Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Состояние и подвижность некоторых белков в условиях агрегации

Диссертация: Состояние и подвижность некоторых белков в условиях агрегации
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Первая глава посвящена обзору современных представлений о структуре белков, их функциях и значении агрегации. Представлены общие сведения о структуре и особенности олигомерного состояния белков в растворе и биомембране. Обсуждаются возможности применения спектроскопических методов для исследования подвижности белков, их взаимодействия между собой и с липидами биомембраны, а так же для определения… Читать ещё >

Состояние и подвижность некоторых белков в условиях агрегации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. СОСТОЯНИЕ И АГРЕГАЦИЯ БЕЛКОВ В РАСТВОРАХ И БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАНАХ
    • 1. 1. Состояние, самодиффузия и агрегация белков в растворах
      • 1. 1. 1. Особенности строения и функционирования белков
      • 1. 1. 2. Особенности агрегации белков в растворах
  • Влияние ТФЭ на конформацию белков
  • Влияние ультразвукового воздействия на агрегацию белков
  • Кинетические модели, описывающие агрегацию белков
    • 1. 1. 3. Само диффузия молекул белков в растворах. Применение ЯМР для исследования самодиффузии и агрегации белков в растворах
    • 1. 2. Состояние и агрегация белков в биомембранах
    • 1. 2. 1. Особенности функционирования и агрегации белков в биомембранах
    • 1. 2. 2. Применение ЯМР твердого тела для исследования структуры, динамики и агрегации белков в биологических мембранах
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Основные ЯМР методы, используемые в работе
      • 2. 1. 1. Явление ЯМР. Взаимодействия ядерных спинов
      • 2. 1. 2. Основные принципы измерения коэффициентов самодиффузии молекул методом ЯМР с импульсным градиентом магнитного поля
      • 2. 1. 3. Особенности измерения латеральной самодиффузии липидов в ориентированных биомембранах
      • 2. 1. 4. Спиновое эхо, квадрупольное спиновое эхо, измерение времени спин-спиновой релаксации Тг
      • 2. 1. 5. Последовательность КПМГ для измерения констант гомоядерного диполь-дипольного взаимодействия
      • 2. 1. 6. Эксперименты по двойному резонансу
      • 2. 1. 7. Измерение времени спин-решеточной релаксации Ti методом «инверсии-восстановления»
      • 2. 1. 8. Метод двойного резонанса вращательного эха для измерения гетероядерного дипольного взаимодействия {REDOR)
      • 2. 1. 9. Программы компьютерного моделирования
    • 2. 2. Основные характеристики аппаратуры
      • 2. 2. 1. ЯМР спектрометры для измерения самодиффузии
      • 2. 2. 2. ЯМР спектрометры высокого разрешения твердого тела
      • 2. 2. 3. Спектрополярометры
      • 2. 2. 4. Флюорофотометр
      • 2. 2. 5. Ультразвуковая баня
    • 2. 3. Характеристики объектов исследования
      • 2. 3. 1. Растворы белков (Лизоцим, Амилоидный А (5 пептид)
      • 2. 3. 2. Мембранные системы {Грамицидин S, порообразующий сегмент М1 механочуестеителъного канального белка МчкВ)
  • ГЛАВА 3. САМОДИФФУЗИЯ И АГРЕГАЦИЯ БЕЛКОВ В РАСТВОРЕ
    • 3. 1. Форма диффузионного затухания в растворах белков
    • 3. 2. Самодиффузия лизоцима на начальной стадии агрегации в растворе
    • 3. 3. Самодиффузия Ар пептида в смеси растворителей ТФЭ
    • 3. 4. Влияние температурного режима на самодиффузию и агрегацию Ар пептида в растворе
    • 3. 5. Влияние ультразвукового воздействия на агрегацию и самодиффузию амилоидного Ар пептида в растворе
  • ГЛАВА 4. ИССЛЕДОВАНИЕ СТРУКТУРНО-ДИНАМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ПОРООБРАЗУЮЩЕГО СЕГМЕНТА М1 МЕХАНОЧУВСТВИТЕЛЬНОГО КАНАЛА МЧКВ ПРИ ЕГО АГРЕГАЦИИ В БИОМЕМБРАНЕ
    • 4. 1. Взаимодействие MI пептида с биомембраной
  • Влияние пептида на бислойную структуру, самодиффузию и релаксационные характеристики фосфолипидов
    • 4. 2. Анализ ориентации М1 пептида в ориентированных мембранах по данным кругового дихроизма
    • 4. 3. Расположение М1 пептида в ориентированных мембранах поданным ЯМР спектроскопии на ядрах Н
    • 4. 4. Анализ вращательной молекулярной подвижности М1 пептида в модельных биомембранах
    • 4. 5. Измерение гетероядерного расстояния между ядрами 2Н и 13С методом REDOR
  • ГЛАВА 5. ИССЛЕДОВАНИЕ СОСТОЯНИЯ И ВОЗМОЖНОСТИ АГРЕГАЦИИ АНТИБАКТЕРИАЛЬНОГО ПЕПТИДА ГРАМИЦИДИНА S В ЛИПИДНЫХ БИСЛОЯХ
    • 5. 1. Анализ расщепления линий в спектрах КПМГ вследствие диполь-дипольного взаимодействия ядер 19F
    • 5. 2. Различие стерео изомеров грамицидина S в спектрах КПМГ
    • 5. 3. Анализ структурных параметров пептида грамицидина S в модельной биомембране с помощью твердотельной ЯМР спектроскопии диполь-дипольного взаимодействия на ядрах 19F

Актуальность темы

Под агрегацией понимают широкий класс явлений от ассоциации органических молекул в растворе или в жидкокристаллической фазе за счет нековалентных взаимодействий до роста полупроводниковых нанокристаллов на твердой подложке [1]. Исследования процессов агрегации связано со структурой, динамикой и фазовым поведением взаимодействующих молекул, а также природой межмолекулярных взаимодействий, их энергией и ролью в процессе агрегации. В этой связи особый интерес вызывает изучение биомакромолекул (прежде всего — белков и нуклеиновых кислот), поскольку они обладают уникальной способностью к структурной самоорганизации в сложные, функционально значимые для живой материи, надмолекулярные системы. В современных исследованиях агрегации биомакромолекул ядерный магнитный резонанс (ЯМР) является одним из самых эффективных методов, что связано с возможностью получения структурно-динамической информации, являющейся крайне важной для понимания этого процесса.

Наиболее распространенными биомакромолекулами являются белки, для многих из которых (к примеру, для мембранных белков), агрегация лежит в основе реализации функций по поддержанию жизнедеятельности клетки. Поэтому, понимание процесса агрегации белков важно с точки зрения фундаментальных основ функционирования клеточных структур. Агрегация белков может иметь и негативное значение для организма, к примеру, при «неправильном» сворачивании белка образуются пучки высокоупорядоченных структурных полимерных нитей — амилоидные фибриллы. С возникновением амилоида связаны ряд заболеваний, таких как болезни Альцгеймера, Паркинсона, атеросклероз, диабет II типа и т. д. Несмотря на интенсивное изучение особенностей образования амилоидных фибрилл, мало изученными остаются начальные стадии агрегации, а также процессы агрегации белков в биомембране. В частности, важным является обнаружение олигомерного переходного состояния и динамики молекул белков в условиях агрегации.

В данной работе методами ЯМР спектроскопии твердого тела исследовались структурно-динамические свойства отдельно синтезированного порообразующего трансмембранного сегмента М1 канального белка МчкВ (механочувствительный канал высокой проводимости) и антимикробного пептида грамицидина Б при их агрегации в биомембране. Изучалась агрегация амилоидного А (3 пептида и белка лизоцима в растворах на начальных стадиях с использованием метода ЯМР с импульсным градиентом магнитного поля (ИГМП), позволяющим изучать трансляционную подвижность молекул.

Цель работы состояла в изучении структурно — динамических особенностей белков при их агрегации в растворе, а также в модельных биомембранах методами ЯМР диффузометрии и ЯМР спектроскопии твердого тела.

Первая глава посвящена обзору современных представлений о структуре белков, их функциях и значении агрегации. Представлены общие сведения о структуре и особенности олигомерного состояния белков в растворе и биомембране. Обсуждаются возможности применения спектроскопических методов для исследования подвижности белков, их взаимодействия между собой и с липидами биомембраны, а так же для определения структуры мембранных и мембрано-связанных белков и пептидов. Особое внимание уделяется методу ЯМР диффузометрии для исследования агрегации белков в растворе и методам ЯМР твердого тела для изучения структуры и агрегации пептидов в мембранном окружении.

Во второй главе рассматриваются необходимые для понимания работы теоретические основы явления ЯМР, приводится описание использованных ЯМР методик и характеристик ЯМР-спектрометров. Описаны параметры экспериментов кругового дихроизма (КД) и флуоресцентной спектроскопии. Также глава содержит характеристики белков, липидов и других использованных веществ. Описана технология приготовления исследуемых систем.

В третьей главе обсуждаются оригинальные результаты, полученные методом ЯМР диффузометрии при исследовании самодиффузии и агрегации белка лизоцима и амилоидного Ар пептида в растворах в зависимости от условий агрегации.

Четвертая глава содержит оригинальные результаты исследования структурно-динамических свойств порообразующего трансмембранного М1 сегмента механочувствительного канала МчкВ при его агрегации в биомембранах.

В пятой главе обсуждается практическое применение высокочувствительных ЯМР 19Р меток при изучении структурно-динамических свойств мембранных белков на примере пептида грамицидина 8 при его агрегации в биомембране.

Научная новизна.

Впервые методом ЯМР диффузометрии показано, что для белка лизоцима при его изотермической агрегации димеры являются необходимыми промежуточными структурами агрегации. и. На основе данных ЯМР диффузометрии обнаружено, что замораживание, традиционно считавшееся способом предохранения биологических систем от агрегации, само способно привести к образованию неупорядоченных (3-структурных агрегатов. Кроме того, агрегацию пептидов способно вызвать ультразвуковое воздействие, часто применяемое для приготовления белковых растворов.

Для исследования агрегации мембранных белков продемонстрирована эффективность применения подхода, основанного на внедрении в структуру мембранных пептидов СБз-групп, как селективных и высокочувствительных ЯМР 19Б меток.

IV. Методами 2Н-ЯМР твердого тела и спектроскопии кругового дихроизма впервые проведено исследование ориентации пептида М1 в мембране, характеризуемое, главным образом, углом между осью а-спирали пептида М1 и нормалью к плоскости мембраны.

V. На основе экспериментальных данных измерений времен релаксации л на ядрах Н оценено время корреляции вращения М1 пептида в мембране и показано, что оно характерно для молекулярной подвижности не отдельных пептидов М1, а их структурных агрегатов.

Практическая значимость {. Установлено, что применение метода ЯМР диффузометрии эффективно для регистрации промежуточных структур агрегации белков в растворе, что, в частности, может быть использовано при исследовании механизмов амилоидных заболеваний, для которых промежуточные структуры играют важную роль.

11. Полученные экспериментальные данные о вращательной подвижности и об ориентации функционально активных трансмембранных сегментов М1 канального белка МчкВ относительно направления нормали к бислоям значимы при изучении молекулярных механизмов формирования М1 пептидами «мини» каналов с характерными свойствами нативного белка МчкВ. ш. Показана эффективность применения импульсной последовательности КПМГ для регистрации ЯМР спектров, обусловленных гомоядерными диполь-дипольными взаимодействиями между ядрами 19 Г как внутри С1нз группы, так и между ними. В частности на основании анализа этих спектров могут быть определены: а) внутримолекулярные расстояния, б) направления межъядерных векторов относительно плоскости мембраны, являющимися важными для получения информации о конформации белка и его расположении в мембране. На базе полученных данных может быть зафиксировано наличие белковых агрегатов в мембране.

На защиту выносятся положения, сформулированные в выводах.

Апробация работы. Основные результаты работы были доложены и обсуждены на Четвертой научной конференции молодых ученых, аспирантов и студентов научного образовательного центра КГУ (Казань, Россия, 2004 г.) — Итоговой научной студенческой конференции КГУ (Казань, Россия, 2004 г.) — XI Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Яльчик, Россия, 2004) — 10-й Пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология наука XXI века» (Пущино, Россия, 2006 г.) — XIII Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Яльчик, Россия, 2006) — Международном конгрессе «Магнитный резонанс для будущего» Е1Л10МА11−2008 (Санкт-Петербург, Россия, 2008) — а так же на семинарах кафедры молекулярной физики КГУ (Казань, Россия, в период 2004;2008 гг.), кафедры биохимии института органической химии университета Карлсруэ (Германия, 2005;2008 гг.) и лаборатории биомембранных структур университета Оксфорд (Великобритания, 2008).

Публикация результатов исследований. По теме диссертации опубликованы 3 статьи во всероссийских и международных реферируемых журналах, 2 статьи в сборниках научных статей, 6 тезисов докладов на всероссийских и зарубежных конференциях.

Личный вклад автора. Соискатель принимал непосредственное участие в постановке задач исследования, планировании и проведении экспериментов, а так же обсуждении результатов. Соискателем лично было проведена систематизация литературных данных, обобщение, анализ и оформление полученных результатов.

Связь работ с научными программами, планами, грантами. Работа выполнялась в рамках проекта РНП № 2.1.1.3222 Министерства образования и науки РФ (2005;2008г.г.), проекта CMC № 29.19.49,31.15.03 Федерального агентства по образованию (2006 г.), проектов № 04−03−32 861 и № 09−04−1 355 Российского фонда фундаментальных исследований и гранта Немецкой службы академических обменов DAAD (2006;2007г.г.), а также в рамках проекта CFN университета Карлсруэ (2008;2009 г.).

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ:

1. В результате исследования агрегации лизоцима в растворе методом ЯМР-диффузометрии показано, что для исследуемой системы характерно наличие мономеров, димеров, а также агрегатов с такими размерами, при которых они характеризуются малыми временами релаксации и не дают вклад в спиновое эхо. Оценены относительные доли молекул лизоцима в мономерном и димерном состоянии.

2. На основе данных ЯМР диффузометрии установлено, что замораживание, традиционно считавшееся способом предохранения биологических систем от агрегации, а также ультразвуковое воздействие способны инициировать агрегацию Ар-пептида в растворе.

3. На основании проведенного анализа 19Б ЯМР спектров установлено, что антимикробный пептид грамицидин Б взаимодействует в основном с гидрофильной частью мембраны, располагаясь на ее поверхности. При этом признаков агрегации грамицидина 8 не обнаружено.

4. Показано, что применение подхода, основанного на внедрении в структуру мембранных пептидов СРз-групп, как селективных и высокочувствительных ЯМР меток, позволяет исследовать подвижность и структуру пептидов в биомембране, а также определять стереоизомерные различия аминокислот в структуре мембранных пептидов.

5. Для регистрации спектров обусловленных гомоядерным диполь-дипольным взаимодействием между ядрами 191% продемонстрирована эффективность импульсной последовательности КПМГ. Показано, что анализ полученных таким образом спектров, позволяет для пептидов в ориентированных липидных мембранах определить такие параметры как: а) внутримолекулярные расстояния, являющимися важными для установления конформации белка в мембране, б) углы между межъядерными векторами и направлением магнитного поля, что позволяет судить о расположении белка по отношению к плоскости мембраны.

6. На основе данных метода 2Н-ЯМР твердого тела установлено, что пептиды М1 (порообразующие трансмембранные сегменты канального белка МчкВ) в мембране находятся преимущественно в ориентированном состоянии. При этом значение угла наклона оси а-спирали пептида Ml по отношению к нормали липидных бислоев близко к таковому, когда сегменты Ml находятся в составе МчкВ.

7. На основе анализа измерений времен Т2 установлено наличие медленной динамики пептидов Ml со значением времени корреляции, характерным, в соответствии с литературными данными, для белковых агрегатов. При этом средний размер таких пептидных агрегатов, оцененный с использованием гидродинамической модели, сопоставим с размерами внутренней поры нативного белка МчкВ.

СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ.

1. Filippov A.V. Diffusion and aggregation of Alzgeimer’s A?(l-40)-peptide in aqueous-TFE solution as studied by pulsed field gradient NMR / A. Filippov, A. Suleymanova2, O. Antzutkin, G. Grobner // J. Applied Magnetic Resonance. — 2005. -V. 29.-P. 439−449.

2. Grage, S.L. Solid state NMR analysis of the dipolar couplings within and between distant CF (3)-groups in a membrane-bound peptide / S.L. Grage, A.V. Suleymanova, S. Afonin, P. Wadhwani, A.S. Ulrich// J. Magnetic Resonance. -2006.-V.183.-P. 77−86.

3. Филиппов A.B. Влияние замораживания на агрегацию и самодиффузию амилоидного пептида в водном растворе / А. В. Филиппов, А. В. Сулейманова, О. Н. Анцуткин, Г. Грёбнер // Коллоидный Журнал. — 2008. — V. 29. — Р. 439−449.

4. Сулейманова A.B. Исследование самодиффузии амилоидного пептида A?(l-40) в смеси растворителей TFE — D20 методом ЯМР с ИГМП / А. В. Сулейманова, А. В. Филиппов // Сб. науч. статей участников Всерос. науч. конф. «Структура и динамика молекулярных систем», Й-Ола: Казань: Уфа: М. -2004,-Ч. 2- Вып. 11.-С. 184- 186.

5. Сулейманова A.B. Структурный анализ мембранно-связанного пептида грамицидина S из спектров диполь-дипольного взаимодействия между двумя СТз-группами / A.B. Сулейманова, S.L. Grage, S. Afonin et al. Il Сб. науч. статей участников Всерос. науч. конф. «Структура и динамика молекулярных систем», Й-Ола: Казань: Уфа: М. — 2006, — Ч. 2- Вып. 13. — С. 276 — 280.

2 Ныне Халиуллина A.B.

6. Сулейманова A.B. Исследование само диффузии протеина A? (1−40) в трифлуороэтанол — водных растворах методом ЯМР с импульсным градиентом магнитного поля / A.B.Сулейманова, А. В. Филиппов // Сб. тез. докл. науч. конф. «Материалы и технологии XXI века», Казань, 16−17 марта 2004 г. — С.79.

7. Сулейманова A.B. Изучение самодиффузии амилоидного пептида A?(l-40) в растворах трифлуороэтанол — дейтерированная вода методом ЯМР с ИГМП / A.B.Сулейманова, А. В. Филиппов // Сб. тез. докл. итог. науч. студенч. конф. КГУ, Казань, 14 мая 2004 г. — С.37.

8. Grage S.L. Detection of Weak Dipolar Couplings Between Two CF3-Groups in a Membrane Bound Peptide / S.L. Grage, A.V.Suleymanova, S. Afonin et al. II Abstract Book of the European Magnetic Resonance Conference EUROMAR, The Netherlands, Veldhoven, 3−8 July 2005. — P. 390.

9. Сулейманова A.B. Исследование процесса агрегации АР (1−40)-пептида в растворах методом ЯМР с ИГМП/ А. В. Сулейманова, А. В. Филиппов // Сб. тез. Всерос. науч. конф. «Биология наука XXI века», Пущино, 17−21 апреля 2006 г.

10. Suleymanova A.V. Self-Assembly of the pore-forming peptide of the mechanosensitive channel MSCL studied by solid state NMR / A.V. Suleymanova, S.L. Grage, J. Burck et al. II Abstract Book of the European Magnetic Resonance Conference EUROMAR, St. Petersburg, Russia, 6−11 July 2008. — P. 189.

11. Filippov A.V. NMR Study of Olygomeric State and Molecular Mobility of Aggregating Proteins / A.V. Filippov, A. Suleymanova, G. Grobner, O. Antzutkin // Abstract Book of the European Magnetic Resonance Conference EUROMAR, St. Petersburg, Russia, 6−11 July 2008.

Автор выражает благодарность.

• Коллективу кафедры физики молекулярных систем КФУ и коллективу кафедры биохимии института органической химии университета Карлсруэ (Германия) за поддержку и помощь во время подготовки материалов диссертации.

• Научному руководителю проф. Филиппову A.B. и заведующему кафедрой проф. В. Д. Скирде, а так же д.ф.-м.н. Грааге Ш., д.б.н. Афонину С. и проф. Улрих А. за продуктивные дискуссии и помощь в обсуждении результатов исследований.

• Научно-образовательному центру КГУ (гранты CRDF REC-007−3 и РНП 2.1.1.3222, 2005;2008 г. г.), Российскому фонду фундаментальных исследований (гранты 04−03−32 861 и 09−04−1 355), Федеральному агентству по образованию (грант CMC № 29.19.49,31.15.03, 2006 г.), Немецкой службе академических обменов DAAD (2006;2007г.г.), а также Научно-исследовательскому центру функциональных наноструктур (CFN) университета Карлсруэ (2008;2009 г. г.).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Whitesides G.M. Self-Assembly at All Scales / G.M.Whitesides, B.Grzybowski. // Science 2002. — V. 295. — P. 2418−2421.
  2. A.B. Физика белка: Курс лекций с цветными иллюстрациями и задачами / А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын. 3-е изд. -М.: КДУ, 2005.-465 с.
  3. Я. Наглядная биохимия / Я. Кольман, К.-Г.Рём. М.: Мир, 2000. -470 с.
  4. Faendrich М. On the structural definition of amyloid fibrils and other polypeptide aggregates / M.Faendrich. // Cell. Mol. Life Sci 2007. — V. 64. -P. 2066−2078.
  5. Taylor J.P. Toxic Proteins in Neurodegenerative Disease / J.P.Taylor, J. Hardy, K.H.Fischbeck. // Science -2002. V. 296. — P. 1991.
  6. Ross C.A. Protein aggregation and neurodegenerative disease / C.A.Ross, M.Poirier. // Nature Medicine 2004. — V. 10. — P. S10-S17.
  7. Hardy J. The Amyloid Hypothesis of Alzheimer’s Disease: Progress and Problems on the Road to Therapeutics / J. Hardy, D.J.Selkoe. // Science 2002. -V. 297.-P. 353.
  8. Dobson C.M. In the Footsteps of Alchemists / C.M.Dobson. // sciense 2004. -V. 304.-P. 1259−1262.
  9. Lopez C.F. Mechanistic Elements of Protein Cold Denaturation / C.F.Lopez, R.K.Darst, P.J.Rossky. // J. Phys. Chem. 2008. — V. 112(19).-P. 5961−5967.
  10. Collet O. Folding kinetics of proteins and cold denaturation. / O.Collet. // J. Chem. Phys. 2008. — V. 129(15).-P. 155 101.
  11. Privalov P.L. Cold Denaturation of Proteins / P.L.Privalov. // Biochemistry and Molecular Biology 1990. — V. 25(4). — P. 281−306.
  12. Chitra R. Properties of 2,2,2-trifluoroethanol and water mixtures / R. Chitra, P.E.Smith. // J. Chem. Phys. 2001. — V. 114(1). — P. 426−435.
  13. Tanford C. Protein denaturation / C.Tanford. // Adv. Prot. Chem. 1968. — V. 23.-P. 121−282.
  14. Buck M. Trifluoroethanol and colleagues: cosolvents come of age. Recent studies with peptides and proteins / M.Buck. // Quarterly Reviews of Biophysics 1998, — V. 31(3).-P. 297−355.
  15. Thomas P.D. Local and nonlocal interactions in globular proteins and mechanisms of alcohol denaturation / P.D.Thomas, K.A.Dili. // Protein Science 1993.-V. 2.-P. 2050−2065.
  16. Uversky V.N. Conformational transitions provoked by organic solvents in p-lactoglobulin: can a molten globule like intermediate be induced by the decrease in dielectric constant? / V.N. Uversky. // Folding and Design 1997. -V. 2.-P. 163−172.
  17. Hong D.P. Clustering of fluorine-substituted alcohols as a factor responsible for their marked effects on proteins and peptides / D.P.Hong. // JACS 1999. — V. 121.-P. 8427−8433.
  18. Fezoui Y. Kinetic Studies of Amyloid (3-Protein Fibril Assembly / Y. Fezoui, D.B.Teplow. // J. Biolog. Chem. 2002. — V. 277(40). — P. 36 948.
  19. Kirkitadze M.D. Identification and Characterization of Key Kinetic Intermediates in Amyloid b-protein Fibrillogenesis / M.D.Kirkitadze, M.M.Condron, D.B.Teplow. // J.Mol.Biol. 2001. — V. 312. — P. 1103−1119.
  20. Wood R.W. The physical and biological effects of high frequency sound waves of great intensity. / R.W. Wood, A.L.Loomis. //Philosophic Magazin 1927. -V.4.-P. 414−436.
  21. Grinstaff M.W. Air-filled proteinaceous microbubbles: Synthesis of an echo-contrast agent. Proceedings of National Academy of Science / M.W. Grinstaff, K.S.Suslick. // Proceedings of National Academy of Science 1991. — V. 88. -P. 7708−7710.
  22. Dalecki D. Hemolysis in vivo from exposure to pulse ultrasound. / D. Dalecki, C.H.Raeman, S.Z.Child, et al. // Ultrasound in medicine and Biology 1997. -V. 23.-P. 307−313.
  23. Jiang G. Preparation and in vitro/in vivo evaluation of insulin-loaded poly (acryloyl-hydroxyethyl starch)-PLGA composite microspheres.
  24. Pharmaceutical Research / G. Jiang, W. Qiu, P.P.Deluca. // Pharmaceutical Research -2003. V. 20. — P. 452−459.
  25. Mason T.J. Practical sonochemistry: Uses and applications of ultrasound / T.J.Mason, D.Peters. 2nd ed. — Chichester: Horwood Publishing, 2002.
  26. Hawkins C.L. Generation and propagation of radical reactions on proteins. / C.L.Hawkins, M.J.Davies. // Biochimica et Biophysica Acta. 2001. — V. 1504. -P. 196−219.
  27. Stathopulos P.B. Sonication of proteins causes formation of aggregates that resemble amyloid / P.B. Stathopulos, G.A. Scholz, Y.-M. Hwang, et al. // Protein Science 2004. — V. 13. — P. 3017−3027.
  28. Morris A.M. Protein aggregation kinetics, mechanism, and curve-fitting: A review of the literature / A.M.Morris, M.A.Watzky, R.G.Finke. // Biochimica et Biophysica Acta 2009. — V. 1794. — P. 375−397.
  29. A.E. Диффузия в полимерных системах / А. Е. Чалых. М.: Химия, 1987.-311 с.
  30. А.И. Самодиффузия в растворах и расплавах полимеров / А. И. Маклаков, В. Д. Скирда, Н. Ф. Фаткуллин. Казань: Изд-во Казанского гос. ун-та, 1987.-224 с.
  31. А. Брауновское движение: Сбор, статей- Пер. с англ. К.И. Федченко- под ред. Б. И. Давыдова. / А. Эйнштейн, М.Смолуховский. М.: ОНТИ, 1936.-608 с.
  32. Perrin F. The brownien movement of an ellipsoide. I Dielectric dispersion of an ellipsoidal molecule. / F.Perrin. // J. Phys. Radium 1934. — V. 5. — P. 497 511.
  33. Bloomfield V.A. Frictional coefficients of mul-tisubunit structures. I. Theory. / V.A.Bloomfield, W.O.Dalton, Holde K.E.V. // Bipolymers 1967. — V. 5. — P. 135−148.
  34. Torre J.G. Hydration from hydrodynamics. General considerations and applications of bead modelling to globular proteins / J.G.Torre. // Biophysical Chemistry 2001. — V. 93. — P. 159−170.
  35. Krishnan V. Y / V.Krishnan. // J. Magn. Reson. 1997. — V. 124. — P. 468.
  36. Wilkins D.K. Hydrodynamic radii of native and denatured proteins measured by pulse field gradient NMR techniques / D.K.Wilkins, S.B.Grimshaw, V. Receveur, et al. // Biochemistry 1999. — V. 38. — P. 16 424−16 431.
  37. Singer S.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes / S.L.Singer, G.L.Nicolson. // Science 1972. — V. 175. — P. 720−731.
  38. Venter J.C. The sequence of the human genome / J.C.Venter. // Science 2001. -V. 291.-P. 1304−1351.
  39. Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р.Ширмер. М.: Мир, 1982. — 354 с.
  40. Afonin A. Structural studies on membrane-active peptides in lipid bilayers by solid-state 19F-NMR:PhD Thesis / A.Afonin. Jena.: Friedrich-Schiller-University, 2004.
  41. Epand R.M. Diversity of antimicrobial peptides and their mechanisms of action / R.M.Epand, H.J.Vogel. // Biochim. Biophy. Acta 1999. — V. 1462. — P. 11.
  42. Harold F.M. Gramicidin, valinomycin, and cation permeability of streptococcus faecalis / F.M.Harold, J.R.Baarda. // J. Bacteriol. 1967. — V. 94. -P. 53−60.
  43. Arseniev A.S. .H-NMR study of gramicidin A transmembrane ion channel: head-to-head right-handed, single-stranded helices / A.S.Arseniev, I.L.Barsukov, V.F.Bystrov, et al. // FEBS Lett. 1985. — V. 186. — P. 168−174.
  44. Killian J.A. Gramicidin and gramicidin-lipid interactions / J.A.Killian. 11 Biochem. Biophys. Acta. 1992. — V. 1113. — P. 391−425.
  45. Ulrich A.S. Solid state 19F-NMR analysis of oriented biomembranes: Handbook of Modern Magnetic Resonance / A.S.Ulrich, T. Asakura, H. Saito, et al. -Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 2006. P. 215 — 236.
  46. Song L. Structure of Staphylococcal a-Hemolysin, a Heptameric Transmembrane Pore / L. Song, M.R.Hobought, C. Shustak, et al. // Science -1996.-V. 274. -P. 1859−1866.
  47. Langosch D. Ion channel forma tion by synthetic transmembrane segments of the inhibitory glycine receptor-a model study / D. Langosch, K. Hartung, E. Grell, et al. // Biochim. Biophys. Acta 1991. — V. 1063 (1). — P. 36−44.
  48. Montal M. The structure of the M2 channel-lining segment from the nicotinic acetylcholine receptor / M. Montal, S.J.Opella. // Biochim. Biophys. Acta -2002.-V. 1565.-P. 287−293.
  49. Hase С.С. Molecular dissection of the large mechanosensitive ion channel (MscL) of Escherichia coli: mutants with altered channel gating and pressure sensitivity / C.C. Hase, A.C. Ledain, B.Martinac. // J. Membr. Biol. 1997. — V. 157.-P. 17−25.
  50. Ajouz B. Contributions of the Different Extramembranous Domains of the Mechanosensitive Ion Channel MscL to its response to membrane tension / B. Ajouz, C. Berrier, M. Besnard, et al. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — P. 1015−1022.
  51. Park K.-H. Purification and functional reconstitution of N- and C-halves of the MscL channel. / K.-H.Park, C. Berrier, B. Martinac, et al. // Biophys. J. 2004. -V. 86.-P. 2129−2136.
  52. Popot J.-L. Helical membrane protein folding, stability, and evolution / J.-L.Popot, D.M.Engelman. // Annu. Rev. Biochem. 2000. — V. 69. — P. 881.
  53. Perozo E. Gating prokaryotic mechanosensitive channels / E.Perozo. // Nature reviews I Molecular cell biology-2006. V. 7. — P. 109−119.
  54. Chang G. Structure of the MscL Homolog from Mycobacterium tuberculosis: A Gated Mechanosensitive Ion Channel / G. Chang, R. Spencer, A.T. Lee, et al. // Science 1998. — V. 282. — P. 2220−2226. .
  55. Sukharev S.I. Two types of mechanosensitive channels in the Escherichia coli cell envelope: solubilization and functional reconstitution / S.I.Sukharev,
  56. B.Martinac, V.Y.Arshavsky, et al. // Biophys. J. 1993. — V. 65. — P. 177−183.
  57. Berrier C. A patch-clamp study of ion channels of inner and outer membranes and of contact zones of E. coli, fused into giant liposomes. Pressure-activated channels are localized in the inner membrane. / C. Berrier, A. Coulombe,
  58. C.Houssin, et al. // FEBS Lett. 1989. — V. 259. — P. 27−32.
  59. Perozo E. Site-directed spin-labeling analysis of reconstituted MscL in the closed state. / E. Perozo, A. Kloda, D.M.Cortes, et al. // J. Gen. Physiol. 2001. -V. 118.-P. 193−206.
  60. Duer M. Introduction to Solid-State NMR Spectrosocpy Principles and Applicatons / M.Duer. UK: Blackwell Science, 2002. — 568 p.
  61. Schmidt-Rohr K. Multidimensional Solid-State NMR and Polymers / K. Schmidt-Rohr, H.W.Spiess. London: Academic Press, 1994. — 478 p.
  62. У. ЯМР высокого разрешения в твердых телах / У. Хеберлен, М.Меринг. М.: Мир, 1980. — 504 с.
  63. Cross T.A. Protein structure in anisotropic environments: Development of orientational constraints / T.A.Cross, J.R.Quine. // Concepts in Magnetic Resonance 2000. — V. 12. — P. 55−70.
  64. Marassi F.M. NMR of peptides and proteins in oriented membranes / F.M.Marassi. // Concepts in Magnetic Resonance 2002. — V. 14. — P. 212— 224.
  65. Watts A. Membrane Protein Structure Determination Using Solid-State NMR, From: Methods in Molecular Biology. / A. Watts, K. Suzana, L.S.Grage. 2004.
  66. Carr H. Y. Effects of diffusion on free precession in nuclear magnetic resonance experiments / H.Y.Carr, E.M.Purcell. Phys. Rev. 1954. V. 94. — P. 630−638.
  67. Meiboom S. Modified spin-echo method for measuring nuclear relaxation times / S. Meiboom, D.Gill. // Rev. Sci. Instrum. 1958. — V. 29. — P. 688−691.
  68. Engelsberg M. The determination of bond lengths in solids using the Carr-Purcell sequence / M. Engelsberg, C.S.Yannoni. // J. Magn. Reson. 1990. — V. 88.-P. 393−400.
  69. Lizak M.J. Measurements of likespin dipole couplings / M.J.Lizak, T. Gullion, M.S.Conradi. // J. Magn. Reson. 1991. — V. 91. — P. 254−260.
  70. Levitt M.H. Composite Pulse Decoupling / M.H.Levitt, R.Freeman. // J. Magn. Reson. 1981.-V. 43.-P. 502−507.
  71. Hartmann S.R. Nuclear Double Resonance in the Rotating Frame / S.R.Hartmann, E.L.Hahn. // Phys. Rev. 1962. — V. 128. — P. 2042.
  72. Pines A. Proton-enhanced NMR of dilute spins in solids / A. Pines, M.G.Gibby, J.S.Waugh. // J. Chem. Phys. 1973. — V. 59. — P. 569−590.
  73. Ernst R.R. Principles of Nuclear Magnetic Resonance in One and Two Dimensions / R.R.Ernst, G. Bodenhausen, A.Wokaun. Oxford: Clarendon, 1987.-710 p.
  74. A. / A.Pines. Pula, Yugoslavia: in Proc. of the AMPERE Intern. Summer School, 1976.-P. 127.
  75. McDowell L.M. High-resolution NMR of biological solids / L.M.Mcdowell, J.Schaefer. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. — V. 6. — P. 624−629.
  76. Griffin R.G. Dipolar recoupling in MAS spectra of biological solids / R.G.Griffm. //Nat. Struct. Biol. 1998. — V. 5. — P. 508−512.
  77. Levitt M.H. Rotary Resonance Recoupling in Heteronuclear Spin Pair Systems / M.H.Levitt, T.G. Oas, Griffin R.G. // Israel Journal of Chemistry 1988. — V. 28.-P. 271−282.
  78. T. / T.Gullion, S.Vega. // Chem. Phys. Letters 1992. — V. 194(4−5-6). -P. 423.
  79. Bennett A.E. Chemical shift correlation spectroscopy in rotating solids: Radio frequency-driven dipolar recoupling and longitudinal exchange / A.E. Bennett, J.H. Ok, R.G. Griffin, et al. // J. Chem. Phys. 1992. — V. 96(11). — P. 8624.
  80. Gilchrist Jr. M.L. Measurement of Interfluorine Distances in Solids / Jr. M.L. Gilchrist, K. Monde, Y. Tomita, et al. // J. Magn. Reson. 2001. — V. 152. -P.l-6.
  81. Gullion T. Detection of weak heteronuclear dipolar coupling by rotational-echo double-resonance nuclear magnetic resonance / T. Gullion, J.Schaefer. // Adv.Nucl. Magn. Reson. 1989. — V. 13. — P. 57−83.
  82. Gullion T. Rotational-echo double resonance NMR / T. Gullion, J.Schaefer. // J. Magn. Reson. 1989.-V. 81.-P. 196−200.
  83. Gullion T. Introduction to rotational-echo, double-resonance NMR / T.Gullion. // Cone. Magn. Reson. 1998. — V. 10. — P. 277−289.
  84. Goetz J. Investigation of the binding of fluoroluminazes to the 1 -MDa capsid of luminaze synthase by 15N{19F} REDOR NMR / J. Goetz, B. Poliks, D. Studelska, et al. // J. Am. Chem. Soc. 1999. — V. 121. — P. 7500−7508.
  85. Hing A.W. Transferred-echo double-resonance NMR / A.W. Hing, S. Vega, J.Schaefer. // J. Magn. Reson. 1992. — V. 96. — P. 205−209.
  86. Mehta A.K. REDOR with a relative full-echo reference / A.K. Mehta, L. Cegelski, R.D.O'connor, et al. // J. Magn. Reson. 2003. — V. 163. — P. 182.2 19
  87. Grage S.L. H F. REDOR for distance measurements in biological solids using a double resonance spectrometer / S.L. Grage, J. Watts, A.Watts. // J. Magn. Reson. 2004. — V. 166. — P. 1−10.
  88. Weliky D.P. Determination of peptide conformations by two-dimensional magic angle spinning NMR exchange spectroscopy with rotor synchronization / D.P. Weliky, R.Tycko. // J. Am. Chem. Soc. 1996. — V. 118. — P. 8487−8488.
  89. Ishii Y. Determination of peptide y angles in solids by relayed anisotropy correlation NMR / Y. Ishii, K. Hirao, T. Terao, et al. // Solid State Nucl. Magn. Reson. 1998. — V. 11. — P. 169−175.
  90. Schmidt-Rohr K. Double-quantum solid-state NMR technique for determining torsion angles in polymers / K. Schmidt-Rohr. // Macromolecules 1996. — V. 29.-P. 3975−3981.
  91. Costa P.R. Solid-state NMR measurement of Psi in peptides: a NCCN 2Q-heteronuclear local field experiment / P.R.Costa, J.D.Gross, M. Hong, et al. // Chem. Phys. Lett. 1997. — V. 280. — P. 95−103.
  92. Feng X. Determination of a molecular torsional angle in the metarhodopsin-I photointermediate of rhodopsin by double-quantum solid-state NMR / X. Feng, P. J. Verde gem, M. Eden, et al.//J. Biomol. NMR-2000. V. 16.-P. 1−8.
  93. Farrar M.R. Solid state NMR study of epsilon-13C.Lys- bacteriorhodopsin: Schiff base photoisomerization / A. Article, M.R.Farrar, K.V.Lakshmi, et al. // Biophys J. 1993. — V. 65. — P. 310−315.
  94. Hong M. Selective and extensive C-13 labeling of a membrane protein for solid-state NMR investigations / M. Hong, K.Jakes. // J. Biomol. NMR 1999. -V. 14.-P. 71−74.
  95. Bechinger B. Alignment and Structural Analysis of Membrane Polypeptides by 15N and 31P Solid-State NMR Spectroscopy / B. Bechinger, Sizun C. // Cone. Magn. Reson. -2003, — V. 18A (2).-P. 130−145.
  96. Krushelnitsky A.G. Simultaneous processing of solid-state NMR relaxation and ID-MAS exchange data: the backbone dynamics of free vs. binase-bound barstar / A.G. Krushelnitsky, G. Hempel, Reichert D. // Bioch. Bioph. Acta -2003.-V. 1650.-P. 117−127.
  97. Ulrich A.S. Re-orientation of retinal in the M-photointermediate of bacteriorhodopsin / A.S. Ulrich, I. Wallat, M.P. Heyn, et al. // Nat. Struct. Biol. 1995.-V. 2.-P. 190.
  98. Siminovitch D.J. Solid-state NMR studies of proteins: the view from static H-2 NMR experiments / D.J.Siminovitch. // Biochem. Cell Biol. 1998. — V. 76. -P.411−422.
  99. Ulrich A. Solid state 19F-NMR methods for studying biomembranes / A.Ulrich. // Prog. Nucl. Magn. Reson. Spect. 2005. — V. 46. — P. 1−21.
  100. Duerr, U.H.N. Solid state 19 °F NMR parameters of fluorine-labeled amino acids. Part I: Aromatic substituents / U.H.N. Duerr, S.L.Grage, R.W.Witter, et al. // J. Magn. Reson. -2008. V. 191.-P. 7−15.
  101. Grage S.L. Solid state 19 °F NMR parameters of fluorine-labeled amino acids. Part II: Aliphatic substituents / S.L.Grage, U.H.N. Duerr, S. Afonin, et al. // J. Magn. Reson. 2008. — V. 191.-P. 16−23.
  102. Jarrod J. Determination of Peptide Oligomerization in Lipid Bilayers Using 19 °F Spin Diffusion NMR / J. Jarrod, A.J.Buffy, A. Waring, et al. // J. am. chem. soc. -2005.-V. 127.-P. 4477−4483.
  103. Schmidt-Rohr K. Centerband-Only Detection of Exchange (CODEX): Efficient NMR Analysis of Slow Motions in Solids / K. Schmidt-Rohr, E.R.Deazevedo, T.J.Bonagamba. // Encyclopedia NMR 2002. — V. 9. — P. 633.
  104. Bloch F. Nuclear Induction / F.Bloch. // Phys. Rev. 1946. — V. 70. — P. 460.
  105. Ч. Основы теории магнитного резонанса / Пер. с англ. H.H. Корста и Б.Н. Провоторова- под ред. Г. В. Скроцкого / Ч.Сликтер. М.: Мир, 1967.-324 с.
  106. Madhu P.K. Bloch Equation Revisited: New Analytical Solution for the Generalized Bloch Equations / P.K.Madhu, A.Kumar. // Cone. Magn. Reson. -1997,-V. 9(1).-P. 1−12.
  107. А. Ядерный магнетизм / Пер. с англ. под ред. Г. В. Скроцкого / А.Абрагам. М.: Изд-во иностр. лит-ры, 1963. — 552 с.
  108. Hahn E.L. Spin Echoes /Hahn E.L. //Phys. Rev. 1950. — V. 80.-P. 580.
  109. Stejscal E.O. Self-diffusion measurements: spin-echoes in presence of a time dependent field gradient / E.O.Stejscal, J.E.Tanner. // J. Chem. Phys. 1965. -V. 42. — P. 288−292.
  110. Tanner J.E. Pulsed field gradient for NMR spin-echo diffusion measurements / J.E.Tanner. // Rev. Sei. Instrum. 1965. — V. 36. — P. 1036−1037.
  111. Filippov A. The Effect of Cholesterol on the Lateral Diffusion of Phospholipids in Oriented Bilayers / A. Filippov, G. Oraedd, G.Lindblom. // Bioph. J. 2003. -V. 84.-P. 3079−3086.
  112. Oradd G. NMR in macroscopically oriented lyotropic systems / G. Oradd, Lindblom G. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 2003. — P. 399 — 418.
  113. Ernst R.R. Application of Fourier Transform Spectroscopy to Magnetic Resonance / R.R.Ernst, W.A.Anderson. // Rev. Sei. Instr. 1966. — V. 37. — P. 93−103.
  114. Grage S.L. Structural parameters from 19 °F homonuclear dipolar couplings, obtained by multipulse solid-state NMR on static and oriented systems / S.L.Grage, A.S.Ulrich. // J. Magn. Reson. 1999. — V. 138. — P. 98−106.
  115. Grage S.L. Orientation-dependent 19 °F dipolar couplings within a trifluoromethyl group are revealed by static multipulse NMR in the solid state / S.L.Grage, A.S.Ulrich. // J. Magn. Reson. 2000. — V. 146. — P. 81−88.
  116. Grage S.L. The amphiphilic drug flufenamic acid can induce a hexagonal phase in DMPC: a solid state 31P- and 19F-NMR study / S.L.Grage, D.R.Gauger, C. Selle, et al. // Phys. Chem. 2000. — V. 2. — P. 4574−4579.
  117. Gullion T. New, compensated Carr-Purcell sequences / T. Gullion, D.B.Baker, M.S.Conradi. // J. Magn. Reson. 1990. — V. 89. — P. 479 — 484.
  118. Levitt M. H. NMR population inversion using a composite pulse / M.H. Levitt, R.Freeman. // J. Magn. Reson. 1979. — V. 33. — P. 473176.
  119. Freeman R. Radiofrequency pulse sequences which compensate their own imperfections / R. Freeman, S.P. Kempsell, M.H.Levitt. // J. Magn. Reson. -1980,-V. 38.-P. 453−479.
  120. Bak M. SIMPSON: A General Simulation Program for Solid-State NMR Spectroscopy / M. Bak, J.T.Rasmussen, N.C.Nielsen. // J. Magn. Reson. 2000. -V. 147.-P. 296.
  121. Chan J.C.C. Parallel beta-sheets and polar zippers in amyloid fibrils formed by residues 10−39 of the yeast prion protein Ure2p / J.C.C. Chan, N.A. Oyler, W.M. Yau, et al. // Biochem. 2005. — V. 44. — P. 10 669−10 680.
  122. Leppert J. Orientational information from TEDOR spectral sidebands / J. Leppert, B. Heise, R.Ramachandran. // Solid State NMR 2001. — V. 19. — P. 1−18.
  123. Heise B. Characterization of 15N chemical shift tensors via 15N-13C REDOR and 15N-H dipolar-shift CPMAS NMR spectroscopy, Solid State NMR / B. Heise, J. Leppert, R.Ramachandran. // Solid State NMR 2000. — V. 16. — P. 177−187.
  124. Ousterhout J. Tel and the Tk Toolkit / J.Ousterhout. Addison-Wesley Publication Company, 1994.
  125. Gause G. Gramicidin S and its use in the Treatment of Infected Wounds / G. Gause, M.Brazhnikova. // Nature 1944. — V. 154. — P. 703.
  126. S. 4-Fluorophenylglycine as a label for I9 °F NMR structure analysis of membrane associated peptides / S. Afonin, R.W. Glaser, M. Berditchevskaia, et al. // Chembiochem. -2003. V. 4. — P. 1151−1163.
  127. Sukharev S. Structural Models of the MscL Gating Mechanism / S. Sukharev, S.R.Durell, H.R.Guy. // Biophysical J. 2001. — V. 81. — P. 917−936.
  128. Ulrich A.S. Biophysical Aspects of Using Liposomes as Delivery Vehicles / Ulrich A.S. // Bioscience Reports -2002. -V. 22(2). P. 129−150.
  129. Banerjee S.K. Self-association of lysozyme. Biochemical measurements: effect of chemical modification of TRP-62, TRP-108 and GLU-35 / S.K.Banerjee. // Z- 1975.-V. 250.-P. 8260−8266.
  130. Morozova-Roche L.A. Amyloid Fibril Formation and Seeding by Wild-Type Human Lysozyme and Its Disease-Related Mutational Variants / L.A.Morozova-Roche, J. Zurdo, A. Spencer, et al. // Journal of Structural Biology 2000.-V. 130.-P. 339−351.
  131. Price W.S. Lysozyme Aggregation and Solution Properties Studied Using PGSE NMR Diffusion Measurements / W.S. Price, F. Tsuchiya, Arata Y. // J. Am. Chem. Soc. 1999. — V. 121.-P. 11 503−11 512.
  132. . Физика макромолекул. Т.2: Зарождение, рост и отжиг кристаллов / Б.Вундерлих. -М.: Мир, 1979. 574 с.
  133. A.B. Влияние замораживания на агрегацию и самодиффузию амилоидного пептида в водном растворе / А. В. Филиппов, А. В. Сулейманова, G. Grobner, et al. // Коллоидный журнал 2008. — V. 70(4).-Р. 544−549.
  134. Yao S. Peptide self-association in aqueous trifluoroethanol monitored by pulsed field gradient NMR diffusion measurements / S. Yao, G.J.Howlett, R.S.Nortona. //J. Biomol. NMR-2000.-V. 16.-P. 109−119.
  135. Narayanan S. Characterization of chemical exchange between soluble and aggregated states of beta-amyloid by solution-state NMR upon variation of salt conditions / S. Narayanan, B.Reif. // Biochemistry 2005. — V. 44. — P. 1444.
  136. Jarvet J. Reversible Random Coil to b-Sheet Transition and the Early Stage of Aggregation of the Ab (12−28) Fragment from the Alzheimer Peptide / J. Jarvet, P. Damberg, K.Bodell. // J. Am. Chem. Soc. 2000. — V. 122. — P. 4261- 4268.
  137. Filippov A. Diffusion and aggregation of Alzgeimer’s AP (1−40)-peptide in aqueous-TFE solution as studied by pulsed field gradient NMR / A. Filippov,
  138. A.Sulejmanova, O.Antzutkin. // Appl. Magn. Reson. 2005. — V. 29. — P. 439.
  139. N. / N.Greenfield, G.D.Fasman. // Biochemistry 1969. — V. 8. -P. 4108.
  140. Wang X. Sonication-induced gelation of silk fibroin for cell encapsulation / X.Wang. // Biomaterials 2008. — V. 29. — P. 1054−1064.
  141. Ohhashi Y. Ultrasonication-induced amyloid fibril formation of beta2-microglobulin / Y.Ohhashi. // J. Biolog. Chem. 2005. — V. 38. — P. 32 843.
  142. Barrow C.J. Solution structures of beta-pep tide and its constituent fragments: Relation to amyloid deposition / C.J. Barrow, M.G.Zagorski. // Science 1991. -V. 253.-P. 179−182.
  143. Roccatano D. Mechanism by which 2,2,2-trifluoroethanol/water mixtures stabilize secondary-structure formation in peptides: A molecular dynamics study / D.Roccatano. // Proceedings of National Academy of Science 2002. -V. 99.-P. 12 179−12 184.
  144. Coles M. Solution structure of amyloid beta-peptide (1−40) in a water-micelle environment: Is the membrane-spanning domain where we think it is? / M. Coles, W. Bicknell, A.A.Watson, et al. // Biochemistry 1998. — V. 37. — P. 12 700−12 706.
  145. Whitmore L. DICHROWEB, an online server for protein secondary structure analyses from circular dichroism spectroscopic data / L. Whitmore,
  146. B.A.Wallace. // Nucleic Acids Research 2004. — V. 32. — P. 668−673.
  147. J. 31P NMR Spectroscopy of Phospholipids: From Micelles to Membranes / J. Schiller, M. Muller, B. Fuchs, et al. // Current Analytical Chemistry 2007. — V. 3.-P. 283−301.31
  148. Seelig J. P nuclear magnetic resonance and the head group structure of phospholipids in membranes / J.Seelig. // Bioch. Bioph. Acta 1978. — V. 515(2).-P. 105−140.
  149. Dufourc E. Dynamics of phosphate head groups in biomembranes / E. Dufourc, C. Mayer, J. Stohrer, et al. // J. Biophysical Society 1992 — V. 61. — P. 42−57.
  150. Morein S. The Effect of Peptide/Lipid Hydrophobic Mismatch on the Phase Behavior of Model Membranes Mimicking the Lipid Composition in Escherichia coli Membranes / S. Morein, R.E.Koeppe, G. Lindblom, et al. // Bioph. J. 2000. — V. 78. — P. 2475−2485.
  151. Vaz W.L.C. Lateral diffusion of lipids and proteins in bilayer membranes / W.L.C.Vaz, F. Goodsaid-Zalduondo, K.Jacobson. // FEBS 1984. — V. 174(2). -P. 199−207.
  152. P. Биомембраны. Молекулярная структура и функции / Р.Геннис. М.: Мир, 1997.-622 с.
  153. Oradd G. NMR Studies of Lipid Lateral Diffusion in the DMPC/Gramicidin D/Water System: Peptide Aggregation and Obstruction Effects / G. Oradd, Lindblom G. // Biophysical J. 2004. — V. 87. — P. 980−987.
  154. Deese A.J. Proton NMR Ti, T2, and Tip relaxation studies of native and reconstituted sarcoplasmic reticulum and phospholipid vesicles / A.J.Deese, E.A.Dratz. // Biophys. J. 1982. — V. 37. — P. 207−216.
  155. В.Г. Липидный бислой биологических мембран / В. Г. Ивков, Г. Н. Берестовский. М.: Наука, 1982. — 223 с.
  156. Feigenson G.W. Nuclear magnetic relaxation behavior of lecithin multilayers. / G.W.Feigenson, S.I.Chan. // J.Am.Chem.Soc. 1974. — V. 96. — P. 1312−1319.
  157. Chen F.-Y. Sigmoidal Concentration Dependence of Antimicrobial Peptide Activities: A Case Study on Alamethicin / F.-Y.Chen, M.-T.Lee, Huang H.W. // Bioph. J. 2002. — V. 82. — P. 908−914.
  158. Strandberg E. Tilt angles of transmembrane model peptides in oriented and non-oriented lipid bilayers as determined by H solid state NMR /
  159. E.Strandberg, S. Ozdirekcan, D.T.S. Rijkers, et al. // Biophys. J. 2004. — V. 86.-P. 3709 -3721.
  160. Jones D. H The EGF receptor transmembrane domain: 2H NMR study of peptide phosphorylation effects in a bilayer environment / D.H.Jones, K.R.Barber, C.W.M.Grant. // Biochemistry 1998. — V. 37. — P. 7504 -7508.
  161. Davis J.H. The description of membrane lipid conformation, order and dynamics by 2H-NMR / J.H.Davis. // Biochim. Biophys. Acta 1983. — V. 737. -P. 117−171.
  162. Strandberg E. Orientation and Dynamics of Peptides in Membranes Calculated from 2H-NMR Data / E. Strandberg, S. Esteban-Martin, J. Salgado, et al. // J. Biophys. 2009. — V. 96. — P. 3223.
  163. Grage S.L. Solid-state 19F-NMR analysis of 19F-labeled tryptophan in gramicidin A in oriented membranes. / S.L.Grage, J. Wang, T.A.Cross, et al. // Biophys J. 2002. — V. 83(6). — P. 3335.
  164. Sukharev S. Mechanosensitive channel of Escherichia coli: The MscL Gene, Protein, and Activities / S. Sukharev, P. Blount, B. Martinac, et al. // Annu. Rev. Physiol. 1997. — V. 56. — P. 633.
  165. Grunder W. Measung langsamer termischer Bewegungen in Festkorpren mit NMR-Impulsverfahren / Grunder W. // Wiss. Zs. Karl-Marx-Univ. Leipzig Math. Naturw. 1974. — V. 23 (5). — P. 466−478.
  166. Blicharski J.S. Nuclear-spin relaxation in the presence of Mansfield-Ware-4 multipulse sequence / Blicharski J.S. // Can.J.Phys. 1986. — V. 64. — P. 733.
  167. Cherry R.J. Rotational and lateral diffusion of membranes proteins / R.J.Cherry. // Biochim. Biophys. Acta 1979. — V. 559. — P. 289−327.
  168. Edidin M. Molecular motions and membrane organization and function membrane structure / M.Edidin. New York: Elsevie, 1981.
  169. Zakharov S.D. Memrane-bound state of the colicin El channel domain as an extended two-dimensional helical array / S.D.Zakharov, M. Lindeberg, Y. Griko, et al. // Proc. Natl.Acad. Sei. USA 1998. — V. 95. — P. 4282287.
  170. Saffman P.G. Brownian motion in biological membranes / P.G.Saffman, M.Delbruck. // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 1975. — V. 72. — P. 3111−3113.
  171. Peters R. Lateral and rotational diffusion of bacteriorhodopsin in lipid bilayers: Experimental test of the Saffman-Delbruck equations / R. Peters, R.J.Cherry. // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1982. -V. 79. — P. 4317−4321.
  172. Grage L.S. Applications of REDOR for Distance Measurements in Biological Solids / L.S.Grage, A.Watts. // annual reports on nmr spectroscopy 2007. — V. 60.-P. 4103.
  173. Watts J. A. A model of reversible inhibitors in the gastric H+/K±ATPase binding site determined by rotational echo double resonance NMR / J.A.Watts, A. Watts, D.A.Middleton. // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276. — P. 43 197- 43 204.
  174. Toke O. Secondary structure and lipid contact of a peptide antibiotic in phospholipid bilayers by REDOR / O. Toke, W.L.Maloy, S. J. Kim, et al. // Biophys. J. 2004 — V. 87. — P. 662−674.
  175. Toke O. Structure of (KIAGKIA)(3) aggregates in phospholipid bilayers by solid-state NMR / O. Toke, R.D. O’connor, T.K.Weldeghiorghis, et al. // Biophys. J. 2004. — V. 87. — P. 675−687.
  176. Helmle M. Refinement of the geometry of the retinal binding pocket in dark-adapted bacteriorhodopsin by heteronuclear solid-state NMR distance measurements / M. Helmle, H. Patzelt, A. Ockenfels, et al. // Biochemistry -2000. V. 39. — P. 10 066−10 071.
  177. Petkova A.T. Tryptophan interactions in bacteriorhodopsin: a heteronuclear solid-state NMR study / A.T. Petkova, M. Hatanaka, C.P. Jaroniec, et al. // Biochemistry 2002. — V. 41. — P. 2429−2437.
  178. Grage S.L. Solid state NMR analysis of the dipolar couplings within and between distant CF3-groups in a membrane-bound peptide / S.L.Grage, A.V.Suleymanova, S. Afonin, et al.//J. Magn. Reson. 2006. — V. 183.-P. 77−86.
  179. Liu X.-J. 5-Ethyl-2-phenyl-l-(2,4,6- trichlorophenyl)-3-trifluoromethyl-lH-1,2,4-triazolium hexachloroantimonate / X.-J.Liu, Y.-B. Fan, Y. Liu, et al. // Acta Cryst.- 1999.-Y. C55.
  180. G. 1 -3,5 -Bis(trifluoromethy l) pheny 1.-1 H, 3H-thiazolo[3,4-a]benzimidazole / G. Bruno, A.M. Monforte, F. Nicolo, et al. // Acta Cryst. -1996. V. C52. — P. 2533−2535.
  181. D.C. 3,4,5,6-Tetrafluoro-l, 2,7,8-tetrakis(trifluoromethyl) phenanthrene and 3,4,7,8 -Tetrafluoro-1,2,5,6 -tetrakis (trifluoromethy 1) anthracene. / D.C.Swenson, M. Yamamoto, Burton D.J. // Acta Cryst. 1998. -V. C54.-P. 846−849.
  182. Dietzel P. Synthesis and Crystal Structure of Tris-3,5-bis (trifluoromethyl) phenyljarsine / P. Dietzel, M.Jansen. // Z. Naturforsch 2004. — V. 59b. — P. 345−347.
  183. Andrew E.R. Nuclear Magnetic Resonance Line Shape for a Triangular Configuration of Nuclei / E.R. Andrew, R.Bersohn. // The Journal of Chemical Physics 1949.-V. 18(2).-P. 159−161.
  184. Glaser R.W. Orientation of the antimicrobial peptide PGLa in lipid membranes determined from 19F-NMR dipolar couplings of 4-CF3-phenylglycine labels / R.W.Glaser, C. Sachse, U.H.N.Duerr, et al. // J. Magn. Reson. 2004. — V. 168. -P. 153−163.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!