Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Генетико-биохимическая гетерогенность рибонуклеаз злаковых культур в связи с разработкой новых методов отбора в селекционном процессе

Диссертация: Генетико-биохимическая гетерогенность рибонуклеаз злаковых культур в связи с разработкой новых методов отбора в селекционном процессе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В последнее десятилетие стало очевидно, что просттранскрипционная модуляция времени жизни мРНК является одним из основных механизмов регуляция экспрессии генов в клетках эукариот вообще и высших растений в частности. Дифференциальное изменение стабильности транс-криптов играет важную роль в процессах синтеза запасных белков и адаптации растений к неблагоприятным факторам внешней среды. Как… Читать ещё >

Генетико-биохимическая гетерогенность рибонуклеаз злаковых культур в связи с разработкой новых методов отбора в селекционном процессе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Классификация нуклеаз растений
      • 1. 1. 1. Биохимическая классификация
      • 1. 1. 2. Сходство аминокислотных последовательностей рибонуклеаз
    • 1. 2. Локализация РНК-деградирующих ферментов в растении
      • 1. 2. 1. РНКазы клеточных ядер
      • 1. 2. 2. Цитоплазматические РНКазы
      • 1. 2. 3. РНКазы, связанные с рибосомами и микросомами
      • 1. 2. 4. РНКазы митохондрий и хлоропластов
      • 1. 2. 5. Секретируемые РНКазы
    • 1. 3. Модуляция активности рибонуклеаз факторами окружающей среды
      • 1. 3. 1. Засоление и обезвоживание
      • 1. 3. 2. Температурный стресс
      • 1. 3. 3. Поранение и болезни
    • 1. 4. Изменения уровня активности и изоферментного состава РНКаз в онтогенезе растений
    • 1. 5. Регуляция активности рибонуклеаз в растении
      • 1. 5. 1. Регуляция активности на уровне транскрипции и трансляции
      • 1. 5. 2. Взаимодействие с эффекторными молекулами и посттрансляционная модификация
    • 1. 6. рибонуклеазы В деградации МРНК
      • 1. 6. 1. Удаление кэп-структуры на 5'-конце мРНК
      • 1. 6. 2. Экзорибонуклеазы
      • 1. 6. 3. Эндонуклеазы
      • 1. 6. 4. Деаденилирование мРНК
      • 1. 6. 5. РНКазы, связанные с мРНК

Постоянное усиление антропогенного давления на окружающую среду приводит к ухудшению экологической ситуации в большинстве районов Земли, глобальным изменениям климата, уменьшению площадей, пригодных для земледелия и обострению продовольственной проблемы. В связи с этим, возрастает значение разработок методов мониторинга состояния и отбора сельскохозяйственных растений, сочетающих высокую урожайность и пищевую ценность с повышенной устойчивостью к неблагоприятным факторам окружающей среды, а также низкой требовательностью к химической защите.

Селекция продуктивных сортов возделываемых злаковых в этих условиях должна опираться на ясное понимание механизмов биологических процессов генной экспрессии, лежащих в основе формирования основных хозяйственно-ценных признаков сортов и гибридов сельскохозяйственных растений (стрессоустойчивость и адаптивность, пищевая ценность зерна, урожайность).

Многочисленными работами показано, что в регуляции экспрессии генов важную роль играет время жизни индивидуальных матричных РНК, обеспечивая гибкое и быстрое изменение пула синтезируемых белков. В связи с этим особое внимание уделяется изучению механизмов регулирования времени жизни мРНК [Арбузов, 1977; Ross, 1988; Плотников, 1992; Green, 1993; Brawerman, 1993]. При этом, если элементы структуры мРНК, ответственные за дестабилизацию (стабилизацию) молекулы (цис-фактор) изучены уже довольно хорошо [Klausner, Harford, 1989; Green, 1993; Brawer-man, 1993], то природа и характер взаимодействия с мРНК дестабилизирующих её белков (транс-факторов) остаются до сих пор во многом неизвестны. Структура зрелых мРНК, по всей вероятности, не несет последовательностей, способных к рибозимному саморасщеплению и необходимым условием для регулируемой деградации является мРНК-белковое взаимодействие.

Ross, 1993]. Поэтому в настоящее время актуальным является идентификация и изучение РНКаз, участвующих в регуляции времени жизни мРНК.

Традиционные методы селекции на морозостойкость, засухоустойчивость и другие виды абиотичесих стрессов крайне трудоемки и требуют больших финансовых затрат. В связи с этим до настоящего времени также остается актуальной разработка лабораторных экспресс методов, позволяющих в строго контролируемых условиях проводить оценку селекционного материала на стрессоустойчивость.

Одним из путей создания подобных тест систем на морозоустойчивость злаковых растений может стать оценка активности ферментов нуклеинового обмена в клетке. Ферменты этого класса играют ключевую роль в регуляции метаболизма нуклеиновых кислот на посттранскрипционном уровне. Контролируя скорость обращения нуклеотидного материала, они оказывают существенное влияние на темпы смены пула синтезируемых белков, а значит и адаптивных реакций растения в ответ на изменение условий окружающей среды.

Первые успешные попытки использования рибонуклеаз в качестве тест систем для прогнозирования морозоустойчивости растений были сделаны в 80-х годах Кенефиком и Блэйком на ячмене, а также Джохадзе и Табатадзе на цитрусовых [Kenefick & Blake, 1986; Табатадзе и Джохадзе, 1982]. В одном случае определяли активность и изоферментный состав рибонуклеаз го-могената проростков, в другом — дополнительно анализировали РНКазную активность клеточных органелл. В обоих случаях была показана обратная коррелятивная связь между активностью РНКаз, определяемой в оптимальных для роста растений условиях, и морозоустойчивостью сортов.

Морозоустойчивость растений является сложным признаком, определяемым координированной работой множества генов на разных уровнях организации [Удовенко, 1979, Войников, 1989, Пахомова, 1995]. Определяющим этапом при этом является период закаливания в условиях низкой положительной температуры. Поэтому нам кажется оправданным и перспективным разработка тест систем морозоустойчивости на основе изучения молекулярных процессов, протекающих в клетке на начальных этапах охлаждения до замораживания растений. Изучение регуляции экспрессии генов нуклеаз растений в стрессовых условиях позволяет выявить конкретные подходы к решению этой задачи.

Изменения в стрессовых условиях активности РНКаз растений различных таксонов и типов развития многократно наблюдались и ранее: при охлаждении у пшеницы [Бабенко и др. 1971]- засолении — у пшеницы, вигны, фасоли и риса [Кабанов, Червина, 1973; Удовенко, Чудинова, 1986; Filho, So-dek, 1988; Rouxel, 1989; Чудинова, 1989; Mittal, Dubey, 1990]- почвенной засухе — у пшеницы [Блехман, Творус, 1974; Генкель, 1978]- при поранении — у турнепса, томата, картофеля [Sacher et.al., 915 Sacher et. al, 1982; Pitt, Galpin, 1971; Isola, Franzoni, 1986]. При заражении грибными патогенами и вирусами — у пшеницы, ячменя, картофеля, томата и ржи [Тютерев, Халезо-ва, 1985; Barna et al 1989 Chacravorty, 1979; Chacravorty, Scott, 1979; Matousek, Dedic, 1988; Sindelar et al., 1990]. Причем Чакраворти с соавт. отмечали, что в ответ на заражение возбудителем ржавчины у ячменя возможно не только увеличение общей нуклеолитической активности, но и появление новых изоферментов РНКаз [Chacravorty et.al., 1979; Chacravorty, Scott, 1979а].

Эти эффекты принято связывать с прямым ингибирующим действием РНКаз на патогенные организмы, а также с участием нуклеаз в процессах формировании неспецифического адаптационного синдрома, понимаемого как комплекс однотипных, не зависящих от конкретного типа стресса процессов, направленных на переживание неблагоприятного периода. Основными составляющими этого комплекса реакций являются накопление свободных аминокислот, замедление белкового синтеза с одновременным изменением спектра синтезируемых белков (синтез так называемых стрессовых белков — белков теплового шока, PR-белков и др.), увеличение активности окислительно-восстановительных, гидролитических ферментов и др. [Александров, 1975; Удовенко, 1979; Браун, Моженок1987; Пахомова, 1995].

Однако, направленность изменений активности нуклеолитических ферментов, наблюдаемая разными группами исследователей не всегда совпадает. Например, в то время как многие авторы отмечают возрастание активности РНКаз в ответ на повышение концентрации соли в среде [Кабанов, Червина, 1973; Удовенко, Чудинова, 1986; Яоихе1 е/.я/., 1989; РПИо, 8о-с!ек, 1988; М1йа1, БиЬеу, 1990] в литературе имеются сведения об ингибирова-нии РНКазной активности томатов при засолении [Охрименко и др., 1987].

Несмотря на большое количество частных исследований, комплексного изучения модуляции активности РНК-деградирующих ферментов в условиях различных стрессов на одном объекте не проводилось. Физиологическая роль и функции отдельных РНКаз в процессе клеточного ответа на внешние воздействия до настоящего времени остаются во многом неясными.

Растительные рибонуклеазы представляют интерес и как белки, выполняющие в организме трофические и защитные функции, а также, активно участвующие в процессах органогенеза, старения и программируемой гибели клеток.

Кроме того, в современных экономических условиях все более настоятельной становится потребность в паспортизации создаваемых сортов, для контроля над соблюдением патентных прав владельцев, миграцией генного материала при скрещиваниях и оценке генетической чистоты коммерческих партий семян. В мировой селекционной практике в этих целях используются анализ полиморфных фракций запасных белков, а также некоторых изофер-ментов. В связи с этим является актуальным поиск новых биохимических маркеров, позволяющих более полно описывать селекционный материал.

До настоящего времени рибонуклеазы практически не использовались ни для одной из этих целей. Во многом это связано с внутривидовой консервативностью множественных молекулярных форм РНКаз, выявляемой с помощью электрофореза белков, а также недостаточной изученностью генетики этого класса ферментов.

В связи с выше изложенным, целью настоящей работы являлось изучение внутри и межвидового полиморфизма РНКаз, особенностей их экспрессии в стрессовых условиях, а также выявление изоферментов, участвующих в деградации мРНК. Результаты работы позволят определить подходы к созданию новых лабораторных экспресс методов для оценки и браковки селекционного материала.

В соответствии с целями были определены следующие задачи исследования:

Изучить изоферментный состав и локализацию РНК-деградирующих ферментов проростков озимого ячменя и пшеницы, а также созревающего зерна кукурузы.

Изучить состав и свойства РНКаз, связанных с полирибосомами и матричной РЖ ячменя и пшеницы.

Изучить изменение активности внутриклеточных и межклеточных РНКаз в условиях засоления, обезвоживания и действия низкой положительной и повышенной температуры у сортов озимого ячменя и пшеницы различной стрессоустойчивости, а также созревающего зерна кукурузы.

Объектами исследования являлись сорта и гибриды ячменя и пшеницы селекции Краснодарского НИИСХ, так как это позволяло круглогодично иметь семенной материал широкого спектра генотипов. Кроме того, непосредственное общение с авторами сортов давало возможность учитывать особенности роста индивидуальных сортов и линий. Третий объект исследований — созревающее зерно кукурузы линии Висконсин 64А обычной и ее спонтанного мутанта Opaque-2, отличающегося повышенным в 2−3 раза уровнем РНКазной активности, позволял изучать особенности обмена нуклеиновых кислот и белкового синтеза на естественном повышенном фоне РНКазной активности.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Ферменты, деградирующие РНК эукариотов изучаются уже много лет. Накоплено огромное количество фактического материала об их структуре и биохимических свойствах [Farkas, 1982; Blackburn, Moore, 1982; Stevens, 1993; Deutscher, 1993 — Green, 1994 Bariola, Green, 1997]. Первые исследования РНКаз проводили в основном на животных и долгое время считалось, что основная функция РНК — деградирующих ферментов — гидролиз пищевой РНК. Однако, очень скоро стало ясно, что РНКазы обладают противоопухолевой, нейроток-сической, иммуномодулирующей активностью [Константинова и др., 1967, 1971; Ardelt et.al., 1991; Griffiths et.al.Д997]. На прокариотах было показано наличие в клетке большого количества РНКаз и их участие в процессах созревания и регуляции времени жизни различных классов РНК [Deutscher, 1988,1993]. Растительные РНКазы активно изучались до начала 80-х годов, и накопленные данные были обобщены в обзорных статьях Фар-каша [Farkas, 1982] и Уилсона [Wilson, 1982]. Затем наблюдался некоторый спад количества публикаций во многом из-за того, что не было зафиксировано устойчивой корреляции между активностью РНКаз и содержанием РНК в растении, а также из-за неудачных попыток определить функции отдельных изоферментов. Однако, очень скоро работы, показавшие участие РНКаз в регуляции развития и формировании самонесовместимости у растений [McClure et al, 1989,1990], а также высокую степень гомологии внутриклеточной рибонуклеазы и PR белков [Moiseyev et al, 1993], безусловно, стимулировали изучение нуклеаз высших растений. Большое значение в интенсификации изучения растительных РНКаз играет поиск ферментов, ответственных за распад мРНК.

5. ВЫВОДЫ.

1. Изучен нзоферментный состав рибонуклеаз проростков пшеницы и ячменя, а также созревающего зерна кукурузы. Выявлена высокая степень внутривидового консерватизма изоэлектрического и электро-форетического спектра изоформ РНКаз этих растений.

2. Стрессовые условия (низкая положительная и повышенная температура, засоление, обезвоживание) вызывают изменения как суммарной активности, так и качественного состава изоэлектрического спектра РНКаз ячменя и пшеницы. Направленность изменений РНКазной активности не зависит от вида стресса.

3. Выявлены изоэлектрические формы РНК-деградирующих ферментов озимого ячменя (pi 5,7 и 5,9), преимущественно повышающих активность при действии низкой положительной температуры, а также появление новой изоформы (pi 4,5) в межклеточной жидкости озимой пшеницы и ячменя при абиотических стрессах.

4. Частично очищена эндонуклеаза с pi 4,5, появляющаяся в межклеточной жидкости озимой пшеницы и ячменя в ответ на повышение температуры, засоление и обезвоживание. Этот фермент имеет молекулярную массу около 21 кД и гидролизует следующие полинуклеотиды (в порядке уменьшения активности): РНК> поли (У) >поли (А)>> онДНК «днДНК. Двунитевая РНК этой РНКазой не гидролизуется.

5. Распад мРНК осуществляется прочно связанным с ней магний зависимым деградирующим комплексом и инициируется процессом деа-денилирования. Ингибирование синтеза белка в растениях циклогек-симидом in vivo и обработка РНК целитом (Si02) in vitro позволяют предположить, что существуют два вида магний-зависимых РНКаз, различающихся по времени жизни: 1) РНКаза, деаденилирующая мРНК и 2) РНКаза, разрушающая мРНК.

6. Деградация рРНК, сопутствующая распаду мРНК в оттр системе, коррелирует с изменениями индекса стабильности суммарной поли-аденилированной мРНК. Влияние степени разведения на интенсивность распада in vitro рибосомной РНК свидетельствует об отсутствии РНКаз связанных с этим типом РНК и возможном участии ассоциированных с мРНК РНКаз в деградации рРНК in vitro.

7. Уровень изменений РНКазной активности при стрессе отражает генетически детерминированные различия в механизмах адаптации растений к стрессовым условиям и положительно коррелирует со стрессо-устойчивостью сорта у озимого ячменя, в то время как у озимой пшеницы наблюдается обратная корреляция.

8. Коэффициент корреляции между рангом морозоустойчивости сортов ячменя и величиной изменения РНКазной активности составил -0,80, а пшеницы — +0,71, что позволяет использовать РНКазы в качестве тест системы для первичной оценки морозоустойчивости селекционного материала.

4.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В последнее десятилетие стало очевидно, что просттранскрипционная модуляция времени жизни мРНК является одним из основных механизмов регуляция экспрессии генов в клетках эукариот вообще и высших растений в частности [Green, 1993; Brawerman, 1993; Sullivan, Green, 1994; Ross, 1996; VanHoof, Green, 1997]. Дифференциальное изменение стабильности транс-криптов играет важную роль в процессах синтеза запасных белков и адаптации растений к неблагоприятным факторам внешней среды. Как показывает анализ литературы, структура зрелых мРНК, по всей вероятности, не несет последовательностей, способных к рибозимному саморасщеплению, и необходимым условием для регулируемой деградации является мРНК — белковое взаимодействие. Поэтому идентификация и изучение РНКаз, участвующих в регуляции времени жизни мРНК, является в настоящее время крайне актуальным.

Неспецифический адаптационный синдром, развивающийся в растении при воздействии стрессовых факторов внешней среды, представляет собой прекрасную модель, для изучения молекулярных и биохимических механизмов саморегуляции генной экспрессии растительной клетки и выявления рибонуклеаз, выполняющих критические функции в процессе изменения пула транслируемых мРНК до адекватного изменившимся условиям.

Полученные в настоящей работе данные показывают, что проростки озимого ячменя и пшеницы, как и созревающее зерно кукурузы, содержат большое количество (до 12) изоэлектрических форм РНК-деградирующих ферментов. Причем, качественный состав РНКаз характеризуется высокой степенью внутривидового консерватизма. Вероятно, консерватизм этого класса ферментов связан с тем, что РНКазы участвуют в базовых процессах метаболизма критичных для функционирования организма и кодирующие их гены не испытывают давления искусственного отбора на продуктивность.

Однако, выявленные различия в спектрах рибонуклеаз гибридов отдаленных скрещиваний, а также геном-замещенных форм пшеницы и близких диких форм злаковых растений позволяют использовать их при оценке родительских форм и гибридов в селекционном процессе.

Стрессовые условия вызывают неспецифические к виду стресса изменения как суммарной активности, так и качественного состава изоэлектриче-ского спектра РНКаз ячменя и пшеницы. Для увеличения активности РНКаз необходимы процессы как транскрипции, так и трансляции, т. е. стрессовые условия вызывают активизацию генов РНКаз. Динамика изменения РНКаз-ной активности имеет двухстадийный характер, при котором первоначальное относительно быстрое увеличение сменяется пологим спадом.

Выявлены изоэлектрические формы РНК-деградирующих ферментов (pl 5,7 и 5,9), преимущественно повышающие активность во время охлаждения, а также появление новой изоформы (pl 4,5) в межклеточной жидкости озимой пшеницы и ячменя при абиотических стрессах. Однако, принимая во внимание, сходство ее субстратной специфичности с основными ферментами, нельзя исключить того, что этот белок может являться продуктом посттрансляционной модификации одного из постоянно присутствующих в межклетниках изоферментов.

Ярко выраженная компартментализация РНКаз внутри растительной клетки, при которой до 80% активности локализовано в вакуолях, ограничивает доступ РНК — деградирующих ферментов к потенциальному субстрату. Поэтому естественно было предположить, что изоферменты, участвующие в гидролизе мРНК, ассоциированы в комплексе с полирибосомами. В ряде случаев на животных и растительных объектах показано, что это действительно так [Bandyopadhyay е.а.1990; Byrne et. al, 1993; Caruccio, Ross, 1994].

Анализ препаратов полирибосом, выделенных из проростков озимого ячменя и пшеницы показал, что с ними связаны несколько изоформ РНКаз. Отсутствие жестких условий при выделении не позволяет однозначно утверждать, что эти ферменты структурно входят в состав полирибосом. Однако наличие на полисомах даже слабо связанной РНКазной активности может отражать реальный процесс взаимодействии рибонуклеаз цитоплазмы с полирибосомами in vivo. Ранее было показано наличие коррелятивной связи между уровнем РНКазной активности цитоплазмы и дифференциальным распадом мРНК [Плотников и др., 1984]. С этой точки зрения изменение активности или количества рибонуклеаз, связанных с полирибосомами, в результате обмена с пулом цитоплазматических ферментов приводит к распаду или стабилизации короткоживущих мРНК, что, в свою очередь, является причиной изменений в спектре синтезируемых белков.

Еще более сузить круг поисков в растениях РНКаз, непосредственно участвующих в регуляции времени жизни мРНК, позволил описанный В. К. Плотниковым и Н. Б. Бакалдиной феномен дифференциальной деградации мРНК в препаратах высокоочищенной РНК. Проведенные ими исследования позволили разработать простейшую систему мониторинга модуляции стабильности общего пула матричных РНК и индивидуальных транскриптов, названную оттр-системой распада мРНК (от латинского выражения «omnia mea mecum porto» — все свое ношу с собой) [Plotnikov, Bakaldina, 1996; Плотников, Бакалдина, 1997].

Анализ процесса распада РНК в оттр системе показал, что деградация тесно связана с процессом деаденилирования и осуществляется рибонуклеа-зами белковой природы, устойчивыми к действию традиционных депротеи-низирующих агентов, активность которых стимулируется катионами Mg2+. Распад мРНК сопровождается деградацией рибосомной РНК, причем степень деградации рРНК коррелирует с индексом стабильности суммарной по-лиаденилированной мРНК.

Результаты, полученные в экспериментах с целитом и циклогексими-дом, позволяют сделать заключение о наличии в клетках растений двух видов тесно ассоциированных с мРНК магний-зависимых РНКаз, различающихся по времени жизни: РНКаза, деаденилирующая мРНК и РНКаза, разрушающая мРНК. Очевидно наличие рибонуклеаз, связанных с мРНК и полирибосомами, определяет сходство процессов дифференциального распада мРНК in vivo и в бесклеточных системах анализа стабильности мРНК.

Вероятно тесно связанные с мРНК рибонуклеазы играют определяющую роль в деградации мРНК in vivo и смене пула транслируемых транс-криптов в стрессовых условиях. Относительно слабо связанные с матричными рибонуклеопротеидами и полирибосомами РНКазы, а также цитоплазма-тические ферменты могут определять скорость оборота рибосомной и транспортной РНК. Кроме того, они также могут принимать участие в гидролизе продуктов распада мРНК.

Однако остается неясно, происходят ли эти процессы в цитоплазме или первоначально фрагментированные молекулы РНК транспортируются в вакуоли, где локализована основная часть нуклеолитических ферментов клетки. Наличие в вакуолях значительного количества олигонуклеотидного материала (по данным Абель и Глунд до 10% от общего количества в клетке), позволяет предположить, что вакуоли играют существенную роль в метаболизме нуклеиновых РНК.

Можно предположить следующий сценарий развития изменения активности и роли РНК-деградирующих ферментов в растении при стрессах. Изменение внешних условий приводит с одной стороны к активизации транскрипции генов РНКаз, с другой — изменение физико-биохимических параметров цитоплазмы (например, рН) и клеточных мембран может способствовать «скрытому» возрастанию РНКазной активности цитоплазмы за счет нарушения секреции в вакуоли и межклеточное пространство. Это, в свою очередь, может увеличивать в цитоплазме количество, как свободных, так и полисомсвязанных РНКаз. Повышенный фон нуклеолитической активности приводит к снижению общего уровня трансляции и клеточного метаболизма в целом, за счет повышенной скорости распада рибосомной и транспортной.

РНК. В тоже время это способствует увеличению «оборачиваемости» нуклео-тидного материала и быстрой смене набора транслируемых мРНК и, как следствие, замены нормального набора клеточных белков на характерный для стрессовых условий. В пользу такого предположения свидетельствуют известные данные о том, что спустя три часа после начала воздействия на растения стрессового фактора большая часть РНК в клетке представлена вновь синтезированными молекулами [КЬаг1ашоу, 1994]. В сумме эти процессы способствуют переживанию неблагоприятного периода.

Механизмы активизации РНКазных генов при стрессах до сих пор не раскрыты, но на основании анализа литературных данных можно предположить, что активную роль при этом могут играть реакции аденилат-циклазного пути передачи сигнала в растении.

Важно, что уровень изменений РНКазной активности при стрессе отражает генетически детерминированные различия в механизмах адаптации растений к стрессовым условиям и связан со стрессоустойчивостью сорта прямой корреляционной зависимостью у озимых ячменей и обратной — у пшеницы. Эти результаты, свидетельствуют о наличии тесной связи между суммарной активностью РНКаз и стабильностью мРНК в клетке, а также адаптационной способностью сортов. Различия в ответе РНК-деградирующих систем ячменя и пшеницы на холодовое воздействие отражают генетически детерминированные различия в механизмах их холодовой адаптации.

Полученные данные позволяют, при условии адаптации метода определения РНКазной активности к потребностям массового анализа, использовать его для предварительной оценки селекционного материала на морозоустойчивость.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Я. Клетки, макромолекулы и температура Л., Наука, 1975.-330 с.
  2. В.А. Регуляция синтеза белка. Стабильность мРНК как один из факторов регуляции синтеза белка в клетках эукариотов // Успехи соврем. биологии. -1977. Т.83. — № 2. — С. 163
  3. В.Я., Гребцова Л. Б., Короткова М. Н., Бекман Э. М. Обнаружение «скрытых» рибонуклеаз в высокоочищенных препаратах РНК // Молекулярная биология. 1982. — Т. 16. — № 1. — С.201−208.
  4. В.И., Бирюков C.B., Комарова В. П. Влияние длительного охлаждения семян озимой пшеницы на РНКазную активность и фотопериодическую реакцию // Физиология растений. 1971. — Т. 18. — №.5. -С.932.
  5. С.И. Рибонуклеазы и родственные им белки, а также ингибиторы рибонуклеаз белковой природы // Прикл. Биох. Микробиол. -1991. Т.27. — №.3. — С.308−329.
  6. Э.М., Денисенко М. Ф., Григорьев М. Ю., Арион В. Я. Автолити-ческая деградация РНК: влияние различных факторов на динамику процесса // Молекулярная биология. 1986. — Т.20. — № 2. — С.527−534.
  7. Г. И. Возможный механизм образования и накопления 2:3- ри-бонуклеозидциклофосфатов в листьях пшеницы при водном дефиците// Физиология растений. 1989. — Т.36. — №.2. — С.351−364.
  8. Г. И. Новое о структуре и действии РНКаз // Успехи Совр. Биол. 1983. -Т.95. -№.2. -С.181−208.
  9. Г. И. Образование и накопление циклической формы рибонук-леозидмонофосфатов в листьях пшеницы при обезвоживании// Физиология растений. 1987. — Т.34. — №.2. — С.390−399.
  10. А.Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. JL: Наука, 1987. — 232 с.
  11. В.К. Стрессовые белки растений при действии высокой и низкой температуры // Стрессовые белки растений. Новосибирск: Наука. Сиб. отделение, 1989. — С.5−19.
  12. .А. Методика полевого опыта.. М.: Колос, 1979. — 416 с.
  13. П.А. Адаптация растений к экстремальным условиям окружающей среды // Физиология растений. 1978. Т.25. — №.5. — С.889−902.
  14. М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982
  15. Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991.-544 с.
  16. В.В., Червина Э. П. Влияние хлористого натрия на состав легкорастворимых белков и РНКазную активность ферментов листьев гороха // Физиология растений. 1973. — Т.20. — №.5. С. 1044−1051.
  17. И.Б., Атабеков И. Г. Влияние интерферона человека и (2'-5')-олигоаденилатов на синтез белка в тканях растений // Докл. АН СССР. -1987. -Т.297. -№.4. С.1018−1021.
  18. Х.Х., Донцова A.C. Влияние абсцизовой кислоты на активность РНКазы прорастающих семян хлопчатника // Докл. АН Тадж. ССР. 1985. — Т.28. — №.7. С.422−424.
  19. Ф.Г., Тарчевская О. И., Леонова С. А., Жуков С. Н. Некоторые характеристики цАМФ-зависимой протеинкиназной активности и цАМФ-зависимого фосфорилирования белков листьев гороха // Физиология растений. 1991. — Т.38. — №.5. — С.923−930.
  20. В.И., Бибишев В. А., Плотников В. К. Неспецифический прирост трансляционной активности in vitro полисом из проростков ячменя ипшеницы под действием стрессов // Физиология растений. 1991. -Т.38. — №.4. — С.730−735.
  21. В.Г. Белки растений как генетические маркеры. М.: Колос, 1983.-320 с.
  22. И.В., Ванько JI.B., Фукс Б. Б., Борман Е. А. Исследование механизма действия актиномицина Д и РНКазы на биосинтез антител и других белков при вторичном ответе in vitro // Докл. АН СССР. 1967. -Т. 176. -№ 4. — С.942−945.
  23. И.В., и др. Исследование действия РНКазы на синтез антител при вторичном иммунологическом ответе in vivo и in vitro II Докл. АН СССР. 1971. — Т. 199. — № 4. — С. 948−951.
  24. Л.И., Серов О. Л., Пудовкин А. И., и др. Генетика изофермен-тов.-М.: Наука. 1977.
  25. В.Д., Василенко В. Ф., Кузнецов Е. Д., Музафаров У. Н. О первичных этапах трансдукции светового сигнала в растительной клетке // Успехи совр. биол. 1993. — Т. 113. — №.14. — С.415−424.
  26. Е.В. Генетика изоферментов растений. М.: Наука — 1986. -145с.
  27. Маниатис, Фрич, Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Методы генетической инженерии. М.: Мир, 1984. — 479 с.
  28. H.H., Железная Л. А., Чернышева Я. И., Бурьянов Я. И., Матвиенко Н. И. Особенности экспрессии генов системы модификации рестрикции EcoRII //Биохимия. 1997. — Т.62. -№.10. — С. 1314−1318.
  29. М. С. Раковская М.В., Сисакан Н. М. Активность некоторых ферментов фосфорного обмена в хлоропластах, выделенных в неводной среде // Биохимия. 1963. — Т.28. — №.4. — С.616−621.
  30. Остерман Л. А Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. — 288 с.
  31. JI.А. Исследование биологических макромолекул изоэлектро-фокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами -М.: Наука, 1983.-304 с.
  32. JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот М.: Наука, 1985.-536 с.
  33. В.М. Основные положения современной теории стресса и неспецифический адаптационный синдром у растений // Цитология. -1995. Т.37. -№.1−2. — С.66−91.
  34. М. Физические и химические свойства рибосом. М.: Мир, 1967.-304 с.
  35. В.К., Рядчиков В. Г., Букреева Г. И., Лебедев A.B. Некоторые особенности популяции мРНК созревающего эндосперма кукурузы опак2 // Физиология растений. 1983. — Т.30. — № 1. — С.63−72.
  36. В.К., Рядчиков В. Г., Филичкин С. А., Неудачин В. П., Филипас Т. Б., Долгих Ю. Р. К выяснению причин перераспределения белковых фракций в эндосперме кукурузы опак-2 //Физиология и биохимия культурных растений. 1984. — Т.16. — №.5. — С.459−467.
  37. В.К., Бакалдина Н. Б., Ефимов В. А. Стабильность мРНК зеи-на кукурузы в условиях нормальной и высокой температур // Физиология растений. 1991. — Т.38. — В.5. — С.981−989.
  38. В.К. Стабильность мРНК как фактор регуляции экспрессии генов в клетках эукариот.//Успехи совр. биол. 1992. — Т. 112 — N.2. -С.186.
  39. В.К., Бакалдина Н. Б. Посттранскрипционная регуляция экспрессии генов: изучение стабильности мРНК растений in vivo и in vitro II Генетика. 1997. — Т.ЗЗ. — № 3. — С.343−349.
  40. A.A. Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции. М.: Наука 1985. — 272 с.
  41. A.C., Гаврилова Л. П. Рибосома. М.: Наука, 1971.
  42. Р. Методы очистки белков. М.: Мир. 1985
  43. А.Б. Биофизика, Кн. 1 М.: Высшая школа, 1987, 319 с.
  44. Н.Г., Джохадзе Д. И. О связи морозостойкости некоторых цитрусовых с РНКазной активностью клеточных органе л л // Физиология растений. 1982. — Т.29. — №.6. — С. 1062−1066.
  45. В.В., Титов A.B., Боева Н. П. Изменение уровня эндогенной абсцизовой кислоты в листьях растений под влиянием холодовой и тепловой закалки // Физиол. растений. 1990. — Т.38. — №.5. — С.991−998.
  46. С.Л., Халезова Л.А Влияние бурой ржавчины на содержание нуклеиновых кислот и активность рибонуклеазы в устойчивых и восприимчивых растениях пшеницы // Бюл. ВНИИ защиты растений. -1985. Вып.61. — С.67−71.
  47. Г. В. Чудинова А.И. Влияние засоления среды на изменение активности РНКазы и ДНКазы у растений разного уровня солеустойчи-вости // Физиол. Растений. 1986. — Т.ЗЗ. — №.6. — С. 1166−1172.
  48. Г. В. Физиологические механизмы адаптации растений к различным экстремальным условиям // Труды прикл. ботан. генет. селекции. 1979. — Т.64. — №.3. — С.337−349.
  49. Е.П., Касумов К. К., Крицкий М. С. Регуляция фосфодиэстеразы цАМФ проростков кукурузы красным дальним красным светом // Физиол. растений. 1991. — Т. З8. — №.5. — С.917−923.
  50. А.И., Кречетова Г. Д., Шапот B.C. Выделение высокоочищен-ных цитоплазматических рибосом животной клетки// Биохимия. 1969. — Т.34. — №.5. — С.1021−1027.
  51. А.И., Кречетова Г. Д., Шапот B.C. Некоторые свойства нукле-аз, связанных с рибосомами печени // Биохимия. 1965. — Т.30. — №.4. -С.759−763.
  52. JT.A. Влияние засоления среды на обмен нуклеиновых кислот у растений пшеницы // Физиология и биохимия культурных растений. -1989. Т.21. — №.4. — С.373−378.
  53. B.C. Нуклеазы. М.: Медицина, 1968. — 189 с.
  54. B.C., Кречетова Г. Д., Лунц М. Г. Пушкина И.П., Сухова Т. П. О некоторых свойствах свободных рибосомам печени крысы // Докл. АН СССР. 1974. — Т.217. — № 2. — С.485.
  55. Abel S., Glund К. Localization of RNA-degrading enzyme activity within vacuoles of cultured tomato cells // Physiol. Plant. 1986. — V.66. — P.1163−1186.
  56. Abel S., Glund K. Ribonuclease in plant vacuoles: purification and molecular properties of the enzyme from cultured tomato cells // Planta. 1987. -V.172. — P.71−78.
  57. Acton G.J. Phytochrome controlled acid RNase: an «attached» protein of ri-bosomes//Phytochemistry. 1974. -V.13. — P.1303−1310.
  58. Acton G.J., Schopfer P. Phytochrome-induced synthesis of ribonuclease de novo in lupin hypocotyl sections // Biochem. J. 1974. — V.142. — P.449−455.
  59. Altman S. Ribonuclease P. Postscript // J. Biol. Chem. 1990. — V.265. -P.2053−20 056.
  60. Anderson M.A., Cornish E.C., Mau S.-L., Williams E.G., Hoggard R. et al. Cloning of cDNA for a stylar glycoprotein associated with expression of self-incompatibility in Nicotiana alata // Nature. 1986. — V.321. — P.38−44.
  61. Ardelt W., Mukulski S.M., Shogen K. Amino acid sequence an anti-tumor protein from Rana pipiens oocytes and early embryos // J. Biol. Chem.1991. V.266. — P.245−251.
  62. Astrom J., AstromA., VirtanenA. Properties of HeLa cell 3'- exonuclease specific for degrading poly (A) tails of mammalian mRNA // J. Biol. Chem.1992. V.267. — P. 18 154−18 159.
  63. Baker E.J. Control of Poly (A) length. In.: G. Brawerman, J. Belasco, eds, Control of mRNA stability. Academic Press, New York. 1993, P.329−365.
  64. Bandyopadhyay R., Brawerman G. Secondary structure at the beginning of the poly-A- sequence of mouse (3-actin messenger RNA // Biochemie. -1992.-V.74.-P. 1031−1034.
  65. Bandyopadhyay R., Coutts M., Krowzynska A., Brawerman G. Nuclease activity associated with mRNA in its native stage: possible basis selectivity in mRNA decay // Mol. Cell. Biol. 1990. — V.10. — P.2060−2065.
  66. Bariola P.A., Green P.J. Plant Ribonucleases In: Ribonucleases: structures and functions. Academic Press 1997, P. 163−190.
  67. Barna B., Ibental W.D., Heitefuss R. Extracellular RNase activity in healthy and rust infected wheat leaves // Physiological and Molecular Plant Pathology. 1989. — V.35. — P. 151.
  68. Baumgartner B., Matile P. Immunochemical localization of acid ribonuclease in morning glory flower tissue // Biochem. Physiol. Pflanz. 1976. — V.170. -P.279−285.
  69. Beelman C.A., Parker R. Degradation of mRNA in eukaryotes // Cell. 1995. — V.81. -P.179−183.
  70. Belanger F.C., Brode M.R., Ho T.D. Heat shock causes destabilization of specific mRNA and destruction of endoplasmic reticulum in barley aleurone cells //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V.83. -P.1354.
  71. Benner S.A., Alleman R.K. The return of pancreatic ribonuclease // TIBS. -1989. V.14. -P.396−398.
  72. Blackburn P., Moore S. Pancreatic ribonuclease. Enzymes XV.1982.P.317−433.
  73. Blank A., McKeon T.A. Single-strand-preferring nuclease activity in wheat leaves is increased in senescence and is negatively photoregulated // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — V.86. — P.3169−3173.
  74. Blank A., Sugiyama R.H., Dekker C.A. Activity staining of nucleolytic enzymes after sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis: use of aqueous isopropanol to remove detergent from gels// Anal. Biochem. -1982. V.120. -P.267−275.
  75. Blekhman G.I. Quaternary structure and activity changes of soluble ribonuclease in desiccated and rehydrated wheat leaves // Biochem. Physiol. Pflanzen.- 1978.- V. 172.- P.379.
  76. Boiler T., Kende H. Hydrolytic enzymes in the central vacuole of plant cells // Plant Physiol. 1979. -V.63. — P. 1123−1132.
  77. Bourque J.E. Antisense strategies for genetic manipulations in plants // Plant Sci. 1995, — V.105.-P.125−149.
  78. Brawerman G. mRNA degradation in eukaryotic cells: an overview In Control of mRNA stability, pp.149−159. Academic Press, New-York 1993, 635p.
  79. Brewer G., Ross J. Regulation of c-myc mRNA stability in vitro by a labile destabilizer with an essential nucleic acid component // Mol.Cell.Biol. -1989.-V.9.-P. 1996−2006.
  80. Brown B.D., Harland R.M. Endonucleolytic cleavage of a maternal homeo-box mRNA in Xenopus oocytes // Genes Dev. 1990. — V.4. — P. 1925−1935.
  81. Brown R.H., Ho Tuan-Hua D. Barley aleurone layers secrete a nuclease in response to gibberellic acid// Plant Physiol. 1986. — V.82. — P.801−806.
  82. Byrne D., Seeley K.A., Colbert J.T. Half-lives of oat mRNA in vivo and in a polysome-based in vitro system // Planta. 1993. — V.189. — P.249−256.
  83. Caruccio N., Ross J. Purification of a human polyribosome-associated 3' to 5' exoribonuclease // J. Biol. Chem. 1994. — V.269. — P.31 814−31 821.
  84. Chacravorty A., Scott K. J. Changes in two barley leaf ribonuclease fractions during infection by the powdery mildew fungus // Physiol. Plant Pathology. -1979. V.14. — P.85−97.
  85. Chakravorty A.K., Scott K.J. Changes in barley leaf ribonucleases during early stages of infection by Erysiphe graminis f. sp. hordei II Phytopathology.- 1979. V.69. — P.369−371.
  86. Chang Su-Chin, Gallie D.R. RNase activity decreased to following a heat shock in wheat leaves and correlates with its posttranslational modification // Plant Physiol. 1997. — V. l 13. — P. 1253−1263.
  87. Chevrier N., Sarhan F. Partial purification and characterization of two RNases and one nuclease from wheat leaves // Plant Sci. Lett. 1980. — V.19.- P.21−31.
  88. Cossu G., Pirastru M.G., Satta ML, Chiari M., Chiesa C., Righetti P.G. Carrier ampholyte mediated oxidation of proteins in isoelectric focusing // J. Chromatography. — 1989. — V.475. — P.283−292.
  89. Curtis D., Lehmann R., Zamore Ph.D. Translation regulation in development. Cell. 1995,-V.81.-P.171−178.
  90. Deutscher M.P. The metabolic role of RNases // TIBS. 1988. — V.13. -P. 136−139.
  91. Deutscher M.P. Ribonuclease multiplicity, diversity, and complexity // J. Biol. Chem. 1993. — V.268. -N. 18. — P. 13 011−13 014.
  92. Devis B.J. Disk electrophoresis. Method and application to human serum protein//Annals N.Y. Acad. Sci. 1964. — V.121. — P.404−427.
  93. Drager R.G., Girard-Bascou J., Choquet Y., Kindle K.L., Stern D.B. In vivo evidence for 5'~>3' exoribonuclease degradation of an unstable chloroplastmRNA // Plant J. 1998 — V. 13. — P.85−96.
  94. Farkas G.L. Ribonucleases and ribonucleic acid breakdown // Nucleic acids and proteins in plant II. Structure, biochemistry and physiology of nucleic acids. Berlin.: Springer Verlag, 1982. p.224−262.
  95. Filho E.G., Sodek L. Effect of salinity on ribonuclease activity of Vigna un-guiculata cotyledons during germination // J. Plant Physiol. 1988. — V.132. — P.307−311.
  96. Furuichi Y., LaFiandra A., Shatkin A.J. 5'-terminal structure and mRNA stability // Nature. 1977. — V.266. — P.235−239.
  97. Gallie D.R., Caldwell C., Pitto L. Heat shock disrupts cap and poly (A) tail function during translation and increases mRNA stability of introduced reporter mRNA // Plant Physiol. 1995.- V. 108, — N.4.- P. 1703−1713.
  98. Green P.J. Control of mRNA stability in higher plants // Plant Physiol. -1993.-V. 102.-P. 1065−1070.
  99. Green P.J. The ribonuclease of higher plants // Ann. Rev. Plant. Physiol Plant Mol. Biol. 1994. — V.45. — P.421−445.
  100. Griffiths S.J., Adams D.J., Talbot S.J. Ribonuclease inhibits Kaposi’s sarcoma // Nature. 1997. — V.390. — P.568.
  101. Gruisem W., Schuster G. Control mRNA degradation in organelles In: G. Brawerman, J. Belasco, eds., Control of mRNA stability, pp. 329−365. Academic Press, New York. 1993.
  102. Guerrier-Takada C., Gardiner K., Marsh T., Pace N., Altman S. The RNA moiety of ribonuclease P is the catalytic subunit of the enzyme// Cell. 1983. V.35. — N.3. — P.849−857.
  103. Hentze M.W. Determinants and regulation of cytoplasmic mRNA stability in eukaryotic cells // Biochim. et Biophys. Acta. 1991. — V.1090. — 281−292.
  104. Higgs D.C., Colbert J.T. Oat phytochrome A mRNA degradation appears to occur via two distinct pathways // Plant Cell. 1994. — V.6. — P. 1007−1019.
  105. Ide H., Kimura M., Arai M., Funatsu G. The complete amino acid sequence of ribonuclease from the seeds of bitter gourd (Momordica charantia) II FEBS Lett. 1991. — V.284. — P. 161−164.
  106. Isola Maria Clara, Franzoni Luis Mechanism of the increase in ribonuclease activity in potato tuber slices // Plant and Cell. Physiol. 1986. — V.27. — N.2. — P.331−335.
  107. Jain C., Belasco J.G. RNase E autoregulates it’s synthesis by controlling the degradation rate of its own messenger RNA in E.coli. Unusual sensitivity of the rne transcript to RNase E activity // Genes and Development. 1995. -V.9. -N.l. -P.84−96.
  108. Jiang C-Z., Kliebenstein D., Ke N., Rodermel S. Destabilization of rbcS sense transcripts by antisense RNA // Plant.Mol.Biol. 1994. — V.25. -P.569−576.
  109. Kapoor H.C. The nature of the increase in ribonuclease activity in germinating seeds of cowpea treated with gibberellic acid or cyclic-AMP // Phyto-chemistry. -1981, — V.26. N. 12. — P.2617−2619.
  110. Kenefick D.G., Blake T.K. Low ribonuclease activity prior to cold acclimation in freeze selected winter barley // Crop Sci. 1986. — V.26. — N.6. -P. 1099−1103.
  111. Key J.I., Lin C.Y., Chen Y.M. Heat shock proteins of higher plants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. — V.78. -N.6. — P.3526−3530.
  112. Kharlamov A.V. Response of wheat meristematic cells to heat shock: Flow cytometric and radioisotopic studies // Biol. Plant. 1994. — V.36. — Suppl. P. 10.
  113. Klausner R.D., Harford J.B. Cis-trans models for post-transcriptional gene regulation // Science. 1989. — V.246. — P.870−872.
  114. Kock M., Loffler A., Abel S., Glund K. cDNA structure and regulatory properties of a family of starvation-induced ribonucleases from tomato// Plant Mol. Biol. 1995. — V.27. — P.477−485.
  115. E., Klarkowska D., Szarkowski J.W. // Phytochemistry. 1988. -V.27.-N.5.-P. 1275−1279.
  116. Kuligowska E., Klarkowska D., Szarkowski J.W. Alcaline ribonuclease from rye germ cytosol // Acta. Biochim. Pol. 1976. — V.23. — P. 115−126.
  117. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the heat of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — V.227. — N.5259. — P.680−685.
  118. Lawton M.A., Yamamoto R.T., Hanks S.K., Lamb C.J. Molecular cloning of plant transcripts encoding protein kinase homologs // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989.-V.86.-P.3140−3144.
  119. Leone E., Farina B., Faraone Minella M.R. Reversible inactivation of ribonucleases by ADP-ribosylation // Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V.871. -P. 182−188.
  120. Lers A., Khalchitski A., Burd S., Green P.J. Senescence-induced RNases in tomato // Plant. Mol. Biol. 1998. V.36. — P.439−449.
  121. Lieberman A.P., Pitha P.M., Shin M.L. Poly (A) removal is the kinase regulated step in tumor necrosis factor mRNA decay // J. Biol. Chem. 1992. -V.267. — N.4. — P.2123−2126.
  122. Liere K, Link G. Chloroplast endoribonuclease p54 involved in RNA 3'-end processing is regulated by phosphorylation and redox state // Nucleic Acids Res. 1997. — V.25. -N.12. P.2403−2408.
  123. Loffler A., Abel S., Jost W., Beintema J.J., Glund K. Phosphate-regulated induction of intracellular ribonucleases in cultured tomato (Lycopersicum es-culentum) cells // Plant Physiol. 1992. — V.98. — P. 1472−1478.
  124. Manrow R.E., Shapiro R.A., Herrick D., Steel L. F, Blinder D., Jacobson A. Regulation of mRNA stability and the poly (A) problem in Dictyostelium dis-coideum // Developmental Genetics. 1988. — Y.9. — P.403−419.
  125. Matousek J., Dedic P. Acid nucleases in PSTV-infected tomato (Lycopersicum esculentum L.) I. Levels of acid nuclease activity in healthy and PSTV-infected tomato leaves and callus tissues // J. Plant Physiol. 1988. -V.133. -N.3. -P.340−344.
  126. McClure B.A., Haring V., Ebert P.R., Anderson M.A., Simpson R.J., Saki-yama f., Clarke A.E. Style self-incompatibility gene products of Nicotiana alata are ribonucleases // Nature. 1989. — V.342. — P.955−957.
  127. McClure B.A., Gray J.E., Anderson M.A., Clarke A.E. Self-incompatibility in Nicotiana alata involves degradation of pollen rRNA // Nature. 1990. -V.347. — N.6295. — P.757−760.
  128. Merlo E., Matilla A. Decrease in ribonuclease activity in embryonic axes isolated from chickpea (Cicer arientum L.) induced by abscisic acid // J. Exp. Bot. 1985. — V.36. -N.172. — P.1780−1786.
  129. Mertz E.T. Genetic and biochemical control of grain protein synthesis in normal and high lysine cereals // Wld. Rev. Nutr. Diet. 1986. — V.48. -P.222−262.
  130. Meza-Basso L., Del Pino C., Cardenas J., Rosas A. Purification and propertes of a ribonuclease from corn leaf tissues // Phytochemistry. 1986. — V.25. -N. 11. — P.2489−2492.
  131. Mittal R., Dubey R.S. Effect of NaCl salinity on RNA level as well as activity and molecular forms of ribonuclease in germinating rice seeds differing in salt tolerance// Indian J. Plant Physiol. 1989. -V.XXXIII. -N.l. — P.32.
  132. Muramoto Y., Watanabe A., Nakamura T., Takabe T. Enhanced expression of a nuclease gene in leaves of barley plants under salt stress // Gene 1999. — V.234.-P.315−32
  133. Nguyen T.T., Paltic M.M., Hadziyev D. Caracterization of cell-wall-bound nuclease and ribonuclease from potato tuber // Agric. Biol. Chem. 1988. -V.52. — P.957−965.
  134. Nishimura ML, Beevers H. Hydrolases in vacuoles from castor bean endosperm // Plant Physiol. 1978. — V.62. — P.44−48.n
  135. Nuss D.L., Furuichi Y, Characterization of the m G (5')pppN-pyrophosphatase activity from HeLa cells // J. Biol. Chem. 1977. — V.252. — P.2815−2821.
  136. Ohashi Y. Effect of ionic strength on chain elongation in ADP-ribosylation of various nucleases // J. Biochem. (JP). -V.99. -N.3. -P.971−979.
  137. Ohh M., Takei F. Regulation of ICAM-1 mRNA stability by cycloheximide. Role of serine-treonine phosphorylation and protein synthesis // J. Cell. Biochem. 1995. — V.59. -N.2. -P.202−213.
  138. Ong H.T. Effects of actinomycin D, cycloheximide and kinetin on ribonucle-ase and beta-fructofuranosidase in water stressed tomato cotyledons // Biologia Plantarum (Praha). 1980. — V.22. -N.4. — P.245−248.
  139. Pietrzak M., Cudny H., Maluszynski M. Purification and properties of two ribonucleases and a nuclease from barley seeds // Biochim. Biophys. Acta. -1980. V.614. — P. 102−112.
  140. Pitt D., Galpin M. Increase in ribonuclease activity following mechanical damage to leaf and tuber tissue of Solanum tuberosum L. // Planta. 1971. -V.101.-P.317−332.
  141. Plotnikov V.K., Bakaldina N.B. Differential stability of zein mRNA in developing corn kernel// Plant Mol. Biol. 1996. — V.31. — P.507−515.
  142. Pokalsky A.R., Hiatt W.R., Ridge N., Rasmussen R., Houck C.M., Shewmaker C.K. Structure and expression of elongation factor la in tomato// Nucleic Acids Research. 1989. — V. 17. -N. 12. -P.4661−4673.
  143. Prentice N., Heisel S. Purification and characterization of a ribonuclease from barley roots// Phytochemistry. 1985. — V. 24. — P. 1451- 1457
  144. Przykorska A., Kuligowska E., Wagner E.G.H., Szarkowski J.W., Nordstrom K. Two plant nucleases as tools for structural analysis of RNA // Phytochemistry. 1989. — V.28. — P.1585−1588.
  145. Quinn P.J. Effects of temperature on cell membranes // Plants and temperature: Symp. of Soc. for Exp. Biol., Fasex 8−10 Sept. 1987.
  146. Razzell W.E. The precipitation of polyribonucleotides with magnesium salt and ethanol// J.Biol.Chem. 1963. — V.238. P.3053.
  147. Righetti, 1983- Righetti P.G. // Isoelectric focusing: theory, methodology and applications. Amsterdam: Elsevier Biomedical Press, 1983, 296p.
  148. Rijven A.H.G.C. Ribosomal wash ribonucleases from fenugreek (Trigonella foenum graecum L.) and soybean (Glycine max (L) Merr.) cotyledons and their interactions with poly (A) and some modified nucleosides // Plant. Sci. Lett. 1978,-V. 11.-P.293−303.
  149. Ross J. Control of messenger RNA stability in higher eukaryotes // Trends in Genet. 1996, — V.12. — P.171−175.
  150. Ross J. Messenger RNA turnover in eucaryotic cells// Mol. Biol. Med. -1988. V.5. — P. 1−14.
  151. Ross J. mRNA decay in cell-free systems. In: G. Brawerman, J. Belasco, eds., Control of mRNA stability, pp. 417−448. Academic Press, New York. 1993.
  152. Ross J., Kobs G. H4 histone messenger RNA decay in cell-free extracts initiates at or near the 3' terminus and proceeds 3' to 5' // J. Mol. Biol. 1986. V.188. — P.579−593.
  153. Ross J., Kobs G., Brewer G, Peltz S.W. Properties of the exonuclease activity that degrades H4 histone mRNA // J. Biol. Chem. 1987. — V.262. — P.9374−9381.
  154. Rouxel M.F., Billard J.-P., Boucaud J Effect of NaCl salinity in vivo and in vitro on ribonuclease activity in the halophyte Saueda maritima // Physiol. Plantarum. 1987. — V.69. — P.330−336.
  155. Rouxel M.F., Singh J. P, Beopoulos N., Billard J.-P., R. Esnault Effect of salinity stress on ribonucleolytic activities in glycophytic and halophylic plant species// J. Plant Physiol. 1989. — V.133. — P.738.
  156. Sacher G.A., Morgan E.G., Ross D.D. Paradoxical effect of actinomicin D regulation of synthesis of RNase at translation in turnip tissue // Plant Physiol. 1975. — V.56. — P.442.
  157. Sacher J.A., Tseng J., Wiliams R., Cabello A. Wound-induced RNase activity in sweet potato. Evidence for regulation at transcription // Plant. Physiol. -1982.-V.69.-P.1060−1065.
  158. Sachs A.B. Messenger RNA degradation in eukaryotes // Cell. 1993. -V.74. -P.413−421.
  159. Sarhan F., Chevrier N. Regulation of RNA synthesis by DNA-dependent RNA polymerases and RNases during cold acclimation in winter and spring wheat // Plant Physiol. 1985. — V.78. — P.250−255.
  160. Sawai Y., Sugano N., Tsukada K. Ribonuclease H activity in cultured plant cell//Biochim. Biophys. Acta. 1978.-V.518.-P. 181−185.
  161. Schmidt R.I. Opaque-2 and zein gene expression. In: Control of plant gene expression. Verma DPS (ed.), pp 337−355. CRC Press, Boca Ration FL 1993.
  162. Sharma J.P., Chawla H.S. Ribonuclease isozymes at early germination stages in leaf-rust resistant isolines of wheat // Current Science. 1989. — V.58. -P.144−145.
  163. Shimotohno K., Miura K. A novel 5'-exonuclease which degrades uncapped mRNA In Proceedings of the 1977 Molecular Biology Meeting of Japan, pp.83−85. (1977)
  164. Sindelar L., Sindelarova M., Cerovska N., Hanusova M. Changes in ribonuclease and glucose-6-phosphate dehydrogenase activities during PVY-RNA biosynthesis in potato leaf discs // Biological Plantarum (Praha). 1990. -V.32. — P. 119−127.
  165. Siwecka M.A., Rytel M., Szarkowski J.W. Purification and characterization of nuclease of nuclease I associated with rye germ ribosomes // Acta Bio-chem. Pol. — 1989. — V.36. — P.45−62.
  166. Siwecka M.A. Purification and some properties of a novel dsRNA degrading nuclease bound to rye germ ribosomes // Acta Biochim. Pol. 1997. V.44 — 1 -P. 61−68.
  167. Skoczek H. Electrophoretic studies of ribonuclease in different parts of barley embryo roots // Acta Physiol. Plant. 1980. — V.2. — P.243−246.
  168. Srivastava B.I.S., Matsumoto H., Chadha K.C. Studies on chromatin-associated nuclease from barley leaves // Plant Cell Physiol. 1971. — V. 12. -P.609−618.
  169. A. A. 5'—>3' exoribonuclease of Saccharomyces cerevisiae: Size and novel substrate specificity // Arch. Biochem. Biophys. 1987. — V.252. -P.339−347.
  170. Stevens A. mRNA-decapping enzyme from Saccharomyces cerevisiae: Purification and unique specificity for long RNA chains // Mol. Cel. Biol. 1988. — V.8. — P.2005−2010.
  171. Stevens A. Eukaryotic nucleases and mRNA turnover. In: Control of mRNA stability, pp.429−486. Academic Press, New-York 1993, 635p.
  172. Sullivan M.L., Green P.J. Post-transcriptional regulation of nuclear-encoded genes in higher plant: the role of mRNA stability and translation // Plant. Mol. Biol. 1993. — V.23. — P. 1091−1104.
  173. Sunitha I., Slobin L.I. An in vitro system derived from Friend erythroleuke-mia cells to study messenger RNA stability // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987. — V. 144. — P.560−567.
  174. Tanzer M.M., Meagher R.B. Degradation of the soybean ribuloso-1,5-bisphosphate carboxylase small-subunit mRNA, SRS4, initiates with endonu-cleolytic cleavage // Mol. Cel. Biol. 1995. — V. 14. — P.6641−6652.
  175. Taylor C.B., Bariola P.A., delCardayre S.B., Raines R.T., Green P.J. RNS2: a senescence-associated RNase of Arabidopsis that diverged from the S-RNases before speciation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — V.90. -P.5118−5122.
  176. Taylor C.B., Green P.J. Genes with homology to fungal and S-RNases are expressed in Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1991. — V.96. — P.980−984.
  177. Thelen M.P., Northcote D.H. Identification and purification of a nuclease from Zinnia elegans L.: potential molecular marker for xylogenesis// Planta. -1989.-V.179.-P.181−195.
  178. Thomas J.M., Crisp M., Hodes M.E. Sialic acid residues contribute to the heterogeneity of human serum ribonuclease: demonstration by isoelectric focusing and neuraminidase treatment of serum // Clinica Chimica Acta. -1984.- V.142.-P.73−81.
  179. Thomas J.M., Hodes M.E. Improved method for ribonuclease zymogram // Anal.Biochem. 1981. -V. 113. -P.343−351.
  180. Thompson A.J., Evans I.M., Boulter D., Croy R.D., Gatehouse J. A. Transcriptional and posttranscriptional regulation of seed storage protein gene expression in pea (Pisum sativum L.) // Planta. 1989. — V.179. — N.3. — P.279−287.
  181. Tomkins G.L., Gelehrter T.D., Granner D., Martin D., Samuels H.H., Thompson E.B. Control of gene expression in higher organisms // Science. 1969. -V. 166.-P. 1474−1480.
  182. Tomkins G.M., Levinson B.B., Baxter G.D., Dethlifsen L. Further evidence for posttranscriptional control of inducible tyrosine aminotransferase synthesis in cultured hepatoma cells. // Nature New Biology. 1972. — V.239. — P.9−14.
  183. Van Hoof A., Green P.J. Control of mRNA decay in plants // In: mRNA Metabolism and Post-Transcriptional Gene Regulation, pp 201−216. Wiley-Liss, Inc. 1997
  184. Wager R.E., Assoian R.K. A phorbol ester-regulated ribonuclease system controlling transforming growth factor (31 gene expression in hematopoetic cells // Mol. Cell. Biol. 1990. — V. 10. — P.5983−5990.
  185. Wang M.J., Davis N.W., Gegenheimer P. Novel mechanisms for maturation of chloroplast transfer RNA precursors // EMBO J. 1988. — V.7. — P. 15 671 574.
  186. Wessler S.R., Marquerite V.I. Molecular basis of mutations at the waxy locus of maize: Correlation with the structure genetic map //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985.- V.82.-P.4477−4481.
  187. Wilson C.M. Plant nucleases. III. Polyacrilamide gel electrophoresis of corn ribonuclease isoenzymes // Plant Physiol. 1971. — V.48. — P.64−68.
  188. Wilson C.M. Plant nucleases. IY. Genetic control of ribonuclease activity in corn endosperm // Biochem. Genetics. 1973. — V.9. — P.53−63.
  189. Wilson C.M. Plant nucleases // Ann. Rev. Plant Physiol. 1975. — V.26. -P. 187−298.
  190. Wilson C.M., Apel G.A. Effect of Helminthosporium maydis, race T, patho-toxin on growth and ribonuclease levels of corn roots // Crop Sci. 1975. -V.15. — P.385−389.
  191. Wilson C.M. Plant nucleases. YI. Genetic and developmental variability in ribonuclease activity in inbred and hybrid corn endosperm // Plant Physiol. -1980. V.66. — P.119−125.
  192. Wilson C.M. Plant nucleases: biochemistry and development of multiple molecular forms // Isozymes: Cur. Top. Biol. Med. Res. 1982. — V.6. — P.33−54.
  193. Wreshner D.H., Rechavi G. Differential mRNA stability to reticulocyte ribo-nucleases correlates with 3' non coding (U)nA sequences // Eur. J. Biochem. 1988. — V.172. -P.333−340.
  194. Yang, J., Stern, D. B. The spinach chloroplast endoribonuclease CSP41 cleaves the 3'-untranslated region of petD mRNA primarily within its terminal stem-loop structure // J. Biol. Chem. 1997 — V.272. — P. 12 874−12 880.
  195. Yen Y., Baenziger PS. Identification, characterization and comparison of RNA-degrading enzymes of wheat and barley // Biochem. Genet. 1993. -V.31. — P. 133−145.
  196. Yen Y., Green P.J. Identification and properties of the major ribonucleases of Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1991. — V.97. — P. 1487−1493.
  197. Zalewski K. The metabolism of aged seeds. The ribonucleolytic activity of rye grain embryos of different ages // Acta Soc. Bot. Pol. 1986. — V.55. -P.45−51.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!