Изоферменты. 
Ферменты как биологические катализаторы

Изоферменты — это множественные формы одного и того же фермента. Изоферменты катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по аминокислотному составу и некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, электрофоретической подвижности и др.). Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) существует в пяти формах: ЛДГ, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5.

Каждая ткань имеет определенный изоферментный спектр ЛДГ: в сердечной мышце — ЛДГ1,2; в печени, скелетных мышцах — ЛДГ4,5.

Какова целесообразность синтеза фермента в нескольких молекулярных формах? В тканях с преимущественно аэробным обменом веществ (сердечная мышца), преобладают формы ЛДГ1, 2, которые обеспечивают ткани большим количеством энергии. В тканях с преимущественно анаэробным обменом веществ (печень, скелетные мышцы) преобладают ЛДГ4,5, что приводит к образованию молочной кислоты и двух молекул АТФ.

Определение уровня активности изоферментов в сыворотке крови имеет важное значение в диагностике заболеваний. например, повышение активности ЛДГ1,2 наблюдается при инфаркте миокарда; ЛДГ4,5 — при заболеваниях печени (гепатит, цирроз).

Ферментные препараты широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств.

Ферменты используют в качестве специфических реактивов для определения ряда веществ. Так, глюкозооксидазу применяют для количественного определения глюкозы в моче и крови. Фермент уреазу используют для определения содержания количества мочевины в крови и моче. С помощью различных дегидрогеназ обнаруживают соответствующие субстраты, например пируват, лактат, этиловый спирт и др.

Энзимодиагностика — заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:

• — при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
• — количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
• — активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени И отличается от нормальных значений;
• — ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
• — существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.

Использование ферментов в качестве терапевтических средств имеет много ограничений вследствие их высокой иммуногенности. Тем не менее, энзимотерапию активно развивают в следующих направлениях:

• — заместительная терапия — использование ферментов в случае их недостаточности;
• — элементы комплексной терапии — применение ферментов в сочетании с другой терапией.

Заместительная энзимотерапия эффективна при желудочно-кишечных заболеваниях, связанных с недостаточностью секреции пищеварительных соков. Например, пепсин используют при ахилии, гипои анацидных гастритах. Дефицит панкреатических ферментов также в значительной степени может быть компенсирован приёмом внутрь препаратов, содержащих основные ферменты поджелудочной железы (фестал, энзистал, мезим-форте и др.).

В качестве дополнительных терапевтических средств ферменты используют при ряде заболеваний. Протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин) применяют при местном воздействии для обработки гнойных ран с целью расщепления белков погибших клеток, для удаления сгустков крови или вязких секретов при воспалительных заболеваниях дыхательных путей. Ферментные препараты рибонуклеазу и дезоксирибонуклеазу используют в качестве противовирусных препаратов при лечении аденовирусных конъюнктивитов, герпетических кератитов.

Ферментные препараты стали широко применять при тромбозах и тромбоэмболиях. С этой целью используют препараты фибринолизина, стрептолиазы, стрептодеказы, урокиназы.