ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚
АнтистрСссовый сСрвис

ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ структуры комплСксов рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² S8 ΠΈ L5 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ 16S ΠΈ 5S pРНК ΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… взаимодСйствий

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

Π‘Π ΠΠ’ΠΠ˜Π’Π•Π›Π¬ΠΠ«Π™ ΠΠΠΠ›Π˜Π— БВРУКВУР Π‘Π’ΠžΠ‘ΠžΠ”ΠΠ«Π₯ Π‘Π•Π›ΠšΠžΠ’ И Π˜Π₯ ΠšΠžΠœΠŸΠ›Π•ΠšΠ‘ΠžΠ’ Π‘ Ρ€Π ΠΠš Π˜Π— Π ΠΠ—Π›Π˜Π§ΠΠ«Π₯ ΠžΠ Π“ΠΠΠ˜Π—ΠœΠžΠ’3. 1. Π‘Ρ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· извСстных структур рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 ΠΈ Π΅Π³ΠΎ комплСксов с 16S Ρ€Π ΠΠš3. 1. 1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ РНК-ΡƒΠ·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»Π΅ΠΉ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ностях Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 ΠΈ 16SpPHK. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 ΠΈΠ· Π’. thermophilus. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡƒΠ·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»Π΅ΠΉ Π½Π° ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Π°ΠΊΡ‚ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… повСрхностях Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΠΈ Π ΠΠš Π² ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π°Ρ… РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ…… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ структуры комплСксов рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² S8 ΠΈ L5 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ 16S ΠΈ 5S pРНК ΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… взаимодСйствий (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • 1. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«
    • 1. 1. ΠžΠ±Ρ‰ΠΈΠ΅ ΠΏΡ€ΠΈΠ½Ρ†ΠΈΠΏΡ‹ формирования РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… комплСксов
    • 1. 2. Ρ€ΠΎΠ»ΡŒ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… взаимодСйствий Π² Ρ€Π½ΠΊ-Π±Π΅ΠΆΠΎΠ²ΠΎΠΌ связывании
      • 1. 2. 1. ЭлСктростатичСскиС взаимодСйствия
      • 1. 2. 2. Π’ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Π΅ связи
      • 1. 2. 3. Π’Π°Π½Π΄Π΅Ρ€Π²Π°Π°Π»ΡŠΡΠΎΠ²Ρ‹ взаимодСйствия
      • 1. 2. 4. Π‘Ρ‚Π΅ΠΊΠΈΠ½Π³-взаимодСйствия
      • 1. 2. 5. Π“ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΠ±Π½Ρ‹Π΅ взаимодСйствия
    • 1. 2. 6. ВлияниС точности опрСдСлСния ΠΊΠΎΠΎΡ€Π΄ΠΈΠ½Π°Ρ‚ Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠΎΠ² Π½Π° ΠΊΠ»Π°ΡΡΠΈΡ„ΠΈΠΊΠ°Ρ†ΠΈΡŽ взаимодСйствий
    • 1. 3. НаиболСС распространСнныС Ρ‚ΠΈΠΏΡ‹ РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… взаимодСйствий Π² Π ΠΠš-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… комплСксах
      • 1. 3. 1. Π‘Π΅Π»ΠΊΠΈ, ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ΡΡ с ΠΆΠ΅Π»ΠΎΠ±ΠΊΠ°ΠΌΠΈ РНК
      • 1. 3. 2. Π‘Π΅Π»ΠΊΠΈ, ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ΡΡ с Π ΠΠš ΠΏΡ€ΠΈ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΠΈ J3-листов
    • 1. 4. Π Π˜Π‘ΠžΠ‘ΠžΠœΠΠ«Π• Π‘Π•Π›ΠšΠ˜ И Π˜Π₯ Π’Π—ΠΠ˜ΠœΠžΠ”Π•Π™Π‘Π’Π’Π˜Π― с Π Π ΠΠš
      • 1. 4. 1. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ структур рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ². РаспрСдСлСниС Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² Π² Ρ€ΠΈΠ±ΠΎΡΠΎΠΌΠ΅
      • 1. 4. 2. ВзаимодСйствия рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² с Ρ€Π ΠΠš
      • 1. 4. 3. Π‘Π΅Π»ΠΎΠΊ-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Π΅ взаимодСйствия Π² Ρ€ΠΈΠ±ΠΎΡΠΎΠΌΠ΅
      • 1. 4. 4. ΠŸΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½ΠΎ ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ΡΡΡ€ΠΈΠ±ΠΎΡΠΎΠΌΠ½Ρ‹Π΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ
      • 1. 4. 5. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡƒΠ·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»Π΅ΠΉ Π½Π° ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Π°ΠΊΡ‚ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… повСрхностях Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΠΈ Π ΠΠš Π² ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π°Ρ… РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… комплСксов
  • 2. Π­ΠšΠ‘ΠŸΠ•Π Π˜ΠœΠ•ΠΠ’ΠΠ›Π¬ΠΠΠ― ЧАБВ
    • 2. 1. КомплСкс рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ 16S Ρ€Ρ€Π½ΠΊ
      • 2. 1. 1. ΠžΠ±Ρ‰Π°Ρ характСристика
      • 2. 1. 2. Π‘Π±ΠΎΡ€ ΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ…
      • 2. 1. 3. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π½Π°Π±ΠΎΡ€Π° Ρ„Π°Π· ΠΈ ΠΏΠΎΡΡ‚Ρ€ΠΎΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈ
      • 2. 1. 4. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° MjaS
      • 2. 1. 5. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° 37- Π½ΡƒΠΊΠ»Π΅ΠΎΡ‚ΠΈΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° 16SΡ€Π ΠΠš
    • 2. 2. КомплСкс рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ 5S Ρ€Π ΠΠš
      • 2. 2. 1. ΠžΠ±Ρ‰Π°Ρ характСристика
      • 2. 2. 2. Π‘Π±ΠΎΡ€ ΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ…
      • 2. 2. 3. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π½Π°Π±ΠΎΡ€Π° Ρ„Π°Π· ΠΈ ΠΏΠΎΡΡ‚Ρ€ΠΎΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈ
      • 2. 2. 4. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 ΠΈΠ· Π’. thermophilus
      • 2. 2. 5. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° 5SΡ€Π ΠΠš
      • 2. 2. 6. РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Π΅ взаимодСйствия
  • 3. Π‘Π ΠΠ’ΠΠ˜Π’Π•Π›Π¬ΠΠ«Π™ ΠΠΠΠ›Π˜Π— БВРУКВУР Π‘Π’ΠžΠ‘ΠžΠ”ΠΠ«Π₯ Π‘Π•Π›ΠšΠžΠ’ И Π˜Π₯ ΠšΠžΠœΠŸΠ›Π•ΠšΠ‘ΠžΠ’ Π‘ Ρ€Π ΠΠš Π˜Π— Π ΠΠ—Π›Π˜Π§ΠΠ«Π₯ ΠžΠ Π“ΠΠΠ˜Π—ΠœΠžΠ’
    • 3. 1. Π‘Ρ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· извСстных структур рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 ΠΈ Π΅Π³ΠΎ комплСксов с 16S Ρ€Π ΠΠš
      • 3. 1. 1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ РНК-ΡƒΠ·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»Π΅ΠΉ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ностях Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 ΠΈ 16SpPHK
      • 3. 1. 2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½Ρ‹Π΅ ΠΈ ΡΠ²ΠΎΠ»ΡŽΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ ограничСния Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ части спирали 2116S Ρ€Π ΠΠš
      • 3. 1. 3. ДинуклСотидная ΠΏΠ»Π°Ρ‚Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° Ρ€Π ΠΠš ΠΈ ΠΏΡΡ‚ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠΎΡ‚ΠΈΠ² (S/T)-T-(S/T)-X-G Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S
    • 3. 2. Π‘Ρ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· извСстных структур рибосомного Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 ΠΈ Π΅Π³ΠΎ комплСксов с 5S Ρ€Π ΠΠš
      • 3. 2. 1. Π£Π·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»ΠΈ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ностях Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 ΠΈ 5SΡ€Π ΠΠš

МногиС Ρ„ΡƒΠ½Π΄Π°ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ процСссы ΠΆΠΈΠ·Π½Π΅Π΄Π΅ΡΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ связаны с Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚виями Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΠΈ Π½ΡƒΠΊΠ»Π΅ΠΈΠ½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… кислот. БиологичСская Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒ этих взаимодСйствий стала ΠΎΡ‡Π΅Π²ΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΡƒΠΆΠ΅ Π½Π° Ρ€Π°Π½Π½ΠΈΡ… этапах развития молСкулярной Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ. Π‘ΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π”ΠΠš ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΡƒΠ·Π½Π°Π²Π°Ρ‚ΡŒ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ Π΄Ρ€ΡƒΠ³Π° постоянно ΠΈ ΠΈΠ½Ρ‚Снсивно исслСдовалась, ΠΈ Π² Π½Π°ΡΡ‚оящий ΠΌΠΎΠΌΠ΅Π½Ρ‚ имССтся мноТСство пространствСнных структур Π”ΠΠš-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… комплСксов Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΡ. БиохимичСскиС ΠΈ Ρ‚СрмодинамичСскиС исслСдования, ΠΏΡ€ΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΠΌΡ‹Π΅ ΠΏΠ°Ρ€Π°Π»Π»Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ с ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ структур, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΠΈΠ»ΠΈ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡ‹ спСцифичСского узнавания ряда Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²-рСпрСссоров, Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠΊΡ€ΠΈΠΏΡ†ΠΈΡŽ, ΠΈ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Π½ΡƒΠΊΠ»Π΅Π°Π·, Ρ€Π°ΡΡ‰Π΅ΠΏΠ»ΡΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π”ΠΠš ΠΏΠΎ ΡΡ‚Ρ€ΠΎΠ³ΠΎ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌ участкам ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ (Ρ‚Π°ΠΊ Π½Π°Π·Ρ‹Π²Π°Π΅ΠΌΡ‹Ρ…, рСстриктаз). ΠŸΡ€ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π½ΠΎ Π² Ρ‚ΠΎ ΠΆΠ΅ врСмя Π±Ρ‹Π»ΠΎ ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π½Π°ΠΈΠ±ΠΎΠ»Π΅Π΅ сущСствСнным для Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΠΎΠΉ экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² являСтся энзиматичСскоС связываниС аминокислоты с Ρ‚Π ΠΠš, ΠΏΡ€ΠΈ ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΌ ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ мСсто спСцифичСскоС ΠΎΠΏΠΎΠ·Π½Π°Π²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ (Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠ°Ρ†ΠΈΠ»-Ρ‚Π ΠΠš-синтСтазой) ΡΠΎΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ Ρ‚Π ΠΠš (Berg & Ofengand, 1958). Π’Π°ΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ узнавания Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ спСцифичСских сайтов Π½Π° Ρ€ΠΈΠ±ΠΎΡΠΎΠΌΠ½ΠΎΠΉ РНК Π½Π° Ρ€Π°Π½Π½ΠΈΡ… стадиях сборки рибосом Π±Ρ‹Π»Π° продСмонстрирована Π² ΠΎΠΏΡ‹Ρ‚Π°Ρ… ΠΏΠΎ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠ½ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ†ΠΈΠΈ рибосомных субчастиц (Traub & Nomura, 1969; Nomura, 1973; Powers, Daubresse and Noller, 1993; Fredrick, Dunny and Noller, 2000).

Однако, Π΄ΠΎ ΡΠΈΡ… ΠΏΠΎΡ€ взаимодСйствия Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² с Π ΠΠš поняты Π³ΠΎΡ€Π°Π·Π΄ΠΎ Ρ…ΡƒΠΆΠ΅, Ρ‡Π΅ΠΌ взаимодСйствия Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² с Π”ΠΠš. Π”Π²Π΅ основныС ΠΏΡ€ΠΈΡ‡ΠΈΠ½Ρ‹ ΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π»ΠΈ ΡΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠΈΠ²Π°ΡŽΡ‰Π΅Π΅ влияниС Π½Π° ΡΡ‚ΠΈ исслСдования. Π’ΠΎ-ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Ρ…, Π΄ΠΎ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½Π΅Π³ΠΎ Π²Ρ€Π΅ΠΌΠ΅Π½ΠΈ Π±Ρ‹Π»ΠΎ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΎ всСго ΠΎΠΊΠΎΠ»ΠΎ 20 структур комплСксов, Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ ΠΈ Ρ‚Π ΠΠš ΠΈΠ»ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ с Π½Π΅Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠΌΠΈ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ Ρ€Π ΠΠš (Draper, 1999). Π­Ρ‚ΠΎΡ‚ ΠΎΠ³Ρ€Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π» Π±Ρ‹Π» нСдостаточСн для выявлСния статистичСски достовСрных закономСрностСй РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ узнавания ΠΈ ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°Π½ΠΈΡ. Врудности получСния ΠΈ ΠΊΡ€ΠΈΡΡ‚Π°Π»Π»ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… комплСксов Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ усугубляли эту ΠΏΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΡƒ. Π’ΠΎ-Π²Ρ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ…, Ссли Π”ΠΠš-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Π΅ интСрфСйсы ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎ Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π°ΡŽΡ‚ нСбольшой участок Π΄Π²ΡƒΡ…ΡΠΏΠΈΡ€Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ Π”ΠΠš с ΠΆΠ΅ΡΡ‚ΠΊΠΎΠΉ структурой, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ лишь ΠΈΠ½ΠΎΠ³Π΄Π° ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ слСгка ΠΈΠ·Π³ΠΈΠ±Π°Ρ‚ΡŒΡΡ, Ρ‚ΠΎ ΠΈΠ·-Π·Π° способности РНК ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Ρ‹Π²Π°Ρ‚ΡŒ ΡΠ»ΠΎΠΆΠ½ΡƒΡŽ ΠΏΡ€ΠΎΡΡ‚Ρ€Π°Π½ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½ΡƒΡŽ структуру, РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Π΅ интСрфСйсы ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ ΡΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Ρ‚ΡŒ ΡƒΠ΄Π°Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ основания ΠΈ Ρ‡Π°ΡΡ‚ΠΈ сахаро-фосфатного остова. ВыявлСниС Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… участков ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ Π±ΠΈΠΎΡ…ΠΈΠΌΠΈΠΈ ΠΈ Ρ‚ΠΎΡ‡Π΅Ρ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡƒΡ‚Π°Π³Π΅Π½Π΅Π·Π° являСтся Ρ‚Ρ€ΡƒΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π΅ΠΉ. Π’Π°ΠΊΠΈΠΌ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠΌ, ΡΠ»ΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΈ Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΈΠ΅ структур РНК4 Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… интСрфСйсов ΠΈ ΠΎΠ³Ρ€Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… сущСствСнно Π·Π°ΠΌΠ΅Π΄Π»ΠΈΠ»ΠΈ исслСдования РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… взаимодСйствий.

Π­ΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ основа для изучСния взаимодСйствий Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΠΈ Π ΠΠš Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ Ρ€Π°ΡΡˆΠΈΡ€ΠΈΠ»Π°ΡΡŒ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½Π΅Π³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΎΡ€Ρ‹Π²Π° Π² ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½Ρ‹Ρ… исслСдованиях рибосомы ΠΈ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΡ с Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΌ Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ структур рибосомных субчастиц. Рибосома прСдставляСт собой ΡΠ»ΠΎΠΆΠ½ΡƒΡŽ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΡƒΡŽ ΠΌΠ°ΡˆΠΈΠ½Ρƒ, которая ΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‡Π°Π΅Ρ‚ Π·Π° ΡΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π· Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π² ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΊΠ°Ρ… всСх ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ². Она состоит ΠΈΠ· Π΄Π²ΡƒΡ… субчастиц, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ вмСстС содСрТат ΡΠ²Ρ‹ΡˆΠ΅ пятидСсяти Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ², связанных с Π²Ρ‹ΡΠΎΠΊΠΎΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°ΠΌΠΈ рибосомной РНК. НСдавно Π±Ρ‹Π»ΠΈ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ с Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΌ Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ кристалличСскиС структуры большой (Ban et al, 2000) ΠΈ ΠΌΠ°Π»ΠΎΠΉ (Wimberly el al, 2000; Schluenzen et al., 2000) рибосомных субчастиц ΠΈΠ· Π°Ρ€Ρ…Π΅ΠΈ Haloarcula marismortui ΠΈ ΡΠΊΡΡ‚Ρ€Π΅ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎ Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΎΡ„ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΈ Thermus thermophilus, соотвСтствСнно. Π­Ρ‚ΠΈ структуры ΠΏΡ€Π΅Π΄ΠΎΡΡ‚Π°Π²Π»ΡΡŽΡ‚ большой объСм Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… для Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ узнавания. Π—Π½Π°Ρ‡ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π²ΠΊΠ»Π°Π΄ Π² ΠΏΠΎΠ½ΠΈΠΌΠ°Π½ΠΈΠ΅ РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… взаимодСйствий Π΄Π°Π»ΠΈ Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ исслСдования ΠΈΠ·ΠΎΠ»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… комплСксов ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ рибосомных РНК ΠΈ Ρ€ΠΈΠ±ΠΎΡΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΌΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°ΠΌΠΈ (Conn etal, 1999; Мао et al., 1999; Wimberly et al., 1999; Stold etal., 1999; Lu and Steitz, 2000; Nikulin et al, 2000; Agalarov et al, 2000; Fedorov et al., 2001; Tishchenko et al, 2001; Perederina et al, 2002). Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Ρ‹ пяти ΠΈΠ· ΡΡ‚ΠΈΡ… комплСксов ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ Π² Π˜Π½ΡΡ‚ΠΈΡ‚ΡƒΡ‚Π΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° РАН. Π’ Π΄ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ прСдставлСны структуры комплСксов рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² S8 ΠΈ L5 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ 16S ΠΈ 5S рибосомных РНК, соотвСтствСнно, ΠΈ ΠΏΡ€ΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· структурных ΠΈ Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… особСнностСй РНК-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… интСрфСйсов Π² ΡΡ‚ΠΈΡ… комплСксах.

1. ΠžΠ±Π·ΠΎΡ€ Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹.

1. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π° структура комплСкса Π±Π΅Π»ΠΊΠ° S8 с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ 16S рибосомной РНК ΠΈΠ· apxQnMethanococcus jannaschii с Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ 2.6 ΠΊ.2. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π° структзфа Π³ΠΈΠ±Ρ€ΠΈΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ комплСкса Π±Π΅Π»ΠΊΠ° L5 ΠΈΠ· Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΈ Thermus. thermophilus с Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠΌ 5S рибосомной РНК ΠΈΠ· Escherichia соИ с Ρ€Π°Π·Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ.

3. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ S8 ΠΈ L5 Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‚ с ΠΌΠ΅Π»ΠΊΠΈΠΌ ΠΆΠ΅Π»ΠΎΠ±ΠΊΠΎΠΌ РНК, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ Π² ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΠ΅ S8/16S Ρ€Π ΠΠš ΡƒΡˆΠΈΡ€ΡΠ΅Ρ‚ΡΡ, Π° Π² ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΠ΅ L5/5S Ρ€Π ΠΠš выроТдаСтся Π² ΠΎΠ΄Π½Ρƒ ΠΈΠ· Π³Ρ€Π°Π½Π΅ΠΉ Ρ‚Ρ€Π΅Ρ…Π³Ρ€Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΏΠΈΡ€Π°ΠΌΠΈΠ΄Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ структуры.4. ΠŸΡ€ΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ ΡΡ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… структур извСстных структур Π³ΠΎΠΌΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… комплСксов ΠΈ ΡΠ²ΠΎΠ±ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ².5. На Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… повСрхностях Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² S8 ΠΈ L5 Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ структурно ΠΈΠ½Π²Π°Ρ€ΠΈΠ°Π½Ρ‚Π½Ρ‹Π΅ участки, ΠΏΡ€Π΅Π΄ΠΏΠΎΠ»ΠΎΠΆΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ отвСтствСнныС Π·Π° ΡƒΠ·Π½Π°Π²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°ΠΌΠΈ своСго мСста Π½Π° Ρ€Π ΠΠš (ΡƒΠ·Π½Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄ΡƒΠ»ΠΈ).

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Π‘ Π’. Никонов, Н. А. НСвская, Н. П. Π€ΠΎΠΌΠ΅Π½ΠΊΠΎΠ²Π°, А. Π”. Никулин, Π . Π’. Π€Π΅Π΄ΠΎΡ€ΠΎΠ²,
  2. И.А.ЕлисСйкина, Π‘ Π’. Π’ΠΈΡ‰Π΅Π½ΠΊΠΎ, М. Π‘. Π“Π°Ρ€Π±Π΅Ρ€ (1999), «Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½Ρ‹Π΅ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡΠ±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΡŒΠΊ рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²» ΠŸΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ. РСнтгСновскиС синхротронныС ΠΈ Π½Π΅ΠΉΡ‚Ρ€ΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ исслСдования, 2, 6−9.
  3. Agalarov, S., Prasad, G.S., Funke, P .M., Stout, C D. , Williamson, J.R. (2000). Structure of the
  4. SI 5, S6, S18-rRNA complex: Assembly of the 308 ribosome central domain. Science, 288, 107 112.
  5. Main, F.H., Gubser, C C, Howe, P.W., Nagai, K., Neuhaus, D. and Varani, G. (1996).
  6. Specificity of ribonucleoprotein interaction determined by R N A folding during complexformation. Nature, 380, 646−650.
  7. Allain, F. H. and Varani, G. (1995). Structure of the P1 helix from group I self-sphcing introns.1. J.MolBiol. 250,333−353.
  8. Allain, F.H., Howe, P.W., Neuhaus, D. and Varani, G. (1997). Structural basis of the RNAbinding specificity of human ΠΈ 1A protein. ?MS (7 J., 16, 5764−5772.
  9. Allers, J. and Shamoo, Y. (2001). Srtucture-based analysis of protein-RNA interactions using theprogram ENTAGLE. J. Mol. Biol, 311, 75−86.
  10. Amidon, G.L., Anik, S. and Rubin, J. (1975). In «Structure and conformation of nucleic acidsand protein — nucleic acid interactions» (M. Sundralingham and S.T. Rao, eds., p. 729, Univ. 1. Park Press, Baltimore.
  11. , P. & Westhof, E. (2001). Water and ion binding around r (UpA)12 and d (TpA)12oligomers, comparison with R N A and D N A (CpG)12 duplexes. J. Mol Biol 305, 1057−1072.
  12. , S. (1994). The CCP4 suit: Programs for protein crystallography. Acta Cryst., D50, 760 763.
  13. Ban, N. , Nissen, P., Hansen, J., Moore, P.B., & Steitz, T.A. (2000).The complete atomicstructure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution. Science, 289, 905−920 .
  14. Batey, R.T. and Williamson, J.R. (1998). Effect of polyvalent cations on the folding of an R N Athree-way junction and binding of ribosomal protein S15. RNA, 4, 984−997.
  15. Battiste, J.L., Vao, H., Rao, N.5-, Tan, R., Muhandiram, D.R., Kay, L .E. , Frankel, A .D. and
  16. Williamson, J. R- (1996) a-helix major groove recognition in an H l V — l Rev peptide — RRE R N Acomplex. Science, 273, 1547−1551.
  17. Berg, P. and Ofengand, E.J.(1958). An enzymatic mechanism for linking amino acids to RNA.
  18. Proa Natl. Acad. Sei. USA, 44,78−86.
  19. Bogdanov, A .A. , Dontsova, O.A., Dokudovskaya, S.S. and Lavrik, I.N. (1995). Structure andfunction of 5S rRNA in the ribosome. Bichem. Cell Biol, 13, 869−876.
  20. Brunei, C, Romby, P., Westhof, E., Ehresmann, & Ehresmann, Π’. (1991). Three-dimensionalmodel of Escherichia coli ribosomal 5S R N A as deduced from structure probing in solution and computer modeling. J Mol Biol 111, 293−308.
  21. Brunger, A.T., Adams, P.D., Clore, G., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R. W., Jiang,
  22. J-S., Kuszewski, J., Nilges, M. , Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L. M. , Simonson, T. and Warren,
  23. G.L. (1998). Crystallography and N M R system: a new software suite for macromolecularstructure determination. Acta CrystallogrJ)54, 905−921.
  24. Burley, S.K. and Petsko, G.A. (1988). Weakly polar interactions in proteins. Adv. in Prot.1. Chem., 39, 125−189.
  25. R N A tertiary structure mediation by adenosine platforms. Science, 113, 1696−1699.
  26. Cavarelli, J., Rees, B., Ruff, M. , Thierry, J.-C. and Moras, D. (1993). Yeast tRNA^^ recognitionby its cognate class II aminoacyl-tRNA synthetase. A’afMre, 362, 181−184.
  27. Conn, G.L., Draper, D.E., Lattman, E.E. and Guttis, A.G. (1999). Crystal structure of aconserved ribosomal protein-RNA complex, xyczewce, 284, 1171−1174.
  28. Correll, C. C, Freeborn, B., Moore, P.B. and Steitz, T.A. (1997). Metals, motifs and recognitionin the crystal structure of a 5S rRNA domain. Cell, 91,705−712.
  29. Correll, C.C., Munishkin, A., Chan, Y .L. , Ren, Z., Wool, I.G. and Steitz, T.A. (1998). Crystalstructure of the ribosomal R N A domain essential for binding elongation factors. Proc. Natl
  30. Crowder, S.M., Kanaar, R., Rio, D.C. and Alber, T. (1999). Absence of interdomain contacts inthe crystal structure of the RNA-recognition motifs of Sex-lethal. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 96, 4892−4897.
  31. Cruickshank, D.W.J. (1999). Remark about protein structure precision. Acta Crysl, D55, 583 601.
  32. Dallas, A. and Moore, P. B. (1997). The loop E — loop D of Escherichia coli 5S rRNA: thesolution structure reveals an unusual loop that may important for binding ribosomal proteins. 1. Structure, 5, 1639−1653.
  33. Davis, C, Ramakrishnan, Y. & White, S. W. (1996). Structural evidence for specific S8-RNAand S8-protein interactions within the 30 S ribosomal subunit- ribosomal protein S8 from
  34. Bacillus stearothermophilus at 1.9 A resolution. Structure, 4, 1093−1104.
  35. , D.E. (1999). Themes in RNA-protein recognition. J. Mol Biol. 293, 255−270.
  36. Ennifar, E., Nikulin, A., Tishchenko, S., Serganov, A., Nevskaya, N. & Garber, M. etal (2000).
  37. The crystal structure of U U C G tetraloop. J. Mol Biol 304, 35−42.
  38. Erdmann, V.A., Appel, Π’., Digweed, M. , Kluwe, D., Lorennz, S., Luck, A., Schreiber, A. and
  39. , L. (1980). Structure and function of 5S and 5.8S ribosomal RNAs. In Genetics and
  40. Evolution of R N A Polymerase, tRNA and ribosomes, edited by S. Osawa, H. Ozeki, H. Uchida &
  41. T.Yura, Jniversity of Tokyo press, pp. 553−568.
  42. Fedorov, R., Nevskaya, N. , KhairuUina, A., Tishchenko, S., Mikhailov, A., Garber, M and
  43. , S. (1999). Structure of ribosomal protein L30 from Thermus thermophilus at 1.9 Aresolution: conformational flexibility of the molecule. Acta Cryst. D55, 1827−1833.
  44. Structure of ribosomal protein TL5 complexed vdth R N A provides new insights into the CTCfamily of stress proteins. Acta Cryst. D57, 968−976.
  45. Fersht, A.R., Shi, J.-P., Knill-Jones, J., Lowe, D .M., Wilkinson, A.J., Blow, D .M., Brick, P.,
  46. Carter, P., Waye, M. M. Y. and Winter, G. (1985). Hydrogen bonding and biological specificityanalysed by protein engineering. Nature (London), 314, 235−238.
  47. Fredrick K, Dunny G M, NoUer HF. (2000). Tagging ribosomal protein S7 allows rapididentification of mutants defective in assembly and function of 30 S subunits. J. Mol. Biol. 298, 379−94.
  48. Garrett, R.A. and NoUer, H.F. (1979). Structures of complexes of 5S rRNA with ribosomalproteins L5, LIS and L25 from Escherichia coli: identification of kethoxal-reactive site on the 5S rRNA. J. Mol Biol, 132, 637−648.
  49. Gongadze, G.M., Tishchenko, S.V., Sedelnikova, S.E. and Garber, M. B. (1993). Ribosomalproteins, TL4 and TL5, from Thermus thermophilus form hybrid complexes with 5S ribosomal
  50. RNA from different microorganisms. FEBSLett 530:46−48.
  51. Gongadze, G.M., Perederina, A.A., Meshcheryakov, V.A., Fedorov, R.V., Moscalenko, S.E.,
  52. Rak, A .v. , Serganov, A.A., Shcherbakov, D.Y., Nikonov, S.V., Garber, M .B. (2001). The
  53. Thermus thermophilus 5S rRNA-protein complex: Identification of specific binding sites forproteins L5 and LIS in the 5S rRNA. Molecular Biology (Moscow), 35, 521−526.
  54. Course, R.L., Thurlow, D.L., Gerbi, S.A. and Zimmermann, R.A. (1981). Specific binding of aprokaryotic ribosomal protein to a eukaryotic ribosomal RNA: implication for evolution and autoregulation. Proc. Natl. Acad. Set USA, 78, 2722−2726.
  55. Gregory, R. J., Cahill, P. B. F., Thurlow, D. L. & Zimmermann, R. A. (1988). Interaction of
  56. Escherichia coli ribosomal protein S8 with its binding sites in ribosomal R N A and messenger
  57. Ha, T., Zhuang, X., Kim, H.D., Orr, J.W., Williamson, J.R. and Chu, S. (1999). Ligand-inducedconformational changes observed in single R N A molecules. Proc. Natl Acad. Sei. USA, 96, 9077−9082.
  58. , K .B. (1994). Interaction of R N A hairpins with the human U l A N-terminal RNA-bindingdomain. Biochemistry, 33, 10 076−1088.
  59. Handa, R., Nureki, O., Kurimoto, K., Kim, I., Sakamoto, H., Shimura, J., Muto, J. and
  60. Yokoyama, S (1999). Structural basis for recognition of the tra mRNA precursor by the sex-letalprotein. Nature, 398, 579−585.
  61. Harms,!., Schluenzen, F., Zarivach, R, Bashan, A., Gat Sharon, Agmon, I., Bartels, H. ,
  62. Franceschi, F., Yonath, A. (2001). High resolution structure of the large ribosomal subunit frommesophihc eubacterium. CeU, 107, 679−688.
  63. Held, W.A., Ballow, B., Mizushima, S. and Nomura, M. (1974). Assembly mapping of 30Sribosomal proteinsfrom?'. coli. Further studies. J. Mol Chem., 249, 3103−3111.
  64. Home, J.R. and Erdmaim, V. A. (1972). Isolation and characterization of 5S RNA-proteincomplexes from Bacillus stearothermophilus and Escherichia coli ribosomes. Molec Gen Genet 119, 337−344.
  65. Howe, P.W., Allain, F.H., Varani, G. and Neuhaus, D. (1998). Determination of the N M Rstructure of the complex between U l A protein and its R N A polyadenylation inhibition element. 1. J. Biomol NMR, 11, 59−84.
  66. Jones, T. A., Zou, J.-Y., Cowan, S. W. & Kjeldgaard, M. (1991). Improved methods for thebuilding of protein models in electron density maps and the location of errors in these. Acta
  67. Jones, S., Daley, D.T.A., Luscombe, N .M. , Berman, H .M. and Thornton, J.M. (2001). Protein
  68. R N A interactions- a structural analysis. Nucl. Acid Res., 29, 943−954.
  69. Kalurachchi, K., Uma, K., Zimmermann, R. A. & Nikonowicz, E. P. (1997). Structural featuresof the binding site for ribosomal protein S8 in Escherichia coli 16 S rRNA defined using N M R spectroscopy. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 94, 2139−2144.
  70. Ma, B., Kumar, S., Tsai, C.-J. andNussinov, R.(1999). Protein eng. 12, 713−720.
  71. Мао, Н., White, S. and Williamson, J.R. (1999). A novel loop-loop recognition motif in theyeast ribosomal protein L30 autoregulatory R N A complex. Nat. Str. Biol., 6, 1139−1147.
  72. , B. W. (1968). Solvent content of protein crystals. J. Mol Biol, 33, Π¨-А91.
  73. Misra, V .K. and Draper, D.E. (2001), A thermodynamic framework for Mg^"^ binding to RNA.
  74. Proc. Natl Acad. Sci USA, 98, 12 456−12 461.
  75. Moine, H., Cachia, C, Westhof, E., Ehresmann, B. & Ehresmann, C. (1997). The R N A bindingsite of SSribosomal protein of Escherichia coli: Selex and hydroxyl radical probing studies. 1. RNA, 3, 255−268.
  76. Minimal 16 S rRNA binding site and role of conserved nucleotides n Escherichia coli ribosomalprotein S8 recognition. Eur. J. Biochem. 215, 787−792.
  77. , J. (1994). AmoRe: An automated package for molecular replacement. Acta Crystallogr, 1. A50, 157−163.
  78. Nevskaya, N, Tishchenko, S., Paveliev, M. , Smolinskaya, Y. , Fedorov, R., Piendl, W.,
  79. Nakamura, Y. , Toyoda T., Garber M. and Nikonov, S. (2002). Structure of ribosomal protein L Ifrom Methanococcus thermolithotrophicus. Functionally important structural invariants on the L I surface. Acta Cryst., D58, 1023−1059.
  80. Nierhaus, K. H. and Dohme, F. (1974). Total reconstitution of functionally active 50S ribosomalsubunitsfrom?. coli. Proc.Natl.Acad. Set USA, 71, 4713−4717.
  81. Nikulin, A., Serganov, A., Eimifar, E., Tishchenko, S., Nevskaya, N. , Shepard, W., Portier, C ,
  82. Garber, M. , Ehresmann, B., Ehresmann, C, Nikonov, S. and Dumas, P. (2000). Crystal structureof the S15-rRNA complex. Nat. Sir. Biol. 7, 273−277. 157−163.
  83. Nissen, P., Hansen, J., Ban, N. , Moore, P.B. & Steitz, T.A. (2000). The structural basis ofribosomal activity in peptide bond synthesis. Science, 289, 920−930.
  84. Nomura, M. and Erdmann, V .A. (1970). Reconstitution of 50S ribosomal subunits fromdissociated molecular components. Nature, 228, 744−748.
  85. , M. (1973). Assembly of bacterial ribosomes. Science, 179, 864−873.
  86. , R.L. (1989). C H — X hydrogen-bonded pseudo-Watson-Crick base pairing with 7dezanebularin and canonicalbases in D N A and RNA. Prog. Clin. Biol. Res., 289, 131−142.
  87. , Z. & Minor, W. (1997). Processing of X-ray diffraction data collected in oscillationmodQ. Methods Enzymol. 276, 307−326.
  88. Oubridge, S., Ito, N, Evans, P.R., Teo, C.-H. and Nagai, K. (1994). Crystal structure at 1.92 Aresolution of the RNA-binding domain of the U l A spliceosomal protein complexed with an
  89. Perederina, A., Nevskaya, N. , Nikonov, 0., Nikulin, A., Dumas, P., Yao, M. , Tanaka, I., Garber,
  90. M. , Gongadze, G. and Nikonov, S. (2002). Detailed analysis of RNA-protein interactions withinthe bacterial ribosomal protein L5/5S rRNA complex. ША, 8, 1548−1557.
  91. Perez-Canadillas, J .-M. and Varani, G. (2001). Recent advances in RNA-protein recognition.
  92. Curr. Opin. InStruc. Biol, 11, 53−58.
  93. Powers T, Daubresse G, Noller HF.(1993) Dynamics of in vitro assembly of 16 S rRNA into 30
  94. S ribosomal subunits. J Mol Biol, 231(2), 362−74.
  95. PugHsi, J.D., Chen, L., Blanchard, S. and Frankel, A .D. (1995). Solution structure of a bovineimmunodeficiency virus Tat-TAR peptide-RNA complex. Science, 270, 1200−1203.
  96. PugUsi, E .V., Green, R., Noller, H.F. and Puglisi, J.D.(1997). Srtucture of a conserved R N Acomponent of the peptidyl transferase center. Nat. Struct. Biol, 4, 775−778.
  97. , V. (1986). Distribution of protein and R N A in the 30S ribosomal subunit.1. Science, 231,1562−1564.
  98. Rohl, R. and Nierhaus, K. H. (1982). Assembly map of the large subunit (50S) of E. colinbosomes. Proc.Natl.Acad. Sei. USA, 79, 729−733.
  99. Rossmann, M. G. and Johnson, I.E. (1989). Icosahedral R N A virus structure. Annu. Rev.1. Biochem., 58, 533−573.
  100. Schluenzen, F., Tocilj, A., Zarivach, R., Harms, J., Gluehmann, M. , Jannel, D., Bashan, A. ,
  101. Bartels, H. , Agmon, I., Franceschi, F and Yonath, A. (2000). Structure of fiinctionally activatedsmall ribosomal subunit at 3.3 A resolution. Cell, 102, 615−623.
  102. Serdyuk, I.N. and Grenader, A .K. (1975). Joint use of light, X-ray and neutron scattering forinvestigation R N A and protein mutual distribution within the 5OS particle of E. coli ribosomes. 1. FEES kit., 59, 133−136.
  103. Sergiev, P.v., Bogdanov, A.A., Dahlberg, A .E. and Dontsova, O. (2000). Mutations at position
  104. A960 of E. coli 23S ribosomal R N A influence the structure of 5S ribosomal R N A and thepeptidyltransferase region of 23S ribosomal RNA. J. Mol Biol, 299,379−389.
  105. Sergiev, P., Dokudovskaya, S., Romanova, E., Topin, A., Bogdanov, A., Brimacombe, R. &
  106. , O. (1998). The environment of 5S rRNA in the ribosome: cross-links to the GTPaseassociated area of 23S rRNA. Nucleic Acids Res, 26, 2511−2525.
  107. Sharp, K .A., Honig, B. and Harvey, S.C. (1990). Electrical potential of transfer RNAs- codonanticodon recognition. Biochemistry, 29, 340−346.
  108. Stanley, J., SUof, P. and Ebel, J.-P. (1978). The binding site of ribosomal protein L I from
  109. Escherichia coli on the 23 S ribosomal R N A from Bacillus stearothermophilus. A possible basepairind scheme differing from that proposed fo rA coli. Eur. J. Biochem., 85, 309−316.
  110. Stem, S., Weiser, B. and Noller, H.F. (1988). Model for the three-dimensional folding of 16Sribosomal RNA. J. Mol Biol, 204, 447−481.
  111. Szymanski, M. , Barciszewska, M.Z., Erdmann, V .A. , Barciszewski, J. (2002). 5S ribosomal^kd3i2iiZ.&Q. Nucleic Acids Res, 30, 176−178.
  112. Tan, R. and Frankel, A. D (1995). Structural variety of arginine-rich RNA-binding peptides.
  113. Proc. Natl Acad. Scl USA, 92, 5282−5286.
  114. Thakurta, D.G. and Draper, D.E. (2000). Contribution of basic residues to ribosomal protein L I 1recognition of RNA. J. Mol Biol, 295, 569−580.
  115. Tinoco, I.J. and Bustamante, C. (1999). How R N A folds. J. Mol Biol 293, 271−281.
  116. Tishchenko, S., Nikulin, A., Fomenkova, N. , Nevskaya, N. , Nikonov, O., Dumas, P., Moine, H. ,
  117. Ehresmann, B., Ehresmann, C, Piendl, W., Lamzin, V., Garber, M. and Nikonov S. (2001).
  118. Detailed analysis of RNA-protein interactions vdthin the ribosomal protein S8-rRNA complexfrom the archaeaon Methanococcus jannaschil J. Mol Biol, 311, 311−324.
  119. Traub, P. and Nomura, M. (1968). Structure and function of Escherichia coH ribosomes. I. Partialfunction of the functionally active ribosomal proteins and reconstitution of artificial subribosomal particles. J. Mol Biol, 34, 575−593.
  120. Traub, P. and Nomura, M. (1969). Structure and function of Escherichia coli ribosomes. VI.
  121. Mechanism of assembly of 30S ribosomes studied in vitro. J. Mol Biol, 40, 391−413.
  122. Treiber, D.K. and Williamson, J.R. (1999). Exposing the kinetic traps in R N A folding. Curr.
  123. Treger, M. and Westhof, E. (2001). Statistical analysis of atomic contacts at RNA-proteinintQTfacQS. J. Mol Recognit., 14, 199−214.
  124. Valdar, W.S. and Tomton, J .M. (2001). Conservation helps to identify biologically relevantcrystal contacts. J. Mol Biol, 313, 399−416.
  125. Van Gilst, M.R., Rees, W.A., Das, A. and von Hippel, P.H. (1997). Complexes of Nantitermination protein of phage lambda with specific and nonspecific R N A target sites on the mscenttvmscnpt. Biochemistry, 36, 1514−1524.
  126. , G. (1997). RNA-protein intermolecular recognition, ^ cc. Chem. Res., 30, 189−195.
  127. Weeks, K. M. and Cech, T.R. (1996). Accembly of a ribonucleoprotein catalyst by tertiallystructure capture. Science, 271, 345−348.
  128. Wimberly, B.T., Brodersen, D.E., demons, W. M. , Morgan-Warren, R.J., Carter, A.P.,
  129. Vonrhein, C. et al. (2000). Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature, 407, 327−339.
  130. , J. R. (2000). Induced fit in RNA-protein recognition. Nat Struc. Biol, 1, 834−840.
  131. Wu, M. and Tinoco, I. J. (1998). R N A folding causes secondary structure rearrangement. Proc.
  132. Natl Acad. Scl USA, 95, 11 555−11 560.
  133. Wuyts, J., De Rijk, P., Van de Peer, Y. , Pison, G., Rousseeuw, P. & De Wachter, R. (2000).
  134. Comparative analysis of more than 3000 sequences reveals the existence of two pseudoknots inarea V4 of eukaryotic small subunit ribosomal RNA. Nucl Acids Res. 28, 4698−4708.
  135. Ye, X. , Kumar, R.A. and Patel, D.E. (1995). Molecular recognition in immunodeficiency virus
  136. Tat peptide — TAR R N A complex. Chem. Biol, 2, 827−840.
  137. Yonath, A., Mussig, G., Tesche, B., Lorenz, S., Erdmann, Y.a. and Wittmann, H.G. (1980).
  138. Crystallization of the large ribosomal subunits from Bacillus stearothermophilus. Biochem. Int, 1, 428−435.
  139. Yusupov, M. M. and Spirin, A.S. (1986). Are the proteins between the ribosomal subunits? Hottritium bombardment experiments. FEBS letters, 197, 229−233. 1. Благодарности
  140. Π’Ρ‹Ρ€Π°ΠΆΠ°ΡŽ ΠΈΡΠΊΡ€Π΅Π½Π½ΡŽΡŽ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΌΠΎΠΈΠΌ Π½Π°Π·^Π½Ρ‹ΠΌ руководитСлям ΠœΠ°Ρ€ΠΈΠ½Π΅
  141. БорисовнС Π“Π°Ρ€Π±Π΅Ρ€ ΠΈ ΠΠ°Ρ‚Π°Π»ΠΈΠ΅ АлСксандровнС НСвской Π·Π° Ρ‡ΡƒΡ‚ΠΊΠΎΠ΅ руководство, Π²ΡΠ΅ΡΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ½Π½ΡŽΡŽ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ ΠΈ Π² ΠΏΠΎΠ΄Π³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²ΠΊΠ΅ диссСртации, Π·Π° Ρ†Π΅Π½Π½Π΅ΠΉΡˆΠΈΠ΅ совСты ΠΈ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ΅Π½Π΄Π°Ρ†ΠΈΠΈ.
  142. ΠžΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½ΠΎΠ΅ спасибо всСм сотрудникам Π»Π°Π±ΠΎΡ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΈΠΈ структурных исслСдованийаппарарата трансляции, Π² ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΉ я ΠΈΠΌΠ΅ΡŽ Ρ‡Π΅ΡΡ‚ΡŒ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ, Π·Π° ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΠ΅ друТСской, ΠΏΠ»ΠΎΠ΄ΠΎΡ‚Π²ΠΎΡ€Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‡Π΅ΠΉ обстановки, которая Π² ΠΎΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½ΠΎΠΉ стСпСни способствовала Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½Π΅Π½ΠΈΡŽ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹.
  143. ΠžΡΠΎΠ±Π·Ρ‚ΠΎ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ…ΠΎΡ‡Ρƒ Π²Ρ‹Ρ€Π°Π·ΠΈΡ‚ΡŒ сотрудникам Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ структурныхисслСдований рибосомных Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΠΈ Π»ΠΈΡ‡Π½ΠΎ Π΅Π΅ Ρ€ΡƒΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŽ Бтаниславу Π’Π»Π°Π΄ΠΈΠΌΠΈΡ€ΠΎΠ²ΠΈΡ‡Ρƒ
  144. Никонову Π·Π° ΠΌΠΎΠ΅ ΠΎΠ±ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π°ΠΌ рСнтгСноструктурного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΈ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅.
  145. Π₯ΠΎΡ‡Ρƒ Ρ‚Π°ΠΊ ΠΆΠ΅ ΠΏΠΎΠ±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€ΠΈΡ‚ΡŒ АлСксСя Π”ΠΎΠ½Π°Ρ‚ΠΎΠ²ΠΈΡ‡Π° Никулина, Π‘Π²Π΅Ρ‚Π»Π°Π½Ρƒ Π’ΠΈΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ²Π½Ρƒ
  146. Π’ΠΈΡ‰Π΅Π½ΠΊΠΎ, Анну ΠΠ½Π°Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠ΅Π²Π½Ρƒ ΠŸΠ΅Ρ€Π΅Π΄Π΅Ρ€ΠΈΠ½Ρƒ, ΠΈ Π²ΡΠ΅Ρ… ΠΊΡ‚ΠΎ участвовал Π² Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅, Π·Π°Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Ρ€, ΠΏΠΎΡΡ‚ΠΎΡΠ½Π½ΡƒΡŽ ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΡƒ ΠΈ ΡΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΠΈΠ΅.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ