Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Всасывание белков в тонком кишечнике в постнатальном онтогенезе у крыс

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

У /ил ушек. как и у крыс, показано всасывание флюоресцентных белков, а энтероцотлх и их аккумуляция в эпителиальных клетках проксимально! с" канальца ночки Величина и динамика свечения зеленого флюоресцентного белка в энтсрошгтах у лягушек сходни с таковыми у лвеиадиатидневных крысят, максимум флюоресценции и >ннтслиадьиых клетках проксимальною канальца иефрона выше, чем у крыс. У крыс показано… Читать ещё >

Всасывание белков в тонком кишечнике в постнатальном онтогенезе у крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. — ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. I Мсасыизннс белков н продуктов нх пиролиза 9 и желудочно-кишечном тракте
    • 12. Реабоорбцш белков и продуктов их гнлрошод в почке 2Я и. Метаболизм белков в организме млекопитающих в онтогенезе
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объекты исследования
  • 2−2. Методы исследования
  • ГЛАВА. 3, РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 3. ]. Исследование слизистой оболочки тонной кншкн н эпителия 55 почки крыс после в веления зеленого и желтого флюоресцентных белков в кишку
    • 32. Всасывание зеленого н желтого флюоресцентных бел ков 64 в тонкой кишке
      • 3. 3. Накопление зеленого п желтого флюоресцытI их белков 8 1 в проксимальных каналыдех почки после нх всасывания в желудочно-кишечном тракте
  • 3−4. Накопление флюоресценнп о проксимальных канальнлх пучки 99 после «о ккыншм в желудочно-кишечном тракте
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ т
  • выводы 1|

Ак1уа.1м1с1сн> проблемы. Согласно существующим представлениям белки * жслулочн оюно е чноы тракте ГНДролюуются пвпндазами в Процессе пншенрекик до аминокислот. лин финептндои. которые прн участии переносчиков абсорбируются клетками тонкой кишки в крои1> <�Л<�Д"Ь1997; Г)-Ш1е1. 2004), Считается, что нераешепленние белки способны всасываться юш при некоторых патологических состоящих, таких как шок, сслснв, панкреатическая недостаточность" воспалительные шболенаиия кишечника, аллергические заболевания (Гоитсг. 1997; Кл1рре]$, Репшпк. н, 2002; Цкппоп. 2004). Известно. что возможно нсасы ванне интакттгмх белков и желудочно-кишечном тракте на ранних стадиях поотшталыюго раямпм млекопитающих (Зуфаров н др., 1974; Нсшнп&-, 1987: Ветхую с (а1&bdquo- 1994; Мскйоу. 1994), В то же нрс.11 имеются данные, которые свидетельствуют о всасывании белков и у из рослых млекопитающих {Мюо и др. 1989: Искепяоп е1 а!., 1999). Наивно было покатано, что нонапепгнл яргнинн-мэопресош, введенный и и но. тированную по методу Тнрн-Велла петлю тонкой кишки крыс, КАСывастсН без гидролиза с сохранением аитндиуретнчсской активности Шлшчин и др. 2003). Остается неясной судьба пептидов и белков, которые абсорбируются п Кишке и поступают во внутреннюю среду вцшпш и нерлешенленном аиле. В связи с этим возникают следующие «опросы: способны ли КЛС1Ы1 тонкой КИШКИ у животных на начальных этапах онтогенеза всасилат». непищевые чужеродные белки и сохраняется ли эта способность у взрослых особей, в каком органе происходит дальнейший метаболизм белкой, и фуишмшрупт ли эти механизмы у млекопитающих и амфибий, Ответу на эти встречи посвящено данное экспериментальное исследование.

Цел l исследования* Цель работы заключалась в изучении возможности всасывания в гонкой кишке у крыс и лягушек нсрасшеплснного белка нл примере клс1юю (GFP) и желтого флюоресцентных белков (YFP), л также «выяснении роли почек в дальнейшей нх утилизации на различных этапах поста гальното онтогенеза.

1) Разработка метода НСМЦПИШМ метаболизма GFP и YFP, а организме у крыс и ляп. тек после введения этих белков, а просвет тонкой кишки,.

2) Изучение всасывдлн* GFP и YFP в кишке у крыс н рюлнчнис периоды постнатального онтогенеза и у взрослых лягушек.

3) Цссдедомине накоплен! и GFP н VFP и почке и печени после нх аиеления и кишечнику лягушек н у крыс.

4) Исследование исасмгания GFP «гонкой кишке у крыс с развивающейся почечной недостаточностью (после удаления 5'6 почек) и аккумуляции GFP в оставшейся почке,.

Научная новизна. Разработан новый «плод дли исследования вСйеЫМЮМ и накопления и организме поступившего по внутреннюю среду нерасщсиленнот чужеродного белы на примере флюоресцентных белков. Впервые цоканию, что CFP и YI-P после нх введенн* юндо» t желудок крыс шш дягутиек или непосредственно, а тонкую кишку ясаеымюте* нггсроингамн. а пнем аккумулируются в эпителиальных клетках проксимальных кчнальиев нефрони Установлено, что в раннем постнаталыюм онтогенезе у крыс всасывание флюорссценгных белков в кишке происходит интенсивнее. чем у взрослых животных. У частично нефрэктомиромнных крыс яеасымние чужеродных белков и их накопление в почке снижено по сравнению е контролем. Оси im и мс положение, выносимые на защиту.

1) GFP н YFP могут всосышпъс* в тонкой кишке у крыс н лягушек нераещеплеинымн.

2) Всасывание GFP н YFP в иггероцитах происходит интенсивнее у крыс в ранние периоды поегнаталыюго онтогенеза, чем j взрослых жи потных.

3) Исследованные белки после кх введения крысам H лягушкам зондом в желудок или о тонкую кишку накапливаются в лгнтелннльных шестках проксимального канальца почки, но не обнаруживается в к. тегках печени.

4) У крыс через 2 меелиа после удаления 516 почек снижается накопление G IP в клетках проксимального отдел* нсфронц.

H ay< m ои ряхти ч «ское мачеине работы. Результаты диссертации используются в курсах лекций tio физиологии, читаемых ни медицинском факультете Сан Пе гербу р гс ко го государственного университета.

Апрабмцнй работыМатериалы диссертации доложены на Всероссийской конференции молоды* исследователей «Физиология и медицина» (Санкт-Петербург. 2005), I съезде физиологов СНГ (Сочи. Дагомыс, 2005), XIII международном совещании и VI школе по ЭВОЛЮЦИОННОЙ физиологии (Саихт-Петербург. 2006).

ПубликацииПо теме диссертации опубликована статья в отечественном реферируемом журнале и тезисы 3-х докладов.

выводы.

1. Разработан метод исследования всасывания флюоресцентных белков в тонкой кишке после введения белков зондом в желудок или непосредственно в тонкую кишку с помощью конфокальной флюоресцентной микроскопии.

2. У крыс показано всасывание в нсрасшепленном виде зеленого или жел ioi о флюоресцентных белков, флюоресценция в зитероцитах распределяется в цитоплазме диффузно, свечение выше в апикальной области цитоплазмы по сравнению с батальной. Зеленый и желтый флюоресцентные белки не абсорбируются клетками толстой кишки и не обнаруживаются в клетках печени.

3. Динамика нсасывання у крыс характеризуется появлением флюоресценции в штероцзггах через 3 мии после введения белков в кишку, флюоресценция нарастает до максимума с последующим снижением через 20−30 мин до фоновых значений.

А. У крыс скорость всасывания маркерных белков н максимум флюоресценции в знтероцнтах снижаются с возрастом животных.

5, После всасывания в тонкой кишке крыс и лягушек флюоресцентные белки поступают с током крови, а почки и накапливаются в зпитслиальных клетках проксимального канальца иефрона, а виде флюоресцирующих округлых образований диаметром 0.5−2.0 мкм.

6. У /ил ушек. как и у крыс, показано всасывание флюоресцентных белков, а энтероцотлх и их аккумуляция в эпителиальных клетках проксимально! с" канальца ночки Величина и динамика свечения зеленого флюоресцентного белка в энтсрошгтах у лягушек сходни с таковыми у лвеиадиатидневных крысят, максимум флюоресценции и >ннтслиадьиых клетках проксимальною канальца иефрона выше, чем у крыс.

7. У крыс с развивающейся почечной недостаточностью (через 2 мес после частичной нефрэктомнн) снижена аккумуляция зеленого флюоресцентного белка в мнтелин проксимального канальца.

8. Сделано заключение, что зеленый и желтый флюоресцетггные белки могут абсорбироваться в знтероцитах 6″ гидролиза, л после их иеаеывания в кровь рсабсорбироваться н аккумулироваться, а эпителиальных метках проксимальных канальце" иефрона, что свидетельствует о важной роли ночки в утилизации чужеродных белков. Этот путь поступившего в желулочнокишечный тракт белка впервые покязаи у крыс л различные периоды носпниального онтогенеза. крыс с компенсаторной гипертрофией почки, а также у лягушек.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Ф. Типы реакций знтерокпта при поражениях гяикиигералиюй системы. В hj.: Физиологи" «апология тонкой кишки. Матер, Всесоюш. конфер, гастроэнтерологов. Рига, 1970, — С, 4−7.
  2. D.M., Ниточки Ю. В. У пиление диуретиками секреции флюоресиеииа в проксимальном канальце ночки лягушки (прижизненное исследование метолом контактной микроскопии) „Бюлл. зксперим. бнол мед. 1973. — Т. 75- - N. 6. — С. 67−69,
  3. Л. Физиология почек. 1 tep. с англ СПб, — Питер. 2000. 256 с.
  4. ГннецинскиЙ Л. Г, Физиологические механизмы полно-солевого равновесна. М. — Л-: Наука, 1964. — 428 с.
  5. A.A. Современные представления о переносе веществ через эпителиальный слой тонкой кишки // Филиал, жури, им. И, М. Сеченова. -1993. Т. 79.-N.6.-C. 19−32.
  6. Длоута Г-, Кршечек И., Наточнн Ю- Онтогенез почки. J1.: Наука. 1981 -184 с.
  7. Л.А., Харазова АД Основы обшей цитологии, Л, — Изд-во Ленингр, ун-та, 1982. — 239 с.
  8. Зуфаров К, А Новые данные о пншеварнтелыю-всасывателшых функцияч кишкн и почки у новорожденных. Ташкент: Мсднннна УзССР.178.-32C,
  9. К.А. Новые данные о пнщевирвтедьно-всасывательных функциях кишки н почки у новорожденных. Ташкент: Медицина УзССР, 1987. -226 е.
  10. К.А. Гошмахер В М, Хндоятов Б.А. Цнтофункпнональные особенности почки. Ташкент: Медицина УэССР, 1974.-247 с
  11. М.С., Всльтшцся Ю.Е, Детская нефрологи“. Л.: Медицина, 1989.-456 с,
  12. li.A., Нзточнн Ю-В. Секреция органических кислот н оснований пачкой морских костистых рыб Н Архив анат., гнет., эмбрион. -1985.-Т. 88 -К. I--C 89−94.
  13. Лондон E. C-, Кочнем ИЛ. Форма всасывания белка нз пнше&арнтелыюго тракта и дальнейшая судьба продуктов ккыинп // Арх, биол. наук. 1935. Т. 37, — N. L-C. 3−26.
  14. В. К. Гмошниский И.В. Нарушенная проницаемость кишечного барьера для макромолекул у детей раннего возраста „Вопр. лстск. диетол. -2003.-Т. L-N. L-С.75−78.
  15. П.К., Морозов H.A., Ширина Л. Н. Всасывание белковых макромолекул в желудочно-кишечном тракте взрослых млекопитающих „Успехи физиол. наук. 19S9. -Т. 20, — N, 3, — С, 65−85
  16. Г. В., Гннцбург А.Л, Методы флюоресцентной детекции и их применение в микробиологам H M саек генст, ынкробяол. и вирусы, 2004. — N, 3, — С, 30−40,
  17. В.В. 11ратсолитнчсекие ферменты, М: Наука, 1971. — 414 с.
  18. Ю.В. Пруцкова Н.П, Шахматова FH, Груздков A.A., Громова J1-B. Исследование возможности всасывания ннтактных нанолептидов в изолированной тонкой кишке крыс in vivo// ДАН 2003, -Т 388, N. 4,-С. 558−651.
  19. И.П. Лскнин о работе пищеварительных желез. Новое изд. просмотр, авт. -М.:Лриродя"3917, -231 с.
  20. Рябов С И. Семиотика и диагностика болезней почек. Л.: Медицина, 1974. -257 с.
  21. Рябое С, И. Наточин Ю-В. Фуипцкншыш нефрологан, СПб.: Лань, 1997, 304 с.
  22. Н.М., Иезуитова Н.Н, Громова Л-В- Современные представления о всасывании моносахаридов, аминокислот н пептидов в тонкой кишке млекопитающих ft Усп, физиол. наук. 2000, — Т. 31. — N, 4. -С. 24−37.
  23. A.M. Физиология и патолопм пристеночного (контактного} пищеварения. Лл Наука, 1967.-472 с.
  24. Уголев А, М Эволюция пищеварения к принципы эволюции функций. 'Элементы современного функционализма, Л.: Наука, 1985, — 544 е,
  25. A.M. Естественные технологии биологических систем Л.- Наука, 1987, -165 с.
  26. Физиология водно-солевого обмена н почки У Отв. ред. Ю. В. Наточии СПб.: Наука, 1993,-576 с.
  27. Физиология всасывания, В сер.: Руководство, но физиологии / Отв. ред. A.M. Уголев. Л.: Наука, 1977, — 668 с,
  28. ЯД. Афферентные н центральные механизмы регуляции водовыделнтелыюй и натрнйурегнчесхой функции почек. В кн.: Физиология почек. -Л~ Наука. 1972. С. 190−206.
  29. Фундаментальная н клиническая физиология- учебник / Ред. Качкий AJ“. Каменский, А А- М.: Академия. 2004. — 1072 с.
  30. Чиж АС Протеинурня: Клиническое значение и патогенез. Минск: Вышэ&шая игл. 1983. — 308 с.
  31. Шейман ДА, Патофизиология почки- Пф. с англ, М. — СПб.: „Издательство БИНОМ“. — 2001. — 248 с.
  32. Abel JJ. Rovntree I.О. Turner В В. On the removal of the diffusible substances from the circular blood//L Pharmacol. Exptl. Titer. 1913−1914. Vol. 5 -P. 275−316
  33. Abdcrhaldcn F. Symhcsc der Ccllbaustctne / Berlin. 1912. Ссылха из кн. Физиология всасывания. В сер.: Руководство по физиологии / Отв. ред. A.M. Уголсв, — Л.- Наука. 1977. — 668 с.
  34. Adibi S.A. Clearance of dipeptidcs from plasma: role of kidney and intestine It Cibe Found. Symp. 1977, -N. 50. — P. 265−285.
  35. Adibi S. A, Intestinal oligopeptide transporter: from hypothesis In cloning tt News Physiol. Sei. 19%. — Vol. 11 -P. 133−137.
  36. Adibi SA. Renal assimilation of oligopeptides: physiological mechanisms and metabolic importance И Am. J, Physiol, Endocrinol. Mctab. 1997. — Vol, 272. — N. 5 — P. E723-E736.
  37. Adibi Fogel M. R-. Agrawal R.M. Comparison of free amino aeid and dipeplide absorption in ihc jejunum of sprue patients U Gnstroenicrol 1974. -Vol. 67. — N. 4. — P. 586−591.
  38. Adibi SA,. Kr/ysifc BA. Effect of nephrectomy and cnlcreclomy on pbstlU clearance of intravcnously administered dipeptides in rats H Clin- Sei. Mol. Med. -1977 Vol. 52,-p. 205−2(3.
  39. Alpers D.H. Digestion and absorplion of carbohydnUes and protein“ U Physiology of ihc gastrointcstinal tract / Ed. L.R. Johnson, N.-Y Raven Press -1987. — Vol. 2. — P. 1469−14*7.
  40. Anioss M. Ricver J., Guillemin R, Release of goiiHdoiropins by oral admimsUation of synlhclic LRF or a (ripeptidc fragment of LRF U i. Clin. Endoerinol. MeUjb. 1972. — Vol. 35. — P. 175−177.
  41. Ascoli M, Uber den Mechanismus der Albuminurie durch Fireiwesa // Med. Wochcnaehr 1902. Bd. 49 — H. 11. — S. 39M01.
  42. Asplund J.M., Gnimmcr R.H. Philips P.H. Absorption of eotosiral gamma-globulins and insulin by Ihc newborn pig // J. Animat Set. 1962 Vol. 21, P 412−413.
  43. Axclsson I. Jakobsaon 1., Lindbcrg T. M acromo leeular absorption rn preterm and term infante // Acta Pedjatr. Seand. I9R9. — Vol- 78. — N. 4. — P. 532 537.
  44. Barajon G-A- Whal maltes a food protcin an ftllergco? // Curr Allergy Aahrna Rep, 2004. — Vol. 4. — N. t. — P. 43−46.
  45. Barac G., Ni/et A., Renson J Absorption ct aclion sur la malricilc intestina le du Valj-octopcptide It Compl. Rend, Seanccs Soe, Biol. FII 1961. — Vol. 155. -N. 4. — P. 934−938.
  46. Hcrgcr
  47. Bergeron M. Vadeboncocur M. Antiluminal transport of 3-jixgimne and I-tcucine following microinjection in peritubular capillaries of the rat it Nephron. 1971, Vol, 8 — P. 355−366,
  48. Bim ft. Vorum H» Vetroust PJ" Mocstnip S, K. Chrislensen FJ. Receptor-associated protein is important for normal processing of megalin in kidney proximal tubules Hi. Am. Sqc. Nephrol. 2000. — Vol. 11. — N. 2. — P. 191−202.
  49. Bjerke T. r Nielsen R-, Sheikh MX, Christcnscn EJ. Stepwise degradation of NT tn pars convolute and recta of rabbit proximal tubules: evidence or axial heterogeneity //Am. J Physiol. 1993, — Vol. 264, — N. I. P. E45-E53,
  50. Bockman D.E., Cooper M D. Pinocytosis by epithelium assotiatcd with lymphoid t’olbcules in the burse of Fabricius, appendix and Pcyer’s pathes, An electron microscopic study // Am. J, Anal. 1973, — Vol. 136 — N. 4. — P. 455−478.
  51. Bockman D.E. Winbom W, B, Light and electron microscopy of intestinal ferritin absorption. Observation* in sensitized and non sensitized hamsters (Mesocricclus auratus) //Anal. Rec, 1966. — Vol. 155. — N. 4. — P, 603−622.
  52. Bokman S.H., Waid W.W. Renaturalion of Aequo rea gree-fluorescent protein // Bioehcm. Biophys. Res. Commun. 198. — Vol. 31, — N. 4 — P. 1372-I3S0.
  53. Borges E. L-, de Fatima Leite M" Barbosa A J. Alvcs J. B, Route of jejunal mucosa absorption of trypsin demonstrated by immunofluorescence ,'V Histochcm. J. 2002. — VoJ. 34. — N. 11*12. — P 525−528.
  54. Bowers C.Y.T Schatly A.V." Lnzmann F., Boler J" Fotkers K. Porcine thyrotropin releasing hormone is (pyro)glu-his-pro (Nli2) tf Endocrinol 1970.
  55. Vol 86, N. 5. — P 1143−1153.
  56. Cawagna M,< Shayakul C., Trotti D. Sacchi V.F., Harvey W, R" 1 lediger M-A- Molecular characteristics of mammalian and insect amino acid transporters: implications for amino acid homeostasis //J, Exp. Biol. 1997 — Vol, 200, — N. 2. — P, 269−286
  57. Chatelet F" Brianti E., Roneo P. Roland J" Verrousl P- Ultraslruelural localization by monoclonal antibodies of brush border antigen" expressed by gtomenili. I. Renal distribution H Am. J. Pathol. 1986 — Vol, 122 — N. 3, — P 500−511.
  58. Christcnsen E. I, Pathophysiology of prolein and vitamin handling in proximal tubttle // Nephrol. Dial, Transpl 2002, Vol. 17. — Ruppl. 9- - P. 5758,
  59. Christeitten ILL. Bim H. Mega! in and eubilin: synergistic endoeyiic receptors in renal proximal tubule tt Am. J- Physiol. Renal Physiol. 2001. — Vol, 280.-P.F562-F573,
  60. ChristenKn E. L, Gburek J. Protein rcabsorptiom in renal proximal tubule-function and dysfunction in kidney pathophysiology II Pediulr Nephrol 2004, -Vol. 19, -N. 7.-P. 714−721
  61. C’hrislensen E, I" Gltcfluum J. Moestrup S.K. Renal tubule gp330 is a calcium binding receptor for endoeytic uptake of protein II J. Histochem. Cytochem. 1992. — Vol. 40. — P, 1481−1490.
  62. HJ. Коху так" R., Dautrv-Varsat A. Cuhilin mediated, megalin assisted accumulation оГtransferring in proximal tubule // J, Am. Soc, Nephrol. -2000, -Vol. 11. -P. 49 A,
  63. Christensen Е Ц Mosfcaug J. O,+ Vorum H. Evidence for ait essential role of megalinc in iranscpilhelial transport of retinal H J. Am. Soc. Nephrol 1999. Vol.10 P, 685*695.
  64. Christensen EX. Nielsen S., Moestfup S, K. Bone C-. Maunsbaeh A.B. de Herr E., Roneo P. Hammond T.G., Verrousi P. Segmental distribution of the cndocytosis receptor gp330 in renal proximal tubules // Eur, J, Cell, Biol 1995.1. Vol, 66. P 349*364.
  65. Christensen LI. Verroust P.J. Megalin and cubilin, role in proximal tubule and during development // Pediatr. Nephrol. 2Q02. — Vol. 17. — N. 2. — P. 993 999.
  66. Christensen E, l" Willnow Т.Е. Essential role of megalin in renal proximal lubule for vitamin homeostasis U J. Am. Soc. Nephrol. 1999. — Vol. 10. P. 2224−2236.
  67. Cohnhcim O. Die Umwandlung des Eiweiss durch die Darmwand ft Hoppc-Seyier's Z. Physiol. Chem. -1901.- Bd, 33. S. 45165,
  68. Corlney M. A-. Sawin LL, Weiss D.D. Renal tubular protein absorption in the ran Hi. Clm. Invest. 1970. Vol. 49. — P. 1−4.
  69. Craft II., Geddes D" llyle C.W., Wise I J., Mattcws D.M. Absorption and malabsorption of glycine and glycine peptides in man // Gut. 1968. — Vol. 9. — N. 4. — P 425−437
  70. Crumcri A., Whitihorn E.A., Tate E" Stemmer W P.C. Improved green fluoresccnl protein by molecular evolution using DNA shuffling // Nature Biotcenol, 1996. — Vol, 14. -N. 7, — P. 315−319.
  71. Cui S,. Verroust P.J., Mocstrup S.K., Christensen E.I. Megalin"'gp330 mediates uptake of albumin in renal proximal tubule // Am. J. Physiol. 1996. -Vol. 271,-P. F90O-F907.
  72. Danforth E-, Moore R O Intestinal absorption of insulin in the rat 11 Endocrinol, 1959. Vol, 65.-N. l.-P. 11S-123.
  73. Daniel H. Molecular and tnte^ative physiology of intestinal peptide transport li Annu. Rev. Physiol. 2004, — Vol, 66, — P. 361−384.
  74. Daniel H., Boll M." Wenzel U. Physiological importance and characteristics of peptide liamport in intestinal epithelial celts // V-lh Intent. Svmp, on digestive physiology in pigs. Bad Doberman: EAAP Publ. 1994. — VoL l.-P. 1−7.
  75. Daniel H. Elerget M. Cellular and molecular mechanisms of renal peptide transport //Am, J. Physiol. Renal Ptry^tol- 1997. — Vol- 273.- P. FI-F8.
  76. Daniel H. Rubio-Aliaga I- An update on renal peptide transporters // Am. i, Physiol Renal. Physiol, 2003, — Vol. 2A4. — P. F855-F892.
  77. Dickenson B.L. Badiuukgan KL., Wu I., Ahouse J.C. Zhu X. Si mister N.E. lilumberg R.S. Lencer W.l. Bidirectional FcRn-dependent IgG transport in apolarized human intestinal epithelial cell line II J. Clin. Invest. 1999. — Vol. 104. N, 7.-P. 903−9II,
  78. Ericbson R tl. Kim Y.S. Digestion and absorption of dietary protein «Annu. Rev Med.: Sdcc. top. Clin. Sei, 1990- - Vol. 41. — P- 133−139.
  79. Farquhar M. G, Saito A., Kerjasehki D. Orlando RA. The Hcymann nephritis antigenic complex: megalin (gp330) and RAP U J. Am. Soc. Nephrol. -1995. Vol. 6. — P. 35−47.
  80. Fei YJ. Kanai Y, Nussbetger S. Gonapathy V., Lelbach F.H. Romero M l. Singh S.K., Boron W I'. Hcdiger M A. Fxpression cloning of a mammalian proton-coupled oligopeptide transporter U Nature 1994. — Vol. 368. — P. 563−566.
  81. Fisher R. B, Absortnion of protein tt Proc, Nutr. Soc. 1967. — Vol- 26. — N. I.-P. 23−27,
  82. Fitzgerald J. F., Kollmeier PK., Adamsons R. J Butt K.M. 1 lochman R.A., Dennis C. Effect of hypertonic solutions on intestinal mucosal integrity il Surg. Forum. 1968. — VoL 19. — P. 297−299
  83. Founricr E. Allergy (o cow’s milk H Allerg. Immunol. {Paris). 1997. Vol, 29. P. 25−27,
  84. Freeman HJ., Sleisengcr MH, Kirn Y.S. Human protein digestion and absorption: Normal mechanisms and protein-energy metabolism tt Ctb. Gasttoenlcrol 1983. — Vol, 12. -N. 2. — P. 357−378.
  85. Fricdrtch M, Die intestinal Phase der Peptidabsorption // Nshrung. 1982, -M, 26. S, 887*901
  86. Fyfe J .Cm Giger U» Hall C. A" Jczyk P.F., Klumpp S.A.t Levine J.S. Patterson 1)1 Inherited selective intestinal cobalamin malabsorption and cobalamin deficiency in dogs // Pediatr Res. 1991 Vol, 29. -N. 1. — P. 24−31.
  87. Gartbter M. L G- Absorption of intact proteins and peptide" H In- Physiology of the Gastrointestinal Tract, New York: Raven, 1994. P. l?95-tS20.
  88. Gasley-Smilh J.R. The passage of ferritin into jejunal epithelial cells // Experientia 1967. — Vol 23. — N. 5, — P. 370.
  89. Gburek J., Bim H" Verrouat PJ., Goj B" Jaeobsen C" Moestrup Willnow T. E" Qirisiensen E.l. Renal uptake of myoglobin is mediated by the endocytic receptors mcgahn and cubilin //Am. J. Physiol. Renal Physiol. 2003. -Vol. 285. — N. 3. — P. F451-F458.
  90. Gefcle M. Renal tubule albumin transport H Annu Rev. Physiol. 2005. -Vol. 67.-P.573−594,
  91. Ghitesco L., Bendayan M. Transendolhelial transport of scrum albumin: a quantitative inimunocytochcmical study /?J. CclL Biol. 1992, Vol, 117. — N. 4.1. P. 745−755.
  92. Govaerts A,. Dehme R, Influence of intensity of mascuiar exertion on diuresis, albumin and cilindruria // Brux,-med 1940, Vol, 20, P. 361 -365.
  93. Graney D.O. The uptake of ferritin by ileal absorptive cells in suckling rats// Am. J. Anal 1968. Vol- 123- - P 227−229.
  94. Greger R. Sodium transport in the kidney ff Am. J. Med. Sei 200″, Vol, 319 N. 1,-P. 51−62.
  95. Griesbeek O, Baird C. S,. Campbell R. E,. Zacharias D A, Tsien R.Y. Reducing the environmenlnl sensitivity of yellow fluorescent protein: mechanism and applications. // J. Biol Chem. 2001. — Vol. 276. — N. 31. P. 291SS-29 194,
  96. Grimble G. K, The significance of peptides in clinical nutrition it Anna. Rev Nulr. 1994. — Vol. 14, — P. 419-M7.
  97. Groneberg D.A., Doring F. Eynott P, R., Fischer A. Daniel H. Intestinal peptide transport: ex vivo uptake studies and localization of peptide eiUTicr PEPT1 // Am. J, Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 2001. — Vol, 281. — N. 3. — P G697-G704.
  98. Groneberg D. A,. Nickolaus M. Springer J., Doring F, Daniel R Fischer A. Localization of the peptide transporter PEPT2 in the lung: implications tor pulmonary oligopeptide uptake U Am. J, Pathol 2001, Vol. 158. — N. 2. — P. 707−714,
  99. HaJbday R. The absorption of antibodies from immune sera by the gut of «he young rat I) Proc. Roy- Soc. (L.) Biol. Sri, 1955. — Vol. 143. — N. 912. P. 408 413.
  100. Hiumnad SM, Banh J.L., Knaak C-. Argravcs W, S. Megalin acts in concert vvith cubilin io mediate endocytosis of high density lipoprotein» // J. Biol. Chem. 2000, Vol. 275. N. 16. — P. 12 003−12 008
  101. Hcktoen L., Kanal P.M. Dragged! i.-R. A study of pfotein absorption from the digestive tract by the precipitin test (with especial reference to ihyroglobulin} tt JAMA 1925, Vol 84. — N. 2. — РЛ14.
  102. Hilpen h, Nykjacr A" Jacofecn C., Wiilokai G. Nelsen R" Moesmip S.K. Holler li,. Luft F.C., Christensen ILL Mcgalin antagonizes activation of the parathyroid hormone receptor H 1. Biol. Chem, 1999. — Vol. 274. — N. 9. — P. 5620*5625,
  103. Hirst ВЛ Dietary regulation of intestinal nutrient carriers // Proe, Nutr, Soc, 1993. — Vol 52. — N. 2. — P. 315−324.
  104. Jakoi F-.R., Camhjer J, Saslow S. Transcpithelial transpon of maternal antibody: purification of IgG receptor from ocwbom rat intestinc // J. Immunol. -1985, VoL 35.-N.5.-P, 3360−3364
  105. Joehims K. Kaup F.J., Drommcr W, Immunoeleelron microscopica! demonstration of the absorption of eotostral IgG bv smul I intestinal cntcioeytes in ncwbom rats // Res. Vet. Set. 1994. — VoL 57. — N. 2. — P. 146−151.
  106. Jowph B. Bhargava K.K., Tronco G. G" Kumaran V., Palestra C.J. Gupta S. RcgTiEation of hepatobiliary transpon activity and ndalavaaive identifica" ion ofcytokine-depcndent liver inflammation Hi. Nticl. Med, 2005, — Vol, 46.-N- I- -P. 146−152.
  107. Kalsura T" Imii K l Intestinal absorption of drugs mediated by drug transporters mechanism and regulation // Drug Mctab. Pharmacokin 2003. — Vol. 18.-N, L-P. 1−15.
  108. Kelly WJV. Passage of insulin through the wall of the gastro-imesiinale tract of the infam mouse H Nature. I960. — Vol. 186. — N. 4729. — P, 971,
  109. Kcrjaschki Farquhar M.G. The pathogenic antigen of Heymaim nephritis is a membrane glycoprotein of the renal proximal tubule brush border U Prot Natl Acad.Sei. USA, I9S2, — Vol. 79,-N, 18.-P.5557−5561
  110. Kidron M., Bar-On H., Beny E. M" Ziv E, The absorption of insulin from various regions of the rai intestine H Life Sei. -1982. Vol. 31 — N, 25. — P. 28 372 841.
  111. Kilbcrg M.S., Stevens B, R" Novak D A Recent advances in mammalian amino acid transport // Arntu. Rev. Nutr. 1993. — Vol. 13,-P. 137−165.
  112. Kim Y, S. Intestinal mucosal hydrolysis of proteins and peptides ! Peptide transport and hydrolysis. Ciba Found. Symp, 50. Amsterdam etc. 1977. — P. 151 171,
  113. Kmppcls I M ,. Penninks All. Assessment of protein uttergemciiy studies in brown nanny rats // Ann. N,-Y. Acad- Sei. 2002. — Vol. 964. — P. 151−161.
  114. Kowalczuk S, Brocr A. Muruunger M-. Ticoe N. Klingel K., Broer S. Molecular cloning of the mouse IMINO system- an Na'- and C!-dependent proline transporter It Bioelwm, J, 2005, — Vol. 386. — N. 15. — P 417−422,
  115. Kozynki R." Fyfe J. Kristiansen M. The intrinsic factor-vitamin B|j receptor, cubilin. is a high-affinity' apolipoprotein A-l receptor facilitating endoevtosis of high-density lipoprotein U Nat, Med- 1999. — Vol. 5. — N. 6. — P. 656−661.
  116. Mackenzie N.M. Fe-reccptor mediated transport of immunoglobulin across the intestinal epithelium of the neonatal rodent // Immunol. Today 1984 Vol. 5. — P. 354−366.
  117. Mackenzie N.M. Inhibitor of receptor-mediated endocytosis IgG by cmterocytcs isolated from neonatal rat jejunum II Cell, Biol Int Rep 1985. — Vol. 9. — N, 10.-P. 923−937.
  118. Masuda O- Nakamura Y Takano T. Antihypertensive peptides are present in aorta after oral administration of sour milk containing these peptides to spontaneously hypertensive nits // J. Nutr. 1996, — Vol. 126, — N. 12. — P. 30 633 068.
  119. Matthews D.M. Absorption and Malabsorption von Erweip-Vcrdauungs-Produkten H Klin Wschr. 1969. — Bd. 47. -H. 8. — S. 397−414.
  120. Matthews D M. Intestinal absorption of peptides II Physiol. Rev 1975, Vol. 55- -N. 4- P 537−608,
  121. Matthews D.M. Protein absotplkin- development and present state of the subject / N.-Y.: Wi ley-Liss. 1991. 322 p.
  122. Matz M V., Lukyanov K. A, Lukyanov SA. Family of iho grvcn fluOfGSCCftf proicin: joumey o the end of uic ninbow U Btocssays. 2002. — Vol. 24. — P. 953= 959.
  123. Maunsbach A B, Cciiular mectoinwms of tubufar proiein transpon
  124. Mciscl II., Hockclmann W. Bioacuve peptides cncryptcd in milJt prolcins proteolytic adivoiion and ihropbo-fundional properties U Antonie Vuii Lccuwcnhock. 1999, — VoL 76. — N. 1−4. — P. 207−215.
  125. Miyamoto Y t Ganapathy V" Barias A,. Neuben K. Banb A. Lcibach F.H. Role of dipeptidyl peptidase IV in uptakc of pe pude nfrrogen from p-easomorphin rn rabbit «nal BBMV // Am. J. Physiol. 1987. — VoL 252.- N, 4. — p, F670−677.
  126. MiyawikJ A. Tiien R.Y. Moniloring protein conformations and inleractioru by fluoresccnce resonante energy iransfer bctween muiants of grecn fluoreseent protein /1 Methods Enzynwl. 2000 — Vol. 327.- P. 472−500.
  127. Moestrup S.K., Bim H., Fisher P.B. Megalin-mediated endocytosis of transcobalamine-vitamin-Bii complexos suggcsts a role of the receptor in vitamin-B: homeostasis 1/ Proc, Nati, Aead. Sci. USA. 1996. — VoL 93. — N. 16, P. 8612−8617.
  128. Mocslnip S.K.H Cui S,. Vorum H-. BRgO|Enl C, Bjem SEf Noms K. Gliemann J, Christcnsen? J. Evidence thai epithelial glycoprotein 330/megalin mediales uptake of potybasic drugs H J, Clin, Invest. 1995, — Vol. 96. — N. 3. — P 14 041 413.
  129. S.K., Scbousboe J. Jacobsen C. ?2-glycoprotein-! (opohpoprotein H) and ?2-gJycoprutein-I-phosphohpid complex harbor a recognition site for the endncytic receptor mcgalin tt J. Clin. Invest. 1998. — Vol. 102. — N, 5. — P. 902 909.
  130. Morise IT. Shimomura O., Johnson F. H-. Winant J- Intermolccular energy transfer in the bioluminescent system of Aequorea // Bioebem, 1974, — Vol. 13. -N, 12. — P 2656−2662.
  131. Mostov K G, Transepithcliat transport of immunoglobulins // Annu Rev Immunol 1994. — Vol. 12. — P. 63−84.
  132. Nielsen R. Endocyiosis in renal proximal tubules, Experimental electron microscopical studies of protetn absorption and membrane traffic in isolated, in vitro perfused proximal tubules // J. Dan, Med. Bull. 1994. — Vol. 41, — N. 3. P 243−263.
  133. Nielsen R-, Sorcnscn B.S. Birn H. Christenscn E.I. Ncxo E- Transcellular transport of vitamin B (12) in LLC-PK1 renal proximal tubule cells H J- Am. Soc, Nephrol, 2001, — Vol 12.-N. 6, -P. 1099−1106.
  134. Nishihato T, Rvtting J H. Kamada A. Higuchi T. Enhanced intestinal obsorption of insulin in rats in the presence of sodium 5-meihoxy-saIicicytaic It Diabcts. 1981. — Vol .30,-N, 12--P. 1065−106?,
  135. Niwa H., Inouye S, Hirano T, Matsuno Kojima S. Chemical nature of the light emitter of the Aequorea green fluorescem protein U Prac. Nali. Acad, Sei. USA. 1996. — Vol. 93. -N. 24, — P. 13 617−13 622.
  136. Nykjir A-, Dragun D-. Walthcr D. An endocytic pathway essential for renal uptake and activation of Ihc Steroid 25-iOH) vitamin D3 // Cell. 1999. — Vol- 96. — N. 4. — P. 507−515.
  137. Ogibara H., Sailo H. Shin B.C., Terado T» Takenoshiia S. Nagarnaehi Y" Imu K. Taluiia K Immwno-localimion ot' H/pcptide cotninspoTter in rai digestive trad // Bioehem Biophys. Res. Commtin 1996. — Vol 220. — R 3. — P 848−852
  138. Ogra S.S., Weintraub D,. Ogra P. L Immunologic aspcets of human colostrum and milk i! J Immunol. 1977, — Vol, 119. — N. 1. — P. 245−248.
  139. O’Kanc R.L., Vina J.R., Simpson I., Hawkins RA. Na±dcpcndenl neutral amino acid transporters A. ASC, and N of the blood-brain barrier: mechanisms for neutral amino acid removal II Am. J. Physiol. Endocrinol. Melab. 2004 Vol-287 N. 4. — P. E622-E629.
  140. Orlando R.A., Rader Aulhcr F,. Ywiudci H-. Posncr B.I., Bergeron J J-Farquhar M.G. Mcgaltn is an cndocyiic receptor for insulin H J. Am. Soc. Nephrol. 1998. — Vol. 9- - N. 10,-P. 1759−1766.
  141. OrmO M., Cubitt A.B., Kaflio K., Gross L.A., Tsien R.Y., Remington S.J. Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein (I Science -1996. Vol. 273. — R 6. — P 1392−1395,
  142. Palacin M-, Haevez R. T Bertran I., Zor/ano A, Molecular biology of mammalian plasma membrane amino acid transporters U Physiol, Rev. 1998. -Vol, 78, N4,-P. 969−1054.
  143. Pierce A. Em, Risdall P.C., Shaw II Absorption of orally administrated insulin by the new-bom calf// J. Physiol. 1964. — Vol. 171, — N. I. — P. 203−215.
  144. Plait S. Digestion in infancy // Federal. Proc. 1961- - Vol. 20, -R 1, — P. 188−195.
  145. Prasher D C, Eckenrode V.K., Ward WW. Prendergast F G-. Cormier M J. primary' structure of the AequOK* vicloria green-fluorescent protein // Gene. 1992. Vol. Ill -N. 2. P 229−233.
  146. Ramsmoorthy S" Liu W" Ma Y.Y., Yang-Feng TX Ganapalhy V Lcihach I El. Proton’peptide cotrunsportcr fPEPT2) From human kidney: functional characterization and chromosomal localization ti Biochim. Biophvs. Acta. 1995. -Vol, 1240.-N. E-P, 1−4.
  147. Reid 1i G., llynn G.C. Chramophore formation in jpcen fluorescent protein ft Biochcm. 199?. — Vol. 36. — P. 6786*6791.
  148. Rizzulo R, Brini De Giorgi F., Rossi R" Hcim R"Tsien R.Y. Pozzan T. Double labelling of subcellular structures with organelle-iargcted GFP mutants in vivo tt Curr- Biol. 1996. — Vol, 6. — N. 2. — P. 183−188
  149. Robcm P, R. t Burney J.D. Blach K.W., Zaloga G.P. Effect of chain length an absorption of biologically active peptides peptides from the gastrointestinal liact ft Digestion. 1999. — Vol. 60. — N. 4. — P. 332−327,
  150. Roberts P R., Zaloga G.P. Dietary bioactive peptides it New Horifc 1994. -Vol, 2. — N. 2. — P. 237−243,
  151. Roberts P R. Zaloga G.P. Cardiovascular cfleets of camosine H Biochcm 2000. Vol. 65. — N. 7, — P. 856−861.
  152. Rubio-AI?H$a I. Boll Daniel H. Cloning and characterization ofthe gene encoding the nwuse peptide transponer PEPT2 // Biochem. Biophys. Res. Comtmin, 2000 — Vol, 276, — N. 2. — P. 734−741.
  153. Rucklidgc GJ,. Riddoch G. L, Williams L.M., Robins S. P Auloradiografic studies of the renal clearance of circulating type collagen fragments in the fill // Coll. Relat. Res 1988. — VoL 8. — N, 4. — P. 339−348.
  154. SatTran M., Franco-Saenz R. Kong A,. Papshadjopoulos D., S? oka F. A model for the study of the oral administration of peptide hormones /1 Can. J. Riochem. -1979 Vol, 57, — N. 6. -P, 548−553.
  155. Sahall D" Mullie/ K" Chaielet F Duputs R-, Rooco P,. Vcrrous* P. Characterization oi' a 2S0-kD protein restricted to ihe coated pits of the renal brush border and ihe epithelial cells of the yolk // J, Exp. Med- 1988. — VoL 167. -P. 213−218.
  156. Sahali D. Mulliez N" Chatelct F., Ckaddle D. Sabourin J. C-, Roux C. Ronco P" VcntKist P, Competitive inununochemistry and ontogetiily of two closely related coated pits proteins It Am. J. Pathol. 1993. — VoL 142. — N. 5. — P. 1654−1667.
  157. Saito A. Pitfromonaco S-, Loo A.K., Farquhur M. G, Complete eloning and sequencing of rat gp330rmegalin". a distinctive member of the tow density lipoprotein receptor gene family H Proc. Nail. Acad Sci. USA. 1994. — Vol, 91, -N. 21.- P. 9725−9729.
  158. Saito H-, Inui K. ?peptide transporters in apical and basolateraJ membranes of Ihe human intestinal cell line Caco-2 1/ Am. L Physiol. Gastrointcst- Liver Physiol. 1993, Vol, 265. -N. 2. — P. G289-G294.
  159. Saiio H., Okuda M. r Terada T Sasaki S. Inui K. Cloning and charactcri/ation of a rat H «peptide cotransporlcr mediating absorption of bctii-Lactam antibiotics in the intestine and kidney U J, Pharmacol. Exp. Ther. 1995, Vol, 275.-N. J, — P 1631-?637.
  160. Saito H. Terada T., Okuda M., Sasaki Inui K. Molecular cloning and tissue distribution of rat peptide transporter PEPT2 // Biochem, Biophys, Acta. -1996, Vol, 1280. -N. 2.-P. 173−177.
  161. SakaLn K. Yamashita T., Maeda M, Moriyama Y. Shimada S., Tohyamu M. Cloning of a lymphatic peptide/histidme transporter tt Biochem. J. 2001. -Vol-356.-Pi. I.-P. 53−60.
  162. Sawada K., Terada T., Saito H., Inui K.I. Distinct transport characteristics of basolatcral peptide transporters between MDCK and Caeo-2 cells II Pdagers, Arch, 2001.-Vol. 443,-N. I.-P. 31−37.
  163. Schlagheck T.G., Webb K. E, Characterization of peptides from the gastrointestinal tract of calves // Fed. Proc, = 1984 Vol. 43. — P, 671−677.
  164. Schwegler j. S- Hcppelmann B. Mildenberger S. Silbernagl S, Receptor-mediated endocyiosis of albumin in cultured opossum kidney cells: a model for proximal tubular protein „absorption // Pflugers Arch- 1991. — Vol. 418. — N. 4. -P. 383−392.
  165. Seal C.J. Parker D.S. Isolation and characterization of circulating low molecular weight peptides in steer, sheep and rat portal and pcriphcrial Wood U
  166. Comp. Blechern Phystol, B, Bioihem. MoL Biol. 199. — Vol. 99. N. 3 I' 679−685.
  167. Seeuiaram В., Chrislensen t.,. Moestrup S.K., Hammofld T.G. Verrousl PJ. Identification of rat yolk „c target proicin of terajogcnie iffiibodiei, gp280. as iiHrinsie faetor-cobalamin receptor Hl. Clin. Invest. 1997. — Vol. 99. — N. 10. P 2317−2322.
  168. Sharpe SJ. Gamble G D. Sharpe D. N Cholesterol-Iowering and blood pressure effects of nnmunc milk U Am. J. Clin. Nuif. 1994. — Vol. 59. — N. 4. — P 929−934.
  169. Shen H-. Smith D.E., Yang Т., Huang Y.G., Sehnermann J B“ Brosius F-C-III. Localization of PEPTI and РЁРТ2 proton-coupled Oligopeptide transponer mRNA wtd protein in rat ktdney tt Am. J. Physiol Renal Physrol, I9W. — Vol. 276. — N. i. — P F658-F665.
  170. Shimomura O. Johnson l H., Saiga Y. Fxtraction. purifiealion and praperties of acquorin. a bioluminesccnt protein front the luminous hydromed usan. Aequorea, 71 Cell. Comp. Physich 1962, — Vol, 59, — P. 223−239.
  171. Silbemag. M Physiologie und Pathophysiologie der renalen AminosaurenResorption // Padiatrie und Pfidologic. 1981. — Bd t6. — S. 9−22,
  172. Smith H.W. Lectures on the kidney, University of Kansas: Kansas Lawrence, 1943, — 134 p.
  173. Smith J.L.* Arcaga C, Heymsfield S.B. Increased ureagencsis and impaired nitrogen use during infusion of a synthetic amino acid formula: a controlled trial // N. Engl. J- Med- 1982, — Vol. 306, — N. 17. — P, 1013−1018
  174. Sousa M M., Norden A.G.W., Jacobscn C, Willnow T. E, Christensen EX, Thakker R.V., Verroust P.J., Moestrup S.K., Saraiva M. J, Evidence for the role of megalin in renal uptake of transthyretin tt J. Btol. Chem. 2000, Vol, 275, — N, 49,-P 38 176−38 181
  175. Slacey G., Koh S., Granger C, Becker J.M. Peptide transport in plants tt Trends Plant Sei, 2002, — Vol, 7. — N. 6, — P, 257−263.
  176. Staub J J. Girard J Muller-Brand J., Noelpp B“ Wcmer-Zodrow L Blunting of TSH response after repeated oral administration of TRH in normal and hypothyroid subjects tt J. Cltn, Endocrinol, Metab, 1978, — Vol. 46. — N, 2. — P. 260−266,
  177. Steel A., Nussberger S» Romero M^., Boron W.F., Boyd C.A., Itedigcr M. A Stoichiometry and pH dependence of the rabbit proton-dependent oligopeptide transporter PepTI tt J, Physiol. 1997. — Vol. 498. — Pi 3. — P. 563 569.
  178. Stevens B. R Amino acid transport in intestine tt Mammalian amino acid transport: mechanisms t Eds. D. Haussinger. M.S. Kildbcrg N.-Y Plenum Press. 1991.-P. 117−142.
  179. Suropao B. EL, Maaek T. Kinetics, competition. and selectivity of tubular absorption Of proteins// Am. J, Physiol. 1982, — Vol, 243. — N, 4, — P. F379-F392.
  180. Taylor W.H. Biochemistry of pepsi nes H Alinientaiy canal Biol-, Digestion, rumenal. Physiology (Handbook of physiology). 1968. Sect. 6, Vol. 5. — P. 2567−25S7.
  181. Tclcmo E. Westrom B.R., Karisson 8 W, Proteolytic activity as a regulator of the transmission of orally fed protein from the gut to the blood scrum in the sucking rat // Biol. Neonate, 1982, — Vol. 41. -N, I.- P. 85−92.
  182. Tenida Т., Sauada К. Ito Т., Saito К. Hashimoto Y. Inui К, Funcional expression of novel peptide transporter in renal baso Lateral membranes it Am. J, Physiol. Renal Physiol 200U. — Vol. 279- - P. F851-FB57.
  183. Thamotharan M. Lombardo Y.B., Bawani S.Z., Adibi S.A. An aclive mechanism for completion of final stage of protein degradation in the liver, lysosomal transport of dipeptides UI, Biol. Chemistry 1997. — Vol. 272. — N. IB. -P 11 786−11 790.
  184. Tom D, Digestibilion des proteins en fonction de la tai I i des fracnions pfoteiquis // Med. Nutr, 1991. — Vol 27. -N. 3.- P. 129−132.
  185. Tucn R.Y. The green fluorescent protein H Annu Rev Biochem. 1998. -Vol. 67. — P. 509−544.
  186. Uhlenhuth PI Neuer Beitrag /um spec? flehen Nachweis van Eivcwcbs auf biologischen Wege II Deutsch. Med. Woehenschr, 1900, — Bd. 26 — S. 734.
  187. Van Aubel R.A., Mascreeuw R., Russel F. G, Molecular pharmacology of renal organic anion transporters // Am. J. Physiol. Renal, Physiol 2QOO, Vol. 279. — N, 2- - P. F216-F232,
  188. Van De Poll M.C., Socters P.B., Deutz N.&, Fearon K.C., Dejong CIL Renal metabolism of amino acids: its rote in interorgan amino acid exchange // Am. J. Clin. Nutr. 2Q04. — Vol- 79. — N. 1 — P. 185−197.
  189. Van Slyke D.D., Meyer G.M. The amino acid nitrogen of the blood, Preliminary experiments on protein assimilation //J. Biol. C’hcm 1912. — Vol. 12. P. 399−410.
  190. Verroust PJ. Christensen Ei. Megalin and cubilin the story of two multipurpose receptors unfolds // Nephrol. Dial. Transpl. — 2002, — Vol. 17. — N. II.-?. 1867−1871.
  191. Viertzc E-. Kantor O., Kausz M, Ncmeth J, Arimura A, Gonda P. Koves K. Compnlive study on the appearance of various bioaetive peptides in ibrcgut derivales during the ontogenesis H1. Physiol. Paris. 2001. — Vol. 95. — N. 1−6. -P. 99−103.
  192. Walker WA Allergen absorption in the intestine. Implication to food allergy1 in infants // J. Allergy Clin. Immunol. 1986. — VoL 78. — N. 5. — P. 10 031 009.
  193. Warshaw A.L., Walker W.A., Isselbaebw K J. Protein uptake by the intestine, evidence for absorption of tnlacl macromoleculcs H Gastroenterol. -1974. VoL 66. — N. 5. — P 987−992
  194. Weaver 1.T., Gonella PA., Israel EJ., Walker WA. Uptake and transport of epithelial growth factor by the small intestine epithelium of the fetal rat II Gastroenterol 1990 — Vol.98 -N. 4, — P 828−937
  195. Webb ICE- lr J R., Dirien?" D.B., Matthews J.C. Recent development in gastrointestinal absorption and tissue utilization or peptides: a review // J. Dairy Set -1993. VoL 76. — N. L — P. 35 N361.
  196. Westrom B.R., Svendsen J., Ohitson B.G., Taggesson G. Karisson B. W Intestinal transmission of macromolecules (BSA and PITC-labelled dexrrans) in the neonatal pig it Biol, Neonate. 1984. — Vol. 46.-N, L- P. 20−26.
  197. Wheeler S. Mcgiiui BJ., Lucas M.L., Morrison J.D. Absorption of biologically active peptide hormones from the small intestine of rat II Acta Physiol. Scand 2002. — Vol. 176. — N. 3. — P. 203−213,
  198. Wiedemann in Elke C., Sptndler Funke W. Craks in the P-can: fluorescent protein from Anemonia sulcata (Anthozoa, ActinanaJ H Bioehem -2000. VoL 97. — N. 26. — P. 14 091−14 096.
  199. Willnow Hilpert J., Armstrong SA, Rohlmann A" Hammer R. E-. Bums D.K., Herz J. Defcctivc t’orebrain devctoprocnl in mite laeking gp330'megalin II Proc- Natl. Acad- Sei. USA. 1996. — Vol. 93. — N. 16 P, 84 608 464.
  200. Wilson S.J. Vi’I/er M. Absorption of undigested protein in human begins // Am, J. Diseas, Children. 1935, — Vol. 50 — N. L- P. 49−54,
  201. Wiscman G, Absorption of amtna acid II In: Handbook of physiol, -Washington. ?968 — Vol. 3. — sect 6, — P- 1277−1307.
  202. Wiscman G, Site" of dipephde hydroliscs in relation lo sites of histidine and glusocc activc transpoTt in hamster intestine ff J. Physiol, {L.) 1983. — Vol. 342. -P. 421−435.
  203. Xu D, Kozyraki R, Newman T.C., Fyfc J, C, Саки с evidenee of an iKcessory activity required speeifieally for cubilin brush-border expression and intriiBic factor-cobttlamm absorption // Blood I999, — Vol. 94. — P. 3604−3606.
  204. Yamashila 1. Shimada S., Guo W" Sato К, Kohmura Y.. Hayakawa T-, Takagi T. Tohyama M. Cloning and functional expression of a brain peptidclustidine transportcr // J, Bial. Chem 1997. — Vol. 272. — N. 15. P 10 205−102 IL
  205. Yang F Mo" L. G" Phillips G.N. The moleeutar stmeture of green tluorewcnl protein ff Nal. Biotechnol. 1996. — Vol. 14. — N. 10. — P. 1246−1251,
  206. Yolfcen R H., Losonsky (LA. Vondcrfeeht S. Leister F-. Wee S B. Antibody to human nrtavin" in coWs milk //N. Engl. J. Med I9B5 Vol. 312, N. 10. -P, 605−610.
  207. Young Jj. Frccdman В S. Renal transport of ammoacids Clin, Chem, 1971,-Vol, 17,-P.245−266,
  208. Zaccolo M. lise of Chimeric Fluorescent Proteins and Fluorescence Resonance Energy Transfer to Monitor Cellular Responses H Circulation Res. 2004 Vol 94, N. 7. — P. 866−873.
  209. Zaloga G.P. Siddiqui R A. Biologically active dietary peptides '¦' Mini-Rev Med. Chem. 2004. — Vol. 4. — P. 815 -821,
  210. Zaloga G. P, Ward KA. Prielipp R.C. F. lTeci of enteral diets on whole body and gut grottih in unstressed rats H JPEN J. Parente*. EmeraL Nuir, 1991 Vol 5. N. I. — P. 42−47.
  211. Zhou X., Ihamotilaran M. Gangopadhyav A. SerdikolT С- Adibi S.A. Characterization of an oligopeptide transporter in renal lysosomes ff Biochem. Biophys. Acta. 2000, — Vol. 1466. — N. I -2. — P. 372−378,
  212. Ziv E. Bendayan M. Intestinal absorption of peptides through the cntcrocytes II Mictdsc. Res. Tech. 2000. — Vol. 49. — N. 4. — P. 346−352.
Заполнить форму текущей работой