Общая технология мяса

Изменение свойств мяса происходит в определенной последовательности в соответствии с основными этапами автолиза (парное мясо — посмертное окоченение /Rigor mortis/ - разрешение посмертного окоченения и созревание — глубокий автолиз), и его качественные показатели при этом существенно отличаются.

Парное нормальное мясо (3−4 часа после убоя) имеет хорошую консистенцию и высокую водосвязывающую способность. В течение первых суток после убоя развитие Rigor mortis приводит к резкому снижению водосвязывающей способности, росту механической прочности, снижению рН от 6,5−7,0 до 5,5−5,6, ухудшению вкуса и запаха.

На стадиях созревания мясо частично восстанавливает свои свойства, хотя и не достигает уровня парного. После 2-х и более суток хранения у мяса существенно улучшаются все вышерассмотренные характеристики, причем увеличение температуры среды ускоряет процесс созревания.

В основе автолитических превращений мяса лежат изменения углеводной системы, системы ресинтеза АТФ и состояния миофибриллярных белков, входящих в систему сокращения.

Через 24 часа гликолиз приостанавливается вследствие исчерпания запасов АТФ и накопления молочной кислоты, подавляющей фосфоролиз.

Ферментативный распад гликогена является пусковым механизмом для развития последующих физико-химических и биохимических процессов. Накопление молочной кислоты приводит к смещению рН мяса в кислую сторону от 7,2−7,4 до 5,4−5,8 в результате чего:

— увеличивается устойчивость мяса к действию гнилостных микроорганизмов;

— снижается растворимость мышечных белков (изоточка 4,7−5,4), уровень их гидратации, величина водосвязывающей способности;

— происходит набухание коллагена соединительной ткани;

— повышается активность катепсинов (оптимум деятельности 5,3), вызывающих гидролиз белков на более поздних стадиях автолиза;

— разрушается бикарбонатная система мышечной ткани с выделением углекислого газа;

— создаются условия для интенсификации реакций цветообразования вследствие перехода в миоглобине двухвалентного железа в трехвалентное;

— изменяется вкус мяса;

— активизируется процесс окисления липидов.

На первой стадии автолиза важное значение имеет уровень содержания в мясе энергоёмкой АТФ, вследствие дефосфорилирования (распада) которой осуществляется процесс фосфоролиза гликогена. Одновременно энергия дефосфорилирования обеспечивает сокращение миофибриллярных белков.

Для мяса в послеубойный период характерно непрерывное снижение концентрации АТФ. Вследствие уменьшения запасов АТФ, в мясе не хватает энергии для восстановления состояния релаксации сократившихся волокон.

Накопление молочной (и фосфорной) кислоты, как уже отмечалось, оказывает существенное влияние на состояние мышечных белков, что в свою очередь предопределяет технологические свойства мяса: консистенцию, водосвязывающую способность, эмульгирующие и адгезионные показатели.

Сущность этих изменений в основном связана с процессом образования актомиозинового комплекса и зависит от наличия в системе энергии и ионов кальция (Са'4'). Непосредственно после убоя количество АТФ в мясе велико, Са" 4' связан с саркоплазматической сетью мышечного волокна, актин находится в глобулярной форме и не связан с миозином, что обуславливает расслабленность волокон, большое количество гидрофильных центров и высокую водосвязывающую способность. Сдвиг рН мяса в кислую сторону запускает механизм превращений миофибриллярных белков:

— изменяется проницаемость мембран миофибрилл;

— ионы кальция выделяются из каналов саркоплазматического ретикулума, концентрация их возрастает;

— ионы кальция повышают АТФ-азную активность миозина;

— глобулярный Г-актин переходит в фибриллярный (Ф-актин), способный вступать во взаимодействие с миозином в присутствии энергии распада АТФ;

— энергия распада АТФ инициирует взаимодействие миозина с фибриллярным актином с образованием актомиозинового комплекса.

Результатом сокращения является нарастание жесткости мяса, уменьшение эластичности и уровня водосвязывающей способности. Механизм дальнейших изменений миофибриллярных белков, приводящий к разрешению посмертного окоченения, изучается. Однако, ясно, что на первых стадиях созревания происходит частичная диссоциация актомиозина, одной из причин которой является увеличение в этот период количества легкогидролизуемых фосфатов и. очевидно, воздействие тканевых протеаз.

Следует отметить, что характер развития автолиза в белых и красных мышечных волокнах мяса несколько отличается.

Красные волокна характеризуются медленным сокращением и высокой длительностью процесса в отличие от белых.

В процессе длительного созревания мяса происходит существенное улучшение органолептических и технологических характеристик.

На ранних стадиях автолиза мясо не имеет выраженного вкуса и запаха, которые в зависимости от температуры хранения появляются лишь на 3−4 сутки, в связи с образованием продуктов ферментативного распада белков и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты), нуклеотидов (инозин, гипоксантин и др.), углеводов (глюкоза, фруктоза, пировиноградная и молочная кислота), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин, креатинин и другие азотистые экстрактивные вещества.

Сроки созревания мяса зависят от вида животного, части туши, упитанности и температурного режима хранения.

Как правило, в мясе с нормальным развитием автолиза его нежность и водосвязывающая способность достигают оптимума через 5−7 суток хранения при 0−2 градусах, органолептические показатели — к 10−14 суткам. В связи с этим продолжительность выдержки выбирают в зависимости от способа дальнейшего технологического использования сырья.

Сырьё с 13−15-суточным периодом созревания пригодно для изготовления практически любых видов колбас, полуфабрикатов и соленых изделий.

Наилучший вид сырья для производства натуральных полуфабрикатов — мясо с периодом выдержки 7−10 суток созревания. Парное мясо рекомендуется использовать для производства эмульгированных (вареных) колбас и соленых изделий из свинины. Белки парного мяса обладают наибольшей водосвязывающей и эмульгирующей способностью, развариваемость коллагена максимальна. Эти обстоятельства обеспечивают высокий выход готовой продукции и снижают вероятность образования дефектов при тепловой обработке. В первые часы после убоя мясо бактерицидно и содержит незначительное количество микроорганизмов. С экономических позиций применение парного мяса также даёт серьёзные преимущества вследствие снижения расхода холодильных ёмкостей и энергетических затрат.

Однако, работа с парным мясом требует как высокой оперативности в технологическом процессе (интервал от момента убоя до стадии термообработки готовых изделий не должен превышать 3 часов), так и применения специальных приемов, направленных на задержку хода гликолиза и процесса взаимодействия актина с миозином. В частности, такими способами являются:

— быстрое замораживание обваленного парного мяса (без или после предварительного измельчения) путем введения твердой углекислоты;

— обвалка парного мяса, быстрое измельчение и посол с введением 2−4% хлорида натрия;

— введение рассолов через кровеносную систему одновременно с обескровливанием при убое животных;

— инъецирование рассолов в отруба непосредственно после разделки парных туш;

— применение сублимационной сушки парного мяса.

Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов — способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т. д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Гидролитические процессы. Гидролиз — это процесс расщепления молекул глицерида на элементы при взаимодействии с водой. Прежде всего гидролиз протекает во влажных жирах, содержащих такие катализаторы, как липаза, фосфолипаза, сильные органические и неорганические кислоты, а также в результате деятельности микроорганизмов. При гидролизе накапливаются свободные жирные кислоты, о чем свидетельствует рост кислотного числа. С накоплением низкомолекулярных кислот (масляной, валериановой, капроновой) появляются неприятные специфические вкус и запах.

Гидролиз животных жиров, а также растительных масел, в состав которых не входят низкомолекулярные жирные кислоты, не приводит к образованию продуктов со специфическими, неприятными вкусом и запахом, так как в результате этого процесса появляются высокомолекулярные жирные кислоты, не обладающие этими свойствами. Поэтому органолептические свойства таких жиров не меняются при гидролизе, и обнаружить наличие гидролитической порчи возможно лишь путем определения кислотного числа. Однако если в состав жира (молочный, кокосовое и пальмоядровое масла) входят низкомолекулярные кислоты, то они при гидролизе высвобождаются и придают продуктам неприятные вкус и запах.

Гидролитическая порча жиров характеризуется накоплением свободных жирных кислот в связи с автолизом или действием кислот, щелочей, оксидов металлов и других неорганических катализаторов, а также ферментов микроорганизмов. Появление в жире при гидролитическом распаде небольшого количества высокомолекулярных жирных кислот не вызывает изменения вкуса и запаха продукта.

Под воздействием света процесс нарастания количества свободных кислот в жирах ускоряется, поскольку к гидролитической деструкции жиров присоединяется и накопление жирных кислот в результате окислительных превращений.

Окислительная порча жиров возникает при хранении продуктов в складских помещениях. Она протекает при относительно низких температурах в присутствии газообразного кислорода. Эти радикалы очень активны в химическом отношении и быстро вступают во взаимодействие, вследствие чего происходит рекомбинация радикалов.

Возникший радикал реагирует с новыми молекулами окисляемого вещества, давая гидроксид и новый свободный радикал

R — О — О + RH — ROOH + R.

Условия действия активности ферментов. Действие фермента зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность фермента наиболее высока, находится обычно в пределах 40−50 °С приводит к тепловой денатурации. и ферменты инактивируются (исключение — миокиназа мышц, папаин).

При более низких температурах скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при температурах, близких к 0 °C, практически реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия фермента при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферменты в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии. Важнейшим фактором, от которого зависит действие ферменты, как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды — pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1−2); трипсин — протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8−9); оптимум действия папаина — протеолитического фермента растительного происхождения — находится в слабокислой среде (pH 5−6). Действие фермента зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Многие ферменты активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (-SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные ферменты неспецифическое угнетение (ингибирование).Фермент происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы).

Низкие температуры не разрушают ферменты, а только приостанавливают их действие. Оптимальная температура для проявления активности фермента равна 37−40?С.

На активность ферментов оказывает влияние реакция среды. Значение рН среды, при котором фермент проявляет максимальную активность, называют оптимумом рН среды для действия данного фермента. РН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений 6,0−8,0. Исключения: пепсин, рН-оптимум которого равен 2,0; аргиназа — рН-оптимум равен 10,0.

Ферменты обладают специфичностью. Различают несколько видов специфичности: мясо фермент автолитический гидролаз Абсолютная специфичность — фермент взаимодействует только с одним субстратом. Например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не расщепляет тиомочевину.

Стереоспецифичность — фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером.

Абсолютная групповая специфичность — ферменты специфичны в отношении характера связи, а также тех соединений, которые образуют эту связь. Например, б-амилаза расщепляет б-гликозидную связь в молекуле мальтозы, состоящей из двух молекул глюкозы, но не расщепляет молекулу сахарозы, состоящую из молекулы глюкозы и молекулы фруктозы.

Относительная групповая специфичность. В этом случае ферменты специфичны только в отношении связи, но безразличны к тем соединениям, которые образуют эту связь. Например, протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в различных белках, липазы ускоряют расщепление сложноэфирных связей в жирах.

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения. Первый принцип — химическая природа фермента, т. е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип — химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип — тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов.

Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы).

ГИДРОЛАЗЫ — класс ферментов, катализирующих гидролиз. Могут действовать на сложноэфирные и гликозидные связи, на связи С—О в простых эфирах, С—S в сульфидах, С—N в петидах. Общий вид реакции, катализируемой гидролазой выглядит следующим образом:

A-B + H2O > A-OH + B-H

Гидролазы, катализирующие гидролиз сложноэфирных связей (эстеразы), действуют на сложные эфиры карбоновых и тио-карбоновых кислот, моноэфиры фосфорной кислоты и другие. К этому подклассу относятся, в частности, ферменты, играющие важную роль в метаболизме липидов, нуклеиновых кислот и нуклеозидов, например, арилсульфатазы, ацетилхолинэстераза, дезоксирибонуклеазы, липазы, фосфатазы, фосфолипазы и эндодезоксирибонуклеазы.

Наибольшую группу ферментов, расщепляющих гликозидные связи, представляют те, которые катализируют гидролиз олигои полисахаридов, например, амилазы, лизоцим и нейраминидаза. Многие гидролазы этого подкласса специфичны к положению гликозидной связи и к конфигурации аномерного атома С углевода.

Ферменты, катализирующие гидролиз связи С—N в пептидах и белках (пептидгидролазы), — самая многочисленная группа гидролаз. К ним относятся ферменты, отщепляющие одну или две аминокислоты с Nили С-конца полипептидной цепи (например, аминопептидазы, карбоксипептидазы), а также эндопептидазы, или протеиназы, расщепляющие цепь вдали от концевых остатков. Последние классифицируют не по специфичности к субстрату, как остальные гидролазы, а по типу каталитически активных групп в активном центре. В соответствии с этим различают сериновые, тиоловые, карбоксильные и металлзависимые протеиназы. Пептидгидролазы играют важную роль не только в катаболизме белков и пептидов, но и в биологической регуляции (гормональной регуляции, активации проферментов, регуляции кровяного давления и солевого обмена и т. д.).

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидоваминокислот (например, аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (например, барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К гидролазам этого подкласса относятся, например, аспарагиназы и уреаза.

Гидролазы, расщепляющие связь элемент-кислород в ангидридах, действуют главным образом на фосфоангидридные связи в нуклеозиддифосфатах и нуклеозидтрифосфатах. В эту группу входят, например, аденозилтрифосфатазы.

Разрыв связи С—С в 3-оксокарбоновых кислотах катализируется, например, оксалоацетазой, превращающей ацетилщавелевую кислоту в щавелевую и уксусную. Другие подклассы гидролаз известны своими очень немногочисленными представителями.

Гидролазы-белки проявляют свою каталитическую активность, как правило, в отсутствие каких-либо факторов; лишь в некоторых случаях необходимы ионы металловглавным образом Zn2+, Co2+, Ca2+, Mg2+. Для небольшого числа гидролаз известна первичная, а для некоторых и пространств структура молекулы (например, для пепсина, трипсина, химотрипсина). Отмечено значит. сходство структуры ферментов одного подкласса, особенно в области активного центра.

Каталитически активными группами в гидролазах являются: группа ОН остатка серина в химотрипсине, панкреатической липазе, щелочной фосфатазе, аспарагиназе и др.; группа SH остатка цистеина, например в папаине; группа СООН остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот в пепсине, лизоциме, карбоксипептидазе; имидазольная группа остатка гистидина, например в рибонуклеазе, глюкозо-6-фосфатазе. Эти группы могут функционировать как нуклеоф. катализаторы, образуя с субстратом ковалентное промежуточные соединения, или как кислотно-основные катализаторы, способствуя отщеплению протона от молекулы Н2О, атакующей расщепляемую связь, и протонируя уходящую группу субстрата. Атомы металла в металлсодержащих гидролазах поляризуют расщепляемую связь, включая в свою координац. сферу молекулу Н2О, способствуя ее ионизации. Активность гидролаз подавляется многими специфич. ингибиторами. Так, сериновые протеиназы и эстеразы инактивируются фосфорорг. соед. (например, диизопропилфторфосфатом, зарином, зоманом), тиоловые гидролазы — реагентами на SH-группу (например, N-этилимидом малеиновой кислоты), металлсодержащие ферменты — хелатообразующими реагентами (например, этилендиаминтетрауксусной кистой).

Гидролазы находят применение в промышленности, медицине и сельском хозяйстве, например для получения сахарных сиропов из крахмала и целлюлозы, осветления и стабилизации соков и виноматериалов, лечения ожогов, заболеваний желудочно-кишечного тракта, тромбозов.

Введение

в мясное сырье посолочных веществ оказывает существенное влияние на изменение коллоидно-химического состояния белков и развитие биохимических и микробиологических процессов.

Изменения белковых веществ носят как количественный, так и качественный характер.

Количественные изменения связаны с миграцией белковых, экстрактивных и минеральных веществ в рассол и их потерями при сухом и особенно мокром посоле. Уровень потерь этих веществ в первую очередь зависит от концентрации рассола, жидкостного коэффициента, вида сырья, температуры, длительности выдержки сырья в контакте с рассолом, наличия предварительной механической обработки мяса, способа посола и т. п.

При классических способах посола величина потерь белков (в основном альбуминов и глобулинов) вследствие наличия в сырье развитой системы макрокапилляров и кровеносных сосудов может составлять до 2−3%, причем степень их перехода в рассол возрастает параллельно увеличению концентрации рассола (особенно в диапазоне 10−12%) и температуры.

Применение современных технологических способов посола, основанных на осуществлении инъецирования рассолов в сырье с последующей его механической обработкой, практически не приводит к сколь либо ощутимым потерям белковых, экстрактивных, минеральных веществ и витаминов.

Качественные изменения белковых веществ при посоле имеют принципиально важное значение, т.к. степень их развития предопределяет изменение уровня водо-связывающей способности и нежности, оказывает непосредственное влияние на формирование вкусо-ароматических характеристик.

При этом следует учитывать различия в ходе этих процессов в зависимости от уровня развития автолиза в сырье.

При посоле парного мяса хлорид натрия, проникая в мышечные волокна до наступления посмертного окоченения, резко замедляет (до 4−9 час) процесс распада гликогена до молочной кислоты, фиксирует диссоциированное состояние актина и миозина, рН изменяется незначительно, в результате чего уровень водо-связывающей способности парного соленого мяса находится в диапазоне 67−69% и соответствует соленой свинине, выдержанной на созревании перед началом посола не менее 15 суток.

При посоле охлажденного мяса введение 2−3% хлорида натрия создает в тканевой жидкости концентрацию, близкую к оптимуму растворимости белков актомиозиновой фракции, что, в свою очередь, увеличивает степень гидратации миофибриллярных белков. Количество адсорбционно-связанной влаги возрастает, что приводит в росту величины водо-связывающей способности сырья. Однако следует иметь в виду, что на уровень ВСС оказывает также влияние величина рН сырья: при прочих равных условиях у мяса DFD и NOR значения водо-связывающей способности всегда выше, чем у сырья, имеющего признаки PSE.

Доля осмотической и капиллярной влаги в мясе при посоле также изменяется: накопление хлорида натрия в тканевой жидкости и, соответственно, рост осмотического давления сопровождаются оводнением сырья; механическая обработка (тендеризация, массирование, тумблирование) вызывает увеличение количества микроразрывов мышечной ткани и микропор. В результате этого уровень водо-связывающей способности и содержания влаги в сырье после посола, как правило, возрастает.

Исключением является процесс сухого посола, используемый при производстве изделий, предназначенных для длительного хранения.

Необходимо отметить, что хлорид натрия не только воздействует на белки мяса, повышая их водосвязывающую способность, но и является фактором, определенным образом влияющим на активность протеолитических ферментов мышечной ткани. В частности, при малых концентрациях соли процессы ферментативного биохимического созревания в мясе протекают со скоростью, близкой к скорости протеолиза в несоленом сырье. Наличие в сырье 5% NaCl на 50% уменьшает активность катепсинов, ингибируя таким образом процесс созревания. Аналогичным эффектом обладает и нитрит натрия.

В условиях классического посола получение у сырья специфического вкуса и запаха «ветчинности» достигается в основном за счет увеличения продолжительности выдержки мяса. Показано, что в результате деятельности тканевых ферментов и ферментов, выделяемых микроорганизмами, при выдержке сырья в рассоле в течение 10 суток подвергается гидролизу около 8% белков, через 25 суток — около 11%.

Образующиеся низкомолекулярные азотистые соединения в основном представлены свободными аминокислотами. В современных способах посола интенсификация процесса созревания мяса, несмотря на ингибирующее действие хлорида натрия и нитрита натрия и существенное сокращение длительности выдержки сырья, достигается за счет повышения активности тканевых ферментов при применении механического и электромассирования, электростимуляции и вакууммеханической обработки. Биохимическими и электронно-микроскопическими исследованиями установлено, что в результате использования интенсивных способов обработки по типу «шприцевание-массирование» имеют место значительные разрушения лизосомальных мембран, выход ферментов в саркоплазму, повышение их активности и, как следствие этих процессов — деструкция миофибриллярных структур мышечных волокон и гидролиз белковых веществ.

В итоге улучшается консистенция сырья; вследствие выхода на поверхность кусков солерастворимых белков повышается величина адгезии (липкость); ускоряются процессы образования веществ, формирующих вкусо-ароматические характеристики соленого мяса.

Рассматривая причины изменения аромата и вкуса мясного сырья в процессе посола, следует обратить внимание на то, что механизм его связан в основном с развитием гидролиза белковых веществ и липидов.

В частности, в результате распада белков возрастает количество свободных аминокислот, некоторые из которых сами обладают выраженным вкусом (глютаминовая кислота), а некоторые являются веществами-предшественниками, которые при термообработке принимают участие в образовании соединений, формирующих вкус и аромат готовой продукции. К ним относятся летучие серосодержащие соединения, дисульфиды, меркаптаны, эфиры теокислот, метионин, глутатион, цистеин.

В ходе гидролиза липидов происходит значительное накопление свободных жирных кислот, присутствие которых в мясе в совокупности с летучими карбонильными соединениями в основном ответственно за появление у соленой свинины специфического аромата и вкуса «ветчинности». Данные хроматографического анализа (табл. 15) показывают, что в процессе посола происходит накопление и увеличение доли диацетила, валерианового, гексилового, децилового альдегидов, а также масляной, изовалериановой, капроновой и каприловой кислот, причем их содержание количественно намного превышает порог чувствительности.

Органолептические характеристики соленого сырья и готовой продукции из него во многом зависят от наличия в составе посолочной смеси, кроме хлорида натрия, нитрита натрия и сахара; в присутствии двух последних оттенок аромата и вкуса усиливается.

Процесс образования аромата и вкуса соленых цельномышечных мясопродуктов является очень сложным и многоплановым. Достаточно сказать, что при «разложении» запаха сырокопченых изделий на отдельные компоненты идентифицировано около 10 тысяч разнообразных химических веществ.

Влияние посола на микрофлору проявляется в двух направлениях. С одной стороны, хлорид натрия при используемых концентрациях (2−3%) оказывает на микрофлору лишь бактериостатическое действие; с другой — его присутствие может инициировать развитие молочнокислой микрофлоры, обеспечивающей интенсификацию созревания мяса, ингибирование гнилостных микроорганизмов. Безусловно, вышерассмотренные аспекты, отражающие характер развития биохимических и ферментно-микробиологических процессов в мясном сырье под воздействием различных факторов, непосредственно связаны с условиями и техническими средствами проведения посола.

Список использованной литературы

1. Антипова, Л. В. Методы исследования мяса и мясных продуктов: учебник / Л. В. Антипова, И. А. Глотова, И. А. Рогов — М.: Колос, 2001. — 376 с

2. Габинская, О. С. Основы биотехнологии: учебное пособие / О. С. Габинская. — Кемерово: КемТИПП, 1996. — 54 с.

3. Рогов, И. А. Общая технология мяса и мясопродуктов / И. А. Рогов, А. Г. Забашта, Г. П. Казюлин. — М.: Колос, 2000. — 367 с.

4. Кудряшов, Л. С. Посол и созревание мяса / Л. С. Кудряшов — Кемерово: Кузбасвузиздат, 1993. — С. 13−21.