Характеристика 1 и 3 класса ферментов

Оксиредуктазы — это ферменты, катализирующие реакции окисления и восстановления, т. е. перенос электронов от донора к акцептору. Окисление представляет собой отнятие атомов водорода от субстрата, а восстановление это присоединение атомов водорода к акцептору.

К оксидоредуктазам относятся: дегидразы, оксидазы, оксигеназы, гидроксилазы, пероксидазы, каталазы. Например, фермент алкогольдегидрогеназа катализирует реакцию превращение спирта в альдегид.

Оксиредуктазы, переносящие атом водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода, называются аэробными дегидрогеназами (оксидазами), тогда как оксидоредуктазы, переносящие атом водорода или электроны от одного компонентадыхательной цепи ферментов к другому, называются анаэробными дегидрогеназами. Распространённым вариантом окислительно-восстановительного процесса в клетках является окисление атомов водорода субстрата при участии оксиредуктаз. Оксидоредуктазы являются двухкомпонентными ферментами, у которых один и тот же кофермент может связываться с различными апоферментами. Например, многие оксидоредуктазы в качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. В конце многочисленного класса оксиредуктаз (на 11 позиции) находятся ферменты типа каталаз и пероксидаз. Из всего количества белков пероксисом клеток до 40 процентов приходится на каталазу. Каталаза и пероксидаза расщепляют пероксид водорода в следующих реакциях: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О H2O2 + HO — R — OH = O=R=O + 2H2O Из данных уравнений сразу становятся видны как аналогия, так и существенное отличие между этими реакциями и ферментами. В этом смыслекаталазное расщепление пероксида водорода представляет собой особый случай пероксидазной реакции, когда пероксид водорода служит и в качестве субстрата, и акцептора в первой реакции.

Гидролазы, класс ферментов, катализирующих реакции гидролитического (с участием воды) расщепления внутримолекулярных связей (гидролиза). Г. широко распространены в клетках растений и животных. Участвуют в процессах обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и др. биологически важных соединений. По типу гидролизуемой связи класс гидролаз делят на ряд подклассов: действующие на сложноэфирные связи (например, липаза); на гликозильные связи (например, амилаза); на пептидные связи (например, пепсин); на кислотноангидридные связи (например, аденозинтрифосфатаза) и т. д.

По химической природе большинство гидролаз — простые белки; для проявления их каталитической активности необходимо наличие неизмененных сульфгидрильных (SH—) групп, занимающих определенное положение в полипептидной цепи. Ряд Г. получен в кристаллическом виде (уреаза, пепсин, трипсин, химотрипсин и др.). Механизм каталитического действия некоторых исследованных гидролаз включает соединение фермента с расщепляемым веществом с последующим отщеплением продуктов реакции и освобождением фермента. Показано, что в механизмах ферментативного гидролиза много общего с механизмом действия трансфераз и что некоторые гидролазы могут переносить отщепляемые группы не только на воду, но и на др. молекулы.