Особенности ферментов. 
Понятие о ферментах

Пастер неслучайно упорствовал, не желая сводить брожение к обычному катализу. Дело в том, что ферменты сильно отличаются от небиологических катализаторов.

Во-первых, они чувствительны к температуре, как живые существа. Наиболее распространённый температурный режим промышленных катализаторов — от 200 до 500 °C, а молекулы некоторых ферментов повреждаются уже при 40 °C. При 70 °C большинство ферментов полностью теряют каталитические свойства.

Во-вторых, ферменты чрезвычайно чувствительны к кислотности среды. Каждый фермент работает только в узком интервале рН. Пепсин желудочного сока действует при рН 2−3. Кислая среда обеспечивается соляной кислотой — основным компонентом желудочного сока. Оптимальное значение рН большинства внутриклеточных ферментов — около 7. Это — нейтральная среда, которая обеспечивается кровью. В крови здорового человека рН не отличается от среднего значения 7,4 более чем на 0,2. При рН крови ниже 7,0 или выше 7,8 наступает смерть из-за нарушения деятельности ферментов. фермент энзим функция реакция В-третьих, ферменты обладают огромной каталитической активностью: они способны ускорять реакции в 10¹⁴-10¹⁵ (миллион миллиардов) раз (а многие ферментативные реакции в отсутствие ферментов просто не идут). Возможности обычных катализаторов гораздо скромнее. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы за секунду при комнатной температуре способен превратить в уксусный альдегид 720 моль этилового спирта, в то время как 1 моль медного катализатора при 200 °C справляется лишь с 0,1−1 моль спирта. Правда, 1 моль меди весит 64 г, а 1 моль алкогольдегидрогеназы — примерно 84 кг. Но ведь реакция идёт между частицами, а не между килограммами.

И наконец, невероятная активность ферментов сочетается со столь же невероятной специфичностью их действия. О том, что это такое, хорошо написал немецкий физикохимик Густав Тамман (1861−1938): «…Ферменты ускоряют гидролитические реакции так же, как и кислоты, но действие первых отличается от действия вторых… Кислоты ускоряют все гидролитические реакции; ферменты только некоторые. Если одна кислота ускоряет какой-нибудь гидролиз, то и другие кислоты так же действуют. Действие, производимое некоторыми ферментами, в большинстве случаев не может быть вызвано другим ферментом» .

Часто один фермент влияет только на строго определённое вещество или связь, причём различает даже оптические изомеры! Природные ферменты, например, действуют лишь на L-аминокислоты, которые составляют природные белки, и не обращают внимания на их «сестёр-близнецов» — изомерные L-аминокислоты.

*рН — водородный показатель среды. Он связан с концентрацией ионов Н⁺ соотношением.

рН=-lg [H⁺].

В нейтральной среде при 25 °C концентрация водородных ионов составляет 10^-7 моль/л, при этом рН=7. Если концентрация ионов Н⁺ превышает 10^-7 моль/л, рН<7, среда кислая, в щелочной среде — наоборот.

В обычных химических реакциях оптические изомеры ведут себя практически одинаково, поэтому их почти невозможно отличить друг от друга химическим путём и получить в чистом виде, а не в виде смеси. Один из способов разделить таких «близнецов» — доверить эту работу ферментам.

Классификация ферментов. Все ферменты разделены на шесть главных классов:

Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции.

Трансферазы — катализируют реакции межмолекулярного переноса химических групп и остатков.

Гидролазы — катализируют реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей.

Лиазы — катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции отрыва таких групп.

Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.

Лигазы (синтетазы) — катализируют реакции соединения двух Молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (АТФ) или аналогичного нуклеотидтрифосфата.

Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, которые в свою очередь в зависимости от природы ферментативной реакции делятся еще на подподклассы, в пределах которых нумеруются. Важнейшие представители некоторых классов ферментов приведены в таблице (ст. 274). Ранее многие ферменты, осуществляющие процессы глубокого расщепления органических соединений (десмолаза), объединялись под общим названием десмолаз (например, комплекс ферментов брожения, каталаза, карбоангидраза и др.).

Наряду с единой номенклатурой существуют стандартные единицы выражения активности ферментов: одна единица (Е) любого фермента — это количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин.; концентрации раствора ферментов приводятся в единицах активности на 1 мл раствора; молекулярную активность фермента — выражает число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), превращаемых за 1 минуту одной молекулой фермента.

Ферментативные реакции, как и обычные химические реакции, ускоряются при повышении температуры. Температурный оптимум действия ферментов лежит в пределах 40−60°. При более высокой температуре, как правило, происходит инактивация ферментов. Некоторые ферменты довольно устойчивы к высоким температурам, например, рибонуклеаза выдерживает нагревание до 100°. Ферментыпроявляют максимальную активность только при определенном значении рН среды. Активность ферментов подавляется веществами, называемыми ингибиторами (см.). Действие ингибиторов может быть обратимым, когда активность ферментов восстанавливается при удалении ингибитора, и необратимым, когда при удалении ингибитора активность ферментов практически не восстанавливается.

Ферменты локализованы в определенных клеточных структурах. Структурная организация ферментных систем обеспечивает определенную последовательность ферментативных реакций и определенную скорость протекания процесса в целом. Для нормального функционирования ферментной системы необходимо, чтобы активность всех входящих в нее ферментов была оптимальной. Если один из ферментов по той или иной причине снизит свою активность или выпадет из системы, то нарушается деятельность всей ферментной системы в целом, что может вызвать заболевание всего организма. Отсюда следует важность для диагностики заболевания определения активности и количества ферментов. В клинической практике изучению ферментов придается большое значение. Наиболее широкому изучению подвергаются ферменты сыворотки (плазмы) и цельной крови.

Изменение «ферментного спектра» крови бывает вследствие увеличения (гиперферментемия), уменьшения (гипоферментемия) или появления в крови ферментов, отсутствующих в крови здорового человека (дисферментемия). Появление в крови неспецифических ферментов может быть следствием нарушенияпроницаемости биологических мембран, разрушения клеток или результатом защитной реакции организма.