Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Скелетные структуры клеточного ядра. 
Особенности белков ядерного матрикса в норме и патологии

Диссертация: Скелетные структуры клеточного ядра. Особенности белков ядерного матрикса в норме и патологии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Из препарата ядерного матрикса печени крысы ввделены 4 фракции (I, 2, 3 и 4 соответственно), происходящие из разных ультраструктур ядра. Мелкодисперсная фракция 3 составляет около 12% общего белка ядерного матрикса и представлена в основном компонентами фиброзного слоя и поровых комплексов. Нерастворимая фракция 4 составляет 4−5 $ общего белка ядерного матрикса, сохраняет форму ядра и имеет… Читать ещё >

Скелетные структуры клеточного ядра. Особенности белков ядерного матрикса в норме и патологии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Справка по диссертации
  • Сокращения, принятые в работе
  • Общее введение. II
  • РАЗДЕЛ I. Обзор литературы
  • Глава I. Морфология ядерного матрикса соматических клеток
    • 1. 1. Немембранные компоненты ядерной оболочки, входящие в состав ядерного матрикса
    • 1. 2. Интерхроматиновые фибриллярно-гранульные компоненты ядерного матрикса
    • 1. 3. Остатки едрышка.^вхоцядае в состав ядерного матрикса.-.*
    • 1. 4. Гранулярные структуры ядерного матрикса
    • 1. 5. Влияние метода изоляции на структуры ядерного матрикса

2.2. Химический состав ядерного матрикса.32.

2.3. Белки ядерного матрикса, изолированного из разных клеток и тканей.34.

2.3.1. Полипептиды «ламины» или триплета ядерного матрикса.37.

2.3.2. Тиоловые группы белков ядерного матрикса.40.

2.3.3. Металлопротеиды ядерного матрикса.44.

2.3.4. Фосформирование белков ядерного матрикса.45.

2.4. Ферментный состав дцерного матрикса.47.

2.5.

Заключение

50.

Глава 3. Биологическая роль ядерного матрикса.51.

3.1.

Введение

51.

3.2. К вопросу о биогенезе белков ядерного матрикса.51.

3.3. Ассоциация ядерного матрикса с ДНК.58.

3.3.1. Краткая историческая справка.58.

3.3.2. Ассоциация ново-реплицированной ДНК с ядерным матриксом.62.

3.3.3. Фракция ДНК, сохраняющаяся в составе ядерного матрикса.63.

3.3.4. Белковый компонент комплекса ДНК-белок ядерного матрикса.66.

3.4. Ассоциация ядерных рибонуклеопротеидов с ядерным матриксом.72.

3.4.1. Ассоциация с ядерным матриксом ДНК-подобной РНК.74.

3.4.2. К вопросу об ассоциации рибосомных.

РНК с ядерным матриксом. 77.

3.4.3.

Заключение

79.

3.5. Ассоциация стероидных гормонов с ядерным матриксом.79.

3.6. Ядерно-цитоплазматический транспорт и его связь со скелетными структурами ядра. 80.

3.7.

Заключение

86.

Глава 4. Ядерный матрикс гамет.87.

Глава 5. Скелетные структуры хромосом.89.

Глава 6. Скелетные структуры ядра в течение митоза и клеточного цикла.92.

Глава 7. Ядерный матрикс при опухолевом росте.95.

Глава 8. Ядерный матрикс при вирусной инфекции клеток. 97.

Общее заключение по литературному обзору.99.

РАЗДЕЛ П. Экспериментальная часть.101.

Глава 9. Материал и методы исследования.101.

9.1. Материал исследований.101.

9.2. Метод вццеления ядер из клеток печени крысы.102.

9.3. Изоляция ядер из опухолевых клеток.103.

9.4. Изоляция ядер из клеток культуры фибробластов китайского хомячка.104.

9.5. Контроль чистоты и морфологической сохранности изолированных ядер.105.

9.5.1. Световая микроскопия.105.

9.5.2. Электронная микроскопия.105.

9.5.3. Отношение РНК/ДНК в препарате ядер.105.

9.6. Метод изоляции ядерного матрикса.106.

9.7. Фракционирование ядерного матрикса.107.

9.8. Изоляция ядерной оболочки.108.

9.9. Получение ядерных белковых фракций.108.

9.10. Электрофорез белков ядерного матрикса в полиакриламидном геле, содержащем додецилсульфат натрия.109.

9.11. Инкубация клеток с мечеными аминокислотами.НО.

9.12. Инкубация клеток с мечеными аминокислотами в присутствии антибиотиков.112.

9.13. Определение радиоактивности в жидкостном сцинтилляторе.III.

9.14. Определение радиоактивности на фильтровальных бумажках.112.

9.15. Определение радиоактивности во фракциях геля после электрофоретического разделения белков.112.

9.16. Определение концентрации белка.113.

9.17. Элюирование белка из полиакриламидного геля.ИЗ.

9.18. Иммунологические методы исследования.114.

9.18.1. Получение антигенов и иммунизация.114.

9.18.2. Преципитация по Приру.115.

9.18.3. Титрование антител.115.

9.18.4. Анализ антител двойной радиальной иммунодиффузией по Ухтерлони.116.

9.18.5. Электроиммунный анализ по Лореллу.117.

9.18.6. Электрофоретический перенос белков с полиакриламидного геля на нитро-целлюлозную мембрану с последующей окраской их антителами.117.

9.18.7. Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия.118.

9.18.8. Иммунопероксидазная окраска.119.

9.18.9. Дополнительная обработка клеток при непрямой иммунофлуоресцентной микроскопии.120.

9.19. Определение транспорта белка, меченого о.

Нфенилаланином, из ядра в бесклеточной системе.120.

9.20. Техника электронномикроскопического исследования.122.

9.20.1. Метод ультратонких срезов.122.

9.20.2. Метод негативного контрастирования.122.

9.20.3. Метод сканирующей электронной микроскопии.122.

9.20.4. Метод замораживания-травления.123.

9.21. Список реактивов, использованных в работе.123.

ВЫВОДЫ.

В настоящей работе исследовали скелетные структуры ядра или ядерный матрикс, в состав которого входят фиброзный слой и ассоциированные с ним поровые комплексы, фиброгранулярные компоненты интерхроматиновой области ядра и фибриллярные остатки ядрышка.

В результате проведенных нами исследований получены новые данные, позволившие сделать рад теоретических обобщений и выводов.

1. Ядерный матрикс печени крысы содержит 96−98 $ белка, около 2 $ РНК, менее 1 $ ДНК и около 1 $ фосфолипидов. Белок ядерного матрикса составляет 8−10 $ общего белка ядер. Электрофорез по молекулярному весу в полиакриламидном геле выявляет в тотальном белке ядерного матрикса 25−30 полипептидных компонентов, с преобладанием группы белков в зоне 40−70 КД, среди которых четко выражена группа белков с молекулярной массой 65−70 КД, типичная для триплета (ламин) ядерного матрикса разных клеток.

2. Из препарата ядерного матрикса печени крысы ввделены 4 фракции (I, 2, 3 и 4 соответственно), происходящие из разных ультраструктур ядра. Мелкодисперсная фракция 3 составляет около 12% общего белка ядерного матрикса и представлена в основном компонентами фиброзного слоя и поровых комплексов. Нерастворимая фракция 4 составляет 4−5 $ общего белка ядерного матрикса, сохраняет форму ядра и имеет ячеистое или губчатое строениеона, по-видимому, выполняет роль остова или каркаса ядра. Таким образом получение этой фракции изменяет существовавшее ранее представление о строении ядра и свидетельствует, что сферическая форма ядра поддерживается не только ядерной оболочкой, но и каркасом ядра или фракцией 4 ядерного матрикса.

3. Полипептидный профиль каждой из четырех фракций едерного матрикса имеет специфические особенности. Однако во всех фракциях присутствуют полипеитиды с молекулярной массой 65−70 КД. Среди белков фракции 3 вццеляются полипептиды с молекулярной массой 150−200 КД и 65−70 КД, которые являются, по-видимому, белками фиброзного слоя и поровых комплексов. Иа денситограммах фракции 4 кроме триплета, видны полипептиды в области 100−135 КД, 40−45 ВД и 13−20 ВД.

4. Белки фиброзного слоя и поровых комплексов (фракция 3) и ядерного остова (фракция 4) имеют одинаковые группы антигенов с молекулярной массой 150−220 КД и 65−70 КД и родственны иммунологически. Антигены ядерного матрикса отличаются от всех белков цитоплазмы, иммунологически сходны в клетках разных биологических видов и, по-видимому, эволюцион-но стабильны. В течение митоза эти антигены равномерно распределяются по всей цитоплазме митотической клетки.

5. Поровые комплексы ассоциированы с фиброзным слоем, формируются, по-видимому, из белков ядерного матрикса и, по мере созревания, «встраиваются» в мембранные структуры ядерной оболочки. Высказывается предположение, что транспорт макромолекул через поровые комплексы происходит автономно от мембранных структур.

6. В ядерном матриксе опухолевых и спонтанно трансформированных клеток повышено содержание полипептидов с молекулярной массой вше 150 КД и ниже 26 КД. Содержание высокомолекулярных полипептидов в ядерном матриксе гепатомы 27 увеличивается по мере роста опухоли, напротив, группа белков низкого молекулярного веса более выражена на ранней стадии роста опухоли. Предполагается, что отмеченные особенности связаны с дедифференцировкой опухолевых и спонтанно трансформированных клеток.

7. В клетках с высокой метаболической активностью (опухолевые клетки, логарифмическая фаза роста клеток культуры, регенерирующая печень крысы) изменен полипептидный профиль в области 65−70 КД. В отличие от метаболически инертных клеток увеличен средний компонент триплета при понижении двух других.

8. Белки ядерного матрикса как нормальных, так и опухолевых клеток активно включают меченые аминокислоты. Удельная радиоактивность тотального белка ядерного матрикса превышает таковую интактного ядра на 10−20 $. Удельная радиоактивность едерного матрикса опухолевой клетки на порядок выше чем в метаболически инертной печени.

9. Радиоактивность белков едерного матрикса гепатомы Зайделя распределяется неравномерно при электрофорезе в по-лиакриламидном геле по молекулярному весу. Низкая удельная радиоактивность отмечается в группе белков с молекулярной массой 30−70 КД, включая триплет белков с молекулярной массой 65−70 КД. Самая высокая радиоактивность связана с группой белков 150−220 КД, удельная радиоактивность которой в 3−3,5 раза выше соответствующих величин белков триплета и в 1,5 раза выше, чем в группе белков с молекулярной массой ниже 26 КД.

10. Включение радиоактивной метки в белки ядерного матрикса при инкубации интактных клеток гепатомы Зайделя с мечеными аминокислотами глубоко подавляется хлорамфениколом и циклогексимидом, более слабо — актиномицином в и мнтомици-ном С. Исследованные нами антибиотики подавляют включение радиоактивной метки в особенности в белки с молекулярной массой 150−220 КД, около 55 КД и ниже 26 ВД.

11. Распределение метки С^^-гидролизата белка между разделенными электрофорезом полипептидами ядерного матрикса гепатомы Зайделя изменяется в зависимости от времени инкубации клеток с мечеными аминокислотами. В первые минуты инкубации радиоактивная метка распределяется относительно равномерно между всеми полипептидами ядерного матрикса. Через более длительные сроки инкубации, радиоактивность снижается в области низкомолекулярных белков и прогрессивно накапливается в белковых компонентах с молекулярной массой выше 150 КД. Таким образом, две группы полипептидов ядерного матрикса (150−220 ВД и ниже 26 ВД), отличаются высокой скоростью обновления.

12. Удельная радиоактивность белков Фракции 4, как в нормальной, так и в опухолевой клетке почти в два раза выше, чем в ядерном матриксе. В опухолевых клетках повышено процентное содержание фракции 4. В ядерном матриксе культуры фибробластов китайского хомячка процентное содержание фракции 4 повышено по сравнению с печенью, а в логарифмической фазе содержание ее почти в два раза выше, чем в стационарной фазе роста клеток. Наиболее существенные изменения полипептидного профиля ядерного матрикса опухолей выявляются также во фракции 4. В клетках гепатомы Зайделя увеличено, в отличие от соответствующей фракции покоящейся печени, число полипептидных компонентов в области 30−60 КД, выше 135 КД и около 26 КД. Таким образом, белки фракции 4 или ядерного остова выполняют не только механическую роль каркаса, но и принимают активное участие в метаболических процессах клетки.

Пользуюсь случаем выразить сердечную благодарность член-корр. АМН СССР, профессору И. Б. Збарскому за интерес к работе, ценные советы и обсуждение результатов работы. Выражаю сердечную благодарность Т. В. Бульдяевой, Л. П. Троицкой и Т. Базарновой за повседневную помощь при постановке экспериментов данной работы. Выражаю благодарность всему коллективу лаборатории за интерес к работе.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.Ф., Глотов Б. О., Николаев Л. Г. Интерфазный хроматин в местах прикрепления к ядерному матриксу имеет нуклеосомную природу. Докл. АН СССР, 1982, т.266, № 5, стрЛ274−1277.
  2. В.Д., Романцев Е. Ф. Действие ионизирующей радиации на синтез белка в ядрах клеток тканей крыс. Докл. АН СССР, 1966, т.168, № 2, стр.454−455.
  3. В.Д., Коржова Л. П. Радиация и синтез белка. М., Атомиздат, 1976, стр. 144.
  4. Т.В., Кузьмина С. Н., Збарский И. Б. Белковый состав матрикса и остаточного белка ядер печени и гепато-мы-27 крысы. Докл. АН СССР, 1978, т.241, № 6, стр. 14 611 464.
  5. Т.В., Базарнова Т. М., Кузьмина С. Н. Ингибирование циклогексимидом включения радиоактивных аминокислот в белки ядерного матрикса асцитной гепатомы Зайделя. -Вопр.мед.химии, 1982, т.28, № 5, стр.98−102.
  6. БуХВЭЛОВ И.Б., Унгер Е. (Buchwalov I.B., Unger е.).
  7. Enzyme activity of nuclear ribonucleoproteins. — Exp. Cell Res., 1977, v.106, p.139-t51.
  8. И.Б., Делекторская В. В., Перевощикова К.А.,
  9. И.Б., Райхлин Н. Т. АТФазная и 5^-нуклеотидазнаяактивности ядерного матрикса печени крысы. Бюлл. экспер.биол.и мед., 1981, т.91, № 4, стр.487−489.
  10. Н., Збарский И. Б. Особенности электрофоретической картины белков ядерного матрикса гепатомы-27 крыс и действие на нее некоторых ингибиторов протеиназ. -Вопр.мед.химии, 1982, т.26, № 6, стр. ПЗ-П7.
  11. В.А., Пономарева-Степная М.А. Участие s-PHK в синтезе ядерных белков. Биохимия, 1963, т.28, № I, стр.152−158.
  12. Г. П. К цитохимии ядрышек и остаточных хромосом. -Цитология, I960, т.2, № 2, стр.186−193.
  13. Г. П. Биосинтез, транспорт и регуляция биосинтеза РНК в клеточном ядре. В кн: Структура и функции клеточного ядра: Тез.докл.Всесоюзного Симпозиума, Москва, 1967, стр.74−82.
  14. Г. П., Ченцов Ю. С. О структуре клеточного ядра. Экспериментальное электронномикроскопическое исследованиеизолированных ядер. Докл. АН СССР, I960, т.132, № 1,стр. 199−202.
  15. Г. П., Ченцов Ю. С. (Georgiev G.P., Ghent so v Yu. s .). On the structural organization of nucleolochromosomal rihonucleoproteins. — Bxp" Cell Res., 1962, v.27, p «.570−572.
  16. Г. П., Ченцов Ю. С. Об ультраструктуре ядра. Основные структурные элементы клеточных ядер и их нуклео-протеидный состав. Биофизика, 1963, т.8, № 7, стр. 50−56.
  17. Г. П., Ермолаева Л. П., Збарский И. Б. Количественное соотношение белковых и нуклеопротеидных фракций вклеточных ядрах, выделенных из разных тканей. Биохимия, I960, т.25, # 2, стр.318−322.
  18. Т.п. И др. (Georgiev а"Р., Nedospasov S.A., Bakay-ev V. V,), Supranucleosomal levels of chromatin organization. In: The Cell Nucleus, Chromatin (H.Busch edj, New York, 1978, v.6, p.4−34.
  19. Г. П. И др. (Georgiev G.P., Bakayev V.V., Nedospasov S.A.). Studies on structure and function of chromatin, Mol. and Cell Biochem., 1981, v.40, p.29−48.
  20. С.С. Количественное содержание белковых фракций в клеточных ядрах нормальных тканей и злокачественных опухолей. Биохимия, 1951, т.16, № 4, стр.314−320.
  21. В.М., Ванюшин Б. Ф. Репликация и кинетика реассоциа-ции ДНК ядерного матрикса регенерирующей печени крысы. -Биохимия, 1978, т.43, № 9, стр.1648−1652.
  22. О.В., Поляков В. Ю., Ченцов Ю. С. Электронномикроско-пическое изучение ядерной оболочки при делении клеток СПЭВ. I. Распад ядерной оболочки (профаза, прометафаза, метафаза). Цитология, 1976, т. 18., № II, стр. 12 991 304.
  23. О.В., Поляков В. Ю., Ченцов Ю. С. Электронномикроско-пическое изучение ядерной оболочки при делении клеток СПЭВ. 2. Реконструкция ядерной оболочки (анафаза, тело-фаза). -Цитология, 1976, т.18, * 12, стр.1433−1437.
  24. О.В. И др. (Zatsepina О.v., Polyakov V, Yu., Chent-sov Yu.S.) „Some structural aspects of the fate of the nuclear envelope during mitosis. — Cytobiologie, 1977r v"16, p.130144.
  25. И.Б. Химия клеточного ядра. Успехи биол. химии, 1950, t. I, стр.91−114.
  26. И.Б. Биохимические особенности опухолевой клетки. -Успехи совр.биологии. Д961а, т.52, № 2(5), стр. 164 180.
  27. И.Б. О составе и биосинтетической активности ядерных структур. В кн.: Труды У Мезвдун.биохим.конгресса. Симпозиум II. Функциональная биохимия клеточных структур: Тез.докл.междун.конгресса, I96I6, стр.126−136.
  28. И.Б. Белки клеточного ядра и их биологическаяроль. В кн.:Структура и функции клеточного ядра: Тезисы докл. Всесоюзного Симп., Москва, 1967, стр. III-121.
  29. И.Б. Структура и функции ядерной оболочки. Успехи совр.биол., 1969, т.67, № 3, стр.323−341.
  30. И.Б. Состав и свойства ядерной оболочки. В кн.: Клеточное ядро. Морфология, физиология и биохимия. Тез. докл. Междунар.Симп., Москва, 1972а, стр.229−245.
  31. И.Б. (Zbarsky I.B.). Nuclear envelope isolation. -In: Methods in Cell Physiology (D.Prescott ed.).New York, 1972b, v.4, p.167−198.
  32. И.Б. Связь ядерной оболочки со структурами цитоплазмы и механизм ядерно-цитоплазматических отношений. -Успехи совр.биол., 1972, т.73, № I, стр.3−25.
  33. И.Б. (Zbarsky I.B.). An enzyme profile of the nuclear envelope. Intern. Bev. Cytol., 1978, v.54, p.295−360.
  34. И.Б. (Zbarsky I.В.). Nuclear skeleton structures in some normal and tumor cell. — Molec, Biol. Rep., 1981, vr7, p.139−148.
  35. И.Б., Гаузе Г. Г. Влияние актиномицина о на включение меченых аминокислот в ядерные белки асцитной карциномы Эрлиха. Вопр.мед.химии, 1964, т.10, № 4, стр. 446−447.
  36. И.Б., Георгиев Г. П. Новые данные по фракционированию клеточных ядер печени крысы и химическому составу ядерных структур. Биохимия, 1959а, т.24, № 2, стр. 192−199.
  37. И.В., Георгиев Г. П. (Zbarsky I.B^ Georgiev G.P.), Cytological characteristics of protein and nucleopro— tein fractions of cell nuclei. — Biochim. Biophys. Acta, t959b, v.32,p.301502
  38. И.Б., Георгиев Г. П. Структура клеточного ядра. Сопоставление данных цитохимии и электронной микроскопии. Цитология, 1962, т.4, № 6, с.605−616.
  39. И.Б., Дебов С. С. О белках клеточных ядер. Докл. АН СССР, 1948, т.62, № б, стр.795−798.
  40. И.Б., Дебов С. С. Белковые фракции клеточных ядер. -Биохимия, 1951, т.16, * 5, стр.390−395.
  41. И.Б., Дебов С. С. Исследование остаточного белкаядер клеток злокачественных опухолей. Вопр.мед.химии, 1955, т.1, № 3, стр.198−203.
  42. И.Б., Перевощикова К. А. Включение меченых аминокислот в белки цельной ткани, клеточных ядер и ядерных фракций экспериментальных опухолей и нормальных органов. Докл. АН СССР, 1956, т.107, № 2, стр.285−288.
  43. И.Б., Перевощикова К. А. Об участии ядер нормальной и опухолевой клеток в синтезе белка. Биохимия, 1957, т.22, № 1−2, стр.285−304.
  44. И.Б., Перевощикова К. А. О синтезе белка в изолированных клеточных ядрах нормальных тканей и экспериментальной опухоли. Вопр.мед.химии, I960, т.6, № I, стр.34−40.
  45. И.Б., Перевощикова К. А. Изоляция и химическая характеристика ядерной оболочки. В кн.: Клеточное ядро и его ультраструктура, 1970, М., Наука, стр.114−155.
  46. И.Б., Филатова Л. С. Исследование кариосферы ооци-TOB травяной лягушки Haria temporaria. Онтогенез, 1979, т.10, № 5, стр.502−506.
  47. И.Б., Дмитриева Н. П., Ёрмолаева Л. П. Особенности структуры ядер опухолевых клеток. Цитология, 1963, т.5, № 5, стр.499−506.
  48. И.Б. И др. (Zb*rsky I. B“, Dmitrieva N"P», Jermo-layeva L. P") «On the structure of tumor cell nuclei."-Exp» Cell Res", .1962, v «27,p „573−576″
  49. И.Б., Ермолаева Л. П., Дмитриева Н. П. Об остаточном белке ядер нормальных и опухолевых клеток. Вопр.мед. химии, 1962, т.8, № 2, стр.218−221.
  50. И.Б., Ермолаева Л. П., Хрущов Н. Г. Особенности ну-клеотидного состава ДНК околоядрышкового хроматина. -Докл. АН СССР, 1964, т.157, № I, стр.175−178.
  51. И.Б., Перевощикова К. А., Делекторская JI.H. Изоляция ядерных мембран животных клеток. Докл. АН СССР, 1967, т.177, № 2, стр.445−449. .
  52. И.Б., Виртанен И., Лехто В.-П., Бульдяева Т. В., Кузьмина С. Н. Иммунологическая локализация высокомолекулярных щелоченерастворимых полипептидов ядерного матрикса печени крысы. Цитология, 1982, т.24, № II, стр.1286−1291.
  53. И.Б., Перевощикова К. А., Филатова Л. С., Попова B.C. Белковый состав и электронная микроскопия фракции остаточного белка клеточных ядер некоторых нормальных органов и опухолей крыс. Вопр.мед.химии, 1980, т.26, № 3, стр.406−410.
  54. С.Д., Шербан С"Д. Ядерный и цитоплазматический синтез белков в синхронизированных клетках опухоли Эрлиха. -Биохимия, 1980, т.45, № 1, стр.28−34.
  55. КирьяНОВ Г. И. И Др. (Kityanov <5.1″, Manamshjan Т.А.# Polyakov V.Yu., Pais D., Chentsov Yu.S.). Levels of granularorganization of chromatin fibers. — FEBS Lett., 1976. v.67,p .323—327 .
  56. Г. И., Поляков В. Ю., Манамшьян Т. А., Смирнова Т.А.,
  57. Ю.С. Уровни организации и функциональная гетерогенность хроматина. В кн.: Структура и функции клеточного ядра. Тез. сообщений У1 Всесоюзного Симпозиума, Алма-Ата, 1977, стр. П-12.
  58. Г. И., Смирнова Т. А., Поляков В. Ю. Нуклеомерная организация хроматина. Биохимия, 1981, т.46, № II, стр.1923−1937.
  59. Я.М., Збарский И. Б. Транспорт РНК из ядер клеток пе-. чени in vitro. Выход быстрометяцейся РНК из изолированных ядер в бесклеточной системе в присутствии эффектов РНКаз. Биохимия, 1978, т.43, № 12, стр. 2II5−2I23.
  60. Я.М., Пескин A.B., Бару В. А., Федорченко В. В., Збарский И. Б., Константинов A.A. Транспорт РНК из ядер клеток печени in vitro. Влияние супероксиддисмутазы на выход быстрометящейся РНК из изолированных ядер. Биохимия, т.43, № 12, стр.2124г2129.
  61. Г. Г., Богданов A.A. Условия выделения и свойства комплексов ДНК тимуса теленка с остаточным белком хроматина. Молекул. биология, 1970, т.4, № 3, стр. 422 427.
  62. С.Н., Каландаришвили Ф. А., Бульдяева Т. В. Цитохро-моксидаза ядерных оболочек печени крысы и ее взаимоотношение с митохондриальной цитохромоксидазой. Биохимия, 1976, т.41, № 9, стр.1684−1697.
  63. С.Н., Троицкая Л. П., Мирхамидова П. А., Бульдяева Т. В., Збарский И. Б., Григорьев В. Б. Плотность ядерных пор в клетках печени крысы при регенерации и рентгеновском облучении животных. Цитология, 1979, т.21, № 8, стр.875−889.
  64. Кузьмина С.Н.* Бульдяева Т. В., Троицкая Л. П. Влияние рентгеновского облучения на транспорт меченого белка из изолированных ядер печени крысы. Докл. АН СССР, 1980, т.250, № 4, стр.1005−1008.
  65. С.Н., Бульдяева Т. В., Троицкая Л. П., Збарский И. Б. Фракционирование ядерного матрикса печени крысы. Докл. АН СССР 1980, т.250, № 6, стр.1470−1473.
  66. С.Н., Бульдяева Т. В., Збарский И. Б. Белки ядерного матрикса и их биосинтез в клетках печени крысы и гепатомы Зайделя. Биохимия, 1980, т.45, № 8, стр. 14 171 424.
  67. С.Н. И др. (Kuzmina S Buldyaeva Т., Troitskaya Ь, Zbarsky I.). Characterization and fractionation of rat liver nuclear matrix. Europ. J. Cell Biol., 1981, v.25, p.225232.
  68. C.H., Виртанен И., Лехто В.-П., Бульдяева Т. В. Иммунологическая характеристика белков ядерного матрикса. Докл. АН СССР, 1982, т.262, № 5, стр.1253−1256.
  69. С.Н., Бульдяева Т. В., Поликарпова С. И., Збарский И. Б. Особенности белкового состава ядерного матрикса при нормальном и патологическом росте и развитии. -Биохимия, 1983, т. 48″ № 5, стр. 844−850
  70. А.С., Егорова Е. Ф., Газарян К. Г. Синтез белка во внутриядерных структурах клеток слюнных желез chironomus plumosus. ЦИТОЛОГИЯ, 1974, Т.16, № 5, с.575−581.
  71. К.С., Уманский С. Р. Некоторые свойства ядерной белоксинтезирующей системы клеток эукариотов. Биохимия, 1978, т.43, № I, стр. Ш-121.
  72. П., Кузьмина С. Н., Троицкая Л. П., Бульдяева Т. В., Збарский И. Б., Мирахмедов А. К. Действие рентгеновскогооблучения на ядерную оболочку клеток печени крысы. -Цитология, 1979, т.21, № 7, стр.768−774.
  73. А.В., Блохина В. Д., Романцев Е. Ф. Влияние ионизирующей радиации на включение С^^-аминокислот в белки ядер и дезоксирибонуклеопротеида клеток тканей крыс. Вопр.мед.химии, 1970, т.16, № 3, стр.259−262.
  74. К.А., Делекторская Л. Н., Делекторский В. В., Збарский И.Б* Выделение и некоторые свойства ядерных оболочек животных клеток. Цитология, 1968, т.10, № 5, стр.573−580.
  75. С.И. Действие сибиромицина на рост клеток млекопитающих in vitro. Докл. АН СССР, 1973, т.209, № 2, стр.469−471.о
  76. С.И., Смирнова И. Б. Повреждающее действие Н -ури-дина на клетки культуры в логарифмической и стационарной фазах роста. Онтогенез, 1976, т.7, № 5, стр. 525 528.
  77. В.Ю., Ченцов Ю. С., Андреев В. Н. Динамика изменения ультраструктуры ядрышка. В кн.: Структура и функции клеточного ядра: Тез.докл.Всесоюзного Симпоз., Москва, 1967, стр.51−54.
  78. С.В. И др. (Razin S.V., Mantieva V.L., Georgiev G*P.). ША Adjacent to attachment points of deoxyribonucleo— protein fibril to chromosomal axial structure is enriched in reiterated base sequences. — Nucl. Acid. Res., 1978, v.5, p.4737−4750.
  79. РазИН С.В. И др. (Razin S.V., Mantieva V.L., Georgiev G.P.). The similarity of DNA sequences remaining bound to scaffold upon nuclease treatment of interphase nuclei and metaphase chromosomes. — Nucl. Acid. Res., 1979. v.7, p.1713−1735.
  80. С.В., Мантьева В. Л., Георгиев Г. П. Выделение и сравнительная характеристика участков ДНК, прилегающих к структурам остова интерфазного ядра и метафазной хромосомы. Молекул. биология, 1980, т.14, № I, стр. 223−233.
  81. С.В., Чернохвостов В. В., Рудин А. В., Збарский И. Б., Георгиев Г. П. Белки, прочно связанные с ДНК в участках ее прикрепления к матриксу интерфазного ядра. -Докл.АН СССР, 1982, т.263, № 4, стр.1019−1021.
  82. С.М. Изменение белков клеточного ядра в процессе роста и развития экспериментальных опухолей. Вопр. онкологии, 1955, т. I, № I, стр.46−52.
  83. О.П. Включение меченых аминокислот в белковыефракции ядер клеток печени и асцитного рака Эрлиха. -Биохимия, 1961а, т.26, № I, стр.61−69.
  84. О.П. Некоторые особенности биосинтеза белка в ядерных структурах. В кн.: Труды У Междун. биохимического конгресса: Тез.докл.Мевдун.конгр., Москва, I96I6, стр. 402.
  85. О.П., Кричевская А. А. Ядерные рибонуклеопротеиды, содержание м-РНК. В кн.: Структура и функции клеточного ядра. Тез.докл.Всесоюзн.Симп., Москва, 1967, стр.82−87.
  86. А.С. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, 1958, т.23, № 5, стр.656−662.
  87. Л.П., Кузьмина С. Н., Бульдяева Т. В., Збарский И. Б. Ультраструктура ядерных пор, выявляемая методом замораживания-травления. Докл. АН СССР, 1978, т.241, № I, стр.212−214.
  88. Л.П., Кузьмина С. Н., Бульдяева Т. В., Збарский И. Б. Электронно-микроскопическая характеристика ядерного матрикса и его фракций. Цитология, 1981, т.23, № 6, стр.620−625.
  89. А.С. Проницаемость клеточного ядра. Цитология, 1963, т.5, № 6, стр.601−614.
  90. Н.А., Овчарук И. Н., Борисов Б. Н., Ванюшин Б.Ф.
  91. Метили&рование вновь синтезируемой ядерной ДНК регенерирующей печени крысы. Докл. АН СССР, 1977, т.236, № 5, стр. 1256−1259.
  92. Л.С., Столяров С. Д., Збарский И. Б. Ультраструктура кариосферы и ядерной оболочки травяной лягушки • Rana temporaria послё обработки нуклеазами и экстракции хроматина и щелочерастворимых белков. Цитология, 1982, т.24, № 2, стр.131−135.
  93. .А., Заичкин Э. И., Ратнер Е. Н. Новые методы физического препарирования биологических объектов для элект-ронномикроскопических исследований. Пущино-на-Оке. Наука, 1973, с.
  94. Ю.С. Ультраструктура клеточного ядра. В кн.: Струютура и функции клеточного ядра. Тез.докл.Всесоюзн. Симп., Москва, 1967, стр.39−50. Ченцов Ю. С., Поляков В. Ю. Ультраструктура клеточного ядра. -М., Наука, 1974, стр. 76.
  95. Aaronson S.P., Blpbel Gr. On the attachment of the nuclear pore complex. J. Cell Biol., 1974, v.62,p.746−754.
  96. Aaronson R., Blobel Isolation of nuclear pore complexesin association with a lamina. — Proc.Nat.Acad.Sci.USA., 1975, v.72, p.1007−1011.
  97. Aaronson R.P., Coruzzi L. Correlation between nuclear pore complexes and the polypeptide profiles of nuclear membranes. — Abstracts Nineteenth Annual Meeting American Sociely for Cell Biology, 1979, 476a.
  98. Adolph K. W“ Organization of chromosomes in Heba Cellsr isolation of histonedepleted nuclei and nuclear scaffold. — J. Cell Sei., 19SOa, v.42, p.291−304.
  99. Adolph K.W.Isolation and structural organization of humanmitotic chromosomes. — Chromosoma. 1980b, v.76, p.23"33.
  100. Adolph К „W A serial sect Toning study of the structure of human mitotic chromosomes. — Europ.J.Cell Biol., 1981, v.24, p. I46*""I55•
  101. Adolph K.W., Cheng S.M., Laemmli U.K. Role of nonhistone proteins in metaphase chromosome structure. — Cell, 1977a, v.12, p.805−816.
  102. Adolph K. W“, Cheng S.M., Paulson J.R., Laemmli U.K. Isolation of a protein scaffold from mitotic HeLa cell chromosomes Proc. Nat. Acad. Sei. U.S.A., 1977b, v.7 4, p.4937−4941.
  103. Agutter P. S., Birchall К" Functional differences betweenmammalian nuclear protein matrices and pore—lamina complex. -Exp. Cell Res., 1979, v. 124, p.453−460.
  104. Agutter P. S., Richardson J.C.W. Nuclear non—chromatin prote in a-ceous structures: their role in the organization and function of the interphase nucleus.-tf .Cell Sci. 1980, v.44, p.395−435.
  105. Agutter P. S., McCaldin В., McArdle H.J. Importance of mammalian nuclear—envelope nucleoside triphosphatase in nucleo—cytoplasmic transport of ribonucleoproteins. -Ciochem. J., 1979, v.182, p.811−819.
  106. Allen S. L", Berezney R., Coffey D.S., Prosphorylation of nuclear matrix proteins in isolated regenerating rat liver nuclei. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1977, v.75, p"m-H6.
  107. Allfrey V.G., Mirsky A.E. Some effects of substituting the deoxyribonucleic acid of isolated nuclei with other polyelectrolytes. — Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1958. v.44, p.981−991.
  108. Allfrey V.G., Mirsky A.E., Osawa S., Protein synthesis in isolated cell nuclei. — Nature, 1955, v.176, p.1042— 1049.
  109. Allfrey V.G., Mirsky J""E., Osawa S. Protein synthesis in isolated Cell Nuclei. J. Gen. Physiol. 1957, v.40, P.451.
  110. Allfrey V.G., bit tau V.C., Mirsky A.E. Methods for the purification of thymus nuclei and their application to studies of nuclear protein synthesis. — J. Cell Biol., 1964, v.21, p.213−231.
  111. Alonso A., Citoler P. Wirkung von Cycloheximid auf den Eiw— eiss—stoffwechsel der durch Diathylnitrosamin canceri— sirten Leber, Zs. Krebsforsch, 1971, b.75, s.225~ 261 .
  112. Anderson K.M., Slavik N Elebute G.P. Labelling of proteins by isolated rat liver nuclei. — Canad. J. BiochemM 1972, v.50, p.190−199.
  113. Andoh T., Ide T. A novel DNA-protein complex in culturedmouse fibroblasts, strain L-P3. Exp. Cell Res., 1972, v.73, p. 122—1 28 .
  114. Andoh T., Ide T. Disulfide bridges in proteins linking DNA in cultured mouse fibroblasts, strain 1—P3. — Exp. Cell Res., 1972, v.7 4, p .525−531 .
  115. Barrack E.R., Coffey D.S. The specific binding of estrogens and androgens to the nuclear matrix of sex hormone responsive tissues. — J.Biol. Chem., 1980, v.255, p.7265*" 7275.
  116. Barrack E.R., Hawkins E.F., Allen S.L., Hicks L.L., Coffey
  117. D.S. Concepts related to salt resistant estradiol receptors in rat uterine nuclei: nuclear matrix. — Biochem. Biophys. Res. Conimun., 1977, v.79, p.829−836.
  118. Barton A.D., Kisieles-ki W.E., Wasserman F., Mackevicius F. Experimental modification of structures at the periphery of the liver cell nucleus. — Z. Zellforsch. Mik-rosk. Anat., 1971, b.115, s.299−306.
  119. Basler J., Hastie N „D., Pietras B., Matsui S.—ISandberg
  120. A.A., Berezney R. Hybridization of nuclear matrix attached deoxyribonucleic acid fragments. — Biochemistry, 1981, v.2Q, p.6921−6929.
  121. . (Бем Э.). Двойная радиальная иммунодиффузия по Ух-терлони. в кн: Иммунологические методы (Friemei н ed), 1976. Перевод с немецкого А. Н. Манца (ред.М.А.Фролова). Издатель. М: Мир, 1979а, с.31−37.
  122. е. (Бем Э.). Электроиммунный анализ по Лореллу. в кн: Иммунологические методы. (Priemei н., ed), 1976. Перевод с немецкого А. Н. Манца (ред.М.А.Фролова). М: Мир, 19 796, с.58*63.
  123. Benyajati С., Worcel A. Isolation, characterization, andstructure of the folded interphase genome of Drosophila melanogaster. — Cell, 1976, v.9, p. 393−407″
  124. Berezney R. Dynamic properties of the nuclear matrix. — In: The Cell Nucleus (Busch H. ed.) New York, London, Acad. Press, 1979a, v. 7, p. 413−456.
  125. Bereaney Н“, Effect of protease inhibitors on matrix proteins and the association of replicating DNA. — Exp. Cell Res., 1979b, v.123, p.411−414.
  126. Berezney R. Fractionation of the nuclear matrix. 1 Partial separation into matrix protein fibrils and a residual ribonucleoprotein fraction, J. Cell Biol. 1980, v"85, p.641—650.
  127. Berezney R., Buchholtz L.A. Nuclear matrices isolated withprotease inhibitors: evidence for an increased association of newly-replicated DNA. — J. Cell Biol., 1978, v.79, p.130a, (aba.).
  128. Berezney R., Buchholtz L.A. Dynamic association of replicating DNA fragments with the nuclear matrix of regenerating liver. -Exp. Cell Res. 1981, v.132, p.1−3.
  129. Berezney R-, Coffey D.S. Identification of a nuclear protein matrix. — Biochem. Biophy3. Res. Commun. 1974a, v. 60, p, 1410−1 417.
  130. Berezney R", Coffey D.S. Identification of a nuclear structural protein network in rat liver nuclei. — Fed. Proc, 1974b, v.33, p.1395−1401.
  131. Berezney R., Coffey D.S., Nuclear protein matrix: association with newly synthesized MA. — Science, 1975, v.189, p. 291−292.
  132. Berezney R., Coffey D.S. The nuclear protein matrix: isolate tion, structure and functions. — In: Adv. Enzyme Regul., (G.Weber, ed.) Acad. Press, New York, 1976, v.14* p „63—100 .
  133. Berezney R“, Coffey D. S" Nuclear matrix, Isolation and characterization of a framework structure from rat liver nuclei. J. Cell Biol., 1977, v.73, p.616−637.
  134. Berezney R", Hughes B.B., Isolation of the interchromatinic structure of the rat liver nuclei. — J. Cell Biol. 1977a, v.75, part 2 p"418 (abs.) .
  135. Berezney H", Hughes B.B. The Zajdela hepatoma matrix. — J. Cell Biol. 1977b, v.75, part 2, p"406, (abs).
  136. Berezney R", Macaulay L.E., Crane F"L. The purification and biochemical characterization of bovine liver nuclear membranes. J. Biol. Chem", 1972, v. 247, p5549"-5561″
  137. Berezney R., Allen S», Coffey D.S. Phosphorylation of the nuclear protein matrix. J. Cell Biol., 1976, v.70, Part 2, p.305, (abs).
  138. Berezney R." Basler J", Hughes В .В., Kaplan S.C. Isolationand characterization of the nuclear matrix from Za^dela ascites hepatoma cells. — Cancer Res., 1979a, v.39″ p.3031^3039.
  139. Berezney R., Basler J., Kaplan S.C., Hughes B.B. The nuclear matrix of slowly and rapidly proliferating liver cells, «и. Europ. J. Cell Biol. 1979b, v.20, p .139142,
  140. Bemhard W., Sranbaunlan N. The fine structure of the cancer cell nucleus. Exp. Cell Res., Suppl., 1963, v.9, p .19−53.
  141. Biroatiel M.L., Chipchase M.J.H., Hyde В, В. The nucleolus, a source of ribosomes. — Bioehim. Biophys. Asta, 1963, v.76, p. 454—4−63 .
  142. B.obel G., Potter V.R., Nuclei from rat liver isolation method that combines purity with high yield. — Science, 1966, v. 154, p. 1662−1665.
  143. Blondel B. Relation between nuclear fine structure and •5
  144. H —-thymidine incorporation in a synchronous cell culture. Exp. Cell Bes., 1968, v. 53, p. 348356.
  145. Bonner W.M. Protein migration into nuclei, I, Prog oocytenuclei in vivo accumulate microiajected histones, allow entry to small proteins, and exclude large proteins. — J, Cell Biol., 1975a, v.64, p.421*430.
  146. Bonner W.M. Protein migration into nuclei». II. Prog oocyte nuclei accumulate a class of microinjected oocyte nuclear proteins and exclude a class of microinjected oocyte cytoplasmic proteins. — J. Cell Biol., 1975b, v. 64, p. 431−437.
  147. Bornens M", Kasper Ch. 5, Fractionation and partial characterization of proteins of the bileaflet nuclear membrane from rat liver. J. Biol., Chem., 1973, v. 248, p.571~ 579.
  148. Bouvier D., Hubert J., Bouteille M, Spontaneous dissociation of the nuclear cortex from isolated human cell nuclei. -J. Cell Biol., 1979, v.83, part 2, 171a (abs.).
  149. Brasch E., Sinclair G .D. The organization, composition and matrix of hepatocyte nuclei exposed to alpha-amanitin. Virchous Arch. Zell Path 1978, v. 27, p.1933−2004.
  150. Brunner M", Raskas H.J. Processing of adenovirus RNA before release from isolated nuclei. — Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1972, v. 69, p.310t~3t04.
  151. Buckler-White A.J., Humphrey GJS,., Pigiet V#, Association of polyoma T antigen and DNA with the nuclear matrix from lytically infected 3T6 cells. Cell 1980, v.22, p .37−46 .
  152. Busch H., Smetana K. The nuclear ribonucleoprotein network and the nuclear residue. — In: The Nucleolus (H.Busch and K. Smetana, eds.) Acad. Press, New York, 1970, p.1615.
  153. Caperius I., Krauth W., Werner D. Proteinase K—resistant and alkali—stabby bound proteins in higher plant DNA. — FEBS Lett., 1980, v. 110, p.184−186.
  154. Chatterjee N.K., Weiesbach H., Release of RNA from. HeLa cell nuclei. Arch. Biochem. Biophys. 1973, v. 157, p.160−167.
  155. Chi—Bom Chae, Smith M.C., Morris H.P. Chromosomal nonhistone proteins of rat hepatomas and normal rat liver. Biochem. Biophys, Res. Commun. 1974, v. 60, p.1468−1474#
  156. Jobbs C.St., Shelton K.R. Major oligomeric structural proteins of the HeLa nucleus. — Arch, Biochem. Biophys. 1978, v. 189, p.323−355.
  157. Cochran D.L., Cobbs C.S., Shelton K.R. Oligomeric structural proteins of the cell nucleus. J. Cell Biol., 1975, 151a (abs) .
  158. Comings D.B., The structure and function of chromatin. —1.- Advances in Human genetics. (Harris H. t Hirschhorn K. eds.) New York, Plenum Press 1972, v.3, p .237 431.
  159. Comings D.E. Mammalian chromosome structure. Chromosomes Today (de la Chapelle, and Sorsa M. eds.) Biomedical Press, Amsterdam, 1977, v.6, p. 19-^27r
  160. Comings D.E. Compartment alia at ion of nuclear and chromatin proteins. — In: The Cell Nucleus (Busch H. ed.) Acad. Press New York, San Francisco, London, 1978, v.4, p. 345−371.
  161. Comings D.E., Kakefuda T. Initiation of Deoxyribonucleic acid replication at the nuclear membrane in human cells. J. Mol. Biol., 1968, v. 33, p. 225−229.
  162. Comings D.E., Okada T.A. Association of nuclear membrane fragments with metaphase and anaphase chromosomes as observed by whole mount electron microscopy. — Exp.
  163. Cell Res" 1970a, v* 63, p. 62−68.
  164. Comings D.E., Okada T.A. Association of chromatin fibers with the annul! of the nuclear membrane. Exp. Cell Res", 1970b, v. 62, p. 293−302.
  165. Comings D"E", Okada T.A. Condensation of chromosomes ontothe nuclear membrane during prophase. Exp. Cell Res., 1970b, v. 63, p. 471—473.
  166. Comings D. E", Okada T.A. Nuclear proteins. III. The fibrillar nature of the nuclear matrix. — Exp. Cell Res0 1976a, v.103, p.341−560.
  167. Comings D.E., Okada T.A. The fibrillar nature of the nuclear.matrix. J. Cell Biol., 1976b, v.70 (2,Pt, 2), 119a (abs) .
  168. Comings D.E., Wallack A.S. DNA-binding properties of nuclear matrix, proteins. J. Cell Sci. 1978, v. 34. p.233−246.
  169. Conner 5.E., Noonan N.E., Noonan K.D. Nuclear envelope of Chinese hamster ovary cell. Re—formation of the nuclear envelope following mitosis. — Biochemistry, 1980, v. 19, p. 277−289.
  170. Conover Th. The occurrence of respiratory components in calf thymus nuclei. II. Cytochrome oxydase activity. — Arch. Biochem. Biophys., 1970, v. 136, p. 551−562.
  171. Cook P.R., Brazell I"A., Characterization of nuclear structures containing superhelical DNA. — J. Cell Sci., 1976, v. 22, p. 287−302.
  172. Clawson 0″, Smuckler E. Reciprocity between nuclear envelope NTPase activity and RNA transport. J. Cell Biol., 1979, v. 83, part 2, 416a (abs).
  173. Cutler L.S., Chaudhry A.P., Monte" M. Alkaline phosphatase activity associated with the nuclear pore in normal and neoplastic salivary gland tissue. — J. Histochem. Cytochem., 1974, v. 22, p. 1113−11*7.
  174. Davies H. G", Small I.V. Structural units in chromatin andtheir orientation tu membranes, Nature, 1968, v.217, p. 1122—1125.
  175. Deppert W., Simian virus-40 specific proteins associatedwith the nuclear matrix isolated from adenovirus type 2-SV40 hybrid virus—infected HeLa cells carry SV40 U—antigen determinants. J. Virol., 1978 v.26, p. l65r 178,
  176. Deppert W. Simian virus 4QT—and U—antigens: Immunologicalcharacterization, and localization of different nuclear subfractions of simian virus 40—transformed cells. — J. Virol., 1979, v. 29, p. 576−586.
  177. Deppert Walter 0. Association of simian virus 4Q—specific proteins with the nuclear matrix of HeLa cells infected by the nondefective adenovirus type2—simian, virus 40 hybrid viruses. Colloq. INSERM, 1977, v.69, p.105−120.
  178. Deppert W., Walter G., linke H. Simian virus 40 Tumor—specific proteins: subcellular distribution and metabolic stability in HeLa cells infected with nondefective adenovirus type 2—simian virus 40 hybrid viruses. — J. Virol., 1977, v. 21rp. 1170−1186.
  179. Dijkwel P.A., Mullenders L.H.P., Wanka P. Analysis of the attachment of replicationg DNA to a nuclear matrix in mammalian interphase nuclei. Nuc. Acids. Res., 1979, v. 6, p. 219—230.
  180. Du^raw E.J. The organization, of nuclei and chromosomes inhoneybee embryonic cells. — Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1965, v. 53, P. 161−168.
  181. Dwyer N., Blobel A modified procedure for the isolationof a pore complex-lamina fraction from rat liver nuclei. J. Cell Biol., 1976, v. 70, p. 581−591.
  182. Eckert W.A., Franke W.W., Scheer U. Nucleocytoplasmic translocation of RNA in tetrahymena pyriformis and its inhibition by actinomycin D and cycloheximide. — Exp. Cell, 1975, v. 94, p. 31−46.
  183. Ely S., D’Arcy A", Jost E. Interaction of antibodies against nuclear envelope—associated proteins from rat liver nuclei with rodent and human cells. — Exp. Cell Res., 1978, v. 116, p. 325−331.
  184. Engelhardt P., Plagens II., Zbarsky I.B., Filatova L.S.
  185. Granules 25—30 nm in diameter a basic constituent of the nuclear matrix, chromosome scaffold and nuclear envelope. -Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1982, 79, p .69 376 940.
  186. Evenson D.P., Witkin S.S., de Harven E., Bendich A. Ultrastructure of partially decondensed human spermatozoal chromatin. J. Ultrast., Res., 1978, v. 63, p.178−187.
  187. Faiferman I., Pogo A.O. Isolation of a nuclear ribonucleo-protein network that contains heterogenous RNA and is bound to the nuclear envelope. — Biochemistry, 1975, v. 14, p. 38oB-3816.
  188. Fakan S. High resolution autoradiography as a tool for thelocalization of nucleic acid synthesis and distribution in the mammalian cell nucleus. — J. Microsc. (Oxf), 1976, v. 106 (part 2), p. 159−171.
  189. Fakan S^, Bemhard W. Localization of rapidly and slowly labelled nuclear RNA as visualized by high resolution autoradiography. — Exp. Cell Res., 1971, v. 67, p.129−141.
  190. Fakan S., Hancock R. Localization of newly—synthesized DNA in a mammalian cell as visualized by high resolution autoradiogrphy. Exp. Cell Res., 1974, v.83, p.95−102.
  191. Fakan S., Turner G.N., Pagano J.S., Hancock R. Sites ofreplication of chromosomal DNA in a eukaryotic cell. — Proc. Nat. Acad. Sci U.S.A., 1972, v. 69, p. 2300 -2305.
  192. Feldherr C.M. Binding within the nuclear annuli and itspossible effect on nucleocytoplasmic exchanges. — J. Cell Biol., 1964, v. 20, p. 188−192.
  193. Feldherr C.M. The effect of the electron—opaque pore material on exchanges through the nuclear annuli. — J. Cell Biol., 1965, v. 25, p. 43−53.
  194. Feldherr C.M. Structure and function of the nuclear envelope, II Ultrastructure. Adv. Cell Mol Biol., 1972, v. 2, p. 273−307.
  195. Finch J.T.# Klug A", Solenoidal model for superstructure inchromatin. — Proc. Nat. Acad. Sei, U.S.A., 1976, v. 73″ p .1897—19Q1 .
  196. Francke B", Eckhart W. Polyoma gene function required for viral DNA synthesis. -Virology, 1973, v.55, p. 127 135*
  197. Franke W.W. Nuclear pore flow rate. — Naturwissenschaften, 1970, В. 57, S, 44−45.
  198. Franke W.W. Strukturen und funktionen der Zellkemmembra— nen: Zur Nukleinsaure interaktion. — Cytobiologie, 1971, v. 4, p. 150.
  199. Franke W.W. Nuclear envelopes. Structure and biochemistry of the nuclear envelope. — Philos. Trans. Hoy. Soc, bond. B. Biol., 1974, v. 268, p. 67−93.
  200. Franke W. W",' Falk Й. Appearance of nuclear pore complexes after Bernhard"s staining procedure. — Histochemie, 197Q, v. 24, p. 266−278.
  201. Franke W. W", Scheer II. Structures and functions of the nuclear envelope. — In- The Cell Nucleus (H. Busch ed.), New York, Acad. Press., 1974a, v.1, p.219−347.
  202. Franke’W.W" Scheer U" Pathways of nucleocytoplasmic translocation of ribonucleoproteins. — Symp. Soc. Exp. Biol., Cambridge Univ. Press. Cambridge, 1974b, v. 28, p. 249−282.
  203. Franke W.W., Deumling B., Ermen B., Jarasch E.D., Kleinig H. Nuclear membranes from mammalian liver. I. Isolation procedures and general characterization. — J. Cell Biol., 1970, v. 46, p. 379−395.
  204. Franke W.W., Deumling B., Zentgraf H.W., Falk H., Rae B.M.M. Nuclear membranes from mammalian liver. IY. Characterization of membrane-attached DNA. — Exp. Cell Res., 1973, v.81, p.365−392.
  205. Franke W.W., Keenan T. W", Stadler J", Genz R., Jarasch E.-D", Kartenbeck J. Nuclear membranes from mammalian liver. YII. Characteristics of highly purified nucle? r membranes in comparison with other membranes. — Cytobiologie, 1976, v. 13, P. 28−56.
  206. Franke W.W., Schmid E., Weber K., Osborn M". HeLa cells intermediate-sized filaments of the prekeratin. type. — Exp. Cell Res., 1979, v. 118, p. 95−109.
  207. Franke W.W., Kleinschmidt J.A., Spring H., Krohne G.,
  208. Grund Ch., Trendelenburg M.F., Stoehr M., Scheer u. A nuclear skeleton of protein filaments demonstrated in amplified nucleoli of Xenopus laevis. — J. Cell Biol., 1981, v. 90, p. 289−299.
  209. Franke W. W,., Schmid E., Winter S., Osbom M. t Weber K"
  210. Widespread occurrence of intermediate—sized filaments of the vimentin—type in cultured cells from diverse vertebrates. Exp. Cell Res., 1979, v. 1123, p. 2547.
  211. Gallwitz D., Mueller G.C. Protein synthesis in nuclei isolated from HeLa cells. — Europ. J. Biochem., 1969, v. 9, p. 431−438.
  212. Gerace L", Blobel The nuclear envelope lamina is reversibly depolymerized during mitosis. — Cell, t98G, v. 19, p. 277287.
  213. Gerace I*", Blum A., Blobel G. Immunocytochemical localization of the major polypeptides of the nuclear pore comp— lex—lamina fraction. Interphase and mitotic distribution. — J. Cell Biol., 1978, v. 79, p. 546566.
  214. Ghosh S", Roy S" Orientation of interphase chromosomes as detected by giemsa C-Bands. Chromosoma, 1977, v. 61, p. 49—55.
  215. GhoshS", Paweletz NGhosh I. Cytalogical identification and characterization of the nuclear matrix. — Exp. Cell Res., 1978, v.111, p. 363−371.
  216. Giese G., Wunderlich Increased fluidity and loss of1. O L Otemperature and Ca t Mg sensitivity in nuclear membranes upon removal from the membrane—associated nuclear matrix proteins. — J. Biol, fihem., 1980, v. 255, p. 1716^1721.
  217. Gaide J.A., Canaani D., Boublik If., Weissbach H., Dickerman H. Polyanion—induced release of polyribosomes from
  218. HeLa cell nuclei. — J. Biol. Chem., 197 5, v. 250, p. 9198^9205.
  219. Goldstein L., Trescott 0.1. Characterization of BNAS that do and do not migrate between cytoplasm and nucleus. -Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1970, v. 67, p.1367-" 1374.
  220. Graessmann A., Graessmann Iff", Mueller C. Regulatory function of simian virus 40 DNA replication for late viral gene expression. -Proc. Nat. Acad. Sci U.S.A., 1977, v. 74, p. 4831^4834.
  221. Gray E.G., Westrum I.E. Microtubules associated with nuclear pore complexes and coated pits in the CNS. — Cell and Tissue Res., 1976, 168, p. 445−4-53.
  222. Groschel-Stewart V" Immunochemistry of cytoplasmic contractile proteins. Int. Rev. Cytol., 1980, v. 65* p. 193 254.
  223. p.e. (Хан Ф.). Хлорамфеникол. в кн: Механизм действия антибиотиков. (Gottieb D., Shaw P. D", eds.}, 1967. Перевод с английского Ю. В. Дудника и А. С. Мезенцева (ред.Г.Ф. Гаузе). Издательство «Наука», Москва, 1969, с.294−313.
  224. Hanaoka P., Yamada M.—A. Localization of the replicationpoint of mammalian Cell. DNA at the membrane. — Biochem. Biophys. Res. Comm., 1971, v. 42, p. 647.
  225. Helmsing P.J. Protein synthesis of polytene nuclei in vitro. -Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 224, 579−587.
  226. Helmsing P.J. Isolation and partial characterization of the labeled product from polytene nuclei incubated in. vitro with amino acids. — Biochim. Biophys. Acta., 1971, v. 232, p. 733−735.
  227. Hemminki K. Labelling of histones and nonhistones in lung nuclear matrix and chromatin fractions. — Hoppe—Sey— 1er's Z. Physiol. Chem., 1977, Bd. 358, S. 11 251 131.
  228. Herlan G., Wunderlich P. Isolation of a nuclear proteinmatrix from Tetrahymena macronuclei. — Cytobiologie, 1976, v. 13, p. 291−296.
  229. Herlan GQuevedo В., Tiunderlich P., Structural transformation of the nuclear matrix in situ. Exp. Cell Res., 1978, v. 115, p. 103110.
  230. Herisa G>, Eckert W.A., Kaffenberger W., Wunderlich F.1.olation and characterization of an RNA—containing nuclear matrix from Tetrahymena macronuclei. — Biochemistry, 1979, v. 18, p. 1782−1788.
  231. Herlan ?", Giese G., Wunderlich F" In vitro ribosomal ribo— nucleoprotein transport upon nuclear expansion. — Biochemistry, 1980, v. 19″ p. 3960−3966.
  232. Herman R", Weymouth L., Penman S. Heterogeneous nuclear RNA— protein fibers in chromatin—depleted nuclei. — J. Cell Biol. 1978, v. 78, p. 663−674.
  233. Higgins L.M., Anderson R.M. Experimental pathology of theliver: restoration of the liver of white rat following partial surgical removal. — Arch. Pathol., 1931″ v. 12, p.186−191 .
  234. Higgins L.L., Yeoman L.C., Shelton K.P. A nuclear structural protein proteolytic activity. — J. Cell Biol., 1978, v. 79, p. 132a, (abs) .
  235. Hildebrand C.E., Okinaka R.T., Gurby L"R. Existence of a residual nuclear protein matrix in cultured chines" hamster cells. J. Cell Biol., 197 5, v. 67, p. 169a (abs) «
  236. Hodge L.D., Mancini P., Davis F.M., Heywood P., Nuclearmatrix of HeLa S^ cells. Polypeptide Composition during adenovirus infection and in phases of the cell cycle. J. Cell Biology 1977, v. 72, p. 194−208″
  237. Housman D», Huberman J. Changes in the rate of DNA replication fork movement during S phase in mammalian cells. -J. Mol. Biol., 1975, v. 94, p. 173−181.
  238. Hozier J", Renz ET", Nehls P. The chromosome fiber- evidencefor an ordered superstructure of nucleosomes. — Chro-mosoma, 1977, v. 62, p. 501−317.
  239. Huberman «Г.А., Tasi A., Deich R.A. DNA replication sites within nuclei of mammalian cells. — Nature, 1973, v. 241, p. 32−36.
  240. Jackson D.A., McCready S.J., Cook P.R. RNA is synthesized at the nuclear cage. — Nature, 1981, v. 292, P. 552−555.
  241. Jackson R.C. Polypeptides of the nuclear envelope. —
  242. Biochemistry, 1976, v., 15, p. 5641−5651.
  243. Jacob J., Danielli G.A. Electron, microscope observations on nuclear pore—polysome association. — Cell Differ., 1972, v. l, p. 119−125.
  244. Jarasch E.-D., Reilly C.E., Comes P., Kartenbeck J., Pranke W.W. Isolation and Characterization of nuclear membranes from calf and rat thymus. — Hoppe—Seyler*s Z. Physiol. Chem., 1973, v. 354, p. 974−986.
  245. Jeppesen P.G.N., Bankier A.T. A partial characterization of DNA fragments protected from nuclease degradation in histone—depleted metaphase chromosomes of the Chinese hamster. Nucl. Acids. Res., 1979, v. 7, p. 49−67.
  246. Jordan E. G-., Severs N.J., Williamson D.H. Nuclear poreformation and the cell cycle in Saccharomyces cerevi siae-rExp. Cell Res., 1977, v. 104, p.446−449.
  247. Jost B., Johnson R.T. Nuclear lamina assembly, synthesis and disaggregation during the cell cycle in synchronized HeLa cells., J. Cell Sei, 1981, v. 47, p. 2553.
  248. Kasper C.B.j Chemical and biochemical properties of thenuclear envelope. In: The Cell Nucleus (H. Busch., ed.), New York: Acad. Press, 1974, v. 1, p. 349 383.
  249. Kartenbeck J., Zentgraf H., Scheer U. t Pranke W.W. Thenuclear envelope in freeze-etching. — In: Ergebnisse der Anatomie und Entwicklungsgeschichte, SpringerVerlag, Berlin, Heidelberg, New York, 1971, b. 45, s. 7—55>
  250. Kaufmann S.H., Coffey D.S., Shaper J.H. Considerations inthe isolation, of rat liver nuclear matrix, nuclear envelope, and pore complex lamina, — Exp. Cell Res., 1931, v. 132, p. 105−123.
  251. Kavenoff R., Rayder 0. Electron microscopy of membrane-associated folded chromosomes of Escherichia coli. — Chro-mosoma, 1976, v. 55, p. 13−25.
  252. Kay R.R., Fraser D., Johnston I.R. A method for the rapidisolation of nuclear membranes from rat liver. Characterization of the membrane preparation and its associated DNA polymerase. — Europ. J. Biochem., 1972, v. 30, p. 145−154.
  253. Keller I.M., Riley D.E. Nuclear ghosts- A nonmembranous structural component of mammalian cell nuclei. — Science, 1976, v. 193, p. 399−401.
  254. Kessel R.$. Structure and function of the niclear envelope and related cyto membranes. — In: Progress in surface and membrane science. Acad. Press New York, London, 1973, v. 6, p. 243−324.
  255. Khoury Gt., May E. Regulation of early and late simian virus 40 transcription: overproduction of early viral RNA in the absence of a functional T—antigen .-J .Virol., 1977, v. 23, p. 167−176.
  256. Kirschner R.H., Rusli M., Martin T.E. Characterization ofthe nuclear envelope, pore complexes, and dense lamina of mouse liver nuclei by high resolution scanning electron microscopy. — J. Cell Biology., 1977, v. 72, p. 118−132.
  257. Klein R.L., Afzelius B.A. Nuclear membrane hydrolysis ofadenosine triphosphate. — Nature, 1966, v. 212, p .609.
  258. Kletzien R.F. Nuclear-membrane—associated protein kinaseand substrates. Effect of growth state on activity and specificity. Biochem. J., 1981, v. 196, p. 853−859.
  259. Romberg R.D. Chromatin structure: a repeating unit of histones and DNA. Science, 1974, v. 184, p. 868 871 .
  260. Krauth W., Werner D. Analysis of the most tightly boundproteins in eukaryotic DNA. — Biochim. Biophya. Acta, 1979, v. 564, p. 390−401 .
  261. Krohne G», Frsnke W.W., Scheer U. The major polypeptides of the nuclear pore complex. — Exp. Cell Res., 1978a, v. 116, p. 85−102.
  262. Kuehl L" E. Nuclear protein synthesis. In: The Cell
  263. Markovics J., Glass I., Maul G., Pore patterns on nuclear membranes. Exp. Cell Res., 197 4, v. 85, p. 443−449.
  264. Marsden M.P.F., Laemmli U.K. Metaphase chromosome structure: evidence for a radial loop model., — Cell, 1979, v.17, p.8 49−8 58.
  265. Matsumoto L.H. Enrichment of satellite DNA on the nuclearmatrix of bovine cells. Nature, 1981, v. 294, p .481 482.
  266. Maul G.G. The relationship of nuclear pores to chromatin. — J .Cell Biol., 1970, v. 47, 132A (abs) .
  267. Maul G.G., On the octagonality of the nuclear pore complex. J. Cell Biol., 1971, v. 51, p. 558−563.
  268. Maul G.G. Nuclear pore complexes. Elimination and reconstruction during mitosis. J. Cell Biol., 1977a, v. 74, p.492−500.
  269. Maul G.G. The nuclear and the cytoplasmic pore complex: structure, dynamics, distribution and evolution. — Inter. Rev. Cytol., Suppl. 6, 1977b, p. 76−186.
  270. Maul G.G., Advalovic N. Nuclear envelope proteins from Spi— sula solidissima germinal vesicles. Exp. Cell Res., 1980, v. 130, p. 229−240.
  271. Maul G.G., Price J.W., Lieberman M.W. Formation and distribution of nuclear pore complexes in interphase. — J. Cell Biol., 1971, v. 51, p. 405−418.
  272. Maul G.G., Maul H.M., Scogna M., Lieberman M., Stein G.,
  273. Hsu B., Borun T. Time sequence of nuclear pore forma— tion in phytohemagglutinin stimulated lymphocytes and HeLa cells during the cell cycle. J. Cell Biol., 1972, v. 55, P. 433−447 .
  274. Mayer M", Heidelberger M" Velocity of combination of antibody with specific polysaccharides of pneumococcus. — J «Biol. Chem., 1942, v. 143, p. 567−575.
  275. Miettinen A., Virtanen I», binder E. Cellular act in and jxrnct-tion formation during reaggregation of adult rat hepa— tocy^tes into epithelial cell sheets. J. Cell Sci., 1978, v. 31, P. 341−553.
  276. Miller Т.Е., Huang Ch. Y., Pogo A.O. Rat liver nuclear skeleton and ribonucleoprotein complexes containing hn^RNA. — J. Cell Biol., 1978a, v. 76, p. 675−691.
  277. Miller Т.Е., Huang Ch.-Y., Pogo A.O. Rat liver nuclear skeleton and small molecular weight RNA species. — J. Cell Biol., 1978b, v. 76, p. 692−704.
  278. Mirsky A.E., Ris H. The composition and structure of isolated chromosomes. — J. Gen. Physiol., 1951, v. 34, p. 475−492.
  279. Mizuno N.S., Stoops C.E., Sinha A.A. DNA — synthesis associated with the inner nuclear membrane. — Nature 1971, v. 229, p. 22−24.
  280. Monneron A., Bernhard TC. Pine structural organization of the interphase nucleus in some mammalian cells. — J. Ultrastr. Res., 1969, v. 27, p. 266−288.
  281. Monneron A., Blobel Palade G.E. Fractionation of thenucleus by divalent cations. Isolation of nuclear membranes. -J. Cell Biol., 1972, v. 55, p. 104−125.
  282. Moor H., Muhlethaler K. Fine structure in frozen-etched yeast cells. J. Cell Biol., 1963, v. 17, p. 609 628.
  283. Moor H., Muhlethaler K., Waldner H. A new freezing ultramicrotom. J. Biophys. Biochem. Cytol., 1961, v. 10, p. 1−14 .
  284. Moyne Cr", Oarrido J. Ultrastructural evidence of mitoticperichromosomal ribonucleoproteins in hamster cells. —- Exp. Cell Res", 1976, v. 98, p. 237−247.
  285. Nakone M., Ide T", Anzai K., Ohara S., Andoh T. Supercoiled DNA folded by nonhistone proteins in cultured mouse carcinoma cells. J. Biochem., 1978, v. 84, p. 145″" 157 .
  286. Nash H.E., Puvion E., Bernhard 7. Peri Chromat inr fibrils as components of rapidly labeled extranuclealar RNA. — J. Ultrast. Res., 1975, v. 53, p. 395−405.*
  287. Nelkin B.D., Pardoll D.M., Vogelstein B. Localization of SV4Q genes within supercoiled loop domains. — Nucl. Acids Res., 1980, v.8, p. 5623−5633.
  288. O’Brien D.A., Bellve A.B. Protein constituents of the mouse spermatozoon. II. Temporal synthesis during spermatozoon. Develop. Biol. 1980b, v. 75, p. 4Q5−418.
  289. O’Brien R.L., Sanyal A.B., Stanton R.H. Association of DNA replication with the nuclear membrane of HeLa cells. — Exp. Cell Res., 1972, v. 70, p. 106−112.
  290. Okada T. A, r Comings D.E. Higher order structure of chromosomes. — Chromocoma, 1979, v. 72, p. 1—14.
  291. Qlins A. L, Qlins D. E, Spheroid chromatin, units (v-bo&ies) , — Science, 1974-, v. 185, P- 330−332.
  292. Ono H., Terayama H. Amino acid incorporation into proteinsin isolated rat liver nuclei, — Biochim. Biophys, Acta, 1968, v. 166, p, 175−185.
  293. Quchterlony 0. Gel—diffusion techniques, — In: Immunchemie, 15, Colloquium Gee. Physiol, Chem. Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1965, S, 13−35,
  294. Qudet P. Gross—Bellard М", Chambon P. Electron microscopic and biochemical evidence that chromatin structure is a repeating unit. Cell, 1975, v. 4, p. 281−300.
  295. Paine Ph.L., Feldherr C.M., Nucleocytoplasmic exchange of macromolecules, — Exp. Cell Res., 1972, v. 74, p. 81— 98.
  296. Paine Ph. I"., Moore L.C., Horowitz S.B. Nuclear envelope permeability. Nature 1975, v. 254, p. 109−114.
  297. Pardoll D., Vogelstein B. Sequence analysis of nuclear matrix associated DNA from rat liver. Exp. Cell Res., 1980, v.128, p. 466−470.
  298. Pardoll D.M., Vogelsteim В., Coffey D.S. A fixed site of DNA replication in eucaryotic cells. — Cell, 1980, v. 19, p. 527−536.
  299. Patel G., Wang T.Y. Protein synthesis in nuclear residual protein. Biochim. Biophys. Acta, 1965, v.95, p.314— 320.
  300. Paulson J.R., Laemmli U.K. The structure of histone—depleted metaphase chromosomes. — Cell, 1977, v. 12, p. 817—
  301. Peck-Sun Lin, Schmidt-Ullrich, Wallach D.F. Transformation by simian virus 40 induces virus—specific, related antigens in the surface membrane and nuclear envelope.- Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1977, v. 74, p. 24 952 499 >
  302. Penman S. RNA metabolism in the HeLa cell nucleus. — J. Mol. Biol., 1966, v. 17, p. 117−130.
  303. Pollard T.D., Vieihing R.R. Act in and myosin and cell movement. Grit. Rev. Biochim., 1974, v. 2, p. 1−65.
  304. Puvion-Dutilleul FBachellerie J.P. Hibosomal transcriptional complexes in subnuclear fractions of Chinese hamster ovary cells after short—term actinomycin D treatment- J. Ultrastruct. Res. 1979, v. 66, p. 190−199.
  305. Rees E.R., Rowland G.F. The metabolism of isolated rat liver nuclei. Biochem. J., 1961, v. 78, p. 89−93.
  306. Rees K.R., Ross H.F., Rowland G.F. The metabolism of isolated rat-kidney nuclei. Biochem. J., 1962, v. 83, P. 523−527.
  307. Rendi R. In vitro incorporation of labeled amino acids into nuclei isolated from rat liver. Exp. Cell Res., 1960, v. 19, p. 489−498.
  308. Riley D.E., Keller I.M., Byers B. The isolation and characterization of nuclear ghosts from cultured HeLa cells HeLaS^ (human cells), 7-Biochemistry 1975, v. 14, p. 3005−3013.
  309. Ritossa F.M., Spiegelman S. Localization of DNA complementary to ribosomal RNA in the nucleolus organizer region of Drosophila melanogaster. Proc. Nat. Acad. Sci.
  310. U.S.A", 1965, v. 53, p. 737−745″
  311. Russel W.C., Newman C., Williamson D.H. A simple cytoche-mical technique for demonstration of DNA in cells infected with mycoplasmas and viruses. — Nature 1975, v. 253, P. 461−462.
  312. Robinson S.I., Nelkin B.D., Vogelstein B.- Cell, 1982, v. 28, p. 99−1Q6.
  313. Scheer U. The ultrastructure of the nuclear envelope of amphibian oocytes IV. On the chemical nature of the nuclear pore complex material. Z. Zellforsch", 1972, v. 127, S. 127−148.
  314. Scheer U., Trendelenburg M., Franke W.W. Transcription of ribosomal RNA cistrous. Exp. Cell Res., 1973, v. 80, p. 175−190.
  315. Scheer U. Kartenberk J., Trendelenburg M.F., Stadler J.
  316. Franke W.W. Experimental disintegration of the nuclear envelope. Evidence for pore—connecting fibrils. — J. Cell. Biol., 1976, v. 69, p. 1−18.
  317. Schel J.H.NSteenbergen L.C.S., Bekers A.G.M., Wanka F. Change in the nuclear pore frequency during the nuclear cycle of Fhysarum polycephalum. J. Cell Sci., 1978, v. 34, p. 225−232.
  318. Schmidt G-., Tannhauser S.J. A method for the determinationof DNA, RNA and phosphoproteins in animal tissues. — J. Biol. Chem., 1945, v. 161, p. 83−91.
  319. Schoefl G.I. The effect of actinomycin D on the fine structure of the nucleolus. — J. Ultrastruct. Res., 1964, v. 10, p.224−243.
  320. Schumm D. E, ic Webb Th.E.Transport of informasomes from iso"-lated nuclei of regenerating rat liver. Biochem. fliophys. Res. Commun., 1972, v. 48, p. 1259−1265.
  321. Schumm D.E., Webb Th.E. Use of a cell-free system to study gene expression in normal and cancer cells. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, v. 67, p. 706−713.
  322. Severs N.J., Jordan E.G. Nuclear envelope changes relatedto cell activation in Holianthus tuberosis I. — Experi-entia., 1975, v. 31, p. 1276−1278.
  323. Shankar Narayan K., Steele W.J., Smetana K., Busch H. Ultrastructural aspects of the ribonucleoprotein network in nuclei of Walker tumor and rat liver. — Exp. Cell Res., 1967, v. 46, p. 65−77.
  324. Shaper J.H., Pardoll D.M., Kaufmann S.H., Barrack E.R.,
  325. Vogelstein B., Coffey D.S. The relationship of the nuclear matrix to cellular structure and function.
  326. Adv. in Enzyme Regul. (G.Weber ed.), Oxford, Pergamon
  327. Press, 1979, v. 17, p. 213−248.
  328. Shearer R.W., McCarthy B.J. Evidence for RNA molecules restricted to the nucleus. Biochemistry, 1967, v. 6, p.283−289.
  329. Shearer R.W., Smuckler E.A. Altered regulation of the transport of RNA from nucleus to cytoplasm in rat hepatoma cells. Cancer Res., 1972, v. 32, p. 339−342.
  330. Shelton K. RCochran D.L. In vitro oxidation of intrinsic sulfhydryl groups yields polymers of the two predominant polypeptides in the nuclear envelope fraction.— Biochemistry, 1978, v. 17, p. 1212−1216.
  331. Shelton K.R., Guthrie V.H., Cochran D"L. On the variationof the major nuclear envelope (lamina) polypeptides. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v. 93, p .867 872.
  332. Shin W.lflT., Maizel J.W. The polypeptides of adenovirus VIII. The enrichment of E^ (11,000) in the nuclear matrix fraction. Virology, 1977, v. 76, p. 79−89.
  333. Sherrer К., Marcaud b. Messenger RNA in avian erythroblasts at the transcriptional and translational levels and the problem of regulation in animal cells. — J. Cell Physiol., 1968, v. 72, p. Ш1−212.
  334. Sieber-Blum M., Burger M.M. Isolation and characterization of nuclear envelopes and their biosynthesis during the cell cycle. — Biochem, Biophys. Res. Commun., 1977, v. 74, p.1−8.
  335. Small D., Nelkin В., Vogelstein B. Nonrandom distribution of repeated DNA sequences with respect to supercoiled loops and the nuclear matrix. Proc. Nat. Acad. Sci. U. S. A, 1982, v. 79, p. 5911−5915.
  336. Smetana K., Steele W.J., Busch H. A nuclear ribonucleo—protein network. Exp. Cell Res., 1963, v. 31, p. 198— 202. soudek d., Benes l. (Соудек Д., Бенеш JI.) К вопросу о белковых составных частях клеточного ядра. Folia biol., 1955, V. 1, p. 261—267¦
  337. Soudek D., Necas 0. The insoluble component of nuclear membrane. III. Electron microscopy of ultrathin sections. — Folia Biologica, 1963, v. 9, p. 447−451.
  338. Steele W.J., Busch H. Studies en. the acidic nuclear proteins of the Walker tumor and the liver. Cancer Res., 1963, v. 23. p. 1153−1163.
  339. Steele W.J., Busch H. Studies on the composition of nuclear residual proteins from rat liver and talker 256 carcinosarcoma. Exp. Cell Res., 1964, v. 33, p. 6872.
  340. Steele W.J., Busch H. Studies on the ribonucleic acid component of the nuclear ribonucleoprotein metwork. — Biochim. Biophys. Acta, 1966, v. 129, p. 54−67.
  341. Steer R.C., Wilson M. J", Ahmed Kh. Protein phosphokinase activity of rat liver nuclear membrane. — Exp. Cell Res., 1979, v. 119, p. 403−406.
  342. Steer R.C., Goueli S.A., Wilson M.J., Ahmed K. Cobalt-stimulated protein phosphokinase activity of the pore complex—lamina fraction from rat liver nuclear envelope. — — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v.92, p. 919 925.
  343. Stick R., Hausen P. Immunological analysis of nuclear lamina proteins. — Chromosoma 1980, v. 80, p. 219−236.
  344. Stuart S.E., Clawson G-.А", Rottman P.M., Patterson R.J.
  345. RNA transport in isolated myeloma nuclei. Transport from membrane-denuded nuclei. — J. Cell Biol., 1977, v. 72, p. 57−66.
  346. Swift H. Cytochemical studies of nuclear fine structure, — Exp. Cell Res. Suppl., 1963, v. 9, p. 54−67.
  347. Szekely J.G., Copps Th.P. Radiation—induced delay of nuclear pore formation. J. Cell Biol., 1976, v. 70, p. 466−470.
  348. Todorov I.T., Had^iolov A.A. A comparison, of nuclear andnucleolar matrix proteins from rat liver. — Cell Biol. Intemat. Rep., 1979, v. 3, p. 753−757.
  349. Towbin H., Staehelin Th., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications. — Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1979, v. 76, p. 4350−4354.
  350. Tsanev R., Avramova Z. Nonprotamine nucleoprotein ultras—tructures in mature ram sperm nuclei. Europ. J. Cell Biol., 1991, v. 24, p. 139−145.
  351. Uete T. Comparison of amino acid incorporation into nuclear protein of rat liver and thymtts in cell free systems. — J. Biochem., 1967, v. 61, p. 251−257.
  352. Vogelstein B., Pardoll D.M., Coffey D.S. Supercoiled loops and eucaryotic DNA replication. Cell, 19SQ, v. 22, p. 7985,
  353. Wallace H., Bimstiel M.L. Ribosomal cistrons and the nucleolar organizer. — Biochim. Biophys. Acta, 1966, v.114, p.296−310.
  354. Wang T.Y. Role of the residual nucleoproteins complex andacidic proteins of the cell nucleus in protein synthesis. Proc. Nat. Acad. Sci. U. S. A., 1965, v. 54, p. 800−808.
  355. Wang T.Y., Patel G. Amino acid incorporation system of the nuclear residual acidic proteins, — Life Sci., 1967, v. 6, p. 413−422.
  356. Wanka I., Mullenders L.H.P., Bekers Ad. G.M., Pennings L.J., Aelen J.M.A., Eygensteyn J. Association of nuclear
  357. DNA with a rapidly sedimenting structure. — Biochem. Biophys. Res. Gommun., 1977, v. 74, p. 739−747 .
  358. Warner J.R. The assembly of ribosomes in yeast. —J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p. 447−454.
  359. Weil R. Viral «tumor antigens!1-. A novel type of mammalian regulator protein. — Biochim. Biophys. Acta 1978, v. 516, p. 301−388.
  360. Werner D., Zimmermann H.P., Rauterberg E., Spalinger J.
  361. Antibodies to the most tightly bound proteins in euka— ryotic DNA. Exp. Cell Res., 1981, v. 133, p. 149 157 .
  362. Wille J.J., Steffens W.L. Cycle specific association of nascent chromatin with nuclear envelope components in Physarum polycepharum. — Nucl. Acids Res. 1979, v. 6, p.3323−3339.
  363. Williams C.A., Ockey C.H. Distribution of DNA replicator sites in mammalian nuclei aiter different methods of cell synchronization. Exp. Cell Res., 1970, v.63, p. 365−372.
  364. Wise G.E., Prescott D.M. Initiation and continuation of DNA replication are not associated with nuclear envelope in mammalian cells. — Proc, Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1973, v. 70, p. 714−717.
  365. Wolfe J. A possible skeletal substructure of the macronuc— leus of Tetrahymena. J. Cell Biol. 1980, v. 84, p. 160−171 .
  366. Wu R.S., Warner J.R. Cytoplasmic synthesis of nuclear proteins. Kinetics of accumulation of radioactive proteins in various cell fractions after brief pulses. — J. Cell
  367. Biol., 1971, v. 51, P. 643−652.
  368. Viunderlich P. The macronuclear envelope of Tetrahymena pyri-formis G .L in different physiological states. II. Frequency of central granules in the pores. — Z. Zel— lforsch., 1969, v. 101, S. 581−587.
  369. Viunderlich F, Herlan G. A reversibly contractile nuclear matrix. Its isolation, structure and comparison. — J. Cell Biol., 1977, v. 73, p. 271−278.
  370. Wunderlich F., Batz V7., Speth V., Wallach D.F.H. Reversible, thermotropic alteration of nuclear membrane structure and nucleocytoplasmic RNA transport in Tetrahymena. — J. Cell Biol., 1974, v. 61, p. 633−64Q.
  371. Yasuzumi G., Tsubo I. The fine structure of nuclei as revealed by electron microscopy III. Adenosine triphosphatase activity in the pores of nuclear envelope of mouse choroid plexus epithelial cells. Exp. Cell Res. 1966, v. 43, p. 281−292.
  372. Yoshikawa M», Ebert I"D. DNA synthesis by an insolublechromatin fraction associated with the nuclear membrane of animal cells. In: Annual Report of the Director Genetics Research Unit. 1970−1971 New York 1971, v. p.48″
  373. Zieve G", Penman S. Small RNA species of the HeLa cell: metabolism and subcellular localization. — Cell, 1976, v. 8, p. 19−3U
  374. Zimmerman E.F., Hachney J., Nelson P., Arias I.K. Protein synthesis in jsolated nuclei and nucleoli of Hela cells. -Biochemistry, 1969, v. 8, p. 1636−2644.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!