Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Дезоксирибонуклеазы спермиев морского ежа Strongylocentrotus intermedius: свойства, специфичность и функциональная роль

Диссертация: Дезоксирибонуклеазы спермиев морского ежа Strongylocentrotus intermedius: свойства, специфичность и функциональная роль
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Таким образом, недостаточность и противоречивость информации о присутствии ДНКаз в сперматозоидах разных организмовданные об инициации апоптотического процесса в зрелых сперматозоидах млекопитающих и отсутствие исследований процесса резорбции в морских беспозвоночных с точки зрения апоптоза определили цель данной работы — исследование ДНКаз репродуктивных органов и половых клеток самцов морского… Читать ещё >

Дезоксирибонуклеазы спермиев морского ежа Strongylocentrotus intermedius: свойства, специфичность и функциональная роль (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О ДНКазах ЭУКАРИОТ
      • 2. 1. 1. Классификация ДНКаз
      • 2. 1. 2. Распространение и функциональная роль ДНКаз
    • 2. 2. СВОЙСТВА И ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МЕТАЛЛОЗ АВИСИМЫХ ДНКаз
      • 2. 2. 1. Физико-химические свойства щелочных ДНКаз
      • 2. 2. 2. Ферментативные свойства щелочных ДНКаз
      • 2. 2. 3. Первичная структура и активные центры металлозависимых ДНКаз
    • 2. 3. СВОЙСТВА И ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА КИСЛЫХ ДНКаз
      • 2. 3. 1. Физическо-химические свойства кислых ДНКаз
      • 2. 3. 2. Ферментативные свойства кислых ДНКаз
      • 2. 3. 3. Первичная структура и активные центры кислых ДНКаз
    • 2. 4. ДНКазы КАК УЧАСТНИКИ АПОПТОТИЧЕСКОГО ПРОЦЕССА
      • 2. 4. 1. Молекулярные механизмы апоптоза
      • 2. 4. 2. ДНКазы — участники апоптотического процесса
    • 2. 5. АПОПТОТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕСС В ПОЛОВЫХ КЛЕТКАХ
      • 2. 5. 1. ДНКазы в мужских репродуктивных органах и половых клетках
      • 2. 5. 2. Апоптотический процесс в половых клетках
  • 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. ВЫДЕЛЕНИЕ И СВОЙСТВА ДНКаз
  • СПЕРМИЕВ МОРСКОГО ЕЖА
    • 4. 1. 1. Очистка ДНКаз из спермиев морского ежа
    • 4. 1. 2. Физико-химические и ферментативные свойства ДНКаз из спермиев морского ежа
    • 4. 2. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДНКаз
  • СПЕРМИЕВ МОРСКОГО ЕЖА
    • 4. 2. 1. Специфичность Са, Mg-ДНКазы из спермиев морского ежа
    • 4. 2. 2. Специфичность Са, Мп-ДНКазы из спермиев морского ежа
    • 4. 2. 3. Специфичность К-ДНКазы из спермиев морского ежа
    • 4. 3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ДНКаз СЕМЕННИКОВ И СПЕРМИЕВ МОРСКОГО ЕЖА
    • 4. 3. 1. Исследование участия ДНКаз в резорбции половых клеток в гонадах морского ежа
    • 4. 3. 2. Исследование участия Са, Mg-ДНКазы в апоптотическом процессе спермиев морского ежа
  • 5. ВЫВОДЫ

В важнейших генетических процессах, происходящих в клетке, таких как репликация, рекомбинация и репарация, существенная роль отводится ферментам метаболизма ДНК, в частности, — эндодезоксирибонуклеазам (ДНКазам). Особый интерес к изучению ДНКаз в последние годы обусловлен получением убедительных доказательств их участия в программируемой гибели клеток или апоптозе. Многочисленные исследования механизмов реализации апоптоза в различных клетках и поиск возможных путей его модулирования выдвинули проблему исследования дезоксирибонуклеаз, являющихся одними из основных участников апоптотического процесса, в ряд наиболее актуальных задач современной биохимии.

К настоящему времени выявлены два типа ДНКаз, принимающих участие в апоптозе: металлозависимые ДНКазы (М§-2± и Са2+, М§-2+ -зависимые ДНКазы) и катион-независимые кислые ДНКазы. Считается, что эти ферменты различаются определенной специфичностью действия к структурным особенностям хроматина, расщепляя разные его области — розетки, петли и линкерную область нуклеосом. Более того, полагают, что активация в ходе апоптоза определенных ДНКаз зависит от типа клеток, от факторов, инициирующих апоптотическую гибель, и от пути ее реализации.

Современные исследования показали, что физиологическая гибель дефектных или «лишних» мужских половых клеток млекопитающих в течение сперматогенеза является апоптотическим процессом. У морских беспозвоночных функцию контроля количества и качества развивающихся половых клеток, выполняет процесс резорбции. Однако исследований механизмов, лежащих в основе процесса резорбции половых клеток в ходе их созревания в морских организмах, с точки зрения апоптотического процесса, т. е. с привлечением определенных морфологических и биохимических критериев его идентификации, до сих пор не проводилось.

В настоящее время информация об апоптотическом процессе в зрелых мужских половых клетках весьма ограничена. В существующих единичных работах по исследованию апоптоза в сперматозоидах млекопитающих не изучались ни механизмы его реализации, ни ДНКазы, участвующие в этом процессе. Исследованию апоптоза в половых клетках морских организмов посвящена только одна работа, выполненная на яйцеклетках морского ежа, в которой авторы регистрировали апоптотический процесс, но участие ДНКаз в нем так же не определяли. Исследования участия ДНКаз в апоптотическом процессе в репродуктивных органах или сперматозоидах ограничиваются единственной работой, в которой было показано вовлечение кислой ДНКазы в апоптоз клеток яичника китайского хомячка.

На сегодняшний день исследованию ДНКаз мужских половых продуктов посвящены всего несколько работ. Так, было показано, что семенная плазма быка содержит Са2+, М§- -зависимую ДНКазу, а семенная плазма человека — как ДНКазу I, так и кислую ДНКазу II. Однако непосредственно в мужских половых клетках кислая ДНКаза II была обнаружена только в сперматозоидах вьюна Misgurnus /о5 $ 1Ш Ь. В то же время было показано, что спермии кролика не содержат активности ДНКаз.

Таким образом, недостаточность и противоречивость информации о присутствии ДНКаз в сперматозоидах разных организмовданные об инициации апоптотического процесса в зрелых сперматозоидах млекопитающих и отсутствие исследований процесса резорбции в морских беспозвоночных с точки зрения апоптоза определили цель данной работы — исследование ДНКаз репродуктивных органов и половых клеток самцов морского ежа ЗКопяуЬсеЫШт ШегтесНиз и определение их функциональной роли. В соответствии с заявленной целью работы, были поставлены следующие задачи:

1. Выявить присутствие ДНКаз в спермиях морского ежа & ШегтесНю и разработать схему очистки для выделения индивидуальных препаратов ферментов.

2. Определить основные физико-химические и ферментативные свойства выделенных ферментов.

3. Исследовать специфичность действия ферментов спермиев с использованием синтетических олигонуклеотидов различной нуклеотидной последовательности и длины.

4. Определить уровень удельной активности эндогенных щелочных и кислых ДНКаз в репродуктивных органах самцов морского ежа в течение годового репродуктивного цикла.

5. Выявить корреляцию процессов резорбции половых клеток в семенниках морского. ежа в ходе репродуктивного цикла с изменением уровня активности эндогенных.

ДНКаз.

6. Выявить наличие в зрелых транскрипционно неактивных спермиях морского ежа 5. ШегтесИт программы физиологической гибели клеток (апоптоза) и показать участие в этом процессе эндогенных ДНКаз.

В результате проведенных исследований впервые показано, что в спермиях морского ежа 5. ntermedius присутствуют три эндодезоксирибонуклеазы, принадлежащие к двум типам: две щелочные металлозависимые и кислая катион-независимая ДНКазы. С использованием современных методов очистки белков ДНКазы спермиев были выделены в индивидуальном виде. Определены их основные физико-химические и ферментативные свойства. Методом фут-принтного анализа с использованием синтетических олигонуклеотидов показана специфичность действия ферментов.

Впервые установлена корреляция процесса резорбции половых клеток в течение годового репродуктивного цикла с изменением уровня удельной активности щелочных и кислых эндогенных ДНКаз.

Впервые показано, что в спермиях морского ежа, несмотря на то, что они находятся в транскрипционно и трансляционно неактивном состоянии, существует программа реализации апоптотической гибели клеток.

Новизна выбранного подхода для осуществления поставленных задач заключается в комплексном исследовании: с одной стороны, выделение и определение свойств ДНКаз сперматозоидов морского ежа, как потенциальных участников программируемой гибели клеток, с другой стороны, получение доказательств их участия в апоптотическом процессе спермиев.

Проведенное изучение процесса апоптоза в спермиях морского ежа вносит существенный вклад в развитие дальнейших исследований его молекулярных механизмов и определение путей его регуляции, с целью решения проблемы мужской стерильности. Кроме этого, спермии морского ежа могут использоваться в качестве удобной модели для исследования способности различных веществ являться модуляторами апоптотического процесса.

5. ВЫВОДЫ.

Показано, что в спермиях морского ежа БКоп&ЬсепКоШз ШегтесИю присутствуют три разные эндодезоксирибонуклеазы: Са, М?-ДНКаза, Са, Мп-ДНКаза и К-ДНКаза. Разработана схема их очистки, в результате получены гомогенные по активности препараты ДНКаз.

Установленно, что Са, М§-ДНКаза является ядерным белком с молекулярной массой 63 кДа и оптимумом рН 7,5, не ингибируется О-актином и И-этилмалеимидом и сохраняет максимальную активность в природной морской воде. Активность фермента в присутствии ионов двухвалентных металлов убывает в ряду (Са2+ + Мё2+) > Мп2+ = (Са2+ + Мп2+) > (М§-2+ + ЭГТА) > Са2+. Фермент осуществляет гидролиз двухцепочечной ДНК по одноударному механизму.

Са, Мп-ДНКаза имеет молекулярную массу 25 кДа и оптимум рН 8,5. Активность.

2+ фермента в присутствии ионов двухвалентных металлов убывает в ряду (Са + Мп2+) > (Са2+ + Мв2+) > Мп2+ > (Мв2+ + ЭГТА). Показано, что Са, Мп-ДНКаза расщепляет двухцепочечную ДНК по двухударному механизму.

Показано, что К-ДНКаза не является ядерным белком, имеет молекулярную массу 37 кДа и оптимум рН 5,5, не активируется ионами двухвалентных металлов, ингибируется И-этилмалеимидом и иодуксусной кислотой, осуществляет гидролиз двухцепочечной ДНК по одноударному механизму.

Методом фут-принтного анализа показано, что каждая ДНКаза спермиев морского ежа обладает определенной специфичностью к локальной конформации сахаро-фосфатного остова субстрата, обусловленной химической природой оснований. Установлено, что Са, М§-ДНКаза не расщепляет синтетические одноцепочечные олигонуклеотиды независимо от их длины и нуклеотидной последовательности и с максимальной эффективностью гидролизует дуплексы с длиной цепи более 500 п.н.

Выявлена корреляция процесса резорбции половых клеток в семенниках морского ежа в ходе годового репродуктивного цикла с изменением в них уровня удельной активности щелочных и кислых ДНКаз.

С использованием электронной микроскопии и биохимических методов показано, что в транскрипционно и трансляционно неактивных спермиях морского ежа существует программа реализации апоптотической гибели клеток, индукция которой происходит в результате замораживания-оттаивания спермиев, находящихся в смеси 20%-ный глицерин-морская вода.

Установлено, что в результате индукции апоптоза активируется эндогенная Са,-ДНКаза, которая расщепляет хромосомную ДНК спермиев по межнуклеосомным участкам с образованием апоптотической «лестницы».

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Г., Бубнов Н. В., Вотрин И. И. ДНКазы клеточных ядер: множественность и гетерогенность// Биохимия. 1989. Т. 54. № 2. С. 273−283.
  2. И.Б., Шахбазян Г. К., Кафиани К. А. Термостабильная ДНКаза из яиц рыб, производящая специфические разрывы в суперспиральной ДНК // Докл. АН СССР. 1983. Т. 264. № 66. С. 1500−1503.
  3. Н.В., Баснакьян А. Г., Вотрин И. И. Мп- зависимая эндонуклеазная активность хроматина//Биохимия. 1986. Т. 51. С. 1194−1202.
  4. А.А. Развитие половой железы и дифференцировка пола у морского ежа 51гоп%у1осеп1гоШ пийю II Зоол. журн. 1980. Т. 59. С. 1895−1898.
  5. Г. С. Морфология вспомогательных клеток в репродуктивном цикле морских ежей // Биол. моря. 1980. № 5. С. 38−44.
  6. Г. С. Гистофизиология вспомогательных клеток гонады морского ежа Б^оп^осеЫгоШ пийт II Биол. моря. 1985. №. 2. С. 46−52.
  7. В.Г., Аскарова А. Н., Зоткина Н. Л., Куликов В. В., Дризе О. Б., Шлянкевич М.А.1. Л 1
  8. Зависимость репликации ДНК от активности нейтральной Мп зависимой ДНКазы хроматина//Биохимия. 1990. Т. 55. № 1. С. 109−113.
  9. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир. 1981. С. 28−30.
  10. И.Л., Бухгольц П., Заленская Е. О., Заленский А. О. Сравнительные электрофоретические исследования гистонов спермиев морских ежей // Цитология. 1978. Т. 20. С. 778−783.
  11. В. Л. Репродуктивная стратегия морских двустворчатых моллюсков и иглокожих (под ред. Белоусова Л.В.). Л: Наука. 1989. С. 66−74.
  12. Н.И., Рассказов В. А. Выделение и некоторые свойства Са, Mg-зaвиcимoй ДНКазы из эмбрионов морского ежа ^гоп^осеЫгоШ гМегтесИю II Биохимия. 1980. Т. 45. Вып. 3. С. 544−543.2+ 2+
  13. Н.И., Рассказов В. А. Исследование субстратной специфичности Са, М§- -зависимой ДНКазы из эмбрионов морского ежа 81гоп%у1осеЫго1и5 Шегтес/ш И Биохимия. 1981. Т. 46. Вып. 5. С. 872−880.1. Л I «
  14. Н.И., Рассказов В. А. Са, М§- зависимая ДНКаза эмбрионов морского ежа Бкоп^осеМШт ¿-ШегтесНия специфична к локальным конформациям В-ДНК // Биохимия. 1983. Т. 268. Вып. 6. С. 1501−1504.
  15. Н.И., Зинатулин Р. Ф., Фаворов В. В., Рассказов В. А. Выделение и исследование свойств Ca, Mg-зависимой эндонуклеазы из гепатопанкреаса краба Paralithodes camtschaticall Биохимия. 1993. Т. 58. С. 681−691.
  16. Т.Х. Лабораторная культура морского ежа Strongylocentrotus intermedins II Биол. моря. 1983. № 1.С. 51−55.
  17. Ю.В., Иванов В. А. ДНКаза II в сперматозоидах вьюнов (Misgurnns fossilis L.) II Биохимия. 1999. Т. 64. С. 587−593.
  18. Л.В., Наназашвили М. Г., Кротова К. Е., Назарова Л. Ф., Рябая H.A., Прусакова О. В., Белецкий И. П. Сравнительное исследование Ca, Mg-зависимых нуклеаз тимуса млекопитающих //Известия АН, сер. Биологическая. 1998. № 2. С. 180−186.
  19. Ю.Т., Конечный A.A., Рассказов В. А. Выделение и свойства кислой сайт-специфичной эндонуклеазы из зрелых яйцеклеток морского ежа Strongylocentrotus intermedins II Биохимия. 1985. Т. 50. Вып. 7. С. 1095−1104.
  20. Ю.Т., Рассказов В. А. Влияние ионной силы на оптимум pH, специфичность и механизм действия кислой ДНКазы из зрелых яйцеклеток морского ежа Strongylocentrotus intermedins II Биохимия. 2000. Т. 65. Вып. 8. С. 1121−1129.
  21. З.Г., Дудкин С. М. Стационарная кинетика расщепления ДНК панкреатической дезоксирибонуклеазой, А в присутствии Са2+ // Сообщ. ГССР. 1980. Т. 100. № 2. С. 445−449.
  22. З.Г., Дудкин С. М. Стационарная кинетика расщепления ДНК панкреатической дезоксирибонуклеазой, А в присутствии ионов Са2+ и Mg2+ // Сообщ. ГССР. 1980. Т. 100. С. 685−689.
  23. И.А., Ходарев Н. И., Александрова С. С., Вотрин И. И. Выделение и исследование свойств Ca, Mg-зависимой. эндонуклеазы из клеточных ядер лимфоцитов селезенки человека // Биохимия. 1988. Т. 53. С. 1163−1173.
  24. Ю.С., Деридович И. И., Мотавкин П. А. Биология размножения и регуляция гаметогенеза и нереста у иглокожих. М.: Наука. 1993. 168 с.
  25. B.C. Нуклеазы. М.: Медицина. 1968.212 с.
  26. Ю.В., Гнездилова С. М. Сезонная характеристика аминокислот в гонадах морского ежа Strongylocentrotus nudus II Биол. моря. 1984. № 4. С. 50−54.
  27. Alnemri E.S., Livingston D.J., Nicholson D.W., Salvesen G., Thornberry N.A., Wong W.W., Yuan J. Human ICE/CED-3 protease nomenclature // Cell. 1996. Vol. 87. P. 171.
  28. Alvarez J.G., Storey B.T. Evidence for increased lipid peroxidative damage and loss of superoxide dismutase activity as a mode of sublethal cryodamage to human sperm during cryopreservation// J Androl. 1992. Vol. 13. P. 232−241.
  29. Anai M., Sasaki M., Muta A., Miyagawa T. Purification and properties of a neutral endodeoxyribonuclease from guinea pig epidermis // Biochem. Biophys. Acta. 1981. Vol. 656. № 2. P. 183−188.
  30. Anai M., Muta A., Umeno M. Purification and properties of an acid deoxyribonuclease from rat small intestinal mucosa//J. Biochem. 1983. Vol. 94. № 2. P. 339−344.
  31. Anzar M., He L., Buhr M., Kroetsch T., Pauls K. Sperm apoptosis in fresh and cryopreserved bull semen detected by flow cytometry and its relationship with fertility // Biol. Reprod. 2002. Vol. 66. P. 354−360.
  32. Ashkenazi A., Dixit V.M. Death receptors: signaling and modulation // Science. 1998. Vol. 281. P. 1305−1308.
  33. Baccetti B., Collodel G., Piomboni P. Apoptosis in human ejaculated sperm cells (Notulae seminologicae 9) // J. Submicrosc. Cytol. Pathol. 1996. Vol. 28. P. 587−596.
  34. Baker K.P., Baron W.F., Henzel W.J., Spencer S.A. Molecular cloning and characterization of human and murine DNase II // Gene. 1998. Vol. 215. № 2. P. 281−289.
  35. Baldridge G. D, Fallon A.M. Evidence for DNA endonuclease activity in nuclear extracts from mosquito cells // Comp. Biochem. Physiol. 1995. Vol. 110B. P. 17−32.
  36. Baron W.F., Pan C.Q., Spencer S.A., Ryan A.M., Lazarus R.A., Baker K.P. Cloning and characterization of an actin-resistant DNase I-like endonuclease secreted by macrophages //Gene. 1998. Vol. 215. № 2. P. 291−301.
  37. Barry M. A, Eastman A. Endonuclease activation during apoptosis: the role of cytosolic Ca2+ and pH // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 186. № 2. P. 782−789.
  38. Barry M.A., Eastman A. Identification of deoxyribonuclease II as an endonuclease involved in apoptosis // Arch. Biochem. Biophys. 1993. Vol. 300. P. 400−406.
  39. Bernardi G. Dimeric structure and allosteric properties of spleen acid deoxyribonuclease // J.
  40. Mol. Biol. 1965. Vol. 13. № 2. P. 603−605. Bernardi G. Mechanism of action and structure of acid deoxyribonuclease // Advances in
  41. Carrara M., Bernardi G. Studies on acid deoxyribonuclease. V. The oligonucleotides obtained from deoxyribonucleic acid and their 3'-phosphate termini // Biochem. 1968. Vol. 7. № 3. P. 1121−1131.
  42. De Lamirande E., Gagnon C. Impact of reactive oxygen species on spermatozoa: a balancing act between beneficial and detrimental effects // Hum Reprod. 1995. Vol. 10. P. 15−21.
  43. De Maria A., Arruti C. Bovine DNase I: gene organization, mRNA expression, and changes in the topological distribution of the protein during apoptosis in lens epithelial cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 312. P. 634−641.
  44. Dickerson R.E., Drew H.R. Structure of a B-DNA dodecamer. 2. Influence of base sequence on helix structure // J.Mol.Biol. 1981. № 149. P. 761−786.
  45. Donnelly C.T., O’Connell M., McClure N. Differences in nuclear DNA fragmentation and mitochondrial integrity of semen and prepared human spermatozoa // Hum Reprod. 2000. V. 15. P. 1552−1561.
  46. Douvas A., Prise P.A. Some effects of calcium and magnesium ions on the activity of bovine pancreatic deoxyridonuclease A// Biochem. Biophys. Acta. 1975. Vol. 395. P. 201−212.
  47. Drew H.R. Structural specificities of five commonly used DNA nucleases // J. Biol. Chem. 1984. V. 176. № 4. P. 535 -557.
  48. Dulaney J.T., Touster O. Isolation of deoxyribonuclease II from rat liver lysosomes // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. № 5. P. 1424 1432.
  49. Eastman A. Deoxyribonuclease II in apoptosis and the significance of intracellular acidification // Cell Death Differ. 1994. Vol. 1. P. 7−9.
  50. Enari M., Sakahira H., Yokoyama H., Okawa K., Iwamatsu A., Nagata S. A caspase-activated DNase that degrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD // Nature. 1998. Vol. 391. P. 43−50.
  51. Furlong I.J., Ascaso R., Lopez Rivas A., Collins M.K. Intracellular acidification induces apoptosis by stimulating ICE-like protease activity // J. Cell Sci. 1997. Vol. 110. P. 653 661.
  52. Gaido M.L., Cidlowski J.A. Identification, purification, and characterization of a calcium-dependent endonuclease (NUC18) from apoptotic rat thymocytes. NUC18 is not histone H2B//J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. № 28. P. 18 580−18 585.
  53. Gandidi L., Lombardo F., Paoli D. Study of apoptotic DNA fragmentation in human spermatozoa//Hum. Reprod. 2000. Vol. 15. P. 830−839.
  54. Gorman A. M, Zhivotovsky B. Challenging the dogmas // Cell Death Differ. 1999. Vol. 6. № 2. P. 207−211.
  55. Gottlieb J., Muzyczka N. Substrate specificity of HeLa Endonuclease R. A G-specific mammalian endonuclease // J Biol Chem. 1990. Vol. 265. № 19. p. 10 842−10 850.
  56. Gottlieb R.A., Giesing H.A., Engler R.L., Babior B.M. The acid deoxyribonuclease of neutrophils: a possible participant in apoptosis-associated genome destruction // Blood, 1995. Vol. 86. № 6. P. 2414−8.
  57. Green D.R. Apoptosis. Death deceiver // Nature. 1998. Vol. 396. P. 629−30.
  58. Halenbeck R., MacDonald H., Roulston A., Chen T.T., Conroy L., Williams L.T. CP AN, a human nuclease regulated by the caspase-sensitive inhibitor DFF45 // Curr. Biol. 1998. Vol. 8. № 9. P.537−540.
  59. Hammerstedt R.H. Maintenance of bioenergetic balance in sperm and prevention of lipid peroxidation: a review of the effect on design of storage preservation systems // Reprod Fertil Dev. 1993. Vol. 5. P. 675−690.
  60. Harosh I., Binninger D.M., Harris P.V., Mezzina M., Boyd J.B. Mechanism of action of deoxyribonuclease II from human lymphoblasts // Eur J Biochem. 1991. Vol. 202. № 2. P. 479−484.
  61. Hashida T., Tanaka Y., Matsunami N., Yoshihara K., Kamiya T., Tanigawa Y., Koide S.S. Purification and properties of bull seminal plasma Ca, Mg-dependent endonuclease. J. Biol. Chem. 1982. Vol. 257. № 21. P. 13 114−13 119.
  62. M.J., Takano T., Holthofer H., ¦ Brady H.R. Sequential morphologic events during apoptosis of human neutrophils. Modulation by lipoxygenase-derived eicosanoids // J Immunol. 1996. Vol. 157. № 7. P. 3105−3115.
  63. Hoffmann P.J. Mechanism of degradation of duplex DNA by DNase induced by Herpes simplex virus // J. Virology. 1981. Vol. 38. № 3. P. 1005−1014.
  64. Holt W.V., North R.D. Effects of temperature and restoration of osmotic equilibrium during thawing on the induction of plasma membrane damage in cryopreserved ram spermatozoa // Biol. Reprod. 1994. Vol. 51. P. 414−424.
  65. Hori K., Baba M., Arai Y., Moriya T. Deoxyribonuclease A from chick embrio. Partial purification and characterization of the enzyme // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. № 2. P. 960−966.
  66. Jacobson M.D., Weil M., Raff M.C. Programmed cell death in animal development // Cell. 1997. Vol. 88. P. 347−354.
  67. Junowicz E., Spenser J.H. Studies of bovine pancreatic DNase A. I. General properties and activation with different divalent metals // Biochem. Biophys. Acta. 1973. Vol. 312. № 1. P. 72−84.
  68. Katkov H., Katkova N., Critser J.K., Mazur P. Mouse spermatozoa in high concentrations of glycerol: chemical toxicity vs. osmotic shock at normal and reduced oxygen concentrations // Criobiology. 1998. Vol. 37. P. 325−338.
  69. Keichline L.D., Wassarman P.M. Developmental study of the structure of sea urchin embryo and sperm chromatin using micrococcal nuclease // Biochim Biophys Acta. 1977. Vol. 475. № l.P. 139−151.
  70. Kerr J.F.R., Wyllie A.H., Currie A.R. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wideranging implication in tissue kinetics // Br. J. Cancer. 1972. Vol. 26. P. 239−257.
  71. Kim H.S., Liao T.-H. Isoelectric focusing of multiple forms of DNase in thin layers of polyacrilamide gel and detection of enzymatic activity with symogram method following separation//Anal. Biochem. 1982. Vol. 119. № 1. p. 96−101.
  72. Kluck R.M., Bossy-Wetzel E., Green D.R., Newmeyer D.D. The release of cytochrome c from mitochondria: a primary site for Bcl-2 regulation of apoptosis // Science. 1997. Vol. 275. P. 1132−1136.
  73. Krieser R.J., Eastman A. The cloning and expression of human deoxyribonuclease II. A possible role in apoptosis // J Biol Chem. 1998. Vol. 273. № 47. P. 30 909−30 914.
  74. Krieser R.J., MacLea K.S., Park J.P., Eastman A. The cloning, genomic structure, localization, and expression of human deoxyribonuclease Ilbeta // Gene. 2001. Vol. 269. P. 205−216.
  75. Kroemer G., Zamzami N., Susin S. A. Mitochondrial control of apoptosis // Immunol Today. 1997. V. 18.№ l.P.44−51.
  76. MacLea K.S., Krieser R.J., Eastman A. Revised structure of the active form of human deoxyribonuclease Ilalpha // Biochem Biophys Res Commun. 2002. Vol. 292. № 2. P. 415−421.
  77. MacLea K.S., Krieser R.J., Eastman A. Structural requirements of human DNase II alpha for formation of the active enzyme: the role of the signal peptide, N-glycosylation, and disulphide bridging // Biochem J. 2003. Vol. 371. P. 867−876.
  78. Mannherz H.G., Kreuder V., Koch J., Dieckhoff J., Drenekhahni D. The inhibition of bovine and rat parotid deoxytribonuclease I by skeletal muscle aclin // Biochem. J. 1982. Vol. 207. № 2. P. 305−313.
  79. McKenna W.G., Maio J.J., Brown F.L. Purification and properties of a mammalian endonuclease showing site-specific cleavage of DNA // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256 № 12. P. 64 356 443.
  80. McKenna W.G., Brown F.L., Musich P.R., Maio J.J. cleavage of mammalian repetitive deoxyribonucleic acids by a mammalian site-specific endodeoxyribonuclease // J. Biol. Chem. 1982. Vol. 154. № 2. P. 379−384.
  81. Mishra N.C. Nucleases: molecular biology and applications // NJ: Wiley-interscience. 2002. P. 22−195.
  82. Montague J.W., Gaido M.L., Frye C., Cidlowski J.A. A calcium-dependent nuclease from apoptotic rat thymocytes is homologous with cyclophilin. Recombinant cyclophilins A, B, and C have nuclease activity // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 18 877−18 880.
  83. Moore S. Pancreatic DNase // The Enzymes. 1981. Vol. 14. P. 281−296. New York: Academic press (ed. Ph.D. Boyer).
  84. Nagae S., Nakayama J., Nakano I., Anai M. Purification and properties of a neutral endodeoxyribonuclease from rat small intestinal mucosa // Biochemistry. 1982. Vol. 21. № 6. P. 1339−1344.
  85. Nakamura M., Sakani Y., Watanabe N., Takagy Y. Purification and characterization of the Ca2+ plus Mg2±dependent endodeoxyribonuclease from calf thymus chromatin // J. Biochem. 1981. Vol. 89. № 1. P. 143−152.
  86. Nicholson D.W. ICE/CED3-like proteases as therapeutic targets for the control of inappropriate apoptosis //Nat Biotechnol. 1996. Vol. 14. № 3. P. 297−301.
  87. Nishikawa A., Shiokawa D., Umemori K., Hayashi H., Tanuma S. Occurrence of DNase y- like apoptotic endonucleases in hematopoietic cells in Xenopus laevis and their relation to metamorphosis//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. Vol. 231. P. 305−308.
  88. Nissen-Meyer J., Nes I.F. Purification and properties of DNA endonuclease associated with Friend leukemia virus //Nucl. Acid Res. 1980. Vol. 8. P. 5043−5055.
  89. Omori A., Ishizuka-Kobayashi M., Uchida T. Isolation and some properties of a deoxyribonuclease from Turbo cornutus II J. Biochem. 1978. Vol. 83. № 2. P. 607−615.
  90. Oshima R.G., Price P.A. Alkylation of an essential histidine residue in porcine spleen deoxyribonuclease // J Biol Chem. 1973. Vol. 248. № 21. P. 7522−7526.
  91. Osipova TN, Karpova EV, Vorob’ev VI. Chromatin higher-order structure: two-start double superhelix formed by zig-zag shaped nucleosome chain with folded linker DNA // J Biomol Struct Dyn. 1990. Vol. 8. № 1. P. 11−22.
  92. Pandey S. P., Walker P.R., Sikorska M. Separate pools of endonuclease activity are responsible for internucleosomal high molecular mass DNA fragmentation during apoptosis // Biochem. Cell Biol. 1994. Vol. 72. P. 615−623.
  93. Pandey S., Wolker P.R., Sikorska M. Identification of a novel 97 kDa endonuclease capable of internucleosomal DNA cleavage // Biochemistry. 1997. Vol. 36. P. 711−720.
  94. Peitsch M.C., Irmler M., French L.E., Tschopp J. Genomic organisation and expression of mouse deoxyribonuclease I // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 207. № 1. P. 62−68.
  95. Pergolizzi R., Appierto V., Bosetti A., DeBellis G.L., Rovida E., Biunno I. Cloning of a gene encoding a DNase I-like endonuclease in the human Xq28 region // Gene. 1996. Vol. 168. № 26. P. 267−270.
  96. Polzar В., Mannherz H.G. Nucleotide sequence of a full length cDNA clone encoding the deoxyribonuclease I from the rat parotid gland // Nucleic Acids Res. 1990. Vol. 18. P. 7151−7158.
  97. Print C.G., Loveland K.L. Germ cell suicide: new insights into apoptosis during spermatogenesis // Bioassays. 2000. Vol. 22. P. 423−430.
  98. Quinn P.J. Deoxyribonuclease activity in semen // J Reprod Fertil. 1968. Vol. 17. P. 35−39.
  99. Ramos L., Wetzels A. Low rates of DNA fragmentation in selected motile human spermatozoa t assessed by the TUNEL assay // Hum. Reprod. 2001. V. 16. P. 1703−1707.
  100. Ribeiro J.M., Carson D.A. Ca, Mg-dependent endonuclease from human spleen: purification, properties and role in apoptosis // Biochemistry. 1993. Vol. 32. № 35. P. 9129−9136.
  101. Rodriguez A.M., Rodin D., Nomura H., Morton C.C., Weremowicz S., Schneider M.C. Identification, localization, and expression of two novel human genes similar to deoxyribonuclease I // Genomics. 1997. Vol. 42. № 3. P. 507−513.
  102. Rosamond J. Purification and properties of an endonuclease from the mitochondrion of Saccharomyces cerevisiae II Eur. J. Biochem. 1981. Vol. 120. № 3. P. 541−546.
  103. Rosenthal A.L., Lacks S.A. Nuclease detection in SDS-polyacrylamide gel electrophoresis // Anal Biochem. 1977. Vol. 80. № 1. P. 76−90.
  104. Russel A.P., Patt D.I., Terner C. Invertebrate acid deoxyribonucleases // J. Cellular Comparat. Physiol. 1974. Vol. 63. № 1. P. 71−75.
  105. Sakkas D., Meriethoz E., Manicardi G., Bizzaro D., Biachi P.G., Biachi U. Origin of DNA damage in ejaculated human spermatozoa // Rev Report. 1999. Vol. 4. P. 31−37.
  106. Shak S., Capon D., Hellmiss R., Marsters SA., Baker C.L. Recombinant human Dnase I reduces the viscosity of cystic fibrosis sputum // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. Vol. 87. P. 9188−9192.
  107. Sharma K., Srikant C.B. G protein coupled receptor signaled apoptosis is associated with activation of a cation insensitive acidic endonuclease and intracellular acidification // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 242. № 1. P. 134−140.
  108. Shiokawa D., Ohyama H., Yamada Т., Tanuma S. Purification and properties of DNase у from apoptotic rat thymocytes // Biochem. J. 1997a. Vol. 326. P. 675−681.
  109. Shiokawa D., Iwamatsu A., Tanuma S. Purification and characterization, and amino sequencing of DNase у from rat spleen // Arch. Biochem. Biophys. 19 976. Vol. 346. P. 15−20.
  110. Shiokawa D., Tanuma S. Molecular cloning and expression of a cDNA encoding an apoptotic endonuclease DNase y // Biochem. J. 1998. Vol. 332. P. 713−720.
  111. Shiokawa D., Tanuma S. DLAD, a novel mammalian cation-independent endonuclease with homology to Dnase II // Nucl. Acids Research. 1999. Vol. 27. № 20. P. 4083−4089.
  112. Shiokawa D., Tanuma S. Isolation and characterization of the DLAD/Dlad genes, which lie head-to-head with the genes for urate oxidase // Biochem Biophys Res Commun. 2001. Vol. 288. № 5. P. 1119−1128.
  113. Sinha-Hikim A.P., Swerdloff R.S. Hormonal and genetic control of germ cell apoptosis in the testis // Rev Reprod. 1999. Vol. 4. P. 38−47.
  114. Slor H. Purification of C-laballed deoxyribonuclease II from HeLa S3 lysosomes and its use as a marker for the study of nuclear deoxyribonucleasen II // Biochem J. 1973. Vol. 136. № 1. P. 83−87.
  115. Spadafora C. Sperm cells and foreign DNA: a controversial relation // BioEssays. 1998. Vol. 20. P. 955−964.
  116. Sun X.M., Cohen G.M. Mg (2+)-dependent cleavage of DNA into kilobase pair fragments is responsible for the initial degradation of DNA in apoptosis // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. № 21. P. 14 857−14 860.
  117. Takeshita H., Yasuda T., Nadano D., Tenjo E., Sawazaki K., Iida R., Kishi K. Detection of deoxyribonucleases I and II (DNases I and II) activities in reproductive organs of male rabbits // Int. J. Biochem. 1994. Vol. 26. № 8. P. 1025−1031.
  118. Takeshita H., Yasuda T., Iida R., Nakajima T., Hosomi O., Nakashima Y., Mori S., Nomoto H., Kishi K. Identification of the three non-identical subunits constituting human deoxyribonuclease II // FEBS Lett. 1998. Vol. 440. P. 239−242.
  119. Tanuma S, Shiokawa D. Cloning of a cDNA encoding a rat DNase II-like acid Dnase // Biochem Biophys Res Commun. 1999. Vol. 265. № 2. P. 395−399.
  120. Thompson C.B. Apoptosis in the pathogenesis and treatment of disease // Science. 1995. Vol. 267. P. 1456−62.
  121. Urbano A., McCaffrey R., Foss F. Isolation and characterization of NUC70, a cytoplasmic, hematopoietic apoptotic endonuclease // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. № 52. P. 3 482 034 826.
  122. Vaux D.L., Korsmeyer S.J. Cell death in development // Cell. 1999. Vol. 96. № 2. P. 245−254 Voronina E., Wessel G. Apoptosis in sea urchin oocytes, eggs and early embryos // Mol. Reprod.
  123. Devel. 2001. Vol. 60. P. 553−561. Waldschmidt M., Karg H., Kinzler M. Vorkommen von desoxyribonuklease in mannlichen
  124. Yamamoto M. Purification and some properties of an acid deoxyribonuclease from testes of chinook salmon Oncorhynchus tshawytscha II Biochim. Biophys. Acta. 1971. Vol. 228. № l.P. 95−104.
  125. Yamanaka M., Tsubota Y., Anai M., Ishimatsu K., Okumura M., Katsuk S., Takagi Y. Purification and properties of acid deoxyribonucleases from human gastric mucosa and cervix uteri // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. № 12. P. 3884−3889.
  126. Yanagawa H., Ogawa Y., Miyakawa A., Egami F. DNase A1, poly (dA) and poly (dT)-spesific deoxyribonuclease from Achatina fulica. Purification and characterization // J. Biochem. 1981a. Vol. 90. № 5. P. 1463−1478.
  127. Yanagawa H., Ogawa Y., Miyakawa A., Egami F. DNase A1, poly (dA) and poly (dT)-specific deoxyribonuclease from Achatina fulica. Further investigation on the specificity // J. Biochem. 19 815. Vol. 90. № 5. P. 1479−1485.
  128. Yasuda T., Sawazaki K., Nadano D., Takeshita H., Nakanaga M., Kishi K. Human deoxyribonuclease I (DNase I): purification, enzymological and immunological characterization and origin // Clin. Chin. Acta. 1993. Vol. 218. P. 5−16.
  129. Yasuda T., Kishi K., Yanagawa Y., Yoshida A. Structure of the human deoxyribonuclease I (DNase I) gene: identification of the nucleotide substitution that generates its classical genetic polymorphism // Ann. Hum. Genet. 1995. Vol. 59. P. 1−15.
  130. Yasuda T., Takeshita H., Iida R., Nakajima T., Hosomi O., Nakashima Y., Kishi K. Molecular cloning of the cDNA encoding human deoxyribonuclease II // J Biol Chem. 1998. Vol. 273. № 5. P. 2610−2616.
  131. Yin Y., Stahl B.C., DeWolf W.C., Morgentaler A. p-53-Mediated germ cell quality control in spermatogenesis // Dev Biol. 1998. Vol. 204. P. 165−171.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!