Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль протеасом и их субъединиц ?-типа в гидролизе РНК и сплайсинге

Диссертация: Роль протеасом и их субъединиц ?-типа в гидролизе РНК и сплайсинге
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Регуляция протеолитических и эндорибонуклеазных функций протеасом может осуществляться с помощью дополнительных белков, которые ассоциированы с протеасомами. Недавние исследования показали, что существует ряд дополнительных белков, которые связаны с 26S протеасомами (Verma et al., 2000; Wang et al., 2007). Эти белки могут быть условно разделены на две группы: факторы, относящиеся к системе… Читать ещё >

Роль протеасом и их субъединиц ?-типа в гидролизе РНК и сплайсинге (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. 1. Введение
  • 1. 1. Актуальность проблемы
  • 1. 2. Цели и задачи исследования. g
  • 1. 3. Основные положения, выносимые на защиту
  • 1. 4. Научная новизна полученных результатов
  • 1. 5. Теоретическое и практическое значение работы
  • 1. 6. Публикации
  • 1. 7. Апробация работы. д
  • 1. 8. Финансовая поддержка работы. j
  • 1. 9. Структура и объем работы
  • 1. 10. Личный вклад автора. I q
  • 2. Обзор литературы
    • 2. 1. 26S протеасома
      • 2. 1. 2. 20S протеасома
      • 2. 1. 3. Регуляторные комплексы
        • 2. 1. 3. 1. 19S регуляторный комплекс
        • 2. 1. 3. 2. 11S регуляторный комплекс
        • 2. 1. 3. 3. Регулятор протеасом РА200 (BlmlO)
        • 2. 1. 3. 4. Ингибиторы 20S протеасом
    • 2. 2. Локализация протеасом в клетке
    • 2. 3. Ферментативные активности протеасом
      • 2. 3. 1. Протеолитические активности протеасом
        • 2. 3. 1. 1. Убиквитин-зависимый протеолиз
        • 2. 3. 1. 2. Убиквитин-независимый протеолиз
      • 2. 3. 2. Эндорибонуклеазная активность протеасом
    • 2. 4. Участие протеасом в различных клеточных процессах
      • 2. 4. 1. Участие протеасом в регуляции транскрипции
      • 2. 4. 2. Участие протеасом в регуляции клеточного цикла
      • 2. 4. 3. Участие протеасом в иммунном ответе
      • 2. 4. 4. Репарация ДНК
      • 2. 4. 5. Участие протеасом в апоптозе
      • 2. 4. 6. Протеасомы и сплайсинг
    • 2. 5. Белки, ассоциированные с протеасомой
  • 3. Материалы и методы
    • 3. 1. Культивирование клеток
    • 3. 2. Создание экспрессионных векторов
    • 3. 3. Экспрессия и очистка химерных белков
    • 3. 4. Транскрипция in vitro
    • 3. 5. Выделение препаратов цитоплазматических РНК
    • 3. 6. Обработка РНК с помощью химерных белков
    • 3. 7. Электрофорез РНК в денатурирующих условиях
    • 3. 8. Электрофорез РНК в нативных условиях
    • 3. 9. Получение клеточного экстракта
    • 3. 10. Получение цитоплазматической и ядерной фракций белков
    • 3. 11. Метод GST-pulldown
    • 3. 12. Диск-электрофорез белков по Лэммли
    • 3. 13. Вестерн-блоттинг
    • 3. 14. Двухмерный электрофорез белков
    • 3. 15. Масс-спектрометрия
    • 3. 16. Сплайсинг in vitro
  • 4. Результаты
    • 4. 1. РНКазная активность рекомбинантных субъединиц а-типа протеасом человека
    • 4. 2. Анализ связывания клеточных белков с рекомбинантной субъединицей а7 протеасомы человека
    • 4. 3. Анализ связывания белков, участвующих в сплайсинге, с рекомбинантной субъединицей а7 протеасомы человека
    • 4. 4. Участие протеасом в регуляции альтернативного сплайсинга. У У
    • 4. 5. Участие протеолитических активностей протеасом в регуляции сплайсинга
  • 5. Обсуждение
  • 6. Выводы
  • Список сокращений

    • 1.1. Актуальность проблемы.

    Протеасома — это мультисубъединичный белковый комплекс, одна из главных задач которого в клетке состоит в направленной и специфической деградации белков. Изучение роли протеасом в различных клеточных процессах приобретает все большую актуальность в связи с многочисленными экспериментальными данными об их участии в процессах раковой трансформации, старения и нейродегенерации. Модуляция активности протеасом влияет на клеточные процессы, такие как транскрипция, прохождение по клеточному циклу, репарация ДНК, дифференцировка, развитие, иммунный ответ (Wojcik et al., 2000; Pajonk, McBride, 2001; Glickman, Ciechanover, 2002; Collins, Tansey, 2006; Maupin-Furlow et al., 2006; Reed, 2006; Sikder et al., 2006; Ferdous et al., 2007).

    Под термином протеасома или 26S протеасома обычно подразумевают белковый комплекс, состоящий из 20S корового комплекса (CP или 20S протеасома) и 19S регуляторного комплекса (RP, также известного как 19S протеасома или РА700) (Groll et al., 2005; Nickell et al., 2009). Коровый комплекс является каталитическим центром 26S протеасомы и представляет собой полый цилиндр, состоящий из четырех гептамерных колец. Каждое кольцо образуется семью гомологичными, но не одинаковыми субъединицами. Два внешних кольца состоят из семи а-субъединиц (а1-а7) и формируют «ворота», через которые входят субстраты и высвобождаются продукты. «Ворота» корового комплекса ограничивают размер субстрата, который способен проникать внутрь протеолитической камеры. Два внутренних кольца образованы семью ß—субъединицами (?l-?7) (Lupas and Baumeister, 1997; Voges et al., 1999). Известно, что субъединицы? l (Y), ?2(Z), ?5(X) обладают каспазо-, трипсинои химотрипсиноподобной активностью, соответственно (Heinemeyer et al., 1997).

    Наиболее известной функцией протеасом является убиквитинзависимый протеолиз белков, однако в начале 1990;х годов впервые было показано, что протеасома способна расщеплять некоторые белки без предварительного убиквитинилирования. Эксперименты показали, что к таким белкам относятся: с-1ип (1апе1-Епсоп1хе et а1., 1995), кальмодулин (Тагсза й а1., 2000), тропонин С (Вепагоиё) й а1., 2001), ингибитор циклин-зависимых киназ р21С1р1 (Sheaff et а1., 2000), опухолевый супрессор р53 (АБЬег е1 а1., 2002).

    Более детальное изучение этого процесса показало, что такие белки как кристаллин аВ (Вое1еш е1 а., 2001), ингибитор циклин-зависимых киназ р21 (Тоикои е1 а1., 2001), коактиватор стероидного рецептора (8ЯС-3) (У{ а1., 2008) и опухолевый супрессор Шэ (Sdek е1 а1., 2005) деградируют без предварительного убиквитинилирования через связывание с субъединицей а7.

    В 1989 году впервые было показано, что протеасомы обладают эндорибонуклеазной активностью (ТзикаИага е1 а1., 1989). Дальнейшие исследования доказали, что 208 протеасомы, выделенные из подсолнечника, были способны расщеплять РНК вируса табачной мозаики и вируса мозаики салата (Ва11и1 й а1., 2003). Далее было показано, что РНКазной активностью обладают также 268 протеасомы, выделенные из клеток линий человека А431 и К562, при этом субстратом для расщепления могут быть различные РНК эукариот — как рибосомные, так и специфические информационные (Евтеева и др., 2000; Миттенберг и др., 2002; КиНсЬкоуа е1 а1, 2010). Установлено также, что протеасомы сами содержат низкомолекулярные РНК, которые формируют гетерогенную популяцию молекул с длиной от 20 до 120 нуклеотидов (Рашпаш е1 а1., 1994; 8с1ншс1 е1 а1., 1995). Однако происхождение и природа этих РНК до конца не известна.

    Регуляция протеолитических и эндорибонуклеазных функций протеасом может осуществляться с помощью дополнительных белков, которые ассоциированы с протеасомами. Недавние исследования показали, что существует ряд дополнительных белков, которые связаны с 26S протеасомами (Verma et al., 2000; Wang et al., 2007). Эти белки могут быть условно разделены на две группы: факторы, относящиеся к системе убиквитинилирования, и белки, которые регулируют функции протеасом. К первой группе белков относятся деубиквитинилирующие ферменты (USP14 и Uch37) (Demartino and Gillette, 2007), ЕЗ лигазы (Hul5/KIAA10, Е6АР и Parkin), а также некоторые Е2 лигазы (Ubc 1, 2, 3, 4 и 5) (Demartino and Gillette, 2007). Функции белков, относящихся ко второй группе, более сложно определить. К примеру, удалось показать, что с 26S протеасомой, выделенной из коры головного мозга крыс, связываются белки семейства 14−3-3 (gamma и zeta/delta) (Tai et al., 2010). Белки 14−3-3 участвуют в различных процессах, включая регуляцию клеточного цикла, контроль за метаболизмом, апоптоз и транскрипцию генов (Fu et al. 2000, Aitken 2006, Hermeking and Benzinger 2006). Существует множество других белков, которые связаны с протеасомами, таких как p28/gankirin, Rpnl4, р27 и S5b. Некоторые из них, предположительно, отвечают за регуляцию 26S протеасом или сборку корового комплекса с регуляторными субъединицами (Tanaka, 2009). Однако функциональная значимость этого связывания неоднозначна и требует дальнейшего изучения.

    В связи с тем, что ферментативные активности протеасом отличаются в раковых клетках от нормальных, приобретает особую значимость изучение механизмов регуляции специфических активностей протеасом, в частности через белок-белковые взаимодействия. Эти данные могут в дальнейшем позволить обнаружить новые ингибиторы активностей протеасом, как протеолитических, так и неканонических, в качестве возможных противораковых препаратов. Соответственно, учитывая данные о наличии эндорибонуклеазной активности у протеасом и их ассоциации с низкомолекулярными РНК и белками сплайсинга, представляет интерес как определение спектра белков, связывающихся с коровым протеасомным комплексом, так и изучение влияния протеасом на метаболизм РНК.

    6. Выводы:

    1. Рекомбинантные субъединицы al, a2, a4, a5 и a7 проявляют специфическую эндорибонуклеазную активность in vitro по отношению к мРНК р53 и с-тус. Для проявления этой активности необходимы ионы Mg2+ или Са2+.

    2. Рекомбинантная субъединица аЗ не проявляет эндорибонуклеазную активность по отношению к мРНК р53 и проявляет сравнительно небольшую активность по отношению к мРНК с-тус.

    3. Рекомбинантная субъединица а7 взаимодействует с белками, участвующими в транскрипции, репарации ДНК, трансляции, метаболизме и сплайсинге.

    4. Как 20S коровый комплекс, так и 19S регуляторные частицы влияют на альтернативный сплайсинг гена SMN1, мутации в котором приводят к мышечной дистрофии.

    5. Протеолитические активности 20S коровой частицы не критичны для подавления сплайсинга.

    Показать весь текст

    Список литературы

    1. Е.Б., Шарова Н. П., Карпов В. Л. 2002. Протеасома: разрушать, чтобы жить // Мол. Биол. 36: 761−776
    2. В.Э., Туроверова Л. В., Константинова И. М., Пинаев Г. П. 1998. 268-рибонуклеопротеиновый комплекс (268-протеасома) непосредственно взаимодействует с фибриллярным актином // Цитология. 40: 618−626.
    3. Г. П., Мантьева В. Л. 1962. Информационная и рибосомная РНК хромосомно-ядрышкого аппарата, методы разделения и нуклеотидный состав // Биохимия. 27(7): 949−957.
    4. А. В., Ким Е. Р., Овчинников Л. П. 2009. Протеасомная система деградации и процессинга белков //Успехи биологической химии 49: 3—76.
    5. М.В., Куличкова В. А., Миттенберг А. Г., Кожухарова И. В., Волкова И. В., Ермолаева Ю. Б., Пешехонов A.B., Игнатова Т.Н., Гаузе
    6. А.С. 2010. Протеасомы: участие в клеточных процессах // Цитология 52(4): 277−300.
    7. J., Palombella V. J., Sausville E. A., Johnson J., Destree A., Lazarus D. D., Maas J., Pien C. S., Prakash S., Elliott P. J. 1999. Proteasome inhibitors: a novel class of potent and effective antitumor agents // Cancer Res. 59: 2615−2622.
    8. J. 2001. Proteasome inhibition in cancer: development of PS-341 // Semin. Oncol. 28: 613−619.
    9. J. 2004. The development of proteasome inhibitors as anticancer drugs // Cancer Cell. 5(5):417−421.
    10. A. 2006. 14−3-3 proteins: a historic overview // Semin. Cancer Biol. 16(3): 162−172.
    11. R., Aygiin O., Svejstrup J.Q. 2007. Damage-induced ubiquitylation of human RNA polymerase II by the ubiquitin ligase Nedd4, but not Cockayne syndrome proteins or BRCA1 // Mol Cell. 28(3):386−97.
    12. A., Darlix J., Khandjian E., Simon M., Spahr P. 1985. Characterization of the prosome from Drosophila and its similarity to thecytoplasmic structures formed by the low molecular weight heat-shock proteins // EMBO J. 4(2):399−406.
    13. G., Lotem J., Sachs L., Kahana C., Shaul Y. 2002. Mdm-2 and ubiquitin-independent p53 proteasomal degradation regulated by NQOl // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99(20):13 125−13 130.
    14. T., Sauer R. 2006. ATP-dependent proteases of bacteria: recognition logic and operating principles // Trends Biochem Sci. 12:647 653.
    15. Ballut L., Petit F., Mouzeeyar S. Le Gall O., Candresse T., Schmid P., Nicolas P., Badaoui S. 2003. Biochemical identification of proteasome-associated endonuclease activity in sunflower // Biochim. Biophys. Acta. 1645: 30−39.
    16. J., Lukas J. 2007. DNA damage checkpoints: from initiation to recovery or adaptation // Curr Opin Cell Biol. 19(2):238−45.
    17. Barton L., Runnels H., Schell T., Cho Y., Gibbons R., Tevethia S., Deepe G. Jr, Monaco J. 2004. Immune defects in 28-kDa proteasome activator gamma-deficient mice // J. Immunol. 172(6):3948−54.
    18. P., Kutach A.K., Rines A.K., Guthrie C., Sontheimer E.J. 2006. Ubiquitin binding by a variant Jabl/MPN domain in the essential pre-mRNA splicing factor Prp8p // RNA. 12(2):292−302.
    19. P., Small E.C., Huang X., Wohlschlegel J.A., Staley J.P., Sontheimer E.J. 2008. A role for ubiquitin in the spliceosome assembly pathway //Nat. Struct. Mol. Biol. 15(5):444−451.
    20. N., Tarcsa E., Cascio P., Goldberg A.L. 2001. The unfolding of substrates and ubiquitin-independent protein degradation by proteasomes // Biochimie. 83(3−4):311−318.
    21. J., Mason G.G., Murray R.Z., Cohen G.M., Rivett A.J. 1998. Proteasome activities decrease during dexamethasone-induced apoptosis of thymocytes // Biochem. J. 332 (Pt 2):315−320.
    22. Boelens W.C., Croes Y., de Jong W.W. 1994. Interaction between alphaB-crystallin and the human 20S proteasomal subunit C8/alpha7 // Biochim Biophys Acta. 1544(1−2):311−319
    23. M., Green C.M., Sabbioneda S., Crosetto N., Matic I., Hibbert R.G., Begovic T., Niimi A., Mann M., Lehmann A.R., Dikic I. 2010. Regulation of translesion synthesis DNA polymerase eta by monoubiquitination // Mol Cell. 37(3):396−407.
    24. M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 72: 248−254.
    25. P., Fuertes G., Murray R.Z., Bose S., Knecht E., Rechsteiner M.C., Hendil K.B., Tanaka K., Dyson J., Rivett J. 2000. Subcellular localization of proteasomes and their regulatory complexes in mammalian cells//Biochem J. 346 Pt 1:155−161.
    26. B.G., Munoz E., Tandon A., Kwon D.Y., Sumner C.J., Fischbeck K.H. 2009. Regulation of SMN protein stability // Mol. Cell. Biol. 29(5): 1107−1115.
    27. Gullo C, Au M., Feng G., Teoh G. 2006. The biology of Ku and its potential oncogenic role in cancer // Biochim. Biophys. Acta. 1765(2):223−234.
    28. E. 2002. Calcium signaling: a tale for all seasons // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (3): 1115−1122.
    29. D., Hideshima T., Anderson K.C. 2005. Proteasome inhibition in multiple myeloma: therapeutic implication // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 45:465−476.
    30. C.H., Baek S.H. 1999 Deubiquitinating enzymes: their diversity and emerging roles //Biochem. Biophys. Res. Commun. 266(3):633−640.
    31. A. 1998. The ubiquitin-proteasome pathway: on protein death and cell life // EMBO J. 17(24):7151−7160.
    32. A. 2006. Intracellular protein degradation: from a vague idea thru the lysosome and the ubiquitin-proteasome system and onto human diseases and drug targeting // Hematology Am. Soc. Hematol. Educ.Program. 1−12, 505−506.
    33. P. 2001. Antizyme, a mediator of ubiquitin-independent proteasomal degradation//Biochimie. 83(3−4):319−323.
    34. G.A., Tansey W.P. 2006. The proteasome: a utility tool for transcription? // Curr. Opin. Genet. Dev. 16(2): 197−202.
    35. Coux O., Nothwang H.G., Silva Pereira I., Recillas Targa F., Bey F., Scherrer K. 1994. Phylogenic relationships of the amino acid sequences of prosome (proteasome, MCP) subunits // Mol. Gen. Genet. 245(6):769−80.
    36. O., Tanaka K., Goldberg A.L. 1996. Structure and functions of the 20S and 26S proteasomes // Annu. Rev. Biochem. 65:801−847.
    37. Da Fonseca P.C., Kong E.H., Zhang Z., Schreiber A., Williams M.A., Morris E.P., Barford D. 2011. Structures of APC/C (Cdhl) with substrates identify Cdhl and Ape 10 as the D-box co-receptor // Nature. 470(7333):274−278.
    38. Da Fonseco P.C., He J., Morris E.P. 2012. Molecular Model of the Human 26S Proteasome // Mol Cell. 46(l):54−66
    39. J.D., Lebovitz R.M., Roeder R.G. 1983. Accurate transcription initiation by RNA polymerase II in a soluble extract from isolated mammalian nuclei // Nucleic Acids Res. 11(5): 1475−1489.
    40. S., Schmidt M., Finley D. 2005. Characterization of the proteasome using native gel electrophoresis // Methods Enzymol. 398:353 363.
    41. E., Tansey W.P. 2004. Proteasomal ATPases link ubiquitylation of histone H2B to methylation of histone H3 // Mol. Cell. 13(3):435−42.
    42. S., Jensen J. P., Ludwig R. L., Vousden K. H., Weissman A. M. 2000. Mdm2 is a RING finger-dependent ubiquitin protein ligase for itself and p53 // J. Biol. Chem. 275: 8945−8951.
    43. P., Capogrossi M.C., Martelli F. 2010 Regulation of the endothelial cell cycle by the ubiquitin-proteasome system // Cardiovasc Res. 85(2):272−280.
    44. M., Wendler P., Lehmann A., Enenkel C. 2003. Blm3 is part of nascent proteasomes and is involved in a late stage of nuclear proteasome assembly // EMBO Rep. 4(10):959~963.
    45. A., Kodadek T., Johnston S.A. 2002. A nonproteolytic function of the 19S regulatory subunit of the 26S proteasome is required for efficientactivated transcription by human RNA polymerase II // Biochemistiy. 41(42): 12 798−12 805.
    46. A., Sikder D., Gillette T., Nalley K., Kodadek T., Johnston S.A. 2007. The role of the proteasomal ATPases and activator monoubiquitylation in regulating Gal4 binding to promoters // Genes Dev. 21(1): 112−123.
    47. A., Hill C.P. 2003. Proteasome degradation: enter the substrate // Trends Cell Biol. 13(11):550−553.
    48. Franco A.V., Zhang X.D., Van Berkel E., Sanders J.E., Zhang X.Y., Thomas W.D., Nguyen T., Hersey P. 2001. The role of NF-kappa B in TNF-related apoptosis-inducing ligand (TRAIL) — induced apoptosis of melanoma cells // J. Immunol. 166: 5337- 5345.
    49. D., Pagano M. 2008. Deregulated proteolysis by the F-box proteins SKP2 and beta-TrCP: tipping the scales of cancer // Nat. Rev. Cancer. 8(6):438−449.
    50. Fruh K, Yang Y. 1999. Antigen presentation by MHC class I and its regulation by interferon gamma // Curr. Opin. Immunol. 11(1):76−81.
    51. Fu H., Subramanian R. R,. Masters S.C. 2000.14−3-3 proteins: structure, function, and regulation // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 40:617−647.
    52. Fu H.Y., Doelling J.H., Arendt C.S., Hochstrasser M., Vierstra R.D. 1998. Molecular organization of the 20S proteasome gene family from Arabidopsis thaliana // Genetics. 149: 677−692.
    53. Fu H.Y., Reis N., Lee Y., Glickman M.H., Vierstra R. 2001. Subunit interaction maps for the regulatory particle of the 26S proteasome and the COP9 signalosome reveal a conserved core structure // J. EMBO. 20: 70 967 107.
    54. Fujihara S., Ward C., Dransfield I., Hay R., Uings I., Hayes B., Farrow S., Haslett C., Rossi A. 2002. Inhibition of nuclear factor-idB activation unmasks the ability of TNF-a to induce human eosinophil apoptosis // Eur. J. Immunol. 32: 457−466.
    55. E., Mukasa T., Tsukahara T., Arahata K., Omura S., Momoi T. 1996. Enhancement of CPP32-like activity in the TNF-treated U937 cells by the proteasome inhibitors // Biochem. Biophys. Res. Comm. 224: 74−79.
    56. Gao X., Li J., Pratt G., Wilk S., Rechsteiner M. 2004. Purification procedures determine the proteasome activation properties of REGy (PA28y) //Arch. Biochem. Biophys.425: 158−164.
    57. Gerards W.L., de Jong W.W., Boelens W., Bloemendal H. 1998. Structure and assembly of the 20S proteasome // Cell Mol Life Sci. 54(3):253−262.
    58. T.G., Huang W., Russell S.J., Reed S.H., Johnston S.A., Friedberg E.C. 2001. The 19S complex of the proteasome regulates nucleotide excision repair in yeast // Genes Dev. 15(12):1528−1539.
    59. T.G., Gonzalez F., Delahodde A., Johnston S.A., Kodadek T. 2004. Physical and functional association of RNA polymerase II and the proteasome // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 101(16):5904−5909.
    60. Gillette T.G., Yu S., Zhou Z., Waters R., Johnston S.A., Reed S.H. 2006. Distinct functions of the ubiquitin-proteasome pathway influence nucleotide excision repair // EMBO J. 25(11):2529−2538.
    61. M.H., Ciechanover A. 2002. The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction // Physiol Rev. 82: 373−428.
    62. GoasduffT., Cederbaum A.I. 2000. CYP2E1 degradation by in vitro reconstituted systems: role of the molecular chaperone hsp90 // Arch. Biochem. Biophys. 379(2):321−330.
    63. A.L. 2003. Protein degradation and protection against misfolded or damaged proteins // Nature. 426(6968):895−899.
    64. Gomes A.V., Zong C., Edmondson R.D., Li X., Stefani E., Zhang J., Jones R.C., Thyparambil S., Wang G.W., Qiao X., Bardag-Gorce F., Ping P. 2006. Mapping the murine cardiac 26S proteasome complexes // Circ Res. 99(4):362−371.
    65. C., Goellner G.M., Teter K., Holmes R.K., Rechsteiner M. 2004. Characterization of mammalian Ecm29, a 26 S proteasome-associated protein that localizes to the nucleus and membrane vesicles // J. Biol. Chem. 279(52):54 849−54 861.
    66. M., Ditzel L., Lowe J., Stock D., Bochtler M., Bartunik H.D., Huber R. 1997. Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 A resolution // Nature, 386: 463−471
    67. M., Bajorek M., Kohler A., Moroder L., Rubin D.M., Huber R., Glickman M.H., Finley D. 2000. A gated channel into the proteasome core particle//Nat. Struct. Biol. 7(11): 1062−1067.
    68. M., Bochtler M., Brandstetter H., Clausen T., Huber R. 2005. Molecular machines for protein degradation // Chembiochem. 6(2): 222 256.
    69. T., Reinheckel T., Davies K.J. 1996. Degradation of oxidized proteins in K562 human hematopoietic cells by proteasome // J. Biol. Chem. 271(26): 15 504−15 509.
    70. HaglundK., Di Fiore P.P., Dikic I. 2003. Distinct monoubiquitin signals in receptor endocytosis // Trends Biochem. Sci. 28(11):598−603.
    71. Hamazaki J., Iemura S., Natsume T., Yashiroda H., Tanaka K., Murata S.2006. A novel proteasome interacting protein recruits the deubiquitinating enzyme UCH37 to 26S proteasomes // EMBO J. 25(19):4524−4536.
    72. HanawaltP.C. 2007. Paradigms for the three rs: DNA replication, recombination, and repair // Mol. Cell. 28(5):702−707.
    73. Hastings M.L., Allemand E., Duelli D.M., Myers M.P., Krainer A.R.2007. Control of pre-mRNA splicing by the general splicing factors PUF60 and U2AF (65) // PLoS One. 2(6):e538.
    74. Y., Maya R., Kazaz A., Oren M. 1997. Mdm2 promotes the rapid degradation of p53 // Nature. 387(6630):296−299.
    75. Havens C.G., Ho A., Yoshioka N., Dowdy S.F. 2006. Regulation of late Gl/S phase transition and APC Cdhl by reactive oxygen species // Mol Cell Biol. 26(12):4701−4711.
    76. Hay den M.S., Ghosh S. 2008. Shared principles in NF-kappaB signaling // Cell. 132(3):344−362.
    77. W., Fischer M., Krimmer T., Stachon U., Wolf D.H. 1997. The active sites of the eukaryotic 20 S proteasome and their involvement in subunit precursor processing // J. Biol. Chem. 272: 25 200−25 209.
    78. K.B., Khan S., Tanaka K. 1998. Simultaneous binding of PA28 and PA700 activators to 20S proteasomes // Biochem. J. 332: 749−754.
    79. H., Benzinger A. 2006. 14−3-3 proteins in cell cycle regulation // Semin. Cancer Biol. 16(3):183−192.
    80. Herrmann J.L., Briones F.J., Brisbay S., Logothetis C.J., McDonnell TJ. 1998. Prostate carcinoma cell death resulting from inhibition of proteasome activity is independent of functional Bcl-2 and p53 // Oncogene. 17: 28 892 899.
    81. A., Ciechanover A. 1998. The ubiquitin system // Annu. Rev. Biochem. 67:425−479.
    82. L., Dunn R. 2003. Regulation of membrane protein transport by ubiquitin and ubiquitin-binding proteins // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 19:141−172.
    83. Higashitsuji H., Liu Y., Mayer R.J., Fujita J. 2005. The oncoprotein gankyrin negatively regulates both p53 and RB by enhancing proteasomal degradation // Cell Cycle 4(10):1335−1337.
    84. HoriT., Kato S., Saeki M., DeMartino G.N., Slaughter C.A., Takeuchi J., Toh-e A., Tanaka K. 1998. cDNA cloning and functional analysis of p28 (Nas6p) and p40.5 (Nas7p), two novel regulatory subunits of the 26S proteasome // Gene. 216(1): 113−122.
    85. Husnjak K., Elsasser S., Zhang N., Chen X., Randies L., Shi Y., Hofmann K., Walters K.J., Finley D., Dikic I. 2008. Proteasome subunit Rpnl3 is a novel ubiquitin receptor//Nature. 453(7)194:481−488.
    86. Imajoh-Ohmi S., Kawaguchi T., Sugiyama S., Tanaka K., Omura S., Kikuchi H. 1995. Lactacystin, a specific inhibitor of the proteasome, induces apoptosis in human monoblast U937 cells // Biochem. Biophys. Res. Comm. 217: 1070−1077.
    87. JanknechtR. 2010. Multi-talented DEAD-box proteins and potential tumor promoters: p68 RNA helicase (DDX5) and its paralog, p72 RNA helicase (DDX17) // Am J. Transl. Res. 2(3):223−234.
    88. Jariel-Encontre I., Pariat M., Martin F., Carillo S., Salvat C., Piechaczyk M. 1995. Ubiquitinylation is not an absolute requirement for degradation of c-Jun protein by the 26 S proteasom // J. Biol. Chem. 270(19):11 623−11 627.
    89. Jarrousse A.S., Petit F., Kreutzer-Schmid K., Gaedigk R., Schmid H.P. 1999. Possible involvement of proteasomes (prosomes) in AUUUA-mediated mRNA decay // J. Biol. Chem. 274: 22 023−22 028.
    90. Khor B., Bredemeyer A.L., Huang C.Y., Turnbull I.R., Evans R., Maggi L.B. Jr, White J.M., Walker L.M., Carnes K., Hess R.A., Sleckman B.P. 2006. Proteasome activator PA200 is required for normal spermatogenesis // Mol Cell Biol. 26(8):2999−3007.
    91. H.K., Archer T.K. 2007. Proteasome activity modulates chromatin modifications and RNA polymerase II phosphorylation to enhance glucocorticoid receptor-mediated transcription // Mol. Cell Biol. 27(13):4891−4904.
    92. A., Songyang Z., Goldberg A. 2000. Why does threonine, and not serine, function as the active site nucleophile in proteasomes? // J. Biol. Chem. 275(20): 14 831−14 837.
    93. P.M. 2004. The proteasome and MHC class I antigen processing // Biochim. Biophys. Acta. 1695(1−3): 225−233.
    94. P.M. 2001. Antigen processing by the proteasome // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2: 179−187.
    95. Kumeda S.I., Deguchi A., Toi M., Omura S. Umezawa K. 1999. Induction of G1 arrest and selective growth inhibition by lactacystin in human umbilical vein endothelial cells // Anticancer Res. 19: 3961−3968.
    96. T., Peterlin B.M. 2004. VP16 and ubiquitin- binding of P-TEFb via its activation domain and ubiquitin facilitates elongation of transcription of target genes // Curr. Biol. 14(12): 1112−1116.
    97. A., Jechow K., Enenkel C. 2008. BlmlO binds to pre-activated proteasome core particles with open gate conformation // EMBO Rep. 9(12): 1237−1243.
    98. Li J., Rechsteiner M. 2001. Molecular dissection of the 1 IS REG (PA28) proteasome activators // Biochimie. 83(3−4):373−383.
    99. Li J., Post M., Volk R., Gao Y., Li M., Metais C., Sato K., Tsai J., Aird W., Rosenberg R.D., Hampton T.G., Sellke F., Carmeliet P., Simons M. 2000. PR39, a peptide regulator of angiogenesis // Nat. Med. 6(l):49−55.
    100. Lipford J.R., Smith G.T., Chi Y., Deshaies RJ. 2005. A putative stimulatory role for activator turnover in gene expression // Nature. 438(7064):113−116.
    101. L., Ortolan T., Chen L., Madura K., Sweder K.S. 2002. Proteolysis of a nucleotide excision repair protein by the 26 S proteasome // Curr Genet. 42(l):9−20.
    102. Lopes U.G., Erhardt P., Yao R., Cooper G.M. 1997. p53-dependent induction of apoptosis by proteasome inhibitors // J. Biol. Chem. 272: 12 893−12 896.
    103. Lowe J., Stock D., Jap B., Zwickl P., Baumeister W., Huber R. 1995. Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 A resolution // Science, 268:533−539.
    104. LuX., Michaud C., Orlowski M. 2001. Heat shock protein-90 and the catalytic activities of the 20 S proteasome (multicatalytic proteinase complex)//Arch. Biochem. Biophys. 387(1): 163−171.
    105. W., Baumeister A. 1997. The proteasome // Cum Opin. Struct. Biol. 7(2):273−278.
    106. Ma C.P., Slaughter C.A., DeMartino G.N. 1992. Identification, purification, and characterization of a protein activator (PA28) of the 20 S proteasome (macropain) //J. Biol. Chem. 267(15):10 515−10 523.
    107. B.M., Henfling M.E., Gerards W.L., Broers J.L., Bloemendal H., Ramaekers F.C. Schutte B. 1997. Detailed analysis of cell cycle kinetics upon proteasome inhibition //. Cytometry 28: 243−252.
    108. Martinez-Contreras R., Cloutier P., Shkreta L., Fisette J.F., Revil T., Chabot B. 2007. hnRNP proteins and splicing control // Adv. Exp. Med .Biol. 623:123−147.
    109. Maupin-Furlow J.A., Humbard M.A., Kirkland P.A., Li W., Reuter C.J., Wright A.J., Zhou G. 2006. Proteasomes from structure to function: perspectives from Archaea // Curr. Top Dev. Biol. 75: 125−169.
    110. MiliS., Shu HJ., Zhao Y., Pinol-Roma S. 2001. Distinct RNP complexes of shuttling hnRNP proteins with pre-mRNA and mRNA: candidate intermediates in formation and export of mRNA // Mol. Cell. Biol. 21:7307−7319.
    111. Min J.H., Pavletich N.P. 2007. Recognition of DNA damage by the Rad4 nucleotide excision repair protein // Nature. 449(7162):570−575
    112. S., Sasaki K., Kishimoto T., Niwa S., Hayashi H., Takahama Y., Tanaka K. 2007. Regulation of CD8+ T cell development by thymus-specific proteasomes. Science. 316(5829):1349−1353.
    113. M., Tansey W.P. 2003. How the ubiquitin-proteasome system controls transcription // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4(3): 192−201.
    114. T.Y., Swanson M.S., Wold B.J., Dreyfuss G. 1986. Molecular cloning of cDNA for the nuclearribonucleoproteinparticle C proteins: a conserved gene family // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 83(7):2007−2011.
    115. K.I., Nakayama K. 2005. Regulation of the cell cycle bySCF-type ubiquitin ligases // Semin. Cell. Dev. Biol. 16(3):323−333.
    116. P., Dillon P.J., Perkins A., Rosen C.A. 1990. A cDNA for a protein that interacts with the human immunodeficiency virus Tat transactivator// Science. 248(4963): 1650−1653.
    117. Nie J., Wu M., Wang J., Xing G., He F., Zhang L. 2010. REGgammaproteasomemediates degradation of the ubiquitin ligase Smurfl // FEBS Lett. 584(14):3021−3027.
    118. T.W., Graveley B.R. 2010. Expansion of the eukaryotic proteome by alternative splicing // Nature. 463(7280):457−463.
    119. Nothwang H.G., Coux O., Keith G., Silva-Pereira I., Scherrer K. 1992. The major RNA in prosomes of HeLa cells and duck erythroblasts is tRNA (Lys, 3) // Nucleic Acids Res. 25 20(8): 1959−1965.
    120. A.E., Skopac D., Costa M., Rabilloud T., Vuillard L., Simoncsits A., Giacca M., Falaschi A. 1997. Functional properties of the separate subunits of human DNA helicase II/Ku autoantigen // J. Biol. Chem. 272(47):29 919−29 926.
    121. Ohi M.D., Vander Kooi C.W., Rosenberg J.A., Chazin W.J., Gould K.L. 2003. Structural insights into the U-box, a domain associated with multi-ubiquitination//Nat. Struct. Biol. 10(4):250−255.
    122. Olink-Coux M., Arcangeletti C., Pinardi F., Minisini R., Huesca M., Chezzi C., Scherrer K. 1994. Cytolocation of prosome antigens on intermediate filament subnetworks of cytokeratin, vimentin and desmin type //J. Cell Sei. 107: 353−366.
    123. Pajonk F., McBride W. H. 2001. The Proteasome in Cancer Biology and Treatment // Radiat. Res. 156: 447−459.
    124. A., Rivett A.J., Thomson S., Hendil K.B., Butcher G.W., Fuertes G., Knecht E. 1996. Subpopulations of proteasomes in rat liver nuclei, microsomes and cytosol // Biochem. J. 316: 401−407.
    125. V., Haas B., Puhler G., Sanger H.L., Baumeister W. 1994. Proteasome-associated RNAs are non-specific // Eur. J. Biochem. 225(2):511−519.
    126. A.A., Steitz J.A. 2003. Splicing double: insights from the second spliceosome // Nat Rev Mol Cell Biol. 4(12):960−970.
    127. J.M., Franke W.W., Kleinschmidt J.A. 1994. Distinct 19 S and 20 S subcomplexes of the 26 S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm // J Biol Chem. 269(10):7709−7718.
    128. Petit F., Jarrousse A.-S., Boissonnet G., Dadet M.-H., Buri J. 1997a. Proteasome (prosome) associated endonuclease activity // Mol. Biol. Rep. 24: 113−117.
    129. Petit F., Jarrousse A-S., Dahlmann B., Sobek A., Hendil K.B., Bury J., Briand Y., Schmid H.-P. 1997b. Involvement of proteasomal subunits zeta and iota in RNA degradation // Biochem. J. 326:93−98.
    130. F., Dantes A., Fuchs T., Baumeister W., Amsterdam A. 1996. Removal of proteasomes from the nucleus and their accumulation in apoptotic blebs during programmed cell death // FEBS Lett. 394(l):47−50.
    131. Pouch M.N., Petit F., Buri J., Briand Y., Schmid H.-P. 1995. Identification and initial characterization of a specific proteasome (prosome) associated RNase activity // J. Biol. Chem. 270: 22 023−22 028.
    132. Qiu J.H., Asai A., Chi S., Saito N., Hamada H., Kirino T. 2000. Proteasomejnhibitors induce cytochrome c-caspase-3-like protease-mediated apoptosis in cultured cortical neurons // J. Neurosci. 20(1):259−265.
    133. Rabl J., Smith D.M., Yu Y., Chang S.C., Goldberg A.L., Cheng Y. 2008. Mechanism of gate opening in the 20S proteasome by the proteasomal ATPases //Mol Cell. 30(3):360−368.
    134. Rao S., Porter D.C., Chen X., Herliczek T., Lowe M. Keyomarsi K. 1999. Lovastatin-mediated G1 arrest is through inhibition of the proteasome, independent of hydroxymethyl glutaryl-CoA reductase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96: 7797−7802.
    135. M., Jentsch S. 2004. Productive RUPture: activation of transcription factors by proteasomal processing // Biochim. Biophys. Acta. 1695(l-3):209−213.
    136. J., Ryder U., Lamond A.I., Mann M. 2002. Large-scale proteomic analysis of the human spliceosome // Genome Res. 12(8): 12 311 245.
    137. M., Grand R.J., Yousef A.F., Shuen M., Mymryk J.S., Gallimore P.H., Turnell A.S. 2006. Roles for APIS and the 20S proteasome in adenovirus ElA-dependent transcription // EMBO J. 25(12):2710−2722.
    138. Ray K., Harris H. 1985. Purification of neutral lens endopeptidase: close similarity to a neutral proteinase in pituitary // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 82(22):7545−7549.
    139. M., Hill C.P. 2005. Mobilizing the proteolytic machine: cell biological roles of proteasome activators and inhibitors // Trends Cell Biol. 15(l):27−33.
    140. S.H., Gillette T.G. 2007. Nucleotide excision repair and the ubiquitin proteasome pathway-do all roads lead to Rome? // DNA Repair (Amst). 6(2):149−156.
    141. S.I. 2006. The ubiquitin-proteasomepathway in cell cycle control //Results Probl. Cell Differ. 42:147−181.
    142. A.J., Palmer A., Knecht E. 1992. Electron microscopic localization of the multicatalytic proteinase complex in rat liver and in cultured cells // J. Histoch. Cytochem. 40: 1165−1172.
    143. A.J. 1998. Intracellular distribution of proteasomes // Curr. Opin. Immunol. 10: 110−114.
    144. R., Glickman M.H. 2008. Chaperone-driven proteasome assembly // Biochem. Soc. Trans. 36(Pt 5):807−812.
    145. D.M., Coux O., Wefes I., Hengartner C., Young R.A., Goldberg A.L., Finley D. 1996. Identification of the gal4 suppressor Sugl as a subunit of the yeast 26S proteasome // Nature. 379(6566):655−657.
    146. S.J., Steger K.A., Johnston S.A. 1999. Subcellular localization, stoichiometry, and protein levels of 26 S proteasome subunits in yeast // J. Biol. Chem. 274(3 lp. 2): 1943−1952.
    147. Ryabova L.V., Virtanen I., Olink-Coux M., Scherrer K., Vassetzky S.G. 1994. Distribution of prosome proteins and their relationship with the cytoskeleton in oogenesis of Xenopus laevis // Mol. Reprod. Dev. 37(2): 195−203.
    148. Sadre-Bazzaz K., Whitby F.G., Robinson H., Formosa T., Hill C.P. 2010. Structure of a BlmlO complex reveals common mechanisms for proteasome binding and gate opening // Mol Cell. 37(5):728−735.
    149. S.E., Caudy A.A., Chenoweth J.G., Tansey W.P. 2001. Regulation of transcriptional activation domain function by ubiquitin. // Science. 293(5535):1651−1653.
    150. E.M., Gertz S.J., Maple W.T., Ostfeld R.S. 1998. Coinfection of blacklegged ticks (Acari: Ixodidae) in Dutchess County, New York, with the agents of Lyme disease and human granulocytic ehrlichiosis // J. Med. Entomol. 35(5):901−903.
    151. R.H., Prakash S. 1989. Interactions of the RAD7 and RAD23 excision repair genes of Saccharomyces cerevisiae with DNA repair genes in different epistasis groups // Curr Genet. 16(4):219−223.
    152. H.P., Pouch M.N., Petit F., Dadet M.H., Badaoui S., Boissonnet G., Buri J., Norris V., Briand Y. 1995. Relationships between proteasomes and RNA // Mol. Biol. Rep. 21(1): 43−47
    153. Sdek P., Ying H., Chang D.L., Qiu W., Zheng H., Touitou R., Allday M.J., Xiao Z.X. 2005. MDM2 promotes proteasome-dependent ubiquitin-independent degradation of retinoblastoma protein // Mol Cell. 20(5):699−708.
    154. R.C. 2004. The life cycle of C-myc: from synthesis to degradation //Cell Cycle. 3(9): 1133−1137.
    155. M., Ferrell K., Frank R., Dubiel W. 1997. HIV-1 tat inhibits the 20 S proteasome and its 11 S regulator-mediated activation // J. Biol. Chem. 272(13):8145−8148.
    156. R.J., Singer J.D., Swanger J., Smitherman M., Roberts J.M., Clurman B.E. 2000. Proteasomal turnover of p21Cipl does not require p21Cipl ubiquitination//Mol. Cell. 5(2):403−410.
    157. E.J., Kloetzel P.M. 2011. The role of the proteasome in the generation of MHC class I ligands and immune responses // Cell Mol. Life Sci. 68(9): 1491 -1502.
    158. D., Johnston S.A., Kodadek T. 2006. Widespread, but non-identical, association of proteasomal 19 and 20 S proteins with yeast chromatin // J. Biol. Chem. 281(37):27 346−27 355.
    159. J., Vierstra D. 2004. The ubiquitin 26S proteasome proteolytic pathway // Annu. Rev. Plant Biol. 55: 555−590.
    160. Sohn D., Totzke G., Essmann F., Schulze-Osthoff K., Levkau B., Janicke R.U. 2006. The Proteasome Is Required for Rapid Initiation of Death Receptor-Induced Apoptosis // Mol. Cel. Biol. 26: 1967−1978.
    161. SolaryE., Eymin B., Droin N., Haugg M. 1998. Proteases, proteolysis, and apoptosis // Cell Biol Toxicol. 14(2): 121−132.
    162. Somesh B.P., Sigurdsson S., Saeki H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Svejstrup J.Q. 2007. Communication between distant sites in RNA polymerase II through ubiquitylation factors and the polymerase CTD // Cell. 129(l):57−68.
    163. Sorokin A.V., Kim E.R., Ovchinnikov L.P. 2009. Proteasomesystem of protein degradation and processing // Biochemistry (Mosc). 74(13): 14 111 442.
    164. Soza A., Knuehl C., Groettrup M., Henklein P., Tanaka K., Kloetzel P-M. 1997. Expression and subcellular localization of mouse 20S proteasome activator complex PA28 // FEBS Lett. 413: 27−34.
    165. Staley J.P., Woolford J.L. Jr. 2009. Assembly of ribosomes and spliceosomes: complex ribonucleoprotein machines // Curr Opin Cell Biol. 2009 Feb-21(l):109−118.
    166. R., Salzmann U., Giesebrecht J., Kloetzel P.M., Holzhutter H.G. 2000. Kinetic evidences for facilitation of peptide channelling by the proteasome activator PA28 // Eur. J. Biochem. 267(20):6221−6230.
    167. Sugasawa K., Okuda Y., Saijo M., Nishi R., Matsuda N., Chu G., Mori T., Iwai S., Tanaka K., Tanaka K., Hanaoka F. 2005. UV-induced ubiquitylation of XPC protein mediated by UV-DDB-ubiquitin ligase complex // Cell. 121(3):387−400.
    168. J.C., Bromberg J.F., Johnston S.A. 1992. Alterations in a yeast protein resembling HIV Tat-binding protein relieve requirement for an acidic activation domain in GAL4 // Nature. 357(6380):698−700.
    169. Tai H.C., Besche H., Goldberg A.L., Schuman E.M. 2010. Characterization of the Brain 26S Proteasome and its Interacting Proteins // Front. Mol. Neurosci. 3. pii: 12.
    170. G., Kramer A. 2005. Human splicing factor SF3a, but not SF1, is essential for pre-mRNA splicing in vivo // Mol. Biol. Cell. 16(3):1366−1377.
    171. Tanahashi N., Yokota K., Ahn J.Y., Chung C.H., Fujiwara T., Takahashi E., DeMartino G.N., Slaughter C.A., Toyonaga T., Yamamura K., Shimbara
    172. N., Tanaka K. 1997. Molecular properties of the proteasome activator PA28 family proteins and gamma-interferon regulation // Genes Cells. 2(3): 195 211.
    173. K., Kasahara M. 1998. The MHC class I ligand-generating system: roles of immunoproteasomes and the interferon-gamma-inducible proteasome activator PA28 // Immunol Rev. 163:161 -176.
    174. K. 2009. The proteasome: overview of structure and functions // Proc Jpn Acad Ser B Phys Biol Sci. 85(1): 12−36.
    175. W.P. 2004. Death, destruction, and the proteasome // N. Engl. J. Med. 351(4):393−394.
    176. Tarcsa E., Szymanska G., Lecker S., O’Connor C.M., Goldberg A.L.2000. Ca2±free calmodulin and calmodulin damaged by in vitro aging are selectively degraded by 26 S proteasomes without ubiquitination // J. Biol. Chem. 275(27):20 295−20 301
    177. J.S., Hoffman L., Rechsteiner M., Pickart C.M. 2000. Recognition of the polyubiquitin proteolytic signal // EMBO J. 19(1):94−102.
    178. Touitou R., Richardson J., Bose S., Nakanishi M., Rivett J., Allday M.J.2001. A degradation signal located in the C-terminus of p21WAFl/CIPl is a binding site for the C8 alpha-subunit of the 20S proteasome // EMBO J. 20: 2367−2375.
    179. E.B., Wilk S. Baeuerle P.A. 1994. A proteasome inhibitor prevents activation of NFkB and stabilizes a newly phosphorylated form of I kappa B-alpha that is still bound to NFkB // EMBO J. 13: 5433−5441.
    180. T., Tanaka K., Ogawa T., Ishiura S., Funabiki R., Sugita H. 1989. RNA degrading activity is tightly associated with the multicatalytic proteinase, ingensin // FEBS Lett. 255(1):179−183.
    181. UnnoM., Mizushima T., Morimoto Y., Tomisugi Y., Tanaka K., Yasuoka N., Tsukihara T. 2002. The structure of the mammalian 20Sproteasomeat 2.75 A resolution // Structure. (5):609−618.
    182. V., Pratt G., Rechsteiner M. 1995. Effects of interferon gamma and major histocompatibilitycomplex-encoded subunits on peptidase activities of human multicatalytic proteases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 17 92(2):584−588.
    183. V., Hoffman L., Pratt G., Rechsteiner M. 2002. PA200, a nuclear proteasome activator involved in DNA repair // EMBO J. 21(13): 35 163 525.
    184. V., Pratt G., Gorbea C., Rechsteiner M. 2005. Purification and assay of proteasome activator PA200 // Methods Enzymol. 398: 321−329.
    185. Van Nocker S., Deveraux Q., Rechsteiner M., Vierstra R.D. 1996. Arabidopsis MBP1 gene encodes a conserved ubiquitin recognition component of the 26S proteasome // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93(2):856−860.
    186. R., Oania R., Graumann J., Deshaies R.J. 2004. Multiubiquitin chain receptors define a layer of substrate selectivity in the ubiquitin-proteasomesystem // Cell. 118(1):99−110.
    187. J., Cloos J., Kaspers G.J. 2006. Proteasome inhibition as novel treatment strategy in leukaemia // Br. J. Haematol. 134(3): 253−262.
    188. H.C. 2004. APC/C and SCF: controlling each other and the cell cycle // Curr Biol. 14(18):787−796.
    189. D., Zwickl P., Baumeister W. 1999. The 26S proteasome: a molecular machine designed for controlled proteolysis // Annu. Rev. Biochem. 68:1015−1068.
    190. J., Erdmann A., Kania M., Typke D., Koster A.J., Baumeister W. 1998. 26S proteasome structure revealed by three-dimensional electron microscopy // J. Struct. Biol. 121: 19−29.
    191. Wang X., Chen C.F., Baker P.R., Chen P. L, Kaiser P., Huang L. 2007. Mass spectrometric characterization of the affinity-purified human 26S proteasome complex // Biochemistry. 46(11):3553−3565.
    192. Wang C.Y., Mayo M.W., Baldwin A.S.Jr. 1996. TNFand cancer therapy-induced apoptosis: potentiation by inhibition of NFkB // Science. 274: 787−789.
    193. E.W., Kessler B.M., Borodovsky A., Cravatt B.F., Bogyo M., Ploegh H.L., Glas R. 2000. Integration of the ubiquitin-proteasomepathway with a cytosolic oligopeptidase activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97(18):9990−9995.
    194. J.F., Sung P., Prakash L., Prakash S. 1993. The Saccharomyces cerevisiae DNA repair geneRAD23encodes a nuclear protein containing a ubiquitin-like domain required for biological function // Mol Cell Biol. 13(12):7757−7765.
    195. Wilkinson C.R., Dittmar G.A., Ohi M.D., Uetz P., Jones N., Finley D. 2004. Ubiquitin-like protein Hubl is required for pre-mRNAsplicingand localization of an essentialsplicingfactor in fission yeast // Curr. Biol. 14(24):2283−2288.
    196. C.L., Luhrmann R. 2005. Splicing of a rare class of introns by the U12-dependent spliceosome //Biol. Chem. 386(8):713−724.
    197. Wojcik C., DeMartino G.N. 2003. Intracellular localization of proteasomes // Int. J. Biochem. Cell Biol. 35(5):579−589.
    198. C., Wilk S. 1999. Changes inproteasomeexpression and activity during differentiation of neuronal precursor NTera 2 clone D1 cells // Neurochem. Int. 34(2):131−136.
    199. C., Bury M., Stoklosa T., Giermasz A., Feleszko W., Mlynarczuk I., Pleban E., Basak G., Omura S., Jakobisiak M. 2000. Lovastatin and simvastatin are modulators of the proteasome // Int. J. Biochem. Cell Biol. 32: 957−965.
    200. C. 2002. Two blades of a sword: degradation coupled to deubiquitination // Trends Cell Biol. 12:549.
    201. Wojcik C., DeMartino G.N. 2003. Intracellular localization of proteasomes // Int. J. Biochem. Cell Biol. 35: 579−589.
    202. Yang B., Hahn Y. S,. Hahn C.S., Braciale T.J. 1996. The requirement for proteasome activity class I major histocompatibility complex antigenpresentation is dictated by the length of preprocessed antigen // J. Exp. Med. 183(4):1545−1552.
    203. Yi P., Feng Q., Amazit L., Lonard D. M, Tsai S.Y., Tsai M.J., O’Malley B.W. 2008. Atypical protein kinase C regulates dual pathways for degradation of the oncogenic coactivator SRC-3/AIB1 // Mol Cell. 29(4):465−476.
    204. D.M., Standera S., Holzhutter H., Kloetzel P., Sijts A.J. 1999. The proteasome inhibitor PI31 competes with PA28 for binding to 20S proteasomes // FEBS Lett. 457(3):333−338.
    205. D.M., Standera S., Kloetzel P.M., Sijts A.J. 2002. PI31 is a modulator of proteasome formation and antigen processing // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99(22) :14 344−14 349.
    206. P., Baumeister W., Steven A. 2000. Dis-assembly lines: the proteasome and related ATPase-assisted proteases // Curr. Opin. Struct. Biol. 2000 Apr- 10(2):242−250.
    Заполнить форму текущей работой

    Сессия? Спокойно!