Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Очистка и свойства протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки

Диссертация: Очистка и свойства протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна. При проведении исследований пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки впервые установлено, что все обнаруженные ферменты представлены несколькими изоформами. Определены значения изоэлектрических точек всего состава протеолитических ферментов. Найдены значения молекулярных масс всех обнаруженных ферментов озерной лягушки, определены оптимумы… Читать ещё >

Очистка и свойства протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Характеристика исследуемых ферментов
      • 1. 1. 1. Пепсин
      • 1. 1. 2. Трипсин
      • 1. 1. 3. Химотрипсин
      • 1. 1. 4. Коллагеназа
      • 1. 1. 5. Эластаза
      • 1. 1. 6. Лейцинаминопептидаза
  • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Материал и реактивы
    • 2. 2. Методы очистки ферментов
      • 2. 2. 1. Определение количества ферментов
      • 2. 2. 2. Приготовление ацетоновых порошков
      • 2. 2. 3. Высаливание, диализ, концентрирование растворов
      • 2. 2. 4. Гель-хроматография, обессоливание препаратов
      • 2. 2. 5. Ионообменная хроматография
      • 2. 2. 6. Изоэлекторфокусирование, определение изоточек ферментов
    • 2. 3. Биохимические методы исследования
      • 2. 3. 1. Определение активности пепсина
      • 2. 3. 2. Определение активности трипсина
      • 2. 3. 3. Определение активности химотрипсина
      • 2. 3. 4. Определение активности коллагеназы
      • 2. 3. 5. Определение активности эластазы
      • 2. 3. 6. Определение активности лейцинаминопептидазы
      • 2. 3. 7. Определение концентрации белка
    • 2. 4. Методы изучения физико-химических свойств ферментов
      • 2. 4. 1. Область рН-стабильности
      • 2. 4. 2. Область рН-активности
      • 2. 4. 3. Термостабильность, температурный оптимум действия
      • 2. 4. 4. Определение молекулярной массы ферментов
      • 2. 4. 5. Действие ионов металлов, активаторов и ингибиторов
    • 2. 5. Статистическая обработка результатов
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Определение количества ферментов и их распределение в желудочно-кишечном тракте озерной лягушки
    • 3. 2. Выделение и очистка протеолитических фрментов озерной лягушки
      • 3. 2. 1. Влияние обработки ацетоном на активность пищеварительных ферментов
      • 3. 2. 2. Высаливание ферментов сульфатом аммония
      • 3. 2. 1. Разделение ферментов пищевода гель-хроматографией на еефадексах
      • 3. 2. 2. Разделение ферментов пищевода ионообменной хроматографией
      • 3. 2. 3. Разделение ферментов пищевода изоэлекторофоку-сированием на колонке в градиенте плотности сахарозы
      • 3. 2. 4. Разделение ферментов желудка гель-хроматографией на сефадексах
      • 3. 2. 5. Разделение ферментов желудка ионообменной хроматографией
      • 3. 2. 6. Разделение ферментов желудка изоэлекторофокусированием на колонке в градиенте плотности сахарозы
      • 3. 2. 7. Разделение ферментов поджелудочной железы гель-хроматографией на сефадексах
      • 3. 2. 8. Разделение ферментов поджелудочной железы ионообменной хроматографией
      • 3. 2. 9. Разделение ферментов поджелудочной железы изоэлекторофокусированием на колонке в градиенте плотности сахарозы
    • 3. 3. Выделение ферментов языка озерной лягушки
      • 3. 3. 1. Разделение ферментов языка изоэлекторофокусированием на колонке в градиенте плотности сахарозы
    • 3. 4. Гистологические исследования пищевода и желудка озерной лягушки
    • 3. 5. Свойства протеолитических ферментов озерной лягушки
      • 3. 5. 1. Пепсин
      • 3. 5. 2. Трипсин
      • 3. 5. 3. Химотрипсин
      • 3. 5. 4. Эластазаи коллагеназа
      • 3. 5. 5. Лейцинаминопептидаза
      • 3. 5. 6. Протеиназы языка
      • 3. 5. 7. Ферменты кишечника головастиков

Актуальность темы

В настоящее время в центре внимания два лидирующих направления современной биологической науки: молекулярное и экологическое. В молекулярной биологии особое место занимает энзимология. Значение протеолитических ферментов в жизни человека, животных и растений трудно переоценить. Ферменты участвуют в регуляции биологических процессов на разных уровнях. Они регулируют превращения, происходящие в организме при переваривании и всасывании пищи [2, 48]. Особенно возрос интерес к аспартатным протеиназам. Эти ферменты обнаружены у ретровирусов, вызывающих в организме человека и животных такие заболевания как СПИД, некоторые виды лейкозов, сарком [75].

Несмотря на обширные исследования, начатые более ста лет назад, протеолитические ферменты различного происхождения продолжают привлекать пристальное внимание энзимологов. Исследования и сравнительный анализ первичной, вторичной и третичной структур протеиназ животных филогенетически различных видов позволили определить, какие свойства ферментов следует отнести к важнейшим, присущим всем ферментам, а какие характерны исключительно только для данного вида. Однако, наши знания о протеиназах некоторых животных, в частности, земноводных, бедны. Работы [77, 188, 189, 252, 288, 292], посвященные исследованиям пепсинов пищевода и желудка лягушек, демонстрируют важность и необходимость дальнейшего изучения данной проблемы. Активность некоторых ферментов поджелудочной железы лягушек была определена лишь в 1967 году E. Zendzian и E. Barnard [303].

Озерная лягушка (Rana ridibunda) широко распространена в Краснодарском крае и заселяет все постоянные и временные водоемы.

Взрослые лягушки плотоядны, сеголетки — фитофаги, и с этой точки зрения озерная лягушка является интересным объектом исследования, так как, с одной стороны, можно выявить различия в спектре протеолитических ферментов животных с различными типами питания на примере одного вида, с другой стороны, класс земноводных занимает промежуточное систематическое положение между водными и наземными животными.

Цель и задачи исследования

Целью работы явилось определение спектра протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки, выявление возрастных отличий, определение особенностей, характерных только для ферментов земноводных.

Для достижения поставленной дели решались следующие задачи:

1) Выделение и очистка пепсина, трипсина, химотрипсина, эластазы, коллагеназы и лейцинаминопептидазы желудочно-кишечного тракта взрослых лягушек и сеголеток.

2) Исследование физико-химических свойств обнаруженных ферментов: молекулярной массы, количества изоформ ферментов и их изоточек, оптимумов стабильности и активности, взаимодействия с ингибиторами.

3) Сравнение свойств ферментов озерной лягушки с аналогичными ферментами других животных.

Научная новизна. При проведении исследований пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта озерной лягушки впервые установлено, что все обнаруженные ферменты представлены несколькими изоформами. Определены значения изоэлектрических точек всего состава протеолитических ферментов. Найдены значения молекулярных масс всех обнаруженных ферментов озерной лягушки, определены оптимумы рН стабильности и активности с использованием природных и синтетических субстратов. Проведено сравнительное изучение специфической активности выделенных ферментов и соответствующих ферментов других позвоночных животных. На основании ингибиторного анализа сделан вывод о молярной активности и строении активного центра протеолитических ферментов озерной лягушки.

Впервые исследована лейцинаминопептидаза поджелудочной железы земноводных. Среди ферментов поджелудочной железы обнаружены и исследованы протеиназы с широкой субстратной специфичностью.

Впервые исследован состав протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта сеголеток озерной лягушки. Выявлены сходства и различия между ферментами животных разных возрастов.

В языке озерной лягушки обнаружены тиолзависимые сериновые протеиназы.

Теоретическая и практическая значимость работы. Полученные результаты дополняют представления о свойствах протеолитических ферментов животных и представляют большой интерес в выявлении молекулярных механизмов эволюционных изменений в структуре и свойствах ферментов у земноводных. В работе показано, что по ряду свойств пищеварительные ферменты озерной лягушки отличаются от соответствующих ферментов других животных и занимают промежуточное положение между протеиназами млекопитающих и рыб.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. По своим физико-химическим свойствам трипсин, химотрипсин, эластаза и коллагеназа озерной лягушки являются гидролазами, и по строению активного центра относятся к сериновым протеиназам. Лейцинаминопептидаза озерной лягушки является металлоферментом. Кислые протеиназы пищевода и желудка озерной лягушки относятся к семейству аспартатных протеиназ.

2. Распределение кислых протеиназ в желудочно-кишечном тракте озерной лягушки неравномерно. Большая часть приходится на пищевод, где обнаружен пепсин, идентичный пепсину С млекопитающих. В желудке озерной лягушки обнаружены пепсины, идентичные пепсину С и пепсину, А высших позвоночных.

3. В поджелудочной железе озерной лягушки обнаружены катионная и анионная протеиназы с эластолитической и коллагенолитической активностью, отсутствующие у других позвоночных животных.

4. Для озерной лягушки характерно наличие одной анионной формы химотрипсина. Некоторые изоформы трипсина поджелудочной железы лягушки, по данным ингибиторного анализа, обладают большей молярной активностью, чем трипсины млекопитающих.

5. В языке озерной лягушки обнаружены ферменты, участвующие в процессе пищеварения. По результатам ингибиторного анализа протеиназы языка отнесены к тиолзависимым сериновым протеиназам.

6. В желудочно-кишечном тракте сеголеток озерной лягушки обнаружены изоформы пепсина и трипсина, отсутствующие у взрослых особей.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ВЫВОДЫ.

1. Стандартными методами белковой химии разделены, частично очищены и охарактеризованы протеолитические ферменты языка, пищевода, желудка и поджелудочной железы озерной лягушки.

2. В языке озерной лягушки обнаружена высокая трипсиноподобная активность, которая обусловлена двумя изоферментами с р! 4,05 и р! 8,3. Протеиназы отнесены к тиолзависимым сериновым протеиназам. Подобные ферменты не описаны для других позвоночных животных.

3. В пищеводе и желудке обнаружены два пепсина (с р1 3,45 и с р! 4,15), которые по своим свойствам идентичны пепсину, А и пепсину С млекопитающих. Кроме этого, в пищеводе обнаружены изоформы пепсина с р! 1,6, 1,95 и 2,6, в желудке с р! 2,05, 2,45 и 2,95, которые в сумме составляют не более 40% суммарной протеолитической активности пищевода и желудка лягушки.

4. В составе кислых протеиназ желудка сеголеток, в отличие от взрослых особей, отсутствуют пепсины с р! 2,05 и с р1 2,95. Однако, обнаружены пепсины с р! 1,75 и с р! 5,05.

5. В поджелудочной железе озерной лягушки трипсины представлены 3 анионными изоформами и 2 катионными. Анионные трипсины по своим свойствам ближе к трипсинам рыб, катионные — к трипсинам млекопитающих. У сеголеток в поджелудочной железе определены две трипсиноподобные протеиназы, отсутствующие у взрослых особей.

6. Химотрипсин озерной лягушки представлен одной формой с р! 4,8, который по своим свойствам ближе к химотрипсинам рыб.

7. В поджелудочной железе озерной лягушки обнаружена катионная химотрипсиноподобная протеиназа с эласто-, коллагенолитическойной активностью, а также анионный фермент, обладающий одновременно эластазной и коллагеназной активностью, и не гидролизующий субстраты.

165 химотрипсина и трипсина. Обе протеиназы по своим энзиматическим свойствам идентичны подобным протеиназам беспозвоночных и птиц. Однако, по способности гидролизовать АТЭЭ химотрипсиноподобная протеиназа лягушки с эласто-, коллагенолитической активностью ближе к свиной эластазе II.

8. Лейцинаминопептидаза озерной лягушки представлена двумя изоформами с р! 3,7 и с р! 3,9. Является типичным металлоферментом. По своим свойствам близка к лейцинаминопептидазам других животных.

9. Отличительной особенностью протеолитических ферментов озерной лягушки следует признать наличие в языке сериновых тиолзависимых протеиназ, в пищеводе — пепсина, в поджелудочной железе — сериновых протеиназ с широкой субстратной специфичностью. В целом, пищеварительные ферменты земноводных занимают промежуточное положение между ферментами беспозвоночных и рыб с одной стороны и ферментами птиц и млекопитающих с другой стороны.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В результате проделанной работы из поджелудочной железы озерной лягушки выделены и охарактеризованы пищеварительные ферменты: трипсин, химотрипсин, лейцинаминопептидаза — сериновые протеиназы, типичные для других животныххимотрипсиноподобная протеиназа с широкой субстратной специфичностью и колластаза — сериновые протеиназы, которые не встречаются у высших позвоночных.

Из слизистых оболочек пищевода и желудка озерной лягушки выделены пепсины, отличающиеся значением изоточек, молекулярной массой, чувствительностью к пепстатину, рН-оптимумами активности и стабильности.

Наличие в поджелудочной железе земноводных эластолитической и коллагенолитической активности, а также активности лейцинаминопептидазы установлено впервые. Впервые найдены значения изоточек всех исследованных ферментов поджелудочной железы лягушки, определены их молекулярные массы, расчитаны оптимумы рН стабильности и рН активности по различным субстратам, исследовано взаимодействие с ингибиторами. Выявлены возрастные различия в составе протеолитических ферментов озерной лягушки. Кроме этого, в языке озерной лягушки обнаружены тиолзависимые сериновые протеиназы, участвующие в пищеварении лягушки.

Все обнаруженные нами ферменты желудочно-кишечного тракта озерной лягушки представлены несколькими изоформами. Природа изоферментов объясняет приспособление к изменяющимся условиям внешней среды [80]. Генетически обусловленная норма реакции на уровне ферментов рбесне1|ирастся изоф$рме^тами [111, 1J5]. Наличие у земноводных множества форм ферментов — есть один из механизмов приспособления животных к постояно меняющимся условиям среды обитания.

Отличительной особенностью кислых протеиназ озерной лягушки является то, что большая их часть сосредоточена в пищеводе. Оптимум рН стабильности пепсинов пищевода совпадает с оптимумом рН активности пепсинов желудка.

Это указывает, что действие пепсинов пищевода озерной лягушки продолжается в желудке. В желудке озерной лягушки обнаружены два пепсина, которые по своим свойствам близки к пепсинам млекопитающих. Один из них (с р! 3,45) классифицирован как пепсин С, другой (с р1 4,15) — как пепсин А. Пепсины желудка с р! 2,05, 2,45, 2,95 по значению молекулярных масс ближе к пепсинам рыб. В пищеводе озерной лягушки большую часть общей пепсиновой активности определяет пепсин с р1 3,45, который также классифицирован как пепсин С. Кроме этого, в составе кислых протеиназ озерной лягушки обнаружен катепсин Е, доля которого в желудке выше, чем в пищеводе озерной лягушки. У сеголеток из желудка выделены изоформы пепсина с р! 1,75 и р! 5,05, отсутствующие у взрослых особей. Пепсины с р! 2,05 и р! 2,45 определены только в желудке взрослых лягушек.

По составу и значению молекулярной массы трипсины поджелудочной железы озерной лягушки ближе к трипсинам рыб, чем к трипсинам птиц и млекопитающих. Однако, катионные изоформы трипсина (с р! 9,0 и р! 9,9) по своим энзиматическим свойствам ближе к трипсинам млекопитающих. Главный трипсин поджелудочной железы озерной лягушки по заряду своей молекулы — анион (рГ 6,65). В поджелудочной железе сеголеток озерной лягушки обнаружены две трипсиноподобные протеиназы с р! 4,6 и р! 5,1. Фермент с р! 4,6 обладает коллагенолитической активностью. Отметим, что самый анионный трипсин озерной лягушки (р! 3,5) у сеголеток определяет 32% общей трипсиновой активности, а у взрослых особей — всего 18%. Катионные изоформы трипсина у взрослых лягушек определяют 28% общей активности трипсина, у сеголеток одна катионная изоформа (р1 10,0) составляет 28,5% общей активности. В целом, трипсины озерной лягушки занимают промежуточное положение между трипсинами рыб и трипсинами млекопитающих.

Отличительной особенность химотрипсина поджелудочной железы озерной лягушки является то, что он представлен одной формой с р! 4,8. Химотрипсиц лягушки эффективно расщепляет синтетические субстраты на основе тирозина и фенилаланина (АТЭЭ, АФПНА), гидролизует казеин и гемоглобин. Ему также принадлежит 8% эластолитической активности, что сближает химотрипсин озерной лягушки со свиной эластазой II. Активность химотрипсина лягушки угнетается синтетическими и природными ингибиторами сериновых протеиназ слабее, чем активность химотрпсина быка. Молокосвертывающая активность химотрипсина лягушки невысокая, что нехарактерно для химотрипсинов других позвоночных.

В составе протеолитических ферментов поджелудочной железы озерной лягушки обнаружена химотрипсиноподобная протеиназа с эласто-, коллагенолитической активностью. Фермент гидролизует эластин, азоколлаген, казеин, гемоглобин, створаживает молочно-ацетатную смесь и обладает эстеразной активность по АТЭЭ. Его р! находится при рН 9,7, молекулярная масса равна 21 200 Да. Оптимумы рН активности и стабильности определены в щелочной области рН. Кроме этого, обнаружена колластаза. Это анионный (р! 3,3 у взрослых лягушек, р1 2,5 у сеголеток) фермент поджелудочной железы озерной лягушки, эффективно расщепляющий эластин, азоколлаген, казеин и гемоглобин, не обладает трипсиноили химотрипсиноподобной активностью. Его молекулярная масса равна 30 000 Да, оптимумы рН активности и стабильности определены в слабощелочной области рН.

Химотрипсиноподобная протеиназа озерной лягушки с эласто-, коллагенолитической активностью и колластаза по своим энзиматическим характеристикам идентичны соответствующим протеиназам беспозвоночных [86,91,95,176] и птиц [62]. Однако, по способности гидролизовать АТЭЭ химотрипсиноподобная протеиназа лягушки с р! 9,7 ближе к свиной эластазе II, которая также расщепляет субстрат химотрипсина — АТЭЭ [245, 271, 291]. Фермент, подобный колластазе озерной лягушки у других позвоночных отсутствует.

Лейцинаминопептидаза поджелудочной железы озерной лягушки является типичным металлоферментом. Активируется ионами магния, марганца и цинка, стабилизируется ионами кальция, угнетается ЭДТА, о-фенантролином и ионами меди. Молекулярная масса лейцинаминопептидазы озерной лягушки ниже, чем у лейцинаминопептидаз млекопитающих, но близка к значению молекулярных мае лейциаминопептидаз беспозвоночных и рыб.

В языке озерной лягушки обнаружены протеиназы, которые отсутствуют у других животных. Ферменты, подобные протеиназам языка озерной лягушки уже описаны в литературе [108, 147,221], хотя и очень скудно. По нашим данным, они принимают участие в процессе пищеварения. Однако, их действие ограничено, так как в кислой среде желудка озерной лягушки ферменты языка инактивируются. Обнаруженные протеиназы имеют значения изоточек при рН 4,05 и рН 8,3, эффективно расщепляют БАЛ НА, БАЭЭ и казеин. В присутствии ЭДТА и цистеина их активность увеличивается. Оптимум рН активности при гидролизе БАПНА для протеиназы языка озерной лягушки с рГ 4,05 определен при рН 7,3, для протеиназы с р1 8,3 — при рН 4,2. Активность протеиназ языка чувствительна к ФМСФ, СИТ, ТЛХК, утиному овомукоиду, о-фенантролину и МЙА. Обнаруженные ферменты языка озерной лягушки названы тиолзависимыми сериновыми протеиназами.

Активность кислых и щелочных протеиназ определяется уже на первых стадиях метаморфоза. Активность трипсина кишечника головастиков озерной лягушки обусловлена трипсиноподобными протеиназами, идентичными трипсиноподобным протеиназам поджелудочной железы сеголеток. На последних стадиях метаморфоза определена активность эластазы, коллагеназы и химотрипсина.

В заключении следует отметить, что все исследованные ферменты желудочно-кишечного тракта озерной лягушки являются типичными гидролазами, но имеют ряд отличий и сходств с соответствующими ферментами других позвоночных, занимая, как правило, промежуточное положение между ферментами беспозвоночных и рыб с одной стороны и ферментами млекопитающих с другой стороны, что вполне соответствует эволюционному положению земноводных.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Л., Суходольская А. Н. Множественные формы кислых протеаз пресноводных губок. // Вестник ЛГУ 1989. — Сер. 3, N 2. — С. 95 — 96.
  2. С.П. Эффективность протеолитических ферментов. /'/' Биоорг. хим. 1994. — Т. 20, N 2. — С. 126 — 133.
  3. И.В., Сутулов Л. С. Атлас по гистологии и эмбриологии. М.: Медицина. 1978. 544 с.
  4. З.А., Стасова С. Г., Нетесова H.A., Майоров В. И., Дегтерев С. Х. Выделение и изучение свойств щелочной протеиназы из кишечника гусениц хлопковой совки (Heliothis armigera). /'/Биохимия 1988. — Т. 53, N 7. — С. 1111−1116.
  5. P.A., Софьина Е. Я., Шарипов P.P., Рахимов Т. Т. Ингибитор трипсина из люцерны, // Биотехнология 1989. — Т. 5, N 1. — С. 37 — 44.
  6. Н.П., Шарипова М. Р., Усманова A.M., Ицкович Е. Л., Лещинская И. Б. Выделение, очистка и некоторые свойства протеиназы Bacillus intermedius. В кн.: Тез. докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов». М. — 1993. — С. 64.
  7. Н.Г., Полонская Л. Б., Чамин H.H. Новое в производстве ферментов и ферментных препаратов из животного сырья. /У М.: Цинти Пищепром, 1966. — 102 с.
  8. Т .А., Григорьева Л.И, Потапенко H.A., Мосолов В. В. Ингибитор протеиназ микроорганизмов из семян кукурузы. // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. — Т. 25, N 4. — С. 477 — 484.
  9. Т.А., Григорьева Л. И., Тхи Фу, Потапенко И.А., Ковалевич Т. Е., Во Ханг Ньян, Мосолов В. В. Взаимодействие соевого ингибитора трипсина (ингибитора Кунитца) с цистеиновыми протеиназами. // Биоорг. химия. -1994. Т. 20, № 2. — С. 162 — 168.
  10. Ю.Валуева ТА., Кладницкая Г. В., Григорьева Л. И., Герасимова Н. Г., Озерецковская О. Л., Мосолов В. В. Ингибиторы химотрипсина в клубняхкартофеля, инфицированных возбудителем фитофтороза. /У Биоорг. химия. -1998. Т. 24, N 5. — С. 346 — 349.
  11. П.Ванчугова Л. В., Валуева Т. А., РомашкинВ.И., Розенфельд М. А., Валуев Л. И., Мосолов В. В. Взаимодействие овомукоида из белка куриных яиц с сериновыми протеиназами. // Биохимия. 1988. — Т. 53, N 9. — С. 1455 -1461.
  12. Л.И., Руденская Г. Н., Крестьянова И. И., Ходова О. М., Бартаневич Ю. Э., Степанов В. В. Протеиназа I из Acremonium chrysogenum сериновая протеиназа нового типа. // Биохимия. — 1985. — Т. 5, N 5 — С. 355 — 362.
  13. К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике. Киев, «Здоровье» 1971 — 216 с.
  14. В.С. Биоспецифическая хроматография протеиназ. /У Прикладная биохимия и микробиология. 1980 — Т. 16, вып. 5. — С. 629 — 652.
  15. Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир. 1982. — 446 с.
  16. М.В. Пепсины лошади. /'/ Автореферат дис. канд. хим. наук. 1977 -116 с.
  17. И.П., Шарафутдинов Т. З., Ларионова И.И, Высокомолекулярные соевые изоингибиторы типа Баумана Бирк. Выделение, характеристика, кинетика, взаимодействие с протеиназами. // Биоорг. химия. — 1994. — Т. 20, N 3. — С. 1020 — 1029.
  18. ГладышеваИ.П., Балабушевич Н. Г., Мороз Н. А., Ларионова Н. И. Выделение и характеристика соевого ингибитора типа Баумана Бирк из различных сырьевых источников. /У Биохимия. — 2000. — Т. 65, вып. 2. — С. 238 — 244.
  19. Гистология. // Под ред. Елисеева В. Г., Афанасьева И. Ю., Юриной Н. А. М.: Медицина. 1983 — 592 с.
  20. Гистология, цитология и эмбриология: Атлас: Учеб пособие / Под ред Волковой О. В., Елецкого Ю. К. М.: Медицина. — 1996. — 544 с.
  21. Н.В., Слепцова Л. А. Травяная лягушка (Rana temporaria). // Объекты биологич. развития. М.: Наука. 1975. — С. 495 — 507.
  22. А. Практическая химия белка. М: Мир. 1989. — 623 с.
  23. П., Пуэнеску Е. Биохимические методы диагноза и исследования. Бухарест: Медицинское изд — во. — 1963. — 611с.
  24. Т., Уэбб Э. Ферменты: М.: Мир. 1982 — 118 с.
  25. Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир 1989.-623 с.
  26. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белозерский М. А. Свойства ингибиторов трипсина и сериновых протеиназ микромицетов, выделенных из семян гречихи. // Биоорг. химия. 1994. — Т. 20, № 3. — С. 297 -301.
  27. В.Г., Афанасьев Ю. И., Котовский Е. Ф. Атлас микроскопического строения тканей и органов. М.: Медгиз. 1961. — 202 с.
  28. A.A. Ингибитор сериновых протеиназ в кишечнике пепльно -серого таракана Nauphoeta cinerea. // Эволюц. биохим. и физиологии 1997. — Т. 33, № 6. — С. 592 — 598.
  29. JI.B. Очистка и свойства пищеварительных ферментов белого толстолобика, дис. канд. биол. наук. Краснодар. 1996. — 170 с.
  30. Т.А., Монастырская М. А., Апаликова О. В., Швец Т. В., Козловская Э. П. Низкомолекулярные цитолизиды и ингибиторы трипсина из морской актинии. /У Биоорг. химия. 1988. — Т. 24, № 7. — С. 509 — 516.
  31. Иониты на основе целлюлозы и декстрана-Будапешт. (Реанал).- 1968.-16 с.
  32. Т.С., Нурманская М. В., Чертов Ю. О., Чжан Сипин, Руденская Г.Н., Степанов В. М., Кулаев И. С. Об отличии действия субтилизинов, трипсина и коллагеназы на белки клеточной стенки дрожжей. Candida Uniiis.
  33. В кн.: Тез. докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов"-М-1993 .-С. 75.
  34. Г. В., Валуева Т. А., Мосолов В. В. Химическая модификация ингибитора трипсина из гледичи (Gleditsia triacanthas). // Биохимия. 1985. -Т. 50, № 9.-С. 1488−1492.
  35. Г. В., Валуева Т. А., Чередникова Т. В., Мосолов В. В. Множественные формы ингибитора трипсина из семян гледичи. //' Биохимия. 1989. — Т. 54, вып. 4. — С. 593 — 600.
  36. Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высшая школа. 1998. -479 с.
  37. М.В. Аминопептидазы: В кн.: Биохимия животных и человека. // Химия и биохимия ферментов. 1981. — вып. 5. — С. 63 — 73.
  38. М.В., Оношин И. Б., Маленьких Л. Б., Эпштейн Л. М. Сравнительное изучение протеиназ морских животных. //' Эволюц. биохим. и физиол. 1984. — Т. 20, № 5. — С. 467 — 473.
  39. М.В., Пивненко Т. Н., Маленьких Л. Б., Кладницкая Г. В. Сериновые протеиназы пилорических придатков дальневосточных лососевых. // Прикладная биохим. и микробиол. 1988. — Т. 24, №. 3. — С. 353 — 360.
  40. A.B. Анализ ингибиторов протеиназ из зерна пшеницы методом желатиновых реплик. /'/' Биохимия. 1986. — Т. 51, №. 2. — С. 195 — 201.
  41. Е.А., Соколова Е. В., Мосолов В. В. Характеристика комплексного препарата протеиназ из млечного сока дынного дерева (Carica papaya), выращенного на побережье Кавказа. // Приклад, биохим. и микробиол. -1986. Т. 22, № 1. — С. 43−48.
  42. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа. 1980. — 282 с.
  43. С. А. Колодзейская М.Р., Коноплич Л. А., Маленьких Л. Б., Аюшин Н. Б. Получение и исследование ферментативных препаратов поджелудочнойжелезы китов. // Прикл. Бйохим. и микробиол. 1986. — Т. 22, №. 1. — С. 53 -58.
  44. Л.С., Петрова И. С. Эластолитические ферменты Actinomyces Fradiaa 119. // Биохимия. 1979. — Т. 44, №. п. с. 1972 — 1980.
  45. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа. 1990. — 352 с.
  46. ЛКБ приборы. /' Общий каталог. — Стокгольм, — 1980 — 106 с.
  47. Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов. В кн.: Тез. докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов» М. — 1993. — С. 25.
  48. Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. В 2 х т. М: Мир. — 1993 — 796 с.
  49. К., Торчилин В. П., Шикинис В. А., Максименко А. В., Смирнов В. П., Березин И. В. Механизм стабилизирующего влияния солей при термоинактивации протеолитических ферментов. /У Докл. АНСССР. 1980. -Т. 251, №.5.-С. 1169−1172.
  50. Маршелл 3. Биофизическая химия.: В 2 х т. — М.: Мир — 1981 — 820 с.
  51. Медведков.А.А., Ивашов А. В. Выделение и некоторые своества ингибитора трипсина из листьев дуба чересчатого. /У Укр. биохим. журн. 1991. — Т. 63, № 63. — С. 30−35.
  52. Д. Биохимия. В 3 х т. М.: Мир. — 1980. — 1501 с.
  53. А.Г., Воротынцева Т. И., Бессмертная Л. Я., Антонов В. К. Протеазы энтероцитов тонкого кишечника свиньи. Кинетика гидролиза субстрата и ингибирование аминопептидазы везикул щеточной каймы. // Биохимия. 1984. — Т. 49, №. 10. — С. 1733 — 1738.
  54. А.Г., Евтюкова Н. Г., Румш Л. Д. Ингибитор энтеропептидазы и трипсина из двенадцатиперстной кишки быка. В кн.: Тез. докл. IV симпозиума «Химия протеолитических ферментов». М. — 1997. — С. 83.
  55. В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука. 197L — 414 с.
  56. В.В., Шульмина А. И., Малова E.JI. Выделение из клубней картофеля ингибитора трипсина и химотрипсина. // Биохимия. 1982. — Т. 47, № 1. С. 956 — 963.
  57. В.В. Ингибиторы белковой природы протеолитических ферментов. // Биоорг. химия. 1994. — Т. 20, №. 2. — С. 154 — 161.
  58. В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов. В кн.: Тез докл. IV симпозиума «Химия протеолотических ферментов». М. — 1997 — С. 12.
  59. В.В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов. // Биоорг. химия. 1998. — Т. 24, № 5. — С. 332 — 340.
  60. H.H., Сидоров B.C. Кислая протеаза из икры радужной форели Salimo gairdneri R. JI Укр. биохимич. журнал. 1985. — Т. 57, Ш 3. — С. 22 -26.
  61. В.В. Протеолитические ферменты поджелудочной железы кур. дис. канд. техн. наук. 1998. — 163 с.
  62. A.A., Карасев B.C. Выделения и свойства специфического ингибитора трипсина из семенной плазмы человека. // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 6.-С. 1065−1072.
  63. А.Д., Поляков E.JI. Лабораторные животные. Анатомия лягушки. М.: Высшая школа. 1994. — 320 с.
  64. Номенклатура ферментов. / Рекомендации 1972 г. М. — 1979. — 321 с.
  65. В.И., Глемжа A.A. Изучение состава протеаз в комплексных лизирующих препаратах стрептомицетов. В кн.: Тез. докл. III симпоз. «Химия протеолитических ферментов». М. — 1993. — С. 58.
  66. B.C. Ингибиторы протеолитических ферментов. //' Известия вузов. Пищевая технология. Краснодар. 1999. -№ 5−6 -С. 6 — 10.
  67. Т.Н., Эпштейн JI.M., Колодзейская М. В., Кудинов С А. Получение и свойства трипсина из пилорических придатков тихоокеанских лососей. // Прикл. биохим. и микробиол. 1989. — Т. 25, № 4. — С. 490 — 497.
  68. Т.Н., Эпштейн JI.H. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения. В кн.: Тез. докл. IV симпозиума «Химия протеолитических ферментов» М. — 1997. — С. 78.
  69. С.Н., Белозерский М. А. Ингибиторы трипсина из семян гречихи. // Биохимия 1980. — Т. 45, № 11 — С. 2104 — 2110.
  70. Е.М., Кашпаров И. В., Попов М. Е. Механизм действия аспартатных протеиназ. 1. Теория и метод./ТБиоорг. химия. -1998. -Т. 22, № 5. -С.323−338.
  71. М.Т. Сравнительно биохимическая характеристика трипсинов и химотрипсинов различных животных. — Дис. д-ра биол. наук. — Краснодар. — 1973. — 296 с.
  72. Н.П. Исследование над природой пепсина холоднокровных и теплокровных животных. /У Труды Куб. мед. института 1920 1945, Краснодар. — 1947. — С. 50 — 62.
  73. Н.П. Простой способ определения пепсина в желудочном соке. // Клинич. медицина. 1955. — № 4. — С. 74 — 75.
  74. Н.П., Проскуряков М. Т. Определение активности химотрипсина по скорости створаживания молочно ацетатной смеси. — В кн.: Материалы 17 — ой науч. конференции физиологов юга РСФСР, Т. 2. Ставрополь. -1969.-С. 80−82.
  75. К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир 1983. — 116 с.
  76. Ю.А., Раджабов Л. Р., Каверзнева Е. Д., Дмитриева Е. Ю. Выделение и свойства эластазы Actinomyces rimosus. /7 Матер, всесоюз. симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс 1973. — С. 57 — 58.
  77. Ю.А., Раджабов Л. Р., Каверзнева Е. Д., Шибнев В. А. О коллагенолитическом действии проназы. //Биохимия. -1974. -Т. 39, № 2. -С. 333−336.
  78. Т.А., Валуева Т. А., Кладницкая Г. В., Мосолов В. В., Ментеш Р. Ингибиторы сериновых протеиназ из клубней картофеля. В кн.: Тез. докл. IV симпозиума «Химия протеолитических ферментов» М. — 1997. — С. 86.
  79. П. Изоэлектрическое фокусирование : теория, методы и применение. М.: Мир. — 1986. — 398 с.
  80. М., Даньюэль П. Изучение новых зимогенов эндопептидаз поджелудочной железы. В кн.: 5-ый международный биохимический конгресс. /Молекулярные основы действия и торможения ферментов. М.: Изд во АНСССР. 1962. — С. 118 — 133.
  81. Г. Н., Шмойлов A.M., Исаев В. А., Ксенофонтов A.B., Швец C.B. Аминопептидаза P.C. гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschatica. /У Биохимия. 2000. — Т. 65, Вып. 2. — С. 199 — 206.
  82. Л.Д. Химия протеолиза. //Биоорг. химия 1994. -Т.20, № 2. -С. 85−99.
  83. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков A.A., Кофанов H.H. Очистка и характеристика коллагенолитической протеазы из Paraiithodes camtschatica. // Биохимия. 1988. — Т. 53, № 11.- С. 1844 — 1849.
  84. И.Ю., Литвин Ф. Е. Влияние денатурирующтх факторов на стабильность коллагенолитической протеиназы камчатского краба. // Биохимия 1989. — Т. 54, № 11. — С. 1913 — 1918.
  85. И.Ю., Кофанов H.H., Артюков A.A. Физико химические свойства эластазы из морской звезды Patiria pectinifera. // Укр. биохимический журнал — 1990 — Т. 63, №. 4. — С. 81 — 84.
  86. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков A.A. Физико химические свойства коллагенолитической протеазы камчатского краба. // Биохимия — 1992. — Т. 57, № i.c. 40−45.
  87. И.Ю., Литвин Ф. Е. Субстратная специфичность коллагенолитической протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба. /У Биохимия 1992 — Т. 57, №. 1. — С. 61 — 67.
  88. И.Ю., Джунковская A.B. Эластаза из гепатопанкреаса камчатского краба. // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 9. — С. 1445 — 1453.
  89. И.Ю., Литвин Ф. Е. Протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба и перспективы их использования в медицинской практике.: В кн.: Тез. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов». М. — 1993. — С.47.
  90. И.Ю., Литвин Ф. Е., Митькевич О. В. Гидролиз белков коллагенолитическими протеиназами камчатского краба. // Биоорг. химия -1994. Т. 20, № 2 -С. 190 — 195.
  91. Э.П., Самел М. Ю., Сийгур Ю. Р. Ингибиторы трипсина и химотрипсина из яда гадюки. // Биохимия 1988. — Т. 53, № 2. — С. 302 -308.
  92. Р. Методы очистки белков. М.:Мир. 1985. — 356 с.
  93. О.Г. Изучение ингибиторов трипсина и химотрипсина из семян гороха. // Генетич. Ресурсы и эффективные методы создания новыхслекционных материалов с/х растений.: Тез докл. Новоссибирск 1994 — С. 78 — 79.
  94. Н.И. Основные коллагенолитические тканевые металлопротеиназы. В кн.: Тез. докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов» М. — 1993 — С. 26.
  95. В.М., Руденская Г. Н., Нестерова Н. Г., Куприянова Т. И., Хохлова Ю. М., Усайте И. А., Логинова Л. Г., Тимохина Е. А. Сериновая протеиназа Thermoactinomyces vulgaris шт. инми. 4а. // Биохимия — 1980. -Т. 45, № 10.-С. 1871 — 1880.
  96. В.М. Молекулярная биология . Структура и функции белков. М.: Высшая школа 1996. — 335 с.
  97. Л.Д., Смовдырь И. Н. Сравнительные кинетические исследования первичной специфичности трипсина быка и трипсина лососевых. // Биохимия 1992. — Т. 57, № 1. — С. 55 — 60.
  98. A.M., Кузьмина В.В, Пищеварительные процессы и адаптации у рыб. Изд во Санкт — Петербург — 1993 — 238 с.
  99. В.В. Очистка и свойства пищеварительных ферментов из гепатопанкреаса карпа. Дис. канд. биол. наук. — Краснодар. — 1983. — 191 с.
  100. В.В., Проскуряков M.T. Пищеварительные ферменты карпа и особенности их физико химических свойств. — В кн.: Современные проблемы экологической физиологии и биохимии рыб. — Вильнюс. — 1983. -С. 248 — 270.
  101. Н.В., Руденская Г. Н., Ревина Л. П., Степанов В. М., Егоров Н. С. Тиолзависимая сериновая протеиназа Streptomyces thermovulgaris. // Биохимия. 1990. — Т. 55^ № 6. — С. 1110 — 1119.
  102. Химотрипсиц Д кристаллический. В кн.: Технические условия на биохимические препараты. — Будапешт.: Реанал.
  103. Д.В., Пивненко Н. В., Мосолов В. В. Ингибиторы химотрипсина / субтилизина из эндосперма зерновок пшеницы. // Биохимия 1992. — Т. 57, № 12.-С. 1874−1882.
  104. П., Самеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир. -1977. 398с.
  105. Д.Э., Тополев В.В, Стабилизирующее влияние хлористого калия на активную конформацию, а химотрипсина. // Биоорг. химия — 1980. -Т. 6,№ 3,-С. 455−560.
  106. Т.А., Белозерский М. А., Дунаевский Я. Е. Катионные ингибиторы протеиназ из семян гречихи. В кн.: Тез докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов» -М. 1997. — С. 88.
  107. B.C., Кесслер P.M. Ферментология. Изд. во Ростовского Университета — 1986. — 94 с.
  108. М.Н., Валуева Т. А., Кестере, А .Я., Мосолов В. В. Свойства утиного овомукоида, очищенного аффинной хроматографией на трипсин — сефарозе. // Биохимия 1981 -Т. 46, № 3. — С. 473 — 480.
  109. Н.А., Радостина А. И. Гистология. М.: Медицина 1995. — 256 с.
  110. Н.Б., Палубинскас В. И., Веса B.C. Трипсиноподобный фермент из Streptomyces hygroscopicis. // Биохимия 1988. — Т. 53, № 1. — С. 76 — 81.
  111. Abe J., Nakamura Н., Shibata Н., Horioka S., Нага S., Ikeda Т. Trypsin and Chymotrypsin inhibitors in winged bean. // JARA Jap. Agr. Res Quart. — 1985. -Vol. 18, N3,-P. 229−232.
  112. Altieri P., Candiano G., Ginevri F., Chiggeri G.M. Purification of proteinase -free collagenase from Clostridium histolyticum. // Prep. Biochem. 1990. — Vol. 20, N2.-P. 137- 144.
  113. Andersen V., Hansen G.H., Sjostrom H., Noren O. The occurrence of a aminopeptidase N and derguamated cell proteins in intestinal perfusate of the rat. // Biochem. and Biophys. Acta G. 1988. — Vol. 133, N 1. — C. 43 — 48.
  114. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. /7 J. Gen. Physiol. 1938. — Vol. 22, N 1. — P. 79 — 89:
  115. Appel W. Chymotrypsin: Molecular and Catalytic Properties. // Clinical Biochemistry. 1986. — Vol. 19. — N 6. — P. 317 — 322.
  116. Arnon R. Papain. In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 19. — N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1970. — P.226 — 244.
  117. Azocoll. // General Proteolytic Substrate. Los Angeles, Calbiochem.
  118. Barabasz B., Olejnik V.M. Investigation of enzymes proteolytic activity in the fitsh digestive tract. //' Scientific. 1995. — Vol. 19, N 3. — P. 215 — 219.
  119. Baudys M., Erdene T.G., Kostka V., Manered P., Foltmann B. Comparison between prochymosin and pepsinogen from Iamb and calf. /7 Comp. Biochem. and Physiol. 1988. — Vol 89B, N 2. — P. 385 — 391.
  120. Beiordey D., Dirrig S., Amouric M., Rigareila C., Bieth J.G. Inhibition of human pancreatic proteinases by mucus proteinase inhibitor, eglin C and aprotinin. H Biochem. J. 1996. — Vol. 313, N 2. — P. 555 — 560.
  121. Bennett T.P., Erieden E. Metamorphosis and Biochemical Adaptation in Amphibia. // Am. Zool. 1961. Vol. 115, N 1. — P. 483 — 558.
  122. Besson C., Saiiner J., Wallach J.M. Synthetic peptide substrates for a conductimetric assay of pseudomonas aerigunosa elastase. // Anal. Biochem. -1996. Vol. 237, N 2. — P. 216- 223.
  123. Birk Y. Trypsin Inhibitors from Garden Bean (Phaseoius vulgaris). -In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45.-N.Y.-S.F.-L.: Acad. Press.-1976. -P.710−716.
  124. Birk Y. Trypsin and Chymotrypsin Inhibitors from Graudnuts (Arachis hypogaea). In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45 — N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. -1976. — P. 716 — 722.
  125. Birk Y. Proteinase Inhibitors from Cereal Grains. In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45, N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1976, — P. 723 — 728.
  126. Birk Y. Proteinase Inhibitors from Potatoes. In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45, N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1976. — P. 728 — 736.
  127. Bode W., Huber R. Proteinase protein inhibitor interaction, // Fibrinolysis. -1994. — Vol. 8, N 1. — P. 161 — 171.
  128. Bodley M.D., Ryno J., Oelofsen W., Patthy A, Ostrich trypsinogen: Purification kinetic properties and characterization of the pancreatic enzyme. /'/' Int. J. Biochem. And Ceil Biol. 1995. — Vol. 27, N 7. — P. 719 — 728.
  129. Bohak B.Z. Chicken Pepsinogen and Pepsin. In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 19, N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1970. — P. 347 — 358.
  130. Bonneville M.A., Ph.D. Fine structural changes in the intestinal epithelium of the bullfrog during metamorphosis. // J. Cell Biol. 1963, — Vol. 18. — P. 579 -597.
  131. Borgstrom A. Purification and N Terminal Amino Acid Sequence Determination of Anioinic and Cationic Canine Trypsinogen. 7/ Hoppe — Seyler’s Z. Phyziol. Chem. — 1979. — Bd. 360. — H.5. — S. 657 — 661.
  132. Borovsky D., Schlein J. Quantitative determination of trypsin like and chymotripsin — like enzymes in insects. //' Arch. Insect. Biochem. And Physiol. -1988. — Vol. 8, N 4. — P. 249 — 260.
  133. Caroll E.J., Senevirathe A.M., Ruibal R. Gastric Pepsin in an Anuran Larva. /7 Develop. Growth and Differ. 1991. Vol. 33, N 5. — P. 499 — 507.
  134. Chen Ynk — Ling, Lu Pei — Yung, Tsai Inn — Ho. Collagenolytic activity of crustacean midgut serine proteases: Comparison with the bacteriol and mammalian enzymes. //Compar. Bichem. And Physiol. B. -1991. -Vol. 100, N 4. -P.763−768.
  135. Christeller J.T., Shao B.D. The inferaction of a range of serin proteinase inhibitors with bovine trypsin and Costelyra redandica trypsin. // Insect. Biochem. 1989. — Vol. 19, N 3. — P. 233 — 241.
  136. Cohen S.G. On the Active Site and Specificity of 5 a Chymotrypsin. // Transactions N.Y. Acad, of Sciens. — 1969. — Vol. 3, N 6. — P. 705 — 719.
  137. Cohen T., Gertier A., Birk Y. Pancreatic Proteolytic Enzymes from Carp (Cyprinus carpio) 1./ Purification and Physical Properties of Trypsin, Elastase and Carboxypeptidase. // Comp. Biochem. and Physiol. — 1981. — Vol. — 69B, N 1 — 2 — P. 639 — 646.
  138. Darby N.Y., Smyth D.G. Characterization of a proteolytic enzyme in the skin secretion of Xenopys laevis. /7 Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1988. -Vol. 153, N 3. — P. 1193 — 1200.
  139. Darby N.Y., Mierlo C.P.M., Creighton T.E. The 5 55 single — disulphide intermediate in fording of bovine pancreatic trypsin inhibitor. // FEBS Lett. -1991. — Vol. 279, N 1 — P. 61 — 64.
  140. Dendinger J.E. Digestive proteases in the midgut gland of the Atlantic blue crab (Callinectes sapidus). // Comp. Biochem. and Physiol. 1987 — Vol. 88B, N 2.-P. 503−506.
  141. Dendinger YE., O1 Connor Kathleen L. Purification and characterization of a Trypsin like enzyme from the midgut gland of the Atlantic blue crab XCallinectes sapidus).//Comp. Biochem. and Physiol. B. -1990. -Vol. 95, N 3. -P. 525−530.
  142. Dodd M.H., Dodd J.M. The biology of metamorphosis. //' In Physiology of the Amphibia (Ed.B.Lofls.). 1976. — Vol. 3, N 2. — P. 567 — 590.
  143. Donta S.T., Van Vunakis H. Chicken Pepsinogens and Pepsin. Their isolation and properties. /7 In.: Methods in Enzymology. N.Y.S.F. L.: Acad. Press. -1970.-Vol. 19.-P. 358−363.
  144. Droba B., Kujat R. Further Studies on Acid Proteolytic Activiti in the Fore Gut of Xenopus Laevis Larvali/Folia Bioiody. 1980. — Vol. 28, N 4. — P. 399−404.
  145. Dueliman W.E., Trueb L, Bioiody of amphibians. /'/' Mc. Fraw Hill, New -York. N.Y. — 1986. -215 p.
  146. Falese E.A., Storey B.T., Teuscher C. Purification and Preliminary Characterization of Guinea Pig Testicular Proteinase inhibitors. /7 Mol. Reprod. And Dev. 1991. — Vol. 29, N 1. — P. 29 — 39.
  147. J.E., Scbirmer E.W. Chymotrypsin C. 1./' Isolation of the Zymogen and the Active Enzyme: Preliminary Structure and Specificity Studies. // J. Biol. Chemistry. 1965. — Vol. 240, N 1. — P. 181 — 192.
  148. J.E. Chymotrypsin C. (Porcine Pancreas). In.: Methods in Enzymology. N.Y.S.F. -L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19. — P. 109 — 112.
  149. Foltmann B., Arne L.J., Lonbland P., Smidt E., Axelsen N.H. A developmental analysis of the production of chymosin and pepsin in pids. // Comp. Biochem. and Physiol. 1981 — Vol. 68 B, N 1. — P. 9 — 13.
  150. Fujia S., Kobayashi K., Horiuchi S. Partial purification and characterization of cysteine proteinase from metamorphosing tadpole taild of Rana catesbiana. // Comp. Biochem. and Physiol. B. 1989. — Vol. 94, N 4. — P. 845 — 852.
  151. Furihata C., Kawachi T., Sugimura T. Premature induction of pepsinogen in developing rat gastric mucosa by hormones. // Biochemical and Biophysical researh communications. 1972. — Vol. 47, N. — 4. — P. 705 -711.
  152. Eguchi M., Yamamoto Y. Comparison of serum protein inhibitors from various mamals chicken and silkworms against four proteases. // Comp. Biochem. and Physiol. B. 1988. — Vol. 91, N 4. — P. 625 — 630.
  153. Endo Akira, Murakawa Shigeo, Shimizu Hayato, Shiraishi Yasushi. Purification and properties of collagenase from a Streptomyces species. /7 J. Biochem. 1987. — Vol. 102, N 1 — P. 163 — 170.
  154. Esumi H., Sato S., Sugimura T., Furihata C. Purification of mouse pepsinogens by pepstatin affinity chromotography. /7 Elsevier / North — Holland Biomedical Press. 1978. — Vol. 86, N 1. — P. 33 — 36.
  155. Evanson J.M. Action of Mammalian Collagenases. In.: Connective Tussues (Biochemistry and Pathophysiology).-Berlin-Heidelberg-N.Y. -1974. -P. 173−176.
  156. Galgani F., Nagayama F. Digestive proteinases in the Japanese spiny lobster Panulirus Japonicus./'/Comp. Biochem. and Physiol.-I987.-Vol. 87, N 4.-P.889−893.
  157. Garsia-Moreno M., Havsteen B.H., Varon R., Rix-Matzen H. Evaluation of the Kinetic Parameters of the Activation of Trypsinogen by Trypsin./ZBiochim. Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymoi.-1991. -Vol. 1080, N 2. -P. 143 147.
  158. Gendry P., Launay J. F. Purification and characterization of a trypsin like protein from rat pancreas. /7 Biochim. et. Biophys. Acta: Protein. Struct. And Mol. Enzymol. 1988. — Vol. 955 (P. 48), N 2. — P 243 — 249.
  159. Genicol S., Feller G., Gerday Ch. Trypsin from antarctic fish (Paranotothenia magellanica Forster) as compared with trout (Salmo gairdneri) trypsin. // Comp. Biochem. and Physiol. 1988. — Vol. B.90, N 3. — P. 601 — 609.
  160. Geuze J.J. Light and Electron Microscope Observations on the Gastric Mucosa of the Frog (Rana esculenta). HZ. Zellforsch. -1971. -Vol. 117, N 1. P. 87−102.
  161. Gildberg A. Purification and characterization of pepsin from the arctic fish capelin (Matlomus viilosus). // Comp. Biochem. and Physiol. 1983, — Vol. 75. A, N3,-P. 337−342.
  162. Gildberg A. Aspartic proteinases in fishes and aquatic invertebrates. // Comp. Biochem. and Physiol. -1988. Vol. 91, N 3. — P. 425 — 435.
  163. Gildberg A., Overbo K. Purification and characterization of pancreatic elastase from Atlantic cod (Gadus mornua).). // Comp. Biochem. and Physiol. 1990. -Vol. 97, N4. — P. 775 — 782.
  164. Gjessing E., Harnett J. Crystallization and Characterization of an Esteroproteolytic Enzyme from Porcine Pancreas. // J. Biol. Chemistry. 1962. -Vol. 237, N 7. — P. 2201 — 2206.
  165. Glass H.J., Stark J.R. Protein Degestion in the European Lobster, Homaras gammarus./'/Comp. Biochem. and Physiol. -1994. -Vol. 108, N 2, b. -P. 225−235.
  166. Grant N.H., Robbins K.S. Studies on Porcine Elastase and Proelastase. H Arch. Biochem. and Biophys. 1957. — Vol. 66. — P. 396 — 403.
  167. Grant G.A., Eisen A.Z., Bradshay R.A. Coliagenolytic Protease from Fiddler Crab (Uca pugilator). In.: Methods in Enzymoiogy. — N.Y. — L.: Acad. Press. -1981.-Vol. 80.-P. 722−733.
  168. Griffiths J. The form and function of the foregut in anuran larval (Amphibia Salentoa) with particular reference to the manicotto glandulare. //Proc. Zool. Soc. Long. 1967. — Vol. 137. — P. 249 — 283.
  169. Haglund H. Isoelectric Focusing in pH Gradients. / Methods of Biochemical Analysis. Vol. 19. Stockolm. — 104 p.
  170. Hajjou M., Le Gal Y. Purification and characterization of an aminopeptidase from tuna (Thunnus albacares) pyloric caeca. // Biochem. and Biophys, Acta: -1993. Vol. 1204, N 1. — P I — 13.
  171. Hartley T., Naude R.J., Delofsen W. The isolation and partial characterization of trypsin from the pancreas of the ostrich (Struthio camelys). // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. B 86, N 4, — P. 705 — 710:
  172. Heu M.S., Kim H.R., Pyeun J. H. Comparison of trypsin and chymotrypsin from the viscera of anchovy, Engraulis Japanica. // Comp. Biochem. and Physiol. B — 1995. — Vol. 112, N 3, — P. 557 — 567.
  173. Himmelhoch S.R. Leucine Aminopeptidase: a Zink Metalloenzyme. /7 Arch. Biochem. and Biophys. 1969. — Vol. 134. — P. 597 — 602.
  174. Hirasawa A., Athauda Senarata B.P., Takahashi K. Purification and characterization of turtle pepsinogens and pepsins. /7 J. Biochem. 1996, — Vol. 120, N2.-P. 407−414.
  175. Hirjii K.N., Courtney W.A.IvI. Leucine Aminopeptidase Activiti in the Digestive Tract of Perch, Perca fluviatillis L.//J. Fish. Biol. -1982. -Vol. 21, N 6. -P. 515−622.
  176. Hou D.X., Maeaa Y., Okamoto S., Hashiguchi T. Purification and characterization of chymotrypsinogen from pancreas of Japanes quail (Coturnix japonica). // Comp. Biochem. and Physiol. 1990. — Vol. 97, N 4, — P.761 — 766.
  177. Dcuzawa M., Satho Y., Machida Y., Inokuchi T., Mineta T., Kobayashi K., Kakuya T. Acid proteinases on the gastric region of Xenopys laevis. /7 Zool. Sci. -1997. Vol. 14, N 1. — Suppi. — P. 93.
  178. Inokuchi T., Kobayashi K., Horiuchi S. Acid proteinases of the fore gut in metamorphosing tadpoles of Rana catesbiana. // Comp. Biochem. and Physiol. -1991. — Vol. 99 B, N 3, — P. 653 — 662.
  179. Inokuchi T., Kobayashi K., Horiuchi S. Isolation of pepsinogen A from gastric mucosa of bullfrog, Rana catesbiana. // Comp. Biochem. and Physiol. 1995. -Vol. Ill B, N 1.-P. 111−117.
  180. Inove Masaki, Fong J., Ging Shah, Hirschowitz B.I. Mediation of muscarinic stimulation of pepsinogen secretion in the frog. // Am. J. Physiol. 1985. — Vol. 248,(Gastrointest liver Physiol. 11). — P. 79 — 86.
  181. Jeohn Gwang H, Serizawz S., Iwamatsu A., Takahashi K. Isolation and characterization of gastric trypsin from the microsomal fraction of porcine gastric antral mucosa. /7 J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270, N 24. — P. 14 748 — 14 755.
  182. Jensen T., Axelsen N., Foltmann B. Isolation and Partiar Characterization of prochymosin and chymosin from cat. //' Biochem. and Biophys. Acta. 1982. -Vol. 705, N2. -P. 249−256.
  183. Joakimsson K.G., Nagayama F. Partiar Purification and Characterization of Proteinases from the Pyloric Caeca of Skipjack, Euthynnus Pelamis. /7 J. Tokyo Univ. Fish. 1990. — Vol. 77, N 1. — P. 95 — 104.
  184. Johnston D., Hermans J.M., Yellowies D. Isolation and characterization of trypsin from the slipper lobster, Thehus orientalis. // Arch. Biochem. and Biophys. 1995. — Vol. 324, N 1. — P. 35 — 40.
  185. Kageyama T., Takahashi K. The Complimete Amino Acid Sequence of Monkey Pepsinogen A. li I. BioL Chem. 1986. — Vol. 261, N 10. — P. 4395 -4405.
  186. Kageyama T. Analysis of the activation of pepsinogen in the presence of protein substrates and estimation of the inrinsic proteolytic activity of pepsinogen. //Eur. J. Biochem. 1988. — Vol. 176, N 3. — P. 543 — 549.
  187. Kageyama T., Ichinose M., Miki K., Tanji M., Takahashi K. Difference of activation processes and structure of activation peptides in human pepsinogen A and progastricsin. /7 J. Biochem. 1989. — Vol. 105, N 1. — P. 15 — 22.
  188. Kageyama T., Tanabe K., Koiwai O. Structure ana Development of Rabbit Pepsinogens. // J. Biol Chem. 1990. — Vol. 265, N 28. — P. 17 031 — 17 038.
  189. Kassell B., Meitner P. Bovine Pepsinogen and Pepsin. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19. — P.337 — 346.
  190. Kimoto K., Muracami K. Purification and Characterization of Aminopeptidase from Euphausia superba. // Agr. And Biol. Chem. 1984. — Vol. 48, N 7. — P. 1819−1823.
  191. Kleine R. Die evolution der Protein unter besonderer Berucksichtigung der proteolytishen Enzyme./'/Biologischen Rundschau. -1969. -N 7, H. 4. S. 159−169.
  192. Klemm Per., Poulsen F., Harbol M.K., Foltmann B. N Terminal Amino Acid Sequences of Pepsinogens from Dogfish and Seal and of Bovine Pepsinogen B. // Acta Chemica Scandinavica. — 1976. — Vol. 30 B, N 10. — P. 979 — 984.
  193. Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.T., Balaevskaya T.O., Strongin A.Y. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas. //Biochem. and Biophys Res. Commun. 1990. — Vol. 116, N 3. -P. 1411 -1420.
  194. Kortt A.A., Burns J.E., Strike P.M. Amino Acid Sequences and disulfide bridges of affinity purified Kunitz type chymotrypsin inhibitor from winged bean seed (Psophacarpus tetragonolobus)./'/ Biochem. Int. — 1990. — Vol. 22, N 3. -P. 543 -551.
  195. Kristiansson M.M., Nielsen H.H. Purification and characterization in two chymotrypsin like proteases from the Pyloric caeca of rainbow trout (Oncorhynchys mykiss). //Comp. Biochem, and Physiol. B. — 1992. — Vol. 101 B, N2,-P. 247−253.
  196. Kujat R., Droba B. Acid proteolytic activity in the fore gut of the Xenopus laevis larval. //'Comp. Biochem. and Physiol. B. -1978. -Vol. 63 A, N 1−2, -P.543−545.
  197. Kujat R. Pepsin and Trypsin Activity in the Fore Gut of Metamorphosing Xenopus laevis Larval. /'/Folia biolodica. -1981. -Vol. 29, N 3−4. P. 274−278.
  198. Lecroisey A., Wolf A. de, Keil B. Sequential Homology of the Collagenase from Eucariote Hypoderma Lineatum With the Proteinases of the Trypsin Family. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1980. — Vol. 94, N 4. — P. — 1261 -1265.
  199. Lewis U.Y., Willams D.S., Brink N.G. Pancreatic Elastase: Purification, Properties and Function. /'/' J. Biol. Chem. 1956. — Vol. 222, N 2. — P. 705 — 720.
  200. Liao T.H., Hamosh P., Hamosh M. Fat digestion by lingual lipase: mechanism of lipolysis in the stomach and upper small intestine. //Pediat. Res. 1984. — Vol. 18, N 5. — P. 402−409.
  201. Manchester K.L. Use of UV method for measurement of protein and nucleic acid concentration. /7 BioTechniques. — 1996. — Vol. 20, N 6. — P. 968 — 970.
  202. Manjunath N.H., Veerabhadrappa P. S., Virupaksha T.K. Isolation and characterization of a trypsin inhibitor from finger millet. // Phytochemistry. -1983,-Vol. 22, N 11. P. 2349−2357.
  203. Marciniszyn J.P., Kassel B. Purification and characterization of Canine Pepsinogen. // J. Biol. Chem. 1971. — Vol. 246, N 21. — P. 6560 — 6565.
  204. Mares-Guia M., Shaw E. Studies on the Active Center of Trypsin. The Binding of Amidines and Guanidines as Models of the Substrate Site Chain. // J. Biol. Chem. 1965. — Vol. 240. — P. 1579.
  205. Martinez A., Olsen R.L., Serra Y.J. Purification and characterization of a two trypsin like enzyme from the digestive tract of anchovy (Engraullis encrasicholus). //' Comp. Biochem, and Physiol. B. — 1988. — Vol. 9, N 4 — P. 677 -684.
  206. Martinez A., Serra Y.J. Proteolytic activities in the digestive tract of anchovy (Engraullis encrasicholus. //' Comp. Biochem. and Physiol. B. 1989. — Vol. 93, N 1.-P. 61−66.
  207. Matsushita O., Yoshihata K., Kotayam S.I., Minami Y., Okabe A. Purification and characterization of Clostridium perfringes 120 kiiodalton collagenase andnucleotide sequence of the corresponding gene. // J. Bacteriol. 1994. — Vol. 176, Nl.-P. 149- 156.
  208. Mcmanus M.T., Laing W.A., Christeller J.T. Wounding Induces a series of closely related trypsin / chymotrypsin inhibitory peptides in leaves of tobacco. // Phytochemistry, 1994. — Vol. 37, N 4. — P. 921 — 926.
  209. Metha Shantilal, Simlot Mahavir M. Purification and characterization of trypsin inhibitor from moth bean Phaseolus aconitifolius. // Indian J. Biochem and Biophys. 1982. — Vol. 19, N 6. — P. 403 — 407.
  210. Mochizuki A. Characteristic of digestive proteases in various insect guts. // 20 Int. Congr. Entomol., Firenze, Aug. 23 31, 1996: Proc — Firenze, 1996. — P. 181.
  211. Mockel W., Barnard E.A. Isolation and Properties of Some Reptilian and Fish Chymotrypsin. //Biochem. and Biophys Acta. -1969. -Vol. 178, Nl.-P. 354−363.
  212. Murdok L.L., Brookhart G., Dunn P.E., Foard D.E., Kelley S., Kitch L., Shade R.E., Shukle R.H., Wolfson J.L. Cystein digestive proteinases in coleoptera. // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. B 87, N 4. — P. 783 — 787.
  213. Muto N., Tani Saloru. Purification and Characterization of Rat Pepsinogens Whole Contents Increase with Developmental Progress. // J, Biochem. 1979. -Vol. 85.-N6-P. 1143−1149.
  214. Muto N., Murayama A. K, Tani S. Purification and properties of a cathepsin -like acid proteinase from rat gactric mucosa. // Biochem. and Biophys Acta. -1983. Vol. 745. -N 1. -P. 61 — 69.
  215. Newten C.J., Norman R.B., Taylor WH. Separation of human pepsins in gastric juice by high performance ionex hange chromotograhy. // J. Chromotogr. Biomed. Appl. — 1987. — Vol. 417, N 2. — P. 391 — 396.
  216. Nielsen P.K., Foltmann B. Purification and characterization of porcine pepsinogen B and pepsin B./YArch. Biochem. and Biophys. -1995. -Vol. 322, N 2. -P. 417−422.
  217. Noda M., Murakami K. Studies on proteinases from the digestive ordans of sardine II. Purification and characterization of two acid proteinases torn the stomach. /7 Biochem. and Biophys. Acta. — 1981. — Vol. 658, N 1. — P. 27 — 34.
  218. Norris J.L. The normal histology of the esophageal and gastric mucosal of the frog, Rana pipiens. // J. Exp. Zooi. 1959. — Vol. 141. — P. 155 — 173.
  219. Peal L., Biundell T. The active site of aspartic proteinases. // FEBS Lett. — 1984. Vol. 174, N1. — P. 96 — 101.
  220. Pouvreau L., Chobert Jean Marc., Briand Loic., Quillien L., Tran Vinh, Gueguen Jacques, Hoertle T. Effect of pea and bovine trypsin inhibitors on wild -type and modified trypsin. // FEBS Lett. — 1998. — Vol. 423, N 2. — P. 167 — 172.
  221. Power C., O’Connor C.M., Fitzgerald M.X. Characterization of human alveolar macrophage collagenase.//Biochim. Soe. Trans. -1988. -Vol. 16, N 3. -P. 391−392.
  222. Prakash B., Murthy M.R.N., Preezama Y.N., Pajagopalrao D., Gowda L.R. Studies on simultaneous inhibition of trypsin and chymotrypsin by horsegram Bowman Birk inhibitor. // J. Biosci. — 1997. — Vol. 22, N 5. — P. 545 — 554.
  223. Pubols M.H. Isolation Purification and Amino Acid Sequence of a Secretory Trypsin Inhibitor from the Chicken Pancreas. /7 Poultry Science. 1990. — Vol. 69.-P. 640−646.
  224. Pubols M.H. Ratio of Digestive Enzyms in the Chicken Pancreas. /7 Poultry Science. 1991. — Vol. 70. — P. 337 — 342.
  225. Pugliese L., Gatti G., Frigerio F., Ascenri P., Amiconi G., Bdognesi M. Eglin C: a chymotrypsin moleculare complex three — dimensional structure by x — ray crystallography. // Ital. J. Biochem. — 1990. — Vol. 39, N 5. — P. 321.
  226. Rabaud M., Lefebvre F., Graves P.V., Desgranges C., Bricaud H. Magnesium enhances human pancreatic elastase digestion fo lobeled elastin. // Experientia. — 1985. — Vol. 41, N 5. — P. 628 — 631.
  227. Reeck G.R., Winter W.R., Neurath H. Pancreatic Enzymes of the African Lungfish Protopterus aethiopicus.// Biochemistry, 1978. — Vol. 9. — P. 1399 -1403.
  228. Reder W.G. The digestive system. /7 In Physiology of Amphibia. Acad. Press. 1964.-P. 99- 149.
  229. Revina T.A., Valueva T.A., Ermolova N.N., Kladnitskya C.V., Mosolov V.V. Isolation and Characterization of a New Inhibitor Trypsin and Chymotrypsin from Potato Tubers. // Biochemistry. 1995. — Vol. 60, N 1. — P. 1411 — 1416.
  230. Rovery M., Guy O., Guedone A., Deasnuelle P. Purification de Nouveasdu Precurseus Proteolitiquesdu Pancreas. // Bull. Soc. Chim. 1965. — Vol. 42. — P. 1235 — 1246.
  231. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants. //' Annu. Rev. Pnytopathol. 1990. Vol. 28.-P. 425 -449.
  232. Ryle A.P. The Porcine Pepsins and Pepsinodens. /7 Biochim. and Biophys. Acta. 1955. — Vol. 16. — P. 570 — 575.
  233. Sanchez Chiang L., Citeraas E., Ponce O. Partial purification of pepsin from adult fish Oncorhychus keta. Effect of NaCl on proteolytic activities. /7 Comp. Biochem. and Physiol. — 1987. — Vol. B 87, N 4. — P. 793 — 797.
  234. Saulnier J.M., Curtil T.M., Duclos M.C., Wallach J, M. Elastolytic activity of Pseudomonas aeruginosa elastase. /7 Biochem. and Biophys. Acta. 1989. — Vol. 995, N3,-P. 285−290.
  235. Schiwert G.W., Takenaka Y. A Spectrofotometric Determination of Trypsin and Chymotrypsin.. //Biochem. and Biophys. Acta. -1955.-Vol. 16.-P. 570−575.
  236. Sekar V., Hageman J.H. Specificity of the Serine Protease Inhibitor, Phenylmethylsulfonyl Fluoride. // Biochem. and Biophys. Res. Comm. 1979. -Vol. 89, N2.-P. 474−478.
  237. R. // Gel Filtration in Theory and Practice. Uppsala: Uplands GrafiskaAB.- 1974.-64 p.
  238. Shearwin K.E., Wihzor D.J. Effect of calcium ion on the dimerization of a -chymotrypsin. //' Biochim. and Biophys. Acta. Protein. Struct, and Mol, Enzymol. 1990. — Vol. 1038, N 1. — P. 136 — 138.
  239. Shingieton W.D., Hodges D.J., Brick P., Cawston T.E. Collagenase: A key enzyme in collagen tumover./'/Biochem. and Cell Biol.-1996. -Vol. 74, N 6. -P. 759−775.
  240. Shotton D.M. Elastase. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19. — P. 113 — 140.
  241. Shugerman R.P., Hirscnowitz B.I., Bhown A.S., Schrohenioher R.E., Spenney J.G. A Unique «mini» Pepsinogen Isolation from Bullfrog Esophageal Glands. // The J. Biological Chemistry. 1982. — Vol. 275, N 2, — P. 795 — 798.
  242. Siddiqi A.R., Zaidi Z. H., Jornvall H. Purification and Characterization of a Kunitz-Type Trypsin Inhibitor from Leaf-Nosed Venom. // FEBS Lett. — 1991. — Vol. 294, N1−2.-P. 141−143.
  243. Simpson B.K., Haard N.F. Trypsin from Greenland cod (Gadus ogas). Isolation and comparative properties. //' Comp, Biochem. and Physiol. 1984. — Vol. B79, N4.-P. 613−622.
  244. Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from cunner (Tautogalabrus adspersus).. // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. — Vol. B8u, N3,-P. 475−480.
  245. Simpson B.K., Simpson M.V., Haard N.F. On the mechanism of enzyme action: digestive proteases from selected marine organisms, /7 Bioctechnol. And Appi Biochim. 1989. — Vol. 11, N 2. — P. — 226 — 234.
  246. Sjodahl J., Emmer Asa, Karlstan B., Vincent J., Roeraade J. Separation of proteolytic enzymes originating from Antarctic krill (Eupnausia superba) by capillary electrophoresis. // J. Chromatogr. B. 1998. — Vol. 705, N 2. — P. 231 -241.
  247. Smillie L., Furka A., Nagabhushan N., Stevenson K. Structure of Chymotrypsinogen B Comparatea with Chymotrypsinogen A and Trypsinogen. // Nature. 1968. — Vol. 218, N 5139. — P. 343 — 346.
  248. Smine A., Guerard F., Le Gai J. Extraction purification et characterisation dune elastase pancreatique de thon (Thimnus albacora). // Oceanis. 1992. Vol. 18, N2.-P. 207−209.
  249. Smith EX., Hill R.L. Leucine Aminopeptidase. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1960. — P. 37 — 62.
  250. Steven F.S., Al-Habib A. Inhihbition of Trypsin and Chymofrypsin by Thiols: Biphasic Kinetic of Reactivation and Inhibition Induced by Sodium Periodate Addition. //Biochem. and Biophys. Acta. 1979. — Vol. 568, N 2. — P. 408 — 415.
  251. Sumiya M., Horiueni S. Some Aspects of the Shortening of the Small Intestine in Rana catesbiana Larvae during Metamorphosis. // Zool. Mag. 1980. — Vol. 89. -P. 176−182.
  252. Sutherland J.L., Ryno J., Oelofsen W. The Isolation and Patial characterization of proelastase from the pancreas of the ostrich. H Biochem. and Physiol. 1991. -Vol. 98, N 2−3.-P. 337−343.
  253. Tagawa M., Kobayashi J., Akama T. Characterization of trypsin activatabie latent collagenases and their inhibitors in rheumatoid arthritis synovial fluid. H Clin Chim. Acta. — 1989. — Vol. 186, N 1. — P. 119 — 124.
  254. Taggart R.T., Cass L.G., Mohandas T.K., Barr P.J., Pals G., Bell G.I. Human pepsinogen C (progastricsm). //J. Biol. Chem.-1989. -Vol. 264, N 1. -P. 375−379.
  255. Takahashi Sh., Seifter S. An Enzyme with Coiiagenolytic Activity from Dog Pancreatic Juice. // Isr. J. Chem. 1974. — Vol. 12, N 1 — 2. — P. 55:7 — 57L
  256. Tang J., Wong R.N.S. Evolution in the Structure and Function of Aspartic Proteases. /'/' J. Of Cellular Biochemistry. 1987. — Vol. 33, N 1. — P. 53 — 63.
  257. Tanji M., Kageyama T., Takahashi K. Tuna pepsinogens and pepsins. Purification, characterization and amino terminal sequences. // J. Biochem. 1988. — Vol 177, N 1. — P. 251 — 259.
  258. Tanji M., Yakabe E. The primary structure of the major pepsinogen from the dastric mucosa of tuna stomach. //J. Biochim. 1996. Vol. 120, N 3. — P. 647−656.
  259. Tashiro M., Asao T., Hirata C., Takahashi K., Kanamori M. The complete amino acid sequence of a major trypsin inhibitor from seeds of foxail millet (setaria italica). // J. Biochem. 1990. — Vol. 108, N 4. — P. 669 — 672.
  260. Tiegeikamp S., Quandt J. Pancreatic elastase 1 .//Labolife.-1997.-Vol 6, N 6.-P. 7−9.
  261. Teran H., Michel A.A. Estudio histologica de la transicion del «manicorto» al estomago adulto en gastrotheca gracilis iaurent (Anura, Hylidae). // Acta zool. Lilioana. 1996. — Vol. 43, N2, -i5. 281 — 288.
  262. Tong N.T., Dumas J., Keil Dlouha V. New Achromobacter collagenase and its immunological relationship with a vertebrate collagenase. //Biochim. and Biophys. Acta. Protein. Struct, and Mol. Enzymol. — 1988. — Vol. 955 (P48), N 1.- P. 43 53.
  263. Toshihiko N., Masafumi K., Masahiko I., Hizoshi M. Enzymochemical studies on heterogeneous components of hog pancreatic elastase. /7 Connect. Tissue. -1986. Vol. 18, N 1. — P. 1−8.
  264. Tsai Inn Ho, Chuang Kuei Lien, Chuang Jan — Lung. Chymotrypsin in digestive tract of crustacean decapods (shrimps). // Comp. Biochim. and Physiol. -1986. — VoL B 85, N I. — P. 235 — 239.
  265. Tsai Inn-Ho, Lu Pei-Jung, Chuang Jan-Lung. The midgut chymotrypsin of shrimps (Penaeus monodon, P. japonicus and P. penicillatus).//'Biochim. and Biophys. Acta. Protein. Struct, and Mol. Enzymol.-1991.-Vol. 1080, N l.-P. 5967.
  266. Tsu C.A., Perona J.J., Electerick R.J., Craik C.S. Structural basis for the broad substrate specificity of fiddler crab collagenolytic serine protease. /7 Biochemistry.- 1997. Vol. 36, N 18. — P. 5393 — 5401.
  267. Tuppy H., Wiesbauer U., Wintersbergesr E. Aminosaure p — nitroanilide als Substrat fur Aminopeptidasen und andere proteolytische Fermente.// Hoppe Seyler Z. Physiol. Chem. — 1962. — Bd. 329. -H. 3- 6. — S. 278 -288.
  268. Twining S.S., Loushin G.P., Mahnke L.A., Wilson P.M., Zhou X. Comparison of elastase like proteinase to pseudomonas elastase. // J. Cell Biochim. — 1994. -Suppl. 18.-P. 175.
  269. Uchida N., Tsukayama K., Nichide E. Properties of two trypsin from a Oncorhyncus keta. // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. — Vol, 50, N 2. — P. 313 -321.
  270. Uchida N., Anzai H., Nichide E. Trypsin firom a Oncorhyncus keta. // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. — Vol. 52, N 4. — P. 731 — 735.
  271. Ueck M. Der Manicotto glandular («Driisenmagen») der Anuzenlarve in Bau, Funktion und Beziehung zur Gesamtilange des Garmes. // Z. Wiss. Zool. 1967. -Bd. 176.-S. 173−270.
  272. Ullmann D., Jakubke H. D. Kinetic characterization of affmiti chromotography purification clostripain./TBioI, Chem./Hoppe-Seyler.-1994.-Vol. 375, N2.-P.89−92.
  273. Unezawa Hamao. Structures and Activities of Protease Inhibitors of Microbiol Origin.-In.: Methods in Enzymology.-N.Y.-L.: Acad. Press.-1976.-Vol. 45-P. 678- 695.
  274. Vander W.N., Naude R.J., Oelofsen W. The isolation and patial characterization of chymotrypsinogen from the pancreas of the ostrich (Strurhio camelus). // Ina. J. Biochim. 1989. — Vol. 21, N 1. — P. 91 — 97.
  275. Venekei I., Srilagyi L., Graflaszlo P.W.J. Attempts to convert chymotrypsin in trypsin. /7 FEBS Lett. 1996. — Vol. 379, N 2. — P. 143 — 147.
  276. Walsh K.A. Trypsinogen and Trypsin of Various Species. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19 — P. 41 — 63.
  277. Ward P.H., Neumann V.K., Chiang L. Patial characterization of pepsins and gastricsins and their zymogens from human and toad gastric mucosa. /7 Comp. Biochem. and Physiol. 1978. — Vol. 61 B, N 2. — P. 491 — 498.
  278. Wolters G.H.J., Vos Scheperkeuter G.H., Lin Hun — Chi, Schilfgaarde R.V. Differen roles of class I and II Clostridium histolyticum collagenases in rat pancreatic islet isolation. // Diabetes. — 1995. — Vol. 44, N 2. — P. 227 — 233.
  279. Wilcox P.E. Chymotrypsinogens Chymotrypsins.. — In.: Methods in Enzymology. — N.Y.S.F. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19 — P. 64 — 108.
  280. Wojciech A. Partial purification and properties of pocine pancreatic elastase II. // Biochimica et Biophysica Acta. 1973. — Vol. 341. — P. 318 — 326.
  281. Yasugi S., Mizuno T. Purification and characterization of embryonic chicken pepsinogen, a unique pepsinogen with large molecular weight. /'/' J. Biochem.1981.-Vol. 89, N1.-P. 311−315.
  282. Yoakimsson K.G., Nagayama F. Partial Purification and Characterization of Proteinases from the Pyloric Caeca of Skip Jack, Euthynnus pelamis. // J. Tokyo Univ. Fish. 1990. — Vol. 77, N 1. — P. 95 — 104.
  283. Yoshinaka R., Sato IvL, Itoko M., Yamahita Ivl., Ikeda Sh. Purification and some properties of elastase from pancreas of catfish. /'/ Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.1982.-Vol. 48, N4.-P. 573−579.
  284. Yosninaka R., Tanaka FL, Sato M., Ikeda Sh. Characterization of catfish pancreatic elastase. // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1983. — Vol. 43, N 4. — P. 637 -642.
  285. Yoshinaka R., Tanaka H., Sato M., Ikeda Sh. Purification ana characterization of a new metalloproteinase with elastolytic activity from the catfish pancrease. //Biochem. et. Biophys. Acta: Gen. Subj.-1984.-Vol. 79B, N 2.-P. 240−246.
  286. Yoshinaka R., Tanaka H., Sato M., Ikeda Sh. Some enzymic properties and digestive function of a pancreatic metalloproteinase in the catfish (Parasilurus asotus). // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. — Vol. B 80, N 2. — P. 223 — 226.
  287. Yoshinaka R., Tanaka H., Sato M., Ikeda Sh. Distribution of pancreatic elastase and metalloproteinase in several species of fish. // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. — Vol. B SO, N 2. — P. 227 — 233.
  288. Yoshinaka K. Jtoko M., Sato M., Yamashito M., Ikeda Sh. Purification and Characterization of a Coiiagenolytic Serine Proteinase from the Catfish Pancreas. // J. Biochem. 1986. — Vol. 99, N 2. — P. 459 — 467.
  289. Yoshinaka R., Sato M., Yamashito M., Itoko M., Ikeda Sh. Specifisity of the Coiiagenolytic Serine Proteinase of the Catfish Pancreas. // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. B 88, N2. — P. 557−561.
  290. Youshikowa H., Kotaru Makoto., Tanaka Chie, Ikeuchi Tsuneo. Purification and some properties of a major trypsin inhibitor, BTI-I. From broccoli, Brassica oleracea. //Biosci. Biotechnol. AndBiochem.-1995-Vol. 59, N 1-P. 117−118.
  291. Zendzian E., Barnard E. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin and trypsin in vertebrates. // Arch. Biochem. and Biophys.- 1967,-Voi. 122, N 3,-P. 699−713.
  292. Zhaowen Z., Mingzhe C., Hengming K., Baxian S., Fuxiong P. Trypsin inhibitor in Hydrophis cyanocinctus venom. //' Zool. Res. J 988.-Vol. 9, N 4.-P. 426−436.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!