Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Биокаталитические свойства лакказ из различных источников

Диссертация: Биокаталитические свойства лакказ из различных источников
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Грибная и древесная лакказы катализируют реакцию электровосстановления молекулярного кислорода на элеюродах из углеродных материалов по механизму прямого переноса электрона. Древесная лакказа способна катализировать эту реакцию при нейтральных значениях рН раствора со слабой степенью ингибирования ионами хлора. Грибная лакказа, напротив, обладает высокой биоэлектрокаталитической активностью… Читать ещё >

Биокаталитические свойства лакказ из различных источников (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. РАСПРОСТРАНЕНИЕ ЛАККАЗ И ИХ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛ
      • 1. 1. 2. Растительные лакказы
      • 1. 1. 3. Грибные лакказы
      • 1. 1. 4. Бактериальные оксидазы с лакказной активностью
    • 1. 2. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА КАТАЛИТИЧЕСКОГО ЦЕНТРА
    • 1. 3. МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
    • 1. 4. ИНГИБИРОВАНИЕ ЛАККАЗНОЙ АКТИВНОСТИ
    • 1. 5. БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛАККАЗ
    • 1. 6. БИОЭЛЕКТРОКАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛАККАЗ
    • 1. 7. ПРАКТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЛАККАЗ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. ИЗУЧАЕМЫЕ ФЕРМЕНТЫ
    • 2. 2. СТАДИИ ОЧИСТКИ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ
    • 2. 3. РЕАКТИВЫ, ИСПОЛЬЗОВАННЫЕ В РАБОТЕ
    • 2. 4. АНАЛИТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
      • 2. 4. 1. Определение концентрации белка
      • 2. 4. 2. Контроль каталитической активности
    • 2. 5. ОПРЕДЕЛЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЫ
    • 2. 6. КИНЕТИЧЕСКИЕ ИЗМЕРЕНИЯ
      • 2. 6. 1. Исследование рН-зависимости реакций и кинетические исследования
      • 2. 6. 2. Регистрация окисления хелатированных ионов Мп до Мп, катализируемого лакказами
      • 2. 6. 3. Определение констант ингибирования активности лакказы Т. hirsuta
    • 2. 7. ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ФЕРМЕНТОВ
      • 2. 7. 1. Подготовка и модификация графитовых электродов
      • 2. 7. 2. Подготовка и модификация стеклоуглеродного электрода
      • 2. 7. 3. Вольтамперометрические исследования
    • 2. 8. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОДУКТОВ ОКИСЛЕНИЯ ВЕРАТРОВОГО СПИРТА ИНТЕРМЕДИАТАМИ, ОБРАЗУЮЩИМИСЯ ПРИ ФЕРМЕНТАТИВНОМ ОКИСЛЕНИИ ХЕЛАТИРОВАННЫХ ИОНОВ ДВУХВАЛЕНТНОГО МАРГАНЦА
    • 2. 9. ПОЛУЧЕНИЕ ЭЛЕКТРОПРОВОДНОГО КОМПЛЕКСА ПАНИ/ПАМПС
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. ПОЛУЧЕНИЕ ГОМОГЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ ЛАККАЗ
    • 3. 2. ЭФФЕКТИВНОСТЬ БИОКАТАЛИТИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ ЦИАНИДНЫХ КОМПЛЕКСОВ ПЕРЕХОДНЫХ МЕТАЛЛОВ ЛАККАЗАМИ Т. hirsuta и R. vernicifera
    • 3. 3. ОКИСЛЕНИЕ ИОНОВ Мп2+, ХЕЛАТИРОВАННЫХ ТАРТРАТНЫМИ И
  • ОКСАЛАТНЫМИ АНИОНАМИ, В ПРИСУТСТВИИ ГРИБНЫХ И ДРЕВЕСНОЙ ЛАККАЗ
    • 3. 4. СРАВНЕНИЕ рН-ЗАВИСИМОСТИ РЕАКЦИЙ ОКИСЛЕНИЯ СУБСТРАТОВ-ДОНОРОВ ЭЛЕКТРОНОВ И ДОНОРОВ АТОМОВ ВОДОРОДА ВЫСОКО И НИЗКО РЕДОКС-ПОТЕНЦИАЛЬНЫМИ ЛАККАЗАМИ
    • 3. 5. ВОЗМОЖНОСТЬ СИНТЕЗА ЭЛЕКТРОПРОВОДЯЩЕГО ПОЛИАНИЛИНА С УЧАСТИЕМ ВЫСОКО И НИЗКО РЕДОКС-ПОТЕНЦИАЛЬНЫХ ЛАККАЗ
    • 3. 6. БИОЭЛЕКТРОКАТАЛИТИЧЕСКОЕ ВОССТАНОВЛЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОГО КИСЛОРОДА НА УГЛЕРОДНЫХ ЭЛЕКТРОДАХ С УЧАСТИЕМ ЛАККАЗ Т. hirsuta, С. maxima И R. vernicifera
    • 3. 7. ЭЛЕКТРОКАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БАКТЕРИАЛЬНОЙ ГОЛУБОЙ МЕДЬСОДЕРЖАЩЕЙ ОКСИДАЗЫ Bacillus halodurans
    • 3. 8. БЕЗМЕДИАТОРНОЕ ЭЛЕКТРОВОССТАНОВЛЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОГО КИСЛОРОДА НА ЭЛЕКТРОДАХ С ИММОБИЛИЗОВАННОЙ БАКТЕРИАЛЬНОЙ ЛАККАЗО-ПОДОБНОЙ ОКСИДАЗОЙ
    • 3. 9. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ВОЗМОЖНОСТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ЛАККАЗ ДЛЯ СОЗДАНИЯ КАТОДА БИОТОПЛИВНОГО ЭЛЕМЕНТА
  • ВЫВОДЫ

Уникальные каталитические свойства ферментов обеспечили им применение в самых разных областях биотехнологии: от научных исследований до промышленных процессов. К настоящему времени охарактеризовано большое число ферментов, для многих из которых получены трехмерные структуры с высоким разрешением, достаточно подробно описаны их биохимические и каталитические свойства и предложен вероятный механизм проявления биологической активности. Кроме того, на основе полученных данных, используя метод направленного мутагенеза, создаются ферменты с повышенной стабильностью и каталитической эффективностью. Все вышеперечисленное расширяет сферу практического использования ферментативного катализа.

Семейство лакказ, первый представитель которых впервые был обнаружен более столетия назад в соке японского лакового дерева Rhus vernicifera, попрежнему остается предметом интенсивных фундаментальных исследований.

Ферменты этого семейства найдены не только в растениях, но также в грибах, бактериях и насекомых. Лакказа [КФ 1.10.3.2] обладает способностью непосредственно катализировать окисление различных соединений молекулярным кислородом, включая ои w-дифенолы, аминофенолы, полифенолы, полиамины, арилдиамины, фенольные подструктуры лигнина, а также некоторые неорганические ионы. Кроме того, фермент способен осуществлять прямой биоэлектрокатализ реакции восстановления молекулярного кислорода по механизму прямого безмедиаторного переноса электрона с электрода на активный центр лакказы с последующим восстановлением кислорода до воды.

Физиологические функции лакказ разнообразны: участие в процессах формирования пигментов и образования плодовых тел грибов, биодеградация лигнина и детоксификация фенолов. В связи с вышеперечисленными особенностями данного семейства ферментов они интенсивно используются в различных отраслях биотехнологии.

Большое число работ посвящено поиску и изучению новых штаммов базидиальных грибов — продуцентов лигнинолитических ферментов, и нахождению ферментов с новыми физико-химическими свойствами, что связано с возможными широкими прикладными аспектами их использования. Примерами применения лакказ являются получение биосвязующих для экологических древесно-стружечных плит [Болобова с соавт., 2002], создание биотопливных элементов [Heller et al., 2003; Heller, 2006; Coman et al., 2008], биодеградация ксенобиотиков [Johannes et al., 1996; Shintaro et al., 2001], производство антимикробных [Johansen et al., 2003], синтетических моющих [Boutique et al., 2004; Gardner et al., 2006] и косметических средств [Onuki et al., 2000; Aaslyng et al., 2002; Lang & Cotteret, 2006], использование ферментов в органическом синтезе [Echido et al., 2001; Karamyshev et al., 2003], аналитических системах [Kruus, 2000; Duran et al., 2002; Ярополов с соавт., 2005; Shleev et al., 2006; ], а также текстильной [Barfoed et al., 2004; Damkhus et al., 2002], пищевой [Huang et al., 2001; Si, 2001] и целлюлозно-бумажной промышленностях [Cheng et al., 2003; Pedersen et al., 2001; Lund & Felby, 2003; Jetten et al., 2004].

Интерес к изучению этих ферментов обусловлен, прежде всего, их каталитическими характеристиками и субстратной специфичностью. В последнее время все большие масштабы приобретает использование биокаталитических технологий в промышленности, что, возможно, связано с экологической безопасностью производства на их основе [Call and Мьске, 1997; Kruus, 2000;

Mayer and Staples, 2002; Couto and Herrera, 2006]. Промышленное получение биокатализаторов с использованием технических ферментных препаратов является экономически выгодным. Об этом свидетельствует возрастающий объем продаж технических препаратов ферментов на мировом рынке, который в 2007 году составил около 2.3 миллиарда долларов.

Помимо использования лакказ в качестве биокатализаторов различных биотехнологических процессов, они представляют большой интерес с точки зрения фундаментальных исследований их структуры и механизма катализа. Интерес связан с особенностями строения активного центра лакказ, в который входят четыре иона меди трех различных типов, координированное взаимодействие которых позволяет осуществлять восстановление молекулярного кислорода непосредственно до воды, минуя стадию образования пероксида водорода. Реакции окисления органических соединений с участием лакказ протекают по свободно-радикальному механизму, который в настоящее время изучен слабо. Кроме того, лакказа является одним из важнейших компонентов лигнолитического комплекса дереворазрушающих грибов белой гнили, осуществляющих разложение (а в некоторых случаях и синтез) одного из наиболее распространенных природных полимеров — лигнина, и роль лакказы в этих процессах до конца неизвестна.

В связи с вышесказанным, актуальным является проведение сравнительного исследования лакказ из различных источников с целью выяснения сходства и различий в механизмах их действия, что, в свою очередь, является основой для их дальнейшего практического использования в таких областях, как ферментативный синтез, биоэлектрокатализ и биодеградация ксенобиотиков. В зависимости от конкретного случая практического использования, к ферментам предъявляются весьма различные требования. Поэтому в настоящей работе было проведено сравнение физико-химических свойств лакказ из различных источников с целью определения и прогнозирования возможности их использования в тех или иных областях.

выводы.

1. Грибная и древесная лакказы катализируют реакцию электровосстановления молекулярного кислорода на элеюродах из углеродных материалов по механизму прямого переноса электрона. Древесная лакказа способна катализировать эту реакцию при нейтральных значениях рН раствора со слабой степенью ингибирования ионами хлора. Грибная лакказа, напротив, обладает высокой биоэлектрокаталитической активностью только в кислой среде, при этом ферментативная активность значительно ингибируется ионами хлора.

2. Установлено, что бактериальная лакказо-подобная медьсодержащая оксидаза Bacillus halodurans является низко редокс-потенциальным ферментом, проявляющим электрокаталитическую активность по механизму прямого электронного переноса при нейтральных и слабощелочных значениях рН раствора в присутствии ионов хлора и двухвалентной меди.

3. Показано, что эффективность катализа (^ка-У-^м) высокои низкопотенциальных лакказ по отношению к субстратам-доноров электронов близкого строения линейно зависит от «движущей силы реакции», т. е. от разности редокс-потенциалов Т1 центра фермента и субстрата.

4. Экспериментально доказано, что хелатированные ионы двухвалентного марганца являются природными субстратами высоко редокс-потенциальных грибных лакказ и, образующиеся в результате ферментативной реакции хелатированные ионы трехвалентного марганца способны к неферментативному окислению модельного соединения лигнина — вератрового спирта, до вератровой кислоты. Низко редокс-потенциальная древесная лакказа не катализирует эту реакцию.

5. Показана способность высоко редокс-потенциальных грибных лакказ катализировать свободно-радикальную реакцию полимеризации анилина, а также отсутствие такой возможности при использовании низко редокс-потенциальных ферментов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Aaslyng D., Tsuchiya R., Gaffar A., Smith S.F. «Tooth bleaching» US Patent № 6,379,653, April 30, 2002
  2. Abadulla E., Tzanov Т., Costa S., Robra K.H., Cavaco-Paulo A., Gbbitz G. «Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Trametes hirsuta» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66: 3357−3362.
  3. Adams, Т.Н., Wieser, J.K. and Yu, J.-H. Asexual sporulation in Aspergillus nidulans. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.V. 62:35−54.
  4. Agostinelli E.A., Cervoni L., Morpurgo L. Stability of japanese-lacquer- tree (Rhus vernicifera) laccase to thermal and chemical denaturation: comparison with ascorbat oxidase.// Biochem. J., 1995. V. 306, Pt. 3, 697−702.
  5. M., Bulter Т., Arnold F.H. «Colorimetric assays for biodegradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by fungal laccases» J. Biomol. Screen. 2002. V. 7, 6:547−53
  6. Alexandre, G., and Zhulin I.B. «Laccases are widespread in bacteria» Trends Biotechnol. 2000. V. 18:41−42.
  7. Aramayo R. and Timberlake W.E. «The Aspergillus nidulans yA gene is regulated by abaAv> EMBO J. 1993. V. 12:2039−2048.
  8. Arias, M.E., Arenas, M., Rodmguez, J., Soliveri, J., Ball, A.S. and Hern6ndez, M. «Kraft pulp biobleaching and mediated oxidation of a nonphenolic substrate by laccase from Streptomyces cyaneus CECT 3335» Appl. Environ. Microbiol. 2003. V. 69:1953−1958.
  9. P. «Fungal laccases occurrence and properties» FEMS Microbiol. Rev. 2006. V. 30, № 2: 215−242
  10. Banerjee U.C., and Vohra R.M. «Production of laccase by Curvularia sp.» Folia Microbiol. 1991. V. 36:343−346.
  11. Bao W, O’Malley DM, Whetten R, Sederoff RR «А laccase associated with lignification in loblolly pine xylem» Science 1993. V. 260:672−674.
  12. M., Kirk O., Salmon S. «Enzymatic method for textile dyeing» US Patent № 6,805,718,2004. October 19,
  13. Barriere F., KavanaghP., Leech D. «А laccase-glucose oxidase biofuel cell prototype operating in a physiological buffer» Bioelectrochemistry 2005. V. 51(24): 5187−5192.
  14. S.C., Gallaway J., Atanassov P. «Enzymatic biofuel cells for implantable and microscale devices» Chem. Rev. 2004. V. 104, 10: 4867−4886
  15. Bar-Nun, N., Tal-Lev, A., Harel, E. and Mayer, A.M. «Repression of laccase formation in Botrytis cinerea and its possible relation to phytopathogenicity» Phytochemistry 1988. V. 27: 2505−2509.
  16. Battistuzzi G, Bellei M, Leonardi A, Pierattelli R, De Candia A, Vila AJ, Sola M. «Reduction thermodynamics of the T1 Cu site in plant and fungal laccases» J. Biol. Inorg. Chem. 2005. V. 10(8):867−873.
  17. Battistuzzi G., Di Rocco G., Leonardi A. and Sola M. «1Н NMR of native and azide-inhibited laccase from Rhus vernicifera» J. Inorg. Biochem. 2003. V. 96: 503−506.
  18. Bento I., Martins Ligia O., Lopes G.G., Carrondo M.A., Lindley P.F. «Dioxygen reduction by multicopper oxidases- a structural perspective» The Royal Soc. Chem. 2005. 3507−3513.
  19. Blaich R. and Esser K. «Function of enzymes in wood destroying fungi II. Multiple forms of laccase in white rot fungi» Arch. Microbiol. 1975. V. 103, № 1: 271 -Til.
  20. Bligny R, Douce R Excretion of laccase by sycamore (Acer pseudoplatanus) cells. Purification and properties of the enzyme. Biochem J 1983. V. 237: 489—496.
  21. V.A., Tarasevich M.R., Hintsche R., Scheller F. «Electrochemical transformations of proteins adsorbed at carbon electrodes» Bioelectrochem. Bioenerget. 1988. V. 19: 581−584.
  22. Bohmer, S., K. Messner, and E. Srebotnik. Oxidation of phenanthrene by a fungal laccase in the presence of 1-hydroxybenzotriazole and unsaturated lipids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. V. 244: 233−238.
  23. Bollag, J.-M. and Leonowicz, A. Comparative studies of extracellular fungal laccases. Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 48: 849−854.
  24. A.M. «Chemical and electrochemical approaches to the investigation of redox reactions of simple electron transfer metalloproteins» Inorg. Chim. Acta 1994. V. 226, № 1−2: 293−340.
  25. Bourbonnais R, Leech D, Paice MG. Electrochemical analysis of the interactions of laccase mediators with lignin model compounds. Biochim Biophys Acta 1998- V. 1379: 381−90.
  26. Bourbonnais R, Paice MG, Freiermuth B, Bodie E, Borneman S. Reactivities of various mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds. Appl Environ Microbiol 1997- V. 63: 4627632.
  27. Bourbonnais R, Paice MG. Oxidation of non-phenolic substrates: an expanded role of laccase in lignin biodegradation. FEBS Lett 1990- V. 267: 99−102.
  28. Boutique J.-P., Burckett-Saint-Laurent J.C.T.R., Coosemans S.J.L., Goovaerts L., Gualco L.M.P., Johnston J.P. «Pouched cleaning compositions» US Patent № 6,815,410, November 9, 2004
  29. Burrows A.L., Hill H.A., Leese T.A., Mcintire W.S., Nakayama H., Sanghera G. S «Direct electrochemistry of the enzyme, methylamine dehydrogenase, from bacterium W3A1» Eur. J. Biochem. 1991. V. 199, № 1: 73−78.
  30. Burton, S. G. Oxidizing enzymes as biocatalysts. Trends Biotechnol. 2003. V. 21: 543 549.
  31. Cai, W., R. Martin, B. Lemaure, D. Courtois, and V. Pe’tiard. Polyphenol oxidases produced by in vitro cultures of rosemary. Plant Physiol. Biochem. 1993. V. 31:233−240.
  32. H.P., Мьске I. «History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process)» J. Biotechnol., 1997. V. 53, № 2: 163−202.
  33. Chabanet A, Goldberg R, Catesson AM, Quinet-Szely M, Delaunay AM, Faye L. Characterization and Localization of a Phenoloxidase in Mung Bean Hypocotyl Cell Walls. Plant Physiol. 1994. V. 106(3): 1095−1102.
  34. Chefetz, В., Chen, Y. and Hadar, Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophilium and its role in humification. Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64:3175−3179.
  35. Chen, S., Ge, W. and Buswell, J.A. Biochemical and molecular characterization of a laccase from the edible straw mushroom, Volvariella volvacea. Eur. J. Biochem. 2004. V. 271 :318−328.
  36. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M., Murphy D. «Bio-bleaching of pulp using laccase, mediator, and chain transfer agent» WO 2 003 023 133, March 20, 2003
  37. Choi, G.H., Larson, T.G. and Nuss, D.L. Molecular analysis of the laccase gene from the chestnut blight fungus and selective suppression of its expression in an isogenic hypovirulent strain. Mol. Plant Microbe Interact. 1992. V. 5: 119−128.
  38. Claus, H., Laccases and their occurrence in prokaryotes. Arch. Microbiol. 2003. V. 179: 145−150.
  39. Clutterbuck, A.J. Absence of laccase from yellow-spored mutants of Aspergillus nidulans. J. Gen. Microbiol. 1972. V. 70: 423−435.
  40. Cole, J.L., Tan, G.O., Yang, E.K., Hodgson, K.O. and Solomon, E.I. Reactivity of the laccase trinuclear copper active site with dioxygen: an x-ray absorption edge study. J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112: 2243−2249.
  41. Coll, P.M., C. Tabernero, R. Santamaria, and P. Perez. «Characterization and structural analysis of the laccase I gene from the newly isolated ligninolytic basidiomycete PM1 (CECT 2971).» Appl. Environ. Microbiol. 1993.V. 59: 4129−4135.
  42. Collins PJ, Kotterman MJJ, Field JA, Dobson ADW. Oxidation of anthracene and benzoa. pyrene by laccases from Trametes versicolor. Appl Environ Microbiol 1996- V. 62: 4563−4567.
  43. Coman V., Vaz-Dominguez C., Ludwig R., Harreither W., Haltrich D., De Lacey A., Ruzgas Т., Gorton L. and Shleev S. A membrane-, mediator-, cofactor-less glucose/oxygen biofuel cell. Physical Chemistry Chemical Physics, 2008, V. 10(40): 6093−6096.
  44. Couto S.R. and Herrera J.L.T. «Industrial and biotechnological applications of laccases» Biotechnol. Adv. 2006. V. 24, № 5: 500−513
  45. Crestini C, Argyropoulos DS. The early oxidative biodegradation steps of residual kraft lignin models with laccase. Bioorg Med Chem 1998. V. 6: 2161−2169.
  46. А. В., Khajeh K., Soudi M. R., Naderi-Manesh H., Ranjbar В., Sajedi R. H., Isolation and biochemical characterization of laccase and tyrosinase activities in a novel melanogenic soil bacterium. Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 39: 1409−1416.
  47. Damkhus Т., Fogt U. «Method of removing excess dye from print or colored textiles or yarn» US Patent № 6,409,771 June 25, 2002
  48. Davin LB, Bedgar DL, Katayama T, Lewis NG On the stereoselective synthesis of (л)-pinoresinol in Forsythia suspense from its achiral precursor, coniferyl alcohol. Phytochemistry. 1992. V. 31: 3869−3874.
  49. De Marco, A. and Roubelakis-Angelakis, K.A. Laccase activity could contribute to cell-wall reconstitution in regenerating protoplasts. Phytochemistry 1997 46:421−425.
  50. De Pinto, M.C., and A.R. Bacelo. «Inhibition of both peroxidase and laccase by desferal (desferoxamine mesylate).» Phytochem. 1996. V. 42: 283−286.
  51. Dean JFD, Eriksson K-EL Laccase and the deposition of lignin in vascular plants. Holzforschung. 1994. V. 48: 21−33.
  52. G., Effosseb A., Potierb P., Ballyb R. «Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum» Soil Biol. Biochem. 2000. V. 32, № 7: 919−927.
  53. Dong J.L. and Zhang Y. Z «Purification and Characterization of Two Laccase Isoenzymes from a Ligninolytic Fungus Trametes gallica» Prep. Biochem. Biotech. 2004. V. 34, № 2: 179−194.
  54. Duran N., Rosa M.A., D’Annibale A., Gianfreda L. «Applications of laccases and tyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review» Enzyme Microb Technol. 2002. V. 31, № 7: 907−931.
  55. Echigo Т., Ohno R. «Process for producing high-molecular-weight phenolic compounds with myrothecium» US Patent № 6,190,891 February 20, 2001
  56. W.A., Goins T.Q., Dooley D., Hensonl J.M. «Purification and characterization of a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. Tritici» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, № 7: 3071−3074.
  57. Eggert С., LaFayette P.R., Temp U., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Molecular Analysis of a Laccase Gene from the White Rot Fungus Pycnoporus cinnabarinus» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, № 5: 1766−1772.
  58. Eggert, C. Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. A fungal metabolite mediates degradation of non-phenolic lignin structures and synthetic lignin by laccase. FEBS Lett. 1996a. V. 391: 144−148.
  59. Eggert, C., Temp, U. and Eriksson, K.-E.L. The ligninolytic system of the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the laccase. Appl. Environ. Microbiol. 1996b. V. 62: 1151−1158.
  60. В., Imbault P., Well J.H. «Spectrophotometric determination of protein concentration in the cell extracts containing tRNA’s» Anal. Biochem. 1973. V. 54, № 2: 454−463.
  61. Eisenman HC, Mues M, Weber SE, Frases S, Chaskes S, Gerfen G, Casadevall A. Cryptococcus neoformans laccase catalyses melanin synthesis from both D- and L-DOPA. Microbiology. 2007. V. 153: 3954−3962.
  62. F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. «Crystal structure of a bacterial endospore Coat component: A laccase with enhanced thermostability properties» J. Biol Chem., 2003. V. 278, № 21: 19 416 19 425.
  63. Faure D., Bouillant M.-L., Bally R., Comparative study of substrates and inhibitors of Azospirillum lipoferum and Pyricularia oryzae laccases. Applied and Environmental Microbiology. 1995. V. 61: 1144−1146.
  64. Faure, D., Bouillant, M.L. and Bally, R. Isolation of Azospirillum lipoferum 4T Tn5 mutants affected in melanization and laccase activity. Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 60: 3413−3415.
  65. Frases S, Salazar A, Dadachova E, Casadevall A. Cryptococcus neoformans can utilize the bacterial melanin precursor homogentisic acid for fungal melanogenesis. Appl Environ Microbiol. 2007. V. 73(2): 615−21.
  66. Freudenberg K, Harkin JM, Rechert M, Fukuzumi T Die an der Verholzung beteiligten Enzyme. Die Dehydrierung des Subaoinalkohols. Chem Ber. 1958. V. 91: 581−590.
  67. Freudenberg K. Biosynthesis and constitution of lignin. Nature. 1959.V. 183: 1152−1155.
  68. Froehner, S.C. and Eriksson, K.-E. Purification and properties of Neurospora crassa laccase. J. Bacteriol. 1974. V. 120: 458−465.
  69. Fukushima, Y., and Т.К. Kirk. «Laccase component of the Ceriporiopsis subvermispora lignin-degrading system.» Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61: 872−876.
  70. Galhaup, C., Goller, S., Peterbauer, C.K., Strauss, J. and Haltrich, D. Characterization of the major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions. Microbiology. 2002. V. 148: 2159−2169.
  71. Gardner R.R., Glogowski M.W., Haught J.C., Baeck A.C., Convents A.C., Smets J., Van Steenwinckel P.C.A., Gray P.G., Cruickshank G.D., Costello A., Duncan M. «Compositions for cleaning with softened water» W02006044952, April 27, 2006
  72. Garzillo, A.M.V., Colao, M.C., Caruso, C., Caporale, C., Celletti, D. and Buonocore, V. Laccase from the white-rot fungus Trametes trogii. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 49: 545−551.
  73. Gavnholt, B. and Larsen, K. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation. Physiol. Plant. 2002. V. 116: 273−280.
  74. Gelo-Pujic M, Kim HH, Butlin NG, Palmore GT. Electrochemical studies of a truncated laccase produced in Pichia pastoris. Appl Environ Microbiol. 1999. V. 65(12): 5515−5521.
  75. A. «Direct electron transfer catalysed by enzymes: application for biosensor development» Biochem. Soc. Tran. 2000. V. 28, part 2: 84−89.
  76. Gladys Alexandre, Renen Bally. Emergence of a laccase-positive variant of Azospirillum lipoferum occurs via a two-step phenotypic switching process. FEMS Microbiology Letters 1999. V. 174:371−378.
  77. Gorton L., Lindgren A., Larsson Т., Munteanu F.D., Ruzgas Т., Gazaryan I. Direct electron transfer between heme-containing enzymes and electrodes as basis for third generation biosensors. Anal. Chim. Acta, 1999. V. 400: 91−108.
  78. G., Rensing C. «CueO is a multi-copper oxidase that confers copper tolerance in Escherichia coli». Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 286: 902−908.
  79. Gregory, R.P., Bendall, D.S., The purification and some properties of the polyphenol oxidase from tea (Camella sinesis L.). Biochem. J. 1966. V. 101: 569−581
  80. Guo L.H., Hill H.A.O. «Direct electrochemistry of proteins and enzymes» Adv. Inorg. Chem. 1991. V. 36:341−375.
  81. W.R. «Direct electron transfer of redox proteins at the bare glassy carbon electrode» Eur. J. Biochem. 1989. V. 182, № 3: 523−530.
  82. Hakulinen. N. Kiiskinen. L. L., Kruus, K., Saloheimo, M., Paananen. A., Koivula, A. Rouvinen. J. Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site. Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9: 601 -605.
  83. Hammcl K.E. Fungal degradation of lignin. In: Plant litter quality and decomposition., eds. G. Cadisch and K.E. Giller, CAB INTERNATIONAL, 1997. 33−45.
  84. Harkin JM, Obst JR Lignification in trees: indication of exclusive peroxidase participation. Science. 1973. V. 180: 296−298.
  85. Hatakka, A. Biodegradation of lignin. In: Biopolymers. Lignin, humic substances and coal. Wiley- VCH, Weinheim, Germany. 2001. V. 1: 129−180.
  86. Heinzkill, M., Bech, L., Halkier, Т., Schneider, P. and Anke, T. Characterization of laccases from wood-rotting fungi (family Coprinaceae). Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64: 1601−1606.
  87. Heller A. «Biological fuel cell and methods» US Patent 7,018,735, March 28, 2006
  88. Heller A., Mano N., Kim H.-H., Zhang Y., Mao F., Chen Т., Barton S.C. «Miniature biological fuel cell that is operational under physiological conditions, and associated devices and methods» W003106966, December 20, 2003
  89. Hirst J., Sucheta A., Ackrell B.A.C., Armstrong F. A. «Electrocatalytic voltammetry of succinate dehydrogenase: direct quantification of the catalytic properties of a complex electron-transport enzyme» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, № 21: 5031−5038.
  90. Hoffmann, P. and Esser, K. The phenol oxidases of the Ascomycete Podospora anserina. Arch. Microbiol. 1977. V. 112: 111−114.
  91. Huang R., Christenson P., Labuda I.M. «Process for the preparation of nootkatone by laccase catalysis» US Patent № 6,200,786, March 13, 2001
  92. Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., and Martin-Verstraete, I. CotA of Bacillus subtilis Is a Copper-Dependent Laccase. J. Bacteriol. 2001. V. 183: 5426−5430.
  93. Hyung K.H., Jun K.Y., Hong H.-G., Kim H.S., Shin W. «Immobilization of laccase onto the gold electrode using ^-mercaptopropionate» Bull. Korean Chem. Soc. 1997. V. 18: 564−566.
  94. Ikeda O. and Sakurai T. «Electron transfer reaction of stellacyanin at a bare glassy carbon electrode» Eur. J.Biochem. 1994. V. 219, № 3: 813−819.
  95. Ishigami, Т., Y. Hirose, and Y. Yamada. «Characterization of polyphenol oxidase from Chaetomium thermophile, a thermophilic fungus.» J. Gen. Appl. Microbiol. 1988. V. 34: 401−407.
  96. Ivnitski Dmitri, Branch Brittany, Atanassov Plamen and Apblett Christopher. Glucose oxidase anode for biofuel cell based on direct electron transfer. Electrochemistry Communications, 2006, V. 8, № 8: 1204−1210.
  97. Jaeger K-E: Protein technologies and commercial enzymes: White is the hype-biocatalysts on the move. Curr Opin Biotechnol 2004, V. 15: 269−271.
  98. Jetten J.M., Van Den Dool R., Van Hartingsveldt W., Besemer A.C. «Process for selective oxidation of cellulose» US Patent № 6,716,976, April 6, 2004
  99. C., Majcherczyk A., Hbttermann A. «Degradation of anthracene by laccase of Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, № 3: 313−317.
  100. Johannes, C. and Majcherczyk, A. Laccase activity tests and laccase inhibitors. J. Biotechnol. 2000. V. 78:193−199.
  101. Johansen С., Deussen H.-J. «Antimicrobial composition containing an oxidoreductase and an enhancer of the N-hydroxyanilide-type» US Patent № 6,592,867, 2003., July 15
  102. Jones D. T. GenTHREADER: an efficient and reliable protein fold recognition method for genomic sequences. J. Mol. Biol. .1999. V. 287: 797−815.
  103. Jung, H., Xu, F. and Li, K. Purification and characterization of laccase from wood-degrading fungus Trichophyton rubrum LKY-7. Enz. Microb. Technol. 2002. V. 30: 161 168.
  104. A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu. «Laccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, № 5: 556−564.
  105. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia Т., van der Meer R.A., Duine J.A. «А novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase- PQQ and two copper atoms» FEBS Lett. 1990. V. 267, № 1, P. 6−8
  106. Kawai, S., T. Umezawa, and T. Higuchi. Oxidation of methoxylated benzyl alcohols by laccase of Coriolus versicolor in the presence of syringaldehyde. Wood Res. 1989. V. 76: 10−16.
  107. Keilin D, Mann T. Laccase, a blue copper-protein oxidase from the latex of Rhuss suceedanea//Nature. 1939. V. 143: 23−24.
  108. Kersten, P.J., Kalyanaraman, В., Hammel, K.E., Reinhammar, B. and Kirk, Т.К. Comparison of lignin peroxidase, horseradish peroxidase and laccase in the oxidation of methoxybenzenes. Biochem. J. 1990. V. 268: 475−480.
  109. Kiiskinen Laura-Leena. Characterization and heterologous production of a novel laccase from Melanocarpus albomyces. Dissertation for the degree of Doctor of Science in
  110. Technology to be presented with due permission of the Department of Chemical Technology for public examination and debate in Auditorium KE2 (Komppa Auditorium) at Helsinki University of Technology (Espoo, Finland) on the 28th of January, 2005.
  111. Kirk TK, Fenn P Formation and action of the lignolytic system basidiomycetes. In: Frankland JC, Hedger JC, Swift MJ (eds) Decomposer Basidiomycetes, Br Mycol Soc Symp 4. Cambridge University Press, Cambridge, 1982. 67−90
  112. Kirk O, Borchert TV, and Fuglsang CC. Industrial enzyme applications. Curr Opin Biotechnol. 2002. V. 13: 345−351.
  113. Kirk Т.К., Harkin J.M., Cowling E.B. Degradation of the lignin model compound syringyl-glycol-P-guaiacyl ether by Polyporus versicolor and Stereum frastulatum. // Biochem. Biophys. Acta, 1968, V. 165, N 1: 145−153.
  114. Ко E.-M., Leem Y.-E., Choi H.T. «Purification and characterization of laccase isozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, № 1: 98−102.
  115. Kreuter, Т., A. Steudel, and H. Pickert. «On the inhibition of laccase by lower fatty acids.» Acta Biotechnol. 1991. V. 11: 81−83.
  116. K. «Laccase: a useful enzyme for industrial applications». Kemia Kemi 2000. V. 27, № 3: 184−186.
  117. Kulys J, Drungiliene A, Wollenberger U, Krikstopaitis K, Scheller F. Electroanalytical determination of peroxidases and laccases on carbon paste electrodes. Electroanalysis 1997. V. 9:213−218.
  118. Kumari H. L. and Sirsi M. «Purification and properties of laccase from Ganoderma lucidum» Arch. Microbiol. 1972. V. 84, № 4: 350−357.
  119. A.M., Bogdanovskaya Y.A., Tarasevich M.R., Gavrilova E.F. «The mechanism of cathode reduction of oxygen in a carbon carrier-laccase system» FEBS Lett. 1987. V. 215:219−222.
  120. Kwon, S.-I., Anderson, A.J., Laccase isozymes: production by an opportunistic pathogen, a Fusarium proliferatum isolate from wheat. Physiol. Mol. Plant Pathol. 2001. V. 59: 235 242.
  121. LaFayette P.R., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. Nucleotide sequence of a cDNA clone encoding an acidic laccase from sycamore maple (Acer pseudoplatanus).// Plant Physiol., 1995. V. 107, N2: 667−668.
  122. Lang G., Cotteret J. «Dyeing composition containing a laccase and method for dyeing keratinous fibres» US Patent Application № 20 060 021 155, February 2, 2006
  123. Leatham, G.F. and Stahmann, M.A. Studies on the laccase of Lentinus edodes: specificity, localization and association with the development of fruiting bodies. J. Gen. Microbiol. 1981. V. 125:147−157.
  124. Lee C.-W., Gray H.B., Anson F.C. «Catalysis of the reduction of dioxygen at graphite electrodes coated with fungal laccase А» J. Electroanal. Chem. 1984. V. 172, № 12: 289−300.
  125. Lehman, E., Harel, E. and Mayer, A.M. Copper content and other characteristics of purified peach laccase. Phytochemistry 1974. V. 13: 1713−1717.
  126. Li K, Xu F, Eriksson K-E. Comparison of fungal laccases and redox mediators in oxidation of a nonphenolic lignin model compound. Appl Environ Microbiol 1999. V. 65: 26 542 660.
  127. Li X., Wei Z., Zhang M., Peng X., Yu G., Teng M., Gong W., Crystal structures of E. coli laccase CueO at different copper concentrations.Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. V. 354: 21−26.
  128. A., Gorton L., Ruzgas Т., Baminger U., Haltrich D., Schblein M. «Direct electron transfer of cellobiose dehydrogenase from various biological origins at gold and graphite electrodes J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, № 1−2: 76−81.
  129. Liu L, Dean JFD, Friedman WE, Eriksson KEL. A laccase-like phenoloxidase is correlated with lignin biosynthesis in Zinnia elegans stem tissues. The Plant Journal 1994. V. 6: 213 224.
  130. Lund M., Felby C. «Process for treating pulp with laccase and a mediator to increase paper wet strength» US Patent № 6,610,172, August 26, 2003
  131. Malmstrom, B.G., Reinhammar, B. and Vanngard, T. The state of copper in stellacyanin and laccase from the lacquer tree Rhus vernicifera. Biochim. Biophys. Acta. 1970. V. 205: 48−57.
  132. Marbach, I., Harel, E. and Mayer, A.M. Molecular properties of extracellular Botrytis cinerea laccase. Phytochemistry. 1984. V. 23: 2713−2717.
  133. Mayer, A.M. and Staples, R.C. Laccase: new functions for an old enzyme. Phytochemistry. 2002. V. 60: 551−565.
  134. McGuirl, M.A. and Dooley, D. M. Cooper-containing oxidases. Curr. Opin. Chem. Biol. 1999. V. 3: 138−144.
  135. McMillin R., Eggleston M.K. Bioinorganic chemistry of laccase// Multi copper oxidases, 1998. 129−166.
  136. Messerschmidt A., Huber R. The blue oxidases: ascorbat oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationship.// Eur. J. Biochem., 1990, V.187, N 2: 341−352.
  137. Messerschmidt, A. Copper metalloenzymes. In: Comprehensive biological catalysis. (Sinnet, M., Ed.). Academic Press Limited, London. 1997. V. 3: 401−426.
  138. Min K.-L.- Kim Y.-H.- Kim Y.W.- Jung H.S.- Hah Y.C. «Characterization of a novel laccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis» Arch. Biochem. Biophys. 2001. Y. 392, № 2: 279−286.
  139. H.P., Esser K. «Die phenoloxydasen des ascomyceten Podospora anserina. V. Eigenschaften der laccase I nach weiterer reinigung» Arch. Microbiol. 1970. V. 72, № 3: 267−296.
  140. Murao, S., Y. Hinode, E. Matsumura, A. Numata, K. Kawai, H. Ohishi, H. Jin, H. Oyama, and T. Shin. «A novel laccase inhibitor, N-hydroxyglycine, produced by Penicillium citrinum YH-31.» Biosci. Biotech. Biochem. 1992. V. 56: 987−988.
  141. T. «Purification and physico-chemical properties of laccase» Biochim. Biophys. Acta 1958. V. 30, № 1: 44−52.
  142. Nakamura W Studies on the biosynthesis of lignin. Disproof against the catalytic activity of laccase in the oxidation of coniferyl alcohol. J Biochem.1967. V. 62: 54−61.
  143. Ng T.B., Wang H.X. «А homodimeric laccase with unique characteristics from the yellow mushroom Cantharellus cibarius» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 313, № 1: 37−41.
  144. Niku-Paavola ML, Karhunen E, Salola P, Raunio V Ligninolytic enzymes of the white-rot fungus Phlebia radiata. Biochem J 1988. V. 254: 877−884.
  145. Nishizawa, Y., Nakabayashi, K., and Shinagawa, E. Purification and characterization of laccase from white rot fungus Trametes sanguinea M85−2. J. Ferment. Bioeng. 1995. V. 80: 91−93.
  146. Northcote DH Control of cell wall biogenesis: an overview. In: Lewis NG, Paice MG (eds) Plant Cell Wall Polymers, Amer. Chem. Soc. Symposium Series 1989. V. 399: 1−15.
  147. Rodriguez E., Nuero O., Guillen F., Martinez A.T., Martinez M.J.: Degradation of phenolic and non-phenolic aromatic pollutants by four Pleurotus species: the role of laccase and versatile peroxidase. Soil Biol.Biochem. 2004. V. 36: 909−916.
  148. O’Malley, D.M., Whetten, R., Bao, W., Chen, C.-L. and Sederoff, R.R. The role of laccase in lignification. Plant J. 1993. V. 4: 751−757.
  149. Okusa K, Miyakoshi T, Chen C-L Comparative studies on dehydrogenative polymerization of coniferyl alcohol by laccases and peroxidases.Holzforschung. 1996. V. 50: 11−16.
  150. OMURA Т. Studies on laccases of lacquer trees. I. Comparison of laccases obtained from Rhus vernicifera and Rhus succedanea. J Biochem. 1961. V. 50: 264−272.
  151. Т., Noguchi M., Mitamura J. «Hairdye composition comprising indoline and/or an indoline compound and laccase» WO 78 274, December 28, 2000
  152. Osina M. A., Bogdanovskaya V. A. and Tarasevich M. R. Bioamperometric Assay of Phenol Derivatives Using a Laccase-Nafion Composite. Russian Journal of Electrochemistry. 2003. V. 39, № 4: 407−412.
  153. Palmer A. E., Lee, S. K., Solomon E. I. «Decay of the peroxide intermediate in laccase: reductive cleavage of the 0−0 bond» J. Am. Chem. Soc. 2001, V. 123, № 27: 6591−6599.
  154. Palmieri, G., Giardina, P., Marzullo, L., Desiderio, В., Nitti, G., Cannio, R. and Sannia, G. Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. V. 39: 632−636.
  155. Palmore GTR, Kim H-H. Electro-enzymatic reduction of dioxygen to water in the cathode compartment of a biofuel cell. J Electroanal Chem 1999. V. 565: 110−117.
  156. Palonen, H., Saloheimo, M., Viikari, L. and Kruus, K. Purification, characterization and sequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp. Enz. Microb. Technol. 2003. V. 33: 854−862.
  157. Pedersen L.S., Felby C., Munk N. «Process for increasing the charge on a lignocellulosic material» US Patent № 6,187,136, February 13, 2001
  158. Pezet, R., Purification and characterization of a 32-kDa laccaselike stilbene oxidase produced by Botrytis cenerea. Pers.: Fr. FEMS Microbiol. Lett. 1998. V. 167: 203−208.
  159. K., Antorini M., Choinowski T. «Crystal structure of a laccase from the fungus Trametes versicolor at 1.90-E resolution containing a full complement of coppers» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, № 40: 37 663−37 669.
  160. Raghukumar, C., Fungi from marine habitats: an application in bioremediation. Mycol. Res. 2000. V. 104: 1222−1226.
  161. B. «Purification and properties of laccase and stellacyanin from Rhus vernicifera.» Biochim Biophys Acta. 1970. V. 205(1): 35−47.
  162. Reinhammar B, Malkin R, Jensen P, Karlsson B, Andmasson LE, Aasa R, Vflnngerd T, Malmstrum BG. A new copper (II) electron paramagnetic resonance signal in two laccases and in cytochrome с oxidase. J Biol Chem. 1980. V. 255 (11): 5000−5003.
  163. B.R., ^nngerd T.I. «The electron-accepting sites in Rhus vernicifera laccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations» Eur. J. Biochem. 1971. V. 18, № 4: 463−468.
  164. B.R. «Oxidation-reduction potentials of the electron acceptors in laccases and stellacyanin» Biochim. Biophys. Acta 1972. V. 275, № 2: 245−259.
  165. D., «Laccase» In: Copper Proteins and CopperEnzymes. 1984, V. 3: 1−35.
  166. Richardson A.- McDougall G.J. A laccase-type polyphenol oxidase from lignifying xylem of tobacco Phytochemistry, 1997. V. 44, № 2: 229−235.
  167. Rigling, D. and van Alfen, N.K. Regulation of laccase biosynthesis in the plant-pathogenic fungus Cryphonectria parasitica by double-stranded RNA. J. Bacteriol. 1991. V. 173: 8000−8003.
  168. S. «Laccases: blue enzymes for green chemistry» Trends Biotechnol. 2006. V. 24, № 5:219−226.
  169. Roberts S. A., Wildner G. F., Grass G., Weichsel A., Ambrus A., Rensing C., Montfort W. R., Labile A. Regulatory Copper Ion Lies Near the T1 Copper Site in the Multicopper Oxidase CueO. J. Biol. Chem. 2003. V. 278: 31 958−31 963.
  170. Robinson SP, Loveys BR and Chacko EK. Polyphenol oxidase enzymes in the sap and skin of mango fruit. Australian Journal of Plant Physiology. 1993. V. 20(1): 99 107.
  171. Sanchez-Amat A., Solano F. A Pluripotent Polyphenol Oxidase from the Melanogenic MaxineAlteromonasShares Catalytic Capabilities of Tyrosinases and Laccases. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. V. 240: 787−792.
  172. Sannia, G., Giardina, P., Luna, M., Rossi, M. and Buonocore, V. Laccase from Pleurotus ostreatus. Biotechnol. Lett. 1986/V. 8: 797−800.
  173. Santucci R., Ferri Т., Morpurgo L., Savini I., Avigliano L. Unmediated heterogenious electron transport reaction of ascorbate oxidase and laccase at a gold electrode. Biochem. J., 1998. V. 332:611−615.
  174. Sariaslani, F. S., J. M. Beale, Jr., and P. Rosazza. Oxidation of rotenone by Polyporus anceps laccase. J. Nat. Prod. 1984. V. 47: 692−697.
  175. Sato, Y., Wuli, В., Sederoff, R., Whetten, R., Molecular cloning and expression of eight cDNAs in loblolly pine (Pinus taeda). J. Plant Res. 2001. V. 114: 147−155.
  176. Schlosser D. and Hufer C. «Laccase-catalyzed oxidation of Mn2+ in the presence of natural Mn3+ chelators as a novel source of extracellular H2O2 production and its impact on manganese peroxidase» Appl. Environ. Microbiol. 2002. V. 68, № 7: 3514−3521.
  177. Schmid A., Dordick J. S., Hauer В., Kiener A., Wubbolts M. G. and Witholt B. Industrial biocatalysis today and tomorrow. Nature, 2001. V. 409 (6817): 258−268.
  178. Schneider, P., Caspersen, M.B., Mondorf, K., Halkier, Т., Skov, L.K., Ostergaard, P.R., Brown, K.M., Brown, S.H. and Xu, F. Characterization of a Coprinus cinereus laccase. Enz. Microb. Technol. 1999. V. 25: 502−508.
  179. Sethuraman, A., Akin, D.E. and Eriksson, K.-E. Production of ligninolytic enzymes and synthetic lignin mineralization by the bird’s nest fungus Cyathus stercoreus. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V. 52: 689−697.
  180. Shiba T.-Xiao L.- Miyakoshi T.-Chen C.-L. Oxidation of isoeugenol and coniferyl alcohol catalyzed by laccases isolated from Rhus vernicifera Stokes and Pycnoporus coccineus. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 2000. V. 10, № 6: 605−615.
  181. Shintaro F., Masahiro G., Hiroyuki W. «Biodegradation of dioxin using laccase» JP2001037465, February 13, 2001
  182. S., Christenson A., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A., Gorton L., Ruzgas T. «Electrochemical redox transformations of Tl and T2 copper sites in native Trametes hirsuta laccase at gold electrode» Biochem. J. 2005a. V. 385, № 3: 745−754.
  183. Shleev S., Jarosz-Wilkolazka A., Khalunina A., Morozova O., Yaropolov A., Ruzgas Т., Gorton L. «Direct electron transfer reactions of laccases from different origins on carbon electrodes» Bioelectrochemistry 2005b. V. 67, № 1: 115−124.
  184. S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas Т., Gorton L. «Laccase based biosensors for monitoring lignin» Enzyme Microb. Technol. 2006a. V. 39, № 4: 835−840.
  185. Shleev S., Reimann C.T., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A.I., Gorton L., T. Ruzgas «Autoreduction and aggregation of fungal laccase in solution phase: Possible correlation with a resting form of laccase» Biochimie 2006b. V. 88, № 9: 1275−1285.
  186. S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas Т., Yaropolov A.I., Whittaker J.W., Gorton L. «Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes» Biosens. Bioelectron. 2005c. V. 20, № 12: 2517−2554.
  187. Shleev S., Wettein J. Magnusson K.-E., Ruzgas T. «Electrochemical characterization and application of azurin-modified gold electrodes for detection of superoxide» Biosens. Bioelectron. 2006c. V. 22: 213−219.
  188. S., Pita M., Yaropolov A.I., Ruzgas Т., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transfer reactions of Trametes hirsuta laccase at bare and thiol-modified gold electrodes» Electroanalysis 2006d. V. 18(19−20): 1901−1908
  189. Si J.Q. «Use of laccase in baking» US Patent № 6,296,883, October 2, 2001
  190. Solano F., Garcia E., Perez De Egea, E. and Sanchez-Amat A. «Isolation and characterization of strain MMB-1 (CECT 4803), a novel melanogenic marine bacterium» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63: 3499−3506.
  191. E.I., Sundaram U.M., Machonkin Т.Е. «Multicopper oxidases and oxygenases» Chem. Rev. 1996. V. 96, N 7: 2563−2605.
  192. Souza de C.G.M., Peralta R.M. «Purification and characterization of the main laccase produced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium» J. Basic Microbiol. 2003. V. 43, № 4: 278−286.
  193. Spira-Solomon D.J., Allendorf M.D., Solomon E. I. «Low-temperature magnetic circular dichroism studies of native laccase: confirmation of a trinuclear copper active site» J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108, № 17: 5318−5328.
  194. Sterjiades R., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Laccase from sycamore maple (Acer pseudoplatanus) polymerizes monolignols» Plant Physiol. 1992. V. 99: 1162—1168.
  195. Sterjiades R., Dean J.F.D., Gamble G., Himmelsbach D.S. «Extracellular laccases and peroxidases from sycamore maple (Acer pseudoplatanus) cell-suspension cultures. Reactions with monolignols and lignin model compounds» Planta 1993. V. 190: 75−87.
  196. Sugumaran M., Giglio L., Kundzicz H., Saul S. and Semensi V. «Studies on the enzymes involved in puparial cuticle sclerotization in Drosophila melanogastery> Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992. V. 19: 271−283.
  197. Suzuki Т., Endo K., Ito M., Tsujibo H., Miyamoto K. and Inamori Y. «А thermostable laccase from Streptomyces lavendulae REN-7: purification, characterization, nucleotide sequence, and expression» Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. V. 67: 2167−2175.
  198. Tarasevich M R, Bogdanovskaya V. A. «The surface-modified carbon materials for electrocatalysis» Russ. Chem. Rev. 1987. V. 56 (7): 653−669.
  199. К., Hayashi M., Ishikara H., Onozaki К., Nishimura M., Takahashi N. «Occurrence of heterogeneity on N-linked oligosaccharides attached to sycamore (Acer pseudoplatanus L.) laccase of excretion» Biochem. Mol. Biol. Int. 1993. V. 29: 395—402.
  200. Thakker G.D., Evans C. S. and Rao K.K. «Purification and characterization of laccase from Monocillium indicum Saxena» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 37, № 3: 321−323.
  201. M.H., Farver O., Reinhammar В., Ulstrup J. «Cyclic voltammetry and electrocatalysis of the blue copper oxidase Polyporus versicolor laccase» Acta Chem. Scand. 1998. V. 52: 555−562.
  202. Thurston CF The structure and function of fungal laccases. Microbiol 1994. V. 140: 19— 26.
  203. Tien M., Kirk T. Lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium. In: Methods Enzymol., (Wood, W.A., Kellogg, S.T., ed.), Academic Press, N.Y., 1988. V. 161: 238 249.
  204. Trudeau F, Daigle F, LeechD. Reagentlessmediated laccase electrode for the detection of enzyme modulators. Anal Chem 1997. V. 69: 882−6.
  205. Van Beilen, J. В.- Li, Z. Enzyme technology: an overview. Curr. Opin. Biotechnol. 2002. V. 13:338−344.
  206. Wang T.-Z.-Li W.-P.-Wan H.-W.-Zhou P.-J.-Qu S.-S. Assay for Laccase activity by microcalorimetry: Laccase was extracted from China lacquer of Rhus vernicifera. Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 2000. V. 45, № 1: 57−63
  207. Vasil’eva I.S., Morozova O.V., Shumakovich G.P., Shleev S.V., Sakharov I.Yu., Yaropolov A.I. Laccase-catalyzed synthesis of optically active polyaniline. Synthetic Metals, 2007. V. 157:684−689.
  208. Williamson, P.R. Biochemical and molecular characterization of the diphenol oxidase of Cryptococcus neoformans: identification as a laccase. J. Bacteriol. 1994. 176:656−664.
  209. K.A., Parkin A., Armstrong F.A. «Investigating and exploiting the electrocatalytic poperties of hydrogenases» Chem. Rev. 2007. V. 107: 4366−4413.
  210. Viterbo, A., Staples, R.C., Yagen, В., Mayer, A.M., Selective mode of action of cucurbitacin in the inhibition of laccase formation in Botrytis cinerea. Phytochemistry. 1994. V. 35: 1137−1142.
  211. Wood, D.A. Production, purification and properties of extracellular laccase of Agaricus bisporus. J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117: 327−338.
  212. Woolery, G.L., Powers, L., Peisach, J. and Spiro, T.G. X-ray absorption study of Rhus laccase: evidence for a copper-copper interaction, which disappears on type 2 copper removal. Biochemistry. 1984. V. 23: 3428−3434.
  213. Worral, J J., Chet, I. and Hbttermann, A. Association of rhizomorph formation with laccase activity mArmillaria spp. J. Gen. Microbiol. 1986. V. 132: 2527−2533.
  214. Xie, X.- Wang, Z.- Wu, D.- Qu, S.- Wang, C. Microcalorimetric Studies of Rhus vernicifera Laccase Catalytic Oxidation Reactions. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry, 2002. V. 70, № 3: 889−896.
  215. Xu F. «Application of oxidoreductases: recent progress» Industrial Biotechnol. 2005. V. 1, № 1: 38−50.
  216. Xu F. «Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlation between activity and redox potentials as well as halide inhibition» Biochemistry 1996a. V. 35, № 23: 7608−7614.
  217. Xu F., Berka R. M., Wahleithner J. A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S.H., Palmer A.E., Solomon E.I. «Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile» Biochemical J. 1998. V. 334, № 1: 63−70.
  218. Xu F., Palmer A. E, Yaver D.S., Berka R.M., Gambetta G.A., Brown S.H., Solomon E.I. «Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of the T1 copper» J. Biol. Chem. 1999. V. 274, № 18: 12 372−12 375.
  219. Xu, F. «Catalysis of novel enzymatic iodide oxidation by fungal laccase.» Appl. Biochem. Biotechnol. 1996b. V. 59: 221−230.
  220. Xu, F. «Effects of redox potential and hydroxide inhibition on the pH activity profile of fungal laccases.» J. Biol. Chem. 1997. V. 272: 924−928.
  221. Xu, F. Applications of oxidoreductases: recent progress. Industrial Biotechnol. 2005. V. 1: 38−50.
  222. Xu, F., Berka, R.M., Wahleithner, J.A., Nelson, B.A., Shuster, J.R., Brown, S.H., Palmer, A.E. and Solomon, E.I. Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile. Biochem. J. 1998. V. 334: 63−70.
  223. Xu, F., Deussen, H.J., Lopez, В., Lam, L. and Li, K. Enzymatic and electrochemical oxidation of N-hydroxy compounds. Redox potential, electrontransfer kinetics, and radical stability. Eur. J. Biochem. 2001. V. 268: 4169−4176.
  224. Xu, F., Kulys, J.J., Duke, K., Li, K., Krikstopaitis, K., Deussen, H.J., Abbate, E., Galinyte, V. and Schneider, P. Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-hydroxy compounds. Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66: 2052−2056.
  225. Yan Y, Su L, Mao L. Multi-walled carbon nanotube-based glucose/02 biofuel cell with glucose oxidase and laccase as biocatalysts. J Nanosci Nanotechnol. 2007 V. 7(4−5): 16 251 630.
  226. Yang J. and Hu N. «Direct electron transfer for hemoglobin in biomembrane-like dimyristoyl phosphatidylcholine films on pyrolytic graphite electrodes» Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 48, № 1: 117−127.
  227. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. «Electrochemical properties of some copper-containing oxidases» Bioelectrochem. Bioenerg. 1996. V. 40, № 1:49−57.
  228. Yaropolov A.I., Skorobogat’ko O.V., Vartanov S.S., Varfolomeev S.D. «Laccase: properties, catalytic mechanism, and applicability» Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. V. 49: 257−280.
  229. Yoon C.-J. and Kim H.-H. «Electrochemical studies of immobilized laccases on the modified-gold electrodes». / Korean Electrochem. Soc. 2004. V. 7: 26−31.
  230. Yoshida H. Chemistry of lacquer (Urushi). J. Chem. Soc. Trans. 1883. V. 43: 472−486.
  231. A., Katayama Y., Nakamura M., Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N. «N-Linked carbohydrate chains protect laccase-III from proteolysis in Coriolus versicolor» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139: 179−185.
  232. Zhao, J., Kwan, H.S., Characterisation, molecular cloning and differential expression analysis of laccase genes from the edible mushroom Lentinula edodes. Appl. Environ. Microbiol. 1999.V. 65: 4908−4913.
  233. M.B., Фаустов В. И. Современные теории химических реакций в конденсированной фазе. Успехи химии. 1992, т.61, №. 7, с. 1185−1223.
  234. И.В., Богдановская В. А., Варфоломеев С. Д., Тарасевич М. Р., Ярополов А. И., «Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы» Доклады АН СССР 1978. Т. 240, № 3, С. 615−617.
  235. И.В., Клесов А. А. Практический курс химической и ферментативной кинетики. Москва, Изд-во МГУ, 1976, с. 166−186.
  236. В.А., Бурштейн Р. Х., Тарасевич М. Р. «Влияние состояния поверхности платинового электрода на скорость электровосстановления кислорода» Электрохимия 1972. Т. 8, № 8, с. 1206−1209.
  237. А.В., Аскадский А. А., Кондращенко В. И., Рабинович M.JI. «Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. II: Ферменты, модели, процессы» М.: Наука, 2002, с. 343
  238. Е.С., Русинова Т. В., Бирюков В. В., Морозова О. В., Шлеев С. В., Ярополов А. И. «Динамика оксидазной активности в процессе культивирования базидиальных грибов рода Trametes Fr.» Прикладная биохимия и микробиология 2006, Т. 42, № 6, с. 638−644.
  239. И.П., Зиен Jle Куанг. Влияние соединений металлов переменной валентности на делигнификацию древесины в щелочной среде. ХИМИЯ РАСТИТЕЛЬНОГО СЫРЬЯ. 2006. № 2. с. 5−10.
  240. А.А., Ярополов А. И., Зорин И. А., Гоготов И. Н., Варфоломеев С. Д. «Кинетика и механизм окисления водорода гидрогеназой Thiocapsa roseosersicina» Биохимия 1984. Т. 49, № 4, с. 611−621
  241. Наки Али, Варфоломеев С. Д. Механизм ингибирования активности лакказы из polyporus versicolor ионами галогенов. Биохимия., 1981, Т.46, вып. 9. с. 1694−1701
  242. В.М. Теоретические основы делигнификации. М., 1981. с. 29
  243. О.В., Шлеев С. В., Горшина Е. С., Русинова Т. В., Ярополов А. И. «Роль ионов двухвалентного марганца в функционировании лигнолитических ферментов базидиального гриба Trametes pubescens». Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2005b. Т. 46, № 4, с. 267−273.
  244. Л.А. «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот» 2002, М.: «МЦНМО» с. 248.
  245. Н.Н., Никитина В. Е., Турковская О. В. Биоремедиация нефтезагрязненной почвы комплексом гриба Pleurotus ostreatus — почвенная микрофлора. Прикладная биохимия и микробиология 2008, Т. 48, № 1, с. 69−75.
  246. М.Р. «Электрохимия углеродных потенциалов» М: Наука, 1984, с 254.
  247. А.И. «Каталитические закономерности действия биокатализаторов в электрохимических системах» Дисс.докт. хим. наук. М.: Химический факультет МГУ им. М. В. Ломоносова, 1986, с 357.
  248. А.И., Гиндилис A.JI. «Прямой перенос электрона в электроферментативных системах» Биофизика 1990. Т. 35, Вып. 4, с. 689−698.
  249. А.И., Гиндилис A.JI. «Связь между электрохимическими превращениями простетической группы и каталитической активностью лакказы» Электрохимия 1985. Т. 21, № 7, с. 982−983.
  250. А.И., Карякин А. А., Гоготов И. Н., Зорин Н. А., Варфоломеев С. Д., Березин И. В. «Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой» Доклады АН СССР 1984. Т. 274, № 6, с. 1434−1437.
  251. А.И., Сухомлин Т. К., Карякин А. А., Варфоломеев С. Д., Березин И. В. «О возможности туннельного переноса электрона при ферментативном катализе электродных процессов» Доклады АН СССР 1981. Т. 260, № 5, с. 1192−1195.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!