Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Получение и характеристика комплексного препарата протеаз из поджелудочной железы кур

Диссертация: Получение и характеристика комплексного препарата протеаз из поджелудочной железы кур
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ионообменной хроматографией и изоэлектрофокусированием показано, что препарат содержит две изоформы трипсина, три — химотрипсина и химотрипсиноподобную протеазу с высокой эластолитической активностью. Мажорной формой трипсина является анионная с р1 4,21+0,05 (86% активности при гидролизе БАПНА), химотрипсина также анионная, с pi 4,65+0,05 (62% от всей элюированной активности по MAC). Белковый пик… Читать ещё >

Получение и характеристика комплексного препарата протеаз из поджелудочной железы кур (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Препараты протеаз из поджелудочной железы
    • 1. 2. Характеристика панкреатических протеолитических ферментов
      • 1. 2. 1. Трипсин
      • 1. 2. 2. Химотрипсин
      • 1. 2. 3. Эластаза
      • 1. 2. 4. Коллагеназа
    • 1. 3. Протеазы поджелудочной железы человека
    • 1. 4. Протеолитические ферменты кур
    • 1. 5. Использование протеолитических ферментов в народном хозяйстве
  • 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Определение концентрации белка
    • 2. 2. Высаливание, обессоливание, концентрирование
    • 2. 3. Определение активности ферментов
      • 2. 3. 1. Определение активности ферментов по природным субстратам
      • 2. 3. 2. Определение активности ферментов по синтетическим субстратам
    • 2. 4. Разделение и очистка ферментов
      • 2. 4. 1. Гель-хроматография
      • 2. 4. 2. Ионообменная хроматография
      • 2. 4. 3. Изоэлектрическое фокусирование
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Разработка способа определения активности эластазы по 1Ч-трет-бутилоксикарбонил-аланин-р-нитрофениловому эфиру
    • 3. 2. Получение ферментных препаратов из поджелудочной железы кур, свиней и крупного рогатого скота
      • 3. 2. 1. Содержания ферментов в поджелудочной железе
      • 3. 2. 2. Изучение условий экстракции
      • 3. 2. 3. Активация проферментов поджелудочной железы кур
      • 3. 2. 4. Высаливание протеолитических ферментов
      • 3. 2. 3. Общая схема получения комплексного ферментного препарата
    • 3. 3. Сравнение препарата протеаз из поджелудочной железы кур с аналогичными свиней и крупного рогатого скота
      • 3. 3. 1. Активность ферментов в полученных препаратах
      • 3. 3. 2. Хроматографический анализ препаратов на сефадексе в
      • 3. 3. 3. Исследование ферментного состава препаратов методом изоэлектрофокусирования
      • 3. 3. 4. Анализ препаратов ионообменной хроматографией
    • 3. 4. Сравнение лечебных свойств препарата из поджелудочной железы кур с аналогичными крупного рогатого скота и свиней
      • 3. 4. 1. Разработка условий применения препаратов при лечении ожогов
      • 3. 4. 2. Клиническая апробация препаратов при лечении ожогов
  • Выводы

Несмотря на широкое развитие химического синтеза в области медицинских препаратов, ряд из них, имеющих жизненно важное значение, получают только из природного, в частности, животного сырья (Гуров В.А., 1961; Беленький Н. Г. с сотр., 1966; Вольф М., Рансберг К., 1976; Розенгарт В. И., 1983).

Медицинские препараты, изготавливаемые из органов и тканей различных животных, еще в глубокой древности применялись для лечебных целей, но лишь в XX столетии после крупных открытий физиологов, исследований желез внутренней секреции и развития экспериментальной медицины начался новый период в изготовлении и применении лекарственных средств животного происхождения (Веремеенко К.Н., 1971).

Поджелудочная железа является традиционным источником для получения препаратов с протеолитическим действием.

Начиная со второй половины прошлого столетия появилось огромное количество работ, посвященных применению ферментных препаратов в различных областях медицины. Наибольший положительный опыт накоплен при использовании протеиназ поджелудочной железы в хирургии, при лечении ожогов и в ферментозаместительной терапии (Веремеенко К.Н., 1967; Стручков В. И., 1972; Даценко Б. М., 1995).

Особенно широко используются протеолитические ферменты из поджелудочной железы убойных животных (крупного рогатого скота и свиней). Налажен промышленный выпуск кристаллических ферментов и комплексных препаратов (Гуров В.А., 1961; Беленький Н. Г. с сотр., 1966). Но ресурсы поджелудочной железы как ферментного сырья ограничены, так как основная ее масса идет на производство гормональных препаратов.

Из литературных данных известно, что поджелудочная железа кур имеет высокую протеолитическую, эластазную й коллагенолитическую активность (Проскуряков М.Т., 1973; Ратушный Л. С., 1976; Нечепуренко В. В., 1998).

Наличие высокой эластазной активности в препаратах повышает их эффективность при использовании в медицинских целях, например, при лечении ожогов. К тому же птица обладает высокой скоростью роста, по сравнению с вышеназванными сельскохозяйственными животными. Выращивается в широких масштабах. Поэтому поджелудочная железа, идущая при массовом промышленном забое птицы на мясокомбинатах на переработку в кормовую муку вместе с отходами, может служить ценным сырьем для получения комплексного ферментного препарата.

Изучение возможности получения комплексного препарата протеаз из поджелудочной железы кур является актуальной задачей.

Мы поставили перед собою цель разработать способ получения комплексного препарата с протеолитическим действием из поджелудочной железы кур, исследовать его биохимические характеристики, сравнить с аналогичными препаратами, получаемыми из поджелудочной железы крупного рогатого скота и свиней.

Для достижения поставленной цели решались следующие задачи:

1) Разработка способа получения комплексного ферментного препарата на каждом этапе очистки;

2) Получение аналогичных препаратов из поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота с целью проведения сравнительных исследований;

3) Анализ специфической активности при гидролизе различных природных и синтетических субстратов на этапах очистки и конечных препаратов;

4) Изучение ферментного состава препаратов современными методами разделения белков: ионообменной и гель-хроматографией, изоэлектрофокусировкой;

5) Разработка способа приготовления лечебных форм препарата и его клинические испытания.

Исследования представляют теоретическую и практическую значимость. Полученные результаты дополнят сведения о содержании протеолитических ферментов в поджелудочной железе кур, их специфической активности по сравнению с ферментами свиней и крупного рогатого скота. Определение оптимальных условий очистки протеиназ позволит использовать поджелудочную железу кур для промышленного получения препарата, в то время как до сих пор поджелудочная железа кур как ферментативное сырье не использовалась.

1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Выводы.

1. Состав протеаз поджелудочной железы кур отличается от состава желез крупного рогатого скота и свиней. Главное отличие заключается в высоком содержании эластолитической и общей протеолитической активности в поджелудочной железе кур по сравнению с вышеназванными животными. Эластазы в поджелудочной железе кур больше в 2,5 раза, чем у свиней и в 14 раз, чем у крупного рогатого скота. Общая протеолитическая активность сравнима с таковой у крупного рогатого скота. Эта особенность позволяет предполагать высокую эффективность полученного препарата в лечебной практике.

2. Разработана схема получения комплексного препарата протеаз из поджелудочной железы кур, включающая следующие этапы: экстракцию 0,1 н раствором серной кислоты, активирование проферментов, высаливание сульфатом аммония, диализ и лиофильную сушку. Существенным отличием от имеющихся способов получения является использование более щадящих условий для сохранения активности эластазы, химотрипсина и трипсина. Экстракция проводилась 0,1 н раствором серной кислоты, в этом случае рН был около 3,5 против используемой по классической методике 0,25−0,15 н, когда рН равен 1,2−1,9.

3. Активирование проферментов в экстракте проводили в присутствии 0,05 М хлорида кальция при температуре +4°С в течение 1−2 суток. Такой режим предотвращал автолиз активных ферментов.

4. Бактериологический анализ показал полную стерильность полученного препарата из поджелудочной железы кур.

5. Ионообменной хроматографией и изоэлектрофокусированием показано, что препарат содержит две изоформы трипсина, три — химотрипсина и химотрипсиноподобную протеазу с высокой эластолитической активностью. Мажорной формой трипсина является анионная с р1 4,21+0,05 (86% активности при гидролизе БАПНА), химотрипсина также анионная, с pi 4,65+0,05 (62% от всей элюированной активности по MAC). Белковый пик с pi 10,05+0,05 обладал мощной эластолитической активностью при гидролизе СТАПНА (99%) и слабой активностью при гидролизе MAC (10%) и БАПНА (2%).

6. Разработана методика подготовки лечебной формы препаратов непосредственно перед применением. Наиболее приемлемыми для оптимума рН ферментов являются растворы препарата в 0,02−0,04%-ном растворе гидрокарбоната натрия, приготовленном на воде или изотоническом растворе хлорида натрия, а также с добавлением в этот раствор 0,25−0,5% новокаина.

7. При клинических испытаниях препарат показал высокую, сравнимую с фирменными препаратами из поджелудочной железы крупного рогатого скота и свиней, активность. Побочных и аллергических реакций не выявлено.

8. Предложенный препарат позволяет расширить сырьевую базу для производства ферментов животного происхождения.

9. Отработан способ определения активности эластазы в комплексных препаратах, содержащих другие протеазы, по ]Ч-бутилоксикарбонил-Ь-аланин-р-нитрофениловому эфиру.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.П. Эффективность протеолитических ферментов. // Биоорг. хим. 1994. — Т. 20, N 2. — С. 126 — 133.
  2. Л.М., Проскуряков М. Т. Содержание ферментов в некоторых лекарственных препаратах протеиназ. Краснодар.- 1979. — 9 с. Деп. в ВИНИТИ. — 1979. — № 2838.
  3. Ц. Пищеварительная функция поджелудочной железы у кур, уток и гусей. Улан-Удэ. — 1993. — 120 с.
  4. И.А. Исследование активности ферментов в лекарственных препаратах протеиназ. Краснодар. 1988. С. 35−40.
  5. Т.Т. Применение ферментов в медицине // Соросовский образовательный журнал. 1996. -№ 3. — С. 23−27.
  6. Д. Методы химии белков. М.: Мир, 1965. — 235 с.
  7. Н.Г., Полонская Л. Б. а-Химотрипсин. М.: ВНИИМП. 1962. -69 с.
  8. Н.Г., Полонская Л. Б., Чамин H.H. Новое в производстве ферментов и ферментных препаратов из животного сырья. /7 М.: ЦИНТИ Пищепром, 1966. — 102 с.
  9. A.A., Рыльцев В. В., Филатов В. Н. Изучение свойств и иммобилизация на текстильных носителях полиферментных препаратов // В сб.: Тезисы VI симпозиума «Химия протеолитических ферментов». -М., 1997.-С. 147.
  10. Л.В., Валуева Т. А., Ромашкин В. И., Розенфельд М. А., Валуев Л. И., Мосолов В. В. Взаимодействие овомукоида из белка куриных яиц с сериновыми протеиназами. // Биохимия. 1988. — Т. 53, N 9.-С. 1455- 1461.
  11. Л.И., Руденская Г. Н., Крестьянова И. И., Ходова О. М., Бартаневич Ю. Э., Степанов В. В. Протеиназа I из Acremonium chrysogenum сериновая протеиназа нового типа. // Биохимия. — 1985. — Т. 5, N 5 — С. 355 — 362.
  12. К.Н. Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев: Здоров’я. — 1967. — 160 с.
  13. К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике. Киев: Здоровье. -1971.-216 с.
  14. B.C. Биоспецифическая хроматография протеиназ. // Прикладная биохимия и микробиология. 1980 — Т. 16, вып. 5. — С. 629 — 652.
  15. М., Рансберг К. Лечение ферментами. М.: Мир. — 1976. — 233 с.
  16. И.П., Балабушевич Н. Г., Мороз H.A., Ларионова Н. И. Выделение и характеристика соевого ингибитора типа Баумана Бирк из различных сырьевых источников. // Биохимия. — 2000. — Т. 65, вып. 2. — С. 238−244.
  17. И.П., Шарафутдинов Т. З., Ларионова И. И. Высокомолекулярные соевые изоингибиторы типа Баумана Бирк. Выделение, характеристика, кинетика, взаимодействие с протеиназами. // Биоорг. химия. — 1994. — Т. 20, N 3. — С. 1020 — 1029.
  18. А. Практическая химия белка. М: Мир. — 1989. — 623 с.
  19. .М. Теория и практика местного лечения гнойных ран. Киев: Здоров’я. — 1995. — С. 132−191.
  20. Т., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир. — Т. 1. — 1982. — 118 с.
  21. С.К. Применение веществ, ускоряющих отторжение струпа при местном лечении больных с глубокими термическими ожогами //Экспериментальная хирургия и анестезиология. 1963. — 2. — С. 33.
  22. А.Р., Белоусова Е. А., Никитина Н. В., Силеверстова Т. Р. Современная ферментная терапия хронического панкреатита //Рос. журн. гастроэнтерол., гепатол., колопроктол. 1997. — № 5. — С. 109 — 111.
  23. Иммобилизованные ферменты и белки как лекарственные средства /В сб.: Биотехнология. Под ред. Н. С. Егорова, В. Д. Самуилова. В 8-ми кн. Кн. 8: Инженерная энзимология. М.: Высш. шк. — 1987. — С. 123−135.
  24. Иониты на основе целлюлозы и декстрана.- Будапешт: Реанал- 1968−16 с.
  25. В.А., Лютова Л. В., Карабасова М. А., Купенко О. Г., Андреенко Г. В. Ранозаживляющее действие мази с морикразой // В сб.: Тезисы III симпозиума «Химия протеолитических ферментов».- М. 1993. — С. 111.
  26. Г. О., Жукова Н. Л., Степанян И. Э. Сравнение двух методов определения и оценки полученных результатов при исследовании эластолитической активности мокроты // Лаб. дело. 1984. — № 2 — С. 110 113.
  27. П.А., Коштоянц Х. Т. Трипсин холоднокровных и теплокровных, температурный оптимум и теплоустойчивость их // Зоологический журнал. 1934. — Вып. 1. — С. 71 -81.
  28. Г. Ф., Ковалевская О. В., Касян Т. Г., Гладкий Е. У. Традиционные и нетрадиционные аспекты заместительной энзимотерапии при недостаточности кишечного пищеварения // Рос. журн. гастроэнтерол., гепатол., колопроктол. 1999. -№ 6. — С. 41−49.
  29. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа. — 1980.-282 с.
  30. М.И., Сологуб В. К., Юденич В. В. Ожоговая болезнь. М.: Медицина. — 1998.
  31. Д.Д., Лалов М. М., Данчев С. А. Исследование влияния трипсина на процесс созревания говяжьего мяса. Изменения в белковой системе. Пловдив: Труды высшего института пищевой промышленности. 1971. -Т. 186, № 3.-С. 33 -39.
  32. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа. — 1990. — 352 с.
  33. ЛКБ приборы. / Общий каталог. — Стокгольм, — 1980 -106 с.
  34. Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов // В сб.: Тез. докл. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов» М. — 1993. — С. 25.
  35. Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. В 2 х т. М: Мир. — 1993 — 796 с.
  36. К., Торчилин В. П., Шикинис В. А., Максименко A.B., Смирнов В. Н., Березин И. В. Механизм стабилизирующего влияния солей при термоинактивации протеолитических ферментов. // Докл. АНСССР. -1980. Т. 251, №. 5. — С. 1169 — 1172.
  37. М.Д. Лекарственные средства. М.: Медицина, 1988. -624 с.
  38. А.Г., Евтюкова Н. Г., Румш Л. Д. Ингибитор энтеропептидазы и трипсина из двенадцатиперстной кишки быка // В сб.: Тез. докл. на IV симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М. — 1997. — С. 83.
  39. A.B. Ферментные препараты в кормлении сельскохозяйственных животных. М.: Колос. — 1973. — 112 с.
  40. В.В. Ингибиторы белковой природы протеолитических ферментов. // Биоорг. химия. 1994. — Т. 20, №. 2. — С. 154 — 161.
  41. В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов // В сб.: Тез. докл. на IV симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М. -1997-С. 12.
  42. В.В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов. // Биоорг. химия. 1998. — Т. 24, № 5. — С. 332 — 340.
  43. В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука. — 1971. — 414 с.
  44. В.В., Шульмина А. И., Малова Е. Л. Выделение из клубней картофеля ингибитора трипсина и химотрипсина. // Биохимия. 1982. -Т. 47, № 1.-С. 956−963.
  45. В.В. Протеолитические ферменты поджелудочной железы кур. Дис.канд. тех. наук. Краснодар. — 1998. — 163 с.
  46. Номенклатура ферментов. / Рекомендации 1972 г. М. — 1979. — 321 с.
  47. Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты. М.: Изд. ин. лит. — 1950. — 346 с.
  48. JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопным методом. М: Наука. — 1983. — 304 с.
  49. JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука. — 1985. — 535 с.
  50. B.C. Ингибиторы протеолитических ферментов. // Известия вузов. Пищевая технология. Краснодар. 1999. — № 5 — 6. — С. 6 — 10.
  51. В. А. Экономическая оценка рациональной ферментозаместительной терапии при панкреатите. Принципы и подходы // Анналы хирургии. 1998, № 3.- С.77−78.
  52. Т.Н., Эпштейн JI.H. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // В сб.: Тез. докл. на IV симпозиуме «Химия протеолитических ферментов» -М.- 1997.-С. 78.
  53. С.Н., Белозерский М. А. Ингибиторы трипсина из семян гречихи // Биохимия. 1980. — Т. 45, № 11. — С. 2104 — 2110.
  54. М.Т. О количестве химотрипсиногена в поджелудочной железе // Прикл. биохим. и микробиол. 1972. — Т. VIII. — Вып. 4. — С. 4−5.
  55. М.Т. Сравнительно биохимическая характеристика трипсинов и химотрипсинов различных животных. Дис. д-ра биол. наук. — Краснодар. — 1973. — 296 с.
  56. М.Т. О трипсине и химотрипсине кур // Химия природных соединений. 1974. — № 1. — С. 65−67.
  57. М.Т., Фиалко А. И. Определение эластазы по N-трет-бутилоксикарбонил-Ь-аланин-пара-нитрофениловому эфиру //Материалы первой региональной научно-практической конференции «Здоровье и здоровый образ жизни». Краснодар. — 1999. — С. 26−27.
  58. Н.П., Проскуряков М. Т. Определение активности химотрипсина по скорости створаживания молочно ацетатной смеси // В сб.: Материалы 17-ой науч. конференции физиологов юга РСФСР -Ставрополь. — 1969. — Т.2. — С. 80 — 82.
  59. К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир. — 1983. — 116 с.
  60. Ю.А., Раджабов JI.P., Каверзнева Е. Д., Дмитриева Е. Ю. Выделение и свойства эластазы Actinomyces rimosus. // Матер. Всесоюз. симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс — 1973. -С. 7−58.
  61. Ю.А., Раджабов Л. Р., Каверзнева Е. Д., Шибнев В. А. О коллагенолитическом действии проназы. // Биохимия. 1974. — Т. 39, № 2.-С. 333−336.
  62. Л.С. Применение ферментов для обработки мяса. М.: Пищевая промышленность. — 1976. — 87 с.
  63. Т.А., Валуева Т. А., Кладницкая Г. В., Мосолов В. В., Ментеш Р. Ингибиторы сериновых протеиназ из клубней картофеля // В сб.: Тез. докл. на IV симпозиуме «Химия протеолитических ферментов» М. -1997.-С. 86.
  64. П. Изоэлектрическое фокусирование : теория, методы и применение. М.: Мир. — 1986. — 398 с.
  65. М., Даньюэль П. Изучение новых зимогенов эндопептидаз поджелудочной железы. В кн.: 5-ый международный биохимический конгресс. Молекулярные основы действия и торможения ферментов. -М.: Изд во АНСССР. — 1962. — С. 118−133.
  66. В .И. Ферменты двигатели жизни. Л.: Наука. — 1983. — 160 с.
  67. JT.Д. Химия протеолиза. // Биоорг. Химия. 1994. — Т. 20, № 2. -С. 85−99.
  68. В.В., Филатов В. Н. Свойства и применение протеолитических систем, иммобилизованных на текстильных носителях // В сб.: Тез. докл. на VI симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М. — 1997. -С. 145.
  69. И.Ю., Джунковская A.B. Эластаза из гепатопанкреаса камчатского краба. // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 9. — С. 1445 — 1453.
  70. И.Ю., Литвин Ф. Е. Влияние денатурирующтх факторов на стабильность коллагенолитической протеиназы камчатского краба. //Биохимия 1989. — Т. 54, № 11.-С. 1913−1918.
  71. И.Ю., Литвин Ф. Е. Протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба и перспективы их использования в медицинской практике // В сб.: Тез. III симпозиума «Химия протеолитических ферментов». М. — 1993. -С.47.
  72. И.Ю., Литвин Ф. Е. Субстратная специфичность коллагенолитической протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба. // Биохимия 1992 — Т. 57, №. 1. — С. 61 — 67.
  73. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков A.A. Физико химические свойства коллагенолитической протеазы камчатского краба. // Биохимия- 1992. Т. 57, № 1. — С. 40 — 45.
  74. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков A.A., Кофанов H.H. Очистка и характеристика коллагенолитической протеазы из Paralithodes cam-tschatica. // Биохимия. 1988. — Т. 53, № 11. — С. 1844 — 1849.
  75. И.Ю., Литвин Ф. Е., Митькевич О. В. Гидролиз белков коллагенолитическими протеиназами камчатского краба. // Биоорг. химия- 1994. Т. 20, № 2. — С. 190 — 195.
  76. Р. Методы очистки белков. М.: Мир. — 1985. — 356 с.
  77. Н.И. Основные коллагенолитические тканевые металлопротеиназы // В сб.: Тез. докл. на III симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М. — 1993 — С. 26.
  78. В.М. Протеолитические ферменты структура, функциональные особенности, эволюция // В сб.: Тез. докл. на II симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». — Углич. — 1979. -С.З.
  79. В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. -М.: Высшая школа. 1996. — 335 с.
  80. П.Г. Гидролитическое расщепление белковых продуктов животного происхождения некоторыми ферментами желудочно-кишечного тракта // Вопр. питания. 1970. — № 4. — С. 3−7.
  81. П.Г., Быков И. М. К механизму действия препаратов ферментозаместительной терапии в гастроэнтерологии и целенаправленности их применения //Кубанский науч. мед. вестн. -Краснодар. 1994. -№ 24. — С. 137−140.
  82. П.Г., Быков И. М., Павлюченко И. И. Способ получения некрэктомирующей повязки. Патент России № 2 145 874, 2000. 16 с.
  83. П.Г., Быков И. М., Павлюченко И. И. Способ получения биологически активного вещества для ферментозаместительной терапии в гастроэнтерологии. Авт. свид. СССР № 1 476 653 от 08.04.1987.
  84. П.Г., Быков И. М., Павлюченко И. И., Быков М. И. Сравнительная биохимическая характеристика некролитического средства «Девитас» и современных аналогов //Кубанский науч. вестн. -2001. -№ 1 (55).-С. 9−11.
  85. П.Г., Быков И. М., Хвостова Т. С., Брещенко Е. Е., Быков М. И. Протеолитические свойства и другие биохимические характеристики патентоапнных препаратов ферментозаместительной терапии //Кубанский науч. вестн. 2001. — № 1 (55). — С. 9−11.
  86. В.И., Григорян А. В., Гостищев В. К., Лохвицкий C.B., Тапинский Л. С. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии. М.: Медицина. — 1970. — С. 4−47.
  87. В.П., Максименко А. В., Смирнов В. Н. Способы повышения стабильности протеолитических ферментов, предназначенных для использования в медицине // Химия протеолитических ферментов. -Углич.-1979.-С. 3−7.
  88. A.M. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций. Элементы несовременного функционализма. Л.: Наука — 1985.
  89. А.И., Проскуряков М. Т. Комплексный ферментный препарат из поджелудочной железы кур // В сб.: Тез. докл. на V симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М.- 2002. — С.54.
  90. А.И., Проскуряков М. Т. Биохимическая характеристика ферментного препарата с протеолитическим действием из поджелудочной железы кур //Кубанский науч. мед. Вестн. Краснодар. -2001.-Вып. 1(55).-С. 37−39.
  91. А.И., Проскуряков М. Т. Протеолитические ферменты кур // В сб.: Тез. докл. на III съезде биохимического общества. Санкт-Петербург. -2002. — С. 227.
  92. А.И., Проскуряков М. Т. Применение комплексного ферментного препарата с протеолитическим действием из поджелудочной железы кур для лечения ожогов //В сб.: Тез. докл. на III съезде биохимического общества. Санкт-Петербург. — 2002. — С. 227.
  93. А.И., Проскуряков М. Т. Использование вторсырья птицеперерабатывающих предприятий для получения ферментного препарата с протеолитическим дейтвием // Известия вузов. Пищевая технология. Краснодар: КубГТУ, 2002. — 4 (269). — С. 5−7.
  94. В.Н., Рыльцев В. В. Социально-экономические аспекты использования дальцекс-трипсина для очищения и лечения гнойных ран //В сб.: Тез. докл. на VI симпозиуме «Химия протеолитических ферментов». М. — 1997. — С. 149.
  95. Химопсин. Ферментный препарат. М.: Центр, бюро мед. инф-ции, 1966. -4 с.
  96. Химотрипсин, А кристаллический. В кн.: Технические условия на биохимические препараты. — Будапешт.: Реанал.
  97. Химотрипсин кристаллический. Ферментный препарат. М.: Центр. Бюро мед. инф-ции, 1966. 4 с.
  98. П., Самеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир. — 1977.-398 с.
  99. Д.Э., Тополев В. В. Стабилизирующее влияние хлористого калия на активную конформацию, а химотрипсина. // Биоорг. химия -1980. — Т. 6, № 3. — С. 455 — 560.
  100. А.О. Ферменты в народном хозяйстве. Киев: Техника. 1965. -179 с.
  101. Э. Заместительная терапия при заболеваниях желудочно-кишечного тракта В кн.: Клиническая ферментология. Варшава: Госмедиздат. — 1966. — С. 469 — 471.
  102. Allan В .J., Zager N.I., Keller P.J. Human Pancreatic Proteins: Amylase, Pro-elastase and Trypsinogen //Arch. Biochem. Biophys. 1970. — Vol. 91. — P. 529 — 540.
  103. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. // J. Gen. Physiol. 1938. — V. 22, N 1. — P. 79 — 89.
  104. Appel W. Chymotrypsin: Molecular and Catalytic Properties. // Clinical Biochemistry. 1986. — V. 19. — N 6. — P. 317 — 322.
  105. Ardelt W. Partial Purification and Properties of Porcine Pancreatic Elastase 2 //Biochim. et Biophys. Acta. 1974. — Vol. 341. — P. 318 — 326.
  106. Azocoll. // General Proteolytic Substrate. Los Angeles, Calbiochem.
  107. Belordey D., Dirrig S., Amouric M., Rigarella C., Bieth J.G. Inhibition of human pancreatic proteinases by mucus proteinase inhibitor, eglin С and aproti-nin. // Biochem. J. 1996. — V. 313, N 2. — P. 555 — 560.
  108. Bieth J. Elastases: Structure, Function and Pathological Role. In: Front Matrix. Biol. Basel, 1978. — Vol. 6, Karger. — P. 1 -82/
  109. Birk Y. Proteinase Inhibitors from Cereal Grains. In.: Methods in Enzy-molody. -Vol. 45, N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1976. — P. 723 — 728.
  110. Birk Y. Proteinase Inhibitors from Potatoes. In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45, N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1976. — P. 728 — 736.
  111. Birk Y. Trypsin and Chymotrypsin Inhibitors from Graudnuts (Arachis hypo-gaea). In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45 — N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. -1976.-P. 716−722.
  112. Birk Y. Trypsin Inhibitors from Garden Bean (Phaseolus vulgaris). In.: Methods in Enzymolody. -Vol. 45. — N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press. — 1976. — P. 710 -716.
  113. Bode W., Huber R. Proteinase protein inhibitor interaction. // Fibrinolysis. -1994. -V. 8, N 1. — P. 161−171.
  114. Charles M., Rovery M., Guidoni A., Desnuelle P. Sur le trypsinogene et la trypsine de pore // Biochim. Et Biophys. Acta. 1962. — 115. — P. 115−127.
  115. Cohen S.G. On the Active Site and Specificity of 5 a Chymotrypsin. // Transactions N.Y. Acad, of Sciens. — 1969. — V. 3, N 6. — P. 705 — 719.
  116. Colomb E., Guy O., Deprex P., Michel P., Figarella C. The Two Human Tryp-sinogens: Catalytic Properties of Corresponding Trypsins //Biochim. et Biophys. Acta. 1979. — Vol. 525, N.l. — P. 186 — 193.
  117. Dal Borgo G., Salman A.G., Pubols M.H., McGinnis J. Exocrine Function of The Chick Pancreas as Effected by Dietary Soyabean Meal and Carbohydrate //Proc. Soc. Exp. Biol. Med. Vol. 129. — P. 877 — 881.
  118. Dennis E., Wake R. The Clotting of by Proteolytic Ensymes //Biochim. et Biophys. Acta. 1965. — N. L — P. 159 — 162.
  119. Eguchi M., Yamamoto Y. Comparison of serum protein inhibitors from various mammals, chicken and silkworms against four proteases. // Comp. Biochem. and Physiol. B. 1988. — Vol. 91, N 4. — P. 625 — 630.
  120. Endo Akira, Murakawa Shigeo, Shimizu Hayato, Shiraishi Yasushi. Purification and properties of collagenase from a Streptomyces species. // J. Biochem. 1987. — Vol. 102, N 1 — P. 163 — 170.
  121. Erlanger B.F., Edel. F., Cooper A.G. The Action of Chymotrypsin on Two New Chromogenic Substrates //Arch. Biochem. Biophys. 1966. — Vol. 115.-P. 206−216
  122. Evanson J.M. Action of Mammalian Collagenases. In.: Connective Tussues (Biochemistry and Pathophysiology). — Berlin — Heidelberg — N.Y. — 1974. -P. 173- 176.
  123. Feinstein G., Hoftstein R., Koifman J., Sokolovsky M. Human Pancreatic Proteolytic Enzymes and Protein Inhibitors: Isolation and Molecular Properties
  124. Eur. J. Biochem. 1974. — Vol. 43, N.3. — P. 569 — 581
  125. Feinstein G., Kupfer A., Sokolowsky M. N-acetyl-(L-Ala)3-p-nitroanilide as a newchromogenic substrate forelastase//Biochim. Biophys. Res. Commun-1973. Vol. 50, № 4. — P. 1020−1026.
  126. Folk J.E. Chymotrypsin C (Porcine Pancreata). In.: Methods in Enzymology. N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19. — P. 109 — 112.
  127. Folk J.E., Schirmer E.W. Chymotrypsin C. Isolation of the Zymogen and the Active Enzyme: Preliminary Structure and Specificity Studies. // J. Biol. Chemistry. 1965. — Vol. 240, N 1. — P. 181 — 192.
  128. Garsia-Moreno M., Havsteen B.H., Varon R., Rix-Matzen H. Evaluation of the Kinetic Parameters of the Activation of Trypsinogen by Trypsin. // Biochim. Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. 1991. — Vol. 1080, N 2. -P. 143 -147.
  129. Gjessing E., Harnett J. Crystallization and Characterization of an Esteropro-teolytic Enzyme from Porcine Pancreas. // J. Biol. Chemistry. 1962. — Vol. 237, N7.-P. 2201 -2206.
  130. Goldberg A.L. The mechanism and function of ATP-depended proteases in bacterial and animal cells // Eur. J. Biochem., 1992.- 203, 9 23. P. 9−23.
  131. Grant G.A., Eisen A.Z., Bradshay R.A. Collagenolytic Protease from Fiddler Crab (Uca pugilator). In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. -1981.- Vol. 80. — P. 722 — 733.
  132. Grant N.H., Robbins K.S. Studies on Porcine Elastase and Proelastase. // Arch. Biochem. Biophys. 1957. — Vol. 66. — P. 396 — 403.
  133. Green L.J., Metron H.P., Bartelt D.C. Human Pancreatic Secretory Trypsin Inhibitor. In: Methods in Enzimology. — N. Y. — S.F. -L.: Acad. Press., 1976. -Vol.45.-P. 813−825
  134. Haglund H. Isoelectric Focusing in pH Gradients. / Methods of Biochemical Analysis. Vol. 19. Stochholm. -104 p.
  135. Howard F., Yudkin Y. Effect of Dietary Change Upon The Amylase and Trypsin Activities of The Rat Pancreas //Br. J. Nutr. 1963. — Vol. 17. -P. 281 -294.
  136. Hulan H.W., Bird F.N. Effect of Fat Level in Isonitrogeneos Diets of The Composition of Avian Pancreanic Juise //J. Nutr. -1972. -Vol. 102. P.459−468
  137. Innerfild J., Angrist A., Schwarz A. Parenteral Administration of Trypsin //JAMA.-1953.-Vol. 152, N.7.-P. 597−605
  138. Jeohn Gwang H., Serizawz S., Iwamatsu A., Takahashi K. Isolation and characterization of gastric trypsin from the microsomal fraction of porcine gastric antral mucosa. // J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270, N 24. — P. 14 748 -14 755.
  139. Katagiri K., Takeuchi T., Sasaki M. One step purification procedure of elas-tase from pancreatic powder by affinity chromatography/ Anal. Biochem.-1978.-86.-P. 159−165.
  140. Keller P. J., Allan B J. The Protein Composition of Human Pancreatic Juice //J. Biol. Chem. 1957. — Vol. 242, N.2.- P. 281 — 287
  141. Kleine R. Die evolution der Protein unter besonderer Berucksichtigung der proteolytishen Enzyme. // Biologischen Rundschau. 1969. — N 7, h. 4. — S. 159−169.
  142. Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.T., Balaevskaya T.O., StronginA.Y. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas. //. Biochem. and Biophys Res. Commun. 1990. — Vol. 116, N3. — P. 1411−1420.
  143. Krogdahl A., Holm H. Activation and Pattern of Proteolytic Enzymes in Pancreatic Tissue from Rat, Pig, Cow, Chicken, Mink and Fox //Comp. Biochem. and Physiol. 1982. — Vol. 72A, N.3. — P. 575 — 578.
  144. Krogdahl A., Holm H. Pancreatic Proteinases from Man, Trout, Rat, Pig, Cow, Chicken, Mink and Fox. Enzyme Activities and Inhibition by Soybean and Lima Bean Proteinase Inhibitors //Comp. Biochem. and Physiol. 1983. — Vol. 74, N.3.-P. 403−409.
  145. Laine A., Hayem A. Purification and Characterization of arAntichymotrypsin from Human Pleural Fluid and Human Serum //Biochim. et Biophys. Acta. -1981. Vol. 668, N.3. — P. 429 — 438.
  146. Lecroisey A., Wolf A. de, Keil B. Sequential Homology of the Collagenase from Eucariote Hypoderma Lineatum With the Proteinases of the Trypsin Family. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. — Vol. 94, N 4. — P. -1261 — 1265.
  147. Lewis U.Y., Willams D.S., Brink N.G. Pancreatic Elastase: Purification, Properties and Function. // J. Biol. Chem. 1956. — Vol. 222, N 2. — P. 705 — 720.
  148. Manchester K.L. Use of UV method for measurement of protein and nucleic acid concentration. // Biotechniques. — 1996. — Vol. 20, N 6. — P. 968 — 970.
  149. Mares-Guia M., Shaw E. Studies on the Active Center of Trypsin. The Binding of Amidines and Guanidines as Models of the Substrate Site Chain. // J. Biol. Chem.- 1965.-Vol. 240.-P. 1579.
  150. Martin G.J., Bendel R., Beiler J.M. Effect of Parenterally Administratered Trypsin and Phosphorylated Hesperidin //Arch. Intern. Pharmacodyn.Therm. -1956. Vol.96,N.I.-P. 124−129.
  151. Power C., O’Connor C.M., Fitzgerald M.X. Characterization of human alveolar macrophage collagenase. // Biochim. Soc. Trans. 1988. — Vol. 16, N 3. — P. 391−392.
  152. Powers J.C. Reaction of Serine Proteases with Halomethyl Ketones. In: Methods in Enzymology N.Y. — S.F. — L.: Acad. Press., 1977. — Vol.46. — P. 197 -208.
  153. Prakash В., Murthy M.R.N., Preezama Y.N., Pajagopalrao D., Gowda L.R. Studies on simultaneous inhibition of trypsin and chymotrypsin by horsegram Bowman Birk inhibitor. // J. Biosci. — 1997. — Vol. 22, N 5. — P. 545 — 554.
  154. Pubols M.H. Isolation Purification and Amino Acid Sequence of a Secretory Trypsin Inhibitor from the Chicken Pancreas. // Poultry Science. 1990. — Vol. 69.-P. 640−646.
  155. Pubols M.H. Ratio of Digestive Enzymes in the Chicken Pancreas. // Poultry Science. 1991. — Vol. 70. — P. 337 — 342.
  156. Rabaud M., Lefebvre F., Graves P.V., Desgranges C., Bricaud H. Magnesium enhances human pancreatic elastase digestion fo I lobeled elastin. // Expe-rientia. — 1985. — Vol. 41, N 5. — P. 628 — 631.
  157. Ryan C. A Chicken Chymotrypsin and Turkey Trypsin-1. Purification //Arch. Biochem. Biophys. 1965. — Vol.110, N.l. — P. 169 — 174
  158. Ryan C.A., Clary J.J., Tomimatsu Y. Chicken Chymotrypsin and Turkey Tryp-sin-2. Physical and Enzymic Properties //Arch. Biochem. Biophys. 1965. -Vol.110, N.l. — P. 175−183
  159. Rovery M., Guy O., Guedone A., Deasnuelle P. Purification de Nouveasdu Precurseus Proteolitiquesdu Pancreas. // Bull. Soc. Chim. 1965. — Vol. 42. -P. 1235 — 1246.
  160. Salman A.J., Dal Borgo G., Pubols M.H., Ginnis J. Mc. Changes in Pancreatic Enzymes as a Function of Diet in The Chick //Proc. Soc. Exp. Biol. Med. -1967.-Vol. 126.-P. 694 698
  161. Sasaki M., Yoshikane K., Nobata E., Katagiri K., Takeuchi T. Succinil Thri-alanine-p-nitroanilide-hydrolytic Enzymes in Human Serum. Partial purification and Characterization //J. Biochem. 1981. — Vol. 89, N.2. — P. 609 — 614.
  162. Schiwert G.W., Takenaka Y. A Spectrofotometric Determination of Trypsin and Chymotrypsin. // Biochim. and Biophys. Acta. 1955. — Vol. 16. — P. 570 -575.
  163. Seifter T., Happer E. Collagenases. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. -L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19 — P. 41 — 63.
  164. Sekar V., Hageman J.H. Specificity of the Serine Protease Inhibitor, Phenyl-methylsulfonyl Fluoride. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1979. — Vol. 89, N2.-P. 474−478.
  165. Sephadex // Gel Filtration in Theory and Practice. Uppsala: Uplands Grafiska AB.-1974.-64 p.
  166. Shearwin K.E., Winzor D.J. Effect of calcium ion on the dimerization of a -chymotrypsin // Biochim. and Biophys. Acta. Protein. Struct, and Mol. Enzy-mol.- 1990.-Vol. 1038, N1.-P. 136- 138.
  167. Shingleton W.D., Hodges D.J., Brick P., Cawston T.E. Collagenase: A key enzyme in collagen turnover. // Biochem. and Cell Biol. 1996. — Vol. 74, N 6. -P. 759−775.
  168. Shotton D.M. Elastase. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19. — P. 113 — 140.
  169. Smillie L., Furka A., Nagabhushan N., Stevenson K. Structure of Chymotryp-sinogen B Comparated with Chymotrypsinogen A and Trypsinogen. // Nature. 1968. — Vol. 218, N 5139. — P. 343 — 346.
  170. Steven F.S., Al-Habib A. Inhihbitor of Trypsin and Chymotrypsin by Thiols: Biphasic Kinetic of Reactivation and Inhibition Induced by Sodium Periodate Addition. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. — Vol. 568, N 2. — P. 408 — 415.
  171. Tagawa M., Kobayashi J., Akama T. Characterization of trypsin activatable latent collagenases and their inhibitors in rheumatoid arthritis synovial fluid. // Clin Chim. Acta.- 1989.-Vol. 186, N 1.-P. 119 — 124.
  172. Tiegelkamp S., Quandt J. Pancreatic elastase 1. // Labolife. 1997. — Vol 6, N 6.-P.7−9.
  173. Tobita T., Folk J.E. Chymotrypsin C. Sequence of Amino Acid Around an Essential Histidine Residue // Biochim. et Biophys. Acta. 1967. — Vol. 147, N 1.- P. 15−25.
  174. Tong N.T., Dumas J., Keil Dlouha V. New Achromobacter collagenase and its immunological relationship with a vertebrate collagenase. // Biochim. and Biophys. Acta. Protein. Struct, and Mol. Enzymol. — 1988. — Vol. 955 (P48), N1.-P. 43−53.
  175. Toshihiko N., Masafumi K., Masahiko I., Hizoshi M. Enzymochemical studies on heterogeneous components of hog pancreatic elastase. // Connect. Tissue. -1986. Vol. 18, N l.-P. 1−8.
  176. Travis J., Roberts R.S. Human Trypsin. Isolation and Physical-Chemical Characterization //Biochemistry. 1969. — Vol. 8, N.7. — P. 2884 — 2889
  177. Tuppy H., Wiesbauer U., Winterberges E. Aminosaure — p nitroanilide als Substrat fur Aminopeptidasen und andere Proteolytische Fermtnte.// Hoppe Seyler' S.Z. Physiol. Chem. — 1962. — Bd. 329. — h. 3- 6. — S. 278 — 288.
  178. L., Blout E. // Biochem. Biophys. Acta. 1972. — V. 268. — P. 257−260.
  179. Venekei I., Srilagyi L., Graflaszlo P.W.J. Attempts to convert chymotrypsin in trypsin. // FEBS Lett. 1996. — Vol 379, N 2. — P. 143 — 147.
  180. Walsh K.A. Trypsinogen and Trypsin of Various Species. In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19 — P. 41 — 63.
  181. Wilcox P.E. Chymotrypsinogens Chymotrypsins.. — In.: Methods in Enzymology. — N.Y. — L.: Acad. Press. — 1970. — Vol. 19 — P. 64 — 108.
  182. Wojciech A. Partial purification and properties of porcine pancreatic elastase1. // Biochimicf et Biophysica Acta. 1973. — Vol. 341. — P. 318 — 326.
  183. Zelicson R., Eiliam R., Kulka R. The Chymotrypsinogen and Procarboxypeptidases of Chick Pancreas //J. Biol. Chem. 1971. — Vol. 246, N.19. — P. 6155 -6120.
  184. Zendzian E., Barnard E. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin and trypsin in vertebrates. // Arch. Biochem. and Biophys. 1967. — Vol. 122, N3.-P. 699−713.
  185. Zendzian E.N., Barnard E.A. Reactivity Evidence for Homologies in Pancreatic Enzymes //Arch. Biochem. Biophys. 1967. — Vol.122, N.3. — P. 714 -720.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!