Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Сравнительное иммунохимическое и физико-химическое изучение фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков человека и обезьян

Диссертация: Сравнительное иммунохимическое и физико-химическое изучение фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков человека и обезьян
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поскольку изменение первичной структуры белков находит отражение в соответствующих изменениях их антигенной специфичности, можно ожидать, что сравнительный иммунохимический анализ структурного сходства и различия белков тесно связанных видов позволит косвенно судить о процессах генетической перестройки организмов при видообразовании, проявляющейся в антигенной дифференциации, что и было положено… Читать ещё >

Сравнительное иммунохимическое и физико-химическое изучение фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков человека и обезьян (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ВВЕДЕНИЕ.и
  • ГЛАВА 1. Сравнительное изучение белков разных видов животных ключ к решению проблем эволюции (обзор литературы)
    • 1. 1. Этапы биохимической эволюции и принцип функциональной стабильности блоков у различных организмов
    • 1. 2. Термостабильность белков — пример эволюционной адаптации к окружающей среде
    • 1. 3. Филогенез как отражение эволюции вида
    • 1. 4. Изучение плацентарных и ассоциированных с беременностью белков у приматов
  • ГЛАВА 2. Материалы и методы исследования
  • ГЛАВА 3. Результаты собственных исследований
    • 3. 1. Поиск аналогов фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков человека в биологических объектах от обезьян
      • 3. 1. 1. Изучение АФП, СБАГ, ТБГ, ПЛЧ человека в биологических объектах от обезьян
      • 3. 1. 2. Изучение а2МГ, 1д классов 1, С, М человека в биологических объектах от обезьян
      • 3. 1. 3. Изучение Ф, ТМ1, ТМ2 человека в биологических объектах от обезьян
    • 3. 2. Сравнительное изучение белкового спектра экстрактов тканей различных органов и сыворотки крови человека и обезьян
      • 3. 2. 1. Сравнительное электрофоретическое изучение белкового спектра сыворотки крови человека и обезьян
      • 3. 2. 2. Сравнительное электрофоретическое изучение белкового спектра экстрактов тканей человека и обезьян
    • 3. 3. Изучение физико-химических и иммунохимических свойств ТМ1 и ТМ
      • 3. 3. 1. Отношение к осаждающим агентам
      • 3. 3. 2. Анализ электрофоретической подвижности ТМ1 и ТМ
      • 3. 3. 3. Определение молекулярной массы ТМ1 и ТМ
      • 3. 3. 4. Металлохелат аффинная хроматография ТМ1 и ТМ
      • 3. 3. 5. Специфические методы окраски

Актуальность исследования. Известны многочисленные примеры идентичности транспортных, трансформационных, регуляторных, сократительных и других функциональных блоков как у близких организмов, так и стоящих на разных уровнях эволюционной лестницы. При этом обнаруживается сходство функциональных белков, осуществляющих одноименные функции у многоклеточных и одноклеточных, у высших эукариоти прокариот (Уголев, 1982, 1989; Перцева, 1990).

Биологическая роль специфических белков беременности до настоящего времени остается мало изученной. Имеющиеся литературные данные носят характер результатов исследования функции этих белков in vitro. Установлено, что, во-первых, они обладают иммуносу-прессивной или иммуномодулирующей активностью для поддержания статуса нормальной беременности. Во-вторых, для некоторых представителей этой группы белков описана связь со стероидными гормонами, фактором роста и другими биологически активными веществами (Терентьев, 1988). Но по каждой из точек зрения имеются неоднозначные данные и окончательное решение вопроса о биологической роли возможно лишь в опытах in vivo.

В этих целях необходимо обнаружение аналогов белков беременности у лабораторных животных. Подобные попытки предпринимались отечественными и зарубежными исследователями: Кривоносов С. К. (1985;1988), Зорин H.A. (1990;1995), Т-М Lin, SP. Haibert (19 761 978). Однако завершенных работ по этой проблеме не выявлено.

Поиск аналогичных биомолекул у представителей различных видов интересен и для решения более узких теоретических задач биологии и медицины. Например, сравнительное изучение структуры аналогичных по физико-химическим параметрам молекул позволяет установить возможную зависимость определенной биологической роли от наличия общих структурных фрагментов (Иванова В.П., 1992).

В практическом аспекте интересен факт применения специфических белков беременности для диагностики различных нормальных и патологических проявлений гравидарного состояния. Не исключено практическое приложение найденных у животных (особенно обезьян) белковых аналогов в медицинской практике на основании установленной биологической роли.

К специфическим белкам беременности человека относятся такие сывороточные и тканевые белки, как альфа-фетопротеин (АФП), связанный с беременностью альфа2-гликопротеин (СБАГ), трофобла-стический бета-глобулин (ТБГ), хорионический гонадотропин (ХГ), плацентарный лактоген (ПЛЧ) и другие. Особый интерес исследователей проявляется по отношению к белкам, специфичным для трофобласта и продуцируемым эмбрионом, так называемым фетоплацентарным белкам. В настоящее время только сравнительно небольшое число биологически активных белков, обнаруживаемых в плаценте, выделены в чистом виде и охарактеризованы. Среди множества белков плаценты, обозначенных Bohn как РР (placental proteins), наиболее известны вышеназванные ХГ, ПЛЧ, а также тканевой белок ферритин (Ф).

Некоторые белки плаценты явно идентичны или, по крайней мере, очень сходны с соответствующими функциональными белками, имеющимися в других органах и жидкостях человека, что позволяет предполагать наличие идентичных генов в функционально различных клетках одного организма.

Поскольку изменение первичной структуры белков находит отражение в соответствующих изменениях их антигенной специфичности, можно ожидать, что сравнительный иммунохимический анализ структурного сходства и различия белков тесно связанных видов позволит косвенно судить о процессах генетической перестройки организмов при видообразовании, проявляющейся в антигенной дифференциации, что и было положено в основу данной работы.

Цель исследования:

Изучение общих закономерностей и различий в спектре фетоп-лацентарных, сывороточных и тканевых белков человека и обезьян, а также определение физико-химических параметров некоторых межорганных тканевых антигенов.

В задачи исследования входило:

1. Обнаружить аналоги сывороточных белков человека, в том числе белков беременности, в крови обезьян Macaca mu.ia.-Ha. (Macaca flemesitinoi, Macaca Fascicularis (резус, яванская, лапундер).

2. Идентифицировать специфические белки плаценты человека (ТБГ, ПЛЧ) в биологических объектах от обезьян.

3. Изучить белковый спектр экстрактов тканей органов, в том числе плаценты, а также сыворотки крови человека и обезьян.

4. Выявить термостабильные межорганные антигены (Ф, ТМ1 и ТМ2) в экстрактах тканей человека и обезьян.

5. Определить физико-химические параметры малоизученных ТМ1 и ТМ2.

Научная новизна исследования.

Впервые проведен широкий сравнительный иммунохимический и биохимический анализ фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков у человека и обезьян, выявлены видовые особенности и параллели при изучении белков в биологических объектах.

Установлено, что степень родства белков человека и их аналогов у обезьян различна: полная идентичность по СБАГ, а2МГ, lg G, M, ТМ1, неполная по АФП, ТМ2, lg А, крайне низкая по ПЛЧ и ТБГ.

Получены оригинальные данные по физико-химическим параметрам новых термостабильных антигенов — ТМ1 и ТМ2.

Разработаны новые подходы к выделению и очистке ТМ1. ТМ2.

Научно-практическая значимость работы.

Сравнительный иммунохимический анализ структурного сходства и различия белков тесно связанных видов позволяет косвенно судить о процессах генетической перестройки организмов при видообразовании.

Самостоятельно смоделированные иммунодиффузионные тест-системы на ТБГ, СБАГ, ТМ1, ТМ2 могут быть использованы в лабораторных исследованиях и в практической медицине: известна диагностическая значимость определения ТБГ, СБАГ в акушерстве и онкологииТМ1 и ТМ2 по предварительным данным являются маркером деструкции тканей.

Внедрение результатов в практику.

Материалы диссертации доложены на научных конференциях кафедры биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики, на конференции, посвященной 80-летию АГМА (1998), межвузовской конференции молодых ученых, посвященной 35-летию открытия АФП (Астрахань-Москва, 1999), конференциях РЕВв (1994^, 1995).

Результаты исследования используются в научной и практической работе кафедры биохимии с курсом клинической лабораторной диагностики и УНДЦ АГМА.

Диссертация изложена на 148 страницах, состоит из введения, 4 глав (обзора литературы, материалов и методов, результатов собственных исследований обсуждения результатов исследования), выводов, списка литературы. Иллюстрированный материал представлен 15 таблицами, 37 рисунками. Библиография включает в себя 62 отечественных и 166 зарубежных автора.

ВЫВОДЫ.

1. Все 11 изученных фетоплацентарных, сывороточных и тканевых белков человека имеют разной степени идентичности аналоги у обезьян Macaca: lfiuuH?, jflemestrina, Fascicularis (резус, яванской и лапундер), о чем свидетельствуют результаты сравнительного иммунохимического анализа.

2. Определение степени родства этих белков и их аналогов у макак установило, что иммунологически полной идентичностью обладает один из белков беременности (СБАГ), три сывороточных белка (а2МГ, IgG, М) и один тканевой антиген (ТМ1) — неполной идентичностью — фетальный белок (АФП), тканевой антиген (ТМ2) — очень низкой — плацентарные белки с выраженной биологической активностью (ТБГ и ПЛЧ).

3. Обнаруженные во всех случаях перекрестные иммунологические реакции между изучаемыми белками человека и их аналогами у обезьян, а также выявленные количественные различия в белковых спектрах крови и тканей двух биологических видов свидетельствуют о филогенетической дивергенции гомологичных белков и соответствующих им генов. С этих позиций самыми молодыми белками являются ТБГ, обладающий иммуномодулирующими свойствами, и гормон — ПЛЧ.

4. Macaca ITЫЫН flemestrcna., Fascicularis могут служить хорошими моделями для изучения биологического и клинического значения СБАГ, а2МГ, IgG и М, ТМ1.

5. ТМ1 и ТМ2 отличаются друг от друга и от ферритина по распределению в органах, по физико-химическим свойствам, сродству к металлам и отношению к индикаторным красителям.

6. Полученные биохимические характеристики ТМ1 и ТМ2 могут быть использованы при выделении и очистке этих двух новых антигенов, имеющих по предварительным данным диагностическое зна.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Я. — Клетки, макромолекулы и температура — Л.: Наука, 1975.-329 С.
  2. Г. И. Модификация метода преципитации в агаре для сравнения двух систем антиген — антитело // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1960. -№ 3. — С. 115−118.
  3. Г. А. Белки сыворотки крови приматов // Москва.: Медицина, 1974. — 147с.
  4. O.K. Иммунохимический анализ эволюции белков // Успехи совр. биол. — 1972. — Т. 74. — В. 3. — № 6. — С. 420 — 438.
  5. Биология маркеров рака и беременности // Киев.: Наук, думка. -1990. -252с.
  6. А.Э. Жизнь животных. Т.1. Млекопитающие // М.: Терра, 1992.-524 с.
  7. В. Е., Птицын О. Б. Состояние расплавленной глобулы белковых молекул становится скорее правилом, чем исключением // Биофиз. — 1993. — Т. 38. — № 1. — С.58 — 66.
  8. В. С., Глушанкова М. А., Жирмунский A.B. Теплоустойчивость клеток и мышечной альдолазы систематически близких видов двухстворчатых моллюсков и морских ежей в связи с условиями существования // Биология моря. — 1982. — Т.6. — № 1. — С. 41 — 45.
  9. Т.Б. Иммунохимические тесты на эмбриоспеци-фические и плацентарные белки в скрининге и мониторинге переношенной беременности //Автореф. дисс. канд. мед. наук. — Астрахань. — 1991. — 141с.
  10. О.В., Рева Б. А., Финкельштейн A.B. Достижение белковой цепью энергетического минимума не требует полного перебора конформации // Молек. биол. — 1994. — Т.28. — № 6. — С. 1412 -1427.
  11. О.В., Финкельштейн А. В. Самоорганизация белковой цепи ускоряется с повышением стабильности ее нативной структуры. Численный эксперимент // Молекул, биол. — 1995. — Т. 29. -№ 2. — С. 317−325.
  12. Е. И., Пинаев Г. П. Белки цитоскелета эритроцитов // Цитология. — 1988. — Т. 30. — № 1. — С. 5 -18.
  13. И.А., Навратил Дж., Уолтон X. Лигандообменная хроматография // М.: Мир, 1989. — 360 с.
  14. Жуков-Варежников H.H., Полоплелов И. И., Мазина Н. М. -Проблема гетерогенных антигенов и ее значение для биологии // Успехи совр. биол. 1972. — Т. 74. — Вып. 1. — № 4. — С. 54 — 67.
  15. А.П. Термостабильность структуры белков в на-тивном состоянии и механизм ее поддержания // Биофиз. — 1987. — Т. 32. -№ 4. — С. 583 — 587.
  16. В.П. Выявление и анализ биологических свойств новых иммуномодулирующих пептидов // Автореф. дисс. канд. мед. наук., Санкт-Петербург. — 1992. — С. 1 — 20.
  17. Л.М., Колчинский Э. И. Эволюция эволюции // Л.: Наука, 1977.-264 с.
  18. A.A. Основы сравнительной гистологии — М.- Л.: Изд-воЛГУ, 1985.-400 с.
  19. A.A. Труды по теории параллелизма и эволюционной динамике тканей II Л.: Наука, 1986. — 196 с.
  20. H.A., Жабин С. Г., Лыкова О. Ф., Белогорлова Т. И. Чири-кова Т.С. Сравнительное изучение ассоциированного с беременностьюпротеина, А и его аналогов у животных // Онтогенез. 1995. — Т. 26. — № 2. -С. 119−124.
  21. B.C. Биохимический полиморфизм и проблема так называемой эволюции // Усп. совр. биол. — 1972. — Т. 74. — В. 2. — № 5. -С. 231−246.
  22. П. Влияние высокой температуры на трипсин теплокровных и холоднокровных позвоночных животных // Физиол. журн. -1936. — Т. 21. — № 3. — С. 433 — 437.
  23. С.А., Варламов В. П. Новые тенденции в металло-хелатной аффинной хроматографии // Прикл. биох. и микробиол. — 1995. -Т. 31. — № 3. — С. 259−266.
  24. С.А., Варламов В. П., Даванков В. А. Лигандообмен-ная хроматография белков и ферментов И Биоорг. химия. — 1990. — Т. 16. — № 6. — С. 726 — 750.
  25. М. И. Устойчивость реакции Хилла к различным повреждающим воздействиям у двух сортов пшеницы Triticum aestivum (, Poaceae) II Ботан. журн. — 1982. — Т. 67. — № 4. — С. 433 — 439.
  26. Л.В., Тиктопуло Е. И., Привалов П. Л., Варецкая Т. В. -Микроколориметрические исследования температурных переходов в фибриногене и его протеолитических фрагментах // Молек. биол. 1980. -Т. 14. № 4. — С. 835−840.
  27. Е. Н., Гинс В. К., Куликов A.B., Лихтенштейн Г. И. Теплоустойчивость ферредоксинов высших растений в связи с активностью в реакции фотовосстановления НАДФ // Физиол. растений. — 1973. -Т. 20.-№ 5.-С. 1007- 1012.
  28. Д.Н., Александров В. Я. Реакция живого вещества на внешние воздействия. Денатурационная теория повреждения и раздражения // М.- Л.: Изд-во АН СССР, 1940. — 252 с.
  29. Д.М. Иммунохимическое, физико-химическое и клиническое изучение ß--i-глобулина «зоны беременности» // Автореф. дисс. канд. наук. — Астрахань. -1977. -144 с.
  30. Д.М. Иммунохимическое изучение водорастворимых антигенов семенников человека // Краткие тезисы докладов к 66-йнаучной конференции медиков Астраханской области. Астрахань.: Изд-воАГМА, 1985. — С. 192- 197.
  31. А.И. Происхождение жизни // М.: Наука, 1924. — 63 с.
  32. М.Н. Существует ли эволюционное родство между хемосигнальными системами эукариотов и прокариотов // Ж. эвол. био-хим. и физиол. — 1990. — Т. 26. — С. 505 — 513.
  33. П. Л. Энергетика структуры белковых молекул // Биофизика. — 1985. — Т. 30. — № 4. — С. 722 — 733.
  34. О.Б. Многоцентровый механизм самоорганизации глобулярных белков и кооперативность их денатурации и ренатурации // Докл. АН СССР, 1975. — Т. 223. — № 5. — С. 1253 — 1255.
  35. Развитие эволюционной теории в СССР (1917−1970-е годы) // Под ред. С. Р. Микулинского, Ю. И. Полянского. Л.: Наука, 1983. -614с.
  36. A.B. Морфологические закономерности эволюции // М.- Л.: Изд-во АН СССР, 1945. — 610 с.
  37. А. Н. Современные задачи эволюционной теории // М.: Наука, 1945. — 155 с.
  38. A.C. Основы теории эволюции // М.: Наука, 1987.450 с.
  39. Структура и стабильность биологических макромолекул // М.: Мир, 1973, — 400 с.
  40. Ю.С., Масюкевич В. Н. Иммунохимическая идентификация нового бета-1-глобулина в сыворотке крови беременных женщин // Бюлл. экспер. биол. и мед. — 1970. — Т. 69. — № 6. — с. 66 — 68.
  41. Ю.С., Масюкевич В. Н., Меснянкина Н. В., Парфенова Л. Ф. Иммунохимическая идентификация нового альфа2-глобулина в сыворотке крови беременных женщин //Акуш. и гинек. — 1970. — № 9. — с. 25 — 28.
  42. Ю.С., Фалалеева Д. М., Калашников В. В. Имму-нофлюоресцентное изучение бета1-глобулина в плаценте в ранние и поздние сроки беременности // Акуш и гинек. — 1975. — № 7. — С. 63 — 68.
  43. Тимофеев-Ресовский Н.В., Яблоков A.B. Микроэволюция. Элементарные явления, материал и факторы эволюционного процесса // М.: Наука, 1974.-304 с.
  44. Тимофеев-Ресовский Н.В., Воронцов H.H., Яблоков A.B. -Краткий очерк теории эволюции // М.: Наука, 1977. 297 с.
  45. A.A., Молдагазиева Н. Т., Тагирова А. К., Татаринов Ю. С. Аффинная хроматография альфа-фетопротеина на иммобилизованных эстрогенах // Бюлл. экспер. биол. и мед. — 1988. — № 4. — С. 422 -423.
  46. А. М. Естественные технологии биологических систем //Л.: Наука, 1987. — 560 с.
  47. А. М. Принципы организации и эволюции биологических систем /АЭволюц. биохим. и физиол. — 1989. — Т. 25. — № 2. — С. 215 -234.
  48. A.M. Гипотеза о возможности эволюции и специализации функций на основе рекомбинации и транспозиции элементарных функциональных блоков // Ж. эвол. биохим. и физиол. — 1982. — Т. 18. -№ 6. — С. 11−26
  49. A.M. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций //П.: Наука, 1985. — 544 с.
  50. .П.- Эволюционное значение температурных адап-таций животных // Успехи совр. биол. 1982. — Т. 93. — № 2. — С. 302 -319.
  51. Н.Л., Каменцева И. Е. Теплоустойчивость изо-ферментов малатдегидрогеназы из листьев огурца и дыни // Физиол. растений. — 1982. — Т.29. — № 6. — С. 1037 — 1044.
  52. Н.И., Абелев Г. И. Пределы чувствительности метода преципитации в агаре // Бюлл. экспер. биол. и мед. — 1961. — № 12. -С. 107- 109.
  53. Т.Н., Привалов П. Л. Исследование доменной организации кальмодулина // Молек. биол. — 1983. — Т. 17. — № 2. — С. 314 -321.
  54. Т.Н., Привалов П. Л. Наличие кооперативной структуры у триптических фрагментов тропонина С // Молек. биол. — 1983. — Т. 17. — № 5. — С.1042- 1047.
  55. И.И. Пути и закономерности эволюционного процесса // М.- Л.: Изд-во АН СССР, 1986. — 232с.
  56. И.И. Факторы эволюции // М.: Наука, 1968.451 с.
  57. С. Э. Физико-химические факторы биологической эволюции // М.: Наука, 1979. — 370 с.
  58. В. Л. Исследование температурной стабильности родопсинов различного происхождения // Автореф. канд. дис. Пущино, 1979. — С. 3 — 20. (Ин-т биол. физики АН СССР).
  59. Т.Ю., Колесников В. Г. Теплоиндуцированные переходы в белках // Биофиз. — 1997. — Т. 42. — № 4. — С. 834 — 839.
  60. Abraham K.I., Joshi P.N. Isolation of calotropain Fl // J. Chromatogr. — 1979. — T. 168. — P. 284.
  61. Alahiotis S., Miller S., Berger E. Natural selection at the GDH locus in Drosophila // Nature. — 1977. — V. 269. — P. 144 — 145.
  62. L. -1 mmobilized metal ion affinity chromatography. // ISI Atlas Sci. Biochem. 1988. — V. 1. — P. 318 — 322.
  63. Andersson L., Porath J. Isolation of phosphoproteins by immobilized metal (Fe3+) affinity chromatography//Anal. Biochem. — 1986. -V. 154. — № 2.-P. 250 -254.
  64. Andersson L., Sulkowski E.- Evolution of the interaction of protein a-amino groups with M (ll) by immobilized metal ion affinity chromotography // J. Chromatogr. 1986. — V. — 604. — P. 13 -17.
  65. Антитела. Методы // M.: Мир, 1991. 285 с.
  66. Antonelli M.L., Bucci R., Carunchio V. An Application of the ligandge exchandge chromatography to the analysis of protein components // J. Liquid Chromatogr. — 1980. — T. 3. — P. 885 — 890.
  67. K.D., Lequin R.M., Sizaret P., Tatarinov Y.S. -Pregnancy ?1-glycoprotein and chorionic gonadotropin in serum of patients with trophoblastic and non-trophoblastic tumours // Eus. J. Cancer. 1978. -T. 14. — P. 1331 — 1338.
  68. Bauer K. Age detemination by immunolofical techniques of the last common ancestor of men and champanzee // Humangenetik. — 1972. — T. 17.-P. 253−260.
  69. Berg K., Heron J. SDS-Polyacrylamide gel electrophoresis of purified human leucocyte interferon and the antiviral and anticellular activities of the different interferon species // J. Gen. Virol. — 1980. — T. 50. — P. 440 -447.
  70. Blancelot A., Wilson V., Wood D., Jeffereys A. The seel myoglobin gene: an unusually long globulin geen // Nature. — 1983. — Feb. 24. — V. 301. — № 5902. — P. 732 — 734.
  71. Bohn H. Detection and characterization of pregnancy proteins in the human placenta and their quantitative immunochemical determination in sera from pregnant women // Arch. Gynecol. — 1971. — V. 210. — P. 440 -457.
  72. Bohn H. Charakterisierung der schwangerschafts-assoziierten Glykoprotein als akute Phase-Protein // Arch. Gynakol. — 1972. — T. 213. — P. 52 — 54.
  73. Bohn H. Isolierung, Charakterisierung und quantitative immunologische bestimmurng des steroid-bindinden ?-globulins // Blut. -1974. -T. 29. — P. 17−24.
  74. Bohn H., Weinmann E. Immunologische unterbreehung der Schwangerschaft bei affen mit antikorpern gegen, des menschiche schwangerschaft-spezifische ?i-glykoprotein (SPi)//Arcy. Gynaekol. — 1974. -T. 217. -P. 209−315.
  75. Bohn H., Sedlacek H. Eine vergeichende Untersuchung von plazentaspeczifischen proteinen bei mensch und subhumanen primaten // Ares. Gynakol. — 1975. — T. 2. — P. 105 -121.
  76. Bohn H. The protein antigens of human placenta as basis for development of contraction vaccine // Proc. 3rd Int. Symp. Immunology of Reproduction, Varna. — 1975. — P. 111 -125.
  77. Bohn H., Winckler W. Isolierung, Charakterisierung des schwangerschafts- assziierten alpha-2- glykoproteins (alpha-2-PAG) // Blut. -1976!-T. 33. — P. 377−388.
  78. Bohn H., Bauer H.W. Schwangerschafts- assziierbes ct2-glykoprotein (0C2-PAG): Bedeung seiner bestimmung dei malignen erkrankugen // Laboratoriumriumscatter. — 1979. — T. 29. — P. -119 -126.
  79. Bohn H.- Placental and pregnency proteins. In Lehmann FG (ed)Cancio embryonic proteins // Elsevier (North-Holland) Biomedical Press, Amsterdam, 1979. — V. 1. — P. 289 — 299.
  80. Bohn H., Inaba N., Luben G. New placental proteins and their potential diognostic significance as tumor markers // Oncoder. Bio. Med. -1980. -T. 2. — P. 141 -153.
  81. Bohn H. New placental and pregnency protein as possible markers in oncology // Kin. Wochenschr. — 1980. — T. 58. — P. 489 — 509.
  82. Bollin E., Sulkowski E. Metal chelate affinity chromatography of hamster interferon //Arch. Virol. — 1978. — T. 149 — 152.
  83. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding //Anal. Biochem. — 1976. -V. 72. — P. 348 — 254.
  84. Braunstein G.D., Asch R.H. Pregnancy specific beta-1-glycoprotein concentrations throughout pregnancy in the rhesus monkey // J. Clin. Endocrinol. Metab. — 1986. — T. 62. — P. 1264 — 2370.
  85. Bychkova V. E., Ptitsyn О. B. The molden globule in vitro and in vivo // Chemtracts Biochem. Mol. Biol. -1993. -V. 4. — P. 133 — 163.
  86. Camacho C. J., Thirumalai D. Rinetics and thermodynamic of folding in model proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1992. — V. 90. — P. 36 -38.
  87. Cederholm-Williams S.A., Porter N. W. Identification of the plasminogen activator secreted by human fibroblasts // Brit. J. Dermatol. -1984. — V. 110. — № 2. — P. 423 — 429.
  88. С. H., Bernts D. S. — Comparison of the stability of phycocyanins from thermophilic, mesophilic, psychrophilic and halophilic algae // Biophys. Chem. — 1978. — V. 8. — P. 203 — 213.
  89. Cherry L.M., Case S.M., Wilson A.C. Frog perspective on the morphological difference between humans and chimpanzees // Science. -1978.-T. 200.-P 209−211.
  90. Colombani P. M. Cyclosporin A binding to calmodulin: a possible site of action on T lymphocytes // Scince. — 1985. — V. 228. — P. 337 -339.
  91. Cooke N.H.C., Viavattene R.L., Eksteen R., Wong W.S., Davies G., Karger B.L. Use of metal ions for selective separation in highperformance liquid chromatography // J. Chromatogr. — 1978. — T. 149. — P. 391 — 398.
  92. Craik C. S., Bachman S. R., Beychok S. Characterization of globin domains: heme binding to the central exon product // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1980. — V. 77. — № 3. — P. 1384 — 1388.
  93. Davankov V.A., Rogozhin S. V., Semechkin A.V. Ligand-exchang chromatography // in Chemistry and Technologt of High Molecular Weight Compounds, ed Moscow, 1973. — V.4. — P. 5.
  94. Davankov V.A., Semechkin A.V. Ligand-exchang chromatography//J. Chromatogr. — 1977. -T. 141. — P. 313−318.
  95. Davis B.J. Disc electrophoresis. 2. Metod and application to human serum protein //Ann. N.J. Acad. Sci. — 1964. -T. -121. — P. 400−440.
  96. Denko E.I., Kislyuk I. M., Shukhtina H. G. Primary thermostability of cells and a problem of adaptation of plants to conditions о f cold climate // Flora. -1981. — Bd. 171. — S. 419−455.
  97. Dolgikh D. A., Gilmanshin R. J., Brazhnikov E. V., Bychkova V. E., Semisotov G.V., Venyaminov S.Yu., Ptitsyn O.B. Lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? // FEBS Lett. — 1981. — V. 136. — P. 311 -315.
  98. Edy V.B., Billian A., De Sommer P. Purification of fibroblast interferon by zinc chelate affinity chromatography // J. Biol. Chem. — 1977. — T. 252. — P. 5934.
  99. Fitch W.M., Langly C.H. Protein evolution and the molecular clock // Fed. Proc. — 1976. — T. 25. — P. 2092 — 2097.
  100. Эволюция//M.: Мир, 1981. -264c.
  101. M. Биохимическая эволюция // M.: Изд-во иностр. лит., 1947. — 176 с.
  102. Ф., Мотульски А. Генетика человека. ТТ. 1. 2. 3. // М:. Мир, 1990, Т. 3.
  103. М. Самоорганизация материи и эволюция биологических макромолекул // М.: Мир, 1973. — 160 с.
  104. Go М. Correlation of DNA exonic regions with protein structural units in haemoglobin//Nature. — 1981. — V. 291. — № 5810. — P. 90 — 92.
  105. Goodman M. Immunochemistry of the primates and primate evolution//Ann. N.Y.Acad. Sci. — 1962. — V. 102. — P. 219−220.
  106. Goodman M., Pruchodko W. et al. Molecular systrmatics of Macaques//Amer. J. Phys. Antherop. — 1970. — V. 33. — P. 131−135.
  107. Goodman V. Evolution of the immunologic species specificity of human serum proteins//Hum. Biol. — 1962. — V. 34.- P. 104 — 108.
  108. Goodman V. Problems of primate systematics attacked by the serological study of proteins. In: Taxonomic Biochemistry and Serology // Kansas. — 1964.-P. 467.
  109. Goodman V. Serological analysis of the systematics of recent hominoids//Hum. Biol.- 1963. — V. 35. — P. 377- 384.
  110. Grabar P., Williams C.P. Methode permettant tetude cunjuguse des proprietes electriphoretigues et immunichimigues d un melange de proteines. Application au serum sanguin // Biochim. Biophys. Acta. 1953. -V. 10. — P. 193−203.
  111. В. Эволюция организмов // M.: Мир, 1980. — 408 с.
  112. Grudzinskas G., Gordon Y.B., Jeffrey D. D., Chard T. Specific and sensitive determination of pregnancy-specific-(31-glycoprotein by radioimmunoassay// Lancet. — 1977. — T. 1. — P. 24 — 28.
  113. Gusdon J.P., Witherow C.C. The effect of active immunization agant placental proteins on pregnency in monkey // Am. J. Obstet Gynec. -1976.-T. 126. — P. 308−312.
  114. Hames B.D., Rickwood D. Gel electrophoresis of Proteins // Practicfl Approach, IRL Press, Oxford. -1981. — P. 5 -10.
  115. Hansson H., Kagedal L. Adsorption and desorption of proteins in menai chelate affinity chromatography. Purification of albumin // J. Chromatogr. -1981. — T.215. — P. 333.
  116. Hodgen G.D., Dufau M.L., Catt K.J., Tullner W. Estrogens, progesterone and chorionic gonadotropin in pregnant rhesus monkeys // Endocrinol. — 1972. — T. 9. — P. 896 — 900.
  117. Hodgen G.D., Tullner W.W., Vaitukaitis J.L., Ward D.N., Ross G.T. Specific radioimmunoassay of chorionic gonadotropin duringimplantation in rhesus monkeys // J. Clin. Endocrinol. Metab. 1974. — T. 39. -P. 457−461.
  118. Иммуноглобулины//M.: Мир, 1981. -495 c.
  119. Inaba N., Renk I., Bohn H. Immunohistochemical location of placental protein (PP8,'PP9, PP10, PP11, PP12) in human term placentae // Arch. Gynecol. — 1980. -T. 230. — P. 109−121.
  120. Inaba N., Renk I., Ax W., Weinmann E., Schoottler H., Bohn H. -Immunohistochemical Detection of pregnancy and placental proteins in human and cynomolgus monkey (Macaca Fascicularis) peripheral blood cell // Blut. 1981.-T. 43.-P. 315−323.
  121. У., Ингрем Д. Жизнь микроорганизмов при низких температурах: механизмы и молекулярные аспекты И В кн.: Жизнь микробов в экстремальных условиях. — М.: Мир, 1981. — С. 89 — 123.
  122. J., Dianoux А. С., Hermonn J. Niemann В., Jolles P. -Relationship between the cystine and tryptophan contents of 5 different lysozymese and their heat stability and specific activity // Biochem. Biophys. Acta. 1966. — V. 128. — P. 568 — 570.
  123. I .A., Walesby N. J., Davison W., Goldspink G. -Temperature adaptation in myosin of Antarctic fish // Nature. 1975. — V. 254. — P. 74 — 75.
  124. M. Химическая эволюция. Молекулярная эволюция, ведущая к возникновению живых систем на Земле и других планетах // М.: Мир, 1971. -257 с.
  125. П. Принципы эволюции // М.: Мир, 1986. — 406 с.
  126. Kato Y., Nakamura К., Hashimoto. High-performance metal chelate affinity chromatography of proteins // J. Chromatogr. — 1986. — T. 354. — P. 511 -517.
  127. С. В. Genetics of human blood coagulation // Genet. -1965. -V. 2. — P. 254.
  128. Kimura M. The neutral theory of molecular evolution // Cambridge University Press. — Cambridge, 1983. -240 c.
  129. Khazeli M.B., Mitra R.S. Cadmium-binding component in Escherichia coli during accomodation to low levels of this ion // Appl. Environ. Micron. -1981.-T. 41. — P. 46−50.
  130. King M.C., Wilson A.C. Evolution at two levels in human and champanzees// Science. — 1975. — T. 198. — P. 107 -110.
  131. Klee C.B., Crouch Т.Н., Richman P.G. Calmodulin // Ann. Rev. Bioch. — 1980. — V. 49. — P. 489 — 515.
  132. Klopper A. Specific pregnency proteins // In Martini, James VHI (ads). The Endocrinology of Pregnency and Parturition Academic Press, New York, 1983. — P. 127.
  133. E.M. О путях развития эволюционной биохимии. Эволюционная физиология, ч. 1. // М.: Наука, 1979. — С. 394 — 425.
  134. Э. Сравнительная иммунология // М.: Мир, 1980.422 с.
  135. Kurecki Т., Kress L.F., Laskowski М. Purification of human plasma a2-macroglobulin and ai-proteinase inhibitor using zinc chelatechromatography // Analyt. Biochem. — 1979. — V. 99. — № 2. — P. 415 -420.
  136. Kuwajima K. The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular prot ein structure // Proteins: structure, function, genetics. — 1989. — V. 6. — P. 87 — 103.
  137. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. — 1970. — V. 227. — P. 680 — 685.
  138. Libreton J. P. Purification of the human plasma alpha2-SH glycoprotein by zinc chelate affinity chromatography // FEBS. — 1977. — T. 80. -№ 2. — P. 351 — 354.
  139. Leder A., Miller H. I., Hamer D. H. Compasition of cloned mouse alpha — and beta — globulin genes: conservation of intervening sequence locations and extragenic homology // Prik. Nats. Acad. Sci. USA.1978. V. 7. — № 12. — P. 6187 — 6191.
  140. Lin T.M., Halbert S.P., Kiefer D" Spellacy W. N. Three pregnancy-accociayed human plasma proteins purification, monospecific antisera and immunological identification // Int. Arch. Allergy. — 1974. — V. 47. -P. 35 — 53.
  141. Lin T.M., Halbert S.P., Spellacy W. N. Measurement of pregnancy-associated plasma proteins during human gestation //J. CI. Invest. — 1974. -V. 57. — P. 576−582.
  142. Lin T.M., Halbert S.P., Gall S. Characterization of four human pregnancy-associated plasma proteins //Amer. J. Obstet. Genecol. — 1974. -T. 118. V.-P. 223−236.
  143. Lin T.M., Halbert S.P. Immunolodia comparison of various human pregnancy-associated plasma proteins // Int. Archs. All. Appl. Immun. -1975, — T. 48.-P. 101 -115.
  144. Lin T.M., Halbert S.P. Pregnency zone protein analoque in pregnant and non-pregnant primates and its decrease during pregnancy in some monkey speices // Clin. Exp. Immunol. — 1976. — T. 26. — P. 609 — 622.
  145. Lin T.M., Halbert S.P., Spellacy W. N" Gall S. Human pregnancy-associated plasma proteins during the post-partum period //Am. J. Obstet. Genec. — 1976. — T. 124. — P. 382 — 387.
  146. Lin T.M., Halbert S.P. Immunological relationships of human and subhuman primate pregnancy-associated plasma proteins // Int.. Archs. Allergy appl. Immun. — 1978. — T. 56. — P. 207 — 223.
  147. Lindemans J., Van Kapel J., Abels J. Purification of human transcobalamin ll-cyanocobalamin by affinity chromatography using thermolabile immobilization of cyanocobalamin // Biochem. Biophys. Acta.1979.-T. 579. P. 40 — 49.
  148. P. Генетические основы эволюции // М.: Мир, 1978.-350 с.
  149. Lonnerdal В., Carlsson J., Porath J. Isolation of lactoferrin from human milk by metal chelate affinity chromatography // FEBS Lett. — 1977. -T. 75. — P. 80 — 98.
  150. Low P. S. Structure and function of the cytoplasmic domain of band 3 center of erythrocyte membrane-peripheral protein interaction // Biochem, Biophys. Acta. — 1986. -V. 864. — P. 145 — 167.
  151. Luben G., Scutze., Bohn H. Ciculating levels of placental propeiins PP7 and PP8 in various cancer conditions // In Peefrs H (ed) Protides of biological fluids 27 th Collequium. Pergamon Press, Oxford, New-York, 1979.-P. 253.
  152. Lutova M. I., Feldman N. L. Genotypic temperature adaptation of cellular function and proteins in two Zostera species // Oecologia. — 1981. -V. 49. — P. 92−95.
  153. Medved L. V., Gorkun О. V., Privalov P.L. Structural organization of C-terminal parts of fibrinogen A alpha-chains // FEBS Lett. -1983. — Aug. 22. — V. 160, — № 1−2. — P. 291 -295.
  154. Meisler M. H., Gumucio P. L. Pancreatic amylase: molecular genetic and evolution // Molecular and cellular basis of digestion. Ed. P. Desnulle., — Amsyerda. Elsevier, 1986. — P. 249−263.
  155. Э. Популяции, виды и эволюция // М.: Мир, 1974.250 с.
  156. Murthy A. S.N., Mains R.E., Eipper В.А. Purification and characterization of peptidylycine a-amidating monooxygenase from bovine neurointermediate pituitary // J. Biol. Chem. — 1981. — V. 256. — № 13. — P. 7035−7041.
  157. Muszynska G., Andersson L., Porath J. Selective adsorption of phosphoproteins on gel-immobilized ferric chelate // Biochem. — 1986. — V. 25.- № 22. P. 6850 — 6853.
  158. Nikulina D.M. Blood — brain barrier condition eluation in brain disorders // 23rd Meeting of the Federation of European Biochemical Societies — Basel, August 13 — 18. — 1995. — P. 175.
  159. Nex E. A new principle in biospecific affinity chromatography used for purification of cobalamin-binding proteins // Biochem. Biophys. Acta. — 1975.-T. 179.-P. 189−203.
  160. Nex E. Purification of rabbit transcobalamin II by ligand affinity chromatography // Can. Physiol. Pharmacol. — 1977. — T. 55. — P. 923 — 930.
  161. Nex E., Olesen H. Purification and characterization of rabbit haptocorrin // Biochem. Biophys. Acta. -1981. — T. 667. — P. 370 — 378.
  162. Novokhatny V.V., Kudinov S.A., Privalov P.L. Domains in human plasminogen // J. Mol. Biol. — 1984. — V. 279. — P. 215 — 232.
  163. Ouchterlony O. Diffusion-in-gel metod for ummunological analysis // Progress in Allergy. — 1958. V. — P. 1 -10.
  164. Pervais S., Brew K. Homology of p-lactglobulin, serum rethinol-binding protein and protein HC // Scince. — 1985. — V. — 228. — P. 335 — 337.
  165. Популяционная биология и эволюция. М.: Мир, 1982. — 488с.
  166. Porath J., Carlsson J., Olsson I., Belfrage G. Metal chelate affinity chromatograhy, a new approach to protein fractionation // Nature. -1975. — V. 258. — № 5536. — P. 598 — 599.
  167. Porath J., Olin B. Immobilized metal ion affinity chromatography of biomaterials. Serum protein affinities for gel-immobilized iron and nickel ions // Biochem. — 1983. — V. 22. — № 7. — P. 1621 — 1630.
  168. Pope V.Z., Pope C.E., Beck L.R. SP1 secretion by baboon embryos in vitro // Placenta. -1984. — T. 5. — P. 403 — 408.
  169. Практическая химия белка. M.: Мир, 1989. — 623 с.
  170. Privalov P. L. Stability of proteins: proteins which do not present a single cooperative system //Adv. Protein Chem. — 1982. — V. 35. — P. 1 -104.
  171. Privalov P. L. Stability of proteins: small globular proteins // Adv. Protein Chem. — 1979. — V. 33. — P. 167 — 241.
  172. Privalov P. L., Mateo P. L., Kchechinashvili N. N. et al. -Comparative thermodynamic study of pepsinogen and pepsin structure // J. Mol. Biol. -1981.- V. 152. № 2. — P. 445 — 464.
  173. Privalov P. L., Medved L. V. Domains in the fibrinogen molecular//J. Mol. Biol. — 1982. — Aug. 25. -V. 159. — № 4. — P. 665−683.
  174. Ptitsyn О. B. Protein folding: hypothesis and experiments // J. Protein Chem. — 1987. — V. 6. — P. 273 — 293.
  175. Ptitsyn О. B. The molten globule state // Protein folding. New York: W. H. Freeman and Cj, 1992. — P. 243 — 300.
  176. О. В., Bychkova V. E., Uversky V. N. Kinetic and equilibrium folding intermediates // Phil. Trans. Soc. Ser. B. — 1995. — V. 348. -P. 35−41.
  177. P., Кофмен Т. Эмбрионы, гены и эволюция // М.: Мир, 1986.-404 с.
  178. Ramley Е.М., Houston M.L., Harris J.W.S. Interactions of the trophoblastic and matermal tissues in three closely primate species // Am. J. Obstet. Gynecol. — 1976. — T. 124. — P. 647 — 650.
  179. Rutanen E.M., Seppa M. Pregnany-specific (31-glycoprotein in trophoblastic disease // J. Cli. Endocrinol Metab. — 1980. — T. 50. — V. 81. — P. 81 — 89.
  180. Ryley H. Isolation and partial characterization of a thiol proteinase ingibitor from plasma // Biochem. Biophys. Res. Commmun. -1979. -T. 89. — P. 870−876.
  181. Salacinaki P.R.P., Mc Lean C., Sykes J.E.C., Clement-Jones V.V., Lowwry P.J. Jodination of glycjproteins and peptides using a solid-phas oxidizing agent 1, 3, 4, 6-tetrachloro-3a, 6a-diphenyl (Jodogen) // Anal. Bioch. -1981. -T. 117-P. 136- 140.
  182. Salier J.P., Martin J.P., McPhee H., Hochstrasser K. -Purification of the human serum inter-a-trypsin ingibitor by zinc chelate and hydrophobic interaction chromatographies //Anal. Biochem. 1980. — T. 109. -P. 273 — 279.
  183. Scully M.F., Kakkar V.V. Zn2+±Chelate chromatography of human fibrinogen // BST. -1981. — T. 9. — P. 335.
  184. Schulz G. E. Protein — Differenzierung: Entwicklung neuartigen Proteine // in Laufe der Evoluion, Angewandte Chemire, 1981. — V. — 93. — C. 143−151.
  185. Sell S. Alpha — fetoprotein // Cancer markers. — New York. -Human Press, 1980. — 293 p.
  186. P. Методы очистки белков // M.: Мир, 1985. — 358 с.
  187. Shaw D., West С.Е. The isolation of methionine and ethionine by silver ligand chromatography and application to methionine-containing peptides //J. Chromatogr. — 1980. -T. 200. — P. 185 — 192.
  188. Schwabe C., Warr G.W. A polyphelitic view of evolution: the genetic potentiol hypothesis // Perspect. Biol, and Med. — 1984. — V. — 27. -№ 3. — P. 465 — 485.
  189. Shing Y. W., Akagi J. M., Himes R. H. Psychrophilic, mesophilic and thermophilic triosephosphate isomerases from three Clostridial species // J. Bacterid. 1975. — V. 122. — P. 170 — 184.
  190. Spektor T. Refinement of the Comasse Blue metod of protein quantitation //Anal. Biochem. — 1978. -V. 86. — P. 141 -146.
  191. Stevens V.C., Bohn H., Powell J.E. Serum levels of a placental protein during gectation in the baboon //Am. J. Obstet. Gynecol. — 1976. — P. 51 — 54.
  192. Szabo D.G., Then G.W., Csabo I.F. Isolution of pregnancy-associated rhesus monkey // Gynecol. — 1977. — T. 356 — 476.
  193. Sulkowski E. Immobilized metal-ion affinity chromatography: imidazole protein pump and cyromatographie sequelae. I. Proton Pump. // J. of Molecular recognition. — 1996. — V. 9. — P. 389 — 393.
  194. Sulkowski E. Immobilized metal-ion affinity chromatography: imidazole protein pump and chromatographie. II. Chromatography Sequelae. // J. of Molecular recognition. — 1996. — V. 9. — P. 494 — 498.
  195. Taguchi H., Homaoki M., Matsuzowa H., Ohta T. Heat-stable extracellular proteolytic' enzyme produced by Thermus caldophilus strain GK24, an extremely thermophilic bacterium // J. Biochem. — 1983. — V. 93. — P. 7−13.
  196. Д.Ф. Выделение белков // В. кн. «Белки» М.: И. Л. -1967.-Т.-№ 1,-С. 156.
  197. Tang J. Evolution in the structure and function of carboxyl proteases // J. Mol. Cell. Biolchem. — 1979. — V. 26. — № 2. — P. 93 — 109.
  198. Tatarinov Y. S., Sokolov A.V. Development of a radioimmunoasseys for pregnancy specific (31 -glycoprotein and its measurement in serum of patients with trophoblatic and non-trophoblastic tumours // Int. J. Cancer. — 1979. — T. 19. — P. 16.
  199. Torres A.R., Peterson E.A., Evans W. H., Mage M.G., Wilson S.W. Fractionation of granule proteins of granulocytes by copper chelate chromatography // Biochem. Biophys. Acta. — 1979. — T. 576. — P. 385 — 390.
  200. Tsalkova T. N., Privalov P. L. Thermodynamic stydy of domain organization in troponin С and calmodulin // J. Mol. Biol. — 1985. — V. 181. -№ 4. — P. 533 — 544.
  201. Tullner W.W., Hertz R. Comparative aspects of chorionic gonadotropin production in non-human primates // Medical Primatology (ed by E.I. Goldsmith and J. Moor-Jandwski) Kargee Basel. -1971. — P. 553.
  202. Van Kapel J., Loef B.G., Lindemans J., Abels J. An improved metod for lage scale purification of human holo-transcobalamin II // Biochem. Biophys. Acta. -1981. — T. 676. — P. 307 — 310.
  203. Vijayalakshmu M. A., Krishnan S. Immobilized metal ion affinity chromatography of bio molecules: Principles and parspectives // Biosciences. — 1987. — V. — № 4. — P. 89 — 92.
  204. Vijayalakshmu M. A. Pseudobiospecific ligand affinity chromatography // Trends Biotechnol. — 1989. — V. 71. — № 3. — P. 71 — 76.
  205. К., Детье В. Биология. Биологические процессы и законы // М.: Мир, 1978. -450 с.
  206. Von Schoultz В., Stigbrand Т., Marinsson K., Holmgren N. -Demonstration of analodues to the human pregnancy zone proteins in animals //Acta Endocrinol. 1976. — T. 81. — P. 379 — 383.
  207. Walsh S" Wolf R.C., Meyer R.K., Aubert M.L., Friesen H.G. -Chorionic gonadotropin, chorionic somatomammotropin and prolactin in the uterine venia and peripheral plasma of pregnant rhesus monkeys // Endocrinol. 1977. — T. 100. — P. 851.
  208. Weeds A. G., McLachlan A. D. Stractural homology of myosin alkali light chains, troponic С and carp calcium bindind proteins // Nature. -1974. — V. 252. — № 5485. — P. 646 — 649.
  209. Weerasinghe K., Scully M.F., Kakkar V.V. Purification of human clotting Factor XII by Zn2+ - chelate chromatography // BST. — 1981. -T. 9. — P. 336 — 340.
  210. West A.B., Isaak C. A., Carboni J. M., Morrow J. S. et al. -Localization of vielin, a cytoplasmic domein of band 3: center of erythrocyte membrane- peripheral protein interaction // Biochim. Biophys. Acta. 1986. -V. 864. — P. 145- 167.
  211. Wetlaufer D. B. Nucleation, rapid folding, and globular intrachain regions in proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1973. — V. 70. -P. 697.
  212. Wilson A.C., Carlson S.S., White T.J. Biochemical evolution // Ann. Rev. Biochem. — 1977. — T. 46. — P. 573 — 639.147
  213. Wilson A.C., Carlson S.S., White T.J., Cherry L.M. Molecular evolution and cytogenetic evolution // In: Molecular Human Cytogenetics. Academic Press, New York, 1977. — P. 375 — 393.
  214. Wolf R.C., Meyer R.K. Gonadotropins and gonadal hormones // Comparative Reproduction of no-human Primates. -1971. — P. 557.
  215. Wunderwald P., Schrenk W. J., Porat H. Removal of Endoproteinases from biological fluids by «Sandwich affinity chromatography» with a2-macroglobulin bound to zinc chelate-Sepharose // J. Biol. Chem. -1983. -V. -5. № 1. — P.31- 42.
  216. Выражаю глубокую благодарность научному руководителю настоящей работы профессору АГМА Никулиной Д. М.
  217. Искренне признательна зав. лабораторией «Инженерии ферментов» Центра «Биоинженерия» РАН, д. х. н. Варламову В. П. за помощь в работе, а также всем коллегам за постоянную поддержку.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!