Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди (II) с гистидином и олигопептидами

Диссертация: Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди (II) с гистидином и олигопептидами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исследование взаимосвязи между строением, устойчивостью и реакционной способностью комплексных соединений меди (Н) с аминокислотами и олигопептидами представляет жизненно важный интерес для моделирования медьсодержащих ферментов и понимания биологического транспорта меди. Существенной особенностью комплексов меди (Н) с пептидами является возможность реализации в них координации атомов азота… Читать ещё >

Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди (II) с гистидином и олигопептидами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ 4 ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
  • ГЛАВА 1. ИССЛЕДОВАНИЕ КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЯ МЕДИ (П)
  • С ГИСТИДИНОМ И ОЛИГОПЕПТИДАМИ
    • 1. 1. Комплексные соединения меди (П) с гистидином
    • 1. 2. Координационные соединения меди (П) с олигопептидами
    • 1. 3. Гетеролигандные комплексы меди (П) с аминокислотами и дипеп- 27 тидами
    • 1. 4. Энантиоселективные эффекты в комплексообразовании меди (П) с 37 биолигандами
    • 1. 5. Кинетика и механизмы реакций замещения и обмена лигандов в 47 растворах координационных соединений меди (П)
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ И МЕТОДИКА ЭКСПЕРИМЕНТА
    • 2. 1. Постановка задачи
    • 2. 2. Методы исследования
    • 2. 3. Растворы и реактивы
  • ГЛАВА 3. КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ, ХИМИ0ЧЕСКИЙ ОБМЕН, СТРУКТУРА КОМПЛЕКСОВ И СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНЫЕ 67 ЭФФЕКТЫ В СИСТЕМАХ МЕДЬ (П) — !/£>!-ГИСТИДИН
    • 3. 1. Кислотно-основные свойства гистидина
    • 3. 2. Термодинамика, стереоселективность образования и структура 69 комплексов меди (П) с Ь- и £)£-гистидином
    • 3. 3. Кинетика и стереоселективность реакций химического обмена в си- 102 стемах медь (П) — /У?)?-гистидин
  • ГЛАВА 4. ТЕРМОДИНАМИКА, СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ И СТРОЕНИЕ КОМПЛЕКСОВ В СИСТЕМАХ МЕДЬ (И)
  • -ГИСТИДИН — ОЛИГОПЕПТИД
    • 4. 1. Комплексообразование меди (Н) с дипептидами (глицилглицин, 113 глицил-?-тирозин, ?-тирозил-?-фенилаланин)
    • 4. 2. Гетеролигандное комплексообразование, структура комплексов и 122 стереоселективные эффекты в системах медь (П) — /Л>гистидин — ди-пептид (глицилглицин, глицил-?-тирозин, ?-тирозил-/.-фенилаланин)
    • 4. 3. Комплексообразование меди (П) с трипептидами (глицилглицил- 120 глицин, глицилглицил-?-тирозин)
    • 4. 4. Гетеролигандное комплексообразование и стереоселективные эф- 138 фекты в системах медь (П) — ?АО-гистидин — трипептид (глицилгли-цилглицин, глицилглицил-?-тирозин)
  • ВЫВОДЫ

Исследование взаимосвязи между строением, устойчивостью и реакционной способностью комплексных соединений меди (Н) с аминокислотами и олигопептидами представляет жизненно важный интерес для моделирования медьсодержащих ферментов и понимания биологического транспорта меди [1, 2]. Существенной особенностью комплексов меди (Н) с пептидами является возможность реализации в них координации атомов азота депротониро-ванных пептидных связей [1, 3, 4]. Особенную важность приобретает изучение гомои гетеролигандных комплексов меди (Н) с гистидином (ИбН), поскольку именно они участвуют в транспорте меди в живых организмах [2]. При этом? шс-(Х-гистидинато)медь (П) является пока единственным эффективным средством лечения тяжелой болезни Менкеса, обусловленной генетическими нарушениями синтеза АТФ-азы Менкеса. Лекарственный эффект достигается, вероятно, благодаря тому, что? шс-(Х-гистидинато)медь (Н) транспортируется в клетку, минуя АТФ-азу Менкеса, а затем обменивает медь с сывороточным альбумином через образование интермедиатов — гетеролигандных комплексов [2]. Однако структура и устойчивость гомои гетеролигандных комплексов меди (Н) с гистидином в водных растворах остаются малоизученными. Исследование таких комплексов тем более актуально, что они моделируют активные центры медьсодержащих ферментов, многие из которых включают гистидиновый остаток.

Важно отметить, что природные аминокислоты и олигопептиды асимметричны, поэтому детальное исследование их неизбежно приводит к проблеме специфичности и селективности процессов в живой природе, являющейся одной из центральных в современном естествознании. Эта проблема имеет прямое отношение к координационной химии, поскольку ионы металлов уже на первых ступенях биохимической эволюции могли контролировать селективность многих процессов путем координации к ним аминокислот и пептидов. Изучение энантиоселективных эффектов в реакциях лабильных комплексов металлов с аминокислотами имеет помимо теоретического также и большое практическое значение. В частности, на использовании стереосе-лективных эффектов основан новый метод разделения энантиомеров аминокислот — лигандобменная хроматография [5].

Однако до сих пор энантиоселективные эффекты в реакциях образования гомои гетеролигандных комплексов меди (Н) с аминокислотами и асимметричными олигопептидами остаются практически не исследованными. Из всех изученных Ь-, йи Д?-форм аминокислот только для гистидина в работах [6, 7] была выявлена некоторая стереоселективность в образовании гомо-лигандных комплексов с медью (П), однако другие авторы не подтвердили достоверности этих результатов. Ранее в работах двух групп авторов [8, 9, 10] были обнаружены сильные стереоселективные эффекты в образовании нейтральных гетеролигандных комплексов меди (И) с Ьи О-гистидином, с одной стороны, и ¿—фенилаланином (РЬеН) или ¿—триптофаном (ТгрН), с другой, причем более устойчивыми оказались соединения с лигандами противоположной хиральности. В то же время выявлены гораздо менее значительные стереоселективные эффекты противоположного знака в гетеролигандном комплексообразовании меди (И) с /У/)-гистидином и ¿—валином (Уа1Н) или Ь-лейцином (ЬеиН) [8, 9]. Энантиоселективность в образовании соответствующих монопротонированных гетеролигандных комплексов не была детектирована. Кроме того, авторам [9] не удалось обнаружить заметной стереосе-лективности и в накоплении гетеролигандных комплексов меди (П) с ?/О-гистидином и ¿—дипептидами — глицил-?-фенилаланином, глицил-?-валином и ?-валил-?-валином. Выявленная стереоселективность образования аминокислотных комплексов по-разному интерпретирована авторами [8, 9] и [10], а проблема стереоселективности в гетеролигандном комплексообразовании с дипептидами осталась открытой. Стереоэффекты в образовании гетеролигандных комплексов меди (Н) с аминокислотами и трипептидами ранее вообще не изучались.

В настоящей работе методами рН-метрии, спектрофотометрии, ЯМ релаксации, ЭПР и математического моделирования с привлечением квантово-химических расчетов исследована термодинамика комплексообразования, кинетика реакций замещения и химического обмена, структура комплексов и стереоселективные эффекты в бинарных системах медь (П) — L/DL-гистидин, тройных системах медь (П) — L/D-гистидин — дипептид {глицилглицин (GGH), глицил-?-тирозин (GYH), ?-тирозил-?-фенилаланин (YFH)}, медь (П) — L/D-гистидин — трипептид {глицилглицилглицин (GGGH), глицилглицил-L-тирозин (GGYH)} и в соответствующих бинарных подсистемах медь (И) -олигопептид в широких диапазонах pH на фоне 1 моль/л KN03 при различных температурах.

Цель работы заключалась в том, чтобы определить термодинамические параметры равновесий образования гомои гетеролигандных комплексов меди (Н) с Lи D-гистидином и олигопептидами, кинетические характеристики реакций химического обмена, спектральные параметры комплексов, выявить на этой основе стереоселективные эффекты в реакциях комплексообразования и замещения лигандов и дать им структурную интерпретацию.

Научная новизна работы состоит в том, что впервые:

• Путем математического моделирования данных рН-метрии и спектрофотометрии определены составы и константы образования комплексов в системах медь (П) — /,//)£-гистидин в широком диапазоне pH и интервале температур 15−55 °С на фоне 1 моль/л KNO3.

• Методом рН-метрии установлены составы и константы образования комплексов в системах медь (П) — дипептид (глицилглицин, глицил-1-тирозин, L-тирозил-?-фенил-аланин), медь (П) — трипептид (глицилглицилглицин, гли-цилглицил-1-тирозин) и в соответствующих тройных системах медь (Н) — LID-гистидин — дипептид и медь (П) — L/D-гистидин — трипептид в широких диапазонах pH (25 °С, 1 моль/л KN03).

Из экспериментальных оптических и ЭПР спектров растворов в системах медь (П) — ¿-/£>£-гистидин путем моделирования на ЭВМ реконструированы спектры индивидуальных комплексных форм.

Квантово-химическими расчетами методом ОБТ с учетом эффектов сольватации оптимизированы геометрии различных изомеров энантиомерно однородных и тиезо-комплексов состава Си (Н18)(№ 8Н)+ и Си (Н18)2. Подтверждена значительная стереоселективность образования комплекса Си (Н18)(Ш8Н)+ и обнаружена небольшая стереоселективность противоположного знака в образовании комплекса Си (Н1з)2. Выявлены стереоселек-тивные эффекты в электронных спектрах поглощения и ЭПР спектрах комплексов Си (Ш8)(1-П8Н)+ и Си (Н18)2. Дано структурное объяснение обнаруженных стереоселективных эффектов с учетом результатов квантово-химических расчетов.

По данным метода ЯМ релаксации протонов воды определены константы скорости реакций лигандного обмена в системах медь (П) — ЬЮЬ-гистидин при 15, 25 и 35 °C. Обнаружена и объяснена значительная стереоселективность в реакциях лигандного обмена между формами НбН или Мб" и комплексом Си (Н1з)2 с повышенной лабильностью системы медь (П) — ¿—гистидин относительно системы медь (П) — /^¿—гистидин.

На основе данных метода ЯМ релаксации обнаружена и описана катализируемая гидроксид-ионом реакция обмена протона координированного имида-зольного кольца в растворах Си (Шз)2.

Установлено повышение устойчивости дипептидных комплексов меди (П) при введении ароматического заместителя во второе положение дипептида за счет с1-п-взаимодействия.

Выявлены и структурно интерпретированы значимые эффекты стереоселектив-ности в образовании ряда гетеролигандных комплексов в системах медь (П) -/Л>гистидин — дипептид (глицил-^-тирозин, ?-тирозил-1-фенилаланин) с доминированием тиезо-форм.

• По данным квантово-химических расчетов установлена структура глицил-глицил-^-тирозина с гидратной оболочкой из 56 молекул воды в виде лево-закрученной спирали и выявлено ?/-тс-взаимодействие между феноксильным кольцом этого лиганда и медью (П).

• Зафиксированы и объяснены стереоселективные эффекты образования ге-теролигандных комплексов в системах медь (Н) — /У1)-гистидин — глицил-глицил-?-тирозин с преимущественным накоплением форм с ¿—гистидином.

Практическая значимость. Результаты работы представляют ценность для развития координационной, физической и бионеорганической химии переходных 3¿-/-металлов, поскольку углубляют представления о ком-плексообразовании, кинетике и механизмах быстрых реакций химического обмена и замещения с участием биолигандов. Развит новый подход к совместному использованию методов рН-метрии, спектрофотометрии, ЭПР и ЯМ релаксации в сочетании с математическим моделированием и квантово-химическими расчетами, позволяющий определять параметры термодинамики комплексообразования, лабильности и строения комплексов меди (Н). Выявленные в работе тонкие факторы, контролирующие стереоселективность образования изученных комплексов меди (П), создают возможность для предсказания и объяснения стереоселективных эффектов в комплексообразовании других металлов с различными лигандами. Результаты анализа влияния природы аминокислот, дии трипептидов на состав, структуру, устойчивость и динамическое поведение гомои гетеролигандных соединений меди (Н) до известной степени позволяют прогнозировать свойства комплексов с другими биолигандами. Установленные особенности строения, устойчивости и динамического поведения комплексов меди (П) с ¿—гистидином позволяют лучше понять их биологическую роль в составе композиций аминокислот с микроэлементами, имеющих перспективы медицинского применения.

На защиту выносятся: 1. Результаты исследования термодинамики комплексообразования в системах медь (П) — /Л}/,-гистидин в широких диапазонах рН, концентраций металла, лиганда и интервале температур 15−55 °С методами рН-метрии, спектрофотометрии и ЯМ релаксации. Сведения о строении обнаруженных частиц, полученные из оптических и ЭПР спектров с учетом термодинамических параметров и данных квантово-химических расчетов. Структурная интерпретация выявленных стереоселективных эффектов в образовании и спектральных характеристиках комплексов.

2. Полученные методом ЯМ релаксации кинетические параметры реакций лигандного и протонного обмена в системах медь (П) — Z/DZ-гистидин при 15, 25 и 35 °C. Объяснение обнаруженной стереоселективности в реакциях лигандного обмена между формами HisH или His" и комплексом Cu (His)2 с точки зрения структуры комплексов и механизма реакций замещения ли-гандов. Описание катализируемой гидроксид-ионом реакции протонного обмена с участием комплекса Cu (His)2.

3. Результаты исследования термодинамики комплексообразования в системах медь (П) — дипептид (глицилглицин, глицил-L-тирозин, ?-тирозил-?-фенилаланин) и медь (П) — трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-L-тирозин) в широких диапазонах pH методом рН-метрии. Объяснение повышенной устойчивости и особенностей спектров ЭПР комплексов ме-ди (П) с дии трипептидами, содержащими ароматические заместители, за счет ?/-и-взаимодействия. Данные квантово-химических расчетов структуры глицилглицил-Z-тирозина и его комплекса с медью (П).

4. Результаты исследования термодинамики комплексообразования в системах медь (П) — 1У?)-гистидин — дипептид (глицилглицин, глицил-?-тирозин, ?-тирозил-?-фенилаланин) методом рН-метрии. Структурная интерпретация эффектов стереоселективности в образовании ряда гетеролигандных комплексов.

5. Результаты рН-метрического исследования термодинамики образования гетеролигандных комплексов в системах медь (П) — Z/D-гистидин — трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-?-тирозин) и интерпретация стереоселективных эффектов их образования.

Личный вклад автора заключается в экспериментальном исследовании методами рН-метрии, электронной спектроскопии и ЯМР-релаксации многокомпонентных систем, в математической обработке экспериментальных данных, обсуждении и обобщении полученных результатов.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на XVI и XVII Международных конференциях по химической термодинамике в России (Суздаль, 2007; Казань, 2009), VIII, IX и X Научных конференциях молодых ученых, аспирантов и студентов НОЦ Казанского (Приволжского) Федерального университета «Материалы и технологии XXI века» (Казань, 2008, 2009, 2011), Всероссийской молодёжной школе с международным участием «Магнитный резонанс в химической и биологической физике» (Новосибирск 2010), V Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2011), XXV Международной Чугаевской конференции по координационной химии и II Молодежной конференции-школе «Физико-химические методы в химии координационных соединений» (Суздаль, 2011).

Публикации. По материалам диссертации опубликованы 1 статья в международном журнале, 1 статья в сборнике, материалы и тезисы 10 докладов на международных, всероссийских и региональных конференциях, 1 статья находится в печати в международном журнале.

Структура и объем работы. Работа состоит из введения, главы литературного обзора, трех глав экспериментальной части, выводов, списка цитируемой литературы из 256 наименований и приложения. Диссертация изложена на 178 страницах, содержит 13 таблиц и 68 рисунков, кроме того, на 119 страницах приложения помещены 43 таблицы и 1 рисунок.

ВЫВОДЫ.

1. Методами рН-метрии, спектрофотометрии и математического моделирования определены составы и константы образования 13 комплексных форм, образующихся в системах медь (И) — £//)£-гистидин (HisH) в широком диапазоне pH и интервале температур 15−55 °С на фоне 1 моль/л KN03. Путем моделирования электронных спектров поглощения и спектров ЭПР растворов меди (Н) с Lи DL-гистидином с учетом рассчитанных степеней накопления частиц реконструированы спектры индивидуальных комплексных форм и ряда изомеров, на основе параметров которых предложены их структуры. Впервые квантово-химическими расчетами методом DFT с учетом эффектов сольватации в модели РСМ оптимизированы геометрии различных изомеров энантиомерно однородных и мезо-комплексов состава Cu (His)(HisH)+ и Cu (His)2 с тремя и четырьмя координированными атомами азота (3Neq-, 3NeqNaxи 4Кеч-формы).

2. Установлена значительная стереоселективность в константах образования комплекса Cu (His)(HisH)+ и небольшая стереоселективность противоположного знака в константах образования Cu (His)2. Впервые выявлены стереоселективные эффекты в электронных спектрах поглощения и спектрах ЭПР комплексов Cu (His)(HisH)+ и Cu (His)2. Обнаруженная стереоселективность объяснена с учетом данных квантово-химических расчетов образованием водородной связи между карбоксильной группой и атомом азота протонированной имидазольной группы в форме cz’s-Cu (Z,-His)(X-HisH)+ (3Neq) и благоприятной аксиальной координацией имидазольной группы в форме c/s-Cu (Z,-His)(Z)-His) (3NeqNax). Доминирование изомеров с z/ис-координацией аминогрупп отнесено за счет проявления трансвлияния в комплексах меди (П).

3.По данным метода ЯМ релаксации протонов воды определены кинетические параметры реакций лигандного и протонного обмена в системах медь (П) — LIDL-гистидин при 15, 25 и 35 °C. Впервые обнаружена значительная стереоселективность в реакциях лигандного обмена между формами HisH или His" и комплексом Cu (His)2 с повышенной лабильностью системы медь (П) — /,-гистидин относительно системы медь (Н) — /)£-гистидин. Стереоселективность процессов обмена объяснена эффективным блокированием в мезо-формах комплексов аксиальных позиций как мест нуклеофильной атаки при z/мс-координации лигандов. Впервые обнаружена и описана реакция обмена протона имидазольного кольца координированного лиганда в комплексе Си (ЬП5)2. катализируемая гидроксид-ионом.

4. Методом рН-метрии установлены составы и константы образования комплексов в системах медь (П) — дипептид (глицилглицин, глицил-?-тирозин, ?-тирозил-/.-фенилаланин) и в соответствующих тройных системах медь (И) — ?АО-гистидиндипептид в широких диапазонах рН при 25.0 °С на фоне 1 моль/л КЫ03. Обнаружено повышение устойчивости комплексов меди (П) с дипептидами при введении ароматического заместителя во второе положение лиганда, отнесенное за счет ?/-я-взаимодействия, что подтверждено по изменениям параметров спектров ЭПР. Впервые выявлены значимые эффекты стереоселективности в образовании ряда гетеролигандных комплексов в системах медь (И) — ?ЛО-гистидин — дипептид (глицил-?-тирозин, ?-тирозил-?-фенилаланин) с доминированием мезо-форм, что объяснено эффектами блокирования аксиального положения ароматической группой дипептида с учетом трансвлияния депротонированного пептидного атома азота.

5. Методом рН-метрии определены параметры равновесий комплексообразования в системах медь (П) — трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-?-тирозин) и в соответствующих тройных системах медь (Н) — ЬЮ-гистидин — трипептид в широких диапазонах рН при 25.0 °С на фоне 1 моль/л КЫОз. По данным кванто-во-химических расчетов впервые установлена конформация глицилглицил-1-тирозина (ООУН) с гидратной оболочкой из 56 молекул воды в виде левозакру-ченной спирали. Такая конформация обеспечивает ?/-я-взаимодействие между феноксильным кольцом лиганда и медью (П) в составе комплексов Си (ООУН]), Си (ООУН2) и Си (ООУН-з)2-. Впервые зафиксирован стереоселективный эффект образования Си (ООУ)(Н1з), Си (ООУН2)(Н1§)2″ и Си (ООУНз)(Н1з)3~ с преимущественным связыванием ¿—Ыеотносительно О-Шв". Стереоселективность образования Си (ООУН2)(?-Н1з) в согласии с данными квантово-химических расчетов отнесена за счет одновременной координации в два аксиальных положения карбоксигруппы гистидината и феноксильной группы трипептида (по типу ¿-/-^-взаимодействия). При этом реализуется транс-расположение имидазоль-ной группы гистидината по отношению к депротонированному пептидному атому азота в силу значительного трансвлияния последнего.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Metall 1. ns in Biological Systems. V.12. Properties of Copper / Ed. H. Sigel // New York and Basel: Marcel Dekker, 1981.-353 p.
  2. Sarkar, B. Treatment of Wilson and Menkes disease / B. Sarkar // Chem. Rev. -1999. V. 99, N 9. — P. 2535−2544.
  3. Sundberg, R.J. Interactions of histidine and imidazole derivatives with transition metal ions in chemical and biological systems / R.J. Sundberg, R.B. Martin // Chem. Rev. 1974. — V. 74, N 4. — P. 471−517.
  4. Sigel, H. Coordinating properties of the amide bond. Stability and structure of metal ion complexes of peptides and related ligands / H. Sigel, R.B. Martin // Chem. Rev. 1982. — V. 82, N 4. — P. 385−426.
  5. , B.A. Лигандообменная хроматография / B.A. Даванков, Дж. Ha-вратил, X. Уолтон. М.: Мир, 1990. — 294 с.
  6. Pettit, L.D. Stereoselectivity in the formation of mononuclear complexes of histidine and some bivalent metal ions / L.D.Pettit, J. L Swash // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1976. — N 7. — P. 588−594.
  7. Barnes, D.S. Stereoselectivity in enthalpy changes accompanying the formation of metal complexes of histidine and other amino-acids / D.S. Barnes, L.D. Pettit // J. Inorg. Nucl. Chem. 1971. -V. 33, N 7. — P. 2177−2184.
  8. Brookes, G. Stereoselective effects in the formation of ternary complexes of simple amino-acids with copper (II) / G. Brookes, L.D. Pettit // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1974.-N20.-P. 813−814.
  9. Brookes, D. Complex formation and stereoselectivity in the ternary systems copper (II)-D/L-histidine-L-amino-acids / D. Brookes, L.D. Pettit // J. Chem. Soc. Dalton. Trans. 1977. -N 19. — P. 1918−1924.
  10. Borghesani, G. Non-covalent interactions in thermodynamic stereoselectivity of mixed-ligand copper (II)-Z) — or Z-histidine complexes with L-amino acids. A possible model of metal ion—assisted molecular recognition / G. Borghesani, F.
  11. Pulidori, M. Remelli, R. Purrello, E. Rizzarelli // J. Chem. Soc. Dalton. Trans. -1990.-N 7.-P. 2095−2100.
  12. Deschamps, P. The saga of copper (II)-L-histidine / P. Deschamps, P.P. Kul-karni, M. Gautam-Basak, B. Sarkar // Coord. Chem. Rev. 2005. — V. 249, N 9−10.-P. 895−909.
  13. Kruck, T.P.A. Equilibria of the simultaneously existing multiple species in the copper (II)-L-histidine system / T.P.A. Kruck, B. Sarkar // Can. J. Chem. 1973. -V. 51, N21.-P. 3549−3554.
  14. Sovago, I. Effect of mixed-ligand complex formation on the ionization of the pyrrole hydrogens of histamine and histidine /1. Sovago, T. Kiss, A. Gergely // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1978. — N 8. — P. 964−968.
  15. Pettit, L.D. Critical survey of formation constants of complexes of histidine, phenylalanine, tyrosine, L-DOPA, and tryptophan // Pure Appl. Chem. 1984. -V. 56, N2.-P. 247−292.
  16. Remelli, M. Binary and ternary copper (II) complexes of NT- and NT-methyl-L-histidine in aqueous solution / M. Remelli, C. Munerato, F. Pulidori // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1994. — N 4. — P. 2049−2056.
  17. Williams, D.R. Thermodynamic considerations in co-ordination. Part X. A po-tentiometric and calorimetric investigation of copper (II) histidine complexes in solution // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1972. — N 7. — P. 790−797.
  18. Carlson, R.H. Infrared and proton magnetic resonance spectra of imidazole, a-alanine, and L-histidine complexes in deuterium oxide solution / R.H. Carlson, T.L. Brown // Inorg. Chem. 1966. — V. 5, N 2. — P. 268−277.
  19. Sigel, H. On the structure of copper (II)-histidine complexes / H. Sigel, R.E. MacKenzie, D.B. McCormick // Biochim. Biophys. Acta. 1970. — V. 200, N 2. -P. 411−413.
  20. Kruck, T.P.A. Structure of the species in the copper (II)-L-histidine system / T.P.A. Kruck, B. Sarkar // Can. J. Chem. 1973. — V. 51, N21.-P. 3563−3571.
  21. Voelter, W. The initial binding of Cu (II) to some amino acids and dipeptides: a1.1
  22. С nuclear-magnetic-resonance study / W. Voelter, G. Sokolovski, U. Weber, U. Weser // Eur. J. Biochem. 1975. — V. 58, N l.-P. 159−166.
  23. Itabashi, M. Raman scattering study on coordination structures of copper (II) -L-histidine (1:2) in aqueous solutions / M. Itabashi, K. Itoh // Bull. Chem. Soc. Japan. 1980. — V. 53, N 11.-P. 3131−3137.
  24. , В.Г. Лабильность координационных соединений меди(Н) с аминокислотами / В. Г. Штырлин, Я. Е. Зильберман, А. В. Захаров, И.И. Ев-геньева // Ж. неорган, химии. 1982. — Т. 27, № 9. — С. 2291−2295.
  25. Cocetta, P. Spectroscopic analysis of binary and ternary copper (II) complexes formed by histidine and glutamic acid / P. Cocetta, S. Deiana, L. Erre, G. Micera, P. Piu // J. Coord. Chem. 1983. — V. 12, N 3. — P. 213−217.
  26. Casella, L. Coordination modes of histidine. 4. Coordination structures in the copper (II)-Z-histidine (1:2) system / L. Casella, M. Gullotti // J. Inorg. Biochem. -1983.-V. 18, N l.-P. 19−31.
  27. Prenesti, E. Interaction of copper (II) with histidine or related compounds in aqueous solution: speciation and structure / E. Prenesti, P.G. Daniele, V. Zelano, M. Gulmini // Ann. Chim. (Ital.) 1999. — V. 89, N 1 -2. — P. 1 -11.
  28. Basosi, R. g-Tensor anisotropy and electron-nucleus dipole-dipole interaction in the Cu (II)-(L-His)2 complex in solution / R. Basosi, E. Gaggelli, W.E. An-tholine, G. Valensin // Bull. Magn. Reson. 1984. — V. 6, N 1−2. — P. 68−70.
  29. Valensin, G. Structural, motional, and kinetic features of the Cu (II)-(L-His)2 complex in aqueous solution / G. Valensin, R. Basosi, W.E. Antholine, E. Gaggelli // J. Inorg. Biochem. 1985. — V. 23, N 2. — P. 125−130.
  30. Basosi, R. Multifrequency ESR of Cu (II)-(His)n (His = histidine). 1. Immobile phase / R. Basosi, G. Valensin, E. Gaggelli, W. Froncisz, M. Pasenkiewicz-Gierula, W.E. Antholine, J.S. Hyde // Inorg. Chem. 1986. — V. 25, N 17. — P. 3006−3010.
  31. Pasenkiewicz-Gierula, M. Multifrequency ESR with Fourier analysis of Cun (His)n (His = histidine). 2. Mobile phase / M. Pasenkiewicz-Gierula, W. Froncisz, R. Basosi, W.E. Antholine, J.S. Hyde // Inorg. Chem. 1987. — V. 26, N 6. -P. 801−805.
  32. Manikandan, P. Structure of copper (II)-histidine based complexes in frozen aqueous solutions as determined from high-field pulsed electron nuclear double resonance / P. Manikandan, B. Epel, D. Goldfarb // Inorg. Chem. 2001. — V. 40, N4.-P. 781−787.
  33. Ginotra, Y.P. Solution structure of physiological Cu (His)2: novel considerations into imidazole coordination / Y.P. Ginotra, P.P. Kulkarni // Inorg. Chem. -2009. V. 48, N 15 P. 7000−7002.
  34. Evertsson, B. The crystal structure of bis-L-histidinecopper (II) dinitrate di-hydrate // Acta Crystallogr. B. 1969. — V. B25, N l.-P. 30−41.
  35. Camerman, N. Copper (II)-histidine stereochemistry. Structure of L-histidinato-D-histidinatodiaquocopper (II) tetrahydrate / N. Camerman, J.K. Fawcett, T.P.A. Kruck, B. Sarkar, A. Camerman // J. Amer. Chem. Soc. 1978. — V. 100, N 9. — P. 2690−2693.
  36. Deschamps, P. X-ray structure of physiological copper (II)-bis (L-histidinato) complex / P. Deschamps, P.P. Kulkarni, B. Sarkar // Inorg. Chem. 2004. — V. 43, N 11.-P. 3338−3340.
  37. Sovago, I. Metal complexes peptides and their derivatives // Biocoordination Chemistry / Ed. K. Burger. New York: Ellis Horwood, 1990. — P. 135−184.
  38. Pettit, L.D. Complex formation between metal ions and peptides / L.D. Pettit, J.E. Gregor, H. Kozlowsky // Perspectives of Bioinorganic Chemistry / Eds. R.W. Hay, J.R. Dolworth, K.B.Nolan.-London: Jai Press, 1991. V. 1. — P. 1−41.
  39. Pettit, L.D. Metal-peptide complex formation / L.D. Pettit, R.A. Robinson // Handbook of Metal-Ligand Interaction in Biological Fluids / Ed. G. Berthon. -New York: Marcel Dekker, 1995. V. 1, Pt. 3. — Ch. 2.
  40. Kozlowski, H. Specific structure-stability relations in metallopeptides / H. Ko-zlowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska // Coord. Chem. Rev. 1999. -V. 184, N l.-P. 319−346.
  41. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C.
  42. Barrett, J.S. Davies. Cambridge: Royal Society of Chemistry, 1998. — V. 29. — P. 324−386.
  43. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C. Barrett, J.S. Davies. Cambridge: Royal Society of Chemistry, 2000. — V. 31. — P. 336−411.
  44. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C. Barrett, J.S. Davies. Cambridge: Royal Society of Chemistry, 2002. — V. 33. — P. 295−364.
  45. Sovago, I. Metal ion selectivity of oligopeptides /1. Sovago, K. Osz // Dalton Trans.-2006.-N32.-P. 3841−3854.
  46. Shtyrlin, V.G. Composition, stability, and lability of copper (II) dipeptide complexes / V.G. Shtyrlin, E.L. Gogolashvili, A.V. Zakharov // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1989.-N 7.-P. 1293−1297.
  47. Martin, R.B. The association of divalent cations with acylated histidine derivatives / R.B. Martin, J.T. Edsall // J. Amer. Chem. Soc. 1960. — V. 82, N 5. — P. 1107−1111.
  48. Bryce, G.F. Cupric ion complexes of histidine-containing peptides / G.F. Bryce, R.W. Roeske, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. 1965. — V.240, N 10. — P. 3837−3846.
  49. Yokoyama, A. Acid dissociation constants of some histidine-containing peptides and formation constants of their metal complexes / A. Yokoyama, H. Aiba, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Japan. 1974. — V.47, N 1. — P. 112−117.
  50. Aiba, H. Copper (II) complexes of ?-histidylglycine and ?-histidylglycylglycine in aqueous solution / H. Aiba, A. Yokoyama, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Japan. 1974. — V.47, N 1. — P. 136−142.
  51. Aiba, H. Copper (II) complexes of glycyl-L-histidine, glycyl-L-histidylglycine, glycylglycyl-L-histidine in aqueous solution / H. Aiba, A. Yokoyama, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Japan. 1974. — V.47, N 6. — P. 1437−1441.
  52. Agarwal, R.P. Stability constants of complexes of copper (II) ions with some histidine peptides / R.P. Agarwal, D.D. Perrin // J. Chem. Soc., Dalton Trans. -1975.-N3.-P. 268−272.
  53. Sovago, I. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 7. Copper (II) complexes of dipeptides containing L-histidine /1. Sovago, E. Farkas, A. Gergely // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1982. -N 11. — P. 2159−2163.
  54. Morris, P.J. Tetramer formation in tetragonal transition metal ion complexes of glycyl-L-histidine / P.J. Morris, R.B. Martin // J. Inorg. Nucl. Chem. 1971. — V. 33, N9.-P. 2913−2918.
  55. Pogni, R. Multi-microwave frequency EPR in the structural characterization of copper (II) dipeptide complexes / R. Pogni, G.D. Lunga, R. Basosi // J. Amer. Chem. Soc. 1993,-V. 115, N4.-P. 1546−1550.
  56. Rainer, M.J.A. The complex formation of copper (II) with GHL and related peptides / M.J.A. Rainer, B.M. Rode // Inorg. Chim. Acta. 1985. — V. 107, N 2. -P. 127−132.
  57. Brookes, G. Thermodynamics of formation of complexes of copper (II) and nickel (II) ions with glycylhistidine, |3-alanylhistidine, and histidylglycine / G. Brookes, L.D. Pettit // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1975. — N 20. — P. 21 122 117.
  58. Brown, C.E. Chelation chemistry of carnosine. Evidence that mixed complexes may occur in vivo / C.E. Brown, W.E. Antholine // J. Phys. Chem. 1979. — V. 83, N26.-P. 3314−3319.
  59. Freeman, H.C. Crystallographic studies of metal-peptide complexes. V. ((3-Alanyl-L-histidinato)copper (II) dihydrate / H.C. Freeman, J.T. Szymanski // Acta Cryst. 1967. — V. 22, N3.-P. 406−417.
  60. Lenz, G.R. Metal complexes of camosine / G.R. Lenz, A.E. Martell // Biochemistry. 1964. — V. 3, N 6. — P. 750−753.
  61. Hefford, R.J.W. Potentiometric and spectrophotometric study of the coordination compounds formed between copper (II) and dipeptides containing tyrosine / R.J.W. Hefford, L.D. Pettit // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1981. — N 6. — P. 1331−1335.
  62. Jezowska-Bojczuk, M. Spectroscopic studies on Cu (II) with dipeptides containing aromatic amino acids / M. Jezowska-Bojczuk, J. Baranowski, H. Kozlowski //Pol. J. Chem. 1983,-V. 57, N7−9.-P. 685−691.
  63. Kiss, T. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 12. Copper (II) complexes of dipeptides containing phenylalanine and tyrosine / T. Kiss, Z. Szucs // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1986. — N 11. — P. 2443−2447.
  64. Radomska, B. Tyrosinate and lysinate as bridging residues in copper (II) dipep-tide complexes / B. Radomska, I. Sovago, T. Kiss // J. Chem. Soc. Dalton Trans. -1990.-N l.-P. 289−292.
  65. Bryce, G.F. Visible spectra and optical rotatory properties of cupric ion complexes of L-histidine-containing peptides / G.F. Bryce, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. 1966.-V.241,N l.-P. 122−129.
  66. Bryce, G.F. L-Histidine-containing peptides as models for the interaction of copper (ll) and nickel (Il) ions with sperm whale apomyoglobin / G.F. Bryce, R.W. Roeske, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. 1966. — V.241, N 5. — P. 1072−1080.
  67. Lau, S.-J. A peptide molecule mimicking the copper (II) transport site of human serum albumin. A comparative study between the synthetic site and albumin / S.-J. Lau, T.P.A. Kruck, B. Sarkar // J. Biol. Chem. 1974. — V.249, N 18. — P. 58 785 884.
  68. Sakurai, T. Interaction of copper (II) and nickel (II) with L-histidine and glycyl-glycyl-L-histidine as an albumin model / T. Sakurai, A. Nakahara // Inorg. Chem. -1980. V. 19, N 4. — P. 847−853.
  69. Farkas, E. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 9. Copper (II) complexes of tripeptides containing histidine / E. Farkas, I. Sovago, T. Kiss, A. Gergely // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1984.-N 4. — P. 611−614.
  70. Agarwal, R.P. Copper (II) and zinc (II) complexes of glycylglycyl-L-histidine and derivatives / R.P. Agarwal, D.D. Perrin // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1977. -N l.-P. 53−57.
  71. McDonald, M.R. Copper (II) complexes of tripeptides with histidine and histamine as the third residue / M.R. McDonald, W.M. Scheper, H.D. Lee, D.W. Mar-gerum//Inorg. Chem. 1995. — V.34, N l.-P. 229−237.
  72. Lau, S.-J. A critical examination of the interaction between copper (II) and gly-cylglycyl-L-histidine / S.-J. Lau, B. Sarkar // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1981. -N2.-P. 491−494.
  73. Demaret, A. Etude de la complexation du cuivre (II) avec des tripeptides contenant L’histidine / A. Demaret, A. Ensuque, G. Lapluye // J. Chim. Phys. et Phys.-Chim. Biol. 1983. — V.80, N 5. — P. 475−480.
  74. Sakurai, T. Solution equilibrium in the ternary copper (II)-L-histidine-diglycyl-L-histidine system / T. Sakurai, A. Nakahara // Inorg. Chim. Acta 1979. — V.34. -P. L245-L246.
  75. Hay, R.W. Kinetic and thermodynamic studies of the copper (II) and nickel (II) complexes of glycylglycyl-L-histidine / R.W. Hay, M.M. Hassan, C. You-Quan // J. Inorg. Biochem. 1993.-V. 52, N l.-P. 17−25.
  76. Osterberg, R. The metal complexes of peptides and related compounds. VIII. Polynuclear copper (II) complexes of glycyl-L-histidylglycine, a pH-static study / R. Osterberg, B. Sjoberg // J. Inorg. and Nucl. Chem. 1975. — V.37, N 3. — P. 815−827.
  77. Daniele, P.G. Thermodynamic and spectroscopic study of copper (II) — glycyl-L-histidylglycine complexes in aqueous solution / P.G. Daniele, O. Zerbinati, V. Ze-lano, G. Ostacoli // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1991.-N 10. — P. 2711−2715.
  78. Sarkar, B. Treatment of Wilson and Menkes diseases // Chem. Rev. 1999. -V. 99, N9.-P. 2535−2544.
  79. Gajda, T. Proton and metal ion interactions with glycylglycylhistamine, a serum albumin mimicking pseudopeptide / T. Gajda, B. Henry, A. Aubry, J.-J. Del-puech // Inorg. Chem. 1996. — V. 35, N 3. — P. 586−593.
  80. Sakurai, T. Reaction of nickel (II)-glycylglycyl-L-histidine complex with molecular oxygen and formation of decarboxylated species / T. Sakurai, A. Nakahara // Inorg. Chim. Acta 1979. — V.34. — P. L243-L244.
  81. McDonald, M.R. Characterization of copper (III)-tetrapeptide complexes with histidine as the third residue / M.R. McDonald, F.C. Fredericks, D.W. Margerum // Inorg. Chem. 1997. — V. 36, N 14. — P. 3119−3124.
  82. Pogni, R. EPR and 02* scavenger activity: Cu (II)-peptide complexes as superoxide dismutase models / R. Pogni, M.C. Baratto, E. Busi, R. Basosi // J. Inorg. Biochem.- 1999.-V. 73, N3.-P. 157−165.
  83. Kiss, T. Copper (II) complexes of tyrosine-containing tripeptides // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1987. -N 5. — P. 1263−1265.
  84. Kozlowski, H. Spectroscopic and magnetic resonance studies on Ni (II), Cu (II) and Pd (II) complexes with Gly-Leu-Tyr and Tyr-Gly-Gly tripeptides // Inorg. Chim. Acta. 1978. -V. 31. — P. 135−140.
  85. , H.H. Влияние растворителя на лабильность аминокислотных комплексов меди(П) / Н. Н. Киреева, В. Г. Штырлин, А. В. Захаров // Ж. неорган. химии. 1990. — Т. 35, № 5. — С. 1203−1209.
  86. , Н.Н. Лигандный обмен в водно-диоксановых растворах комплексов меди(Н) с аминокислотами / Н. Н. Киреева, В. Г. Штырлин, А. В. Захаров // Ж. неорган, химии. 1990. — Т. 35, № 5. — С. 1210−1215.
  87. Gergely, A. Log Д АН and AS values of mixed complexes of Cu (II) with histamine and some aliphatic aminoacids / A. Gergely, I. Sovago // J. Inorg. Nucl. Chem. 1973. -V. 35, N 12. — P. 4355−4365.
  88. Yamauchi, О. Solution equilibria of histidine-containing ternary amino acid-copper (II) complexes in 20 v/v% dioxane-water / O. Yamauchi, T. Takaba, T. Sacurai //Bull. Chem. Soc. Japan. 1980. — V. 53, N l.-P. 106−111.
  89. Sigel, H. Ternary Cu complexes: stability, structure, and reactivity // An-gew. Chem. Int. Ed. Engl. 1975. — V. 14, N 6. — P. 394−402.
  90. Sigel, H. Metall Ions in Biological Systems. Vol. 9. Amino Acids and Derivatives as Ambivalent Ligands / Ed. H. Sigel. New-York: Marsel Dekker, 1979. -304 p.
  91. , П.А. Разнолигандные биокоординационные соединения металлов в химии, биологии и медицине. Киев: Наук, думка, 1991. — 272 с.
  92. Неорганическая биохимия / Ред. Г. Эйхгорн. М.: Мир, 1978. — Т. 1. -711 е., Т. 2.-736 с.
  93. Chem. Rev. 1996. — V. 96, N 7 (специальный выпуск).
  94. Comprehensive Coordination Chemistry II. Vol. 8. Bio-coordination Chemistry / Eds. L. Que, Jr., W.B. Tolmen. Amsterdam: Elsevier, 2003. — 810 p.
  95. , И.А. Ферменты опухолевых клеток. JI.: Наука, 1988. — 176 с.
  96. Martin, R.-P. Ternary coordination complexes between glycine, copper (II), and glycine peptides in aqueous solution / R.-P. Martin, L. Mosoni, B. Sarkar // J. Biol. Chem. 1971,-V. 246, N 19.-P. 5944−5951.
  97. Nair, M.S. Effect of copper (II) ternary complex formation on the coordination behaviour of dipeptides in aqueous solution // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1982,-N3,-P. 561−566.
  98. Sovago, I. Effects of mixed-ligand complex formation on deprotonation of amide groups in acid amides and peptides /1. Sovago, B. Harman, A. Gergely, B. Radomska // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1986. -N 2. — P. 235−239.
  99. , Э.Л. О двух типах координации дипептида в координационных соединениях меди(И) / Э. Л. Гоголашвили, А. В. Захаров, В.Г. Штыр-лин // Журн. неорган, химии. 1983. — Т. 28, № 10. — С. 2572−2576.
  100. , А.В. Быстрые реакции обмена лигандов. Исследование лабильных комплексов переходных металлов / А. В. Захаров, В. Г. Штырлин. Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1985. — 128 с.
  101. Shelke, D.N. Coordination selectivity in the mixed-ligand formation of cop-per (II) glycyl-Z)L-serine with some amino acids // Inorg. Chim. Acta. — 1983. -V. 80, N5.-P. 255−258.
  102. Nagypal, I. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 2. Equilibrium study of the mixed complexes of copper (II) with aliphatic dipeptides and ami-no-acids / I. Nagypal, A. Gergely // J. Chem. Soc. Dalton. 1977. — N 11. — P. 1109−1111.
  103. Arbad, B.R. Complex formation in the ternary systems: copper (II)-glycylsarcosine-amino acids / B.R. Arbad, D.N. Shelke, D.V. Jahagirdar // Inorg. Chim. Acta. 1980. — V. 46. — P. L17-L19.
  104. Arbad, B.R. Stability constants of Cu (II)-glycyl-L-asparagine-amino acids ternary complexes & thermodinamic parameters of their formation / B.R. Arbad, D.V. Jahagirdar // Indian J. Chem. 1986. — V. 25A, N 3. — P. 253−255.
  105. Chakraborty, D. Intramolecular interligand interactions in Cu (II) ternary complexes involving dipeptides and amino acids / D. Chakraborty and P. K. Bhat-tacharya // J. Inorg. Biochem. 1990. — V. 39, N 1. — P. 1−8.
  106. Jahagirdar, D.V. Formation constants in the ternary systems: Cu dipeptide -amino acids / D.V. Jahagirdar and B.R. Arbad // Transition Met. Chem. — 1988. -N 13.-P. 238−240.
  107. Nair, M.S. Mixed-ligand complex formation by copper (II) with imidazole derivatives and dipeptides in aqueous solution / M.S. Nair, M. Santappa, P. Natarajan // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1980. -N 11. — P. 2138−2142.
  108. Yamauchi, O. Metal-amino acid chemistry. Weak interactions and related functions of side chain groups / O. Yamauchi, A. Odani, M. Takani // J. Chem. Soc. Dalton Trans.-2002.-N 18.-P. 3411−3421.
  109. Zhang, F. Structures and stabilities of ternary copper (II) complexes with 3,5-diiodo-L-tyrosinate. Weak interactions involving iodo groups / F. Zhang, A. Odani, H. Masuda, O. Yamauchi // Inorg. Chem. 1996. — V. 35, N 24. — P. 7148−7155.
  110. Patel, V.K. Study of copper (II) and nickel (II) ternary complexes involving tertiary amines and phenyl or hydroxylphenyl substituted amino acids / V.K. Patel, P.K. Bhattacharya // J. Inorg. Biochem. 1984. -V. 21, N 3. — P. 169−177.
  111. Morris, P.J. Stereoselective formation of cobalt (II), nickel (II) and zinc (II) chelates of histidine / P.J. Morris, R.B. Martin // J. Inorg. Nucl. Chem. 1970. -V. 32, N9.-P. 2891−2897.
  112. Sakurai, T. Solution equilibria of ternary «-amino acid-copper (II) complexes with electrostatic ligand-ligand interactions / T. Sakurai, O. Yamauchi, A. Naka-hara // Bull. Chem. Soc. Japan. 1978. — V. 51, N 11. — P. 3203−3208.
  113. , В.А. Первый пример стереоселективности в комплексах меди с бидентатными аминокислотами / В. А. Даванков, C.B. Рогожин, A.A. Курганов // Изв. АН СССР. Сер. хим. 1971. — № 1. — С. 204.
  114. , В.А. Стереоселективность в бис-комплексах меди(П) с N-бензилпролином / В. А. Даванков, C.B. Рогожин, A.A. Курганов // Ж. неорган, химии. 1972. — Т. 17. — № 8. — С. 2163−2168.
  115. , В.А. Энантиоселективные эффекты в координационных соединениях / В. А. Даванков, A.A. Курганов, C.B. Рогожин // Успехи химии. -1974.-Т. 43, № 9.-С. 1610−1641.
  116. Davankov, V.A. Stereoselectivity in ?"(a-amino-add) copper (II) complexes: stability constants from circular dichroism and electronic spectra / V.A. Davankov, P.R. Mitchell//J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1972. — N 10. — P. 1012−1017.
  117. Kurganov, A.A. Stereoselectivity in bis (a-amino acid) copper (II) complexes -VII: Thermodynamics of N-benzylproline coordination to copper (II) / A.A. Kurganov, L.Ya. Zhuchkova, V.A. Davankov // J. Inorg. Nucl. Chem. 1978. — V. 40, N6.-P. 1081−1083.
  118. Muller, D. Effect stereoselectif du derive N-benzyl ?-proline dans la formation de complexes metalliques mixtes assciant l’histidine / D. Muller, M. Petit, A. Szubareva, J. Jozefonvich // R. C. Acad. Sei. Ser. C. 1977. — V. 285, N 16. — P. 531−533.
  119. Jozefonvich, J. Stereoselectivity in the ternary complexes of copper (lI)-N-benzyl-L-proline-D- or L-a-amino-acids / J. Jozefonvicz, D. Muller, M.A. Petit // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1980. — N 1. — P. 76−79.
  120. Leach, B.E. Stereoselective interaction of optically active amino acids and esters with (L-valine-N-monoacetato)copper (II) // B.E. Leach, R.J. Angelichi // J. Amer. Chem. Soc. 1969. — V. 91, N23.-P. 6296−6300.
  121. Snyder, R.V. Stereoselectivity of N-carboxymethyl-amino acid complexes of copper (II) toward optically active amino acids // R.V. Snyder, R.J. Angelici // J. Inorg. Nucl. Chem. 1973, — V. 35, N2.-P. 523−535.
  122. Muller, D. Stereoselective binding of D or L-a-amino acids by Cu (II) complexes of N-benzenesulfonyl-L-a-phenylalanine / D. Muller, J. Jozefonvicz, M.A. Petit // J. Inorg. Nucl. Chem. 1980. — V. 42, N 11. — P. 1665−1667.
  123. Ulanovski, I.L. Potentiometric study of enantioselective effects in a-amino acid complexes of copper (II) / I.L. Ulanovski, A.A. Kurganov, V.A. Davankov // Inorg. Chim. Acta. 1985.-V. 104, N 1.-P. 63−67.
  124. Davankov, V.A. Enantioselective ligand exchange in modern separation techniques//J. Chromatogr. A.-2003.-V. 1000, N 1−2. P. 891−915.
  125. Impellizzeri, G. Origins of thermodynamic stereoselectivity in the protonation of some dipeptides / G. Impellizzeri, R.P. Bonomo, R. Cali, V. Cucinotta, E. Riz-zarelli // Thermochim. Acta. 1984. — V. 72, N 3. — P. 263−268.
  126. Pettit, L.D. Stereoselective complex formation between simple dipeptides and hydrogen and copper (II) ions / L.D. Pettit, G. Brookes // J. Chem. Soc. Dalton. Trans. 1975.-N21.-P. 2302−2304.
  127. , A.A. Энантиоселективные эффекты в координационных соединениях / А. А. Курганов, Т. М. Пономарева, В. А. Даванков // Успехи химии. 1990. — Т. 59, № 2. — С. 258−278.
  128. Margerum, D.W. Kinetics and mechanisms of complex formation and ligand exchange / D.W. Margerum, G.R. Cayley, D.C. Weatherburn // Coordination Chemistry. Vol. 2 / Ed. A.E. Martell. Washington D.C.: Amer. Chem. Soc., 1978.-P. 1−220.
  129. , А.В. Кинетика и механизмы реакций замещения лигандов в координационных соединениях меди(П) / А. В. Захаров, В. Г. Штырлин // Коорд. химия. 1989. — Т. 15, Вып. 4. — С. 435−457.
  130. Morgan, L.O. Proton spin relaxation in aqueous solutions of paramagnetic ions. III. Copper (II)-diamine complexes / L.O. Morgan, J. Murphy, P.F. Cox // J. Amer. Chem. Soc. 1959. — V. 81, N 19.-P. 5043−5047.
  131. Cox, P.F. Proton Spin Relaxation in Aqueous Solutions of Paramagnetic Ions. IV. Temperature Dependence in Solutions of Copper (II)-Ethylenediamine Complexes / P.F. Cox, L.O. Morgan // J. Amer. Chem. Soc. 1959. — V. 81, N 24. — P. 6409−6412.
  132. Pearson, R.G. Rates of rapid ligand exchange reactions by nuclear magnetic resonance line broadening studies / R.G. Pearson, R.D. Lanier // J. Amer. Chem. Soc. 1964.-V. 86, N5.-P. 765−771.
  133. Pearson, R.G. Geschwindigkeit des Ligandenaustausches im Komplex-Ionen / R.G. Pearson, M.M. Anderson // Angew. Chem. 1965. — Bd. 77, N 8. — S. 361 368.
  134. Nagypal, I. NMR study of the kinetics of the proton-exchange reactions in aqueous solutions of copper (II)-amino acid parent complexes /1. Nagypal, E. Far-kas, A. Gergely // J. Inorg. Nucl. Chem. 1975. — V. 37, N 10. — P. 2145−2149.
  135. , В.Г. Природа «пентааминного эффекта» и реакционной способности пентакоординированных соединений меди(П) / В. Г. Штырлин, А. В. Захаров, И. И. Евгеньева // Ж. неорган, химии. 1983. — Т. 28, № 2. — С. 435 441.
  136. , А.А. Исследование кинетики обмена лигандов ряда смешанных аминных комплексов меди(П) методом спинового эха / А. А. Попель, А. В. Захаров, И. И. Кострова // Кинетика и катализ. 1975. — Т. 16, № 5. — С. 13 261 328.
  137. , А.В. Равновесия и кинетика реакций обмена лигандов в растворах комплексов меди(П) с треонином / А. В. Захаров, И. И. Евгеньева, В.Г.
  138. Штырлин // Изв. ВУЗов. Химия и хим. технология. 1983. — Т. 26. — № 2. — С. 151−154.
  139. Liehr, A.D. Topological aspects of the conformational stability problem. Part
  140. Degenerate electronic states // J. Phys. Chem. 1963. — V. 67, N 2. — P. 389 471.
  141. Liehr, A.D. Topological aspects of the conformational stability problem. Part1. Non-degenerate electronic states // J. Phys. Chem. 1963. — V. 67, N 2. — P. 471−494.
  142. , В.Г. Исследование простых и разнолигандных фторидных комплексов меди(П) методом ЯМ релаксации l9 °F / В. Г. Штырлин, A.B. Захаров, З. А. Сапрыкова // Ж. коорд. химии. 1982. — Т. 8. — № 7. — С. 931−935.
  143. Helm, L. Solvent exchange on hexakis (methanol)copper (II) ion. I70 NMR variable-temperature, -pressure, and -frequency study / L. Helm, S.F. Lincoln, A.E.
  144. Merbach, D. Zbinden // Inorg. Chem. 1986. — V. 25, N 15. — P. 2550−2552.11
  145. , D.H. «O nuclear magnetic resonance in aqueous solutions of Cu~ : The combined effect of Jahn-Teller inversion and solvent exchange on relaxation rates / D.H. Powell, L. Helm, A.E. Merbach // J. Chem. Phys. 1991. — V. 95, N 12.-P. 9258−9265.
  146. Powell, D.H. Solvent exchange and Jahn-Teller inversion on Cu2+ in water and N, N'-dimethylformamide: A high-pressure l70 NMR study / D.H. Powell, P. Furrer, P.-A. Pittet, A.E. Merbach // J. Phys. Chem. 1995. — V. 99, N 45. — P. 16 622−16 629.
  147. , В.Г. Лабильность гомо- и гетеролигандных комплексов меди(П) с моно-, ди- и триаминами / В. Г. Штырлин, А. В. Захаров, Н.Н. Ки-реева, З. А. Сапрыкова // Ж. неорган, химии. 1988. — Т. 33, № 4. — С. 971−976.
  148. Nagypal, I. NMR relaxation studies in solutionsof transition metal complexes. XI. Dynamics of equilibria in aqueous solutions of copper (II) ammonia system / I. Nagypal, F. Debreczeni // Inorg. Chim. Acta. — 1984. — V. 81. — P. 69−74.
  149. , Т.И. Устойчивость и лабильность гомо- и гетеролигандных комплексов меди(П) с гидразидом изоникотиновой кислоты / Т. И. Бычкова,
  150. B.Г. Штырлин, А. В. Захаров // Ж. неорган, химии. 1989. — Т. 34. — № 11.1. C. 2820−2826.
  151. , В.Г. Ускорение реакций химического обмена анионов аминокислот в растворах разнолигандных комплексов меди(П) / В. Г. Штырлин, Н. Н. Киреева, А. В. Захаров / Коорд. химия. 1987. — Т. 13, Вып. 7. — С. 875 878.
  152. Gogolashvili, E.L. Exchange kinetics of amino acid anions in solutions of ternary copper (II) complexes with diethylenetriamine / E.L. Gogolashvili, V.G.
  153. Shtyrlin, A.V. Zakharov // React. Kinet. Catal. Lett. 1987. — V. 33, N 1. — P. 167 171.
  154. , Э.Л. Лабильность аминокарбоксилатов меди(И) / Э.Л. Го-голашвили, В. Г. Штырлин, А. В. Захаров // Ж. неорган, химии. 1990. — Т. 35.- № 7.-С. 1752−1757.
  155. , А.В. Новые гетеролигандные комплексы кобальта(П), нике-ля (П) и меди (П) с аденозин-5'-трифосфатом и аминокислотами / А. В. Захаров, В. Г. Штырлин, Г. А. Назмутдинова, Я. Е. Зильберман // Ж. общей химии.- 1998.-Т. 68, Вып. 11.-С. 1892−1897.
  156. , B.C. Строение, устойчивость и лабильность комплексов ме-ди(П) с триглицином / B.C. Илакин, В. Г. Штырлин, А. В. Захаров, А.Л. Конь-кин // Ж. общей химии. 2002. — Т. 72, Вып. 3. — С. 377−385.
  157. Shtyrlin, V.G. Structure, stability, and ligand exchange of copper (II) complexes with oxidized glutathione / V.G. Shtyrlin, Y.I. Zyavkina, V.S. Ilakin, R.R. Garipov, A.V. Zakharov // J. Inorg. Biochem. 2005. — V. 99, N 6. — P. 13 351 346.
  158. Morley, J.S. Structure-activity relationships of enkephalin-like peptides / J.S. Morley // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1980. -V. 20. — P. 81−110.
  159. Bodnar, R.J. Endogenous opioids and feeding behavior: a 30-year historical perspective / R.J. Bodnar // Peptides. 2004. — V. 25, N 4. — P. 697−725.
  160. Bodnar, R.J. Endogenous opiates and behavior: 2002 / R.J. Bodnar, R.R. Had-jimarkou // Peptides. 2003. — V. 24, N 8. — P. 1241−1302.
  161. Hunter, T. Protein-tyrosine kinases / T. Hunter, J. Cooper // Annu. Rev. Bio-chem. 1985. — V. 54. — P. 897−930.
  162. Kolibaba, K.S. Protein tyrosine kinases and cancer / K.S. Kolibaba, B.J. Druker // Biochim. Biophys. Acta. 1997. — V. 1333, N 3. — P. F217-F248.
  163. , А.А. Магнитно-релаксационный метод анализа неорганических веществ. М.: Химия, 1978. — 220 с.
  164. , А.В. Исследование реакций обмена лигандов в аминных комплексах меди(П) и никеля (П) методом ядерной магнитной релаксации: Дис.. канд. хим. наук. Казань, 1970. — 149 с.
  165. Carr, H.Y. Effects of diffusion on free precession in nuclear magnetic resonance experiments / H.Y. Carr, E.M. Purcell // Phys. Rev. 1954. — V.94, N 3. -P. 630−638.
  166. Meiboom, S. Modified spin-echo method for measuring nuclear relaxation times / S. Meiboom, D. Gill // Rev. Sci. Instrum. 1958. — V.29, N 8. — P. 688 691.
  167. , Ю.И. Полиядерные комплексы в растворах / Ю. И. Сальников, А. Н. Глебов, Ф. В. Девятов. Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1989. — 288 с.
  168. Kivelson, D. Theory of ESR linewidths of free radicals // J. Chem. Phys. -1960. V. 33, N. 4. — P. 1094−1106.
  169. Wilson, R. ESR linewidths in solution. I. Experiments on anisotropic and spin-rotational effects / R. Wilson, D. Kivelson // J. Chem. Phys. 1966. — V. 44, N. l.-P. 154−168.
  170. Stoll, S. EasySpin, a comprehensive software package for spectral simulation and analysis in EPR / S. Stoll, A. Schweiger // J. Magn. Reson. 2006. — V. 178, N. l.-P. 42−55.205. http://www.easyspin.org/
  171. Kohn, W. Density functional theory of electronic structure / W. Kohn, A.D. Becke and R.G. Parr // J. Phys. Chem. 1996. — V. 100, N 31. — P. 12 974−12 980.
  172. Becke, A.D. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange // J. Chem. Phys. 1993. — V. 98, N 7. — P. 5648−5652.
  173. Lee, C.T. Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density / C.T. Lee, W.T. Yang and R.G. Parr // Phys. Rev. B. 1998. — V. 37, N 2. — P. 785−789.
  174. Schafer, A. Fully optimized contracted Gaussian basis sets of triple zeta valence quality for atoms Li to Kr / A. Schafer, C. Huber and R. Ahlrichs // J. Chem. Phys. 1994. — V. 100, N 8. — 5829−5835.
  175. Cossi, M. Energies, structures, and electronic properties of molecules in solution with the C-PCM solvation model / M. Cossi, N. Rega, G. Scalmani, V. Barone //J. Comput. Chem. 2003. — V. 24, N6.-P. 669−681.
  176. , Ю.В. Чистые химические вещества. Руководство по приготовлению неорганических реактивов и препаратов в лабораторных условиях / Ю. В. Карякин, И. И. Ангелов. М.: Химия, 1974. — С. 253−254.
  177. Sylva, R.N. The hydrolysis of metal ions. Part 1. Copper (II) / R.N. Sylva, M.R. Davidson // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1979. — N 2. — P. 232−235.
  178. Dean, J.A. Lange’s Handbook of Chemistry, 15th ed. New York: McGraw-Hill, Inc., 1999.- 1561 p.
  179. , Г. Физическая химия растворов электролитов / Г. Харнед, Б. Оуэн. -М.:ИЛ, 1952.-628 с.
  180. Aiba, H. Copper (II) complexes with histidine and its related compounds in aqueous solutions / H. Aiba, A. Yokoyama and H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1974. — V. 47, N 4. — P. 1003−1007.
  181. Prenesti, E. Interaction of copper (II) with imidazole pyridine nitrogen-containing ligands in aqueous medium: a spectroscopic study / E. Prenesti and S. Berto // J. Inorg. Biochem. 2002. — V. 88, N l.-P. 37−43.
  182. Prenesti, E. Spectrum-structure correlation for visible absorption spectra of copper (II) complexes in aqueous solution / E. Prenesti, P.G. Daniele, M. Prencipe andG. Ostacoli//Polyhedron. 1999.-V. 18, N25.-P. 3233−3241.
  183. Prenesti, E. Spectrum-structure correlation for visible absorption spectra of copper (II) complexes showing axial co-ordination in aqueous solution / E. Prenesti, P.G. Daniele, S. Berto, S. Toso // Polyhedron. 2006. — V. 25, N 15. — P. 2815−2823.
  184. , Ф. Механизмы неорганических реакций / Ф. Басоло, Р. Пирсон. М.: Мир, 1971.-592 с.
  185. Sakamoto, M. The near-ultraviolet absorption of aqueous solution of cop-per (II) ammine complex with an excess of ammonia / M. Sakamoto and S. Kida // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1973. — V. 46, N 10. — P. 3298−3299.
  186. , Э. Электронная спектроскопия неорганических соединений. 2-е изд. М.: Мир, 1987. — Т. 1. — 493 е., Т. 2. — 445 с.
  187. Prenesti, Е. Ultraviolet spectrophotometric characterization of copper (II) complexes with imidazole N-methyl derivatives of L-histidine in aqueous solution
  188. E. Prenesti, S. Berto and P.G. Daniele 11 Spectrochim. Acta, Part A. 2003. — V. 59, N 1. — P. 201−207.
  189. Fawcett, T.G. Charge-transfer absorptions of copper (II)-imidazole and cop-per (II)-imidazolate chromophores / T. G. Fawcett, E. E. Bernarducci, K. Krogh-Jespersen and H. J. Schugar // J. Am. Chem. Soc. 1980. — V. 102, N 8. — P. 25 982 604.
  190. Peisach, J. Structural implications derived from the analysis of electron paramagnetic resonance spectra of natural and artificial copper proteins / J. Peisach, W.E. Blumberg // Arch. Biochem. Biophys. 1974. — V. 165, N. 2. — P. 691−708.
  191. Sakaguchi, U. Spectroscopic and redox studies of some copper (II) complexes with biomimetic donor atoms: implications for protein copper centres / U. Sakaguchi, A.W. Addison // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1979. — N. 4. — P. 600−608.
  192. , И.Н. ЭПР и ЯМР в химии координационных соединений / И. Н. Маров, Н. А. Костромина. М.: Наука, 1979. — 266 с.
  193. Pilbrow, J.R. Transition ion electron paramagnetic resonance / J.R. Pilbrow. -Oxford: Clarendon Press, 1990. 717 p.
  194. , Ю.В. Интерпретация спектров ЭПР координационных соединений / Ю. В. Ракитин, Г. М. Ларин, В. В. Минин. М.: Наука, 1993, — 399 с.
  195. , А.А. Ядерная магнитная релаксация и ее применение в химической физике / А. А. Вашман, И. С. Пронин. М.: Наука, 1979. — 235 с.
  196. , В.И. Ядерная магнитная релаксация. Л.: Изд-во Ленинград, унта, 1991.-256 с.
  197. Bloembergen, N. Relaxation effects in nuclear magnetic resonance absorption / N. Bloembergen, E.M. Purcell, R.V. Pound // Phys. Rev. 1948. — V.73, N 7. -P. 679−712.
  198. Kubo, R. A general theory of magnetic resonance absorption / R. Kubo, K. Tomita // J. Phys. Soc. Japan. 1954. — V.9, N 6. — P. 888−919.
  199. Solomon, I. Relaxation processes in a system of two spins // Phys. Rev. -1955. V.99, N 2. — P. 559−565.
  200. Bloembergen, N. Proton relaxation times in paramagnetic solutions // J. Chem. Phys. 1957. — V.27, N 2. — P. 572−573.
  201. Johnson, C.S., Jr. Chemical rate processes and magnetic resonance // Advances in Magnetic Resonance. / Ed. J.S. Waugh. N.-Y.: Academic Press, 1965. -V.l.-P. 33−102.
  202. Binsch, G. The direct method for calculating high-resolution nuclear magnetic resonance spectra // Mol. Phys. 1968. — V. l5, N 5. — P. 469−478.
  203. Swift, T.J. NMR-relaxation mechanisms of 170 in aqueous solutions of paramagnetic cations and the lifetime of water molecules in the first coordination sphere / T.J. Swift, R.E. Connick // J. Chem. Phys. 1962. — V.37, N 2. — P. 307 320.
  204. Granot, J. Effect of chemical exchange on the transverse relaxation rate of nuclei in solution containing paramagnetic ions / J. Granot, D. Fiat // J. Magn. Reson. 1974,-V.15,N3.-P. 540−548.
  205. Luz, Z. Proton relaxation in dilute solutions of cobalt (II) and nickel (II) ions in methanol and the rate of methanol exchange of the solvation sphere / Z. Luz, S. Meiboom // J. Chem. Phys. 1964. — V.40, N 9. — P. 2686−2692.
  206. Zimmerman, J.R. Nuclear magnetic resonance studies in multiple phase systems: lifetime of a water molecule in an adsorbing phase on silica gel / J.R. Zimmerman, W.E. Brittin // J. Phys. Chem. 1957. — V.61, N 10. — P. 1328−1333.
  207. Dobbie, Н. Complex-formation between polypeptides and metals. 2. The reaction between cupric ions and some dipeptides / H. Dobbie, W.O. Kermack // Bio-chem. J. 1955. — V. 59, N 2. — P. 246−257.
  208. Delaglio, F. NMRPipe: A multidimensional spectral processing system based on UNIX pipes / F. Delaglio, S. Grzesiek, G.W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer, A. Bax //J. Biomol. NMR. 1995. — V. 6, N3.-P. 277−293.
  209. Krick, F.H.C. Structure of polyglycine II / F.H.C. Krick, A. Rich // Nature. -1955.-V. 176, N 4486. P. 780−781.
  210. Lalitha, V. Structure & conformation of linear peptides: Part IV Crystal structure of L-alanyl-glycyl-glycine monohydrate / V. Lalitha, E. Subramanian, J. Bonder // Indian J. Pure Appl. Phys. — 1985. — V. 23, N 10. — P. 506−508.
  211. Subramanian, E. Crystal structure of a tripeptide, L-alanyl-glycyl-glycine and its relevance to the poly (glycine)-II type of conformation / E. Subramanian, V. Lalitha // Biopolymers. 1983. — V. 22. — P. 834−838.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!