Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Теоретические и экспериментальные основы технологии холодильного консервирования и посола мяса в тушах

Диссертация: Теоретические и экспериментальные основы технологии холодильного консервирования и посола мяса в тушах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В этот период в результате изменения рН среды и зарядов возникают новые внутри-и межмолекулярные взаимодействия белковых структур, что приводит к конформации пептидных цепей и образованию новых поперечных и ковалентных связей, уменьшению влагоудерживающей способности мяса. Уменьшение содержания сульфгидрильных групп, понижение их реактивности подтверждает данное предположение. Участие их в этих… Читать ещё >

Теоретические и экспериментальные основы технологии холодильного консервирования и посола мяса в тушах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ВЛИЯНИЕ ХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА, ОСОБЕННОСТЕЙ ОБЪЕКТОВ И ПРОЦЕССА ОХЛАЭДЕНИЯ НА КАЧЕСТВО МЯСА
  • ГЛАВА II. ИССЛЕДОВАНИЕ ХОЛОДИЛЬНОЙ ОБРАБОТКИ И ХРАНЕНИЯ МЯСА ПРИ СУЕКРИОСКОПИЧЕСКИХ ТЕМПЕРАТУРАХ
    • 2. 1. Состояние вопроса и постановка исследований
    • 2. 2. Изменение свободных аминокислот
    • 2. 3. Особенность изменений ароматических веществ
    • 2. 4. Обобщение результатов исследований хранения мяса при субкриоскопических температурах
  • ГЛАВА III. ПОСОЛ, ХОЛОДИЛЬНАЯ ОБРАБОТКА И
  • ХРАНЕНИЕ-СОЛЕНОГО МЯСА
    • 3. 1. Состояние’вопроса
    • 3. 2. Обработка объектов исследования и холодильное хранение
  • ГЛАВА 1. У. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ФОРМИРОВАНИЯ КАЧЕСТВА ГОВЯДИНЫ ПРИ СОВМЕЩЕНИИ ПОСЛЕУБОЙНОГО ОХЛАЖДЕНИЯ И ПОСОЛА
    • 4. I. Изменение рН среды мышечной ткани
      • 4. 2. Экстрагируемость белков мышечной ткани. *
      • 4. 3. Изменение кислых и основных групп белков
      • 4. 4. Содержание сульфгидрильных групп и их роль в процессе холодильного хранения мяса. НО
      • 4. 5. Изменение адениловых нуклеотидов и их метаболитов
      • 4. 6. Влияние условий холодильной обработки соленого мяса на изменение свободных аминокислот
      • 4. 7. Ги сто структурные изменения
      • 4. 8. Изменение содержания летучих жирных кислот, аминов и аммиака
      • 4. 9. Изменение гидратации мышц
      • 4. 10. Атакуемость продукта протеолетическими ферментами
      • 4. 11. Изменение химических, бактериологических и органолептических показателей качества мяса
  • ГЛАВА V. ВЛИЯНИЕ УСЛОВИЙ П0СЛЕУБ0ЙН0Г0 ОХЛАЖДЕНИЯ, ПОСОЛА И ХРАНЕНИЯ НА АНАЛИТИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ И КАЧЕСТВО КОНИНЫ
  • ГЛАВА VI. ПРОМЫШЛЕННЫЕ ИСПЫТАНИЯ И ЭКОНОМИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ ПРОИЗВОДСТВА, ХРАНЕНИЯ И
  • ИСПОЛЬЗОВАНИЯ СЛАБОСОЛЕНОГО МЯСА
  • ГЛАВА VII.
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ И
  • ВЫВОДЫ

Мясо для организма человека является одним из основных источников полноценных белков животного происхождения и поэтому относится к важнейшим продуктам питания. Нет необходимости доказывать, что наибольшим спросом у населения пользуются мясопродукты из охлажденного сырья.

В 1981;85 гг и на период до 1990 г в мясной промышленности будет продолжена работа по увеличению ресурсов мяса за счет повышения выходов, совершенствования структуры производства, более полного использования на пищевые цели продуктов при комплексной и глубокой переработке скота и птицы. В рамках продовольственной программы предусматривается решение ряда научно-технических проблем, в частности, осуществление мероприятий, направленных на широкое и рациональное использование искусственного холода.

Интенсификация темпов роста и повышение качества выпускаемой продукции в мясной промышленности неразрывно связано с созданием надлежащих, научно-обоснованных режимов и способов холодильной обработки, рассчитанных на длительное хранение мяса с высокими питательными и технологическими свойствами в охлажденном состоянии.

Одной из важнейших причин, сдерживающих увеличение производства мяса в охлажденном состоянии, является сравнительно короткий срок его сохранения, как правило не превышающий 10−15 суток с момента убоя, при условии соблюдения технологии первичной переработки скота, холодильной обработки и условий хранения (Габриэльянц, 1971).

Этот срок недостаточен для организации перевозок охлажденного мяса из сырьевых зон в промышленные центры, его хранения на распределительных холодильниках и в торговой сети, создания необходимых товарных запасов. В связи с этим разработка способов удлинения сроков хранения охлажденного мяса имеет важное народно-хозяйственное значение. Наука и практика технологии кон-серв1фования мясопродуктов накопили достаточный опыт для разработки теоретических основ различных способов холодильной обработки. Однако, несмотря на обширность выполненных работ, количество нерешенных вопросов еще весьма значительно. Прежде всего существующие режимы послеубойного охлаждения мяса, направленные на устранение тепла биохимических реакций, осуществляются по единой схеме, то есть, основным 1фитерием является температура в толще мышц, фактически не существует дифференцированного подхода к вопросу послеубойного охлаждения в зависимости от особенностей и химического состава объектов. Хотя по содержанию влаги, жира и других компонентов охлаждаемые объекты имеют существенные различия, которые влияют как на темп охлаждения, так и скорость биохимических реакций^.

С другой стороны, охлаждаемые объекты по последующему назначению имеют существенные различия. Часть из них направляется для изготовления мясопродуктов, технология производства которых предусматривает дополнительное созревание и выдержку мяса в посоле. Следует отметить, что время созревания регламент1фу-ется конечной продукцией. Другая часть объектов направляется на замораживание, хранение в замороженном состоянии, а также для реализации в охлажденном состоянии.

Поэтому для научно обоснованной организации послеубойного охлаждения мяса в целях сокращения потерь, экономии энергозатрат следует дифференцировать процесс с учетом особенностей охлаждаемых объектов или создать универсальную технологию, позволяющую наряду с увеличением сроков хранения мяса в охлажденном состоянии использования его для технологических целей на любой стадии автолиза.

В связи с этим целью настоящей работы является разработка теоретических основ технологии холодильного консервирования мяса, с применением посола.

Для выполнения поставленной в диссертации цели решались следующие основные задачи:

— исследование факторов, влияющих на характер и глубину автолитических изменений в мясе при охлаждении;

— изучение закономерностей изменений летучих ароматических веществ и свободных аминокислот при высоких отрицательных температурах хранения мяса, как факторов, формирующих качественные показатели;

— обоснование условий обработки сырья, обеспечивающих снижение криоскопической температуры тканевой жидкости, интенсификацию послеубойного охлаждения и увеличение сроков хранения мяса в охлажденном состоянии;

— изучение особенностей действия посола и послеубойного охлаждения при высоких отрицательных температурах на характер автолитических процессов и технологические свойства мяса;

— установление направленности в изменении ароматических и вкусовых компонентов при холодильной обработке и хранении соленого мяса;

— изучение влияния условий охлаждения и посола на изменение органолептических, бактериологических и химических показателей качества мяса;

— исследование пищевой и биологической ценности соленого мяса в процессе холодильной обработки и хранения;

— исследование влияния посола и послеубойного охлаждения на качество конины;

— разработка технологических схем производства соленого мяса в отрубах, определение режимов холодильной обработки с целью увеличения продолжительности хранения и выработки из него мясопродуктов на любой стадии автолиза.

Для решения поставленных задач были использованы методы, позволяющие дать полную характеристику изменений, происходящих в углеводной и белковой системах мяса и. комплексе веществ, определяющих ароматическую и вкусовую характеристику продуктов. Были привлечены точные инструментальные методы исследования, способные дать индивидуальную оценку в сложных многокомпонентных системах, определяющих качество мяса.

При разработке условий посола исходили из необходимости получения продукта с содержанием соли, допускающим использование его для изготовления вторых и первых мясных блюд. В предварительных опытах и согласно результатам 'ЗоЬсшЗБОпВ.и др.(1973). было установлено, что содержание в продукте соли от 2 до 3% придает мясу приятную соленость и находится в норме, которая используется при изготовлении многих мясопродуктов.

Для выявления отличительных особенностей, имеющих место при холодильной обработке и хранении соленого мяса в исследуемых образцах содержание соли искусственно повышали и доводили до 7−8 $. кг.

Плотность шприцовочного рассола 1,179^при 273 К. Давление шприце-5 вания — 2.10 Па (Амелько, 1972).

Исходя из возможно более полного отражения биохимических, физико-химических и структурных изменений компонентов мышечной ткани, в качестве показателей и методов исследования были выбраны:

1) активная реакция среды потенциометрическим способом с помощью прибора ЛПМ-60М;

2) содержание свободных нуклеотидов двухмерной бумажной хроматографией в щелочном и кислотном растворителях;

3) экстрагируемость фибриллярных белков, белков плазмы и миофибрилл солевыми растворами;

4) реактивность сульфгидрильных групп белков миофибрилл методом амперометрического титрования по Кольтгофу и Гаррису;

5) содержание кислых и основных групп белков миофибрилл по Френкель-Конрату и Куперу;

6) летучие ароматические вещества методом газожидкостной хроматографии;

7) свободные аминокислоты с помощью автоматического анализатора аминокислот и методом бумажной одномерной нисходящей хроматографии;

8) аммиак и летучие амины методом полярографии;

9) летучие жирные кислоты газохроматографическим анализом этиловых производных;

10) гистоструктурные свойства мышечной ткани;

11) водоудерживающая способность мясной системы по методу Грау и Хамма в модификации ВНЙИМПа;

12) потери воды при варке мяса по методике Бакунца и Вартаняна, примененной нами для неизмельченного мяса;

13) содержание соли и общей влаги стандартными методами.

Полученные результаты подвергали статистической обработке, определяя среднеквадратичное отклонение и коэффициент вариации по руководствам Аксютина З. М. (1968), Плохинского H.A. (1970), Румшиского JI.3. С1971).

ВЫВОДЫ.

1. Разработаны теоретические и экспериментальные основы технологии холодильной обработки и хранения соленого мяса при высоких отрицательных температурах.

2. На основе выполненных исследований охарактеризованы особенности изменений свойств мяса при субкриоскопической температуре хранения, определена природа процессов и влияние технологических факторов на интенсивность и характер их развития.

3. Качественные изменения мяса в процессе холодильного хранения связаны с автолизом и зависят от послеубойного состояния ткани.

Количественные изменения содержания свободных аминокислот в процессе хранения при различных температурах отличаются скоростью накопления. Наиболее интенсивное изменение претерпевают моноаминокарбоновые и ароматические аминокислоты. Одинаковое суммарное содержание наблюдается в мясе на 6−7-е сутки при температуре хранения 275 К и 12−14-е при 271 К. фи отеплении мяса, хранившегося при субкриоскопической температуре, также наблюдается уменьшение содержания свободных аминокислот с последующим возрастанием до первоначального уровня и выше. В то Еремя как в предварительно ферментированном мясе уменьшение содержания свободных аминокислот не наблюдается. Этим подтверждается особенность биохимических изменений в процессе хранения мяса при субкриоскопической температуре.

После тепловой обработки мяса содержание отдельных свободных аминокислот уменьшилось от 30 до 50%, что указывает на участие последних в образовании аромата вареного мяса.

4. Выявлено изменение летучих ароматических веществ при исследуемых режимах хранения, из которых идентифицированы: ацетон, изомасляный, кротоновый, валериановый альдегиды, диацетил, метилэтилкетон, изобутанол, метилбутанол, ме-тилдисульфид, муравьиная, уксусная, пропионовая, изомасля-ная, масляная, капроновая кислоты, суммарное содержание аммиака и летучих аминов. В процессе хранения наблюдались значительные изменения этих веществсодержание одних при этом снижалось, а других возрастало.

Доказано, что уменьшению подвержены высококипящие соединения, такие как метилбутанол, валериановый альдегид и капроновая кислота, а увеличению низкокипящие соединения, такие как диацетил, метилэтилкетон, кротоновый альдегид, муравьиная и уксусная кислоты за счет наличия взаимосвязи в общем содержании летучих ароматических веществ: нарастание содержания одних происходит за счет уменьшения количества других. Качественный и количественный состав летучих ароматических веществ мяса одинаков в процессе хранения при исследуемых режимах в те же сроки, что и содержание свободных аминокислот.

Исследование содержания и изменение состава свободных аминокислот, летучих аминов, карбонильных соединений и жирных кислот мяса позволило обосновать положение об участии аминокислот как продуцентов аромата мяса.

5. Доказана целесообразность введения раствора поваренной соли в парные туши перед холодильной обработкой шприцеванием в мышечную ткань и через 1фовеносную систему. Разработан и опробирован в лабораторных и промышленных условиях дифференцированный способ просаливания мясных туш.

6. На основании биохимических и физико-химических исследований установлена особенность изменений в процессе холодильной обработки и хранения соленого мяса при высоких отрицательно температурах. Доказано, что в мясе соленом в парном состоянии процессы посмертного окоченения слабо выражены и проходят неглубоко. Добавление соли в количестве 2−4% приводит к частичной денатурации ферментной системы мяса и изменению её свойств. Этот эффект соли тем значительнее, чем раньше произведен посол парного мяса.

7. Динамика свободных аминокислот соленого мяса также свидетельствует об уменьшении активности протеолитических ферментов в процессе холодильной обработки и хранения. Так, суммарное содержание свободных аминокислот в несоленом мясе при субкриоскопической температуре хранения в 2,7 раза больше, чем в соленом при 271 К.

8. Исследованиями установлено, что содержание летучих аминов и аммиака, муравьиной и уксусной кислот, а также соотношение летучих жирных кислот является надежным показателем качества мяса при холодильном хранении. Так, одинаковое содержание аммиака и летучих аминов в начале хранения затем увеличивается и достигает значения 40 ыт% в охлажденном мясе на 12-е сутки, присубкриоскопической температуре на 20-е, а в мясе с содержанием соли 3 $ при этой же температуре приближается на 32-е сутки хранения.

9. Незначительная глубина окоченения и стабилизация на высоком уровне активной реакции среды, растворимости белков, влагоудерживающей способности при хранении такого мяса позволяет использовать его для производства вареных колбас на любой стадии автолиза.

9. Гистоструктурными исследованиями показано, что явление гофрированности, частота узлов сокращения и лизис ядер наблюдаются в меньшей степени с понижением температуры холодильной обработки.

Введение

небольших концентраций поваренной соли и хранение такого мяса при 271 К способствует сохранению первоначальной структуры мышечных волокон, что определяет высокие технологические свойства его и подтверждается результатами исследований влагоудерживающей способности.

Изменение поперечной исчерченности волокон, фрагментация миофибрилл, деградация саркомеров, а также связанные с этим изменения экстрагируемости миофибриллярных и саркоплаз-матических белков свидетельствуют об участии и взаимосвязи этих процессов при автолизе мяса.

Установлено, что снижение температуры до субкриоскопи-ческой увеличивает сроки хранения мяса без заметного снижения качества, особенно благоприятно это сказывается при хранении малосоленого мяса. При температуре 271 К несоленое мясо можно хранить до 20-ти суток, а с содержанием соли 3% свыше 30-ти. Для хранения соленого мяса можно применять и более низкую температуру (268 К), при которой отруба приобретают упругость и их можно штабелевать для хранения. После отепления и обвалки потери мясного сока не происходит.

10. Исследование переваримости 20 ферментами желудочно-кишечного тракта с последующим определением аминокислотного состава гидролизатов, а также значение коэффициента эффективности белка в биологических опытах на крысах разницы в соленом и несоленом продукте не выявило.

II.Обоснована целесообразность производства колбасных изделий из малосоленого мяса, заключающаяся в использовании его на любой стадии автолиза и тем самым исключении традиционной вцдержки в посоле, требующей значительных площадей и дополнительных затрат труда.

12. Установлено, что применение посола туш в парном состоянии особенно благоприятно сказывается при холодильной обработке и хранении конского мяса, которое отличается своеобразием автолитических и физико-химических превращений и требует значительно больше времени для созревания, чем другие виды мяса. Так, изменение рН, экстрагируемости миофиб-риллярных и саркоплазматических белков, суммарная и индивидуальная динамика свободных аминокислот показали, что окоченение в конине является глубоким и достигает максимума к 5-м суткам автолиза при температуре 275 К, а затем происходит медленное его разрешение, что отличает конину от других видов мяса.

13. Разработка схемы производства малосоленой говядины и конины, использование ее в колбасном производстве позволяет сократить технологический процесс и создать необходимые запасы подготовленного сырья для изготовления вареных колбас.

ГЛАВА УП.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

И ВЫВОДЫ.

Сохранение мяса и мясопродуктов в охлажденном состоянии или близким к охлажденному, удлинение сроков его хранения для бесперебойного обеспечения населения высококачественными продуктами является важной народнохозяйственной проблемой, осуществление которой будет способствовать решению главной экономической задачи текущего десятилетия. Рассматриваемая проблема представляет большой интерес и ею интенсивно занимаются ведущие научно-исследовательские организации как в нашей стране, так и за рубежом.

Увеличение производства мяса в стране требует не только интенсификации работы мясоводческих совхозов и колхозов, а также изыскания дополнительных источников высококачественного животного белка. В этом отношении определенный интерес представляет конское мясо, которое по питательным качествам не уступает говядине, а по некоторым показателям даже ее превосходит. Вместе с тем, процессы подготовки конины для переработки, созревания мяса и холодильной обработки изучены мало или вообще не исследованы.

Большое разнообразие охлаждаемых объектов, их особенность в химическом составе и скорости послеубойного созревания требуют при выборе условий охлаждения индивидуального подхода к каждому из них. Установлено, что наступление максимума окоченения при одинаковых условиях послеубойного охлаждения в говядине происходит на 1−2, конине 3−5 сутки. С понижением температуры послеубойного охлаждения эта разница еще значительнее. На скорость созревания мяса кроме условий охлаждения и вдца убойных животных влияют упитанность, состояние перед убоем и другие факторы. Устранить их возможно применением дополнительно к холоду средств обработки мяса, позволяющих снизить криоскопическую температуру тканевой жидкости и использовать более низкие температуры для после-убойной обработки, с другой стороны, свести до минимума разницу в скорости созревания убойных туш.

Полученные экспериментальные данные и теоретическое обоснование разрабатываемого метода холодильной обработки и хранения мяса свидетельствуют о практической целесообразности применения температуры, близкой к криоскопической, для удлинения срока хранения животных продуктов в охлажденном состоянии. Эта целесообразность подтверждается сохранением общей направленности физико-химических изменений в охлажденных продуктах и при близкриоскопических температурах хранения. Однако скорость этих процессов в несколько раз ниже, чем при хранении охлажденного мяса.

Понижение температуры холодильной обработки и хранения мяса приводит к снижению скорости ферментативных процессов и в первую очередь к снижению скорости распада АТЗ>, что замедляет освобождение кальция и других катионов из лизосом сарко-плазматического ретикулума, которые обусловливают изменение других свойств ткани: размягчение мяса за счет участия кальция в вьщелении зэтлиний из волокон. Медленное накопление свободных катионов в мышечной ткани при субкриоскопической температуре хранения приводит к торможению процесса окоченения, которое длительно по времени и наступает в более поздние сроки.

Регулирующим фактором, определяющим общую направленность и скорость ферментативных процессов при автолизе, является рН. Скорость накопления молочной кислоты при понижении температуры хранения резко уменьшается, что ведет к изменению автолитических превращений в мышечной ткани.

Длительное нахождение рН среды на постоянном уровне при субкриоскопической температуре благоприятно сказывается на сохранности мяса, так как в этом случае оно более устойчиво к действию большинства микроорганизмов. Однако низкое значение рН среды всегда связано с уменьшением нежности мяса. Эти сведения относятся ко всем возрастным группам крупного рогатого скота и в мясе взрослых животных этот эффект выражен особенно ярко.

С изменением рН среды в процессе автолиза связана экс-трапфуемость миофибриллярных и саркоплазматических белков мяса. Полученные результаты свидетельствуют о более медленном падении растворимости белков миофибрилл при субкриоскопической температуре хранения мяса, чем в охлажденном. Максимальное падение растворимостим миофибриллярных белков охлажденного мяса наблюдали на 1−2-е, а при температуре 271 К на 4−5-е сутки хранения, оно взаимосвязано с изменением сульфгидриль-ных, кислых и основных групп белков, распадом АТФ.

В этот период в результате изменения рН среды и зарядов возникают новые внутри-и межмолекулярные взаимодействия белковых структур, что приводит к конформации пептидных цепей и образованию новых поперечных и ковалентных связей, уменьшению влагоудерживающей способности мяса. Уменьшение содержания сульфгидрильных групп, понижение их реактивности подтверждает данное предположение. Участие их в этих процессах, по всей вероятности, происходит через окисление нескольких сульфгидрильных групп в нативной мономерной молекуле и затем продолжением молекулярной сульфгидрильной и дисульфидной обменной реакции за счет оставшихся свободных групп соседних молекул. Это совпадает с изменением содержания свободных аминокислот в процессе автолиза мышечной ткани. Так, уменьшение суммарного содержания свободных аминокислот на 1−2-е сутки, а при субкриоскопической температуре на 7−8-е совпадает с наступлением в этот период окоченения мышечной ткани и свидетельствует о его замедлении.

Установленный факт уменьшения содержания свободных аминокислот в период окоченения при исследуемых режимах хранения также происходит в результате изменения агрегатного состояния белков, вследствие чего нарушается степень связывания свободных аминокислот. Не исключено участие свободных аминокислот в образовании тиоэфирных связей между сульфгид-рильными группами серосодержащих аминокислот и свободными карбоксильными группами серина или других аминокислот в этот период.

Последующее изменение исследуемых показателей, увеличение экстрагируемости, содержания сульфгидрильных групп, вб-доудерживающей способности белков происходит также за счет изменения рН среды ткани. В результате протеолитических процессов, разрыва поперечных связей в белковых молекулах происходит интенсивное высвобождение кислых и основных групп, что влечет усиление буферных свойств белка. В результате этого происходит уменьшение кислотности среды мяса. Однако истинные причины, объясняющие разрешение мышечного окоченения, пока неясны.

Необходимо отметить специфическую активность катепси-нов в процессе протеолиза. Первичное расщепление белковой молекулы происходит с участием катепсина Д, который может гидролизовать белок в широком интервале концентрации водородных ионов от 3,0 до 7,0. Последующая деструкция продуктов протеолиза, осуществляемая другими катепсинами, в частности, катепсином С, происходит в более узкой области рН.

Протеолитическая деструкция приводит к повышению эке-трагируемости миофибриллярных белков и сопровождается накоплением свободных аиинокислот и карбоксильных груш, что приводит к повышению растворимости мышечных белков. Однако первоначальное значение, характерное для парного мяса, достигнуто не было. Об этом же свидетельствует увеличение суммарного содержания свободных аминокислот, происходящее вследствие катепсинной деструкции саркоплазматических полипептидов и пептидов, которая при субкриоскопической температуре хранения мяса протекает медленнее.

Считаем необходимым отметить идентичность качественного состава исследуемых свободных аминокислот в охлажденном мясе и при субкриоскопической температуре хранения.

Исследование ароматических веществ охлажденного мяса и при субкриоскопической температуре хранения свидетельствует также об идентичности их состава. При обоих режимах хранения были выделены из мяса и идентифицированы летучие вещества, имеющие высокий порог чувствительности: ацетон, изо-масляный альдегид, диацетил, метилэтилкетон, кротоновый, валериановый альдегиды, изобутанол, метилдисульфид, муравьиная кислота, уксусная, пропионовая, изомасляная, капроновая кислоты. Однако это не полный перечень веществ, ответственных за аромат мяса.

Установлено, что снижение температуры хранения мяса до субкриоскопической оказывает влияние на динамику выделенных ароматических веществ, замедляя их накопление.

Обсужден вопрос о возможном источнике образования летучих ароматических продуктов при тепловой обработке мяса. Количественное уменьшение ароматических свободных аминокислот, лизина, гистидина и других предполагает участие их в процессе ароматообразования. Следует иметь в виду, что источником образования ароматических веществ в мясе являются не только свободные аминокислоты. Их накопление может происходить и за счет термического распада и взаимодействия между собой высокомолекулярных соединений при тепловой обработке мяса.

Таким образом, определяющим фактором изменений при охлаждении мяса являются рН среды и скорость освобождения катионов из лизосом саркоплазматического ретикулума. Высокий уровень рН и дополнительное присутствие щелочно-земельных катионов изменяет глубину послеубойного автолиза мышечной ткани.

Стремясь к созданию технологии, обеспечивающей улучшение технологических свойств мяса и удлинение времени его хранения были предприняты исследования по применению вспомогательных к холоду консервирующих средств — посола.

В предварительных опытах установлено, что содержание в продуктах соли 2−3% придает мясу приятную соленость и находится в норме, которая используется при изготовлении многих мясопродуктов.

Анализ существующих способов и практические результаты введения рассола шприцеванием в мышечную ткань и через кровеносную систему показали приемлемость дифференцированного посола туш, что позволяет определить направление дальнейшего использования отрубов и режимов холодильного хранения.

Динамика показателей, характеризующих автолитические изменения соленого парного мяса в процессе холодильного хранения свидетельствует об идентичности этих изменений, однакоглубина и скорость их зависят от содержания соли и условий холодильной обработки.

Стабилизация на высоком уровне рН среды соленого в парном состоянии мяса связана с замедлением гликогенолиза, а также преобладающим распадом гликогена амилолитическим путем. Добавление соли в количестве 2−4% приводит к частичной денатурации ферментной системы и изменению ее свойств. Однако этот эффект соли тем значительнее, чем раньше произведен посол парного мяса. Высокое значение рН среды на всем протяжении хранения мяса при исследуемых режимах изменяет глубину физико-химических процессов и фиксирует высокие технологические свойства мяса.

В первую очередь это приводит к изменению скорости накопления отдельных метаболитов нуклеотидного распада, не изменяя общей направленности процесса. Медленный распад нуклео-тидов соленого мяса при субкриоскопической температуре хранения приводит к стабилизации количества АТФ во времени, что способствует созданию более рыхлой структуры белков наличием отдельных волокон актина и миозина. Эффективность такого процесса будет тем выше, чем больше начальное содержание АТФ. С другой стороны, между молекулами белка действуют преимущественно силы электростатического взаимодействия, поэтому агрегационное равновесие весьма чувствительно к действию электролитов. Комбинированное действие АТФ и хлористого натрия на электрические заряды мышечных белков приводит к ослаблению связей между нитями актина и миозина, возможно даже нейтрализует противоположные заряды белков и устраняет их агрегацию, что приводит к росту гидрофильных центров и увеличению влагосвязывающей способности мяса, вследствие чего в парном соленом мясе окоченение выражено очень слабо или не наступает вообще.

Изменение содержания летучих жирных кислот и аминов в процессе холодильного хранения соленого мяса свидетельствует об идентичности качественного состава этих веществ с несоленым мясом, однако с понижением температуры скорость их накопления уменьшается. Представляет определенный интерес изменение содержания муравьиной и уксусной кислот. Используемая методика определения этиловых эфиров этих кислот позволила получить стабильные производные и количественно определить их при газохроматографическом разделении.

Большое содержание муравьиной и уксусной кислот в соленом и несоленом мясе отмечается на всем протяжении холодильного хранениятак, в количественном отношении эти кислоты составляют 90 $ выделенных шести летучих кислот.

Являясь продуктами действия липолитических и вдкробиаль-ных ферментов, они могут совместно с летучими аминами характеризовать наступающую порчу пищевых продуктов при холодильном хранении.

Обсужден вопрос о предполагаемом источнике накопления летучих аминов, аммиака и отдельных низкомолекулярных летучих жирных кислот. Количественные изменения их в процессе хранения соленого мяса взаимосвязаны с накоплением свободных аминокислот. Вполне закономерно, что накапливающиеся при автолизе свободные аминокислоты в процессе декарбоксидирования и дезаминирования могут быть одним из источников исследуемых летучих веществ мяса.

Способ оценки летучих жирных кислот по соотношению высокомолекулярных и низкомолекулярных показал, что изменение соотношения наблюдается в первый период и в конце хранения, в остальное время оно примерно постоянно и совпадает с данными органолептической оценки, свидетельствующими о доброкачественности продукта.

Во время хранения охлажденного мяса этот показатель увеличивается после 14 суток, при субкриоскопической температуре после 19-ти, а в процессе хранения соленого мяса при 271 К на 30-е сутки, что свидетельствует о заметной стойкости к хранению соленого мяса.

Экспериментально установленные данные изменения соотношения летучих жирных кислот подтверждаются результатами накопления аммиака и летучих аминов, которое медленнее происходит в процессе хранения соленого мяса при 271 к.

Результаты исследований свободных аминокислот в процессе хранения соленого и несоленого мяса свидетельствуют об уменьшении скорости их накопления с понижением температуры холодильного хранения. При этом, наблюдаемое уменьшение суммарного содержания свободных аминокислот в период окоченения несоленой мышечной ткани, отсутствует при автолизе соленой, что подтверждает предположение о неглубоких процессах или отсутствии окоченения в парном соленом мясе.

Дискуссионный вопрос относительно источника накопления свободных аминокислот при автолизе мяса не следует рассматривать как результат изменений каких-то определенных компонентов мышечной ткани, а как процесс деградации пептидов, сар-коплазматических, миофибриллярных белков и нуклеиновых кислот, происходящих под влиянием тканевых ферментов.

Это предположение подтверждается результатами гисто-структурных исследований, свидетельствующих о неглубоких изменениях при холодильной обработке соленого в парном состоянии мяса. Явление гофрированности, частота узлов сокращения и лизис ядер наблюдаются в меньшей степени, чем при обычном автолизе. Понижение температуры хранения до 271 К способствует сохранению первоначальной структуры мышечных волокон, что определяет высокие технологические свойства такого мяса и подтверждается исследованиями его влагоудерживающей способности.

Способность мышечной ткани удерживать влагу в процессе хранения соленого мяса при исследуемых режимах выше, чем в несоленом, и близка к парному мясу, а в отдельных случаях больше. Одной из основных причин высокой влагоудерживающей способности белков мышечной ткани является изменение минерального (ионного) состава мышц. Образующиеся металлооргани-ческие комплексы влияют на взаимодействие между ними и АТФ. При невысокой концентрации соли в результате электростатичес' ких свойств функциональных белков ионы соли окружают эти группы и, притягивая диполи воды, несколько увеличивают гидратацию и растворимость белков.

Установлено, что исследуемые концентрации поваренной соли оказывают влияние на степень влагоудерживающей способности белков мышечной ткани, увеличивая ее. Содержание соли в мясе свыше 4% не приводит к увеличению влагоудерживающей способности. Наиболее благоприятной средой для повышенной влагоудерживающей способности является рН 6,4 — 7,2, которая легко поддерживается при введении соли в парную мышечную ткань.

Исследование активности ферментов желудочно-кишечного тракта на соленом и несоленом мясе разницы не выявило. Степень гидролизуемости белков и количество усвоенных аминокислот была примерно одинакова.

Проведенные химические, микробиологические и органо-лептические исследования качества мяса по стандартным показателям убедительно подтвердили положительное влияние такой обработки мяса на длительность его хранения в охлажденном состоянии.

Выявленная взаимосвязь показателей примененных для анализа соленого мяса в процессе холодильного хранения при различных режимах свидетельствует о положительном влиянии пова-реной соли, добавляемой в парную мышечную ткань. Это способствует сохранению высоких технологических свойств его в процессе хранения и использованию для вьцэаботки мясопродуктов на любой стадии автолиза без дополнительной естественной ферментации.

Особенно целесообразно применять посол в парном состоянии для конского мяса, так как окоченение в несоленой конине отличается от других видов мяса большей глубиной и продолжительностью, что требует дополнительного времени и затрат для естественной ферментации.

Изменение рН среды, экстрагируемость миофибриллярных и саркоплазматических белков, суммарная и индивидуальная динамика свободных аминокислот показали, что в конине, посоленой в парном состоянии через кровеносную систему, происходит ин-гибирование процесса окоченения. Такая конина на всем протяжении хранения отличается повышенной извлекаемосттью белков, водоудерживающей способностью и эластичностью.

В заключение желательно отметить результаты промышленных испытаний производства, хранения несоленого и соленого мяса при субкриоскопической температуре.

Перевозки подмороженного мяса в авторефрижераторах и железнодорожных секциях с компрессионным охлаждением подтвердили целесообразность и экономичность данного способа за счет увеличения коэффициента загрузки транспортных средств и камер примерно в 3−4 раза и удлинение времени хранения по сравнению с охлажденным мясом. Расчет экономической эффективности показал экономию 41 рубль на I тонну мяса.

Производство и хранение малосоленого мяса при субкрио-скопической температуре дополнили указанные преимущества удлинением времени хранения до 30 суток без кристаллизации тканевой влаги, сокращением времени подготовки сырья для выработки мясопродуктов, а перевозка его в удаленные районы новостроек, такие как вновь построенные поселки Байкало-Амурской магистрали, создает реальные перспективы снабжения таким мясом с действующих мясокомбинатов и производства из него мясопродуктов на месте. Дополнительная экономия при производстве и хранении соленого мяса составляет 20 руб. на I тонну.

На производство, хранение и транспортировку мяса разработаны и утверждены соответствующие инструкции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. АВШАЛУМОВА A.A. Определение степени свежести мяса методом распределительной хроматографии на бумаге. 1. Воцросы питания, 1962, 3, 22.
  2. АДУЦКЕВИЧ В. А. Ускоренный гистологический метод определения свежести мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1970, 6, 25−28.
  3. АМИРОВ А. Изучение влияния давления рассола при шприцевании мяса на его гистологическую структуру. ЦНИИТЗИ Мясо-молпром, 1970, 10.
  4. АМАН М., СМИРНОВА Г. А. Изменение липидов и белков мышц зеркального карпа при замораживании и холодильном зфане-нии. Ж. Холодильная техника, 1972, 2, 44−45.
  5. АМЕЛЬКО Л.Н., АМИРОВ А. Изучение влияния давления рассола при шприцевании мяса на его гистологическую структуру. ЦНИИТЗИ Минмясомолпром СССР, 1970, 10, 11−12.
  6. АНДРОПОВА И.П., ЛЯСКОВСКАЯ D.H. Летучие основания мяса и мясных продуктов. Ж. Мясная индустрия СССР, 1973, 9, 33−35.
  7. АНФИМОВ А.Н., ЛАВРОВА Л.П., МАНЕРБЕРГЕР A.A. Технология мяса и мясопродуктов. Пшцепромиздат, 1959 г.
  8. АЛЕКСЕЕНКО Л. П. Аминокислотный анализ белков тканевых экстрактов и биологических жидкостей. Сб. Современные методы в биохимии. Изд. Медицина, 1964, I29-I6I.
  9. АЛЕКСЕЕВ П.А., ЛИВШИЦ С. А. Хранение охлажденного мяса в сортовых отрубах. Ж. Холодильная техника, 1963, 5.
  10. АШМАРИН И.П., МЮЛЬБЕРГ A.A. Химия белка, 1968, чЛ, изд. ЛГУ.
  11. АЙШТЕЙН A.A., ЗШОВИЦКИЙ A.A. Хроматографический метод идентификации химических соединений. Ж. Аналитическая химия, 1966, XXI, 6, 737.
  12. БАБЧЕНКО Л. В. Основы технологии пищевых производств. Изд.2, М. 1974.
  13. БАЕВ A.A., БИЛУШИ В., П0ГЛА30 В Б.Ф. О сульфгидрильных группах миозиновой аденозинтрифосфатазы. 1. Биохимия, 1958, 23, 2.
  14. БАКУНЦ Г., ВАРТАНЬЯН Г. Методы определения влагосвязывающей способности фарша. ?. Мясная индустрия СССР, 1971, 7.
  15. БАТУНЕР Л.М., ПОЗИН М. Е. Математические методы в химической технике. Госхимиздат, 1953.
  16. БЕЛЕНЬКИЙ Н.Г., КРЫЛОВА H.H., ЧЕРТКОВ ИД. Влияние термической обработки на усвоение белков мяса. Док. ВАСХНИЛ, 1957, 4, 23−29.
  17. БЕЛИЦЕР В. А. Микроструктура и денатурационные превращения белков. «Украинский биохимический журнал», 1962, 34, 2.
  18. БЕДИЦЕР В. А. Денатурационные превращения белков. Изд. Академии Наук СССР, 1964.
  19. БЕНДОЛЛ. Д., Мышцы, молекулы и движение, 1970, Мир, М.
  20. БЕНДОЛЛ Д. Биохимия трупного окоченения и уплотнение мышц под действием холода. Сб. докладов 19 Европ. конгр. нии раб. мясной промышленности, 1973, Париж.
  21. БЕРЧШЬД Г., СТОРРС Э. Газовая хроматография в биохимии. Изд. «Мир», 1964, М.
  22. БЕЙКЕР Б. Е. Предшественники ветчинного запаха, в кн. «Пятый международный биохимический конгресс», М., 1961, I, 371.
  23. БЕСПАЛОВ А. Опыт замораживания живой рыбы на Московско-Казанском холодильном складе. Ж. Холодильное дело, 1913, 5, 496−499.
  24. БЕШШ Д., БРАУН А. Д. Методы химии белков, 1965, изд. «Мир». Взаимодействие белков с трифенилметановыми красителями. Ж. Биохимия, 1951, 16,5, 399.
  25. БРАУН А. Д. Связывание красителей нативными и денатурированными белками. Ш. Биохимия, 1948, 13, 5.
  26. БЕЛЕНЬКАЯ С. А. Амперометрическое титрование сульфгид-рильных и дисульфидных групп в сусле и пиве. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1973, 9, 3, 471−473.
  27. БОЛДЫРЕВ A.A. Роль гистидинсодержащих дипептидов, кар-нозина и анзерина в регуляции сокращения скелетных мышц. Тезисы симпоз. докл. Третьего Всесоюзного биохимического съезда, 1974, Рига.
  28. БОЛЬШАКОВ A.C. Изменение содержания свободных аминокислот в соленой свинине при хранении. Ж. Мясная индустрия СССР, 1965, 4, 47.
  29. БОЛЬШАКОВ A.C., ШАБАНОВА В. А. Изменение фракции низкомолекулярных жирных кислот в процессе мокрого посола. ЦИНТИ Пищепром, 1965, 17.
  30. БОЛЬШАКОВ A.C., ПАВЛОВ Д.В., СОКОЛОВ A.A. Интенсификация посола мяса и других продуктов. Докл. межвузовской научно-техн.конференции. Пищецромиздат, М., 1969.
  31. БОЛЬШАКОВ A.C., МИТРОФАНОВ Н. С. Модифицированный метод определения сульфгидрильных групп в мясе путем обратного ам-перометрического титрования. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1970, 6, 5, 606−614.
  32. БОЛЬШАКОВ A.C., ОРЕШКИН Е.Ф., БОРЕСКОВ В. Г. Совершенствование технологии консервирования ветчины. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1972.
  33. БОЛЬШАКОВ.А.С., КЛИМЕНКО Л. Т. Влияние продолжительности созревания свинины перед посолом на содержание алифатических карбонильных соединений в формованной ветчине. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1973, 5.
  34. БОЛЬШАКОВ A.C., КЛИМЕНКО Л. Т. Влияние степени автолиза на содержание летучих жирных кислот в формованной ветчине. Ж. Мясная индустрия СССР, 1973, 4.
  35. БОЛЬШАКОВ A.C. Применение безигольного шприцевания для посола мясопродуктов. ЩШШИ Минмясомолпром СССР, 1973, 14, 48−49.
  36. БОРОВКОВ Ф., Ивашов В. Стабилизация переохлажденного состояния биологических продуктов. «Холодильная обработка и хранение пищепродуктов», Л., 1976, 100−104.
  37. БОВДКОВ Л.Ф., ВОРОБЬЕВ A.A. Безигольный метод введения биопрепаратов. Изд. Медицина, 1972.
  38. БОНЧЕВ Н., САНДИЕВ Н. Об аминокислотном составе мяса и молока при обыкновенной термической обработке. Ж. Вопросы пи тания, 1965, 3, 45.
  39. БУЛГАКОВА Л. В. Влияние температур, близких к криоско-пическим, на качество мяса. ЦНИИТЭИ Минмясомолпрома СССР, 1978.
  40. БУШКОВА Л. А. Исследование веществ, обусловливающих аромат в окороках. SL Прикладная биохимия и микробиология, 1966, 2, 3, 352.
  41. ВОРОБЬЕВ В. И. Действие замораживания на ферментативные свойства белка. Тезисы докл. I Всесоюзного биохимического съезда АН СССР, 1964, I, 54.
  42. ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение ароматических веществ в мясепри температуре хранения близкой к криоскопической. Тезисы докл. Всесоюзн.межвуз.конф. по проблемам интенс. холод, и технол.оборуд. Л., 1966.
  43. ВАСИЛЬЕВ A.A., КОНДРАТЬЕВ К.П., ИЛЬИНА К. В. Биохимическое изменение в конине при холодильной обработке. Тезисы докл.Всесоюзн.межвуз.конф. по термич.обраб.пшцевых прод. Одесса, 1969.
  44. ВАСИЛЬЕВ A.A., ЦЫРЕНОВ Б. Д. Сравнительная оценка способов сокращения естественной убыли мяса при холодильном хранении. Мат.конф.молод.ученых ВСТИ, посв. ЮО-летию со дня рождения В. И. Ленина. Бурят.кн.изд., У-Удэ, 1969.
  45. ВАСИЛЬЕВ A.A., ЩРЕНОВ Б. Д. Изменение содержания свободных аминокислот в конине при охлаждении. ЦНИИТЗИ Минмясо-молпрома СССР, 1971, 2.
  46. ВАСИЛЬЕВ A.A., ПАВЛОВ В. А. Электрофоретические изменения саркоплазматических белков при охлаждении конины. Тезисы докл. Республ. научной конференции «Повышение эффективности процессов и оборудов. холодильной и пищевой пром., 1971, ЛТИХП.
  47. ВАСИЛЬЕВ A.A., КУРЕНКОВА В. М. Биохимические изменения в конине при охлаждении. ЩИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1971, 13, 19−20.
  48. ВАСИЛЬЕВ A.A., ЦЫРЕНОВ Б. Д. Динамика свободных аминокислот в конине при охлаждении. Мат. IX научн.конф.ВСТИ, Бурят, кн. изд., У-^Удэ, 1971.
  49. ВАСИЛЬЕВ A.A., ПАРШУКОВА В.М., ЩРЕНОВ Б.Д. Автолити-ческие изменения в конине. Мат. IX научн.конф.ВСТИ, Бурят, кн.ид., У-Удэ, 1971.
  50. ВАСИЛЬЕВ A.A., ШИТИКОВ Ю.В. и др. Технологические свойства конского мяса. Бурят.кн.изд., У-Удэ, 1973.
  51. ВАСИЛЬЕВ A.A., ХАДАХАНОВ H.H., ЦЫРЕНОВ Б. Д. Устройство для обескровливания и посола животных. ЦНИШЭИ Минмясо-молпрома СССР, 1973, I, 4−5.
  52. ВАСИЛЬЕВ A.A., ОЛЕФИРОВА А. П. Динамика сульфгидриль-ных групп в говддине, посоленной в парном состоянии через кровеносную систему, при охлаждении. Мат. XI научн.конф. ВСТИ, Бурят.кн.изд., У-Удэ, 1973.
  53. ВАСИЛЬЕВ A.A., БРЯНСКАЯ И.В., ТУГУТОВ Ф. Д. Влияние содержания соли на формирование аромата мяса при совмещении посола и послеубойного охлаждения. Биохимические и технологические процессы в пищевой промышленности. Бурят, кн.изд., У-Удэ, 1974.
  54. ВАСИЛЬЕВ A.A., ОЛЕШРОВА А.П., ЦЫРЕНОВ Б.Д. Физико-химические процессы при холодильной обработке и хранении соленого мяса. ЦНИИ1ЭИ Минмясомолпрома, холодильная промышленность и транспорт, M. I979.
  55. ВАСИЛЬЕВА Л.Д., ПИСКАРЕВ А. И. Изменение содержания свободных аминокислот при холодильном хранении свинины. Ж. Холодильная техника, 1970, 3, 31−36.
  56. ВВЕДЕНСКИЙ Б.И., БОГАТЫРЕВ А. П. Опыты посола свиных туш через кровеносную систему. Ж. Мясная индустрия СССР, 1934, 5.
  57. Вода в пищевых продуктах. Под редакцией Р.Б.ДАКУОРТА. М. Пищепромиздат, 1980.
  58. ВОЛОВИНСКАЯ В. П. Определение влагопоглощаемости мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, i960, 6, 47−48.
  59. ВОЖИК Л.Г., РАБИНОВИЧ В. М. Исследование процессаохлаждения посоленого мяса в колбасном производстве. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1968, 14, 16−22.
  60. ВЕКСТЕРН Т.В., БАЕВ A.A. Нуклеотидный состав ядерных эритроцитов. I. Биохимия, 1957, 22, 6, 1043−1055.
  61. ГАБРЮЛЬЯНЦ М.А., МАЛЮТИНА Л. М. Хранение и реализация охлажденного мяса. Изд. Экономика. М., 1971.
  62. ГАЛКИН A.B., ГОЛОВКИН H.A. Гидролиз куриного жира при различных режимах холодильной обработки тушек птицы. Ж. Мясная индустрия СССР, 1971, 6.
  63. ГОЛОВКИН H.A. Физические и биохимические изменения в мясе во время его охлаждения и хранения. Труды ЛТИХП, 1954, т.5, с.69−77, 1956, т. Х1У, с.157−176.
  64. ГОЛОВКИН H.A., ПЕРШИНА Л.И. О роли АТФ при холодильной обработке и хранении рыбы. Ж. Рыбное хозяйство, 1957, № 9, 87−89.
  65. ГОЛОВКИН H.A., ПЕРШИНА Л. И. Влияние частичного вымораживания воды на качество рыбы и сроки ее хранения. Ж. Холодильная техника № I, 1961, с.35−38.
  66. ГОЛОВКИН H.A., ПЕРШИНА Л. И. Посмертные механо-химичес-кие изменения и их роль при консервировании рыбы холодом. Тр. ЛНИИМРП ВНИРО, 1961, т. I, 2, 3−100.
  67. ГОЛОВКИН H.A., ШАГАН О.С. О хранении мяса при температуре, близкой к криоскопической. Ж. Холодильная техника, 1964 № 2, с. 40.
  68. ГОЛОВКИН H.A., Н03ДРУНК0ВА. И. Р. Определение и роль катионов кальция и магния при холодильной обработке и хранении. Изв.вузов. Пищевая технология, 1964, 2, 35−37.i
  69. ГОЛОВКИН H.A., Н03ДРУНК0ВА И. Р. Электрометрические определения качества мяса во время хранения при температуре, близкой к криоскопической. Ж. Мясная индустрия СССР, 1965, 3, 50−52.
  70. ГОЛОВКИН H.A., ШАТАН О.С., КОРЖЕМАНОВА Л.А. К обоснованию цроизводства „переохлажденного“ мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1966, 2, 7−8.
  71. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение содержания свободных аминокислот в мышечной ткани в связи и качественным состоянием мяса. Докл. от СССР на ХП Европ.конгр.работников НИИ мясной пром. Норвегия, 1966.
  72. ГОЛОВКИН H.A., ШАТАН О.С., ВАСИЛЬЕВ A.A., МИЛЬЦИНА Е. И. Изменение содержания свободных аминокислот при хранении „переохлажденного“ мяса. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1967, 3, 2.
  73. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение содержания летучих ароматических веществ при холодильном хранении мяса. Докл. от СССР на ХШ Европ.конгр.работников НИИ мясной промети, Голландия, 1967.
  74. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение летучих ароматических веществ при холодильном хранении охлажденного и переохлажденного мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1967, 7.
  75. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение ароматических веществ при холодильном хранении мяса. Труды ВСТИ, 1968, 3, 3, 73−81.
  76. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменение свободных аминокислот мяса при температуре хранения + 2 °C. Труды ВСТИ, 1968, 3, 3, 82−87.
  77. ГОЛОВКИН H.A. и др. К вопросу хранения мяса в переохлажденном состоянии. Ж. Мясная индустрия СССР, 1970, 10, 38−40.
  78. ГОЛОВКИН H.A. и др. О глубине переохлаждения растительной и животной ткани. Ж. Холодильная техника, 1970, б, 22.
  79. ГОЛОВКИН H.A., ГАЛКИН A.B. Гидролиз куриного жира при различных режимах холодильной обработки тушек птицы. Ж. Мясная индустрия СССР, 1971, 6.
  80. ГОЛОВКИН H.A., МАСЛОВА Г. В., Рыба глубокого охлаждения. ЦНИИТЭИ рыбного хозяйства, М., 1972.
  81. ГОЛОВКИН H.A., КОРЖЕМАНОВА Л. А. Изменение сульфгидриль-ных групп при хранении мяса в переохлажденном состоянии. Ж. Мясная индустрия СССР, 1973, 5, 32.
  82. ГОЛОВКИН H.A., КОРЖЕМАНОВА Л. А. Влияние льдообразования после переохлаждения на качество мяса. Ж. Холодильная техника, 1973, 7.
  83. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. и др. Изменение степени гидратации белков мышечной ткани при хранении говядины, посол еной в парном состоянии через кровеносную систему. Мат. XI научной конф. ВСТИ, Бурят.кн.изд. У-Удэ, 1973.
  84. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A. Выбор и обоснование режима охлаждения слабосоленого мяса. Мат. XI научной конф. ВСТИ, Бурят, кн. из д. У-Удэ, 1973.
  85. ГОЛОВКИН H.A., ВАСИЛЬЕВ A.A., ВДРЕНОВ Б. Д. Производство колбасных изделий из говядины, посоленной и парном состоянии через кровеносную систему. Мат. XI научн.конф.ВСТИ, Бурят.кн.изд., У-Удэ, 1973.
  86. ГОЛОВКИН H.A., ВДРЕНОВ Б.Д., ВАСИЛЬЕВ A.A. Изменения в говядине при охлаждении и посоле мяса в тушах. Ж. Мясная индустрия СССР, 1973, 9, 37−38.
  87. ГОНОЦКИЙ В. А., ПАЛЬМИН В. В. Изучение процесса продуцирования некоторых ароматических веществ. Ж. Прикладная биохимия и микробиологя, 1973 9, 3, 362−369.
  88. ГОЛУБЕНКО Н. С. Устройство для обескровливания туш животных. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1973, 3.
  89. ГУДКОВ В. Д. Влияние охлаждения на выживаемость промысловых рыб. Ж. Рыбное хозяйство, 1940, 12, 27.
  90. ГОРЗДИЕВСКИЙ Л.Н. О роли АТФ в сокращении мышц охлажденного и мороженого мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1961,3.
  91. ГРИНЕНЕ Е. и др. Количественный анализ водных растворов летучих жирных кислот методом газожидкостной хроматографии. Тр. литовск.фил. ВНИИ маслоделия, 1970, 5.
  92. ГИСТОЛОГИЧЕСКИЙ МЕТОД исследования мяса и мясопродуктов в производственно-ветеринарном контроле. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром, обз. информация, 1971.
  93. ДЕВЕЛЬ Д. Технология пищевых продуктов, М., 1905.
  94. ДИКСОН М., УЭББ Э. Ферменты. Изд. Мир, М., 1966.
  95. ДРОЗДОВ Н.С., ЖУРАВСКАЯ Н.К. О природе автолитического распада мышечного гликогена в процессе созревания мяса. Тр. МТИММП, 1954, 2.
  96. ЖУРАВСКАЯ Н.К., АЛЕША Л.Т., ОТРЯШЕНКОВА М. М. Особенности изменения свойств сырого и вареного мяса в присутствии по вареной соли. ЦНИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1971, I.
  97. ЖОЛИ М. Физическая химия денатурации белков. Изд. Мир, М., 1968.
  98. ЗААЛАШВИЛИ М. М. Минорные белки и их роль в регулятор-ном механизме мышечного совращения. Тезисы симпоз.докл. Третьего Всесоюзного биохимического съезда, 1974, Рига.
  99. ЗБАРСКИЙ Б. И. Биологическая химия. Медгиз, М., I960.
  100. ЗИНОВЬЕВ A.A., БОЛЬШАКОВ A.C. и др. Исследование посола мяса в условиях высокочастотной,»: I- вибрации. Ж. Мясная индустрия СССР, 1955, 4, 44−47.
  101. ИВАНОВА Г. А. Посол свинокопченостей через кровеносную систему. Сб. тр. УкрНИИ масложировой пром. за I959-I96I гг., 1963, вып.4−6, Харьков.
  102. ИСКАНДАРЯН А.К. О механизме ускорения ароматообразования в соленой свинине. Изв.вузов. Пищевая технология, 1967, 3, 81.
  103. ИСКАНДАРЯН А. К. Превращение пировиноградной кислоты в летучие карбониальные соединения. Биологический журнал Армении, 1970, 23, 10, 83.
  104. КАМЕНЬЩИКОВА C.B., МОХНАЧЕВ И.Г., КШТУНОВ B.C. Использование газовой хроматографии при исследовании аромата пищевых продуктов. Ж. Консервная и овоще сушильная промышленность, 1964, 6, 30.
  105. КАЛАБУХОВ Н. И. Возможен ли анабиоз у рыб при замораживании. Ж. Рыбное хозяйство СССР, 1934, 2, 24−26.
  106. КЕНЖЕБЕКОВ П. К. Определение летучих кислот в колбасах на газожидкостном хроматографе. Изв.вузов. Пищевая технология, 1972, 4.
  107. КОДЗИМА Ц. Состояние микроорганизмов при низких температурах. «Рейто», 1978, 53, № 613, с.981−4.
  108. КОРЖЕМАНОВА Л. А. Изменение состояниям мышечной ткани при нарушении переохлаждения и при замораживании его. Тез. докл. Всесоюзн.симп. «Холодильная обработка и хранение ско-ропорт.продуктов, 1973, Л.
  109. КОРЖЕМАНОВА Л. А. Биохимические процессы, протекающиев охлажденном и переохлажденном мясе. Холодильная обработка и хранение скоропортящихся продуктов при близкриоскопической температуре, М., 1974.
  110. К0С0ЛАП0 В Б. И. Новое применение моргановской техники засолки мяса. Ж. Вестник Современной ветеринеурии, 1928, 22.
  111. КОЛЬК Э. М. Влияние pH на окраску, влагосвязывающую способность и нежность говядины. Сб. трудов ЭИЖВ, Тарту, 1969, 19.
  112. КОФМАН Е. Б. Влияние аденозинтрифосфорной кислоты и денатурации на абсорбцию красителями автомиозина и миозина. Ж. Биохимия, 1961, 26, 748.
  113. КРИМБЕРГ Р. Об азотистых экстрактивных веществах мышечной ткани. Дисс. на степень доктора медицины. М., 1907.
  114. КРЫЛОВА H.H., ЛЯСКОВСКАЯ D.H. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. Пищепромиз-дат, М., 1965.
  115. КРЫЛОВА H.H., БАЗАРОВА К. И. Изучение содержания летучих жирных кислот в вареных колбасах. Тр. ВНИИМП, 1970, 23, 26−31.
  116. КРЫЛОВА H.H., БАЗАРОВА К. И. Содержание летучих жирных кислот в мышечной ткани крупного рогатого скота. Реф.научн. сообщ. Третьего Всесоюзного биохим. съезда. Рига, 1974, I, 15−16.
  117. КУЗИН A.M., ЦЫРЕНОВ В. Ж. Исследование свободных нук-леотидов в процессе созревания мяса. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1968, 4. 264.
  118. КУЗЬМИН М. П. Устройство для ввода пробы в газовый хроматограф. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1966, 2, 4.
  119. КУРАНОВ Ю.Ф., МОТЫЖЕВА Р. Г. Перевариваемость пепсином мышц различного типа. Тр. ВНИИМС, Оренбург, 1970, 15.
  120. КУРКО В. И. Газохроматографический анализ пищевых продуктов. Пшцепромиздат, М., 1965.
  121. КУРСКИЙ М. Д. Структура и ферментативные свойства мембран мышечного волокна. Тез.симп.докл. Третьего Всесоюзного биохимического съезда. Рига, 1974.
  122. ЛИПСИЦ Ф.В., СИКИ1ИНДРА В. А. Исследование вкуса и запаха картофеля. Ж. Прикладная биохимия и миьфобиология, 1972, 8, 3, 267−273.
  123. Л03ИН0-Л03ИНСКИЙ Л. К. Очерки по криобиологии. Изд. Наука, Л., 1972.
  124. ЛОРИ P.A. Наука о мясе. Пищепромиздат, М., 1973.
  125. ЛОКШИНА Л.А., ОРЕХОВИЧ В.Н. О гидролизе денатурированных белков пепсином, трипсином и химотрипсином. Ж. Биохимия, 1954, 19, 6.
  126. ЛЯПКИН O.A., ХРУЦКАЯ С. Д. Биологическая ценность говядины в зависимости от возраста и породы скота. Тр. ВНИИМС, Оренбург, 1972, 16, 228−231.
  127. МАЛАКШИНОВ М. И. Изменение свободных аминокислот мяса птицы в зависимости от способа откорма, технологии и сроков хранения. Ж. Мясная индустрия СССР, 1964, 2, 46−47.
  128. МАНГАТАЕВА Л.М., ГРИГОРЬЕВА И.Я., ВАСИЛЬЕВ A.A. и др. Изменение свободных аминокислот соленого мяса при близкрио-скопической температуре хранения. Тез.Всесоюз.симп. „Холодильная обработка и хран. скоропорт. прод. Л., 1973.
  129. МАСЛОВА Г. М., Н03ДРУНК0ВА И. Р. Действие отрицательных температур, близких к криоскопической, на мышечную ткань рыбы. Тр.НИКИМРП. Л., 1968, 5, II7-I22.
  130. МАРИ H.H. Мясоведение. Сельхозгиг, 1932.
  131. Материалы ХХУГ съезда КПСС. Госполитиздат, М., 1971.
  132. МАЙСТЕР А. Биохимия аминокислот. Изд. ИЛ, М., 1961.
  133. Метод посола мясных продуктов и устройство для его осуществления. Экспресс информ., 1965, 33, 2−4.
  134. Метод посола окороков. ВДИИТЭИ Минмясомолпром СССР, М., 1972.
  135. МИЦИК В., ШРГЕР И., СТОПЧИК Р., Ускоренная технология производства копченостей из парной свинины. Ж. Мясная индустрия СССР, 1973, 3.
  136. МОЗГОВАЯ E.H. Биохимические изменения в тканях в период мышечной релаксации. Реф.научн.сообщений Третьего Всесоюзн. биохим. съезда. Рига, 1974, I, 12−12.
  137. МОСОЛОВ В.В. О характере распада белков под действием протеолитических ферментов. Ж. Биохимия, 1959, 24, 4, 585−581.
  138. НАЛЕТОВ H.H., БОЛЬШАКОВ A.C. Гистологические изменения мяса при посоле на различных стадиях автолиза. Ж. Мясная индустрия СССР, 1963, 2, 19−21.
  139. ОППЕЛЬ В.В. О характеристике промежуточных продуктов ферментативного расщшления белков. Ж. Биохимия, 1955, 20, 5.
  140. ПАВЛОВ Д. В. Ускоренный посол свиных окороков через кровеносную систему. Ж. Мясная индустрия СССР, 1949, б, 32.
  141. ПАВЛОВ Д. В. Метод артериального посола мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1951, 2, 33.
  142. ПАВЛОВ А. Исследование микрофлоры говядины при охлаждении, и хранении. Ветеринарные науки, 1979, 16, 3, 8−14.
  143. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Автолитические и денатурационные изменения компонентов мышечной ткани цри охлаждении и замораживании мяса. Изв.вузов. Пищевая технология, 1962, 5, 52−57.
  144. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Протеолитические превращения при созревании и посоле свиного мяса. Изв.вузов. Пищевая технология, 1964, 2, 31−34.
  145. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Накопление свободных аминокислот в автолизирующей мышечной ткани цри холодильной обработке. Изв.вузов. Пищ.технол., 1965, I, 47.
  146. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Декарбоксилирование аминокислот и автолизирующей мышечной ткани при созревании и посоле свиного мяса. Изв.вузов. Пищевая технология, 1965, 4, 32.
  147. ПАВЛОВСКИЙ П.Е., ГОЛОВКИНА Г. П. Влияние хлористого натрия на биохимические изменения в мясе в процессе посола. ЩНТИПищецром, СССР, 1965, 6.
  148. ПАВЛОВСКИЙ П.Е., ГРИГОРЬЕВА М. П. Исследование изменений реактивности тиоловых групп контрактильных белков в процессе мышечного окоченения при хранении мяса кур. Ж. Прикладная биохимия, микробиология, 1966, II, 4, 496−499.
  149. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Декарбоксилирование аминокислот в автолизирующей мышечной ткани при холодильной обработке говяжьего мяса. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1966, 2, 589−593.
  150. ПАВЛОВСКИЙ П. Е. Применение красителей для определения кислых и основных групп в белках говядины при холодильной обработке. ВДИИТЭИ Минмясомолпром СССР, 1968, 10.
  151. ПАНОВ В. П. Изменение содержания нуклеиновых кислот в мясе птицы в процессе хранения. В сб. Физико-химические основы пищевой технологии. Воронеж, 1973.
  152. ПАНТЕЛЕЕВА Н. С. Роль актина в механизме гидролиза АТФ миозиновой АТФ-азой. Тез.симпоз.докл. Третьего био-хим. съезда. Рига, 1974.
  153. ПАСЫНСКИЙ А.Г. К вопросу о теории структуры белковой молекулы. Успехи современной биологии, 1953, 25.
  154. ПАСХИНА Т. С. Количественное определение аминокислот при помощи хроматографии на бумаге. В сб. Современные методы в биохимии. Изд. Медицина, 1964, 162−180.
  155. ПЕТРУНЬКИН М.Л., ПЕТРУНЬКИНА A.M. Практическая биохимия. Медгиз, Л., 1951.
  156. ПЕРКЕЛЬ Р. Л. Исследование автолитических изменений тканевых жиров подмороженной салаки при холодильном хранении. Автор.канд.диссерт., ЛТИХП, 1971.
  157. ПЕРЕКРЕСТОВ О. В. Динамика системы глутаминовая кислота аммиак при созревании баранины. S. Мясная индустрия СССР, 1972, 10.
  158. ПИСАРЕНКО H.H., РАЖЕВА Г. Д., ВАСИЛЬЕВ A.A. и др. Изменение содержания летучих жирных кислот соленого мяса при близкриоскопической температуре хранения. Тез. Всес.симп. „Холодильная обработка и хранение скоропорт. про д. ., Л., 1973.
  159. ПИСКАРЕВ А.И., БАСЬЮНИ С. Изменение аминокислот при1хранении рыбы в подмороженном состоянии. Ж. Холодильнаятехника, 1968, 12, 23−27.
  160. ПИСКАРЕВ А.И., ДИБИР0СУ1АЕВ М. А. Изменение свободных нуклеотидов при созревании размороженного мяса. Ж. Холодильная техника, 1971, 10.
  161. ПИСМЕНСКАЯ В. Н. Гистологическая и электронномикроскопи-ческая структура мяса в процессе автолиза, замораживания и дефростации. Автор.канд. дисс. МТИММП, 1972.
  162. ПОДОБНАЯ З.А., СМЫКОВА H.A. Структурообразование легкого меромиозина в растворах хлористого кальция. Реф.научн. сообщ. Третьего биохимического съезда, Рига, I, 12−16.
  163. П0ГЛА30 В Б.Ф., БАЕВ A.A. Биохимия, 1961, 26, 3, 535−540.
  164. ПОКРОВСКИЙ A.A., ЕРТАНОВ И. Д. Метод изучения атакуемос-ти белков пищевых продуктов протеолитическими ферментами. Докл. на II Международном конгрессе по вопросам науки и технологии пищевой промышленности. М., 1966.
  165. ПОКЛАД А.Г., ЕРТАНОВ И. Д. Влияние ферментации мяса на атакуемость белков его протеазами желудочно-кишечного тракта. Ж. Биохимия, 1967, 3, 2.
  166. РАНЩАН Т. Л. Способ консервирования туш крупного рогатого скота по способу Моргана. Авт.свид.кл. 53, 2, 107 858 от 13. П-1932.
  167. РАШЬСКИЙ Г., НОГАЛЬ Э., ПОНОМАРЕНКО В. К оценке методов определения биологической ценности пищевого белка. Ж. Вопросы питания, 1967, 26, 6.
  168. РАЙТ Р. Х. Наука о запахах. Изд. Мир, М., 1966.
  169. РУБАШКИНА С. Ш. Методы определения степени свежести мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1953, 2, 9.
  170. РОКИТСКИЙ П. Ф. Биологическая статистика. Изд. Высшая школа, М., 1964.
  171. РУМШИСКИЙ Л. З. Математическая обработка результатов эксперимента. Изд. Наука, 1971.
  172. САМЫГИН Г. А. Причины вымерзания растений. Изд. Наука, М., 1974.
  173. СКАЛИНСКИЙ Е., БЕЛОУСОВ А. Ультраструктура поперечнополосатых мышц в условиях протеолиза. Ж. Мясная индустрия СССР, 1968, 9, 36−38.
  174. СКУРИХИН И. М. Интенсивность запаха и органолептическая характеристика некоторых букетообразующих веществ коньяков и вин. Изв.вузов. Пищевая технология, 1963, I, 82.
  175. СМИТ 0. Биологические действия замораживания и переохлаждения. Изд. ИЛ., М., 1963.
  176. СМИРНОВА Г. А. Основы биохимии. Изд. Высшая школа, 1970.
  177. СМОРОДИНЦЕВ И. А. Изменение белковых фракций при созревании мяса. ДАН СССР, 1937, 15.
  178. СОКОЛОВ A.A., КАМАЛЬ Э. Ю. Влияние температуры и продолжительности нагрева на гидролиз белковых веществ и аминокислотный состав бульона говядины. Изв.вузов. Пищевая технология, 1962, 4, 37.
  179. СОКОЛОВ A.A., РЕЙ М., 1I1AHTA Р. Влияние некоторых ин-градиентов фарша на продуцирование летучих веществ бактериями. Изв.вузов. Пищевая технология, 1969, 6.
  180. СОКОЛОВ A.A., ЛЕНЦОВА Л.В., ОКАРА А. И. Сравнительная оценка двух методов выделения и количественного определения летучих жирных кислот. Изв.вузов. Пищевая технология, 1972,3.
  181. СОКОЛОВ A.A., ЕГИАЗАРЯН С. Изменение белков при длительном хранении мяса в мороженом состоянии. Изв. вузов. Пищевая технология, 1972, I.
  182. СОКОЛОВ A.A., Егиазарян С. Влияние некоторых условийзамораживания мяса на его пищевую ценность при длительном хранении. К. Мясная индустрия СССР, 1972, 4, 36−37.
  183. СОКОЛОВ Ю.А. и др. Химический состав конского мяса. Труды ВНИИК, 1971, 25.
  184. СОЛОВЬЕВ В.И., ПИУЛЬСКАЯ В. М. Новые данные о созревании мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1951, 4.
  185. СОЛОВЬЕВ В.И., РУБАШКИНА С. Ш. Биохимические изменения говяжьего мяса при его созревании и посоле. Ж. Мясная индустрия СССР, 1957, 6, 48.
  186. СОЛОВЬЕВ В. И. Созревание мяса. Теория и практика процесса. Пшцепромиздат, М., 1966.
  187. СОЛОВЬЕВ В.И., ПАНКОВ Н.Ф., САВРАН Е. Г. Биохимические изменения мяса гусей при созревании. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1970, 5, 2, 543−550.
  188. СУЗДАЛЬНИЦКАЯ И.П., ТРОШИНА В. П. Связывание красителей глицериновыми мышечными моделями при сокращении. Механизм мышечного сокращения. Изд. Наука, М., 1961, 130−137.
  189. ТАЛМУД Д. А. Строение белка. Изд. ИЛ, М., 1949.
  190. ТИНЯКОВ Г. Г., ГОРСКАЯ Л. Ф. Изменчивость мышечной ткани при посоле. Изв.вузов. Пищевая технология, 1958, 3.
  191. ТИНЯКОВ Г. Г., МАКАЕВ В. М. Изменчивость диаметра мышечных волокон при сокращении их в автолизе. Ж. Мясная индустрия СССР, 1967, 8, 34−35.
  192. ТИНЯКОВ Г. Г., МАКАЕВ В. М. Причины и механизм возникновения узлов сокращения мышечных волокон в посмертный период. Изв.вузов. Пищевая технология, 1969, 2, 72−74.
  193. ТИНЯКОВ Г. Г., ГУСЛЯННИКОВА В.И., ТИНЯКОВ Ю. Г. Ядра мышечных волокон как индикатор разных стадий автолиза мяса. Изв.вузов. Пищевая технология, 1972, I.
  194. ТОМНА 0., НОРИХИДЭ А. Исследование водоудерживающей способности мяса. Влияние хлористого натрия на водоудержи-вающуго способность, активность аденозинтрифосфатазы и содержание неустойчивого кислого фосфора в мясе. Р. Ж. Химия, 1970, I, 231.
  195. ТУЛЕУОВ Е. Т. Усовершенствование технологии вареных колбас из конского мяса. Автор.канд.дисс., МТИММП, 1970.
  196. ФЕННЕМА 0., ПАУРИ В. Основы консервирования пищевых продуктов с помощью низких температур. В кн. „Новое в зарубежной пищевой промышленности“, Пшцепромиздат, 1972.
  197. ФОМИН А.К., ХОРОЛЬСКИЙ В.В., ШАБАНОВА В. А. Качественные и количественные изменения летучих жирных кислот в процессе изготовления и хранения частично обезвоженной и упакованной в полимерную пленку свинины. ЦНЙИТЭИ Минмясомол-цром СССР, 1969 614, 14−16.
  198. ФРАНК Г. М. Молекулярные основы мышечного сокращения. Тез.симпоз.докл. Третьего Всесоюзного биохимического съезда. Рига, 1974.
  199. ХАРТЬЯН С. Г. Определение относительной питательной ценности (гидролизуемости и усвояемости) микробиологическим методом. Ж. Прикладная биохимия и микробиология, 1973, 9, 3, 370−374.
  200. ХЕЙС И. М. Хроматография на бумаге. Изда. ИЛ, М., 1962.
  201. ХРИСТОВ Е.А., КОСТОВ К. Х. Вкусовые и ароматические вещества в пищевых субпродуктах различных убойных животных. Научн. тр. Высш.инст.хран. и вку. пром., Пловдив, 1965, 12.
  202. ЧЕГОВЕЦ Р. В. Незаменимые органические компоненты пищи человека, особенности их обмена и регуляции. Тез.симп.докл. Третьего Всесоюзного биохимического съезда, Рига, 1974.
  203. ЧЕРНЯК P.C. Изменение форм молекул белков при денатурации органическими веществами. Коллодийный журнал, 1952, 14, 3, 204.
  204. ШЕФФЕР А.П., СААТЧАН А. П. Интенсификация процесса охлаждения сокращает потери мяса. Ж. Мясная индустрия СССР, 1967, 12.
  205. ШЕФФЕР А.П. Технико-экономическая эффективность интенсификации холодильной обработки мяса. Ж. Холодильная техника, 1971, 9.
  206. ШМИДТ П.Ю., ПЛАТОНОВ Г. П. Анабиоз и перевозка рыб без воды. ДАН СССР, 1937, 15, 5, 255−258.
  207. ШНИЦЕР С.С. и др. Пути увеличения реализации охлажден
  208. Химический состав пищевых продуктов под редакцией ПОКРОВСКОГО A.A. Пищепромиздат, М., 1976.
  209. НОСКОВА Г. Л. Микробиология мяса цри холодильном хранении. Пищепромиздат, М., 1972.
  210. КАЗАКОВ A.M. Микробиология мяса и мясопродуктов. Пищепромиздат, M. I950.Оно го
  211. Минмясомолпром СССР, М., 1980.
  212. Alburn H.E. Grant H. H#, Arai K.1. Anson M. L“
  213. Ambanelli G. Fratti G. Addison R.F. et al, Acton J.C. Saffle R.L. Awad A. Powrie W,
  214. Fennema 0. Aberlo B.D. Merkel R.A.1. Arakawa N.1. Goll D.E.1. Behnke J.R.t
  215. Fennema 0. Gassens R.G. Bendall J.R. Hallund 0. et al.
  216. J. Amer. Chem. Soc., 1965, 87, 4174.
  217. Nucleotides in the muscle of marine in* * I
  218. J. Food Sci., 1963, 28, 156.
  219. Bendall J. R. and Davey C.L.
  220. Bendall J.R. and Wismer-Pedersen J. t * * Bouten P.E. et al.1. Bourne G. H, 1. Boegman J.R. / *
  221. Buck E.M. Stanley D.W. Comiseng B.A. Bate-Smith E.C.i / * * Bird L.W.C. et al.1. Bodwell C.E. tet al.
  222. Busch W.A. Stromer M.H. et al.
  223. Aimnonia liberation during rigor mortis and its relation during rigor and its relation to changes in the adenine andinesine nucleotides of rabbit muscle.' „*
  224. Biochem. Biopbys. Acta, 1957, 26, 93. Some properies of the myofibrillar proteins of normal and watery pork muscle. J. Food Science, 1972, 27, 144.
  225. Effects of altering ultimate pil on boi. >vine muscle tenderness. J. Food.'Sci., 1973, 38, 5, SI.§-820.i
  226. The structure and Function of Muscle“.
  227. Academic Press., — New York, 1960.
  228. Bioch. Biophys. Acta, 1970, 203−506.
  229. Physical and Chemical Characteristicsof Free and Stretched Rabbit Muscle.
  230. J. Food.Sci., 1970, 35, 1, 100−102.
  231. The physiology and chemistry of rigormortis Adv. Food Res., 1948, 1,1.1.sosomal enzymes in aquatic species. t * * <
  232. Сотр. Biochem. Phisiol., 1969, 30,457. The activity of partially purified ca-theptic enzymes on various natural and synthetic substrates. J. Food Sci., 1964, 29, 602.
  233. Ca specific removal of Z line fromrabbit sceletal muscle. J. Cell. Biol., 1972, 52, 367.1. Buttkus H.1. Buttkus H.1. Buttkus H.1. Behnke J, R.1. Fennema 0.*1. Bouton P.E. et al. i1. Borton R.J. et al.1. Bodwell W.A.i I
  234. Parrish F.C. Bryant F. Cobb F. Borodin N.A.
  235. Batzer C.F. Santoro A.P. Tan M.C. Batzer C.F. Santoro A.F. Landmann W. A,
  236. On the nature of the chemical and physical bonds which contribute to some structural properties of proteins foods. J. Food Sci., 1974-, *39,3, 484−489.
  237. Beef flavor identification of soma beef flavor precursors. J. Agr. Food Chem., 19&2, 10, 2, 94−96.
  238. Borchert L. Brislcey E.J. Powrie W.D. Briskey E.J.1. Borton R.J. Blum J.J.• *1. Benesch R.E.4 I1. Busch W.A. Bendall J.R.1. Casey J.C.1. Cross O.K.1. Cagle E.V. Henrickson R. L
  239. A study of Sarcoplasmic proteins of porcine muscle. J. Food Sci., 1969, 34, 2, 148- 153.
  240. Biochemical aspects of post-mortem changes in porcine muscle. J. Agr. Food Chem., 1966, 14, 201.
  241. Emulsifying capacities and emulsion stability.
  242. Food Technology, 1958, 22, 506.
  243. Observation on the role of sulfhydryl groupsin the enzymatic activity of myosin. Arch.
  244. Biochem. Biophys., 1962, 97, 309.
  245. Amperometric determination of soluble. Arch. t1. Biochem., 1950, 28, 43.
  246. Molecular properies of post-mortem muscle. t .
  247. J. Food Sci., 1967, 32, 399−394.
  248. The biochemistry of rigor mortis and coldcontracture. XlX-th European meeting of meatresearch workers, Paris 1973″
  249. The factors influencing receiving low foilingcomponents from foods stuff. J. Food Science, 1965, 30, 1, 33.
  250. Cassena R.G. New Fold R.P.
  251. Calm R.D. Kaplan N.O. et al. Cook C.F.
  252. Cantoni C. Benatti R. et al.1. Caldwell K. A Connel J.J.
  253. Molecular properties of post-mortem muscle. Effect of temperature on protein solubility of rabbit.. J. Food. Sci., 1969, 34, 183−191 ^
  254. Changes on the Total Sulfhydryl Group content and Histochemical Demonstration of Sulfonates in.. J. Food Sci., 1962, 27, 5. Sulfhydryl content of exised chicken breast muscle during post-mortem aging. J. Food Sci., 1969, 34, 290.
  255. Temperature dependence of pH change in ox muscle post-mortem. J. Food Sci., 1967, 32, 269, 32, 13.
  256. Nature and development of lastic dehydrogenase. Science, 1962, 136, 962.1.fluence of the physical state of tissue during rigor mortis upon protein solubility and. J. Food Sci., 1967, 32, 618. „Ind. alim“, 1972, 11, 6, 67−70.
  257. Autolytic activity in aqueous extracts of chicken skeletal muscle. J. Agr. Food Chem., 1970, 18, 276.
  258. Studies of the proteins of fish skeletal muscle. Biochem. J., 1960, 75, 530.1. Childs E. A, 1. Chin Wen Lin et al.1. Cobb B.F. Venderzaut C,
  259. Davidek J. Velisek J. Janicek G. Dalrymple R.H. Hamm R.
  260. Dyer W.J. Morten M.L. Desai J.D. Tappel A.L. Deatherage F.F. Hamm R.1. Davey C.L.
  261. Quantitative changes in whole myofibrils and myofibriller proteins during frozen storage of the cod. J. Food Sci., 1973, 38, 4, 718−719.
  262. Studies of the Utilization of Nucleotides in Cheese Manufacturing. J. Food Sci. and Technol. 1970, 17, 1, 10−13. Biochemical changes in shrimp inoculated with Pseudomonss, Bacillus and a coryni-form Bacterium. J. Milk Food Technology, 1971, 34 (ID, 533.
  263. Stability of inosinic acid, inosine and hypoxanthine in aqueous solutions. J. Food Sci., 1972, 37, 789−790. Einfluse von. Natriumchlorid auf den Abbau von G-lykogen in zerkloinertem Rindermuskel post mortem. Fleischwirtschaft, 1974, 54, 6, 1084−6.
  264. Dierick H. Vandekerckhove P. Demeser D. Fishbein W. N, Stewell R.E. Fraser D.J. et al. De Fremery De Fremery D.1. Flick C.J. Lovell R.T.1. Fromm H. J, 1. De 3? remery D. Pool M.F.
  265. Fuka?sawa T. Hashimoto Y. Tonomura Y.
  266. Fukazawa T. Briskey E.J. et al.
  267. Changes in nonprotein nitrogen compounds during dry sausage ripening, J. Food Sci., 1974, 39, 2, 301−304. Cryobiology, 1969, 6 (3}, 227*
  268. J. Fish Res. Bd. Can. 1961, 18, 641.
  269. J, Agr. Food. Chem., 1966, 14, 214. Biochemistry of chicken muscle as related to rigor mortis and tenderiration. Food Res., 1960, 25, 73.
  270. Post-mortem biochemical changes in the muscle of gulf shrimp. J. Food Sci., 1972, 37, 4. 609−611.
  271. Evidence for ternary complex formation with rabbit muscle.. Biochem. Biophys, Acta, 1961, 52, 199.
  272. The influence of post-mortem glycolysis on poultry tenderness. J. Food Sci., 1963,28, 1, 173−176.1.olation of single sarcomere and its contraction on addition of adenosine trephos-phate. Biochim. Biophys. Acta, 1963, 75, 234−240.
  273. Treatment and post-mortem aging effect on the 2. line of myofibrils from chicken pectoral muscle. J. Food Sci., 1969, 34, 4, 606.
  274. Ebashi S, Ende M. Ehmann J.D. Hultin J.D.1. Emblik E.1. Eitenmiller R.R.1. Eine M.F. Stanley D.W.1. Ellis R. et al.
  275. Ellis D.C. Winchester P.M. Ebashi S. Kodama A.1. Dvorak Z.
  276. Calcium ion and muscle contraction. Progress Biophs. Mol. Biol., 1968, 18, 123. Substrate inhibition of chicken muscle lactate dehydrogenase as a function of temperature. J. Food Sci., 1973, 38, 7, 1115−1121.
  277. Kuhlen und Gefrieren von Fleisch. Die Kalte und Klimattechnik, 1980, 7, 272−4. Cathepsin activity of penaeus setiferus muscle fibres. J. Food Sci., 1973, 3(c)"1, 51−55.
  278. Catheptic activity, textural properties and surface ultrastructure of post-mortem beef muscle. J. Food.Sci., 1973, 38, 1, 45−51.
  279. Carbonyls in oxidizing fat. The effect of the prooxidant activity of sodium chloride on pork tissue. J. Food Sci., 1968, 33, 555.
  280. J. Fish Res. Board Can., 1959,66, 1.
  281. Native tropomyosin like action of troponin on trypsin-treated myosin B. J. Biochem., 1966, 60, 733.
  282. The change of Myosin B. J# Agr. Biol.1. Chem., 1965, 29,581.
  283. J. Food Sci., 1965, 30, 937.
  284. Use of the method for the determinationof acidic and basic groups in proteins.
  285. J. Biol. Chem., 1944, 154, 259.
  286. Free Amine Acids in Bovine Muscles andtheir relationship to tenderness. J., Food Sci., 1969, 34, 2, 329−331.1. Davey C. L, 1. Davidek J. et al.1. Deng J. C. Lillard D.A.1. Dierick N. et al.1. Guardia E.J. Dollar A.M.1. Goll D.E. et al.
  287. Gillis W.A. Hendrickson R. L,
  288. Geist G.M. Grawford D.L. Goll D.E. et al.
  289. Studies in meat tenderness. Jr Food Sci., 1966, 51, 135.
  290. J. Food Sci., 1968, 33, 34−3. J. Food Sci., 1969, 34, 69. J. Food Sci, 1970, 35, 1, 56−60. Stability of inosine acid, inosine and hypo-xanthine in aqeous solutions. J. Food Sci., 1972, 37, 5, 789−780.
  291. The effect of curing agents, pil and temperature on the activity of poreine muscle cathep-sine. J. Food Sci., 1973, 38, 299. Changes in nonprotein compounds during dry sausage ripening. J. Food Sci., 1974, 39, 2, 301−303.
  292. Pasteurization of Pacific Oysters by Radiation- Post-mortem changes in Nucleotides during storageq at 0−2°C. J. Food Sci., 1970, 35, 1, 22−25.
  293. Post-mortem change in physical and chemical properties of bovine muscle. J. Food Sci., 1964, 29, 590.
  294. The Influence of Tension on Pre-rigor Exised Bovine Muscle. J. Food Sci., 1970, 34, 2, 375−377.
  295. Muscle cathepsins in three species of pacific sole. J. Food Sci., 1974, 39, 3, 548−551. Tryptic digestion of muscle components stimulated many of the changes caused by postmortem storage. J. Animal Sci., 1971, 33, 9631. Greaser M.L. et al.
  296. Ginger J. D. et al. Goll D.E. Robson R.M.1. Galloway D.E. Goll D.E.1. Gardner G.A. Stewart D.J.
  297. Gergely J. Gouvear Goll D.E. et al. Gruger E.H.1. Gawronski T. H,
  298. Golovnja RiV. Arsenyev V.N.
  299. Effect temperature on molecular properties of post-mortem poreine muscle. J. Animal Sci. 1967, 26, 1302.
  300. Changes in the free amine and other nitrogen compounds in stored beef muscle. J. Sci. Food Agr., 1966, 17, 491. Fragmentation of myosin by chymotrypsin. J. Biol. Chem., 1955, 212, 655″ Chemistry of muscle protein as a food. Madison, 1970.
  301. Chramotographic Analyses of volatile amines in marine fish. J. Agr. Food. Chem., 1972, 20, 4, 781−785.
  302. Aromastoffe in der Rohwurst“ Fleischwirtschaft, 1972, 52, 1299.
  303. Zur Bildung von freien Aminosauren. Fluchtigen Fettsauren und Fluchtigen. Fleischwirtschaft 1969, 39, 11, 1145.
  304. Volatile components in roast beef. J. Agr. Food Chem., 1972, 20, 1, 96.
  305. The connective tissue in pre- and post rigor bovine muscle. M.S. Thesis. Oklahoma State University, 1967.
  306. Some recent ideas about the nature of the interaction between proteins and liquid water. J. Food Sei., 1973, 38, 5, 774−755. Influence of processing procedures on the chemistry of meat flavors. J. Agr. Food Chem., 1966, 14, 3, 210.
  307. The mechanism of the protective Action of Glycerol against Halmolysis by freezing and thawing. Biochem. et Biophys. Acta, 1953, 11, 28, 36.
  308. Proteolysis in the storage of beef. J. Food.,
  309. Agric., 1960, 11, 9, 520−526.
  310. Stability of Intermediate Moisture Foods withrespect to microorganisms. Symposium, Wenbridgn1976.
  311. Effect temperature on the rate hydrolysis ade-nasine triphosphate. Biochim. Biophys. Acta, 41 962, 56, 118.1. Jay J.M.1. Jodice A.A. et al.
  312. Jacobson L.L. Henderson J. Johanson B. Drake B. Pangborn R.1. Jamieson W.
  313. Johnson R.G. Henrickson R.L.1. Jones N.B.1. Joseph R.Ij.1.gram V.M.
  314. Response of the extract-release volume and water holding capacity phenomena to microbiologircally spoiled beef and aged beef. Appl. Microbiol., 1966, 14, 492. Separation of cathepsins A and D of skeletal muscle. Arch. Biochem. Biophys., 1966, 117, 477.
  315. Autoxidation of actomyosin. Can. J. Biochem, 1971, 49, 1264
  316. Difference taste threshholds for sodium chloride among young adults: an interlaboratory study. J. Food.Sci., 1973, 38, 524−527.
  317. Use of hypobaric conditions for refrigerated storage of meat. Pood Technol., 1980, 34, 3, 64−71.
  318. Effect of treatment of pre- and post-rigor poreine muscles with low sodium chloride concentrations, on the subsequent extractability of proteins. J. Pood Sci., 1970, 35, 3, 268−270.
  319. The separation and determination of free purines, pyrimidines and nucleotides in cod muscle. Analyst., 1960,85, 111. The effect of suspension method, chilling rates. J. Pood Technology, 1977, 12, 231−247.
  320. Sulfhydryl Groups in Hemoglobins. Biochem. J., 1955, 59, 653−661.
  321. Ha mm R. Deatherage R. Helander Et1. Herring H.K. et al.1. Herring H.K. et al.1. Huang F.L. Tappel A.L.1. Hamm R. Hofman K.1. Hay J.D. et al.1. Heel R.L. Allan E.1. Halvarson H,
  322. Howard A. Lee O.A. Webster H.L.
  323. J. Food Research, 1960, 25, 5, 587−610.
  324. Action of cathepsin C and D in protein hydrolysis. Biochem. Biophys. Acta, 1971, 236, 739.
  325. Changes in sulfhydryl and disulfide groups in beef muscle protein during heating. Nature, 1965, 207, 1269.
  326. Shallenberger R.S. Hamm R.1. Hamm R. Rede R. Hamm R.1. Hagarty G.R. ^
  327. Studies on #he emulsifying properties of some intracellular beef muscle proteins. J. Food Sei., 1963, 28, 663.
  328. Huber C.S. Harrington R.B.1. Haurouits F. ej al.1. Hamm R.1. Hofmann K.1. Herz K.O. Chang S.S.1. Hirai C. Herz K. O et al.
  329. Motenay- Garestier T Helene C.1. Mc Loughlin J.V.1. Miligs C.L. Lawrie R.A.
  330. Effect of freezing rate and freeze drying on the soluble proteins of muscle. J. Food Sei., 1970, 35, 3, 233−236.
  331. The reaction on native denatired ovalbumin with congo red. J. Amer. Chem. Soc., 1952, 74, 2265. Zur Biochemie der Fleischsalzung, Z. Lebensmittel-Unters. und Forsch., 195S» 107, 1, 1−15.
  332. Beeinflussung der amperometrisehen titration. Z. analyt. Chem., 1970, 250, 4, 256−259.
  333. Martins C.B. et al. Melo J.S. et al.1. Mc Cain Gr.R. et al.1. Macfarlam J.J.1. Ma Roberta1. Nakamura R.1. Nakamura R.1. Nakamura R.1. Hewbold R.P. et al.
  334. Free amine acids in ham muscle during successive aging periods and their relation to flavor. J. Food Sci., 1968, 33, 142. Pressure-induced solubilization of meat proteins in saline solution. J. Food Sci., 1974, 39, 3, 542.
  335. The effect of inorganic salts on the strengl of muscle fibers. J. Agr. Food Chem., 1972, 20, 1167.
  336. Effect of feeding a protected salt-lower oil supplement on the compos.. J. lood Sci., 1973, 38, 5, 821−825.1. Newbold R.P. Harris P.V.1. Nakamura S. et al, 1. Niewiarowiez A.1. Ockerman H.W. et al.1. Ockerman H. W,
  337. Khan A.W. Ballantyne W. W, Khan A.W. Lentz C.P.1. Krzywicki K.
  338. Krzywicki K. Ratcliff P. W,
  339. Khan A.W. Khan A.W. Nakamura R. Kunihaka A, et al.
  340. The effect of pre-rigor changes in meat tenderness. A Review. J. Food Sci., 1972,37, 3, 337−340.
  341. Muscle pyrophosphase. J, Agr. Food Chem., 1969, 17, 633.
  342. Change in amino acid content and peptides during aging of beef and pork. Przemysel Spozwozy, 1956, 10, 280. Comparison of sterile and Inoculated Beef
  343. History and development of flavor nucleotides. Food Techn., 1964, 18, 287.1. Kemp B. and Spinelli? T."
  344. Kastenschmidt Hoekstra W.G.1. Kerr S.E. Seraydarian E1. Kaplan N"0"1. Khan A.W.1. Khan A.W. et al.1. Kazakova O. Vo et al.1. Karmas E, 1. Karel M.1. Khan A.W.
  345. Changes in non-protein nitrogenous constituents of chicken breast muscle stored at below-freezing temperatures. J. Agr- Food Chem., 1964, 12, 378.
  346. Changes in chicken muscle proteins during aseptic storage at above-freezing temperatures. J. Food Sci., 1964, 29, 49. Effect of cathepsins D from normal and malignant tissues on synthetic peptides. J. Biol. Chem., 1972, 247, 4224.
  347. Water in biosystems. J. Food Sci., 1973, 38, 5, 736−739.
  348. Protein-lipid interactions. J. Food Sci,-i 1973, 38, 5, 756*763.
  349. Effect of temperature during post-mortem glycolysis and dephosphorylation of high energy phosphate on poultry meat tenderness. J. Food Sci., 1971, 36, 1, 120−121.
  350. Klima D. Kronman M.J. Winterbottom R.J.
  351. Element J, Tf Cassens R.G. Fennema 0, R? King F.J.1. Kolthoff M. Harris W.
  352. Kidder.G.W. Dewey V.S. Kronman M. J, et al.1. Parrish F. C, Bailey M.E.1. Pearson D.1. Peters J.A.
  353. Parrish F.G. Young R.B. et al.
  354. Biochemistry and physiology of Protozea. N.Y.
  355. Acad. Press Juq., 1951, 1, 323.
  356. J. of Agr. and Food Chemistry. 1960,8, 67.
  357. Physiochemical properties of bovine muscle particulate cathepsin, J. Agr. Food Chem., 1966, 15, 88.
  358. Application of chemical methods for the asses-ments of beef quality. J. Sci. Food. Agr., 1968, 19, 533.
  359. Parrish E.C. Goll D.E. et al.
  360. Pincock R. E. Lin Wen-Shu .
  361. Redely S.D. Henrickson R.L.1. Roy R.B. Karel M.1. Reddy P.K. et al.1. Reuter, Klettner1. Rampton J.H. et al.
  362. Rodel W. Lieckefeet S. Ehrt D.
  363. Denaturation of Chymotrypsin in Frozen Aqueous Solutions. J. Agr. Food Chem., 1973″ 21, 1, 2−5.
  364. The influence of pre- and post-rigor excision on some «bovine muscle. M.S. Thesis Oklahoma State University, 1967» Reaction products of histidine with autoxi-dized methyl linoleate. J. Food Sei., 1973″ 38, 5, 896−7.
  365. Fleischaroma und naturliehe Reifung. 2. Mitt. Das Verhalten aroma beeiflusseuder Inhaltsstoffe des Fleisches. Die Nahrung, 1969″ 13, 6, 495−503.1. Roubal W.T. Tappel A.L.1. Rede R. Partmann W.1. Pearson A.W.1. Passish E.G. et al.
  366. Patten S. Josephsen D. V, Pezacki W. Duda Z. Pippen E.L. Eyring B.J.1. Pippen E.L. Jones E.T.1. Pippen E, L.1. Partmann W, Frank H, K.
  367. Polymerization of proteins induced by free-radical lipid peroxidation. Arch. Biochem. Biophys., 1966, 11Jt 150. Technologija mesa, 1971, 2, 12.
  368. Fleischwirtschaft, 1962, 14, 11, 1047−1049.
  369. Characterization of volatile nitrogen and volatile sulfur fraction of cooked^ chicken and their relation to flavor. Food Technol., 1957, 11, 1, 53−56.
  370. Volatile carbonyl compounds of cooked chicken. 1. Compounds obtained by air entrainment. Food Res., 1958, 23, 1, 103−113. Volatile carbonyl compounds of cooked chicken. 2. Compounds volatilized with steam during cookage. Food Res., 1960, 25, 6, 764−769.
  371. Gas gerungsverhalten von Fleisch in geregelten Gasatmospharen bei 7"C. Fleischwirtschaft, 1970. Bd, 8, 1067−1072, 1074, Bd 9, 12 051 208, 1211.1. Pepper F.H. Pearson. A.M.1. Paul P.O.
  372. Parker J, Ir. Hirbert H. Ir.1. Parrish F.G.
  373. Aroma of canned beef. J. Food Sci., 1973, 38, 3,377−385.
  374. Adenosine triphosphate and related compounds in the muscle of aquatic animals. Bull. Japan Soc. Sci., Fish, 1961, 27, 461. Distribution of S -ribonucleotides in fooei and their allpications to foods. Food Technol. 1964, 18, 294.
  375. Measurements of hypoxanthine in fish as a method of.. J. Food Sci., 1964, 29, 719-Substrate and product inhibition of rabbit lactate dehydr.. J. Biol. Chem., 1966, 241,1462.
  376. Protein solubility as influenced by physiological conditions in the muscle. J. Food Sci., 1963, 28, 675.
  377. Comminuted meat emulsions: Factors aff0c-ting meat protein as emulsion stabilizers. Food Technol., 1963, 17, 224, Chicken Myofibril Fragmentation in Relation to Factors Influencing Tenderness. J. Food Sci., 1970, 35, 1, 7−10.
  378. Essential fatty acid deficiency and activity of the sarciplasmic calcium pump. Eur. J. Biochem., 1971, 21, 385.
  379. Schmeberger R. Voilley A. Stromer M.H. Goll D.E.1. Satterlee L.D.
  380. Sikorsky Z.E. Solms J. Snow J.M.1. Singh R.P.1. Smith D.P.
  381. Activity of water below 0 °C. Congrat couserv. 1977, 73−84. Molecular properties of post-mortem 2. Phase mocroscopy of myofibrils from bovine muscle. J. Pood Sci., 1967, 32, 329.
  382. Strandberg K. Parrish P. Goll D. Saffle R.L. Galbreath J.1. Scopes R.K.
  383. Thompson L.V. Fennema 0. Tsai R. Casseus R.G. Briskey E.J. Takahashi K. Fukasawa T. Yasui T.1. Tjhio K.H. Karel M.1. Tomita M. et al.
  384. Tallan H.H. et al. Takagi A.
  385. Molecular properties of post-mortem muscle.J.Food Sci., 1973, 38, 1,69−74.
  386. Quantative determination of salt-soluble proteins in various types of meat. Food Technol., 1964, 18, 1943. Acid denaturation of creative kinase. Arch. Biochem. Biophys., 1965, 110, 320. J. Agr. Food Chem., 1971, 19, 121.
  387. Studies on nucleotide metabolism in porcine Longissimuc muscle post-mortem. J. Food Sci., 1972, 37, 4, 612−616. Formation of miofibrillar fragments and reversible contraction of sarcomeres in chicken muscle. J. Food Sci., 1967, 32, 409−413.
  388. Autoxidation of methyl linoleate in freeze-dried model systems. J. Food Sci., 1969, 34, 540.
  389. Sensitized photooxidation of hostidine and its derivatives. Biochemistry, 1969, 8, 5149.
  390. M.N. • Strong F.M. Tasui T. Fukazawa T. Takahaschi K, Tasui B. Puch F. Briggs F. Wagner J.R. Titus D.S. Schade J.E.
  391. Unsaturated lipid oxidation catalized by hema-tin compounds. J. Biol. Chem., %955, 217, 721. Effect of pre-irradiation, heating temperatures irradiation level and storage time at 34°F on the free amine acid composition. J. Food Sci, 1961, 26, 412.
  392. Alterations of bovine sarcoplasmic proteins as influenced by high temperature aging. J. Food Sci., 1968, 33, 68.
  393. Wiskus K.J. Addis P.B. Taldman R.G. Westerberg D.C. Simon S.1. Wasserman A.E.
  394. Wilson R.A. Katz J. Weinberg B. Rose D. Wierbicki E. Cahilli V.R. Deatherage F, Usborne W.R.1. Zotowska A.
  395. Biochemical factors influencing beef tenderness. J. Food Science, 1967, 32, 1.
  396. J. Inosine-mono-phosphat es Kodsmag. Konservesof dubfrost, 1966, 24, 6, 68−69. Protein structure and stability. J. Food Sci., 1973, 38, 5, 740−743.
  397. Postmortem changes in dark turkey muscles. J. Food Sci., 1973, 38, 2, 313−315. Influence of curing ingredients and storage time on the quality of preblended sausage meats and frankfurters. J, Food Sci., 1974, 39, 4m 718 722.
  398. Thermally produced flavor components in the aroma of meat and poultry. J. Agr. Food Chem., 1972, 20, 4, 737,-741.
  399. Review of Literature on Chicken flavor. J. Agr. Food Chem., 1972, 20, 4, 741−747. Change in protein extrability.. Technology, 1960, 14, 8, 376−379.
  400. Effect of added sodium chloride, potassium chloride, calcium chloride. Food Technology, 1937. 11, 2, 74−76.
  401. Relation of protein components and free amine acids to pork quality. J. Animal Sci., 1968, 27, 590.
  402. The effect of thermal processes upon the flavor of canned meat with special reference to the changes of some amine acids. Roczniki Institutu Przemyslu Miesnege, 1967, 4, 91.
  403. Miller B.S. British J. Nutrition, 1955, 9, 382. Bender A.N.
  404. Osborne T.B. J. Biol. Chem., 1919, 37, 223. Mendel L.B. Ferry E.L.
  405. Mitchell H. Methods fou evaluation of nutritional adequacyand states. Nat. Acad. Sei., USA. Washington, 1954, 13.
  406. Wojciechowski J. Aktywnoec wodna. Gospodarka miesna, 1979, 31.1. No 1, 24−26.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!