Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Нуклеопротеиновые комплексы дрожжей: Получение и характеристика

Диссертация: Нуклеопротеиновые комплексы дрожжей: Получение и характеристика
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая ценность работы. Полученные результаты по выделению и характеристике НПК дрожжей увеличивают спектр возможных сырьевых источников для получения биорегуляторов и позволяют сделать технологию их получения более простой и экономичной. Кроме того, НПК могут быть использованы для разработки новых пищевых биологически активных добавок и лечебных препаратов, в том числе пролонгированного… Читать ещё >

Нуклеопротеиновые комплексы дрожжей: Получение и характеристика (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общая характеристика и структурно-функциональная организация хроматина дрожжей Басскаготусея сегеУ1Я1ае
    • 1. 2. Регуляция активности хроматина БасскаготусеБ сеге18гае
    • 1. 3. Биологическая активность ядерных белков-регуляторов
    • 1. 4. Получение ядерных негистоновых белков дрожжей
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы исследования
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Метод получения НПК
      • 2. 2. 2. Метод фракционирования НПК при микрофильтрации
      • 2. 2. 3. Вискозиметрия
      • 2. 2. 4. Метод определения белка по Лоури
      • 2. 2. 5. Орциновый метод определения РНК
      • 2. 2. 6. Гель-хроматография
      • 2. 2. 7. Ферментативный гидролиз
      • 2. 2. 8. Бумажная хроматография
      • 2. 2. 9. Метод гель-электрофореза
      • 2. 2. 10. Ионообменная хроматография
      • 2. 2. 11. Приготовление буферных растворов
      • 2. 2. 12. Комплексообразование
      • 2. 2. 13. Реакция торможения миграции лейкоцитов
      • 2. 2. 14. Определение антистрессорной активности НПК
  • 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Разработка метода выделения НПК из дрожжей
  • Басскаготусез сегеУ131ае
    • 3. 3. 1. Выбор экстрагента и термодинамических условий экстракции
    • 3. 3. 2. Фракционирование экстракта мембранной микрофильтрацией
    • 3. 3. 3. Осаждение НПК
    • 3. 2. Исследование компонентного состава НПК дрожжей
    • 3. 2. 1. Изучение углеводного состава НПК
    • 3. 2. 2. Исследование белковых компонентов НПК
    • 3. 2. 3. Гель-хроматография НПК
    • 3. 3. Изучение особенностей организации НПК дрожжей
    • 3. 3. 1. Фракционирование НПК на ионитах
    • 3. 3. 2. Исследование взаимодействия нуклеиновых кислот с белками по спектральным характеристикам
    • 3. 4. Исследование биологической активности НПК дрожжей
    • 3. 4. 1. Исследование антистрессорного действия НПК
    • 3. 4. 2. Изучение митогенной ативности НПК
  • ВЫВОДЫ

Актуальность проблемы. Традиционно применяемые в медицине биологически активные вещества (белки, ферменты, антибиотики и витамины) очень часто входят в состав лекарственных препаратов только в виде высо-коочищенных индивидуальных веществ. Однако, хорошо известно, что такие БАВ нестабильны и нуждаются в защите как от ферментативного гидролиза в физиологических условиях организма, так и от внешних неблагоприятных воздействий, разрушающих препараты при хранении.

Задача сохранения биологической активности в последнее время становиться особенно актуальной при получении и использовании в качестве лечебных и профилактических препаратов различного рода биорегуляторов белковой природы, таких как ядерные низкомолекулярные белки и пептиды. Биорегуляторной функцией обладают негистоновые белки хроматина (НГБ), унивесальные для всех эукариотических организмов. Эти белки контролируют и поддерживают на необходимом уровне процессы пролифера—ни и дифференцировки в клетке. К ним относятся кейлоны (Мм 21−46 кДа), цитокины (Мм 10−27 кДа) и низкомолекулярные пептиды цитомедины (Мм 2−10 кДа). К настоящему времени наиболее изученными являются цитомедины и среди них негормональные и гормоноподобные факторы тимуса, обладающие имуномодулирующей активностью, и миелопептиды, выделенные из костного мозга. Остальные регуляторные белки изучены мало, а их использование затруднено вследствие высокой нестабильности. Например, использовать келоны, как регуляторы пролиферации на практике оказалось невозможным, так как сразу после введения они почти полностью разрушались з кровяном русле ферментативными системами организма.

В тоже время, хорошо известно, что для доставки в клетки не менее лабильного наследуемого материала в генной инженерии и генотерапии используют комплексы нуклеиновых кислот с полимерами-носителями различного характера, в том числе с белками. Комплексообразование с носителями обеспечивает стабилизацию их структуры и защищает препараты от действия эндогенных нуклеаз. Следует отметить, что нуклеиновые кислоты сами по себе являются естественными полиэлектролитами-носителями белков хроматина. Поэтому, выделение таких естественных комплексов нуклеиновых кислот с биорегуляторами белковой природы, позволяет не только сократить потери на стадиях выделения и очистки, но и расширяет спектр использования ядерных белков для различных медико-биологических целей, в том числе для тонкой коррекции стрессовых состояний организма или отдельных его функций.

С другой стороны, до последнего времени в качестве сырья для получения препаратов белков-биорегуляторов использовали органы и ткани крупного рогатого скота. Поиск и расширение сырьевых источников для получения новых препаратов является актуальной задачей биотехнологии. Изучение микроорганизмов, в частности дрожжей, в качестве источника для получения регуляторных пептидов и их комплексов с природными носителями представляется перспективным направлением, так как промышленная технология их выращивания хорошо освоена и легко масштабируется.

Цель данной работы состояла в получении комплексов нуклеиновых кислот с ядерными белками (НПК) из клеток пекарских дрожжей БассЪаго-тусеБ сегеугБгае, исследовании их компонентного состава и биологической активности. Для достижения поставленной цели было необходимо решить следующие задачи: Во-первых, техническая задача разработки и оптимизации метода выделения нуклеопротеиновых комплексов дрожжей. Во-вторых, проблема фракционирования, определения компонентного состава и биологической активности комплексов нуклеиновых кислот с ядерными белками, препарата с высокой вязкостью и фазовой неустойчивостью.

Научная новизна работы. До начала настоящей работы дрожжевую биомассу традиционно использовали как сырье для получения белково-витаминных концентратов и для выделения нуклеиновых кислот и АТФ. В представляемой работе впервые был разработан и оптимизирован метод выделения нуклеопротеиновых комплексов (НПК) дрожжей, включающий стадию фракционирования и концентрирования НПК по молекулярной массе путем микрофильтрации на трек-мембранных модулях.

Впервые методами гель-хроматографии, вискозиметрии, электрофорезом в ПААГ, ионообменой хроматографией полученный препарат НПК дрожжей охарактеризован в отношении компонентного состава и молекулярных масс белка и нуклеиновых кислот. Доказана устойчивость высокомолекулярной фракции НПК (I) по отношению к ферментативному «расщеплению РНК-азой.

Впервые с помощью ионообменной хроматографии при различных соотношениях белок: нуклеиновая кислота изучена прочность связывания этих компонентов в комплексе и рассчитаны константы диссоциации НПК (I) — показано, что связывание белка с нуклеиновой кислотой носит кооперативный характер.

Впервые исследована биологическая активность НПК (I) по отношению к культуре дрожжей, подверженных действию УФ-облучения или перекиси водородапоказано, что НПК (I) усиливает размножение клеток, угнетенное действием мутагенных факторов.

Впервые исследована митогенная активность НПК (I) и его компонентов. Показано, что высокоочищенный белок проявляет низкую митогенную активность, тогда как в комплексе с РНК его активность значительно увеличивается.

Практическая ценность работы. Полученные результаты по выделению и характеристике НПК дрожжей увеличивают спектр возможных сырьевых источников для получения биорегуляторов и позволяют сделать технологию их получения более простой и экономичной. Кроме того, НПК могут быть использованы для разработки новых пищевых биологически активных добавок и лечебных препаратов, в том числе пролонгированного действия, перспективных для восстановления жизненно важных функций организма, ослабленных токсическими или радиационными воздействиями.

выводы.

1. Разработан воспроизводимый метод выделения устойчивых комплексов нуклеиновых кислот (НК) с ядерными белками (НГЖ) из культуры пекарских дрожжей БассИаготусез сеге>Ыае.

2. Методом гель-хроматографии проведена оценка молекулярных масс НПК, входящих в состав полученного суммарного препарата. Вискозиметрически определена молекулярная масса высокомолекулярной фракциипрепарата — НПК (I), которая соответствует 1430 кДа. Соотношение белок: НК в комплексе — 2.6:1 (по весу). Установлено, что НПК (1)устойчивы по отношению к гидролизу панкреатической РНК-азой.

3. Методом УФ-спектрофотометрии обнаружен гиперхромный эффект при термической денатурации НПК, что свидетельствует о том, что НК в составе НПК (I) находятся в нативной форме.

4. Впервые методом ионообменной хроматографии проведено выделение белкового компонента из препарата НПК и оценена константа диссоциации НПК (I). Концентрационная зависимость константы диссоциации свидетельствует о кооперативном характере связывания НК с белковыми молекулами.

5. Методом электрофореза в ПААГ охарактеризована молекулярная масса мажорного белкового компонента, входящего в состав НПКона составляет 30 кДа.

6. Впервые по кривым доза-эффект определен диапазон антистрессорной активности НПК по отношению к клеткам дрожжей Засскаготусея сегеу{51ае, подверженных воздействию УФ-облучения или перекиси водорода. Оптимальный положительный эффект наблюдался при концентрациях НПК 1−7 мкг/мл.

7. Показана митогенная активность НПК в реакции торможения миграции лейкоцитов. Показано, что очищенный белок комплекса проявляет низкую удельную активность, тогда как активность НПК (I) сравнима с действием стандартных митогенов — конканавалина и убикитина. мо.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Д.Н., Замулаева И. А., Поверский A.M. Гистоны вызывают гибель тимоцитов in vitro. Гистонсвязывающие иммуноглобулины уменьшают их цитотоксичные свойства/ТВиохимия. — 1999. — Т. 64, № 6. — С. 830−835.
  2. С. Ферментативное расщепление РНК посредством РНК. Из «Ферментативная активность РНК: Нобелевские лекции"/Под ред. Г. Цех. М.: Знание, 1991. — 29 с.
  3. В.Н. Современные представления о природе старения//Успехи совр. биол. 2000. — Т. 120, № 2. — С. 146−164.
  4. В.Н., Хавинсон В. Х. Применение пептидных препаратов эпифиза в онкологии: двадцатилетний опыт исследований эпиталамина/ЛЗопр. онкологии. 1993. — Т. 39, № 4−6. — С. 131−142.
  5. И.П., Каменская М. А. Нейропептиды в синоптической передаче//Итоги науки и техники.- 1988.- Т.34, № 1. С. 1−184.1.l
  6. B.B. Роль отдельных фракций гистонов и негистоновых белков в структурно-функциональной организации хроматина: Автореф. дис. докт. биол. наук. М., 1983. — 44 с.
  7. В.Н., Кухарская Т. Н., Зинченко А. И. Получение высокоочищен-ной РНК из дрожжей с помощью ионов Са2+//Прикладн. биохим. и микробиология. 1995.-Т. 31, № 5.-С. 494−497.
  8. Д.Б. Структура и динамика комплексов ДНК с растворителем: Автореф. дис. канд. физ.-мат. наук.-М., 1991.-21 с.
  9. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник. М.: Медицина, 1990.-528 с.
  10. К., Саммор Э. Хромосома эукариотической клетки/Под ред. А. Ф. Захарова. М.: Мир, 1981.-450 с.
  11. С.Е. Введение в молекулярную биологию. M.-JL: Наука, 1966. -514с.
  12. Т. Мембранная фильтрация. М.: Мир, 1987. — 462 с.
  13. .И., Железняк A.C. Физико-химические основы жидкостной экстракции. Изд-во: Химия, 1966. — 154 с.
  14. A.M., Захарова JI.A. Цитокины в сочетании регуляции боли и иммунитетаУ/Успехи совр. биологии. 2000. — Т. 120, № 2. — С. 174−189.
  15. В.И. Наднуклеосомная организация хроматина. В книге „Молекулярные и клеточные аспекты биотехнологии“: сб. науч. трудов.- JI.: Наука, 1986.-253 с.
  16. И.М. Влияние ионной силы раствора на структуру минимальных нуклеосом: Автореф. дис. канд. биол. наук.-М., 1992.-20 с.
  17. O.B. Теоретическое моделирование самоорганизации гете-рополимерных глобул: белок и РНК: Автореф. дис. канд. биол. наук.- Пущино: Институт белка РАН, 1995. 16 с.
  18. А. Белки хроматина. Вильнюс: Мокслас, 1988. — 144 с.
  19. Е.И., Дворкин Г. А., Назаренко В. Г. Об оценке жесткости молекул ДНК в растворе//Биохимия. 1963. — Т. 28, № 6. — С. 1048−1056.
  20. Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970. — 252 с.
  21. В.Т. Исследование стабильности ДНК и ее комплексообразова-ния с остаточными примесными белками: Автореф. дис. канд. биол. наук. Ереван, 1991. — 18 с.
  22. Н.П. Химия микробных полисахаридов. М.: Высшая школа, 1984.-256 с.
  23. Л.И., Алиханян С. И. Влияние эффекта фотореактивации на мутационный процесс у продуцентов стрептомицина Streptomyces griseus (Actynomyces globisporus streptomycini)//Докл. AH.CCCP. 1956. — № 3. -С. 703−705.
  24. П. де Жен Идеи скейлинга в физике полимеров. М.: Мир, 1982. -368 с.
  25. В.Н. Влияние мочевины и ионной силы раствора на структуру минимальных нуклеосом: Автореф. дис. канд. биол. наук. Киев, 1989.- 16 с.
  26. И.А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Федорова И. В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.: Наука, 1984. — 144 с.
  27. В.М., Лидак М. Ю., Земсков А. М. и др. Низкомолекулярная РНК: получение, гидролиз и применение в медицине. Рига: Зинатне, 1985.- 191 с.
  28. В. Нуклеиновые кислоты. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. М.: Мир, 1987. — 584 с.
  29. Г. С. Исследование нуклеосомного уровня организации хроматина из клеток, различающихся по характеру дифференцировки: Авто-реф. дис. канд. биол. наук. СПб, 1996. — 24 с.
  30. Инге-Вечтомов С.Г., Карпова Т. С. Частная генетика дрожжей-сахаромицетов. СПб: СПб университет, 1993. — с. 150.
  31. Ионообменные материалы для процессов гидрометаллургии, очистки сточных води водоподготовки. Справочник М.: ВНИИХТ, 1983. — 207 с.
  32. А.М., Ляпин В. А., Свитцов A.A. Состояние и перспективы мембранной техники в микробиологической, пищевой и медицинской про-мышленности//Биотехнология. 1989. — Т. 5, № 3. — С. 260−276.
  33. А .Г. Основные процессы и аппараты химической технологии. -М.: Химия, 1971.-784 с.
  34. Кейлоны. Значение и роль в нормальных и патологических процессах:, Материалы I совещания. Москва, 1980. — с.
  35. А.Л., Морозов В. Г., Хавинсон В. Х. Участие циклазной системы в молекулярных механизмах регуляции дифференцировки имму-нокомпетентных клеток//Биохимия.- 1984. Т. 49, № 4. — С. 658−666.
  36. Ю.В., Золотарев П. П., Елькин Г. Э. Теоретические основы ионного обмена. Л.: Химия, 1986. — 213 с.
  37. И.А., Волкова Н. В., Ву Тхи Фыонг Ань и др. Кинетика экстракции полинуклеотидов из клеток дрожжей и метанутилизирующих бак-терий//Биотехнология. 1996. — № 7. — С. 52−58.
  38. H.H., Геиендер K.M., Самсонов Г. В. и др. Авторское свидетельство СССР № 322 332//Бюл. изобр. 1971. — № 36. — С. 52.
  39. .И., Морозов В. Г., Хавинсон В. Х. Цитомедины и их роль в регуляции физиологических функций//Успехи совр. биол. 1995. — Т. 115, № 3.-С. 353−367.
  40. В.В., Свитцов A.A. Тезисы докладов IV Всесоюзной конференции по мембранным методам разделения смесей (IV ВКММ). М.: НИИТЭХИМ, 1987.-Т. 5.-С. 16.
  41. М.П., Кузнецова Е. А., Газлев А. И. Участие протеаз в апопто-зе//Биохимия. 1999. — Т. 64, № 2. — С. 149−163.
  42. Н.Е., Цудзевич Б. А., Блюм Я. Б., Бабенюк Ю. Д. Биохимическая модель регуляции активности хроматина. Киев: Наукова Думка, 1983.-245 с.
  43. Лабораторные методы исследования в клинике/Под ред. В. В. Меньшикова. М.: Медицина, 1987.
  44. А. Т. Чижова Е.Б., Папукова К. П. Сорбция белков лизоци-ма и цитохрома С на карбоксильном катионите КМДМ-6−5// Журн. физ.химии. 1999,-Т.73, № 11.-С. 2068−2071.
  45. А.Т., Чижова Е. Б., Папукова К. П. Многокомпонентная сорбция белковых систем лизоцим цитохром С и рибонуклеаза — ци-тохром С на карбоксильном катионите КМДМ-6−5//Журн. физ.химии. -2000. — Т.74, № 8. — С. 1454−1457.
  46. Методы селекции продуцентов антибиотиков и ферментов. Л.: Медицина, 1978.- 160 с.
  47. В.Г., Хавинсон В. Х., Кожемякин А. Л. и др. Влияние полипептидного фактора тимуса на синтез циклических нуклеотидов иммуно-компетентных клеток//Вопросы мед. химии. 1982. — Т. 28, № 4. — С. 114−118.
  48. В.В. Протеолитические ферменты. -М.: Наука, 1971. 410 с.
  49. .В., Флеров Р. И. Ядерные мембраны//Ж. Всесоюз. Хим. Общества. 1987. — № 1. — С. 641−647.
  50. Надеж -ин ГО.С., Шатаева JI.K., Кузнецова H.H. и др. Исследование структуры специальных сорбентов методом малоуглового рентгеновского рассеяния//Высокомолекулярные соединения сер. А. 1975. — Т. 17.-С. 448−451.
  51. О.И. Полимерные микрофильтры. М.: Химия, 1985. — 216 с.
  52. С.С., Шишацкий Ю. И. Производство хлебопекарных дрожжей: Справочник. -М.: Агропромиздат, 1990. 335 с.
  53. Нуклеиновые кислоты/Под ред. И. Б. Збарского. М.: Мир, 1966. — 416 с.
  54. Остерман JLA. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. — 286 с.
  55. JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985.-536 с.
  56. Р.В., Михайлова A.A., Фонина Л. А. Эндогенные иммуномодуля-торные пептиды (миелопептиды): структура, функция, механизм дейст-вия//Биоорганическая химия. 1999. — Т. 25, № 11. — С. 811−815.
  57. С.В., Зенкевич В. Б., Кадышев М. К. и др. Ультрафильтрационная аппаратура//Биотехнология. 1989. — № 1. — С. 65.
  58. Е.А. Технология дрожжей. М.: Пищевая промышленность, 1970.-300 с.
  59. Повреждения и репарация ДНК: Сб. статей. Пущино: НЦБИ АН СССР, 1980.-204 с.
  60. Е.И., Иванов Г. С., Воробьев В. И. Исследование структурной организации хроматина из различных источников//Биохимия. 1993. — Т. 58, № 10.-С. 1604−1615.
  61. Ю.А., Кетлинский С. А., Антохин А. И., Окулов В. Б. Кейлонная регуляция деления клеток. М.: Медицина, 1984. — 207 с.
  62. Г. М., Зверева JI.H. Некоторые биологические и химические свойства кейлоноподобных протеогликанов. В сб. „Кейлоны. Значение и роль в норме и патологических процессах“ М.: 2-й Гос. Мед. Ин-т, 1981.-С. 104.
  63. И.Ю., Шатаева JI.K., Хавинсон В. Х. Трансспецифические нук-леопротеиновые комплексы//Вопросы мед. химии. 2000. — Т. 46, № 1. -С. 62−71.
  64. Г. В. Сорбция и хроматография антибиотиков. M.-JL: Изд. АН СССР, 1960.
  65. Ю.К. Технология и оборудование галеновых производств. M.-JL: Гос. изд-во мед. лит-ры, 1956. — 185 с.
  66. С.М. Лабораторные среды для актиномицетов и грибов. М.: Агропромиздат, 1990. — 240 с.
  67. Современная технология фильтрации в фармацевтической промышленности и в процессах ферментации: Технические предписания/Фирма „Палл“ (Германия). Драйх, 1989. — 134 с.
  68. Справочник биохимика: Пер. с англ. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К.-М.: Мир, 1991.-544 с.
  69. Структура и генетическое значение белков хроматина эукариот. В сборнике: Биология гистонов/Под ред. Г. Д. Бердышева. Киев: Наукова Думка, 1985.- 116 с.
  70. Структурно-функциональные аспекты репликации и репарации ДНК: Материалы симпозиума „Молекулярные механизмы репликации. Репарации и рекомбинации в норме и при действии облучения у эукариот“, 30 марта 2 апреля 1983 года. — Пущино, 1983. — 192 с.
  71. Г. А., Потехина Т. С., Елинкова М. и др. Сорбционная иммобилизация белков на синтетических полиамфолитах//Прикл. биохим. и микробиол. 1991. — Т. 27, № 5. — С. 695−700.
  72. Н.И., Гроздова И. Г., Гнучев Н. В. Эволюционные аспекты биологического действия циклических нуклеотидов. В кн. „Сборка предбио-логических и биологических структур“. М.: Наука, 1982. — С. 285−295.
  73. С.В., Хавинсон В. Х. Применение пептидных биорегуляторов в офтальмологии//Вестник офтальмол. 1999. — Т. 115, № 5. — С. 42−45.
  74. Д.Л. Биохимия. М.: Высшая школа, 1966. — 644 с.
  75. Т.А., Терещенко О. Я., Мазурик В. К. Нуклеиновые кислоты и белки в организме при лучевом поражении. М.: Медицина, 1974. -408 с.
  76. В.Х. Влияние препарата, выделенного из сердца на биоэнергетику кардиомиоцитов в условии гипоксии и ишемии//Патол., физиол. и эксперим. терапия. 1992. — № 2. С. 20−24.
  77. В.Х., Жуков В. В. Пептиды тимуса и механизмы иммунорегу-ляции//Успехи совр. биологии. 1992. — Т. 112, № 4. — С. 554−570.
  78. В.Х., Кожемякин А. Л., Морозов В. Г. и др. Влияние тималина на биохимические и иммунологические показатели дифференцировки и функциональной активности лимфоцитов//Вопросы мед. химии. 1990. -Т. 36, № 3.-С. 41−43.
  79. В.Х., Морозов В./З.Тималин и его иммунобиологическая активность. Иммунобиология гормонов тимуса. Киев: Здоровье, 1989. -С. 125−142.
  80. В.Х., Морозов В. Г., Малинин В. В. Регуляция препаратом эпифиза антиоксидантной системы при старении//Цитология. 1999. -Т. 49,№ 9.-С. 790−791.
  81. В.Х., Морозов В. Г., Супиев Т. К. и др. Влияние полипептидного фактора тимуса на дифференцировку и функциональную активность Т- и В-лимфоцитов//Изв. АН Каз.ССР. Сер. биол. 1983. — № 1. -С. 78−82.
  82. В.Х., Прокопенко Н. П., Тигранян Р. А. и др. Характеристика кислотного экстракта эпифиза и его фракций//Вопросы мед. химии. -1989.-Т. 35, № 4.-С. 79−81.
  83. О.В., Изумрудов В. А., Зезин А. Б. и др. Процессы ассоциации-диссоциации в растворах нестехиометричных полиэлектролитных ком-плексов//Высокомолекулярные соединения. 1980. — № 1. — С. 218−223.
  84. Н.С., Драган А. И., Бердышев Г. Д. Структура и функции хроматина. Киев: Выща школа, 1987.
  85. Хроматин и нуклеосомы. В сборнике „Итоги науки и техники. Молекулярная биология“ М., 1988. — Т. 26. — С. 27.
  86. Е.А., Медведев М. И., Брок М. Т. Ультрафильтрация дезинтеграта хлебопекарных дрожжей//Биотехнология. 1993. — Т. 5, № 5. — С. 165.
  87. В.Н. Жесткоцепные полимерные молекулы. Л.: Наука, 1986. -380 с.
  88. В.В., Стальмагнук В. Я., Разин C.B. Состав, строение и различные свойства комплексов ДНК с белками, расположенных вучастках крепления петель ДНК к ядерному скелету//Мол. биология. -1986. -Т. 20, № 6. -С. 1579−1588.
  89. С.А. Текстуальный и статистический анализ регуляторных последовательностей ДНК и РНК: Автореф. дис. канд. биол. наук. М., 1994.-23 с.
  90. JI.K., Кузнецова Н. Н., Елькин Г. Э. Карбоксильные катиониты в биологии. JL: Наука, 1979. — 286 с.
  91. JI.K., Ряднова И. Ю. Потехина Т.С. и др. Фракционирование макромолекул при микрофильтрации вязких растворов//Ж. прикл. химии. 1999.-Т. 72, № 1.-С. 152−156.
  92. JI.K., Ряднова И. Ю., Хавинсон В. Х. Интерполимерные комплексы дезоксирибонуклеиновой кислоты с белком//ЖПХ. 1999. — Т. 72, № 6.-С. 982−985.
  93. Г. М., Хавинсон В. Х., Серый С. В. и др. Биохимические и иммунологические показатели в реабилитационном периоде у пострадавших в результате аварии атомной подводной лодки „Комсомо-лец7/Военно-мед. журнал. 1991. № 9. — С. 28−33.
  94. Ahn S.H., Acurio A., Kron S.J. Regulation of G2/M progression by the STE mitogen-activated protein kinase pathway in budding yeast filamentous growth//Mol. Biol. Cell. 1999.-Vol. 10, N 10.-P. 3301−3316.
  95. Akada R., Murakane Т., Nishizawa Y. DNA extraction method for screening yeast clones by PCR//Biothechniques. 2000. — Vol. 28, N 4. — P. 672−674.
  96. Allain F.H., Yen Y.M., Masse J.F. et al. Solution structure of the HMG protein NHP6A and its interaction with DNA reveals the structural determinants for non-sequence-specific binding//EMBO J. 1999. — Vol. 18, N 9. — P. 2563−2579.
  97. Atienza J.M., Suh M., Xenarios I. et al. Human ERK1 induces filamentous growth and cell wall remodeling pathway in cerevisiaellJ. Biol. Chem. -2000. Vol. 275, N 27. — P. 20 638−20 646.
  98. Audhya T., Scheid M.P., Goldstein G. Contrasting biological activities of thymopoietin and splenin, two closely related polypeptide products of thymus and spleen// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 1984. — Vol. 81. — P. 28 472 849.
  99. Baarends W.M., Hoogerbrugge J.M., Roest H. P et al. Histone ubiquitination and chromatin remodeling in mouse spermatogenesis//Dev. Biol. 1999. -Vol. 207, N2.-P. 322−333.
  100. Baarends W.M., Roest H.P., Grootegued J.A. The ubiquitin system in game-togenesis//Mol. Cell. Endocrinol. 1999. — Vol. 151, N 1 -2. — P. 5−16.
  101. Basha S.Y., Paladively P. Two simple non-enzymatic procedures to isolate high molecular weight DNA from fungi//Current Science. 1995. — Vol. 68, N6.-P. 587−588.
  102. Bastians H., Topper L.M., Gorbsky G. et al. Cell cycle-regulated proteolysis of mitotic target proteins//Mol. Biol. Cell. 1999. — Vol. 10, N 11. — P. 39 273 941.
  103. Beaudenon S.L., Huacani M.R., Wang G. et al. Rsp5 ubiquitin-protein ligase mediates DNA demage-induced degradation of the large subunit of RNA polymerase II in S. cerevisiae/Mol Cell. Biol. 1999. — Vol. 19, N 10. — P. 6972−6979.
  104. Bitter G.A., Tsai M.M., Putzke A.P. et al. Intergenic complementation mutants of cyclin-dependent kinase//Mol. Gen. 2000. — Vol. 263, N 2. — P. 222−231.
  105. Blazsek I., Gaol D. Endogenous thymic factors regulating cell prolifiration and analysis of their mechanism of action//Cell. Tissue. Kinet. 1978. — Vol. 11, N3.-P. 265−277.
  106. Bloomfield V.A. DNA condensation by multivalent cations//Biopolymers, Nucleic Acid Sciences. 1997. — Vol. 44, N 3. — P. 269−282.
  107. Bohr V.A., Anson R.M. Mitochondrial DNA repair pathway//! Bioenergetics and Biomembrans. 1999. — V. 31, N 4. — P. 391−398.
  108. Brandt W.F., van Holt C.//Eur. J. Biochem. 1982. — Vol. 121. — P. 501−510.
  109. Broack J.R., Pringle J.R., Jones E.V. The molecular and cellular biology of the yeast Saccharomyces. Gold Spring Harbor Laboratory Press, 1991. -350 p.
  110. Broomfield S., Chow B.L., Xiao W. MMS2, encoding a ubiquitin-conjugating-enzyme-like protein, is a member of the yeast error-free postreplication repair pathway// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol. 95, N 10.-P. 5678−5683.
  111. Browen J.C., Hunt R.C. Lectins//Int. Rev. Cytology. Vol. 52. — P. 277.
  112. Burke D.J., Church D. Protein synthesis requirements for nuclear division, cytokinesis and cell separation in Saccharomyces cerevisiae//Mo. and Cell. Biol. 1991. — V. 11, N 7. — P. 3691−3698.
  113. Cameron Ewen D., Sved S., Solyom L. et al. Effects of ribonucleic acid on memory defect in the aged//Amer. J. Psychiat. 1963. — Vol. 120. — P. 320 325.
  114. Cenciarelli C., Chiaur D.S., Guardavacearo D. et al. Identification of femily of human F-box proteins//Curr. Biol. 1999. — Vol. 9, N 20. — P. 1177−1179.
  115. Chen K.C., Csikazz-Nagy A., Gyorffy B. et al. Kinetic analysis of a molecular model of the budding yeast cell cycle//Mol. Biol. Cell. 2000. — Vol. 11, N 1.-P. 369−391.
  116. Choe J., Kolodrubertz D., Grunstein M.//Proc. Nation. Acad. Sci. USA. -1982. Vol. 79. — P. 1484−1487.
  117. Choi Y.J., Kim S.K., Lee K.S. et al. Saccharomyces cerevisiae Ste5 is important for induction and substrate specificity of Fus3 MAP kinase in thepheromone signaling pathway//Mol. Cells. 2000. — Vol. 10, N 3. — P. -301−308.
  118. Concanavalin A as a tool/Ed. by Bittigs H. and Schnebli H.P. London: J. Wilegand Sons., 1976.
  119. Craig K.L., Tyers M. The F-box: a new motif for ubiquitin dependent proteolysis in cell cycle regulation and signal transduction//Prog. Biophys. Mol. Biol. 1999. — Vol. 72, N 3. — P. 299−328.
  120. Cytrynska M., Wojda I., Frajnt M. et al. PKA from Saccharomyces cere-visiae can be activated by cyclic AMP and cyclic GMP//Can. J. Microbiol. -1999.-Vol. 45, N l.-P. 31−37.
  121. K., Finch S. //Science. 1958. — Vol. 128, N 3325. — P. 656.
  122. Dimova D., Nackerdien Z., Furgeson S. et al. A role for transcriptional repressors in targeting the yeast Swi/Snf complex//Mol. Cells. 1999. — Vol. 4, N l.-P.-75−83.
  123. Dube P., de Costanze A., Konopka J.B. Interaction between transmembrane domains five and six of the alpha-factor receptor//J. Biol. Chem. 2000. -Vol.
  124. Dynlacht B.D. Regulation of transcription by protein, that control the cell cy-cle//Nature. 1997. -Vol. 389.-P. 149−152.
  125. Eckstein H., Flugge B. Guanosine 3'-5'-cyclic monophosphat-dependent particulate protein kinase activity from yeast (Saccharomyces cerevisiae) IIZ. Naturforsch. 1999. — Vol. 54, N 1−2. — P. 84−93.
  126. Feng Y., Davis N.G. Feed back phosphorylation of the yeast cc-factor receptor requires activation of the downstream signaling pathway from G protein through mitogen-activated protein kinase//Mol. Cell. Biol. 2000. — Vol. 20, N2.-P. 563−574.
  127. Fleishmann J., Howard D.H. The DNA content of nongerminative variants of Candida albicans/fNucWic Acids Reseach. 1988. — Vol. 16, N 2. — P. 765.
  128. Fraser A, Jemes C. Fermenting debate: do yeast undergo apoptosis//Trends in Cell. Biol. 1998. — Vol. 8. — P.
  129. Furukawa K, Mizushima N, Noda T. et al. A protein cojugation system in yeast with homology to biosynthetic enzyme reacrion of procaryotes//J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, N 11. — P. 7462−7465.
  130. Gailit J. Identification of proteins whose synthesis in S. cerevisiae is induces by DNA damage and heat shock//Int. J. Radiate Biol. 1990. — V. 57, N 5. -P. 981−992.
  131. Gel electrophoresis of proteins: a practical approach/Ed. by B.D.Hames, D. Rickwood. London: IRL Press, 198l.P. 205.
  132. Geneitis A.A., Suchilim S. P, Shonbhag V.P. Dissotiation and isolation of chromatin proteins in salt solution by an aquaeus two-phase system//Anal. Biochem.- 1984.-V. 139.-P. 400−403.
  133. Glassner B J,“ Mortimer R.K. Synergestic interactions between RAD5, RAD16 and RAD54, three parbially homologous yeast DNA repair genes each in a different repair pathway//Radiat. Res. 1994. — V. 139, N 1. — P. 24−33.
  134. Goldstein G. Immune regulation by characterized polypeptides//UCLA Symp. Mol. and Cell. Biol. New Ser. 1987. — V. 41.-P. 51.
  135. Goodall G. J, Horecker B.L. Immune regulation by characterized polypep-tides//UCLA Symp. Mol. and Cell. Biol. New Ser. 1987. — V. 41. — P. 283.
  136. Griffioen G, Anghileri P, Imre E. et al. Nutritional control of nucleocyto-plasmic localization of cAMP-dependent protein kinase catalytic and regulatory subunits in Saccharomyces cerevisiae!/J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, N2.-P. 1449−1456.
  137. Gross A., Winograd S., Marbach I. et al. The N-terminal half of Cdc25 is essential for processing glucose signaling in Saccharomyces cere-visiaeimochemistry. 1999. — Vol. 38, N 40. — P. 13 252−13 262.
  138. Grossberger R., Gieffers C., Zachariae W. et al. Characterization of the Docl/APCIO subunit of the yeast and the human anaphase-promoting complex//! Biol. Chem.~ 1999.-Vol. 274, N20.-P. 14 500−14 507.
  139. Guthrie C., Fink G. Methods in enzymology.Y. 194. Guide to yeast genetics and molecular biology. Academic press Inc., 1991.
  140. Haggren W., Kolodrubertz D. The The Saccharomyces cerevisiae Acp2 gene encodes an essential HMGl-like protein//Mol. Cell. Biol. 1998. — Vol. 8, N3.-P. 1282−1289.
  141. Hanion S., Brudno S., Wu T.T., Wolf B. Structural transitions of deoxyribonucleic acid in aqueous electrolyte solutions. I. Reference spectra of conformation limits//Biochemistry. 1975. -V. 14, N 8. — P. 1648−1660.
  142. Harvey K.F., Kumar S. Nedd4-like proteins: an emerging family of ubiquitin-protein ligases implicated in diverse cellular functions//Trends Cell. Biol. -1999. Vol. 9, N 5. — P. 166−169.
  143. He S., Arscott P.G., Bloomfield V.A. Condensation of DNA by multivalent cations: Experimental studies of condensation kinetics//Biopolymers, Nucleic Acid Sciences. 2000. — Vol. 53, N4.-P. 329−341.
  144. Hochstrasser M., Johnson P.R., Arendt C.S. et al. The Saccharomyces cerevisiae ubiquitin-proteasome system//Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sei. 1999. — Vol. 354, N 1389. — P. 1513−1522.
  145. Hopkins T.R. Physical and chemical cell disruption for the recovery of intracellular proteins//Bioprocess Technol. 1991. — Vol. 12. — P. 57−83.
  146. Hollaender A., Emmons C. Wavelength dependence of mutation production the ultraviolet with special emphasis on fiingi//Gold. Spr. Harb. Symp., Quant. Biol. 1941. — V. 9. -P. 179−186.
  147. Iwanejko L., Smith K.N., Loeillet S. et al. Disruption and functional analysis of six ORFs chromosome XV: YOL 117w, YOL 115w (TRF4), YOL 114c, YOL 112w (MSB4), YOL 111c and YOL 072w//Yeast. -1999. Vol. 15, N 14.-P. 1529−1539.
  148. Ink B., Zbrnig M., Baum B. et al. Human bak induces cell death in Shizosac-charomyces pomhe with morfological changes similar to those with apoptosis in mammalian cells//Mol. and Cell. Biol. 1997. — Vol. 17, N 5. -P. 2468−2474.
  149. Janion C. Mutageneza, naprawa i ekspresia DNA//Nauka, informacija, biznes.- 1993.-V. 1, N2.-P. 16.
  150. Jaspersen S.L., Charles J.F., Tinker Kulberg R.L. et al. A late mitotic regulatory network controlling cyclin „destruction in Saccharomyces cere-visiae/Mol Biol. Cell. 1998. — Vol. 9, N 10. — P. 2803−2817.
  151. Johnson E.S., Biobel G. Cell cycle-regulated attachment of the ubiquitin-related protein SUMO to the yeast septins//J. Cell. Biol. 1999. — Vol. 147, N 5.-P. 981−994.
  152. Karp G. Cell biology. -N.Y.: McCraw-Hill Inc., 1979. 846 p.
  153. Kaye F.J., Modi S., Ivanovskay I. et al. A family of ubiquitin-like proteins bind the ATP-ase domain of Hsp70-like Stch//FEBS Lett. 2000. — Vol. 467, N2−3.-P. 348−355.
  154. Klug A. Gene regulatory proteins and their interaction with DNA: the double helix. Perspective and prospective at forby years//Annals of the New York Academy of Sciences.- 1995. -V. 758.-P. 143−160.
  155. Koch C.S., Nathmyth K. Cell cycle regulated transcription in yeast//Curr. Opin. Cell. Biol. 1994. — N 6. — P. 451−459.
  156. Koch C., Scheiffer S., Ammerer G. et al. Switching transcrption on and off during the yeast cell cycle: CLn/Cdc 28 kinases activate bound transcription factor SBF (Swi4/Swi6) dt sart//Genes. Rev. 1996.-Vol. 10. — P. 129−141.
  157. Kodadek T. Mechanistic parallels between DNA replication, recombination and transcription//Trends Biochem. Sci. 1998. — Vol. 23. — P. 79−83.
  158. Ladomery M. Multifunctional proteins suggest connection between transcriptional and posttranscriptional processes//Bio Essays. 1997. — Vol. 19. -P. 903−909.
  159. Laudry J., Sutton A., Tafrov S.T. et al. The silleneing protein SIR2 and its homologs are NAD-dependent protein-deacetylases// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97, N 11. — P. 5807−5811.
  160. Liao H.H., Thorher J. Adenosine 3'-5'-phosphate phosphodiesterase and pheromone response in the yeast Saccharomyces cerevisiae//J. Bacteriol. -1981.-Vol. 148, N3.-P. 919−925.
  161. Loeb J.D., Sepulveda-Becerra M., Hazan I. et al. A G1 cyclin is necessary for maintenance of filamentous growth in Candida albicans//Mol. Cell. Biol. 1999.-Vol. 19, N6.-P. 4019−4027.
  162. Londesborough J., Nuutinen M. Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase in S. cerevisiae!/FEBS Lett. 1987. — Vol. 219, N 1. — P. 249−253.
  163. Lord P.L., Wheals A.E. Variability in individual cell cycles of Saccharomyces cerevisiae//. Cell. Sci. 1981. — Vol. 50, N 2. — P. 361−376.
  164. Lorenz M., Hillisch A., Payet D. et al. DNA binding induced by high mobility group proteins studied by fluorescence resonance energy trans-fer//Biochemistry. -1999. Vol. 38, N 37. — P. 12 150−12 158.
  165. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193, N 1. — P. 265−275.
  166. Manning G.S. The molecular theory of polyelectrolyte solution with applications of the electrolitic properties of polynucleotides//Quaterly reviews of biophysics. 1978.-V. 11, N2.-P. 176−246.
  167. Mao Y., Sun M., Desai S.D. et al. SUMO-1 conjugation to topoisomerase I, a possible repair response to topoisomerase-mediated DNA demage//Proc. Nation. Acad. Sei. USA. 2000. — Vol. 97, N 8. — P. 4046−4051.
  168. Mathias N., Steussy C.N., Goebl M.G. An essential domain within Cdc34p and Cdc53p in the Saccharomyces cerevisiaelll. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273, N7.-P. 4040−4045.
  169. Mcintosh E.M. MCB elements and the regulation of DNA replication in yeast//Curr. Genet. 1993. — VOL 24.-P. 185−192.
  170. Mechanisms, that helps the yeast cell cycle clock tick: G2 cyclins transcriptionally activate. G2 cyclins and repress Gi cyclins//Cell. 1993. — Vol. 74. -P. 993−1007.
  171. Misra V.K., Draper D.E. On the role of magnessium ions in DNA stabil-ity//Biopolymers, Nucleic Acid Sciences. 1998. — Vol. 48, N 2−3. — P. 113−136.
  172. Modeo F., Frohlich E., Ligr M. et al. Oxygen stress: A regulator of apoptosis in yeast//J. Cell. Biol. 1999. — Vol. 145, N 4. — P.
  173. Muller F.M., Wernvvr K.E., Kasai M. et al. Rapid extraction of genomic DNA from medically important yeast and filamentous fungi by high-speed cell disruption//J. Clin. Microbiol. 1998. — V01. 36, N 6. — P. 1625−1629.
  174. Nakajima-Shimada J., Sakaguchi S., Tsuji F.I. et al. Ca~ signal is generated only once in the mating pheromone response pathway in Saccharomyces cer-evisiaei/Ce 11. Struct. Funct. 2000. — Vol. 25, N2.-P. 125−131.
  175. Nakamura T., Fujita K., Eguchi Y. et al. Proteins of calcium-dependent regulatory proteins from fungi and yeast//J. Biochem (Tokyo). 1984. — Vol. 95, N 6. — P. 1551−1557.
  176. Norbeck J., Blomberg A. The level of cAMP-dependent kinase A activity affects osmotolerance and osmo-instigated gene expression changes in Sac-charomyces cerevisiaelfYeast. 2000. — Vol. 16, N 2. — P. 121−137.
  177. Nucleic acid metal interactions. Ed. Spiro T.G. — N.Y., 1980. — V. 1. -256 p.
  178. Nurse P. Felix Hoppe-Seyler Lecture 1999“. Cyclin-dependent kinases and regulation of the fission yeast cell cycle//Biol. Chem. 1999. — Vol. 380, N 7−8.-P. 729−733.
  179. Ohya Y., Une I., Ishikawa T. et al. Purification and biochemical properties of calmodulin from Saccharomyces cerevisiae/fEur. J. Biochem. 1987. — Vol. 168, N 1.-P. 13−19.
  180. Okuhara K., Ohta K., Seo H. et al. A DNA unwinding factor involved in DNA replication in cell-free extracts of Xenopus eggs//Curr. Biol. 1999. -Vol. 9, N7.-P. 341−350.
  181. Olson K.A., Nelson C., Tai G. et al. Two regulators of Stel2p inhibit pheromone-responsive transcription by separate mechanisms//Mol. Cell. Biol. 2000. — Vol. 20, N 12. — P. 4199−4209.
  182. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford: Oxford Univ. Press., 1997.-669 p.
  183. Pan X., Heitman J. Cyclic AMP-dependent protein kinase regulates pseudo-hyphal differentiation in Saccharomyces cerevisiaeHMol. Cell. Biol. 1999. -Vol. 19, N7.-P. 4874−4887.
  184. Pardenne M., Pleau J.M., Caleuda A. et al. Immune regulation by characterized polypeptides//UCLA Symp. Mol. and Cell. Biol. New Ser. 1987. -V. 41.-P. 259.
  185. Patt L.W., Gleisner J.N., Barrantes D.M. et al. Low molecular weight inhibitors of lymphocyte transformation/VPharmacology. 1981. — Vol. 23, N 3. -P. 117−127.
  186. Patton E.E., Willems A.R., Sa D. et al. Cdc 53 is a scaffold protein for multiple Cdc34/Skpl/F-box protein complexes that regulate cell division and me-thinine biosynthesis in yeast//Genes Dev. 1998. — Vol. 12, N 5. — P. 692−705.
  187. Rizzo R.J. Basic chromosomal proteins in low eucariotes: Relevance of the evolution and functional of histones//J. Mol. Edv. 1976. — Vol. 8. — P. 79−94.
  188. Saffran W.A., Grunberg R.B. Single strand and double strand DNA demage-induces recombination in yeast. Dependence on nucleotide excision repaire and recombination//Nucl. Acids Res. 1994. — V. 22, N 14. — P. 2823−2829.
  189. Salghetti S.E., Muratani M., Wijnen H. et al. Functional overlap of sequences that activate transcription and signal ubiquitin-mediated proteolysis// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97, N 7. — P 3118−3123.
  190. Schwarz S.E., Matuschewski K., Liakopoulos D. et al. The ubiquitin-like proteins. Smt 3p and SUMO-1 are conjugated by the UBC9 E2 enzyme// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol. 95, N. 2. — P. 560−564.
  191. Sharon N., Lis H. Lectins: cell-agglutinating and sugar-specific pro-teins//Science. —1972.-Vol. 177.-P. 949.
  192. Shintani T., Mizushima N., Ogawa Y. et al. ApglOp, a novel protein-conjugating enzyme essential for autophagy in yeast//EMBO J. 1999. -Vol. 18, N 19.-P. 5234−5241.
  193. Sloper Mould K.E., Eyre H.J., Wang X.W. et al. Characterization and chromosomal localization of USPS, a novel human ubiquitin-specific protease//J. Biol. Chem. 1999». — Vol. 274, N 38. — P. 26 878−26 884.
  194. Sullier S., Jay P., Pautat F. et al. Diversification pattern of the HMG and SOX family members during evolution//J. Mol. Evol. 1999. — Vol. 48, N 5. -P. 517−527.
  195. Sumoy L., Carion L., Escarceller M. et al. HMG 20A and HMG 20B map to human chromosomes 15p24 and 19p 13.3 and constitute a distinct. Of
  196. HMG-box genes with ubiquitous expression//Cytogenet. Cell. Genet. 2000. -Vol. 88, N 1−2.-P. 62−67.
  197. Suzuki T., Ichiyama A., Saitoh H. et al. A new 30 kDa ubiquitin-related SUMO-1 hydrolase from bovine brain//J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, N 44.-P. 31 131−31 134.
  198. Swaminathan S., Amerik A.Y., Hochstrasser M. The Doa4 deubiquitinating enzyme is required for ubiquitin homeostasis in yeast//Mol. Biol. Cell. -1999. Vol. 10, N 8. — P. 2583−2594
  199. Tanaka K. Molecular biology of the proteasome//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — Vol. 247, N 3. — P. 537−541.
  200. Tang L., Li J., Kotz D.S. et al. Determining the DNA binding angle induced by non-specific high-mobility group-1 (HMG-1) proteins: a novel method//Biochemistry. 2000. — Vol. 39, N 11. — P. 3052−3060.
  201. Thomson T.M., Kholid H., Lozano J.J. et al. Role of UEV-1A, a homologue of the tumor supressor protein TSG 101, in protection from DNA de-mage//FEBS Lett. 1998. — Vol. 423, N l.-P. 49−52.
  202. Tinoco I. Hypochromism in polynucleotides//.!. Amer. Chem. Soc. 1960. — V. 82, N 18. -P. 4785−4790.
  203. Toda T., Ochotorena I., Kominami K. Two distinct ubiquitin-proteolysis pathways in the lission yeast cell cycle//Philos Trans R. Soc. Lond. B. Biol. Sci.- 1999.-Vol. 354, N 1389.-P. 1551−1557.
  204. Van Dam L., Nardenskiold L. Interactions of polyamines with the DNA oc-tamers d (m5CG)4 and d (GGAATTCC): A 'H-NMR investiga-tion//Biopolymers. —1999. V. 49, N l.-P. 41−53.
  205. Wang A.H., Bertos N.R., Pelletier N. et al. HDAC4, a human histone daece-tylase related to yeast HDA1, is transcriptional corepressor//Mol. Cell. Biol. 1999.-Vol. 19, N 11. -P. 7816−7827.
  206. Wilkinson Keith D., Audnya Tapan K. Stimulatin of ATP-dependent proteolysis requires ubiquitin with the COOH-terminal sequence Arg-Gly-Gly//J. Biol. Chem. -. Vol. 256, N 17. — P. 9235−9241.
  207. Wolf B., Hanlon S. Structural transitions of deoxyribonucleic acid in aqueous electrolyte solutions. II. The role of hydration//Biochemistry. 1975. — V. 14, N8.-P. 1661−1670.
  208. Yamashita Y.M., Nakaseko Y., Kumada K. et al. Fission yeast APS/cyclosome subunits, Cut20/Apc4 and Cut23/Apc8 in regulating metaphase progression and cellular stress responses//Genes Cells. 1999. — Vol. 4, N8.-P. 445−463.
  209. Yashiroda H., Kaida D., Tohe A. et al. The PY-motif of Bu/1 protein is as-sential for growth of Saccharomyces cerevisiae under various stress condi-tions//Gene. 1998. — Vol. 225, N 1−2. — P. 39−46.
  210. Yu Z.K., Gervais J.L., Zhang H. Human CUL-1 associated with the SKP1/SKP2 complex and regulates p21 (CIP1/WAF1) and cyclin D proteins// Proc. Nation. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol. 95, N 19. — P. 11 324−11 329.
  211. Yuasa K., Michibata H., Omori K. et al. A novel interaction of cGMP-dependent protein kinase I with troponin T//J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, N52.-P. 37 429−37 434.
  212. Yuasa K., Omori K., Yanaka N. Binding and phosphorylation of a novel male germ cell-specific cGMP-dependent protein kinase anchoring protein by cGMP-dependent protein kinase I alpha//J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, N7.-P. 4897−4905.
  213. Zachariae W., Schwab M., Nasmyth K. et al. Control of cyclin ubiquitination by CDK-regulated binding of Hctl to the anaphase promoting com-plex//Sience. 1998. -Vol. 282, N 5394.-P. 1721−1724.
  214. Zatz J.Oliver., Samuels C., Skotnicki A.B. et al. Thymosin increases production of T-cell growth factor by normal human peripheral blood lymphocytes// Proc. Nation. Acad. Sei. USA. 1984. — Vol. 81. — P. 2882−2885.
  215. Zelenaya-Troitskaya O., Newman S.M., Okamoto K. et al. Functions of the high-mobility group of protein, Abf2p, in mitochondrial DNA segregation, recombination and copy number in Saccharomyces cerevisiaellGenetics. -1998.-Vol. 148, N4.-P. 1763−1776.
  216. Zuki J. Mechanizmy naprawy DNA u drozdzy//Nauka, informacija, biznes. -1993,-V. 1, N 2. -P. 16. I
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!