Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние возраста и физиологического состояния на активность ферментных систем клеток тканей и органов животных

Диссертация: Влияние возраста и физиологического состояния на активность ферментных систем клеток тканей и органов животных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В результате проведенных исследований установлено, что с возрастом происходит достоверное увеличение АТФазных активностей ядерных и цитоплазматических мембранных структур эритроцитов цыплят-бройлеров. Причем активности Na+, K± и НСОз" — АТФаз цитоплазматических мембран повышаются к 40 суточному возрасту почти в 2 раза. Такая динамика функционирования АТФаз, по-видимому, связана с перестройкой… Читать ещё >

Влияние возраста и физиологического состояния на активность ферментных систем клеток тканей и органов животных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Общая характеристика работы
  • Обзор данных литературы
  • 1. Физиолого-биохимическое значение ферментных систем клеток тканей и органов
    • 1. 1. Роль транспортных ферментных систем, локализованных в мембранные структуры клеток тканей и органов организма животных
    • 1. 2. Механизмы транспорта питательных-веществ в кишечнике
    • 1. 3. Транспортные АТФазы и их активность
      • 1. 3. 1. Характеристика К АТФазы
      • 1. 2. 2. Биологическая роль Са2±АТФазы
      • 1. 2. 3. Значение и биологическая роль НСОз.-АТФазы
      • 1. 3. 4. Особенности функционирования АТФаз птиц
      • 1. 3. 5. Влияние различных факторов на транспортные процессы и активность АТФаз
  • 2. Собственные исследования
    • 2. 1. Материалы и методы
    • 2. 2. Результаты собственных исследований
      • 2. 2. 1. Транспорт веществ и АТФазная активность эритроцитов, тканей и органов птиц
      • 2. 2. 2. Активность АТФаз эритроцитов свиней
      • 2. 2. 3. Активность АТФаз эритроцитов крупного рогатого скота

Актуальность работы. В настоящее время все более очевидной становиться важная и многообразная роль ферментных систем среди различных факторов, участвующих в регуляции и интеграции процессов развития и жизненных отправлений организма. На механизмах, основу которых составляют ферментные системы, базируется раскрытие в онтогенезе путей реализации наследственной информации, регуляции роста и развития, гомеостаза (Свечин К. Б, Аршавский И. А., Квасницкий А. В. и соавт., 1967; Никитин В. Н., 1975; Лысов В. Ф., 1977, 1996, 2004; Кузнецов А. И., 1986; Максимов В. И., 1999;2002, 2004, 2005; Максимов В. И. и др., 1999;2010; Рыжкова Г. Ф., 2005; Гудин В. А., 2006; Torronteras S.R.et al., 1993). В частности, характерные периоды более быстрого и замедленного роста и развития органов и орга-. низма в целом в определенной степени связаны с активностью ферментных систем.

Известно, что активность этих систем зависит от степени воздействия различных факторов внешней и внутренней среды клетки, таких как изменение рН, концентрации субстрата, химическая модификация молекул, наличие специфических активаторов и ингибиторов, изменения проницаемости мембран, скорости деградации молекул фермента, индукции и репрессии биосинтеза белка молекул ферментов и др. (Чернов Н.Н., 1996; Болдырев А. А., 1997). Степень влияния этих факторов во многом определяется экзогенными и эндогенными условиями существования, оказывающими воздействие на организм, к ним относят: возраст, физиологическое состояние (половое и физиологическое созревание, продуктивность и скорость роста), тип кормления, состояние гормонального фона, стресс, нарушения метаболизма и др. Таким образом, активность ферментов, играет ведущую роль в реализации механизмов биохимической адаптации, обеспечивающих существование организма в постоянно изменяющейся внешней (Лысов В.Ф., 1977; Мороз А. М., 1984; Маслова М. Н. и др., 1991; Решетов В. Б., 1998; Хаитов Р. И., 2000; Кармолиев Р. Х., 2002, 2005; Мавров И. И. и др., 2002; Силиванова Е. А., 2006; Кыров Д. Н., 2006 и др.- Харитонов E. JL, 2003, 2007; Максимов В. И., 2002, 2006, 2008; Михайлов В. В., 2008; Swann A.C., 1985 и др.).

Одним из основных свойств живой клетки является избирательный транспорт веществ и энергии в клетку из внешней среды, ведущую роль в которых играет активный транспорт, осуществляемый ферментными системами мембран (ионными насосами), интегральными компонентами которых являются АТФазы. АТФ-зависимые ионные насосы, представляющие комплекс ферментов, обеспечивают как первичный транспорт катионов (H1″ ' Na+' К+' Са2+) и анионов (СГ, НСОз") против их электрохимических градиентов, так и вторично-активный перенос через мембрану в клетку Сахаров, аминокислот, органических кислот, за счет энергии трансмембранного градиента концентрации ионов Na+. С работой АТФаз так же связана генерация биотоков, трансмембранного потенциала и передача нервного импульса, процессы сопряжения окислительного фосфорилирования. Накоплено большое количество сведений по изучению транспорта ионов и функционированию Mg2±, Ca2±, Na+, K±, КГ-АТФаз (Кагава Я., 1985; Болдырев A.A. и др., 1985, 1998; Вишняков С. И., 1989; Skou J.C. et al., 1992; Скулачев В. П., 1989, 2001; Опри-тов В.А., 1996; Цвилиховский М. И., 1997; Владимиров Ю. А., 1998; Чизмад-жеев Ю.А., 2000, Лопина О. Д., 1997, 1999, 2001; Schiener-Bobis G., 2002; Jorgensen P.L. et al., 2003; Рубцов A.M., 2005 и др., Рыжкова Г. Ф., 2005).

Показатель активности АТФазных ионных насосов является очень чутким критерием оценки метаболического состояния организма. Для обеспечения процессов активного транспорта питательных веществ необходимы существенные затраты энергии, которые составляют до 40% от суммарной энергии, поступившего корма. Существенное влияние на активность транспортных АТФаз оказывает обеспеченность животных белком различного качественного состава (Максимюк H.H., 1998; Фурман Ю. В., 2001).

Среди питательных веществ корма, влияющих на организм животных, ведущая роль принадлежит белку, он обеспечивает жизнедеятельность организма и способствует его росту. Роль белка особенно значима для организма птицы. В отличие от других животных птица нуждается в постоянном поступлении в организм большого количества полноценного белка. Более интенсивный обмен веществ в расчете на единицу массы тела птицы определяет и ее более высокую продуктивность. Известно, что 80% протеина в рационах птицы приходится на долю растительных кормов, однако они имеют дефицит по ряду аминокислот и нуждаются в обогащении ими. Недостаток или избыток (имбаланс) аминокислот в рационе сопровождается нарушением обмена веществ, значительными потерями продуктивности, перерасходом кормов, снижением жизнеспособности организма, рентабельности производства в целом (Архипов A.B., 1984, 2007; Лемешева М., 2006).

Дальнейший прогресс птицеводства во многом зависит от использования новых ресурсосберегающих технологий, создания новых высокопродуктивных линий и кроссов птицы. Это в свою очередь связано с решением проблемы дефицита кормового протеина и аминокислот за счет расширения их производства и повышения эффективности их использования (Фисинин В., 2006, 2007, Гальперн И. Д., 2009, Ройтер Я., 2010.). Эту проблему в значительной степени можно решить за счет рационального использования отходов кожевенной промышленности. На предприятиях легкой промышленности их накапливается большое количество, они не только не используются, но и являются источником загрязнения окружающей среды. Производство белковых кормовых добавок из этих отходов является перспективным направлением рационального использования вторичных ресурсов (Фурман Ю.В., 2001; Бикташев Р. У., 1985).

Анализируя все вышесказанное, следует отметить, вместе с тем, что еще нет сведений об особенностях влияния возраста и физиологического состояния в конкретные фазы постнатального онтогенеза на активность ферментных систем клеток органов и тканей различных видов животных (Плященко С.И. и др., 1983, 1988; Онегов А. П. и др., 1984; Юрков В. М., 1988; Ярилин.

A.A., 1989; Жаров A.B., 1998; Идрисов Г. З., 1998; Хаитов P.M., 2000; Кармо-лиев Р.Х., 2002, 2005; Галактионов В. Г., 2005; Mafayer J.R. et al., 1987).

В связи с этим вполне очевидна актуальность исследования активности транспортных АТФазных систем клеток тканей и органов в постнатальном онтогенезе у птиц, свиней и крупного рогатого скота в зависимости от возраста и физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (кроссом), возрастом, кормлением и половым и физиологическим созреванием.

Цель работы — выявление особенностей становления физиолого-биохимических процессов и функций в организме разных видов животных (птиц, свиней и крупного рогатого скота) в постнатальном онтогенезе, связанных с активностью транспортных АТФазных ферментных систем их клеток тканей и органов в зависимости от их физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (породой, кроссом), половым и физиологическим созреванием, возрастом и кормлением.

Для достижения цели, были поставлены следующие задачи:

1. Установление видовых особенностей функционирования АТФазных ферментных систем клеток, тканей и органов птиц, свиней и крупного рогатого скота.

2. Выявление активности ферментных систем (АТФаз) в ядерных и ци-топлазматических мембранах эритроцитов цыплят-бройлеров, специфичности влияние ионов электролитов (Mg2+, Na+, К+) и ингибиторов (строфантин-К).

3. Исследование особенности функционирования ферментных систем (АТФаз) в ядерной и цитоплазматической мембранах эритроцитов цыплят бройлеров в зависимости от их физиологического состояния обусловленного генетическим потенциалом (кроссом), возрастом и скармливанием пептидной кормовой добавки из отходов кожевенного производства (ГЖД) и сукцината натрия.

4. Выявление активности транспортных АТФаз в клетках тканей и органов цыплят-бройлеров в зависимости от их физиологического состояния обусловленного их генетическим потенциалом (кроссом), возрастом и скармливанием ПКД.

5. Изучение активности транспортных АТФаз в эритроцитах свиней в зависимости от их физиологического состояния обусловленного половым и физиологическим созреванием, возрастом.

6. Исследование специфичности влияния ионов электролитов. (Иа+, К+) и ингибиторов (строфантин-О) на активность транспортных АТФаз в эритроцитах свиней.

7. Изучение активности транспортных АТФаз в эритроцитах крупного рогатого скота в зависимости от их физиологического состояния обусловленного половым и физиологическим созреванием, возрастом.

8. Исследование специфичности влияние ионов электролитов (ТЧа+, К+) и ингибиторов (строфантин-О) на активность транспортных АТФаз в эритроцитах крупного рогатого скота.

Научная новизна работы. Впервые установлена физиолого-биохимическая видовая особенность активности транспортных АТФазных ферментных систем клеток тканей, органов и субклеточных структур, которая имеет свое своеобразие у птиц, свиней и крупного рогатого скота в зависимости от возраста (фаз постнатального онтогенеза) и физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (породой, кроссом), кормлением, половым и физиологическим созреванием, продуктивностью и скоростью роста.

В ядерных и цитоплазматических мембранах эритроцитов (т.е. субклеточных структурах) цыплят-бройлеров выявлены АТФазы, активируемые ионами Мё2±, Ыа+, К±, Са2± и НСОз". АТФазы цитоплазматических и ядерных мембран эритроцитов цыплят-бройлеров имеющие существенные различия, проявляющиеся во влиянии на них ионов и К+. Так, ионы №+, К+ детерминируют АТФазную активность цитоплазматических мембран на 97%, f I ионы Ca — на 87% и НСОз" анион — на 96% с высокой степенью достоверности. Активность АТФазы ядер не зависела от наличия в среде инкубации ионов Na+, K+ и Са2+ (Р>0,05) и была детерминирована ионами НСОз" на 96% (Р<0,01).

У цыплят-бройлеров выявлена АТФазная активность и особенности функционирования в ядерных и цитоплазматических мембранах эритроцитов Mg2±, Na+, К+— Са2± и НСОз" - АТФаз в зависимости от возраста и физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (кроссом), кормлением. Так, с возрастом активность Mg24-, Na+, К±, Са2± и НС03~-АТФаз эритроцитов, клеток тканей и органов цыплят-бройлеров достоверно повышается. При этом детерминация активности ферментов возрастом более выражена у кросса «Бройлер-6», а кормовыми добавками у кросса «ISA».

У свиней и крупного рогатого выявлена функциональная активность. АТФаз эритроцитов в зависимости от возраста и физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (породой у крупного рогатого скота), половым и физиологическим созреванием. Активность АТФаз эритроцитов свиней и крупного рогатого скота с возрастом достоверно понижается. Выявлены породные отличия активности АТФаз эритроцитов крупного рогатого скота симментальской и черно-пестрой пород. На активность общей АТФазы порода оказывала влияние на 8,6%- активность Mg2±АТФазы (уабаин нечувствительная компонента) не была детерминирована породойактивность Na+, K±АТФазы (уабаин чувствительной компоненты) была определена породой на 15,7%. Выявлено, что №±чувствительную АТ-Фазную компоненту эритроцитов крупного рогатого породные особенности животных детерминируют на 13,2%- на К±чувствительную компоненту порода оказывает влияние на 4,2%. Установлены, породные отличия активности АТФаз эритроцитов крупного рогатого скота определяемые в средах различного ионного состава: у Mg2±АТФазы — на 9,6%- №+, К±АТФазы — на.

2,6%, и НСОз'-АТФазы — на 3,2%- активность СаАТФазы не имела достоверных породных отличий.

Теоретическая и практическая значимость работы. Выполненные исследования носят фундаментальный характер и содержат новые решения актуальной научной проблемы выяснения становления физиолого-биохимических механизмов функционирования АТФазных ферментных систем субклеточных органоидов, клеток, тканей и органов.

Установленные особенности физиолого-биохимических механизмов активного транспорта с участием АТФазных ионных насосов с возрастом, кормлением, физиологическим состоянием (половое и физиологическое созревание, продуктивность и скорость роста), породой (кроссом) необходимы для решения практических задач по созданию оптимальных условий эксплуатации животных, обеспечивающих полное проявление их генетических потенциальных возможностей.

Полученные данные открывают перспективу для дальнейших исследований по раскрытию молекулярных механизмов функционирования АТФазных транспортных систем в субклеточных структурах клеток органов и тканей, животных при изменении внешних и внутренних условий существования. Результаты работы предполагают целенаправленный поиск специфических препаратов, способных эффективно регулировать транспортные процессы. Проведенные биохимические исследования вносят несомненный вклад в решение фундаментальной проблемы регуляции активного транспорта веществ с участием АТФазных ионных насосов.

Положения, выносимые на защиту:

выводы.

1. Вид животных (птицы, свиньи и крупный рогатый скот), в зависимости от возраста (фаз постнатального онтогенеза) и физиологического состояния, обусловленного генетическим потенциалом (породой, кроссом), кормлением, физиологическим созреванием, продуктивностью и скоростью роста, определяет своеобразие активности транспортных АТФазных ферментных систем клеток тканей, органов и субклеточных структур.,.

1.1. У цыплят-бройлеров кроссов «ISA» и «Бройлер-6» активность АТФаз цитоплазматических мембран эритроцитов детерминирована возрастом: Mg^-АТФазы на 59,2−73,0%, Ыа+, К±АТФаза на 62,1−95,6%, Са2±АТФаза на 67,8−80,8% и НС03~-АТФаза на 87,6−95,6%. Активность ядерных АТФаз детерминирована возрастом на 90,0−67,1% - Mg^-АТФазы, 86,170,9% - Иа+, К±АТФазы, 90,8−65,0% - Са2±АТФазы и НС03″ -АТФазы — на 29,1−44,8%.

1.2. У свиней активность и НС03″ -АТФаз мембран эритроцитов зависит от возраста: наибольшее снижение для Na+, K±, и НС03″ -АТФаз эритроцитов. Активность MgАТФазы детерминирована возрастом на 71,2%, Na+, K±АТФазы на — 73,5%, Са2±АТФазы на — 69,7% и НС03'-АТФазы на — 73,6% (***).

1.3. С возрастом крупного рогатого скота активность Mg2±, Na+, K±, Са2± и НСОз'-АТФаз эритроцитов достоверно снижается. Активность Mg2±АТФазы детерминирована возрастом на 66,1%, Na+, K±АТФазы на — 86,8%, Са2±АТФазы на — 55,9% и НСОэ" -АТФазы на — 85,2% (***).

Динамика активности АТФаз у симментальской и черно-пестрой пород.

9+ имеет определенные отличия. Активность MgАТФазы детерминирована породой на 9,6%, Na+, K±АТФазы на — 2,6% и НСОэ" -АТФазы на — 3,2% (***) влияние породы на активность СаАТФазы не установлено.

2. Активность АТФазных ферментных систем эритроцитов цыплят-бройлеров специфична по отношению концентраций ионов натрия, калия и магния. Так, наибольшее активирующее влияние на АТФазную активность проявляется при концентрациях ионов: натрия — 115−145, ионов калия — 1928, ионов магния — 2,0−4,0 ммолъ-мл'1. При этом активность АТФазы на 76,5% детерминирована ионами магния, на 96,5% ионами натрия и на 47,6% ионами калия. Максимальная АТФазная активность отмечалась в инкубационной среде, содержащей ионы: Na+ - 120 ммолъ-мл, К+ - 20 ммолъ-млMg2+ - 3,0 ммолъ-мл и составляла 9,24±0,23 нмолъ Фнмг белка1-мин1. На активность АТФазы не оказывает влияния специфический ингибитор — строфантин-К в диапазоне концентраций 0−100 ммоль-л" 1 в среде содержащей ионы Na+ и К+, так и в среде без них.

3. АТФазы, локализованные в ядерных и цитоплазматических мембранах эритроцитов цыплят-бройлеров имеют определенные различия. Так, ионы Na+ и К+ детерминируют АТФазную активность цитоплазматических мембран на 97%, ионы.

Са — на 87% и НСОч" анион — на 96% с высокой степенью достоверности. Активность АТФазы ядер не зависела от наличия в среде инкубации ионов Na, К и.

Са2+ (Р>0,05) и была детерминирована ионами НС03″ на 96% (Р<0,01).

4. Кормовые добавки (пептидная кормовая добавка и сукцинат) оказывают существенное влияние на активность АТФаз ядер и цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят-бройлеров кросса «ISA"h «Бройлер-6», и таким образом на физиологические процессы, обеспечивающие скорость роста.

5. Различные ткани и органы цыплят-бройлеров своеобразны по уровню АТФазной активности. По уровню возрастания АТФазной активности они располагаются в следующий ряд: почки-«скелетные и сердечные мышцы—>печень. У цыплят кроссов «ISA» и «Бройлер-6» установлена сходная возрастная динамика активности фермента тканей и органов. С возрастом цыплят активность АТФазы увеличивается: наибольшие изменения отмечены в печени, сердце и мышечной ткани и в меньшей степени — в почках.

6. Динамика АТФазной активности тканей и органов цыплят-бройлеров кроссов «ISA» и «Бройлер-6» зависит от применяемых добавок (ПКД и сук-цинат) — наибольший рост активности АТФазы в печени, почках и мышцах цыплят, получавших ПКД и в сердечной мышце, получавших сукцинатимеет кроссовые и возрастные отличия — детерминация возрастом более выражена у кросса «Бройлер-6», а кормовыми добавками у кросса «ISA».

7. Кормовые добавки (ПКД и сукцинат) оказывают стимулирующее влияние на физиологические процессы, обеспечивающие скорость роста. Наибольший прирост живой массы цыплят-бройлеров кроссов «ISA» и «Бройлер-6» отмечен в группах, получавших ПКД, а наименьший — в группе, получавшей сукцинатскорость роста цыплят-бройлеров кросса «ISA» существенно выше у цыплят-бройлеров кросса «Бройлер-6».

8. Скорость роста цыплят-бройлеров кроссов «ISA» и «Бройлер-6» имеет достоверную сильную корреляционную связь с активностью АТФаз цитоплазматических и ядерных мембран эритроцитов.

9. На активность АТФазы эритроцитов свиней существенное влияние оказывает специфический ингибитор (строфантин-G), который детерминирует активность фермента на 87,34%. Активность АТФазы зависела от физиологического состояния, возраста — на 9,15%. При этом активность.

I. | 24* 4″ 4″ .

Mg, Na, КАТФазы, MgАТФазы и Na, КАТФазы эритроцитов свиней с возрастом снижалась.

10. Максимальная активность АТФазы эритроцитов свиней отмечается при концентрации ионов калия — 15−20 ммоль-л" 1 и концентрации ионов натрия — 130−150 ммоль-л" 1. Ионы натрия детерминируют активность фермента на 52,0%, а ионы калия — на 45,8% (*).

11. Возраст крупного рогатого скота оказывает влияние на активность общей АТФазы эритроцитов на 56,1%, физиологическое состояние, обусловленное породой — на 8,6%. Активность М§- -АТФазы (уабаин нечувствительная компонента) детерминирована возрастом на 37,4%, при этом влияние породы выявлено не было. Активность Ка+, К±АТФазы (уабаин чувствительной компоненты) определена возрастом на 19,3% и породой — на 15,7%.

12. У крупного рогатого скота активность АТФазы детерминирована на 90,5−92,5% строфантином-О (*). Ионы Ыа+ детерминировали АТФазную активность эритроцитов крупного рогатого скота на 72,2%, ионы К+ - на 79,7%. При этом породные особенности животных оказывали влияние на Иа±чувствительную компоненту АТФазы на 13,2% и на К±чувствительную компоненту — на 9,3% с высокой степенью достоверности.

13. Изучением скорости активного и пассивного переноса веществ, продуктов гидролиза ПКД через стеку кишечника установлено, что скорость переноса веществ на 71% (*) детерминирована временем опыта и на 27% (*) добавлением в раствор энергетических метаболитов.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Рекомендуется широкое использование в бройлерном птицеводстве протеиновой кормовой добавки из отходов кожевенного производства для восполнения в растительных рационах дефицита кормового белка.

2. Установленные биохимические тесты (показатели активности транспортных АТФазных насосов) рекомендуется применять для оценки метаболического состояния, физиологических процессов и функций в организме цыплят-бройлеров, свиней и крупного рогатого скота симментальской и черно-пестрой пород в практической и научно-исследовательской работе.

3. Научные разработки и выводы работы рекомендуются к использованию при написании учебных пособий и методических указаний по физиологии, биохимии и кормлению сельскохозяйственных животных, по скотовод.

219 ству, свиноводству и птицеводству для студентов вузов по агробиологическим специальностям.

4. Материалы диссертации внедрены в сельскохозяйственные предприятия разных типов и форм собственности Курской области, используются в учебном процессе в изучении курсов «Физиология» и «Биохимия», в ФГОУ ВПО «Курский институт социального образования (филиал) РГСУ», ФГОУ ВПО «Московская государственная академия ветеринарной медицины и биотехнологии».

Заключение

.

На современном этапе развития биологической науки, разработка и использование новых препаратов и способов лечения животных невозможна без детального изучения биохимических процессов, протекающих в организме разных видов животных в отдельные стадии постнатального онтогенеза, при различных физиологических состояниях в норме и патологии.

За последние десятилетия накоплен большой практический материал по энзимологии, проблемам клеточной проницаемости, ионного транспорта и его связи с метаболическими процессами в организме животных, ключевое место в которых отводится активному транспорту ионов при участии АТ-Фазных насосов и затрате химической энергии АТФ.

Транспортные аденозинтрифосфатазы являются связующим звеном в осуществлении строго скоординированных биохимических процессов протекающих в клетках и межклеточной среде организма животных. Поэтому их функциональная активность представляет собой важнейший критерий оценки метаболического состояния, как всего организма, так и отдельных его органов, тканей и клеток.

Для изучения особенностей функционирования АТФазных ионных насосов, встроенных в биомембраны различных клеточных органоидов, необходимо их выделение в достаточно чистом виде, что достигается различными методами, в частности дифференциальным центрифугированием.

Наиболее удобными и информативными клетками, в этом отношении, являются эритроциты. Являясь основными форменными элементами кровиткани, связывающей организм в единое целое, они наиболее полно отражают состояние его метаболических процессов. Однако эритроциты птиц содержат ядра, что отличает их от красных кровяных клеток других видов животных и затрудняет изучение АТФазных насосов, интегрированных в их мембраны.

По своему строению и функционироанию цитоплазматические и ядерные мембраны мембраны имеют существенные различия, заключающиеся не только составе их билипидного слоя, но и в особенностях функционирования интегрированных в них белковых ансамблей, и в частности транспортных АТФаз.

АТФазы цитоплазматических мембран эритроцитов птиц, имеют особенности функционирования, отличающие их от аналогичных структур других видов животных. Так, ионы натрия в количестве 130 ммоль-мл" 1 в значительной степени активизируют работу мембранных АТФаз, ионы калия оказывают меньшее влияние на активность фермента, вероятно, это связано с блокировкой или отсутствием влиянием калий — зависимого центра его регуляции.

Эти результаты подтверждались и в опытах по применению ингибитора АТФазы — уабаина, действующего преимущественно на калий-зависимый центр фермента. Применение ингибитора в концентрации от 2 до 100 ммоль не оказывало влияния на величину активности АТФазы эритроцитов птицы. Аналогичные результаты получены в исследованиях P.A. Степаняна и A.A. Симоняна (1981).

Для решения задачи по изучению особенностей функционирования АТФаз ядер и цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят-бройлеров нами была разработана методика выделения этих мембран эритроцитов, основанная на 3х кратном замораживании-оттаивании в растворе сахарозы с последующим градиентным центрифугированием.

Установлено, что АТФазы цитоплазматических и ядерных мембран эритроцитов цыплят имеют существенные различия, которые проявляются в активирующем действии ионов Na+ и К+ на эти мембраны. Так, замена в среде инкубации ионов натрия на ионы калия практически не отражалась на активности АТФазы ядерной мембраны эритроцитов, коэффициент корреляции (гху) составил 0,328±0,357 с достоверностью (Р) > 0,05. В то время как аналогичная замена ионов в среде инкубации цитоплазматических мембран приводила к достоверному изменению их АТФазой активности Р<0,05. Коэффициент корреляции между АТФазной активностью цитоплазматических мембран эритроцитов и качественным составом среды инкубации составил (гху) 0,657±.

0,285. Причем Na, К — чувствительная компонента АТФаз этой мембраны, по данным дисперсионного анализа, составляет 24,2±4,49% (Р<0,01) от общей АТФазной активности.

Это свидетельствуют о том, что в цитоплазматической мембране эритроцитов цыплят-бройлеров имеется АТФазная система, чувствительная к ионам Na+ и К+, которая отличается от классической Na+, K± АТФазы, тем, что она не ингибируется уабаином (P.A. Степанян, 1983). Поэтому логично предположить, что эта ферментная система, по всей видимости, осуществляет №+, К+, 2СГ-котранспорт. Наличие таких систем в цитоплазматических мембранах эритроцитов подтверждается работами Palfrey Н et al (1980) — Колосовой И. А. и др. (1993).

В результате проведенных исследований установлено, что с возрастом происходит достоверное увеличение АТФазных активностей ядерных и цитоплазматических мембранных структур эритроцитов цыплят-бройлеров. Причем активности Na+, K± и НСОз" - АТФаз цитоплазматических мембран повышаются к 40 суточному возрасту почти в 2 раза. Такая динамика функционирования АТФаз, по-видимому, связана с перестройкой клеточной мембраны эритроцитов в процессе их роста и созревания. Это подтверждается данными К. Г. Сухомлиной (1986) и Ю. В. Фурмана (1991), которые, в частности, установили повышение АТФазной активности гомогенатов эритроцитов с возрастом. Однако активность аниончувствительной АТФазы ядерных мембран эритроцитов к 40 суточному возрасту наоборот несколько снижается, что, очевидно, связано с угасанием метаболических процессов при созревании эритроцитов. Это подтверждается работами J. Brody, К. Engel (1964) — И. А. Болотникова и Ю. В. Соловьева (1980), установившими, что по мере созревания эритроцитов уменьшается активность дегидрогеназ.

Проведенный комплекс биохимических, зоотехнических и ветеринарных исследований позволил установить, что скармливание в рационах цыплят-бройлеров янтарной кислоты и протеиновой кормовой добавки оказывает существенное влияние на течение энергетического и пластического обменов в их организме.

Показано, что включение в рационы цыплят-бройлеров протеиновой кормовой добавки из отходов кожевенного производства в количестве 3% от массы комбикорма стимулирует белково-минеральный обмен, активность АТФаз и, как следствие, повышает прирост живой массы на 7−8%.

В настоящих исследованиях установлено, что показатели активности | | | | | |.

-, №, К -, М£, Са — и НСОз" - АТФаз цитоплазматических и ядерных мембран эритроцитов цыплят повышаются при скармливании им протеиновой кормовой добавки. Причем по мере роста и созревания эритроцитов наблюдается перераспределение влияний ПКД на эти ионные насосы. Так, если в 10 суточном возрасте цыплят отмечено активирующее действие препарата.

1 1 о-}- г. 11 в нмолъ Ф&bdquo- •мг белка •мин) на Mg" №, К — и Мё%Са^- АТФазы соответственно на 0,79- 0,23 и 0,54 по сравнению с контролем, то к 40 дню наибольшее влияние протеиновая добавка начила оказывать на М£2±, Ыа+, К± и НСОз" - АТФазы. Причем активности Ка+, К± и НСОз" - АТФаз повышаются по сравнению с контролем на 3,17 и 2,49 нмолъ Ф&bdquo- -мг белка'1 -мин1 соответ.

У | ственнно, а активность М^ - АТФазы по сравнению с ним снижается на 1,36 нмолъ Ф&bdquo- -мг белка'1 -мин 1. Это подтверждается исследованиями других авторов, изучавших влияние уровня протеина корма на АТФазные активности (С. 8расЬ, А.А. АБсЫсепазу, 1971; А.А. БЬютаеу, ЗЬ.Э.ТагЫЬаеу, 1979), так, в частности, К. Г. Сухомлин и др. (1986) установлено повышение АТФазной активности органов и тканей цыплят-бройлеров при увеличении уровня переваримого протеина в рационе.

Как было показано выше, активирующее действие протеиновой кормовой добавки на различные транспортные АТФазы не одинаково и зависит от возраста и химического состава препарата.

Так, влияние ПКД на №+, К± АТФазу цитоплазматических мембран эритроцитов главным образом зависит от содержания в ней хрома (Р. Наг1тШ: et al.5 1980; С. И. Вишняков, 1986; Г. Ф. Рыжкова, 1988), который в малых количествах оказывает стимулирующее действие на этот ионный насос.

Большое содержание кальция (до 9%) обуславливает увеличение активности Mg2+, Ca2± АТФазы как цитоплазматических, так и ядерных мембран эритроцитов цыплят-бройлеров. Кроме того, по данным С. Н. Орлова и 1 др. (1987), L. Mazzanti et al.(1992), ионы Са способны оказывать влияние на другие АТФазы, в частности на Na+, K± и анионную. В зависимости от дозы его действие может проявляться активированием этой АТФазы или ее инги-бированием, что очевидно и имеет место в отношении Mg2± АТФазы цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят 40 суточного возраста.

Включение в основной рацион цыплят-бройлеров сукцината в дозе 25 мг-кг" 1 живого веса по схеме: 4 дня скакрмливание препарата, 3 дня перерыв и т. д. приводит к увеличению активности НСОз'- стимулируемой АТФазы ядерных и цитоплазматических мембран эритроцитов цьгалят 10 и 40 суточного возраста. Однако если в 10 суточном возрасте это стимулирование составляет в среднем 16−18%, то к 40 суткам оно заметно снижается до 3−4%, что связано с переходом энергообеспечения эритроцитов птиц при их созревании к анаэробному гликолизу (J. Brody, К. engel, 1964). А так как НСОз" -АТФаза, по данным А. Т. Иващенко и С. Т. Рыскуловой (1975) — А. Т. Иващенко (1978) — А. Т. Иващенко и И. А. Бушневой (1981) — К. Р. Утеулина и А. Т. Иващенко (1982) — А. А. Болдырева (1985), по всей видимости, является сходной по функции и строению с БрАТФазой митохондрий (Fi-фактор Рэкера), осуществляющей транспорт протонов и сопряжение процессов окисления и фосфорилирования (согласно гипотезе П. Митчела). В связи с этим увеличение активности НСОз" -АТФазы при скармливание сукцината является следствием стимуляции энергетического обмена, в частности, цикла лимонной кислоты, что подтверждается рядом авторов. Так В. В. Дынник, Р. Хайнрих и Е. Е. Сельков (1980) предложили математическую модель углеводного энергетического обмена, описывающую взаимодействие гликолиза, цикла Кребса (дии трикарбоновых кислот) и транспортных АТФаз. В исследованиях.

Ю.Г. Каминского и др. (1986) показано увеличение у подопытных животных количества ресинтезированного АТФ на 30% при введении им сукцината аммония.

На основании этого можно сделать заключение, что применение янтарной кислоты приводит к увеличению уровня энергетического обмена в организме цыплят-бройлеров, отражающегося на приросте активности НС03″ -АТФазы.

Кроме того, нами отмечено, что скармливание сукцината цыплятам приводит к снижению активностей М^-2± и М2+, Са2± АТФаз цитоплазмати-ческих мембран эритроцитов цыплят как в 10-, так и в 40 суточном возрасте в среднем на 6—10% по сравнению с контролем. Это объясняется, по всей видимости, тем, что янтарная кислота подобно щавелевой и лимонной способна.

О 1 О 111 образовывать устойчивые комплексы с ионами Са и М^, делая их физиологически не активными. Так, в частности В. К. Бауман (1968) отмечает, что внутривенное введение курам 1 мл 10% раствора лимонной кислоты приво дит к немедленной смерти вследствие связывания находящегося в кровяном русле ионизированного кальция, причем общее количество кальция в сыворотке крови при этом остается постоянным. Это подтверждается результатами настоящих исследований. Так, нами не выявлено достоверной разницы в содержании общего кальция сыворотки крови цыплят опытных групп, получавших сукцинат и контроля, где этот показатель составил от 1,54±0,02 до 2,19±0,06.

При совместном применении пептидного препарата и сукцината отмечено увеличение активностей всех АТФаз как цитоплазматических, так и ядерных мембран эритроцитов у цыплят 10 и 40 суточного возраста в среднем на 6−10% по сравнению с контролем. Это объясняется стимулированием белково-минерального и энергетического обменов в их организме, что приводит к увеличению приростов живой массы цыплят-бройлеров в среднем на 6%.

С этим связано и неодинаковое действие протеинового препарата и сукцината на активность АТФазных систем ядерных и цитоплазматических мембранных структур эритроцитов цыплят. Так, основное стимулирующее действие протеиновая кормовая добавка оказывает на Mg2±, Na+, K± и 2 j 2|.

Mg, Са — АТФазы цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят, с чем связано активированием транспорта аминокислот и кальция через плазматические мембраны. Активность MgАТФазы этих мембран, по данным L. Mircevova, М. Kodicek (1981) — S.L. Schrier et al. (1981) — G.S. Gordon et al. (1981), прямо связана с эластичностью и сократимостью эритроцитов, обеспечивая эти процессы энергией.

Действие сукцината сопровождается увеличением активности НС03″ -АТФаз цитоплазматических и ядерных мембран эритроцитов.

Применение препаратов не вызывает существенного изменения биохимических показателей крови, характеризующих белково-минеральный обмен. Так, нами не отмечено достоверной (Р>0,05) разницы в содержание общего кальция, фосфора и белка в сыворотке крови цыплят опытных групп по сравнению с контролем, количество которых в среднем составляло 1,54±0,02 ммоль-л1, 0,97±0,03 ммолъ-л'1 и 3,98±0,06% соответственно. Однако с возрастом наблюдается незначительное увеличение этих показателей. Сходные данные получены Лукичевой В. А. (1994) на рационах с различными добавками.

Скармливание сукцината цыплятам-бройлерам, на ряду со стимулированием энергетического обмена, оказывает влияние на белковый и минеральный обмены, что, по-видимому, связано со снижением активности Na+, K±АТФазы цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят 10 суточного возраста, вследствие уменьшения транспорта аминокислот и биосинтеза белка. Это подтверждается тем, что в сыворотке крови цыплят опытных групп, получавших сукцинат достоверно ниже уровень альбуминовой фракции, соответственно на 12,2% Совместное применение протеиновой кормовой добавки (опытная группа N 2) частично компенсирует это снижение. К 40 суточному возрасту достоверных различий по этому показателю по группам опыта не наблюдается, а активность Ыа+, К± АТФазы цитоплазматических мембран эритроцитов цыплят опытных групп, получавших сукцинат, была выше контроля. Это объясняется участием этого насоса во вторично активном транспорте аниона янтарной кислоты через эритроцитарную мембрану. В частности, I. Ъътахщъ, В.Т. Нш1оп (1982) считают, что транспорт анионных аминокислот является Ыа± зависимым и требует большого числа этих катионов для нейтрализации второй анионной (карбоксильной) группы у молекул аспарагиновой и глутаминовой аминокислот. Применение протеиновой кормовой добавки в рационах цыплят-бройлеров не вызывает существенного изменения в количественном и качественном составе белков крови. Однако, содержание общего белка в сыворотке крови цыплят опытных групп, получавших ПКД, было несколько выше этого показателя в контроле.

Применение сукцината оказывает существенное влияние на иммунную систему организма цыплят-бройлеров, что выражается в достоверном увеличении содержания у-глобулинов в сыворотке крови.

Анализ полученных данных показал, что применение сукцината усиливает энергетический обмен в организме цыплят-бройлеров, вследствие чего происходит снижение пластических процессов и прироста живой массы в среднем на 5−6% по сравнению с контролем. В то время как скармливание протеиновой кормовой добавки, наоборот усиливает процессы анаболизма белка, отражающийся в увеличении привесов.

В проведенных нами исследованиях показано, что АТФазная активность в органах и тканях цыплят-бройлеров в процессе выращивания с суточного до 40-дневного возраста постепенно увеличивалась. Наибольший рост удельной активности отмечен в почках цыплят, несколько меньший наблюдали в печени, а минимальный в сердечной мышце.

Замена мясокостной муки протеиновой кормовой добавкой приводила к увеличению удельной АТФазной активности в эритроцитах, печени и почках цыплят. Аналогичные результаты получены в опытах на цыплятахбройлерах, при скармливании им белкового препарата гаприна (К.Г. Сухо млина и др. 1986). По данным С. SpaphA. Aschkenasy (1971) — A.A. Shomaev et al. (1979) — И. А. Бушневой, А. Т. Ивашенко (1981) — R.J. Movre, М. Trojanova (1981) и других, при протеиновой недостаточности, вследствие распада мембранных белков, значительно снижается активность АТФазы в органах и тканях животных, особенно в печени. Использование полученной нами протеиновой кормовой добавки из отходов кожевенного производства оказывало стимулирующее влияние на активность АТФазы эритроцитов, печени, почек, скелетной мышцы и миокарда, что согласуется с данными, полученными в опытах на свиньях и птице (С.И. Вишняков, 1988; H.A. Миненков, 1991; Рыжкова Г. Ф., 2005).

Свиньи, как известно, относятся по типу обменв к уротелическим животным. В связи с этим, биохимические процессы, происходящие в их организме имеют существенные отличия от птиц, в том числе касающиеся и механизмов активного транспорта, связанного с функционированием АТФаз-ных ионных насосов.

В наших исследованиях установлено, что содержания мембранного белка в тенях эритроцитов свиней с возрастом не имело достоверных отличий (Р>0,05) и составляло в 24 мес — 1,27±0,03- в 12 мес 1,26±0,03- в 6 мес -1,26±0,03 и в 2 мес — 1,27±0,03.

На активность АТФазы эритроцитов свиней существенное влияние оказывал специфический ингибитор Na+, K±АТФазы — уабаин (строфантин-G). Так, было установлено, что активность АТФазы детерминирована на 9,15% возрастом и на 87,34% строфантином-G. При этом активность ]/^2+, На+, К±АТФазы, Mg2±АТФазы и Na+, K±АТФазы эритроцитов свиней с возрастом достоверно снижалась.

Максимальная активность фермента отмечается при концентрации калия — 15−20 ммоль-л" 1 и концентрации натрия — 130−150 ммоль-л" 1. Причем, активность АТФазы была детерминирована ионами натрия на 52,0% и ионами калия на 45,8% с высокой степенью достоверности (Р<0,05), что согласуется с данными литературы (С.И. Вишняков, 1988; Н. А. Миненков, 1991; Рыжкова Г. Ф., 2005).

С целью сравнения особенностей функционирования АТФаз цитоплаз-матических мембран эритроцитов свиней с аналогичными показателями у птиц было проведено определение активности АТФаз эритроцитов свиней в средах различного ионного состава (Иващенко А.Т. и др., 1981). В результате было установлено, что активность АТФазы достоверно зависит от наличия в среде инкубации ионов и НС03″. Так, что активность.

Ыа+, К±АТФазы была детерминирована составом среды на 61,9%, НС03″ -АТФазы на — 76,5% с высокой степенью достоверности (Р<0,001) в то время как внесение в среду инкубации ионов.

Са2+ не отражалось на активности.

АТФазы (Р>0,05).

По активности изучаемые ферменты можно расположить в следующей возрастающей последовательности: НСОз'-АТФаза, Ыа+, К±АТФаза, Са2+.

Л I.

АТФаза и М^ -АТФаза. Следует отметить, что аналогичное распределение было установлено и у птиц. При этом, с возрастом было установлено снижение активности данных ферментов, особенное значительное для Ыа+, К1-, и НСОз'-АТФаз эритроцитов, что вероятно связано со снижением метаболических процессов в этих клетках, происходящее с возрастом. Так, активность.

АТФазы была детерминирована возрастом на 71,2%, №+, К±АТФазы на — 73,5%, Са2±АТФазы на — 69,7% и НС03″ -АТФазы на — 73,6% с высокой степенью достоверности (Р<0,001).

Крупный рогататый скот по анатомо-физиологическим особенностям пищеварительной системы отличается от птиц и свиней, что оказывает существенное влияние на процессы метаболизма и активность ферментных систем. С целью изучения влияния возраста и породных особенностей крупного рогатого скота на содержание мембранного белка в эритроцитах был проведен двухфакторный дисперсионный анализ, который показал, что возраст детерминирует этот показатель на 8,8%, и порода — на 2,6% с высокой степенью достоверности (Р<0,001), совместное влияние факторов выявлено не было.

Это храктеризует незначительные породные отличия в содержании мембранного белка эритроцитов.

Для выявления влияния возраста и породных особенностей на активность М?2+, Ка+, К± (общей), М£2± (уабаин нечувствительной компоненты) и Ма+, К±АТФазы (уабаин чувствительной компоненты) эритроцитов крупного рогатого скота был проведен двухфакторный дисперсионный анализ (табл.30), показавший, что на активность общей АТФазы возраст оказывал.

04влияние на 56,1%, порода на 8,6%. Активность М£ -АТФазы (уабаин нечувствительная компонента) была детерминирована возрастом на 37,4%, при этом влияние породы выявлено не было. Активность Ыа+, К±АТФазы (уабаин чувствительной компоненты) была определена возрастом на 19,3% и породой на 15,7%.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.c. RU 51 337 Ul, МПК, А 61 D 7/00 (2006.01). Устройство для определения скорости всасывания питательных веществ Text. / B.B. Мосягин [и др.]. патент на полезную модель- заявка 3 2 005 129 472- зарегистр. 10.02.2006.
  2. , Р.И. Формирование в онтогенезе ионодепонирующей функции тканей патологии Текст. / Р. И Айзман, JI.K. Великанова //Журнал эволюции, биохимии и физиологии. — 1978. — Вып. 14. С. 547−552.
  3. , O.A. Выявление белков, взаимодействующих с Ыа, К-АТРазой Text. / O.A. Акимова, Н. В. Долгова, Н. В. Мает, A.M. Рубцов, О.Д. Ло-пина // Биохимия. 2003. — Т. 68, вып. 9. — С. 1271−1279.
  4. Активность некоторых ферментов энергетического обмена у птицы при разных белковых добавках к рациону Текст. / К. Г. Сухомлина [и др.] // Сборник научных трудов ТСХА. М.: ТСХА, 1986. — С. 111−114.
  5. , В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран Текст. / В. Ф. Антонов. -М.: Наука, 1982. 151 с.
  6. , A.B. Протеиновое и аминокислотное питание птицы Текст. / A.B. Архипов, Л. В. Топорова. М.: Колос, 1984. — 247 с.
  7. , A.B. Липидное питание, продуктивность птицы и качество продуктов птицеводства Text. / A.B. Архипов. М.: Агробизнесцентр. -2007.-440 с.
  8. , А. Регуляция Na-Hacoca липопротеидами: механизм и физиологическое значение Text. / А. Аскари // Биологические науки. 1990. -№ 6. -С.7−15.04
  9. Барьерно-транспортные и структурные свойства мембран эритроцитов при псориазе Текст. / И. И. Мавров [и др.] // Дерматологія та венерологія. 2002.-№ 2 (16). — С. 15−19.
  10. , Е.Г. Влияние эндогенных и экзогенных модификаторов на активность Na+, K±АТФазы Электронный ресурс.: дис.. канд. биол. наук: 03.00.04. СПб., 2005 (Из фондов Российской государственной библиотеки). — Полный текст: http//diss.rsl.ru.
  11. , Р.И. Регуляция активности НСО’з-стимулируемой адено-зинтрифосфатазы в слизистой желудка крыс и лягушек Текст. / Р. И. Берсимбаев, С. М. Шайхин // IV Всесоюзный биохимический съезд: тезисы. М., 1979. — Т.2. — С.23−24.
  12. Биофизика мембран Текст. — М., 1969. 263 с.
  13. Биохимия активного транспорта ионов и транспортные АТФазы Текст. / A.A. Болдырев [и др.]. М.: МГУ, 1985. — 203 с.
  14. Болдырев, A.A. Na/K-АТРаза как олигомерный ансамбль / A.A. Болды-рев//Биохимия.-2001.-Т. 66, вып. 8.-С. 1013−1025.
  15. Болдырев, A.A. Na/K-АТФаза — свойства и биологическая роль Текст. / A.A. Болдырев // Соросовский образовательный журнал. — 1998. — № 4. — С.2−9.
  16. Болдырев, A.A. Na, K-ATOa3a солевых желез утки Текст. / A.A. Болдырев, О. Д. Лопина, И. А. Свинухова // Биохимия. 1981. — Т. 46, вып. 8. -С. 24−29.
  17. , A.A. Ыа+, К±АТФаза как олигомерная система Текст. / A.A. Болдырев // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. — Биол. химия. — 1982. -С. 75−146.
  18. , A.A. Биологические мембраны и транспорт ионов Текст. / A.A. Болдырев. М.: Изд-во МГУ, 1985.- 167 с.
  19. , A.A. Как регулируется активность мембранных ферментов Текст. / A.A. Болдырев, В. Д. Прокопьева // Биологические науки. — 1985.-№ 9.-С. 5−13.
  20. , A.A. Новые подходы к исследованию жизни и смерти нейро-нальной клетки Текст. / A.A. Болдырев, О. М. Юнева // Соросовский образовательный журнал. 2004. — Т.8, № 2. — С. 7−14.
  21. , A.A. Регуляция активности мембранных ферментов Текст. / A.A. Болдырев // Соросовский образовательный журнал. 1997. — № 6. -С. 21−27.
  22. , A.A. Роль структуры субстрата в функционировании Na+, K+ -АТФазы Текст. /A.A. Болдырев, О. Д. Лопина, И. А. Свинухова // Биохимия. 1989. — Т.54, вып. 9. — С. 895−908.
  23. , A.A. Современное состояние проблемы транспортных АТ-Фаз и транспортные аденозинтрифосфатазы Текст. / A.A. Болдырев. -М.: Изд-во МГУ, 1977. 115 с.
  24. , A.A. Функциональная активность Na+, K+ -АТФазы тканей в норме и при патологиях Текст. / A.A. Болдырев // Украинский биохимический журнал. — 1992. — Т.64, № 5. — С.3−10.
  25. , A.A. Является ли Na+, K+ -АТФаза мишенью окислительного стресса? Текст. / A.A. Болдырев, Е. Р. Булыгина, Г. Г. Крамаренко // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 1996. — № 3. — С. 275−278.
  26. , И.А. Гематология птиц Текст. / И. А. Болотников, Ю. В. Соловьев. Л.: Наука, 1980. — 116с.
  27. Броун, И.И. Ca: третий сопрягающий ион? Текст. /И.И. Броун // Биохимия. -1994. Т.59, вып. 12. — С. 1779−1783.
  28. , А.Г. Лизосомные ферменты и активность естественных киллеров Текст. / А. Г. Булычев, Т. В. Блинова // Цитология. — 1991. — Т. ЗЗ, № 2. С. 76−79.
  29. Бурков, И. А. Структурные основы функционирования транспортных систем Текст. / И. А. Бурков, А. Ф. Кисилев //Новые методы и модификация в биохимических исследованиях в животноводстве. — М.: Колос, 1970.-С. 174−182.
  30. , С.Д. Биокенетика Текст. / С. Д. Варфоломеев, К.Г. Гу-ревич. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. — 720 с.
  31. , Л.К. Резервные возможности функции почек и водно — солевого гомеостаза Текст. / Л. К. Великанова, Р.И., Айзман Н. П. Аба-скалова. Новосибирск: НГПУ, 1997. — 128с.
  32. , С.И. Активность Na+, K+ -АТФазы и распределения электролитов в тканях овец с эритроцитами LK- генотипа Текст. / С. И. Вишняков. М., 1984. — 39с. — Деп. в ВНИИ, № 200−84.
  33. , С.И. Межклеточный обмен в организме животных Текст. / С. И. Вишняков. М.: Агропромиздат, 1988. — 158 с.
  34. , Ю.А. Кальциевые насосы живой клетки Текст. / Ю. А. Владимиров // Соросовский образовательный журнал. — 1998. — № 3. — С. 20−27.
  35. Влияние карнозина на активность Na, K-ATOa3bi: перспективы применения в клинической кардиологии Текст. / Г. В. Симония [и др.] // Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 9. — С. 45−48.
  36. Влияние пероксида водорода и гипохлорита на активность Na, K-АТФазы мозга Текст. / A.A. Болдырев [и др.] // Биохимия. 1995. — Т. 60, вып. 10.-С. 1688−1695.
  37. , Р. Транспорт свободных и соединенных пептидной связью аминокислот в тонкой кишке цыплят Текст. / Р. Войнова, Я. Профиров // Животноводческие науки. 1997. — № 5−6. — С. 72−75.
  38. , В.Г. Эволюционная иммунология / В. Г. Галактионов. -М.: ИКЦ, 2005. 407 с.
  39. , И.Л. Методы ускоренного повышения генетического потенциала продуктивных признаков промышленных кроссов кур Текст. / И. Л. Гальперн // Достижения науки и техники АПК 2009. — № 7. — С. 50−54.
  40. , Р.Б. Биомембраны: Молекулярная структура и функции Текст. / Р. Б. Геннис. М.: Мир, 1997. — 624 с.
  41. , В.И. Минеральное питание животных Текст. / В. И. Георгиевский, Б. Н. Анненков, В. Т. Самохин. М.: Колос, 1979. — 471 с.
  42. , К. Статистика в аналитической химии Текст. / К. Дерф-фель. М.: Мир, 1994. — 268 с.
  43. , М. / Ферменты // М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982.- Т.1 -392 с.
  44. , С.Д. Экспрессия изоформ, а и? субъединиц Na+ К±АТФазы в моторных нейронах спинного мозга крысы Текст. / С. Д. Долапчиева // Биологические мембраны. 1988. — Т15, № 3 — С.286−289.
  45. , Р. Справочник биохимика Текст. / Р. Досон, Д. Элиот, У. Эллиот. — М.: Мир, 1991.-565 с.
  46. , А.Н. Свободнорадикальные механизмы при церебральных патологиях Текст. / А. Н Ерин., Н. В. Гуляева, Е. В. Никушкин // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1994. — № 10. — С. 343−348.
  47. , И.А. Воспаление как общепатологическая реакция Текст. / H.A. Ерюхин, В. Я Белый, В. К. Вагнер. JI.: Наука, 1989. — 262 с.
  48. , Г. Ф. Возможный механизм регуляции АТФазной активности плазматических мембран миоцитов сердца Текст. / Г. Ф. Жегунов, В. В. Рязанцев // Физиологический журнал СССР. 1991. — Т.77, № 3. -С.130−133.
  49. , С.Ю. Супрамолекулярные ферментные системы крови собак в клинической диагностике / С. Ю. Зайцев, В. И. Максимов, Т.В. Бардюко-ва // Вестн. Моск. Ун-та. Сер.2. Химия. 2008. — Т.49. № 2. — С. 122−126.
  50. , В.Т. Путь к синтезу белка Текст. / В. Т. Иванова, А.Н. Шами-на. JL: Химия, 1982 — 176 с.
  51. , А.Т. Аниончувствительная аденозинтрифосфатаза мембран эритроцитов крысы Текст. /А.Т. Иващенко // Биохимия. 1978. — Т. 43, № 6.-С. 1086−1089.
  52. , А.Т. Выделение и свойства аниончувствительной аденозин-трифосфатазы из мембран эритроцитов Текст. / А. Т. Иващенко, И. А. Бушнева // Биохимия. 1981. — Т.45, № 3. — С. 486−488.
  53. , А.Т. Исследование аденозинтрифосфатазной активности ядер клеток печени и тимуса крысы Текст. / А. Т. Иващенко // Биохимия. 1978. — Т.43, № 11. — С. 2064−2068.
  54. , А.Т. Исследование аниончувствитеольной аденозинтрифос-фатазы митохондрий печени и почек крысы Текст. / А. Т. Иващенко //Известия АН. КазССР. Сер. Биология. 1978. — № 1. — С. 31−35.
  55. , А.Т. Механизм влияния анионов на активность аденозин-трифосфатаз Текст. / А. Т. Иващенко // Научые доклады высшей школы биологических наук. 1981. — № 7. — С. 5−15.
  56. , А.Т. НСО"3- стимулируемая АТФаза гомогенатов тканей крысы Текст. / А. Т. Иващенко, A.A. Жубанова, Б. С. Балмуханов // Биохимия. 1975. — Т.40, № 5. — С. 1091−1093.
  57. , А.Т. Стимулируемая бикарбонатом АТФаза мембран эритроцитов крысы Текст. / А. Т Иващенко, С. Т. Рыскулова // Вопросы медицинской химии. 1975. — Вып. 5. — С. 492−494.
  58. , Г. З. Проблемы повышения качества подготовки зооветспе-циалистов / Г. З. Идрисов // Материалы Международной научной конференции посвященной 125-летию академии. Казань, 1998. — Т1. — С. 3−8.
  59. Изоферменты Na+ К±АТФазы серого вещества и ствола мозга теленка Текст. / Н. М. Владимирова [и др.] // Биологические мембраны. — 1998. Т.15, № 3. — С. 349−352.гу .
  60. Исследование АТФазной и АТФ-зависимой активности Ca ядрами скелетных мышц. Эффекты денервации и электрической стимуляции Текст. / О. Г. Куликова [и др.] // Биохимия. 1982. — Т.47, вып.7. -С.1216−1221.
  61. , Я. Биомембраны Текст. / Я. Кагава. -М.: Высш. школа, 1985. 303 с.
  62. , A.M. Исследование активности Ыа, К-АТФазы в эритроцитах млекопитающих / А. М. Казеннов, М. Н. Маслова, А. Д. Шалабодов //Биохимия. -1984. Т.49, ВЫП.7. — С. 1089−1095.
  63. .Д. Итоги и перспективы исследований в области биологии сельскохозяйственных животных / Б. Д. Кальницкий, В. В. Калашников // Проблемы биологии продуктивных животных. -2007. — № 1. С.6−12.
  64. , В.И. Нарушение энергообразования в клетках сердечной мышцы: причины и следствия Текст. / В. И. Капелько // Соросовский образовательный журнал. 2000. — Т.6, № 5. — С.14−20.
  65. Капля, А. А. Влияние фосфолипазы А2 из яда Naja Naja Oxiana на активность изоферментов ^^К^-Атфазы мозга крысы Текст. / A.A. Капля, В. В. Кравцова, A.B. Кравцов // Биохимия. 1996. — Вып. 6. — С. 9 981 005.
  66. , A.A. Инактивация №+К±АТР-азы мозга крыс додецилсульфатом натрия: влияние pH, ионов магния, температуры / A.A. Капля, A.B.
  67. Кравцов // Украинский биохимический журнал. 1997. — Т. 69, № 4.-С. 38.
  68. , A.A. Физиологическая и адаптационная значимость изофермен-тов №+К±АТРазы/ A.A. Канля // Украинский биохимический журнал. -1998.-Т. 70,№ 3.-С. 3−11.
  69. , Р.Х. Биохимические процессы при свободнорадикальном окислении и антиоксидантной активности. Профилактика окислительного стресса у животных // Р. Х. Кармолиев // Сельскохозяйственная биология, — 2002.- № 2.- С.19−28.
  70. , Р.Х. Свободнорадикальная патология в этиопатогенезе болезней животных / Р. Х. Кармолиев //Ветеринария.- 2005.- № 4.- С.42−47.
  71. Клинико-диасгностическое значение определения осмотической и кислотной резистентности эритроцитов у больных геммарогической лихорадкой с почечным синдромом Текст. / Э. И. Низамова [и др.] // Здравоохранение Башкортостана. 1997. — № 1−2. — С. 30−34.
  72. Клиническая лабораторная диагностика в ветеринарии Текст. / И. П. Кондрахин [и др.]. М.: Агропромиздат, 1985. — 287 с.
  73. , В.Г. Интерпретация некоторых энзимологических показателей при заболеваниях внутренних органов Текст. / В. Г. Колб, Е. Т. Зубовская // Здравоохранение Белоруссии. 1976. — № 9. — С. 62−66.
  74. , И.А. Роль GTP-связывающих белков в регуляции Na+/Hb -обмена и Na+, K+, 2Cl"-KOTpaHcnopTa: действие фторид иона Текст. / И. А. Колосова, Й. Бернхард, С. Н. Орлов, Ф. Р. Бюллер // Биохимия, 1993. т. 58, с. 456.
  75. , Ф.И. Биохимические исследования в клинике Текст. / Ф. И. Комаров, Б. Ф. Коровкин, В. В. Меньшиков. — Л., 1981. 408 с.
  76. Кондрашова, М. Н. Метод определения неорганического фосфата по спектрам поглощения молибдатных комплексов в ультрафиолете
  77. Текст. / М. Н. Кондрашова, М. Н Лесогорова, С. Э. Шноль // Биохимия. 1965. — Т. ЗО, вып.З. — С. 567−562.
  78. Корниш-Боуден, Э. Основы математики для биохимиков Текст. /Э. Корниш-Боуден. М.: Мир, 1983. — 144 с.
  79. , И.И. Роль К каналов и Na К -АТФазы в гиперполяризации мембраны скелетных мышечных волокон, вызываемой ацетилхолином Текст. / И. И. Кривой, Е. В. Лопатина, В. В. Кравцова // Биологические мембраны-2001. — Т.18, № 1. — С.10−15.
  80. , A.B. Регуляция Na+ К±АТР-азы: эффекты ионов Mg и Ca / A.B. Кравцов, В. В. Кравцова // Украинский биохимический журнал. -2001.-Т. 73, М2.-С. 5−27.
  81. , И.В. Роль Na+/K±АТФазы в пресинаптическом последействии экзогенного ацетилхолина в диафрагме крысы Текст. / И. В. Кубасов, 230
  82. И.И. Кривой, Е. В. Лопатина // Бюллетень экспериментальной биологии и медицинбы. — 1997. Т.123, № 5. — С. 531−534.ромышленной технологии. — Казань, 1986.- С. 66.
  83. , Р.И. Всасывание аминокислот Текст. / Р. И. Кушак // Физиоло -гия всасывания. — Л.: Наука, 1977. С. 123−126.
  84. , Д.Н. Исследование модулирующих эффектов гемолизата эритроцитов на активность №, К-АТФазы Текст.: автореф. дис.. канд. биолог, наук / Д. Н. Кыров. Тюмень, 2006. — 234 с.
  85. , Е.В. Структурно — функциональное нарушение клеточных мембран при эпилепсии у детей и методы их коррекции Текст. / Е. В. Левитин. Тюмень, 1989. — 127 с.
  86. , М. Аминокислотное питание птицы Текст. / М. Лемешева // Животноводство России. 2006. — № 11. — С. 25−27.
  87. , С. Кормление племенных петухов Текст. / С. Лисон // Птицеводство. 1997. — № 2. — С. 38−40.
  88. , О.Д. Физиология протонной помпы Текст. / О. Д. Лопина // Российский журнал гастроэнтологии, гепатологии, колопроктологии. -1997.- № 5.-С. 91−96.
  89. , О.Д. Взаимодействие каталитической субъединицы К±АТФазы с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами Текст. / О. Д. Лопина // Биохимия. 2001. — Т. 66, № 10. — С. 13 891 400.
  90. Лопина, О.Д. Na, JC -АТФаза: структура, механизм и регуляция активности Текст. /О.Д. Лопина // Биологические мембраны. 1999. — Т. 16, № 6.-С. 584−603.
  91. , В.А. Обмен белков сыворотки крови цыплят-бройлеров на рационе с различными добавками Текст. / В. А. Лукичева // Вопросы ветеринарной биологии: Сб.науч.тр. MBA.- М.: МВА, 1994.- с. 36−39.
  92. , Н.И. Окислительные процессы у эмбрионов и цыплят при скармливании курам сульфата натрия Текст. / Н. И. Лупашко, Г. А. Кар-ташов // Повышение продуктивности сельскохозяйственных животных. -Харьков, 1978. С. 435.
  93. , В.Ф. Физиология молодняка сельскохозяйственных животных / В. Ф. Лысов. Казань, 1977. — 62 с.
  94. , В.Ф. Физиологические аспекты профилактики и лечения нарушений структурно-физиологической упорядоченности тканей, органов организма животных / В. Ф. Лысов // Труды первого съезда ветеринарных врачей Республики Татарстан. Казань, 1996 .- С 204−209.
  95. , В.Ф. Основы физиологии и этологии животных / В. Ф. Лысов, Т. В. Иполитова, В. И. Максимов, Н. С. Шевелев. -М.: Колос, 2004. 586с.
  96. , В.Ф. Физиологии и этологии животных / В. Ф. Лысов, В. И. Максимов. М.: Колос, 2004. 255с.
  97. , Н. В. Статистика в Excel / Макарова Н. В., Трофимец В. Я. // Учеб. пособие. — М.: Финансы и статистика, 2002. 368 с.
  98. , В.И. Становление гормонального статуса тканей органов свиней в постнатальном онтогенезе Текст. / В. И. Максимов // Доклады РАСХН, 2002.- № 4. С.42−45.
  99. , В.И. Становление гормонального статуса тканей и органов у свиней в постнатальном онтогенезе / В. И. Максимов // Свиноводство.-1999.-№ 4.- С. 17−21.
  100. , H.H. Белковые гидролизаты для цыплят-бройлеров Текст. / H.H. Максимюк // Зоотехния. 1998. — № 8. — С. 23.
  101. , И.А. Активность Ка, К-АТфазы эритроцитов при иммобили-зационном стрессе у крыс с различной двигательной активностью / И. А. Медведева, М. Н. Маслова // Физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1993. — Т.79, № 10. — С 17−22.
  102. Мембранные липиды как переносчики информации Текст. / Е.Б. Бур-лакова [и др.] // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. -М.: Наука, 1982. С. 74−78.
  103. , С.А. АТР-зависимый сопряженный с ГАМКА-рецепторами СГнасос нейрональных мембран Текст.: автореф. дис.. док. биол. наук / С. А. Мензиков. М., 2007. — 48 с.
  104. , Г. А. Курс патологогистологической техники Текст. / Г. А. Меркулов. М.: Медгиз, 1961. — 340 с.
  105. Методы ветеринарной клинической лабораторной диагностики: Справочник / Под ред. проф. И. П. Кондрахина. М.: КолосС, 2004. 520 с.
  106. , A.M. Активность Na+, К+ АТФазы в эритроцитах после воздействия лазерного излучения Текст. / A.M. Мороз. // Украинский биохимический журнал. — 1984. — Т.55, № 6. — С. 674−676.
  107. , Д. Ферменты Текст. / Д. Мосс. М.: Мир, 1970. — 127с.
  108. , Э.Э. Активность микросомальных транспортных АТФаз и содержание фосфолипидов в ткани при паратиреопривной тетании Текст.: автореф дис. канд. биол. наук / Э. Э. Мхеян. Ереван, 1990. -23 с.
  109. Ыа+/ЕГ-противотранспорт и кальциевый обмен в клетках периферической крови здоровых лиц и больных с хронической сердечной недостаточностью Текст. /А.Б.Гаджиев [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1994. — № 12. — С. 572−575.
  110. , В.И. эндокринная ситуация врзраста / В. И. Никитин // XII съезд Всесоюзного физиологического общества им И. О. Павлова. Тбилиси 1975. — Л.:Наука, 1975. — Т.1. — С. 249−250.
  111. Новые данные об элементарных грибовидных частицах ядерных мембран Текст. / И. Б. Збарский [и др.] // Цитология. 1973. — Т.15, № 12. -С. 1453−1457.
  112. Нок, Т. Транспотные системы и усвояемость питательных веществ Текст. / Т. Нок // Химико- фармацевтический журнал. 1973. — Т.8, № 10.-С. 15−18.
  113. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных Текст. / под ред. А. П. Калашникова, Н. И. Клейменова. — М.: Агропромиздат, 1985.-352 с.
  114. О влиянии дигитонина на активность Na, K- АТФазы из мозга быка Текст. / Щеглова М. В. [и др.] // Биохимия. 1981. — Т. 46, вып. 1. — С. 62−69.
  115. , А.П. Справочник по гигиене сельскохозяйственных животных /
  116. A.П.Онегов, Ю. И. Дударев, М. А. Хабибулов. — М.: Россельхозиздат, 1984. 436 с.
  117. , В.А. Электричество в жизни животных и растений Текст. /
  118. B.А. Опритов // Соросовский образовательный журнал. -1996. № 96.1. C. 40−46.
  119. , С.Н. Транспорт калия, анионов и активность Na±Hacoca мембраны эритроцитов: три различных механизма регуляции внутриклеточным кальцием Текст. / С. Н. Орлов, Н. И Покудин., Ю. В. Котелевцев // Биохимия. 1987. — Т.52, вып.8. — С. 1373−1386.
  120. , К.В. Электрогенный транспорт ионов Ка+, К±АТФазой Текст. / К. В. Павлов, В. С. Соколов // Биологические мембраны. — 1999. Т. 16, № 6. — С. 604−637.
  121. , Е.А. Эндогенный Са2+"-зависимый ингибитор Na+, K±АТРазы эритроцитов изменяет чувствительность фермента к уабаину, калию и фурасемиду / Е. А. Панюшкина, В. В. Петруняка // Биологические мембраны. 1994. — Т. 11, № 1. — С.7−11.
  122. , A.M. Методические рекомендации по изучению резистентности телят-трансплантантов и ее коррекция / A.M. Петров, Е. С. Воронин, М. М. Серых. — Россельхозакадемия, 1995.- 53 с.
  123. , A.M. Динамика основных иммунологическихпараметров телят-трансплантантов / A.M. Петров, .С. Воронин. М.: MB, А им. К. И. Скрябина, 1999. 186 с.
  124. , Р.Д. Активация ацетилхолином натриевого насоса в мышце лягушки Текст. / Р. Д. Платонова, М. А Посконова, И. М. Родионов //Физиологический журнал СССР им. И. М. Сеченова. 1986. — № 7. — С. 921−925.
  125. , С.И. Естественная резистентность организма животных при различных типах кормления и условиях содержания / С. И. Плященко, В. Т. Сидоров // Ветеринармя. 1983.№ 8. — С. 21−23.
  126. , С.И. Влияние экологическихфакторов на бактериальную об-семененность воздуха и заболеваемость оросят-отъемышей /С.И. Плященко, И. А. Хохлова, JI.C. Кутузов // Ветеринария. 1988.- № 5. — С. 1820.
  127. Повреждение мембран саркоплазматического ретикулума при перекис-ном окислении и его роль в развитии мышечных патологий Текст. / Каган В. Е. [ и др.] // Биофизика мембран. М.: Наука, 1981. — С.88−95.
  128. , Ю.В. О мемебранной концепии первичной артериальной ги-пертензии: К развитию представлений и природе гипертонической болезни Текст. / Ю. В. Пойнов // Кардиология. 1985. — № 10. — С. 63−71.
  129. , Ю.В. Первичная артериальная гипертензия как патология клеточных мембран Текст. / Ю. В. Пойнов, С. Н. Орлова. М.: Медицина, 1987. -192 с.
  130. , A.A. Биохимические методы исследования в клинике Текст. / A.A. Покровский. — М.: Медицина, 1969. — 652с.
  131. Роль аминопептидазы щеточной каймы тонкого кишечника свиньи в транспорте дипептидов / М. И. Зильберман и др. // Макромолекулы в функционирующей клетке: четвертый симпозиум СССР -Италия. — Киев, 1983.-С. 227−232.
  132. , Я. Роль генофонда в создании новых пород и кроссов Текст. / Я. Ройтер // Животноводство России.- 2010. № 1.- С. 19−20.
  133. , A.M. Са-АТРаза саркоплазматического ретикулума: молекулярная организация, механизм функционирования и особенности регуляции активности Текст. / A.M. Рубцов // Успехи биологической химии. 2005. — Т.45. — С. 235−268.
  134. Г. Ф. Активность транспортных АТФаз и межклеточный обмен электролитов у сельскохозяйственных животных в норме и при включении в рацион биологически активных веществ : Дис.. д-ра биол. наук: 03.00.04 Курск, 2005, 333 с. РГБ ОД, 71:06−3/123
  135. , Г. Ф. Активность транспортных ферментных систем в тканях куриных эмбрионов в динамике / Г. Ф. Рыжкова, А. Б. Ревина // Вестник Курской государственной сельскохозяйственной академии. 2010. -№ 3. — С. 47−51.
  136. , Э. Биоэнергетические механизмы: новые взгляды Текст. / Э. Рэ-кер. -М.: Мир, 1979.-216 с.
  137. , К.Б. Возрастная физиология животных / К. Б. Свечин, И.А. Ар-шавский, A.B. Квасницкий и др. — М.: Колос, 1967. 431 с.
  138. , Г. А. Ветеринарная гематология / Г. А. Симонян, Ф.Ф. Хиса-мутдинов. -М.: Колос, 1995. 256 с.
  139. Скорость №+/Ьі±противотранспорта эритроцитов и артериальная гипертония: данные одномоментного популяционного исследования Текст. / А. Н. Бритов [и др.] // Кардиология. 1991. — № 8. — С. 54−58.
  140. , В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии Текст. / В. П. Скулачев. М.: Высш. шк, 1989. — 283 с.
  141. , В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода Текст. / В. П. Скулачев // Соросовский образовательный журнал. — 2001. — Т. 7, № 6. С.4−10.
  142. , М.М. Роль тканевых депо и калийуретического действия аль-достерона в гомеостазе калия Текст. / М. М. Соколова // Физиологический журнал СССР. 1981 — 67(3). — С. 448−453.
  143. , P.A. АТФазная активность плазматических мембран печеночной ткани кур в онтогенезе Текст. / Р. А. Степанян, A.A. Симонян // Биологический журнал Армении. 1983. — Т.36, N 10. — С. 830−834.
  144. С.А. Молекулярная структура мембран эритроцитов и их механические свойства / С. А. Сторожок, А. Г. Санников, Ю. М. Захаров.-Тюмень: Изд-во ТюмГУ, 1997. 140с.
  145. , О.В. Физиологическое обоснование нормирования протеина и аминокислот для птиц Текст. / О. В. Супрунов, О. В. Федорченков // Биосфера и человек: региональная науч.-практ. конф. — Майкоп, 1997. — С. 99−101.
  146. , Н.И. Эндогенные дигиталисоподобные ингибиторы Na/K-АТФазы — новый класс гормонов с широким спектром функций Текст. / Н. И. Тапильская, И. А Егорова, А .Я. Багров // Цитокины и воспаление. -2006.- Т. 5, № 3. С. 3−9.
  147. , И. Клинические лабораторные исследования в педиатрии Текст. / И. Тодоров. София, 1968. — 106 с.
  148. , М.Ф. Переваримость кормов Текст. / М. Ф. Томмэ, Р.В. Мар-тыненко, A.B. Неринг. -М.: Колос, 1970. 463 с.
  149. , Ф.Т. Влияние сердечных гликозидов на внутримолекулярную динамику №+, К±АТфазы / Ф. Т. Умарова, О. В. Белоногова, Г. И. Лихтенштейн//Биологические мембраны. 1995. — Т. 12, № 1. — С. 39−49.
  150. , K.P. Особенности действия анионов на АТФазу митохондрий Текст. / K.P. Утеулин, А. Т. Иващенко // Биохимия. 1982. — Т.47, вып. 10. — С. 1641−1644.
  151. , В. Промышленное птицеводство: стратегия развития Текст. / В. Фисинин // АгроРынок. 2006. — № 4. — С.6−10.
  152. , В. И. Птицеводство дало мяса больше чем две отрасли вместе взятые Текст. / В. И. Фисинин // Животноводство России. 2007. — № 2. -С. 2−4.
  153. , В.И. Вступительное слово академика РАСХН В.И. Фисинина Текст. / В. И. Фисинин // Проблемы биологии продуктивных животных.-2007.-№ 1.-С. 3−5.
  154. , В.В. Инвенторный механизм гормональной регуляции Na+ К±АТФазы Текст. / В. В. Фролькис, А. Л. Кобзарь, О. В. Соколова //Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 1996. — Т. 122, № 7.-С. 9−11.
  155. , О.В. Эндогенные дигиталиснодобные ингибиторы Na+ К±АТФазы в патогенезе солечувствительной артериальной гипертензии / О. В. Федорова, А. Я. Багров // Артериальная гипертензия. 2005. — Т. 11, № 2. — С.27−32.
  156. , Ю.В. Технологические основы производства кормовых добавок и биопрепаратов, физиологические аспекты их применения в животноводстве Текст.: дисс. на соискание ученой степени док. биол. наук /Ю.В. Фурман. -М., 2001.-321 с.
  157. , P.M. Физиология иммунной системы / P.M. Хаитов// Российский физиологический журнал.- 2000. Т.86. — № 3. — С. 252−268.
  158. , М.И. Активность Na, К±АТФазы, Са2+, Mg2+ АТФазы и1. Ol
  159. Mg -АТФазы в плазматической мембране эпителия тонкого кишечника животных различного возраста Текст. / М. И. Цвилиховский // Доклад Нациальной АН Украины. 1997. — № 9. — С. 169−170.
  160. , H.H. Ферменты в клетке и пробирке Текст. / H.H. Чернов // Соросовский образовательный журнал. 1996. — № 5. — С. 28−34.
  161. , Ю.А. Мембранная биология: от липидных бислоев до молекулярных машин // Соросовский образовательный журнал. 2000. -№ 8.-С. 12−17.
  162. , Б.В. Колебания активности Щелочной фосфатз и содержания фосфора в крови здоровых и больных язвенной болезнью Текст. / Б. В. Чурин, Т. Г. Цирельникова, В. А. Жуков // Клиническая лабораторная диагостика. 1995. — № 1.-С. 12−13.
  163. , A.C. Об особенностях влияния ионов кальция на активность Mg2+ зависимой АТФазы в тенях и реконструированных эритроцитах Текст. / A.C. Шевченко, С. Н. Орлов // Биохимия. 1977. — Т.42, вып.5. — С. 906−909.
  164. , Т.Н. Ферменты: их использование в химическом анализе / Т. Н. Шеховцова // Соросовский образовательный журнал. 2000. -Т.6, № 1.-С.44−48.
  165. , Ю.Г. Биоэлектрические свойства клеточных ядер Текст. / Ю. Г. Шкорбатов, В. Г. Шахбазов // Успехи современной биологии. —1992. — Т. 112, вып. 4. — С. 499−501.
  166. , Ю.Г. О роли нуклеиновых кислот и других биополимеров в образовании электрического заряда клеточного ядра Текст. / Ю. Г. Шкорбатов, В. Г. Шахбазов // Молекулярная генетика и биофизика. — 1982.-N7.-С. 35−38.
  167. , Б. Косвенное определение адекватности протеина Текст. / Б. Эггум // Белковый обмен и питание. М.: Колос, 1980. — С. 172−180.
  168. , В.М. Резистентность организма и продуктивность молдняка свиней при различных режимах освещения Текст. / Юрков В. М. // Ветеринария.- 1988.- № 2.- С.28−30.
  169. , А.А. Гуморальный контроль процессов пролиферации, диффе-ренцировки и гибели клеток тимуса. Двойственный эффект сигналов: Онтогенез, эволюция, биосфера / А. А. Ярилин. -М.: 1989. 123 с.
  170. A putative Н* К+ -ATPase is selectively expressed in surface epithelial cells of distal colon. Text. / F. Jaisser [et al.] //Amer. j. physiol. Cel. Physiol.1993. — V.256, № 34. — P. 1080−1089.
  171. Adibi, S.A. Na, K-pump in the liposoms Text. / S.A. Adibi // Biochim. et Biophys. Acta. 1979. — V. 467, № 3. — P. 340−345.
  172. Amelsvoort, J. Is there a plasma membrane —located anion-sensitive ATPase? Text. / J. Amelsvoort, J. Port, S. L. Bonting // Biochem. biophys. Acta. 1977. — V.466, № 2. -P. 283−301.
  173. Bagrov A. Endogenous plasma Na, K-ATPase inhibitory activity and digoxin like immunoreactivity after acute myocardial infarction / A. Bagrov,
  174. O.V.Fedorova, M.N. Maslova, N.T. Roukoyatkin, M.V. Ukhanova, E.P. Zhabro // Cardiovasc.Res.-1991.-V.25, № 5.-P.371−377.
  175. Bader, H. Comparison of sources of a phosphorylated intermediate in transport ATPase / H. Bader, R. Post, G. Bond // Biochim. et biophys. acta .-1968.-15.-N l.-p.41−46.
  176. Balzan S. Selective inhibition of human erythrocyte Na+/K±ATPase by cardiac glycosides and by a mammalian digitalis like factor / S. Balzan, G. D’Urso, S. Ghione, A. Martinelli, U. Montali // Life Sciences. 2000. — № 67. -P. 1921−1928.
  177. Barnett, R. Mechanism of the effects of lipid phase stransition on the Na+I<±ATPase and the role of protein conformational changes Text. / R. Barnett// Prop, and funct. ofNa+K± ATPase: int. congr. -N.Y., 1973. -P.561−568.
  178. Bennett V. Spectrin and Ankyrin-Based Pathways: Metazoan Inventions for Integrating Cells Into Tissues /V. Bennett, A J. Baines/ZPhysiol. Rev. 2001. — V.81,Nb3.-P. 1353−1392.
  179. Beron J. Aldosterone modulates sodium kinetics of Na, K-ATPase containing an subunit in A6 kidney cell epithelia/ J. Beron, L. Mastroberardino, A. Spillmann, and F. Verrey // Mol. Biol. Cell 1995. — V.6. — P.261−271.
  180. Bertorello A.M. Phosphorylation of the catalytic a subunit of Na+, K±ATPase inhibits the activity of the enzyme/ A.M. Bertorello, A. Aperia, S.I. Walaas, A.C. Nairn, P. Greengard // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. -V.88.-P. 11 359−11 362.
  181. Bertorello A. M. Short-term regulation of renal Na-K-ATPase activity: physiological relevance and cellular mechanisms/A. M. Bertorello, A. I. Katz //Am. J. Physiol. 1993. — V.265, № 6 (Pt2). — P.743−755.
  182. Blanco G. Isozymes of the Na, K-ATPase: heterogeneity in structure, diversity in function / G. Blanco and R.W. Mercer // Am. J. Physiol. Renal Physiol. 1998. — V.275. — F633-F650.
  183. Blaustein M.P. Endogenous ouabain: role in the pathogenesis of hypertension / M.P. Blaustein // Kidney Int. 1996. — V.49. — P. 1748−1753.
  184. Blot-Chabaud M. Role of protein phosphatase in the regulation of Na±K±ATPase by vasopressin in the cortical collecting duct/ M. Blot-Chabaud, N. Coutry, M. Laplace, J. Bonvalet, and N. Farman// J. Membr. Biol. 1996. -V.I53. — P.233−239.
  185. Borin M.L. Roles of PKA and PKC in regulation of Na+ pump activity in vascular smooth muscle cells / M.L. Borin // Ann. NY Acad. Sci. 1997. -V.834. — P.576−578.
  186. Bruck R. Vanadyl ions stimulate K+ uptake into isolated perfused rat liver via the Na+/K±pump by a tyrosine kinase-dependent mechanism/ R. Bruck, Z. Halpem, H. Aeed, Y. Shechter, SJ.D. Karlish //. Pflagers. Arch. -1998. -V.435. P.610−616.
  187. Buckalew V.M. Summary of a symposium on natriuretic and digitalis-like factors / V.M. Buckalew, H.C. Gonick // Clin, and Exper. Hypertension. -1998. V.20, № 5−6.-P. 481−488.
  188. Bulygina E. Activation of glutamate receptors inhibits Na+, K±ATPase of cerebellum granule cells / E. Bulygina // Biochemistry. 2002. — Vol. 67. -P.1209−1214.
  189. Cheng S.X.J. Ca2+.i determines the effects of protein kinases A and C on activity of rat renal Na+, K±ATPase / S.X.J. Cheng, 0. Aizman, A.C. Nairn, P. Greengard, A. Aperia // The Journal of Physiology. 1999. — V.518, № 1. — P. 37−46.
  190. Campos, M. Effect of magnesium and ATP on pre-steady-state phosphorylation kinetics of the Na+K± ATPase Text. / M. Campos, L. Beuge // Biochim. biophis. acta, biomembranes. 1992. — V. l 105, № 1. — P.51−60.
  191. Chauveau, J. Text. / J. Chauveau, Y. Mouley, C. J. Rouiller //Gell Biol. -1962.-№ 12.- P. 17.
  192. Chen P. S. Microdetermination of phosphorus / P. S. Chen, T.Y. Toribara, H. Warner // Analyt. Chem. -1957. V.28. — P.1756−1758.
  193. Christensen, N.N. Role of membranes in secretory proceses Text. / N.N. Christensen // London, 1972. — P. 433−447.
  194. Claussen, T. Regulation of active Na+K± transport in skeletal muscle Text. / T. Claussen // Phisiol. rev. 1986. — V.66. — P. 542−580.
  195. Clausen T. The Na+, K+ pump in skeletal muscle: quantification, regulation and functional significance/ T. Clausen// Acta Physiol. Scand. 1996. -V.I56. -P. 227−235.
  196. Comparison of the ATP binding in the active sites of (Na"1C+) — ATPase, Mg2± ATPase and Ca2± ATPase with low affinity to calcium from cardiac sarcolemma Text. / R. Monosikova [et al.] //Bratisl. lek. listy. 1991. -V.92, № 3−4.-P. 142−145.
  197. Comparison of the ATP binding in the active sites of (Na+K+) — ATPase, Mg ATPase and Ca — ATPase with low affinity to calcium from cardiac sarcolemma Text. / R. Monosikova [et al.] //Bratisl. lek. listy. — 1991. -V.92, № 3−4.-P. 142−145.
  198. Cooper, P.H. Characterization of calciumion activated adenosinetriphospho-tase in the plasma membrane of rat mast cells Text. / P.H. Cooper, D.R. Stanworth//Biochem. j. 1976. -V. 156, № 3. — P. 691−700.
  199. Cox, M. Potassium homeostasis Text. / M. Cox // The medical clinics of North America. 1981. — V.65, № 2. — P. 363−384.
  200. Daniel, V.G. Intestinal amino acid tdansfer in the pig (sus scafa) Text. / V.G. Daniel // Comp. Biochem. Physiol. -1972. № 42a. — P. 689−695.
  201. Danielli, J.F. Contribution to the theory of permeability of thin films Text. / J.F. Danielli, H.A. Davson //J. cell. comp, physiol. 1934. — V.5. — P.495−508.
  202. Davis-Karlan, S.R. «Genome-wide analysis of iron-dependent growth releals a novel yeast gene required for vacuolar acidification» / S.R. Davis-Karlan, D.M. Ward, S.L. Shiflett, J.Karlan.- J.Biol.Chem., Vol.279, N 6, 2004.-pp.4322−4329.
  203. Detailed structural Analysis of exposed Domains of membrane -bound Na+K± ATPase Text. / Y. A Ovchinnikov. [et al.] //FEBS LETT. 1987. -V.217, № 2.-P. 269−274.
  204. Doris P.A. Ouabain in plasma from spontaneously hypertensive rats / P.A.
  205. Doris // Am. J. Physiology. 1994. — V.266, № 1, part 2. — P. H360-H364.i
  206. Effect of acetylsalicylic acid on liver plasma membraine Ca ATPase activity Text. / B. Omer [et al.] // Pharmacol, and pharm. — 1990. — V.42, № 5. -P. 441−446.
  207. Effect of calcium on Na+, K±ATPase isolated from human placenta Text. / L. Mazzanti [et al.] //Biochem. int. 1992. — V.27, № 5. — P. 847−852.
  208. Endogenous dititalis — like factors in hypertension and chronic renal insufficiency Text. / A.K. Ralph [et al.] //Kidney int. 1986. — V.30. — P. 723 729.
  209. Enyedi, A. On the substrate specificity of the red cell calcium pump Text. / A. Enyedi, B. Sarkadi, G. Gardos //Biochim. et biophis. acta. 1982. -V.687, № 1. -P.109−112.
  210. Erythrocyte membraines catalyze a novel glucosedenendent enzymatic gly1. A Icosylation that inhibits plasma membraine Ca -ATPase activity Text. / R.S. Safeer [et al.] // FASEB Jounal. 1990. — N 7. — P. 2209.
  211. Fedorova O.V. Marinobufogenin an endogenous a-1-sodium pump ligand in hypertensive Dahl salf-sensitive rats /O.V. Fedorova, N.I. Kolodkin, N.I.Agalakova // Hypertension. 2001. — V.37. — P. 462−466.
  212. Fairbanks G. Electrophoretic analisis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane / G. Fairbanks, T. L. Steck, D. K.H. Wallach// Biochemistry, — 1971. —V.I 0,№ 13. —P.2606−2617.
  213. Favre H. Receptor-assay for endogenous inhibitors of a Na-K ATPase/ H. Favre, G. Siegenthaler, B. Martin, D. Roth, G. Granger, F. Louis // Klin. Wochenschr. 1987. — V. 65 (Suppl VIII). — P.49−52.
  214. Fincham, D. A. Characterization of a novel variant of amino acid transport system asc in erythrocytes from Przewalski horse Text. / D. A. Fincham, J. C. Ellory, J. D. Young // Can.J.Physiol.and Pharmacol. 1992. — N 8. — P. 1117−1127.
  215. Flemming C Functional Modulation of the Sodium Pump: The Regulatory Proteins «Fixit» / Flemming C and Yasser A. Mahmmoud // News in Physiological Sciences.-2003.-Vol. 18, № 3. P. 119−124.
  216. Forgae, M. K+ independent active transport of Na+ by the (Na+and K+) -stimulated adenosine triphosphatase Text. / M. Forgae, G. Chin //Biol, chem. — 1981. — V.256, № 8. — P. 3645−3646.
  217. Forte, J.G. Isolation of plasma membranes from Erlich Ascites tumor cells. Influence of amino acid on (TSTa^-HBC^-ATPase and K±stimulated phosphatase Text. / J.G.Forte, T. M Forte, E. Heinz //Biochem. biophys. acta. 1973. -V.298, № 4. — P. 827−841.
  218. Gastric HCO"3- stimulated A. 1 lJase. Evidence against its microsomal localtization in rat founds mucosa. Text. / A. Soumarmon [et al.] //Biochem. biophys. acta. 1974. — V.339, № 3. — P. 403−414.
  219. Goldman, S. Cold resistance of the brain during hiberation Na+, K+ -activated ATPase Text. / S. Goldman, J. Wills //Crybiology. 1973. — V.10. -P.218−224.
  220. Goodman S. R. Brain spectrin: of mice and men / S. R. Goodman, W. E. Zimmer, M. B. Clark, I. S. Zagon, J. E. Barker, M. L. Bloom // Brain. Res. Bull. 1995. — V.36, N2 6. — P.593−606.
  221. Goto A. Purification of endogenous digitalis-like factors from normal human urin / A. Goto, K. Yamada // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. — V. 20, № 5−6.-P. 551−556.
  222. Gunther, T. Effect of salts on the activity and inhibition of E. Coli membrane ATPase by etherynic acid and. inhibitors Text. / T. Gunther, W. Dellnitz, G. Marriss // Z Naturfor. 1974. — «V.292, № 1−2. — P. 54−59.
  223. Haas M. Involvement of Src and epidermal growth factor receptor in the signal-transducing function of Na+/KL±ATPase Text. / M. Haas, A. Askari, Z. Xie // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275. — P. 27 832−27 837.
  224. Harris, W.E. Origin of the y polypeptide of the Na+K+ATPase Text. / W.E. Harris, W.H. Sthal // Biochem. biophys. acta. 1988. — V.942, № 2. — P.236−244.
  225. Hasler U. Structural and functional features of the transmembrane domain of the Na, K-ATPase p subunit revealed by tryptophan scanning / U. Hasler, G. Crambert, J.D.Horisberger, K. Geering// J. Biol. Chem. 2001. -V.276. — P.16 356−16 364.
  226. Helose — specific inhibition in vitro of human red cell Ca2± ATPase activ-ityText. / M.R. Deriel [et al] //Biochim. et biofhys. Acta biomembranes. -1992. V.110, № l.-P.l 19−122.
  227. Hypertension and sodium transport in 390 healthy adults in Chicago Text. / V. Persky [et al.] //J. of hypertension. 1990. — V.8. — P.121−128.
  228. Ishida, M. Membrane ATPase of Bacillus megaterium. I Proporties of membrane ATPase and its solubilised form Text. / M. Ishida, S. Mizushima //J. biochem. 1969. — V.66, № 1. — P. 33−43.
  229. Ivanov A.V. Role of the self-association of P subunits in the oligomeric structure of Na+/K±ATPase /A.V. Ivanov, N.N. Modyanov, A. Askari // Bio-chemJ. 2002. — V. 364, № 1. — p. 293−299.
  230. Jewell, E.A. Isoforms of the a subunit of Na, K-ATPase and their significance: Ion Pumps, Stract. and Mech.: meet. (Gathenburg, aug. 12−14, 1991) Text. / E. A Jewell, O.I. Shamraj, J.B. Lingred // Acta Physiol. Scand. Suppl. 1992.-N607.-P. 161−169.
  231. Jewell, E.A. Isoforms of the a subunit of Na, K-ATPase and their significance: Ion Pumps, Stract. and Mech.: meet. (Gathenburg, aug. 12−14, 1991) Text. / E. A Jewell, O.I. Shamraj, J.B. Lingred // Acta Physiol. Scand. Suppl. -1992.-N607.-P. 161−169.
  232. Jorgensen, P.L. Structure and mechanism of Na, K-ATPase: Functional sites and their interactions Text. / P.L.Jorgensen, K.O. Hakansson, S.J. Karlish // Annu. Rev. Physiol. 2003. — V. 65. — P. 17−49.
  233. Kamiya, M. Changes in activity of sodium potassium adenosinetriphospho-tase in cells during adaptation of the Japanese eel to sea water Text. / M. Kamiya, S. Utida //Comp, biochem. phisiol. — 1968. — V.26. — P. 675−685.
  234. Kasbekar, D.K. An adenosine triphosphatase from frog gastric mucosa Text. / D.K. Kasbekar, R. P Durbin //Biochem. biophys. acta. -1975. V.105, № 3. -P. 472−482.
  235. Keeton, K.S. Characterization of adenosinetriphosphatase in erythrocyte membrane of the cow Text. / K.S. Keeton, I.I. Kaneko // Proc. soc. ekp. biol. and med. 1972. -N 1. -P. 140.
  236. Koenig, C. A histochemical study of adenosine triphosphatase in the toad (Bufo spinuloses) gastric mucosa Text. / C. Koenig, J.D. Vial //J. histochem. cytochem. 1970. — V.18, № 5. — P. 340−353.
  237. Kolbel F. The endogenous digitalis-like factor / F. Kolbel, V. Schreiber // Mol. Cell Biochem. -1996. V. 111. .№ 5. — P. 160−161.
  238. Kyte, J. Molleculer consideration relevant to the mechanism of active transport Text. / J. Kyte // Nature. 1981. — V.292, № 6. — P. 201−204.
  239. Laffan, J. DNA Replication by a DNA -Membrane Complex Extracted from Bacillus subtilisi Site of Subcomplexes Text. / J. Laffan, W. Fischein //J. bacteriology. 1985. -V. 169. — P. 2819−2827.
  240. Lichtstein D. Endogenous digitalis-like Na+, K±ATPase inhibitors, and brain function / D. Lichststein, H. Rosen // Neurochem. Res. 2001. — V.26, N°. 8/9. — P.971−978.
  241. Limlomwongse, L. Developmental changes in ATPase and K±stimulated phosphatase of to dploe gastrica microsomes Text. / L. Limlomwongse, J.G. Forte //Amer. j. phisiol. — 1970. — V.219, № 6. — P. 1717−1722.
  242. Lingham R.B. Regulation of rat brain (Na+, K+)-ATPase activity by cyclic AMP/ R.B. Lingham, and A.K. Sen// Biochim. Biophys. Acta. 1982. -V.688. -P. 475−485.
  243. Lubin, M. Cell potassium and the regulation of protein synthesis Text. / M. Lubin //Jn: the cellular function of membrane transport. // Prentice Hall. Englewood. — Clifs. — N.J., 1964. — P. 193−244.
  244. Mack, S. Metionina, colina e betaina Come funzinano e dove interagisco nel metabolismo animale Text. / S. Mack, V. Ciro // Teen. Molit. 1999. — № 3.-P. 291−296.
  245. Mafayer J.R. Juffence of manure gases on pulerty in gilts / J. RMafayer, D.T.Kell, M.A.Dulcman // J.anim. Sc.- 1987. P. 1476−1483/
  246. Marunouchi, T. Separation of sulfite dependent ATPase from other ATP hydrolyzing enzymes Text. / T. Marunouchi IIJ. biochem. — 1969. — V.66, № 1. — P. 113−115.
  247. Marunouchi, T. Studies on the sulfite-dependent ATPase of a sulfur oxidizing bacterium, thiobacillus thiooxidans Text. / T. Marunouchi, T. Mori //J. biochem. 1967. — V.62, № 4. — P. 401−407.
  248. Meggison, P.A. Effeciency of utilization of non protein-nitrogen in cattle. Text. / P.A. Meggison, Mc. N. Meniman // Proc. Nutr. Soc. -1980. -V. 38, № 3. P. 147−152.
  249. Molecular cloning and sequence analysis of human. Na+K±ATPase? subunit Text. / Kawakami K. [et al.] // Nucl. aced. res. 1986. — V.14. — P.2833−2844.
  250. Molecular cloning and sequence analysis of human. Na+K±ATPase? subunit Text. / Kawakami K. [et al.] // Nucl. aced. res. 1986. — V.14. — P.2833−2844.
  251. Munakata, H. The a and? subunits of lamb Kidney Na+K±ATPase are Both glycoproteins Text. / H. Munakata, K. Schmid // Biochim. biophis. res. commun. 1982. -V. 107, № 1. — P. 229−231.
  252. Murphy, R.A. Hidrogen ion buffers and enzymatic activity myosin B adenosine triphosphatase Text. / R.A. Murphy, P.G. Koss // Arch. Biochem. and Biophis. 1968. -V. 128. — P. 236.
  253. Narumi, S. Effect of gastric acid stimulants and inhibitors of the activities ofa i
  254. HCO~3- stimulated and Mg -dependent ATPase and carbonic anhidrase in rat gastric mucosa Text. / S. Narumi, M. Kanno // Biochem. biophys. acta. -1973. V.311, № 1. — P. 80−89.
  255. Nathanson J.A. The cellular Na+ pump as a site of action for carbon monoxide and glutamate: a mechanism for long-term modulation of cellular activity Text. / J.A. Nathanson, C. Scavone, C. Scanlon, and M. McKee // Neuron. -1994.-Vol.14.-P. 781−794.
  256. Nelson, N. Partial resolution of the enzimes catalizing phosphorylation Text. / N. Nelson, H. Nelson, E. Racker //J. biol. chem. 1972. — V.247, № 20.-P. 6506−6510.
  257. Nestor N.B. Effects of protein kinase modulators on the sodium pump activities of HeLa cells transfected with distinct isoforms of Na, K-ATPase Text. / N.B.Nestor, L.K. Lane, R. Blostein// Ann. NY Acad. Sei. 1997. — V.834. -P.579−581.
  258. Palfrey H. Clive Protein phosphorylation and the regulation of cation cotrans-port Text. / Palfrey H. Clive, Alper Seth L., Greengard Paul. // J.Exp.Biol.-1980.- 89.-p. 103−115.
  259. Palmer L.G. Regulation of the Na-K pump of the rat cortical collecting tubule by aldosterone Text. / L.G. Palmer, L. Antonian, G. Frindt // J. Gen. Physiol. -1993.-V. 102.-P.43−57.
  260. Peris, S. Ion-mediated resistance to osmotic changes of ram spermatozoa: the role of amiloride and ouabain Text. / Peris, S., Solanes, D., Pena, A., Enric-Rodriguez-Gil, J., and Riga, T. // Theriogenology.- Vol. 54.- No 9, 2000, P. 1453−1467.
  261. Pedemonto, C.H. Ca -stimulated ATPase from rat red cell membranes: Studies on the kinetic mechanism Text. / C.H. Pedemonto, H.F. Balengo //Comp, biochem. and phisiol. 1981. — № 3. — P. 559−564.
  262. Pfleger, H. Activation of membrane bound high affinity calcium ionsensitive adenosine triphosphatase of human erythrocytes by bivalent metal ions Text. / H. Pfleger, H.U. Wolf// Biochem. j. 1975. — V.147, № 2. -P. 359−361.
  263. Pierre S.V. Structure/function analysis of Na±K±ATPase central isoform-specific region: involvement in PKC regulation Text. / S.V. Pierre, M.-J. Duran, D.L.Carr, and Th.A. Pressley // Am. J. Physiol. Renal Physiol. 2002. — V.283. — F1006-F1074.
  264. Pont, J. An anion- sensitive ATPase in lizard gastric mucosa Text. / J. Pont, T. Hansen, S.L. Bonting //Biochem. biophys. acta. 1972. — V.247, № 1. — P. 189−200.
  265. Properties of ATPase of gastric mucosa. Y. Preparation of membranes and mitochondria by sonal centrifiigation Text. / J.G. Spenny [et al.] //Biochem. biophys. acta. 1973. — V.311, № 4. — P. 545−564.
  266. Proporties of soluble ATPase from of gastric mucosa Text. / A.L. Blum [et al.] //Biochem. biophys. acta. 1971. — V.249, № 1. — P. 101−113.
  267. Pu H.X. Functional role and immunocytochemical localization of the Ya and Yb forms of the Na, K-ATPase y subunit / H.X. Pu, F. Cluzeaud, R. Goldshleger, S. J.D. Karlish, N. Farman, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. -2001. Vol. 276, № 23. — P. 20 370−20 378.
  268. Pu H.X. Distinct regulatory effects of the Na, K-ATPase y subunit / H.X. Pu, R. Scanzano, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277, № 23. — P. 20 270−20 276.
  269. Racker, E. Adenosine triphosphatase and oxidative phosphorylation Text. / E. Racker //Federat. procc. 1962. — V.21. — P. 54.
  270. Ramasarma, T. Generation of H202 in Biomembranes Text. / T. Ramasarma //Biochem. biophys. Acta. 1982. — V.694, № 1. — P. 63−69.
  271. Robinson, J.D. Cation and nucleotide interactions with Na^K* ATPase, structure and function Text. / J.D.Robinson, M.S.Flasher. N.Y.: Acad. Press, 1979.-P. 275−285.
  272. Rossier, B.C. Regulation of the sodium pumpihow and why Text. / B.C. Rossier, K. Gerring // Trends dichem. sei. 1987. — V.12. — № 12. — P.483−487.
  273. Rungie, J.M. Salt-stimulated adenosine triphosphatase from smooth microsomes of turnip Text. / J.M. Rungie, J.T. Wiskich //Plant. Phisiol. 1973. — V.51. — № 6. — P. 1064−1068.
  274. Ryrie, I J. Purification and partial characterisation of the oligomycin-sensitive ANPase from Yeast mitochondria Text. /1 J. Ryrie //Archiv, biochem. bio-phys. — 1975. — V. 168, № 2. — P. 712−719.
  275. Samarzija, J. Electrophysiological analisis of rat renal sugar and amino acid transport Text. / J. Samarzija, B.T.Hinton, E. Fromter // Pflugers Arch.-1982.-N2.-P. 190−197.
  276. Satoh T. Intracellular signaling in the regulation of renal Na-K-ATPase. II. Role of eicosanoids/ T. Satoh, H.T. Cohen, A.I. Katz// J. Clin. Invest. 1993. -V.91.-P.409−415.
  277. Schiener-Bobis, G. Action of palytoxin on apical ЬҐЖ -ATPase in rat colon. Eur. / G. Schiener-Bobis // J. Biochem. 2002. — V. 269. — P.3905−3911.
  278. Schiener-Bobis, G. The sodium pump. Its molecular properties and mechanics of ion transport Text. / G. Schiener-Bobis // Eur. J. Biochem. 2002. — V. 269.-P. 2424−2433.
  279. Schmalzing G. The adhesion molecule on glia (AM0G/p2) and al subunits assemble to functional sodium pumps in Xenopus oocytes / G. Schmalzing, S. Kroner, M. Schachner, S. Gloor// J. Biol. Chem. 1992. — V.267. — P. 20 212−20 216.
  280. Schoner W. Sodium pump and steroid hormone receptor Na+, K±ATPase / W. Schoner// Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2423.
  281. Schoner W. Endogenous glycosides, a new class of steroid hormones / W. Schoner // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2440−2448.
  282. Schwinger RHG Isoform specific affinities of digoxin, digitoxin, methyl -digoxin and ?-acetyl-digoxin for human Na, K-ATPase. Naunyn Schmiedebergs Text. / C. Hauck [et al.] // Arch Pharmacol. 2004. — V. 369. — P. 95.
  283. Seligy, V. Studies of template activity of chromatin isolate from metaboli-cally active and inactivated cells Text. / V. Seligy, M. Miyagi // Exp. Cell Res. 1969. — V.58, № 1. — P. 27−34.
  284. Shier, W.T. Cytolitic Mechanisme Self -destruction of Mammalion celle by Activation of endogenous Hyrolytic enzymes Text. / W.T. Shier //Clin. Toxicol.-1982.-V.1,№ 1.-P. 1−32.
  285. Shull, G.E. Molecular cloning of three distinct from of the Na+, K±ATPase a-subunit from rat drain Text. / G.E. Shier, J. Greeb J.B. Lingerel //Biochemistry. 1986.-V.25, № 25.-P. 8125−8132.
  286. Sills, R.H. Decreased erythrocyte deformability in the anemia of bacterial meningitis Text. / R.H. Sills, M.T. Caserta, S. A Ladaw // J. pediatr. 1982. — V.101, № 3. — P. 345−348.
  287. Skou, J.C. Effect of ATP on the intermediary steps of the reaction of the Na, K dependent enzyme system Text. / J.C. Skou //Biochim. et biophis. acta. -1974.-V.339.- P.234.
  288. Skou, J.C. Enzymatic aspects of active linked transport of Na+ and K±trough the cell membranes Text. / J.C. Skou //Progr. bophys. molec. biol. 1964. -V.14.-P.131.
  289. Skou, J.C. Enzymatic basis for active transport of Na+ and K±across cell membrane Text. / J.C. Skou // Physiol. Rev. 1965. — V.45. — P. 596.
  290. Skou, J.C. Further investigation on a (Mg2++Na2+)-activated adenosine triphosphatase possibly related to the active, linked transport «of Na+ and K±across the nerve membrane» Text. / J.C. Skou // Biochim. et biophis. acta. -1960. V.42. -P.6.
  291. Skou, J.C. The influence of some cations on an adenosine triphosphatase from crab peripheral nerves Text. / J.C. Skou // Biochim. biophis. acta. -1957.-V.23.-P. 394−401.
  292. Skou, J.C. The influence of some cations on an adenosine triphosphatase from crab peripheral nerves Text. / J.C. Skou // Biochim. biophis. acta. — 1957.-V.23.-P. 394−401.
  293. Skou, J.C. The Na, K-ATPase Text. / J.C. Skou, M. Esnmann // J. Bio-energ. and Biomembr. 1992. — V. 24. — P. 249−261.
  294. Skou, J.C. The relationship of the (Na++K+) — activated enzyme system to transport of sodium and potassium across the cell membrane Text. / J.C. Skou// J. bioenerg. 1973. — V.4. — P. l 1.
  295. Smith, P.l. Mechanism and regulation of transcellular potassium transport by the colon. Text. / P.l. Smith, R.D. Me Cabe //Amer. j. physiol. 1984. -V.247. — P.445−456.
  296. Sodium potassium pump activity in white Blood ceels from children with an increased risk of developing hypertension-the odense schollchild Study Text. / H.S. Hansen [et al.] // Scand. j. of clin. & labor, inves. — 1993. -V.53. — P.57−65.
  297. Stewart D.J. Role of cyclic GMP in cholinergic activation of Na-K pump in duck salt gland/ D.J. Stewart, A.K. Sen// Am. J. Physiol. Cell Physiol. -1981. -V.240.-P.207−214.
  298. Stewart W.C. Acute and chronic regulation of Na+/K±ATPase transport activity in the RN22 Schwann cell line in response to stimulation of cyclic AMP production/ W.C. Stewart, P.H. Pekala, E.M. Lieberman// Glia. 1998. — V.23. -P.349−360.
  299. Studies on (K++H+)-ATPase. I Essential arginine residue in its substrate binding center Text. / J.J. Schrijen [et al.] //Biochem.biophys. acta. 1980. -V.597, № 2. — P. 331−344.
  300. Suleiman, M.S. The effect of inhibition of the Na-pumping normal Tyrode and during Ca-depletion on the amino acid content of isolated perfused guinea-pig hearts Text. / M.S. Suleiman, R.A. Chapman // J. Physiol. -1991.-438.-P. 318.
  301. Sullivan, C.W. Multiple ion-stimulated adenosine triphosphatase activities with membranes of diatom Nitzschiab alba Text. / C.W. Sullivan, B.E. Vol-cani //Archiv, biochem. bophys. 1975. -V. 167, № 2. — P.437−443.
  302. Sullivan, C.W. Multiple ion-stimulated adenosine triphosphatase activities with membranes of diatom Nitzschiab alba Text. / C.W. Sullivan, B.E. Vol-cani //Archiv, biochem. bophys. 1975. — V.167, № 2. -P.437−443.
  303. Sweander, K.J. Two Isozymes of the Na+, K±ATPase have distinct antigenic. Text. / K. J Sweander, R.C. Gilkeson // J. biol chem. 1985. — V.260, № 15. -P. 9016−9022.
  304. Tague, L.L. Effect of ethanol on bicarbonate stimulated ATPase, ATP and cyclic AMP in canine gastric mucose Text. / L.L. Tague, L.L. Shanbour //Proc. soc. exptl. miol. med. — 1977. — V. 154, № 1. — P.37−40.
  305. Teller, J.K. Enzymatyczne podstawy dzialania Pompy sodowey Text. / J.K. Teller // Post. biol. komork. -1981. № 4. — P. 367−382.
  306. The adhesion molecule on glia (AMOG) is a homologue of beta subunit of theNa+K+ATPase. Text. / S.M. Gloor [et al.] // J. cell. biol. 1990. — V. l 10. -P. 165−175.
  307. The Lipids of red. Cell membranes comperitional and structural and functional aspects Text. / B. Roelofsen* [et al.] // Scand. j. clin. lab. invest. -1981. —V.41, № 156. — P. 111−115.
  308. Therien A.G. Expression and functional role of the y subunit of the Na, K-ATPase in mammalian cells / A.G. Therien, SJ. Karlish, Rh. Blostein // J.Biol. Chem. 1999. — Vol. 274. — P.12 252−12 256.
  309. Therien A.G. Mechanisms of sodium pump regulation / Alex G. Therien and Rhoda Blostein // Am J Physiol Cell Physiol. 2000. — Vol. 279. — P.541−566.
  310. Watson, E. L. Ca -activated membraine ATPase: selective inhidition by ruthenium red Text. / E. L Watson., F. Vincenzi, P. W. Davis // Biochem. et Biophys. Acta. 1971. -N 2. — P. 606−610.
  311. Webster, G.D. Interconversion two kinetically distinct states of the membrane- bound and solubilised HT-translocating ATPase from Rhodospirillum rubrum. Text. / G.D.Webster, P.A. Edwards, J. B Jackson // FEBS letters. -1977. V.76, № 1. — P.29−35.
  312. Xie Z. Na+/K±ATPase as a signal transducer / Z. Xie, A. Askari // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2434−2439.
  313. Xie Z. Na±K±ATPase-Mediated Signal Transduction: From Protein Interaction to Cellular Function / Z. Xie and Ting Cai // Molecular Interventions, -2003.-№ 3.-P. 157−168.
  314. Yamamato, A. Usefulness of plasma lysine concentration as a parameter to estimate lysin requirement a shorterPenod in laying hens Text. / A. Yamamato // Nihon chikusan gakkaiho Anum Sei. and Techol. — 1997. — № 4. -P. 360−366.
  315. Yu J. Selective soiubilization of protein and phospholipids from red blood cell membranes by nonionic detergents / J. Yu, D. A. Eishman, T. E. Sleek // J. Supramal. Struct. — 1973. V. I, — № 2. -P.233−248.
  316. Аминокислотный состав протеинового препарата, мясокостной и рыбной муки, г в 100 г (по данным Ю.В. Фурмана)
  317. Аминокислоты пкд Мясокостная мука Рыбная мука
  318. Лизин 5,97±0,44 5,83±1,02 5,07±0,23
  319. Гистидин 8,12+1,64 2,99±0,53 5,79+0,67
  320. Аргинин 6,20+1,48 8,67+0,64 4,34+0,34
  321. Аспарагиновая кислота 6,21±0,61 9,10+1,55 6,02+1,01
  322. Серин 1,33±0,30 1,04+0,43 2,50+0,33
  323. Треонин 1,06±0,19 1,58+38 2,72±0,33
  324. Глутаминовая кислота 7,95±1,44 5,75±1,83 8,84±1,35
  325. Пролин 10,81±0,76 4,67+0,48 5,63+0,43
  326. Глицин 12,68+0,93 13,75±1,02 6,73±0,13
  327. Алании 7,87+1,81 5,84±0,53 7,57±0,61
  328. Изолейцин 2,83+0,17 2,07+0,14 3,08+0,07
  329. Валин 2,47+0,42 2,45+0,60 3,47+0,55
  330. Лейцин 2,83+0,16 2,78+0,63 4,84+0,49
  331. Фенилаланин 4,38+0,49 2,09+0,46 2,71+0,20
  332. Тирозин 3,78+0,08 2,63+0,21 2,14+0,10
  333. Метионин 1,69+0,12 0,63±0,10 2,66+0,06
  334. Сумма 84,18+4,81 93,01+0,58 74,12±-7,56 В т.ч. заменимые, % 60,1 57,8 53,3незаменимые, % 39,9 42,2 46,7
  335. Минеральный состав протеинового препарата, мясокостной и рыбной муки, г-кг1по данным С.В. Фурмана)
  336. Показатели ПКД Мясокостная мука Рыбная мука
  337. Кальций 34,440 ± 1,311 70,380 ±0,576 81,158 ± 1,632
  338. Фосфор 1,620 ±0,570 4,324 ±0,217 64,383 ±1,600
  339. Магний 0,070 ± 0,0002 0,036 ± 0,0004 0,143 ±0,0003
  340. Натрий 5,578 ± 0,042 4,220 ± 0,006 6,100 ±0,015
  341. Калий 0,914 + 0,012 1,120+0,034 2,25+ 0,045
  342. Хром 0,415 ±0,281 0,386 ± 0,82. 0,234 ±0,128
  343. Структура и питательность применявшихся рационов, %1. Компоненты рациона Группы 1. я 2-я 3-я 4-я
  344. Кукуруза 30,0 30,0 30,0 30,01. Пшеница 10,0 4,3 5,3 7,3
  345. Ячмень 20,5 18,2 18,2 18,2
  346. Шрот соевый 11,0 11,0 11,0 11,0
  347. Дрожжи кормовые 5,0 5,0 5,0 5,0
  348. Шрот подсолнечниковый 12,0 12,0 12,0 12,0
  349. Рыбная мука 3,0 3,0 3,0 3,01. Мел 1,0 1,0 1,0 1,0
  350. Сухое обезжиренное молоко 4,5 4,5 4,5 4,51. Премикс 1,0 1,0 1,0 1,0
  351. Мясокостная мука 2,0 2,0 86,0 8,0
  352. Протеиновая кормовая добавка 3,0 3,0
  353. Жир кормовой 2,0 2,0 2,0 2,0
  354. Итого, % 100,0 100,0 100,0 100,0
  355. Химический состав печени цыплят-бройлеров, ммоль-г"1 сырой ткани (по данным Ю.В. Фурмана)
  356. ГУЗ «ОБЛАСТНОЙ ОНКОЛОГИЧЕСКИЙ ДИСПАНСЕР"оцг,.
  357. У. -., 17/1ЦВ ЦЫ&- 1 К.М.Н.1. КиселевщШтГт1. Эк. .4*2010 г.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!