Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Клинико-патогенетическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы, адениндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы у больных системной красной волчанкой и системной склер

Диссертация: Клинико-патогенетическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы, адениндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы у больных системной красной волчанкой и системной склер
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сложной остается не только первичная диагностика СКВ и ССД в связи с тем, что дебют этих заболеваний напоминает множество различных болезней, но и диагностика активности патологического процесса, так как этим заболеваниям присуще хроническое течение, а существующие параклинические методы исследований не всегда способны уловить минимальные проявления активности патологического процесса. Это… Читать ещё >

Клинико-патогенетическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы, адениндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы у больных системной красной волчанкой и системной склер (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. ПУРИНОВЫЙ МЕТАЮЛИЗМ — МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ
  • Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ
    • 2. 1. Больные системной красной волчанкой
    • 2. 2. Больные системной склеродермией
  • Глава 3. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Определение активности аденозиндезаминазы
    • 3. 2. Определение активности АМФ-дезаминазы
    • 3. 3. Определение активности адениндезаминазы
    • 3. 4. Определение изоферментов аденозиндезаминазы
    • 3. 5. Определение мочевой кислоты
  • Глава 4. АКТИВНОСТЬ АДА, АМФДА, АМФДА-АТФ, АД И ИЗОЭНЗИ МЫ АДА В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ
  • Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ КРАСНОЙ ВОЛЧАНКОЙ
    • 5. 1. Энзимные показатели у больных СКВ с I степенью активности патологического процесса
    • 5. 2. Энзимные показатели у больных СКВ с II степенью активности патологического процесса
    • 5. 3. Энзимные показатели у больных СКВ с III степенью активности патологического процесса
    • 5. 4. Энзимные показатели у больных СКВ с хроническим течением
    • 5. 5. Энзимные показатели у больных СКВ с подострым течением
    • 5. 6. Энзимные показатели у больных СКВ с острым течением
  • Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИЕЙ
    • 6. 1. Энзимные показатели у больных ССД с I степенью активности патологического процесса
    • 6. 2. Энзимные показатели у больных ССД с II степенью активности патологического процесса
    • 6. 3. Энзимные показатели у больных ССД с III степенью активности патологического процесса
    • 6. 4. Энзимные показатели у больных ССД с хроническим течением
    • 6. 5. Энзимные показатели у больных ССД с подострым течением
    • 6. 6. Энзимные показатели у больных ССД с острым течением
    • 6. 7. Энзимные показатели у больных ССД с I стадией болезни
    • 6. 8. Энзимные показатели у больных ССД с II стадией болезни

За последние 2−3 десятилетия интерес к изучению системной красной волчанки (СКВ) и системной склеродермии (ССД) не ослабевает. Отечественными и зарубежными учеными, практическими врачами, выяснены многие чрезвычайно важные аспекты этих заболеваний, предложены новые комплексные методы терапии, определены отдельные патогенетические звенья этих болезней, но эффективность лечения остается недостаточной, и до настоящего времени средств, полностью купирующих патологические процессы при этих заболеваниях, во врачебном арсенале нет. Во многом это связано с тем, что некоторые механизмы патологических процессов, включающих многообразие воспалительных, дистрофических, аллергических, иммунологических проявлений, а возможно, и инфекционных, при этих двух заболеваниях остаются нераскрытыми и требуют дальнейшего изучения.

Сложной остается не только первичная диагностика СКВ и ССД в связи с тем, что дебют этих заболеваний напоминает множество различных болезней, но и диагностика активности патологического процесса, так как этим заболеваниям присуще хроническое течение, а существующие параклинические методы исследований не всегда способны уловить минимальные проявления активности патологического процесса. Это создает определенные трудности для своевременного использования адекватной терапии. Нередко, особенно при начальных проявлениях заболевания, затруднительно провести и дифференциальную диагностику СКВ и ССД. Все это вместе взятое: неясность патогенеза, дефицит патогенетических средств, сложность диагностики и дифференциальной диагностики, отсутствие чувствительных параклинических методов исследования как диагностики, так и конгроля за эффективностью проводимой терапии, а также недостаточная эффективность лечения, длительная потеря трудоспособности, высокий процент инвалидизации людей молодого возраста и летальности, значительный экономический ущерб для общества — создает значительные сложности в вопросах борьбы с этими заболеваниями, и эта проблема весьма актуальна как в медицинском, так и в социальном аспектах.

Учитывая, что СКВ и ССД сопровождаются выраженными метаболическими и иммунологическими расстройствами, перспективным направлением в решении этой проблемы, как нам представляется, является изучение при этих заболеваниях пуринового метаболизма, а конкретнее, активности энзимов, катализирующих реакции метаболизма пуринов.

Производные пуринов, их метаболиты принимают участие в синтезе белка, ДНК, РНК, в созревании и пролиферации иммунокомпетентных клеток, таким образом, участвуют в иммунорегуляции, а также еще во многих жизненно важных функциях организма (34, 36, 51, 56, 93, 116, 120, 151, 152, 197). Подобный многофункциональный спектр пуринов и их производных позволяет рассчитывать на то, что при СКВ и ССД могут выявиться существенные нарушения пуринового метаболизма, ответственные за некоторые механизмы патологических процессов, развивающихся при этих заболеваниях, и представится возможность целенаправленной коррекции выявленных нарушений, что может существенно повысить эффективность лечения подобных больных. Данные литературы свидетельствуют о значительных нарушениях пуринового метаболизма при ревматических заболеваниях суставов, а учитывая, что морфологическим субстратом как для поражения суставов, так и для СКВ и ССД являются соединительно-тканные структуры, логично предположить об аналогичных, и даже более выраженных, нарушениях обмена при СКВ и ССД (72,111,112,139,249,277,333, 364, 368,403, 404).

С учетом вышесказанного, нами в крови больных СКВ и ССД были проведены исследования активности энзимов адениловой ветви пуринового метаболизма: аденозиндезаминазы (АДА) и ее изоферментов, адениндезаминазы (АД), АМФ-дезаминазы (АМФДА), а также содержания мочевой кислоты (МК) как конечного продукта метаболизма пуринов.

Цкимемямама.

1. Улучшение диагностики активности патологического процесса при СКВ и ССД, дифференциальной диагностики этих заболеваний и контроля эффективности лечения больных с использованием показателей активности энзимов аденилового пула пуриновых метаболитов.

2. Выявление особенностей пуринового метаболизма у больных СКВ и ССД, способствующих уточнению отдельных патогенетических звеньев этих заболеваний на основе изучения активности АДА, АД, АМФДА.

Задачи исследований.

1. Изучить активность АДА, АД, АМФДА, АМФДА-АТФ и изоферментов АДА в сыворотке крови здоровых людей в зависимости от пола и возраста. Определить границы нормы активности энзимов у здоровых людей с использованием метода вариационной статистики.

2. Изучить активности АДА, АД, АМФДА, АМФДА-АТФ и изоэнзимные спектры АДА в сыворотке крови больных СКВ и ССД в зависимости от степени активности патологического процесса, характера течения, стадии и длительности заболеваний.

3. Определить содержание мочевой кислоты в сыворотке крови больных СКВ и ССД в зависимости от активности патологического процесса.

4. Изучить возможность использования изученных энзимных показателей в качестве дополнительных объективных критериев эффективности терапии больных СКВ и ССД.

5. Выявить энзимологические особенности крови, присущие СКВ и ССД и способствующие их дифференциальной диагностике.

6. Изучить корреляционные взаимосвязи между активностью АДА, АД, АМФДА в крови больных СКВ и ССД в зависимости от активности патологического процесса.

Научим июмзиа исследования.

Впервые в крови больных СКВ и ССД было проведено комплексное исследование активности энзимов адениловой ветви метаболизма пуринов: АДА, АД, АМФДА, АМФДА-АТФ, изоэнзимов АДА, содержание МК и показано, что изученные энзимные показатели в комплексе с клиническими данными могут быть использованы в уточнении степени активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни, в дифференциальной диагностике СКВ и ССД, объективизации оценки эффективности проводимой терапии. Была выявлена направленность и интенсивность энзимных реакций в утилизации адениловых метаболитов при этих двух заболеваниях, что позволило уточнить участие пуриновых метаболитов в патогенетических механизмах патологических процессов при СКВ и ССД.

Практическая значимость.

Показатели активности АДА, АД, АМФДА и изоэнзимы АДА в комплексе с клиническими данными при первичном обследовании больных могут способствовать уточнению степени активности патологического процесса при СКВ и ССД и предопределять назначение соответствующей терапии. Исследования активности энзимов в процессе лечения помогают объективно оценивать эффективность терапии, так как активность АДА, АД, изоэнзимы АДА весьма чувствительно реагируют на изменение клинического состояния больных. В сомнительных случаях, особенно в дебюте заболеваний, энзимные показатели, в комплексе с клиническими данными могут оказать существенную помощь в дифференциальной диагностике СКВ и ССД.

При низкой активности АДА не рекомендуется назначение иммунодепрессантов из-за их токсического воздействия на Т-лимфоциты.

Внедрение в практику.

Методы определения активности АДА, АД, АМФДА в сыворотке крови внедрены в практику работы муниципальных медицинских учреждений «Клиническая больница скорой медицинской помощи № 25» и «Клиническая поликлиника № 28» г. Волгограда. С результатами энзимных исследований и возможностями энзимной диагностики в ревматологии систематически знакомятся студенты Волгоградской медицинской академии, практические врачи на научно-практических конференциях.

Основные положения, выносимые нв защиту.

Показатели активности АДА, АД, АМФДА, АМФДА-АТФ в сыворотке крови в комплексе с клиническими данными способствуют ранней диагностике активности патологического процесса и его выраженности при СКВ и ССД, характера течения и стадии болезни, объективизации оценки эффективности проводимой терапии и дифференциальной диагностике СКВ и ССД.

Публикации и апробации работы.

Основные положения диссертации опубликованы в 8 печатных работах. Материалы диссертации докладывались на ежегодных научно-практических конференциях в Волгоградской медицинской академии.

Объем и структура работы.

Диссертация изложена на 165 страницах компьютерного текста и состоит из введения, части I — обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологической роли пуринового метаболизма и энзимов аденилово-го пула пуринов, части II — собственных исследований, состоящей из 5 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследованийобсуждения, выводов и практических рекомендаций. Диссертация иллюстрирована 25 таблицами, 8 рисунками, 6 выписками из историй болезни. Библиографический указатель содержит 408 источников, из которых 130 отечественных и 278 зарубежных.

ВЫВОДЫ.

1. В сыворотке крови больных СКВ и ССД выявлены существенные изменения активности аденозиндезаминазы (АДА), АМФ-дезаминазы (АМФДА), аденинде-заминазы (АД), изоферментов АДА и содержания мочевой кислоты (МК), зависящие от активности патологического процесса, характера течения и стадии болезни.

2. У больных СКВ с 1-й степенью активности патологического процесса отмечено увеличение изоэнзимов АДА-2, снижение активности АДА, АМФДА, АМФДА-АТФу больных с II-й степенью — увеличение изоэнзимов АДА-2, уровня МК, активности АД и снижение активности АДА, АМФДА, АМФДА-АТФу больных с Ш-й степенью — увеличение изоэнзимов АДА-2, МК, активности АД и снижение активности АДА Гиперурикемия выявлена в 28.6% случаев. У больных с 1-й степенью, по сравнению с II-III степенями активности процесса, выше активность АДА, но ниже активность АМФДА, АД, АМФДА-АТФ, меньше изоэнзимы АДА-2 и содержание МК. У больных с II-й степенью, по сравнению с Ш-ей, ниже активность АМФДА, АМФДА — АТФ, АД, меньше изоэнзимы АДА-2, но выше активность АДА.

3. У больных СКВ выявлены обратные корреляционные связи между активностями энзимов АДА — АМФДА (г=-0.80), АДА — АМФДА-АТФ (г=-0.57), АДААД (г=-0.94) и прямые связи между АМФДА — АМФДА-АТФ (г=0.94), АМФДА — АД (г=0.66) и АМФДА-АТФ — АД (г=0.59). Степень корреляции имела тенденцию к увеличению с повышением степени активности патологического процесса. У больных ССД выявлены обратные связи с высокой корреляцией между энзимами АДА — АМФДА (г=-0.93), АДА-АМФДА-АТФ (г=-0.89), АМФДА — АД (г=-0.94), АМФДА-АТФ — АД (г=-0.93) и прямые связи между АДА — АД (г=0.90) и АМФДА — АМФДА-АТФ (г=0.98). Влияние активности патологического процесса на характер связей и степень корреляции незначительное.

4. Хроническое течение СКВ характеризуется снижением активности АДА, АМФДА, АМФДА-АТФ и увеличением изоэнзимов АДА-2- подострое — снижением активности АДА, АМФДА-АТФ, повышением активности АД и увеличением АДА-2- острое течение — снижением активности АДА, повышением активности АД и увеличением АДА-2. У больных с хроническим течением, по сравнению с подострым и острым, выше активность АДА, но ниже активность АМФДА, АМФДА-АТФ, меньше АДА-2. У больных с подострым течением, по сравнению с острым, выше активность АДА, ниже активность АМФДА, АД, АМФДА-АТФ, меньше АДА-2.

5. В крови больных ССД (всей группы) выявлено увеличение изоэнзимов АДА-2, гиперурикемия — в 25% случаев. При 1-й степени активности патологического процесса — повышение активности АДА, увеличение изоэнзимов АДА-2 и снижение активности АМФДАпри П-й степени — снижение активности АДА, повышение активности АМФДА, АМФДА-АТФ, увеличение АДА-2 и МКпри III-й степени — снижение активности АДА, АД, повышение активности АМФДА, увеличение АДА-2 и МК. У больных с 1-й степенью, по сравнению с П-й и Ш-й степенью, выше активность АДА, АД, но ниже активность АМФДА, АМФДА-АТФ, меньше АДА-2 и МК. При П-й степени, по сравнению с Ш-ей, выше активность АДА, АД, ниже активность АМФДА и меньше АДА-2.

6. У больных ССД с хроническим течением отмечено увеличение изоэнзимов АДА-2- с подострым — снижение активности АДА, увеличение АДА-2, повышение активности АМФДА, АМФДА-АТФс острым течением — снижение активности АДА, увеличение АДА-2 и повышение активности АМФДА. При хроническом течении, по сравнению с подострым и острым, выше активность АДА, АД, но ниже активность АМФДА и меньше АДА-2. У больных с подострым течением, по сравнению с острым, выше активность АМФДА и меньше АДА-2.

7. У больных ССД с 1-й стадией болезни, по сравнению со II-й, выше активность АДА, АД, ниже активность АМФДА, АМФДА — АТФ и меньше изоэнзимы АДА-2.

8. У больных СКВ (всей группы), по сравнению с больными ССД (всей группы), ниже активность АДА, АМФДА, АМФДА-АТФ, но выше активность АД и больше АДА-2.

9. Исследования активности АДА, АМФДА, АД и изоэнзимов АДА в сыворотке крови больных СКВ и ССД способствуют выяснению некоторых звеньев патогенеза СКВ и ССД, а так же диагностике активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни, дифференциации СКВ и ССД, объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии больных.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Для выявления минимальных проявлений активности патологического процесса у больных ССД рекомендуется определять активность АДА и изоэнзимы АДА. При этом активность АДА повышена, а изоэнзимы АДА-2 увеличены. Если же активность АДА снижена, это предполагает более высокую степень активности патологического процесса.

2. Для выявления минимальной степени активности у больных СКВ целесообразно определять активность АДА и изоэнзимы АДА. При этом активность АДА снижена, а изоэнзимы АДА-2 увеличены.

3. В случаях затруднения дифференциации СКВ и ССД при минимальной активности патологического процесса рекомендуется ориентироваться на показатели АДА, активность которой при СКВ снижена, а при ССД — повышена. Если же клинико-лабораторные показатели свидетельствуют о наличии у больного высокой активности патологического процесса, следует ориентироваться на показатели АД: при СКВ активность энзима существенно выше нормы, а при ССДниже уровня здоровых лиц.

4. Для уточнения эффективности проводимой терапии в ранние сроки лечения (1012 дней) у больных СКВ и ССД при 1-й степени активности патологического процесса целесообразно ориентироваться на показатели АМФДА и изоэнзимы АДА, при П-й степени — на динамику изоэнзимов АДА и при Ш-й степени — на показатели активности АДА. В случаях достаточной эффективности терапии наблюдаются изменения активности энзимов и изоэнзимов в сторону нормализации.

5. Прогнозировать период наступающей клинической ремиссии у больных СКВ с 1-й степенью активности патологического процесса в процессе стационарного лечения можно по нормализации всех энзимных показателей, за исключением изоэнзимов АДА-2, которые остаются увеличенными, а при II-III степенях — по нормализации показателей активности АМФДА, АМФДА-АТФ, АД на фоне сниженной активности АДА и увеличения АДА-2.

Период наступающей клинической ремиссии у больных ССД с 1-й степенью активности патологического процесса характеризуется нормализацией всех энзимных показателей, а при П-Ш степени — остаются только увеличенные изоэнзимы АДА-2.

Учитывая наличие у больных СКВ обратных связей с высокой степенью корреляции между энзимами АДА — АМФДА, АДА — АД и прямых связей между АМФДА — АМФДА-АТФ, можно не определять активности всех этих энзимов, а с большой степенью вероятности предполагать, что если повышена активность АДА, то должна быть снижена активность АМФДА и АД, а если повышена активность АМФДА, то будет повышена и активность АМФДА-АТФ. У больных ССД также выявлены обратные и прямые связи с высокой степенью корреляции между всеми изученными энзимами, и это также позволяет по активности одних энзимов косвенно судить об активности других. Так, если повышена активность АДА, то должна быть повышена активность АД и снижена активность АМФДА, АМФДА-АТФ, а если повышена активность АМФДА, то снижена активность АД и повышена активность АМФДА-АТФ. То есть, для уточнения степени активности патологического процесса не всегда обязательно определять весь набор энзимов, так как по определению активности одного-двух энзимов можно прогнозировать величину активности других энзимов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. JI.A., Третьяков Г. П., Шапошников A.M. Некоторые изменения пуринового обмена у больных псориазом // Вестн. дерматологии и венерологии. -1981.-№ 3.-С. 27−30.
  2. В.А., Гуревич B.C., Елисеев В. В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. -1991. Т. 112, № 7. — С. 37−38.
  3. К.А. Активность фермента аденозиндезаминазы и изоферментов лак-татдегидрогеназы при остром некрозе печени в связи с вирусным гепатитом // Здравоохр. 1977. — № 5. — С. 19−22.
  4. А.Е., Каминский М. И., Лызлова С. Н. Метаболизм миокарда при различных функциональных состояниях. Екатеринбург, Изд-во Уральского университета. — 1992. — 216 с.
  5. А.А., Марданян С. С., Шаронян С. Г. Аминокислотные остатки, участвующие в проявлении активности аденозиндезаминазы из мозга крупного рогатого скота // Нейрохимия. 1995. — Т. 12, № 4. — С. 40−46.
  6. А.А., Шаронян С. Г., Марданян С. С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. 1996. — Т. 61, № 9. — С. 1563−1569.
  7. С.А., Левкина М. В., Мартемьянов В. Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуаль. проблемы соврем, ревматологии: тез. докл. науч конференции. Волгоград, 1999.-С. 14.
  8. С.А., Мартемьянов В. Ф., Черных Т. П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: тез. докл. науч.конф. Волгоград, 1999. — С. 15.
  9. С.А., Стажаров М. Ю., Черных Т. П. и др. Энзимы аденилового пула пуринового метаболизма у больных подагрой // Матер. Юбил. конф., посвященной 15летию НИИ клин, и экспер. ревматологии РАМН. Волгоград, 2000. — С.61−62.
  10. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: 2-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина, 1990. — 528 с.
  11. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е. И. Чазова. М.: Медицина, 1992. — 496 с.
  12. .Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. 1990. — Т. 62, № 1. -С. 39−43.
  13. .Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. — Т. 36, № 5. — С. 58−61.
  14. .Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. -1991.-№ 2.-С. 14−17.
  15. .Г., Бухтаева О. В., Главной Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. 1988. — № 11. — С. 53−57.
  16. .Г., Горбачев А. А., Бухтаева О. В. и др. Использование ферментативных тестов при лечении онкологических больных // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. Симферополь, 1987. — С. 20.
  17. А.Е., Федоров Н. А. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. — Т. 58, № 12. -С. 92−95.
  18. Д. Принципы и методы диагностической энзимологии: пер. с англ. -М., Медицина, 1981. 624 с.
  19. Г. С. Компоненты креатинкиназной системы в миокарде при экспериментальном нарушении коронарного кровотока // Укр. Биохим.журнал. 1982. -Т.54, № 2. — С.167−170.
  20. Э. Медьешн Г., Верецкен Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул: пер. с англ. Москва, Мир, 1982. — 448 с.
  21. И.А. Дезаминирование аденозинмонофосфата в мозге крыс при ги-пероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. -1992. Т. 57, № 2. — С. 220 225.
  22. JI.JI., Татьянко Н. В., Шкурова О. С., Макаровская А. И. Активность аденозиндезаминазы у больных с затяжным течением вирусного гепатита // Сов. медицина. 1978. — № 5. — С. 24−28.
  23. JI.JI., Шкурова О. С., Магарламов А. Г. Аденозиндезаминазная и АМФ-аминогидролазная активность сыворотки крови больных желтухами // Вра-чеб. дело. 1976. — № 5. — С. 137−143.
  24. Н.М., Кучма А. П., Вершинская Н. В., Губа М. И. Изменение активности ферментов у больных с хроническими заболеваниями печени и желчевыводящих путей при лечении на курорте «Миргород» // Врачеб. дело. 1981. — № 1. — С. 88−91.
  25. Э.А., Арутюнян А. В. АМФ-дезаминазная активность лейкоцитов периферической крови человека // Укр. биохим. журн. 1986. — Т. 58, № 1. — С. 25−29.
  26. Э.А., Назаретян Э. Е., Осипова Э. Н., Арутюнян А. В. Активность АМФ и аденозиндезаминазы лейкоцитов при периодической болезни // Жур. эксперим. и клинич. медицины. — 1982. — Т. 22, № 5. — С. 439−444.
  27. Н.Г. Системная склеродермия. М., 1975. — 272 с.
  28. JI.H. Значение определения гептоглобина и аденозиндезаминазы для оценки активности процесса при хроническом вирусном гепатите // Тр. ЛСГМИ. -Ленинград, 1973. Т. 102. — С. 58−59.
  29. П.П., Кальвенас А. А., Голейкис А. И., Прашклвичус А. К. О функциональном сопряжении креатинфосфокиназы и аденилаткиназы с адениннуклеотидтрански-назой и его роли в регуляции дыхания митохондрий сердца // Биохимия. 1883. -С. 1471−1477.
  30. Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной биологии. 1984. — Т. 97, № 9.-С. 20−35.
  31. Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат, его источники и влияние на функции клеток // Укр. биохим. журнал. 1990. — № 2. — С. 3−13.
  32. Н.П., Комиссаренко С. В., Уманский В. Ю. Активность ферментов аде-ниннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы в лимфоцитах тимуса и селезенки крысы // Докл. АН СССР. 1980. — Т. 251, № 1. — С. 251−253.
  33. Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннуклеотидов // Укр. биохим. журнал. 1981. — № 1. — С. 114−123.
  34. Г. И., Кожемякин JI.A., Ивашкин В. Т. Циклические нуклеотиды и адаптация организма. JI., 1978. -182 с.
  35. Г. В., Суханов А. А., Сакс В. А. Милфибриллярная креатинкиназа: обратимое связывание с сократительными белками, стехиометрическое отношение с миозином и функциональное значение // Биохимия. 1987. — Т.52, вып.4. — С.667−675.
  36. В.В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. 1987. — № 8. — С. 910−919.
  37. В.В., Крылова И. Б., Евдакимова Н. Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны «невосстановления кровотока» // Кардиология. 1988. — Т. 12. — С. 98−99.
  38. В.В., Крылова И. Б., Овчинникова А. Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1988. — № 11. — С. 103−106.
  39. В.В., Марихина Б. Л. Сравнительная оценка противогипоксических свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим.-фарм. журн. 1986. -С.271−277.
  40. В.В., Овчинникова А. Г., Евдакимова Н. Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987. — Т. 27,№ 7.-С. 101−103.
  41. В.В., Слободская В.В, Ильин Г. И., Костин Э. Д. Влияние рибоксина, ури-дина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим.-фарм. журн. 1985. — № 6. — С.694−696.
  42. А.Б., Мартемьянов В. Ф., Мызгин В. Н. Ферменты в диагностике ревматических болезней // II съезд терапевтов Киргизии: Тез.докл. Фрунзе, 1988. -С. 125.
  43. А.Б., Милашенко В. А., Подзорова Т. А. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой в зависимости от характера течения заболевания // Матер. Юбил. конф., посвященной 15-летию
  44. НИИ клин, и экспер. ревматологии РАМН. Волгоград, 2000. — С. 129−130.
  45. В.М. Иммуиомоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефицита // Иммунология. 1990. -№ 3.-С. 4−8.
  46. И.И., Коровкин Б. Ф., Маркелов Н. М. Введение в клиническую энзимоло-гию.-Л., 1974.-276 с.
  47. М.М., Насонова В. А., Бржезовский М. М. и др. Материалы к апробации диагностических критериев диффузных болезней соединительной ткани // Тер. архив. -1978.-№ 8.-с. 73−76.
  48. Г. Д., Горкин В. З. Частичная очистка и свойства аденилатдезаминазы из субфракции растворимых митохондриальных белков печени крыс // Вопр. мед. химии. 1981. — Т. 27, № 3. — С. 228−235.
  49. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Йегера Л: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. — М.: Медицина, 1990. — 526 с.
  50. В.П., Кононенко В. Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Влияние де-зоксикортикостерона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Бюл. эксперим. биол. и медицины.-1990.-№ 7.-С. 56−58.
  51. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. 1990. — Т. 36, № 3. — С. 49−53.
  52. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987.-С. 15.
  53. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 10. — С. 1773−1777.
  54. В.М. Введение в энзимологию. М.: Наука, 1986. — 330 с.
  55. В.И., Французова С. Б., Быченко И. Г. Влияние АТФ и инозина на энеогети-ческие процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. 1979. — № 5. — С. 504−506.
  56. Крю Ж. Биохимия: медицинские и биологические аспекты: Пер. с англ. М.: Медицина, 1979.-510 с.
  57. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. Меньшикова В. В. М.: Медицина., 1987. — 458 с.
  58. Л.Н., Спивак Н. Я., Уманский В. Ю. и др. Влияние а-интерферона на уровень ферментов обмена аденозина и бактерицидную активность макрофагов при стафилоккоковой инфекции // Бюл. экспер. биол. и медицины. 1992. — № 7. -С. 63−66.
  59. А. Биохимия: пер. с англ. М.: Мир. -1976. — 985 с.
  60. А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1985.-731 с.
  61. И.Н., Савицкий И. В. Роль аденилаткиназы, АМР-дезаминазы и 5'-нуклеотидазы в метаболизме адениловых нуклеотидов // Биохимия. 1984. — Т. 49, № 8. — С. 1248−1252.
  62. А.Н., Бендер К. И., Решетько О. В. Изучение связи между кинетикой антипирина, содержанием серомукоида и активностью ксантиноксидазы в плазме крыс с острым и хроническим воспалением // Экспер. и клин, фармакология. 1995. -№ 4. — С.51−55.
  63. В.И. Функциональная роль и свойства АМФ-дезаминазы (Обзор) // Биохимия.-1996.-Т. 61, № 2.-С. 195−211.
  64. В.И., Стори К. Б. Очистка и характеристика АМФ-дезаминазы из белых мышц лосося // Биохимия. 1995. — Т. 60, № 2. — С. 270−277.
  65. В.Г. Простой метод определения аденозиндезаминазы у бактерий // Лаб. дело. 1988. — № 12. — С. 71−72.
  66. Э. Н., Мамедов М. К., Шихалиев Я. Ш. Естественные киллерные клетки и активность аденозиндезаминазы у больных туберкулезом легких // Проблемы туберкулеза. 1996. — № 5. — С. 39−41.
  67. С.С., Айрапетян Р. Л., Арутюнян А. В. Модификация диэтилпирокарбо-натом гистидина в АМР-дезаминазе скелетных мышц крысы // Биохимия. 1996. -Т. 61,№ 10.-С. 1751−1757.
  68. Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. — № 6. — С. 37.
  69. Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.
  70. В.Ф. Клннико-патогенетнческое значение энзимных исследований при ревматических заболеваниях: дисс. докт. мед. наук. Волгоград, 1993. — 868 с.
  71. В. Ф. Зборовский А.Б., Стажаров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник Волгогр. Мед. академии. Волгоград, 2000. — Т.56, вып.6. — С. 104−107.
  72. О.С., Мухамедов Д. Б. Активность аденозиндезаминазы в сыворотке крови при вирусном гепатите у детей // Педиатрия. -1974. № 5. — С. 50−51.
  73. Д. Биохимия: Химические реакции в живой клетке: пер. с англ., Т.2. М.: Мир.-1980.-606 с.
  74. Р.И., Богач Н. Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннуклеотидов // Клинич. медицина. 1982. — Т. 60, № 3. — С. 39−44.
  75. Р.И., Богач Н. Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. — Т. 21, № 6. — 93−97.
  76. Д.В., Баттерворд П. Д. Энзимология и медицина: пер. с англ. М., 1978. -288 с.
  77. В.А. Основные итоги и перспективы развития ревматологии И Тер. архив. -1986.-№ 6. С. 11−15.
  78. В.А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология. М. 1989. — 592 с.
  79. В.А., Иванова М. М., Бржезовский М. М. и др. Диагностические критерии системной красной волчанки // сов. Медицина. 1980. — № 5. — С. 104−108.
  80. В.А., Фоломеева О. М., Амирджанова В. Н. Ревматические заболевания как общенациональная медико-экономическая проблема России // Клинич. ревматология. 1993. — №.1. — С. 4−6.
  81. Н.Б., Лурье Б. Л., Величковский Б. Т. Изменение активности аденозиндезаминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких «пылевой «этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1991. — № 7. — С. 53−55.
  82. З.О., Уманский В. Ю., Шмалько Ю. П., Гачечиладзе А. Г. Влияние лей- и мет-энкефалинов на активность аденозиндезаминазы и 5'-нуклеотидазы лимфоцитов в условиях стрессорной стимуляции метастазирования // Физиол. журн. 1991. -Т. 37,№ 2.-С. 54−60.
  83. М.В., Потапова Г. И., Силаева СЛ., Николаев А. Я. Карнозин как стимулятор цитостатической и фагоцитарной функции перитонеальных макрофагов // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 9. — С. 1352−1359.80.
  84. Т.Н., Соковнина Я. М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1993. — Т. 39, № 4. — С. 16−23.
  85. Н.М., Громашевская JI.JI., Фетисова Т. В. и др. Изоферменты в медицине. Киев.: Здоровье, 1982. — 248 с.
  86. З.А. Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 12. — С. -1785−1814.
  87. Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 2000 г. — 232 с.
  88. Г. И., Храмцова С. Н., Сухов Т. И., Мухоян И. А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. 1993. — № 4. — С. 3−7.
  89. И.Н. Клиническое значение определения активности аденозиндезаминазы // Тер. арх. 1977. — Т. 59, № 2. — С. 147−151.
  90. И.Н., Денисенко JI.H. Определение активности аденозиндезаминазы сыворотки крови при болезни Боткина // Лаб. дело. 1973. — № 8. — С. 488−490.
  91. Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипоксических препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери: Автореф. дис.. канд. мед. наук. Ленинград, 1974. — 27 с.
  92. Г. А., Ладыгин С. С., Азизов Ю. М. Оценка гипоксии по метаболизму пурино-вых соединений // Вестник АМН СССР -1991. № 7. С. 3−7.
  93. В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатиновый путь // Успехи биологической химии. -1983. Т.24. — С.40−64.
  94. В.А., Розенштраух JI.B. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. Архив. 1977. — № 1. — С.120−1Э2.
  95. А.И. Аденозиндезаминаза в лейкоцитах человека // Вопр. мед. химии. 1970. — Т. 16, № 1. — С. 36−38.
  96. Я.М., Пестина Т. И., Туркина А. Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. — С. 71−74.
  97. Я.М., Пестина Т. И., Чижова А. И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. -1985. Т. 31, № 3.-С. 26−30.
  98. М.Ю. Клинико-потогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дне.. канд. мед. наук. -Волгоград, 1998. 220 с.
  99. М.Ю., Левкина М. В., Бедина С. А. и др. Изменения активности энзимов пуринового метаболизма и их изофрм при подагре // Актуал. проблемы соврем, ревматологии: тезисы докл. науч. конф. Волгоград, 1999. — С.93.
  100. П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1984. — 307 с.
  101. С.О., Тапбергенова С. М. Диагностическое значение определения активности аденилатдезаминазы сыворотки крови // Лаб. дело. 1984. — № 2. — С. 104−107.
  102. О.Т., Солдатова П. В. Перспективность определения активности аденозиндезаминазы в биологических жидкостях при туберкулезе // Проблемы туберкулеза. 1996. — № 5. — С. 52−54.
  103. О.Т., Солдатова Н. В., Умаров A.M., Петрова Т. Л. Дифференциально-диагностические возможности определения аденозиндезаминазы в плевральном выпоте // Клинич. медицина. 1995. — Т. 73, № 1. — С. 41−42.
  104. Ю.В., Маркушева Л. И., Тогузов Р. Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. -1997.-№ 6.-С. 47.
  105. Ю.В., Маркушева Л. И., Тогузов Р. Т. Метаболизм пуриновых соединений при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. -1988. № 3. — С.3−6.
  106. Р.Т., Тихонов Ю. В., Талицкий В. В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. — 1986. — № 8. — С. 40−52.
  107. А.Г., Москвичев Б. В. Елисеев В.В., Башкович А. П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. -1989. Т.39, № 12. — С.938−943.
  108. В.Ю., Балицкая Е. К., Касьяненко И. В. Активность ферментов пуринового обмена в нормальных киллерах (НК-клетках) у больных раком легкого // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. -Симферополь, 1987. С. 13.
  109. В.Ю., Ходуев С. Х., Залеток С. П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. — № 5. — С. 458−459.
  110. Н.А. Биологическое и клиническое значение циклических нуклеотидов. -М.: Медицина, 1979. 184 с.
  111. Н.А., Радуловацкий М. Г., Чехович Г. Е. Циклические нуклеотиды и их аналоги в медицине. М.: Медицина, 1990. — 191 с.
  112. Н.А., Фураева Л. Л., Фомиченко Л. Б. и др. Активность гуаниндезаминазы сыворотки крови в норме и при гепатотропных воздействиях // Лаб. дело. 1969. -№ 9.-С.539−541.
  113. Л.И., Блинов М. Н., Того А. В. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. 1988. — № 6. — С. 71−76.
  114. Л.И., Вартанян Н. Л., Того А. В. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. 1985. — Т. 31, № 3. — С. 48−52.
  115. Л.И., Никитин Д. О., Того А. В. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993. — Т. 38, № 1. — С. 19−22.
  116. Л.И., Того А. В., Щербакова Е. Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии. 1990. — Т. 36, № 9. — С. 1053−1058.
  117. В.Т. Ревматология: Пер. с болг. София.: Медицина и физкультура, 1983. -796 с.
  118. Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. -1975.-№ 10.-С. 12−17.
  119. Т.П., Мякишев М. В., Стажаров М. Ю. и др. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остеоартрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. — С. 111.
  120. С.Г., Антонян А. А., Марданян С. С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 2. — С. 239−245.
  121. Ю.П., Уманский В. Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. 1986. — № 6. — С. 25−29.
  122. Adam P., Orfanos Е., Naylor W., Guthrie R. Micromethod for estimating adenosine deaminase activity in drid blood spots on filter paper // Clin. Chem. 1978. — Vol. 24. -№ 4.-P. 591−594.
  123. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors // Meth. Pharmacol. 1985. — Vol. 6. — P. 109−125.
  124. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. 1982. — Vol. 17. -№ 3. — P. 399−429.
  125. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. 1980. — Vol. 12. — № 3. — P. 493−495.
  126. Alber C., Mabritto I., Ghio P. et al. Adenosine deaminase activity and fibronectin levels in bronchoalveolar lavage fluid in sarcoidosis and tuberculouis // Sarcoidosis. 1993. -Vol. 10. -№ I.-P. 18−25.
  127. Aran J., Colomer D., Matutes E. et al. Presence of adenosine deaminase on the surface of mononuclear blood cells: immunochemical localization using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1991. — Vol. 39. — № 8. — P. 1001−1008.
  128. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. — Vol. 215. — № 3. -P. 1096−1103.
  129. Bacerra A., Zazcano A. The role of gene duplication in the evalution of purine nucleotide salvage pathways // Orig. Life Evol. Biosph. 1998. — Vol.28. № 4−6. — P.539−553.
  130. Bandyopadhyay B.C., Poddar M.K. Caffeine-induced increase of adenosine deaminase activity in mammalian lymphoid organs // Meth. and Find. Exp. and Clin. Pharmacol. -1994. -Vol. 16. № 10. — P. 731−733.
  131. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bialymst. 1995. — Vol. 40. — № 2. — P. 260−266.
  132. Baro M., Acevedo L., Lagos M. Usefulness of adenosine determination in cerebrospinal fluid for the diagnosis of meningeal tuberculosis: 4 years experience at a public hospital // Rev. Med. Chil. 1996. — Vol. 124. — № 3. — P. 319−326.
  133. Bausch U.M., Sabina R.L. Divergent N-terminal regions in AMP-deaminase and iso-form-specific catalytic properties of the enzyme // Arch. Biochem. Biophys. 1995. -Vol. 321.-№ 2.-P. 372−380.
  134. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. — № 18.-P. 8373−8377.
  135. К. К, Stanat S.C., Sorrell J.B. et al. Metabolic activation of the nucleoside analog 9- {2-hydroxyl-1 -(hydroxymethyl)ethoxy.methyl} guanine in human cytomegalovirus // Prot. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. -Vol.82. № 8. — P.2473−2477.
  136. Blackburn M.R., Datta S.K., Wakamiya M. et al. Metabolic and immunologic consequences of limited adenosine deaminase expression in mice // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271.-№ 25.-P. 15 203−15 210.
  137. Bordignon C., Notarangelo L.D., Nobili N. et al. Gene therapy in peripheral blood lymphocytes and bone marrow for ADA-immunodeficient patients // Science. -1995. Vol. 270.-P. 470−475.
  138. Вис H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. 1990. — Vol. 20. — P. 611−615.
  139. Burgess L.J., Maritz F.J., Le-Roux I., Taljaard J.J. Combined use of pleural adenosine deaminase with lymphocyte / neutrophil ratio. Increased specificity for the diagnosis of tuberculous pleuritis // Chest. 1996. — Vol. 109. — № 2. — P. 414−419.
  140. Burns R.A., Buttery P.J. Purine metabolism and urate biosynthesis in chicken hepato-cytes // Arch. Biochim. and Biophis. 1985. — Vol.233. № 2. — P.507−514.
  141. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. — Vol. 37. — № 2. — P. 189−193.
  142. Carrera A., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zi-covudine // Rev. Clin. Esp. 1995. — Vol. 195. — № 2. — P. 74−77.
  143. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. — Vol. 77. — № 1−2. -P. 92−98.
  144. Casanueva V., Cid X., Cavicchioli G. et al. Adenosine deaminase in typhoid fever and other febrile diseases // Rev. Chil. Pediatr. 1991. — Vol. 62. — № 4. — P. 221−226.
  145. Casoii С., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. -1995. Vol. 45. — № 2. — P. 203−210.
  146. Casta I., Servodio Iammarrone C., Giuzio Б. et al. A case of osteoporosis associated with adenosine deaminase deficiency // Ital. J. Orthop. Traumatol. — 1990. — Vol. 16. -№ 3.- P. 415−419.
  147. Centelles J.J., Franco R. Slight differences between adenosine deaminase from different species an immunochemical study // Arch. int. physiol. et biochim. 1990. — Vol. 98. -№ 6. -P. 421−431.
  148. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Neurosci. Res.- 1988. Vol. 19. — № 2. — P. 258−267.
  149. Chakravarti V.S., Lobell J., Douglas S.D. Chondroosseous dysplasia in sever combined immunodeficiency due to adenosine deaminase dificiency (chondroosseous dysplasie in ADA dificiency SCID) // Pediatr. Radiol. 1991. — Vol. 21. — № 6. — P. 447−448.
  150. Chang Z.Y., Nygaard P., Chinualt A.C., Kellems R.E. Choracterization of recombinant helper retroviruses from Moleney-Based vectors in erotropic and amphotropic packaging cell lines // Biochem. J. 1991. — Vol. 30. — № 8. — P. 2273−2280.
  151. Chawla R.K., Seth R.K., Raj B. Adenosine deaminase levels in cerebrospinal fluid in tuberculosis and bacterial meningitis // Tubercle. 1991. — Vol. 72. — № 3. — P. 190−192.
  152. Chechik В., Baumal R., Sen-Gupta S. Immunohistochemical localization of adenosine deaminase in rat and calf tissues // Purine Metab: Proc 4 th. Int. Symp, London. 1984.- P. 63−66.
  153. Chen H., Tartaglia A.P., Mitchell B.S. Hereditary overexpression of adenosine deaminase in erythrocytes: evidence for a cis-acting mutation // Am. J. Hum. Genet. 1993. -Vol. 53.-№ 4.-P. 889−893.
  154. Chiang C.S., Chiang C.D., Lin W. et al. Neopterin, soluble interleukin-2 receptor and adenosine deaminase levels in pleural effusions // Respiration. 1994. — Vol. 61. — № 3. -P. 150−154.
  155. Chiba S., Kashiwagi M., Kobayashi N. et al. Serum adenosine deaminase and its isozyme activities in patients with parkinsonis disease // Rinsho. 1993. — Vol. 33. — № l.-P. 86−88.
  156. Chiba S., Matsumoto H., Motoi J. et al. High serum adenosine deaminase activity and its correlation with lymphocyte subsets in myasthenia gravis // J. Neurol. Sci. 1990. -Vol. 100.-№ 1−2.-P. 174−177.
  157. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem. 1991. -Vol. 56.-№ 5.-P. 1783−1788.
  158. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. 1998. — Vol.25. № 1. -P.93−98.
  159. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. — Vol. 380.-№ 3.-P. 219−223.
  160. Coldstein L., Perlman D.F., Laughlin P., King P. Muscle glutamine production in diabetic ketoacidotic rats // Biochem. J. 1983. — Vol. 214. — № 3. — P. 757−767.
  161. Coleman M.S., Grever M. Enzymes, inhibitors and leukemia (lymphoma) // J. Cell. Biochem.-1982.- № 6.-P. 380.
  162. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. 1988. — Vol. 39. — P. 50−53.
  163. Covas M.I., Esquerda A., Arner M. et al. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donors and Hashimoto’s thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. — Vol. 29. — № 9. — P. -513−521.
  164. Da. Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. -1991. Vol.4. — № 6. — P. 315−323.
  165. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and В lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. — Vol. 256. — № 23. — P. 12 496−12 501.
  166. Daddona P.E., Kelley W.N. Analysis of normal and mutant forms of human adenosine deaminase a review // Mol. and Cell. Biochem. — 1980. — Vol. 29. — № 2. — P. 91−101.
  167. Daddona P.E., Wiesmann W.P., Lambros C. et al. Human malaria parasite adenosine deaminase. Characterization in hast enzymedeficient erythrocyte culture // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. — № 3. — P. 1472−1475.
  168. Daroca R., San. Roman J., Ruiz R., Gastanares M.J. Neurobrucellosis. Report of a case with elevated ADA in the CSF (letter) // Enferm. Infecc. Microbiol. Clin. 1991. — Vol. 9.-№ 10.-P. 657−658.
  169. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. 1986. — Vol. 40. — № 4. — P. 368−373.
  170. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transport inhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. — Vol. 702. — № 1−2. — P. 72−76.
  171. Doherty P.J., Pan S., Mulloy J.C. et al. Adenosine deaminase and thymocyte maturation // Scand. J. Immunol. -1991. Vol. 33. — № 4. — P. 405−410.
  172. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response // J. Immunol. -1996. Vol. 156. — № 4. — P. 1349−1355.
  173. Durak I., Cetin R., Canborat O. et al. Adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase activities in gastric tissues from patients with gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. — Vol. 84. — № 2. — P. 199−202.
  174. Dwivedi M., Misra S.P., Misra V., Kumar R. Value of adenosine deaminase estimation in the diagnosis if tuberculous ascitis // Am. J. Gastroenterol. 1990. — Vol. 85. — № 9. -P. 1123−1125.
  175. Ellis G., Goldberg M. A reduced nicotinamide adenine dinucleotide-linked kinetic assay for adenosine deaminase activity // J. Lab. Clin. Med. 1970. — Vol. 76. — № 3. — P. 507 517.
  176. Engstrom I., Waldenstrom A., Ronquist G. Activation of AMP deaminase in human erythrocytes by calcium ions // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1996. — Vol. 56. — № 4. — P. 345−350.
  177. Fabianowska-Majewska K., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver // Acta. Biochem. Pol. 1992. — Vol. 39. — № 2. — P. 193−204.
  178. Fernandez A., Costas M.I., Sillero M.A., Sillero A. Diadenosine tetraphosphate activates AMP deaminase from rat muscle // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1984. -Vol. 121.-Jfcl.-P. 155−161.
  179. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. 1991. -Vol.1076. № 2.-P.273−281.
  180. Fonoll C., Canela E.I., Bozal J. Characterization of the forms of bovine liver adenosine deaminase // Int. J. Biochem. 1982. — Vol. 14. — № 7. — P. 679−683.
  181. Fortuin F.D., Morisaki Т., Holmes E.W. Subunit composition of AMPD varies in response to changes in AMPD1 and AMPD3 gene expression in skeletal muscle // Proc. Assoc. Am. Physicians. 1996. — Vol. 108. — № 4. — P. 329−333.
  182. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of deoxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. 1984. — Vol.2. № 2. — P.189−197.
  183. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1990. — Vol. 38. — № 5. — P. 653−658.
  184. Franco R., Oliver I.C., Centelles I.I., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. 1986. — Vol. 367. — P. 351.
  185. Fujii H., Miwa S., Suzuki K. Purification and properties of adenosine deaminase in normal and hereditary hemolytic anemia with increased red cell activity // Hemoglobin. -1980. Vol. 4. — № 5−6. — P. 693−705.
  186. Fujii H., Miwa S., Tani K. et al. Overproduction of structurally normal enzyme in man: hereditary hemolytic anemia with increased red cell adenosine deaminase activity // Brit. J. Haematol. 1982. — Vol. 51. — № 3. — P. 427−430.
  187. Fukamy R., Ohba S., Ishida K. et al. Serum adenosine deaminase and angiotensin converting enzyme activity in patients with endogenous uveitis // Nippo. Ganka. Gakkai. Zasshi. 1994. — Vol. 98. -№ 3.- P. 287−292.
  188. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 // Biophys. Acta: Gen. Subj. -1986. Vol. 884. — № 3. — P. 490−496.
  189. Galley H.F., Davies M.J., Webster N.R. Xanthine oxidase activity and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Crit. Care. Med. 1996. — Vol.24. № 10. -P. 1649−1653.
  190. Gamble H.R., Pappas P.W. Adenosine deaminase (E.C. 3.5.4.4.) from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. 1981. — Vol. 67. — № 5. — P. 759−760.
  191. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. -1991. Vol.128. № 5 -P.2252−2258.
  192. Giader B.E., Backer K. Comparative activity of erythrocyte adenosine deaminase and orotidine decarboxylase in Diamond-Blackfan anemia // Am. J. Hematol. 1986. — Vol. 23.-№ 2.-P. 135−139.
  193. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Adenosine kinase inhibitors augment release of adenosine from spinal cord slices // Eur. J. Pharmacol. 1996. — Vol. 307. — № 2. — P. 157−162.
  194. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. 1995. -Vol. 699.-№ 2.-P. 315−320.
  195. Goncerzewicz M., Cichy W., Socha J. et al. Gastrin and adenosine deaminase activity in duodenum mucosa of children with malabsorption syndrome (MAS) // Hepato-Gastroenterol. 1980. — Vol. 27. — P. 142.
  196. Grabellieri E., Bernini S., Piras L. et al. Stabilization by monovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. 1986. — Vol. 35. — № 3. — P. 166−168.
  197. Gross M. Molecular biology of AMP deaminase deficiency // Pharm. World. Sci. -1994.-Vol. 16.-№ 2.-P. 55−61.
  198. Gupta V.K., Mukherjee S., Dutta S.K., Mukherjee P. Diagnostic evalution of ascitic adenosine deaminase activity in tubercular peritonitis // J. Assoc. Physicians. India. -1992. Vol. 40. — № 6. — P. 387−389.
  199. Нага N., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58−9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. -1992. Vol. 102. — № 4. — P. 1060−1064.
  200. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. 1980. -Vol. 25.l.-P. 50−55
  201. Ho Kitae, Yamamoto H., Mizugaki M. Purification and general properties of AMP deaminase from sheep brain // J. Biochem. Vol. 103. — № 2. — P. 259−262.
  202. Hosek В., Bohacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. -1989. — Vol. 8. — № 1. — P. 63−71.
  203. Hwang K.C., Wang J.J., Hsieh K.H. Increased erythrocyte adenosine deaminase activity in asthmatic children // Acta. Pediatr. Sin. 1990. — Vol. 31. — № 2. — P. 76−80.
  204. Indue Т., Iga K., Hori K. et al. Tuberculous pericarditis: importance of adenosine deaminase activity in pericardial fluid // Inter. Med. 1993. — Vol. 32. — № 8. — P. 675 677.
  205. Isaka N., Tanaka R., Nakamura M. et al. A case of tuberculous pericarditis use of adenosine deaminase activity (ADA) in early diagnosis // Heart. Vessels. — 1990. — Vol. 5.-№ 4.-P. 247−248.
  206. Ito S., Syundo J., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. 1987. — Vol.16. № 3. — P.225−228.
  207. Jaqueti F., Martinez-Hernandez D., Hernandez-Garcia R. et al. Adenosine deaminase increased in serum in toxoplasmosis (letter) // Clin. Chem. 1991. — Vol. 37. — № 11. -P. 2021.
  208. Jaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. — Vol. 31. — № 3. — P. 137−142.
  209. Jaroszewicz L., Wyszynska M. Adenosine deaminase from pig thyroid gland. Purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1982. — Vol. 109. -№ l.-p. 138−145.
  210. Jeanfavre D.D., Woska J.R., Pargellis C.A. et al. Effect of deoxycoformycin and Val-boroPro on the associated catalytic activities of lymphocyte CD 26 and ecto-adenosine deaminase // Biochem. Pharmacol. 1996. — Vol. 52. — № 11. — P. 1757−1765.
  211. Jenkins R.L., Daniel H.G., Atkins L. Changes in AMP deaminase activities in the hearts of diabetic rats // Biochem. and Biophys. Acta. 1991. — Vol. 1077. — № 3. — P. 379 384.
  212. Joshida N., Sadamoto Т., Hatori T. et al. Influence of hepatitis С virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufutsu. Ison. 1992. — Vol. 26. — № 6. — P. -569−578. 232Б
  213. Jun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Biochem. -1994. Vol. 20. — № 2. — P. 265−277.
  214. Jim H.K., Sakai T. Some properties of adenosine deaminase of Pseudomonas synxntha // J. Ferment. Technol. 1979. — Vol. 4. — P. 294−299.
  215. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. -Vol. 167.-№ 2.-P. 461−475.
  216. Kaletha K. Hen heart AMP-deaminase the combined effect of ATP, ADP and orthophosphate on the enzyme activity // Int. J. Biochem. — 1984. — Vol. 16. — № 1. — P. 83−85.
  217. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. — Vol. 69. — № 2. — P. 117−123.
  218. Kaletha K., Skladanowski A. Regulatory properties of 14 day embryo and adult hen heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1984. — Vol. 16. — № 1. — P. 75−81.
  219. Kaletha K., Spychala J., Nowak G. Developmental forms of human skeletal muscle AMP-deaminase // Experientia. 1987. — Vol. 43. — № 4. — P. 440−443.
  220. Kaletha K., Thebault M., Raffin I. Camparative studies on heart and skeletal muscle AMP-deaminase from rainbow trout // Compar. Biochem. and Physiol. 1991. — Vol. 99.-№ 4.-P. 751−754.
  221. Kari O., Raivi O. The biochemical basis of immunodeficiency disease // Eur. J. Pediatr. -1980.- Vol. 135.-P. 13−20.
  222. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscat-tered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. 1990. — Vol.65. № 3. -P.131−137.
  223. Kawamura Y. Purification and regulatory properties of AMP-deaminase from chicken erythrocytes // J. Biochem. -1972. Vol. 72. — № 1. — P. 21−28.
  224. Kazue F., Masataka J. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. 86. — № 1. — P. 109−112.
  225. Kelbel C., Stumpf В., Schmidt W. et al. Role of serum adenosine deaminase as an immune parameter of tuberculosis // Pneumologie. 1995. — Vol. 49. — № 12. — P. 684−688.
  226. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. 1991. — Vol. 99. — № 3. — P. 137−140.
  227. Knudsen T.B., Winters R.S., Blackburn M.R. Switch of adenosine deaminase from maternal to fetal origin during mouse // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1990. — Vol. 194. — № 4. — P. 380.
  228. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of ®-deoxycoformycin (pen-tostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. — Vol. 45. — № 1. — P. 91−103.
  229. Kobayashi F., Ikeda Т., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. 1993. — Vol. 88. — № 2. — P. 266−271.
  230. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. -1995. Vol. 103. — № 6. — P. 715−719.
  231. Koizumi H., Tomizawa К., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. — Vol. 20. -№ 7. — P. 394−399.
  232. Komsuoglu В., Goldeli O., Kulan K., Komsuoglu S.S. The diagnostic and prognostic value of adenosine deaminase in tuberculous pericarditis // Eur. Heart. J. 1995. — Vol. 16.-№ 8.-P. 1126−1130.
  233. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated with adrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. — Vol. 47. — № 6. — P. 525−530.
  234. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. — Vol. 63. — P. 323−333.
  235. Kubota M., Katagiri M., Ianase N. et al. Measurement of adenosine deaminase activity in bronchoalveolar lavage fluids as a tool for diagnosing miliary tuberculosis // Nippon. Kyobu. Shikkan. Gakkai. Zasshi. 1996. — Vol. 34. — № 2. — P. 139−144.
  236. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. — Vol. 53. — № 5. — P. l 1 781 183.
  237. Le Floc’h F., Lafleuriel J. Evolution des activities enzymatiques des voies de recyclage des bases et nucleosides puriques dans les tubercules de Topinambour // C. r. Acad. Sci. 1984. — Vol. 298. — № 3. — P. 69−72.
  238. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. 1991. — Vol. 71. — № 2. — P. 89−92.
  239. Litsky M. L., Hohl C.M. Luccas J. H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous spinal cord cultures during chemical hypoxia // Biol. Chem. 1987. — Vol.21. № 2. — P. 134−136.
  240. Lopez C., Crur R., Gomez M. et al. Adenosine deaminase activity in the CSF of patients with aseptic meningitis: utility in the diagnosis of tuberculous meningitis or neurobrucellosis // Clin. Infect. Dis. 1995. — Vol. 20. — № 3. — P. 525−530.
  241. Luo S., Jang L.H., Li L. Adenosine deaminase activity and isozyme test for differentiation diagnosis of tuberculous pleurisy // Chug. Hua. Chieh. Ho. Ho. Hsi. Tsa. Chih. -1993. Vol. 16. — № 5. — P. 272−274.
  242. Luo S., Jinsheng., Shen J., Zou G. Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan // Progr. Biochem. and Biophys. 1996. — Vol. 23. — № 6. — P. 531−537.
  243. Lushchak V.I., Storey K.B. Effect of exercise on the properties of AMP-deaminase from trout white muscle // Int. J. Biochem. -1994. Vol. 26. — № 10−11. — P. 1305−1312.
  244. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neurop-siquiatr. -1995. Vol. 53. — № 4. — P. 755−759.
  245. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemically in unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. 1981. — Vol. 58. — № 5. — P. 897 903.
  246. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively apliced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — № 29. — P. 20 866−20 877.
  247. Mansell M.A., Allsop I., Watts R.W. Effect of renal failure on erythrocyte purine nucleotide, nucleoside and base concentrations and some related enzyme activities // Clin. Sci. 1981. — Vol. 61. — № 6. — P. 757−764.
  248. Marco P., Tinnirello D., Tambone-Reyes M. et al. Syndromes and paroxysmal nocturnal hemoglobinutia // Tumori. 1992. — Vol. 78. — № 6. — P. 370−373.
  249. Marke T.M. Molecular basis of adenosine deaminase deficiency // Immunodeficiency. -1994. Vol. 5. — № 2. — P. 141−157.
  250. Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseasis: Abstract of XIV European League Against Rheumatism Congress. Scotland, 1999. P. 76.
  251. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. 1995. — Vol. 42. — № 3. -P. 265−273.
  252. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. — Vol. 9. — № 5. — P. 620−625.
  253. Masataka Y., Kieko M. AMP-deaminase reaction as a control system of the adenylate energy sharge in yeast. Role of adenylate degradation in the aerobic to anaerobic shift of metabolism // Pharmacobiol. Dyn. 1987. — Vol. 10. — № 2. — P. 26.
  254. Masataka Y., Kieko M. Effect of spermine on the inhibition by fatty acid of AMP deaminase reaction as a control sistem of the adenylate energy charge in yeast // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1981. — Vol. 102. — № 3. — P. 905−910.
  255. Menon I.A. Nature of the species generated by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and Cell. Biol. 1989. — Vol.67. № 8-P.397−403.
  256. Merkler D., Schramm V. Catalytic and regulatory site composition of yeast AMP deaminase by comparative binding and rate studies. Resolution of the cooperative mechanism // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — № 8. — P. 4420−4426.
  257. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correlation between purine metabolism enzyme activities and membrane immuno-phenotype // Neoplasma. 1995. — Vol. 42. — № 1. — P. 9−14.
  258. Meunier P., Filipe P., Emerit I. et al. Adenosine deaminase in progressive systemic sclerosis // Acta. Derm. Venerool. 1995. — Vol. 75. — № 4. — P. 297−299.
  259. Molinos L., Fernandez R., Dominguez M.J. et al. Adenosine deaminase activity in the aetiological diagnosis of community-acquired pneumonia // Scand. J. Infec. Dis. 1997. -Vol. 29. — № 3. — P. 287−290.
  260. Morisaki Т., Gross M., Morisaki H. et al. Molecular basis of AMP-deaminase deficiency in skeletal muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. — Vol. 14. — P. 6457−6461.
  261. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamiepa-tienten // Folia haemotol. 1981. — Vol. 108. — № 6. — P. 763−768.
  262. Muralidhara., Matsumura F., Blankenship A. 2,3,7,8-tetra chloradibenzo-p-dioxin (TCDD) — induced reduction of adenosine deaminase activity in vivo and in vitro // J. Biochem. Toxicol. 1994. — Vol. 9. — № 5. — P. 249−259.
  263. Muraoka Т., Katsuramaki Т., Shirashi H., Jokoyama M.M. Automated enzymatic measurement of adenosine deaminase isoenzyme activities in serum // Anal. Biochem. -1990. Vol. 187. — № 2. — P. 268−272.
  264. Nair V., Buenger G.S., Sells T.B. Inhibition of mammalian adenosine deaminase by novel functionalized 2', 3'-dideoxyadenosines // Biochim. Biophys. Acta. 1991. — Vol. 1078.-№ 1.-P. 121−123.
  265. Namiot Z., Kemona A., Stasiewicz J. et al. Adenosine deaminase activity in gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. — Vol. 82. — № 1. — P. 95−98.
  266. Namiot Z., Stasiewicz J. Adenosine deaminase activity in the human duodenal mucose in relation to gastric acid secretion // J. Physiol. Pharmrcol. 1992. — Vol. 43. — № 2. -P. 149−152.
  267. Niedzwicki J.G., Liou С., Abernethy D.R. et at. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Сотр. Biochem. Physiol. Biochem.Mol.Biol.- 1995.-Vol. 111.- № 2.-P.291−298.
  268. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. — Vol. 15. — № 5. — P. 259−263.
  269. Nishikawa Y., Nakamura M, Fukumoto K. et al. Adenosine deaminase isoenzymes in patients with Graves' disease // Rinsho. Byori. 1995. — Vol. 43. — № 10. — P. 10 571 060.
  270. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from РофЬуга yezoensis Ueda // J. Phycol. -1980. Vol. 28. — № 4. — P. 205−210.
  271. Norman В., Hellsten-Westtng J., Sodin В., Ansson E. AMP deaminase in skeletal muscle of healthy males quantitatively determined by new assay // Acta. Physiol. Scand. -1994. Vol. 150. — № 4. — P. 397−403.
  272. Nowac G., Keletha K. Molecular forms of human heart muscle AMP-deaminase // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1991. — Vol. 46. — № 2. — P. 263−266.
  273. Nowac G., Keletha K. Purification and properties of AMP-deaminase from human kidney // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1992. — Vol. 47. — № 3. — P. 232−241.
  274. Nowak G., Keletha K. Isolation and regulatory mechanisms of smooth muscle AMP-deaminase // Acta. Biochem. Pol. 1991. — Vol. 38. — № 1. — P. 187−189.
  275. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in human blood cells // Purine Metab. Man: Proc. 4 th Int. Symp., London. 1984. — P. 59−62.
  276. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. et al. AMP-deaminase isozymes in human tissues // Biochem. et Biophys. Acta. 1982. — Vol. 714. — № 2. — P. 298−306.
  277. Ogasawara N., Haruko Y.Y. Interaction of AMP-deaminase with RNA // Biochem. et Biophys. Acta. 1981. — Vol. 661. — № 1. — P. 164−169.
  278. Ogawa Т., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. -Vol. 88.-№ 2.-P. 491−495.
  279. Ogawa Т., Aikawa J., Aikawa T. Kinetic characteristics and binding process of substrate analogs to the adenosine deaminase in the marine mussel Mytilus edulis // Сотр. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 88. — № 1. — P. 91−100.
  280. Ohata ML, Masuda I., Nonaka K., Sugiura R. Combination assay of IAP and ADA in hematologic malignancies // Rinsho. Byori. 1990. — Vol. 38. — № 6. — P. 703−710.
  281. Ohiba S., Saitoh M., Kashiwagi M. et al. Isosyme analysis of the high serum adenosine deaminase activity in patients with myastenia Gravis // Intern. Med. 1995. — Vol. 34. -№ 2.-P. 81−84.
  282. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. — Vol. 39. — № 10. — P. 2182−2185.
  283. Orriols R., Munoz X., Drobnic Z. et al. High adenosine deaminase activity in pleural effusion due to psittacosis (letter) // Chest. 1992. — Vol. 101. — № 3. — P. 881−882.
  284. Otconell M.A., Keller W. Purification and properties of double-stranded RNA-specific adenosine deaminase from calf thymus // Proc. Alt. Acad. Sci. USA. 1994. — Vol. 91. -№ 22.-P. 10 596−10 600.
  285. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleo-tidi purinici nelle leucemie nelle immunodeficienze congenite e acvuisite // G. Ital. Chim. Clin. 1991. — Vol. 16. — № 4. — P. 217−229.
  286. Pechanova O., Babal P. Activity of some adenine nucleotide degradation enzymes in human atherosclerotic aorta endotheleum // Folia. Biol. Praha. 1993. — Vol. 39. — № 4. -P. 188−194.
  287. Perez de Oteyza C., Menendez M., Irazabal C. et al. Adenosine deaminase (ADA) and beta-2-microglobulin (beta 2 M) as discriminating serum markers of progression to AIDS //An. Med. Interna. 1996. — Vol. 13. -№ 5. -P. 217−221.
  288. Perignon J.L., Hamet M., Buc H.A. et al. Biochemical study of a case of hemolytic anemia with increased (85-fold) red cell adenosine deaminase // Purine Metab. Man: Proc. 4 th Int Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. — P. 355−358.
  289. Petterson Т., Klockars M., Weber Т.Н., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. 1988. — Vol. 17. — № 5. — P. 365−369.
  290. Petterson Т., Klockars M., Weber Т.Н., Somer H. Diagnostic value of cerebrospinal fluid adenosine deaminase determination (see comments) II Scand. J. Infect. Dis. 1991. -Vol. 23. -№ l.-P. 97−100.
  291. R. «Hairy enzymes» stay in the blood // Science. 1990. — Vol. 248. — № 4953. — P. 203.
  292. Puukka R., Puukka M., Leppilampi M. et al. Erythrocyte adenosine deaminase, purine nucleoside phosphorylase and phosphoribosyltransferase activity in patients with Down’s syndrome // Clin. Chim. Acta. -1982. Vol. 126. — № 3. — P. 275−281.
  293. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. I. Effects on the regulatory properties of the enzyme // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. -Vol. 85. -№ 1.-P. 157−162.
  294. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. II. Modification of the properties of the enzyme during starvation, pollution and salinity changes // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. — Vol. 85. — № 1. — P. 163−171.
  295. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. III. Comparative studies on the gill AMP-deaminase from different fresh water and sea water teleosts//Сотр. Biochem. and Physiol.- 1986.-Vol. 85.-№ l.-P. 173−182.
  296. Raffin J.P. AMP-deaminase from the gill of Salmo gairdnerii Richardson: effects of anions, cations and buffers // Сотр. Biochem. and Physiol. 1984. — Vol. 79. — № 3. — P. 499−504.
  297. Raffin J.P., Thebault M.T. AMP-deaminase from equine muscle: purification and determination of regulatory properties // Int. J. Biochem. 1991. — Vol. 23. — № 10. — P. 1069−1078.
  298. Raffin J.P., Thebault M.T. Purification and partial characterization of an AMP-deaminase from the marine invertebrate Palaemon Serratus // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. 88. — № 4. — P. 1071−1076.
  299. Rajendra W., Mohanachari V., Indira K., Swami K.S. Orcadian rhythms in ammonia metabolism of toad muscle // Compar Physiol, and Ecol. 1982. — Vol. 7. — № 2. — P. 141−144.
  300. Ramse W., Mullen C.A., Biaese R.M. Retrovirus mediated gene transfer as therapy for adenosine deaminase (ADA) deficiency // Leukemia. 1995. — Vol. l.-P. 70.
  301. Ranieri-Raggi M., Bergamini C., Raggi A. Effect of pH on the kinetic properties of rat skeletal muscle AMP-deaminase // Ital. J. Biochem. 1980. — Vol. 29. — № 4. — P. 238 250.
  302. Ranieri-Raggi M., Raggi A. Effect of storage on activity and subunit structure of rabbit skeletal muscle AMP-deaminase // Biochem. J. 1980. — Vol. 189. — № 2. — P. 367−368.
  303. Ranieri-Raggi M., Raggi A. Skeletal muscle AMP-deaminase: effects of limited proteolysis on the aggregation and regulatory properties // Ital. J. Biochem. 1980. — Vol. 29. -№ 3.-P. 218−219.
  304. Resta R., Hooker S.W., Laurent A.B. et al. Insights into thymic purine metabolism and adenosine deaminase deficiency revealed by transgenic mice overexpressing ecto-5'-nucleotidase (CD 73) // J. Clin. Invest. -1997. Vol. 99. — № 4. — P. 676−683.
  305. Rodbell M., Lutz В., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. 1971. — Vol.246. — P.1877−1888.
  306. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Сотр. Biochem. and Physiol. 1983. — Vol. 74. — № 3. — P. 441−444.
  307. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. 1986. — Vol.10. № 3. — P.325−329.
  308. Russo M., Giancane R., Apice G., Galanti B. Adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activities in peripheral lymphocytes from patients with sold tumours // Brit. J. Cancer. 1981. — Vol. 43. — № 2. — P. 196−200.
  309. Sabina R.L., Fishbein W.N., Pereshkpour G. et al. Molecular analysis of the myoade-nylate deaminase deficiencies //Neurology. 1992. — Vol. 42. — № 1. — P. 170−179.
  310. Sakai Т., Jun Hong-Ki. Purification and characterization of adenine deaminase in Pseudomonas synxantha// J. Ferment. Technol. 1978. — Vol. 56. — № 4. — P. 257−265.
  311. Sarin P. S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment H New Exp. Modalities Contr. Neoplasia: Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. — P. 203−212.
  312. Sasaki S. Pathogenetic significance of adenosine deaminase in autoimmune diseases // Nippon. Sei. Keigeka. — Gannai. Zasshi. — 1984. — Vol. 5. — № 2. — P. 219−230.
  313. Sasaki Т., Nakajima H. Serum adenosine deaminase activity in systemic sclerosis (scleroderma) and related disorders // J. Am. Dermatol. 1992. — Vol. 27. — № 3. — P. 411−414.
  314. Sashikala R., Krishna M.P., Indira K. Ambient ammonia effect on catalytic potential of muscle and gill AMP deaminase in Fish // Arch. Int. Physiol, et Biochem. 1987. — Vol. 95.-Xe 1.-P. 31−35.
  315. Sathar M.A., Simee A.E., Coova I.A. et al. Ascitic fluid gamma interferon concentration and adenosine deaminase activity in tuberculous peritonitis // Gut. 1995. — Vol. 36. -№ 3.-P. 419−420.
  316. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. 1996. — Vol. 66. — № 4. — P. 1675−1682.
  317. Schneider Z. A micromethod for estimation of adenosine deaminase and adenosine nucleosidase with modified cellulose nitrate membranes // Anal. Biochem. 1980. — Vol. 108.-№ l.-P. 104−111.
  318. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem. -1987. Vol. 35. — № 4. — P. 443−451.
  319. Segura R.M., Pascual C., Ocana J. et al. Adenosine deaminase in body fluids: a useful diagnostic tool in tuberculosis // Clin. Biochem. 1989. — Vol. 22. — № 2. — P. 141−148.
  320. Sehgal V.N., Bhattacharya S.N., Shah J. et al. Lymphocyte adenosine deaminase activity (L-ADA) in leprosy, during and ofter treatment of reactions // Clin. Exp. Dermatol. -1992.-Vol. 17.-№ l.-P. 20−23.
  321. Sen G.S., Schrader W.P., Chechik B.E. Purification and some properties of adenosine deaminase from human thymus // Prop. Biochem. 1982. — № 4. — P. 323−341.
  322. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of В lymphocytes in chicken bursa // Dev. Сотр. Immunol. 1990. -Vol. 14.-Xo l.-P. 95−104.
  323. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1982. — Vol. 58. — № 18. -P. 1145−1151.
  324. Sharoyan S., Mardanian S., Haroutunian A. AMP deaminase from anterior lobe of bovine pituitary: purification and properties // Acta. Biochem. Pol. 1994. — Vol. 41. — № l.-P. 97−101.
  325. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1985. — Vol. 47. — № 1. — P. 149 152.
  326. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. 1996. — Vol. 12. — № 4. -P. 464−469. .—-—¦—¦ — ¦ ---- ---—
  327. Shiosaka Т., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for determination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. -1982. Vol. 31. — № 4. — P. 203−210.
  328. Schoen S.W., Kreutzberg G.W. Evidence that-Nucleotidase is associated with malleable synapses: an enzyme cytochemical investigation of the olfactory bulb of adult rats // Neuroscience. -1995. Vol.65. № 1. — P.37−50.
  329. Shumate J.B., Kaiser K.K., Carroll J.E., Brooke M.H. Adenylate deaminase deficiency in a hypotonic infant // J.Pediatr. 1980. — Vol. 96. — № 5. — P. 885−887.
  330. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. 1996. — Vol. 35. — № 24. — P. 7862−7872.
  331. Skladanowski A., Kaletha K., Zydowa M. Hydro- and thermodynamic properties of bovine heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1981. — Vol. 13. — № 7. — P. 865−869.
  332. Skladanowski A., Zydowa M. Two forms of AMP-deaminase in bovine heart // Acta. Biochem. Pol. 1988. — Vol. 35. — № 1. — P. 29−37.
  333. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J. Appl. Physiol. 1991. -Vol.70. № 5. — P.2003−2009.
  334. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. — Vol. 143. — № 2.-P. 143−149.
  335. Spychala J. Comparative study on vertebrate liver AMP-deaminase // Сотр. Biochem. and Physiol. 1984. — Vol. 78. — № 7. — P. 881−884.
  336. Spychala J. The interaction of polyphosphoinositols with AMP-deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1987. — Vol. 148. — № 1. — P. 106−111.
  337. Spychala J., Marszafek J. The effect of high protein diet on the regulatory properties of AMP-deaminase from chiken liver // Acta. Biochem. Pol. 1986. — Vol. 33. — № 3. — P. 187−193.
  338. Spychala J., Marszalek J. The forms of AMP-deaminase from the lizard (Lacerta agilis) liver // Сотр. Biochem. and Physiol. -1986. Vol. 83. — № 1. — P. 169−171.
  339. Stahl A.I., Frick A. Microdosage de l’ade’nosine desaminase sanguine: etude du role de l’enzyme dans l’ammoniogenese du sang preleve // Ann. Biol. Chim. 1985. — Vol. 43. -№ 2.-P. 137−145.
  340. Stancikova M., Lukac, Jstok R., Rovensky J. Serum adenosine deaminase in activity in patients with systemic lupus erythematosus and effect of cyclosporin therapy // Scand. J. of Rheumatology. 1996. — Vol. 106. — P. 38.
  341. Stankiewicz A. AMP-deaminase from human skeletal muscle. Subunit structure, amino-acid composition and metal content of the homogenous enzyme // Int. J. Biochem. -1981.-Vol. 13.-№ 11.-P. 1177−1183.
  342. Stankiewicz A. Makarewicz W. Comparative studies on AMP-deaminase VI. Antigenic properties of the enzyme from frog liver, frog muscle and hen white muscle // Сотр. Biochem. and Physiol. 1982. — Vol. 72. — № 1. — P. 123−126.
  343. Stingh L.S., Sharma R. Developmental expression and corticosterone inhibition of adenosine deaminase activity in different tissues of mice // Mech. Ageing, and Dev. -1995. Vol. 80. — № 2. — P. 85−92.
  344. Suga M., Ando M., Nishikawa H., Araki S. Adenosine deaminase activity and free IL-2 receptor levels in serum from patients with mycoplasma pneumonia // Jpn. J. Med. -1991.-Vol. 30.-№ 2.-P. 108−112.
  345. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. — Vol. 24. — № 2. — P. 203−204.
  346. Taniai S., Nitta M., Shimase J. et al. Serum adenosine deaminase (ADA) activity in petients with active pulmonary tuberculosis // Kekkaku. 1990. — Vol. 65. — № 7. — P. 477−481.
  347. Tavenier M., Skladanowski A.C., Abreu R.A., De Ong W. Kinetics of adenylate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Biophys Acta. 1995. — Vol. 1244. -№ 2−3.-P. 351−356.
  348. Telenti M., Folez J., De-Quiros B. et al. Tuberculous pericarditis: diagnostic value of adenosine deaminase // Presse. Med. 1991. -Vol. 20. — № 14. — P. 637−640.
  349. Thakker K., Anero D.R., Sharif H.M. et al. Cardiac adenylate deaminase: molecular kinetic and regylatory properties under phospate free conditions // Biochem. J. — 1994. -Vol. 300.-№ 2.-P. 359−369.
  350. Thakker K., Anero D.R., Varwood C. et al. Isolation and characterization of AMP-deaminase from mammalian (rabbit) myocardium // Biochem. J. 1993. — Vol. 290. — № 2.-P. 335−341.
  351. Thompson J.L., Sabina R.L., Ogasawara N., Riley D.A. AMP-deaminase histochemical activity and immunofluorescent isozyme localization in rat skeletal muscle // J. Histo-chem. Cytochem. 1992. — Vol. 40. — № 7. — P. 931−946.
  352. Thompson-Gorman S.L., Zweier J. L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial reperfusion injuri // J. Biol. Chem. 1990. — Vol.265. № 12. — P.6656−6663.
  353. Thora S., Rajsekaran P., Chaparwal B.C. Serum adenosine deaminase estimation in relation to BCG-vaccination // Indian. Pediatr. 1995. — Vol. 32. — № 10. — P. 1087−1088.
  354. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activity in pleural effusion // Kan-senshogaku Zasshi. 1992. — Vol. 66. — № 7. — P. 995−997.
  355. Tomasiak M. AMP-deaminase from porcine blood platelets, regulation by adenine nucleotides, phosphate and by Na+ and K+ ions // Rocz. Kad. Med. Bialymst. 1992. -Vol. 37. — P. 46−57.
  356. Tsujimoto Y., Hashizume H., Yamazaki M. Superoxide radical scavenging activity of phenolic compounds // Int. J. Biochem. 1993. — Vol.25. № 4. — P.491−494.
  357. Tsukada Т., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. 1980. — Vol. 128. — № 2. — P. 228−232.
  358. Tullson P.C., Rundell K.W., Sabina R.L., Teijung R.L. Creatine analogue beta-guanidinopropionic acid alters skeletal muscle AMP-deaminase activity // Am. J. Physiol.- 1996.- Vol. 270. -№ l.-P. 76−85.
  359. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. -1984. Vol.259. № 7. — P.4065−4069.
  360. Ungerer J.P., Oosthuizen H.M., Bissbort S.H., Vermook W.J. Serum adenosine deaminase: isoenzymes and diagnostic application // Clin. Chem. 1992. — Vol. 38. — № 7. -P. 1322−1326.
  361. Urrutia A., Ribera J.M., Rey J.C., Foz M. Myelomatous pleural effusion with elevated adenosine deaminase activity // Med. Clin. Bare. -1991. Vol. 96. — № 6. — P. 236.
  362. Vaca G., Sanchez-Corona J., Olivares N. et al. A simple rapid fluorescent assay for adenosine deaminase activity // Am. Genet. 1979. — Vol. 22. — № 3. — P. 182−184.
  363. Valdes L., Alvarez D., San-Jose E. et al. Value of adenosine deaminase in the diagnosis of tuberculous pleural effusions in patients in a region of high prevalence of tuberculosis // Thorax. 1995. — Vol. 50. — № 6. — P. 600−603.
  364. Van Den Bergh F., Sabina R.L. Characterization of human AMP-deaminase 2 (AMPD 2) gene expression reveals alternative transcripts encoding variable N-terminal extensions of isoform 2 // Biochem J. 1995. — Vol. 312. — № 2. — P. 401−410.
  365. Van Der Weyden M.B., Jack I., Ziegler J.B. Characterization of adenosine deaminase activity in normal and adenosine deaminase deficient human tissue // Purine Metab. Man: Proc. 4 th Int. Symp, London. 1984. — P. 67−70.
  366. Vargeese C., Sarme M., Pragnachryulu P.V. Adenosine deaminase inhibitors. Synthesis and biological eveluation of putative metabolites of (+)-erithro-9-(2S-hydroxy-3R-nonyl)adenine // J. Med. Chem. 1994. — Vol. 37. — № 22. — P. 3844−3849.
  367. Verkatesh J., Kaur A., Zachariah A., Commen A. Molecular forms of adenosine deaminase do not aid the diagnosis of tuberculosis // Trans. R. Soc. Trop. Med. Hyg. 1996. -Vol. 90.-№ 6. -P. 652−653.
  368. Vettenranta K., Raivio K.O. Key enzymes of purine degradation and reutilization on human fetal liver and brain // Biol. Neonate. 1990. — Vol. 58. — № 6. — P. 311−317.
  369. Villena V., Navarro-Gonzalvez J.A., Garcia-Benayas C. et al. Rapid automated determination of adenosine deaminase and lysozyme for differentiating tuberculous and nontu-berculous pleural effusions // Clin. Chem. 1996. — Vol. 42. — № 2. — P. 218−221.
  370. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marker enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. — Vol. 96. — № 3.-P. 137−140.
  371. Walia M., Maha A.M., Singh K. Serum adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, alkaline phosphatase in breast cancer patients // India. Med. Res. 1995. — Vol. 101. — P. 247 249.
  372. Wang P.J., Hsieh F.J., Cheng T.J. Atypical presentations of tuberculous meningitis a case report // Chung. Hua. I. Hsueh. Tsa. Chin. Taipei. — 1991. — Vol. 48. — № 2. — P. 153−157.
  373. Webster H.K., Wiesmann W.P., Pavia C. Adenosine deaminase in malaria infection: effect of 2'-deoxycoformycin in vivo // Purine Metab. Man: 4 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. — P. 225−229.
  374. Whitehouse D.B., Hopkinson D.A., Evans D.J. Adenosine deaminase activity in Dia-mond-Blackfan syndrome // Lancet. 1984. — № 8416. — P. 1398−1399.
  375. Wortmann R.L., Veum J.A., Rachow J.W. Purine catabolie enzymes in human synovial fluids // Purine and Pyrimidine Metab. Man: Proc. 6 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1989. — P. 393−398.
  376. Yuksel H., Akoglu T.F. Serum and synovial fluid adenosine deaminase activity in patients with rheumatoid arthritis, osteoarthritis and reactive arthritis // Ann. Rheum. Dis. -1988. Vol. 47. — № 6. — P. 492−495.
  377. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Mozgovaja E.E., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Bratislava, Slovakia, May 10−13,2000. -P. 77.
  378. Zhang Y., Geiger J.D., Lautt W.W. Improved highpressure liquid chromatographic -fluorometric assay for measurement of adenosine in plasma // Am. J. Physiol. 1991. -Vol. 260. — № 4. — P. 658−664.
  379. Zydowo M. Modification of the catalytic and regulatory properties of beef heart AMP-deaminase by DTNB treatment // Int. J. Biochem. 1985. — Vol. 17. — № 1. — P. 139 142.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!