Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование молокосвертывающего фермента из сычугов северных оленей

Диссертация: Исследование молокосвертывающего фермента из сычугов северных оленей
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

МФ выделен из экстракта сычугов одностадийным методом ионообменной хроматографии на DEAE-Sepharose FF. При ионообменной хроматографии, МФ из сычуга СО ведет себя как кислый белок, с изоэлектрической точкой в диапазоне рН равном 4,6 — 5,6. Молекулярная масса основного полипептидного компонента, частично очищенного препарата, определенная методом SDS-электрофореза, составляет примерно 37 кДа… Читать ещё >

Исследование молокосвертывающего фермента из сычугов северных оленей (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Аналитический обзор
    • 1. 1. Химозин и пепсин — основные молокосвертывающие ферменты
      • 1. 1. 1. Терминология
      • 1. 1. 2. Номенклатура, структура, физико-химические и технологические свойства химозина и пепсина
    • 1. 2. Проблема дефицита сырья для производства натуральных молоко-свертывающих ферментов
    • 1. 3. Молокосвертывающие ферментные препараты животного происхождения: краткий обзор рынка и перспективные разработки
      • 1. 3. 1. Отечественные препараты сычужного фермента и говяжьего пепсина
      • 1. 3. 2. Импортные препараты животного происхождения
      • 1. 3. 3. Генноинженерные препараты химозина
      • 1. 3. 4. Перспективные генноинженерные препараты
    • 1. 4. Современные технологические схемы получения коммерческих мо-локосвертывающих препаратов животного происхождения
      • 1. 4. 1. Технологии получения натуральных препаратов
      • 1. 4. 2. Технология получения рекомбинантных препаратов
    • 1. 5. Основные физико-химические методы выделения и очистки молокосвертывающих ферментов
      • 1. 5. 1. Осаждение белков методом высаливания
      • 1. 5. 2. Ионообменная хроматография
      • 1. 5. 3. Гидрофобная хроматография
    • 1. 6. Северные олени как потенциальный источник молокосвертывающих ферментов
      • 1. 6. 1. Краткое описание вида
      • 1. 6. 2. Численность популяции северных оленей в России и в мире
      • 1. 6. 3. Первичная обработка оленины и средний выход сычугов
      • 1. 6. 4. Потенциальные возможности сырьевой базы северного оленеводства. Теоретические расчеты

Производство сыра — наиболее важная сфера использования молока во всех странах мира. Объемы производства сыров ежегодно увеличиваются в соответствии с постоянным повышением спроса на этот продукт. Анализ мировых и Российских показателей за период с 1998 по 2004 год подтверждает долгосрочную тенденцию увеличения объемов выработки сыров [36,33]. Даже при быстрых темпах роста производства свежих молочных продуктов, сыр поглощает около 40% мировых объемов производства молока [36].

Увеличение объемов производства сыров неразрывно связано с увеличением выпуска молокосвертывающих препаратов. Традиционно, при производстве сыров используются натуральные молокосвертывающие ферментные препараты (МФГТ), получаемые из сырья животного происхождения. Наиболее широко в сыроделии применяются препараты сычужного фермента (химозина), говяжьего пепсина и их смесевые композиции. Эти препараты хорошо изучены, апробированы, их использование позволяет вырабатывать сыры самого высокого качества [2]. Сырьем для производства сычужного фермента служат сычуги телят-молокопоек (легких телят), ягнят и козлят. Препараты пепсина получают из желудков взрослых коров, свиней и других сельскохозяйственных животных [41].

Однако, возникшая во второй половине 20 века, в связи с постоянным ростом мирового производства сыров, проблема дефицита сычугов легких телят (а следовательно, и проблема дефицита натурального сычужного фермента), не решена и в настоящее время [7,56,116,190]. В конце 20 столетия, проблема усугубилась, после распространения в ряде европейских стран эпидемии прионовых заболеваний среди сельскохозяйственных животных, являвшихся источниками сырья для производства натуральных МФП [60,77,134,150,197].

Альтернативой натуральным МФП в течение последних 15 лет являются препараты химозина, полученные методами генной инженерии с использованием рекомбинантных ДНК [95,166,226,244]. Однако, широкому использованию рекомбинантных химозинов, препятствует невозможность оценки отдаленных последствий использования рекомбинантных белков, а также ряд вопросов технологического, этического и экономического характера [57,106,110,206,222].

В наши дни российские производители натуральных МФП (прежде всего химозина) испытывают нехватку доступного отечественного сырья и вынуждены приобретать его в странах ближнего и дальнего зарубежья (Республика Беларусь, Украина, Польша).

Очевидно, что решение проблемы дефицита сырья для производства натуральных МФП, должно идти по двум основным направлениям. Во-первых, поиск новых сырьевых источников, во-вторых, внедрение современных технологий, позволяющих интенсифицировать уже существующие производственные схемы.

Цель настоящей работы — исследование возможности расширения сырьевой базы производства натуральных МФП, за счет использования нетрадиционных источников, одним из которых являются сычуги северных оленей.

Вести научные изыскания, не опираясь на предшествующий опыт работы отечественных и зарубежных исследователей, невозможно. Среди тех, кто, по мнению автора, внес наиболее значительный теоретический и практический вклад в исследование натуральных МФП и в разработку проблемы их дефицита — И. П. Бузов, Л. М. Гинодман, А. В. Гудков, В. И. Звягинцев, В. К. Неберт, В. А. Краюшкин, P.F.Fox, M.L.Green, B. Foltmann, D.B.Emmons и другие.

Формально, о результатах проведенной работы можно сказать следующее. Методом экстракции и последующего осаждения, из сычугов СО выделен молокосвертывающий фермент и изучены его основные физико-химические свойства. Исследована ферментативная стабильность жидкого препарата и влияние на этот параметр ионов кальция. Экстраполяция данных по выходу ферментативной активности, на сырьевые возможности северного оленеводства показывает, что организация промышленной переработки сычугов СО, позволит вырабатывать дополнительно от 2,5 до 5 тонн МФП с активностью 150 тысяч условных единиц. Такое количество МФП даст возможность получать ежегодно от 22 300 до 44 600 тонн сыра.

Большое внимание уделено различным технологическим аспектам выделения МФ из сычугов СО. Исследована эффективность процедуры высаливания МФ в зависимости от концентрации сульфата аммония. Определена концентрация СА, которая позволяет получать препараты МФ с высокой удельной активностью и выходом, близким к максимальному. Разработана одностадийная хроматографическая процедура выделения МФ из экстракта сычугов. В целях повышения эффективности технологии производства препарата, разработан метод дополнительного выделения МФ из утилизируемой технологической жидкости с использованием гидрофобного хроматографического сорбента. Результатом этого этапа работы стала оригинальная технологическая блок-схема производства МФП из сычугов СО. По итогам работ с применением метода гидрофобной хроматографии подана заявка (Регистрационный № 2 005 109 079 от 29.03.2005) на выдачу патента Российской Федерации на полезную модель: «Линия производства молокосвертывающего ферментного препарата» .

Проведено сравнительное исследование основных технологических свойств МФ из сычугов СО, телячьего сычужного фермента и говяжьего пепсина. Показано, что по ряду характеристик, — подчинению закону Шторка и Зе-гелке, зависимости МА от концентрации ионов кальция и рН, по устойчивости к действию мочевины — МФ из сычугов СО в большей степени похож на говяжий пепсин, чем на сычужный фермент. По терморезистентности МФ из сычугов СО уступает ГП и ОКО СФ, и является, таким образом, наименее термостабильным. Отличительной характеристикой МФ из сычугов СО, представляющей наибольший интерес, является низкая абсолютная и относительная ПА, что свидетельствует о его высокой специфичности.

Логичным завершением лабораторных исследований стала производственная апробация МФ из сычугов СО. В динамике исследованы основные физико-химические и органолептические показатели экспериментальных сыров. Показано что использование МФ из сычугов СО, обладающего очень низким уровнем неспецифического протеолиза, позволяет вырабатывать сыры с длительным сроком хранения без ухудшения органолептических свойств.

Диссертация содержит 120 страниц основного текста, 13 таблиц, 22 иллюстрации, библиографию объемом 257 наименований, 18 приложений. По теме диссертации опубликовано 10 печатных работ и получен патент РФ на полезную модель.

ВЫВОДЫ:

1. Из сычугов СО, методом экстракции и осаждения сульфатом аммония получен жидкий МФ с молокосвертывающей активностью 5000 усл.ед. Выход ферментативной активности составил 1,1×106 усл. ед./1 сычуг. Экстраполирование полученных данных на сырьевые возможности северного оленеводства показывает, что промышленная переработка сычугов СО позволит вырабатывать от 2,5 до 5,0 тонн МФП с активностью 150 тыс. усл. ед. Это даст возможность дополнительно получать ежегодно от 22 300 до 44 600 т. сыра.

2. В результате серии экспериментов по оптимизации процедуры высаливания установлено, что оптимальная концентрация СА для осаждения молокосвертывающего фермента из экстракта сычугов СО составляет 40% от насыщения. Внесение в экстракт оптимальной концентрации соли позволяет вдвое сократить расход сульфата аммония и получить МФ с выходом 96,5%, при удельной МА более 300 усл. ед./ A2so.

3. МФ выделен из экстракта сычугов одностадийным методом ионообменной хроматографии на DEAE-Sepharose FF. При ионообменной хроматографии, МФ из сычуга СО ведет себя как кислый белок, с изоэлектрической точкой в диапазоне рН равном 4,6 — 5,6. Молекулярная масса основного полипептидного компонента, частично очищенного препарата, определенная методом SDS-электрофореза, составляет примерно 37 кДа. Существует высокая положительная корреляция (г=0,84, Р<0,01) между относительным содержанием полипептидного компонента с ММ около 37 кДа и удельной МА препарата.

4. Протеолитическая активность МФ, частично очищенного методом ионообменной хроматографии, в модельной системе, при температуре 35 °C и рН 5, убывает в ряду: к-казеин, as-казеин, Р-казеин.

5. Разработан метод дополнительного выделения молокосвертывающего фермента из утилизируемой технологической жидкости на гидрофобном сорбенте — Phenyl Sepharose CL-4B. Показано, что молокосвертывающий фермент, из сычугов СО обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и ге-терогенен по этому параметру. По результатам проведенных исследований получен патент Российской Федерации на полезную модель: «Линия производства молокосвёртывающего ферментного препарата» .

6. В результате исследования основных технологических свойств МФ из сычугов СО, показано, что по ряду характеристик, — подчинению закону Шторка и Зегелке, зависимости МА от концентрации ионов кальция и рН, по устойчивости к действию мочевины — препарат в большей степени похож на говяжий пепсин, чем на сычужный фермент. По терморезистентности МФ из сычугов СО уступает ГП и ОКО СФ, и является, таким образом, наименее термостабильным. В присутствии 50 мМ хлористого кальция, жидкий препарат сохраняет стабильную МА в течение 6 месяцев, при температуре 5 °C. Отличительной характеристикой МФ из сычугов СО, представляющей наибольший интерес, является низкая абсолютная и относительная ПА, что свидетельствует о его высокой специфичности.

7. Производственная апробация МФ из сычугов СО подтвердила результаты лабораторных исследований. Динамика изменения показателей активной кислотности, содержания азотистых фракций и белковый состав опытных сыров после 5 месяцев созревания показали, что использование МФ из сычугов СО, обладающего очень низким уровнем неспецифического протеолиза, позволяет вырабатывать сыры с длительным сроком хранения без ухудшения орга-нолептических свойств.

8. Разработан комплект нормативно-технической документации на МФП из сычугов СО — «Алтай-Север» (ТУ 9219−002−419 710−05).

Показать весь текст

Список литературы

  1. , А.Н. Современные достижения в биотехнологии производства сыров / А. Н. Белов, М. С. Уманский // Сиб. вестник сельскохоз. науки. — 1992 N46.-С. 48−52.
  2. , А.Н. Молокосвертывающие препараты / А. Н. Белов, В. В. Ельчанинов, А. Д. Коваль // Сыроделие и маслоделие. 2004 — № 1 — С. 14−16.
  3. Биохимия: учебник для вузов / Т. Д. Алейникова, JI.B. Авдеева, Л. Е. Андрианова и др.- под ред. чл.-корр.РАН, проф. Е. С. Северина.- М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003.-784 с.
  4. , Э.Э. Прикладная биохимия / Э. Э. Брухман.- М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981.- С. 137−139.
  5. , Б.М. Еще раз о молокосвертывающих препаратах / Б. М. Двинский // Сыроделие и маслоделие.- 2004.- № 4.- С. 10−11.
  6. , В.И. Заменители сычужного фермента и возможные пути улучшения их качества (обзор) / В. И. Звягинцев, Е. Г. Сергеева, А. В. Гудков // Прикладная биохимия и микробиология.- 1971.- Т.VII.- С. 259−271.
  7. , В.И. Методы оценки пригодности молокосвертывающих препаратов / В. И. Звягинцев, Е. Г. Сергеева // Прикладная биохимия и микробиология.- 1971.- Т.VII.- С. 339−341.
  8. , Г. С. Методы анализа молока и молочных продуктов / Г. С. Инихов, Н. П. Брио.- М.: Пищепромиздат. 1971.-422 с.
  9. , Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз/ Е. Д. Каверзнева // Прикладная биохимия и микробиология.- 1971.- том VII.- вып.2.- С.225−228.
  10. , В.А. К вопросу о моделировании сычужного свертывания молока / В. А. Краюшкин, Ю. Я. Свириденко, Г. В. Мурунова, В. Н. Краюшкина, В. В. Смирнов // Сыроделие и маслоделие. 2004 — № 5 — С. 39−42.
  11. Г. Ф. Биометрия: учеб. Пособие для ВУЗов / Г. Ф. Лакин.- М: Высшая школа, 1990.- 352 с.
  12. , О.В. О классификации и стандартизации МФП для сыроделия / О. В. Ларичев // Сыроделие и маслоделие. 2004 — № 1 — С. 14−16.
  13. , О.В. Открытое письмо производителей натуральных молокосвертывающих ферментов. С кем вы, сыроделы России? / О. В. Ларичев, А.Н.
  14. Штыков, J1.A. Шабунин, J1.B. Уханкин, Т. А. Куликова // Сыроделие и маслоделие. 2005 — № 3 — С. 10.
  15. , А. Основы биохимии. В 3 т. Т 1./ А. Ленинджер.- М.: Издательство «Мир», 1985.-С. 155−157.
  16. , М.М. Очистка растворов сычужного фермента фильтрационными методами / М. М. Марданян, И. К. Кузнецова, Н. С. Орлов // Молочная промышленность.- 1996.- № 3.- С. 27−28.
  17. , Э. Биофизическая химия. Том 1 / Э. Маршелл.- М.: Мир.- 1981.-С. 69−73.
  18. , А.Д. Мясная продуктивность северных оленей / А. Д. Мухачев, Л. А. Колпащиков, К. А. Лайшев.- Новосибирск: СО РАСХН, 2001.- 121 с.
  19. ОАО «Московский завод сычужного фермента». Технологическая инструкция по производству сычужного фермента" (к ТУ 9219−002−533 158 198).- 2002.-С. 1−5.
  20. ОАО «Московский завод сычужного фермента». Технологическая инструкция по производству пепсина пищевого говяжьего" (к ТУ 9219−56 000 419 779−2000).- 2001.- С. 1−7.
  21. , А.Д. К методу применения смеси свиного пепсина с ренни-ном при производстве натуральных сыров / А. Д. Овчинников, В. И. Звягинцев, А. Н. Толкачев // Изв. Высш. Учебн. заведений «Пищевая технология».- 1975.-N6.-С. 66−69.
  22. Осинцев, А. М Теоретическое и экспериментальное исследование процессов, лежащих в основе свертывания молока / A.M. Осинцев.- Кемеровский технологический институт пищевой промышленности.- Кемерово, 2003.120 С.
  23. , A.M. Развитие фундаментального подхода к технологии молочных продуктов / A.M. Осинцев.- Кемеровский технологический институт пищевой промышленности.- Кемерово, 2004.- 152 С.
  24. ОСТ 10 288−2001. Препараты ферментные молокосвертывающие. Технические условия.
  25. , JI.A. Перспективные направления развития отечественного сыроделия/ JI.A. Остроумов, А. А. Майоров // Молочная промышленность.-2005.-№ 1.-С. 18−20.
  26. , М.Т. Хроматографическая очистка реннина на карбоксиме-тилцеллюлозе / М. Т. Проскуряков, JI.B. Сущинская // Прикладная биохимия и микробиология.- 1973.- вып.З.- т.VII.- С. 343−347.
  27. Ситуация в мировой молочной промышленности в 2004 году / Бюллетень ММФ, № 391, 2004 г., перевод А. В. Бережной // Молочная промышленность.- 2005.- № 4.- С.4−6.
  28. , Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс.- М.: Мир, 1985.- 358 с.
  29. , М.В. Компания «Хр.Хансен" — 130 лет на рынке сыроделия / М. В. Снятковский, Т. А. Горина, Э. Ван Иттен // Сыроделие и маслодели-ею- 2004.-№ 2.- С. 20−23.
  30. , JI. Биохимия. В 3 т. Т 3. / JI. Страйер.- М.: Издательство «Мир», 1985.- С. 271−272.
  31. , Е.Е. Дикие и домашние северные олени в России: тренды популяции в современных социально-экономических условиях /Е.Е. Сыро-ечковский.- М.- Санкт-Петербург, 2000.- 32 с.
  32. , М. Молокосвертывающие ферменты животного и микробного происхождения / М. Теплы, Я. Машек, Я. Гавлова Я.- М.: Пищевая промышленность, 1980.- 272 с.
  33. , А. Основы биохимии. В 3 т. Т 2. / А. Уайт, Ф. Хендлер, Э. Смит, Р. Хилл, И. Леман.- М.: Издательство «Мир», 1981.- С.1095−1124.
  34. , В.Г. Дикие северные олени Таймыра / В. Г. Шелепов, А.Г. Неза-витин, Л. А. Колпащиков, Н. Н. Аникиенко. Красноярск, 2002.- 343 с.
  35. , В.Г. Северное оленеводство. Технология заготовки и переработки пантов, эндокринно-ферментного и специального сырья / В. Г. Шелепов.- М.: Политэкс, 1998.- 136 с.
  36. , Г. Г. Протеиназы в сыроделии / Г. Г. Шилер, И. П. Бузов, М. С. Уманский // Химия протеолитических ферментов: Материалы 2-го Всесо-юзн. симп. по химии протеолитич. ферментов (Углич, 9−11 октября 1979 г). -Углич, 1979.-С. 41−47.
  37. Addeo, F. Characterization of the oligopeptides of Parmigiano-Reggiano cheese / F. Addeo, L. Chianese, R. Sacchi, S. S. Musso, P. Ferranti, A. Malorni //.J. Dairy Res.- 1994.- N 61.- P. 365−374.
  38. Anafantakis, E.M. Manufacture of Crugere-type cheese with 50:50 rennet-swine pepsin / E.M. Anafantakis, B.C. Veinoglov, J.G. Kandarakis // J. Dairy Res.-1981.-N48.- P. 513−518.
  39. Antila, Von V. Der Einflub von verschiedenen Labpraparaten auf die Reifiing von Edam Kase // Von V. Antila, O. Witting // Milchwissenschaft- 1976.- N 11.- P. 654−658.
  40. Arakawa, T. Solvent modulation in Hidrophobic Interaction Chromatography / T. Arakawa, L.O.Narhi // Biotechnol. Appl. Biochem.- 1991.- N 13.- P. 151−172.
  41. Arunchalam, K. Isolation and characterization of pepsin from polar cod (Boro-gadus saida) / K. Arunchalam, N.F. Haard // Comparative Biochemistry and Physiology Part BiBiochemistry and Molecular Biology.-1985.-N 3.- P.467−473.
  42. Awad, S. Proteolytic activities of chymosin and porcine pepsin on buffalo, cow, and goat whole and /?-casein fractions / S. Awad, Q. Q. Luthi-Peng, Z. Puhan //J. Agric. Food Chem.- 1998.- N 46.- P. 4997−5007.
  43. Axen, R. Chemical coupling of peptides and proteins to polysaccharides by means of cyanogen halides / R. Axen, J. Porath, S. Ernback // Nature.- 1967.-N 214.- P. 1302−1304.
  44. Barbosa, M. Cheesemaking experiments carried out on some Italian cheeses with vegetable rennet from cardo {Cinara cardunculus L.) / M. Barbosa, C. Cor-radini, B. Battistoni // Sci. Tec. Latt. Casearia.- 1981.- N 32.- P.203−221.
  45. Belew, M. Purification of recombinant hepatitis В surface antigen produced by transformed Chinese hamster ovary (CHO) cell line grown in culture / M. Belew, M., Yafang, L. Bin, J. Berglof, J-C.Janson // Bioseparation.- 1991.- N 1.- P. 397−408.
  46. Beppu, T. The cloning and expression of chymosin (rennin) genes in microor-ganisns / T. Beppu // Trends in Biotechnology.- 1983.- N 3.- P. 85−89.
  47. Birkkjaer, H. Technological suitability of calf rennet substitutes / H. Birkkjaer, P. Jonk // Int. Dairy Fed. Bull.- 1985.-N 194.- P. 8−13.
  48. Birks, S. GM Foods A Wider Perspective / S. Birks // International Food Ingredients.- 2000.-N1.-P. 37−39.
  49. Broome, M. C. Milk coagulants / M.C. Broome, G.K.Y. Limsowtin // Aust. J. Dairy Technol.- 1998.- N 53.- P.188−190.
  50. Burton, S.C. One-step purification of chymosin, by mixed mode chromatography / S.C.Burton // Biotech.Bioengin.- 1997.- N 56(1).- P. 45−55.
  51. Caglificio Clerici Spa Via Manzoni 29/A — 22 071 Cadorago (CO) — ITALY Tel. +39.031.8 859 311 — Fax +39.031.904 769, E-mail: info@clerici.org (Technical sheets, http://www.clerici.org/schede%20tecniche%20caglificio/index.htm).
  52. Campos, R. Chemical characterization of proteases extracted from wild thistle {Cinara cardunculus.) / R. Campos, R. Guerra, M. Aguiar, O. Ventura, L. Camacho // Food Chem.- 1990.- N 35.- P. 89−97.
  53. Chr. Hansen’s Laboratorium, Danmark/ Genencor, Inc., USA. Kasungsversuch mit genmanipuliertem Chymosin aus Schimmelpilsen geplant / Chr. Hansen’s Laboratorium, Danmark/ Genencor, Inc., USA // North European Dairy Journal.- 1985.-N8.- P.228.
  54. Coker, C.J. The hydrolysis of asrcasein А, В and С variants by plasmin and chymosin / C.J. Coker, L.K.Creamer, R.J. Burr, J.P. Hill // International Dairy J.- 1999.-N3−6.- P. 371−372.
  55. Comings, D.E. Nuclear proteins. VI. Fractionation of chromosomal non-histone proteins using hydrophobic chromatography / D.E. Comings, A.G. Miguel, H.H. Lesser// Biochim. Biophys. Acta.- 1979.- N 563.- P.253−260.
  56. Creamer, L.K. Micelle Stability: k-Casein Structure and Function / L.K. Creamer, J.E. Plowman, M.J. Liddel, M.H. Smith, J.P. Hill // J Dairy Sci.-1998.-N81.- P. 3004−3012.
  57. Cullen, D. Controlled expression and secretion of bovine chymosin in Aspergillus nidulans / D. Gullen, G. L. Gray, L. J. Wilson, K. J. Hayenga, M. H. Lamsa, M. W. Rey, S. Norton, R. M. Berka // Bio/Technology.-1987.- N 5.- P. 369−376.
  58. Czor, R. Crystallised enzymes from the myogen of rabbit skeletal muscle/ R. Czor, T. Bucher// Advan. Prot. Chem.- I960.- N 15.- P. 315−415.
  59. Dalgalarrondo, M. Proteolysis of (3- lactoglobulin and (3-casein by pepsin in ethanolic media / M. Dalgalarrondo, E. Dufour, J.-M. Chobert, C. Bertrand-Harb, T. Haertle // International Dairy J.- 1995.- N 1.- P. 1−14.
  60. Dalgleish, D.G. The enzymatic coagulation of milk. In Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology / D.G. Dalgleish.- P.P. Fox ed.- 2 ed.- Aspen Publishers, Gaithersburg, MD.- 1993.- Vol. 1.- General Aspects.- P. 69−100.
  61. Dalgleish, D.G. A possible structure of the casein micelle based on high-resolution field-emission scanning electron microscopy // International Dairy Journal.-2004.-N 12.-P. 1025−1031.
  62. Donnelly, C.A., Maternal transmission of BSE: interpretation of the data on the offspring of BSE-affected pedigree suckler cows / C.A. Donnelly // Veterinary Record.-1998.- N 142.- P. 579−580.
  63. Drohse, H.B. Specificity of milk-clotting enzymes towards bovine kappa-casein / H.B. Drohse, B. Foltmann // Biochim. Biophys. Acta.- 1989.- N 3.- P. 221−224.
  64. E.C. (European Commission). Safety of milk with regard to TSE: State of affairs.- Statement of March 2000 of the Scientific Steering Committee.- 2000. (http://europa.eu.int/comm/food/fs/sc/ssc/outl75en.html).
  65. Elagamy, E. I. Physicochemical, molecular and immunological characterization of camel calf rennet: A comparison with buffalo rennet / E. I. Elagamy // J. Dairy Res.-.2000.- N 67.- P. 73−81.
  66. Emmons, D.B. Cheese Yield Experiments and Proteolysis by Milk-Clotting Enzymes / D.B. Emmons, M. Binns // J. Dairy Sci.- 1990.- N 8.- P. 2028−2043.
  67. Emmons, D.B. Cheddar cheese made with bovine pepsin. I. Yield and quality of cheese / D.B. Emmons, B. Reiser, R.N. Giroux, D.W. Stanley // Can. Inst. Food Sci. Technol. J.- 1976.- N 9.- P. 189.
  68. Emmons, D.B. Milk-clotting enzymes. 1. Proteolysis during cheese making in relation to estimated losses of yield / D.B. Emmons, D.C. Beckett, M. Binns // J. Dairy Sci.- 1990.- N 8.- P. 2007−2015.
  69. Emmons, D.B. Milk-clotting enzymes. 2. Estimating of cheese yield losses from proteolysis during cheese making / D.B. Emmons // J. Dairy Sci.- 1990.- N 8.-P. 2016−2021.
  70. Emmons, D.B. Milk-clotting enzymes. 3. Design of experiments on Proteolysis During Cheese Making / D.B.Emmons // J. Dairy Sci.-1990.- N 8.- P.2022−2027.
  71. Emmons, D.B. Predictive formulas for yield of cheese from composition of milk / D.B. Emmons, C.A. Ernstrom, C. Locroix, P. Verret // J. Dairy Science.-1990.-N8.-P. 1365−1371.
  72. Emtage, J. S. Synthesis of calf prochymosin (prorennin) in Escherichia coli /J.S. Emtage, S. Angal, M. T. Doel, T. J. R. Harris, B. Jenkins, G. Lilley, P. A. Lowe // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1983.- N 80.- P. 3671−3675.
  73. Enzyme Nomenclature. International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB).- 1992.
  74. Farkye, N. Y. Milk plasmin activity influence on cheddar cheese quality during ripening / N.Y.Farkye, C. F. Landkammer // J. Food Sci.-992.- N 57.- P.622−624.
  75. Farkye, N. Y. Proteolysis in mozzarella cheese during refrigerated storage / N. Y Farkye, L. J. Kiely, R. S. Allshouse, P. S. Kindstedt // J. Dairy Sci.- 1991.- N 74.- P.1433−1438.
  76. Fasman, G.D. Practical Handbook of Biochemistry and Molecular Biology: handbook / G.D. Fasman.- Third Printing.- CRC Press, Inc., 1990.- 601 p.
  77. Fedrick, I.A. Comparison of calf rennet and modified Mucor miehei coagulany in Cheddar cheese / I.A. Fedrick, S.C. Fuller // Aust J. Dairy Technol.- 1988.- N 43.-P. 12−17.
  78. Flamm, E. L. How FDA approved chymosin: a case history / E.L.Flamm // Bio/Technology.- 1991.- N 9.- P. 349−351.
  79. Flores, O. Factors involved in specific transcription by mammalian RNA polymerase II. Identification and characterization of Factor IIH / O. Flores, H. Lu, D. Reinberg// Journal Biol. Chem.- 1992.- N 267.- P. 2786−2793.
  80. Foltmann, B. Chymosin: a short review on foetal and neonatal gastric proteases / B. Foltmann // Scand. J. Clin. Lab. Invest. Suppl.- 1992.- N 210.- P. 65−79.
  81. Foltmann, В. Gastric proteinases structure, function, evolution and mechanism of action / B. Foltmann. // Essays Biochem.- 1981.- N 17.- P. 52−84.
  82. Foltmann, B. Outlines of the history of cheese rennet / B. Foltmann // Theriaca.-1994.-N29.-P. 9−44.
  83. Foltmann, B. Structure and function of proparts in zymogens for aspartic proteinases / B. Foltmann // Biol. Chem. Hoppe Seyler.- 1988.- N 369 Suppl.- P. 311−314.
  84. Foltmann, B. The complete amino acid sequence of prochymosin / B. Foltmann, V.B. Pedersen, H. Jacobsen, D. Kaufmann D, G. Wybrandt // Proc. Nat. Acad. Sci. US.- 1977.-N74.- P. 2321−2324.
  85. Foltmann, B. The primary structure of calf chymosin / B. Foltmann, V.B. Pedersen, D. Kauffman, G. Wybrandt// J. Biol. Chem.- 1979.-N 17.- P. 8447−8456.
  86. Fox, P. F. Proteolysis during cheese manufacture and ripening / P.F. Fox // J. Dairy Sci.- 1989.- N 72.- Р.1379−1400.л1−46, p3.5−10
  87. Fox, P.F. Ensymes other then rennets in dairy technology / P.F.Fox // Journal of the Society of Dairy Technolody.- 1980.- N 3.- P. 118−128.
  88. Franco, I. Biochemical changes throughout the ripening of a traditional Spanish goat cheese variety (Babia-Laciana) / I. Franco, B. Prieto, A. Bernardo, J.G. Prieto, J. Carballo // International Dairy J.- 2003.- N 2−3.- P. 221−230.
  89. Frewer, L.J. Genetic engineering and food: what determines consumer acceptance / L.J. Frewer, C. Howard R Shepherd // British Food Journal.- 1995.- N 8.- P. 31−36.
  90. Gagnaire, V. Role of electrostatic interactions in the curd of Emmental cheese / V. Gagnarie, E. Trotel, Y.L. Огаё1, J. Leonil // International Dairy Journal.-2002.-N7.- P. 601−608.
  91. Gaiaschi, A. Proteolysis of «s-casein as a marker of Grana Padano cheese ripening / A. Gaiaschi, B. Beretta, C. Poiesi, A. Conti, M. G. Giuffrida, C. L. Galli, P. Restani // J. Dairy Sci.- 2000.- N 83.- P. 2733−2739.
  92. Gaiaschi, A. Proteolysis of |3-casein as a marker of Grana Padano cheese ripening / A. Gaiaschi, B. Beretta, C. Poiesi, A. Conti, M. G. Giuffrida, C. L. Galli, P. Restani // J. Dairy Sci.- 2001.- N 84.- P. 60−65.
  93. Gamble, J. How the Public Views Genetic Engineering: Preliminary Summary of Results / J. Gamble, S. Muggleston, D. Hedderley // 2000. http://www.hortnet.co.nz/publications/science/g/gamble/ ge.htm.
  94. Gel Filtration. Principles and Methods / Edition: Amersham Biosciences, 2002.-P. 57−70.
  95. Gilliland, G. L. The three-dimensional structure of recombinant bovine chymosin at 2.3: A resolution / G.L. Gilliland, E. L. Winborne, J. Nachman, A. Wlodawer // Proteins.- 1990.- N 8.- P. 82−101.
  96. Gilliland, G.L. Functional implications of the three dimensional structure of bovine chymosin / G.L. Gilliland, M.T. Oliva, J. Dill // Adv. Exp. Med. Biol.-1991.- N 306.-P. 23−37.
  97. Goff, C.G. Expression of calf prochymosin in Saccharomyces cerevisiae / C.G. Goff, D.T. Moir, T. Kohno, T.C. Gravius, R.A. Smith, E. Yamasaki, A. Taunton-Rigby // Gene.- 1984.- N1.- P. 35−46.
  98. Grappin, R. Primaiy proteolysis of cheese proteins during ripening. A review / R. Grappin, Т. C. Rank, N. F. Olson // J. Dairy Sci.- 1985.- N 68.- P. 531−540.
  99. Green, M.L. Review of the progress of Dairy Science: milk coagulants / M.L. Green//J. Dairy Res.- 1977.-N 1.- P. 159−188.
  100. GrittiJ. PEPSINOGENS: PHYSIOLOGY, PHARMACOLOGY, PATO-PHYSIOLOGY AND EXERCISE / I. Gritti, G. Banfi, G.S. Roi // Pharmacological Research.- 2000.- N 3.- P. 265−281.
  101. Guillou, H. Hydrolysis of beta casein by gastric proteases. I. Comparison of proteolytic action of bovine chymosin and pepsin A / H. Guillou, G. Miranda, J.P. Pelissier // Int. J. Pept. Protein Res.- 1991.- N 6.- P. 494−501.
  102. Gupta, C.B. Potential use of vegetable rennet in the production of cheese / C.B. Gupta, N.A. Eskin // Food Technol.- 1977.- N 5.- P. 34−41.
  103. Harboe, M. The activation of bovine pepsinogen. Sequense of the peptides released, identification of a pepsin inhibitor / M. Harboe, P.M. Andersen, B. Foltmann // J. Biological Chem.- 1974.- N 14.- P. 4487−4494.
  104. Hidaka, M. Cloning and structural analysis of the calf prochymosin gene / M. Hidaka, K. Sasaki, T. Uozumi, T. Beppu // Gene.- 1986.- N 43 P. 197−203.
  105. Hjerten, S. Gradient and isocratic High Performance Hidrophobic Interaction Chromatography of proteins on agarose columns / S. Hjerten, K. Yao, K.O. Erksson, B. Johansson // J. Chromatography.- 1986.- N 359.- P. 99−109.
  106. Hjert6n, S. Some general aspects of hydrophobic interaction chromatography / S. Hjert6n // J. Chromatog.- 1973.- N 87.- P. 325−331.
  107. Hofstee, B.H.J. Non-ionic adsorption chromatography of proteins / B.H.J. Hof-stee, N.F.Otillio //J. Chromatog.- 1978.- N 159.- P. 57−69.
  108. Hofstee, B.H.J. Hydrophobic affinity chromatography of proteins / B.H.J Hofstee // Anal. Biochem.- 1973.- N 52.- P. 43048.
  109. Holmes, D.G. Distribution of milk-clotting enzymes between curd and whey and their survival during cheddar cheese making / D.G. Holmes, J.W. Duersch, C.A. Ernstrom // J. Dairy Sci.- 1977.- N 6.- P.862−869.
  110. Holt, С. The hairy casein micelle: evolution of the concept and its implication for dairy technology / C. Holt, D.S.Horne // Neth. Milk Dairy J.-1996.- N 50.-P.85−111.
  111. Home, D.S. Casein Interactions: Casting Light on Black Boxes, the Structure in Dairy Products / D.S. Home // Int. Dairy Journal.- 1998.- N 3.- P. 171−177.
  112. Home, D.S. Casein structure, self-assembly and gelation / D.S. Home // Current Opinion in Colloid and Interface Sci.- 2002.- N 7.- P. 456−461.
  113. Houen, G. The primary structure and enzymatic properties of porcine prochy-mosin and chymosin / G. Houen, M.T. Madsen, K.W. Harlow, P. Lonblad, B. Foltman // Int. J. Biochem. Cell Biol.- 1996.- N 28.- P. 667−675.
  114. Hourrigan, J.L. Experimentally induced bovine spongiform encephalopathy in cattle in Mission, Tex, and the control of scrapie / J.L. Hourrigan // J. Am. Vet. Med. Assoc.- 1990.- N 10.- P. 1678−1679.
  115. Hrkal, Z. Hydrophobic interaction chromatography of serum proteins on Phenyl-Sepharose CL-4B / Z. Hrkal, J.J. Rejnkova // J. Chromatog.- 1982.- N 242.- P. 385−388.
  116. Hydrophobic Interaction Chromatography. Principles and Methods / Edition: Amersham Biosciences, 2002.- P. 65−69.
  117. Hyens, E.R. Influence of Residual Milk-Clotting Enzyme on asi Casein Hydrolysis During Ripening of Reggianito Argentino Cheese / E.R. Hynes, L. Ap-aro, M.C. Candioti // Journal of Dairy Sciense.- 2004.- N 87.- P. 565−573.
  118. International Dairy Federation. Bovine rennets: determination of total milk-clotting activity.- IDF Standard No. 157.- Brussels, Belgium.- 1992.
  119. Ion Exchange Chromatography. Principles and Methods / Edition: Amersham Biosciences, 2002.- P. 85−86.
  120. Irigoyen, A. Influence of calf or lamb rennet on the physicochemical, proteolytic and sensory characteristics of an ewe’s-milk cheese / A. Irigoyen, J.M. Izco, F.C. Ibanez, P. Torre // International Dairy J.- 2002.- N 1.- P. 27−34.
  121. Janson, J-C. Hydrophobic interaction chromatography on Phenyl- and Octyl-Sepharose CL-4B / J-C. Janson, T. Laas // in: Chromatography of synthetic andbiological macromolecules.- Roger, E. Ed., — Ellis Horwood Ltd.- Chichester, England.- 1978.
  122. Jennissen, H.P. General aspects of hydrophobic chromatography. Adsorption and elution characteristics of some skeletal muscle enzymes /. H.P. Jennissen,
  123. M.G. Heilmeyer // Biochemistry.- 1975.- N 14.- P. 754−760.
  124. Jennissen, H.P. Multivalent interaction chromatography as exemplified by the adsorption and desorption of skeletal muscle enzymes on hydrophobic alkyl-ligands / H.P. Jennissen // J. Chromatog.- 1978.- N 159.- P. 71−83.
  125. Jordan, M. J. Characterization and comparative study of animal rennets from different ruminants applied to goat milk / M. J. Jordan, P. Hellin, M. Castillo, J. Laencina, M. B. Lopez // Milchwissenschaft- 1999.- N 54.- P. 144−148.
  126. Kageyama, T. Pepsinogens, progastricsins and prochymosins: structure, function, evolution and development / T. Kageyama // Cell. Mol. Life Sci.- 2002.- N2.- P. 288−306.
  127. Kappeler, S. Compositional and Structural Analysis of Camel Milk Proteins with Emphasis on Protective Proteins, Dissertation ETH No. 12 947, Swiss Federal Institute of Technology.- 1998.
  128. Kasche, V. Rapid Protein Purification Using Phenylbutylamine-Eupergit: a novel method for large-scale procedures / V. Kasche // J. Chromatography.-1990.-N510.- 149−154.
  129. Kimberlin, R.H. Bovine spongiform encephalopathy and public health: some problems and solutions in assessing the risk / R.H. Kimberlin // In 3rd International Symposium on Transmissible Subacute Spongiform Encephalopathies:
  130. Prion Diseases, March 18−20.- Paris.: Eds L. Court, B. Dodet, Amsterdam, El-sevier.-1996.- P. 487−502.
  131. Klotz, I.M. Comparison of molecular structures of proteins: Helix content- distribution of apolar residues/ I.M. Klotz // Arch. Biochem.Biophys.-1970.- N 138.- P. 704−707.
  132. Kolmer, M. Expression of recombinant calf prochymosin in mammalian cellculture / M. Kolmer, T. Ord, I. Ulmanen // J.Biotechnology.-1991.-N2.-P.131−139.
  133. Lefort, S. Hydrophobic adsorbants for the isolation and purification of biosyn-thetic human growth hormone from crude fermentation mixtures / S. Lefort, P. Ferrara // J. Chromatog.- 1986.-N 361.- P. 209−216.
  134. Lopez, M.B. Kinetics of лг-casein hydrolysis by different rennet and coagulant enzymes in Murciano-granadina goat milk / M. B. Lopez, M. J. Jordan, P. Hel-lin, M. Castillo, J. Laencina // Milchwissenschaft.-1997.- N 52.- P.370−373.
  135. Lu, Q. Molecular cloning of multiple bovine aspartyl protease genes / Q. Lu, K.H. Wolfe, D.J. McConnell // Gene.- 1988.- N 1.- P. 135−146.
  136. Lucey, J.A. Formation and physical properties of milk protein gels / J.A. Lucey II J. Dairy Sci.- 2002.- N 85.- P.281−294.
  137. Ludwig, Von E. Zur pH-Abhangigkeit der proteolytischen und milchgerin-nenden Aktivitat von Chymosin und Rinderpepsin A in Lab /. Von E. Ludwig, W. Krause, K. Otto, U. Arnold// Milchwissenschaft.-1988.-N 8.- P.500−502.
  138. Maisano, F. Synthesis of new hydrophobic adsorbents based on homologous series of uncharged alkyl sulphide agarose derivatives / F. Maisano, M. Belew, J. Porath // J. Chromatog.- 1985.- N 321.- P. 305−317.
  139. Mallatou, H. Proteolysis in Teleme cheese made from ewes', goats' or a mixture of ewes' and goats' milk / H. Mallatou, E.C. Pappa, V. A. Boumba // International Dairy J.- 2004.- N 11.- P. 977−987.
  140. Mara, O. Contribution of milk enzymes, starter and rennet to proteolysis during storage of quarg /О. Mara, A. L. Kelly // Int. Dairy J.- 1998.- N 8.- P. 973−979.
  141. Marston, F. A. Purification of calf prochymosin (prorennin) synthesized in Escherichia coli / F. A. Marston, P. A. Lowe, M. T. Doel, J. M. Schoemaker, S. White, S. Angal // Bio/Technology (New York).-1984.-N 2.- P.800−804.
  142. Martin, P. Fractionation of the multiple forms of bovine gastric aspartic proteases by chromatofocusing / P. Martin, C. Corre // Anal. Biochem.- 1984.- N 2.-P. 256−264.
  143. Martin, P. Genetic polymorphism of caseins: a tool to investigate casein micelle organization / P. Martin, M. Ollivier-Bosquet, F. Grosclaude // International Daity Journal.- 1999.-N3−6.- P. 163−171.
  144. McCaman, M.T. Enzymatic properties and processing of bovine prochymosin synthesized in Escherichia coli / T.M. McCaman, W.A. Andrews, J.G. Files // J. Biotechnology.- 1985.-N3−4.- P. 177−190.
  145. McNair, R.D. Proteins of the kidney microvillar membrane. The amphipathic form of dipeptidyl peptidase IV / R.D. McNair, A.J. Kenny // Biochem. J.-1979.-N 179.- P. 379−395.
  146. McSweeney, P.L.H. Proteolytic specificity of chymosin on bovine «si-casein / P.L.H. McSweeney, N. F. Olson, P. F. Fox, A. Healy, P. Hojrup // J. Dairy Res.- 1993.- N 60.- P. 401−412.1. Щ'
  147. Melander, W. Salt effects on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: An interpretation of the lyotropic series / W. Melander, C. Horvath // Arch. Biochem. Biophys.- 1977.- N 183.- P. 200−215.
  148. Middleton, D.J. Failure to transmit bovine spongiform encephalopathy to mice by feeding them with extraneural tissues of affected cattle / D. J. Middleton, R.M. Barlow // Veterinary Record.- 1993.- N 22.- P. 545−547.
  149. Mocquot, G. Reviews of the progress of Dairy Science: Swiss-type cheese / G. Mocquot// J. Dairy Res.- 1979.-N 1.- P. 133−160.
  150. Mohanty, A.K. Bovine chymosin. Production by rDNA technology and application in cheese manufacture / A.K.Mohanty, U.K. Mukhopadhyay, S. Grover, V.K.Batish // Biotechnology Advances.- 1999.- N 2−3.- P.205−217.
  151. Moir, D. Milecular cloning and characterization of double-stranded cDNA coding for bovine chymosin / D. Moir, J. Mao, J.W. Schumm, G.F. Vovis, B.L. Al-ford, A. Taunton-Rigby // Gene.- 1982.- N 1.- P. 127−138.
  152. Mulvihill, D. M. Relationship between plasmin levels in rennet caseins and proteolytic and rheological changes on storage of cheese analogues made from these caseins / D.M. Mulvihill, A. McCarthy // J. Dairy Res.- 1993.- N 60.-P.431−438.
  153. Munoz, R. Cloning of the Autentic Bovine Gene Encoding Pepsinogen A and Its Expression in Microbial Cells / R. Munoz, J.L.Garcia, A.V. Carrascosa, R. Gonzales // Applied and Enviromental Microbiology.- 2004.- N 5.- 2588−2595.
  154. Najera, A.I. Effects of pH, temperature, CaCl2 and enzyme concentrations on the .4 rennet-lotting properties of milk: a multifactorial study / A.I. Najera, M. de
  155. Renobales, L.J.R. Barron // Food Chemistry.- 2003.- N3.- P. 345−352.
  156. Narhi, L.O. Hydrophobic Interaction Chromatography in alkaline pH / L.O. Narhi, Y. Kita, T. Arakawa // Anal. Biochem.- 1989.- N 182.- P.266−270.
  157. Narita, Y. Multiplicities and some enzymatic characteristics of ape pepsinogens and pepsins / Y. Narita, S. Oda, О. Takenaka, T. Kageyama // J. Med. Primatol.-2000.- N6.- P. 402−410.
  158. Nau, I. Effects of Mobile Phase Conditions on Protein Conformation and Chromatographic Selectivity in Ion Exchange and Hydrophobic Interaction Chromatography /1. Nau // BioChromatography.- 1989.- N 4.- P.62−68.
  159. Nielsen, F.S. Activation of porcine pepsinogen A. The stability of two non-covalent activation intermediates at pH 8.5 / F.S. Nielsen, B. Foltman // Eur. J. Biochem.- 1993.-N217.- P. 137−142.
  160. Nielsen, P.K. Purification and Characterisation of Porcine Pepsinogen В and Pepsin В / P.K. Nielsen, B. Foltmann // Archives of Biochemistry and Biophysics.» 1995.-N2.- P. 417−422.
  161. Nishimori, K. Expression of cloned calf prochymosin cDNA under control of the tryptophan promoter / K. Nishimori, N. Shimizu, Y. Kawaguchi, M. Hidaka, T. Uozumi, T. Beppu // Gene.- 1984.- N 1−2.- P. 41−49.
  162. Nishimori, K. Expression of cloned calf prochymosin gene sequence in Escherichia coli / K. Nishimori, Y. Kawaguchi, M. Hudaka, T. Uozumi, T. Beppu // Gene.- 1982.- N 19.- P.337−344.
  163. Ortiz de Apodaca, M. JStudy of the milk-clotting and proteolytic activity of calf rennet, fermentation-produced chymosin, vegetable and microbial coagulants / M. Ortiz de Apodaca, L. Amigo, M. Ramos // Milchwissenschaft.- 1994.- N 49.- P.13−16.
  164. Pahlman, S. Hydrophobic interaction chromatography on uncharged Sepharose derivatives. Effects of neutral salts on the adsorption of proteins / S. Pahlman, J. Rosengren, S. Hjerten // J. Chromatog.- 1977.- N 131.- P. 99−108.
  165. Parsegan, V.A. Temperature-dependent van der Waals forses / V.A. Parsegan, B.W. Ninham // Biophysical Journal.- 1970.- N 10.- P. 664−674.
  166. Pedersen, V. Investigations on the activation of bovine prochymosin / V. Peder-sen, K. Christensen, B. Foltmann 11 Eur. J. Biochem.- 1979.- N 94.- P.573−580.
  167. Pedersen, V.B. Amino-acid sequence of the peptide segment liberated during activation of prochymosin (prorennin) / V.B. Pedersen, B. Foltmann // Eur. J. Biochem.- 1975.-N 1.- P.95−103.
  168. Phelan, J.A. Milk Coagulants A Critical Review / J.A. Phelan // Dairy J. International.- 1977.- N2.- P. 50−54.
  169. Plowman, J.E. Restrained molecular dynamics study of the interaction between bovine к-casein peptide 98−111 and bovine chymosin and porcine pepsin / J.E. Plowman, L.K. Creamer // J. Dairy Res.- 1995.- N 62.- P.451−467.
  170. Porath, J. Salt-promoted adsorption: recent developments / J. Porath // J. Chromatogr.- 1986.- N 376.- P. 331−341.
  171. Porath, J. Salting-out in amphiphilic gels as a new approach to hydrophobic adsorption / J. Porath, L. Sundberg, N. Fornstedt, I. Olson // Nature.- 1973.-N 245.- P. 465−466.
  172. Practical Protein Chemistry: A Handbook / edited by A. Darbre.- John Wiley & Sons Ltd.- 1986.- Reprinted April 1987.- 620 p.
  173. Privalov, P.L. Comparative thermodynamic study of pepsinogen and pepsin structure / P.L. Privalov, P.L. Mateo, N.N. Khechinashvili, V.M. Stepanov, L.P. Revina // Journal of Molecular Biology.- 1981.- N 2.- P. 445−464.
  174. Pungercar, J. Complete primary structure of lamb preprochymosin deduced from cDNA / J. Pungercar, B. Strukelj, F. Gubensjek, V. Turk, and I. Kregar // Nucleic Acids Res.- 1990.- N 18.- P. 4602−4608.
  175. Rampilli, M. Natural heterogeneity of chymosin and pepsin in extracts of bovine stomachs / M. Rampilli, R. Larsen, M. Harboe // International Dairy J.- 2005.-Article in Press.
  176. Reid, J.R. The action of chymosin on к-casein and its macropeptide: effect of pH and analysis of products of secondary hydrolysis / J.R. Reid, T. Coolbear, J.S. Ayers, K.P. Coolbear // Int. Dairy J.- 1997.- N 8−9.- P. 559−569.
  177. Repelius, K. Coagulants produced by fermentation technology / K. Repelius // Aust. J. Dairy Technol.- 1998.- N 53.- P. 124.
  178. Restani, P. y-Casein as a marker of ripening and/or quality of Grana Padano cheese / P. Restany, T. Velona, A. Carpen, M. Duranti, C. L. Galli. J. Agric. Food Chem. 1996.- N 44.- P. 2026−2029.
  179. Richter, C. Review. Mechanism of activation of the gastric aspartic proteinases: pepsinogen, progastricsin and prochymosin. / C. Richter, T. Tanaka, R.I. Yada // Biochemical J.- 1998.- N 335.- P. 481−490.
  180. Rogelj, I. Recombinant Lamb Chymosin as an Alternative Coagulating Enzyme in Cheese Production /1. Rogelj, B. Perko, A. Francky, V. Репса, J. Purgencar // J. Dairy Sci.- 2001.- N 84.- P.1020−1026.
  181. Roos, P. Isolation of Human Pituitary Prolactin / P. Roos, F. Nyberg, L. Wide // Biochim. Biophys Acta.- 1979.- N 588.- P. 368−379.
  182. Saba, A. Biotechnology in agriculture. Perceived risks, benefits and attitudes in Italy / A. Saba, S. Rosati, M. Vassallo // British Food Journal.- 2000.- N 2.- P. 114−120.
  183. SDS Polyacrylamide Gel Electrophoresis and Isoelectric Focusing / Handbook.-Edition: Amersham Biosciences, 2001.- P.23−30.
  184. Shaltiel, S. Hydrophobic chromatography: Use for purification of glycogen synthetase /S. Shaltiel, Z. Er-el //Proc. Nat. Acad. Sci.USA.- 1973.-N 70.- 778−781.
  185. Sienkiewicz, Т., Untersuchungen zum proteolytischen abbau der Caseine. 1. Wirkung von Plasmin und Chymosin auf Caseine im Modell-System Studies on
  186. V proteolytic degradation of caseins. 1. Effect of plasmin and chymosin on caseinin a model system./ T. Sienkiewicz, I. Scherze, K. Krenkel // Milchwissen-schaft.-1994.- N 49.- P.499−504.
  187. Smith, M.H. Modelling the effect of ic-casein A and С on the hydrolysis of к-casein by chymosin / M.H. Smith, L.K. Creamer, J. E Plowman, J.P. Hill // International Dairy J.- 1999.- N 3−6.- P.373−374.
  188. Sohal, T. S. Rennet as a cause of bitterness development in quarg / T. S. Sohal, f
  189. D. Roehl, P. Jelen// J. Dairy Sci.- 1988.-N 71.- P. 3188−3196.
  190. Sousa, M.J. Advances in the study of proteolysis during cheese ripening / M.J. Sousa, Y. Ardo, P.L.H. McSweeney // International Dairy J.- 2001.- N 4−7.- P. 327−345.
  191. Sponset, M. Current developments and understanding of rennet use in the dairy industry / M. Sponset, P. Stifflet, A. Michallet // J. Dairy Ind. International.-1985.-N 10.- P. 21−30.
  192. Srinivasan, R. Role of physical forses in hydrophobic interaction chromatography/ R. Srinivasan, E. Ruckenstein // Separation & Purification Methods.-1980.-N9.- P. 267−370.
  193. Subramanian, S. Separation of chymosin and pepsin in calf rennet by dye-^ ligand affinity chromatography / S. Subramanian // Preparative Biochemistry.1987.-N3.- P. 297−312.
  194. Sundberg, L. Preparation of adsorbents for biospecific affinity chromatography. I. Attachment of amino groupcontaining ligands to insoluble polymers by means of bifunctional oxiranes /L. Sundberg, J. Porath // J. Chromatog.- 1974.- N 90.87−98.
  195. TAFS (INTERNATIONAL FORUM FOR TSE AND FOOD SAFETY). TAFS position paper on the Safety of Milk and Milk Products.-May 7, 2003.- P. 1−5. (http://www.tseandfoodsafety.org/positionpapers/positionpaperonthesafet yo /tafspositionjpaperonthe2 .pdf).
  196. Tang, J. Structural evidence for gene duplication in the evolution of the acid proteases / J. Tang, M. N. James, I. N. Hsu, J. A. Jenkins, T. L. Blundell // Nature.- 1978.- N 271.- P. 618−621.
  197. Tester, M. The dangerously polarized debate on genetic modification / M. Tester // British Food Journal.- 2001.- N 11.- P. 785−790.
  198. Tichy, P.J. Improved Procedure for a High-Yield Recovery of Enzymatically Active Recombinant Calf Chymosin from Escherichia coli Inclusion Bodies / P.J. Tichy, F. Kapralek, P. Jecmen // Protein Expression and Purification.- 1993.-N l.-P. 59−63.
  199. Tiselius, A. Adsorption separation by salting out / A. Tiselius // Arkiv for Kemi, Mineralogi Geologi.- 1948.- N 26B.- P. 1−5.
  200. U.S. Food and Drug Administration, Direct food substance affirmed as generally recognized as safe- chymosin enzyme preparation derived from Escherichia coli K-12, Federal Register, March 23.-1990.-V 57.- P. 10 932−10 936.
  201. United States Patent Application, International Class: C12N 009/64. Method of producing non-bovine chymosin and use of hereof / Kappler S., Farah Z., Brink J.M. van den., Rahbek-Nielsen H., Budtz P.- № 20 040 180 410- Filed 24.03.2004- 16.09.2004.
  202. United States Patent Application, International Class: C12N 009/64. Method for the purification of chymosin / Fahrenmark J., Lagerlund I., Morenweiser R., Caussette M., Piron E.--№ 20 040 072 320- Filed 01.12.2003- 15.04.2004.
  203. United States Patent Application, International Class: C12P 021/02. Method of producing non-bovine chymosin and use of hereof / Kappler S., Farah Z., Brink J.M. van den., Rahbek-Nielsen H., Budtz P.- № 20 020 164 696- Filed 06.11.2001- 07.11.2002.
  204. United States Patent Application, International Class: C12Q 001/70. Chromatographic resins and methods for using same / Burton S., Harding D.R.K.,
  205. N.T., Bulthuis B.A., Steele L.M.- № 20 040 214 157- Filed 06.06.1995- 28.10.2004.
  206. United States Patent, International Class: A61K 038/43. Process for separating milk clotting enzymes, and stable rennet compositions / Larsen R., Harboe M.K., Ladsten P.M.- Assignee: CHR Hansen A/S (DK).- № 5,888,966- Filed 12.12.1996- 30.03.1999.
  207. United States Patent, International Class: C12N 009/64. Method for the purification of calf rennet / Subramanian S.- Assignee: Miles Laboratories, Inc. (Elkhart, IN).-№ 4,666,843- Filed 16.10.1985- 19.05.1987.
  208. United States Patent, International Class: C12N 009/64. Method for separating rennet components / Birschbach P.- Assignee: Sanofi Bio Ingredients.- № 4,745,063- Filed 17.08.1987- 17.05.1988.
  209. United States Patent, International Class: C12N 009/64. Method for separating rennet components / Birschbach P.- Assignee: Sanofi Bio Ingredients.- № 4,745,063- Filed 17.08.1987- 17.05.1988.
  210. United States Patent, International Class: C12N 009/64. Process for recovery and purification of chymosin/ Heinson H.G., Murphy M.B.- Assignee: Genencor International, Inc.-№ 5,215,908- Filed 16.04.1992- 01.06.1993.
  211. Vega-Hernandes, M.C. Molecular cloning and expression in yeast of caprine prochymosin / M.C. Vega-Hernandes, A. Gomes-Coello, J. Villar, F. Claverie-Martin // Journal of Biotechnology.- 2004.- N 1−2.- P.69−79.
  212. Verdini, R.A. Characterisation of soft cheese proteolysis by RP-HPLC analysis of its nitrogenous fractions. Effect of ripening time and sampling zone / R.A. Verdini, S.E. Zorrilla, A.C. Rubiolo // International Dairy J.- 2004.- N 5.- P. 445−454.
  213. Vieiera-de-Sa, F. Cheese-making experiments vith a vegetable rennet from cardo (Cinara cardunculus L.) // F. Vieiera-de-Sa, M. Barbosa // J. Dairy Res.-1972.-N39.- P. 335−343.
  214. Visser, S. Peptide substrates for chymosin (rennin). Isolation and substrate behaviour of two tryptic fragments of bovine к-casein / S. Visser, P.J. van Rooi-jen, C.J.Slangen // Eur. J. Biochem.- 1980.-N 108.- P. 415−421.
  215. Walstra, P. On the stability of casein micelles / P. Walstra // J. Dairy Sci.-1990.-N73.-P. 1965−1979.
  216. Wangoh, J. Extraction of camel rennet and its comparison with calf rennet extract / J. Wangoh, Z. Farah, Z. Puhan // Milchwissenschaft.- 1993.- N 48.- P. 322−325.
  217. Ward, M. Improved production of chymosin in Aspergillus by expression of glycoamylase-chymosin fusion / M. Ward, L. J. Wilson, К. H. Kodoma, M. W. Rey, R. M. Berka // Bio/Technology.- 1990.- N 8.- P. 435−440.
  218. Ward, M. Use of Aspergillus overproducing mutants, cured for integrated plas-mid, to overproduce heterologous proteins / M. Ward, L.J. Wilson, K.H. Kodoma // Appl. Microbiol. Biotechnol.- 1993.- N 39.- P. 738−743.
  219. Wilchek, M. On the mode of adsorption of proteins to «hydrophobic columns» / M. Wilchek, T. Miron // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1976.- N 72.- P. 108−113.
  220. Wilesmith, J.W. A cohort study to examine maternally-associated risk factors for bovine spongiform encephalopathy / J.W.Wilesmith, G.A.H. Wells, J.B.M. Ryan, D. Gavier-Widen, M. Simmons // Veterinary Record.- 1997.- N 141.- P. 239−243.
  221. Yon, R.J. Chromatography of lipophilic proteins on adsorbents containing mixed hydrophobic and ionic groups / R. J. Yon // Biochem. J.- 1972.- N 126.- P 765−767.
  222. Zinnen, T. Biotechnology and Food. Cooperative Extension Publications, University of Wisconsin, Wisconsin, 1994, 90 p. (http://www.biotech.wisc.edu/outreach/pdfs/biotechandfood.pdf.)
  223. Zinovieva, N. Short Communication: Identification and characterization of multiple splicing forms of bovine prochymosin mRNA / N. Zinovieva, M. Miiller, G. Brem // J. Dairy Science.- 2002.- N 12.- P.3476−3479.
  224. А280 оптическая плотность при длине волны 280 нанометров1. АО аминокислотные остатки
  225. ВОЗ — Всемирная организация здравоохранения1. ГП говяжий пепсин
  226. ГФХ гидрофобная хроматография
  227. ДНК дезоксирибонуклеиновая кислота
  228. ИОХ ионообменная хроматографиякДа килодальтонк ДНК комплементарная ДНК
  229. МА молокосвертывающая активность1. ММ молекулярная масса
  230. МП молокосвертывающие препаратымРНК матричная (информационная) РНК
  231. МФ молокосвертывающий фермент
  232. МФП молокосвертывающие ферментные препараты
  233. ОКО отраслевой контрольный образец
  234. ПА — протеолитическая активность
  235. РНК рибонуклеиновая кислота1. С, А сульфат аммония1. СО северный олень
  236. СОМО — сухой обезжиренный молочный остаток1. СФ сычужный фермент
  237. ТХУ трихлоруксусная кислотау.е. — условные единицы (молокосвертывающей активности) ЦНС центральная нервная система ЭР — эндоплазматический ретикулум ЭФ — электрофорез
  238. SDS-ЭФ электрофорез в присутствии додецилсульфата натрия
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!