Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Сравнительный анализ изоферментов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы человека

Диссертация: Сравнительный анализ изоферментов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Соматический изофермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы — хорошо изученный белок, который присутствует в клетках в очень высоких концентрациях. Его содержание может достигать 10% от общего количества цитоплазматических белков (Cori et al. 1945). Исследования, проведенные в течение последних двух десятилетий, позволили установить, что GAPD является многофункциональным белком и вовлечена… Читать ещё >

Сравнительный анализ изоферментов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Соматический изофермент глицермьдегид-3-фосфатдегидрогеназы
    • 2. 2. Энергетический метаболизм и подвижность сперматозоидов
      • 2. 2. 1. Строение сперматозоида млекопитающих
      • 2. 2. 2. Строение и функции фиброзного слоя жгутика сперматозоида
      • 2. 2. 3. Роль гликолиза в энергообеспечении сперматозоида
      • 2. 2. 4. Спермоспецифические формы гликолитических ферментов
    • 2. 3. спермат030идный изофермент глицеральдегид-3-ф0сфатдегидр0геназы
      • 2. 3. 1. Ранние исследования: вАРйБ является одним из компонентов фиброзного слоя жгутика сперматозоида
      • 2. 3. 2. вАРББ присутствует в сперматозоидах различных видов млекопитающих
      • 2. 3. 3. Ы-концевой домен связывает вАРОБ с другими белками фиброзного слоя
      • 2. 3. 4. Происхождение гена вАРйБ
      • 2. 3. 5. Экспрессия вАРйБ регулируется на уровне трансляции
      • 2. 3. 6. вАРРБ необходима для подвижности сперматозоидов
      • 2. 3. 7. Энзиматические свойства и олигомерный состав вАРЭБ
      • 2. 3. 8. Правильное сворачивание вАРОБ может обеспечиваться шаперонином ТШС
      • 2. 3. 9. Роль вАРОБ в патогенезе
      • 2. 3. 10. вАРИБ как мишень для специфического ингибирования

Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ЕС 1.2.1.12] является одним из ферментов гликолиза и катализирует реакцию окислительного фосфорилирования глицеральдегид-3-фосфата, сопряженную с восстановлением NAD+. В организме человека и других видов млекопитающих глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа представлена двумя тканеспецифическими изоферментами: соматическим (GAPD) и сперматозоидным (GAPDS). Их последовательности идентичны друг другу приблизительно на 70%. Помимо генов, кодирующих GAPD и GAPDS, в геномах млекопитающих присутствует большое количество псевдогенов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназ (Li et al. 2004; Liu et al. 2009).

Соматический изофермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы — хорошо изученный белок, который присутствует в клетках в очень высоких концентрациях. Его содержание может достигать 10% от общего количества цитоплазматических белков (Cori et al. 1945). Исследования, проведенные в течение последних двух десятилетий, позволили установить, что GAPD является многофункциональным белком и вовлечена в большое количество негликолитических процессов (Sirover 1999; Sirover 2005; Seidler 2013с).

Сперматозоидный изофермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы локализован в области цитоплазмы жгутика сперматозоида и, в отличие от соматического изофермента, прикреплен к цитоскелету (Fenderson et al. 1988; Eddy et al. 1991; Westhoff & Kamp 1997; Bunch et al. 1998; Welch et al. 2000; Krisfalusi et al. 2006). Его взаимодействие с цитоскелетными белками опосредовано особым N-концевым полипролиновым доменом (Westhoff & Кашр 1997; Щуцкая et al. 2008). По-видимому, функция GAPDS заключается в снабжении АТР моторного белка жгутика сперматозоида — динеина. Нарушения экспрессии GAPDS приводят к возникновению серьезных нарушений подвижности сперматозоидов, как правило, являющихся причиной бесплодия (Miki etal. 2004).

Прочная связь между GAPDS и цитоскелетными белками препятствует выделению сперматозоидного изофермента и существенно усложняет его экспериментальное изучение. К моменту начала работы над диссертацией было опубликовано лишь одно исследование, посвященное выделению GAPDS. Используемая методика заключалась в проведении частичного протеолиза полипептидной цепи GAPDS (Westhoff & Kamp 1997).

Полипролиновый домен, будучи связанным с белками цитоскелета, оставался в нерастворимой фракции, а С-концевой фрагмент, обладающий энзиматической активностью, переходил в раствор. Данная методика позволяла получать лишь небольшие количества GAPDS, которых, однако, оказалось достаточно для измерения удельной энзиматической активности. Полученное значение отличались от соответствующего значения, определенного для соматического изофермента.

Биоинформатический анализ последовательностей глицеральдегид-3фосфатдегидрогеназ млекопитающих позволил выдвинуть предположение о том, что для GAPDS не свойственно участие в негликолитических процессах (Куравский & Муронец 2007). Также было показано, что GAPDS могла бы играть некоторую роль в развитии раковых опухолей (Hoek et al. 2008) и болезни Альцгеймера [Bertram et al. 2007; Wang et al. 2012).

Изучение GAPDS представляет огромный интерес как с точки зрения фундаментальной науки, так и с точки зрения перспектив практического применения полученных результатов. За время работы над диссертацией было опубликовано не менее 9 работ, посвященных этому белку (включая 5 работ, выполненных в нашей лаборатории). Соматический и сперматозоидный изоферменты глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназ являются хорошей моделью для исследования функциональной дивергенции и тканеспецифической специализации дуплицированных генов, особенно в контексте лавинообразного роста объемов геномных и транскриптомных данных за последние годы. GAPDS также представляет собой достаточно актуальный объект для экспериментального изучения, так как играет важную роль в обеспечении подвижности сперматозоидов и, следовательно, фертильности. Воздействие на GAPDS может найти практическое применение, связанное как с лечением бесплодия, так и с контрацепцией. Кроме того, определенный интерес представляют исследования экспрессии GAPDS в соматических тканях при различных патологических состояниях (в первую очередь, в клетках меланом и при болезни Альцгеймера). Результаты этих исследований могут позволить лучше понять причины возникновения этих состояний и послужить основой для разработки новых средств диагностики и лечения.

Целью настоящей работы являлось изучение эволюции сперматозоидного и соматического изоферментов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы человека, получение растворимого и энзиматически активного препарата GAPDS, изучение его физико-химических свойств, а также исследование экспрессии САРБ5 при различных заболеваниях. В соответствии с целью работы были поставлены следующие задачи:

• анализ филогении генов, кодирующих глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы вторичноротых животных;

• оценка изменений давления естественного отбора, воздействующего на гены глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназ, в ходе их эволюции;

• изучение процесса специализации САРББ в спермоспецифический белок;

• получение бактерий-продуцентов САРББ и разработка методики выделения энзиматически активного препарата этого белка;

• исследование физико-химических свойств выделенного белка и его сравнение с соматическим изоферментом;

• получение поликлональных антител, которые могли бы быть использованы для детекции вАРОБ в сперматозоидах и других клетках человеческого организма;

• выявление САРОБ в соматических клетках при различных патологиях и исследование возможной роли ее экспрессии.

2. Обзор литературы.

6. Выводы.

1. Гены, кодирующие GAPD и GAPDS, разошлись в ходе ранней эволюции вторичноротых животных. Их расхождение не связано ни с одной из двух полногеномных дупликаций, специфических для позвоночных. Ген, кодирующий GAPDS, был утерян многими организмами и сохранился только у млекопитающих, ящериц и рыб.

2. Специализация GAPDS в спермоспецифический белок имела место у общего предка млекопитающих и рептилий и сопровождалась приобретением полипролинового домена. Давление стабилизирующего отбора, воздействующее на последовательность GAPDS млекопитающих, ослаблено по сравнению с соматическим изоферментом. Экспрессия полипролинового домена в составе GAPDS ящерицы Anolis carolinensis контролируется тканеспецифическим альтернативным сплайсингом.

3. Получен энзиматически активный препарат рекомбинантной GAPDS без полипролинового домена (dN-GAPDS), который представляет собой адекватную модель для изучения каталитических и физко-химических свойств полноразмерного белка. Показано, что dN-GAPDS является тетрамерным белком.

4. В сравнении с соматическим изоферментом, dN-GAPDS проявляет более выраженную положительную кооперативность связывания NAD+. Ключевую роль в передаче структурных изменений, индуцируемых взаимодействием с NAD+, играет ионная связь D311-H124.

5. Для dN-GAPDS характерна повышенная по сравнению с соматическим изоферментом устойчивость к денатурации. Одной из причин высокой стабильности dN-GAPDS является наличие дополнительных остатков пролина Р157 и Р326, а также ионных связей Е96-Н394, E244-R320 и D311-H124.

6. Разработана методика, позволяющая получать поликлональные антитела, узнающие либо нативную, либо и нативную, и денатурированную конформации dN-GAPDS.

7. Злокачественная трансформация меланоцитов может приводить к запуску экспрессии GAPDS. Экспрессируемый белок локализован в цитоплазме клеток, лишен полипролинового домена и формирует гетеротетрамерные комплексы с участием соматического изофермента.

5.3.

Заключение

.

Разработанная в настоящей работе методика, основанная на иммуноаффинной хроматографии, позволила выделить поликлональные антитела, узнающие либо только нативную, либо и нативную, и денатурированную конформации dN-GAPDS. Данная методика не требует какого-либо специального оборудования и может быть использована для выделения антител против различных конформаций других белков. Полученные в результате антитела являются хорошой альтернативой коммерческим моноклональным антителам и могут иметь широкий круг применения, связанный с выделением белков методом иммуноаффинной хроматографии, иммунопреципитацией, определением внутриклеточной локализации белков, иммуноблоттингом и другими задачами.

Было показано, что в некоторых линиях меланомных клеток имеет место экспрессия GAPDS. Экспрессируемый белок локализован в цитоплазме, лишен полипролинового домена и, вероятно, формирует гетеротетрамерные комплексы с участием соматического изофермента. Выдвинуто предположение о том, что экспрессия GAPDS может повышать эффективность энергетического метаболизма меланомных клеток, так как ее каталитические параметры адаптированы для функционирования в условиях преобладания анаэробного пути производства АТР над аэробным. Также возможно, что замена соматического изофермента на сперматозоидный снижает затраты на синтез новых молекул фермента либо препятствует индукции апоптоза. Дальнейшее изучение экспрессии GAPDS в меланомных клетках может помочь в разработке новых методов диагностики и лечения этого заболевания.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Арутюнова, Е&bdquo- Плетень, А., Наградова, Н. & Муронец, В., 2006. Антитела к неактивным конформациям глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы инактивируют апо- и холоформу фермента. Биохимия, 71(6), стр.847−55.
  2. , С., 1993. Биология развития: В 3-х т. Т. 1: Пер. с англ., М.: Мир, стр.35−39.
  3. , Р., Эллиот, Д., Эллиот, У. & Джонс, К., 1991. Справочник биохимика: Пер. с англ., М.: Мир.
  4. , М. & Муронец, В., 2007. Соматическая и сперматозоидная глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа: сравнительный анализ первичных структур и функциональных особенностей. Биохимия, 72(7), стр.915−22.
  5. , Ю.Ю., Элькина, Ю.Л., Куравский, М.Л., Брагина, Е.Е. & Шмальгаузен, Е.В., 2008. Исследование глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы из сперматозоидов человека. Биохимия, 73(2), стр.228−236.
  6. , М.Р., 1998. Использование флуоресцентных методов для изучения разворачивания белков. Биохимия, 63(3), стр.327−337.
  7. , G.S., 1925. The Hemoglobin System. VI. The Oxygen Dissociation Curve of Hemoglobin. Journal of Biological Chemistry, 63(2), pp.529−545.
  8. , D.E. & Wei, J., 1975. Mass transport of ATP within the motile sperm. Journal of theoretical biology, 49(1), pp.125−45.
  9. Alberts, В., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P., 2002a. Molecular biology of the cell 4th ed., New York: Garland Science, pp.1146−50.
  10. Alberts, В., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P., 2002b. Molecular biology of the cell 4th ed., New York: Garland Science, pp.1292−3.
  11. , G. & Harris, J.I., 1975. The binding of nicotinamide-adenine dimucleotide to glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus. The Biochemical journal, 151(3), pp.747−9.
  12. Allen, M.J., Coutinho, P.M. & Ford, C.F., 1998. Stabilization of Aspergillus awamori glucoamylase by proline substitution and combining stabilizing mutations. Protein engineering, 11(9), pp.783−8.
  13. Altekar, G., Dwarkadas, S., Huelsenbeck, J.P. & Ronquist, F., 2004. Parallel Metropolis coupled Markov chain Monte Carlo for Bayesian phylogenetic inference. Bioinformatics (Oxford, England), 20(3), pp.407−15.
  14. Altschul, S.F., Madden, T.L., Schaffer, A.A., Zhang, J., Zhang, Z., Miller, W. & Lipman, D.J., 1997. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic acids research, 25(17), pp.3389−402.
  15. , J.G. & Storey, B.T., 1984. Assessment of cell damage caused by spontaneous lipid peroxidation in rabbit spermatozoa. Biology of reproduction, 30(2), pp.323−31.
  16. Arutyunova, E.I., Danshina, P. V, Domnina, L. V, Pleten, A.P. & Muronetz, V.I., 2003. Oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase enhances its binding to nucleic acids. Biochemical and biophysical research communications, 307(3), pp.547−52.
  17. , J.L., 2010. Factors regulating sperm capacitation. Systems biology in reproductive medicine, 56(5), pp.334−48.
  18. , J.M. & Calvin, H.I., 1974. Changes in -S-S- linked structures of the sperm tail during epididymal maturation, with comparative observations in sub-mammalian species. The Journal of experimental zoology, 187(2), pp.181−204.
  19. , J.E. & Dalziel, K., 1975. Studies of coenzyme binding to rabbit muscle glyceraldehyde-3-phoshate dehydrogenase. Biochimica et biophysica acta, 391(2), pp.249−58.
  20. Benson, D.A., Karsch-Mizrachi, I., Lipman, D.J., Ostell, J. & Wheeler, D.L., 2008. GenBank. Nucleic acids research, 36(Database issue), pp. D25−30.
  21. Berg, J.M., Tymoczko, J.L. & Stryer, L., 2006. Biochemistry 6th ed., New York: W.H. Freeman and Company.
  22. Bertram, L., McQueen, M.B., Mullin, K., Blacker, D. & Tanzi, R.E., 2007. Systematic metaanalyses of Alzheimer disease genetic association studies: the AlzGene database. Nature genetics, 39(1), pp.17−23.
  23. Betran, E., Wang, W., Jin, L. & Long, M., 2002. Evolution of the phosphoglycerate mutase processed gene in human and chimpanzee revealing the origin of a new primate gene. Molecular biology and evolution, 19(5), pp.654−63.
  24. , S.F., 1993. Disulfide bonds and the stability of globular proteins. Protein science: a publication of the Protein Society, 2(10), pp.1551−8.
  25. Birkhead, T.R., Giusti, F., Immler, S. & Jamieson, B.G.M., 2007. Ultrastructure of the unusual spermatozoon of the Eurasian bullfinch (Pyrrhula pyrrhula). Acta Zoologica, 88(2), pp.119 128.
  26. Bisbee, C.A., Baker, M.A., Wilson, A.C., Haji-Azimi, I. & Fischberg, M., 1977. Albumin phylogeny for clawed frogs (Xenopus). Science (New York, N.Y.), 195(4280), pp.785−7.
  27. Blanco, A., Burgos, C., Gerez de Burgos, N.M. & Montamat, E.E., 1976. Properties of the testicular lactate dehydrogenase isoenzyme. The Biochemical journal, 153(2), pp.165−72.
  28. Bliithmann, H., Cicurel, L., Kuntz, G.W., Haedenkamp, G. & Illmensee, K., 1982. Immunohistochemical localization of mouse testis-specific phosphoglycerate kinase (PGK-2) by monoclonal antibodies. The EMBO journal, 1(4), pp.479−84.
  29. Boer, P.H., Adra, C.N., Lau, Y.F. & McBurney, M.W., 1987. The testis-specific phosphoglycerate kinase gene pgk-2 is a recruited retroposon. Molecular and cellular biology, 7(9), pp.310 712.
  30. , A.A. & Schmidt, E.E., 2003. Early vertebrate evolution of the TATA-binding protein, TBP. Molecular biology and evolution, 20(11), pp.1932−9.
  31. , W. & Cooper, T.G., 2000. In vitro inhibition of rat cauda epididymal sperm glycolytic enzymes by ornidazole, alpha-chlorohydrin and l-chloro-3-hydroxypropanone. International journal of andrology, 23(5), pp.284−93.
  32. Booth, C.R., Meyer, A.S., Cong, Y" Topf, M" Sali, A., Ludtke, S.J., Chiu, W. & Frydman, J., 2008. Mechanism of lid closure in the eukaryotic chaperonin TRiC/CCT. Nature structural & molecular biology, 15(7), pp.746−53.
  33. , M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical biochemistry, 72, pp.248−54.
  34. , M. & Burzio, L.O., 1995. Isolation of the fibrous sheath of mammalian sperm flagella. Methods in cell biology, 47, pp.391−5.
  35. Brito, M., Figueroa, J., Maldonado, E.U., Vera, J.C. & Burzio, L.O., 1989. The major component of the rat sperm fibrous sheath is a phosphoprotein. Gamete research, 22(2), pp.205−17.
  36. Broceno, C., Ruiz, P., Reina, M., Vilaro, S. & Pons, G., 1995. The muscle-specific phosphoglycerate mutase gene is specifically expressed in testis during spermatogenesis. European journal of biochemistry / FEBS, 227(3), pp.629−35.
  37. Brown, P.R., Miki, K., Harper, D.B. & Eddy, E.M., 2003. A-kinase anchoring protein 4 binding proteins in the fibrous sheath of the sperm flagellum. Biology of reproduction, 68(6), pp.2241−8.
  38. Bryksin, A. V & Laktionov, P.P., 2008. Role of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in vesicular transport from golgi apparatus to endoplasmic reticulum. Biochemistry. Biokhimiia, 73(6), pp.619−25.
  39. Buck, J., Sinclair, M.L., Schapal, L., Cann, M.J. & Levin, L.R., 1999. Cytosolic adenylyl cyclase defines a unique signaling molecule in mammals. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 96(1), pp.79−84.
  40. Bunch, D.O., Welch, J.E., Magyar, P.L., Eddy, E.M. & O’Brien, D.A., 1998. Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase-S protein distribution during mouse spermatogenesis. Biology of reproduction, 58(3), pp.834−41.
  41. Burgos, C., Maldonado, C., Gerez de Burgos, N.M., Aoki, A. & Blanco, A., 1995. Intracellular localization of the testicular and sperm-specific lactate dehydrogenase isozyme C4 in mice. Biology of reproduction, 53(1), pp.84−92.
  42. Butler, J.E., Navarro, P. & Sun, J., 1997. Adsorption-induced antigenic changes and their significance in ELISA and immunological disorders. Immunological investigations, 26(1−2), pp.39−54.
  43. Butterfield, D.A., Hardas, S.S. & Lange, M.L.B., 2010. Oxidatively modified glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and Alzheimer’s disease: many pathways to neurodegeneration. Journal of Alzheimer’s disease: JAD, 20(2), pp.369−93.
  44. Carrera, A., Gerton, G.L. & Moss, S.B., 1994. The major fibrous sheath polypeptide of mouse sperm: structural and functional similarities to the A-kinase anchoring proteins. Developmental biology, 165(1), pp.272−84.
  45. , B. & Park, J.H., 1967. The properties and enzymatic significance of the enzyme-diphosphopyridine nucleotide compound of 3-phosphoglyceraldehyde dehydrogenase. The Journal of biological chemistry, 242(21), pp.5093−105.
  46. Changeux, J.-P., 2012. Allostery and the Monod-Wyman-Changeux model after 50 years. Annual review of biophysics, 41, pp.103−33.
  47. , H.E., 2000. Phenotypes of sperm pathology: genetic and acquired forms in infertile men. Journal of andrology, 21(6), pp.799−808.
  48. , H.E. & Rawe, V.Y., 2010. The making of abnormal spermatozoa: cellular and molecular mechanisms underlying pathological spermiogenesis. Cell and tissue research, 341(3), pp.349−57.
  49. Chen, Y" Cann, M.J., Litvin, T.N., Iourgenko, V., Sinclair, M.L., Levin, L.R. & Buck, J., 2000. Soluble adenylyl cyclase as an evolutionarily conserved bicarbonate sensor. Science (New York, N.Y.), 289(5479), pp.625−8.
  50. Cherednikova, T. V, Muronetz, V.I. & Nagradova, N.K., 1980. Study of subunit interactions in immobilized D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Biochimica et biophysica acta, 613(2), pp.292−308.
  51. Christoffels, A., Brenner, S. & Venkatesh, B., 2006. Tetraodon genome analysis provides further evidence for whole-genome duplication in the ray-finned fish lineage. Comparative biochemistry and physiology. Part D, Genomics & proteomics, 1(1), pp.13−9.
  52. Claxton, D.P., Zou, P. & Mchaourab, H.S., 2008. Structure and orientation of T4 lysozyme bound to the small heat shock protein alpha-crystallin. Journal of molecular biology, 375(4), pp.1026−39.
  53. , A. & Koshland, D.E., 1968. Negative cooperativity in enzyme action. The binding of diphosphopyridine nucleotide to glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase. Biochemistry, 7(11), pp.4011−23.
  54. , R.A. & Koshland, D.E., 1970. Positive and negative cooperativity in yeast glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase. Biochemistry, 9(17), pp.3337−42.
  55. Cook, W.J., Senkovich, 0. & Chattopadhyay, D., 2009. An unexpected phosphate binding site in glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase: crystal structures of apo, holo and ternary complex of Cryptosporidium parvum enzyme. BMC structural biology, 9, p.9.
  56. , T.G., 1990. In defense of a function for the human epididymis. Fertility and sterility, 54(6), pp.965−75.
  57. , T.G. & Jones, A.R., 2000. Metabolism of the putative antifertility agents 3-(36)chloro-1-hydroxypropanone and its dimethyl ketal in the male rat. International journal of andrology, 23(4), pp.243−7.
  58. Cori, G.T., Slein, M.W. & Cori, C.F., 1945. Isolation and crystallization of D-glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from rabbit muscle. The Journal of Biological Chemistry, 159, pp.565−6.
  59. , H.G., 1929. Observations on the carbohydrate metabolism of tumours. The Biochemical journal, 23(3), pp.536−45.
  60. Crooks, G.E., Hon, G., Chandonia, J.-M. & Brenner, S.E., 2004. WebLogo: a sequence logo generator. Genome research, 14(6), pp.1188−90.
  61. Cueille, N., Blanc, C.T., Riederer, I.M. & Riederer, B.M., 2007. Microtubule-associated protein IB binds glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Journal of proteome research, 6(7), pp.2640−7.
  62. Cui, Q. & Karplus, M., 2008. Allostery and cooperativity revisited. Protein science: a publication of the Protein Society, 17(8), pp.1295−307.
  63. Dai, R.-P., Yu, F.-X., Goh, S.-R., Chng, H.-W., Tan, Y.-L., Fu, J.-L., Zheng, L. & Luo, Y" 2008. Histone 2B (H2B) expression is confined to a proper NAD+/NADH redox status. The Journal of biological chemistry, 283(40), pp.26 894−901.
  64. Dainiak, M.B., Izumrudov, V.A., Muronetz, V.I., Galaev, I.Y. & Mattiasson, B., 1998. Conjugates of monoclonal antibodies with polyelectrolyte complexes- an attempt to make an artificial chaperone. Biochimica et biophysica acta, 1381(3), pp.279−85.
  65. , W.B. & Fox, J.B., 1956. The coenzyme content of rabbit muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. The Journal of biological chemistry, 221(2), pp.1005−17.
  66. Darst, S.A., Robertson, C.R. & Berzofsky, J.A., 1988. Adsorption of the protein antigen myoglobin affects the binding of conformation-specific monoclonal antibodies. Biophysical journal, 53(4), pp.533−9.
  67. Darszon, A., Nishigaki, T., Beltran, C. & Trevino, C.L., 2011. Calcium channels in the development, maturation, and function of spermatozoa. Physiological reviews, 91(4), pp.1305−55.
  68. Davoodi, J., Wakarchuk, W.W., Carey, P.R. & Surewicz, W.K., 2007. Mechanism of stabilization of Bacillus circulans xylanase upon the introduction of disulfide bonds. Biophysical chemistry, 125(2−3), pp.453−61.
  69. Dekker, E.L., Porta, C. & Van Regenmortel, M.H., 1989. Limitations of different ELISA procedures for localizing epitopes in viral coat protein subunits. Archives of virology, 105(3−4), pp.269−86.
  70. Dierick, H.A., Mercer, J.F. & Glover, T.W., 1997. A phosphoglycerate mutase brain isoform (PGAM 1) pseudogene is localized within the human Menkes disease gene (ATP7 A). Gene, 198(1−2), pp.37−41.
  71. Dierks, S.E., Butler, J.E. & Richerson, H.B., 1986. Altered recognition of surface-adsorbed compared to antigen-bound antibodies in the ELISA. Molecular immunology, 23(4), pp.40 311.
  72. , G. & Pette, D., 1974. Turnover of several glycolytic enzymes in rabbit heart, soleus muscle and liver. Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur physiologische Chemie, 355(3), pp.289−99.
  73. , F. & Zhou, H.-X., 2002. Electrostatic contributions to T4 lysozyme stability: solventexposed charges versus semi-buried salt bridges. Biophysical journal, 83(3), pp.1341−7.
  74. Du, Z.-X., Wang, H.-Q., Zhang, H.-Y. & Gao, D.-X., 2007. Involvement of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand-mediated death of thyroid cancer cells. Endocrinology, 148(9), pp.4352−61.
  75. Duclos-Vallee, J.C., Capel, F" Mabit, H. & Petit, M.A., 1998. Phosphorylation of the hepatitis B virus core protein by glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase protein kinase activity. The Journal of general virology, 79 (Pt 7), pp.1665−70.
  76. , E.M., 2007. The scaffold role of the fibrous sheath. Society of Reproduction and Fertility supplement, 65, pp.45−62.
  77. , E.M., 2006. The spermatozoon. In J. Neill, ed. Knobil and Neill’s physiology of reproduction. Academic Press, pp. 3−54.
  78. Eddy, E.M., O’Brien, D.A., Fenderson, B.A. & Welch, J.E., 1991. Intermediate filament-like proteins in the fibrous sheath of the mouse sperm flagellum. Annals of the New York Academy of Sciences, 637, pp.224−39.
  79. Eddy, E.M., Toshimori, K. & O’Brien, D.A., 2003. Fibrous sheath of mammalian spermatozoa. Microscopy research and technique, 61(1), pp.103−15.
  80. , R.C., 2004. MUSCLE: a multiple sequence alignment method with reduced time and space complexity. BMC bioinformatics, 5, p.113.
  81. Eijsink, V.G.H., Bj0rk, A., Gaseidnes, S., Sirevag, R., Synstad, B" van den Burg, B. & Vriend, G., 2004. Rational engineering of enzyme stability. Journal of biotechnology, 113(1−3), pp.10 520.
  82. , G.L., 1959. Tissue sulfhydryl groups. Archives of biochemistry and biophysics, 82(1), pp.70−7.
  83. Evans, B.J., Kelley, D.B., Tinsley, R.C., Melnick, D.J. & Cannatella, D.C., 2004. A mitochondrial DNA phylogeny of African clawed frogs: phylogeography and implications for polyploid evolution. Molecular phylogenetics and evolution, 33(1), pp.197−213.
  84. , D.W., 1970. A comparative view of sperm ultrastructure. Biology of reproduction, 2(Suppl 2), pp.90−127.
  85. , D.W., 1975. The mammalian spermatozoon. Developmental Biology, 44(2), pp.394 436.
  86. Feiden, S., Stypa, H., Wolfrum, U., Wegener, G. & Kamp, G., 2007. A novel pyruvate kinase (PK-S) from boar spermatozoa is localized at the fibrous sheath and the acrosome. Reproduction (Cambridge, England), 134(1), pp.81−95.
  87. Feiden, S., Wolfrum, U., Wegener, G. & Kamp, G., 2008. Expression and compartmentalisation of the glycolytic enzymes GAPDH and pyruvate kinase in boar spermatogenesis. Reproduction, fertility, and development, 20(6), pp.713−23.
  88. Fenderson, B.A., O’Brien, D.A., Millette, C.F. & Eddy, E.M., 1984. Stage-specific expression of three cell surface carbohydrate antigens during murine spermatogenesis detected with monoclonal antibodies. Developmental biology, 103(1), pp.117−28.
  89. Fenderson, B.A., Toshimori, K., Muller, C.H., Lane, T.F. & Eddy, E.M., 1988. Identification of a protein in the fibrous sheath of the sperm flagellum. Biology of reproduction, 38(2), pp.34 557.
  90. , A., 1972. Structure-function studies on glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase. IV. Subunit interactions of the rabbit muscle and yeast enzymes. The journal of biological chemistry, 247(4), pp.1074−9.
  91. , A. & Dolder, H., 2003. Sperm ultrastructure and spermatogenesis in the lizard, Tropidurus itambere. Biocell: official journal of the Sociedades Latinoamericanas de Microscopia Electronica. et. al, 27(3), pp.353−62.
  92. , R.G. & Frydman, J., 2000. Purification of the cytosolic chaperonin TRiC from bovine testis. Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 140, pp.153−60.
  93. Fiedler, S.E., Bajpai, M. & Carr, D.W., 2008. Identification and characterization of RHOA-interacting proteins in bovine spermatozoa. Biology of reproduction, 78(1), pp.184−92.
  94. , H.M. & Ducibella, T., 2006. Fertilization in Mammals. In. Neill, ed. Knobil and Neill’s physiology of reproduction. Academic Press, pp. 55−112.
  95. Fokina, K. V, Dainyak, M.B., Nagradova, N.K. & Muronetz, V.I., 1997. A study on the complexes between human erythrocyte enzymes participating in the conversions of 1,3-diphosphoglycerate. Archives of biochemistry and biophysics, 345(2), pp.185−92.
  96. Ford, W.C.L., 2006. Glycolysis and sperm motility: does a spoonful of sugar help the flagellum go round? Human reproduction update, 12(3), pp.269−74.
  97. Ford, W.C.L. & Harrison, A., 1980. Effect of alpha-chlorohydrin on glucose metabolism by spermatozoa from the cauda epididymidis of the rhesus monkey (Macaca mulatta). Journal of reproduction and fertility, 60(1), pp.59−64.
  98. Ford, W.C.L. & Waites, G.M., 1981. The effect of high doses of 6-chloro-6-deoxyglucose on the rat. Contraception, 24(5), pp.577−88.
  99. Fundele, R., Winking, H., Illmensee, K. & Jagerbauer, E.M., 1987. Developmental activation of phosphoglycerate mutase-2 in the testis of the mouse. Developmental biology, 124(2), pp.562−6.
  100. , A., 1981. Age-related effects in coenzyme binding patterns of rat muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Biochemistry, 20(21), pp.6041−6.
  101. , M.J., 1998. Mammalian sperm morphometry. Proceedings. Biological sciences / The Royal Society, 265(1391), pp.97−103.
  102. Gaseidnes, S., Synstad, B, Jia, X., Kjellesvik, H., Vriend, G. & Eijsink, V.G.H., 2003. Stabilization of a chitinase from Serratia marcescens by Gly-→Ala and Xxx-→Pro mutations. Protein engineering, 16(11), pp.841−6.
  103. Gitlits, V.M., Toh, B.H., Loveland, K.L. & Sentry, J.W., 2000. The glycolytic enzyme enolase is present in sperm tail and displays nucleotide-dependent association with microtubules. European journal of cell biology, 79(2), pp.104−11.
  104. Goihberg, E" Dym, 0., Tel-Or, S., Levin, I., Peretz, M. & Burstein, Y., 2007. A single proline substitution is critical for the thermostabilization of Clostridium beijerinckii alcohol dehydrogenase. Proteins, 66(1), pp.196−204.
  105. Goihberg, E., Dym, 0., Tel-Or, S" Shimon, L., Frolow, F" Peretz, M. & Burstein, Y., 2008. Thermal stabilization of the protozoan Entamoeba histolytica alcohol dehydrogenase by a single proline substitution. Proteins, 72(2), pp.711−9.
  106. Gold, B., Fujimoto, H., Kramer, J.M., Erickson, R.P. & Hecht, N.B., 1983. Haploid accumulation and translational control of phosphoglycerate kinase-2 messenger RNA during mouse spermatogenesis. Developmental biology, 98(2), pp.392−9.
  107. , E., 1972. Amino acid composition and properties of crystalline lactate dehydrogenase X from mouse testes. The Journal of biological chemistry, 247(7), pp.20 448.
  108. Goldberg, E., Eddy, E.M., Duan, C. & Odet, F., 2010. LDHC: the ultimate testis-specific gene. Journal of andrology, 31(1), pp.86−94.
  109. , N. & Yang, Z., 1994. A codon-based model of nucleotide substitution for protein-coding DNA sequences. Molecular biology and evolution, 11(5), pp.725−36.
  110. Gouet, P., Robert, X. & Courcelle, E., 2003. ESPript/ENDscript: Extracting and rendering sequence and 3D information from atomic structures of proteins. Nucleic acids research, 31(13), pp.3320−3.
  111. Hara, M.R., Cascio, M.B. & Sawa, A., 2006. GAPDH as a sensor of NO stress. Biochimica et biophysica acta, 1762(5), pp.502−9.
  112. , M.R. & Snyder, S.H., 2006. Nitric oxide-GAPDH-Siah: a novel cell death cascade. Cellular and molecular neurobiology, 26(4−6), pp.527−38.
  113. Harrison, R.A.P., 2004. Rapid PKA-catalysed phosphorylation of boar sperm proteins induced by the capacitating agent bicarbonate. Molecular reproduction and development, 67(3), pp.337−52.
  114. , F.U. & Hayer-Hartl, M., 2002. Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein. Science (New York, N.Y.), 295(5561), pp.1852−8.
  115. , F. & Freimiiller, B., 1982. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from human tissues. Methods in enzymology, 89(D), pp.301−5.
  116. Hellsten, U" Khokha, M.K., Grammer, T.C., Harland, R.M., Richardson, P. & Rokhsar, D.S., 2007. Accelerated gene evolution and subfunctionalization in the pseudotetraploid frog Xenopus laevis. BMC biology, 5, p.31.
  117. , Z.S. & Tidor, B., 1994. Do salt bridges stabilize proteins? A continuum electrostatic analysis. Protein science: a publication of the Protein Society, 3(2), pp.211−26.
  118. , Y.I. & Levitzki, A., 1980b. The sequential nature of the negative cooperativity in rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. European journal of biochemistry / FEBS, 112(1), pp.59−73.
  119. Hess, R.A., Thurston, R.J. & Gist, D.H., 1991. Ultrastructure of the turtle spermatozoon. The Anatomical record, 229(4), pp.473−81.
  120. , R.A. & Hammerstedt, R.H., 1978. 2-Deoxyglucose transport and phosphorylation by bovine sperm. Biology of reproduction, 19(2), pp.368−79.
  121. Hill, E.J., Meriwether, B.P. & Park, J.H., 1975. Purification of rabbit muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase by gel filtration chromatography. Analytical biochemistry, 63(1), pp.175−82.
  122. Hokamp, K., McLysaght, A. & Wolfe, K.H., 2003. The 2R hypothesis and the human genome sequence. Journal of structural and functional genomics, 3(1−4), pp.95−110.
  123. Hooft, R.W., Sander, C. & Vriend, G., 1996. Positioning hydrogen atoms by optimizing hydrogen-bond networks in protein structures. Proteins, 26(4), pp.363−76.
  124. Hsu, S.C. & Molday, R.S., 1990. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a major protein associated with the plasma membrane of retinal photoreceptor outer segments. The Journal of biological chemistry, 265(22), pp.13 308−13.
  125. Huelsenbeck, J.P., Ronquist, F., Nielsen, R. & Bollback, J.P., 2001. Bayesian inference of phylogeny and its impact on evolutionary biology. Science (New York, N.Y.), 294(5550), pp.2310−4.
  126. , A.L., 1994. The evolution of functionally novel proteins after gene duplication. Proceedings. Biological sciences / The Royal Society, 256(1346), pp.119−24.
  127. , J. & Criscuolo, F., 2008. Evolutionary history of the UCP gene family: gene duplication and selection. BMC evolutionary biology, 8, p.306.
  128. Hyne, R. V & Edwards, K.P., 1985. Influence of 2-deoxy-D-glucose and energy substrates on guinea-pig sperm capacitation and acrosome reaction. Journal of reproduction and fertility, 73(1), pp.59−69.
  129. , G.G. & Suarez, S.S., 2005. Calcium/calmodulin and calmodulin kinase II stimulate hyperactivation in demembranated bovine sperm. Biology of reproduction, 73(3), pp.51 926.
  130. , H. & Kondrashov, F.A., 2010. The evolution of gene duplications: classifying and distinguishing between models. Nature reviews. Genetics, 11(2), pp.97−108.
  131. , M.J. & Clermont, Y., 1982. Kinetics of fibrous sheath formation in the rat spermatid. The American journal of anatomy, 165(2), pp.121−30.
  132. , D.M. & Tan, H., 2008. Molecular evolution of the vertebrate hexokinase gene family: Identification of a conserved fifth vertebrate hexokinase gene. Comparative biochemistry and physiology. Part D, Genomics & proteomics, 3(1), pp.96−107.
  133. Jaillon, 0., Aury, J.-M., Brunet, F., Petit, J.-L., Stange-Thomann, N., Mauceli, E., Bouneau, L., Fischer, C., Ozouf-Costaz, C., Bernot, A., Nicaud, S., Jaffe, D., Fisher, S., Lutfalla, G" Dossat, C.,
  134. Jassim, A., Gillott, D.J., Al-Zuhdi, Y., Gray, A., Foxon, R. & Bottazzo, G.F., 1992. Isolation and biochemical characterization of the human sperm tail fibrous sheath. Human reproduction (Oxford, England), 7(1), pp.86−94.
  135. , K.B. & Miller, M.G., 2001. alpha-Chlorohydrin inhibits glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in multiple organs as well as in sperm. Toxicological sciences: an official journal of the Society of Toxicology, 62(1), pp.115−23.
  136. , J.L. & Tanner, J.J., 2006. High-resolution structure of human D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 62(3), pp.290−301.
  137. , A.R. & Cooper, T.G., 1997. Metabolism of 36Cl-ornidazole after oral application to the male rat in relation to its antifertility activity. Xenobiotica- the fate of foreign compounds in biological systems, 27(7), pp.711−21.
  138. , A.R. & Morin, C., 1995. Inhibition of glycolysis in boar spermatozoa by 1,6-dichloro-1,6-dideoxy-D-fructose. Biochimica etbiophysica acta, 1244(1), pp.141−6.
  139. , A.R. & Stevenson, D., 1983. Formation of the active antifertility metabolite of (S)-alpha-chlorohydrin in boar sperm. Experientia, 39(7), pp.784−5.
  140. Jones, D.T., Taylor, W.R. & Thornton, J.M., 1992. The rapid generation of mutation data matrices from protein sequences. Computer applications in the biosciences: CABIOS, 8(3), pp.275−82.
  141. Kamp, G., Busselmann, G. & Lauterwein, J., 1996. Spermatozoa: models for studying regulatory aspects of energy metabolism. Experientia, 52(5), pp.487−94.
  142. Kamp, G., Schmidt, H., Stypa, H., Feiden, S., Mahling, C. & Wegener, G., 2007. Regulatory properties of 6-phosphofructokinase and control of glycolysis in boar spermatozoa. Reproduction (Cambridge, England), 133(1), pp.29−40.
  143. Kao, H. & Lee, S.-C., 2002. Phosphoglucose isomerases of hagfish, zebrafish, gray mullet, toad, and snake, with reference to the evolution of the genes invertebrates. Molecular biology and evolution, 19(4), pp.367−74.
  144. Karn, R.C., Clark, N.L., Nguyen, E.D. & Swanson, W.J., 2008. Adaptive evolution in rodent seminal vesicle secretion proteins. Molecular biology and evolution, 25(11), pp.2301−10.
  145. Kelemen, N., Kellershohn, N. & Seydoux, F., 1975. Sturgeon glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. European journal of biochemistry / FEBS, 57(1), pp.69−78.
  146. , S.J., 1982. Binding of monoclonal antibody to protein antigen in fluid phase or bound to solid supports. Journal of immunological methods, 55(1), pp.1−12.
  147. , W.W. & Harrington, W.F., 1960. A model for the myosin molecule. Biochimica et biophysica acta, 41, pp.401−21.
  148. Kim, Y.H., de Kretser, D.M., Temple-Smith, P.D., Hearn, M.T. & McFarlane, J.R., 1997. Isolation and characterization of human and rabbit sperm tail fibrous sheath. Molecular human reproduction, 3(4), pp.307−13.
  149. Kirschner, K., Gallego, E., Schuster, I. & Goodall, D., 1971. Co-operative binding of nicotinamide-adenine dinucleotide to yeast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. I.
  150. Equilibrium and temperature-jump studies at pH 8−5 and 40 degrees C. Journal of molecular biology, 58(1), pp.29−50.
  151. Kirton, K.T., Ericsson, R.J., Ray, J.A. & Forbes, A.D., 1970. Male antifertility compounds: efficacy of U-5897 in primates (Macacamulatta). Journal of reproduction and fertility, 21(2), pp.275−8.
  152. Kocha, T., Fukuda, T., Isobe, T. & Okuyama, T., 1989. Specific purification of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by hydrophobic chromatography on immobilized colchicine. Biochimica et biophysica acta, 991(1), pp.56−61.
  153. , F.A. & Koonin, E. V, 2004. A common framework for understanding the origin of genetic dominance and evolutionary fates of gene duplications. Trends in genetics: TIG, 20(7), pp.287−90.
  154. Kondrashov, F. A, Rogozin, I.B., Wolf, Y.I. & Koonin, E. V, 2002. Selection in the evolution of gene duplications. Genome biology, 3(2), p. RESEARCH0008.
  155. Koshland, D.E., Nemethy, G. & Filmer, D., 1966. Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits. Biochemistry, 5(1), pp.365−85.
  156. , J.M., 1981. Immunofluorescent localization of PGK-1 and PGK-2 isozymes within specific cells of the mouse testis. Developmental biology, 87(1), pp.30−6.
  157. , J.M. & Erickson, R.P., 1981. Developmental program of PGK-1 and PGK-2 isozymes in spermatogenic cells of the mouse: specific activities and rates of synthesis. Developmental biology, 87(1), pp.37−45.
  158. Krisfalusi, M., Miki, K., Magyar, P.L. & O’Brien, D.A., 2006. Multiple glycolytic enzymes are tightly bound to the fibrous sheath of mouse spermatozoa. Biology of reproduction, 75(2), pp.270−8.
  159. , S. & Nussinov, R., 2001. How do thermophilic proteins deal with heat? Cellular and molecular life sciences: CMLS, 58(9), pp.1216−33.
  160. , S. & Nussinov, R., 1999. Salt bridge stability in monomeric proteins. Journal of molecular biology, 293(5), pp.1241−55.
  161. Kumar, S., Tsai, C.J. & Nussinov, R., 2000. Factors enhancing protein thermostability. Protein engineering, 13(3), pp.179−91.
  162. , Y.K. & Hecht, N.B., 1993. Binding of a phosphoprotein to the 3' untranslated region of the mouse protamine 2 mRNA temporally represses its translation. Molecular and cellular biology, 13(10), pp.6547−57.
  163. , U.K., 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259), pp.680−5.
  164. , J.R., 2006. Principles of fluorescence spectroscopy. 3rd ed., New York: Springer.
  165. , R.A., 2009. PDBsum new things. Nucleic acids research, 37(Database issue), pp. D355−9.
  166. Leclerc, P., de Lamirande, E. & Gagnon, C., 1996. Cyclic adenosine 3', 5'monophosphate-dependent regulation of protein tyrosine phosphorylation in relation to human sperm capacitation and motility. Biology of reproduction, 55(3), pp.684−92.
  167. Lee, Y.S., Kim, T.-H., Kang, T.-W., Chung, W.-H. & Shin, G.-S., 2008. WSPMaker: a web tool for calculating selection pressure in proteins and domains using window-sliding. BMC bioinformatics, 9(Suppl 12), p. S13.
  168. Lemmon, C.A., Ohashi, T. & Erickson, H.P., 2011. Probing the folded state of fibronectin type III domains in stretched fibrils by measuring buried cysteine accessibility. The Journal of biological chemistry, 286(30), pp.26 375−82.
  169. , I. & Bork, P., 2007. Interactive Tree Of Life (iTOL): an online tool for phylogenetic tree display and annotation. Bioinformatics (Oxford, England), 23(1), pp.127−8.
  170. Li, S.S.-C., 2005. Specificity and versatility of SH3 and other proline-recognition domains: structural basis and implications for cellular signal transduction. The Biochemical journal, 390(3), pp.641−53.
  171. Li, Y.-J., Tsoi, S.C.-M., Mannen, H. & Shoei-lung Li, S., 2002. Phylogenetic analysis of vertebrate lactate dehydrogenase (LDH) multigene families. Journal of molecular evolution, 54(5), pp.614−24.
  172. , P. & Rozas, J., 2009. DnaSP v5: a software for comprehensive analysis of DNA polymorphism data. Bioinformatics (Oxford, England), 25(11), pp.1451−2.
  173. Lin, M. & Jones, R.C., 1993. Spermiogenesis and spermiation in the Japanese quail (Coturnix coturnix japonica). Journal of anatomy, 183(3), pp.525−35.
  174. , O.H. & Passonneau, J. V, 1964. The relationships between substrates and enzymes of glycolysis in brain. The Journal of biological chemistry, 239, pp.31−42.
  175. Luisi, P.L., Baici, A., Bonner, F.J. & Aboderin, A.A., 1975. Relationship between fluorescence and conformation of epsilonNAD+ bound to dehydrogenases. Biochemistry, 14(2), pp.3628.
  176. , M. & Force, A., 2000. The probability of duplicate gene preservation by subfunctionalization. Genetics, 154(1), pp.459−73.
  177. Lynch, V.J., Roth, J.J. & Wagner, G.P., 2006. Adaptive evolution of Hox-gene homeodomains after cluster duplications. BMC evolutionary biology, 6, p.86.
  178. , A.C., 1953. Experiments with peroxidase. II. Further observations on splitting the enzyme at extreme pH values. Archives of biochemistry and biophysics, 44(2), pp.430−42.
  179. Margarit, I., Campagnoli, S., Frigerio, F., Grandi, G., De Filippis, V. & Fontana, A., 1992. Cumulative stabilizing effects of glycine to alanine substitutions in Bacillus subtilis neutral protease. Protein engineering, 5(6), pp.543−50.
  180. Matsumura, M., Signor, G. & Matthews, B.W., 1989. Substantial increase of protein stability by multiple disulphide bonds. Nature, 342(6247), pp.291−3.
  181. , J.L. & Sirover, M.A., 2002. Alteration of nuclear glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase structure in Huntington’s disease fibroblasts. Brain research. Molecular brain research, 100(1−2), pp.95−101.
  182. , J.L. & Sirover, M.A., 2001. Reduction of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase activity in Alzheimer’s disease and in Huntington’s disease fibroblasts. Journal of neurochemistry, 76(2), pp.442−9.
  183. McCarrey, J.R., Berg, W.M., Paragioudakis, S.J., Zhang, P.L., Dilworth, D.D., Arnold, B.L. & Rossi, J.J., 1992. Differential transcription of Pgk genes during spermatogenesis in the mouse. Developmental biology, 154(1), pp.160−8.
  184. McCarrey, J.R., Geyer, C.B. & Yoshioka, H., 2005. Epigenetic regulation of testis-specific gene expression. Annals of the New York Academy of Sciences, 1061, pp.226−42.
  185. McCarrey, J.R. & Thomas, K., 1987. Human testis-specific PGK gene lacks introns and possesses characteristics of a processed gene. Nature, 326(6112), pp.501−5.
  186. Mercer, W.D., Winn, S.I. & Watson, H.C., 1976. Twinning in crystals of human skeletal muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Journal of molecular biology, 104(1), pp.277−83.
  187. , J.C. & Dalziel, K., 1978. Kinetic studies of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from rabbit muscle. European journal of biochemistry / FEBS, 82(2), pp.483−92.
  188. , A. & Van de Peer, Y., 2005. From 2R to 3R: evidence for a fish-specific genome duplication (FSGD). BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology, 27(9), pp.937−45.
  189. , A. & Schartl, M., 1999. Gene and genome duplications in vertebrates: the one-to-four (-to-eight in fish) rule and the evolution of novel gene functions. Current opinion in cell biology, 11(6), pp.699−704.
  190. Miki, K., Willis, W.D., Brown, P.R., Goulding, E.H., Fulcher, K.D. & Eddy, E.M., 2002. Targeted disruption of the Akap4 gene causes defects in sperm flagellum and motility. Developmental biology, 248(2), pp.331−42.
  191. Mishra, S., Stein, R.A. & McHaourab, H.S., 2012. Cataract-linked yD-crystallin mutants have weak affinity to lens chaperones a-crystallins. FEBS letters, 586(4), pp.330−6.
  192. , M. & Ueta, N., 1988. Energy metabolism of sea urchin spermatozoa, with phosphatidylcholine as the preferred substrate. Biochimica et biophysica acta, 959(3), pp.361−9.
  193. Monod, ., Wyman, J. & Changeux, J.-P., 1965. On the nature of allosteric transitions: a plausible model. Journal of molecular biology, 12, pp.88−118.
  194. Mori, C., Welch, J.E., Sakai, Y. & Eddy, E.M., 1992. In situ localization of spermatogenic cell-specific glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (Gapd-s) messenger ribonucleic acid in mice. Biology of reproduction, 46(5), pp.859−68.
  195. , C. & Okuno, M., 2004. Glycolysis plays a major role for adenosine triphosphate supplementation in mouse sperm flagellar movement. Biology of reproduction, 71(2), pp.540−7.
  196. Muronetz, V.I., Sholukh, M. & Korpela, T., 2001. Use of protein-protein interactions in affinity chromatography. Journal of biochemical and biophysical methods, 49(1−3), pp.29−47.
  197. Muronetz, V.I., Wang, Z.X., Keith, T.J., Knull, H.R. & Srivastava, D.K., 1994. Binding constants and stoichiometries of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase-tubulin complexes. Archives of biochemistry and biophysics, 313(2), pp.253−60.
  198. Muslin, E.H., Clark, S.E. & Henson, C. a, 2002. The effect of proline insertions on the thermostability of a barley alpha-glucosidase. Protein engineering, 15(1), pp.29−33.
  199. , J.K. & Pace, C.N., 1996. Hydrogen bonding stabilizes globular proteins. Biophysical journal, 71(4), pp.2033−9.
  200. Nagradova, N.K., Muronetz, V.I., Grozdova, I.D. & Golovina, T.O., 1975. Cold inactivation of glyceraldehyde-phosphate dehydrogenase from rat skeletal muscle. Biochimica et biophysica acta, 377(1), pp.15−25.
  201. Nakamura, N., Shibata, H., O’Brien, D.A., Mori, C. & Eddy, E.M., 2008. Spermatogenic cell-specific type 1 hexokinase is the predominant hexokinase in sperm. Molecular reproduction and development, 75(4), pp.632−40.
  202. Nei, M. & Gojobori, T., 1986. Simple methods for estimating the numbers of synonymous and nonsynonymous nucleotide substitutions. Molecular biology and evolution, 3(5), pp.418−26.
  203. , A.C. & Rikmenspoel, R., 1970. Diffusion of ATP in sperm flagella. Journal of theoretical biology, 26(1), pp.11−8.
  204. Ngai, P.K., Ackermann, F., Wendt, H., Savoca, R. & Bosshard, H.R., 1993. Protein A antibody-capture ELISA (PACE): an ELISA format to avoid denaturation of surface-adsorbed antigens. Journal of immunological methods, 158(2), pp.267−76.
  205. , D.G. & Ferguson, S.J., 2002. Bioenergetics 3rd ed., Academic Press.
  206. , R. & Yang, Z., 1998. Likelihood models for detecting positively selected amino acid sites and applications to the HIV-1 envelope gene. Genetics, 148(3), pp.929−36.
  207. , M.T., 1996. Novel isolation method and structural stability of a eukaryotic chaperonin: the TCP-1 ring complex from rabbit reticulocytes. Protein science: a publication of the Protein Society, 5(7), pp.1366−75.
  208. Oberlander, G., Yeung, C.H. & Cooper, T.G., 1996. Influence of oral administration of ornidazole on capacitation and the activity of some glycolytic enzymes of rat spermatozoa. Journal of reproduction and fertility, 106(2), pp.231−9.
  209. Odet, F" Duan, C., Willis, W.D., Goulding, E.H., Kung, A., Eddy, E.M. & Goldberg, E., 2008. Expression of the gene for mouse lactate dehydrogenase C (Ldhc) is required for male fertility. Biology of reproduction, 79(1), pp.26−34.
  210. Oko, R., 1988. Comparative analysis of proteins from the fibrous sheath and outer dense fibers of rat spermatozoa. Biology of reproduction, 39(1), pp.169−82.
  211. Oko, R. & Clermont, Y., 1989. Light microscopic immunocytochemical study of fibrous sheath and outer dense fiber formation in the rat spermatid. The Anatomical record, 225(1), pp.4655.
  212. Olson, G.E., Hamilton, D.W. & Fawcett, D.W., 1976. Isolation and characterization of the fibrous sheath of rat epididymal spermatozoa. Biology of reproduction, 14(5), pp.517−30.
  213. Pace, C.N., Grimsley, G.R., Thomson, J.A. & Barnett, B.J., 1988. Conformational stability and activity of ribonuclease T1 with zero, one, and two intact disulfide bonds. The Journal of biological chemistry, 263(24), pp.11 820−5.
  214. Pace, C.N., Shirley, B.A. & Thomson, J.A., 1997. Measuring the conformational stability of a protein. In T. E. Creighton, ed. Protein Structure: A Practical Approach. Oxford University Press, pp. 311−330.
  215. Palmieri, G., Capone, M., Ascierto, M.L., Gentilcore, G., Stroncek, D.F., Casula, M., Sini, M.C., Palla, M., Mozzillo, N. & Ascierto, P.A., 2009. Main roads to melanoma. Journal oftranslational medicine, 7, p.86.
  216. , G. & Poustka, A.J., 2005. Timing and mechanism of ancient vertebrate genome duplications -- the adventure of a hypothesis. Trends in genetics: TIG, 21(10), pp.559−67.
  217. Papp, B., Pal, C. & Hurst, L.D., 2003. Dosage sensitivity and the evolution of gene families in yeast. Nature, 424(6945), pp.194−7.
  218. Van de Peer, Y., Taylor, J.S. & Meyer, A., 2003. Are all fishes ancient polyploids? Journal of structural and functional genomics, 3(1−4), pp.65−73.
  219. , D.M., 1972. Comparative analysis of mammalian sperm motility. The Journal of cell biology, 53(2), pp.561−73.
  220. Piast, M., Kustrzeba-Wojcicka, I., Matusiewicz, M. & Banas, T., 2005. Molecular evolution of enolase. Acta biochimica Polonica, 52(2), pp.507−13.
  221. Piomboni, P., Focarelli, R., Stendardi, A., Ferramosca, A. & Zara, V., 2012. The role of mitochondria in energy production for human sperm motility. International journal of andrology, 35(2), pp.109−24.
  222. , N.C. & Radda, G.K., 1971. The binding of NAD+ to rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase studied by protein fluorescence quenching. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Enzymology, 235(1), pp.27−31.
  223. Raje, C.I., Kumar, S., Harle, A., Nanda, J.S. & Raje, M., 2007. The macrophage cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a novel transferrin receptor. The Journal of biological chemistry, 282(5), pp.3252−61.
  224. , J.T. & Friedlaender, M.H.G., 1950. The microstructure of ram spermatozoa. Experimental Cell Research, 1(1), pp.1−32, IN1-IN14.
  225. Rawe, V.Y., Galaverna, G.D., Acosta, A.A., Olmedo, S.B. & Chemes, H.E., 2001. Incidence of tail structure distortions associated with dysplasia of the fibrous sheath in human spermatozoa. Human reproduction (Oxford, England), 16(5), pp.879−86.
  226. Ren, D., Navarro, B., Perez, G., Jackson, A.C., Hsu, S., Shi, Q., Tilly, J.L. & Clapham, D.E., 2001. A sperm ion channel required for sperm motility and male fertility. Nature, 413(6856), pp.603−9.
  227. , M. & Breed, W.G., 2005. Morphogenesis of the fibrous sheath in the marsupial spermatozoon. Journal of anatomy, 207(2), pp.155−64.
  228. Riddles, P.W., Blakeley, R.L. & Zerner, B., 1983. Reassessment of Ellman’s reagent. Methods in enzymology, 91, pp.49−60.
  229. Robbins, A.R., Ward, R.D. & Oliver, C., 1995. A mutation in glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase alters endocytosis in CHO cells. The Journal of cell biology, 130(5), pp.1 093 104.
  230. , D.L. & Kim, K.H., 1996. Expression of triosephosphate isomerase transcripts in rat testis: evidence for retinol regulation and a novel germ cell transcript. Biology of reproduction, 55(1), pp.11−8.
  231. , M.T. & Pietruszko, R., 1988. Heterogeneity of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from human brain. Biochimica et biophysica acta, 954(3), pp.309−24.
  232. Sakai, Y., Koyama, Y., Fujimoto, H., Nakamoto, T. & Yamashina, S., 1986. Immunocytochemical study on fibrous sheath formation in mouse spermiogenesis using a monoclonal antibody. The Anatomical record, 215(2), pp.119−26.
  233. , J. & Russell, D.W., 2006. Agarose gel electrophoresis. CSH protocols, 2006(1), p.pdb.prot4020.
  234. Sarropoulou, E., Nousdili, D., Kotoulas, G. & Magoulas, A., 2011. Functional divergences of GAPDH isoforms during early development in two perciform fish species. Marine biotechnology (New York, N.Y.), 13(6), pp.1115−24.
  235. , Y. & Nishida, M., 2007. Post-duplication charge evolution of phosphoglucose isomerases in teleost fishes through weak selection on many amino acid sites. BMC evolutionary biology, 7, p.204.
  236. Sayers, E.W., Barrett, T., Benson, D.A., Bolton, E" Bryant, S.H., Canese, K., Chetvernin, V., Church, D.M., Dicuccio, M., Federhen, S., Feolo, M., Fingerman, I.M., Geer, L.Y., Helmberg, W.,
  237. , J. & Levitzki, A., 1974. Molecular basis of negative co-operativity in rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Journal of molecular biology, 82(4), pp.547−61.
  238. Schlingmann, K., Michaut, M.A., McElwee, J.L., Wolff, C.A., Travis, A.J. & Turner, R.M., 2007. Calmodulin and CaMKII in the sperm principal piece: evidence for a motility-related calcium/calmodulin pathway. Journal of andrology, 28(5), pp.706−16.
  239. , E.E. & Davies, C.J., 2007. The origins of polypeptide domains. BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology, 29(3), pp.262−70.
  240. , M.D., 1952. Electronmicroscopic study of human spermatozoa. Fertility and sterility, 3(1), pp.62−82.
  241. , R.K. & Stoter, A., 1982. Purification of all glycolytic enzymes from one muscle extract. Methods in enzymology, 90(E), pp.479−90.
  242. , N.W., 2013a. Basic biology of GAPDH. In GAPDH: Biological Properties and Diversity. Springer Netherlands, pp. 1−36.
  243. , N.W., 2013b. Dynamic Oligomeric Properties. In GAPDH: Biological Properties and Diversity. Springer Netherlands, pp. 207−247.
  244. , N.W., 2013c. Functional Diversity. In GAPDH: Biological Properties and Diversity. Springer Netherlands, pp. 103−147.
  245. Seshagiri, P.B., Mariappa, D. & Aladakatti, R.H., 2007. Tyrosine phosphorylated proteins in mammalian spermatozoa: molecular and functional aspects. Society of Reproduction and Fertility supplement, 63, pp.313−25.
  246. Seydoux, F.J., Kelemen, N., Kellershohn, N. & Roucous, C., 1976. Specific interactions of 3-phosphoglyceroyl-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase with coenzymes. European journal of biochemistry / FEBS, 64(2), pp.481−9.
  247. Shalgi, R., Seligman, J. & Kosower, N.S., 1989. Dynamics of the thiol status of rat spermatozoa during maturation: analysis with the fluorescent labeling agent monobromobimane. Biology of reproduction, 40(5), pp.1037−45.
  248. Si, Y. & Okuno, M., 1995. Extrusion of microtubule doublet outer dense fibers 5−6 associating with fibrous sheath sliding in mouse sperm flagella. The Journal of experimental zoology, 273(4), pp.355−62.
  249. Si, Y. & Okuno, M., 1993. The sliding of the fibrous sheath through the axoneme proximally together with microtubule extrusion. Experimental Cell Research, 208(1), pp.170−4.
  250. Sindelar, C. V, Hendsch, Z.S. &Tidor, B., 1998. Effects of salt bridges on protein structure and design. Protein science: a publication of the Protein Society, 7(9), pp.1898−914.
  251. , R. & Green, M.R., 1993. Sequence-specific binding of transfer RNA by glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Science (New York, N.Y.), 259(5093), pp.365−8.
  252. , M.A., 1999. New insights into an old protein: the functional diversity of mammalian glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Biochimica et biophysica acta, 1432(2), pp.159−84.
  253. , M.A., 2005. New nuclear functions of the glycolytic protein, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, in mammalian cells. Journal of cellular biochemistry, 95(1), pp.45−52.
  254. Skarzyriski, T., Moody, P.C. & Wonacott, A.J., 1987. Structure of holo-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus at 1.8 A resolution. Journal of molecular biology, 193(1), pp.171−87.
  255. Small, K.S., Brudno, M., Hill, M.M. & Sidow, A., 2007. Extreme genomic variation in a natural population. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 104(13), pp.5698−703.
  256. , G.B. & Lazarev, A., 2005. Solution phase isoelectric fractionation in the multicompartment electrolyser: a divide and conquer strategy for the analysis of complex proteomes. Briefings in functional genomics & proteomics, 4(1), pp.76−81.
  257. Smith, M.B., Babcock, D.F. & Lardy, H.A., 1985. A 31P NMR study of the epididymis and epididymal sperm of the bull and hamster. Biology of reproduction, 33(5), pp.1029−40.
  258. Sodergren, E., Shen, Y., Song, X., Zhang, L., Gibbs, R.A. & Weinstock, G.M., 2006. Shedding genomic light on Aristotle’s lantern. Developmental biology, 300(1), pp.2−8.
  259. , J.T., 1993. Ultrastructure of ostrich (Struthio camelus) spermatozoa: I. Transmission electron microscopy. The Onderstepoort journal of veterinary research, 60(2), pp.119−30.
  260. Soyer, Y., Orsi, R.H., Rodriguez-Rivera, L.D., Sun, Q. & Wiedmann, M., 2009. Genome wide evolutionary analyses reveal serotype specific patterns of positive selection in selected Salmonella serotypes. BMC evolutionary biology, 9(i), p.264.
  261. Spiess, C., Meyer, A.S., Reissmann, S. & Frydman, J., 2004. Mechanism of the eukaryotic chaperonin: protein folding in the chamber of secrets. Trends in cell biology, 14(11), pp.598 604.
  262. Steeghs, K., Oerlemans, F. & Wieringa, B., 1995. Mice deficient in ubiquitous mitochondrial creatine kinase are viable and fertile. Biochimica et biophysica acta, 1230(3), pp.130−8.
  263. Steinke, D" Hoegg, S., Brinkmann, H. & Meyer, A., 2006. Three rounds (1R/2R/3R) of genome duplications and the evolution of the glycolytic pathway in vertebrates. BMC biology, 4, p.16.
  264. , D. & Jones, A.R., 1982. Inhibition of fructolysis in boar spermatozoa by the male antifertility agent (S)-alpha-chlorohydrin. Australian journal of biological sciences, 35(6), pp.595−605.
  265. , D. & Jones, A.R., 1985. Production of (S)-3-chlorolactaldehyde from (S)-alpha-chlorohydrin by boar spermatozoa and the inhibition of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase in vitro. Journal of reproduction and fertility, 74(1), pp.157−65.
  266. , D. & Jones, A.R., 1984. The action of ® — and (S)-alpha-chlorohydrin and their metabolites on the metabolism of boar sperm. International journal of andrology, 7(1), pp.79−86.
  267. Stock, D.W., Quattro, J.M., Whitt, G.S. & Powers, D.A., 1997. Lactate dehydrogenase (LDH) gene duplication during chordate evolution: the cDNA sequence of the LDH of the tunicate Styela plicata. Molecular biology and evolution, 14(12), pp.1273−84.
  268. , B.T., 2008. Mammalian sperm metabolism: oxygen and sugar, friend and foe. The International journal of developmental biology, 52(5−6), pp.427−37.
  269. , C.M., 1990. Quantitation of protein. Methods in enzymology, 182, pp.50−68.
  270. Street, T.O., Bradley, C.M. & Barrick, D., 2005. An improved experimental system for determining small folding entropy changes resulting from proline to alanine substitutions. Protein science: a publication of the Protein Society, 14(9), pp.2429−35.
  271. , F.W., 2005. Protein production by auto-induction in high density shaking cultures. Protein expression and purification, 41(1), pp.207−34.
  272. Suarez, S.S., Marquez, B., Harris, T.P. & Schimenti, J.C., 2007. Different regulatory systems operate in the midpiece and principal piece of the mammalian sperm flagellum. Society of Reproduction and Fertility supplement, 65, pp.3 31−4.
  273. Suyama, M., Torrents, D. & Bork, P., 2006. PAL2NAL: robust conversion of protein sequence alignments into the corresponding codon alignments. Nucleic acids research, 34(Web Server issue), pp. W609−12.
  274. , R.M. & Eisenberg, D., 1983. Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. Journal of molecular biology, 171(4), pp.479−88.
  275. , A. & Zavodszky, P., 2000. Structural differences between mesophilic, moderately thermophilic and extremely thermophilic protein subunits: results of a comprehensive survey. Structure (London, England: 1993), 8(5), pp.493−504.
  276. , J.S., 1989. Protein phosphorylation: the second messenger signal transducer of flagellar motility. Cell motility and the cytoskeleton, 14(3), pp.332−9.
  277. , S., 1986. Some probabilistic and statistical problems in the analysis of DNA sequences R. M. Miura, ed. Lectures on Mathematics in the Life Sciences, 17(17), pp.57−86.
  278. Taylor, J.S., Braasch, I., Frickey, T., Meyer, A. & Van de Peer, Y., 2003. Genome duplication, a trait shared by 22 000 species of ray-finned fish. Genome research, 13(3), pp.382−90.
  279. Temple, G. et al., 2009. The completion of the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome research, 19(12), pp.2324−33.
  280. The Uniprot Consortium, 2010. The Universal Protein Resource (UniProt) in 2010. Nucleic acids research, 38(Database issue), pp. D142−8.
  281. , R.J. & Hess, R.A., 1987. Ultrastructure of spermatozoa from domesticated birds: comparative study of turkey, chicken and guinea fowl. Scanning microscopy, 1(4), pp.182 938.
  282. Tian, J., Wang, P., Gao, S., Chu, X., Wu, N. & Fan, Y., 2010. Enhanced thermostability of methyl parathion hydrolase from Ochrobactrum sp. M231 by rational engineering of a glycine to proline mutation. The FEBS journal, 277(23), pp.4901−8.
  283. Tisdale, E.J., Azizi, F. & Artalejo, C.R., 2009. Rab2 utilizes glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and protein kinase C (iota) to associate with microtubules and to recruit dynein. The Journal of biological chemistry, 284(9), pp.5876−84.
  284. , R.M. & Shapiro, B.M., 1987. Enzyme termini of a phosphocreatine shuttle. Purification and characterization of two creatine kinase isozymes from sea urchin sperm. The Journal of biological chemistry, 262(33), pp.16 011−9.
  285. , R.M. & Shapiro, B.M., 1985. Metabolite channeling: a phosphorylcreatine shuttle to mediate high energy phosphate transport between sperm mitochondrion and tail. Cell, 41(1), pp.325−34.
  286. , P., 2003. Intrinsically unstructured proteins evolve by repeat expansion. BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology, 25(9), pp.847−55.
  287. , M.R. & Hedges, S.B., 2000. Evolutionary history of the enolase gene family. Gene, 259(1−2), pp.129−38.
  288. Trivedi, M. V, Laurence, J.S. & Siahaan, T.J., 2009. The role of thiols and disulfides on protein stability. Current protein & peptide science, 10(6), pp.614−25.
  289. Tsai, I.H., Murthy, S.N. & Steck, T.L., 1982. Effect of red cell membrane binding on the catalytic activity of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. The Journal of biological chemistry, 257(3), pp.1438−42.
  290. Tsao, H., Chin, L., Garraway, L.A. & Fisher, D.E., 2012. Melanoma: from mutations to medicine. Genes & development, 26(11), pp.1131−55.
  291. Tung, E.T.K., Ma, H.-W., Cheng, C" Lim, B.L. & Wong, K.-B., 2008. Stabilization of betapropeller phytase by introducing Xaa~>Pro and Gly→Ala substitutions at consensus positions. Protein and peptide letters, 15(3), pp.297−9.
  292. , R.M., 2006. Moving to the beat: a review of mammalian sperm motility regulation. Reproduction, fertility, and development, 18(1−2), pp.25−38.
  293. , R.M., 2003. Tales from the tail: what do we really know about sperm motility? Journal of andrology, 24(6), pp.790−803.
  294. Vandeberg, J.L., Lee, C.Y. & Goldberg, E., 1981. Immunohistochemical localization of phosphoglycerate kinase isozymes in mouse testes. The Journal of experimental zoology, 217(3), pp.435−41.
  295. , R.A., 2005. Gene dosage balance: deletions, duplications and dominance. Trends in genetics: TIG, 21(1), pp.33−5.
  296. De Vijlder, J.J., Boers, W. & Slater, E.C., 1969. Binding and properties of NAD in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from lobster tail muscle. Biochimica et biophysica acta, 191(2), pp.214−20.
  297. De Vijlder, J.J. & Slater, E.C., 1968. The reaction between NAD+ and rabbit-muscle glyceraldehydephosphate dehydrogenase. Biochimica et biophysica acta, 167(1), pp.23−34.
  298. Villafranca, J.E., Howell, E.E., Oatley, S.J., Xuong, N.H. & Kraut, J., 1987. An engineered disulfide bond in dihydrofolate reductase. Biochemistry, 26(8), pp.2182−9.
  299. , G. & Argos, P., 1997. Protein thermal stability: hydrogen bonds or internal packing? Folding & design, 2(4), pp. S40−6.
  300. Vogt, G., Woell, S. & Argos, P., 1997. Protein thermal stability, hydrogen bonds, and ion pairs. Journal of molecular biology, 269(4), pp.631−43.
  301. Volker, K.W., Reinitz, C.A. & Knull, H.R., 1995. Glycolytic enzymes and assembly of microtubule networks. Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology, 112(3), pp.503−14.
  302. , G., 1990. WHAT IF: a molecular modeling and drug design program. Journal of molecular graphics, 8(1), pp.52−6, 29.
  303. , A., 1998. The fate of duplicated genes: loss or new function? BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology, 20(10), pp.785−8.
  304. , J.B., 1995. How often do duplicated genes evolve new functions? Genetics, 139(1), pp.421−8.
  305. Wang, H., Zhou, Z" Lu, L., Xu, Z. & Sha, J., 2005. Cloning and characterization of a novel intronless lactate dehydrogenase gene in human testis. International journal of molecular medicine, 15(6), pp.949−53.
  306. Wang, X.-Y., Meng, F.-G. & Zhou, H.-M., 2004. The role of disulfide bonds in the conformational stability and catalytic activity of phytase. Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire, 82(2), pp.329−34.
  307. Watanabe, K., Kitamura, K. & Suzuki, Y., 1996. Analysis of the critical sites for protein thermostabilization by proline substitution in oligo-l, 6-glucosidase from Bacillus coagulans
  308. ATCC 7050 and the evolutionary consideration of proline residues. Applied and environmental microbiology, 62(6), pp.2066−73.
  309. Welch, J.E., Barbee, R.R., Magyar, P.L., Bunch, D.O. & O’Brien, D.A., 2006. Expression of the spermatogenic cell-specific glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDS) in rat testis. Molecular reproduction and development, 73(8), pp.1052−60.
  310. Welch, J.E., Brown, P.L., O’Brien, D.A., Magyar, P.L., Bunch, D.O., Mori, C. & Eddy, E.M., 2000. Human glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase-2 gene is expressed specifically in spermatogenic cells. Journal of andrology, 21(2), pp.328−38.
  311. Welch, J.E., Brown, P.R., O’Brien, D.A. & Eddy, E.M., 1995. Genomic organization of a mouse glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase gene (Gapd-s) expressed in post-meiotic spermatogenic cells. Developmental genetics, 16(2), pp.179−89.
  312. Welch, J.E., Schatte, E.C., O’Brien, D.A. & Eddy, E.M., 1992. Expression of a glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase gene specific to mouse spermatogenic cells. Biology of reproduction, 46(5), pp.869−78.
  313. , R., 2003. RevTrans: multiple alignment of coding DNA from aligned amino acid sequences. Nucleic Acids Research, 31(13), pp.3537−3539.
  314. , D. & Kamp, G., 1997. Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase is bound to the fibrous sheath of mammalian spermatozoa. Journal of cell science, 110(15), pp.1821−9.
  315. , T.E. & Goldberg, E., 1984. Immunochemical dissection of the testes-specific isozyme lactate dehydrogenase C4. Annals of the New York Academy of Sciences, 438, pp.156−70.
  316. Wilkins, M.R., Gasteiger, E., Bairoch, A., Sanchez, J.C., Williams, K.L., Appel, R.D. & Hochstrasser, D.F., 1999. Protein identification and analysis tools in the ExPASy server. Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 112, pp.531−52.
  317. , M.P., 1994. The structure and function of proline-rich regions in proteins. The Biochemical Journal, 297 (Pt 2, pp.249−60.
  318. , J.E., 1995. Hexokinases. Reviews of physiology, biochemistry and pharmacology, 126, pp.65−198.
  319. Yamada, S., Nakajima, H. & Kuehn, M.R., 2004. Novel testis- and embryo-specific isoforms of the phosphofructokinase-1 muscle type gene. Biochemical and biophysical research communications, 316(2), pp.580−7.
  320. , Z., 2007. PAML4: phylogenetic analysis by maximum likelihood. Molecular biology and evolution, 24(8), pp.1586−91.
  321. Yeung, C.H., Majumder, G.C., Rolf, C., Behre, H.M. & Cooper, T.G., 1996. The role of phosphocreatine kinase in the motility of human spermatozoa supported by different metabolic substrates. Molecular human reproduction, 2(8), pp.591−6.
  322. Zhang, H., Yu, H., Wang, X., Zheng, W" Yang, B" Pi, J., He, G. & Qu, W., 2012. (S)-a-chlorohydrin inhibits protein tyrosine phosphorylation through blocking cyclic AMP protein kinase A pathway in spermatozoa. PloS one, 7(8), p. e43004.
  323. Zscherp, C., Aygiin, H., Engels, J.W. & Mantele, W., 2003. Effect of proline to alanine mutation on the thermal stability of the all-beta-sheet protein tendamistat. Biochimica et biophysica acta, 1651(1−2), pp.139−45.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!