Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D, L-a-аланил-D, L-аспарагина

Диссертация: Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D, L-a-аланил-D, L-аспарагина
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Данные по термодинамическим характеристикам реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах Б, Ь-ааланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина, 0, Ь-а-аланил-0,Ь-аспарагина в стандартном состоянии и практически важных солевых растворах необходимы в различных отраслях народного хозяйства, где находят применение эти соединения: фармакологии, медицине, пищевой… Читать ещё >

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a-аланил-D, L-a-аланина, глицил-y-аминомасляной кислоты, глицил-L-аспарагина и D, L-a-аланил-D, L-аспарагина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
  • Глава 1. Классификация, строение и физико-химические свойства низкомолекулярных пептидов
  • Глава 2. Термодинамика процессов кислотно-основного взаимодействия и структура дипептидов
    • 2. 1. Протолитические равновесия в водных растворах Б, Ь-а-аланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-а-аланил- В, Ь-аспарагина
      • 2. 1. 1. Равновесия ступенчатой диссоциации Б, Ь-а- аланил -Б, Ь-а-аланина в водных растворах
      • 2. 1. 2. Протолитические равновесия в водных растворах глицил-уаминомасляной кислоты
      • 2. 1. 3. Равновесия кислотно-основного взаимодействия в растворах глицил-Ь-аспарагина
      • 2. 1. 4. Равновесия ступенчатой ионизации В, Ь-а-аланил- Б, Ь-аспарагина
    • 2. 2. Влияние структуры на термодинамику ионизации дипептидов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • Глава 3. Калориметрическая установка и методика проведения калориметрического опыта
    • 3. 1. Описание и основные характеристики калориметрической установки
    • 3. 2. Методика проведения и расчета калориметрического опыта
    • 3. 3. Проверка работы калориметра по теплотам растворения КС
    • 3. 4. Реактивы
  • Глава 4. Термодинамика протолитических равновесий в растворах Б, Ь-а- аланил -О, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и В, Ь-а-аланил- Б, Ь-аспарагина
    • 4. 1. Термодинамика кислотно-основного взаимодествия в растворах В, Ь-а-аланил-0,Ь-а-аланина
    • 4. 2. Тепловые эффекты диссоциации глицил-у-аминомасляной кислоты
    • 4. 3. Термодинамика ступенчатой ионизации глицил-Ь-аспарагина
    • 4. 4. Термохимическое изучение процессов кислотно-основного взаимодействия в растворах 0, Ь-а-аланил- 0, Ь-аспарагина
    • 4. 5. Особенности реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах пептидов
  • Глава 5. Стандартные энтальпии образования Б, Ь-а-аланил -0,Ь-ос-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина, Б, Ь-а-аланил- Б, Ь-аспарагина и продуктов их диссоциации в водном растворе
  • ВЫВОДЫ

Всестороннее изучение низкомолекулярных пептидов является в настоящее время весьма актуальным. Эти соединения обладают уникальными свойствами и принимают активное участие во многих процессах жизнедеятельности. Разнообразие и важность регуляторных функций пептидов общеизвестны. Низкомолекулярные пептиды находят широкое применение в фармакологии, медицине, сельском хозяйстве, пищевой и косметической промышленности. Используются также комплексы пептидов с металлами (Мп, Си, Бе, №, Ъп, Ое, Мо, Со).

Пептиды могут служить в качестве модельных соединений более сложных биосистем. Знание свойств низкомолекулярных пептидов имеет первостепенное значение при изучении высокомолекулярных соединений той же природы. Так как все биохимические процессы происходят в водной среде, особенно важным представляется изучение свойств пептидов в растворах.

Важную роль во многих биологических системах играют реакции кислотно-основного взаимодействия и комплексообразования. Выявление основных закономерностей протолитических равновесий в растворах пептидов имеет существенное значение для понимания механизмов многих биохимических реакций. Изучение процессов комплексообразования, в свою очередь, связано с необходимостью учета реакций кислотно-основного характера в системе.

Настоящая работа посвящена изучению термодинамики протолитических равновесий в растворах Б, Ь-ааланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и В, Ь-а-аланил-0,Ь-аспарагина. 5.

АКТУАЛЬНОСТЬ.

Термодинамические исследования растворов пептидов немногочисленны. Актуальным является расширение температурных и концентрационных областей термохимического исследования растворов низкомолекулярных пептидов. Получение термодинамических характеристик реакций ступенчатой диссоциации Б, Ь-ааланил-Б, Ь-а-ал анина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и 0, Ь-а-аланил-аспарагина, а также стандартных энтальпий образования указанных пептидов и продуктов их диссоциации в водном растворе, делает возможным проведение различных математических расчетов в системах, содержащих эти соединения. Такие термодинамические параметры, как константы диссоциации, изменение энтальпии, энтропии, теплоемкости в процессах ступенчатой ионизации Б, Ь-ааланил-О, Ь-а-ал анина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-а-ал анил-0,Ь-аспарагина с учетом их структурных особенностей неоходимы для более глубокого понимания механизмов реакций, протекающих в растворах пептидов, позволяют связать макроскопические характеристики систем дипептидов с их микроструктурными особенностями, что в свою очередь может быть использовано для получения модели поведения более сложных биосистем и для нужд биотехнологии.

ЦЕЛЬ РАБОТЫ.

Целью настоящей работы является изучение влияния температуры, природы и концентрации «фонового» электролита на энтальпии ступенчатой ионизации Б, Ь-а-аланилЧ), Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и В, Ь-а-аланилБ, Ь-аспарагина методом 6 прямой калориметрии. Расчет стандартных термодинамических характеристик реакций кислотно-основного взаимодействия с их участием. Калориметрическое определение энтальпий образования Б, Ь-а-аланил-Б, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-а-аланил- 0, Ь-аспарагина и продуктов их диссоциации в водном растворе. Обсуждение и анализ полученных результатов.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА.

Впервые определены тепловые эффекты ступенчатой ионизации Б, Ь-а-аланил-Б, Ь-а-ал анина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-а-ал анил-0,Ь-аспарагина прямым калориметрическим методом при нескольких значениях ионной силы (КМОз, ЫЫОз) и температуры. Рассчитаны стандартные термодинамические характеристики взаимодействия протона с указанным рядом лигандов. Определены стандартные энтальпии образования Б, Ь-а-ал анил-Б, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина, Б, Ь-а-ал анилБ, Ь-аспарагина и продуктов их диссоциации в водном растворе. Отмечено, что при диссоциации дипептидов сохраняются основные тенденции, характеризующие протолитические равновесия в растворах аминокислот. Выявлены особенности реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах биологически важных лигандов. Рассмотрено влияние структуры дипептидов на термодинамику протолитических равновесий в их растворах. 7.

ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ.

Данные по термодинамическим характеристикам реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах Б, Ь-ааланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина, 0, Ь-а-аланил-0,Ь-аспарагина в стандартном состоянии и практически важных солевых растворах необходимы в различных отраслях народного хозяйства, где находят применение эти соединения: фармакологии, медицине, пищевой и косметической промышленности, сельском хозяйстве, биотехнологии для разработки, обоснования и оптимизации технологических процессов с участием этих соединений и их комплексов с металлами. Информация о протолитических равновесиях в растворах аланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-а-аланил-Б, Ь-аспарагина может быть использована для изучения термодинамических свойств более сложных белковых систем.

Работа выполнена в рамках координационного плана развития науки Ивановского государственного химико-технологического университета на 1996;2000 гг. по теме: «Термодинамика, строение растворов и кинетика жидкофазных реакций», код по ГАСНТИ: 31.17.29.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ.

Отдельные разделы диссертации докладывались на IX Международной конференции молодых ученых «МКХТ-95» (г.Москва 1995 г.), I Региональной межвузовской конференции по актуальным проблемам химии и химической технологии «Химия-96» (г. Иваново 1996), ХУП Чугаевском совещании по химии координационных соединений (Москва 1996 г.), I Всероссийской конференции молодых ученых по современным проблемам теоретической и экспериментальной химии (Саратов 1997), УП 8.

Международной конференции по калориметрии и термическому анализу (Польша, Закопане 1997 г.), УП Международной конференции по проблемам сольватации и комплексообразования в растворах (г.Иваново 1998 г.) и XII Международной конференции молодых ученых «МКХТ-98» (г.Москва 1998 г.). 9.

выводы.

1. На основании анализа литературных данных выбраны наиболее вероятные значения констант кислотно-основного взаимодействия в растворах 0, Ь-а-аланил-В, Ь-сх-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и Б, Ь-ос-аланилБ, Ь-аспарагина, необходимые для подбора условий проведения калориметрического эксперимента, расчета равновесного состава растворов в условиях каждого опыта, а также для интерпретации результатов калориметрических измерений.

2. При использовании двух независимых методик измерены тепловые эффекты взаимодействия растворов В, Ь-а-аланил-0,Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и D, L-ot-аланил-0,Ь-аспарагина с растворами КОН, LiOH и HNO3 в различных областях рН при температурах 288,15- 298,15- 308,15- 318,15 К и нескольких значениях ионной силы, создаваемой KNO3 и LiN03. Проведена строгая математическая обработка экспериментальных данных на PC 486DX2 с учетом одновременного протекания нескольких процессов кислотно-основного взаимодействия в растворе. Результаты, полученные по двум методикам, хорошо согласуются между собой. Показано, что с ростом ионной силы эндотермичность энтальпий диссоциации изученных дипептидов возрастает. Тепловые эффекты процессов кислотно-основного взаимодействия в растворах D, L-a-anaHim-В, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и DJL-a-аланилD.L-аспарагина линейно зависят от температуры. АСР° диссоциации аминогруппы близка к нулю. Теплоты диссоциации карбоксильных групп дипептидов в.

117 интервале температур 288−325 К изменяют знак. Температура, при которой происходит изменение знака теплового эффекта, с ростом ионной силы повышается.

3. Экстраполяцией на нулевую ионную силу получены стандартные энтальпии диссоциации 0, Ь-а-аланил- 0, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина и В, Ь-а-аланил- 0, Ь-аспарагина. При совместном использовании данных по константам ступенчатой диссоциации рассчитаны стандартные термодинамические характеристики (АгОр°, АГН°, Аг8°, АСР°) процессов кислотно-основного взаимодействия в растворах пептидов.

4. Проведен сравнительный анализ стандартных термодинамических характеристик ступенчатой диссоциации пептидов и аминокислот с учетом современных представлений о структуре и физико-химических свойствах этих соединений и их растворов. Отмечено, что при диссоциации дипептидов сохраняются основные тенденции, характеризующие протолитические равновесия в растворах аминокислот. Выявлены некоторые особенности реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах биологически важных лигандов. Установлены корреляции между термодинамическими характеристиками протолитических равновесий в растворах пептидов со структурой исследованных соединений. Рассмотрено влияние природы боковых цепей на термодинамику кислотно-основного взаимодействия в растворах пептидов.

5. Определены стандартные энтальпии образования В, Ь-а-аланил-Б, Ь-а-аланина, глицил-у-аминомасляной кислоты, глицил-Ь-аспарагина, 0, Ь-а-аланилВ, Ь-аспарагина и продуктов их.

118 диссоциации в водном растворе по тепловым эффектам растворения пептидов в воде и в водных растворах КОН при 298,15 К.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Якубке Х.-Д., Ешкайт X. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1985. С. 455.
  2. Т.Н. Строение линейных и циклических олигопептидов в кристаллах. // В сб.: Итоги науки и техники. Кристаллохимия. ВИНИТИ, 1979. Т. 13. С. 189−249.
  3. Corey R.B., Pauling L. Fundamental dimensions of polypeptide chains. //Proc. Roy. Soc. London. 1953. В 141. P. 10−20.
  4. R.F., Donohue J. //J. Adv. Protein Chem. 1967. 22. P. 235.
  5. G.N., Kolaskar A.S., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. //Biochem. Et biophys. acta. 1974. 359. P.298.
  6. Пептиды. Основные методы образования пептидных связей. Редакторы Гросс Э., Майенхофер И. М.: Мир. 1983. С. 421.
  7. G.N., Ramakrishann С., Sasisekharan V. // J. Mol. Biol. 1973. 7. P. 95−99.
  8. Perczel A., Kajtar M., Marcoccia J.F., Csizmadia I.G. The utility of the four-dimensional Ramachandran map for the description of peptide conformations. //J. Mol. Struct. Theochem. 1991. 232. P. 291−319.
  9. K., Karuto Y., Tetsu K., Nobutaka F., Toorn T. // Bull. Chem. Soc. Jap. 1994. 67. N3. P. 648−652.
  10. Ramakrishann C., Srinivasan N. Glycyl residues in protein and peptides: An analysis. //Curr. Sci. (India). 1990. 59. N 17−18. P. 851−861.
  11. Fletterick R.J., Tsai Chun Che, Hughes R.E. The crystal and molecular structure of L-alanyl-L-alanine. //J. Phys. Chem. 1971. 75(7). P. 918−922.
  12. Liff M.I., Lyu P.C., Kallenbach N.R. Analysis of asymmetry in the distribution of helical residues in peptides by *H nuclear. //J. Amer. Chem. Soc. 1991. N 3. P. 1014−1019.
  13. E.W., Krimm S. //Biopolymers. 1974. 13. P. 1635.
  14. Gdrbitz C.H. Hydrogen-bond distances and angles in the structures of amino acids and peptides. //Acta crystallogr. B. 1989. 45. N4. P.390−395.
  15. Ando S., Ando I., Shoji A., Ozaki T. Intermolecular hydrogen-bonding1effect on C NMR chemical shifts of glycine residue carbonyl carbons of peptides in the solid state. // J. Amer. Chem. Soc. 1988. 110. N11. P. 3380−3386.
  16. Dyson H.J., Wright P.E. Defining solution conformations of small linear peptides. //Annu Rev. Biophys. and Biophys. Chem. Vol. 20 Palo Alto (Calif). 1991. P. 519−538.
  17. Beeson C., Dix T.A., Control of peptide conformational preferences by intramolecular ion-pairing: a NMR and molecular mechanics analysis of glycyl-containing dipeptides in aqueous solutions. //J. Chem. Soc. Perlin Trans. 2. 1991. N12. P.1913−1918.
  18. Ahluwalia J.C. Interactions in aqueous solutions. //J. Indian Chem. Soc. 1986. 63. N7. P.627−650.121
  19. Rahman A., Stillinger F.H. Molecular dynamics study of liquid water. //J.Chem. Phys. 1971. 55. P.3336−3359.
  20. Stillinger F.H., Rahman A. Improved simulation of liquid water by molecular dynamics. //J.Chem. Phys. 1974. 60. P.1545−1557.
  21. Rahman A., Stillinger F.H., Lemberg H.L. Study of a central force model for liquid water by molecular dynamics. //J.Chem. Phys. 1975. 63. C.5223−5230.
  22. В., Павличек 3. Биофизическая химия. М.: Мир, 1985. С. 140−147.
  23. Э. Биофизическая химия. Т.2. М.: Мир, 1981. С. 526−528.
  24. Д.Ф. Структура и стабильность биологических макромолекул. М.: Мир, 1973. С. 175−254.
  25. Г. В. Вопросы биосинтеза, структуры и функции биополимеров. Киев: Наук, думка, 1967. С. 152−175.
  26. А. Динамическое поведение белков в водной среде и их функции. 1980. Л.: Наука, С. 9−36.
  27. О.В., Ватагин B.C., Баделин В. Г. Гидрофобные и гидрофильные свойства дипептидов в воде. //Изв. Вузов «Хим. и хим. технол.». 1987. 30. N12. С. 56−58.
  28. Zim В.Н., Bragg K.J. // J.Chem. Phys. 1959. 31. P.526.
  29. D.A., Miller W.G., Flory P.J. //J. Mol. biol. 1967. 23. P.47.
  30. Beacham J., Ivanov V.T., Kenner C.W., Sheppard R.C. Dielectric effects and conformations of small peptides in aqueous solution. //J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1965. P. 386−387.
  31. Mutter M., Gassman R., Buttkus U., Altmann K.-H. Switch-peptide: pH-induzierte Ubergange von der a-Helix- zur ?-Faltblattstruktur in bisamphiphilen Oligopeptiden. //Angew. Chem. 1991. 103. N11. S. 1504−1506.122
  32. Г., Пенни К. Биоорганическая химия. М.: Мир. 1983. С. 512.
  33. Rekharsky M.V., Egorov A.M., Galchenco G.L. Thermochemistry of hydrolytic enzymatic reactions. //Thermochim. Acta. 1987. 112. P. 151 160.
  34. Kahne D., Still W.C. Hydrolysis of a peptide bond in neutral water. //J. Amer. Chem. Soc. 1988. 110. N22. P. 7529−7534.
  35. A.B. Стандартные энтальпии сгорания и образования кислород- и азотсодержащих органических соединений: Дисс. канд. хим. наук. Иваново. 1996. С. 104.
  36. E.L., Domalski E.S., Colbert J.C. //J. Chem. Thermodyn. 1992. 24. N12. C. 1311−1318.
  37. Badelin V.G., Kulikov O.V., Vatagin V.S., Udzig E., Zielenkiewicz A., Zielenkiewicz W., Krestov G.A. Physico-chemical properties of peptides and their solutions//Thermochimica Acta. 1990. 169. P. 81−93.
  38. O.B., Козлов B.A., Маленкина Л. И., Баделин В. Г. Теплоемкости аминокислот и пептидов и избыточные характеристики их водных растворов. //Термодинамика растворов неэлектролитов. Иваново. 1989. С.36−42.123
  39. С.Б. Стандартные энтальпии сгорания и образования аминокислот и комплексонов. Дисс. канд. хим. наук. Иваново-1989.
  40. Contineanu I., Marchidan D.I. The enthalpies of combustion and formation of D-alanine, L-alanine, D, L-alanine and P-alanine. //Rev rourn. Chim. 1984. 29. N1. C. 43−48.
  41. Spink C., Wadso I. Thermochemistry of solutions of biochemical model compounds. 4. The partial molar heat capacities of some amino acids in aqueous solution. //J. Chem. Thermodyn. 1975. 7. N6. P. 561−572.
  42. Д.А., Баделин В. Г., Крестов Г. А. Энтальпии растворения некоторых аминокислот и пептидов в воде при 298,15 К. Изв. Вузов. Химия и хим. технология. 1993. Т.36. N3. С.117−118.
  43. Murphy К.Р., Gill S.J. Group additivity thermodynamics for dissolution of solid cyclic dipeptides into water. //Thermochim acta. 1990. 172. C. 11−20.
  44. Davies C.W. The extent of dissociation of salts in water. Part VIII. Au equation for the mean ionic activity coefficient of an electrolyte in water, and a revission of the dissociation constants of some sulphates. //J. Chem. Soc. 1938. P.2093 2098.
  45. В.П. Приближенный расчет термодинамических констант нестойкости комплексных соединений. //ТЭХ. 1966. 2. С. 353 357.
  46. Ellenbogen Е. Dissociatic constants of peptides. IV. The isomeric alanylalanines. //J. Amer. Chem. Soc. 1956. 78. C. 369−372.124
  47. Н.В., Борисова А. П., Савич И. А., Спицын В. И. Определение констант устойчивости комплексов никеля с некоторыми дипептидами. //Докл. Академ. Наук СССР. 1970. 192. С.574−576.
  48. Rainer M., Rode B. The complex formation of calcium with aliphatic dipeptides. //Monatsh. Chem. 1982. 113. 399−407.
  49. К.Б., Манорик П. А., Давиденко H.K., Лопатина Е. И., Федоренко М. А. Состав, устойчивость и строение бинарных игразнолигандных комплексов меди (II) с дипептидами и аденозин-5 -трифосфатом. //Координ. Химия. 1988. 14(3). С. 311−319.
  50. Lim М.С., Nancollas G.H. Thermodynamics of ion association. ХХП Nickel complexes of glycine, diglycine, triglycine, and glycil-y-aminobutyric acid. //Inorg. Chem. 1971. 10. N9. 1957−1961.
  51. Д.И., Борисова А. П., Савич И. А., Спицын В. И. Потециометрическое изучение комплексов никеля, образованных аминокислотами и дипептидами. //Докл. Академии наук СССР. 1972. 207. N3.C.651−653.
  52. Arbad B.R., Jahagirdar D.V. Stability constants of Cu (II)-glycil-L-aspargine-aminoacids ternary complexes and thermodynamic parameters of their formation. //Indian J. Chem. 1986. A25. N3. C. 253−255.125
  53. Н.К., Козачкова А. Н., Устюжанина Г. В. Взаимодействие аланил-аспарагина с ионами биометаллов. //Координ. Химия. 1989. 15(9). С. 1246−1250.
  54. В.П., Кочергина JI.A. Теплота ионизации уксусной кислоты в растворах нитрата натрия при различных температурах. //ЖФХ. 1967. Т.41. С. 2777−2782.
  55. Libich S., Rabenstein. Nuclear magnetic resonance studies of the solution chemistry of metal complexes. Determination of formation constants of methylmereury complexes of selected carboxylic acids. //Anal. Chem. 1973. 45. P. 118−124.
  56. Roulet R., Chenaux R., Vuduc T. Stabilite des carboxylates de terres rares. IV. N-acetylglycinates. //Helv.Chim. Acta. 1971. 54. P.916−919.
  57. J., Thong K., //Can. J. Chem. 1970. 48. P. 1654. 70. Sugimori Т., Shibakawa K., Masuda H.norg. Chem. 1993. 32. P.4951
  58. Bunting J., Stefanidis D. A systematic entropy relationship for the general-base catalysis of the deprotonation of a carbon acid. A quantitative probe of transition state solvation //J. Am. Chem. Soc. 1990. 112. P.779−786.
  59. Kozlowski H., Urbanska J., Sovago I. Cadmium ion interaction with sulphur containing amino acid and peptide ligands. //Polyhedron. 1990. 9. P. 831−837.
  60. N., Marimura K., Kajiura H. //Bull. Chem. Soc. Jpn. 1981. 54. P. 3749.126
  61. Sigel H., Prijs В., Martin R. Stability of binary and ternary p-alanine containing dipeptide copper (П) complexes. //Inorg. Chim. Acta. 1981. 56. P. 45−49.
  62. В.П., Кочергина JI.A. Термохимия диссоциации глицина в солевых растворах. //ЖОХ. 1979. Т. 49. N9. С. 2042−2047.
  63. В.П., Кочергина Л. А., Гаравин В. Ю. Влияние температуры и солевого фона на термодинамические характеристики кислотно-основного взаимодействия в растворах изомеров аланина. //ЖОХ. 1992. Т. 62. N1. С. 213−218.
  64. Edward J., Farrel P. Re-examination of the Kirkwood-Westheimer theory of electrostatic effects. П. Possible conformations of a, co-amino-acids in aqueous solutions, as deduced from dissociation constants. //Can. J. Chem. 1978. 56. P. 1122−1129.
  65. Д., Озубко P., Либих С. //Координ. Химия. 1974. 3. С. 263.
  66. ГОРАС Stability Constants Database Scuery 1993. ГОР AC and Academic Software SCUERY Version 1.37/ Computer release complied by Pellit L.D., Powell H.K.J., VK.
  67. Brunetti A., Lim M., Nancollas G. Thermodynamics of ion association. XVII. Copper complexes of diglycine and triglycine. //J. Amer. Chem. Soc. 1968. 90. P.5120−5126.
  68. Vaissermann J., Quintin M. Contribution a l’etude des complexes metalliques des peptides. //J. Chim. Phys. 1966. 63. P. 731.127
  69. Н.В., Набоков B.C., Жданов Б. В., Савич В. А., Спицын В. И. Константы устойчивости комплексов Ni(II) и Co (II) с дипептидами алифатического ряда. //ЖФХ. 1977. 50. С.2208−2212.
  70. Yamauchi О., Hirano Y., Nakao Y., Nakahara A. Stability of fiised rings in metal chelates. VI. Structures and stability constants of the copper (II) chelates of dipeptides containing glycine and/or ?-alanine. //Can. J. Chem. 1969. 47. P. 3441−3445.
  71. Brookes G., Pettit L. Thermodynamics of complexes formation between hydrogen, copper (П), and nickel (II) ions and dipeptides containing noncoordinating substituent groups. //J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1975. P. 2106−2112.
  72. У.И., Борисова А. П., Грановский Ю. В. Исследование устойчивости медных комплексов дипептидов с применением метода Бокса-Уильсона. //Докл. Академ. Наук СССР. 1967. 177. С.365−368.
  73. Sovago I., Farkas Е., Jankowska Т., Kozlowski. //J. Inorg. Biochem. 1993. 51. P.715.
  74. Yamauchi O., Miyata H., Nakahara A. The stability of fused rings in metal chelates. VIII. Solution equilibria of the copper (II) complexes of glycinamide and related compounds. //Bull. Chem. Soc. Jpn. 1971. 44. P. 2716−2721.
  75. Feige P., Mocker D., Drey er R., Munze R. Zur komplexbildung ausgewahlter lanthaniden mit verschiedenen peptiden //J. Inorg. Nucl. Chem. 1973. 35. P.3269−3275.
  76. А., Митсул H. //ЖНХ. 1967. 12. C.1120 (1127).
  77. Gilbert J. B, Otey M.C., Hearon J.Z. Association constants of cobalt-glycine and cobalt-glycylglycine complexes in aqueous solution. // J. Amer. Chem. Soc. 1955. 77. P.2599−2604.128
  78. King EJ. Thermodynamics of ionization of amino acids. Part.6. The second ionization constants of some glycine peptides. // J. Chem. Soc., Faraday Trans.I. 1975. 71. P.8896.
  79. J-Bojczuk M., Kozlowski H. Polyhedron. 1991.10. P.2331.
  80. Manjula V., Chakraborty D., Bhattacharaya P. Ternary complexes of Cu (II) involving histidine and another amino acid or dipeptide. /Яndian J. Chem. 1990. 29A. P.577−580.
  81. Sigel H. Ternary complexes in solution. ХХШ. Influence of alkyl side chains on the stability of binary and ternary copper (Il)-dipeptide complexes. //Inorg. Chem. 1975. 14. P.1535−1540.
  82. Dobbie H., Kermack W. Biochem. J. 1955. 59. P.246.
  83. Rodante F., Fantauzzi F. Thermodynamics of dipeptides. Part П. Influence of methyl groups on the a-free carboxyl and amino groups. Study of a symmetrical system. //Thermochim. acta. 1990. 157. N2. P.279−285.
  84. Li N.C., Miller G.V., Solony N., Gillis B.T. The Effects of optical configuration of peptides: dissociation constants of the isomeric alanylalanines and leucyltyrosines and some of their metal complexes. // J. Amer. Chem. Soc. 1960. 82. P. 3737−3740.
  85. В.П., Лобанов Г. А. Прецизионный калориметр для определения тепловых эффектов в растворах. //ЖНХ. 1966. т.2. с.699−702.
  86. В.П., Кочергина Л. А., Душина С. В. Термодинамика диссоциации фосфорной кислоты по П1 ступени. //ЖНХ. 1995. т.40. N1. С.61−66.
  87. Н.А., Васильев В. П. Определение действительного перепада температуры в термохимическом опыте при использовании калориметра с автоматической записью кривой температура-время. // ЖФХ. 1970. Т.44. N8. С. 1940 1942.129
  88. Parker W.B. Thermal proporties of aqueous uni-univalent elektrolytes. Washington NSRDS-NB S. 1965. N2. P.342.
  89. Термические константы веществ. Справочник под ред. В. П. Глушко и др. М.: ВИНИТИ. 1965−1978.
  90. П. П. Приготовление растворов для химико-аналитических работ. М.: Наука. 1964. С. 235.
  91. В.П., Бородин В. А., Козловский Е. В. Применение ЭВМ в химико-аналитических расчетах. М.: Высшая школа. 1993. С. 112.
  92. В.П., Шеханова Л. Д. Калориметрическое определение теплоты ионизации воды в присутствии различных электролитов. //ЖНХ. 1974. Т.19. N11. С.2969−2972.
  93. В.П. Термодинамические свойства растворов электролитов. М.: Высшая школа. 1982. С. 320.
  94. К.П., Полторацкий Г. М. Вопросы термодинамики и строения водных и неводных растворов электролитов. Л.: Химия. 1968. С. 351.
  95. В.П., Кочергина Л. А., Трошева С. Г., Бодемина Е. Е. Термодинамика диссоциации L-аспарагина в водном растворе. Межвуз. сб. науч. тр./Иван. хим.-технол. ин-т. Иваново. 1991. С.83−87.
  96. В .П., Кочергина Л. А., Трошева С. Г., Корнева О. Н. Термодинамика реакций кислотно-основного взаимодействия в растворе В, Ь-треонина. Изв. Вузов. Химия и хим. технология. 1991. Т.34. N3. С.48−51.
  97. Rodante F., Fantauzzi F. Thermodynamics of the «standard» a-amino acids in water at 25 °C //Thermochim. acta. 1989.149. P. 157−171.
  98. О.В., Ватагин B.C., Баделин В. Г. Гидрофобные и гидрофильные свойства дипептидов в воде. //Изв. Вузов. Химия и хим. технология. 1987. Т.ЗО. N12. С. 56−58.130
  99. В.П. Составляющие термодинамических характеристик реакций кислотно-основного взаимодействия. //ЖНХ. 1984. Т.29. N11. С.2785−2792.
  100. В .П., Кочергина JI.A., Орлова Т. Д. Влияние температуры на тепловые эффекты реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах нитрилотриметиленфосфоновой кислоты. //ЖОХ. 1985. Т.55. N4. С.809−814.
  101. ZanaR. //J. Phys. Chem. 1977. 81. P.1887.
  102. A.K., Ahluwalia J.S. //J. Phys. Chem. 1984. 88. P.86.
  103. Г. И., Рудзиш P.B. Код взаимодействия полярных и аполярных аминокислот: модель «ледокола». Биоорганическая химия. 1991. Т.17. N11. С.1445−1448.131
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!