А., Штахова Т. А. Развитие растений гороха на средах с высоким содержанием тяжелых металлов при стимуляции салициловой кислотой // Вестн. Рос. акад. с.-х. наук. 2007. № 5. С. 40.
  67. И.А., Умаров И. А., Шевченко Н. Д., Ибрагимов Р. И. Определение активности гидролаз и их ингибиторов с использованием субстратов, иммобилизованных в геле агарозы // Прикладная биохимия и микробиология. 2009. Т. 45, № 4. С. 497−501.
  68. Л.Г., Ибрагимов Р. И. Клеточные механизмы формирования устойчивости растений к грибным патогенам. Уфа: Гилем, 2006. -с. 232.
  69. Agrawal G.K., Tamogami S., Han О. et al. Rice octadecanoid pathway // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 2004. V. 31 7, № 1. P. 1−15.
  70. Ahlfors R., Macioszek V., Rudd J. et al. Stress hormone-independent activation and nuclear translocation of mitogen-activated protein kinases in Arabidopsis thaliana during ozone exposure // Plant J. 2004. V. 40, № 4. P. 512 522.
  71. Allakhverdiev S.I., Los D.A., Mohanty P., Nishiyama Y., Murata N. Glycinebetaine Alleviates the Inhibitory Effect of Moderate Heat Stress on the Repair of Photosystem II during Photoinhibition // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1767. P. 1363−1371.
  72. Allen R.G. Tresini M. Oxidative stress and gene regulation // Free Radic. Biol. Med. 2000. V. 28, P. 463−499.
  73. Almagro L., Gomez Ros L.V., Belchi-Navarro S. et al. Class III peroxidases in plant defence reactions // J. Exp. Bot. 2009. V.60. P. 377−390.
  74. Ananieva E.A., Popova L.P. Regulatory role of salicylic acid in paraqvat-induced oxidative damage in barley plants // Докл. Бълг. АН. 2002. V. 55, № 7. P. 65−68.
  75. Apel K., Hirt H. Reactive Oxygen Species: Metabolism, Oxidative Stress, and Signal Transduction // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. V. 55. P. 373−399.
  76. Apostol I., Heinstein P.F., Low P. S. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells. Role in defense and signal transduction // Plant Physiol. 1989. V. 90, № 1. P. 109−116.
  77. Aranaz I., Mengibar M., Harris R., Panos I., Miralles B., Acosta, N., Galed G., Heras A. Functional characterization of chitin and chitosan. Curr. Chem. Biol., 2009- V. 3, P. 203−230.
  78. K. 1966. Radical production and scavenging in the chloroplasts. In: Photosynthesis and the environment. Netherlands: Kluwer Acad. Publ., Dordrecht. P. 123—150.
  79. Aver’yanov A. A., Lapikova V. P et al. Suppression of early stadies of fungus development by hydrogen peroxide at low concentrations // Plant Pathology J.2007. V.6 (3). P. 242−247.
  80. Bailey J., Mittler R. The roles of reactive oxygen species in plant cell // Plant Physiol. 2006. V. 141, № 2. P. 31 1−312.
  81. Bakalova S., Nikolova A., Nedeva D. Isoenzyme profiles of peroxidase, catalase and superoxide dismutase as affected by dehydration stress and ABA during germination of wheat seeds// Bulg. J. Plant Physiol. 2004. V. 30, № 1−2. P. 64−77.
  82. Balbi V., Devoto A. Jasmonate Signaling Network in Arabidopsis thaliana: Crucial Regulatory Nodes and New Physiological Scenarios // New Phytol. 2008. P. 301−318.
  83. Basra R.K., Basra A.S. Phenolic biosynthesis inhibitors accentuate the effects of heat-shock injury in mung bean seedlings: Allevation by salicylic acid // New Seeds. 2001. V. 3, № 4. P. 41 -49.
  84. Bechtold U., Richard O., Zamboni A., Capper C., Geisler M., Pogson B., Karpinski S., Mullineaux P.M. Impact of Chloroplastic- and Extracellular-Sourced ROS on High Light-Responsive Gene Expression in Arabidopsis // J. Exp. Bot.2008. V. 59. P. 121−133.
  85. Berna A., Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germ in gene encoding oxalate oxidase, a H202-producing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 539−549.
  86. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennet M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola // Plant Cell. 1997. V. 9, № 2. P. 209 221.
  87. Bienert G.P., Moller A.L., Kristiansen K.A., Schulz A., Moller I.M., Schjoerring J.K., Jahn T.P. Specific Aquaporins Facilitate the Diffusion of Hydrogen Peroxide across Membranes // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 1183— 1192.
  88. Bindschedler L.V., Minibayeva F., Gardner S.L., Gerrish C., Davies D.R., Bolwell G.P. Early signalling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured French bean cells involve cAMP and Ca2+ // New Phytologist. 2001. V. 151. P. 185−194.
  89. Blackman L.M., Hardham A.R. Regulation of catalase activity and gene expression during Phytophthora nicotianae development and infection of tobacco // Mol. Plant Pathology. 2008. V. 9. P. 495−510.
  90. Bolwell G.P., Bindschedler L.V., Blee K.A., Butt V.S., Davies D.R., Gardner S.L., Gerrich C., Minibayeva F. The Apoplastic oxidative burst in response to biotic stress in plants: a tree-component system. J. Exp. Bot. 2002. V. 53, P. 1367−1376.
  91. Bolwell G.P., Daudi A. Reactive Oxygen Species in Plant-Pathogen Interactions // Signaling and Communication in Plants: Book 2. Reactive Oxygen Species in Plant Signaling, Springer-Verlag. Berlin. Heidelberg. 2009. P. 1 13−133.
  92. Bolwell G.P., Davies D.R., Gerrish C., Auh C.-K., Murphy T.M. Comparative biochemistry of the oxidative burst produced by rose and french bean cells reveals two distinct mechanisms // Plant Physiol. 1998. V. 116, № 4. P. 13 791 385.
  93. Bolwell G. P, Wojtaszek P. Mechanisms for the generation of reactive oxygen species in plant defence—a broad perspective // Physiological and Molecular Plant Pathology. 1997. V. 51, P. 347−366.
  94. C.M., Gibbs J.N., 1978. Origin and development of the current Dutch elm disease epidemics // Plant Disease Epidemiology. L.: Blackwell Sci. Publ. P. 34−39.
  95. Brosche M., Kangasjarvi S., Overmyer K., Wrzazek M., J. Kangasjarvi. Stress signaling III: reactive oxygen species in: A. Pareek, S. K. Sopory, H. J. Bohnert, Govindjee (Eds.), Abiotic Stress Adaptation in Plants // Springer, Dordrecht, 2010, P. 91−102.
  96. Cabrera J.C., Van Cutsem P. Preparation of chitooligosaccharides with degree of polymerization higher than 6 by acid or enzymatic degradation of chitosan// Biochem. Eng. 2005. J. 25, P. 165−172.
  97. Caliskan M., Cuming A.C. Spatial specificity of H202-generating oxalate oxidase gene expression during wheat embryo germination // Plant. 1998. J. 15: 165—171.
  98. Carol R.J., Dolan L. The role of reactive oxygen species in cell growth: lessons from root hairs//J. Exp. Bot. 2006. V. 57, N 8. P. 1829−1834.
  99. Carrillo M.G.C., Goodwin P. H, Leach F.J.E., Leung H., Cruz C.M.V.: Phylogenomic relationships of rice oxalateoxidases to the cupin superfamily and their association with disease resistance QTL. Rice 2009, 2:67−79.
  100. Carter C., Thornburg R.W. Tobacco Nectarin I: purification and characterization as a germin-like, manganese superoxide dismutase implicated in the defense of floral reproductive tissues // J Biol Chem. 2000. 275: 36 726−36 733
  101. Catinot J., Buchala A., Abou-Mansour E., Metraux J.-P. Salicylic acid production in response to biotic and abiotic stress depends on isochorismate in Nicotian a benthamiana II FEBS Lett. 2008. V. 582, № 4. P. 473−478.
  102. Cessna S.G., Sears V.E., Dickman M.B., Low P. S. Oxalic Acid, a Pathogenicity Factor for Sclerotinia sclerotiorum, Suppresses the Oxidative Burst of the Host Plant//Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2191−2199.
  103. Cheeseman J.M. Hydrogen peroxide and plant stress: A challenging relationship // Plant Stress. 2007. 1 (1), p. 4−15.
  104. Chen S.X., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions: a novel function of peroxidase // Eur. J. Biochem. 1999. V. 260. P. 726 735.
  105. Chen Z., Silva H., Klessig D.F. Active Oxygen Spccies in the Induction of Plant Systemic Acquired Resistance by Salicylic Acid // Science. 1993. V. 262. P. 1883−1886.
  106. , P. & Sacchi, N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Anal.Biochem., 1987, 162, 156−159
  107. Dat J.F., Vandenabeele S., Vranova E. et al. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses // Cell. Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 779−795.
  108. Davoine C. Le Deunff E., Ledger N., Avice J.-C., Bi 1 lard J.-P., Dumas B., Huault C. Specific and constitutive expression of oxalate oxidase during the ageingof leaf sheaths of ryegrass stubble // Plant Cell and Environment. 2001. V. 24. P. 1033−1043.
  109. Day R. B., Okada M, Ito Y., et al. Binding site for chitin oligosaccharides in the soybean plasma membrane// Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1 162−1 173.
  110. Delaunay A, Pflieger D, BarraultMB, Vinh J, TodedanoMB (2002) A thiol peroxidase is an H20? receptor and redox-transducer in gene activation. Cell 111: 471−481
  111. Desikan R., Mackerness S.A.-H., Hancock J.T., Neill S.J. Regulation of the Arabidopsis Transcriptome by Oxidative Stress // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 159−172.
  112. Druka A., Kudrna D., Kannangara C.G. et al. Physical and genetic mapping of barley (Hordeum vulgare) germin-like cDNAs // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 2002. V. 99. P. 2850−2855.
  113. Dumas B., Freyssinet G., Pallet R.E. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase during development and fungal infection of barley seedlings // Plant Physiol., 1995. V. 107, P. 1091−10 964.
  114. Dumas R., Forrat R., Lang J., Farinelli T., Loutan L. Safety and immunogenicity of a new inactivated hepatitis A vaccine in concurrent administration with a typhoid fever vaccine or a typhoid fever + yellow fever vaccine//Adv Ther- 1997. 14(4): 160−7.
  115. Egusa M, Ozawa R, Takabayashi J, Otani H, Kodama M. The jasmonate signaling pathway in tomato regulates susceptibility to a toxin-dependent necrotrophic pathogen // Planta. 2009- V. 229: P. 965−976.
  116. El Hadrami A., Adam L.R., El Hadrami 1., Daayf F. Chitosan in Plant Protection // Marine Drugs. 2010, V. 8, P. 968−987.
  117. Erlanger B. F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biochem. Biophys. 1961. V. 95. № 2. P. 271−278.
  118. Farooq M., Aziz T., Basra S. M. A. et al. Chilling Tolerance in Hybrid Maize Induced by Seed Priming with Salicylic Acid // J. Agron. Crop Sci. 2008. V. 194, Iss. 2. P. 161−168.
  119. Flors V., Ton J., Van Doom R., Jakab G., Garsia-Agustin P., Mauch-Mani B. Interplay between JA, SA and ABA signalling during basal and induced resistance against Pseuciomonas syringae and Alternaria brassicicola II Plant J. 2008. V. 54. P. 81−92.
  120. Foyer C.H., Noctor G.D. Redox Regulation in Photosynthetic Organisms: Signalling, Acclimation, and Practical Implications // Antiox. Redox Signal. 2009. V. 11. P. 861−905.
  121. Foyer C.H., Shigeoka S. Understanding Oxidative Stress and Antioxidant Functions to Enhance Photosynthesis // Plant Physiol. 2011. V. 1 55. P. 93−100.
  122. Fridovich I. Overview: biological sources of O" // Meth. Enzymol. 1984. Vol. 105. P. 59−61.
  123. Fu J., Huang B. Involvement of antioxidants and lipid peroxidation in the adaptation of two cool-season grasses to localized drought stress // Environm. and Experimen. Botany. 2001. V. 45. P. 105−1 14.
  124. Gadjev I., Vanderauwera S., Gechev T.S. et al. Transcriptomic footprints disclose specificity of reactive oxygen species signaling in Arabidopsis // Plant Physiol. 2006. V. 141. P. 436−445.
  125. Galvez-Valdivieso G., Mullineaux P. M The Role of Reactive Oxygen Species in Signalling from Chloroplasts to the Nucleus // Physiol. Plant. 2010. V. 138. P. 430−439.
  126. Gara L., Pinto M., Tommasi F. The antioxidant systems vis-a-vis reactive oxygen species during plant-pathogen interaction // Plant Physiology and Biochemistry 41 (2003) p. 863−870.
  127. Garcia-Brugger A., Lamottc O., Vandelle E., Bourque S., Lecourieux D., Poinssot B., Wendehenne, D. Pugin A. Early signaling events induced by elicitors of plant Defenses // Mol. Plant-Microbe Inter. 2006, 19, 71 1−724.
  128. Gechev T.S., Van Breusegem F., Stone J.M. et al. Reactive oxygen species as signals that modulate plant stress responses and programmed cell death. BioEssays. 2006. V. 28, N 11. P. 1091−1 101.
  129. Geetha H.M., Shetty FI.S. Expression of oxidative burst in cultured cells of pearl millet cultivars against Sclerosporci graminicola inoculation and elicitor treatment//Plant Sci. 2002. V. 163. P. 653−660.
  130. Ghoudhury S., Panda S.K. Role of salicylic acid in regulating cadmium induced oxidative stress in Oryza sativa L. roots // Bulg. J. Plant Physiol. 2004. V. 30, № 3−4. P. 95−110.
  131. Gilad N.L., Bar-Nun N., Noy T., Mayer A.V. Enzymes of Botrytis cinerea capable of breaking down hydrogen peroxide // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 190. P. 121−126.
  132. Glazebrook J. Contrasting Mechanisms of Defense against Biotrophic and Necrotrophic Pathogens // Plant Physiol. 2005. V. 43. P. 205−227.
  133. Goodwin P.H., Li J., Jin S. A catalase gene of Colletotrichum gloeosporioicies f. sp. malvae is highly expressed during the necrotriphic phase of infection of round-leaved mallow, Malva pusilla II FEMS Microbiol. Letters. 2001. V.202. P. 103−107.
  134. Guan L.M., Scandalios J.G. Hydrogen peroxide-mediated catalase gene expression in response to wounding // Free Radical Biol, and Med. 2000. 28. P. 1182—1190.
  135. Guo L.-H., Wu X.-L., Gong M. Role of glutathione reductase and superoxide dismutase in crossadaptation induced by heat shock in corn plantlets // Plant Physiol. Commun. 2005. V. 41, N 4. P. 429−432.
  136. Hamilton A. J., Holdom M. D. Antioxidant systems in the pathogenic fungi of man and their role in virulence // Medical Mycology. 1999. V. 37. P. 375−389.
  137. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. V. 88. P. 273−283.
  138. Hernandez-Ruiz J., Rodriguez-Lopez J.N., Garcia-Canovas F. et al. Characterization of isoperoxidase-B2 inactivation in etiolated Lupinus albus hypocotyls //Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1478. P. 78−88.
  139. Hiraga S., Yamamoto K., Ito H., Sasaki K., Matsui H., Honma M., Nagamura Y., Sasaki T., Ohashi Y. Diverse expression profiles of 21 rice peroxidase genes // FEBS Lett. 2000. V. 471. P. 245−250.
  140. Hlavackova V., Krchnak P., Naus J. et al. Electrical and chemical signals involved in short-term systemic photosynthetic responses of tobacco plants to local burning // Planta. 2006. V. 225. P. 235−244.
  141. Horvath E., Janda T., Szalai G., Paldi E. In vitro salicylic acid inhibition of catalase activity in maize: differences between the isozymes and a possible role in the induction of chilling tolerance// Plant Sei. 2002. V. 163. P. 1 129−1135.
  142. Hu X., Jiang M., Zhang J. at al. Calcium-calmodulin is required for abscisic acid-induced antioxidant defense and functions both upstream and downstream of H202 production in leaves of maize (Zea mays) plants //New Phytologist. 2007. V. 173. P. 27−38.
  143. Huckelhoven R., Kogel K.-H. Reactive oxygen intermediates in plant-microbe interactions: who is who in powdery mildew resistance? // Planta. 2003, 216, N6, p. 891−902.
  144. Hung K.T., Hsu Y.T., Kao C.FI. Hydrogen peroxide is involved in methyl jasmonate-induced senesccnce of rice leaves // Physiol. Plant. 2006. V. 179. P. 293−303.
  145. Hung, C.P., Kreiman, G., Poggio, T., and DiCarlo, J.J. Fast readout of object identity from macaque inferior temporal cortex. // Science. 2005. 310, 863−866.
  146. Janda T., Horvath E., Szalai G. Role of Salicylic Acid in the Induction of Abiotic Stress Tolerance // Salicylic Acid a Plant Hormone // Eds Hayat S., Ahmad A. Berlin: Springer-Verlag, 2007. P. 91−150.
  147. Jaspers P., Kangasjarvi J. Reactive Oxygen Species in Abiotic Stress Signaling//Physiol. Plant. 2010. V. 138. P. 405−413.
  148. Jiang, Y., Huang B. Drought and heat stress injury to two cool-season turfgrasses in relation to antioxidant metabolisms and lipid peroxidation // Crop Science. 2001. V. 41. P. 436−442.
  149. Kaminska-RoVek E., Pukacki P. Effect of water deficit on oxidative stress and degradation of cell membranes in needles of Norway spruce (Picea abies) II Acta physiol. plant. 2004. V. 26. P. 43 1−442.
  150. Kawano T., Muto S. Mechanism of peroxidase actions for salicylic acid induced generation of active oxygen species and an increase in cytosolic calcium in tobacco cell suspension culture // J. Exp. Bot. 2000. V. 51. № 345. P. 685−693.
  151. Kazan K., Manners J.M. Jasmonate signaling: toward an integrated view // Plant Physiol. 2008. V. 146. P. 1459−1468.
  152. Kim H. S., Delaney T. P. Over-expression of TGA5, which encodes a bZIP transcription factor that interacts with NIM1/NPR1, confers SAR-independent resistance in Arabidopsis thaliana to Peronospora parasitica II Plant Cell. 2002. V. 14. P. 1469−1482.
  153. Koiwa H., Bressan R.A., Hasegawa P.M. Regulation of protease inhibitors and plant defense // Trends Plant Sci. 1997. 2: 379−384.
  154. Koorneef, A., Verhage, A., Leon-Reyes, A., Snetselaar, R., Van Loon, L.C., Pieterse, C.M.J. Kinetics of salicylate-mediated suppression of jasmonate signaling reveal a role for redox modulation // Plant Signaling and Behavior. 2008. V.3. P. 543−546.
  155. Kotchoni S.O., Gachomo E.W. The reactive oxygen species network pathways: an essential prerequisite for perception of pathogen attack and the acquired disease resistance in plants // J. Biosci. 2006. V. 31, N 3. P. 389−404.
  156. Kovtun Y., Chiu W.L., Tena G., Sheen J. From the cover: functional analysis of oxidative stress-activated mitogen-activated protein kinase cascade in plants // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 2940−2945.
  157. Krantev A, Yordanova R, Janda T et al. Freatment with salicylic acid decreases the effect of cadmium on photosynthesis in maize plants // J. Plant Physiol. 2008. V. 165. P. 920−931.
  158. J., Tan D., Baskin J.M., Baskin C.C. Fruit and seed heteromorphism in the cold desert annual ephemeral Diptychocarpus strictus (Brassicaceae) and possible adaptive significance // Annals of Botany. 2010.V. 105 P. 999−1014.
  159. Maksimov I.V., Yarullina L.G. Salicylic Acid and Local Resistance to Pathogens // Salicylic Acid: A Plant Hormone / Eds Hayat S., Ahmad A. Berlin: Springer-Verlag, 2007. P. 323−334.
  160. Malamy J., Klessig D.F. Salicylic Acid and Plant Disease Resistance // Plant J. 1992. V. 2. P. 643−654.
  161. Maltais K., Houde M. A new biochemical marker for aluminum tolerance in plants//Phys. Plantarum. 2002. V. l 15. P.81−86.
  162. Mazen A.M.A. Accumulation of four metals in tissues of Corchorus olitorius and possible mechanisms of their tolerance // Biol. Plant. 2004. V. 48, № 2. P. 267−272.
  163. McDowell J.M., Dangl J.L. Signal transduction in the plant immune response // Trends Biochem. Sci. 2000. V. 25. P. 79−82.
  164. Medeghini B. P., Lorenzini G., Baruni F. R., Nali C., Sgarbi E. Cytochemical detection of cell wall bound peroxidase in rust infected broad bean leaves//J. Phytopathol. 1994. 140:319—325.
  165. Mhamdi A., Queval G., Chaouch S., Vanderauwera S., Van Breusegem F., Noctor G. Catalase function in plants: a focus on Arabidopsis mutants as stress-mimic models// J. of Exp. Botany. 2010. V.61. P. 4197−220.
  166. Mika A., Minibayeva F., Beckett R., Luthje S. Possible functions of extracellular peroxidases in stress-induced generation and detoxification of active oxygen species // Phytochem. Rev. 2004. V. 3, № 1−2. P. 173−193.
  167. Miller G., Mittler R. Could heat shock transcription factors function as hydrogen peroxide sensors in plants? // Ann. Bot. 2006. V. 98. P. 279−288.
  168. Minibayeva F., Kolesnikov O., Chasov A. Wound-induced apoplastic peroxidase activities: their roles in the production and detoxification of reactive oxygen species // Plant Cell Environ. 2009. V. 32. P. 497−508.
  169. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots//Protoplasma. 2003. V. 221. P. 67−72.
  170. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Science. 2002. V. 7 (9). P. 405−410.
  171. Mittler R., Vanderauwera S., Suzuki N., Miller G., Tognetti V. B., Vandepoele K., Gollery M., Shulaev V., Van Breusegem F. ROS signaling: the new wave? // Trends Plant Sci. 201 1. 16: 300−309.
  172. Mittler, R. and Shulaev, V. Programmed cell death in plants: future perspectives, applications and methods // Programmed Cell Death in Plants J. Gray (ed.) Blackwell Publishing. Oxford, UK. 2003. p. 251−264.
  173. Mo Lu, Ying-Peng Han, Ji-Guo Gao, Xiang-Jing Wang, Wen-Bin Li. Identification and analysis of the germin-like gene family in soybean. // BMC Genomics. 2010, 1 1:620.
  174. Moller I.M., Sweetlove L.J. ROS signaling-specificity is required // Trends Plant Sci. 2010. V. 15. P. 370−374.
  175. Mori I.C., Schroeder J.I. Reactive Oxygen Species Activation of Plant Ca2+ Channels: A Signaling Mechanism in Polar Growth, Hormone Transduction, Stress Signaling, and Hypothetically Mechanotransduction // Plant Physiol. 2004. V. 135. P. 702−708.
  176. Moura D. S., Ryan C. A. Wound-inducible proteinase inhibitors in pepper. Differential regulation upon wounding, systemin, and methyl jasmonate. // Plant Physiology, May 2001, vol. 126, p. 289−298.
  177. Mullineaux P.M., Karpinski S., Baker N.R. Spatial Dependence for Hydrogen Peroxide-Directed Signaling in Light-Stressed Plants // Plant Physiol. 2006. V. 141. P. 346−350.
  178. Narasimhan M.L., Damsz B., Coca M., Ibeas J., Yun D.-J., Pardo J., Hasegawa P. M., Bressan R.A. A Plant Defense Response Effectors Induces Microbial Apoptosis// Molecular Cell. 2001. V. 8. P. 921−930.
  179. Navrot N., Rouhier N., Gelhaye E., Jacquot J.-P. Reactive oxygen species generation and antioxidant systems in plant mitochondria // Physiol. Plant. 2007. V. 129, Is. 1. P. 185−195.
  180. Neill S.J. Nitric oxide signaling in plants // New Phytologist. 2003. V. 159. P. 11−35.
  181. Nemeth M., Janda T., Horv’lath E. et al. Exogenous salicylic acid increases polyamine content but may decrease drought tolerance in maize // Plant Sei. 2002. V. 162, № 4. P. 569−574.
  182. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C.A. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the induction of defense genes in tomato plants in response to wounding, systemin and methyljasmonate. // Plant Cell. 2001. 13: 179−191
  183. Palmer C.L., Skinner W. Mycosphaerella graminicola: latent infection, crop devastation and genomics //Mol. Plant Pathol. 2002. V. 3, № 2. P. 63−70.
  184. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing the paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall // Trends in Plant Science 2004. V. 9. P. 365−370
  185. Pei Z.-M., Murata Y., Benning G., Thomine S., Klusener B., Allen G.J., Grill E., Schroeder J.I. Calcium Channels Activated by Hydrogen Peroxide Mediate Abscisic Acid Signalling in Guard Cells // Nature. 2000. V. 406. P. 731 734.
  186. Pena-Cortes H., Albrecht T., Prat S., Weiler E.W., Willmitzer L. Aspirin prevents wound-induced gene expression in tomato leaves by blocking jasmonic acid biosynthesis. // Planta. 1993. 191:123−128.
  187. Popova L.P., Maslenkova L.T., Yordanova R.Y. et al. Exogenous treatment with salicylic acid attenuates cadmium toxicity in pea seedlings // Plant Physiol. Biochem. 2009. V. 47. Iss. 3. P. 224−231.
  188. Ramonell K.M., Zhang B., Ewing R.M., et al. Microarray analsis of chitin elicitation in Arabidopsis thaiana // Mol. plant pathol. 2002. V. 3. P. 301−311.
  189. Ramputh A.I., Arnason J.T., Cass L., Simmonds J.A. Reduced herbivory of the European corn borer (Ostrinia nubilalis) on corn transformed with germin, a wheat oxalate oxidase gene 11 Plant Sci. 2002. V. 162. P. 43 1 -440.
  190. Rao M.V., Paliyaht G., Ormrod D.P. et al. Influence of salicylic acid on H20? production, oxidative stress, and H202-metabolizing enzymes (salicylic acid-mediated oxidative damage requires H202) // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 137 149.
  191. Rebecca M.D., Patrick A.R., Patricia M. M., Jan E.L. Germins: A diverse protein family important for crop improvement. // Plant Sicence. 2009, 177: 499 510.
  192. Reynolds T.L. Effects of calcium on embriogenic induction and the accumulation of abscisic acid, and an early cysteine-labeled metallothionein gene in androgenic microspores of Triticum aestivum // Plant Sci. 2000. V. 150 P. 201 — 207.
  193. Rio L.A., Corpas J., Sandalio L.M. et al. Reactive oxygen species, antioxidant systems and nitric oxide in peroxisomes // J. Exp. EJot. 2002. V. 53. P. 1255−1272.
  194. Rizhsky L., Liang H., Mittler R. The Water-Water Cycle Is Essential for Chloroplast Protection in the Absence of Stress // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 38 921−38 925.
  195. Rocher F., Chollet J., Jousse C., Bonnemain J. Salicylic acid, an ambimobile molecule exhibiting a high ability to accumulate in the phloem // Plant Physiol. 2006. V. 141, № 4. P. 1684−1693.
  196. Ryan C. A. Protease inhibitors in plants: Genes for improving defenses against insects and pathogens // Ann. Rev. Phytopathol. 1990. № 28. P. 425−449.
  197. Ryan C.A. The Search for the Proteinase-Inhibitor Inducing Factor, PI IF // Plant Mol. Biol. 1992. V. 19. P. 123−133.
  198. Sagi M., Fluhr R. Production of reactive oxygen species by plant NADPH oxidases // Plant Physiol. 2006. V. 141. P. 336−340.
  199. Sairam R.K., Srivastava G.C. Induction of oxidative stress and antioxidant activity by hydrogen peroxide treatment in tolerant and susceptible wheat genotypes // Biol. Plant. 2000. V. 43. P. 381−386.
  200. Saito M., Chikazawa T., Matsuoka H., Nishizawa Y., Shibuya N. Elicitor action via cell membrane of a cultured rice cell demonstrated by the single-cell transient assay // J. Biotechnol. 2000. V. 76. P. 227−232.
  201. Sawada H., Shim Ie-Sung, Usui K. Control of benzoic acid-2-hydroxylase induced by salt stress in rice // Plant Cell Physiol. 2004. V. 45. P. 121.
  202. Scandalios J.G. Oxidative stress: molecular perception and transduction of signals triggering antioxidant gene defenses // Braz. J. Med. Biol. Res. 2005. V. 38. P. 995−1014.
  203. Scandalios J.G. The rise of ROS // Trends Biochem. Sei. 2002. V. 27. P. 483−486.
  204. Schaefer, FI. M., V. Schaefer, and D. J. Levey. How plant-animal interactions signal new insights in communication // Trends in Ecology & Evolution. 2004. V. 19. P. 577−584.
  205. Schneider-Muller S., Kurosaki F., Nishi A. Role of salicylic acid and intercellilar CaP" in the induction of chitinase activity in carrot suspension culture // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1994. V. 45. P. 101−109.
  206. Schweizer P., Christoffel A., Dudler R. Transient expression of membes of the germine like gene family in epidermal cells of wheat confers disease resistance//Plant J. 1999. V.20. P. 541−552.
  207. Sembdner G., Parthier B. The biochemistry and the physiological and molecular actions of jasmonates // Annu. Ren. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P. 569−589.
  208. Seo H.S., Song J.T., Cheong J.T., Lee Y.H., Lee Y.W., Hwang I., Lee J.S., Choi Y.D. Jasmonic Acid Carboxyl Methyltransferase: A Key Enzyme for Jasmonate-Regulated Plant Responses // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 4788−4793.
  209. Sesekar M., Shulaev V., Raskin I. Endogenous methyl salicylate in pathogen-inoculated tobacco plants // Plant Physiol. 1998. V. 1 16. P. 387−392.
  210. Shakirova F.M., Sakhabutdinova A.R., Bezrukova M.V., Fatkhutdinova R.A., Fatkhutdinova D.R. Changes in the Hormonal Status of Wheat Seedlings Induced by Salicylic Acid and Salinity // Plant Sci. 2003. V. 164. P. 317−322.
  211. Shao N., Beck C.F., Lemaire S.D., Krieger-Liszkay A. Photosynthetic Electron Flow Affects H202 Signaling by Inactivation of Catalase in Chlamydomonas reinhardtii //Planta. 2008. V. 228. P. 1055−1066.
  212. She X., He J., Zhang J., Zuo Q. Reducing effect of salicylic acid on the growth suppression of cucumber plantlets caused by salt stress // Acta Bot. Boreali-Occident. Sin. 2002. V. 22, № 2. P. 401−405.
  213. Shirasu K., Schulze-Lefert P. Regulators of cell death in disease resistance // Plant Mol. Biol. 2000. V. 44, N 3, P. 371−385.
  214. Straus M.R., Rietz S., Themaat E.V.L., Bartsch M., Parker J.E. Salicylic acid antagonism of EDS 1-driven cell death is important for immune and oxidative stress responses in Arabidopsis // Plant J. 2010. V. 62. P. 628−640.
  215. Stuhlfelder C., Mueller M.J., Warzecha H. Cloning and Expression of a Tomato cDNA Encoding a Methyl Jasmonate Cleaning Esterase // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271. P. 2976−2983.
  216. Suzuki N, Miller G, Morales J, Shulaev V, Torres M. A, Mittler R () Respiratory burst oxidases: the engines of ROS signaling // Curr Opin Plant Biol. 2011. 14: 1−9.
  217. Suzuki N., Koussevitzky S., Mittler R., Miller G. ROS and redox signalling in the response of plants to abiotic stresspce // Plant Cell Environ. 2012. V. 35. P. 731−739.
  218. Suzuki N., Mittler R. Reactive oxygen species and temperature stresses: A delicate balance between signaling and destruction // Physiol. Plant. 2006. V. 126, ls.1. P. 45−51.
  219. Swanson S., Gilroy S. ROS and plant development // Physiol. Plant. 2010. V. 138. P. 384−392.
  220. Takahama U. Oxidation of vacuolar and apoplastic phenolic substrates by peroxidase: Physiological significance of the oxidation reactions // Phytochem. Rev. 2004. V. 3, N 1−2. P. 207−219.
  221. Takahashi H., G.R. Wilkinson R. Padrini and Echizen H. CYP2C9 and oral anticoagulation therapy with acenocoumarol and warfarin: Similarities yet differences // Clin. Pharmacol. Ther. 2004. V. 75. P. 376−380.
  222. Tanabe S., Nishizawa Y., Minami E., Effect of catalase on the accumulation of H2O2 in the rice cells inoculated with rice blast fungus, Magnaporthe oryzae // Physiologia plantarum. 2009. V. 137. P. 148−154.
  223. Tekchandani S., Guruprasad K.N. Modulation of a guaiacol peroxidase inhibitor by UV-B in cucumber cotyledons// Plant Sci. 1998. V. 136. P. 131−137.
  224. Tewari R.K., Hahn E.J., Paek K.Y. Function of nitricoxide and superoxide anion in the adventitious root development and antioxidant defence in Panax ginseng // Plant Cell Rep. 2008. V. 27. P. 563−573.
  225. Thaler J.S., Owen B., Higgins V.J. The role of the jasmonate response in plant susceptibility to diverse pathogens with a range of lifestyles // Plant Physiol. 2004. V. 135. P. 530−538.
  226. Thompson J.E., Legge R.L., Barner R.F. The role of free radicals in senescence and wounding//New Phytol. 1987. Vol. 105, № 3. P. 317−344.
  227. Thordal-Christensen H., Zhang Z., Wei Y., Collinge D.B. Subcellular localization of H202 in plants. H202 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 1997.V. 11. P. 1187−1194.
  228. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana // Gene. 2003. V. 288, № 1. P. 129−138.
  229. Triantaphylides C., Krischke M., Hoeberichts F.A., Ksas B., Gresser G., Havaux M., van Breusegem F., Mueller M.J. Singlet Oxygen Is the Major Reactive Oxygen Species Involved in Photooxidative Damage to Plants // Plant Physiol. 2008. V. 148. P. 960−968.
  230. H., Sivakumar P., Chakrabarty R., Thomas G. // Plant Science. 2003. Vol. 165. P. 1411−1418.
  231. Vanacker H., Carver T.L.W., Foyer C.H. Pathogen-induced changes in the antioxidant status of the apoplast in barley leaves // Plant Physiol. 1998. Vol. 1 17, № 3. P. 1 103−1 114.
  232. Vincent J.L., Snyder A.Z., Fox M.D., Shannon B.J., Andrews J.R., Raichle M.E., Buckner R.L. Coherent spontaneous activity identifies a hippocampal-parietal memory network // J Neurophys. 2006. V. 96. P. 3517−3531.
  233. Volkov R.A., Panchuk 1.1., Mullineaux P.M., Schoffl F. Heat stress-induced H202 is required for effective expression of heat shock genes in Arabidopsis // Plant Mol. Biol. 2006. V. 61. P. 733−746.
  234. Von Tiedemann A. Evidence for a primary role of active oxygen species in induction of host cell deaths during infection of bean leaves with Botrytis cinerea // Physiol, and Mol. Plant Pathol. 1997. V. 50. P. 151−166.
  235. Vranova E., Inze D., van Breusegem F. Signal Transduction during Oxidative Stress // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 1227−1236.
  236. Vuletic M., Sukalovich V. H. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots // Plant Sci. 2000. V. 157. P. 257−263.
  237. Wahid A., Gelani S., Ashraf M., Foolad M.R. Heat tolerance in plants: An overview//Environ. Exp. Bot. 2007. V. 61. P. 199−223.
  238. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. V. 52. N.5. P. 769−773.
  239. Wan X., Tan J., Lu S., Lin C., Hu Y., Guo Z. Increased tolerance to oxidative stress in transgenic tobacco expressing a wheat oxalate oxidase gene via induction of antioxidant enzymes is mediated by FLO? // Physiol. Plant. 2009. V. 136 P. 30−44.
  240. Wang H., Feng T., Xixu P. et al. Up-regulation of chloroplastic antioxidant capacity in inwolved in alleviation of nicel toxici of Zea mays L. by exogenous salicylic acid // Ecotoxicol. Environ. Safety. 2009. V.42. P. 761−769.
  241. Wang L.-J., Li S.-H. Salicylic acid-induced heat or cold tolerance in relation to Ca2+ homeostasis and antioxidant systems in young grape plants // Plant Sci. 2006. V. 170. P. 685−694.
  242. Wasternack C., Parthier B. Jasmonate-signalled plant gene expression // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 302−307.
  243. Wendehenne D., Durner J., Chen Z., Klessing D.E. Benzothiadiazole, an inducer of plant defenses, inhibits catalase and ascorbate peroxidase // Phytochemistry. 1998. V. 47. P. 651−657.
  244. Willekens H., Chamnongpol S., Davey M. et al. Catalase is a sink for H202 and is indispensable for stress defense in C3 plants // EMBO J. 1997. V. 16. P. 4806−4816.
  245. Wilson ED., Neill S.J., Hancock J.T. Nitric Oxide Synthesis and Signaling in Plants // Plant Cell Environ. 2008. V. 3 1. P. 622−631.
  246. Woo E.J., Dunwell J. M., Goodenough P. W. et al. Germin is a manganese containing homohexamer with oxalateoxidase and superoxide dismutase activites // Nat. Struct Biol. 2000. V. 7. P. 1036−1040.
  247. Wu C.T., Bradford K.J. Class I chitinase and beta-1,3-glucanase are differentially regulated by wounding, methyljasmonate, ethylene, and gibberellin in tomato seeds and leaves // Plant Physiology. 2003. V. 133, P. 263−273.
  248. Yang T., Poovaiah B.W. LTydrogen peroxide homeostasis: activation of plant catalase by calcium/calmodulin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 4097−4102.
  249. Yoshikawa H., Honda C., Kondo S. Effect of low-temperature stress on abscisic acid, jasmonatcs, and polyamines in apples // Plant Growth Regul. 2007. V. 52, № 3. P. 199−206.
  250. Zaninotto F., La Camera S., Polverari A., Delledonne M. Cross talk between reactive nitrogen and oxygen species during the hypersensitive disease resistance response // Plant Physiol. 2006. V. 141, № 2. P. 379−383.
  251. Zapanta L.S., Tien M. The roles of veratryl alcohol and oxalate in fungal lignin degradation//J. Biotechnol. 1997. V. 53. P. 93−102.
  252. Zhang Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germin-like oxalate oxidase, a H202-producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus//Plant J. 1995. V. 8. P. 139−145.
  253. Zhang Z., Henderson C., Gurr S.J. Blumeria graminis secretes an extracellular catalase during infection of barley: potential role in suppression of host defense // Molecular Plant Pathol. 2004. V.5. P. 537−547.
  254. Zhong R. Zheng-Flua Y. Transcriptional regulation of lignin biosynthesis // Plant Signaling & Behavior. 2009. V. 4. (11). P. 1028−1034.
  255. Zhou F., Andersen C.H., Burhene K. et al. Proton extrusion is an essential signaling components in the HR of epidermal single cells in the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 2000. V. 23. P.245−254.
  256. Zhu-Salzman K, Salzman RA, FCoiwa H, Murdock LL, Bressan RA, Hasegawa PM. Ethylene negatively regulates local expression of plant defense lectin genes // Physiol Plant. 1998- V. 104 P. 365−372.
  257. Zurbriggen M.D., Carrillo N., Hajirezaei M.-R. ROS signaling in the hypersensitive response. When, where and what for? // Plant Signal. Behav. 2010. V. 5. P. 393−396.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!