Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Узнавание ДНК урацил-ДНК-гликозилазой из плаценты человека

Диссертация: Узнавание ДНК урацил-ДНК-гликозилазой из плаценты человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Структурная целостность ДНК постоянно подвергается действию большого числа экзогенных и эндогенных агентов. Для того, чтобы им противостоять, клетки имеют ряд защитных механизмов, которые действуют на различных уровнях, предотвращая или исправляя повреждения. Дефекты в репарационных процессах приводят к возникновению множества болезней и ускоряют процесс старения. Репарация ДНК тесно связана… Читать ещё >

Узнавание ДНК урацил-ДНК-гликозилазой из плаценты человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • I. Обзор литературы
    • 1. 1. Механизмы репарации ДНК
      • 1. 1. 1. Прямая репарация
      • 1. 1. 2. Пострепликативная темновая репарация
      • 1. 1. 3. Эксцизионная репарация 10 1.1.3.1. Эксцизионная репарация оснований
    • 1. 2. Общая характеристика ДНК N-гликозилаз
      • 1. 2. 1. ДНК-гликозилазы, обладающие АП-нуклеазной активностью
        • 1. 2. 1. 1. Эндонуклеаза III E. col
        • 1. 2. 1. 2. Тимингликоль-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 1. 3. Формамидопиримидин-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 1. 4. Гликозилаза пиримидиновых димеров
        • 1. 2. 1. 5. Гликозилазы неправильно спаренных оснований
      • 1. 2. 2. ДНК-гликозилазы, не обладающие АП-нуклеазной активностью 19 1.2.2.1. Гипоксантин-ДНК-гликозилаза 20 1.2.2.2.3-метиладенин-ДНК-гликозилаза 20 1.2.2.3.7-метилгуанин-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 2. 4. 0−2-метилтимин-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 2. 5. Оксиметилурацил-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 2. 6. Оксиметилцитозин-ДНК-гликозилаза
        • 1. 2. 2. 7. Гликозилаза, исключающая из ДНК остатки мочевины
    • 1. 3. Урацил-ДНК-гликозилаза
      • 1. 3. 1. Накопление урацила в ДНК
        • 1. 3. 1. 1. Спонтанное и химическое дезаминирование цитозина
        • 1. 3. 1. 2. Образование урацила из аналогов азотистых оснований
        • 1. 3. 1. 3. Ферментативное дезаминирование цитозина
        • 1. 3. 1. 4. Ошибочный синтез ДНК
      • 1. 3. 2. Физические свойства УДГ
      • 1. 3. 3. Аминокислотный состав и вторичная структура
      • 1. 3. 4. Клеточная локализация и формы фермента
      • 1. 3. 5. Регуляция активности в ходе клеточного цикла
      • 1. 3. 6. Структура гена УДГ
      • 1. 3. 7. Субстратная специфичность
      • 1. 3. 8. Специфичность действия УДГ
      • 1. 3. 9. Механизмы катализа
        • 1. 3. 9. 1. Механизм катализа для УДГ из HS V
        • 1. 3. 9. 2. Механизм катализа для человеческой УДГ
        • 1. 3. 9. 2. 1. Роль His-268 в катализе реакции
        • 1. 3. 9. 2. 2. Роль Asp-145 в катализе реакции
        • 1. 3. 9. 3. Механизмы катализа для УДГ из E. col
      • 1. 3. 10. Специфический ингибитор УДГ из бактериофага Bacillus 44 subtiles pBs
      • 1. 3. 11. Создание мутантов с новыми субстратными свойствами
  • II. Экспериментальная часть
    • 2. 1. Реактивы и материалы
      • 2. 1. 1. Реактивы
      • 2. 1. 2. Олигонуклеотиды
      • 2. 1. 3. Ферменты 50 2.2. Методы
      • 2. 2. 1. Очистка олигонуклеотидов
      • 2. 2. 2. Определение коэффициента молярного поглощения для 51 олигонуклеотидов ряда d (pU)n
      • 2. 2. 3. Получение ДНК-сефарозы
      • 2. 2. 4. Выделение УДГ из плаценты человека
      • 2. 2. 5. Препаративный синтез [ HJdU-ДИК
      • 2. 2. 6. Условия проведения реакции, катализируемой УДГ
      • 2. 2. 7. Определение кинетических параметров реакции гидролиза 54 N-гликозидной связи
      • 2. 2. 8. Введение [32Р]-метки по 5'-положению олигонуклеотида
      • 2. 2. 9. Анализ продуктов гидролиза олигонуклеотидов
  • III. Результаты и обсуждение
    • 3. 1. Разработка метода тестирования УДГ
    • 3. 2. Определение типа ингибирования
    • 3. 3. Минимальный лиганд активного центра
    • 3. 4. Взаимодействие УДГ с одноцепочечными дезокси — и 68 рибоолигонуклеотидами
    • 3. 5. Взаимодействие УДГ с ДНК-дуплексами
    • 3. 6. Взаимодействие УДГ с РНК-дупл ексами
    • 3. 7. Гидрофобные и/или ван-дер-ваальсовы взаимодействия
    • 3. 8. Электростатические взаимодействия и вклад сахарофосфатного 78 остова в оразование контактов между субстратом и УДГ
    • 3. 9. Совокупность слабых взаимодействий 81 ЗЛО. Расположение активного центра УДГ
    • 3. 11. Вклад сШ в сродство к ферменту
    • 3. 12. Специфичность действия УДГ
    • 3. 13. Факторы отбора субстратов 93 IV. Выводы
  • Список литературы
  • Принятые сокращения
  • АК — аминокислота
  • АП — апурин/апиримидин
  • БСА — бычий сывороточный альбумин
  • АА — акриламид
  • БисАА — И^'-метиленбисакриламид
  • Ш — дезоксиуридин сШ-ДНК — ДНК, содержащая урацил сОМТР — дезоксирибонуклеозид 5'- трифосфат
  • ЫМР — дезоксирибонуклеозид 5'- монофосфат
  • АО0 — стандартная энергия Гиббса
  • Км — константа Михаэлиса
  • Кс) — константа диссоциации
  • К[ - константа ингибирования кДа — килодальтон
  • М.м. — молекулярная масса
  • НК — нуклеиновая кислота
  • 8-охоС-ДНК-гликозилаза — 8-оксогуанин-ДНК гликозилаза (Ж — олигонуклеотид оц, дц — одноцепочечный и двухцепочечный, соответственно
  • РМ8Б — фенилметилсульфонилфторид
  • ПААГ — полиакриламидный гель
  • РСА, РС-анализ — рентгеноструктурный анализ трис — 2-амино-2-оксиметил-1,3 пропандиол
  • ТХУ — трихлоруксусная кислота
  • БББ — додецилсульфат натрия
  • УДГ — урацил-ДНК-гликозилаза
  • ФАП — 7,8 — формамидопиримидин
  • ЭДТА — этилендиаминтетрауксусная кислота

Структурная целостность ДНК постоянно подвергается действию большого числа экзогенных и эндогенных агентов. Для того, чтобы им противостоять, клетки имеют ряд защитных механизмов, которые действуют на различных уровнях, предотвращая или исправляя повреждения. Дефекты в репарационных процессах приводят к возникновению множества болезней и ускоряют процесс старения. Репарация ДНК тесно связана со множеством биологических процессов, включая транскрипцию генов и регуляцию клеточного цикла. Однако молекулярные механизмы узнавания и удаления поврежденных оснований из ДНК ферментами репарации до конца не ясны.

Одним из ключевых и самых универсальных путей репарации таких точечных повреждений в ДНК, как модификация оснований, является эксцизионная репарация. Впервые этот механизм был показан на примере остатков урацила, возникающих в ДНК в результате спонтанного дезаминирования цитозина или при ошибочном включении урацила при синтезе ДНК. Этот процесс осуществляется с помощью урацил-ДНК-гликозилазы (УДГ), гидролизующей Nгликозидную связь между урацилом и сахарофосфатным остовом ДНК [1].

УДГ, как и все известные ДНК-гликозилазы, является небольшим по молекулярной массе мономерным магний-независимым белком, не требующим кофакторов для своей работы и относится к монофункциональным гликозилазам, не обладающим АП-лиазной активностью [1,2].

УДГ обнаружена во всех исследованных прои эукариотических организмах, а также в семействах рох и herpes вирусов и является высококонсервативным ферментом. Так, УДГ из вируса простого герпеса I имеет 39% гомологии с человеческим ферментом и 49% гомологии с ферментом из E. coli [2−4].

Недавно проведенный рентгеноструктурный анализ УДГ человека, вируса простого герпеса и E. coli с аналогами субстратов выявили основные принципы узнавания «неправильных» оснований в ДНК. Полученные данные позволили предложить ряд возможных механизмов реакции удаления урацила из ДНК. Обнаружены псевдо-уотсон-криковские связи УДГ с урацилом. Именно эти специфические взаимодействия, как полагают, и лежат в основе как высокоэффективного комплексообразования УДГ с ДНК, так и специфичности действия фермента [3−5].

Несмотря на то, что УДГ является наиболее изученным ферментом репарации, данные исследований в большинстве своем носят качественный характер. Тем не менее, молекулярные механизмы узнавания и удаления поврежденных оснований из ДНК до конца не выяснены.

Ранее в ЛФР НИБХ СО РАН на примере ряда НК-зависимых ферментов было показано, что комплексообразование с НК не может обеспечить высокого сродства протяженного лиганда: обычно вклад специфических взаимодействий обеспечивает не более двух-трех порядков сродства НК к ферменту. На основании анализа совокупности литературных и собственных данных была сформулирована концепция об особо важной роли слабых аддитивных взаимодействий для узнавания и превращения протяженных молекул НК [6].

Изучение взаимодействий УДГ с ДНК является актуальным и необходимым для более глубокого понимания механизмов узнавания ферментом поврежденного звена.

Целью данной работы было изучение закономерностей взаимодействия УДГ с ДНК. Для этого представлялось целесообразным:

1) исследование активности УДГ по отношению к одноцепочечным и двуцепочечным олигонуклеотидам;

2) изучение влияния расположения и окружения модифицированных нуклеотидных звеньев в олигонуклеотидах различного состава и их комплексов на активность УДГ;

3) исследование влияния модификаций сШ-звена на эффективность комплексообразования и скорость реакции, катализируемой УДГ;

4) изучение специфических и неспецифических взаимодействий УДГ с ДНК на количественном уровне с помощью анализа ингибирования исследуемого фермента олигонуклеотидами различного состава и длины;

5) оценка относительного вклада специфических и неспецифических взаимодействий УДГ с ДНК в обеспечение специфичности действия фермента.

I. Литературный обзор

Выводы.

1. Впервые проведен детальный кинетический и термодинамический анализ закономерностей взаимодействия УДГ с ДНК. Показано, что фермент взаимодействует с 10 звеньями ДНК. Минимальным лигандом активного центра фермента является сВДМР, основной вклад в сродство которого вносит его фосфатная группа. Увеличение длины н. еспецифических одноцепочечных и двухцепочечных олигонуклеотидов на одно звено при п < 10 приводит к возрастанию их сродства к ферменту в 1,34 — 1,93 раза за счет слабых аддитивных электростатических и гидрофобных и/или ван-дер-Ваальсовых взаимодействий фермента с отдельными структурными элементами олигонуклеотидов. Причем, основной вклад вносят слабые электростатические контакты УДГ с межнуклеозидными фосфатными группами ДНК.

2. С помощью аналогов субстратов исследовано влияние структурных и конформационных параметров и стабильности субстрата на эффективность комплексообразования лигандов с УДГ. Показано, что модификации основания или сахарного остатка сЮ-звена в составе гетероолигонуклеотидов приводят к значительному замедлению скорости выщепления урацила из субстрата или даже к отсутствию реакции. При этом сродство модифицированных лигандов сопоставимо со сродством контрольных олигонуклеотидов.

3. Оценено изменение термодинамических и кинетических параметров при переходе от неспецифических к специфическим одноцепочечным и двухцепочечным олигонуклеотидам. Показано, что эффективность образования специфических контактов УДГ с сШ-звеном не превышает одного порядка сродства. Основой специфичности действия УДГ является не стадия комплексообразования, а следующие за ней стадия изменения конформации субстрата и стадия катализа. Взаимодействие УДГ с ДНК впервые описано с помощью термодинамической модели.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Lindahl Т. An N-glycosidase from Esherichia coli that releases free uracil from DNA containing cytosine residues.// Proc. Natl. Acad.Sci.USA. 1974. V.71. P.3649−3654.
  2. Krokan H.E., Standal R., Bharati S., Otterllei M., Haug Т., Slupphaug G., Skoren F. Uracil in DNA and the family of conserved uracil-DNA-glycosylases.//In the Base Excision Repair of DNA Damage. Landes Bioscience. 1997. P.7−30.
  3. Sawa R., McAuley-Hecht K., Brown Т., Pearl L. The structural basis specific base-excision repair by uracil-DNA glycosylase.// Nature. 1995. V.373. P.487−493.
  4. Mol C.D., Arvai A.S., Slupphaug G., Kalvi В., Alseth H., Krokan H.E., Tainer J.A. Crystal structure and mutational analysis of human Uracil-DNA glycosylase: structural basis for specificity and catalysis.// Cell. 1995. V.80. P.869−878
  5. Г. А. Важная роль слабых взаимодействий при узнавании ферментами протяженных молекул ДНК и РНК.//Молекуляр. биология. 1995. Т.29. С. 16−37.
  6. Keiner A.J. Effect of visible light on the recovery of Streptomyces griseus Candida from ultraviolet irradiation injury .//Proc. Natl. Acad.Sci.USA. 1949. V.35. P.73−79.
  7. Dulbecco R. Reactivation of ultraviolet inactivated bacteriophage by visible light.// Nature. 1949. V.163. P.949−950.
  8. В.Д. Репарация ДНК и ее биологическое значение. JI.: 1979.С.9−25.
  9. Rupert C.S. Enzymatic photoreactivation: overview.// In: Molecular mechanisms forthe repair of DNA. N.Y., London. Part A. P.73−78.
  10. Pegg A.E. Enzymatic removal of 06-methylguanine from DNA by mammalian cell extracts.//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V.84. P.166−173.
  11. Jeggo P., Defais M., Samson L., Schendel P. An adaptive response of E. coli to low levels of alkylating agent.// In: DNA synthesis/ Ed. by J. Molineaux, M.Kohyama. -N.Y., London. 1978. P.1011−1024.
  12. Tano K., Bhattacharyya D., Foote R.S., Mural R.J., Mitro S. Site-directed mutation of the E. coli ada gene: effects of substitution of methyl acceptor cysteine 321 by histidine in ada protein.//!. Bacteriol. 1989. V.171. P. 1535−1540.
  13. Livneh Z., Sperling J. DNA base-insertion enzymes (insertases).// In: The Enzymes. 3rd ed. Nucleic. Acids. Part A. P, D.N.Y.:Academic. Boyer, ed., P.549
  14. Deutsch W.A., Linn S. DNA binding activity from cultured human fibroblasts that is specific for partially depurinated DNA and that inserts purines into apurinic sites.// Proc. Natl. Acad. Sei USA. 1979. V.76. P. 141−147.
  15. Deutsch W.A., Linn S. Further characterization of a depurinated DNA purine base insertion activity from cultured human fibroblastsV/J. Biol. Chem. 1979. V.254. P.12 099−12 106.
  16. Livneh Z., Elad D., Sperling J. Enzymatic insertion of purine bases into depurinated DNA in vitro.//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1979. V.76. P.1089−1098.
  17. Lehmann A.R. Postreplication repair of DNA in UV-irradiated mammalian cells.// J. Mol .Biol. 1972. Y.66. P.319−337.
  18. Fujiwara Y. Postreplication repair of UV-damage to DNA, DNA-chain elongation and effects of metabolic inhibitors in mouse L cells.// Biophys. J. 1975. V.15. P.403−416.
  19. Higgins N.P., Kato K., Strauss B. A model for replication repair in mammalian cells.// J. Mol. Biol. 1976. V.101. P.417−425.
  20. Friedberg E.C., King J.J. Endonucleolytic cleavage of UV-irradiated DNA controlled by the V+ -gene in phage T4.//Biochim. and Biophys. Res. Commun. 1969. V.37. P.646−655.
  21. McMillan S., Edenberg H., Radany E.H., Friedberg R.C., Friedberg E.C. The den V gene of bacteriophage T4 codes both pyrimidine dimer DNA glycosylase and AP -endonuclease activities.//!.Virol. 1981. V.40. P.211−223.
  22. Nakabeppu Y., Sekiguchi U. Physical association of pyrimidine dimer DNA glycosylase and apurinic/apyrimidinic DNA endonuclease essential for repair of UV-damaged DNA.//Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1981. V.78. P.2742−2746.
  23. Friedberg E.C. DNA repair//S.-F, W.H.Freeman. 1985. P.433−435.
  24. Krokan H.E., Standal R., Sluppaugh G. DNA glycosylases in the base excision repair of DNA.// Biochem J. 1997. V.325. P. l-16.
  25. Jirincy J., Ubasawa A., Wood S. The role of glycosylases in mismatch repair. The use of 7-deazapurines as repair resistant lesions in oligonucleotide-directed mutagenesis.//Nucleosides and Nucleotides. 1985. V.4. P.205−207.
  26. Thayer M.M., Ahern H., Xing D., Cunningham R.P., Tainer J.A. A novel DNA binding motifs in the DNA repair enzyme endonuclease III crystal structure.// EMBO J. 1995. V.14. P.4108−4120.
  27. Labahn J., Scharer O.D., Long A., Ezaznikpay K., Verdine G.L., Ellenberger D. Structural basis for the repair of alkylation-damaged DNA.// Cell. 1996. V.86. P.321−329.
  28. Yamagata Y., Kato M., Odawara K., Tokuno Y., Nakeshima Y., Matsushima N., Yasumura K., Tomita K., Ikara K., Fuji Y et al. Three-dimensional structure of DNA-repair enzyme 3-methyladenine DNA glycosylase II from E. coli.//Cell. 1996. V.86. P.311−319.
  29. Seeberg E., Eide L., Bjoras M. The base excision repair pathway.//Trends Biochem. Sci. 1995. V.20.P.391−397.
  30. Kuo C.F., McRee D.E., Fisher C.L., Ohandley S.F., Cunningham R.P., Tainer J.A. Atomic structure of the DNA repair 4Fe-4S. enzyme endonuclease III.//Science. 1992. V.258. P.434−440.
  31. McCullough A.K., Dodson M.L., Shrarer O.D., lloyd R.S. The role of base flipping in damage recognition and catalysis by T4 endonuclease V.//J. Biol. Chem. 1997. V.272. P.27 210−27 217.
  32. Radman M. An endonuclease from E. Coli that introduce single polynucleotide chain scission in UV-irradiated DNA.// J.BioI.Chem. 1981. V.197. P.195−201.
  33. Gates F.T., Linn S. Endonuclease from E. Coli that acts specifically upon duplex DNA damaged by UV-light, osmium tetroxide, acid or X-ray.//J. Biol. Chem. 1977. V.252. P.2802−2807.
  34. Demple B., Linn S. DNA-N-glycosylases and UV-repair.// Nature. 1980. V.287. P.203−208.
  35. Klimasauskas S., Kumar S., Roberts R.J., Cheng X. Hhal methyltransferase flips its target base out of the DNA helix.//Cell. 1994. V.76. P.357−369.
  36. Breimer L.H. Enzymatic excision from y-irradiated polydeoxyribonucleotides of adenine residues whose imidazole rings have been ruptured.// Nucleic. Acids Res? 1984. V.12. P.6359−6367.
  37. Lee K., McCray W.H., Doetsch P.W. Thymine-glycol-DNA glycosylase/AP-endonuclease of CEM-Cl lymphoblasts: a human analog of E. coli endonuclease III.// Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1987. V.149. P.93−101.
  38. Breimer L.H., and Lindahl T. DNA glycosylase activities for thimine residues damaged by ring saturation, fragmentation, or ring contration are functions of endonuclease III in Escherichia coli.//J.Biol.Chem. 1984. V.259. P.5543−5548.
  39. Kow Y.W.,. Wallace S.S. Mechanism of action of Escherichia coli endonuclease III// Biochemistry. 1987. V.26. P.8200−8206.
  40. Teebor GW. Repair mechanisms: Impact on Human Diseases and Cancer. (Vos J.M.H. ed), //R. G. Landes Co. Austin. TX 1995. P.99−124
  41. Mol CD, Kuo CF, Thayer MM, Cunningham RP, Tainer JA. Structure and function of the multifunctional DNA-repair enzyme exonuclease III. //Nature. 1995. Y.374 P.381−386.
  42. Lloyd RS, Hounten BY. Repair mechanisms: Impact on Human Diseases and Cancer. (Vos J.M.H. ed).//R. G. Landes Co., Austin, TX, Lloyd RS, Hounten BV.1995. P.25−66
  43. Boiteux S. Properties and biological functions of the NTH and FPG proteins of Escherichia coli: two DNA glycosylases that repair oxidative damage in DNA.//J. Photochem. Photobiol. 1993. V.19. P. 87−96.
  44. Chetsanga C.J., Lindahl T. Release of 7-methylgyanine residues whose imidazole rings have been opened from damaged DNA by a DNA glycosylase from E.Coli.//Nucleic.Acids Res. 1979. V.6. P.3673−3684.
  45. Chetsanga C.J., Lozon M., Makaroff C., Savage L. Purification and characterization of E. Coli formamidopyrimidine-DNA glycosylase that excises damaged 7-methylguanine from deoxyribonucleic acid.//Biochem.J. 1981. V.20. P.5201−5207.
  46. Bessho T, Tano K, Kasai H, Ohtsuka E, Nishimura S. Evidence for two DNA repair enzymes for 8-hydroxyguanine (7,8-dihydro-8-oxoguanine) in human cells.//J. Biol. Chem. 1993. V.268. P.19 416−19 421.
  47. Tchou J, Kasai H, Shibutani S, Chung MH, Laval J, Grollman AP, Nishimura S. 8-oxoguanine (8-hydroxyguanine) DNA glycosylase and its substrate specificity.//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1991. V.88. P.4690−4694.
  48. Boiteux S, O’Connor TR, Lederer F, Gouyette A, Laval J. Homogeneous Escherichia coli FPG protein. A DNA glycosylase which excises imidazole ring-opened purines and nicks DNA at apurinic/apyrimidinic sites.//J. Biol. Chem. 1990. V.265. P.3916−3922.
  49. Tchou J, Bodepudi V, Shibutani S, Antoshechkin I, Miller J, Grollman AP, Johnson F. Substrate specificity of Fpg protein. Recognition and cleavage of oxidatively damaged DNA.//J. Biol. Chem. 1994. V.269. P. l5318−15 324.
  50. O’Connor TR, Graves RJ, de Murcia G, Castaing B, Laval J. Fpg protein of Escherichia coli is a zinc finger protein whose cysteine residues have a structural and/or functional role.//J. Biol. Chem. 1993. V.268. P.9063−9070.
  51. Bailly V, Verly WG, O’Connor T, Laval J. Mechanism of DNA strand nicking at apurinic/apyrimidinic sites by Escherichia coli formamidopyrimidineJDNA glycosylase.//Biochem. J. 1989. V.262. P. 581−589.
  52. Bhagwat M, Gerlt JA. 3'- and 5'-strand cleavage reactions catalyzed by the Fpg protein from Escherichia coli occur via successive beta- and delta-elimination mechanisms, respectively.//Biochemistry. 1996. V.35. P.659−665.
  53. A.A., Булычев H.B., Максакова Г. А., Джонсон Ф., Невинский Г. А. Узнавание и превращение одно- и двухцепочечных олигонуклеотидных субстратов 8-оксогуанин ДНК-гликозилазой из Е. соН.//Биохимия. 1997. Т.62. С.240−248.
  54. A.A., Булычев Н. В., Максакова Г. А., Джонсон Ф., Невинский Г. А. Взаимодействие 8-оксогуанин-ДНК гликозилазы из Escherichia coli с одноцепочечными дезоксиолигонуклеотидами и их комплексами.//Молекуляр.биология. 1998. Т.32. С.549−558.
  55. Warner H.R., Christensen L.M., Persson M.-L. Evidence that the UV endonuclease activity induced by bacteriophage T4 contains both pyrimidine dimer-DNA glycosylase and AP-endonuclase activity in the molecule.//J. Virol. 1981. V.40. P.204−210.
  56. Tomilin N.V., Paveltchuk E.B., Mosevitskaya T.V. Substrate specificity of the UV-endonuclease from M. luteus. Endonucleolitic cleavage of depurinated DNA.//Eur.J. Biochem. 1976. V.69. P.265−272.
  57. Grossman L., Riazuddin S., Haseltine W.A., Lindan C.P. Nucleotide excision repair of damaged DNA.// Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1978. V.43. P.947−955.
  58. Haseltine W.A., Gordon L.K., Lindan C.P., Gratstrom R., Shaper N.L., Grossman L. Cleavage of pyrimidine dimers in specific DNA sequences by a pyrimidine dimer DNA glycosylase of M. luteus.//Nature. 1980. V.285. P.634−641.
  59. Smith CA, Taylor JS. Preparation and characterization of a set of deoxyoligonucleotide 49-mers containing site-specific cis-syn, trans-syn-I, (6−4), and Dewar photoproducts of thymidylyl (3'→5')-thymidine.//J. Biol. Chem. 1993. V.268. P.11 143−11 151.
  60. Liuzzi M., Weinfeld M., Paterum M.C. Selective inhibition by methxyamine of the apurinic/apyrimidinic activity associated with pyrimidine dimer DNA glycosylase from M. luteus and bacteriophage T4.// Biochemistry. 1987. V.26. P.3315−3321.
  61. Seawell P.C., Smith C.A., Ganesan A.K. Den V gene of bacteriophage T4 determines a DNA glycosylase specific for pyrimidine dimers in DNA.// J.Virol. 1980. V.35. P.790−797.
  62. Ishida M, Kanamori Y, Hori N, Inaoka T, Ohtsuka E. In vitro and in vivo activities of T4 endonuclease V mutants altered in the C-terminal aromatic region.//Biochemistry. 1990. V.29. P. 3817−3821.
  63. Latham KA, Carmical JR, Lloyd RS. Mutation of tryptophan 128 in T4 endonuclease V does not affect glycosylase or abasic site lyase activity .//Biochemistry. 1994. V.33. P. 9024−9031.
  64. Nakabeppu Y., Yamashita K., Sekiguchi M. Purification and characterization of normal and mutant forms of T4 endonuclease V //J.Biol.Chem.1982. V.257. P.2556−2562
  65. Morikawa K, Matsumoto O, Tsujimoto M, Katayanagi K, Ariyoshi M, Doi T, Ikehara M, Inaoka T, Ohtsuka E. X-ray structure of T4 endonuclease V: an excision repair enzyme specific for a pyrimidine dimer.//Science. 1992. V.256. P.523−526.
  66. Lee BJ, Sakashita H, Ohkubo T, Ikehara M, Doi T, Morikawa K, Kyogoku Y, Osafune T, Iwai S, Ohtsuka E. Nuclear magnetic resonance study of the interaction of T4 endonuclease V with DNA.// Biochemistry. 1994. V.33. P.57−64.
  67. Dodson ML, Schrock RD 3d, Lloyd RS. Evidence for an imino intermediate in the T4 endonuclease V reaction.//Biochemistry. 1993. V.32. P.8284−8290.
  68. Hori N, Doi T, Karaki Y, Kikuchi M, Ikehara M, Ohtsuka E. Participation of glutamic acid 23 of T4 endonuclease V in the beta-elimination reaction of an abasic site in a synthetic duplex DNA.// Nucleic Acids Res. 1992. V.20. P.4761−4764.
  69. Fuxreiter M., Warshel A., Osman R. Role of active site residues in the glycosylase step of T4 endonuclease V. Computer simulation studies on ionization states.//Biochemistry. 1999. V.38. P.9577−9589.
  70. H.B. Генетическая стабильность клетки. JI.: 1983. С.15−25.
  71. Brown Т.С., Jirincny М. A specific mismatch repair event protects mammalian cells from loss of 5-methylcytosine.// Cell. 1987. V.50. P.945−950.
  72. Michaels M.L., Pham L., Nghiem Y., Cruz C., Miller J.M. Myt Y, an adenine glycosylase active on G-A mispairs has homology to endonuclease III.// Nucleic Acids.Res. 1990. V.18. P.3841−3845.
  73. Yeh Y.-C., Chang D.-Y., Masin J., Lu A.-l. Two nicking enzyme systems specific for mismatch -containing DNA in nuclear extracts from human cells.// J.Biol.Chem. 1991. V.266. P.6480−6484.
  74. Wiebauer K., Jiricny J. Mismatch-specific thymine DNA glycosylase and DNA polymerase p mediate the correction of G-T mispairs in nuclear extracts from human cells.// Proc. Natl.Acad. Sci. USA. 1990. V.87. P.5842−5845.
  75. Au K.G., Clark S., Miller J.M., Modrich P. E. Coli mut Y encodes an adenine glycosylase active on G-A mispairs.//Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1989. V.86. P.8877−8881.
  76. Karran P., Lindahl T. Enzymatic excision of free hypoxanthine from polydeoxynucleotides and DNA containing deoxyinosine monophosphate residues.//J.Biol.Chem. 1978. V.253. P.5877−5879.
  77. Karran P., Lindahl T. Hypoxantine in deoxyribonucleic acid: generaton by heat-induced hydrolysis of adenine residues and release in free from calf thymus.// Biochemistry. 1980. V. 19. P.6005−6011.
  78. Lindahl Т., New class of enzyme acting on damaged DNA.// Nature. 1976. V.259. P.64−74.
  79. Laval J. Two enzymes are required for strand incision in repair of alkylated DNA.// Nature. 1977. V.269. P.829−832.
  80. Brent T. Partial purification and characterization of human 3-methyladenine DNA glycosylase.// Biochemistry. 1979. V.18. P. 911−916.
  81. Ishiwata K., Oikawa A. Action of human DNA glycosylase on uracil-containing DNA, methylated DNA and their reconstituted chromatin//Biochem. et Biophys. Acta. 1979. V.563. P.375.
  82. Goldweith D.A., Thomas L.K., Yang C.-H. Two 3-methyladenine DNA glycosylase and 7-methylguanine DNA glycosylase from E. coli. // J. Supramol. Struct. Cell. Biochem. 1981. Suppl.5. P.211.
  83. Gallagher P.E., Brent T.P. Human 3-methyl-adenine-DNA glycosylase: demonstration of a stimulatory factor.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. V.101. P.956−962.
  84. Singer B., Brent T.P. Human lymphoblasts contain DNA glycosylase activity excising N-3 and N-7 methyl and ethyl purines but not O6- alkylguanines or 1-alkyladenines.// Proc. Natl.Acad. Sci.USA. 1981. V.78. P.856−860.
  85. Cathcart R., Goldwait D.A. Enzymatic excision of 3-methyladenine and 7-methylguanine by a rat liver nuclear fraction.// Biochemistry. 1981. V.20. P.273−280.
  86. Laval J., Pierre J., Laval F. Release of 7-methylguanine residues from alkylated DNA by extracts of M. Luteus and E.Coli.// Proc. Natl.Acad. Sci. USA. 1981. V.78. P.852−855.
  87. Margison P.G., Pegg A.E. Enzymatic release of 7-methylguanine by a rodent liver extracts.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V.78. P.861−865.
  88. Ahmed Z., Laval J. Enzymatic repair of O-alkylated thymidine residues in DNA: involvement of 04-methylthymine-DNA methyltransferase and 02-methyIthymine-DNA glycosylase.//Biochem. Biophys. Res. Common. 1984. V.120, P. 1−8.
  89. R.J., Levy D.D., Teebor G.W. 5-hydroxymethyluracil-DNA glycosylase activity may be a differentiated mammalian function.//Mutat.Res.DNA Repair Repts, 1987. V. 183. P.257−263.
  90. Hollstein M.C., Brooks P., Linn S., Ames B.N. Hydroxymethyluracil DNA glycosylase in mammalian cells.//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. V.81. P.4003−4007.
  91. S.V., Cummings A., Teebor G.W. 5-hydroxymethylcytosine- DNA glycosylase activity in mammalian tissue.//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V.151. P.1173−1179.
  92. Breimer L., Lindahl T. A DNA glycosylase from E. Coli that releases free urea from a polydeoxyribonucleotide containing fragments of base residues.//Nucleic Acids Res., 1980. Y.8. P.6199−6211.
  93. Shapiro R., Klein R.S. The deamination of cytidine and cytosine by acidic buffer solution. Mutagenic implications.//Biochemistry. 1966. V.5. P. 2358−2363.
  94. Shapiro R. Damage to DNA caused by hydrolysis. // In: Chromosome damage and repair. 1981. E. Seeberg and K. Kleppe, eds. P.3−10. N.Y. Plenum.
  95. Lindahl T., Vyberg B. Heat-induced deamination of cytosine residues in DNA.// Biochemistry. 1974. V.13.P. 3405−3409.
  96. Beletskii A., Bhagwat A.S. Transcription-induced mutations: increase in C to T mutations in the nontranscribed strand during transcription in E. Coli.// Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1996. V.93. P.13 919−13 924.
  97. Frederico L.A., Kunkel T.A., Shaw B.R. A sensitive genetic assay for detection of cytosine deamination: determination of rate constants and the activation energy.//Biochemistry. 1990. V.29. P.2532−2537.
  98. Shuster H. The reaction of nitrous acid with deoxyribonucleic acid. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1960. V.2. P.320−329.
  99. Hayatsu H. Bisulfite modification of nucleic acids and their constituents. Prog. Nucleic Acids Res. 1976. V.16. P.75−88.
  100. Lindahl T. DNA glycosylases, endonucleases for apurinic/apyrimidinic sites and base excision repair.// Prog. Nucleic Acids Res. Mol. Biol. 1979. V.22. P. 135−145.
  101. Shapiro R., Dubelman S., Feinberg A.M., Grain P.F., Closkey J.A.M. Isolation and identification of cross-linked nucleosides from nitrous acid treated deoxyribonucleic acid.// J. Amer. Chem. Soc. 1977. V.99. P.302−311.
  102. Ullman J.S., McCarthy B.J. Alkali deamination of cytosine residues in DNA.// Biochim. Biophis. Acta. 1973. V.294. P.396−404.
  103. Lion M.B. Search for mechanism for the increased sensitivity of 5-bromuracil-substituted DNA to ultraviolet light.// Biochim. Biophys. Acta. 1968. V. 155. P. 505 512.
  104. Tate P.H., Bird A.P. Effects of DNA methylation on DNA-binding proteins and gene expression//Curr.Opin. Genet.Dev. 1993. V.3. P.226−231.
  105. Shen J-C, Rideout W.M., Jones P.A. High frequency mutagenesis by a DNA methyltransferase.//Cell. 1992. V.71. P.1073−1080.
  106. Bandaru B., Gopal J., Bhagwat A.S. Overproduction of DNA cytosine methyltransferase causes methylation and C-T mutations at non-canonical sites.//J. Biol. Chem. 1996. V.271. P.7851−7859.
  107. Geider K. DNA synthesis in nucleotide-permeable Esherichia coli cells. The effects of nucleotide analogues on DNA synthesis.// Eur. J. Biochem. 1972. V. 27. P. 554 -560.
  108. Tye B.-K., Chien J., Lehman J.R., Duncan B.K., Warner H.R. Uracil incorporation: a source of pulse-labeled DNA fragments in the replication of the E.Coli.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V.75. P. 233 243.
  109. Tamnoi F., Okazaki T. Uracil incorporation into nascent DNA of thymine-requiring mutant of B.Subtiles.// Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1978. V.75. P. 2195−2203.
  110. Warner H.R., Duncan B.K. In vivo synthesis and properties of uracil-containing DNA.//Nature. 1978. V.272. P. 32−35.
  111. Kornberg A. DNA replication. // 1980. S.-Francisco: Freeman .
  112. Goulian M., Bleile B., Tseng B.Y. Methotrexate-induced misincorporation of uracil into DNA.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V.77. P.1956−1965.
  113. Goulian M., Bleile B., Tseng B. Y The effect of methotrexate on levels of dUTP in animal cells.// J. Biol. Chem. V.255. P.10 630−10 639.
  114. Myers C.E., Young R.C., Chabener A. Biochemical determinants of 5-fluouracil response in vivo. The role of deoxyuridylate pool expansion.//J.Clin.Invest. 1975. V.56.
  115. Takahashi J., Marmur J. Replacement of thymidylic acid by deoxyuridilic acid in the deoxyribonucleic acid of a transducting phage for Bacillus subtiles.// Nature. 1963. V.197. P. 794−800.
  116. Tomita F., Takahashi J. A novel enzyme dCTP-deaminase found in Bacillus subtiles infected with phage pBSl.//J.Virology. 1969. V. 15. P. 1073−1080.
  117. Cone R., Duncan J., Hamilton J., Friedberg E.C. Partial purification and characterization of uracil-DNA -glycosylase from B. subtiles // Biochemistry. 1977. V.16. P.3194−3201.
  118. Warner H. Partial purification and characterizaton of uracil-DNA glycosylase from wheat germ.// J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P.1603−1609.
  119. Guyer R.B., Nonnemarker J.M., Deering R.A. Uracil-DNA glycosylase activity from Dictiostelium discoideum.// Biochim. Biophysics. Acta. 1986. V. 868. P. 262−264.
  120. Crosby B.L., Prakash H.D., Hinkle D., Hinkle D.C. Purification and characterization of a uracil-DNA-glycosylase from the yeast Saccharomyces cerevisiae.// Nucleic Acids Res. 1981. V.9. P.5797−5809.
  121. Caradonna S., Worrad D., Lirette R. Isolation of herpes simplex virus cDNA encoding the DNA repair enzyme uracil-DNA glycosylase.//J.Virol. 1987. V.61. P.3040−3047.
  122. Focher F., Verri A., Spadari S. et al. Herpes simplex virus type I uracil-DNA glycosylase: isolation and selective inhibition by novel uracil derivatives.//Biochem. J. 1993. V.292. P.883−889.
  123. Koilis A., Cowan D.A., Pearl L.H., Savva R. Uracil-DNA glycosylase activities in hyperthermophilic microorganisms.//FEMS Microbiol. Lett. 1996. V.143. P.267−271.
  124. Sandigursky M., Franklin W.A. Thermostable uracil-DNA glycosylase from Thermotoga maritima a member of a novel class of DNA repair enzymes.//Curr. Biol. 1999. V.9(10). P.531−534.
  125. Domena J.D., Timmer R.T., Dicharry S.A., Mosbaugh D.W. Purification and properties of mitochondrial uracil-DNA glycosylase from rat liver.// Biochemistry. 1988. V.27. P.6742−6751.
  126. Borle M.-T., Campagnary F., Creissen D.M. Properties of purified UDG from calf thymus. An in vitro study using synthetic DNA-like substrate.// J. Biol. Chem. 1982. V.257. P. 1208−1216.
  127. Borle M.-T., Clerici L., Campagnary F. Isolation and characterizaton of UDG from calf thymus.//J. Biol. Chem. 1979. V.254 P.6387−6395.
  128. Kuhnlein U., Lee B., Linn S. Human uracil-DNA N-glycosylase: studies in normal and repair defective cultured fibroblasts.//Nucleic Acids Res. 1978. V.5. P. l 17−126.
  129. Myrnes B., Wittwer C.U. Purification of the human 06-methylguanine-DNA methyltransferase and uracil-DNA N-glycosylase, latter to apparent homogenety.// Eur. J.Biochem. 1988. V.173. P.383−387.
  130. Krokan H., Wittwer C.U. UDG from Hela cells: general properties, substrate specificity and effect of uracil analogs.// Nucleic Acids Res. 1981. V.9. P.2599−2613.
  131. Sirover M.A. Induction of the DNA repair enzyme UDG in stimulated human lymphocytes.// Cancer Res. 1979. V.39. P.2090−2095.
  132. Andeson C.T., Friedberg E.C. The presence of nuclear and mitochondrial UDG in extracts of human KB cells.//Nucleic Acids Res. 1980. V.8. P.875−888.
  133. Caradonna S.J., Cheng Y.-C. Uracil-DNA-glycosylase. Purification and properties of this enzyme isolated from blast cells of acute myelocytic leukemia patients.//J. Biol. Chem. 1980. V.255. P.2293−2300.
  134. И.А., Голубовская B.M., Апреликова O.M. Очистка и некоторые свойства урацил-ДНК-гликозилаза из плаценты человека.//Биохимия. 1988. Т.53. С.1002−1008.
  135. Xiao G., Tordova М., Jagadeesh J., Drohat A.C., Stivers J.T., Gilliland G.L. Crystal structure of E. coli uracil DNA glycosylase and its complexes with uracil and glycerol: structure and glycosylase mechanism revisited.//Proteins. 1999. V.35. P.13−24.
  136. Sluppaugh G., Markussen F.-H., Olsen L.C., Aasland R., Aarsaether N., Barke O., Krokan .E., Helland D.E. Nuclear and mitochondrial forms of human UDG are encoded by the same gene.// Nucleic Acids Res. 1993. V.21. P.2579−2584.
  137. Domena J.D., Mosbaugh D. W Purification of nuclear and mitochondrial uracil-DNA-glycosylase from rat liver. Identification of two distinct subcellular forms.//Biochemistry. 1985. V.24. P.7320−7328.
  138. Gupta P.K., Sirover M.A. Stimulation of the nuclear uracil-DNA-glycosylase in proliferating human fibroblasts.// Cancer Res. 1981. V.41. P.3133−3136.
  139. Mosbaugh D.W. Enzymology of uracil-DNA repair in mammalian cells.//Rev. Biochem. Toxicology. 1988. V.9. P.69−130.
  140. Muller-Weeks S., Mastran B., Caradonna S. The nuclear isoform of the highly human uracil-DNA glycosylase is an Mr 36,000 phosphoprotein.//J. Biol. Chem. 1998. V.273. P.21 909−21 917.
  141. Seal G., Sirover M.A. Physical association of the human base-excision repair enzyme uracil-DNA glycosylase with 70 kDa catalytic subunit of DNA polymerase a.// Proc. Natl. Acad. Sci USA.1986. V.83. P.7608−7612.
  142. Meyer-Siegler K., Mauro D.J., Seal G., Wuzzer J., de Riel J.K., Sirover M.A. A human nuclear uracil-DNA-glycosylase is the 37 kDa subunit of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.//Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1991. V.88. P.8460−8464.
  143. Vollberg T.M., Lee K.A., Sirover M.A. Positive correlation between the extent of Cell proliferation and the regulation of base excision repair.// Cancer Res. 1984. V.44. P .2377−2381.
  144. Cool B.L., Sirover M.A. Immunocytochemical localization of the base excision repair enzyme uracil-DNA-glycosylase in quiescent and proliferating normal human cells.// Cancer Res. 1989. V.49. P.3029−3036.
  145. Gupta P.K., Sirover M.A. Sequential stimulation of DNA repair and DNA replication in normal human cells.// Mutat. Res. 1980. V.42. P.470−475.
  146. Nagelhus T.A., Slupphaug G., Lindmo T., Krokan H.E. Cell cycle regulation and subcellular localization of the major human uracil-DNA glycosylase.// Exp. Cell Res. 1995. V.220. P.292−297.
  147. Slupphaug G., Olsen L.C., Aasland R. et.al. Cell cycle regulation and in vitro hybrid arrest analysis of the major human uracil-DNA glycosylase.//Nucleic Acids Res. 1991. V.19. P.5131−5137.
  148. Haug T" Skorpen F., Aas Pa., Malm V., Skjelberd C., Krokan H.E. Regulation of expression of nuclear and mitochondrial forms of human uracil-DNA glycosylase.//Nucleic Acids Res. 1998. V.26. P. 1449−1457.
  149. Yamamoto Y., Fujiwara Y. Culture-age effect on uracil-DNA glycosylase activity in normal human skin fibroblasts.//J.Virol. 1987. V.42. P.470−475.
  150. Myrnes B., Giercksky K.-E., Krokan H. Interindividual variation in the activity of 06-methylguanine methyltransferase and uracil-DNA glycosylase in human organs.//Carcinogenesis. 1983. V.4. P.1565−1568.
  151. Krokan H., Haugen A., Myrnes B. et al. Repair of premutagenic DNA lesions in fetal tissues: evidence for low levels of 06-methylguanine methyltransferase anduracil-DNA glycosylase activity in some tissues.//Carcinogenesis. 1983. V.4. P. 15 591 564.
  152. Weng Y., Sirover M.A. Developmental regulation of the base excision repair enzyme uracil-DNA glycosylase in the rat.// Mut. Res. 1993. V.293. P.133−141.
  153. Dudley B., Hammond A., Deutsch W.A. The presence of uracil-DNA glycosylase in insects is dependent upon developmental complexity.// J. Biol. Chem. 1992. V.267. P.11 964−11 967.
  154. Svendsen P.C., Yee H.A., Winkfein R.J., van de Sande J.H. The mouse uracil-DNA glycosylase gene: isolation of CND and genomic clons and mapping UNG to mouse chromosome 5.// Gene. 1997. V.189. P.175−181.
  155. Worrad D.M., Caradonna S. Identification of the coding sequence for herpes simplex virus uracil-DNA glycosylase.// J.Virol. 1988. V.12. P.4774−4777.
  156. Percival K.J., Klein M.B., Burgers P.M.J. Molecular cloning and primary structure of the uracil-DNA glycosylase gene from Saccharomyces cerevisiae.// J. Biol. Chem. 1989. V.264. P.2593−2598.
  157. Wittwer C.U., Bauw G., Krokan H.E. Purification and determination of the NH2-terminal amino acid sequence of uracil-DNA glycosylase from human placenta.// Biochemistry. 1989. V.28. P.780−784.
  158. Haug T., SkorpenF., Kvaloy K., Eftedal J., Lund H., Krokan H.E. Human uracil-DNA glycosylase gene: sequence organization, methylation pattern and mapping to chromosome 12q23-q24.1.//Genomics. 1996. V.36. P.408−416.
  159. Olsen L.C., Aasland R., Wittwer C.U., Krokan H.E., Helland D.E. Molecular cloning of human uracil-DNA glycosylase, a highly conserved DNA repair enzyme.// EMBO J. 1989. V.8. P.3121−3125.
  160. Haug T., Skorpen F., Lund H. et al. Structure of the gene for human uracil-DNA glycosylase and analysis of promoter function.// FEBS Lett. 1994. V.353. P. 180−184.
  161. Moon Y.W., Park W.S., Vortemeyer A.O., Weil R.J., Lee Y.S., Winters T.A., Zhuang Z., Fuller B.G. Mutation of the uracil-DNA glycosylase gene detected in glioblastoma.//Mutat. Res. 1998. V.421. P.191−196.
  162. Tomilin N.V., Aprelikova O.N. Uracil-DNA glycosylases and DNA uracil repair.//Int. Rev. Cytol. 1989. V. l 14. P. 125−179.
  163. Varshney U., van Sande J.H. Specificities and kinetics of uracil-excision from uracil containing DNA oligomers by E. coli uracil-DNA-glycosylase.// Biochemistry. 1991. V.30. P.4055−4061.
  164. Mauro D.J., Riel J.K., Tallard R.J., Sirover M.A. Mechanisms of excision of 5-fluorouracil by uracil-DNA glycosylase in normal human cells.// Mol. Pharmacology. 1993. V.43. P.854−857.
  165. Hatahet Z., Kow Y.W., Purmal A.P., Cunningham R.P., Wallase S.S. New substrate for old enzymes.// J. Biol. Chem. 1994. V.269. P. 18 814−18 820.
  166. Dizdaroglu M., Karakaya A., Jaruga P. et al. Novel activities of human uracil-DNA glycosylase for cytosine-derived products of oxidative DNA damages.//Nucleic Acids Res. 1996. V.24. P.418−422.
  167. Zastawny T.H., Doetsch P.W., Dizdaroglu M. A novel activity of E. coli uracil-DNA glycosylase. Excision of isodialuric acid (5,6-dihidrouracil), a major product of oxidative DNA damage, from DNA.//FEBS Lett. 1995. V.364. P.255−258.
  168. M., Laval J. 3,N4-ethenocytosine, a highly mutagenic adduct, is a primary substrate for E.coli double-stranded uracil-DNA glycosylase and human mismatch-specific thymine-DNA glycosylase.//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P.8508−8513.
  169. Higley M., Lloyd R.S. Processivity of uracil-DNA glycosylase.// Mutat.Res. 1993. V.294. P.109−116.
  170. Benett S.E., Sanderson R.J., Mosbaugh D.W. Processivity of E. coli and rat liver mitochondrial uracil-DNA glycosylase is affected by NaCl concentration.//Biochemistry. 1995. V.34. P.6109−6119.
  171. Slupphaug G., Eftedal I., Kavli B. et al. Properties of a recombinant human uracil-DNA glycosylase from UNG-gene and evidence that the UNG-gene encodes the major uracil-DNA glycosylase.//Biochemistry. 1995. V.34. P.128−138.
  172. Purmal A.A., Lampman G.W., Pourmal E.I. et al. Uracil-DNA glycosylase distributively interacts with duplex polynucleotides containing repeating units of either TGGCCAAGCU or TGGCCAAGCTTGGCCAAGCU.//J. Biol. Chem. 1994. V.269. P.22 046−22 053.
  173. Verri A., Mazzarello P., Spadari S., Focher F. Uracil-DNA-glycosylase preferentially excises mispaired uracil.// Biochem. J. 1992. V.287. P. 1007−1010.
  174. Nilsen H., Yazadankhah S.P., Eftedal J., Krokan H.E. Sequence specificity for removal of uracil from U-A pairs and U-G mismatches by uracil-DNA glycosylase from E. Coli and correlation with mutational hotspots.//FEBS Lett. 1995. V.362. P.205−209.
  175. Eftedal J., Guddal P.H., Sluppaugh G., Volden G., Krokan H.E. Consensus sequence for good and poor removal of uracil from double stranded DNA by uracil-DNA-glycosylase.// Nucleic Acids Res. 1993. V.21. P.2095−2101.
  176. Duncan B.K. Uracil-DNA glycosylase.// In The Enzyme (3rd Edition) 1981. Acad. Press, XIV. part A. P.575.
  177. Parikh S.S., Mol C.D., Slupphaug G., Krokan H.E., Tainer J.A. Base excision repair initiation revealed by crystal structures and binding kinetikcs of human uracil-DNA glycosylase with DNA.//EMBO J. 1998. V.17. P.5214−5226.
  178. Kumar N. V., Varshney U. Inefficient excision of uracil from loop regions of DNA oligomers by E. coli uracil-DNA-glycosylase.// Nucleic Acids Res. 1994. V.22. P.3737−3744.
  179. Kumar N.V., Varshney U. Contrasting effects of single stranded DNA binding protein on the activity of uracil-DNA glycosylase from E. coli towards different DNA substrate.//Nucleic Acids Res. 1997. V.25, P.2336−2343.
  180. Viswamitra M.A., Seshadri T.P. An uncommon nucleotide conformation shown by molecular structure of deoxyuridine-5'-phosphate and nucleic acid stereochemistry .//Nature. 1975. V.258. P.542−544.
  181. Lee S.-H., Tinoco J. Conformation studies of trinucleoside diphosphates.//Biophysical Chemistry. 1980. V.ll. P.283−294.
  182. Slupphaug G., Mol C.D., Kavli B., Arvai A.S., Krokan H.E., Tainer J.A. A nucleotide-flipping mechanism from the structure of human uracil-DNA glycosylase bound to DNA.//Nature. 1996. V.384. P.87−92.
  183. Stivers J.T., Pankiewicz K.W., Watanabe K.A. Kinetic mechanism of damage site recognition and uracil flipping by E. coli uracil-DNA glycosylase.//Biochemistry. 1999. V.38. P.952−963.
  184. Luo N., Mehler E., Osman R. Specifisity and catalysis of uracil-DNA glycosylase. A molecular Dynamics Study of reactant and product complexes with DNA.//Biochemistry. 1999. V.38. P.9209−9220.
  185. Shroyer M.J.N., Benett S.E., Putham C.D., Tainer J.A., Mosbaugh D.W. Mutation of an Active Site Residue in E. coli uracil-DNA glycosylase: Effect of DNA binding, uracil inhibition and catalysis.//Biochemistry. 1999. V.38. P.4834−4845.
  186. Drohat A.C., Jagadeesh J., Ferguson E., Stivers J.T. Role of electrophilic and general base catalysis in the mechanism of E. coli uracil-DNA glycosylase.//Biochemistry. 1999. V.38. P. l 1866−11 875.
  187. Karran P., Cone R., Friedberg E.C. Specificity of the bacteriophage pBS2 induced inhibitor of uracil-DNA glycosylase.// Biochemistry. 1981. V.20. P.6092−6096.
  188. Wang Z., Mosbaugh D.W. Uracil-DNA glycosylase inhibitor gene of bacteriofage pBS2 encodes a binding protein specific for uracil-DNA glycosylase.// J. Biol. Chem. 1989. V.264. P.1163−1171.
  189. Bennett S.E., Mosbaugh D.W. Characterizaton of the E. coli uracil-DNA-glycosylase:inhibitor protein complex.// J .Biol. Chem. 1992, V.267. P.22 512−22 521.
  190. Benett S.E., Schimmerlik M.I., Mosbaugh D.W. Kinetics of the uracil-DNA glycosylase/inhibitor protein association. Ung interaction with Ugi, nucleic acids, and uracil compounds.//! Biol. Chem. 1993. V.268. P.26 879−26 885.
  191. Balasubramanian S., Beger R.D., Benett S.E. et al. Secondary structure of uracil-DNA glycosylase inhibitor protein. //J. Biol. Chem. 1995. V.270. P.296−303.
  192. Mol C.D., Arvai A.S., Sanderson R.J., Slupphaug G., Kalvi B., Krokan H.E., Mosbaugh D.W., Tainer J.A. Crystal structure of human uracil-DNA glycosylase in complex with protein inhibitor: protein mimicry of DNA.// Cell. 1995. V.82. P.701−708.
  193. Savva R., Pearl L.H., Nucleotide mimicry in the crystal structure of the uracil-DNA glycosylase inhibitor protein complex.//Nature Struct. Biol. 1995. V.2. P.752−757.
  194. Sanderson R.J., Mosbaugh D.W. Identification of specific carboxyl groups on uracil-DNA glycosylase inhibitor protein that are required for activity .//J. Biol. Chem. 1996. V.271. P.29 170−29 181.
  195. Wang Z., Mosbaugh D. W Uracil-DNA glycosylase inhibitor of bacteriofage pBS 2: cloning and effects of expression of the inhibitor gene in E. coli.// J. Bacteriol. 1988 V.170. P.1082−1091.
  196. Gallinari P., Jirincy J. A new class of uracil-DNA glycosylases related to human thymine-DNA glycosylase.//Nature. 1996. V.383. P.735−738.
  197. Kavli В., Slupphaug G., Mol C.D., Arvai A.S., Petersen S.B., Tainer J.A., Krokan H.E. Excision of cytosine and thymine from DNA by mutants of human uracil-DNA glycosylase.// EMBO J. 1996. V.15. P.3442−3447.
  198. В.В., Зарытова В. Ф., Потемкин Г. А., Средин Ю. Г., Полищук А. С. Синтез 5'- фосфорилированных олигодезоксирибонуклеотидов фосфотриэфирным твердофазным методом в ручном и автоматическом вариантах.//Биоорган. химия. 1986. Т.12. С.1054−1062.
  199. Koziolkiewicz М., Wilk A. Oligodeoxyribonucleotide phosphotriesters.//Methods in molecular biology, protocols for oligonucleotides and analogs. Synthesis and properties. Edit. Agrawal S., Humana press, Totowa, New Jersey. 1993. V.20. P.207−224.
  200. A.B., Ямковой В. И. Препаративное получение гомоолигорибонуклеотидов, терминированных 5 '-фосфатом.//Ферменты микроорганизмов и деградация биополимеров: М., ВНИИСЭТИ. 1990.С.199−206.
  201. Takeshita М., Chang C.-N., Johnson F., Will S., Grollman A. P Oligonucleotides containing synthetic abasic sites. Model substrates for DNA polymerases and apurin/apyrimidin endonucleases.//J. Biol. Chem. 1987.V.262. P. 10 171 -10 179.
  202. Shabarova Z.A. Chemical development in the design of oligonucleotide probes for binding to DNA and RNA.// Biochimie. 1988. V.70. P.1323−1334.
  203. C.A., Ивановская М. Г., Шабарова З. А. Химические реакции в двуцепочечных нуклеиновых кислотах. IX. Введение замещенной пирофосфатной связи в структуру ДНК.//Биоорган. Химия. 1990. Т. 16. С.219−225.
  204. Handbook of biochemistry and molecular biology (3rd Edition). Nucleic Acids. V.l. (Eds.G.D. Fastman) 1975. CRG Press. Cleveland.
  205. Karran P., Lindahl Т. Hypoxanthine in deoxyribonucleic acid: generation by heat-induced hydrolysis of adenine residues and release in free form by a deoxyribonucleic acid glycosylase from calf thymus.//Biochemistry. 1980. V.19. P.6005−6011.
  206. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.//Nature. 1970. V.227. P.680−685.
  207. Nielsen B.L., Brown L.R. The basis for coloured silver-protein complex formation in stained polyacrylamide gels.// Anal. Biochem. 1984. V.141. P.311−315.
  208. Suelter C.H. A particial guide to enzymology.// Biochemistry: A series of monographs. 1985. P. 164−166.
  209. Корниш-Боуден. Основы ферментативной кинетики.//М: Мир. 1978. С.260−266.
  210. М., Уэбб Э. Ферменты.//М.: Мир. 1982. С.482−530.
  211. Т. Основы ферментативной кинетики.// М. Мир. 1990. С.1−348.
  212. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование.//М: Наука. 1981.
  213. Kolocheva T.I., Nevinsky G.A., Volchkova V.A., Levina A.S., Khomov V.V., Lavrik O.I. DNA polymerase I (Klenow Fragment): role of the structure and length of a template in enzyme recognition.//FEBS Lett. 1989. V.248. P.97−100.
  214. Г. А., Левина A.C., Подуст B.H., Лаврик О. И. ДНК-полимеразы эукариот и прокариот. Роль межнуклеозидных фосфатных групп матрицы в ее связывании с ферментом.//Биоорган. химия. 1987. Т.13. С.58−68.
  215. Knorre D.G., Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Protein-nucleic acid interaction in reaction catalyzed by DNA-polymerases.//Biochimie. 1988. V.70. P.655−661.
  216. Г. А., Подуст B.H., Левина A.C., Халабуда О. В., Лаврик О. И. ДНК-полимераза, а плаценты человека. Эффективность взаимодействия олиготимидилатов различной длины с участком связывания матрицы.// Биоорган, химия. 1986. Т.12. С.357−368.
  217. Г. А., Левина А. С., Фролова Е. И., Подуст В. Н. Влияние некомплементарных матрице оснований на эффективность взаимодействия праймеров с ДНК-полимеразой, а из плаценты человека.// Молекуляр.биология. 1987. Т.21.С.1193−1200.
  218. Nevinsky G.A., Bugreev D.V., Buneva V.N., Yasui Y., Nishizawa M., Andoh T. High affinity interaction of mammalian DNA topoisomerase I with short single- and double-stranded oligonucleotides.//FEBS Lett. 1995. V.368. P.97−100.
  219. Н.Г., Лохова И. А., Максакова Г. А., Цветков И. В., Невинский Г. А. Апурин/алиримидиновая эндонуклеаза из плаценты человека. Узнавание ферментом апуринизированной ДНК.//Молекуляр. биология. 1996. Т.ЗО. С.220−230.
  220. Т.Н., Демидов С. А., Максакова Г. А., Невинский Г. А. Взаимодействие эндонуклеазы EcoRI с короткими специфическими и неспецифическими олигонуклеотидами.// Молекуляр. биология. 1998. Т.32. С.865−872.
  221. Э. Структура и механизм действия ферментов.//М., Мир. 1980. С.272−291.
  222. Nevinsky G.A., Levina A.S., Doronin S.V., Podust V.N., Lavrik O.I.//Eds.Brusik K.S., Stec E.I. Amsterdam: Elsevier. 1987. P.339−399.
  223. Ferrin L.I., Mildvan A.E. NMR studies of conformations and interactions of substrates and ribonucleotide templates bound to the large fragment of DNA polymerase I//Biochemistry. 1986. V.25. P.5131−5145.
  224. Breslauer K.J., Frank R., Blocker H., Marky L.A. Predicting DNA duplex stability from the base sequence.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V.3. P.3746−3750.
  225. Zimmerman S.B., Pheiffer B.M. A RNA- DNA hybrid that can adopt two comformations: an X-ray diffractions study of poly (rA)"poiy (dT) in concentrated solutions or in fibers.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V.78. P.78−82.
  226. Gromova E.S., Kubareva E.A., Vinogradova M.N., Oretskaya T.S., Shabarova Z.A. Peculiarities of recognition of CCa/tGG sequence in DNA by restriction endonuclease Mval and EcoRII.//J. Mol. Recogn. 1991. V.4. P.133−141.
  227. Н., Williams D.M., Eckstein F. 2'-fluoro- and 2'-amino -2' -deoxynucleoside 5'-triphosphates as substrates for T7 RNA polymerases .//Biochemistry. 1992. V.31. P.9636−9641.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!