Оксидоредуктазы. 
Классификация ферментов

Систематическое название ферментов этого класса составляют по схеме: донор водорода: акцептор оксидоредуктаза. Оксидоредуктазы, катализирующие перенос водорода, имеют тривиальное название дегидрогеназы: R’H2+ R" = R" H2+R'. В тех случаях, когда донор водорода точно не установлен, используют термин редуктаза. Если акцептором водорода служит О2, то ферменты, катализирующие эти реакции, имеют тривиальное название оксидазы. Реакции прямого присоединения кислорода к субстрату катализируются оксигеназами. Термин пероксидаза относится к тем ферментам, которые используют Н202 в качестве акцептора водорода.

Общая схема ферментов катализирующих реакции окисления — восстановления может быть представлена так:

Окисление протекает как процесс отнятия атомов (Н) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов (Н) к акцептору.

АкцепторА, субстрат — В.

Оксидоредуктазы подразделяют на 17 подклассов (в зависимости от природы доноров водорода, в основу деления на подклассы, положен химизм акцептора водорода):

• · Ферменты, действующие на СН—ОН-группу доноров. Примером фермента, входящего в этот подкласс, является алкогольдегидрогеназа. Сюда же относятся ЛДГ, МДГ, фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая) и другие.
• · Ферменты, окисляющие альдегидную или кетонную группу доноров.
• · Ферменты действуют на СН—NН2-группу доноров. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие окислительное дезаминирование аминокислот.
• · Ферменты окисляют восстановленные НАД и НАДФ, в основном представлены флавопротеинами.
• · Ферменты, действующие на дифенолы и родственные им соединения в качестве доноров. К этому подклассу принадлежит, в частности, аскорбатоксидаза.
• · Ферменты, действующие на пероксид водорода в качестве акцептора (каталаза, пероксидаза).
• · Ферменты, действующие на отдельные доноры с присоединением к ним кислорода (оксигеназы).

Характерной особенностью деятельности оксидоредуктаз в живой клетке является их способность образовывать системы в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору, которым является, как правило, кислород, так что в результате образуется вода.

Те оксидоредуктазы, которые переносят атомы н или электроны непосредственно на кислородные атомы, называются аэробными дегидрогеназами или оксидазами, а те оксидоредуктазы которые переносят атомы Н и электроны от одного компонента окислительной цепи фермента к другому без передачи их на кислородные атомы, называются анаэробными дегидрогеназами.

A. Анаэробные дегидрогеназы., строение и механизм окисления — восстановления.

или никатинамидадениндинуклеотид.

Более половины известных в настоящее время оксидоредуктаз содержат в качестве кофермента. Соединяясь с тем или иным специфическим белком и образуя аким образом двухкомпанентный фермент, который сокращенно называют пиридинпротеином, резко усиливает свою способность по ядру никотинамида. В результате пиридинпротениы способны отнимать от субстратов (спирты, альдегиды, дикарбоновые кислоты и тд) атомы Н в виде гидрид — ионов () и протонов (), окисляя, таким образом, указанные соединения. Все пиридинпротеины — анаэробные дегидрогеназы, они не передают снятые с субстрата атомы Н на кислород, а посылают их, а ближайший в окислительной цепи другой фермент.

Рассмотрим процесс окисления — восстановления на примере одного из пиридинпротеинов — алкогольдегидрогеназы из печени животных. Это белок с М=73 000, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу и атом Zn. В процессе отнятия атомов Н от спирта образуется тройной апофермент-кофермент-субстратный комплекс, удерживаемый. Непосредственно к никотинамидадениндинуклеотиду от молекулы спирта переходит один атом Н в виде гидридного иона (), т. е атома Н, несущего дополнительный электрон. Второй атом Н отнимаемый от молекулы спирта, наоборот, теряет электрон, превращаясь в протон (), и поступает в реакционную среду.

Уравнение реакции окисления спирта при участии :

Механизм действия алкогольдегидрогеназы:

В любом случае получает два электрона за счет присоединения гидридного иона (). Кроме пиридинферменты содержат в качестве кофермента никтотинамидадениндинуклеотидфосфат или. Этот кофермент является производным у которого водород ОН — группы 2-го углеродного атома рибозы аденощина замещен на остаток фосфатной кислоты.

B. Аэробные дегидрогеназы. ФАД, строение и механизм окисления — восстановления.

Ферменты, катализирующие удаление водорода из субстрата, они могут использовать в качестве акцептора водорода не только кислород, но и искусственные акцепторы, такие как метиленовый синий.

Эти дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, и продуктом катализируемой ими реакции является перекись водорода, а не вода.

К флавопротеинам относится фермент, несущий в качестве активной группы фосфорилированный витамин. Окисленная форма этого флавопротеина (М=52 000) окрашена. Каждая молекула фермента несет молекулу рибофлавинфосфата (или флавинмононуклеотида ФМН), способного принимать и отдавать два атома Н по атомам изоаллоксазинового кольца:

Другим коферментом в флавопротеинах является флавинадениндинуклеотид (ФАД):

ФМН и ФАД, соединяясь с различными апоферментами, дают начало приблизительно тридцати флавопротеинам, отличающимся различной специфичностью по отношению к субстратам.

Основная функция флавопротеинов — перенос электронов от остановленных пиридинпротеинов к другим компанентам окислительно-восстановительной цепи. Однако, некоторые флавопротеины, особенно с ФАД в качестве кофермента способны снимать атом водорода непосредственно с субстрата.

В качестве коферментов оксидаз Dи L-аминокислот восстановленные ФАД и ФМН могут непосредственно взаимодействовать с молекулярным кислородом с образованием перекиси водорода.

C. Оксидазы.

Они катализируют удаление водорода из субстрата, используя при этом в качестве акцептора водорода только кислород.

Оксидазы содержат медь, продуктом реакции является вода. Широко распространена в растительных животных тканях цитохромоксидаза (цитохром аа3). Она завершает цепь цитохромов в цитохромной цепи.

Аскорбиноксидаза обладает строгой специфичностью по отношению к субстрату и окисляет l-аскорбиновую кислоту, превращая ее в дегидроформу. Являясь переносчиком водорода, аскорбиновая кислота тесно связана со всей системой ферментов, участвующих в дыхательных процессах.

Полифенолоксидазы и аскорбиноксидаза принимают участие в окислительных процессах на заключительном этапе дыхания, заменяя цитохромы.

Полифенолоксидазы окисляют полифенолы до хинонов. Хиноны в свою очередь могут окислять другие вещества.

Каталаза — фермент, который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксид водорода на воду и молекулярный кислород (2H2O2 > 2H2O + O2), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах.

Пероксидаза — фермент, катализирующий восстановление перекиси водорода до воды с участием восстановителя-Н2А + Н2О2 —>? А + 2 Н20. Пероксидаза обнаруживается наряду с каталазой у большинства аэробных организмов.