Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei

Диссертация: Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В современных промышленных процессах все более заметна тенденция к переходу к экологически безопасным производственным схемам. Примером этого может служить глубокая биоконверсия возобновляемого растительного сырья, позволяющая получить топливо, кормовые и пищевые продукты, полупродукты для химической и микробиологической отраслей промышленности, ставшая уже традиционной областью применения… Читать ещё >

Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ВВЕДЕНИЕ
  • I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
  • ГЛАВА 1. КОМПОНЕНТНЫЙ СОСТАВ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И КСИЛАНАЗНЫХ КОМПЛЕКСОВ
  • ГЛАВА 2. ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ
  • ГЛАВА 3. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ
  • ГЛАВА 4. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О КЛАССИФИКАЦИИ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ
  • ГЛАВА 5. ХАРАКТЕРИСТИКИ ШТАММОВ PENICILLIUM VERRUCULOSUM И TRICHODERMA REESEIИ КОМПОНЕНТОВ СЕКРЕТИРУЕМЫХ ИМИ ФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ
  • ГЛАВА 6. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ТОПОЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ В ТЕКСТИЛЬНОЙ И БУМАЖНОЙ ОТРАСЛЯХ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    • II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 7. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 7. 1. Использованные вещества
      • 7. 1. 1. Ферментные препараты
      • 7. 1. 2. Субстраты и реактивы
      • 7. 1. 3. Хроматографические носители
    • 7. 2. Методы
      • 7. 2. 1. Аналитические методы
      • 7. 2. 2. Методы определения активностей ферментов.50а) Определение активностей целлюлаз и ксиланаз. б) Определение активности папаина
      • 7. 2. 3. Изучение рН- и температурных оптимумов гомогенных ферментов
      • 7. 2. 4. Изучение адсорбционной способности ферментов на целлюлозе
      • 7. 2. 5. Определение кинетических параметров ферментов
      • 7. 2. 6. Выделение и очистка индивидуальных ферментов из ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reese
      • 7. 2. 7. Определение биохимических параметров индивидуальных ферментов
      • 7. 2. 8. Субстратная специфичность индивидуальных целлюлаз и ксиланаз
      • 7. 2. 9. Протеолиз целлюлаз и ксиланаз папаином
      • 7. 2. 10. Химическая модификация карбогидраз: титрование карбоксильных групп

      7.2.11. Цветометрическая оценка тополитических свойств ферментных препаратов и гомогенных целлюлаз и ксиланаз.57а) Оценка «абразивности» ферментов по «депигментации» окрашенных индиго хлопковой ткани и волокон. б) Оценка способности ферментов к удалению лазерных тонеров из офисной бумаги. в) Оценка способности ферментов к биоотбеливанию целлюлозной пасты.

      7.2.12. Оценка влияния целлюлаз и ксиланаз на ресорбцию индиго на целлюлозной матрице.63

      7.2.13. Методы компьютерного моделирования структуры белка.

      III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

      ГЛАВА 8. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ГИДРОЛИТИЧЕСКОЙ И ТОПОЛИТИЧЕСКОЙ СПОСОБНОСТИ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ ПРЕПАРАТОВ.

      8.1. Разработка метода оценки тополитической активности целлюлаз на основе эффекта «депигментации» хлопковой ткани, окрашенной индиго.65

      8.2. Сравнительная оценка тополитической и гидролитической активностей ферментных препаратов.69

      ГЛАВА 9. ИЗУЧЕНИЕ СПОСОБНОСТИ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И КСИЛАНАЗНЫХ КОМПЛЕКСОВ К УДАЛЕНИЮ ЛАЗЕРНЫХ ТОНЕРОВ ИЗ БУМАЖНЫХ ВОЛОКОН И К БИООТБЕЛИВАНИЮ ЦЕЛЛЮЛОЗНОЙ МАССЫ.

      9.1. Сравнительная оценка тополитической способности целлюлаз и ксиланаз по их способности к удалению лазерных тонеров из офисной бумаги.74

      9.2. Сравнительная оценка тополитической способности целлюлаз и ксиланаз по их активности к отбеливанию целлюлозной массы.82

      ГЛАВА 10. ТОПОЛИТИЧЕСКИЕ КСИЛАНАЗЫ И ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ ИЗ ФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ PENICILLIUM VERRUCULOSUM И TRICHODERMA REESEI.

      10.1. Выбор тополитических фракций ферментных комплексов.

      10.1.1. Разделение ферментных комплексов на белковые фракции.87

      10.1.2. Изучение гидролитической способности фракций.90

      10.1.3. Выявление ключевых тополитических фракций ферментных препаратов.91

      10.1.4. Изучение способности основных ксиланазных фракций к биоотбеливанию целлюлозной пасты.92

      10.2 Оптимизация метода выделения и очистки то политически активных эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei.

      ГЛАВА 11. КАТАЛИТИЧЕСКИЕ, АДСОРБЦИОННЫЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ВЫДЕЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ.

      11.1. Биохимические параметры индивидуальных ферментов.

      11.2. Субстратная специфичность и классификация гомогенных ферментов

      11.3. Кинетические параметры тополитических ферментов.

      11.4. рН- и температурные оптимумы тополитических ферментов.

      11.5. Оценка адсорбционной способности ферментов на МКЦ

      11.6. Изучение синергизма между выделенными ферментами.

      11.7. Изучение трансгликозилирующей способности индивидуальных ферментов. .116

      ГЛАВА 12. ИЗУЧЕНИЕ УСИЛЕНИЯ РЕСОРБЦИИ ИНДИГО В ПРОЦЕССАХ БИОДЕПИГМЕНТАЦИИ ОКРАШЕННОЙ ХЛОПКОВОЙ ТКАНИ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ ФЕРМЕНТОВ.

      12.1. Оценка способности ферментных препаратов к усилению ресорбции индиго. 118

      12.2. Изучение корреляции между адсорбционной способностью ферментных препаратов и их способностью к усилению ресорбции индиго на целлюлозной матрице.121

      12.3. Мониторинг прочносорбирующихся фракций ферментных препаратов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Связь между адсорбционной способностью компонентов ферментных комплексов и их способностью к усилению ресорбции индиго на целлюлозной матрице.122

      ГЛАВА 13. ИЗУЧЕНИЕ ВЛИЯНИЯ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА КСИЛАНАЗЫ III ИЗ PENICILLIUM VERRUCULOSUMИ ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ I ИЗ TRICHODERMA REESEI НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ И АДСОРБЦИОННЫЕ СВОЙСТВА ЭТИХ ФЕРМЕНТОВ.

      13.1. Протеолиз папаином ксиланазы III из Penicillium verruculosum и целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei.129

      13.2. Препаративное выделение каталитических и адсорбционных доменов ксиланазы Ш из Penicillium verruculosum и целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei.132

      ГЛАВА 14. ПЕРВИЧНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ЭНДОГЛКЖАНАЗЫ V ЦЕЛЛЮЛАЗНОГО КОМПЛЕКСА PENICILLIUM VERRUCULOSUM. МОДЕЛИРОВАНИЕ ВТОРИЧНОЙ И ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ.135

      ВЫВОДЫ.158

В современных промышленных процессах все более заметна тенденция к переходу к экологически безопасным производственным схемам. Примером этого может служить глубокая биоконверсия возобновляемого растительного сырья, позволяющая получить топливо, кормовые и пищевые продукты, полупродукты для химической и микробиологической отраслей промышленности, ставшая уже традиционной областью применения целлюлаз и гемицеллюлаз.

В последнее время, при исследовании свойств целлюлаз и гемицеллюлаз (кси-ланаз) обнаружились новые перспективные возможности использования этих ферментов, связанные с их способностью «мягкого» воздействия на поверхность нерастворимых субстратов без глубокого разрушения их надмолекулярной структуры. К этим областям применения относятся: 1. биополировка текстильных изделий, приводящая к умягчению их поверхности- 2. ферментативная «отварка» (биодепигментация) хлопчатобумажных и льняных материалов, сопровождаемая изменением их цветности- 3. карбонизация натуральных волокон белковой природы, например, удаление растительных примесей в шерсти- 4. биоотбеливание целлюлозной массы, позволяющее уменьшить вредные выбросы хлорных производных продуктов разложения лигнина и сократить расход хлора- 5. отбеливание целлюлозной массы в ходе её вторичной переработки (удаление следов тонеров, чернил и других загрязнений с поверхности макулатуры) — 6. направленное изменение различных свойств целлюлозы, как, например, дренажных и реологических свойств- 7. использование целлюлаз в моющих средствах.

Применение целлюлаз и ксиланаз в текстильной и целлюлозно-бумажной отраслях промышленности всегда связано с «мягким» ферментативным воздействием на нерастворимый субстрат, как правило, — на поверхность субстрата, не приводящим к его глубокой деструкции и потере прочности. Свойства ферментов, приводящие к такого рода эффектам мы объединяем под общим термином — тополитические свойства. То-политическое ферментативное воздействие, вызванное особой специфичностью р-гликаназ, так называемой, топоферментной (тополитической) активностью осуществляется, по-видимому, посредством некоторых ферментов эндодеполимеразного типа. Под топоферментной (тополитической) активностью подразумевается способность фермента к воздействию на определенный структурный участок субстрата, например, в случае биополировки или биодепигментации ткани и ферментативного удаления тонеров из бумаги топоферментная активность проявляется в гидролизе поверхностных волокон нерастворимого субстрата, сопровождаемом соответствующим изменением его свойств (умягчением поверхности, изменением цветности, увеличением белизны). Природа этой особой специфичности некоторых классов целлюлаз и ксиланаз мало исследована. Ферменты, обладающие топоферментной (тополитической) активностью мы объединяем под общим названием — тополитические ферменты.

Несмотря на перспективность использования тополитических свойств ферментов как с экономической, так и с экологической точек зрения, промышленные процессы с использованием тополитически активных ферментов до сих пор не получили широкого распространения (за исключением, пожалуй, применения ферментов в моющих средствах). В значительной степени это обусловлено отсутствием фундаментальных знаний о природе топоферментной активности и о тополитических механизмах воздействия ферментов в сложных многокомпонентных промышленных системах, что лишает специалистов возможностей предсказать и управлять поведением этих систем при использовании ферментов.

Широкая реализация вышеперечисленных ферментативных процессов и создание новых процессов невозможно без поиска целлюлолитических и ксиланазных ферментов с тополитическими свойствами, обладающих высокими технологическими показателями (высокие удельные активности, рНи термостабильность, высокая операционная стабильность), поиска новых штаммов-продуцентов этих ферментов или создания мутантных штаммов, выделения и исследования свойств гомогенных ключевых тополитических ферментов, входящих в состав ферментных комплексов, продуцируемых перспективными штаммами-продуцентами.

Целью настоящей работы являлось исследование биохимических, каталитических и тополитических свойств целлюлаз и ксиланаз, обладающих топоферментной активностью, входящих в состав ферментных комплексов Penicillium verruculosum (Реп. verruculosum) и Trichoderma reesei (T. reesei).

Для достижения поставленных целей необходимо было решить следующие задачи:

• Разработать методики для изучения в лабораторных условиях тополитических свойств ферментов на примере модельных систем для биоотбеливания бумажной массы, ферментативной «депигментации» окрашенной целлюлозной ткани и удаления тонеров при вторичной ферментативной переработке бумажных волокон.

• Провести на основе разработанных методик скрининг широкого круга цел-люлазных и ксиланазных ферментных препаратов с целью выявления оптимального соотношения различных ферментативных активностей для их наиболее эффективного применения в каждом конкретном случае.

• Исследовать возможность применения ферментных комплексов, полученных при различных условиях культивирования высокопродуктивных мутантных штаммов-продуцентов Реп. уеггисиЬяит. и Т. геезе1 для биоотбеливания целлюлозы, ферментативной «депигментации» окрашенной ткани и ферментативной переработки вторичных бумажных волокон.

• Провести анализ качественного и количественного состава выбранных ферментных комплексов Реп. verruculosum. и Т. гееъе1.

• Разработать и оптимизировать способ выделения и очистки индивидуальных компонентов комплексов Реп. уеггиси1озит и Т. гее$ег, отвечающих за топо-литическую активность комплекса.

• Провести сравнение тополитически активных ферментов, входящих в состав комплекса Реп. уеггиси1озит. с ферментами, обладающими тополитической активностью, секретируемыми грибом-продуцентом Т. гееие1.

• Изучить биохимические, каталитические и структурные свойства выделенных индивидуальных тополитических ферментов и найти причину их высокой топоферментной активности.

• Сравнить свойства тополитических и гидролитических выделенных индивидуал ьных ферментов.

выводы.

1. На основе новых разработанных методик проведено сравнение свойств гидролитических и тополитических целлюлаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Выявлены характерные особенности тополитических ферментов по сравнению с гидролитическими.

2. Оптимизирована препаративная схема выделения индивидуальных тополитических компонентов целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei, основанная на использовании метода хроматофокусирования в сочетании с гидрофобной хроматографией и анионообменной хроматографией.

3. Обнаружены и выделены гомогенные по данным ДДС-ЭФ и ИЭФ ключевые тополити-ческие ферменты целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei. В случае Реп. verruculosum, основными тополитическими ферментами оказались: эндоглюканаза V (EG V) и ксиланазы I-IV (XYN I-IV), а в случае Т. reesei — эндоглюканаза П (EG II) и ксиланаза I (XYN I). Определены их биохимические, физико-химические характеристики и субстратная специфичность.

4. На примере ксиланазы III Pen. verruculosum показана возможность осуществления биоотбеливания целлюлозы с использованием ферментов экзо-деполимеразного типа действия.

5. Установлено, что основная причина, вызывающая ресорбцию индиго в процессах ферментативной депигментации окрашенной ткани, — высокая адсорбционная способность ферментов, на которых, в свою очередь, адсорбируется индиго. Показана возможность снижения этого эффекта с использованием ограниченного протеолиза папаином.

6. Разработана эффективная методика мониторинга прочноадсорбирующихся на целлюлозе ферментов целлюлазных комплексов с использованием метода хроматофокусирования.

7. Выявлены прочносорбирующиеся ферменты целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei. Показано, что практически все ферменты Т. reesei обладают высокой адсорбционной способностью. Напротив, в случае Pen. verruculosum только ксиланаза III обладала высокой адсорбционной способностью.

8. С помощью ограниченного протеолиза папаином доказана бифункциональная организация структуры ксиланазы III из Pen. verruculosum. Выделены и охарактеризованы каталитические и адсорбционные домены ксиланазы III из Pen. verruculosum и СВН I из Т. reesei. Показано, что выделенный каталитический домен ксиланазы Ш, как и в случае СВН I из Т. reesei, сохраняет активность по отношению к растворимым низкомолекулярным субстратам.

9. Установлена первичная структура эндоглюканазы V. Предложена модель для её вторичной и третичной структур. Эндоглюканаза V отнесена к семейству Н (семейству 12) ß—гликаназ, к которому относятся и другие тополитические ферменты, например, эндоглюканаза III из Т. reesei и эндоглюканаза из Streptomyees lividans.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , А. П., Клесов, А. А., Рабинович, M. JL, и др., 1988, Итоги науки и техники серия Биотехнология, (под ред. д.х.н. А. А. Клесова. к.х.н. Л.Г.Виноградовой), 12, стр. 5−13.
  2. Gilkes, N. R., Henrissat, В., Kilburn, D. G., et al., 1991, Domains in Microbial (3−1,4-glycanases: Sequence Conservation, Function and Enzyme Families, Microbiol. Rev., 55, pp.303−315.
  3. Clarke, A. J., Biodegradation of Cellulose. Enzymology and Biotechnology, 1997, Technomic Publishing Company, Inc., U.S.A., p. 261.
  4. Fournier, R. A., Frederick, M. M., Frederick, J. R., et al., 1985, Purification and characterization of endo-xylanases from Aspergillus niger III: An enzyme of pi 3,65, Biotechnol. Bioeng., 27, pp. 539−546.
  5. Tan, L. U. L., Mayers, P., and Saddler, J. N., 1987, Purification and characterization of a thermostable xylanase from a thermophilic fungus Thermoascus aurantiacus, Can. J. Microbiol., 33, pp. 689−692.
  6. Gilbert, H. J., Sullivan, D. A., Jenkins, L. E., et al., 1988, Molecular cloning of multiple xylanase genes from Pseudomonas fluorescens subsp. cellulosa, J. Gen. Microbiol., 134, pp. 3239−3247.
  7. Gilkes, N. R., Langsford, M. L., Kilburn, D. G., et al., 1984, Mode of action and substrate specificities of cellulases from cloned bacterial genes, J. Biol. Chem., 259, pp. 10 455−10 459.
  8. Nishitani, K. and Nevins, D. J., 1991, Glucuronoxylan xylanohydrolase. An unique xylanase with the requirement for appendant glucuronosyl units, J. Biol. Chem., 266, pp. 6539−6543.
  9. Ritschkoff, A. C., Buchert, J., and Viikari, L., 1994, Purification and characterization of a thermophilic xylanase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum, J. Biotechnol, 32, pp. 61−1 A.
  10. Wood, T. M. and Me Crae, S. I., 1986, The effect of acetyl groups on the hydrolysis of ryegrass cell walls by xylanase and cellulase from Trichoderma koningii, Phytochemistry, 25, pp. 1053−1055.
  11. Dekker, R. F. and Richards, G. N., 1976, Hemicellulases: Their occurrence, purification, properties and mode of action, Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 32, pp. 277−352.
  12. , P. J., 1981, Xylanases-Structure and function, Basic Life Sci., 18, pp. 111−129.
  13. Matte, A. And Forsberg, C. W., 1992, Purification, characterization, and mode of action of endoxylanase 1 and 2 from Fibrobacter succinogenes S85, Appl. Environ. Microbiol, 58, pp. 157−168.
  14. Wong, K. K. Y., Tan, L. V. and Saddler, L., 1988, Multiplicity of p-l, 4-xylanase in microorganisms: Functions and applications, Microbiol. Rev., 52, pp. 305−317.
  15. Torronen, A., Harkki, A., and Rouvinen, J., 1994, Three-dimensional structure of endo-1,4-p-xylanase II from Trichoderma reesev. Two Conformational states in the active site, EMBO Journal 13, pp. 2493−2501.
  16. Zhu, H., Paradis, F. W., Krell, P. J., et al., 1994, Enzymatic specificities and mode of action of the two catalytic domains of the Xyn C xylanase from Fibrobacter succinogenes S85, J. ofBacteriol., 176, pp. 3885−3894.
  17. Honda, H., Kudo, T., Ikura, Y., et al., 1985, Two types of xylanases of alkophilic Bacillus sp. no. C-125, Can. J. Microbiol., 31, pp. 538−542.
  18. Okazaki, W., Akiba, T., Horikoshi, K., et al., 1985, Purification and characterization of xylanases from alkalophilic thermophilic Bacillus spp., Agric.Biol. Chem., 49, pp. 2033−2039.
  19. Horikoshi, K. and Atsukawa, Y., 1973, Xylanase produced by alkophilic Bacillus, no. C-59−2, Agric. Biol. Chem., 37, pp. 2097−2103.
  20. Uchino, F. and Nakane, T., 1981, A thermostable xylanase from a thermophilic acidophilic Bacillus sp., Agric. Biol. Chem., 45, pp. 1121−1127.
  21. Ratto, M., Mathrani, I. M., Ahring, B., et al., 1994, Application of Thermostable xylanase of Dictyoglomus sp. in enzymatic treatment of kraft pulps, Appl. Microbiol. Biotechnol., 41, pp. 130−133.
  22. Simpson, H. D., Haufler, U. R., and Daniel, R. M., 1991, An extremely thermostable xylanase from the thermophilic eubacterium Thermotoga, Biochem. J., 277, pp. 413 417.
  23. Gorvacheva., I. V. and Rodionova, N .A., 1977, Studies on the xylan degrading enzymes. I. Purification and characterization of endo-l, 4-{3-xylanase from Aspergillus niger str. 14, Biochim. Biophys. Acta, 487, pp. 79−93.
  24. Hoebler, C. and Brillouet, J. M., 1984, Purification and properties of endo-(l, 4)-p-D-xy-lanase from Irpex lacteus (Polysporus tulipiferae), Carbohydr. Res., 128, pp. 141 155.
  25. Hayashida, S., Ohta, K. and Deb, J. K., 1988, Xylanase from Talaromyces byssochlamydoides, Methods Enzymol., 160, pp. 675−678.
  26. Biely, P. and Vrsanska, M., Differences in Catalytic Properties of Endo-|3-l, 4-xylanases of Families 10 and 11, Lecture 3, Abstract of «TRICEL 97 Carbohydra-ses from Trichoderma reesei and other microorganisms», Ghent, Belgium, August 2830,1997.
  27. Davies, G. and Henrissat, B., 1995, Structure, 3, pp. 853−859.
  28. Matsuo, M. and Yasui, T., 1984, Purification and some properties of 3-xylosidase from Emericella nidulans, Agric. Biol. Chem. 48, pp. 1853−1869.
  29. Rodionova, N. A., Tavobilov, I. M., and Bezborodov, A. M., 1983, P-xylosidase from Aspergillus niger 15: Purification and properties, J. Appl. Biochem., 5, pp. 300−312.
  30. Van Doorslaer, E., Kersters-Hilderson, H., and De Bruyne, C. K., 1985, Hydrolysis of P-D-xylooligosaccharides by P-D-xylosidase from Bacilluspumilus, Carbohydr. Res., 140, pp. 342−346.
  31. MacLeod, A.M., Lindhorst, T., Withers, S.G., et al., 1994, The acid/base catalyst in the exo-glucanase/xylanase from Cellulomonas fimi is glutamic acid 127: Evidence from detailed kinetic studies of mutants, Biochemistry, 33, pp. 6371−6376.
  32. Tull, D. and Withers, S.G., 1993, A detailed kinetic study of the exo-p-l, 4-glycanase from Cellulomonas fimi, Biochemistry, 33, pp. 6363−6370.
  33. Miao, S.C., Ziser, H., Aebersold, R., et al., 1994, Identification of glutamic acid 78 as the active site nucleophile in Bacillus subtilis xylanase using electrospray tandem mass spectrometry, Biochemistry, 33, pp. 7027−7032.
  34. Kitpreechavanich, V., Hayashi, M., and Nagai, S., 1986, Purification and characterization of extracellular (3-xylosidase and 3-glucosidase from Aspergillus fumigatus, Agric. Biol. Chem., 50, pp. 1703−1711.
  35. Kanda, T., Wakabayashi, K., and Nisizawa, K., 1976, Xylanase activity of and endo-cellulase of carboxymethyl-cellulase type from Irpex lacteus (Polyporus tulipiferae), J. Biochem (Tokyo), 79, pp. 989−995.
  36. Hall, J., Hazlewood, G. P., Barker, P. J., et al., 1988, Conserved reiterated domains in Clostridium thermocellum endoglucanases are not essential for catalytic activity, Gene, 69, pp. 29−38.
  37. Fierobe, H.-P., Bagnara-Tardif, C., Gaudin, C., et al., 1993, Purification and characterization of endoglucanase C from Clostridium cellulolyticum. Catalytic comparison with endoglucanase A, Eur. J. Biochem., 217, pp. 557−565.
  38. Ong, E., Kilburn, D. G., Miller, R. C., et al., 1994, Streptomyces lividans glycosylates the linker region of a beta-l, 4-glycanase from Cellulomonas fimi, J. Bacteriol, 176, pp. 999−1008.
  39. Langsford, M. L., Singh, G. B., Moser, B., et al., 1987, Glycosylation of bacterial cellulases prevents proteolytic cleavage between functional domains, FEBS Lett., 225, pp. 163−167.
  40. Merivuori, H., Sands, J. A., and Montenecourt, B. S., 1985, Effects of tunicamycin on secretion and enzymatic activities of cellulase from Trichoderma reesei, Appl. Microbiol. Biotechnol., 23, pp. 60−66.
  41. Olden, K., Bernard, B. A., Humphries, M. J., et al., 1985, Function of glycoprotein glycans, Trends Biochem. Sei., 10, pp. 78−81.
  42. Chanzy, H., Henrissat, B., and Vuong, R., 1984, Colloidal gold labelling of 1,4-beta-D-glucan cellobiohydrolase adsorbed on cellulose substrates, FEBS Lett., 172, pp. 193−197.
  43. Voragen, A. G. J., Beldman, G., and Rombouts, F. M., 1988, Cellulases of a mutant strain of Trichoderma viride QM 9414, J. Methods Enzymol, 160, pp. 363−368.
  44. Bhikhabhai, R., Johansson, G., and Pettersson, G., 1984, Isolation of cellulolytic enzymes from Trichoderma reesei QM 9414, J. Appl. Biochem., 6, pp. 336−345.
  45. Hakansson, U., Fagerstam, L., Pettersson, G., et al., 1978, Purification and characterization of a low molecular weight 1,4-beta-glucan glucanohydrolase from the cellulolytic fungus Trichoderma viride QM 9414, Biochim. Biophys. Acta, 524, pp. 385−392.
  46. Niku-Paavola, M.-L., Lappalainen, A., Enari, T.-M., et al., 1985, A new appraisal of the endoglucanases of the fungus Trichoderma reesei, Biochem. J., 231, pp. 75−81.
  47. , J., 1988, Cellulases from Sporocytophaga myxococcoides, Methods Enzymol., 160, pp. 338−342.
  48. Stewart, J. C., and J. Heptinstall, 1988, Cellulase and hemicellulase from Aspergillus fumigatus Fresenius, Methods Enzymol., 160, pp. 264−274.
  49. McGavin, M., and Forsberg, C. W., 1988, Isolation and characterization of endoglucanases 1 and 2 from Bacteroides succinogenes S85, J. Bacteriol, 170, pp. 2914−2922.
  50. Horikoshi, K., Nakao, M., Kurono, Y., et al, 1984, Cellulases of an alkalophilic Bacillus strain isolated from soil, Can. J. Microbiol, 30, pp. 774−779.
  51. Sashihara, N., Kudo, T., and Horikoshi, K., 1984, Molecular cloning and expression of cellulase genes of alkalophilic Bacillus sp. strain N-4 Escherichia coli, J. Bacteriol., 158, pp. 503−506.
  52. Кастельянос Домингез, О. Ф., 1995, Каталитические, биохимические и биотехнологические свойства целлюлазного комплекса Penicillium verruculosum и его компонентов. Дисс. канд. хим. наук, МГУ
  53. Wong, Y., Fincher, G.B., MacLachlan, G.M., 1977, Kinetic properties and substrate specifities of two cellulases from Auxin treated Pea Epicolyls, J. Biol. Chem., 252, pp. 1402−1407.
  54. A.A., 1987, Целлюлазы третьего поколения, Биотехнология, 3, с. 132 138.
  55. Wood, T. M., and McCrae, S. I., 1977, Cellulase from Fusarium solani, Purification and properties of the CI component, Carbohydr. Res., 57, pp. 117−133.
  56. , K. -E., Pettersson, В., and Westermark, U., 1974, Oxidation: An important enzyme reaction in fungal degradation of cellulose, FEBS Lett., 49, pp. 282.
  57. Ladisch, M. R., Lin, K. W., Voloch M., et al., 1983, Process considerations in the enzymatic hydrolysis of biomass, Enzyme Microb. Technol., 5, pp.82−102.
  58. Wood, T. M., Me Crae, S.I., 1980, The isolation, purification and properties of the cellobiohydrolase component of Penicillium funiculosum cellulase, Biochemistry J., 189, pp. 51−65.
  59. Woodward, J., and Arnold, S. L., 1981, The inhibition of P-glucosidase activity in Trichoderma reesei C30 cellulase by derivatives and isomers of glucose, Biotechnol. Bioeng., 23, pp. 1553−1562.
  60. Gong, C.S., Ladisch, M. R., Tsao, G.T., 1977, Cellobiase from Trichoderma viride: purification, kinetics and mechanism, Biotechnol. Bioeng., 19, pp.959−981.
  61. Woodward, J., Affholter, K. A., Noies, К. K., et al., 1992, Does cellobiohydrolase П core protein from Trichoderma reesei disperse cellulose macrofibrils?, Enzyme Microb. Technol., 14, pp.625−630.
  62. Reese, E.T. and Le-Vinson, H. S., 1950, J. Bacteriology, 59, pp.485−497.
  63. Klyosov, A. A., Mitkevich, D. V. and Sinitsyn, A.P., 1990, Biochemistry, 29, pp.10 577−10 585.
  64. Abuja, P. M., Schmuck, M., Pilz, I., et al., 1988, Structural and functional domains of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, Eur. Biophys. J., 58, pp. 339−342.
  65. Tomme, P., Van Tilbeurgh, H., Pettersson, G., et al., 1988, Studies of the cellulolytic system of Trichoderma reesei QM 9414, Eur. J. Biochem., 170, pp. 575−581.
  66. Van Tilbeurgh, H., Tomme, P., Claeyssens, M., et al., 1986, Limited proteolysis of the cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, FEBSLett., 204., pp. 223−227.
  67. Woodward, J., Brown, J. P., Evans, B. R., et al., 1994, Papain digestion of crude Trichoderma reesei cellulase Purification and properties of cellobiohydrolase I and II core proteins, Biotech. andAppl. Biochem., 19, pp. 141−153.
  68. Din, N., Forsythe, I. J., Burtnick, L. D., et al., 1994, The Cellulose Binding Domain of Endoglucanase A (Cen a) from Cellulomonas fimi evidence for the involvement of tryptophan residues in binding, Molecular Microbiology, 11, pp. 747−755.
  69. Reinikainen, T., Ruohonen, L., Nevanen, T., et al., 1992, Investigation of the function of mutated Cellulose-Binding Domains of Trichoderma reesei Cellobiohydrolase I, Protein Structure Function and Genetics, 14, pp. 475−482.
  70. Divne, C., Stahlberg, J., Reinikainen, T., et al., 1994, The three-dimensional crystal structure of the catalytic core of Cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, Science, 265, pp. 524−528.
  71. Divne, C., Stahlberg, J., Teeri, T. T., Jones, T. A. J., 1998, High-resolution crystal structures reveal how a cellulose chain is bound in the 50 A long tunnel of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei. Mol. Biol., pp. 309−25.
  72. Bhikhabhai, R., Johansson, G., and Pettersson L.G., 1984, Int. J. Protein Peptide Res., 25, pp. 368−374.
  73. Gilkes, N. R., Kilburn, D. G., Miller, R. C., Jr., et al., 1989, Structural and functional analysis of a bacterial cellulase by proteolysis, J. Biol. Chem., 264, pp. 17 802−17 808.
  74. Mannarelli, B.M., Evans, S., and Lee, D., 1990, Cloning, sequencing and expression of a xylanase gene from the anaerobic ruminal bacterium Butyrivibrio Snccinogenes, J. Bacteriol., 172, pp. 4247−4254.
  75. Grepinet, O., Chebrou, M. C., and Beguin, P., 1988, Nucleotide sequence and deletion analysis of the xylanase gene (xynZ) of Clostridium thermocellum, J. Bacteriol., 170, pp. 4582 4588.
  76. Srisodsuk, M., Reinikainen, Т., Penttila, M., et al., 1993, Role of the Interdomain Linker Peptide of Trichoderma reesei Cellobiohydrolase I in its interaction with crystalline cellulose, Journal of Biological Chemistry, 268, pp. 20 756−20 761.
  77. Ong, E., Greenwood, J. M, Gilkes, N. R., et al., 1989, The cellulose-binding domains of cellulases: tools for biotechnology, TIBTECH, 7, pp. 239−243.
  78. Rouvinen, J., Bergfors, Т., Teeri, Т., et al., 1990, Three-dimensional structure of Cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei, Science, 249, pp. 380−386.
  79. Англо-русский и русско-английский словарь-справочник названий ферментов (составитель В.В. Гречко), из-во «Биоинформ», Москва, 1994, с. 333.
  80. Ghose, Т. К., Bisaria, V. S., 1979, Studies on the mechanism of enzymatic hydrolysis of cellulosic substances, Biotechnol. Bioeng., 2, pp. 131−146.
  81. Ooshima, H., Kurakake, M., Kato, I., et al., 1991, Enzymatic activity of cellulase adsorbed on cellulose and its change during hydrolysis, Appl. Biochem. Biotechnol., 31, pp. 253−266.
  82. Withers, S. G., Tull, D., Gebler, J., et al., 1993, Mechanistic studies on cellulases. В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen,
  83. Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), pp. 117−123.
  84. Sinnott M. L,. 1990, Catalytic mechanisms of enzymatic glycosyl transfer, Chem. Rev., 90, pp. 1171−1202.
  85. G., 1990, Glycoside hydrolases: mechanistic information from studies with reversible and irreversible inhibitors, Adv. Carb. Chem. Biochem., 48, pp. 319−385.
  86. Enzymatic Conversion of Biomass for Fuels Production, 1994, (под ред. Himmel M.E., Baker J.O., Overend R.P.), American Chemical Society, Washington, D.C., Symposium series 566, pp. 75−83.
  87. Henrissat, В., Claeyssens, M., Tomme, P., et al., 1989, Cellulase families revealed by hydrophobic cluster analysis, Gene, 81, pp. 83−95.
  88. M., Henrissat В., 1992, Specificity Mapping of Cellulolytic Enzymes -Classification into families of structurally related proteins confirmed by biochemical analysis, Prot. Sci., 1, pp. 1293−1297.
  89. Li, X. L. And Ljungdahl, L. G., 1994, Cloning, sequencing, and regulation of a xylanase gene from the fungus Aureobasidium pullulans Y-2311, Appl. Environ. Microbiol, 60, pp. 3160−3166.
  90. Paradis, F. W., Zhu, H., Krell, P. J., et al., 1993, The xynC gene from Fibrobacter succinogenes S85 codes for a xylanase with two similar catalytic domains, J. Bacteriol., 175, pp. 7666−7672.
  91. Irwin, D., Jung, E. D., and Wilson, D. В., 1994, Characterization and sequence of a Thermonospora fusca xylanase, Appl. Environ. Microbiol, 60, pp. 763−770.105 106 107 108 109 108 379 648,113114115116117.118 119 120 121
  92. Trichoderma reesei Cellulases and other hydrolases (под ред. Pirkko Suominen and Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), 1993, p. 9.
  93. Г., Куде E., Отчет по получению мутантного штамма микроорганизма Penicillium verruculosum, Лейпциг, 1990.
  94. , И. Ю., Зоров, И. Н., Синицын, А. П., 1996, Выделение эндоглюканазы Penicillium verruculosum методом иммуноаффинной хроматографии, Биохимия, 61, pp. 1658−1663.
  95. , О., Синицын, А. П., Ермолова, О. В., и др., 1995, Кинетические свойства индивидуальных компонентов целлюлазного комплекса Penicillium verruculosum, Биохимия, 60, с. 1609−1617.
  96. , B. J., 1982, Presented at Winter National IchE Meeting Orlando, Florida, USA, Feb. 28.
  97. M., 1994, Mode of action of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I on crystalline cellulose, VTT Publications, Espoo, 107 p.
  98. Shoemaker, S., Schweickart, V., Ladner, M., et al., 1983, Bio/Technol., 1, pp. 687 690.
  99. Niku-Paavola M.-L., 1993, Report from Biotechnical laboratory, VTT, SF-2 150 Espoo, Finland, Endoglucanases from Trichoderma reesei.
  100. Van Arsdell, J.N., Kwok, S., Schweickart, V.L., et al., 1987, Bio/Technology, 5, pp. 60−64.
  101. , P., 1990, Annu. Rev. Microbiol., 44, pp. 219−248.
  102. Knowles, J. K. C., Lehtovaara, P., Murray, M. E., et al, 1988, J. Chem. Soc. Chem. Commun., pp. 1401−2.
  103. Claeyssens, M., Tomme, P., and Brewer, C. F., et al., 1990, FEBS Lett., 263, pp. 8992.
  104. Macarron, R., van Beeumen, J., Henrissat, B., et al., 1993, FEBS Lett. 316, pp. 137 140.
  105. Woodward, J., Lassig, J. P., Hamilton, L. A., et al., 1996, Palladium inactivated CBH I does not disrupt cellulose fibers, Poster 56 from some Conference. Kubicek, C. P., Messner, R., Gruber, F., et al., Enzyme Microb. Technol, 1993, 15, pp. 90−99.
  106. Claeyssens, M., Van Tilbeurgh, H., Tomme, P., et al, 1989, Biochem. J., 261, pp. 819 825.
  107. Nummi, M., Niku-Paavola, M.-L., Lappalainen, A., et al., 1983, Biochem. J., 215, pp. 677−683.
  108. Van Tilbeurgh, H., Pettersson, G., Claeyssens, M., et al., 1985, Eur. J. Biochem., 148, pp. 329−334.
  109. Saloheimo, A., Henrissat, B., Hoffren, A.-M., et al., 1994, Mol. Microbiol, 13, pp. 219−228 .
  110. Claeyssens, M. and Aerts, G., 1992, Bioresource Technol., 39, pp. 143−146. Tenkanen, M., Puls, J. and Poutanen, K., 1992, Enzyme Microb. Technol, 14, pp. 566 574.
  111. Stalbrand, H., Siikaaho, M., Tenkanen, M., et al., 1993, J. Biotechnol., 29, pp. 229 242.
  112. , K., 1988, J. BioTechnol., 7, pp. 271−282.
  113. Zeilinger, S., Kristufek, D., Arisan-atac, I., et al., 1993, Appl. Environ. Microbiol, 59, pp. 1347−1353.
  114. Mohagheghi, A., Tucker, M., Grohmann, K., et al., 1992, High Solids Simultaneous Saccharification and Fermentation of Pretreated Wheat Straw to Ethanol, Appl. Biochem. and Biotechnol., 33, pp. 67−81.
  115. , A. A., 1986, Enzymatic Conversion of Cellulosic Materials to Sugars and Alcohol, Appl. Biochem. and Biotechnol., 12, pp. 249−301.
  116. Klahorst, S., Kumar, A., and Mullins, M. M., 1994, Optimizing the Use of Cellulase Enzymes, Textile Chemist and Colorist, 26, pp. 13−18.
  117. Kumar, A., Yoon, M.-Y., and Purtell, Ch., 1997, Optimizing the Use of Cellulase Enzymes in Finishing Cellulosic Fabrics, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 37−42.
  118. Koo, H., Ueda, M., and Wakida, Т., 1994, Cellulase Treatment of Cotton Fabrics, Textile Res. J., 64, pp. 70−74.
  119. , L. G., 1997, Improving the Quality of 100% Cotton Knit Fabrics by Defuz-zing with Singeing and Cellulase Enzymes, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 2731.
  120. Li, Y. and Hardin, I. R., 1997, Enzymatic Scouring of Cotton: Effects on Structure and Properties, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 71−76.
  121. Ueda, M., Koo, H., and Wakida, Т., 1994, Cellulase Treatment of Cotton Fabrics, Textile Res. J., 64, pp. 615−618.
  122. Industrial Enzymology, 1996, Macmillan Press Ltd., London, pp. 369−370.
  123. Доклад президента PCXTK Кричевского, Г. Е., Семинар: «Роль биотехнологии в отделочном производстве текстильной и смежных отраслей промышленности», Москва, 13 мая 1998 г.
  124. Viikari, L., Ranua, М., Kantelinen, A., et al., 1986, Biotechnology in the Pulp and Paper Industry, Stockholm, Sweden, pp. 67−69.
  125. Christov, L. P. and Prior, B. A., 1996, Reduction of Active Chlorine Charges in Bleaching of Xylanase-Pretreated Sulfite Pulp, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 208−218.
  126. Roncero, M. B., Vidal, T., Torres, A. L., et al., 1996, Use of Xylanase in the Totally Chlorine-Free Bleaching of Eucalyptus Kraft Pulp, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 219−227.
  127. Jobbins, J. M. and Franks, N. E., 1997, Enzymatic Deinking of Mixed Office Waste: Process Condition Optimization, Tappi Journal, 80, pp. 73−78.
  128. Yang, J. L., Ma, J., and Eriksson, K-E. L., 1995, Enzymatic Deinking of Recycled Fibers-Development of the ENZYK™ Process, 6th International Conference on Biotechnology in the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11−15 June, p. 22.
  129. Zeyer, C., Heitmann, J. A., Joyce, Th. W., et al., 1995, Performance Study of Enzymatic Deinking Using Cellulase/Hemicellulase Blends, 6th International Conference on Biotechnology inn the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11−15 June, p. 79.
  130. Jeffries, Th. W., Klungness, J. H., Sykes, M. S., et al., 1994, Comparison of enzyme-enhanced with conventional deinking of xerographic and laser-printed paper, Tappi Journal, 77, pp. 173−179.
  131. Eriksson, K.-E. L. and Adolphson, R. B., 1997, Pulp Bleaching and Deinking Pilot Plants Use Chlorine-Free Process, Tappi Journal, 80, pp. 80−81.
  132. Zeyer, Ch., Joyce, Th. W., Heitmann, J. A., et al., 1994, Factors influencing enzyme deinking of recycled fiber, Tappi Journal, October, pp. 169−177.
  133. Pommier, J.-C., Fuentes, J.-L., and Goma, G., 1989, Using Enzymes to improve the process and the product quality in the recycled paper industry, Tappi Journal, June, pp. 187−191.
  134. Heise, О. U., Unwin, J. P., Klungness, J. H., et al., 1996, Industrial scaleup of enzyme-enhanced deinking of nonimpact printed toners, Tappi Journal, 79, pp. 207−212.
  135. Jackson, L. S., Heitmann, J. A., and Joyce, Th., W., 1993, Enzymatic modifications of secondary fiber, Tappi Journal, 76, pp. 147−154.
  136. Daneault, C., Leduc, C., and Valade, J. L., 1994, The use of xylanases in kraft pulp bleaching: a review, Tappi Journal, 77, pp. 125−131.
  137. Chen, J., Yang, J., Qu, Y., et al., 1996, Improvement of Wheat-Straw Pulp Properties with an Alkali-Tolerant Xylanase from Pseudomonas sp. G6−2, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 308−316.
  138. , X. А., Тихомиров, Д. Ф., Гутьеррес, Б. Р., 1998, Оценка топофермент-ной активности целлюлаз и ксиланаз, Прикл. биохим. и микробиол., 34, с. 382 387.
  139. , А. В., Попова H. H., Берлин, X. А., и др., 1999, Сравнение осахариваю-щей и тополититческой активности различных препаратов целлюлаз, Приклад, биохим. и микробиол., том 35, № 2, с. 137−140.
  140. , X. А. и Куринов, А. М., 1998, Выделение и изучение целлюлаз, ответственных за тополитическую активность ферментного комплекса Trichoderma reesei, Международная конференция студентов и аспирантов по фундаментальным наукам «Ломоносов-98″.
  141. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., and Bishop, D., 1996, Cellulase Activities and Finishing Effects, Textile Chemist & Colorist, 28, pp. 28−32.
  142. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., and Bishop, D., 1996, Effects of Agitation and Endoglucanase Pretreatment on the Hydrolysis of Cotton Fabrics by a Total Cellulase, Textile Research Journal, 64, pp. 287−294.
  143. Cavaco-Paulo, A., Cortez, J., and Almeida, L., 1997, Jour. Soc. Dyers Color., 117, pp. 17−21.
  144. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., 1994, Biocatalysis, 10, pp. 353−360.
  145. Schulein, M., Fredholm, H., Hjort, C., et al., 1994, Cellulase Variants, International Application published under the Patent Cooperation Treaty, International Publication Number, WO 94/7 998.197198199,200 201,202,203.204.205.206.207.208.209.210.
  146. Saloheimo, A., Siika-Aho, M., Penttila, M., et al., 1994, Novel Endoglucanase Enzyme, International Application published under the Patent Cooperation Treaty, International Publication Number, WO 94/28 117.
  147. Olson, L. A. and Heights, M., 1990, Treatment of Denim with Cellulase to Produce a Stone Washed Appearence, United States Patent, 4,912,056.
  148. Prasad, D.Y., Heitmann, J. and Joyce, Т., 1992, Progr. in Paper Recycl., 1, pp. 21−29. Abubakr, S., Klungness, J. H., and Gaumnitz, L., 1994, Prog, in Paper Recycl, 3, p. 17.
  149. , D. Y., 1993, Appita, 46, p. 289.
  150. Zeyer, Ch., Rucker, J. W., Joyce, Th., et al., 1994, Enzymatic Deinking of Cellulose Fabric, Textile Chemist and Colorist, 26, p. 26−31.
  151. Measurement of cellulase activities (Recomendations of Commission on Biotechnology, IUPAC), 1987, Pure and Appl.Chem., pp. 257−268.
  152. , И. И., 1979, Создание светочувствительного материала с использованием ферментов, Дисс. канд.хим.наук, МГУ.
  153. , О. В., Ермолова, О. В., Черноглазов, В. М., 1990, Выделение, очистка и свойства целлобиогидролазы из Tr. longibrachiatum, Биохимия, 55, с. 22 682 274.
  154. Dubois, М., Yilles, К. A., Hamilton, J. К., et al., 1959, Colorimetric method for determination of sugars and related substances, Anal. Chem., 28, pp. 350−356.228 229 230 231 232 217 088.235,236 237,238239,240,241,242,243.244,245,246,247,
  155. Sinha, U. and Brewer, J. M., 1985, A spectrophotometric method for quantitation of carboxyl group modification of protein, Anal. Biochem., 151, pp. 327−333. Gama, F. M., Faro, C. J., Teixeira, J. A., et al., 1993, Enzyme Microb. Technol., 15, pp. 57−61.
  156. , А. П., Митькевич, О. В., Калюжный, С. В., h др., 1987, Изучение синергизма в действии ферментов целлюлазного комплекса, Биотехнология, 3, с. 39−46.
  157. Wood, T. M. and McCrae, S. I., 1980, The isolation, purification and properties of the cellobiohydrolase component of Pen. funiculosum cellulase, Biochem. J., 189, pp. 5165.
  158. Ruy, D. and Mandels, M., 1980, Enzyme Microb. Technol., 2, pp. 91−102. Березин, И. В., Мартинек, К., 1977, Основы физической химии ферментативного катализа. М. „Высшая Школа“.
  159. Rost, В. and Sander, C., J. Mol. Biol., 1993, 232, pp. 584−599. Rost, В. and Sander, C., Proteins, 1994,19, pp. 55−72.
  160. Cavaco-Paulo, A., Morgado, J., Almeida, L., and Kilburn, D., 1998, Textile Res. J., Vol. 68, № 6, pp. 398−401.
  161. Klyosov, A. A., and Rabinowitch, M. L., 1980, in Enzyme Engineering Future
  162. Directions, Wingard, L. В., Plenum Press, New York, pp. 83−165.
  163. , R. D., 1972, Annu. Rev. Biochem., 41, pp. 673−702.
  164. Pless, D. D. and Lennarz W. J., 1977, Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A., 74, pp. 134−138.
  165. Miletich, J. P. and Broze G. J., Jr., 1990, J. Biol. Chem., 265, pp. 11 397−11 404.
  166. Gill, S. C. and von Hippel, P. H., 1989, Anal. Biochem., 182, pp. 319−326.
  167. Bachmair, A., Finley, D., Varshavsky, A., 1986, Science, 234, pp. 179−186.248 249.250251252253254,255 256 257 258 259 248 077 340 672
  168. Gonda, D.K., Bachmair, A., Wunning, I., Tobias, J.W., Lane, W.S., Varshavsky, A. J., 1989, Biol. Chem., 264, pp. 16 700−16 712.
  169. Tobias, J.W., Shrader, T.E., Rocap, G., Varshavsky, A., 1991, Science, 254, pp. 13 741 377.
  170. , M. C., 1995, ProMod: automated knowledge-based protein modelling tool.
  171. PDB Quarterly Newsletter, 72, p. 4.
  172. Peitsch, M. C., Herzyk, P., Wells, T. N. C. and Hubbard, R. E» 1996, Automated modelling of the transmembrane region of G-protein coupled receptor by Swiss-Model. Receptors and Channels, 4, pp. 161−164.
  173. , M. C., 1997, Large scale protein modelling and model repository, in:
  174. Proceedings of the fifth international conference on intelligent systems for molecular biology, 5, pp. 234−236.
  175. , J. M., 1990, Calculation of Conformational Ensembles from Potentials of mean Force: an approach to the knowledge based prediction of local structures in globular proteins, J. Mol Biol., 213, pp. 859−883.
  176. , J. M., 1993, Recognition of errors in three-dimensional structures of proteins, Proteins Struct. Fund. Genet., 17, pp. 355−362.
  177. Blundell, T., et al., 1987, Nature, 326, pp. 347−352.
  178. Lawson, S. L., Wakarchuk, W. W. and Withers S. G., 1997, Biochemistry, 36, pp. 2257−65.
  179. Sulzenbacher, G., Shareck, F., Morosoli, R., Dupont, C., Davies, G. J., 1997, The Streptomyces lividans family 12 endoglucanase: construction of the catalytic core, expression, and X-ray structure at 1.75 A resolution. Biochemistry, 36(51), 16 032−9.
  180. Davies, G. J., Tolley, S. P., Henrissat, B., Hjort C., Schulein, M., 1995, Structures of oligosaccharide-bound forms of the endoglucanase V from Humicola insolens at 1.9 A resolution, Biochemistry, 34(49), pp. 16 210−20.
  181. Macarron, R., Henrissat, B., Claeyssens, M., 1995, Family A cellulases: two essential tryptophan residues in EG III from T. reesei, Biochim. Biophys. Acta, 1245(2), pp. 187−90.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!