Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы из серобактерий рода Beggiatoa

Диссертация: Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы из серобактерий рода Beggiatoa
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость. Научные положения диссертационной работы помогают глубже понять современные положения об организации и механизмах сопряжения анаболических и катаболических процессов при различных условиях культивирования микроорганизмов, характеризующихся большим разнообразием метаболических возможностей. Прикладные аспекты изучения группы бесцветных серобактерий рода Beggiatoa… Читать ещё >

Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы из серобактерий рода Beggiatoa (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Ю
    • 1. 1. Общая характеристика малатдегидрогеназы
    • 1. 2. Очистка и физико-химические свойства малатдегилрогеназы
      • 1. 2. 1. Очистка МДГ из бактерий
      • 1. 2. 2. Физико-химические свойства МДГ
        • 1. 2. 2. 1. Молекулярная масса и субъединичное строение
        • 1. 2. 2. 2. Аминокислотный состав МДГ
    • 1. 3. Каталитические свойства малатдегидрогеназы
      • 1. 3. 1. Общая характеристика каталитического действия
      • 1. 3. 2. Кинетические параметры
      • 1. 3. 3. Влияние концентрации ионов водорода на активность МДГ
      • 1. 3. 4. Влияние температуры на активность МДГ
        • 1. 3. 4. 1. Термостабильность МДГ
        • 1. 3. 4. 2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции
    • 1. 4. Регуляторные свойства
      • 1. 4. 1. Аллостерическая регуляция
      • 1. 4. 2. Регуляция посредством ассоциации-диссоциации олигомера
      • 1. 4. 3. Влияние интермедиатов и ионов на активность МДГ
    • 1. 5. Изоферментный состав МДГ
    • 1. 6. Регуляция активности МДГ на генетическом уровне
    • 1. 7. Эколого-биохимическая характеристика рода В
  • 1а1:оа
    • 1. 7. 1. Экологические особенности
    • 1. 7. 2. Разнообразие типов метаболизма
      • 1. 7. 2. 1. Роль соединений серы в метаболизме бесцветных серобактерий
      • 1. 7. 2. 2. Роль кислорода в метаболизме серобактерий
      • 1. 7. 3. Внутриклеточные включения
      • 1. 7. 4. Особенности биохимической адаптации
      • 1. 7. 5. Влияние кислорода как стрессового фактора на метаболизм
      • 1. 7. 6. Строение ЭТЦ у Beggiatoa
      • 1. 7. 7. Возможные пути защиты от высоких концентраций кислорода у бактерий рода Beggiatoa
      • 1. 7. 8. Механизмы, предупреждающие отравление сероводородом
    • 1. 8. Регуляция метаболизма у бактерий
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Цель и задачи исследования
    • 2. 2. Объекты и методы исследования
      • 2. 2. 1. Объекты исследования
      • 2. 2. 2. Методы исследования
        • 2. 2. 2. 1. Состав питательной среды для культивирования микроорганизмов
        • 2. 2. 2. 2. Создание микроаэробных условий в среде культивирования¦
        • 2. 2. 2. 3. Определение активности ферментов
        • 2. 2. 2. 4. Определение количества белка
        • 2. 2. 2. 5. Выделение и очистка малатдегидрогеназы
        • 2. 2. 2. 5. 1. Экстракция малатдегидрогеназы
        • 2. 2. 2. 5. 2. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония
        • 2. 2. 2. 5. 3. Гель-фильтрация
        • 2. 2. 2. 5. 4. Ионообменная хроматография
        • 2. 2. 2. 6. Электрофоретические исследования
        • 2. 2. 2. 6. 1. Аналитический электрофорез
        • 2. 2. 2. 6. 2. Определение гомогенности ферментов
        • 2. 2. 2. 6. 3. Специфическое проявление МДГ
        • 2. 2. 2. 6. 4. Определение молекулярной массы субъединиц ферментов
        • 2. 2. 2. 7. Определение молекулярной массы нативного фермента
        • 2. 2. 2. 8. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов
        • 2. 2. 2. 9. Аминокислотный анализ
      • 2. 2. 3. Статистическая обработка экспериментальных данных
    • 2. 3. Полученные результаты и их обсуждение
      • 2. 3. 1. Влияние различных условий культивирования на активность МДГ и некоторых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла
        • 2. 3. 1. 1. Культивирование бактерий Beggiatoa штамм Д-402 в среде с тиосульфатом и без тиосульфата
        • 2. 3. 1. 2. Влияние кислорода
      • 2. 3. 2. Очистка малатдегидрогеназ из исследуемых бактерий
      • 2. 3. 3. Физико-химические свойства малатдегидрогеназы
        • 2. 3. 3. 1. Определение молекулярной массы и субъединичного строения МДГ
        • 2. 3. 3. 2. Аминокислотный состав малатдегидрогеназ
      • 2. 3. 4. Кинетические и регуляторные характеристики МДГ
        • 2. 3. 4. 1. Влияние концентрации ионов водорода
        • 2. 3. 4. 2. Определение константы Михаэлиса
        • 2. 3. 4. 3. Определение константы субстратного ингибирования
        • 2. 3. 4. 4. Влияние интермедиатов на активность МДГ
        • 2. 3. 4. 5. Влияние ионов на активность МДГ
        • 2. 3. 4. 6. Влияние температуры
        • 2. 3. 4. 6. 1 .Термостабильность МДГ
        • 2. 3. 4. 6. 2. Температурный оптимум ферментативной реакции

Актуальность проблемы. Малатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.37.) играет ключевую роль в обеспечении организма энергией и исходным материалом для биосинтеза, т. е. обеспечивает протекание как энергетического, так и конструктивного обменов (Gietl, 1992; Malik et al., 1993). Исследование этого фермента из бактерий представляет особый интерес. Микроорганизмы непосредственно контактируют с внешней средой, что сильно влияет на регуляторные механизмы, обуславливающие большую гибкость метаболических процессов (Скулачев, 1989). Механизмы регуляции метаболизма прокариот очень разнообразны. Имеются достаточно много данных, подтверждающих регуляцию метаболизма на уровне отдельных ферментов. В растительных и животных организмах МДГ представлена различно локализованными изоферментами, выполняющими многочисленные функции. Однако, для бактерий не характерен изоферментный полиморфизм и участие МДГ в разных метаболических процессах может достигаться структурными изменениями молекулы фермента. Некоторые авторы характеризуют малатдегидрогеназу как димер (Uttaro, Opperdoes, 1997; Mernik et al., 1998; Mikulasova et. al., 1998) или тетрамер (Grossebuter et al., 1986; Rolstand et al., 1988), причем структурная организация фермента связана с функциональными особенностями. Известно, что у фототрофных анаэробов МДГ, участвующая преимущественно в конструктивном метаболизме, имеет тетрамерное строение (Tayeh, Madigan, 1988). В то же время у аэробных микроорганизмов, характеризующихся органотрофным типом питания, МДГ обладает димерной структурой (Janiczek et al., 1993; Labrou, Clonis, 1997) и участвует как в конструктивном, так и в энергетическом метаболизме.

Интересно, что среди представителей одного рода в клетках встречаются как димерные, так и тетрамерные формы МДГ. По мнению некоторых исследователей, тетрамерная форма фермента может участвовать в протекании конструктивного метаболизма, а димер обеспечивать энергетические процессы (Tayeh, Madigan, 1988). Для эукариот также показано, что димеры и тетрамеры МДГ могут участвовать в различных процессах. Хантер и Хеллмен (Hunter, Hellman, 2000) выявили димерную и тетрамерную изоформы МДГ в Trypanosoma cruzi, указывая на то, что димер — это митохондриальный изофермент (МДГ участвует в катаболизме), а тетрамер — глиоксисомальный (МДГ участвует в анаболизме). Для растений также установлено, что изофермент, имеющий этиопластную локализацию, является тетрамером (МДГ участвует преимущественно в биосинтетических реакциях), а изофермент, локализованный в митохондриях — димер (Пинейру и др., 1991).

Определенный интерес представляет изучение структурной организации и регуляторных свойств МДГ у бесцветных серобактерий одного рода Beggiatoa, которые различаются по основному типу метаболизма. Эти микроорганизмы занимают специфические экологические ниши, характеризующиеся совместным присутствием двух компонентовсероводорода и кислорода, т. е. обитают в неравновесных условиях среды, что предполагает быструю перестройку метаболизма (Hagen, Nelson, 1997). Для нитчатых серобактерий рода Beggiatoa показано, что они обладают эффективными механизмами регуляции метаболизма. Факторами, контролирующими переход от одного типа питания к другому, являются концентрации кислорода, природа источника углерода, а также присутствие в среде восстановленных соединений серы (Патрицкая, 2001; Grabovich et al., 2001). Серобактерии Beggiatoa штамм Д-402 в зависимости от среды обитания способны переходить от одного типа питания к другому, используя в качестве источника энергии или органические доноры электронов (органотрофный рост), или восстановленные соединения серы (литотрофный рост). Beggiatoa alba и Beggiatoa штамм Д-405 способны использовать только органические вещества для развития (органотрофный рост).

В связи с этим, интересно исследование малатдегидрогеназы из Beggiatoa Д-402, в условиях органотрофного и литотрофного роста, а также из В. alba и Beggiatoa Д-405, являющихся органотрофными микроорганизмами, и изучения физико-химических и регуляторных свойств этого фермента.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы было исследование физико-химических свойств малатдегидрогеназы и роли функционально-структурных изменений фермента в механизмах адаптации бактерий рода Beggiatoa в неравновесных условиях сероводородных биотопов. Для выполнения цели были поставлены следующие задачи:

1. изучить изменение активности некоторых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла в серобактериях Beggiatoa, культивируемых литотрофно, органотрофно и в условиях кислородного стресса;

2. исследовать активность и изоферментный состав МДГ у бактерий рода Beggiatoa при литотрофном и органотрофном росте, выращенных в аэробных и микроаэробных условиях;

3. разработать эффективные методы очистки и получить ферментные препараты МДГ в гомогенном состоянии из исследуемых бактерий;

4. изучить на высокоочищенных ферментных препаратах физико-химические и каталитические свойства;

5. исследовать четвертичную структуру МДГ из серобактерий, культивируемых литотрофно и органотрофно;

6. исследовать влияние различных интермедиатов и катионов на активность малатдегидрогеназы;

7. изучить термостабильность МДГ и влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

Научная новизна. Получены гомогенные препараты МДГ из серобактерий рода Beggiatoa, обладающих различным типом питания. Выявлены особенности структурной организации МДГ, функционирующей в анаболических и катаболических процессах. Для микроорганизмов с органотрофным типом питания характерна димерная форма фермента, обеспечивающая энергетический метаболизм (цикл Кребса). В условиях литотрофного питания образуется тетрамерная МДГ, вероятно, участвующая в регуляции анаболических реакций (поставка органических кислот, как источника углерода). Показан синтез дополнительной изоформы МДГ в стрессовых условиях, что обуславливает интенсификацию глиоксилатного цикла. Полифункциональность МДГ из бактерий обеспечивается функционально-структурными изменениями молекулы фермента, что, по-видимому, играет важную роль в механизмах адаптации серобактерий к неравновесным условиям сероводородных биотопов.

Практическая значимость. Научные положения диссертационной работы помогают глубже понять современные положения об организации и механизмах сопряжения анаболических и катаболических процессов при различных условиях культивирования микроорганизмов, характеризующихся большим разнообразием метаболических возможностей. Прикладные аспекты изучения группы бесцветных серобактерий рода Beggiatoa определяются их использованием для удаления токсичных серных соединений из антропогенных систем: промышленных и бытовых сточных вод, воздушной среды производственных помещений и других объектов. Гомогенные препараты МДГ могут быть использованы в научно-исследовательских работах, связанных с изучением ферментативной кинетики, термодинамических параметров реакций, катализируемых малатдегидрогеназой и т. д. Практическая значимость настоящей работы состоит в расширении и углублении фундаментальных знаний о регуляции метаболизма бактерий на уровне исследуемого фермента.

Материалы работы применяются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета, при чтении лекций по биохимии, а также в спецкурсах по энзимологии и микробиологической экологии, кроме того, они используются при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на международных симпозиумах «Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов» (Воронеж, 1995), «Физико-химические основы физиологии растений» (Воронеж, 1996) — на VII международной конференции по химии и физико-химии олигомеров «Олигомеры — 2000» (Пермь, 2000) — на международной научной конференции «Автотрофные микроорганизмы» (Москва, 2000) — межрегиональных конференциях, посвященных памяти A.A. Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2000, 2001) — 5ой Пущинской конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (2001) — ежегодной научной секции отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2000, 2001).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 12 публикациях — 7 статьях и 5 тезисах.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 145 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения выводов, списка литературы (239 источников). Иллюстрационный материал включает 25 рисунков и 14 таблиц.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Полученные результаты свидетельствуют о функционально-структурных изменениях малатдегидрогеназной ферментной системы, обеспечивающей функционирование как катаболических, так и анаболических процессов при различных условиях культивирования серобактерий рода Beggiatoa. Механизмы регуляции метаболизма прокариот очень разнообразны. Имеется достаточно много данных, свидетельствующих о регуляции бактериального метаболизма на уровне отдельных ферментов. Ранее было показано, что представители Beggiatoa обладают эффективными способами регуляции физиолого-биохимических процессов. Установлено, что факторами, контролирующими переход от одного типа питания к другому, могут быть концентрация кислорода в среде и природа питательного субстрата (Патрицкая, 2001, Grabovich, 2001).

Нами были выявлены различия в адаптивной реакции микроаэрофильных серобактерий, культивируемых при повышенных концентрациях кислорода. В аэробных условиях у микроорганизмов В. alba, использующих в качестве источника энергии только органические доноры электронов, увеличивается активность МДГ и ключевых ферментов глиоксилатного цикла (изоцитратлиазы, малатсинтазы). При этом с помощью электрофореза установлено, что возрастание малатдегидрогеназной активности сопровождается синтезом дополнительной изоформы фермента, по-видимому, обеспечивающего интенсификацию глюконеогенеза. Образующиеся при этом углеводы направляются на синтез дополнительных полисахаридных слоев, по мнению некоторых авторов (Пирог и др., 1997; Подкопаева и др., 2000; Коннова и др., 2001), защищающих микроорганизмы от проникновения избыточного кислорода внутрь клетки. Бактерии Beggiatoa штамм Д-402 обладают способностью переходить от одного типа метаболизма к другому в зависимости от действия факторов среды (Дубинина, 1989). Эти микроорганизмы, использующие неорганические доноры электронов, характеризуются высоким уровнем интенсивности глиоксилатного цикла, который является основным метаболическим путем в условиях литотрофного роста. Поэтому у Beggiatoa Д-402 в аэробных условиях не выявлено изменение активности и изоферментного состава МДГ.

Получение электрофоретически гомогенных препаратов МДГ из серобактерий рода Beggiatoa позволило изучить важные физико-химические и каталитические свойства данной ферментной системы, а также выявить функционально-структурные изменения МДГ, обеспечивающие ее участие как в энергетическом, так и в конструктивном обменах.

С помощью методов гель-хроматографии и SDS-электрофореза установлено, что при хемоорганогетеротрофном росте у Beggiatoa штамм Д-402, Д-405 и В. alba функционирует малатдегидрогеназа, имеющая димерную структуру. Интересно, что в условиях хемолитогетеротрофного роста у Beggiatoa штамм Д-402 образуется тетрамерная МДГ, участвующая, по всей вероятности, в обеспечении функционирования конструктивного обмена. У данной группы микроорганизмов органические кислоты (такие, как малат, цитрат и другие) являются источником углерода, а не энергии. Следовательно, тетрамерный олигомер исследуемого фермента функционирует в глиоксилатном цикле, а также в некоторых биосинтетических реакциях.

Кинетические и регуляторные характеристики димерной и тетрамерной форм МДГ в определенной степени подтверждают участие изоформ в разных метаболических процессах. Км по оксалоацетату для димерной формы МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, выращенных органотрофно, имеет большее значение, чем у тетрамерной структуры фермента из этих же микроорганизмов, культивируемых литотрофно. Противоположная картина изменения сродства МДГ выявлена при использовании маната в качестве субстрата. Это может служить косвенным доказательством того, что у Beggiatoa штамм Д-402, культивируемых с тиосульфатом натрия, интенсивно функционирует глиоксилатный цикл. Кинетические и регуляторные характеристики МДГ из В. alba и Beggiatoa штамм Д-405 имеют большое сходство с изучаемым ферментом из Beggiatoa штамм Д-402 при органотрофном культивировании. Исследовано влияние некоторых субстратов цикла трикарбоновых кислот на активность МДГ из изучаемых объектов. Установлено, что влияние важнейшего интермедиата ЦТКцитрата — на димерную и тетрамерную изоформы МДГ было различным. МДГ, имеющая димерную структуру из Beggiatoa штамм Д-402, Д-405 и В. alba (культивируемых органотрофно) ингибируется цитратом (Ki составляют 140±9,1- 73±4,8- 85±5,9 мкМ, соответственно) по конкурентному типу. Тогда как на фермент из Beggiatoa Д-402, состоящий из четырех субъединиц, изучаемый интермедиат в исследуемых концентрациях не оказывал влияния. МДГ устойчива к фумарату, сукцинату, изоцитрату.

Т. о., показано, что в регуляции и переключении метаболических путей у серобактерий рода Beggiatoa принимает участие малатдегидрогеназная система за счет функционально-структурных изменений белковой молекулы. Выявлено, что для микроорганизмов с органотрофным типом питания характерна димерная форма фермента, обеспечивающая энергетический метаболизм (цикл Кребса). В условиях литотрофного питания функционирует тетрамерная МДГ, вероятно, участвующая в регуляции анаболических реакций (поставка органических кислот, как источника углерода).

На основании полученных данных предлагается гипотетическая модель регуляции метаболизма серобактерий рода Beggiatoa на уровне малатдегидрогеназной ферментной системы (рис. 25).

Литотрофный рост доноры электронов биосинтез бежа малат.

М^Са^Ва2* X гп2+, цитрат.

МД1, .1.

1 г цтк.

Органотрофный рост |.

Лактат аминокислоты 1 биосинтез белка изоцитрат гексозы полисахариды (защита от кислорода) цитрат.

НАДН.

1 !-> АТФ * АТФ.

ЦИТС.

АТФ о2.

Рис. 25. Гипотетическая схема участия малатдегидрогеназной системы в регуляции и переключении основных метаболических путей у серобактерий рода Ве?? шЬ>а в различных условиях.

МДГ] - димерная форма, МДГ2 — тетрамерная форма,.

ГЦ — глиоксилатный цикл, ЦТК — цикл трикарбоновых кислот > - активация процессов, шми^ - ингибирование процессов.

1. В условиях кислородного стресса серобактерии, обладающие органотрофным типом питания, увеличивают активность ферментов глиоксилатного цикла (изоцитратлиазы, малатсинтазы, малатдегидрогеназы), что обеспечивает, по-видимому, интенсификацию глюконеогенетических реакций усиливающих синтез полисахаридных слоев вокруг клеток, которые препятствуют проникновению в них кислорода.

2. С помощью электрофореза установлено появление в стрессовых условиях дополнительной медленнодвижущейся изоформы малатдегидрогеназы, обуславливающей интенсификацию глиоксилатного цикла.

3. Выявлено, что адаптивной реакцией на тип питания у литотрофных серобактерий Beggiatoa штамм Д-402 является переключение основных метаболических путей. В условиях органотрофного питания функционирует цикл трикарбоновых кислот, а при использовании тиосульфата интенсифицируется глиоксилатный цикл, снабжающий субстратами анаболизм.

4. С помощью разработанной схемы очистки были получены гомогенные ферментные препараты МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, выращенных органотрофно (с удельной активностью 24,49 ФЕ/мг белка и степенью очистки 131) и литотрофно (20,43 ФЕ/мг белка и степенью очистки 123), а также из Beggiatoa штамм Д-405 (14,61 ФЕ/мг белка и степенью очистки 94) и В. alba (23,80 ФЕ/мг белкастепень очистки -118). При этом выход составлял 10−20%.

5. Определенная гель-хроматографией на сефадексе G-200 молекулярная масса нативного фермента из Beggiatoa штаммов Д-402, Д-405 и В. alba, выращенных органотрофно, находится в пределах от 70 до 95 кДа. Тогда как молекулярная масса МДГ из Beggiatoa штамма Д-402, культивируемых литотрофно, составила 165 кДа. Методом Ds-Na-ПААГ электрофореза установлено, что фермент состоит из изологических субъединиц с молекулярной массой 39−40 кДа.

6. Сравнительный анализ значений молекулярной массы субъединиц и нативного фермента показал, что МДГ из бактерий рода Beggiatoa, которые осуществляют органотрофный рост, обладают димерной структурой фермента. В условиях литотрофного роста у Beggiatoa штамм Д-402 функционирует тетрамерная форма малатдегидрогеназы.

7. На высокоочищенных препаратах МДГ выявлено разное сродство ферментов к субстратам. Показано, что Км для МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, выращенных органотрофно, при использовании оксалоацетата выше, чем у фермента из Beggiatoa штамм Д-402, выращенных литотрофно. Обратная картина наблюдается при окислении малата. Установлено, что МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, имеющая димерную структуру, обладает большим сродством к малату. Полученные данные по Км для МДГ из В. alba и Beggiatoa штамм Д-405 свидетельствует о сходстве этих параметров с МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, культивируемых органотрофно.

8. Определены термодинамические параметры: термостабильность, температурный оптимум и энергия активации димерной и тетрамерной форм малатдегидрогеназы.

9. Цитрат, являясь регулятором энергетического метаболизма, оказывал ингибирующий эффект на активность димерной формы МДГ из Beggiatoa штамм Д-402, Beggiatoa штамм Д-405 и В. alba по конкурентному типу. На фермент из Beggiatoa штамм Д-402,.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. -318 с.
  2. Д.К., Гевантмахер С. В., Вагина О. Н., Розмухамедова Б., Давранов К. Д. Очистка и свойства липазы из Penicillum species в водной среде и в обращенных мицеллах в бензоле // Биохимия. 1994. -Т. 59, вып.З.-С. 425−433.
  3. .П., Егоров Н. С. Выделение, очистка и разделение комплексного препарата внеклеточных протеиназ Aspergillus ochraceus 513 с фибринолитическими и антикоагулянтными свойствами // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 5. — С. 602−606.
  4. Л.А., Плешанов П. Г. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ // Биофизика. 1986. -Т.30, вып.5. — С. 760−763.
  5. В.Б., Смирнова И. А., Красносельская И. А., Константинов А. А. Оксигенированный цитохром bd из Escherichia coli может быть превращен в окисленную форму липофильными акцепторами электронов // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 4. — С. 598−606.
  6. Г., Шнеевайс Б. Иммунология (справочник). Киев: Наукова думка, 1981. — 479 с.
  7. Э.А. Собственная люминесценция белка. М.: ВИНИТИ, 1977.
  8. С.В., Попов В. Н., Епринцев А. Т. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом // Биохимия. 1999. Т. 64, вып. 9. — С. 35−41.
  9. Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. — 446 с.
  10. М.К., Фурсов О. В., Францев А. П. Методы очистки и изучения ферментов растений. Алма-Ата: Наука, 1981. — 92 с.
  11. Г. Метаболизм бактерий. М.: Мир, 1982. — 310 с.
  12. М.Ю., Дубинина Г. А., Лебедева В. Ю., Чурикова В. В. Миксотрофный и литогетеротрофный рост пресноводного штамма скользящих нитчатых серобактерий Beggiatoa leptoimtiformis Д-402 // Микробиология. 1998. — Т. 67, № 4. — С. 464−470.
  13. М.Ю., Дубинина Г. А., Чурикова В. В., Глушков А. Ф., Чуриков С. Н. Особенности углеродного метаболизма у бесцветных серобактерий Macromonas bipunctata. // Микробиология. 1993. — Т. 62, вып.З.-С. 421−429.
  14. М.Ю., Дубинина Г. А., Чурикова В. В., Чуриков С. Н., Коровина Т. И., Глушков А. Ф. Изучение углеродного метаболизма у Beggiatoa leptomitiformis при хемоорганогетеротрофном росте // Микробиология. 1993. — Т. 62, вып.З. — С. 430−435.
  15. A.M., Гродзинский Д. М. Краткий справочник по физиологии растений. Киев: Наукова думка, 1973. — 273 с.
  16. К., Кученкова М. А., Юлдашев П. Х. Влияние некоторых органических кислот на активность малатдегидрогеназы семян хлопчатника // Химия природных соединений. 1972. № 2.
  17. А.Н., Персиков A.B., Полосухина Е. С., Клячко О. С. и др. Термодинамические свойства лактатдегидрогеназы из мышц рыб Misgurnus fossilis, адаптированных к разным температурам среды // Биофизика. 1998. — Т.43, вып. 1. — С. 26−30.
  18. Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970. — 173 с.
  19. М., Уэбб Э. Ферменты. М., 1982. — Т. 3.
  20. Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика: Пер. с анг. М.:Мир, 1991. — 544 с.
  21. Г. А. Микроорганизмы, окисляющие серу / Г. А. Дубинина // Хемосинтез. М., 1989. — С. 87−91.
  22. Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки. М: Мир, 1976. — 364 с.
  23. Г., Пенни К. Биоорганическая химия. М.:Мир, 1983. — 512 с.
  24. А.Т. Малатдегидрогеназная и аконитазная системы высших растений: физиолого-биохимическая характеристика, регуляция и роль в адаптации к факторам внешней среды. Дис. д-ра биол. наук. -Воронеж, 1995.-457 с.
  25. А.Т., Землянухин JI.A., Алексюк М. П. Очистка и некоторые свойства аконитатгидратазы из щитка кукурузы // Биохимия. 1995. -Т. 60, № 8.-С. 1244−1250.
  26. А.Т., Игамбердиев А. У. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы. // Физиология растений. 1995. — Т. 42, № 5. — С. 760−767.
  27. А.Т., Игамбердиев А. У., Ашнин JI. Малатдегидрогеназная система Wolfia arrhiza: характеристика и роль в адаптации к свету и темноте // Физиология растений. 1996. — Т. 43. — С. 36−42.
  28. А.Т., Попов В. Н. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях. Воронеж: ВГУ, 1999. 192 с.
  29. Ю.А., Мушкамбаров H.H. Кинетика и термодинамика биохимических и физиологических процессов. М.: Медицина, 1990. -208 с.
  30. А.П., В.Дж.Х. Ван Беркель, Головлева Л. А., Головлев Е. Л. Очистка и свойства n-гидроксибензоат гидроксилаз из штаммов Rhodococcus // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 8. — С. 1104−1110.
  31. O.A., Зорин H.A., Гоготов И. Н. Влияние ионов металлов на гидрогеназу пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina. // Биохимия. 2000. — Т. 65, вып. 11. — С. 1525−1529.
  32. A.A., Землянухин Л. А. Большой практикум по физиологии и биохимии растений. -Ворнеж: ВГУ, 1996. 188 с.
  33. A.A., Землянухин Л. А., Епринцев А. Т., Игамбердиев А. У. Глиоксилатный цикл растений. -Воронеж: ВГУ, 1986. 148 с.
  34. В.В., Курганов Б. И. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль // Биохимия 1992. — Т. 57, вып. 5. — С. 653−661.
  35. А.У. Логика организации живых систем. Воронеж: ВГУ, 1995.- 152 с.
  36. Д. Жизнь микробов в экстремальных условиях. М.: Мир, 1981.-518с.
  37. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. — 350 с.
  38. О.С., Полосухина Е. С., Озернюк Н. Д. Температура вызывает структурные и функциональные изменения лактатдегидрогеназы из скелетных мышц рыб // Биофизика. 1993. — Т. 38, вып. 4. — С. 596 601.
  39. О.С., Полосухина Е. С., Персиков A.B., Озернюк Н. Д. Кинетические различия лактатдегидрогеназы из мышц рыб при температурной адаптации // Биофизика. 1995. — Т. 40. — С. 513−518.
  40. Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высш. шк., 1992. — 416 с.
  41. E.H. Хемолитотрофы и метилотрофы. М.: Изд-во МГУ, 1983.- 172 с.
  42. С.А., Брыкова О. С., Сачкова O.A., Егоренкова И. В., Игнатов В. В. Исследование защитной роли полисахаридсодержащих компонентов капсулы бактерий Azospirillum brasilense // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 4. — С. 503−508.
  43. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высш. шк., 1980.-271 с.
  44. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал. 1999, № 1. — С. 2−7.
  45. .И. Аллостерические ферменты. М., 1987. — 248 с.
  46. .И. Новый подход к анализу отклонений от гиперболического закона в ферментативной кинетике // Биохимия. -2000. Т. 65, вып. 8. С. 1058−1071.
  47. .И., Щорс Е. И., Ливанова Н. Б., Еронина Т. Б., Чеботарева H.A. Медленные конформационные переходы в мышечной гликогенфосфорилазе Ь, индуцируемые специфическими лигандами // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 4. — С. 559−567.
  48. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990. — 352 с.
  49. М.А. Молекулярные механизмы действия физиологически активных соединений. М.: Наука, 1981.- 262 с.
  50. А. Основы биохимии: В 3-х т. М.:Мир, 1985. — 975 с.
  51. Т.Ю. Митохондриальная креатинкиназа: свойства и функция // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 10. — С. 1361−1376.
  52. Э., Ледерман У. Справочник по прикладной статистике. М.: Финансы и статистика, 1989. — 508 с.
  53. В.Л., Еремин А. Н., Метелица Д. И., Особенности термической инактивации малатдегидрогеназы // Биофизика. 1985. -Т. 30, вып. 6.-С. 971−975.
  54. В.Л., Суджювене О Ф., Песлякас И.-Г. И., Метелица Д. И. Ингибирование лактат- и малатдегидрогеназы красителями, содержащими винилсульфоновые и хлортриазиновые группировки // Биохимия. 1986. — Т. 51, вып. 2. — С. 306−321.
  55. Л.Ю., Бахматова И. В., Браженас Г. Р., Баратова Л. А., Ревина Л. П. Очистка и характеристика холестеролэстеразы Pseudomonas mendocina 3121 // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 5. — С. 648−655.
  56. З.Н., Ткемаладзе Г. Ш, Джамаспишвили Ц.Ш., Соселия М. Ф. Влияние некоторых метаболитов на активность МДГ чайного растения // Сообщ. АН ГССР. 1972. Т. 65, № 2.
  57. Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. — 222 с.
  58. М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений. // Соросовский образовательный журнал. 1999, № 9. — С. 20−26.
  59. Д.И., Еремин А. Н. Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментов // Успехи химии. 1987. — Т. 46, вып. 11.-С. 1921−1948.
  60. Н.П. Практикум по биохимии / Под ред. Н. П. Мешковой и С. Е. Северина. М., 1979. — 430 с.
  61. Н.К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании КАО±зависимых дегидрогеназ. М.: Наука, 1990. — С. 52−55.
  62. Н.Д. Механизмы адаптаций. М.: Наука, 1992. — 272 с.
  63. Л.А. Исследование биологических макромолекул. М.: Мир, 1983.-297с.
  64. В.Ю. Регуляция углеродного и серного метаболизма у нитчатых скользящих серобактерий родов Beggiatoa и Leucothrix: Автореф. Дис.. канд. биол. наук. М., 2001. 25 с.
  65. В.Ю., Грабович М. Ю., Дубинина Г. А., Мунтян М. С. Литоавтотрофный рост пресноводного штамма бесцветныхсеробактерий Beggiatoa «leptoimtiformis» Д-402 // Микробиология. -2001. T.70, № 2. — С. 182−188.
  66. Пинейру де Корвалью М.А.А., Землянухин A.A., Епринцев А. Т. Малатдегидрогеназа высших растений. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1991. -216 с.
  67. Т.П., Гринберг Т. А., Малашенко Ю. Р. Защитные функции экзополисахаридов, синтезируемых бактериями Acinetobacter sp. // Микробиология. 1997. — Т. 66, № 3. — С. 335−340.
  68. H.A. Биометрия. М.: МГУ, 1970. — 363 с.
  69. В.Н., Волвенкин C.B., Косматых Т. А., Суад А., Шнарренбергер К., Епринцев А. Т. Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации // Биохимия, — 2001. Т.66, вып. 5. — С.617−623.
  70. Е.М. Структурная организация белков. М.: Наука, 1989. — 352 с.
  71. A.A. Рекомбиногенные перестройки генома бактерий, и адаптация к среде обитания // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 5. -С. 581−594.
  72. А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов. М.: Наука, 1980. — 160 с.
  73. Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. — 358 с.
  74. В.П. Н202-сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 10.-С. 1425−1429.
  75. В.П. Снижение внутриклеточной концентрации 02 как особая функция дыхательных систем клетки // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 12.-С. 1910−1912.
  76. В.П. Энергетика биологических мембран. М.:Наука, 1989. — 564 с.
  77. Г. В., Закирова О. Н., Октябрьский О. Н. Роль антиоксидантных систем в отклике бактерий Escherichia coli на тепловой шок // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 5. — С. 595−601.
  78. Г. В., Музыка Н. Г., Глуховченко М. Н., Красных Т. А., Октябрьский О. Н. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов Escherichia coli, дефицитных по синтезу глутатиона // Биохимия. -1999. Т. 64, вып. 10. — С. 1318−1324.
  79. Г. В., Музыка Н. Г., Глуховченко М. Н., Октябрьский О. Н. Отклик Escherichia coli на действие проникеющего и непроникающего оксидантов // Биохимия. 1997. — Т. 62, вып. 5. — С. 563−568.
  80. Г. Ш. Аллостерическая регуляция активности растительной МДГ никотинамидадениндинуклеотидом // Биохимия растений. Тбилиси. 1973.
  81. Г. Ш. Кинетические свойства МДГ // Биохимия. -1981. Т. 46, вып. 6.-С. 1133−1141.
  82. Ю.Б. Основы биохимии. М.: Высш. шк., 1993. — 496 с.
  83. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы: Пер. с анг. М.: Мир, 1986. — 374 с.
  84. Фримель X, Брок Й. Иммунологические методы. М.: Мир, 1979. -518 с.
  85. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988.
  86. Ю.А. Связь процесса окисления восстановленных соединений серы с особенностями функционирования дыхательной цепи Macromonas bipunctata и Beggiatoa leptomitiformis штамм Д-405: Автореф. Дис.. канд. биол. наук. М., 1991. 25 с.
  87. Ю.А., Дубинина Г. А. Цитихимическая локализация перекиси водорода и супероксидного радикала в клетках бесцветных серобактерий //Микробиология. 1990. — Т. 59, вып 5. — С. 856−861.
  88. И. А. Физиология и биохимия микроэлементов. М.: Высш.шк., 1970.-310 с.
  89. Г. А., Стариков В. Н. Вероятность и статистика в биологии и химии. Воронеж: ВГУ, 1998. — 270 с.
  90. И.А. Стресс как экологическое явление. // Зоологический журнал. 1984. — Т. 48, вып. 6. — С. 805−812.
  91. Г. Общая микробиология: Пер. с нем.- М.: Мир, 1987. 566 с.
  92. Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. -М.: Мир, 1982.-354 с.
  93. R. М., Halsall D. М., Clarke A. R., et.al. Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding // Biochem. J. 1995. — V. 305, № 2. — P. 539−548.
  94. Banu M.J., Nellaiappan K., Dhandayuthapani S. Mitochondrial malate dehydrogenase and malic enzyme of a filarial worm Setaria digitata: someproperties and effects of drugs and herbal extracts // Jpn. J. Med. Sci. Biol. 1992. — V. 45, № 3. — P. 137−150.
  95. Bell J.K., Yennawar H.P., Wright S.K., Thompson J.R., Viola R.E., Banaszak L.J. Structural analyses of a malate dehydrogenase with a variable active site // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276, № 33. — P. 3 115 631 162.
  96. Breiter D.R., Resnik E., Banaszak L.J. Engineering the quaternary structure of an enzyme: construction and analysis of a monomelic form of malate dehydrogenase from Eccherichia coli // Protein Sci. 1994. — V.3, № 11,-P. 2023−2032.
  97. Brune A., Frenzel P., Cypionka H. Life at the oxic-anoxic interface: microbial activities and adaptations. // FEMS Microbiology Reviews. -2000.-V. 24.-P. 691−710.
  98. Cannon G.C., Strohl W.R., Larkin J.M., Shively J.M. Cytochromes in Beggiatoa alba // Current Microbiology. 1979. — V.2. — P. 263−266.
  99. Chen J., Smith D.L. Amide hydrogen exchange shows that malate dehydrogenase is a folded monomer at pH 5 // Protein Sci. 2001. — V. 10, № 5. -P. 1079−1083.
  100. Clarke A. R., Wilks H. M., Holbrook J.J. The role of an aspartate- histidine pair in active site of lactate dehydrogenase // Protein Eng. 1987. — V. l, № 3.
  101. Costello L.C., Liu Y., Franklin R.B., Kennedy M.C. Zinc inhibition of mitochondrial aconitase and its importance in citrate metabolism of prostate epithelial cells // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272, № 46. — P. 28 875−28 881.
  102. Davis B.J., Jones R.G., Farmer G.R. Disk Electrophoresis // Method and application to human surum proteins // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964. — V. 121. — P. 404−427.
  103. Deng H., Zheng J., Sloan D., Burgner J., Callender R. A vibrational analysis of the catalytically important C4-H bonds of NADH bound to lactate or malate dehydrogenase: ground-state effects // Biochemistry. -1992.-V. 31, № 21.-P. 5085−5092.
  104. Domenech C., Hazo A., Artigas R., Cortes A., Bozal J. Malate dehydrogenase species in the cytosolic fraction of chicken liver // Biologycal. Chemistry Hoppe-Seyler. 1986. — V. 367, № 10.
  105. Dordal A., Mazo A., Gelpi J.L., Cortes A. Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver // Biochem. Int. 1990. — V. 20, № 1. — P. 177−182.
  106. Drmota T., Tachezy J., Kulda J. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis // Folia Parasitol. (Praha). 1997. — V. 44, № 2. — P.103−108.
  107. Eisenberg H. Halophilic malate dehydrogenase: a case history of biophysical investigations: ultracentrifugation, light-, X-ray- and neutron scattering // Biochem. Soc. Symp. 1992. — V. 38. — P. 113−125.
  108. Eisenberg H. Life in unusual environments: progress in understanding the structure and function of enzymes from extreme halohilic bacteria // Arch. Biochem. and Biophys. 1995. — V. 318. — P. 1−5.
  109. Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained formalate dehydrogenase // Electrophoresis. 1992. — V. 13, № 1−2. — P. 8286.
  110. Frieden C., Honegger J., Gilbert H.R. Malate dehydrogenase. The lack of evidence for dissociation of the dimeric enzyme in kinetic analyses // J. Biol. Chem. 1978. — V. 253,№ 3. — P. 816−820.
  111. Garrido-Pertierra A., Martinez M. C., Martin F. M., Ruiz-Amie M. Properties and function of malate enzyme from Pseudomonas putida // Biochem. 1983. -V. 65, № 11−12.
  112. Gelpi J.L., Domenech C., Mazo A., Cortes A., Bozal J. Purification of malate dehydrogenase from chicken liver mitochondria. Existence of a small quantity of cytosolic isoenzyme // Int. J. Biochemistry. 1988. -V.20, № 9. — P. 989−996.
  113. Gelpi J.L., Dordal A., Montserrat J., Mazo A., Cortes A. Kinetic studies of the regulation of mitochondrial malate dehydrogenase by citrate // Biochem. J. 1992. — V. 283, № 1. — P. 289−297.
  114. Ghiron C.A., Eftink M.R., Waters J.K., Emerich D.W. Fluorescence studies with malate dehydrogenase from Bradyrhizobium japonicum 311B-143 bacteroids: a two-tryptophan containing protein // Arch. Biochem. Biophys. 1990.-V. 283, № 1. -P. 102−106.
  115. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V. 1100, № 3. — P. 217−234.
  116. Gil’miiarova F.N., Radomskaia V.M., Vinogradova L.N., Kretova I.G., Samykina L.N. Structure-activity features of malate dehydrogenase from human myocardium in atherosclerosis // Vopr. Med. Khim. 1993. — V. 39, № 5. -P. 17−18.
  117. Gos T., Raszeja S. Postmortem activity of lactate and malate dehydrogenase in human liver in relation to time after death // Int. J. Legal. Med.- 1993.-V. 106, № l.-P. 25−29.
  118. Grabovich M.Yu., Patritskaya V.Yu., Muntyan M.S., Dubinina G.A. Lithoautotrophic growth of the freshwater strain Beggiatoa D-402 and energy conservation culture under microoxic conditions // FEMS Microbiology Lett. 2001. — V. 204. — P. 341−345.
  119. Grossebuter W., Hartl T., Gorisch H., Stezowski J.J. Purification and properties of malate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Thermoplasma acidophilum // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1986. — V. 367, № 6. — P. 457−463.
  120. Hagele E., Neeff J., Mecke D. The malate dehydrogenase isoenzymes of Saccharomyces cerevisiae. Purification, characterisation and studies on their regulation // Eur. J. Biochem. 1978. — V. 83. — P. 67−76.
  121. Hagen K.D., Nelson D.C. Organic carbon utilization by obligately and facultatively autotrophic Beggiatoa strains in homogeneous and gradient cultures // Appl. and Envir. Microbiology. 1996. — V. 62, № 3. — P. 947 953.
  122. Hagen K.D., Nelson D.C. Use of reduced sulfur compounds by Beggiatoa spp.: enzymology and physiology of marine and freshwater strains in homogeneous and gradient cultures. // Appl. and Envir. Microbiology. -1997. V. 63, № 10. — P. 3957−3964.
  123. Hall M.D., Levitt D.G., McAllister-Henn L., Banaszak L.J. Purification and crystallization of recombinant Escherichia coli malate dehydrogenase // J. Mol. Biol. 1991. — V. 220, № 3. — P. 551−553.
  124. Harth Th., Grossebuter W., Gorisch H., Stezowski J.J. Crystalline NAD/NADP-dependent Malate dehydrogenase. The enzyme from thetermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus acidocaldariusm. // Biolog. Chem Hoppe Seyler. 1987. — V. 368, № 4.
  125. Hecht K., Wrba A., Jaenicke R. Catalytic properties of thermophilic lactate dehydrogenase and halophilic malate dehydrogenase at high temperature and low water activity // Eur. J. Biochem. 1989. — V. 183, № 1. — P. 6974.
  126. Hedges B.R., Palmer R.G. Inheritance of malate dehydrogenase nulls in soybean // Biochem. Genet 1992. — V. 30, № 9−10. — P. 491−502.
  127. Hoffman P. S., Coodman T.G. Respiratory physiology and energy conservation efficincy of Campilobacter jejuni // J. Bacterid. 1982. — V. 150. — P. 391−326.
  128. Hones J., Pfleiderer P. Chemical modification of the essential arginine in malate dehydrogenase. // Biolog. Chem. Hoppe-Seyler. 1985. — V. 366.
  129. Honka E., Fabry S., Niermann T., Palm P., Hensel R. Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus. // Eur. J. Biochem. -1990.-V. 188, № 3.-P. 623−632.
  130. Hoshino T., Hosokawa N., Yanai M., Kumasaka K, Kawano K. A study of serum mitochondrial enzymes (mCK, mAST, mMDH) in rotavirus and adenovirus gastroenteritis in pediatric patients // Rinsho. Byori. 2001. -V. 49, № 11.-P. 1157−1161.
  131. Hrdy I. Purification and partial characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Tritrichomonas foetus // Folia Parasitol (Praha). -1993. -V. 40, № 3. P. 181−185.
  132. Hunter G.R., Hellman U., Cazzulo J.J., Nowicki C. Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. — V. 105, № 2. — P. 203−214.
  133. Iijima S., Oh M.J., Saiki T., Beppu T. Characterization of an essential histidine residue in thermophilic malate dehydrogenase // J. Biochem (Tokyo). 1986. — V. 99, № 6. — P. 1667−1672.
  134. Jacob F., Monod J. Genetic regylatory mechanisms in the synthesis of proteins // J. Molecular. Biology. -1961, № 3.
  135. Janiczek O., Kovar J., Glatz Z. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans // Prep. Biochem. 1993. -V.23, № 3. — P. 285−301.
  136. Jorgensen B., Revsbech P. Colorlees sulfur bacteria, Beggiatoa spp. and Thiovulum spp., in 02 and H2S microgradients // Applied and Environmental Microbiology. 1983. — V. 45, № 4. — P. 1261−1270.
  137. Kalinowski A., Radlowski M., Bartkowiak S. Maize pollen enzymes after two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis in the presence or absence of sodium dodecyl sulfate // Electrophoresis. 2002. — V. 23, № 1. -P. 138−143.
  138. Kayser K.J., Kilbane J.J. New host-vector system for Thermus spp. based on the malate dehydrogenase gene // J. Bacteriol. 2001. — V. 183, № 5. -P. 1792−1795.
  139. Kitto G.B., Everse J., Murphey W.H., Kaplan N. Malate dehydrogenase l. A survey of molecular size measured by gel filtrtion // Boichemistry. 1967. -V.6, № 2. — P. 15−19.
  140. Klei I.J., Faber K.N., Keizer-Gunnink I., Gietl C., Harder W., Veenhuis M. Watermelon glyoxysomal malate dehydrogenase is sorted to peroxisomes of the methylotrophic yeast, Hansenula polymorpha // FEBS Lett. 1993. -V. 334, № 1.-P. 128−132.
  141. Kopetzki E., Entian K.D., Lottspeich F., Mecke D. Purification procedure and N-terminal amino-acid sequence of yeast malate dehydrogenase isoenzymes // Biochem. Biophys. Acta. 1987. — Y.912, № 3. — P. 398−403.
  142. Kristjansson H., Ponnamperuma C. Purification and properties of malate dehydrogenase from the extreme thermophile Bacillus candolyticus. // Orig. Life.- 1980.-V. 10, № 2. -P. 185−192.
  143. Kuijk B.L., Stams A.J. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB // FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V.144, № 2−3. — P. 141−144.
  144. Labrou N.E., Clonis Y.D. Biomimetic-dye affinity chromayography for the purification of mitochondrial L-malate dehydrogenase from bovine heart // J. Biotechnol. 1996. — V.45, № 3. — P. 185−194.
  145. Labrou N.E., Clonis Y.D. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization // Arch. Biochem. Biophys. -1997. -V. 337, № 1. P. 103−114.
  146. Lancar-Benba J., Foucher B., Saint-Macary M. Purification of the rat-liver mitochondrial dicarboxylate carrier by affinity chromatography on immobilized malate dehydrogenase // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — V. 1190, № 2.-P. 213−216.
  147. Langelandsvik A. S., Steen I. H., Birkeland N.K., Lien T. Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fiilgidus // Arch. Microbiol. 1997. — V. 168, № 1. — P. 5967.
  148. Lang-Unnasch N. Purification and properties of Plasmodium falciparum malate dehydrogenase // Mol. Biochem. Parasitol. 1992. — V. 50, № 1. — P. 17−25.
  149. Lemmly U.K., Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. — V.77, № 4. -P.680−683.
  150. Logan S.M., Trust T.J. Outer membrane characteristics of Campilobacter jejuni // Infect. Immun. 1982. — Y.38. — P. 898−906.
  151. Lowry O.H., Rosebrough H.J., Papp A.H., Bandace B.J. Protein meacuament with the folin pihend reagent // J. Biologi. 1951. — V. 193. -P.265−275.
  152. Lu C.D., Abdelal A.T. Complete sequence of the Salmonella typhimurium gene encoding malate dehydrogenase // Gene. 1993. — V. 123, № 1 — P. 143−144.
  153. Ma H., Kubicek C.P., Rohr M. Malate dehydrogenase isoenzymes in Aspergillus niger // FEMS Microbiology Lett. 1982. — V. 12, № 2.
  154. Machado M.F., Prioli A.J., Mangolin C.A. Malate dehydrogenase (MDH- EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianas (Cactaceae) // Biochem. Genet. 1993. — V. 31, № 3−4. — P. 167−172.
  155. Mahmoud Y.A., Souod S.M., Niehaus W.G. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformans // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — V. 322, № 1. — P. 69−75.
  156. Malick A.W., Weiner N.D. Effect of lipids on anzymatic activity of pig heart mitichondrial malate dehydrogenase monomolecular films // J. Pharm. Science. 1977. — V.66, № 10.
  157. Malik P., McKenna M.C., Tildon J.T. Regulation of malate dehydrogenases from neonatal, adolescent, and mature rat brain // Neurochem. Res. 1993. -V. 18, № 3.-P. 247−257.
  158. Mansini E., Oestreicher E.G., Ribeiro L.P. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara canis muscle // Comp. Biochem Physiol. B. 1986. — V.85, № 1. — P.223−228.
  159. Markina V.L., Eremin A.N., Metelitsa D.I. The effect of modification of lactate and malate dehydrogenases on their stability and activity // Biophis. 1990. — V. 35, № 1. — P. 30−35.
  160. Martinez-Luque M., Castillo F., Blasco R. Assimilation of D-malate by Rhodobacter capsulatus E1F1 // Curr Microbiol. 2001. — V. 43, № 3. — P. 154−157.
  161. Mavrides C., Nadeau G. Purification and properties of the cytosolic and mitochondrial forms of aspartate aminotransferase and malate dehydrogenase from rat heart. // Biochem. Cell Biol. 1987. V. 65, № 3. -P. 239−244.
  162. McGuire J. P., Friedman M. E., McAuliffe Ch.A. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase // Inorganic. Chim. Acta. 1984. — V. 91, № 3.
  163. Mernik N., Lewis R., Kollarova M., Mikulasova D., Kadlecova Z. Characterisation and crystallisation of the malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens. // Gen Physiol Biophys. 1998. — V. 17, № 1. -P. 49−51.
  164. Miller A.D., Maghlaoui K., Albanese G., Kleinjan D.A., Smith C. Escherichia coli chaperonins cpn60 (groEL) and cpnlO (groES) do not catalyse the refolding of mitochondrial malate dehydrogenase // Biochem. J. 1993.-V. 291, № 1.-P. 139−144.
  165. Minard K.I., McAlister-Henn L. Glucose-induced degradation of the MDH2 isozyme of malate dehydrogenase in yeast // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267, № 24. — P. 17 458−17 464.
  166. Mishra R., Shukla S.P. Impact of endosulfan on cytoplasmic and mitochondrial liver malate dehydrogenase from the freshwater catfish (Clarias batrachus). // Comp Biochem Physiol C Pharmocol Toxicol Endocrinol. 1997. — V. 117, № 1. — P. 7−18.
  167. Misra M.K., Khanna A.K., Sharma R., Srinivasan S. Serum malate dehydrogenase (MDH) in portal hypertension its value as a diagnostic and prognostic indicator // Indian J. Med. Sci. 1991. — V. 45, № 2. — P. 31−34.
  168. Morris J. G. Oxygen toxicity: protective strategies // Homeostatic mechanisms in microorganisms., Bath. 1988. — P. 84−88.
  169. Mottram J.C., Coombs G.H. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana // Biochem Biophys Acta. 1985. — V. 827, № 2. — P. 310−319.
  170. Nelson D.S. Physiology and biochemistry of filamentous sulfur bacteria // Autotrophic bacteria / Eds. Schlegel H.G., Bowien B. London, N. Y.: Sci. Techn. Publ. Madison. Wis., 1989. P. 219−238.
  171. Nelson D.S., Jannasch H.W. Chemoautotrophic growth of a marine Beggiatoa in sulfide-gradient cultures // Arch. Microbiol. 1983. — V. 136. — P. 262−269.
  172. Nesterenko M.V., Tilley M., Upton S.J. A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in polyacrylamide gels. // J. Biochem. Biol. 1994. — V. 28. — P. 239−242.
  173. Nishiyama M., Birktoft J.J., Beppu T. Alteration of coenzyme specificity of malate dehydrogenase from Thermus flavus by site-directed mutagenesis // J. Biol. Chem 1993. — V. 268, № 7. — P. 4656−4660.
  174. Nishiyama M., Shimada K., Horinouchi S., Beppu T. Role of threonine 190 in modulating the catalytic function of malate dehydrogenase from a thermophile Thermus flavus // J. Biol. Chem. 1991. — V. 266, № 22. — P. 14 294−14 299.
  175. Ohshima T., Tanaka S. Dye-linked L-malate dehydrogenase from thermophilic Bacillus species DSM 465. Purification and characterization // Eur. J. Biochem 1993. — V.214. — P. 37−42.
  176. Okabayashi K., Nakano E. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase from unfertilized eggs of the sea urchin,
  177. Anthocidaris crassispina // J. Biochem. (Tokyo). 1984. — V. 95. — P. 1625−1632.
  178. Patnaik S.K. Differential regulation of malate dehydrogenase isoenzymes by estradiol in the brain of rats of various ages // Biochem Int. 1990. — V. 20, № 3.-P. 633−639.
  179. Pfennig N.D., Lippert K.D. Uber das vitamin Bi2 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien. // Arch. Microbiol. — 1966. — V.55, № 1. — P. 245−259.
  180. Rest M.E., Frank C., Molenaar D. Functions of the membrane-associated and cytoplasmic malate dehydrogenases in the citric acid cycle of Escherichia coli // J. Bacteriol. 2000. — Y. 182, № 24. — P. 6892−6899.
  181. Rodrigues J.J., Ferreira H.B., Zaha A. Molecular cloning and characterization of an Echinococcus granulosus cDNA encoding malate dehydrogenase // Mol. Biochem. Parasitol. 1993. — V. 60, № 1. — P. 157 160.
  182. Roth S., Schuller H.J. Cat8 and Sip4 mediate regulated transcriptional activation of the yeast malate dehydrogenase gene MDH2 by three carbon source-responsive promoter elements // Yeast. 2001. — V. 18, № 2. — P. 151−162.
  183. Shah H.N., Andrews D.M. Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studing the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans // FEMS Microbiol Lett. 1994. -V. 122, № 1−2.-P. 69−73.
  184. Sheikh S., Katiyar S.S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase: identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde // Biochem. Int. 1992. — V. 27, № 3. — P. 517−524.
  185. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O., Mann M. Mass spectrometric sequncing of proteins from silver-stained polyacrylamide gels. // Anal. Chem 1996. — V. 68. — P. 850−858.
  186. Sloan R., Elliott RJ. A kinetic assay for the isoenzymes of malate dehydrogenase // Biochem. Soc. Trans. 1991. — V. 19, № 1. — P. 54−57.
  187. Solovyova A, Schuck P, Costenaro L, Ebel C. Non-ideality by sedimentation velocity of halophilic malate dehydrogenase in complex solvents // Biophys. J. 2001. — V. 81, № 4. — P. 1868−1880.
  188. Steffan J.S., McAlister-Henn L. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 287, № 2. — P. 276−282.
  189. Steffan J.S., Minard K.I., McAlister-Henn L. Expression and function of heterologous forms of malate dehydrogenase in yeast // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — V. 293, № 1. — P. 93−102.
  190. Sutherland P., Mc Alister- Henn L. Isolation and expression of the Escherichia coli gene encoding malate dehydrogenase // J. Bacteriology. -1985. -V. 163, № 3.
  191. Tayeh M. A., Madigan M. T. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties // Biochem J. 1988. — V. 252, № 2. — P. 595 600.
  192. Tayeh M. A., Madigan M. T. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria: purification, molecular weight, and quaternary structure // J. Bacteriol. 1987. — V. 169, № 9. — P. 4196−4202.
  193. Thompson H., Tersteegen A., Thauer R.K., Hedderich R. Two malate dehydrogenases in Methanobacterium thermoautotrophicum // Arch. Microbiol. 1998. — V. 170, № 1. — P. 38−42.
  194. Trejo F., Gelpi J.L., Ferrer A., Boronat A., Busquets M., Cortes A. Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase // Protein Eng. 2001. — V. 14, № 11. — P. 911−917.
  195. Tripathi G. Molecular weight of cytoplasmic malate dehydrogenase, mitochondrial malate dehydrogenase and lactate dehydrogenase of freshwater catfish // Biomed. Environ. Sci. 1994. — V. 7, № 2. — P. 122 129.
  196. Tyagi A.K., Siddiqui F.A., Venkitasubramanian T.A. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenase from Mycobacterium phlei. // Biochim Biophys Acta. 1977. -V. 485. — P. 255 267.
  197. Uttaro A.D., Opperdoes F.R. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme. // Mol Biochem Parasitol. 1997. — V. 89, № 1. — p. 51−59.
  198. Vessal M., Tabei S.M. Partial purification and kinetic properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from ovine liver Echinococcus granulosus protoscolices // Comp. Biochem Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 1996. — V. 113, № 4. — P. 757−763.
  199. Washizu T., Takahashi M., Azakami D., Ikeda M., Arai T. Activities of enzymes in the malate-aspartate shuttle in the peripheral leukocytes of dogs and cats // Vet. Res. Commun. -2001. V. 25, № 8. — P. 623−629.
  200. Waters J.K., Karr D.B., Emerich D.W. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 31 lb-143 Bacteroids and glicin max root nodule mitochondria // Biochemistry. 1985. — V. 24, № 23.
  201. Wise D.J., Anderson C.D., Anderson B.M. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 344, № 1. — P. 176−183.
  202. Wiseman M.S., McKay D., Grow K.E., Hardman M.J. Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 290, № 3.-P. 191−196.
  203. Wright S.K., Viola R.E. Alteration of the specificity of malate dehydrogenase by chemical modulation of an active site arginine // J. Biol. Chem. 2001.-V. 276, № 33.-P. 31 151−31 155.
  204. Yoon H, Anderson B.M. Kinetic studies of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase // Biochem Biophys. Acta. 1988. — V. 955, № 1. — P.10−18.
  205. You K.S., Kaplan N.O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Pseudomonas testosteroni // J. Bacteriolog. 1975. — V. 123, № 2 — P. 704−716.
  206. Yueh A.Y., Chung C.S., Lai Y.K. Purification and molecular properties of malate dehydrogenase from the marine diatom Nitzchia alba // Biochem. J. 1989. — V. 258, № 1. — P. 221−228.145
  207. Zaecai G., Cendrin F., Haik Y., Borochov N. et. al. Stabilization of halophilic malate dehydrogenase // J. Mol Biol. 1989. — V. 208, № 3.
  208. Zenka J., Prokopic J. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from Taenia crassiceps (Zeder, 1800) cysticerci // Folia Parasitol (Praha). 1989. — V. 36, № 1. — P. 59−65.
  209. Zimmerle C.T., Alter G.M. Cooperativity in the mechanism of malate dehydrogenase // Biochemistry. 1993, — V. 32, № 47. — P. 12 743−12 748.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!