Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

К биологической роли полипептида с антиполимеризационной активностью

Диссертация: К биологической роли полипептида с антиполимеризационной активностью
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Уменьшение содержания ингибитора в тканях животных по мере уменьшения доли превращений фибриногена в общем процессе плазмокоагуляции, изменения содержания ингибитора при блокаде или активации свертывания могут рассматриваться как свидетельство его участия в регуляции агрегатного состояния крови, которое, по-видимому, заключается в ограничении превращения промежуточных продуктов фибринообразования… Читать ещё >

К биологической роли полипептида с антиполимеризационной активностью (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ВВЕДЕНИЕ V.'
  • 2. ИНГИБИТОРЫ ПРОЦЕССОВ, ВЕДУЩИХ К ШБРИН00БРА30ВАНИЮ (обзор литературы)
  • 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 4. 1. ВЫДЕЛЕНИЕ ИНГИБИТОРА САМОСБОРКИ ФИБРИНА ИЗ ПЛАЗМЫ КРОВИ ГИ ТКАНЕЙ
    • 4. 2. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА ИНГИБИТОРА
    • 4. 3. ИНГИБИТОР САМОСБОРКИ ФИБРИН-МОНОМЕРА В КРОВИ И ОРГАНАХ ЖИВОТНЫХ
    • 4. 4. ВЫДЕЛЕНИЕ ИНГИБИТОРА С МОЧОЙ ПРИ ЭКЗОГЕННОЙ ТРОМБИНЕМИИ И ВВЕДЕНИИ АНТАГОНИСТА ВИТАМИНА К
  • 5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ И ЗАКЛШЕНИЕ
  • 6. В Ы В О Д Ы

Актуальность проблемы. Имеющиеся в литературе сведения о регуляции самосборки фибрина на уровне межмолекулярных взаимодействий крайне ограничены: известно, что фибриноген тормозит самосборку, играя роль конкурентного ингибитора, а при патологии фактором, ограничивающим самосборку, может выступать фрагмент Д или его димер /В.А. Белицер и соавт., 1972; В. А. Белицер, Т. В. Варецкая, С. А. Костерин, 1980/, а также комплексы гепарина с некоторыми биологически активными веществами /Б.А. Кудряшов, 1975; Б. А. Кудряшов с соавт., 19 796/ или прокоагулянтами /Б.А. Кудряшов с соавт., 1979аЛ.А. Ля-пина, 1980а/. Кроме того самосборку тормозит фосфатидилсе-рин, который взаимодействует с монои олигомерами фибрина /А.Ш. Бышевский, И. А. Мухачева, 1979; П. И. Левен, 1980; А. Ш. Бышевский, П. И. Левен, С. Р. Соколовский, 1983/.

В нашей лаборатории впервые обнаружен в сыворотке и плазме крови человека, быка и белой крысы ингибитор самосборки фибрина пептидной природы, который отличается от продуктов распада фибриногена и комплексов гепарина как по характеру торможения, так и по устойчивости к нагреванию и другим физическим воздействиям /Е.А. Чирятьев, 1981; А. Ш. Бышевский, Е. А. Чирятьев, 1982/.

Предварительные исследования показали, что содержание ингибитора в плазме зависит от возраста животных, свертывающей активности крови и изменяется его содержание в тканях внутренних органов белых крыс при некоторых воздействиях, вызывающих сдвиги в гемокоагуляции /Е.А. Чирятьев, 1983в/.

Установлена также зависимость между состоянием общей свертывающей активности и тромбопластинемией с одной стороны и скоростью самосборки фибрина — с другой /С.И. Тажудинова, 1984/.

Таким образом, регуляция самосборки фибрина на молекулярном уровне несомненно существует.

Наряду с этим ингибитор самосборки — низкомолекулярный пептид представляет особый интерес в связи с участием так называемых «молекул средней массы» во многих регуляторных процессах /Й.П. Ашмарин, 1984; Г. И. Чипенс, 1984; О.А. Гомаз-ков, 1984/.

Чтобы получить данные о биологической роли ингибитора самосборки фибрина, необходима адекватная экспериментальная модель. Принимая во внимание, что плазма крови крыс содержит ингибитор, сходный по кинетическим характеристикам с ингибитором плазмы человека /Е.А. Чирятьев, 1981/, а также то, что ингибитор имеется и в органах крысы /А.Ш. Бышевский, Е. А. Чирятьев, 1982/, мы сочли актуальной необходимость изучения аминокислотного состава и молекулярной массы ингибитора в плазме крови и тканях внутренних органов крыс, оценки его изменения при воздействиях, имитирующих активацию и угнетение свертывающей системы с тем, чтобы обосновать возможность использования белых беспородных крыс как объект для создания соответствующих экспериментальных моделей, а, главное, получить предварительные данные о роли ингибитора в регуляции агрегатного состояния крови.

Цель работы — охарактеризовать ингибитор самосборки фибрина плазмы крови и тканей внутренних органов белых крыс, оценить его содержание в тканях и плазме крови, а также экскрецию с мочой при активации и угнетении тромбиногенеза для предварительного заключения о роли ингибитора в регуляции свертываемости крови.

Задачи исследования. I. Выделить и очистить ингибитор из плазмы крови и тканей головного мозга, легких, сердца, печени, почки, селезенки и поперечно-полосатой мышцы белых крыс. 2. В целях идентификации сопоставить аминокислотный состав и молекулярную массу ингибитора плазмы с аналогичными параметрами ингибитора тканей внутренних органов. 3. Изучить содержание ингибитора в тех же тканях здоровых крыс при эндогенной и экзогенной тромбинемии и при блокаде витамин К-зависи-мых факторов свертывания. 4. Выяснить, экскретируется ли ингибитор с мочой, сравнить его с ингибитором плазмы. 5. Изучить экскрецию ингибитора с мочой и сопоставить ее интенсивность с изменениями содержания ингибитора в тканях при активации и угнетении тромбиногенеза.

Обнаружив зависимость содержания ингибитора от возраста животных, мы поставили дополнительные задачи: I. Изучить содержание ингибитора в тканях крыс разных возрастных групп. 2. Изучить содержание ингибитора в тканях разных видов животных.

Решение этих дополнительных задач позволит несколько расширить представление о" биологической роли ингибитора.

Научная новизна. Впервые выделен из плазмы крови белых крыс ингибитор самосборки фибрина — пептид (I 278±38 дальтон), установлен его аминокислотный состав (аланин, аспара-гиновая кислота, аргинин, валин, глутаминовая кислота, лейцин, лизин, пролин, серин, фенилаланин, цистин).

Впервые установлено, что в ряде тканей внутренних органов белых крыс (головной мозг, аорта, легкие, сердце, печень, почка, селезенка, стенка кишечника и поперечно-полосатая мышца) содержится ингибитор, идентичный по молекулярной массе и аминокислотному составу ингибитору самосборки, обнаруженному в плазме.

Показано, что содержание ингибитора в плазме не изменяется при эндогенной и экзогенной тромбинемии, а также при угнетении тромбиногенеза, в то время как уровень ингибитора в тканях снижается или повышается соответственно, сопровождаясь ускоренной экскрецией с мочой.

Наряду с установленной нами зависимостью между содержанием ингибитора в тканях и степенью зрелости системы свертывания, эти данные указывают на регуляторную роль ингибитора в гемокоагуляции и свидетельствуют о возможности использовать белых крыс в качестве объекта для создания экспериментальных моделей с целью уточнения представлений о роли ингибитора самосборки фибрина в процессе свертывания крови на его заключительном этапе.

Практическая ценность работы. Предложен метод выделения и очистки ингибитора (Авторское свидетельство на изобретение «Способ получения ингибитора полимеризации фибрина» № II22695 от 8 июля 1984 г) из плазмы, тканей и мочи, который позволяет быстро (за 30 ч) получить гомогенный продукт без использования дефицитного ионообменника (ДЭАЭ сефадекса, А 25).

Апробация и публикация. Материалы доложены на научной конференции молодых ученых (Тюмень, 1982), У1 и УН межвузовской конференции молодых ученых «Физиология и патология гемостаза» (Чита, 1983, 1984), на конференции молодых ученых-медиков и специалистов практического здравоохранения «Актуальные вопросы теоретической и клинической медицины» (Тюмень,.

1983), на научно-практической конференции «Некоторые вопросы клинической и экспериментальной гемокоагулологии» (Тюмень,.

1984), на научно-практической конференции «Массовые методы обследования состояния здоровья населения в Тюменском территориально-промышленном комплексе» (Тюмень, 1984), на объединенном заседании Тюменского объединения ВБО АН СССРопубликованы в материалах названных конференций, а также в журналах «Биохимия» (1984) и «Гематология и трансфузиология» (1985).

6. ВЫВОДЫ.

1. В плазме крови белых крыс содержится ингибитор самосборки фибрина, который как и ранее описанный ингибитор самосборки из плазмы человека, является полипептидом с молекулярной массой I 278*38 дальтон (по данным гель-фильтрации).

2. Молекула ингибитора содержит II видов аминокислоталанин, аргинин, аспарагиновая кислота, валин, глутаминовая кислота, лейцин, лизин, пролин, серин, фенилаланин, цистин, из которых каждая представлена, по-видимому, одним остатком.

3. Идентичный по молекулярной массе и аминокислотному составу ингибитор содержится в тканях внутренних органов крыс: головном мозге, аорте, легких, сердце, печени, селезенке, почке и поперечно-полосатой мышце.

4. Концентрация ингибитора в тканях головного мозга, аорты, легких, сердце, печени, селезенке, почке и поперечнополосатой мышце превосходит его содержание в плазме в 7,8, 7,9, 6,8, 6,0, 6,5, 6,8, 6,4 и 6,1 раз соответственно.

5. Ингибитор самосборки интенсивно вццеляется с мочой: количество его в суточной порции мочи близко к содержанию ингибитора во всем объеме циркулирующей крови.

6. При блокаде формирования витамин К-зависимых факторов свертывания введением пелентана у крыс наряду с усиленной экскрецией ингибитора самосборки с мочой наблюдается повышение содержания ингибитора во всех исследованных тканях, совпадающее по срокам развития с гипокоагулемическим эффектом антивитамина К.

7. При эндогенной и экзогенной тромбинемии (кровопотеря или инъекции тромбина) содержание ингибитора в тканях пада.

— 127 ет, а интенсивность выделения с мочой увеличивается.

8. Содержание ингибитора в поперечно-полосатой мышце уменьшается в ряду пиявка — прудовик — рыба — лягушка — крыса, содержание ингибитора в головном мозге, сердце, печени, стенке кишечника уменьшается в ряду рыба — лягушка — крыса. Содержание ингибитора уменьшается также во всех исследованных органах в ряду новорожденные — двухмесячные — девятимесячные крысы.

9. Уменьшение содержания ингибитора в тканях животных по мере уменьшения доли превращений фибриногена в общем процессе плазмокоагуляции, изменения содержания ингибитора при блокаде или активации свертывания могут рассматриваться как свидетельство его участия в регуляции агрегатного состояния крови, которое, по-видимому, заключается в ограничении превращения промежуточных продуктов фибринообразования в неста-билизированный фибрин, в обеспечении возможности миграции этих продуктов в экстраваскулярное пространство без превращения в нестабилизированный фибрин.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. В., Полянцева Л. Р., Подирольская Л. В. Антитромбин 1.I и его роль в клинической патологии. — Тер. архив, 1980, № 2, с. I4I-I45.
  2. Г. В., Данченко В. М., Лютова Л. В., Лисина А.Н, Сезонные изменения показателей свертывающей и противосверты-вающей систем крови у мужчин в доклинической стадии ишемичес-кой болезни сердца. Кардиология, 1980, т. 20, № 3, с. 61−64.
  3. Е.В. Методы и клиническое значение определения антитромбопластинов при гипертонической болезни. В сб.: Труды Куйбышевского мед. ин-та. — Куйбышев, 1966, с. 210−214.
  4. И.П. Перспективы практического применения и некоторых фундаментальных исследований малых регуляторных пептидов. Вопр. мед. хим., 1984, т. 30, № 3, с. 2−7.
  5. В.П. Антитромбины II, III, 1У и общая антитром-биновая активность сыворотки крови при некоторых экспериментальных ситуациях. Автореф. дис. канд. биол. наук. -Курск, 1972, — 24 с.
  6. Р.Ф. К вопросу о тканевом тромбопластине и ан-титромбопластине. В кн.: Физиология и патология системы гемостаза. — Чита, 1980, с. 12.
  7. Р.Ф. Роль белково-липидных взаимодействий клеточных мембран в свертывании крови. Автореф. дис. канд. мед. наук. — Казань, 1984, — 21 с.
  8. З.С., Бишевский К. М. Физиологические антикоагулянты. Современные представления о составе, функции и клиническом значении. Лаб. дело, 1978, № 10, с. 579−586.- 129
  9. В.А. Система фибриноген-фибрин и ее значение для биологии и медицины. Вестн. АН УССР, 1977, № 8, с. 48 -52.
  10. В.А., Варецкая Т. В., Костерин С. А. О механизме торможения полимеризации фибрина фибриногеном и его активными фрагментами. Биохимия, 1980, т. 45, № I, с. 157 -164.
  11. В.А., Варецкая Т. В., Цинкаловская С. Н., Позднякова Т. М., Орловская Н. Н. Изучение некоторых свойств высокомолекулярных продуктов триптического гидролиза фибриногена. Укр. биох. журн., 1970, т. 42, № 2, с. 165−174.
  12. В.А., Варецкая Т. В., Цинкаловская С. Н., Позднякова Т. М., Толстых В. М. Выделение и исследование высокомолекулярного триптического фрагмента фибриногена ингибитора полимеризации фибрина. — Укр. биох. журн., 1972, т. 44, № 4, с. 4II-4I7.
  13. А.Ш. Витамины и гемокоагуляция. Свердловск: Средне-Уральское изд., 1978, — 124 с.
  14. А.Ш. Является ли фосфатидилсерин циркулирующим антикоагулянтом? В кн.: Патохимия обмена веществ и механизмы его регуляции. — Тюмень, 1982, с. 98.
  15. А.Ш., Галян С. Л. Витамин К-зависимые системы свертывания крови. Успехи совр. биол., М., 1983,2, с. 272−279.
  16. А.Ш., Галян С. Л., Мухачева И. А., Ободчук Г. С., Тажудинова С. И., Терсенов О. А. Фосфатидилсерин регулятор процессов свертывания крови в организме. — В сб.:1У Всес. симпозиум по биохимии липидов. Киев, 1983, с. 26 -27.
  17. А.Ш., Галян С. Л., Рудзевич Е.Л. Витамин
  18. К-зависимый ингибитор тромбинообразования. Вопр. мед. хим., 1979, № I, с. 82−86.
  19. А.Ш., Левен П. И., Соколовский С. Р. Влияние фосфатидилсерина на превращение фибриногена в фибрин. -Вопр. мед. хим., 1983, № 4, с. 16−22.
  20. А.Ш., Мухачева И. А. Состав липоидного антикоагулянта и механизм его влияния на гемокоагуляцию. В кн.: Материалы 1У Всесоюзной конференции по теоретическим вопросам свертывания крови и фибринолиза. — Саратов, 1975, с. 91−92.
  21. А.Ш., Мухачева И. А. Взаимодействие фосфатидилсерина с фибрин-мономером. Биохимия, 1979, т. 44, № 11, с. I944-I95I.
  22. А.Ш., Мухачева И. А., Лапусева Т. М. Влияние фосфатидилсерина на гемокоагулирующий эффект факторов У, УН, и аутопротромбина С. Биохимия, 1978, т.43, № I, с. 78−82.
  23. А.Ш., Мухачева И. А., Ободчук Г. С. Механизмы ингибирующего влияния фосфолипидной фракции мозга на гемокоагуляцию. В кн.: III Всес. биох. съезд. Рефераты научных сообщений. — Рига, 1974, т.1, с. 156.
  24. А.Ш., Терсенов О. А. Влияние экзогенного фосфатидилсерина на свертывающую активность в физиологических концентрациях. В кн.: Патохимия обмена веществ и механизмы его регуляции. — Тюмень, 1982, с. 99.
  25. А.Ш., Чабанов М. К. Противосвертывающий эффект ФСА. В кн.: II Всес. конф. «Противотромботическая терапия в клинической практике. Новое в теории, диагностике, лечении», М., 1982, с. 57−58.
  26. А.Ш., Чирятьев Е. А. Физиологический ингибитор аутополимеризации фибрин-мономера. В кн.: Система регуляции агрегатного состояния крови в норме и патологии. -М., 1982, с. 89−92.
  27. А.Ш., Чирятьев Е. А. К механизму торможения самосборки фибрина термостабильным ингибитором сыворотки крови. Вопр. мед. хим., 1983а, т. 29, № 5, с. 22−27.
  28. А.Ш., Чирятьев Е. А. Авторское свидетельство на изобретение «Способ получения ингибитора полимеризации фибрина» № 1 044 274 от 1.06.19 836.
  29. А.Ш., Чирятьев Е. А. Ингибитор самосборки фибрина. Укр. биох. журн., 1983 В, т. 55, № 3, с. 260−265.
  30. К.Н., Варецкая Т. В., Кизим А. И., Герасименко М. Г. Изучение продуктов расщепления фибриногена в плазме крови при гиперфибринолизе. Укр. биох. журн., 1976, т. 48, № 3, с. 337−342.
  31. К.Н., Веревка B.C., Мегедь Н. Ф. Исследование прекалликреин-калликреиновой системы плазмы крови при остром панкреатите. Клин, хирургия, 1976, № 9, с. 5−9.
  32. К.Н., Волохонская Л. И. Определение макроглобулина в сыворотке крови человека и его клиническое значение. Лаб. дело, 1969, № 7, с. 394−397.
  33. К.Н., Кизим А. И. Ингибиторы протеолити-ческих ферментов крови и их исследование в клинике. Вопр. мед. хим., 1975, т. 21, вып. I, с. 5−13.
  34. К.Н., Кизим А. И. Избирательность действия комплекса плазмин- о^-макроглобулин на фибрин. Докл. АН- 132 -УССР, 1980, № II, с. 75−78.
  35. К.Н., Кизим А. И. Сывороточные ингибиторы фибринолиза и свертывания крови. Биохимия животных и человека. — Киев, 1982, вып. 6, с. 94−102.
  36. И.Н. Влияние триптических гидролизатов фибрина и фибриногена на полимеризацию мономерного фибрина. -Укр. биох. журн., 1970, т. 42, № 6, с. 738−742.
  37. С.Л. Роль печени в продукции термостабильного антифактора Ха. Бюлл. эксп. биол. мед., 1980, т. 89, № 7, с. 7−9.
  38. С.Л. Витамин К-зависимый ингибитор тромбинооб-разования. Дис.. канд. мед. наук. — Челябинск, 1981, -163 с.
  39. О.А. Физиологически активные пептиды и регуляция артериального давления в норме и при патологии. -Вопр. мед. хим., 1984, т. 30, № 3, с. 79−86.
  40. Я.Х. Коагулологические тесты в дифференциальной диагностике первичного ревматизма и тонзилло-кардиаль-ного синдрома. В кн.: Система свертывания крови и фибрино-лиз. — Киев: Здоров’я, 1969, с. 240.
  41. Е.В. Тканевой антитромбопластин при различных экспериментальных состояниях. Автореф. дис. канд. биол. наук. — Курск, 1973, 30 с.
  42. Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды.и белки. -М., Мир, 1976, 364 с.
  43. Д.М. 0 непрерывности процесса гемокоагуля-ции в организме. Каз мед. журн., 1961, № 2, с. 16−24.
  44. Д.М. Физиологическая противосвертывающая система при острой кровопотере. Бюлл. эксп. биол. мед., 1962, № II, с. 33−35.- 133
  45. Д.М. Теория непрерывного свертывания крови. Казанский мед. журн., 1976, 56, № I, с. 62−67.
  46. Д.М. Биохимия свертывания крови. М.: Медицина, 1978, — 175 с.
  47. .А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и ее свертывания. М., 1975, — 488 с.
  48. .А. Новые данные о природе и функции про-тивосвертывающей системы. Проблемы гематол. и переливания крови, 1972, т. 17, № 4, с. 3−12.
  49. .А., Калишевская Т. М., Полякова Л. А. Комплексные соединения гепарина с тромбогенными белками крови и их физиологические свойства. Вопр. мед. хим., 1966, т. 12, № 2, с. II4-II6.
  50. .А., Клекинг Г. П., Ляпина Л.А.-, Пасторова В. Е. Влияние внутривенных инъекций комплекса гепарин-окраза на фибринолиз и агрегацию тромбоцитов в крови животных. -Физиология животных, 19 796, № I, с. 31−34.
  51. .А., Ляпина Л. А. Эволюционная приспособительная обусловленность явлений гемостаза и роль комплексных соединений гепарина в регуляции жидкого состояния крови в организме. Вестн. Моск. ун-та, 1973, с. 3−25.
  52. .А., Ляпина Л. А., Григорьева Е. А. Взаимодействие гепарина с фибрин-мономером и комплексы фибрин-мономер-фибриноген. Вопр. мед. хим., 1980, т. 26, № 8,с. 318−321.- 134
  53. .А., Лялина Л. А., Шитникова Е. С., Ульянов A.M. Профилактика экспериментального тромбообразования вторичным комплексом адреналин-гепарин-фибриноген. Кардиология, 1977, т. 17, № 8, с. 127−130.
  54. .А., Ляпина Л. А., Ульянов A.M., Ковалева Т. Н. Значение комплексообразования тромбина с гепарином в начальных стадиях клиренса тромбина в кровотоке и роль печении легких в этом процессе. Физиол. журн. СССР, 1974, т. 60, № 12, с. I806−1812.
  55. .А., Пасторова В. Е., Базазьян Г. Г., Ляпина Л. А. Влияние многократных внутривенных инъекций гепарина на содержание антитромбина III у животных в норме и при экспериментальном атеросклерозе. Вопр. мед. хим., 1984, № I, с. 82−86.
  56. Т.М. Влияние фосфатидилсеринсодержащего антикоагулянта на свертывающую активность крови. Автореф. дис. канд. биол. наук. — Челябинск, 1979, — 23 с.
  57. П.И. Аутополимеризация фибрин-мономера в присутствии фосфатидилсерина и кальция. В кн.: Физиология и патология системы гемостаза. — Чита, 1980, с. 31−32.
  58. П.И. Влияние фосфатидилсерина на превращения фибриногена, катализируемые тромбином. Дис.. канд. мед. наук, Тюмень, 1983, 173 с.
  59. Л.А. Влияние ингибиторов протеиназ и блокато-ров гепарина на фибринолитические свойства комплексов гепарина. Физиология животных, 1980а, № 2, с. 59−63.
  60. Л.А. О взаимодействии гепарина с сериновыми протеиназами системы свертывания крови. Физиол. человека, 19 806, т. 6, № 2, с. 265−273.
  61. Л.А., Ульянов A.M. Комплексообразование гепа- 135 рина с белками и его физиологическая роль в организме. Фи-зиол. человека, 1978, т. 4, № 2, с. 295−305.
  62. А.А. Физиология свертывания крови. М.: Медицина, 1966, — 464 с.
  63. А.Ф. Изменения коагуляции крови у больных гипертонической болезнью под действием кровопускания. Каз. мед. журн., 1964, № 6, с. 28−32.
  64. Э.Г. Продукты протеолиза бычьего протромбина адсорбционно-иммобилизованным бычьим плазмином и их биохимическая и физиологическая роль. Дис.. канд. биол. наук. — М., 1978, — 135 с.
  65. Э.Г., Баскова И. П. Ингибиторный эффект продуктов расщепления протромбина плазмином по отношению к тромбину и десятому активному фактору. Докл. АН СССР, 1978, т. 239, № 4, с. 977−979.
  66. К.И., Леонов В. Н., Староверов А. Г. и др. Сравнительная характеристика образцов целлофана, применяемых для экстракорпорального кровообращения. Сов. медицина, 1967,6, с. 55−58.
  67. Т.К. Роль антитромбопластинов в нарушениях свертывания крови, вызванных лекарственными препаратами. -Автореф. дис. докт. мед. наук. Саратов, 1974, — 31 с.
  68. В.Е. Роль антитромбина III при экспериментальной и клинической повышенной генерации тромбина в крови. Вестн. Моск. ун-та. Сер. 16, Биология, 1980, № I, с. 18−24.
  69. В.Е. Антитромбин III в регуляции функций свертывающей и противосвертывающей систем крови. Успехи совр. биологии, 1983, т. 96, вып. 1(4), с. 69−84.
  70. Т.С. Количественное определение аминокислот при помощи хроматографии на бумаге. В кн.: Современные методы в биохимии, М.: Медицина, 1964, с. 162−180.
  71. Т.Н., Мусляковская А. А., Толстых В. М., Бе-лицер В.А. Торможение сборки фибрина фрагментом Д и его ди-мером из стабилизированного фибрина. Подтверждение двухфазного эффекта торможения. Биохимия, 1980, т. 45, № 10,с. 1780−1787.
  72. И.М., Ходорова E.JI. Получение фибрин-мономера из нефракционированной плазмы крови. Укр. биох. журн., 1969, т. 41, с. 367−370.
  73. E.JI. Ингибиторы тромбинообразования сыворотки крови, свойства, механизм действия. Дис.. канд. биол. наук. — Тюмень, 1977, — 176 с.
  74. .А. Влияние гепарина на реакцию образования фибрина. Вестн. Моск. ун-та. Биол. почвовед., 1970, с. 76−78.
  75. О.А., Струкова С.М., Изучение связывания 4 -и J^-тромбина с гепарином методом разностной спектроскопии в ультрафиолетовой области. Биохимия, 1980, т. 45, № 12,с. 2225−2231.
  76. В.П., Кузник Б. И. Акушерский тромбогемор-рагический синдром. Иркутск: Восточно-Сибирское изд., 1973, — 309 с.
  77. Е.А., Угарова Т. П., Позднякова Т. М., Бели-цер В.Д. Равновесная система, образуемая растворимыми формами фибрина и специфическим антикоагулянтом фрагментом Д- 137 молекулы фибриногена. Укр. биох. журн., 1977, т. 49, № 6, с. 5−11.
  78. С.Р., Кожевников В. Н., Бышевский А. Ш. Эффективность* гепарина при. экспериментальной эмболии околоплодными водами. Ак-во и гинек., 1984, Р I, с. 56 -59.
  79. С.М., Семенова О. А., Киреева Е. Г. Регуляция активности о(- и^- Jf-форм тромбина гепарином и индолом. -Биохимия, 1980, т. 45, № 4, с. 738−746.
  80. С.И. К тестированию тромбопластинемии. -В кн.: Некоторые вопросы клинической и экспериментальной ге-мокоагулологии. Тюмень, 1984, с. I2I-I23.
  81. О.А. Торможение процесса специфической активации протромбина фосфатидилсерином. Дис.. канд. мед. наук. — 198I, — 165 с.
  82. В.М., Варецкая Т. В. Антиполимеризационная активность фрагмента Д и зависимость ее от наличия кальция при: получении фрагментов из фибриногена. Укр. биох. журн., 1976, т. 47, № I, с. II6-I2I.
  83. И.М., Сова Р. Е., Шефтель В. О., Оникиен-ко Ф.А. Показатели нормы у лабораторных животных в токсикологическом эксперименте. М., Медицина, 1978, — 177 с.
  84. М.К., Чирятьев Е. А. Видовые различия содержания ингибитора самосборки фибрина. В кн.: Механизмы регуляции обмена веществ в норме и патологии, — Свердловск, 1982, с. I09-II4.
  85. Уэ66 Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма. М., Мир, 1966, — 862 с.
  86. Е.Л., Веремеенко К. Н., Антонян А. А. Розд -лення сироваткових' инг! б1тор1 В трипсину та досу^дження- 138 1хнього впливу на триптичний гл.дрол1з р±зних субстратов. -Укр. 6ioxiM. журн., 1964, 36, № 5, с. 643−653.
  87. Е.И., Лакин К. М. Антикоагулянты и фибринолити-ческие средства, М., Медицина, 1977, 311 с.
  88. М.К., Мухачева И. А., Лапусева Т. М., Бышевский А. Ш. Влияние внутривенно введенной эмульсии фосфатидилсерина на гемокоагуляцию и некоторые показатели системы крови. -Фармакол. и токсикол., 1979, № 3, с. 257−261.
  89. Г. И. Новые иммуностимуляторы пептидно-белковой природы. Вопр. мед. хим., 1984, т. 30, № 3, с. 37−43.
  90. Е.А. Диализирующийся ингибитор самосборки фибрина. В кн.: Химия и химическая технология промышленного производства. — Тюмень, 1981, с. 190.
  91. Е.А. Некоторые данные о природе и механизме действия ингибитора полимеризации фибрина. В кн.: Механизмы регуляции обмена веществ в норме и патологии. — Свердловск, 1982, с. 91−95.
  92. Е.А. Новый циркулирующий ингибитор самосборки фибрина. Автореф. дис.. канд. биол. наук. — Челябинск, 1983а, — 22 с.
  93. Е.А. Новый циркулирующий ингибитор самосборки фибрина. Дис.. канд. биол. наук. — Тюмень, 19 836, -160 с.
  94. Е.А. Идентификация ингибитора самосборки сыворотки и тканей. В кн.: Актуальные вопросы теоретической и клинической медицины. — Тюмень, 1983 В, с. 44−45.
  95. Е.А., Левен П. И. Антиполимеризационная активность сыворотки крови. В кн.: Актуальные вопросы теоретической и клинической медицины. — Тюмень, 1981, с. 38.
  96. А.С. II22695 (СССР). Способ получения ингибитора полимеризации фибрина /Чирятьев Е.А., Умутбаева М. К. Опубл. в Б.И., 1984, № 41.
  97. Aberg Н., Nilsson J.M. Recurrent thrombosis in a young woman with a circulating anticoagulant directed against factor XI and XII. Acta Med. Scand., 1972, v. 192, N 5, p. 419−425.
  98. Abildgaard U. Purification of two progressive anti-thrombins of human plasma. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1967, N 19, p. 190−196.
  99. Abildgaard U. L’antithrombina III. fClinica e meto-dologia). Ric. clin. e lab., 1978, v. 8, N 3, p. 90−97.
  100. Adham N.F., Duce Б., Haverback B.J. Tripsin-binding ot2-macr°gl°kulin in patients with acute pancreatitias. -Gastroenterology, 1972, 61, N 3, p. 365−371.
  101. Andersson L.O., Engman L., Henningsson E. Crossed Immunoelectrophoresis as applied to studies on complex formation. The binding of heparin to antithrombin III thrombin complex. — J. Immunol. Meth., 1977, v. 14, N 3, p. 271−281.
  102. Anderson W.K., Smith J.K., Fothergill J.E. Purification of human Cl-esterase ingibitor. Biochem. Soc. Frans., 1975, 3, N 6, p. 933−935.
  103. Anker J.E., Stoffersen E. Antithrombin III in uremia. Scand. J. Urol, and Nephrol., 1979, v. 13, N 3, p. 299−303.
  104. Aoki N., Moroi M., Kazuko T. Effects of o (2-plasmin inhibitor on fibrin clot lysis. Its comparison with o^-macro-globulin. Thrombos. and Haemost., 1978, 39, N 1, p. 22−31.
  105. Aranyi P., Batke G", Machovich R. Remarkes on the interaction of thrombin and heparin. Arch. Biochem. and Biophis., 1977, v. 181, N 2, p. 678−679.
  106. Arnesen H. Studies On the thrombin clotting time.
  107. The influence of fibrin degradation products. Scand. S. Haematol., 1973, v. 10, N 4, p. 291−297.
  108. ArnesenH. The effect of products D and E on the thrombin indused conversion of fibrinogen to fibrin. Scand J. Haematol., 1974, v. 12, N 3, p. 165−172.
  109. Avellone G., Davi G., Pinto A., Mandala V. L’anti-thrombin III hella cardiopatia ischemica. Boll. Soc. ital. cardiol., 1979, v. 24, N 2, p. 127−133.
  110. Bartleff S., Bajwa S.S., Latson P., Wenstein S.Y. Insensitiviti of factor V and factor Va to diisopropylfluoro-phosphate and antithrombin III. Biochim. et Biophis. Acta, 1978, 524, N2, p. 485−490.
  111. Barrett A.J., Starkey P.M. The interaction of o^-ma-croglobulin with proteinases. Characteristics and specificity of the reaction, and a hypothesis concerning its molecular mechanism. Biochem. J., 1973, 133, N 4, p. 709−724.
  112. Berrantes B.A., Fonseca G.J. Antithrombina Ills ni-veles immunologicus u biologicos en cirrosis hepatica u en coagulation intravascular diseminada. Sangre, 1979, v. 24, N 6, p. 1043−1047.
  113. Bick R.L., Bick M.D., Fekete L.P. Antithrombin III patterns in disseminated intravascular coagulation. Amer. J. clin. Path., 1980, v. 73, N 4, p. 577−583.
  114. Bidwell E., Denson K.W.E., Dike G.W.R., Augustin R., Lloyd G.M. Antibodi nature of the inhibitor to antihaemophi-lic globulin (factor VIII). Nature, 1966, v. 210, N 5037, p. 746−747.
  115. Biggs R. Jaundice and antibodyes directed against f. VIII and IX in patients treated for haemophilis or Christmas disease in the United Kingdom. Brit. J. Haematol., 1974, v. 26, N3, p. 313−329.
  116. Biggs R., Denson K.W., Actman N., Bordet R., Harden M. Antithrombin III, antifactor Xa and heparin. Brit. J. haematol., 1969, v. 5, N 4, p. 379−395.
  117. Bjork I., Jackeon C.M., Jornvall H. et al. The active site of antithrombin. Release of the same proteolytically cleaved form of the inhibitor from complexes with factor IXa, factor Xa and thrombin. J. Biol. Chem., 1982, 257, N 5, p. 2406−2411.
  118. Bjork I., Nordenmann B. Acceleration of the reaction between thrombin and antithrombin III by non-stoichiometric ammonts of heparin. Europ. J. Biochem., 1976, v. 68, N 2, p. 507−511.
  119. Blacburn M.N., Sibley C.C. The heparin binding site of antithrombin III. Evidence for a critical triptophan residue. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 3, p. 824−826.
  120. Borrowcliffe T.W. Studies of heparin binding to antithrombin III by crossed immunoelectrophoresis. Thromb, and Haemost., 1980, v. 42, N 5, p. 1434−1445,.
  121. Borsodi A.D., Bradshaw R.A. Isolation of antithrombin III from normal and (X^-antitrypsin-deficient plasma. -Thromb. and Haemost., 1977, v. 38, N 2, p. 475−485.
  122. Borsodi A.D., Bradshaw R.A., Rughani I.K., Bruce R.M. Structural and functional relationships of human antithrombin III and alpha 1-antitripsin. Heparin: Struct., Funct., and clin. Implicat., New-York-London, 1975, p. 249−253.
  123. Borsodi A.D., Warasimhan T.R. Microheterogeneity of human antithrombin III. Brit. J. Haematol., 1978, v. 39,1. N 1, p. 121−127.
  124. Bounameaux H., Duckert P., Walter M., Bounameaux Y.- 142
  125. The Determination of antithrombin III. Comparison of six methods. Effect of oral contraceptive therapy. Thromb. and Haemost., 1978, v. 39, N 3, p. 606−615.
  126. Brandt Per. Tromboseramte patienter med familiar antitrombin III mangel behandlet med heparin og antitrom-bin. — Ugeskr. laeger, 1981, 143, N 34, s. 2145−2148.
  127. Castro 0*, Parber L.K., Clyne L.P. Circulating anticoagulant against factor XI in sistemic lupus erythematous. Ann. Intern. Med., 1972, v. 77, N 4, p. 543−548.
  128. Chan Т.К., Chan V. Antithrombin III, the major modulator of intravascular coagulation, is synthesized by human endothelial cells. Thromb. and Haemost., 1981, 46, N 2, p. 504−506.
  129. Chan V., Chan Т.К., Wong V., Tso S.C., Told D. The determination of antithrombin III by radioimmunoassey and its clinical application. Brit. J. Haematol., 1979, v. 41, N 4, p. 563−572.
  130. Chang T.L., Peinman R.D., bandis B.H., Penton J.W.
  131. Antithrombin reactions with alpha- and gamma-thrombins. -Biochemistry, 1979, v. 18, В 1, p. 113−119.
  132. Cheesbrough M., Kimmont P.D. Familial angio oedema — Cl-esterase inhibitor deficiency. — Brit. J. Dermatol., 1978, 99, suppl. 16, p.38−39.
  133. Clemmensen I. Inhibition of urokinase by complex formation with human antithrombin III in absense and presence of heparin. Thromb. and Haemost., 1978, v. 39, N 3, p. 616 623.
  134. Coots M., Muhleman A.F., Glueck H.I. A factor V inhibitor: in vitro interierense by calcium. Amer. J. Hematol., 1979,. N 2, p. 173−180.
  135. Cosgriff T.M., Hodgson L.A., West J.V. The antithrombin III content of cryoprecipitate prepared from blood collected with and without heparin. «Vox sang», 1983, 44, N 2, p. 98−101.
  136. Cronberg S., Nilsson J.M., Circulating anticoagulant against factors XI and XII together with massive spontaneous platelet aggregation. Scand. J. Haematol., 1973, v. 10, N 4, p. 309−314.
  137. Danielsson A., Bjork I.I. The binding of low-affinityAand high-affinity heparin to antithrombin III. Competition for the same binding site on the protein. Europ. J. Biochem., 1978, v. 90, N 1, p. 7−12.- 144
  138. Danielsson A., Bjork I. Mechanism of inactivationof trypsin by antithrombin III. Biochem. J., 1982, 207, N 1, p. 21−28.
  139. Danishefsky I., Zweben A., Slomiany B.L. Human antithrombin III. Carbohydrate components and associated glyco-lipid. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 1, p. 32−37.
  140. Dixon M. The determination of enzyme inhibitor constants. Biochem. J., 1953, 55, N 1, p. 170−171.
  141. Eizen V. Effect of hexadimedrine bromide on plasma Kinin formation p-tosyl 1-arginine hydrolysis of methyl ester and fibrinolysis. — Brit. J. Pharmacol, and chemother*, 1964, v. 22, N 1, p. 87−103.
  142. Ellis V., Scully M., Macgregor I., Kakkar V. Inhibition of human factor Xa by various plasma protease inhibitors. Biochim. Biophis. Acta, 1982, 701, N 1, p. 24−31.
  143. Ferguson J.H., Johnston C.L., Howell D.A. Acircula-ting inhibitor (anti-AcG) specific for factor V of the blood-clotting mechanism. Blood, 1958, v. 13, N 4, p. 382−397.
  144. Feinman R.D., Li H.H. Interaction of heparin with thrombin and antithrombin III. Fed. Proc., 1977, v. 36, N 1, p. 51−54.
  145. Feinstein D.J., Rapoport S.J., McLehee W.G., Patsh M.J. Factor V anticoagulants: clinical, biochemical and immunological observations. J. Clin. Invest., 1970, v. 49, N 8, p. 1578−1588.
  146. Fish Wayne W., Bjork I. Evidence for proteolytic event in the mechanism of the inhibition of thrombin by antithrombin III. «Chem. and Biol. Heparin. Proc. Int. Conf., Chapel Hill, N.C., 20−22 March, 1980», Hew York e.a., 1981, P. 335−343.- 145
  147. Fischer A.M., Tapon-Bretaudiere J., Bros A., Josso F. Respective roles of antithrombin III and alpha-2-macroglobu-lin in thrombin inactivation. Thrombos. Haemostas., 1981, 45, N 1, p. 51−54.
  148. Forbers C.D., Pensky J. t Ratnoff 0.0. Inhibition of activated Hageman factor and activated plasma thromboplastin antecedent by purified serum el inactivator. Blood, 1972, v. 4, N 2, p. 11−112.
  149. Fornazari P.M., Gratton L., Dolci D., Gamba G., Ascari E., Habberg F., Montalbetti N. Circadian rhitms of clotting fibrinolytic activators and inhibitors. Chronobio-logia, 1977, N 2, p. 111−112.
  150. Frenoy J.-P., Bourillon R. Subunit structure of human c (2"*macr°Sl°bulin with respect to its interaction with trypsin. Biochemie, 1977, 59, N 4, p. 351−354.
  151. H. «Nichon ketsuoki gakkai dzassi». Acta haematol. Japan, 1973, v. 36, N 4, p. 458−471.
  152. Gaertner H. Krzepniecie Krwi. Krakow, 1960, — 527 s,
  153. Gallimore M.J., Amundsen Т., Labraaten M. et al. Studies on plasma inhibitors of plasma kallikrein using chromo-genie peptide Substrate assays. Thrombos. Res., 1979, 16,1. N 5/6, p. 695−703.
  154. Gandolfo G.M., De Angelis A., Torresi M.V. Determination of antithrombin III by different methods in diabetic patients. Haemostasia, 1980, v. 9, N 1, p. 15−19.
  155. Ghosh M.L. Remission of acqired factor-VIII inhibitor — induced bleeding. — Acta haematol., 1980, v. 64, N 3, p. 179−180.
  156. Gitel S.N., Wessler S., Medina V.M. The rabbit as animal model for the activated factor X antithrombin III -heparin reaction. — Circulat. Res., 1977, v. 41, N 2, p. 187 191.
  157. Godal H.C. An inhibitor to fibrin stabilising factor (FSF, factor XIII). Scand. J. Haematol., 1970, v. 7, N 1, p. 43−48.
  158. Godal H., Helle I. The influence of fibrinogenolytic and fibrinolytic split products on the last stage of coagulation. Scand. J. Clin, and Lab. Invest., 1963, v. 15, N 4, p. 327−330.
  159. Godal H.C., Ly B. An inhibitor of activated factor XI. inhibiting fibrin cross-linking but not incorporation of amine into casein. Scand. J. Haematol., 1977, v. 19, N 5, p. 443 448.
  160. Griffith M.J. Kinetic analysis of the heparin-enhanced antithrombin III thrombin reaction. Reaction rate enhancement by heparin — thrombin association. — J. Biol. chem., 1979, v. 254, N 23, p. 1244~1249.
  161. Growoll E.B. Observation on a factor-V inhibitor. -Brit. J. Haematol., 1975, v. 29, N 3, p. 397−404.
  162. Gurevich V., Novae A., Lipinska A., Lipihski B. Theresistance of soluble derivates of fibrinogen and sensitivity of its soluble forms to fibrinolytic degradation in blood. -Thrombos. et diathes. haemorrh., 1974, 32 N 2/3, p. 582−591.
  163. Harpel P. S. Human plasma alpha-2-macroglobulin. An inhibitor of plasma kallikrein. J. Exp. Med., 1970, 132, N 2, p. 329−352.
  164. Harpel P. S., Cooper N.R. Studies on human plasma Cl-inactivator-enzyme interactions. J. Clin. Invest., 1975, 55, N 3, p. 593−603.
  165. Harpel P. S., Hugli Т.Е., Cooper N.K. Cl-inactivator-enzyme interaction. J. Clin. Invest., 1975, 55, N3, p. 605 611.
  166. Harpel P. S., Mosesson M.W. Degradation of human fibrinogen by plasma ot-2-macroglobulin enzyme complex. — J. Clin. Invest., 1973, 52, W 9, p. 2175−2184.
  167. Hartmann S., Hartmann G., Duckert P. Schwere Koagulo-pathie durch immunologisch bedingte Hemmkorper der factoren II, V, VII und X. Schweiz. med. Wochensehr., 1974, 104,1. N 39, s. 1392.
  168. Hatton M., Regoeczi E. Studies of the interaction of heparin with thrombin and antithrombin III using affinity chromatographie techniques. Circulation, 1976, v. 54, N 4, Suppl. N 2, p. 121.
  169. Haverback B.J., Dyce В., Bundy H.P. et al. Protein binding of pancreatic proteolytic enzymes. J. Clin. Invest., 1962, 41, N 5, P. 972−980.
  170. Hensen A., Loeliger E.A. Antithrombin III. Its metabolism and its function in blood coagulation. Thromb. Diath. Haemorrh., 1963, 9, Suppl., 1.
  171. Hermansky P., Vitek J. Beitrag zur Problematik der
  172. Antithromboplastine. Europ. Soc. of haematol., 1962, N 2, s. 459.
  173. Holmer E. f Soderstrem G., Andersson L.O. Studies on the mechanism of the rate-enhansing effect of heparin on the thrombin-antithrombin III reaction. Europ. J. Biochem., 1979 v. 93, N 1, p. 1−6.
  174. Hougie C. Studies on an acquired anticoagulant directed against factor VIII. J. Lab. Clin. Med., 1967, N 70, p. 384−392.
  175. Hudry-Clergeon G. f Paturel L., Suscillon M. Identification d’un complex (D-D). E dans les produits de degradation de la fibrine bovine atabilisee par les facteur XIII. -Pathol, biol., 1974, v. 22, suppl., p. 47−57.
  176. Iatridis S.G., Pergusson J.H., Iatridis P.G., Maul-din R. Thrombogenic properties of surface factor: evidencefor an anti-surface factor activity in canine plasma. Thromb, et Diath. Haemorrh., 1964, v. 12, N 1, p. 35−48.
  177. Iatridis P.G., Iatridis S.G., Pergusson J.H., John H. ATP-ase as inhibitor of lysokinase and plesmino-plastin activators of fibrinolysis in vitro. Proc. Soc. Exp. Biol, and Med., 1966, v. 121, N 3, p. 788−793.
  178. Imaoka S. Macroglobulin activated factor X inhibitor in human plasma. Acta haematol. Jap., 1978, v. 41, N 3, p. 579−583.
  179. Innerfield J., Stone M.G., Merscheimer W., Clauss R., Greenberg J. Antithrombin and heparin antithrombin patterus in pre-thrombosis and thrombosis. Amer. J. Clin. Pathol., 1976, v. 65, N 3, p. 384−389.
  180. Inham I. L’antithrombine III. Son role physiologique Intered et limites de son dosage. Mediterr. Med., 1979,1. N 193, p. 35−41.
  181. Jesty J. The inhibition of activated bovine coagulation factor X andVII by antithrombin III. Arch. Biochem. Biophys., 1978, v. 185, N 1, p. 165−173.
  182. Jesty J. The kinetics of formation and dissociation of the bovine thrombin-antithrombin complex. J. Biol.Qhem., 1979, v. 254, N 20, p. 1044−1050.
  183. Jordan R., Beeler D., Rosenberg R.D. Fractionation of low molecular weight heparin species and their interaction with antithrombin. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 8, p. 2902−2913.
  184. Kasper O.K. Incidence and course of inhibitor among patients with classic hemophilia. Thromb. et Diath. Haemorrh 1973, v. 30, N 2, p. 263−271.
  185. Kauffmann R.H., Veltkamp I.I., V-Tilburg N.H., Van ES Leendert A. Acquired antithrombin III deficiency and thrombosis in the nephrotic syndrome. Amer. J. Med., 1978, v. 65,1. N 4, p. 607−613.
  186. Kitani Т., Nagarajan S.C., Shandkerge J.M. Effect of protamine on heparin-antithrombin III complex. In vitro and in vivo studies. Thromb. Res., 1980, v. 17, N 3−4, p. 367 382.
  187. Koide T. Isolation and characterization of antithrombin III from human, porcine and rabbit plasma and rat serum. -J. Biochem., 1979, 86, N 6, p. 1841−1850.
  188. Koide Т., Ohta Y., Ono T. The C-terminal sequence of human and porcine antithrombin III and its homology with human
  189. Код A., Kurdowska A. Interaction of horse plasma antithrombin III and «^-proteinase inhibitor with some serine proteinases. Acta biol. med. germ., 1981, 40, 10/11, p. 15 611 570.
  190. Kriger H., Breckenridge R.T. Circulating anticoagulant interfering with the action or factor XIa in lupus. -Blood, 1973, v. 42, N 7, p. Ю02.
  191. Kurachi K.G., Schmer M.A., Hermodson D.C., Teller G., Davie E.W. Characterization of human, bovine f. IXa, by human antithrombin. J. Biol. Chem., 1975, N 250, p. 8883.
  192. Kurachi K., Schmer G., Hermodson M. et al. Characterization of human, bovine and horze antithrombin III. -Biochemistry, 1976, v. 15, p. 368−373.
  193. Laharague P., Fillola G., Nguen P., Birme R. L’anti-thrombin III. Rev. med. Touluse, 1980, v. 16, N 4, p. 193 198.
  194. Lahiri В., Bagdasarian A., Mitchell В., Talamo R., Colman W., Rosenberg R.D. Antithrombin heparin cofactors an inhibitor of plasma kallikrein. — Arch. Biochem. and Biophys., 1976, v. 175, N 2, p. 737−747.
  195. Lam L., Regoeszi E., Hatton M. In vivo behaviour of some antithrombin III protease complexes. — Brit. J. exp. Path., 1979, v. 60, N 2, p. 151−160.
  196. Lane J.L. Antithrombin III, Anti-Xa and <*2-AT III in Thrombosis and liver disease. Austr. and N.Z.J. Med., — 151 -1979, v. 9, N 5, p. 607−608.
  197. Lange J.A., Hemker H.C.7Inhibition of blood coagulation factor by serine esterase inhibitors. FEBS lett., 1972, v. 24, N3, p. 265−268.
  198. Largo R., Sigg P., Pelten A., Straub P.W. Aquired factor XI inhibitor in a nonhaemophilic patient with autoimmune disease. Brit. J. Haematol., 1974, v. 26, N 1, p. 129 140.
  199. Lebreton Vonne Т., Mouray H. Human
  200. Lebreton V.P., Verzavel C., Manray H. Etude de l’ac-tivete antithrombinique progressive du plasma de lapin.
  201. C. r. Acad. Seu., 1978, D 286, N 19, p. 1395−1397.
  202. К. Расtor IX inhibitors: report of two causes and study of the biological, chemical properties of the inhibitors. Thromb. et Diath. Haemorrh., 1971, v. 25, N 3, p. 447−459.
  203. Lechner K., Thaler E., Nissner H., Nowotny C., Partseh H. Antithrombin III Mangel und Thromboseneigung. -Wien Klinische Wschr., 1977, v. 89, s. 215−221.
  204. Lee A., Chan V., Chan Т.К. The identification and localization of antithrombin III in human tissues. Thromb. Res., 1979, v. 14, N 1, p. 209−217.
  205. Li E.H., Orton C., Feinman R.D. The interaction of thrombin and heparin. Proflavine dye binding studies. „Biochemistry, 1974, N 13, p. 5012−5017.
  206. Lineweaver H., Burg D. The determination of enzyme dissociation constants. J. Amer. Chem, Soc., 1934, 56,1. N 3, p. 658−666.
  207. ЬоеЪ W., Cicmanec J., Wickum M. A coagulopathy of the owl monkey (Aotus trivirgatus) associated with high antithrombin III activity. Lab. Anim. Sci., 1976, v. 26, N 6, Part 2, p. 1084−1087.
  208. Longas M.O., Fergusson W., Pinlay Th.H. A disulfide bond in antithrombin is required for heparin-accelerated thrombin inactivation. J. Biol. Chem., 1980, v. 225, N 8, p. 3436−3441.
  209. Lopacink S., Naleczynska A., Czaja H., Walewska I., Pawelski S. Circulating anticoagulant against factor VIII coexistent with some immunological reactions in a female. -Thromb. Diath. Haemorrh., 1964, v. 11, N 3−4, p. 444−451.
  210. Lopes V.R., Pelugshaupt R., Butler R.A. A specifio inhibitor of human clotting factor V. Acta haematol., 1968, v. 40, N 5, p. 275−285.217^ Lust A., Bellon A. A circulating anticoagulant againsl factor V. Acta clin. belg., 1978, v. 33, N 1, p. 62−65.
  211. Macfarlane R.G. Ash B.J. The activisation and consum-of factor X in recalcifiefl. plasma. Brit. J. Haematol., 1964, v. 10, N 2, p. 217−224.
  212. Machovich R. Mechanism of action of heparin through thrombin on blood coagulation. Biochim. et Biophys. Acta, 1975, v. 412, N 1, p. 13−17.
  213. Machovich R., Aranyi P. Effect of heparin on thrombin inactivation by antithrombin III. Biochem. J., 1978, v. 173, N 3, p. 869−875.
  214. Machovich R., Blasko G., Aranyi P. The interaction of thrombin and heparin. Heat inactivation kinetiks. -Thrombos. Res., 1975, N 72, p. 253−260.
  215. Machovich R., Blasko G., Borsodi A. Inactivation of- 153 d- and -thrombin by antithrombin III and heparin. Thromb. and Haemost., 1976, v. 36, p. 503−508.
  216. Machovich R., Blasko G., Palos L.A. Action of heparin in thrombin-antithrombin reaction. Biochim. biophis. Acta, 1975, v. 379, p. 193−198.
  217. Machovich R., Borsodi A., Blasko G., Orakzsi S.A. Inactivation of oL- and J>-thrombin by antithrombin III, macroglobulin and сЦ-proteinase inhibitor. Biochem J., 1977, v. 167, N 2, p. 393−398.
  218. Machovich R., Regoeszi E., Hatton M.W.C. Altered inactivation of trinitrophenilated thrombin by antithrombin III in the presence of heparin. Thromb. Res., 1980, v. 17,1. N 3−4, p. 383−391.
  219. MacLean D., Devlin J.D., Heyse-Moore G.H., Arons-tam A. Comparison of three methods for the estimation of plasma antithrombin. J. Clin. Pathol., 1980, v. 33, N 5, p. 438−444.
  220. Mann L.T., Lensenius J.C., Simonsen M., Abildgaard U. Antithrombin III: protection against desth after injection of thromboplastin. Science, 1969, v. 166, N 3904, p. 517−518.
  221. Marciniak E. Coagulation inhibitor elicited by thrombin. Science, 1970, v. 170, N 3956, p. 452−453.
  222. Marciniak E. Antithrombin III and heparin inactivation in thrombin involving reactions. Thrombos. Haemostas., 1977, v. 38, N 2, p. 486−493.
  223. Marciniak E., Tsukamura S. Two progressive inhibitors of factor Xa in human blood. Brit. J. Haematol., 1972, v. 22, H 3, p. 341−351.
  224. Margolius A., Jackon D.P., Ratnoff O.D. Circulating anticoagulants: a study of 40 cases and rewiew of literature. Medicine (Baltimore), 1961, v. 40, N2, p. 145−202.
  225. Maria Misz, Gydrgy Balle, Laszlo Karmlsin, Beck Pi-roska, Rak Kalman „Orv. hetilap.“, 1983, 124, N 45, p. 27 312 735.
  226. Matsuda T. Hypercoagulability and thrombosis. „Clin. Hemoreol.“, 1982, 2, N 1−2, p. 71−76.
  227. Mazurier C., Parquet-Gernez A., Goudemand M. Action des anticorps anti-facteur VIII sur la retention des plaquet-tes aux billes de verre. Pathol-biol., 1973, v. 21, Suppl., p. 72−75.
  228. McConnell D.J. Inhibitors of kallikrein in human plasma. J. Clin. Invest., 1972, 51, N 7, p. 1611−1623.
  229. Mehl J.W., O’Connell W., De Groot J. Macroglobulin from human plasma which forms an enzymatically active compound with trypsin. Science, 1964, N 3634, p. 821−826.
  230. Mendelson E., Gumperts E., Guzwits D. Severe antithrombin III in an infant associated with multiple arterial and venosus thromboses. Thrombos. Haemostas., 1976, N 35, N 3, p. 495−502.
  231. Michiels J.J., Bosch L.J., Plas P.M., Abels D. Factor VIII inhibitor Postpartum. Scand. J. Haematol., 1978, v. 20, N 2, p. 97-Ю7.
  232. Miloszewsky K., Sheltawy M.J., Lozoasky M.S. Fibri- 155 nogen: fibrin degradation products and factor XIII. Acta haematol., 1974, v. 51, N 6, p. 321−330.
  233. Mintz P.D., Blatt P.M., Kuhns W.J., Roberts A.R. Antithrombin III in fresch frozen plasma, crioprecipitate and cryoprecipitatedepleted plasma. Transfusion, 1979, v. 19,1. N 5, P. 597−598.
  234. Molina C., Brun J., Coulet M. et al. Diagnostic and therapeutic problems assosiated with hereditari deficiency the Cl-esterase. Clin. Allergy, 1977, 7, N 2, p. 127−135.
  235. Momier L., Pollea G., Mirouze I. Antithrombin III deficiency in diabetes mellitus: influence on vascular degenerative complications. Hormone and Metab. Res., 1978, v. 10, N 6, p. 470−473.
  236. Monttel M.M., McGlasson D.L. Antithrombin III activity in baboons. Primates, 1978, v. 19, N 2, p. 371−378.
  237. Moritahi S., Ohta G. Nature of antithrombin activity of intimal extract from bovine aorta. Jap. Circ. J., 1973, v. 37, N 6, p. 619−632.
  238. Muen J.R., Hebst K.D., Rapaport S.I. Thrombosis in patients with the lupus anticoagulant. Ann. Intern. Med., 1980, v. 92, N 2, Part 1, p. 156−159.
  239. Muller G., Stammberger K., Langguth D. Zur mogli-chen patogenetischen Bedeutung des cLj-makroglobulins fur den Gefa-Bwandstoffwechsel. Dtsch. Z. Verdauungs und Stoff-Wechselkrankh, 1977, 37, N 5, p. 263−267.
  240. Murano G., Williams I“., Miller-Anderson M. et al. Some properties of antithrombin III and its concentration in human plasma. Thrombos. Res., 1980, 18, N 13, p. 259−262.
  241. Nagata H., Watanabe N., Nasegawa H. Acta haematol. (Japan), 1977, v. 40, p. 192−196.
  242. Nagasawa H., Kim В.К., Steiner М., Baldini M.G. Inhibition of thrombin-neutralizing activity of antithrombin III by steroid hormones. Thromb. aud Haemost., 1982, 47,1. N 2, p. 157−161.
  243. Niewiarowsky S., Rucinsky В., James P., Lindahl U. Platelet antiheparin proteins and antithrombin III interact with different binding sites on heparin molecule. Febbs. Lett, 1979, v. 109, HI, p. 75−78.
  244. Nilsson I.M., Hender V., Ekberg M., Denneberg T. A circulating anticoagulants against factor V. Acta Med. Scand., 1974, v. 195, N 1−2, p. 73−77.
  245. Nordenman В., Danielsson A., Bjork I. The binding of low-affinity and high-affinity heparin to antithrombin. Fluorescence studies. Europ. J. Biochem., 1978, v. 98, N 1, p. 1−6.
  246. Nossel H.L., Rubin H., Drullings M., HsienKR. Inhibition of Hageman factors activation. J. Clin. Invest., 1968, v. 47, N 5, p. 1172−1180.
  247. Onuora C.A., Lindenbaum J., Nossel H.L. Massive he-morrage assotiated with circulating antibodies to factor V. -Amer. J. Med. Sci., 1973, v. 265, N 5, p. 407−417.
  248. Osterud В., Miller-Andersson M., Abildgaard U., Prydz H. The effect of antithrombin III on the activity of the coagulation factors VII, IZ and Z. Thromb. and Haemost., 1976, v. 35, p. 295−304.- 157
  249. Owen W.G., Penick G.D., Goder E. t Poole B.L. Evidence for an ester bond between thrombin and heparin cofac-tor. Thromb. and Haemost., 1976, v. 35, N 1, p. 87−95.
  250. Panicucci P., Lagripanti A., Conte В., Pincri E., Vispi M., Lecchiri L. Antithrombin III, heparin cofactor and antifactor Xa in relation to age, seu pathological condition. Haemostasis, 1980, v. 9, N 5, p. 297−302.
  251. Pechet L., Alexander B. The effect of certain proteolytic enzymes on the thrombin fibrinogen interaction. -Biochemistry, 1962, v. 1, N 5, p. 875−883.
  252. Penner I.P., Hassouna H., Lunter M.I., Chockley M. Antithrombin III: an ann orbor variant. Clin. Res., 1979, v. 27, N 4, p. 689.
  253. Pepper D.S., Banhegyi D. Studies on the complexes of antithrombin III produced in serum and from artificial mixtures of activated coagulation factors. Brit. J. Haemat., 1976, v. 33, N 1, p. 146.
  254. Perlick E. Anticoagulanten. VEB Georg Thieme, Leipzig, 1959, 290 s.
  255. Piepkorn M.W., Lagunoff В., Schmer G. Heparin binding to antithrombin III: variation in binding sites and affinity. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 85, N 2, p. 851−856.
  256. Pilgeram L.O., Schram A.C., Loegering D.A. Elevation of plasma antithrombin in the aging arteriosclerotic subject.- 158 — J. Appl. Physiol., 1963, v. 18, N2, p.329−333.
  257. Pochon P., Lambin P., Steinbuch M. Heparin and the progressive antithrombin activity of alpha-2-macroglobulin. -Thromb. Res., 1982, 26, N 5, p. 307−316.
  258. Popov-Cenic S., Philapitsch A., Ibe T. Die Aud?-runges Cerinnungspotentials bei Anstieg des Heparins pie-gels. Haemostase Thrombophilie und Arteriosklerose. Stuttgart- New-York, 1982, p. 247−256.
  259. Riesenfeld J., Hook M., Lindahl U. Localisation of essential N-sulphate groups in the antithrombin binding site of heparin. Glycoconjugates. Proc. 5th Int. Symp., Kiel. Sept., 1979, Stuttgart, 1979, p. 68−69.
  260. Roberts H.R. Aquired inhibitors in haemophilia B. ~ Thromb. et Diath. Haemorrh., 1971, v. 45, p. 217−225.
  261. Roka L. Anwendung chromogener Substrate zur Bestim-mung von Heparin cofactor (Antithrombin III) und Heparin. ~- 159
  262. Krankenhausarst, 1979, v. 52, N 11, s. 872−879.
  263. Roka L., Bleyl H. Die Rolle von Antithrombin bei gestorter Hemostase. Folia Haematol., 1977, v. 104, N. 6, s. 707−718.
  264. Rosenberg J.S., Mackenna P.W., Rosenberg R.D. Inhibition of factor IXa by human antithrombin. J. Biol. Chem., 1975, N250, p. 8883−8887.
  265. Rosenberg R.D., Jordan R.E., Favean L.V., Lam L.H. Highly active heparin speciez with multiple binding sites for antithrombin III. Biochim. and Biophys, Res. Communs., 1979, v. 86, N 4, p. 1319−1324.
  266. Rotoli В., Majerus P.W. Plasma antithrombins and thrombin binding to platelets in plasma. Haematologica, 1979, v. 64, N 5, p. 537−551.
  267. Salvesen G.S., Barret A.J. Covalent binding of proteinases in their reaction withc^-macroglobulin. Biochem. J., 1980, 187, N 3, p. 695−701.
  268. Saito H., Goldsmith G.H., Moroi M., Aoki N. Inhibitory spectrum ofoi2~ plasmin inhibitor. Proc. Nat. Acad. Sci., 1979, 76, N 4, p. 2013−2017.
  269. Sakuragawa N., Takaharshi K., Jimbo C., Koikf K.,
  270. Ma tsuoka M., Onfshi Y. Investigation on the interaction bet-wen thrombin and other coagulation factors. Acta Med. et Biol., 1975, v. 23, N 3, p. 75−83.
  271. Sas G. Az antithrombin-komplexek klinikal jelentose-ge. Orvoskepzes, 1978, v. 53, N 1, p. 66−77.
  272. Schena P.P., Manno C., D’Agostino R. et al. A kinetic test for the assay of the Cl-esterase inhibitor. Z. klin. Biochem., 1980, 18, N 1, p. 17−21.
  273. Scotf C.P., Schapira M., Colman Robert W. Effect of heparin on the inactivation rate of human factor XIa by antithrombin III. „Blood“, 1982, v. 60, N 4, p. 940−947.
  274. Seegers W.G. Antithrombin as proteinase inhibitor. -Ann. N. Acad. Sci., 1968, v. 146, N 2, p. 593−600.
  275. Seegers W.G. Antithrombin III: a backward glance o’er travel’d roads. „Heparin: Struct., Punct., and Clin. Implicat.“, New-York-London, 1975, p. 195−215.
  276. Seegers W.G., Marciniak E. Inhibition of autopro-thrombin С activity with plasma. Nature, 1962, V. 193,1. N 4821, p. 1188−1190.
  277. Seegers W.G., Cole E.R., Harmison C.R., Monkhouse P.C. Neutralisation of autoprotrombin С activity with antithrombin. Canad. J. Biochem., 1964, v. 42, N 3, p. 359−364
  278. Seegers W.H., Novoa E., Andary Т., Hassoana H.J. Bovine antithrombin III: miscellaneous observation. Thromb. Res., 1977, v. 11, N 6, p. 809−815.
  279. Shapiro S.S. The immunological character of aquired inhibitors of antihemophilic globulin (f. VIII) and kinetics of their interaction with factor VIII. J. Clin. Invest., 1967, v. 46, N 2, p. 147−156.- 161
  280. Shapira E. f Rao G., Wessel H.U., Nadler H.L. Absence ofdg-macroglobulin-protease complex in cystic fibrosis. -Pediatr. Res., 1976, 10, H 9, p. 812−817.
  281. Smith G.P., Craft T.J. Heparin react stoichiometri-cally with thrombin during thrombin inhibition in human plasma. Biochem. and Biophys. Res. Commune., 1976, v. 71» 13, P. 738−745.
  282. Soloway H.B., Christiansen T.W. Heparin anticoagulation during cardip-pulmonary in an antithrombin III deficient patient. Implication relative to the etiology of heparin rebu-und. Amer. J. Clin. Pathol., 1980, v. 73, N5, p. 723−725.
  283. Soru E. Interaction of o/^macroglobulin with-asparaginase. Mol. Cell. Biochem., 1979, 23, N 3, p. 185−192.
  284. Stead N., Kaplan A.P., Rosenberg R.D. Inhibition of activated factor XII bey antithrombin-heparin cofactor.
  285. J. Biol. Chem., 1976, H 251, p. 6481−6488.
  286. Steinbuch M. Regulation of proteinase activity. -Coll. Ges. Biol. Chem., 1979, p. 207−222.
  287. Sturzebecher J. Untersuchungen zur Reactionsweise des Heparins.- Polia Haematol., 1977, 104, N 6, p. 731−739.
  288. Takada A., Koide Т., Takada Y. Interaction of thrombin with antithrombin III and alpha2-macroglobulin in the plasma. Thromb. Res., 1979, 16, IT 1−2, p. 59−68.
  289. Takahashi K. Studies on antithrombin III. I. Purifi- 162 cation and some properties of antithrombin III (AT III) and the relationship between plasma antithrombin activity and AT III antigen concentration. Acta haematol. Jap, 1980, 43, N5, p. 879−888.
  290. Takahara H., Sinohara H. Purification and characterisation of rat plasma antithrombin III. Biochim. Biophys. Acta (E), 1980, 612, N 1, p. 185−194.
  291. Takeda Y., Kobayashi N. Studies of heparin affinity to antithrombin III and other proteins in vitro and in vivo. Thromb. and Haemostas., 1977, v. 38, N. 3, p. 685−695.
  292. Tapon-Bretaudiere J., Josso P. L-alpha-2-macroglobu-line: inhibiteur de proteases «rapide» on «progressiv» Nouv. Rev. Frans. Haematol., 1977, v. 18, N 2, p. 515.
  293. Thaler E. Disseminierte intravasculare Gerinnung: antithrombin III und Heparin. Folia Haematol., 1977, В 104, N 6, s. 740−750.
  294. Thaler E. Antithrombin III phisiologie und Kli-nische Bedentung. — Gelben H., 1979, 19, N 4, s. 145−154.
  295. T0cantins L.M. Antithromboplastic activity normal anc haemophilic plasmes. Fed. Proc., 1942, v. 1, N 1, p. 85−86.
  296. Toki N., Ishihara H., Yamura T. Prevention of plas-min autodigestation by human plasmaolg-macroglobulin. Scand, J. Haematol., 1977, 19, N 3, p. 281−286.
  297. Uszynsky M., Godal H.C. An inhibitor of factoi? VII from human placenta. Scand. J. Haematol., 1971, v. 8, N 5, p. 392−395*
  298. Vahtera E., Varimo M., Myllyla G. The effect of o (2~ macroglobulin-plasmin complex on factor VIII. Thromb. Res., 1980, v. 18, N 1−2, p. 247−252.
  299. Vicente I.M., Diaz C.J., Borell M., Felez I., Gin- 163 ferrer E., Puyol N., Domingo A., Rutlant M.L. Antithrombina III- Correlation estructura-function en individuos normales у cirroticos. Sangre (Ispania), 1978, v. 23, N 5, p. 543−544.
  300. Villanueva G.B. Conformational aspects of the binding of antithrombin III to thrombin. Fed Proc., 1979, v. 38, N 3, pt. 1, p. 810.
  301. Waddel W. A simpl ultraviolet spectrophotometrie method for the determination of protein. J. Lab. Cjin. Med. 1956, v. 59, N 2, p. 311−314.
  302. Walker P.I., Esmon C.T. The effect of phospholipid and factor Va on the inhibition of factor Za by antithrombin III. Biochim. Biophis. Res. Communs., 1979, v. 90, N 2, p. 641−647.
  303. Ward A.M. Alpha-2-antithrombin levels in relation to age and sex. Protides Biol. Fluids. Proc. 23rd C0lloq., Brugge, 1975. Oxford e.a., 1976, p. 339−342.
  304. Weremeenko K.N., Belizer W.A. Protaminspaltung dursh Trypsin in Gegenwart eines Serum Inhibitors und Bes-timmung des Trypsins im Blut bei paranteraler Applikation. -Acta biol. med. germ., 1963, 11, hf. 4, s. 451−462.
  305. Williams D., Julia E., Hantgan R., McDonagh J. Characterization of the inhibition of fibrin assembly by fibrinogen fragments D. Biochem., 1981, v. 197, N 3, p. 661−668.
  306. Yamagushi Т., Konishi M., Kuto M., Shima H., Kato F., Umemoto H., Kaneko D., Beppu H. t Kusunose K., Degushi K., Uzuchi Y., Yamada S. Acta haematol. 'Japan, 1977, v. 40, N2, p. 255−260.
  307. Yin E.T., Wessler S. Evidence for a naturally occu-ring plasma inhibitor of activated factor X and its isolation and partial purification. Thromb. et Diath. Haemorrh., 1969, — 164 v. 21, N 2, p. 398−401.
  308. Yin E.T., Eisenkramer L., Butler J.V. Heparin interaction with activated factor X and its inhibitor. Heparin: Structure, Function and Clin. Implicat. Plenum Press., New-York -London, 1975, p.239−242.
  309. Yin E.T., Wessler S., Stoll P.J. Biological properties of the naturally oceuring plasma inhibitor to activated factor X. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, N 11, p. 3703−3711.
  310. Yne R.H., Starr TeJ Gertler M. M, Quantitation determination of total antithrombin III in plasma. Thromb. Diath. Haemorrh., 1973, v. 30, N 1, p. 84−92.
  311. Yne R.H., Gertler M.M., Starr Т., Koutrouby R. Alteration of plasma antithrombin III levels in ischemic disease. Thrombosis, 1976, v. 35, N 3, p. 598−606.
  312. Zimmerman L., Baldesten A., Bergstrom J., Furst P. Isotachophoretic separation of middle molecule peptides in uremic body fluids. In: Biochem. and biol. Applicat. of Isotachophoresis, Amsterdam, 1980, p. 141−151.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!