Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Механизмы Na +-и H +-гомеостатирования в клетках морской микроводоросли Tetraselmis viridis Rouch.: роль ион-транспортирующих систем плазматической мембраны

Диссертация: Механизмы Na +-и H +-гомеостатирования в клетках морской микроводоросли Tetraselmis viridis Rouch.: роль ион-транспортирующих систем плазматической мембраны
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В данной работе показано, что активности Na — и Н'-АТФаз Т. viridis регулируются такими важными факторами цитоплазматического окружения как pH, и, На основании полученных данных мы предложили модель регуляции активностей Н± и Na'-АТФаз плазматической мембраны Т. viridis во время гиперосмотического солевого шока (рис. 25). Как упоминалось выше, в экспериментах, проведенных на ряде галотолерантных… Читать ещё >

Механизмы Na +-и H +-гомеостатирования в клетках морской микроводоросли Tetraselmis viridis Rouch.: роль ион-транспортирующих систем плазматической мембраны (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Ионный гомеостаз в клетках галотолерантных организмов растительного происхождения
    • 1. 2. Механизмы, участвующие в поддержании N3 — и гомеостаза
      • 1. 2. 1. Ограничение входа Ыа+ в клетку
      • 1. 2. 2. Выведение из цитозоля
        • 1. 2. 2. 1. Общая характеристика АТФаз р-типа
        • 1. 2. 2. 2. И -АТФаза
        • 1. 2. 2. 3. Ма/Н антипортер
        • 1. 2. 2. 4. >4а -АТФаза
        • 1. 2. 2. 5. Другие системы выведения
    • 1. 3. Регуляция Н±АТФазы и №±АТФазы
      • 1. 3. 1. Регуляция активности БГ^-АТФазы
        • 1. 3. 1. 1. Транскрипционная регуляция Н^-АТФазы
        • 1. 3. 1. 2. Трансляционная регуляция ТГ-АТФазы
        • 1. 3. 1. 3. Посттрансляционная регуляция Н±АТФазы с участием ее С-терминального домена
        • 1. 3. 1. 4. Посттрансляционная регуляция Н±АТФазы, не связанная с ее С-терминальным доменом
        • 1. 3. 1. 5. Регуляция Н±АТФазы на уровне каталитического цикла
      • 1. 3. 2. Регуляция активности
  • Ыа-АТФазы
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследования и условия культивирования
    • 2. 2. Выделение плазматической мембраны
    • 2. 3. Регистрация активности и Na -транспортирующих систем ПМ Т. viridis
      • 2. 3. 1. Регистрация поглощения 22Na+ везикулами ПМ
      • 2. 3. 2. Регистрация закисления внутривезикулярного пространства с помощью акридинового оранжевого
      • 2. 3. 3. Регистрация защелачивания внутривезикулярного пространства с помощью пиранина
      • 2. 3. 4. Регистрация формирования трансмембранного электрического потенциала с помощью оксонола VI
    • 2. 4. Получение АТФ в Трис-форме
    • 2. 5. Определение содержания белка во фракциях плазматической мембраны
    • 2. 6. Расчет концентраций свободных Mg2+ и АТФ в растворе
    • 2. 7. Приготовление растворов ингибиторов
    • 2. 8. Реактивы, использованные в работе
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Функциональная идентификация Na± и Н±транспортирующих систем плазматической мембраны Т. viridis
      • 3. 1. 1. Н^АТФаза
      • 3. 1. 2. Na±ATOa3a
      • 3. 1. 3. Na+/li" антипортер
    • 3. 2. Механизм сопряжения потоков Na+ и ИГ1″, индуцируемых Na+
  • АТФазой
    • 3. 3. Свойства Н± и N а-гранспорг ирующих систем ПМ Т. viridis
      • 3. 3. 1. Катионная специфичность Ыа±АТФазы и NaVtT антипортера
        • 3. 3. 1. 1. Ма'-АТФаза
        • 3. 3. 1. 2. NaW антипортер
      • 3. 3. 2. Влияние ионов Na+ на №±транспортирующие системы
      • 3. 3. 3. pH-зависимости Н1" — и Na -АТФаз
      • 3. 3. 4. Влияние Mg2+ и АТФ на rf" — иКа±АТФазы
      • 3. 3. 5. Влияние ингибиторов на — и Na -АТФазы
    • 3. 4. Эксперименты, моделирующие регуляцию активностей Na± и Н±АТФаз ПМ Т. viridis цитоплазматическими факторами
      • 3. 4. 1. Регуляция путем изменения pH
      • 3. 4. 2. Регуляция путем изменения концентраций Mg, АТФ и Na+

Проблема солеустойчивости растений в последнее время привлекает все более пристальное внимание исследователей. Рост интереса к этой проблеме обусловлен в основном двумя причинами. Первая связана с практическими задачами растениеводства на засоленных почвах. Согласно современным оценкам, приблизительно 20% земель мировых сельскохозяйственных угодий и почти половина орошаемых земель в той или иной степени засолены. Площадь засоленных земель при этом ежегодно возрастает. Вторая причина связана с успехами в исследовании механизмов солеустойчивости растений на молекулярно-биологическом уровне, развитием методов генетической инженерии и созданием благодаря этому предпосылок для получения трансгенных солеустойчивых культур, способных поддерживать жизнедеятельность и сохранять высокую продуктивность в условиях высоких концентраций солей в почве.

Одной из важнейших детерминант устойчивости растений к повышенным концентрациям солей в среде является способность растительных клеток к эффективному гомеостатированию цитоплазмы, и в первую очередь к и рНстатированию (Назе§ а,^а ег а!., 2000). Способность поддерживать цитоплазматический рН в диапазоне слабощелочных значений свойственна всем растительным клеткам. Галотолерантные растения, кроме того, способны осуществлять эффективный контроль над внутриклеточным содержанием ионов не допуская их накопления выше определенного уровня (порядка нескольких миллимолей).

Центральная роль в поддержании № - и кГгомеостаза цитоплазмы принадлежит и Н±транспортирующим системам, локализованным в плазматической мембране (ПМ) и тонопласте растительных клеток — Н±АТФазам и Ка /Н антипортерам. Н^АТФаза ПМ и НАТФаза тонопласта осуществляют транспорт протонов из цитозоля во внешнюю среду или в центральную вакуоль, соответственно, за счет энергии гидролиза АТФ. Протонные градиенты, генерируемые НАТФазами на соответствующих мембранах, используются № антипортерами, сопрягающим транспорт ионов Ыа' против градиента их электрохимического потенциала с движением Н по его градиенту. Многие ион-транспортирующие белки и их гены идентифицированы на молекулярно-генетическом уровне, однако их функциональные свойства и механизмы регуляции активности цитоплазматическими факторами остаются нераскрытыми.

Удобным модельным объектом для изучения механизмов ионного гомеостатирования у солеустойчивых растений на клеточном уровне являются морские микроводоросли. Поскольку они не содержат крупной центральной вакуоли, основные транспортные процессы по поддержанию ионного гомеостаза цитоплазмы у этих организмов происходят на уровне плазмалеммы. В ПМ морской одноклеточной водоросли Tetraselmis viridis (Prasinophyceae) обнаружены Н±АТФаза, Na+/H+ антипортер и Na-АТФаза. Первые две системы характерны для всех растительных организмов независимо от их систематического положения, тогда как Na-АТФаза к настоящему времени описана только в трех представителях царства растений: в бурой водоросли Heterosigma akashiwo (Wada et al., 1989) и зеленых водорослях Tetraselmis viridis (Balnokin and Popova, 1994; Balnokin et al., 1997) и Dunaliella maritima (Попова и др., 2000; Шумкова и др., 2000).

Наиболее хорошо изученная к настоящему времени Naтранспортирующая АТФаза, функционирующая в ПМ животных клеток, является обменным ферментом, осуществляя обмен Na+ на К+. Эта же черта характерна для КаАТФазы Н. akashiwo. Что касается Ка±транспортирующей АТФазы Т. viridis, было показано, что поглощение 22Na+ везикулами ПМ, выделенными из этого объекта, сопровождается противотоком протонов (Balnokin et al., 1999). Механизм сопряжения потоков Na и Н+, наблюдающихся при работе NaАТФазы Т. viridis, к началу выполнения этой работы оставался нераскрытым.

Na'-АТФаза, близкая по свойствам ферментам водорослей, обнаружена также в дрожжах Saccharomyces cerevisiae. На S. cerevisiae подробно изучена регуляция экспрессии этого фермента, однако данные о регуляции активности Na'-АТФазы дрожжей и водорослей на посттрансляционном уровне весьма немногочисленны и отрывочны. Это же относится и к вопросу регуляции активности NaVH' антипортера и, в меньшей степени, НАТФазы ПМ. Вместе с тем, способность клеток осуществлять такую регуляцию представляется важным свойством галотолерантных растений, благодаря которому растительный организм поддерживает Na± и Н±гомеостаз цитоплазмы в условиях высокой солености среды.

В связи с вышеизложенным, в задачу данной работы входило изучение функциональных свойств 1Ма±АТФазы, КГ-АТФазы и Na7H антипортера ПМ Т. viridis, а также исследование регуляции активностей этих ферментов рядом цитоплазматических факторов: pH, Mg2+, АТФ и Na+. Непосредственно в задачу исследования входило:

1. На высокоочищенной функционально активной фракции везикул ПМ, полученной из клеток Tetraselmis viridis, исследовать механизм сопряжения потоков Na+ и Н+, индуцируемых NaАТФазой;

2. Исследовать функциональные свойства Na-АТФазы, Н4-АТФазы и Na+/H+ антипортера: катионную специфичность, pH-зависимости, отношение к Na+, Mg2+, АТФ, ингибиторам мембранных АТФаз;

3. Продемонстрировать роль Н, Mg2+, АТФ и Na+ в регуляции активностей указанных транспортных систем.

выводы.

1. Naтранспортирующая АТФаза плазматической мембраны Т. viridis осуществляетNa'/IT обмен.

2. NaАТФаза плазматической мембраны Т. viridis является электрогенным ферментом, функционирующим со стехиометрией mNa+/nH+, где ш>п.

3. Трансмембранный электрический потенциал, генерируемый Ш±АТФазой, создает электрофоретический поток протонов через плазмалемму дополнительно к потоку Н+, создаваемому непосредственно ферментом.

4. Na /Н антипортер плазматической мембраны Т. viridis осуществляет электронейтральный Na' /H' обмен.

5. Na±АТФаза и Na /H антипортер плазматической мембраны Т. viridis специфичны к ионам Na+ и Li+.

6. Na'-АТФаза и ТГ-АТФаза, функционирующие в плазматической мембране Т. viridis, различаются по рН-оптимумам, отношению к ингибиторам и по некоторым кинетическим параметрам. Избыточный свободный Mg2+ ингибирует NaАТФазу (К- = 210 мкМ), избыточный свободный АТФ ингибирует Н-АТФазу (Ki = 330 мкМ). Вместе с тем, NaАТФаза и НАТФаза характеризуются приблизительно одинаковым сродством к субстрату этих ферментов, М^АТФ (для №±АТФазы кажущаяся Кт = 73 мкМ М§ АТФ, для НАТФазы — 34 мкМ М§ АТФ).

7. Предложена модель регуляции Na± и НАТФаз плазматической мембраны Т. viridis посредством pH, Na+, Mg2+ и АТФ в условиях гиперосмотического солевого шока.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В данной работе осуществлен сравнительный анализ двух катион-транспортирующих АТФаз плазматической мембраны морской микроводоросли Tetraselmis viridis, Н±АТФазы и Na-АТФазы. Н-АТФаз а, функционирующая в плазматической мембране всех клеток растительного происхождения, является достаточно хорошо изученным ферментом, тогда как Ма-АТФаза в растениях к настоящему моменту обнаружена только в трех видах галотолерантных водорослей, Heterosigma akashiwo (Wada et al., 1989), Tetraselmis viridis (Balnokin and Popova, 1994; Balnokin et al., 1997) и Dunaliella maritima (Попова и др., 2000; Шумкова и др., 2000). Представленная работа является первым подробным исследованием транспортных функций Na1 — АТФазы растительного организма. Прямым методом исследования транспортной активности Na-АТФазы является регистрация АТФ-зависимого поглощения 22Na+ везикулами плазматической мембраны. Вместе с тем, ранее было обнаружено, что поглощение ионов Na+ везикулами ПМ Т. viridis, катализируемое Na±АТФазой, сопровождается встречным движением Н+ из везикул в окружающий раствор, т. е. защелачиванием внутривезикулярного пространства (Balnokin et al., 1999). Соответствующие изменения pH в везикулярном люмене были зарегистрированы с помощью pH-чувствительного оптического зонда пиранина. Этот метод, представляющийся более удобным, чем использование радиоактивной метки, был применен в данной работе для регистрации активности NaАТФазы.

Хотя к началу данной работы уже было обнаружено, что перемещение ионов Na+ через мембрану, катализируемое Na-АТФазой Т. viridis, сопровождается противотоком протонов, движущая сила транспорта Н оставалась невыясненной. Возможными представлялись два механизма сопряжения: (1) Na-АТФаза функционирует как электрогенный унипортер, транспортируя ионы Na+ в везикулы, при этом на везикулярной мембране генерируется положительный внутри электрический потенциал, который является движущей силой для электрофоретического выхода протонов из везикул- (2) NaАТФаза непосредственно осуществляет Na+/H+ обменпоскольку работа Na-АТФазы сопровождается генерацией трансмембранного электрического потенциала, стехиометрия этого обмена должна быть mNa /nH", где m>n.

Мы показали, что наличие или отсутствие электрического потенциала на везикулярной мембране не оказывает существенного влияния на скорость выхода протонов из везикул ПМ, наблюдаемого при работе NaАТФазы Т. viridis. Следовательно, NaАТФаза непосредственно катализирует перенос H через ПМ в обмен на Na± поскольку при работе этого фермента наблюдается также генерация электрического потенциала на везикулярной мембране («+» внутри везикул), то стехиометрия этого обмена должна быть mNaVnH" (m>n). В связи с обнаруженным свойством Na-АТФазы Т. viridis обменивать Na+ на H следует отметить, что большинство из хорошо изученных к настоящему моменту катион-транслоцирующих АТФаз являются обменными АТФазами. В качестве примера можно привести Na+/K± и Н+/К±АТФазы животных, Са2+/Н±АТФазы животных и растений (Shull and Lingrel, 1986; Stein, 1986; Rasi-Caldogno et al., 1987; Yu et al., 1993; Salvador et al., 1998).

Наряду с изучением Na-АТФазы, наша работа была посвящена также и исследованию свойств Н-АТФазы, функционирующей в ПМ Т. viridis. Хотя, как было отмечено выше, HАТФаза ПМ растений является хорошо изученным ферментом, сведения об ВГ-АТФазе водорослей достаточно скудны (Weiss et al., 1989; Smahel et al., 1990). Мы показали, что два исследуемых нами фермента различаются по ряду важных характеристик. Они имеют разные pH оптимумы (pH 6.5 для Н-АТФазы и pH 7.8 для NaАТФазы), а также кинетические характеристики (в частности, на них различным образом влияют свободный Mg2+ и свободные формы АТФ, хотя исследуемые ферменты демонстрируют приблизительно одинаковое сродство к субстрату, Mg АТФ). Две АТФазы различаются также и по отношению к ингибиторам мембранных АТФаз. Обнаруженные различия в свойствах Н± и Na± АТФаз могут лежать в основе регуляции их активностей в клетке in vivo.

Наряду с Na-АТФазой и Н±АТФазой, в плазматической мембране Т. viridis функционирует Na+/HT антипортер, некоторые свойства которого исследованы в данной работе. Показано, что Na7H: антипортер осуществляет электронейтральный Na+/H+ обмен, а также способен, наряду с ионами Na+, эффективно транспортировать ионы Li+. Последнее свойство характерно для многих Na-транспортирующих систем (Хилле, 1981).

Рассмотрим роль НАТФазы, Na+/H+ антипортера и Na-АТФазы в регуляции цитоплазматических концентраций Н+ и Na+y галотолерантных водорослей.

Как и у высших растений, у галотолерантных водорослей Т^-АТФаза обеспечивает сопряженный с гидролизом АТФ перенос протона из цитоплазмы в окружающую среду. Известно, что обмен веществ клетки протекает с закислением цитоплазмы, поэтому работа Н±АТФазы необходима для удаления избытка протонов из этого компартмента, т. е. НАТФаза является одним из компонентов системы рН-статирования клетки (Smith and Raven, 1979). Другая важная функция НАТФазы состоит в энергизации плазмалеммы — создании трансмембранной разности электрохимического потенциала протонов А (1н+, который является движущей силой для вторичного активного транспорта многих веществ через плазматическую мембрану клетки, в том числе и ионов Na+. Дцн±зависимый перенос Na+ осуществляется по механизму ионообменной диффузии — Na+/H+ антипортером. Этот механизм широко распространен в природе. Он обнаружен в различных мембранах грибов, животных и бактерий (Krulwich, 1983), в плазмалемме и тонопласте высших растений (Hassidim et al., 1990; Staal et al., 1991), а также в плазмалемме галотолерантных водорослей (Katz et al., 1986; Popova and Balnokin, 1992). А[л, н±зависимый NaVH" антипортер во многих случаях рассматривается как механизм экспорта Na+ из цитоплазмы клетки в окружающую среду.

В то же время, исследования переноса ионов Na+ через плазмалемму галотолерантной водоросли Dunaliella salina в условиях гиперосмотического солевого шока привели к выводу, что у этой водоросли Na+/H+ антипортер не является механизмом, ответственным за экспорт натрия из цитоплазмы (Weiss and Pick, 1990; Katz et al., 1991, 1992). Авторы предположили, что главная роль Na /H антипортера D. salina состоит в выведении цитоплазматичеекого Н+ наружу в обмен на Na', т. е. в рН-статировании клетки. Позднее были получены дополнительные доказательства того, что Na+/H+ антипортер морских водорослей не отвечает за выведение Na+ из цитоплазмы этих организмов (Шумкова и др., 2000; Kiegle and Bisson, 1996).

У Т. viridis системой, регулирующей цитоплазматические концентрации Na+, является первичный Na±Hacoc, Na1 -транспортирующая АТФаза. Поскольку экспорт Na+ из клетки Ма±АТФазой этого организма сопровождается переносом Н+ из среды в цитоплазму, этот фермент можно рассматривать и как систему, препятствующую защелачиванию цитозоля. Последнее обстоятельство особенно важно для организмов, обитающих в условиях щелочных pH, к которым относится и Т. viridis. Известно, что pH морской воды близок к 8, а в верхних слоях за счет фотосинтеза, осуществляемого фитопланктоном, может достигать 9 (Виноградов, 1967).

Вне зависимости от значений pH наружной среды, значения цитоплазматических pH у разных видов галотолерантных водорослей лежат в диапазоне от 7 до 8, причем у отдельных видов колебания pH, как правило, не превышают 0.5 единиц. рН-оптимумы Н — и Na-АТФаз, установленные для Т. viridis в данной работе, совпадают с кислой и щелочной границей указанного диапазона, соответственно. В связи с этим, можно предположить, что попеременное включение протонной и натриевой АТФаз может поддерживать цитоплазматический pH Т. viridis в границах указанного диапазона. Таким образом, Na-АТФаза участвует не только в регуляции содержания Na+ в цитоплазме, но и в рН-статировании клетки. NaАТФаза водорослей, обитающих одновременно в условиях высоких концентраций Na+ и при щелочных pH, может рассматриваться как эволюционная надстройка по отношению к универсальной Катранспортирующей системе — (Н-АТФаза + Na+/H+ антипортер), присущей, по-видимому, всем растительным организмам.

В данной работе показано, что активности Na — и Н'-АТФаз Т. viridis регулируются такими важными факторами цитоплазматического окружения как pH, [М§ 2+своб], [АТФсвоб] и [Na+], На основании полученных данных мы предложили модель регуляции активностей Н± и Na'-АТФаз плазматической мембраны Т. viridis во время гиперосмотического солевого шока (рис. 25). Как упоминалось выше, в экспериментах, проведенных на ряде галотолерантных водорослей in vivo, получены данные, свидетельствующие о том, что при гиперосмотическом солевом шоке Na+ поступает в клетки этих водорослей через NaVH1 антипортер, что, соответственно, приводит к увеличению цитоплазматических концентраций Na+ и снижению концентраций протонов (защелачиванию цитоплазмы) (Katz et al., 1991). В этих условиях активируется NaАТФаза, что показано в нашей работе. Включение NaАТФазы приводит к восстановлению концентраций Na+ и pH в цитозоле до исходного уровня. Защелачивание цитозоля, являющееся результатом поглощения Na+ клеткой через Na+/H+ антипортер, приводит также к снижению активности НАТФазы, и, таким образом, предотвращает дальнейшее уменьшение концентрации протонов в цитозоле. Необходимый для жизнедеятельности клетки трансмембранный электрический потенциал в этих условиях может генерировать NaАТФаза. Таким образом, цитоплазматический pH и Na+ могут выступать в качестве факторов, регулирующих активности обеих АТФаз в условиях солевого шока.

Менее ясны процессы, приводящие к изменению цитоплазматических концентраций Mg и АТФ. В частности, отсутствуют данные о динамике концентраций этих веществ в цитозоле растительных клеток во время солевого шока. Тем не менее, можно ожидать, что концентрации АТФ, синтез и гидролиз которого.

Возрастание концентраций NaH.

Na+/Mg2+ антипортер

Na+/H+ антипортер

Mg.

2+.

Na H.

Na.

Na H / активация jx. иигибирование H.

АТФ.

АДФ АТФ.

АДФ.

Na.

Na±ATOa3a H.

Н±АТФаза.

Рис. 25. Модель регуляции активностей Н± и Na'-АТФаз плазматической мембраны Т. viridis при гиперосмотическом солевом шоке. являются ферментативными процессами, меняются медленнее, чем концентрации ионов Mg2+. В связи с этим роль ионов Mg2+ в регуляции активностей Ни NaАТФаз представляется более значимой.

Данные о системах транспорта Mg, также как и о его концентрациях в цитозоле растений, весьма скудны. Известно, что общая концентрация магния в цитозоле и строме хлоропластов составляет 2−10 мМ. При этом концентрация свободного Mg2t в этих компартментах значительно ниже в силу способности Mg2+ образовывать комплексы с рядом соединений, например, с АТФ, и составляют порядка 0,4 мМ (Shaul, 2002). Таким образом, изучение транспортной активности АТФаз Т. viridis проведено в диапазоне физиологических концентраций Mg2+.

В настоящее время в ПМ растений известна всего одна система транспорта MgiT. Это семейство транспортеров AtMGTl-10, способных комплементировать дрожжи, дефектные по поглощению Mg2+ (Li et al., 2001). Более подробные сведения о свойствах этих транспортеров отсутствуют. В этой связи, представляют интерес данные, касающиеся систем транспорта Mg2+ в животных клетках. Известно, что в ответ на различные стимулы в животных клетках меняются концентрации как общего, так и свободного Mg2+ (Romani and Scarpa, 2000). Интересно, что в условиях гиперосмотического солевого шока индуцируется выход ионов Mg2, из клеток через Na7Mg2 '-o6MeHHbie системы, необходимый для возникновения и поддержания Са2±сигнала (Yago et al., 2000). Если это справедливо и для галотолерантных водорослей, то уменьшение цитоплазматических концентраций Mg2+ в условиях гиперосмотического солевого шока будет приводить к уменьшению активности Н±АТФазы и увеличению активности Na-АТФ азы. Эти ответы, в свою очередь, будут способствовать восстановлению pH и низких концентраций Na+ в цитоплазме.

Показать весь текст

Список литературы

  1. H.B. и Балнокин Ю.В. (1984) Влияние NaCl на цитохромоксидазу, сукцинатдегидрогеназу и фумаразу галофильных водорослей Diinaliella in vitro. Изв. АН СССР 5, 722−728
  2. E.H. и Звягильская P.A. (1999) Адаптация дрожжей к солевому стрессу. Прикладная биохимия и микробиология 35, 243−256
  3. Ю.В. (1993) Ионный гомеостаз и осморегуляция у галотолерантных микроводорослей. Физиол. Раст. 40, 567−576
  4. Ю.В. и Медведев A.B. (1980) Влияние ионов на транспорт электронов в хлоропластах галофильных водорослей Dunaliella. Физиол. Раст. 27, 1229−1236
  5. Ю.В. и Медведев A.B. (1984) Транспорт Na+, К+ и Н+ через плазмалемму К±дефицитных клеток галофильной водоросли Dunaliella maritima. Физиол. Раст. 31, 805−809
  6. Ю.В. и Мазель Ю.Я. (1985) Проницаемость плазматической мембраны галофильных водорослей Dunaliella для ионов натрия. Физиол. раст. 32, 33−41
  7. Балнокин ЮВ, Строгонов Б. П., Кукаева Е. А. и Медведев A.B. (1979) Защитная функция мембран клеток Dunaliella при высоких концентрациях NaCl в среде. Физиол. Раст. 26, 552−559
  8. Ю.В., Калашникова Т. С. и Мазель Ю.Я. (1989) Барьерные свойства плазмалеммы при адаптации водоросли Chlorella pyrenoidosa к засолению. Изв. Тимир. Сель-хоз. Академии 6, 64−71
  9. Ю.В., Медведев A.B., Калашникова Т. С. и Галкина И.В. (1990) Ионный гомеостаз в цитозоле одноклеточных водорослей при засолении среды хлористым натрием. Ж. Общ. Биол. 51, 234−246
  10. С.П., Кондратьева Н. В. и Масюк Н.П. (1989) Водоросли. Киев, Наукова думка, 489 с.
  11. А.П. (1967) Введение в биохимию океана. М.: Наука, 378 с.
  12. Т.С., Балнокин Ю. В. и Мазель Ю.Я. (1987) Адаптация пресноводной водоросли Chlorella pyrenoidosa к NaCl. Физиол. Раст. 34, 1159−1166
  13. Е.Б. и Балнокин Ю.В. (1994) Пиноцитоз и его возможная роль в транспорте ионов в клетках соленакапливающих органов галофитов. Физиол. Раст. 41, 578−582
  14. Е.Б., Балнокин Ю. В. и Мясоедов Н.А. (1992) Некоторые особенности ультраструктуры клеток и накопление Na+ и СГ в тканях галофита Petrosimonia triandra. Физиол. Раст. 39, 32−39
  15. Н.П. (1973) Морфология, систематика, экология, географическое распространение рода Dunaliella и перспективы его практического использования. Киев: Наукова думка, 243 с.
  16. НЕ., Тихая Н. И. и Чаплыгина Н.С. (1979) (Ка++К+)АТФазная активность изолированных мембран побегов галофита Halocnemum strobilaceum. Физиол. Раст. 26, 541−547
  17. Л.Г., Шумкова Г. А., Андреев И М. и Балнокин Ю. В. (2000) №±зависимая электрогенная АТФаза плазматической мембраны галотолерантной микроводоросли Dunaliella maritima. Докл. Акад. Наук 375, 544−547
  18. НИ., Мишустина НЕ., Куркова Е. Б., Вахмистров Д. Б. и Самойлова С.А. (1976) Оуабаин-чувствительная (Na +К") АТФазная активность клеточных мембран, изолированных из корней ячменя. Физиол. Раст. 23, 1197−1206
  19. . (1981) Ионная селективность Na± и К±каналов в мембранах нервного волокна, с. 25−98 // Мембраны: ионные каналы. М.: Мир, 320 с.
  20. Г. А., Попова Л. Г. и Балнокин Ю.В. (2000) Экспорт Na+ из клеток галотолерантной микроводоросли Dunaliella maritima. NaVH+ антипортер или первичный Na±Hacoc? Биохимия 65, 1080−1087
  21. Alepuz P.M., Cunningham K.W. and Estruch F. (1997) Glucose repression affects ion homeostasis in yeast through the regulation of the stress-activated ENA1 gene. Mol. Microbiol. 26, 91−98
  22. Allen G.J., Wyn Jones R.G. and Leigh R.A. (1995) Sodium transport measured in plasma membrane vesicles isolated from wheat genotypes with different K+/Na+ discrimination traits. Plant Cell Environ. 18, 105−115
  23. Almagro A., Prista C, Benito В., Loureiro-Dias M.C. and Ramos J. (2001) Cloning and expression of two genes coding for sodium pumps in the salt-tolerant yeast Debaromyces hansenii. J. Bacterid. 183, 3251−3255
  24. Amtmann A, and Sanders D. (1998) Mechanisms of Na+ uptake by plant cells. Adv. Bot. Res. 29, 76−112
  25. Amtmann A., Laurie S., Leigh R. and Sanders D. (1997) Multiple inward channels provide flexibility in Na7K «discrimination at the plasma membrane of barley suspension culture cells. J. Exp. Bot. 48,481−497
  26. Anthon G.E. and Spanswick R.M. (1986) Purification and properties of the K -translocating ATPase from the plasma membrane of tomato roots. Plant Physiol. 81, 1080−1085
  27. Apse M.P., Aharon G.S., Snedden W.A. and Blumwald E. (1999) Salt tolerance confered by overexpression of a vacuolar Na+/H+ antiport in Arabidopsis. Science 285, 1256−1258
  28. Arai M., Pak J.Y., Nomura K. and Nitta T. (1991) Seawater-resistant, non-spherical protoplasts from seagrass leaves. Physiol. Plant. 83, 551−559
  29. Assmann S.M., Simoncini L. and Schroeder J.I. (1985) Blue light activates electrogenic ion pumping in guard cell protoplasts of Vicia faba. Nature 318, 285−287
  30. H.V. (1991) OCR J of Saccharomyces cerevisiae encodes a DNA binding protein whose binding is abolished by mutations in the CTTCC sequence motif. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 9443−9447
  31. Balnokin Y.V. and Popova L.G. (1994) The ATP-driven Na±pump in the plasma membrane of marine unicellular alga, Platimonas viridis. FEBS Lett. 343, 61−64
  32. Balnokin Y.V., Popova L.G. and Myasoedov N.A. (1993) Plasma membrane ATPase of marine unicellular alga Platimonas viridis. Plant Physiol. Biochem. 31, 159−168
  33. Balnokin Y., Popova L. and Gimmler H. (1997) Further evidence for an ATP-driven sodium pump in the marine alga (Platimonas) viridis. J. Plant Phisiol. 150, 264−270
  34. Balnokin Y. V., Popova L. G. and Andreev I. M. (1999) Electrogenicity of the Na±ATPase from the marine microalga Tetraselmis (Platymonas) viridis and associated FT countertransport. FEBS Lett. 462, 402−406
  35. Banuelos M.A. and Rodriguez-Navarro A. (1998) P-type ATPases mediate sodium and potassium effluxes in Schwanniomyces occidentalis. J. Biol. Chem. 273, 1640−1646
  36. Barkla B. J, Zingarelli L., Blumwald E. and Smith J AC (1995) Tonoplast Na+/H+ antiport activity and its energization by the vacuolar H±ATPase in the halophytic plant Mesembryanthemum crystallinum L. Plant Physiol. 109, 549−556
  37. Benito B., Moreno E. and Lagunas R. (1991) Half-life of the plasma membrane ATPase and its activating system in resting yeast cells. Biochim. Biophys. Acta 1063, 265−268
  38. Benito B., Quintero F.J. and Rodriguez-Navarro S. (1997) Overexpression of the sodium ATPase of Saccharomyces cerevisiae: conditions for phosphorylation from ATP and P,. Biochim. Biophys. Acta 1328, 214−226
  39. Bennett A.B., O’Neill S. D, Eilmann M. and Spanswick R.M. (1985) H±ATPase activity from storage tissue of Beta vulgaris. III. Modulation of ATPase activity by reaction substrates and products. Plant Physiol. 78, 495−499
  40. M.C. (2001) Slippage and uncoupling in P-type cation pumps- implications for energy transduction mechanisms and regulation of metabolism. Biochim. Biophys. Acta 1513, 95−121
  41. Betz C., Zajonc D., Moll M. and Schweizer E. (2002) ISCl-encoded phosphosphingolipid phospholipase C is involved in Na+/Li+ halotolerance of Saccharomyces cerevisiae. Eur. J, Biochem. 269, 4033−4039
  42. Blatt MR., Beilby M.J. and Tester M. (1990) Voltage dependence of the Chara proton pump revealed by current-voltage measurement during rapid metabolic blockade with cyanide. J. Membr. Biol. 114, 205−23
  43. E. (2000) Sodium transport and salt tolerance in plants. Curr. Opin. Cell Biol. 12, 431−434
  44. Blumwald E. and Poole R.J. (1985) Na+/Hf antiport in isolated tonoplast vesicles from storage tissue of Beta vulgaris. Plant Physiol. 78, 163−167
  45. Blumwald E. and Poole R.J. (1987) Salt tolerance in suspension cultures of sugar beet. Induction of Na+/H+ antiport activity at the tonoplast by growth in salt. Plant Physiol. 83, 884−887
  46. Blumwald E., Aharon G.S. and Apse M.P. (2000) Sodium transport in plant cells. Biochim. Biophys. Acta 1465, 140−151
  47. Bowman B.J. and Slayman C.W. (1977) Characterization of plasma membrane adenosine triphosphatase of Neurospora crassa. J. Biol. Chem. 252, 3357−3363
  48. Bowman B.J. and Slayman C.W. (1979) The effects of vanadate on the plasma membrane ATPase of Neurospora crassa. J. Biol. Chem. 254, 2928−2934
  49. Bradford M M. (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantites of proteinutilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248 254
  50. Brauer D., Tu S.-I., Hsu A.-F. and Thomas C.E. (1989) Kinetic analysis of proton transport by the vanadate-sensitive ATPase from maize root microsomes. Plant Physiol. 89, 464−471
  51. Braun Y., Hassidim M., Lerner H.R. and Reinhold L. (1988) Evidence for a Na+/H+ antiporter in membrane vesicles isolated from roots of the halophyte Atriplex nummularia. Plant Physiol. 87, 104−108
  52. Brewster J.L., de Valoir T., Dwyer N.D., Winter E. and Gustin M.C. (1993) An osmosensing signal transduction pathway in yeast. Science 259, 1760−1763
  53. Briskin D P. (1988) Phosphorylation and dephosphorylation reactions of the red beet plasma membrane ATPase studied in the transient state. Plant Physiol. 88, 84−91
  54. Briskin D P. (1990) The plasma membrane H -ATPase of higher plant cells: biochemistry and transport function. Biochim. Biophys. Acta 1019, 95−109
  55. Briskin D.P. and Poole R.J. (1983) Plasma membrane ATPase of red beet forms a phosphorylated intermediate. Plant Physiol. 71, 507−512
  56. Briskin D P. and Reynolds-Niesman I. (1991) Determination of H /ATP stoichiometry for the plasma membrane H±ATPase from red beet (Beta vulgaris L.) storage tissue. Plant Physiol. 95, 242−250
  57. Briskin D P., Thornley W.R. and Roti-Roti J.L. (1985) Target molecular size of the red beet plasma membrane ATPase. Plant Physiol. 78, 642−644
  58. Briiggemann W. and Janiesch P. (1987) Characterization of plasma membrane H -ATPase from salt-tolerant and salt-sensitive Plantago species. J. Plant Physiol. 130, 395 411
  59. Briiggemann W. and Janiesch P. (1988) Properties of native and solubilized plasma membrane ATPase from the halophyte Plantago crassifolia, grown under saline and nonsaline conditions. Physiol. Plant. 74, 615−622
  60. Briiggemann W. and Janiesch P. (1989) Comparison of plasma membrane ATPase from salt-treated and salt-free grown Plantago maritimaL. J. Plant Physiol. 134, 20−25
  61. Camoni L., Iori V., Marra M. and Aducci P. (2000) Phosphorylation-dependent interaction between plant plasma membrane H±ATPase and 14−3-3 proteins. J. Biol. Chem. 275, 9919−9923
  62. E., Vignais M.L., Sentenac A., Goffeau A. (1989) The yeast H±ATPase gene is controlled by the promoter binding factor TUF. J. Biol. Chem. 264, 7437−7446
  63. Chang A. and Slayman C.W. (1991) Maturation of the yeast plasma membrane H±ATPase involves phosphorylation during intracellular transport. J. Cell Biol. 115, 289 295
  64. Chen S.X.I.L., Yan J.Q. and Jiao X.Z. (1996) The plasmalemma redox system in unicellular green alga Dunaliella salina. Acta Phytophysiol. Sinica22, 197−203
  65. Clint G.M. and McRobbie E.A.C. (1987) Sodium efflux from perfused giant algal cells. Planta 171, 247−253
  66. M.C. (1986) Inhibition of plasma membrane and tonoplast ATPases by erithrosin B. Plant Sci. 47, 21−27
  67. Cornish-Bowden A. (1974) Simple graphical method for determining the inhibition constants of mixed, uncompetitive and non-competitive inhibitors. Biochem J. 137, 143 144
  68. Costa M.S. and de Meis L. (1996) Regulation of plasma membrane H±ATPase from corn root by Mg2+ and pH. Biochim. Biophys. Acta 1279, 214−218
  69. Crespo J.L., Daicho K., Ushimaru T. and Hall M.N. (2001) The GATA transcription factors GLN3 and GAT1 link TOR to salt stress in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 276, 34 441−34 444
  70. Cunningham T.S. and Cooper T.G. (1993) The Saccharomyces cerevisiae DAL80 repressor protein binds to multiple copies of GATAA-containing sequences (URSGATA). J. Bacteriol. 175, 5851−5861
  71. Dambly S. and Boutry M. (2001) The two major plant plasma membrane H±ATPases display different regulatory properties. J. Biol. Chem. 276, 7017−7022
  72. Darley C.P., van Wuytswinkel O.C., van der Woude K., Mager W.H. and de Boer A.H. (2000) Arabidopsis thaliana and Saccharomyces cerevisiae NHX1 genes encode amiloride sensitive electroneutral Na+/H+ exchangers. Biochem. J. 351, 241−249
  73. DeLille J.M., Sehnke P C. and Ferl R.J. (2001) The Arabidopsis 14−3-3 family of signaling regulators. Plant Physiol. 126, 35−38
  74. DeWitt N.D. and SussmanM.R. (1995) Immunological localization of an epitope-tagged plasma membrane proton pump (H±ATPase) in phloem companion cells. Plant Cell 7, 2053−2067
  75. DeWitt N.D., Harper J.F. and Sussman M.R. (1991) Evidence for a plasma membrane proton pump in phloem cells of higher plants. Plant J. 1, 121−128
  76. Dichtl B., Stevens A. and Tollervey D. (1997) Lithium toxicity in yeast is due to the inhibition of RNA processing enzymes. EMBO J. 16, 7184−7195
  77. Eraso P. and Portillo F. (1994) Molecular mechanism of regulation of yeast plasma membrane H-ATPase by glucose. J. Biol. Chem. 269, 10 393−10 399
  78. Flowers T.J., Troke P.F. and Yeo A.R. (1977) The mechanism of salt tolerance in halophytes. Ann. Rev. Plant. Physiol. 28, 89−121
  79. Fullone M.R., Visconti S., Marra M., Fogliano V. and Aducci P. (1998) Fusicoccin effect on the in vitro interaction between plant 14−3-3 proteins and plasma membrane H±ATPase. J. Biol. Chem. 273, 7698−7702
  80. Garciadeblas B., Rubio F., Quintero F.J., Banuelos M.A., Haro R. and Rodriguez-Navarro A. (1993) Differential expression of two genes encoding isoforms of the ATPase involved in sodium efflux in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Gen. Genet. 236, 363−368
  81. Gaxiola R.A., Rao R., Sherman A., Grisafi P., Alper S.L. and Fink G.R. (1999) The Arabidopsis thaliana proton transporetrs, AtNhxl and Avpl, can function in cation detoxification in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 1480−1485
  82. H. (2000) Primary sodium plasma membrane ATPases in salt-tolerant algae: facts and fictions. J. Exp. Bot. 51, 1171−1178
  83. Gimmler H., Weiss UWeiss C., Kugel H. and Treffny B. (1989) Dunaliella acidophila (Kalina) Masyuk an alga with a positive membrane potential. New Phytol. 113, 175 184
  84. Ginzburg M., Sachs L. and Ginzburg B.Z. (1971) Ion metabolism in a halobacterium. 2. Ion concentration in cell at different levels of metabolism. J. Membr. Biol. 5, 78−101
  85. Glynn I.M. and Karlish S.J.D. (1990) Occluded cations in active transport. Ann. Rev. Biochem. 59, 171−205
  86. Greenway H. and Munns K. (1980) Mechanisms of salt tolerance in nonhalophytes. Ann. Rev. Plant Physiol. 31, 149−190
  87. Hager A., Debus G., Edel H.-G., Stransky H. and Serrano R. (1991) Auxin induces exocytosis and the rapid synthesis of a high-turnover pool of plasma-membrane H±ATPase. Planta 185, 527−537
  88. Hahnenberger K.M., Jia Z.-P., Fleigel L., Dibrov PA, Hemmingsen S.M. and Young P.G. (1995) Yeast 11 (sp. iss.), 437
  89. Hajibagheri M.A. and Flowers T.J. (1989) X-ray microanalysis of ion distribution within root cortical cells of the halophyte Suaeda maritima (L.) Dum. Planta 177,131−134
  90. Haro R., Garciadeblas B. and Rodriguez-Navarro A. (1991) A novel p-type ATPase from yeast involved in sodium transport. FEBS Lett. 2, 189−191
  91. Harper J.F., Manney L., DeWitt N, Yoo M.H. and Sussman MR. (1990) The Arabidopsis thaliana plasma membrane H-ATPase multigene family. Genomic sequence and expression of a third isoform. J. Biol. Chem. 265, 13 601−13 608
  92. Harper J.F., Manney L. and Sussman M.R. (1994) The plasma membrane H±ATPase gene family in Arabidopsis: genomic sequence of AHA10 which is expressed primarily in developing seeds. Mol. Gen. Genet. 244, 572−87
  93. Hasegawa P.M., Bressan R A., Zhu J.-K. And Bohnert H.J. (2000) Plant cellular and molecular responses to high salinity. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 51, 463−499
  94. Hassidim M., Braun Y., Lerner H.R. and Reinhold L. (1990) Na+/H+ and K+/H+ antiport in root membrane vesicles isolated from the halophyte Atriplex and the glycophyte cotton. Plant Physiol. 94, 1795−1801
  95. Helguera G. and Beauge L. (1997) Phosphoryl group exchange between ATP and ADP catalysed by H±ATPase from oat roots. Plant Physiol. 114, 1397−1403
  96. Houlne G. and Boutry M. (1994) Identification of an Arabidopsis thaliana gene encoding a plasma membrane H-ATPase whose expression is restricted to anther tissue. Plant J. 5, 311−7
  97. Jahn T.P., Schulz A., Taipalensuu J. and Palmgren M.G. (2002) Post-translational modification of plant plasma membrane H±ATPase as a requirement for functional complementation of a yeast transport mutant. J. Biol. Chem. 277, 6353−6358
  98. Jan L.Y. and Jan Y.N. (1992) Structural elements involved in specific K+ channel functions. Annu. Rev. Physiol. 54, 537−555
  99. Jelich-Ottmann C., Weiler E.W. and Oecking C. (2001) Binding of regulatory 14−3-3 proteins to the C terminus of the plant plasma membrane H±ATPase involves part of its autoinhibitory region. J. Biol. Chem. 276, 39 852−39 857
  100. Jia Z.-P., McCullough N., Martel R., Hemmingsen S. and Young P.G. (1992) Gene amplification at a locus encoding a putative Na+/H+ antiporter confers sodium and lithium tolerance in fission yeast. EMBO J. 11, 1631−1640
  101. Johansson F., Sommarin M. and Larsson C. (1993) Fusicoccin activates the plasma membrane H-ATPase by a mechanism involving the C-terminal inhibitory domain. Plant Cell 5, 213−327
  102. Kaplan A. and Schreiber U. (1977) A proton gradient in intact cells of Dunaliella salina. Carnegie Inst. Year Book 76, 320−323
  103. Kaplan A. and Schreiber U. (1981) Light-induced proton gradient formation in intact cells of Dunaliella salina. Plant Physiol. 68, 236−239
  104. Karlish S.J., Yates D.W. and Glynn I.M. (1978) Conformational transitions between Na±bound and K-bound forms of (Na++K+)-ATPase, studied with formycin nucleotides. Biochim. Biophys. Acta 525, 252−264
  105. К. (1986) Purification and properties of the plasma membrane H±translocating adenosine triphosphatase of Phaseolus mungo L. roots. Plant Physiol. 80, 818−824
  106. Katsuhara M. and Tazawa M. (1986) Salt tolerance in Nitellopsis obtusa. Protoplasma 135, 155−161
  107. Katz A., Kaback H. R. and Avron M. (1986) Na+/H+ antiport in isolated plasma membrane vesicles from the halotolerant alga Dunaliella salina. PEBS Lett. 202, 141 144
  108. Katz A., Pick U. and Avron M. (1989) Characterization and reconstitution of the Na+/H+ antiporter from the plasma membrane of the halotolerant alga Dunaliella. Biochim. Biophys. Acta 983, 9−14
  109. Katz A., Bental V., Degani H. and Avron M. (1991) In vivo pH regulation by a NaViT antiporter in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiol. 96, 110−115
  110. Katz A., Pick U. and Avron M. (1992) Modulation of Na+/H+ antiporter activity by extreme pH and salt in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiol. 100, 12 241 229
  111. Katz A., Kleyman T. R. and Pick U. (1994) Utilization of amiloride analogs for characterization and labeling of the plasma membrane Na+/H+ antiporter from Dunaliella salina. Biochemistry 33, 2389−2393
  112. Kiegle E.A. and Bisson M.A. (1996) Plasma membrane Na+ transport in a salt-tolerant charophyte. Plant Physiol. Ill, 1191−1197
  113. T.B. (1999) Interactions among Ca2+, Na+ and K+ in salinity toxicity, quantitative resolution of multiple toxic and amrliorative effects. J. Exp. Bot. 50, 14 951 505
  114. A. (1983) Coupling of a secondary active transport with А(Дн± J- Bioenerg. Biomembr. 15, 307−319
  115. T.A. (1983)Na+/H+ antiporters. Biochim. Biophys. Acta 726, 245−264
  116. Kudla J., Xu Q., Harter K., Gruissem W. and Luan S. (1999) Genes for calcineurin B-like proteins in Arabidopsis are differentially regulated by stress signals. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 4718−4723
  117. Kugel H., Mayer A., Kirst GO. and Leiblitz D. (1987) In vivo P-31 NMR measurements of phosphate metabolism in Platymonas subcordiformis as related to external pH. Eur. Biophys. J. 14, 461−470
  118. Lamb T.M., Xu W., Diamond A. and Mitchell A.P. (2001) Alkaline response genes of Saccharomyces cerevisiae and their relationship to the RIM. 01 pathway. J. Biol. Chem. 276, 1850−1856
  119. J.K. (1974) Salt-dependent properties of protein from extremely halophilic bacteria. Bacteriol. Revs. 38, 272−290
  120. Latorella A.H. and Vadas R.L. (1973) Salinity adaptation by Dimaliella tertiolecta. I. Increase in carbonic anhydrase activity and evidence for a light-dependent Na+/H+ exchange. J. Physiol. 9, 273−277
  121. Leach R.P., Wheeler K.P., Flowers T.J. and Yeo A.R. (1990) Molecular markers for ion compartmentation in cells of higher plants. II. Lipid composition of the tonoplast of the halophyte Suaeda maritima (L.) Dum. J. Exp. Bot. 41, 1089−1094
  122. Li L., Tutone A.F., Drummond R.S., Gardner R.C. and Luan S. (2001) A novel family of magnesium transport genes in Arabidopsis. Plant Cell 13, 2761−75
  123. Lippuner V., Cyert M.S. and Gasser C.S. (1996) Two classes of plant cDNA clones differentially complement yeast calcineurin mutants and increase salt tolerance of wildtype yeast. J. Biol. Chem. 271, 12 859−12 866
  124. Liu J. and Zhu J.-K. (1998) A calcium sensor homolog required for plant salt tolerance. Science 280, 1943−1945
  125. Liu J., Ishitani M., Halfter U. and Zhu J.-K. (2000) The Arabidopsis thaliana SOS2 gene encodes a protein kinase that is required for salt tolerance. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 3735−3740
  126. Lukaszewicz M., Jerouville B. and Boutry M. (1998) Signs of translational regulation within the transcript leader of a plant plasma membrane ET-ATPase gene. Plant J. 14, 413−423
  127. U. (1971) Structure and function of plant glands. Ann. Rev. Plant Physiol. 22, 23−44
  128. Marquez J.A. and Serrano R. (1996) Multiple transduction pathways regulate the sodium-extrusion gene PMR 2/ ENA 1 during salt stress in yeast. FEBS Lett. 382, 8992
  129. Marquez J.A., Pascual-Ahuir A., Proft M. and Serrano R. (1998) The Ssn6-Tupl repressor complex of Sacchciromyces cerevisiae is involved in the osmotic induction of HOG-dependent and -independent genes. EMBO J. 17, 2543−2553
  130. Martiny-Baron G. and Scherer G.F. (1989) Phospholipid-stimulated protein kinase in plants. J. Biol. Chem. 264, 18 052−18 059
  131. Mason A.B., Kardos T.B. and Monk B.C. (1998) Regulation and pH-dependent expression of a bilaterally truncated yeast plasma membrane H-ATPase. Biochim. Biophys. Acta 1372, 261−271
  132. Matheos D.P., Kingsbury T.J., Ahsan U.S. and Cunningham K.W. (1997) Tenlp/Crzlp, a calcineurin-dependent transcription factor that differentially regulates gene expression in Saccharomyces cerevisiae. Genes Dev. 11, 3445−3458
  133. Matsumoto T.K., Pardo J.M., Takeda S., Bressan R.A. and Hasegawa P.M. (2001) Tobacco and Arabidopsis SLT1 mediate salt tolerance of yeast. Plant Mol. Biol. 45, 489−500
  134. McCulloch S.R., Beibly M.J. and Walker N.A. (1990) Transport of potassium in Chara australis. II. Kinetic of a symport with sodium. J. Membr. Biol. 115, 129−143
  135. Mendizabal I., Rios G., Mulet J.M., Serrano R. and de Larrinoa I F. (1998) Yeast putative transcription factors involved in salt tolerance. FEBS Lett., 425, 323−328
  136. Mendoza I., Rubio F., Rodriguez-Navarro A. and Pardo J.M. (1994) The protein phosphatase cacineurin is essential for NaCl tolerance of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 269, 8792−8796
  137. Mendoza I., Quintero F.J., Bressan R.A., Hasegawa P.M. and Pardo J.M. (1996) Activated calcineurin confers high tolerance to ion stress and alters the budding pattern and cell morphology of yeast cells. J. Biol. Chem. 271, 23 061−23 067
  138. Michelet B. and Boutry M. (1995) The plasma membrane H±ATPase. A highly regulated enzyme with multiple physiological functions. Plant Physiol. 108, 1−6.
  139. Michelet B., Lukaszewicz M., Dupriez V. and Boutry M. (1994) A plant plasma membrane proton-ATPase gene is regulated by development and environment and shows signs of translational regulation. Plant Cell 6, 1375−1389
  140. Mills D. and Hodges T.K. (1988) Characterisation of plasma membrane ATPase from roots of A triplex nummnlaria J. Plant Physiol. 132, 513−519
  141. T. (1995) Physiological characteristics and regulation mechanisms of H+ pumps in the plasma membrane and tonoplast of Characean cells. J. Plant. Res. 108: 249−256
  142. Mimura T., Shimmen T. and Tazawa M. (1983) Dependence of the membrane potential on intracellular ATP concentration in tonoplast-free cells of Nitellopsis obtusa. Planta 157,97−104
  143. J.F. (1979) Approaches to kinetic studies on metal-activated enzymes. Methods Enzymol. 63, 257−294
  144. Murguia J.R., Belles J.M. and Serrano R. (1996) The yeast HAL2 nucleotidase is an in vivo target of salt toxicity. J. Biol. Chem. 271, 29 029−29 033
  145. Navarre C, Catty P., Leterme S., Dietrich F. and Goffeau A. (1994) Two distinct genes encode small isoproteolipids affecting plasma membrane H -ATPase aftivity of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 269, 21 262−21 268
  146. Nespurkova L., Lazarova J., Janacek K. and Rybova R. (1993) Effects of electron acceptors on anion uptake in Hydrodictyon reticulatum. J. Plant Physiol. 141, 533−537
  147. Nishi T. and Yagi T. (1995) Efflux of sodium ions by a Na+/H±antiporter during salt stress in the salt-tolerant yeast Zygosaccharomyces rouxii. J. Gen. Appl. Microbiol. 41, 87−97
  148. Niu X., Narasimhan ML., Salzman R.A., Bressan R.A. and Hasegawa P.M. (1993) NaCl regulation of plasma membrane H-ATPase gene expression in a glycophyte and a halophyte. Plant Physiol. 103, 713−718
  149. Niu X., Damsz B., Kononowicz A.K., Bressan R.A. and Hasegawa P.M. (1996) NaCl-induced alterations in both cell structure and tissue-specific plasma membrane H±ATPase gene expression. Plant Physiol. Ill, 679−686
  150. Oh C.-S., Toke D A., Mandala S. and Martin C.E. (1997) EL02 and EL03, homologues of the Saccharomyces cerevisiae ELOl gene, function in fatty acid elongation and are required for sphingolipid formation. J. Biol. Chem. 272, 17 376−17 384
  151. Oishi K., Raynor R.L., Charp P. A. and Kuo J.F. (1988) Regulation of protein kinase C by lysophospholipids. Potential role in signal transduction. J. Biol. Chem. 263, 68 656 871
  152. Olsson A., Svennelid F., Ek B, Sommarin M. and Larsson C. (1998) A phosphothreonine residue at the C-terminal end of the plasma membrane H-ATPase is protected by fusicoccin-induced 14−3-3 binding. Plant Physiol. 118, 551−555
  153. Ostling J. and Ronne H. (1998) Negative control of the Miglp repressor by Snflp-dependent phosphorylation in the absence of glucose. Eur. J. Biochem. 252, 162−168
  154. Ostling J., Carlberg M. and Ronne H. (1996) Functional domains in the Migl repressor. Mol. Cell. Biol. 16, 753−761
  155. Pak J.-Y., Fukuhara T. and Nitta T. (1995) Discrete subcellular localization of membrane-bound ATPase activity in marine angiosperms and marine algae. Planta 196, 15−22
  156. M.G. (1998) Proton gradients and plant growth: role of the plasma membrane H±ATPase. Adv. Bot. Res. 28, 1−70
  157. Palmgren M.G. and Sommarine M. (1989) Lysophosphatidilcholine stimulates ATP dependent proton accumulation in isolated oat root plasma membrane vesicles. Plant Physiol. 90, 1009−1014
  158. Palmgren M.G. and Christensen G. (1993) Complementation in situ of the yeast plasma membrane H±ATPase gene pmal by an H±ATPase gene from a heterologous species. FEBS Lett. 317, 216−222
  159. Palmgren M.G. and Christensen G. (1994) Functional comparisons between plant plasma membrane H -ATPase isoforms expressed in yeast. J. Biol. Chem. 269, 30 273 033
  160. Palmgren M.G. and Harper J.F. (1999) Pumping with P-type ATPases. J. Exp. Bot. 50 (sp. issue), 883−893
  161. Palmgren M.G., Larsson C. and Sommarin M. (1990) Proteolytic activation of the plant plasma membrane H±ATPase by removal of a terminal segment. J. Biol. Chem. 265, 13 423−13 426
  162. Palmgren M.G., Sommarin M., Serrano R. and Larsson C. (1991) Identification of an autoinhibitory domain in the C-terminal region of the plant plasma membrane H-ATPase. J. Biol. Chem. 266, 20 470−20 475
  163. Patton J.L., Srinivasan B., Dickson R.C. and Lester R.L. (1992) Phenotypes of sphingolipid-dependent strains of Saccharomyces cerevisiae. J. Bacterid. 174, 71 807 184
  164. Perez C. and Boutry M. (1994) The multigene family of the H-ATPase of plant plasma membranes. Symp. Soc. Exp. Biol. 48, 11−22
  165. Perez C., Michelet B., Ferrant V., Bogaerts P. and Boutry M. (1992) Differential expression within a three-gene subfamily encoding a plasma membrane H±ATPase in Nicoticma plumbaginifolia. J. Biol. Chem. 267, 1204−11
  166. Perlin D.S., San Francisco M.J., Slayman C.W. and Rosen B.P. (1986) H+/ATP stoichiometry of proton pumps from Neurospora crassa and Escherichia coli. Arch. Biochem. Biophys. 248, 53−61
  167. Pfenninger-Li X.D., Albracht S.P.J., van Belzen R. And Dimroth P. (1996) NADH: ubiquinone oxidoreductase of Vibrio alginolyticus: purification, properties and reconstitution of the Na+ pump. Biochemistry 35, 6233−6142
  168. Piao H.L., Pih K.T., Lim J.H., Kang S.G., Jin J.B., Kim S.H. and Hwang I. (1999) An Arabidopsis GSK3/shaggy-like gene that complements yeast stress-sensitive mutants is induced by NaCl and abscisic acid. Plant Physiol. 119, 1527−1534
  169. Pick U., Kami L. and Avron M. (1986) Determination of ion content and ion fluxes in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiol. 81, 92−96
  170. Piotrowski M., Morsomme P., Boutry M. and Oecking C. (1998) Complementation of the Saccharomyces cerevisiae plasma membrane H±ATPase by a plant H±ATPase generates a highly abundant fusicoccin binding site. J. Biol. Chem. 273, 30 018−30 023
  171. Popova L.G. and Balnokin Y.V. (1992) H-translocating ATPase and NaVH» antiport activities in the plasma membrane of the marine alga Platimonas viridis. FEBSLett. 309,333−336
  172. Popova L., Balnokin Y., Dietz K.-J. and Gimmler H. (1998) Na±ATPase from the plasma membrane of the marine alga Tetraselmis (Platymonas) viridis forms a phosphorylated intermediate. FEBS Lett. 426, 161−164
  173. F. (2000) Regulation of plasma membrane FT-ATPase in fungi and plants. Biochim. Biophys. Acta 1469, 31−42
  174. Portillo F., de Larrinoa I F. and Serrano R. (1989) Deletion analysis of yeast plasma membrane H±ATPase and identification of a regulatoiy domain at the carboxyl-terminus. FEBSLett. 247, 381−385
  175. Portillo F., Eraso P. and Serrano R. (1991) Analysis of the regulatory domain of yeast plasma membrane H±ATPase by directed mutagenesis and intragenic suppression. FEBS Lett. 287, 71−74
  176. Posas F., Camps M. and Arino J. (1995) The PPZ protein phosphatases are important determinants of salt tolerance in yeast cells. J. Biol. Chem. 270, 13 036−13 041
  177. Prior C., Potier S., Souciet J.-L. and Sychrova H. (1996) Characterization of the NHA1 gene encoding a Na+/H±antiporter of the yeast Saccharomyces cerevisiae. FEBS Lett. 387, 89−93
  178. Proft M. and Serrano R. (1999) Repressors and upstream repressing sequences of the stress-regulated ENA1 gene in Saccharomyces cerevisiae: bZIP protein Skolp confers HOG-dependent osmotic regulation. Mol. Cell. Biol. 19, 537−546
  179. Rasi-Caldogno F., Pugliarello M.C. and DeMichelis MI (1987) The Ca2+ -transport ATPase of plant plasma membrane catalyzes a nH+/ Ca1 exchange. Plant Physiol. 83, 994−1000
  180. Rasi-Caldogno F., Pugliarello M.C., Olivari C. and De Michelis M.I. (1993) Controlled proteolysis mimics the effect of fiisicoccin on the plasma membrane H±ATPase. Plant Physiol. 103, 391−398
  181. Ratner A. and Jacoby B. (1976) Effects of K, its counter anion and pH on sodium efflux from barley roots tips. J. Exp. Biol. 27, 843−852
  182. Regenberg B., Villalba J.M., Lanfermeijer F.C. and Palmgren M.G. (1995) C terminal deletion analysis of plant plasma membrane ET-ATPase: yeast as a model system for solute transport across the plant plasma membrane. Plant Cell 7, 1655−1666
  183. Remis D., Simonis W. and Gimmler H. (1992) Measurement of the transmembrane electric potential of Dimaliella acidophila by microelectrodes. Arch. Microbiol. 158, 350−355
  184. Rios G, Ferrando A. and Serrano R. (1997) Mechanisms of salt tolerance conferred by overexoression of thqHALI gene in Saccharomyces cerevisiae. Yeast 13, 515−528
  185. Roberts S. and Tester M. (1997) A patch clamp study of Na+ transport in maize roots. J. Exp. Bot. 48, 431−440
  186. Rodriguez-Navarro A. (2000) Potassium transport in fungi and plants. Biochim. Biophys. Acta 1469, 1−30
  187. Rodriguez-Navarro A. and Ortega M.D. (1982) The mechanism of sodium efflux in yeast. FEBS Lett. 138, 205−208
  188. Romani A. and Scarpa A. (2000) Regulation of cellular magnesium. Front Biosci. 5, D720−734
  189. Romero I., Maldonado A.M. and Eraso P. (1997) Glucose-independent inhibition of yeast plasma-membrane H±ATPase by calmodulin antagonists. Biochem. J. 322, 823−8
  190. Rubio F., Gassmann W. and Schroeder J.I. (1995) Sodium-driven potassium uptake by the plant potassium transporter HKT1 and mutations conferring salt tolerance. Science 270, 1660−1663
  191. Salvador J.M., Inesi G, Rigaud J.-L. and Mata A.M. (1998) Ca2 transport by reconstituted synaptosomal ATPase is associated with H+ countertransport and net charge displacement. J. Biol. Chem. 273, 18 230−18 234
  192. Sanders D. and Slayman C.L. (1989) Transport at the plasma membrane of plant cells: a review. In Plant membrane transport (Dainty J. et al., eds), Elsevier Science Publishers B.V. (Biochem.-Division), 3−11
  193. Schachtman D P. and Schroeder J.I. (1994) Structure and transport mechanism of high-affinity potassium uptake transporter from higher plants. Nature 370, 655−658
  194. Sehnke P.C. and Ferl R.J. (1996) Plant metabolism. Enzyme regulation by 14−3-3 proteins. Curr. Biol. 6, 1403−1405
  195. Sekler I. and Pick U. (1993) Purification and properties of a plasma-membrane H -ATPase from the extremely acidophilic alga Dunaliella acidophila. Plan Physiol. 101, 1055−1061
  196. Sekler I., Weiss M. and Pick U. (1994) Activation of the Dunaliella acidophila plasma membrane H1 -ATPase by trypsin cleavage of a fragment that contains a phosphorylation site. Plant Physiol. 105, 1125−1132
  197. Sentenac H., Bonneaud N., Minet M., Lacroute F., Salmon J.M., Gaymard F. and Grignon C. (1992) Cloning and expression in yeast of a plant potassium ion transport system. Science 256, 663−665
  198. R. (1984) Plasma membrane ATPase of fungi and plants as a novel type of proton pump. Curr. Top. Cell Regul. 23, 87−126
  199. R. (1988) Structure and function of proton translocating ATPase in plasma membranes of plants and fungi. Biochim. Biophys. Acta 947, 1−28
  200. R. (1989) Structure and function of plasma membrane ATPase. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 40, 61−94
  201. Serrano R. and Rodriguez-Navarro A. (2001) Ion homeostasis during salt stress in plants. Curr. Opin. Cell Biol. 13, 399−401
  202. Serrano R., Mulet J.M., Rios G., Marquez J.A., Larrinoa IF., Leube M.P., Mendizabal I., Pascual-Ahuir A., Profit M. and Montesinos C. (1999) A glimpse of the mechanisms of ion homeostasis during salt stress. J. Exp. Bot. 50, 1023−1036
  203. O. (2002) Magnesium transport and function in plants: the tip of the iceberg. BioMetals 15, 309−323
  204. Shi H., Ishitani M., Kim C., Zhu J.-K. (2000) The Arabidopsis thaliana salt tolerance gene SOS1 encodes a putative Na7H' antiporter. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97(12), 6896−6901
  205. Shono M., Wada M. and Fujii T. (1995) Partial purification of a Na±ATPase from the plasma membrane of the marine alga Heterosigma akashiwo. Plant Physiol. 108, 16 151 621
  206. Shono M., Hara Y., Wada M. and Fujii T. (1996) A sodium pump in the plasma membrane of the marine alga. Heterosigma akashiwo. Plant Cell Physiol. 37, 385−388
  207. Shono M., Wada M., Hara Y. and Fujii T. (2001) Molecular cloning of Na±ATPase cDNA from a marine alga Heterosigma akashiwo. Biochim. Biophys. Acta 1511, 193 199
  208. Shull G.E. and Lingrel J.B. (1986) Molecular cloning of the rat stomach (H++K+)-ATPase. J. Biol. Chem. 261, 16 788−16 791
  209. I.A., Sonne O. (1982) A simple, rapid and sensitive method for measuring protein concentration in subcellular membrane fractions prepared by sucrose density ultracentrifugation. Anal. Biochem. 119,424−427
  210. Siniossoglou S., Hurt E.C. and Pelham H.R.B. (2000) Psrlp/Psr2p, two plasma membrane phosphatases with an essential DXDX (T/V) motif required for sodium stress response in yeast. J. Biol. Chem. 275, 19 352−19 360
  211. V.P. (1984) Sodium bioenergetics. Trends Biochem. Sci. 8, 483−485
  212. Smahel M., Hamann A. and Gradmann D. (1990) The prime plasmalemma ATPase of the halophilic alga Dunaliella bioculata. purification and characterization. Planta 181, 496−504
  213. Smith F.A. and Raven J. A. (1979) Intracellular pH and its regulation. Annu. Rev. Plant Physiol. 30, 289−311
  214. Smith F.A. and Walker N.A. (1989) Transport of potassium in Chara australis. I. A symport with sodium. J. Membr. Biol. 108, 125−137
  215. Spickett C.M., Smirnoff N. and Ratcliffe R.G. (1993) An in vivo nuclear magnetic resonance investigation of ion transport in maize (Zea mays) and Spartina anglica roots during exposure to high salt concentrations. Plant Physiol. 102, 629−638
  216. Staal M., Maathuis J.M., Elzenga J.T., Overbeek J.H.M. and Prins H.B.A. (1991) Na7Hr antiport activity in tonoplast vesicles from roots of the salt-tolerant Plantago maritima and the salt-sensitive Plantago media. Physiol. Plant. 82, 179−184
  217. Stathopoulos A.M. and Cyert M.S. (1997) Calcineurin acts through the CRZ1/TCN1-encoded transcription factor to regulate gene expression in yeast. Genes Dev. 11, 34 323 444
  218. W.D. (1986) Transport and diffusion across cell membranes. Academic press, San Diego, CA, 477−571
  219. Sussman M.R. and Surowy T.K. (1987) Physiology and molecular biology of membrane ATPases. Oxford Surv. Plant Mol. Cell Biol. 4, 47−70
  220. Sze H., Li X. and Palmgren M.G. (1999) Energization of plant cell membranes by H -pumping ATPases: regulation and biosynthesis. Plant Cell 11, 677−689
  221. Tenney K.A. and Glover C.V. (1999) Transcriptional regulation of the S. cerevisiae ENA1 gene by casein kinase II. Mol. Cell. Biochem. 191, 161−167
  222. Thiyagarajah M., Fry S.C. and Yeo A.R. (1996) In vitro salt tolerance of cell wall enzymes from halophytes and glycophytes. J. Exp. Bot. 47,1717−1724
  223. Treitel M.A. and Carlson M. (1995) Repression by SSN6-TUP1 is directed by MIG1, a repressor/activator protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 3132−3136
  224. Tyerman S., Skerrett M., Garrill A., Findlay G. and Leigh R. (1997) Pathways for the permeation of Na+ and CP into protoplasts derived from the cortex of wheat roots. J. Exp. Bot. 48, 459−480
  225. Ueno S., Kaieda N. and Koyama N. (2000) Characterization of a p-type Na±ATPase of a facultatively anaerobic alkaliphile, Exiguobacterium entrantiacum. J. Biol. Chem. 275, 14 537−14 540
  226. Unemoto T. and Hayashi M. (1993) Na^-translocating NADH-quinone reductase of marine and halophilic bacteria. J. Bioenerg. Biomembr. 25, 385−391
  227. Urao T., Yakubov B., Satoh R, Yamaguchi-Shinozaki K., Seki M., Hirayama T. and Shinozaki K. (1999) A transmembrane hybrid-type histidine kinase in Arabidopsis functions as an osmosensor. Plant Cell 11, 1743−1754
  228. Vara F. and Serrano R. (1982) Partial purification and properties of the proton-translocating ATPase of plant plasma membranes. J. Biol. Chem. 257, 12 826−12 830
  229. Venema K. and Palmgren M.G. (1995) Metabolic modulation of transport coupling ratio in yeast plasma membrane H±ATPase. J. Biol. Chem. 270, 19 659−19 667
  230. Vitart V., Baxter I., Doeraer P. and Harper J.F. (2001) Evidence for a role in growth and salt resistance of a plasma membrane H±ATPase in the root endodermis. Plant J. 27, 191−201
  231. Wach A., Ahlers L. and Graber P. (1990) The H±ATPase of the plasma membrane from yeast. Kinetics of ATP hydrolysis in native membranes, isolated and reconstituted enzymes. Eur. J. Biochem. 189, 675−682
  232. Wada M., Satoh S., Kasamo K. and Fujii T. (1989) Presence of a Na±activated ATPase in the plasma membrane of the marine raphidophycean Heterosigma akashiwo. Plant Cell Physiol. 30, 923−928
  233. Wada M., Urayama O., Satoh S., Hara Y., Ikawa Y. and Fujii T. (1992) A marine algal Na±activated ATPase possesses an immunologically identical epitope to Na+, K±ATPase. FEBS Lett. 309, 272−274
  234. Warncke J. and Slayman C.L. (1980) Metabolic modulation of stoichiometry in a proton pump. Biochim. Biophys. Acta 591, 224−33
  235. Watad A.A., Pesci P., Reinhold L. and Lerner H.R. (1986) Proton fluxes as a response to external salinity in wild type and NaCl-adapted Nicotianci cell lines. Plant Physiol. 81, 454−459
  236. Watanabe Y, Yamaguchi M, Sakamoto J, Tamai Y. (1993) Characterization of plasma membrane H±ATPase from salt-tolerant yeast Candida versatilis. Yeast 9,213−220
  237. Watanabe Y., Miva S. and Tamai Y. (1995) Characterization of Na+/H±antiporter gene closely related to the salt-tolerance of yeast Zygosaccharomyces rouxii. Yeast 11, 829 838
  238. Watanabe Y., Shimono Y., Tsuji H. and Tamai Y. (2002) Role of the glutamic and aspartic residues in Na±ATPase function in thr ZrENAl gene of Zygosaccharomyces rouxii. FEMS Microbiol. Lett. 209, 39−43
  239. Wegner L.H. and De Boer A.H. (1997) Properties of two outward-rectifying channels in root xylem parenchyma cells suggest a role in K+ homeostasis and long-distance signaling. Plant Physiol. 115, 1707−1719
  240. Weiss M. and Pick U. (1990) Transient Na+ flux following hyperosmotic shock in the halotolerant alga Dunaliella salina: a response to intracellular pH changes. J. Plant Physiol. 136, 429−438
  241. Weiss M. and Pick U. (1996) Primary structure and effect of pH on the expression of the plasma membrane H±ATPase from Dunaliella acidophila and Dunaliella salina. Plant Physiol. 112, 1693−1702
  242. Weiss M., Sekler I. and Pick U. (1989) Characterization of soluble and membrane-bound forms of a vanadate-sensitive ATPase from plasma membranes of the halotolerant alga Dunaliella salina. Biochim. Biophys. Acta 974,254−260
  243. Whittington J. and Smith F.A. (1992) Calcium-salinity interactions affect ion transport in Chara corallina. Plant Cell Environ. 15, 727−733
  244. Wieland J., Nitsche A.M., Strayle J., Steiner H. and Rudoloph H.K. (1995) The PMR2 gene cluster encodes functionally distinct isoforms of a putative Na+ pump in the yeast plasma membrane. EMBO J. 14, 3870−3882
  245. Wilson C. And Shannon M.C. (1995) Salt-induced Na+/H+ antiport in root plasma membrane of a glycophytic and halophytic species of tomato. Plant Sci. 107, 147−157
  246. Wu J. and Seliskar D M. (1998) Salinity adaptation of plasma membrane H±ATPase in the salt marsh plant Spartina patens: ATP hydrolysis and enzyme kinetics. J. Exp. Bot. 49 (323), 1005−1013
  247. Wu J., Carmen A.A., Kobayashi R., Suka N. and Grunstein M. (2001a) HDA2 and HDA3 are related proteins that interact with and are essential for the activity of the yeast histone deacetylase HDA1. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 4391−4396
  248. Wu J., Suka N., Carlson M. and Grunstein M. (2001b) TUP1 utilizes histone H3/H2B-specific HDA1 deacetylase to repress gene activity in yeast. Mol. Cell 7, 117−126
  249. Wyn Jones R.G. and Pollard A. (1983) Proteins, enzymes and inorganic ions. Encycl. Plant Physiol. New Series, 15B, 528−562
  250. Xing T., Higgins V.J. and Blumwald E. (1996) Regulation of plant defense response to fungal pathogens: Two types of protein kinases in the reversible phosphorylation of the host plasma membrane tf-ATPase. Plant Cell 8, 555−564
  251. Yago M.D., Manas M. and Singh J. (2000) Intracellular magnesium: transport and regulation in epithelial secretory cells. Front Biosci. 5, D602−618
  252. Yeo A.R. (1981) Salt tolerance in the halophyte Suaeda maritima L. Dum:. intracellular compartmentation of ions. J. Exp. Bot. 32, 487−497
  253. Young J.C., DeWitt N.D. and Sussman M.R. (1998) A transgene encoding a plasma membrane H±ATPase that confers acid resistance in Arabidopsis thaliana seedlings. Genetics 149, 501−507
  254. Yu X., Carrol S., Rigaud J.-L. and Inesi G. (1993) H+ countertransport and electrogenicity of the sarcoplasmic reticulum Ca2+ pump in reconstituted proteoliposomes. Biophys. J. 64, 1232−1242
  255. Zhu J.-K. (2000) Genetic analysis of planr salt tolerance using Arabidopsis. Plant Physiol. 124, 941−948
  256. Zhu J.-K. (2001a) Cell signaling under salt, water and cold stresses. Curr. Opin. Plant Biol. 4, 401−406
  257. Я искренне признательна всем сотрудникам кафедры физиологии растений биологического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова за сотрудничество и помощь в работе, а также дружеское отношение на протяжении всех лет моего обучения на кафедре.
  258. Я благодарна сотрудникам изотопной лаборатории МГУ за предоставленную возможность работать в лаборатории и помощь в проведении экспериментов.
  259. Я искренне признательна и глубоко благодарна всему коллективу лаборатории солевого обмена и солеустойчивости за постоянную дружескую поддержку и творческую атмосферу в лаборатории.
  260. Я искренне признательна и глубоко благодарна моим родным и близким, которые оказывали неоценимую помощь и способствовали моей работе.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!