Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Разработка технологии белковых гидролизатов из вторичного сырья мясной промышленности

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Работа проводилась с учетом трудов Горбатова В. М., Рогова И. А., Липатова H.H., Файвишевского М. Л., Сницаря А. И., Лимонова Г. Е., Гаевого Е. В., Волика В. Г., Либермана С. Г., и др., посвященных проблеме использования непищевых отходов мясной промышленности и изучению их биологической и питательной эффективности. Решение задач, поставленных в работе, основано на фундаменталь9 ных исследованиях… Читать ещё >

Разработка технологии белковых гидролизатов из вторичного сырья мясной промышленности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Получение и очистка белковых гидролизатов
      • 1. 1. 1. Основные принципы получения белковых гидролизатов
      • 1. 1. 2. Подходы к описанию механизма гидролиза белков
      • 1. 1. 3. Очистка белковых гидролизатов

Актуальность работы. Одной из важнейших задач современности является вовлечение в сферу производства дополнительных источников сырья, создание комбинированных продуктов и рационов с оптимальным соотношением биологически активных веществ. Учитывая тенденцию роста численности населения, увеличения потребления лекарственных препаратов и необходимость расширения сырьевых источников для производства пищевых добавок, а также реальную ограниченность имеющихся природных ресурсов, задача разработки усовершенствованных методов получения сложных биологически активных веществ пищевого, медицинского и микробиологического назначения является актуальной.

Одним из наиболее быстрых путей ликвидации все возрастающего белкового дефицита является создание новых форм белковой пищи на основе использования попутных продуктов убоя сельскохозяйственных животных: субпродуктов второй категории, крови, костей и т. д.

В связи с этим особенно актуальна разработка прогрессивных технологий, обеспечивающих максимальное использование белка животного происхождения, таких, как производство кормовых и пищевых добавок, обладающих высокой биологической ценностью.

Мясная промышленность располагает большими резервами увеличения выработки ценных пищевых продуктов. В настоящее время большое внимание стали уделять рациональному использованию малоценных продуктов убоя и переработки скота для получения белковых гидролизатов, которые находят широкое применение не только как компонент пищи и среда для микробиологических производств, но и как диетический продукт для лечебного питания. Отмечен положительный эффект применения белковых гидролизатов не 8 только для восстановления белкового баланса в организме, но и для снижения явлений интоксикации и повышения активности иммунной системы.

Наряду с белками животного происхождения одним из перспективных источников получения аминокислот и низкомолекулярных пептидов могут быть отходы, образующиеся после получения ценных биологически активных веществ из органов сельскохозяйственных животных. В настоящее время только часть из них используется для кормовых целей, большая же масса попадает в стоки и отвалы.

Таким образом, рациональное использование вторичного сырья мясной промышленности может привести не только к значительной экономии материальных ресурсов, но и имеет важное социальное значение, т.к. позволяет создать безотходные технологии и, тем самым, способствует оздоровлению окружающей среды.

Работы по теме диссертации проводились в соответствии с Российской научно-технической программой «Разработать теоретические основы улучшенной биоконверсии белков крови и кератин-содержащего сырья на базе биотермической, химической и энзима-тической трансформации в продукты с повышенными биологическими и потребительскими свойствами» и программой «Разработать безотходные технологии переработки вторичных и нетрадиционных продуктов на основе их функционально-технологической и медико-биологической адекватности».

Работа проводилась с учетом трудов Горбатова В. М., Рогова И. А., Липатова H.H., Файвишевского М. Л., Сницаря А. И., Лимонова Г. Е., Гаевого Е. В., Волика В. Г., Либермана С. Г., и др., посвященных проблеме использования непищевых отходов мясной промышленности и изучению их биологической и питательной эффективности. Решение задач, поставленных в работе, основано на фундаменталь9 ных исследованиях в области гидролиза белка, выполненных Беликовым В. М., Кестнером А. И., Богатковым C.B., Неклюдовым А. Д., Латовым В. К., Крыловым И. А., Иванкиным А. Н. и др.

Цель и задачи работы. Целью настоящей диссертационной работы является создание технологии белковых гидролизатов из вторичного сырья мясоперерабатывающих предприятий, способных найти применение в микробиологической и других отраслях промышленности.

Для достижения поставленной цели предусматривается решение следующих задач:

• Изучить протеолитическую активность и термостабильность комплекса ферментов суспензии поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, определить эффективность ее использования в качестве ферментного препарата для гидролиза белков.

• Определить параметры предварительной подготовки мясокостного сырья для ферментативного гидролиза.

• Вычислить кинетические параметры процесса гидролиза белков мясокостного сырья ферментами поджелудочной железы, изучить закономерности высвобождения отдельных аминокислот из полипептидных цепей.

• Изучить возможность повышения степени конверсии белков мясокостного сырья в результате дополнительного гидролиза прото-субтилином и протеазами дрожжей рода Saccharomyces, и обогащения аминокислотного состава гидролизатов незаменимыми аминокислотами за счет сочетания различного белкового сырья.

• Вычислить кинетические параметры кислотного гидролиза остаточных белковых компонентов и кератинсодержащего сырья. Изучить особенности накопления и деструкции аминокислот в процессе термохимической деградации белков.

• Разработать лабораторную схему комплексной переработки вторичного сырья мясоперерабатывающей промышленности в ами-нокислотно-пептидные смеси, способные найти применение в микробиологической и других отраслях промышленности.

• Провести масштабирование процесса ферментативного гидролиза мясокостного сырья и разработать технологию промышленного получения ферментативных гидролизатов.

Научная новизна. Определены параметры температурной активации ферментного комплекса поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота как технологического сырья для ферментативного гидролиза.

Установлены кинетические закономерности накопления свободных аминокислот в процессах гидролиза белков мясокостного сырья ферментами поджелудочной железы свиней и сернокислотного гидролиза коллагени кератинсодержащего сырья.

Определены условия повышения степени конверсии белка за счет применения ферментных препаратов с различной субстратной специфичностью.

Установлено влияние сочетания различных видов сырья на сбалансированность аминокислотного состава гидролизатов.

Практическая ценность работы. Результаты научных исследований использованы при разработке промышленной технологии гидролиза мясокостного сырья. Предложенная технология позволяет вырабатывать сухие аминокислотно-пептидные смеси, характеризующиеся сбалансированным аминокислотным составом и способные найти себе применение в микробиологической и комбикормовой промышленности.

Разработана научно-техническая документация, включающая технологический регламент на производство сухого гидролизата мясокостного фарша, утвержденный ВНИИМПом в 1997 г. и технические условия Туоп 6−09−10−0002−06−99 «Мясокостный гидролизат сухой», утвержденные ОАО «Мясокомбинат Раменский» 29.06.1999 г. (см. приложения).

Технология производства ферментативных гидролизатов мясокостного сырья апробирована и внедрена в цехе технических фабрикатов ОАО «Мясокомбинат Раменский». Полученные гидролиза-ты исследованы на предмет использования в составе питательных сред для роста микроорганизмов и рекомендованы Всероссийским научно-исследовательским институтом контроля, сертификации и стандартизации ветеринарных препаратов к использованию в качестве пептона.

Новизна предложенной технологии подтверждена патентами РФ № 2 112 801, № 2 112 397, № 2 132 141.

Апробация работы. Основные результаты работы были доложены на конференциях: «Лечебно-профилактическое и детское питание» (С.-Петербург, 1996 г.), «Прогрессивные экологически безопасные технологии хранения и переработки сельскохозяйственной продукции для создания продуктов питания повышенной пищевой и биологической ценности» (г.Углич, 1996 г.), на 43-м Международном конгрессе 1СОМ8Т (Окленд, Новая Зеландия, 1997 г.), на конференциях в Москве в 1999 г.: «Пища. Экология. Человек», «Химия и биотехнология пищевых веществ» (к 100-летию со дня рождения А.Н.Несмеянова), «Проблемы фундаментальных исследований в области обеспечения населения России здоровым питанием».

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 15 работ.

ВЫВОДЫ.

1. Изучена ферментативная активность, термостабильность и рНоптимум ферментного комплекса суспензии поджелудочной железы, предложен способ получения ферментного препарата для гидролиза белков.

2. Определены параметры предварительной подготовки мясокостного сырья к гидролизу, найдено оптимальное соотношение фермента к субстрату.

3. Изучены кинетические характиристики процесса гидролиза белков обезжиренного мясокостного сырья ферментным комплексом СПЖ. Определены макрокинетические константы и энергия активации процесса. Для семнадцати аминокислот найдены кинетические зависимости компонентов после ферментативного гидролиза, а также рогокопытного их высвобождения из полипептидных цепей. По результатам изучения кинетики предложено проводить гидролиз при 45 °C 4 часа.

4. Показано, что степень гидролиза белка, достигнутую в результате действия ферментов поджелудочной железы, можно повысить при.

158 помощи ферментов иной субстратной специфичности, в частности, протосубтилинов Г-10Х или Г-20Х и ферментов активированной биомассы пивных дрожжей.

5. В результате проведения гидролиза смеси составом, близким к оптимальному. белков мясокостного сырья и крови ферментами активированной дрожжевой биомассы и поджелудочной железы получен гидролизат с аминокислотным.

6. Изучена кинетика сернокислотного гидролиза остаточных белковых сырья и перопуховых отходов птицеперерабатывающей промышленности. Для аминокислот, которые не подвергались окислительной деструкции в исследованном промежутке времени, вычислены эффективные кинетические константы.

7. Определены параметры ведения кислотного гидролиза различных субстратов, при которых достигается наибольшая степень конверсии белка.

8. Показано, что сбалансированность аминокислотного состава белковых гидролизатов может быть повышена при совместном гидролизе нескольких белковых субстратов и смешении ферментативных и кислотных гидролизатов.

9. Разработана схема комплексной переработки вторичного сырья мясоперерабатывающей промышленности, основанная на сочетании энзиматических и химических методов гидролиза, когда не-прогидролизованные белковые компоненты отделяются от ферментативного гидролизата и подвергаются исчерпывающему химическому гидролизу.

10.Разработана и внедрена на ОАО «Мясокомбинат Раменский» технология промышленного получения ферментативных гидролизатов из вторичного сырья мясоперерабатывающей промышленности. На основании выполненных исследований рекомендовано использовать их в качестве пептона.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Проведенные исследования процесса гидролитической деградации белковых отходов показали, что многие отходы пищевой и микробиологической промышленности являются ценным резервным источником белка, который после соответствующей биохимической трансформации может быть превращен в аминокислотно-пептидные смеси, имеющие биологическую ценность. Использование деградированных белковых отходов в качестве добавок к питательным рационам животных и микроорганизмов расширяет сырьевую базу и позволяет получать обогащенные питательными веществами смеси для культивирования микроорганизмов и выращивания животных. Методы химико-ферментативной трансформации позволяют также решать задачу по рациональному применению малоиспользуемых отходов.

Лучше всего осуществлять гидролитическую переработку таких отходов в присутствии ферментных препаратов с максимально широкой субстратной специфичностью животного или микробного происхождения. В большинстве случаев ферментативный гидролиз проводится в закрытых системах (реактор с перемешиванием), при этом, образующиеся продукты реакции ингибируют основной процесс гидролиза и реакция протекает с выходом 25−30% при использовании одного ферментного препарата.

Для переработки оставшейся части белка может быть использован другой ферментный препарат с иной субстратной специфичностью, или водный раствор минеральной кислоты. В последнем случае происходит исчерпывающий гидролиз всего оставшегося белкового сырья, включая не только белковую, но и полисахарид-ную, липидную и даже минеральную часть. Несмотря на явное преимущество такого метода, при использовании сильных минеральных.

156 кислот для гидролиза возможно частичное разрушение ряда аминокислот и, кроме того, существенно образование смолообразных примесей. В связи с этими обстоятельствами, для использования таких гидролизатов в пищевой промышленности необходима их обязательная очистка на селективных сорбентах типа ионитов, или другими методами.

Сочетая различные вторичные продукты убоя, можно получать белковые гидролизаты, близкие по аминокислотному составу к эталонным белкам.

В данной работе предлагаются технологии получения белковых гидролизатов из мясокостного и кератинсодержащего сырья, а также боенской крови, с помощью ферментов, содержащихся в поджелудочной железе свиней, крупного рогатого скота и пивных дрожжах с последующим догидролизом серной кислотой.

Рассмотрена формальная кинетика гидролиза белков, предложены математические модели и методы расчета констант скоростей химической реакции, что позволило получить гидролизаты с заданной степенью конверсии белка и соответствующими физико-химическими характеристиками. Исследование кинетики процесса высвобождения отдельных аминокислот дало возможность приблизиться к пониманию механизма ферментативного и кислотного гидролиза и позволило определить оптимальные параметры получения аминокислотных смесей с заданным составом.

Изучение физико-химических свойств гидролизатов показало, что в зависимости от условий получения гидролизатов ферментативным или химическим путем наблюдается более сбалансированный состав по свободным аминокислотам в случае ферментативных гидролизатов, а также большее количество непрогидролизованных пептидов. Кислотный гидролиз позволяет осуществлять глубокую деградацию белков даже в трудно растворимых кератинсодержащих.

157 отходах, а подбор условий и использование различного сырья позволяет получать гидролизаты, обогащенные незаменимыми аминокислотами с оптимальным балансом состава.

Полученные белковые гидролизаты хорошо зарекомендовали себя в качестве основы питательных сред. В настоящее время проводятся исследования по их использованию в качестве биостимули-рующих добавок к кормам сельскохозяйственных животных.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.В., Кадачев A.A., Новрузов Б. Н. Восстановление сублимированного мяса с применением ферментных препаратов.// Мясная промышленность. Научно-техн. информ. сборник. М.: Изд-во АгроНИИТЭИММП, 1991. N 5. С. 16−19.
  2. В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1984. С. 113−161.
  3. С. Л., Кафаров В. В. Оптимизация эксперимента в химии и химической технологии. М.: Высшая школа, 1978.
  4. H.A., Неклюдов А. Д., Иванкин А. Н. Дубина В.И., Бердутина A.B., Баканов H.A. Способ получения белкового гидролизата из мясного и мясокостного сырья убойных животных. Пат. 2 112 397 РФ //Б.И.1998. N 16. С. 19−20.
  5. В.М., Антонова Т. В., Квасов Б.В.. Кинетика гидролиза казеина протеолитическими ферментами. //Биоорганическая химия. 1979. Т.5. N 3. С. 449−457.
  6. В.М., Бабаян Т. Л. Смеси аминокислот в питании человека и животных. В кн.: // Химические и физиологические проблемы создания и использования синтетической пищи. Рига: Зинат-не, 1972. С. 5−59.
  7. В.М., Гололобов М. Ю. Пластеины, их получение, свойства и применение в питанииУ/Die Nahrung. 1986. V. 30. N 3−4. Р. 281−287.
  8. В.М., Гололобов М. Ю. Пластеины. Получение, свойства и использование в питании.// Успехи химии. 1979. Т. 48. N 8. С. 1686−1710.
  9. В.М., Гордиенко C.B., Рожанский М. О. Способ освобождения смеси аминокислот от фенилаланина. A.c. 437 750 СССР// Б.И. 1974. N12. С. 32.160
  10. Ю.Беликов В. М., Кудинова Е. Г., Воробьев М. М. Кинетическое описание протеолиза. Ч. 1. Гидролиз изолята белка из куриных сердец пепсином. Оптимизация по времени и концентрации субстрата. //Die Nahrung. 1986. T. 30. N 5. С.501−506.
  11. П.Беликов В. М., Латов В. К., Гордиенко С. В Получение аминокислотных смесей из автолизатов пекарских дрожжей. II. Оптимизация параметров стандартной процедуры ионообменной очистки автолизатов. //. Хим. фарм. жур нал. 1976. Т. 10. N 6. Р. 126−131.
  12. И. В., Клесов А. А. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М.: Наука, 1979, с. 102−175.
  13. И.В., Мартинек К. Введение в прикладную энзимоло-гию.-М. :МГУ, 1982.382 с.
  14. Биотехнология / Под ред. Баева A.A. М.: Наука, 1984. С. 70−77.
  15. C.B., Фролова Т. Т., Грачева И. М. Оптимизация гидролиза белков щелочной протеиназой Bac.subtilis. //Прикл. биохимия и микробиология. 1982. Т. 18. № 1. С. 71−75.
  16. Е.Г. Автолиз дрожжей рода Candida. // Микробиология. 1967. T. 36. N 2. С. 240.
  17. Г. Б., Иванова Н. Г., Шишкова Э. А., Сухих O.A., Иншути-на Н.Б., Фокина С. С., Эль-Регистан Г. И., Козлова А. Н. Способ получения осветленного экстракта автолизованных дрожжей. Пат. N 94 011 521/13 РФ // Б.И. 1997. N 20. С. 44.
  18. Т.Е., Цибанов В. В., Бартошевич Ю. Э., Неклюдов А. Д. Изучение условий иммобилизации Streptomycius Epitreus каль-ций-альгинатным гелем и аппаратурное оформление процесса. //Антибиотики и мед. биотехнология. 1988. Т. 32. N 1. С. 26−31.
  19. П.С., Суздалева В. В., НеклюдовА.Д. // Препараты для парентерального питания: Современные кровезаменители. М.: ВНИИ мед. информации, 1980. С. 29−43.
  20. Введение в прикладную энзимологию. Иммобилизованные ферменты. / Под ред. Березина И. В. и Мартинека К. М.: Изд-во МГУ, 1982. 383 с.161
  21. В.Г. Биотехнологический способ выработки пищевого, лечебного и косметического белка. //Мясная индустрия. 1999. N 4. С. 36−38.
  22. Ю.М. Парезы, параличи и функциональная непроходимость кишечника. М.: Медицина, 1975. 219 с.
  23. И.В., Зорин С. Н., Конь И. Я., Мазо В. К. Протеолиз биологически активной добавки иммуноглобулинов в составе кисломолочного продукта в желудочно-кишечном тракте крыс. // Вопросы питания. 1998. N 4. С. 5−8.
  24. М.Ю., Антонова Т. В., Беликов В. М., Пасконова Е. А. Связь реакции, катализируемой ферментами, с образованием структуры при пластеиновой реакции. //Die Nahrung. 1982. V. 26. N5. P. 427−433.
  25. М.Ю., Беликов В. М., Витт C.B., Пасконова Е. А. Титова Е.Ф. Транспептидация в концентрированных растворах пепсинового гидролизата яичного альбуминаУ/Die Nahrung. 1981. V. 25. N10. Р. 961−967.
  26. C.B., Ермакова Л. Н., Подольский М. В., Беликов В. М., Латов В. К., Цыряпкин В. А. Получение смеси аминокислот для питания больных фенилкетонурией. // Хим.-фармацевт. журн. 1980. Т. 14. N 12. С.72−75.
  27. Н. А. Адсорбционная хроматография на активированных углях при получении белковых гидролизатов. В кн.: // Лечебные препараты из крови и тканей. Л.: Медицина, 1974. С.171−173.
  28. Е.К., Логинова Т. А., Крестьянова И. Н., Бартошевич Ю. Э., Неклюдов А. Д. Получение и свойства иммобилизованного ферментного препарата с пептидазной активностью. // Прикл. биохимия и микробиология. 1985. Т. 21. N2. С. 177- 183.
  29. Е.К., Неклюдов А. Д., Герасимова Е. В. О количественном соотношении аминокислот и пептидов в белковых гидроли162затах для парентерального питания// Прикл. биохим. и микро-биол. 1983. Т. 19. № 4. С. 503−506.
  30. В.П., Лимонов Г. Е., Сницарь А. И. Вибрационный экстрактор жира из кости. //Мясная индустрия СССР. 1982. N 2. С. 13−15.
  31. А.Ф., Коршунов Б. А., Мотильская С. П., Щукина Н. И. Способ получения аминокислотного концентрата. Патент N 93 021 411/13 РФ// Б. И. 1997. N 27. С. 102
  32. А. Н., Герман А. Б., Тележкин В. В., Осотов A.A. Практикум по основам биохимии. М.: Изд-во МГУЛ, 1996, 100с.
  33. А.Н. Перспективы получения биологически активных веществ из животного и генетически трансформированного сырья. //Мясная индустрия. 1998. N 5. С. 13−14.
  34. В.И., Неклюдов А. Д., Федорова Н. В., Хромова P.A. О некоторых макрокинетических закономерностях протеолиза белков. //Докл. РАН. 1992. Т. 322. N 5. С. 989−993.
  35. В.И., Неклюдов А. Д., Федорова Н. В., Хромова P.A. Получение и применение белковых гидролизатов. М.: АгроНИИТЭ-ИММП, 1991.44 с.
  36. В.И., Сницарь А. И. Современные направления развития переработки костного сырья. // Мясная индустрия. 1994. N 2. С. 15−16.
  37. Иммобилизованные клетки и ферменты / Под ред. Дж. Вудворда. М.: Мир, 1988.216 с.
  38. Л.Е., Голубев Т. И. Белковый препарат для парентерального питания аминопептид// Советская медицина. 1956. № 3. С. 66−69.
  39. О., Кюдулас И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. Каунас.: Технология, 1997. 183 с.
  40. Н. Ф., Головина Н. К. Опыт использования микробных пептидаз в приготовлении белковых гидролизатов для парентерального питания. // В кн. Актуальные вопросы парентерального питания. Рига: Зинатне, 1982. С.157−162.
  41. Т.Е. Ускоренный метод определения азота в мя-сопродуктах/ТМясная индустрия, 1973. -N 8. С. 21.
  42. И.А., Красноштанова A.A., Манаков М. Н. Гидролиз белковых веществ биомассы промышленных микроорганизмов ферментными системами поджелудочной железы. Количественные закономерности процесса.//Биотехнология. 1998. № 6. С. 63−68.
  43. И.А., Красноштанова A.A., Манаков М. Н. Кислотный гидролиз белковых веществ биомассы промышленных микроорганизмов. Биотехнология. 1996. № 3. С. 39−44.
  44. В. Б., Попов В. П. Способ получения белкового гидро-лизата из кератинсодержащего сырья (к. р. е.). А. с. 1 161 064 СССР//Б. И. 1985. № 9. С 14.
  45. H.H., Лясковская Ю. Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. М.: Пищевая промышленность, 1965. — 316 с.
  46. Х.А. Разработка и масштабирование процесса получения церевизиамина препарата для парентерального азотистого питания из биомассы хлебопекарных дрожжей. Автореф. дисс. канд. хим.наук.-М. 1990.-20 с.164
  47. В.К., Бабаян Т. Л., Гордиенко C.B. Коган A.C., Цыряпкин В. А., Беликов В. М. Комплексная переработка дрожжевой биомассы//Биотехнология. 1990. N 3. С. 14−18.
  48. А. Биохимия. М.: Мир. 1976. 957 с.
  49. С.Г. Производство пищевых животных жиров на мясокомбинатах. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1982. — 255 с.
  50. P.M., Гмошинский И. В., Зорин С. Н., Линд А. Р. Характеристика белкового состава и антигенности молочной сыворотки, подвергнутой ферментативному гидролизу. //Вопросы питания. 1996. N3. С. 20−23.
  51. В.К. Возможности и перспективы развития методов экспериментальной оценки гипоаллергенных продуктов и их компонентов. //Вопросы питания. 1994. N 3. С. 16−18.
  52. Г. Г., Сницарь А. И., Будрик Г. В. Опыт эксплуатации линии переработки кости. // Мясная индустрия. 1995. N 4. С. 1214.
  53. М.Д. Лекарственные средства. М.: Медицина, 1993. Т.2. С. 63.
  54. А.Д. Метаболизм аминокислот и их использование при создании белоккоррегирующих препаратов (обзор). //Антибиотики и мед. биотехнология. 1987. Т. 32. N 4. С. 302−312.
  55. А.Д., Бердутина A.B., Иванкин А. Н., Карпо Б. С., Осока A.B. Гидролиз кератинсодержащего сырья водными растворами серной кислоты. //Прикл. биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. N 1.С. 45−49.
  56. А.Д., Евстафьева Е. А., Козлова Н. Д. Сравнительная оценка сорбционных свойств карбоксиметилцеллюлозы по отно165шению к гемину и глобину // Прикл. биохимия и микробиология. 1996. Т. 32. N3. С. 290−293.
  57. А.Д., Иванкин А. Н., Бабурина М. И. Получение и свойства панкреатина, иммобилизованного на карбоксиметилцеллю-лозе. //Прикл. биохимия и микробиология. 1998. Т.34. N1. С 5761.
  58. А. Д., Иванкин А. Н., Баер Н. А., Бердутина А. В. Источники резервного белка для получения пищевых гидролизатов из животного сырья. // Хранение и переработка сельхозсырья. 1998. № 3. С. 24−25.
  59. А.Д., Иванкин А. Н., Баер H.A. Бердутина A.B., Дубина
  60. B.И., Карпо Б. С. Получение гидролизатов из мясокостного сырья. // Мясная индустрия. 1998. N 6. С.42−43.
  61. А. Д., Иванкин А. Н., Бердутина А. В. и др. Получение пищевых гидролизатов из отходов мясопереработки в присутствии ферментов поджелудочной железы // Сб. научных трудов ВНИИМП. М.: Изд-во ВНИИмясной промышленности, 1998. С. 70−78.
  62. А.Д., Илюхина В. П., Мосина Г. И. Гидролизующая способность дрожжевых протеаз по отношению к белковым субстратам. //Прикл. биохимия и микробиология. 1996. Т.32. N 2. С. 231 236.
  63. А.Д., Илюхина В. П., Федорова Н. П., Бабурина М. И. Гидролиз как способ переработки боенской крови. //Мясная промышленность. 1994. N2. С.21−23.
  64. А.Д., Илюхина В. П., Хромова P.A. Перспективы комплексной переработки боенской крови //Мясная промышленность. 1993 N2. С. 6−7.166
  65. А.Д., Купов Х. А. Дрожжи как источник получения аминокислотных препаратов. // Антибиотики и химиотерапия. 1988. Т. 33. N9. С. 701−708
  66. А.Д., Лисицын А. Б., Иванкин А. Н. Изучение возможности использования белков крови в лечебном и профилактическом питании. // 4 Междунар. симп. «Экол. человека: пищ. тех-нол. и продукты». М., 1995 Т. 2. С. 246−247.
  67. А. Д., Навашин С. М. Получение белковых гидролиза-тов с заданными свойствами. // Прикл. биохимия и микробиология. 1985. Т. 21. N 1.С. 3−17.
  68. А.Д., Навашин С. М., Бартошевич Ю. Э., Цибанов В. В. Получение белковых гидролизатов при помощи иммобилизованных бактериальных пептид-гидролаз. // Антибиотики и мед. биотехнология. 1985.Т. 33. N 4. С. 243−249.
  69. А.Д., Федорова Н. В., Илюхина В. П., Лисица Е. П. Ферментативный профиль автолизированной дрожжевой биомасссы рода Saccharomyses. // Прикл. биохимия и микробиология. 1993. Т. 29. N5. С. 734−743.
  70. А.Д., Цибанов В. В., Купов Х. А., Беликов В. М. Получение аминокислотных смесей из дрожжевых автолизатов. III. Исследование процесса очистки дрожжевого автолизата на различных сорбентах. //Хим.-фарм. журнал 1983. N 11. С. 1348−1352.
  71. А.Д., Цибанов В. В., Логинова Т. В. Моделирование протеолиза в рН-статируемых биореакторах.// Антибиотики и мед. биотехнология. 1987. Т.ЗО. N 1. С. 57−66.
  72. Т.Н., Эпштейн Л. М., Позднякова Ю. Н., Давидович В. В. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием протеолитических ферментов различной специфичности. // Вопросы питания. 1997. № 5. С. 34−38.167
  73. Практическая химия белка /Под ред. А.Дарбре. М.: Мир, 1989. С. 291.
  74. JI.B. Использование комплексного ферментного препарата амилопротооризина для гидролиза дрожжевого белка. //Хранение и переработка сельхозсырья. 1996. N 2. С. 39−40.
  75. JI.B., Оверченко М. Б., Трифонова В. В. Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы. Пат. N 96 101 956/13 РФ//Б.И. 1998. N4. С. 33.
  76. Руководство по методам анализа качества и безопасности пищевых продуктов / Под ред. Скурихина И. М., Тутельяна В.А.- М.: Брандес-Медицина, 1998. 342 с.
  77. А.П., Полыгалина Г. В. Методы определения активности гидролитических ферментов . М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1981.
  78. Э.Х., Паппель К. Э., Кестнер А. И. Метод описания кинетики ферментативных реакций. // Труды Таллинского политехнического института. 1979. № 424. С. 13−17.
  79. Р. Методы очистки белков: Пер. с англ. М.: Мир, 1985. 385 с.
  80. A.B., Анохина В. И., Кононенко Л. В. Способ получения кормовой добавки из отходов мехового сырья. A.c. 1 151 236 СССР// Б.И. 1985. № 7. С. 7 .
  81. A.B., Тимошенко Н. В. Мясные продукты для детского питания . М.: Изд-во ВНИИмясной промышленности, 1997. 252 с.
  82. М.Л. Переработка пищевой кости. М.: Агро-промиздат, 1986. — 176 с.
  83. М.Л. Производства пищевых животных жиров. -М.: Антиква, 1995.-378 с.
  84. М.Л., Либерман С. Г. Комплексная переработка кости на мясокомбинатах. М.: Пищевая пром-сть, 1974. — 90 с.
  85. Н.В. Гидролиз белково-пептидных субстратов протеа-зами дрожжей Saccharomyces. Автореф. дисс. канд. хим.наук.-М. 1991.- 18 с.
  86. Н.В., Неклюдов А. Д. Влияние концентрации дрожжевой биомассы и экзогенных протеолитических ферментов на168интенсивность процесса автолиза пекарских дрожжей. //Прикл. биохимия и микробиология. 1985. Т.21. N 6. С. 714−718.
  87. Ферментация и технология ферментов. /Под ред. Уонт Д., Коней И., Домайн А. М.: Легкая и пищевая промышленность. 1983. 336 с.
  88. Химический состав пищевых продуктов /Под ред. Скурихина И. М., Волгарева М. Н. М.: Агропромиздат, 1987. Т.1.224 с.
  89. М.П. Протеолиз и биологическая ценность белков. М.: Медицина, 1975. 232 с.
  90. В.А., Конышев В. А., Мазо В. К. Строение и свойства пищевых аллергенов. // Вопросы питания. 1980. N 1. С.3−9.
  91. К.Ф., Либерман С. Г., Файвишевский М. Л., Яцышин А. П., Щербаков А. А. Переработка кератинсодержащего сырья. // Обзорная информация, серия «Мясная промышленность». М.: ЦНИИТЭИмясомолпром, 1979. 30 с.
  92. Х.Д., Ешкайт X. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1985. С. 262−271.
  93. Adamson N.J., Reynolds Е.С. Relationship between degree of casein hydrolysis and phosphopeptide release. //J. Dairy Res. 1997. N 4. P. 505−514.
  94. Adler-Nissen J. Enzymatic hydrolysis of food proteins. // Dan. Kemi. 1986. V. 67. N 1. P. 19−43.
  95. Agboola S.O., Singh H., Munro P.A., Dalgleish D.G., Singh A.M. Destabilization of oil-in-water emulsions formed using highly hydrolyzed whey proteins. // J. Agr. Food Chem. 1998. V. 46. N 1. P. 84−90.
  96. Agboola S.O., Dalgleish D.G. Enzymatic hydrolysis of milk proteins used for emulsion formation. 1. Kinetics of protein169breakdown and storage stability of the emulsion. //J. Agr. Food Chem.1996. V. 44. N 11. P. 3631−3636.
  97. Amino acids. Tables and charts. Tokyo: Ajinomoto Co. 1990. Part 4. 28 p.
  98. Aubes-Dufau I., Combes D. Effect of different proteases on bitterness of hemoglobin hydrolyzates. // Appl. Biochem. Biotechnol.1997. V. 67. N1−2. P. 127−138.
  99. Batista I., Nunes M.L. Preparatio of enzymic hydrolyzates from fish wastes. // Dev. Food Sci. 1997. V. 38. N 1. P. 59−70.
  100. Beck R.H.F., De Sadelur J.W.G.C. Process for the production of glutamic acid and the use of protein hydrolyzates in this process. Pat. Europa. 1998. N 834 573.
  101. Berthelsen J.H., Frokjaer S., Saltin B. Additive for use in any energy supplementation and use of a protein hydrolyzate for the preparation of energy supplementation. Int. Pat. 1997. WO 39 641.
  102. Bilinski C.A., Stnart G.G. Yest proteases and brewing. //Biopass Technol. (Yeast). 1990.V.5. N 1. P. 147−162.
  103. Chakrabarti R. A metod of debittering fish protein hydrolysate. // J. Food Sci. Technol. 1983. V. 20. N 1. P. 154−156.
  104. Chobert J.-M., Bertrand-Harb C., Dalgalarrando M., Nicolas M.-G. Solubility and emulsifying properties of beta-casein modified enzymatically by trypsin. //J. Food Biochem. 1989. V. 13. N 2. P. 335 352.
  105. Clegg K.M., Lim C.L., Manson W. The structure of a bitter peptide derived from casein by digestion with papain. // J. Dairy Res. 1974. Y. 41. N 2. P. 283−287.
  106. Comprehensive biotechnology. The principles of biotechnology. /Ed. Moo-Young M. N.Y.: Pergamon Press, 1985. V.2. 670 p.
  107. Cornelius L., Vosburgh F., Schubert R.L. Protein hydrolysate derived from mucosa tissue. Pat .USA. 1997. N 5 607 840
  108. Diaz O., Gouldsworthy A.H., Leaver J. Identification of peptide released from casein micelles by limited trypsinolysis.// J. Agr. Food Chem. 1996. V. 44. N 9. P. 2517−2522.170
  109. Diniz F.M., Martin A.M. Stable isothiocyanate emulsion compositions for food additives. // Food Sci. Technol. (London). 1997. V. 30. N3. P. 266−272.
  110. Diniz F.M., Martin A.M. Influence of process variables on the hydrolysis of shark muscle protein. // Food Sci. Technol. Int. (London). 1998. V. 4. N2. P. 91−98.
  111. Ellis L., Kalnins D., Corey M. Do infants with cystic fibrosis need a protein hydrolyzate formula? A prospective, randomized, comparative study. // J. Pediatr. (St. Louis). 1998. V. 132. N 2. P. 270−276.
  112. Enari T.M., Fogarty W.M., Kelly C.T. Microbial amilases, pectic enzymes and microbal cellulases In: Microbail enzymes and biotechnology. // Microbail Enzymes and Biotechnology/Ed. Fogarty W.M. London: Appl. Sci, 1988.267 p.
  113. Enzymes and Related Biochemicals. Freehold: Worthington Biochem. Div., 1990. 212 p.
  114. Fanst P.L. Expression of the yeast aspartyl protease, proteinase A //J. Biol. Chem. 1989.V. 264. N 1. P.479−488.
  115. Fik M, Surowka K. Enzymic hydrolysis of proteins from chicken heads using Alcalase and Esperase. // Acta Aliment. 1997. V. 26. N1. P. 35−45.
  116. Flaczyk E. Technologycal and nutritional aspects of protein hydrolyzates. Part I: Preparation and chemical characterization.// Przem. Spozyw. 1997. V. 51. N 3. P. 6- 31.
  117. Flaczyk E. Technologycal and nutritional value of protein hydrolyzates. Part II. // Przem. Spozyw. 1997. V. 51. N 4. P. 43−45.
  118. Frokjaer S. Use od hydrolysates for protein supplementation. // Food Technol. 1994. V. 48. N 10. P. 86−88.
  119. Gray D, Schmelkin N. S, Alexader J, Mark D. A, Twyman D. Enteral formulation designed for optimized nutrient absorption and wound healing. Pat. USA. 1998. N 5 723 446.171
  120. Grimble G.K. Protein hydrolyzates as vehicles for the application of di- and tripeptides in clinical nutrition // Portland Press Proc. 1998. N 11.P. 119−139.
  121. Hadulla A., Braun P., Balzer W.R., Deutz, H. Hair dye composition containing beeswax and protein hydrolyzate or amino acids. Pat. Ger. 1996. N 19 637 966 .
  122. Hagi T., Hatta H., Kobayashi M., Yoshikawa K. Meat containing food with improved elasticity and water retention. Pat. Japan. 1997. N09−121 814.
  123. Hagi T., Hatta H., Kobayashi M. Galacturonic acid and polygalacturonic acid for improvement of protein functionality. Pat. Japan. 1997. N09−107 886.
  124. Haque Z.U., Casay G.A., Wilson W.W., Antila, P, Antila, V. Effect of casein hydrolysates on association properties of milk proteins as seen by dynamic light scattering.//J. Agr. Food Chem. 1993. V. 41. N 3. P. 203−207.
  125. Haque Z.U., Mozaffar Z. Casein hydrolysate. II. Functional properties of peptides. //Food Hydrocolloids. 1992. N 5. P. 559−571.
  126. Hart J., Polla Ch., Hull J.C. Oat fractions .// Cosmet. Toiletries. 1998. V. 113. N3. P. 45- 52.
  127. Helbig N.B., Ho L., Chirsty G.E., Nakai S. Debittering of skim milk hydrolysates by adsorption for incorporation into acidic beverages. //J. Food Sci. 1980.V. 45. N 2. P. 331−335.
  128. Hidalgo J., Gamper E.. Solubility and heat stability of whey protein concentrates. //J. Dairy Sci. 1977. V. 60. N 7. P. 1515−1518.
  129. Hollenberg D., Ehlert M., Goddinger D. Hair conditioners containing carboxamido vinyl polimers. Pat. Ger. 1997. N 19 540 853.
  130. Huang X.L., Catignani G.L., Swaisgood H.E. Improved emulsifying properties of (3-barrel domain peptides obtained by membrane-fractionation of a limited tryptic hydrolysate of p-lactoglobulin. // J. Agr. Food Chem. 1996. V. 44. N 11. P. 3437−3445.
  131. Hyun Ch. K., Shin H.-K. Utilization of animal blood proteins as nitrogen sources for the cultivation of lactic acid bacteria. // Sanop Misaengmul Hakhoechi. 1997. V. 25. N 2. P. 218−223.172
  132. Isugita A., Scheffler I. I A rapid method for acid hydrolysis of protein with a mixture of trifluoroacetic and hydrochloric acid. //Eur. J. Biochem. 1982. V.124. N 3. P. 585−588.
  133. Ito T., Saito T. Whey beverages and their manufacture with proteases. Pat. Japan .1998. N 10- 33 115.
  134. Kludas K. U., Kamieth R., Stache B. Stepwise preparation of protein hydrolysate with enzymes, asids and base. Pat. DDR. 1987 № 244 760.
  135. Kolomaznik K., Mladek M., Langmaier F. Process for preparing hydrolyzate of proteinaceous waste of animal origin. Pat. Czech Rep. 1996 .N280655 .
  136. Kotani S., Ageta A. Stable isothiocyanate emulsion compositions for food additives. Pat. Japan. 1997. N 09−308 453.
  137. Kuriki H., Motojima H., Minagawa E., Sugano Ch., Tsukashiro F. Preparation of proteose peptone component-3 from milk as additive to food, cosmetics, and pharmaceuticals. Pat. Japan 1997. N 9 110 896 .
  138. Lahl W. J, Braun S.D. Enzymatic Production of Protein Hydrolysates for Food Use. // Food Technol. 1994. V. 48. N 10. P. 68−71.
  139. Lalasidis G., Sjoberg L.-B. Two new methods of debittering protein hydrolysates and a fraction of hydrolysates with exeptionally high content of essential amino acids. //J. Agr. Food Chem. 1978. V. 26. N3. P. 709−723.
  140. Lin S.B., Chiang W., Cordle Ch.T., Thomas R.L. Functional and immunological properties of casein hydrolysate produced from a two-stage membrane system. // J. Food Sci. 1997 V. 62. N 3. P. 480−483.
  141. Lin S.B., Nelles L.P., Cordle Ch.T., Thomas R.L. Debittering casein hydrolysates with octadecyl-siloxane columns. // J. Food Sci. 1997. V. 62. N4. P. 665−670.173
  142. Linder M., Rozan P., Lamghari E., Kossori R., Janni J., Villaume C., Mejean L., Parmentier M. Nutritional value of veal bone hydrolysate. //J. Food Sei. 1997.V. 62. № 1. C. 183−189.
  143. Lisitcin A.B., Nekludov A.D., Ivankin A.N. Investigations of amino acids composition of cattle muscules. // Meat for the consumer / Eds Hildrum K.I., Larsen E.G. Lillehammer: MATFORSK, 1996. P. 334−335.
  144. Lorenzen P., Schulzen D., Schulte D., Schlimme E. Caseinolyse mit lab. und chymosin boviner sowie gentechniser herkunft. // Dtsch. Milehwirk. 1996. V. 47. N 11. P. 492−495.
  145. Lyons T.P. Proteinases in industry. //Crit. Rev. Biotechnol. 1988. V. 8. N2. P. 99−110.
  146. Mahmoud M.I. Physicochemical and functional properties of protein hydrolysates in nutritional products. //Food Technol. 1994. V. 48. N 10. P. 89−95.
  147. Mahmoud M.I., Malone W.T., Cordle C.T. Enzymatic hydrolysis of casein: Effect of degree of hydrolysis on antigenicity and physical properties. // J. Food Sei. 1992. V. 57. N 5. P. 1223−1229.
  148. Mangino M.E., Kim J.H., Dunkerly J.A., Zadow J.G. Factors important to the gelation of whey protein concentrates. // Food Hydrocolloids. 1987. N 1. P. 277−282.
  149. Martinez S.B., Leary H.L., Nichols D.J. Milk protein partial hydrolysate and infant formula containing same. Pat. USA. 1995. N 5 405 637.
  150. Moos A.M.Hydrolysis of protein. Pat. USA. 1988. N 2 442 055.
  151. Morelle J., Lauzanne E., Rothfuss P. Compositions free from proteins and peptides obtained from whole animal protein for cosmetic, pharmaceutical, and agricultural uses. Pat. France. 1998. N 2 751 177.
  152. Nakamura T., Syukunobe Y., Sakurai T., Igota T. Enzymatic production of hypoallergenic peptides from casein .// Milchwissenschaft. 1993. V.48. N1. P. 11−14.
  153. Nekludov A.D., Lisitcin A.B., Fiodorova N.B., Ivankin A.N., Yevstafieva E. A. Hydrolysis of the slaughter cattle blood by yeast174proteases.//Proc. 41-th Annual Int. Congress of Meat Science and Technology. San Antonio, 1995. P. 260.
  154. Nekludov A.D., Lisitcin A.B., Ivankin A.N., Hromova R.A., Mosina G.I., Petrakova A.N. Poboljsanje kvaliteta krui zaklanih zivitinja hidroliticnom metodom. // Tehnology mesa. 1995. V. 36. N 2−3.P. 50.
  155. Nielsen P.M. A method of obtaining protein hydrolyzates. Int. Pat. 1997. WO 43 910.
  156. Nielsen P.M. Functionality of protein hydrolyzates. // Food Sci. Technol. (N.Y.). 1997. V. 80. N2. P. 443−472.
  157. Pedersen B. Removing bitterness from protein hydrolysates. // Food Technol. 1994. 48. N 10. P. 96−98.
  158. Pintado M.E., Pintado A.E., Silva E.R. Evaluation of whey protein hydrolysis using protease A and trypsin. // Biol. Wet. (Univ. Gent) 1997. V.62. N 4a. P. 1365−1368.
  159. Roland J.F., Mattis D.L., Kiang S. Hydrophobic chromotography: Debittering protein hydrolysates. // J. Food Sci. 1978. V. 43. N 8. P. 1491−1493.
  160. Sakata R., Segava S., Morita H., Yukiharu N. Tenderization of hog casings. Application of organic acids and proteases. // Fleischwirtschaft. 1998. V. 78. N 6. P. 703−704.
  161. Sampson H.A., Mendelson L., Rosen J.P. Fatal and nearfatal anaphylactic reactions to food in children and adolescents. // N. Eng. J. Med. 1992. V 327. N 1. P. 380−384.
  162. Samuelsson E. G. A peptide preparation, a process for producing it and use of the peptide preparation. European pat. 1987. N 226 221.
  163. Sandeaux J., Sandeaux R., Gavach C., Grib H., Sadat T., Bel-hocine D., Mameri N. J. Extraction of amino acids from protein hydrolyzates by electrodialysis. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 1998. V. 71. N.3. P. 267−273.
  164. Schmidl M.K., Taylor S.L., Nordlee J.A. Use of hydrolysate-based products in special medical diets. //Food Technol. 1994. V. 48. N 10. P. 77−80, 85.
  165. ShanidiF, Synowiecki//J. Food Chem. 1997. V. 60. N 1. P. 2932.175
  166. Siemensma A.D., Weijer W.J., Bak H.J. The importance of peptide length in hypoallergenic infant formulae. //Trends in Food Sci. & Tech. 1993. V. 4. N1.P. 16−21.
  167. Slattery H., Fitzgerald R.J. Functional properties and bitterness of sodium caseinate hydrolysates prepared with a Bacillus proteinase. //J. Food Sci. 1998. V. 63. N3. P. 418−422.
  168. Surowka K., Fik M. Recovery of proteinaceous substances from chicken heads by proteolysis with trypsin. // Die Nahrung. 1996. V.40. № 3. C. 132−137.
  169. Szpendowski J. Hidrophobicity of milk proteins and their functional properties. //Przem. Spozyw. 1997. V. 51. N 8. P. 16−18, 31.
  170. Tamura M., Mori N., Miyoshi T. Practical debittering using model peptides and related compounds. // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. N l.P. 41−51.
  171. Tanford C., Kawahara R., Lapanje S. Method of protein hydrolys by HC1//J. Biol. Chem. 1966. V. 241. N 9. P. 1926.
  172. Tarrant P.V. Some recent advances and future priorities in research for the meat industry. // Meat Sci. 1998. V. 49. N 1. P. 1−16.
  173. Taylor S.L. Immunologic and allergic properties of cows' milk proteins in humans. //J. Food Protect. 1986. V. 49. N 2. P. 239−250.
  174. Tokita F. Enzymatische und nicht enzymatische Ausschaltung des Bittergeschmacks bei enzymatischen Eieweisshydrolysaten. //Z. Lebensm. Untersuch. Forsch. 1990. V. 138. N 2. P. 351−355.
  175. Tomizawa T. Food containing protein hydrolyzates of the squid. Pat. Japan. 1998. N 10−113 152 .
  176. Tomizawa T. Osmotic agents for peritoneal hemodialysis. Pat. Japan. 1987. N6260563.
  177. Trujillo A., Guamis B., Carreto C. Hydrolysis of bovine and caprine caseins by reanet and plasmin model system. // J. Agr. Food Chem. 1998. V. 46. N 8. P. 3066−3072.
  178. Tsumura K., Kugimiya W., Hoshino K. A protein hydrolyzate and process for producing it. Pat. Europa. 1997. N 797 928.
  179. Umetsu H., Matsuoka H., Ichishima E. Debittering mechanism of bitter peptides from milk casein by wheat carboxy peptidase. //J. Agr. Food Chem. 1983. V. 31. N 1. P. 50−53.176
  180. Van Leeuwen HJ. Removal of a bitter peptide form tryptic hydrolysates of casein coprecipitate by immunoadsorbent affinity chromatography.// Agric. Biol. Chem. 1978. V. 42. N 6. P. 1375−1378.
  181. Wahn U, Wahl R, Rugo E. Comparison of residual allergenic activity of six different hydrolyzed protein formulas. // J. Pediatrics. 1992.V.121. N2. P. 580−584.
  182. Webster J. D, Ledward D. A, Lawrie A. A. Protein hydrolysates from meat industry byproducts //Meat Science. 1982. V. 7. N 2. P. 147−157.
  183. Xu Yonghong. Control of bitter taste of enzymic hydrolyzates of proteins. // Shipin Gongye Keji. 1997. N 3. P. 1−3.
  184. Yoshihara D, Nakamura T, Yanai M, Takeshita Y, Nippon E. Effect of coexistence of di-, tripeptides, and amino acids on absorption of nitrogen source. // Shokuryo Gakkaishi. 1997. V. 50. N 6. P. 411 416.
  185. Yoshimoto T, Kabashima T, Fuji M. Novel salt-resistant prolyl oligopeptidase from Sphingomonas capsulata, cloning of its gene, and use of the enzyme for preparing flavoring agents. Pat. Japan. 1998. N 10- 66 570.
  186. Zhao X. Shipin Lexue.// Food Sei. 1996. V. 17. N 5. P. 3−6.
  187. Zumbusch P, Kulke W, Brunner G. Elektro-Ultrafiltration von biotechnischen Losungen. // Chem. Jad. Techn. 1997. V. 69. N 9. P. 1226−1227.177
Заполнить форму текущей работой