Функции белков. 
Патология белкового обмена

• 1. Структурная (пластическая) — белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
• 2. Каталитическая — все биологические катализаторы — ферменты по своей химической природе являются белками.
• 3. Транспортная — белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (например, миоглобин, сывороточный альбумин).
• 4. Механохимическая — мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (например, актин, миозин).
• 5. Регуляторная — ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (например, инсулин, АКТГ).
• 6. Защитная — антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того, основу кожи составляет белок коллаген, а волос — кератин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.
• 7. Опорная — сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (например, коллаген, эластин).
• 8. Энергетическая — аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
• 9. Рецепторная — многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).

Уровни организации белковой молекулы В современной литературе принято рассматривать 4 уровня организации структуры молекулы белка.

Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка. Связи: пептидная и дисульфидные мостики между относительно близко расположенными остатками цистеинов. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов (пепсин, трипсин и т. д.).

А Б Рис. 16.2. Первичная (А) и вторичная (В) структура белковой молекулы [http://him.1september.ru/ 2004/06/12.htm].

Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи. Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот.

Альфа-спираль — это пептидная цепь штопорообразно закрученная вокруг воображаемого цилиндра. Диаметр такой спирали 0,5 А. В природных белках обнаружена только правая спираль. Некоторые белки (инсулин) имеют две параллельные спирали. Бета-складчатость — полипептидная цепь собрана в равнозначные складки. Бета-изгиб — образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи. Он необходим для изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образовании третичной структуры белка.

Третичная структура — это свойственный данному белку способ укладки полипептидой цепи в пространстве. Это основа функциональности белка. Она обеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множества аминокислотных остатков и боковых групп. Такие упорядоченные в пространстве участки белка формируют активные центры ферментов или зоны связывания. Повреждение третичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка.

Стабильность третичной структуры зависит в основном от нековалентных взаимодействий внутри белковой глобулы — преимущественно водородных связей, ван-дер-ваальсовых сил (ионных или электростатических) и гидрофобных взаимодействий. Но некоторые белки дополнительно стабилизируются за счет таких ковалентных взаимодействий как дисульфидные мостики межу остатками цистеина.

Большинство белковых молекул имеют участки как альфа-спирали так и бета-складчатости. Но чаще по форме третичной структуры разделяют глобулярные белки — построенные преимуществено из альфа-спиралей и имеющеие форму шара или элипса (большинство ферментов). И фибрилярные — состоящие пеимущественно из бета-складчатости и имеющие сплющенную или нитевидную формы (пепсин, белки соединительной такни и хряща).

Размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями, называется четвертичной структурой. Т. е. в формировании четвертичной структуры участвуют не пептидные цепи сами по себе, а глобулы, образованные каждой из этих цепей в отдельности. Четвертичная структура — это высший уровень организации белковой молекулы и он присущ далеко не всем белкам. Связи, формирующие эту структуру нековалентные: водородные, электростатические.

Рис. 16.4. Четвертичная структура молекулы гемоглобина [http://www.nsu.ru/education/biology/molbiol/Lecture3/Lec35.htm].

Фундаментальный принцип молекулярной биологии: последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи белка несет в себе всю информацию, которая необходима для формирования определенной пространственной структуры. Т. е. имеющаяся в данном белке аминокислотная последовательность предопределяет образование альфаили бета-конформации вторичной структуры за счет образования между этими АК водородных или дисульфидных связей и в дальнейшем формирование глобулярной или фибрилярной структуры также за счет нековалентных взаиомдействий между боковыми учатками определенных аминокислот.