Аминокислоты, белки. 
Химия

Изомерия аминокислот связана с изомерией углеводородного скелета п взаимным расположением функциональных групп.^[1]

Называют аминокислоты чаще всего как замещенные карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквой греческого алфавита, причем буквой, а обозначается ближайший к карбоксильной группе атом углерода. Для простейших аминокислот используются и эмпирические названия. Например:

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Их химические свойства во многом повторяют свойства как аминов, так и кислот, в то же время наличие двух столь разнохарактерных групп придает им и совершенно особые свойства. Например, водные растворы аминокислот имеют нейтральную реакцию, хотя молекулы в растворе имеют большой дипольный момент. Это объясняется способностью аминокислот образовывать биполярные ионы:

Состояние такой системы сильно зависит от pH раствора — при увеличении кислотности подавляется диссоциация карбоксильной группы и биполярные ионы становятся катионами, при увеличении pH аминогруппа теряет координированный протон и биполярные ионы превращаются в анионы:

Выше уже говорилось, что электронная плотность на атоме азота в аминах больше, чем в аммиаке. Это делает амины лучшими, чем аммиак, донорами при образовании комплексных соединений с катионами металлов. Еще лучшими донорами являются аминокислоты, причем наличие в них не менее двух донорных атомов — азота аминогруппы и кислорода карбоксильной группы, делает их по крайней мерс бидентатными лигандами. Одним из самых известных полидентатных лигандов является этилендиаминтетрауксусная кислота,.

в которой шесть донорных атомов — два атома азота и четыре — кислорода, т. е. это гексадентатный лиганд, причем вращение фрагментов вокруг а-связей позволяет молекуле (или иону) изогнуться так, что шесть донорных атомов располагаются в вершинах октаэдра. Динатриевая соль этой кислоты используется как эффективный комплексов под названием трилон Б.

Но наиболее характерным свойством аминокислот является образование особого типа связи, возникающей в результате отщепления воды при взаимодействии водорода аминогруппы одной молекулы и гидроксила карбоксильной группы другой:

При этом образуется связь между группами —СО— и —NH—, которая называется пептидной связью, а получившееся соединение — пептидом. Подобно исходной аминокислоте, пептид имеет на одном конце аминогруппу, а на другом — карбоксильную группу и может образовать новые пептидные связи. В результате образуется цепочка полипептида:

Радикалы R могут быть одинаковыми или разными.

• Пептидами называются соединения, включающие несколько остатков аминокислот, полипептидами — соединения из десятков и сотен остатков.

И те и другие при гидролизе дают смесь исходных аминокислот. Атомы водорода и кислорода могут образовывать водородные связи как внутри пептида, так и между разными молекулами пептидов или полипептидов, «сшивая» их между собой.

Пептидные связи являются основным звеном в молекулах белков. Белки — природные соединения, играющие центральную роль в процессах жизнедеятельности. Практически все жизненные функции любого организма обеспечиваются белками. Разнообразие и функции белков невероятно велики. Молекулы белков присутствуют в костях, в мышцах, в крови; образуют кожу, шерсть, перья, шелк. Белок — необходимый элемент питания; белками являются ферменты — катализаторы всех реакций в живом организме (см. параграф 11.8).

Белки — сложные образования, их молекулярные массы составляют от нескольких тысяч до нескольких миллионов углеродных единиц, хотя, конечно, никакой количественной границы между полипептидами и белками не существует. Помимо основных элементов — углерода, водорода, кислорода и азота, в состав большинства белков входят сера, а иногда и фосфор. Доказано, что все разнообразие природных белков построено из остатков всего лишь 20 аминокислот.

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полинептидные цени белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы.

Простейшие белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты, называются протеинами. Состав и структура многих протеинов уже хорошо изучены.

Резюме

Аминокислоты и белки — это сама жизнь. В этой главе показано, как простейшие молекулы живых структур встраиваются в общую систему органических соединений.

Практикум

Вопросы для самоконтроля

• 1. Изобразите структурную формулу метилэтилфениламина. Может ли быть плоской эта молекула?
• 2. Чем обусловлены основные свойства аминов? Как вы считаете, какой из аминов будет более сильным основанием: CH₃NH₂ или (C₃H₇)₃N?
• 3. Есть ли какие-либо принципиальные различия между белками, пептидами, полипептидами и протеинами?

Аналитические задания

• 1. Подобно аминокислоте, глюкоза является бифункциональным соединением. Объясните, почему глюкоза не может образовать биполярный ион.
• 2. В чем состоят особенности пептидной связи —ОС—NH— но сравнению со связями —ОС—СН— или —ОС—ОН—?

Задачи для самостоятельного решения

• 1. Изобразите структурные формулы всех изомерных аминов состава C₄H_nN.
• 2. Изобразите структурные формулы встречающихся в живой природе аминокислот: 2-аминопропановой кислоты (аланина), 2-амино-З-фенилпропановой кислоты (фенилаланина), 2-амино-З-метилбутановой кислоты (валина), 2-амино-4-метилпентановой кислоты (лейцина).
• 3. Напишите структурные формулы и схемы образования биполярных ионов из аланина и лейцина.

• [1] Аминокислоты — органические соединения, в молекулах которых имеются карбоксильная группа и аминогруппа.