Номенклатура и классификация белков

РефератПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Кислые; в четвертичной структуре содержат по 30—40 полипептидпых цепей; не растворимы в воде, но набухают и «садятся» в горячей воде из-за разрушения третичной и четвертичной структур; не расщепляются в пищеварительном канале человека. В одной клетке содержится от 30 000 до 50 000 разных белковых молекул. С выяснением их свойств и по мере открытия новых белковых молекул список белков… Читать ещё >

Номенклатура и классификация белков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Обычно за белком закрепляется название, связанное с источником, из которого он впервые был выделен. Например, казеин — основной белок молока — получил название от лат. casern — сыр, поскольку готовят сыр из молока сельскохозяйственных животных. Белок яйца называют авидин (от лат. avis — птица).

В силу огромного многообразия белков их очень сложно систематизировать по единой схеме. Поэтому общей для всех белков номенклатуры и классификации в настоящее время не создано.

В зависимости от того, что выбрано за параметр классификации, белки подразделяют, но форме молекулы, но особенностям строения, по химической природе и функциональной активности. При этом одни и те же белки встречаются в разных вариантах классификации.

Раньше всего появилась классификация белков по форме молекулы (см. табл. 4.4).

Сделана попытка классифицировать белки по соотношению аи р-форм (табл. 4.6).

Таблица 4.6

Классификация белков по особенности вторичной структуры.

Форма белка.	Особенности строения.	Пример
а.	Содержат а-спирали в количестве не менее 60% всей полипептид! юй цепи.	Миоглобин.
[3.	Содержат только p-формы, как правило, в виде нс менее двух антипараллельных цепей.	Химотрипсин.
а+р	Содержат аи p-формы в одной нолинентидной цепи, при этом один домен образован а-спиралями, другой — р-формами.	Инсулин, рибонуклеаза, р-лактоглобулин.
а/\|3.	Содержат чередующиеся аи p-формы; домены собраны из аи р-форм.	Карбоксинептидазы.

В одной клетке содержится от 30 000 до 50 000 разных белковых молекул. С выяснением их свойств и по мере открытия новых белковых молекул список белков по функциональной активности постоянно пополняется (табл. 4.7).

Таблица 4.7

Примеры функционально активных белков.

Функция.	Пример
Структурная.	Гистоны в составе ДНК участвуют в формировании третичной структуры молекул ДНК эукариот. Коллаген, эластин, кератин составляют основу связочного аппарата (хрящей и сухожилий), костной ткани.
Каталитическая.	Белки-ферменты.
Защитная.	Иммуноглобулины — связывают чужеродные соединения (бактерии, токсины, вирусы). Белки системы свертывания крови (фибриноген, тромбин) препятствуют потере крови. Кератин, коллаген (белки покровных тканей), протеогликаны (белки слизистых оболочек) преграждают проникновение инфекции в организм.

Функция.	Пример
Транспортная.	Мембранные белки клеток переносят отдельные молекулы (глюкоза, аминокислоты) и ионы (К⁺/№⁺-АТФаза). Альбумины крови переносят ВЖК и билирубин, гемоглобин транспортирует 0₂, грансферритин переносит Fe³⁺. В молоке р-лактоглобулин переносит рстиналь.
Регуляторная.	Гормоны участвуют в поддержании внутренней среды организма. Белки, регулирующие активность других белков: • кальмодулин влияет на активность некоторых белков-ферментов; • регуляторные белки, участвующие в биосинтезе белка
Рецепторная.	Белки-рецепторы (мембранные и цитоплазматические) связываются с гормонами и сигнальными пептидами (нейромедиаторами).
Запасная и пищевая.	Альбумин и глобулин крови служат некоторым резервом аминокислот в организме. Альбумин яйца, казеин молока и другие основные пищевые белки.
Сократительная и двигательная.	Актин и миозин мышечной ткани участвуют в мышечном сокращении.

Большое распространение получила классификация белков по химической природе. В этом случае белки, в первую очередь, делят на простые (не— конъюгированные) и сложные (конъюгированные).

Простые белки состоят только из аминокислот и различаются растворимостью и биологическими функциями (табл. 4.8).

Примеры простых белков.

Таблица 4.8


Белки.	Физико-химические свойства. Биологическая роль.
Альбумины.	Молекулярная масса 15—70 тыс. дальтон; ИЭТ 4,6—4,7. Кислые, так как содержат много Глу; размер молекул маленький, поэтому сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде. Биологически полноценны; обладают неспецифической адсорбцией — связывают и переносят как полярные, так и неполярные соединения.
Глобулины.	Молекулярная масса более 100 тыс. дальтон; ИЭТ 6,0—7,3. Нейтральные и слабокислыс; из-за большого размера молекул слабо гидратированы и не растворимы в воде, но растворимы в солевых растворах. Биологически полноценны; выполняют транспортные функции, поскольку обладают неспецифической адсорбцией, часть глобулинов имеет специфическую адсорбцию; защитные функции (антитела).
Гистоны.	Молекулярная масса 5—37 тыс. дальтон; ИЭТ 10—11. Белки основного характера, так как содержат до 20—30% Лиз, Apr, Гис; благодаря маленьким размерам сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде. Биологически полноценны; участвуют в формировании третичной структуры ДНК.
Протамины.	Молекулярная масса до 10 тыс. дальтон; ИЭТ 10—12. Белки основного характера, так как содержат до 50—80% Лиз, Apr; благодаря маленьким размерам сильно гидратированы и хорошо растворимы в воде. Биологически полноценны.

Белки.	Физико-химические свойства. Биологическая роль.
Склеропротеииы. (протеноиды).	Фибриллярные; не растворимы в воде, солевых растворах, разбавленных кислотах, щелочах; плохо или совсем не гидролизуются ферментами пищеварительного канала человека. Биологически неполноценны.
В том числе коллагены.	Молекулярная масса 300 тыс. дальтон. Нейтральные; длительное кипячение превращает в растворимый в воде желатин. Самый распространенный белок организма человека (от 25 до 33% общего количества белка, примерно 6% массы тела). Структурные белки соединительной ткани, сухожилий, хрящей, костей, связок, кожи. Треть аминокислот приходится на Гли, 21% — Про и его производные, 11% — Ала.
эластины.	Молекулярная масса 100 тыс. дальтон. Нейтральные; не растворимы в воде даже после кипячения. Структурные белки эластичных тканей, связок, сухожилий, артерий, вен; частично расщепляются в пищеварительном канале человека эластазой.
кератины.	Молекулярная масса 2 млн дальтон. Кислые; в четвертичной структуре содержат по 30—40 полипептидпых цепей; не растворимы в воде, но набухают и «садятся» в горячей воде из-за разрушения третичной и четвертичной структур; не расщепляются в пищеварительном канале человека.

* 1 дальтон — то же, что а.е.м., применяется для измерения массы молекул, вирусов, клеток и их структур (хромосом, рибосом, митохондрий и др.). Название дано в честь английского физика и химика Дж. Дальтона (1766—1844).

Сложные белки состоят из белкового и небелкового компонентов. В названиях сложных белков отражаются природа или свойства небелковой части (табл. 4.9).

Классификация сложных белков.

Таблица 4.9

Белки.	Примеры.
Хромопротеины.	Окрашенные белки: • гемоглобин и миоглобин животных и человека содержат в качестве небелкового компонента гем; • меланоиротеины животных и человека придают окраску коже, волосам, шерсти, перьям; небелковый компонент образован на основе разных соединений, например является производным Тир; • хлорофилл растений — зеленый пигмент, участвующий в фотосинтезе; в качестве небелкового компонента содержит порфиновое производное
Нуклео; протсины.	Дезоксирибонуклеопротеины (ДРНП) и рибонуклеопротеины (РНП) в составе хроматина, вирусов, рибосом. Небелковый компонент — НК (ДНК и РНК).
Липопротеины.	Преобладает белковый компонент; соединение белковой и небелковой частей осуществляется двумя видами взаимодействий — гидрофобными (между радикалами высших жирных кислот и аминокислот) и гидрофильными (между полярными группами фосфолипидов и аминокислот). Компоненты клеточных мембран; липопротеины крови — транспортные белки.

Белки.

Примеры.

Протеоли;

пиды.

Преобладает липидный компонент; белковая и липидная части соединяются так же, как и у липопротеинов.

Оболочки нервных клеток.

Глико;

иротеины.

Преобладает белковый компонент; соединение белковой и небелковой частей осуществляется за счет гликозиламидных связей (между ОНгрупнами углеводов и NH₂-группам и белков) или гликозидных связей (между ОН-группами углеводов и ОН-группами белков).

Рецепторы, у-глобулины, к-казсин.

Прогео;

гликаны.

Преобладает углеводный компонент, представленный уроновыми кислотами или аминосахаридами.

Муцины. Гиалуроновая кислота и хондроитинсульфат в составе соединительной и хрящевой ткани соответственно.

Фосфо;

протеины.

Остатки фосфорной кислоты соединяются сложноэфирной связью с ОН-группами Сер и Тре.

Казеин молока, вителлин желтка яйца, овальбумин белка яйца.

Металло;

протеины.

Ионы железа соединяются с белковой частью координационными связями. Фсрритин, железосерные белки, алкогольдегидрогеназа, а-лактальбумин молока.

Показать весь текст

Заполнить форму текущей работой