Структурно-функциональные особенности митохондрий при экспериментальной гипертонии различного генеза

5. Результаты работы свидетельствуют о том, что нарушение работы митохондрий (снижение ДК и синтеза АТФ, а также увеличение дыхания в состоянии 4) участвует в развитии рассмотренных выше видов экспериментальной гипертензии.

1. Бакеева J1.E., Ясайтис A.A. Изменения структуры митохондрий в ответ на функциональные воздействия. В кн.: Митохондрии. Молекулярные механизмы ферментативных реакций. М: Наука 1972; 56 — 64.

2. Бакеева JI.E., Зоров Д. Б., Мохова E.H. Функциональные особенности и ультраструктура митохондрий диафрагмы. Сб.: Регуляция энергетического обмена. М: Наука 1978; 103 112.

3. Болдырев A.A. Роль активных форм кислорода в функциональной активности нейронов. Успехи физиологических наук. 2003, Июль-Сен.- 34(3): 21−34.

4. Будников Е. Ю., Дорощук А. Д., Афанасьева Г. В. и др. Сниженная АТФ-синтезирующая способность митохондрий печени спонтанно гипертензивных крыс (SHR): роль кальциевой перегрузки митохондрий. Кардиология 2002; 12: 47−50.

5. Дорощук А. Д., Постнов А. Ю., Афанасьева Г. В., Будников Е. Ю., Постнов Ю. В. Сниженная АТФ-синтезирующая способность митохондрий клеток головного мозга крыс со спонтанной гипертензией (SHR). Кардиология, 2004, 3, 64−65.

6. Емелина Л. П., Некоторые фосфорно-энергетические показатели крови у больных гипертонической болезнью. Врач дело 1972; 8: 10 13.

7. Котык. А., Яначек К., Мембранный транспорт. Москва. Мир. 1980. с. 147.Л I.

8. Кравцов Г. М., Покудин Н. И., Орлов С. Н. Са аккумулирующая способность митохондрий сарколеммы и саркоплазматического ретикулума сердца крысы. Биохимия 1979; 44: 2058;2065.

9. Кушаковский М. С. Гипертоническая болезнь. Санкт-Петербург: СОТИС, 1995.-311.

10. Ланг Г. Ф. Гипертоническая болезнь. М.: Медгиз, 1950.

11. Леви Н., Сикевиц Ф. Структура и функция клетки. М., «Мир», 1971.

12. Левицкий Д. О. Кальций и биологические мембраны. Москва. Высшая школа. 1990. с. 45.

13. Мясников А. Л. Гипертоническая болезнь и атеросклероз. М.: Медицина, 1965.

14. Орлов С. Н., Покудин Н. И., Кравцов Г. М. Механизм регуляцииЛ 1внутриклеточного распределения Са в жировой ткани. Биохимия, 1980; 45: 408−416.Л |.

15. Орлов С. Н, Покудин Н. И., Постнов Ю. В. Сааккумулирующая способность мембран миокарда и гладкой мускулатуры крыс со спонтанной генетической гипертензией. Кардиология 1980; 2: 94−100.

16. Писаренко О. И., Студнева И. М., Постнов А. Ю., Особенности энергетического состояния тканей при спонтанной гипертензии крыс (8НЯ). Кардиология 1998; 12:37 40.

17. Постнов Ю. В., Орлов С. Н., Покудин Н. И. Данные о нарушении аккумуляции и связывании кальция мембранами клеток жировой ткани у крыс со спонтанной гипертензией. Кардиология 1980; 1: 64 68.

18. Постнов Ю. В., Орлов С. Н. Первичная гипертензия как патология клеточных мембран. М. Медицина, 1987.

19. Постнов Ю. В. К истокам первичной гипертензии: подход с позиции биоэнергетики. Кардиология 1998; 38: 12: 41−48.

20. Постнов Ю. В. К развитию мембранной концепции патогенеза первичной гипертензии (нарушенная функция митохондрий и энергетический дефицит). Кардиология 2000; 10: 4−12.

21. Постнов Ю. В., Бакеева Л. Е., Цыпленкова В. Г., Постнов А. Ю. Нарушение ультраструктуры митохондриального аппарата кардиомиоцитов крыс со спонтанной гипертензией (БИЛ). Кардиология 2000; 1: 55 63.

22. Постнов Ю. В. О роли кальциевой перегрузки митохондрий и энергетического дефицита в патогенезе первичной артериальной гипертонии. Арх. пат 2001; 3:3−12.

23. Постнов Ю. В. Недостаточность образования АТФ в связи с кальциевой перегрузкой митохондрий как источник повышения артериального давления при первичной гипертензии. Кардиология 2005; 10: 4 11.

24. Постнов Ю. В. О роли недостаточности митохондриального энергообразования в развитии первичной гипертензии: нейрогенная составляющая патогенеза гипертензии. Кардиология 2004; 6: 52 58.

25. Al Nasser I., Crompton M. The reversible Cainduced permeabilization of rat liver mitochondria. Biochem. J. 239:19−29,1986.

26. Aringer L., Eneroth P., Nordstrom L. Side chain hydroxylation of cholesterol, campesterol and beta-sitosterol in rat liver mitochondria. J Lipid Res. 1976 May-17(3):263−72.

27. Babcock D. F., Herrington J., Goodwin P, C., Park Y. B., Hille B. Mitochondrial participation in the intracellular Ca network. J. Cell Biol. 136: 833— 844,1997.I.

28. Becker G. L., Fiskum G., Lehninger A. L. Regulation of free Ca by liver mitochondria and endoplasmic reticulum. J. Biol. Chem. 255: 9009−9012,1980.

29. Bernardi P., Basso E., Colonna R., Costantini P., Di Lisa F., Eriksson O., Fontaine E., Forte M., Ichas F., Massari S. Perspectives on the mitochondrial permeability transition. Biochim. Biophys. Acta 1365: 200−206,1998.

30. Bernardi P., Petronilli V. The permeability transition pore as a mitochondrial calcium release channel: a critical appraisal. J. Bioenerg. Biomembr. 28: 131−138, 1996.

31. Boldyrev A.A. Protection of proteins from oxidative stress: a new illusion or a novel strategy? Annals of the New York Academy of Sciences. 2005 Dec.- 1057: 193−205.

32. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7−72:248−54.

33. Brand M. D., De Selincourt C. Effects of glucagon and Na+ on the control ofIextramitochondrial free Ca concentration by mitochondrial from liver and heart. Biochem. Biophys. Res. Commun. 92:1377−1382,1980.

34. Braun Menendez E., Fasciolo J. C., Leloiz J. C. et al. La substancia hipertensora de la sangre del rinon isquem iado. Rev. Soc. Argent. Biol., 1939, vol. 15, p. 420−425.

35. Brustovetsky N., Dubinsky J. Dual responses of CNS mitochondria to elevated calcium. J. Neuroscience, 2000; 20(1): 103−113.

36. Budd S. L., D. G. Nicholls D. G. A re-evaluation of the role of mitochondria in neuronal calcium homeostasis. J. Neurochem. 66: 403−411,1996.

37. Chalmers S., Nicholls D. G. The Relationship between Free and Total Calcium Concentrations in the Matrix of Liver and Brain Mitochondria. J. Biol. Chem. Vol. 278, No. 21, Issue of May 23, pp. 1 9062−19 070, 2003.

38. Camus J.P. Goutte, diabete, hyperlipemia un trisyndrome metabolique. Rev Rhumat 1966; 33:10−14.

39. Chance B., Williams G.R. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. I. Kinetics of oxygen utilization. J. Biol. Chem. 1955; 217, 383−393.

40. Chance B., Williams G.R. Respiratory chain and oxidative phosphorylation. Advanc. Enzymol. 1956; 17, 65−134.

41. Chappell J.B. The effects of 2,4-dinitrophenol on mitochondrial oxidations. Biochem J. 1964 Feb-90(2):237−48.

42. Christe M.E., Rodgers R.L. Altered Glucose and Fatty Acid Oxidation in Hearts of the Spontaneously Hypertensive Rat. J Mol Cell Cardiol 1994; 26:1371 1375.

43. Crompton M., Moser R., Ludi H., Carafoli E. The interrelations between the transport of sodium and calcium in mitochondria of various mammalian tissues. Eur. J. Biochem. 82: 25−31, 1978.

44. Cutilleta A.F., Benjamin M., Culpepper W.S., Oparil S. Myocardial hypertrophy and ventricular performance in the absence of hypertension in spontaneously hypertensive rats. J Mol Cell Cardiol 1978; 10: 689 703.

45. Das A.M., Harris D.A., Mitochondrial ATP syntase regulation in heart: defects in hypertension are restored after treatment with captopril. Cardioscience 1992; 3(4): 227−232.

46. DelucaM. Firefly luciferase. Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1976; 44:37−68.

47. Devynck M.A., Pernollet M.G., Nupeg A.M. et al. Calcium binding alteration of plasma membrane from various tissues of spontaneously hypertensive rats. Clin. Exp. Hypert., 1981:4- 798−808.

48. Duchen M. R. Cadependent changes in the mitochondrial energetics in single dissociated mouse sensory neurons. Biochem. J. 283:41−50,1992.

49. Emmel E.A., Verweij C.L., Durand D., Higgins K.M., Lacy E., Crabtree G., Cyclocporin A specifically inhybits function of nuclear protein involved in T cell actibation. // Science 1989, 246:1617−1620.

50. Erecinska M., Nelson D., Deas J., Silver I. A. Limitation of glycolysis by hexokinase in rat brain synaptosomes during intense ion pumping. Brain Res. 726: 153−159, 1996.

51. Erecinska M., Nelson D., Silver I. A. Metabolic and energetic properties of isolated nerve ending particles (synaptosomes). Biochim. Biophys. Acta 1277: 1334,1996.

52. Ferrannini E., Buzzigoli G., Bonadonna R. et al. Insulin resistance in essential hypertension. N Engl J Med 1987; 317: 1595−1607. ¦

53. Folkow B. Mental stress and its importance for cardiovascular disordersphysiological aspects, «from-mice-to-man». Scand Cardiovasc J. 2001 Jul- 35(3): 163−72.

54. Friel D. D., Tsien R. W. An FCCP-sensitive Ca21 store in bullfrog sympathetic neurons and its participation in stimulusevoked changes in Ca .i. J. Neurosci. 14: 4007−4024,1994.

55. Gerkens J. F. Cyclosporin treatment of normal rats produces a rise in blood pressure and decreased renal vascular responses to nerve stimulation, vasoconstrictors and endothelium dependent dilators. J. Pharmacol Exp. Ther. 1989 Sep- 250(3): 1105−12.

56. Gunter T. E., Gunter K. K., Sheu S.-S., Gavin C. E. Mitochondrial calcium transport: physiological and pathological. Am. J. Physiol. 267 (Cell Physiol. 36): 313 — 339,1994.

57. Halestrap A. P., Kerr P. M., Javadov S., Woodfield K. Y. Elucidating the molecular mechanism of the permeability transition pore and its role in reperfusion injury of the heart. Biochim. Biophys. Acta 1366: 79−94,1998.

58. Handchumacher R.E., Harding M.W., Rice J., Drugge R.J. Cyclophilin: a specific cytosolic binding protein for cyclosporin A. // Science 1984,226:544−547.

59. Hansford R. G., Castro F. Role of Ca2+ in pyruvate dehydrogenase interconversion in brain mitochondria and synaptosomes. Biochem. J. 227: 129— 136,1985.I.

60. Hansford R. G. Physiological role of mitochondrial Ca transport. J. Bioenerg. Biomembr. 26: 495−508,1994.

61. Harris R. A., Williams C. H., Caldwell M., Green D. E., Valdivia E., Science, 165. pp 700 -703. 1969.

62. Herrington J., Park Y. B., Babcock D. F., Hille B. Dominant role of mitochondria in clearance of large Ca2+ loads from rat adrenal chromaffin cells. Neuron 16: 219−228,1996.

63. Hertz L., Drejer J., Schousboe A. Energy metabolism in glutamatergic neurons GABAergic neurons and astrocytes in primary cultures. Neurochem. Res. 13: 605 610,1988.

64. Hoek J. B., Rydstrom J. Physiological roles of nicotinamide nucleotide transhydrogenase. Biochem. J. 254:1−10,1988.

65. Hunter D. R., Haworth R. A. The Cainduced membrane transition in mitochondria. I. The protective mechanisms. Arch. Biochem. Biophys. 195: 453— 459,1979.

66. Hunter D. R., Haworth R. A., Southard J. H. Relationship between configuration, function, and permeability in calciumtreated mitochondria. J. Biol. Chem. 251: 5069−5077,1976.

67. Huser J., Rechenmacher C. E., Blatter L. A. Imaging the permeability pore transition in single mitochondria. Biophys. J. 74: 2129−2137,1998.

68. Huser J., Blatter L.A. Fluctuations in mitochondrial membrane potential caused by repetitive gating of the permeability transition pore. Biochem J. 1999; 343- 311 317.

69. Ichas F., Jonaville L.S., Mazat J.P. Mitochondria are excitable organelles capable of generating and conveying electrical and calcium signals. Cell, 1997; 89: 1145−1153.

70. Jalicks L.A., Gupta R.K. Intracellular free magnesium and high energy phosphates in the perfuses normotensive and spontaneously hypertensive rat hearta PNMR study. Am J Hypertension 1991; 4: 131 136.

71. Johnson D., Lardy H. Isolation of liver or kidney mitochondria//Methods of Enzymology//R.Estabrook, M. Pullmam eds. Acad. Press. N. Y.- L., 1967. Vol. 10.

72. Kauppinen R. A., Nicholls D. G. Synaptosomal bioenergetics: the role of glycolysis, pyruvate oxidation and responses to hypoglycaemia. Eur. J. Biochem. 158:159−165, 1986.

73. Krasinskaya I.P., Marshansky V.N., Dragunova S.F., Yaguzhinsky L.S. Relationships of respiratory chain and ATP-synthetase in energized mitochondria. FEBS Letters. 1984 February- 167(1): 176−180.

74. Kravtsov G.M., Orlov S.N., Pokudin N.I., Postnov Y.V. Calcium transport in synaptosomes and subcellular membrane fractions of brain tissue in spontaneously hypertensive rats. Clin. Sci., 1983, 65:127−135.

75. Lehninger A.L., Carafoli E., Rossi C.S. Energy-linked ion movements in mitochondrial systems. Advances in Enzymology and Related Areas, 1967; 29: 259−320.

76. Lehninger A. L. Role of phosphate and other proton-donating anions in respiration-coupled transport of Ca2+ by mitochondria. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71:1520−1524,1974.

77. Lemasters J.J., Hackenbrock C.R. Continuous measurement of adenosine triphosphate with firefly luciferase luminescence. Methods in enzymology. 1979; Vol. LVI, 530 544.

78. Lemasters J.J., Hackenbrock C.R. Adenosine triphosphate: continuous measurement in mitochondrial suspension by firefly luciferase luminescence. Biochem Biophys Res Commun. 1973 Dec 19- 55(4): 1262−70.

79. Maechler P., Wang H., Wollheim C.B., Continuous monitoring of ATP levels in living insulin secreting cells expressing cytosolic firefly luciferase. FEBS Lett. 1998 Feb 6- 422(3):328−32.

80. Maurer G., Loosli H., Schreuer E., Keller B. Disposition of cyclosporine in several animal spicies and man. I. Structural elucidation of its metabolites. // Drug Methab. Dispos. 1984,12:120−126.

81. McCormack J. G., Halestrap A. P., Denton R. M. Role of calcium ions in regulation of mammalian intramitochondrial metabolism. Physiol. Rev. 70: 391— 425,1990.

82. Meyer S., Noisommit-Rizzi N., Reuss M., Neubauer P. Optimized analysis of intracellular adenosine and guanosine phosphates in Escherichia coli. Anal Biochem. 1999 Jun 15−271(l):43−52.

83. Miller R.J. Mitochondria — the kraken wakes! Trends in Neurosciences, 1998, 21:95−97.

84. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. Nature. 1961 Jul 8- 191: pp. 144−8.

85. Mitchell P., Moyle J. Estimation of membrane potential and pH difference across the cristae membrane of rat liver mitochondria. Eur. J. Biochem. 7: 471−484, 1969.

86. Mitchell P: Keilins respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences. Science 206: 1148−1159- 1979.

87. Modan M., Halkin H., Almog S. et al. Hyperinsulinemia: a link between hypertension, obesity and glucose intolerance. J Clin Invest 1985; 75: 809−817.

88. Munn E. A., The structure of mitochondria. Academic press. New York. 1974.

89. Nedergaard J., Cannon B., Overview preparation and properties of mitochondria from different sources. Methods in enzymology. Vol. 55- 3 — 28.

90. Nicholls D. G. The influence of respiration and ATP hydrolysis on the proton electrochemical potential gradient across the inner membrane of rat liver mitochondria as determined by ion distribution. Eur. J. Biochem. 50: 305−315, 1974.

91. Nicholls D. G. Hamster brown adipose tissue mitochondria: the control of respiration and the proton electrochemical potential by possible physiological effectors of the proton conductance of the inner membrane. Eur. J. Biochem. 49: 573−583,1974.

92. Nicholls D. G. The effective proton conductances of the inner membrane of mitochondria from brown adipose tissue: dependency on proton electrochemical gradient. Eur. J. Biochem. 77: 349−356, 1977. A I.

93. Nicholls D. G. The regulation of extra-mitochondrial free Ca by rat liver mitochondria. Biochem. J. 176: 463−474,1978.

94. Nicholls D. G., Scott I. D. The regulation of brain mitochondrial calcium-ion transport: the role of ATP in the discrimination between kinetic and membrane-potential-dependent Ca efflux mechanisms. Biochem. J. 186: 833−839,1980.

95. Nicholls D. G., Akerman K. E. 0. Mitochondrial calcium transport. Biochim. Biophys. Acta 683: 57−88,1982.

96. Nobes C. D., Brown G. C., Olive P. N., Brand M. D. Non-ohmic proton conductance of the mitochondrial inner membrane in hepatocytes. J. Biol. Chem. 265:12 903−12 909,1990.

97. Okamoto K., Aoki K. Development of a strain of spontaneously hypertensive rats. Jpn. Circ. J., 1963,27: 282−293.

98. Ouhabi R., Boue-Grabot M., Mazat J.P., Mitochondrial ATP synthesis in permeabilized cells: assessment of the ATP/O values in situ. Anal Biochem. 1998 Oct 15- 263(2): 169−75.

99. Page I., Helmer O. A crystalline pressure substance (angiotensin) resulting from the reaction between renin and rennin activator! -J. Exp. Med., 1940, vol. 71, p. 29−42.

100. Page I. H. The mosaic theory of arterial hypertension: its interpretation. -Perspect. Biol. Med., 1967, vol. 10, p. 325−333.

101. Packer L., Worthington L. In: The biogenesis of mitochondria (A. M. Kroon and C. Saccone, eds.), pp. 537−540. Academic press. New York. 1974.

102. Pauwels P. J., Opperdoes F. R., Trouet A. Effects of antimycin, glucose deprivation, and serum on cultures of neurons, astrocytes, and neuroblastoma cells. J. Neurochem. 44:143−148,1985.

103. Petrukhina V.A., Zaretsky D.V., Postnov A.Y. et al. Vectrocardiographic investigation of SHR x WKY intercross F hybrids. European Meeting on Hypertension, 9-th: Abstracts. Milan 1999; 271.

104. Pickering G. W. Systemic arterial hypertension. In: Circulation of the blood. Men and ideas/Ed. A. P. Fishman, D. W. Richards. London, 1964, p. 487 — 541.

105. Pisarenko O.I., Studneva I.M., Postnov A.Y., Postnov Y.V. Alteration of cellular energy state in tissues of spontaneously hypertensive rats. European Meeting on Hypertension, 9-th: Abstracts. Milan 1999; 105 106.

106. Postnov Y.V., Orlov S.N. Features of intracellular calcium distribution in the adipose tissue of spontaneously hypertensive rats. Experientia 1979; 35:1480−1481.

107. Postnov Y.V., Orlov S.N. Evidence of altered calcium accumulation and calcium binding by the membranes of adipocytes in spontaneously hypertensive rats. Pflugers Arch 1980; 380: 85−89.

108. Postnov Y.V., Orlov S.N., Pokudin N.I. Alteration of intracellular calcium distribution in adipose tissue of human patients with essential hypertension. Plugers Arch., 1980: 388- 98−91.

109. Postnov Y.V., Orlov S.N., Pokudin N.I. Alteration of the intracellular calcium pool of adipose tissue in spontaneously hypertensive rats: no effect of peripheral immunosympathectomy. Pfltig. Arch., 1981; 390: 256−259.

110. Postnov Y.V., Orlov S.N. Alteration of cell membranes in primary hypertension. In: Hypertension Physiopathology and Treatment (2 Ed.) Eds. J. Genest et al. New York Toronto: McGrow Hill Company 1983; 95−108.

111. Postnov Y.V., Orlov S.N. Cell membrane alteration as a source of primary hypertension. J.Hypertens., 1984; 2:1−6.

112. Resnick L.M., Gupta R.K., Barbagallo M., Laragh J.H. Is the higher incidence of ischemic disease in patients with hypertension and diabetes related to intracellular depletion of high energy metabolites? Am J Med Sci 1994; 307: Suppl 1:66−69.

113. Rizzuto R., Bastianutto C., Boni M. et al. Mitochondrial Ca homeostasis in intact cells. J Cell Biol 1994; 126:1183−1194.

114. Robb-Gaspers L. D., Burnett P., Rutter G. A., Denton R. M., Rizzuto R., Thomas A. P. Integrating cytosolic calcium signals into mitochondrial metabolic responses. EMBO J. 17: 4987−5000,1998.

115. Rolfe D. F., Brand M. D. The physiological significance of mitochondrial proton leak in animal cells and tissues. Biosci. Rep. 17: 9−16,1997.

116. Ronquist G., Soussi B., Frithz A. et al. Disturbed energy balance in skeletal muscle of patients with untreated primary hypertension. J Int Med 1995; 238: 167 -174.

117. Rosing J., Slater E. C. The value of delta-Go for the hydrolysis of ATP. Biochim. Biophys. Acta 267: 275−290,1972.

118. Rossi C. S., A. L. Lehninger A. L. Stoichiometry of respiratory stimulation, accumulation of Ca2+ and phosphate and oxidative phosphorylation in rat liver mitochondria. J. Biol. Chem. 239: 3971−3980,1964.

119. Rydstrom J., Cruz A. T., Ernster L. Factors governing the kinetics and steady state of the mitochondrial nicotinamide nucleotide transhydrogenase system. Eur. J. Biochem. 17: 56−62,1970.

120. Schenk J., McNeill J.H. The pathogenesis of DOCA-salt hypertension. J. Pharmacol Toxicol Methods. 1992 May- 27 (3): 161 70.

121. Sellevold O.F.M., Jynge P., Arstad P. High performance liquid chromatography: a rapid isocratic method for determination of creatine compounds and adenine nucleotides in myocardial tissue. J Mol Cell Cardiol 1986; 18: 517−527.

122. Sesoko S., Pegram B. L., Willis G. W., Frohlich E. D. DOCA-salt induced malignant hypertension in SHR. J. Hypertension 1984 Feb.- Vol. 2 (1): 49 54.

123. Sims N. Rapid isolation of metabolically active mitochondria from rat brain and subregion using percoll density gradient centrifugation. J Neurochem 1990; 55: 698 707.

124. Skulachev V. P. Role of uncoupled and non-coupled oxidations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants. Q. Rev. Biophys. 29: 169−202,1996.

125. Spector T. Refinement of the coomassie blue method of protein quantitation. A simple and linear spectrophotometry assay for less than or equal to 0.5 to 50 microgram of protein. Anal Biochem. 1978 May-86(l): 142−6.

126. Stumpf D. A., Haas R., Eguren L. A., Parks J. K., Eilert R. E. Protonmotive force in muscle mitochondria. Muscle Nerve 5: 14−19, 1982.r.

127. Svichar N., Kostyuk P., Verkhratsky A. Mitochondria buffer Ca entry but not intracellular Ca2+ release in mouse DRG neurones. Neuroreport 8: 3929−3932, 1997.

128. Tew W. P., Mahle C., Benavides J., Howard J. E., Lehninger A. L. Synthesis and characterization of phosphocitric acid, a potent inhibitor of hydroxylapatite crystal growth. Biochemistry 19:1983;1988,1980.

129. Thayer S. A., Miller R. J. Regulation of the intracellular free calcium concentration in single rat dorsal root ganglion neurons in vitro. J. Physiol. (Lond.) 425:85−115,1990.

130. Van Berkel T.J., Kruijt J.K. Different types of mitochondria in parenchymal and non-parenchymal rat-liver cells. Eur J Biochem. 1977 Feb 15−73(l):223−9.

131. Vickers A., Fischer V., Connors S., Fisher R., Baldeck J., Maurer G., Brendel K. Cyclosporin A metabolism in human liver, kidney, and intestine slices. Comparison to rat and dog slices and human cell lines. // Drug Methab. Dispos. 1992,20(6):802−809.

132. Vinogradov A.D. Respiratory complex I: structure, redox components, and possible mechanisms of energy transduction. Biochemistry (Mosc). 2001 Oct.- 66(10): 1086−97.

133. Wainio W. W., The mammalian mitochondrial respiratory chain. Academic press. New York. 1970.

134. Welborn T.A., Breckenridge A., Rubinstein A.H. et al. Serum Insulin in essential hypertension and in peripheral vascular disease. Lancet 1966: i: 1 13 361 337.

135. Werth J. L., Thayer S. A. Mitochondria buffer physiological calcium loads in cultured rat dorsal root ganglion neurons. J. Neurosci. 14: 346−356,1994.

136. Whelton P.K. Epidemiology of hypertension. // Lancet, 1994. — V. 344. — 101 -106.

137. White R. J., Reynolds I. J. Mitochondria and Na+/Ca2+ exchange buffer glutamate-induced calcium loads in cultured cortical neurons. J. Neurosci. 15: 1318−1328,1995.

138. Wibom R., Lundin A., Hultman E. A sensitive method for measuring ATP-formation in rat muscle mitochondria. Scand J Clin Lab Invest. 1990 Apr-50(2): 143−52.

139. Yamori Y. Physiopathology of the various strains of spontaneously hypertensive rats. In: J. Genest et al (Eds.). Hypertension: physiopathology and treatment (2nd Edit). Mc Graw Hill Comp., N-Y-Toronto, 1983, p. 556−581.

140. Zakaria M., Brown P.R. High-performance liquid chromatography of nucleotides, nucleosides and bases. J Chromatogr. 1981 Dec ll-226(2):267−90.

141. Zhang L., Summers K.M., West M.J. Analysis of linkage of the ACE locus with measures of cardiac hypertrophy in the spontaneously hypertensive rat. Clin Exp Pharmacol Physiol 1996;.23:.6−7:597−599.

142. Zoccarato F., Nicholls D. G. The role of phosphate in the regulation of thefyiCa efflux pathway of liver mitochondria. Eur. J. Biochem. 127: 333−338, 1982.

143. Zoratti M., Szabo I. The mitochondrial permeability transition. Biochim Biophys Acta 1995; 1241- 139−176.

144. Zoratti M., Szabo I. Electrophysiology of the inner mitochondrial membrane. J. Bioenerg. Biomembr. 26: 543−553, 1994.