Разработка комплекса иммунодиагностических тест-систем для обнаружения возбудителя сибирской язвы
Диссертация
Роль белка ЕА1 в жизненном цикле патогена, а также в патогенезе сибирской язвы неясна. Считается, что делеция гена eag, кодирующего ЕА1, не приводит к дефектам спорообразования и не влияет на морфологию спор. Локализация значительных количеств данного белка на поверхности вегетативной и споровой форм микроорганизма может указывать на его роль во взаимодействиях между патогеном… Читать ещё >
Список литературы
- Абалакин В А. Закономерности врождённого и приобретённого иммунитета против сибирской язвы: Дис. д-ра мед. наук. М., 1990.
- Абгарян А.Г., Еременко Е. И., Ефременко В. И. Афанасьев E.H., Жарникова И. В. Совершенствование метода индикации возбудителя сибирской язвы // ЖМЭИ 2003. — № 6. — С. 47−51.
- Абелев Г. И. Моноклональные антитела // Соросовскийобразовательный журнал. 1998. — № 1. — С. 16−20.
- Баркова И. А" Липницкий A.B., Барков A.M., Евтеева Е. В. Использование иммуноглобулинов к отдельным внеклеточным антигенам Bacillus anthracis СТИ для идентификации сибиреязвенного микроба // Биотехнология. 2005. — № 2. — С.91−96.
- Дзантиев Б.Б., Жердев A.B., Попов В. О., Венгеров Ю. Ю., Старовойтова Т. А. Системы экспрессной иммунодетекции биологически активных соединений // Клин.лаб.диагн. 2002. — № 8. — С.25−32.
- Евтеева Е.В. Внеклеточные антигены сибиреязвенного микроба и их диагностическое значение: Автореферат диссертации на соискание ученойстепени кандидата медицинских наук (далее: Автореф. дис. канд. мед. наук). Волгоград, 2003.
- Езепчук Ю.В. Патогенность как функция биомолекул. М., Медгиз, 1985.
- Ерёменко Е.И., Цыганкова О. И., Рязанова А. Г., Цыганкова Е. А. Прорастание спор возбудителя сибирской язвы // Ж. микробиол. 2006. -№ 1. — С. 72−24.
- П.Ефременко В. И. Магнитоуправляемые иммобилизованные системы в микробиологическом мониторинге природных очагов и объектов внешней среды на наличие возбудителей опасных инфекционных болезней // Журн. микробиол. 1997. — № 2. — С.102−106.
- Жарникова И.В., Тюменцева И. С., Ефременко В. И., Афанасьев E.H., Бинатова В. В. Способ получения иммуносорбента (варианты). Патент РФ № 2 138 813 от 27.09.1999.
- И.Иванов П., Барышников А. Моноклональные антитела в лечении рака // Вместе против рака. 2000. — № 2.
- Ипатенко Н.Г., Татаринцев Г. Т., Седов В. А., Гущин В. Н. Эпизоотология сибирской язвы // Ветеринария. 1987. — № 9. — С. 35−37.
- Кац JI.H. Цитологическое и цитохимическое исследование капсулы и оболочки клетки Вас. anthracis // Ж. микробиол. 1964. — Т. 33, в. 5. — С. 115 119
- Кноп А.Г. Влияние антропогенного преобразования природы на почвенные очаги сибирской язвы // Современные проблемы зоонозных инфекций. Тез. докл. Всесоюзной межведомственной конференции (Симферополь, 1981 г.)/М., 1981.-С.25−27.
- Коваленко А. А Разработка хемилюминесцентного анализа для иммунодиагностики сибирской язвы: Автореферат дис. канд. биол. наук. Саратов, 1992.
- Лабораторная диагностика и обнаружение возбудителя сибирской язвы. Методические указания. МУК 4.2.2413−08. // Утв. Роспотребнадзором 29.07.2008.
- Лабораторная диагностика сибирской язвы у животных и людей, обнаружение возбудителя в сырье животного происхождения и объектах внешней среды. Методические указания. М.: ВО «Агропромиздат», 1989.
- Левина Е.Н., Кац Л.Н. Изучение антигенов Вас. anthracis и Вас. cereus с помощью люминесцентно-серологического и цитохимического методов исследования // Ж. микробиол. 1966. — № 4. — С. 98−103.
- Лукьянова С.В., Кравец Е. В., Шкаруба Т. Т. Сибиреязвенные вакцины и перспективы их совершенствования // Инфекционные болезни 2011. — Т.9, № 1. — С. 51−56.
- Маринин Л.И., Онищенко Г. Г., Кравченко Т. Б., Дятлов И. А., Тюрин Е. А., Степанов А. В., Никифоров В. В. Сибирская язва человека: эпидемиология, профилактика, диагностика, лечение. Оболенск, 2008.
- Маринин Л.И., Онищенко Г. Г., Степанов А.В, Старицын Н. А., Померанцев А. П., Алешкин В. А. Микробиологическая диагностика сибирской язвы. М.: ВУНМЦ МЗ РФ, 1999.
- Никифоров В.Н. Клиника, диагностика и лечение сибирской язвы. М., 1981.
- Новые методы иммуноанализа / Под ред. Коллинз У. П. М.: Мир, 1991. 28, Онищенко Г. Г., Васильев Н. Т., Литусов Н. В., Харечко А. Т., Васильев
- П.Г., Садовой Н. В., Кожухов В. В. Сибирская язва: актуальные аспекты микробиологии, эпидемиологии, клиники, диагностики, лечения и профилактики. М.: ВУНМЦ МЗ РФ, 1999.
- Свешников П.Г., В.В. Малайцев, И. М. Богданова, Солопова О. Н. Введение в молекулярную иммунологию и гибридомную технологию. М.:1. Издательство МГУ, 2006.
- Черкасский Б.Л. Эпидемиология и профилактика сибирской язвы. М.: ИНтерСЭН, 2002.
- Черкасский Б.Л., Жанузаков Н. Ж. Сибирская язва. Алма-Ата: Кайнар, 1980.
- Черкасский Б.Л., Иванова A.A. Эпидемиологическая ситуация по зоонозам в России // Эпидемиол. и инфекц. бол. 1996. — № 2. — С. 12−15.
- Черкасский Б.Л., Кноп А. Г., Федоров Ю. М., Серов В. А., Ведерников В. А., Пыталев П. Н. Эпидемиология, эпизоотология и профилактика сибирской язвы в бывшем СССР // Журн. микробиол. 1993. — № 5. — С. 117 121.
- Шляхов Э. Н., Присакарь В. И. Эпидемиологический надзор при сибирской язве (По материалам Молдавской ССР) / Кишинев: Штиинца, 1989.
- Шляхов Э.Н., Литвин В. Ю. Эколого-эпидемиологические принципы классификации инфекционных болезней человека // Журн. микробиол. -1989.-№ 7.-С. 109−114.
- Abrami L., Liu S., Cosson P., Leppla S.H., Van Der Goot F.G. Anthrax toxin triggers endocytosis of its receptor via a lipid raft-mediated clathrin-dependent process//J. Cell Biol. 2003.-V. 160, N 3.-P. 321−328.
- Anon. Milzbrandvirus nach 1300 Jahren noch aktiv? I I Gesundheitspolitische Umschau 1982. — N 33. — P. 60.
- Antwerpen M.H., Zimmermann P., Bewley K., Frangoulidis D., Meyer H. Real-time PCR system targeting a chromosomal marker specific for Bacillus anthracis H Mol. Cell. Probes 2008. — V. 22, N 5−6. — P. 313−315.
- Bailey-Smith K., Todd S.J., Southworth T.W., Proctor H., Moir A. The ExsA protein of Bacillus cereus is required for assembly of coat and exosporium onto the spore surface // J. Bacteriol. 2005. — V. 187, N 11. — P. 3800−3806.
- Beaman T.C., Pankratz H.S., Gerhardt P. Paracrystalline sheets reaggregated from solubilized exosporium of Bacillus cereus II J. Bacteriol. 1971. — V. 107, N l.-P. 320−324.
- Beaman T.C., Pankratz H.S., Gerhardt P. Infrastructure of the exosporium and underlying inclusions in spores of Bacillus megaterium strains // J. Bacteriol. -1972.-V. 109, N3.-P. 1198−1209.
- Beatty J.D., Beatty B.G., Vlahos W.G. Measurement of monoclonal antibody affmiti by non-competitive enzyme immunoassay // J. Immunol. Methods -1987. -V. 100, N 1−2. P. 173−179.
- Beecher D.J. Forensic application of microbiological culture analysis to identify mail intentionally contaminated with Bacillus anthracis spores // Appl. Environ. Microbiol. 2006. — V. 72, N 8. — P. 5304−5310.
- Bergman N.H., Passalacqua K.D., Gaspard R., Sherton-Rama L.M., Quackenbush J., Hanna P.C. Murine macrophage transcriptional responses to Bacillus anthracis infection and intoxification // Infect. Immun. 2005. — V. 73, N2.-P. 1069−1080.
- Berson S.A., Yalow R.S. Assay of plasma insulin in human subjects by immunological methods // Nature 1959. — V. 184, N 21. — P. 1648−1649.
- Brigati J., Williams D.D., Sorokulova I.B., Nanduri V., Chen I.H., Turnbough Jr. C.L., Petrenko V.A. Diagnostic probes for Bacillus anthracis spores selected from a landscape phage library // Clin. Chem. 2004. — V. 50, N 10. -P. 1899−1906.
- Bruno J.G., Kiel J.L. In vitro selection of DNA aptamers to anthrax spores with electrochemiluminescence detection // Biosens. Bioelectron. 1999. — V. 14, N5.-P. 457.
- Zhen B., Song Y.J., Guo Z.B., Wang J., Zhang M.L., Yu S.Y., Yang
- R.F. In vitro selection and affinity function of the aptamers to Bacillus anthracisspores by SELEX // Sheng Wu Hua Xue Yu Sheng Wu Wu Li Xue Bao (Shanghai) 2002. — V. 34, N 5. — P. 635−42.
- Caldwell D.R. Microbial Physiology and Metabolism. Belmont, CA: Star Publishing Company, 1995.
- Campbell G.A., Mutharasan R. Piezoelectric-excited millimeter-sized cantilever (PEMC) sensors detect Bacillus anthracis at 300 spores/mL // Biosens. Bioelectron. 2006. — V. 21, N 9. — P. 1684−1692.
- Chen Y., Fukuoka S., Makino S. A novel spore peptidoglycan hydrolase of Bacillus cereus: biochemical characterization and nucleotide sequence of the corresponding gene, sleL // J. Bacteriol. 2000. — V. 182, N 6. — P. 1499−1506.
- Chopra A.P., Boone S.A., Liang X., Duesbery N.S. Anthrax lethal factor proteolysis and inactivation of MAPK kinase // J. Biol. Chem. 2003. — V. 278, N 11.-P. 9402−9406.
- Cieslak T.J., Eitzen Jr. E.M. Clinical and epidemiological principles of anthrax // Emerg. Inf. Dis. 1999. — V. 5, N 4. — P. 552−555.
- Cole H. B, Ezzell Jr. J.W., Keller K.F., Doyle R.J. Differentiation of Bacillus anthracis and other Bacillus species by lectins // J. Clin. Microbiol. -1984.-V. 19, N1.-P. 48−53.
- Couture-Tosi E., Delcroix H., Mignot T., Mesnage S., Chami M., Fouet A., Mosser G. Structural analysis and evidence for dynamic emergence of Bacillus anthracis S-layer networks II J. Bacteriol. 2002. — V. 184, N 23. -P. 6448−6456.
- Descotes I.P., Joubert L. Reconversions epidemiologiques actuelles de la fievre charbonneuse et opportunite de la reactulisation de la reglementation speciale//Rev. Med. Vet. 1978. -V. 129, N8−9. — P. 1209−1221.
- Dixon T.C., Fadl A.A., Koehler T.M., Swanson J.A., Hanna P.C. Early Bacillus? mi/zram-macrophage interactions: intracellular survival and escape II Cell. Microb. 2000. — V. 2, N 6. — P. 453−463.
- Driks A. Proteins of the spore core and coat / A.L. Sonenshein, J A. Hoch, R. Losick. Bacillus subtilis and its closest relatives. Washington, DC: American Society for Microbiology, 2002. P. 527−536.
- Ellerbrok H., Nattermann H., Ozel M., Beutin L., Appel B., Pauli G. Rapid and sensitive identification of pathogenic and apathogenic Bacillus anthracis by real-time PCRI IFEMS Microbiol. Lett. 2002. — V. 214, N 1. — P. 51−59.
- Engvall E., Perlmann P. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). Quantitative assay of immunoglobulin G // Immunochemistry 1971. — V. 8, N 9. -P. 871−874.
- Ezzell Jr. J.W., Abshire T.G. Immunological analysis of cell-associated antigens of Bacillus anthracis I I Infect. Immun. 1988. — V. 56, N 2. — P. 349−356.
- Fasanella A., Losito S., Adone R, Ciuchini F., Trotta T., Altamura S.A., Chiocco D., Ippolito G. PCR assay to detect Bacillus anthracis spores in heat-treated specimens // J. Clin. Microbiol. 2003. — V. 41, N 2. — P. 896−899.
- Fasanella A., Losito S., Trotta T., Adone R., Massa S., Ciuchini F., Chiocco D. Detection of anthrax vaccine virulence factors by polymerase chain reaction // Vaccine 2001. — V. 19, N30. — P. 4214−4218.
- Firoved A.M., Miller G.F., Moayeri M., Kakkar R., Shen Y., Wiggins J.F., McNally E.M., Tang W., Leppla S.H. Bacillus anthracis edema toxin causes extensive tissue lesions and rapid lethality in mice // Amer. J. Path. 2005. -V. 167, N5.-P. 1309−1320.
- Friedlander A.M. Macrophages are sensitive to anthrax lethal toxin through and acid-dependent process // J. Biol. Chemistry. 1986. — V. 261, N 16. — P. 7123−7126.
- Fujikura T. Current occurrence of anthrax in man and animals. Proc. Intern. Workshop on Anthrax. Winchester, England, Apr. 11−13, 1989 / Salisbury Med. Bull. Special Supplement. — 1990. — N 68. — P. 1.
- Gerhardt P. Cytology of Bacillus anthracis // Fed. Proc. 1967. — V. 26, N 5.-P. 1504−1517.
- Giorno R., Bozue J., Cote C., Wenzel T., Moody K.S., Mallozzi M., Ryan M., Wang R., Zielke R., Maddock J.R., Friedlander A., Welkos S., Driks A. Morphogenesis of the Bacillus anthracis spore // J. Bacteriol. 2007. — V. 189, N. 3.-P. 691−705.
- Hahn U.K., Boehm R., Beyer W. DNA vaccination against anthrax in mice-combination of anti-spore and anti-toxin components // Vaccine 2005. — V. 24, N 21.-P. 4569−4571.
- Haldenwang W.G. The sigma factors of Bacillus subtilis II Microb. Reviews 1995. -V. 59, N 1. -P. 1−30.
- Hanna P. Lethal toxin actions and their consequences // J. Appl. Microbiol. -1999. V. 87, N 2. — P. 285−287.
- Hao R., Wang D., Zhang X., Zuo G., Wei H., Yang R., Zhang Z., Cheng Z., Guo Y., Cui Z., Zhou Y. Rapid detection of Bacillus anthracis using monoclonalantibody functionalized QCM sensor // Biosens. Bioelectron. -2009. -V. 24, N 5. -P. 1330−1335.
- Harrison L.H., Ezzell J.W., Abshire T.G., Kidd S., Kaufmann A.F. Evaluation of serologic tests for diagnosis of anthrax after an outbreak of cutaneous anthrax in Paraguay // J. Infect. Dis. 1989. — V. 160, N 4. — 706−710.
- Heffernan B.J., Thomason B., Herring-Palmer A., Hanna P. Bacillus anthracis anthrolysin O and three phospholipases C are functionally redundant in a murine model of inhalational anthrax // FEMS Microb. Lett. 2007. — V. 271, N 1. -P. 98−105.
- Kaufmann A.F., Meltzer M.I., Schmid G.P. The economic impact of a bioterrorist attack: are prevention and postattack intervention programs justifiable? // Emerg. Infect. Dis. 1997. — V. 3, N 2. — P. 83−94.
- Kim H.S., Sherman D., Johnson F., Aronson A.I. Characterization of a major Bacillus anthracis spore coat protein and its role in spore inactivation // J.Bacteriol. 2004. -V. 186, N 8. -P. 2413−2417.
- Klein-Albers C., Bohm R. The detection of Bacillus anthracis protective antigens by enzyme immunoassay (EIA) using polyclonal and monoclonal antibodies // Zentralbl.Veterinarmed. B. 1989. -V. 36, N 3. — P. 226−230.
- Klichko V.I., Miller J., Wu A., Popov S.G., Alibek K. Anaerobic induction of Bacillus anthracis hemolytic activity // Bioch. Biophys. Res. Comm. 2003. — V. 303, N 3. — P. 855−862.
- Kohler G., Milstein C. Continuous culture of fused cells secreting antibody of predefined specificity // Nature 1975. — V. 256, N 5517. — P. 495 497.
- Kuehn A., Kovac P., Saksena R., Bannert N., Klee S.R., Ranisch H., Grunow R. Development of antibodies against anthrose tetrasaccharide for specific detection of Bacillus anthracis spores // Clin. Vaccine Immunol. 2009. — V. 16,1. N 12.-P. 1728−1737.
- Kumar S., Tuteja U. Detection of virulence-associated genes inclinical isolates of Bacillus anthracis by multiplex PCR and DNA probes // J. Microbiol. Biotechnol.-2009.-V. 19, N11.-P. 1475−1481.
- Kurzchalia T. Anthrax toxin rafts into cells // J. Cell. Biol. 2003.1. V. 160, N3.-P. 295−296.
- Lai E., Phadke N.D., Kachman M.T., Giorno R., Vazquez S., Vazquez J.A., Maddock J.R., Driks A. Proteomic analysis of the spore coats of Bacillussubtilis and Bacillus anthracis II J. Bacteriol. 2003. — V. 185, N 4. — P. 14 431 454.
- Lai E.M., Phadke N.D., Kachman M.T. Proteomic analysis of the spore coats of Bacillus subtilis and Bacillus anthracis II J. Bacteriol. 2003. -V. 185, N4.-P. 1443−1454.
- Lim D.V., Simpson J.M., Kearns E.A., Kramer M.F. Current and developing technologies for monitoring agents of bioterrorism and biowarfare // Clin. Microbiol.Rev. 2005. -V. 18, N 4. — P. 583−607.
- Liu H., Bergman N.H., Thomason B., Shallom S., Hazen A., Crossno J., Rasko D.A., Ravel J., Read T.D., Peterson S.N., Yates III J., Hanna P. Formation and composition of the Bacillus anthracis endospore // J. Bacteriol. -2004.-V. 186, N 1.-P. 164−178.
- Longchamp P., Leighton T. Molecular recognition specificity of Bacillus anthracis spore antibodies // J. Appl. Microbiol. 1999. — V. 87, N 2. -P. 246−249.
- Love T.E., Redmond C., Mayers C.N. Real time detection of anthrax spores using highly specific anti-EAl recombinant antibodies produced by competitive panning // J. Immunol. Methods 2008. -V. 334, N 1−2. — P. 1−10.
- Manchee R.J., Broster M.G., Melling J., Henstridge R.M., Stagg A.J. Bacillus anthracis on Gruinard Island // Nature 1981. — V. 294, N 5838. -P. 254−255.
- Matz L.L., Beaman T.C., Gerhardt P. Chemical composition of exosporium from spores of Bacillus cereus // J. Bacteriol. 1970. — V. 101, N 1. — P. 196−201.
- Merrill L., Richardson J., Kuske C.R., Dunbar J. Fluorescent heteroduplex assay for monitoring Bacillus anthracis and close relatives in environmental samples // Appl. Environ. Microbiol. 2003. — V. 69, N 6. — P. 3317−3326.
- Mesnage S., Tosi-Couture E., Gounon P., Mock M., Fouet A. The capsule and S-layer: two independent and yet compatible macromolecular structures in Bacillus anthracis II J. Bacteriol. 1998. — V. 180, N 1. — P. 52−58.
- Mesnage S., Tosi-Couture E., Mock M., Gounon P., Fouet A. Molecular characterization of the Bacillus anthracis main S-layer component: evidence that it is the major cell-associated antigen // Mol. Microbiol. 1997. — V. 23, N6.-P. 1147−1155.
- Mignot T., Mock M., Fouet A. Developmental switch of S-layer protein synthesis in Bacillus anthracis II Mol. Microbiology. 2002. — V. 43, N 6. -P. 1615−1628.
- Mock M., Fouet A. Anthrax // Annu. Rev. Microbiol. 2001. — V. 55. -P. 647−671.
- Moir A. How do spores germinate? // J. Appl. Microb. 2006. -V. 101, N3.-P. 526−530.
- Mosser E.M., Rest R.F. The Bacillus anthracis cholesterol-dependent cytolysin, anthrolysin O, kills human neutrophils, monocytes, and macrophages // BMC Microb. 2006. — V. 6. — P. 56.
- Nieri P., Donadio E., Rossi S., Adinolfi B., Podesta A. Antibodies for therapeutic uses and the evolution of biotechniques // Curr. Med. Chem. 2009. -V. 16, N6.-P. 753−779.
- Oncu S., Oncu S., Sakarya S. Anthrax an overview // Med. Sci. Monit. — 2003 .-V. 9, N11.-P. 276−283.
- Phillips A.P., Ezzell J.W. Identification of Bacillus anthracis by polyclonal antibodies against extracted vegetative cell antigens // J. Appl. Bacteriol. 1989. — V. 66, N 5. — P. 419−432.
- Phillips A.P., Martin K.L. Comparison of direct and indirect immunoradiometric assays (IRMA) for Bacillus anthracis spores immobilised on multispot microscope slides // J. Appl. Bacteriol. 1983. — V. 55, N 2. — P. 315— 324.
- Quinlant J. J., Foegeding P. M. Monoclonal antibodies for use in detection of Bacillus and Clostridium Spores // Appl. Environ. Microbiol. 1997. -V. 63, N2.-P. 482−487.
- Quinn C.P., Semenova V.A., Elie C.M., Romero-Steiner S., Greene
- D.A., Stephens D.S., Perkins B.A. Specific, sensitive, and quantitative enzyme-linked immunosorbent assay for human immunoglobulin G antibodies to anthrax toxin protective antigen // Emerg. Infect. Dis. 2002. — V. 8, N 10. — P. 1103— 1110.
- Radstrom P., Knutsson R, Wolffs P., Lovenklev M., Lofstrom C. Pre-PCR processing: strategies to generate PCR-compatible samples // Mol. Biotechnol. 2004. — V. 26, N2. — P. 133−146.
- Raines K.W., Kang T.J., Hibbs S., Cao G., Weaver J., Tsai P., Baillie L.W., Cross A.S., Rowen G.M. Importance of nitric oxide synthase in the control of infection of Bacillus anthracis II Infect. Immun. 2006. — V. 74, N 4. — P. 22 682 276.
- Ramarao N., Lereclus D. The InhAl metalloprotease allows spores of the B. cereus group to escape macrophages // Cell. Microb. 2005. — V. 7, N 9. -P. 1357−1364.
- Rao S.S., Mohan K.V., Atreya C.D. Detection technologies for Bacillus anthracis: prospects and challenges // J. Microbiol. Methods. 2010. -V. 82, N 1. — P. 1−10.
- Redmond C., Baillie L.W., Hibbs S., Moir A.J., Moir A. Identification of proteins in the exosporium of Bacillus anthracis II Microbiology 2004. -V. 150, pt. 2.-P. 355−363.
- Riesenman P.J., Nicholson W.L. Role of the spore coat layers in Bacillus subtilis spore resistance to hydrogen peroxide, artificial UV-C, UV-B and solar UV radiation // Appl. Env. Micro. 2000. — V. 66, N 2. — P. 620−626.
- Scolnik P.A. MAbs. A business perspective // mAbs. 2009. — V. 1, N2.-P. 179−184.
- Setlow P. Spores of Bacillus subtilis: their resistance to and killing by radiation, heat, and chemical // J. Appl. Microbiol. 2006. — V. 101, N 3. — P. 514 525.
- Shannon J.G., Ross C.L., Koehler T.M., Rest R.F. Characterization of anthrolysin O, the Bacillus anthracis cholesterol-dependent cytolysin // Infect. Immun. 2003. — V. 71, N 6. — P. 3183−3189.
- Steichen C., Chen P., Kearney J.F., Turnbough Jr. C.L. Identification of the immunodominant protein and other proteins of the Bacillus anthracis exosporium//J. Bacteriol. 2003. — V. 185, N6.-P. 1903−1910.
- Steichen C.T., Chen P., Kearney J.F., Turnbough C.L. Identification of the immunodominant protein and other proteins of the Bacillus anthracis exosporium//J. Bacteriol.-2003.-V. 185, N6.-P. 1903−1910.
- Steichen C.T., Kearney J.F., Turnbough C.L. Characterization of the exosporium basal layer protein BxpB of Bacillus anthracis II J. Bacteriol. 2005. -V. 187, N 17.-P. 5868−5876.
- Stratis-Cullun D.N., Griffin G.D., Mobley J., Vass A.A., Vo-Dinh T. A miniature biochip system for detection of aerosolized Bacillus globigii spores // Anal. Chem. 2003. — V. 75, N 2. — P. 275−280.
- Sylvestre P., Couture-Tosi E., Mock M. A collagen-like surface glycoprotein is a structural component of the Bacillus anthracis exosporium // Mol. Microbiol. 2002. -V. 45, N 1. — P. 169−178.
- Sylvestre P., Couture-Tosi E., Mock M. Polymorphism in the collagen-like region of the Bacillus anthracis BclA protein leads to variation in exosporium filament length // J. Bacteriol. 2003. — V. 185, N 5. — P. 1555−1563.
- Tang S., Moayeri M., Chen Z., Harma H., Zhao J., Hu H., Purcell R.H., Leppla S.H., Hewlett I.K. Detection of anthrax toxin by an ultrasensitive immunoassay using europium nanoparticles // Clin. Vaccine Immunol. 2009. -V. 16, N3.-P. 408−413
- Thompson B.M. The role of the glycoprotein BclB in the exosporium of Bacillus anthracis: PhD dissertation. Kansas State University, 2007.
- Thorne C. B., Gomez C.G., Housewright R.D. Synthesis of glutamic acid and glutamyl polypeptide by Bacillus anthracis. II. The effect of carbon dioxide on peptide production on solid media // J. Bacteriol. 1952. — V. 63, N 3. -P. 363−368.
- Tims T.B., Lim D.V. Rapid detection of Bacillus anthracis spores directly from powders with an evanescent wave fiber-optic biosensor // J. Microbiol. Methods-2004.-V. 59, N l.-P. 127−130.
- Turner A.J., Galvin J.W., Rubira R.J., Miller G.T. Anthrax explodes in an Australian summer // J. Appl. Microbiol. 1999. — V. 87, N 2. — P. 196−199.
- Wang D.B., Yang R., Zhang Z.P., Bi L.J., You X.Y., Wei H.P., Zhou Y.F., Yu Z., Zhang X.E. Detection of B. anthracis spores and vegetative cells with the same monoclonal antibodies // PLoS One. 2009. — V. 4, N 11: e7810.
- Wang S.H., Wen J.K., Zhou Y.F., Zhang Z. P, Yang R. F, Zhang J.B., Chen J., Zhang X.E. Identification and characterization of Bacillus anthracis by multiplex PCR on DNA chip // Biosens. Bioelectron. 2004. — V. 20, N 4. -P. 807−813.
- Weyant R.S., Edmonds P., Swaminathan B. Effect of ionic and nonionic detergents on the Taq polymerase // Biotechniques 1990. — V. 9, N 3. -P. 308−309.
- Williams D.D., Benedek O., Turnbough Jr. C.L. Species-specific peptide ligands for the detection of Bacillus anthracis spores // Appl. Environ. Microbiol. -2003. -V. 69, N 10. P. 6288−6293.
- Williams D.D., Turnbough C.L. Surface layer protein EA1 is not a component of Bacillus anthracis spores but is a persistent contaminant in spore preparations // J Bacteriol. 2004. — V. 186, N 2. — P. 566−569.
- Wilson W.J., Erler A.M., Nasarabadi S.L., Skowronski E.W., Imbro P.M. A multiplexed PCR-coupled liquid bead array for the simultaneous detection of four biothreat agents // Mol. Cell. Probes 2005. — V. 19, N 2. — P. 137−144.
- Zahavy E., Heleg-Shabtai V., Zafrani Y., Marciano D., Yitzhaki S. Application of fluorescent nanocrystals (q-dots) for the detection of pathogenic bacteria by flow cytometry // J. Fluoresc. 2010. — V. 20, N 1. — P. 389−399.
- Zhang Y., Qiu J., Zhou Y., Farhangfar F, Hester J., Lin A.Y., Decker W.K. Plasmid-based vaccination with candidate anthrax vaccine antigens induces durable type 1 and type 2 T-helper immune responses // J. Vaccine 2008. -V. 26, N5. -P. 614−622.
- Биотехнологии. 2010. ----------------------------------------------------------------------------------------------------
- Метрология, стандартизация, контроль1. УДК 571.27 + 579.61л к хлынцЕвд'-*, е.в. голова1, и.в. жабников а'", и.о. тюменцсвл2. а н куличенко1, и л. дятлов1, и г. шемякин1
- Конструирование тест-системы для селективного концентрирования спор Bacillus anthracis на основе магнитных частиц с иммобилизованными моноклопальнымиантителами
- Ключеные с. чики: активность, магнитоиммуносорбситы, моноклинальные антитела, специфичность.
- Трудности индикации В. амНгаш в объектах внешней среды обусловлены не только низкой концентрацией, но и сходством возбудителя с другими видами аэробных спорообразуюших микроорганизмов рода ВасШш.
- Хлынцсва Анна"Ёвгеньевна, Белова Елена Валентиновна, Жарникова Ирина Викторовна. Тюменцева Ирина Степановна, Кули-ченко Александр Николаевич. Дятлов Иван Алексеевич, Шемякин Игорь Георгиевич.
- Получение гибридом. Для иммунизации использовали самок мышей линии BALB/c массой90 з4-месячного возраста (ФГУН ГНЦ ПМБ).
- Б и от и 11 и л и р о в: i н и ц антител. При готов л е -мне биотннилирующего реагента проводили по методу Diik 6. Концентрацию биотитшлирован-ных антител определяли по ОП фракций при длине полны 280 им, рабочий ти тр конъюгированных моноАТ .в ИФА.
- Получение сибиреязвенных иммупопс-роксишиных коныогатов осуществляли методом периодатного окисления по 7. Рабочий титр и специфическую активность конъюгатов определяли по методике [8] в «с-ждвич"~варианте ИФА.
- Получение магннтонммуносорбентных диагностикумов. На поверхности 0,4 г активированных МС иммобилизовали белковый лиганд
- Для проведения анализа были приготовлены биотинилированные образцы всех полученных антител- двусайтовый дот-блот-анализ прово1. X')1. Бнотсмтлогня. 20?0, М- 4
- КОНСТРУИРОВАНИЕ ТЕСТ-СИСТЕМЫ ДЛЯ СЕЛЕКТИВНОГО КОНЦЕНТРИРОВАНИЯ СПОР ВасШпотНгай
- В ри/ч/ас1сп.х — - - 41. В. /¡-гтих 4
- В, 1агегохрот. —. -41. В. ршиШ. ч 4
- В, ашЬтп. ч СТИ-1 4- -+¦ -ь 4 1- 4 4 4- 4- •4- 4- 4- 4- 4 4 -4- + 4- + 4- 4- 4
- В. ашЬгас’ш М-71 4- + 4- .(. + +. 4- 4 4- 4 I- 4- 4−4-4- 4- 4- 4- 4- 4- +
- В. тВи-аах М-7 1/1 2 4- 4- 4- 1 4- 4- 4- 4- + 4- 4- 4- 4- 4- + 4- 4- -4- 4- 4- +
- В. <1гн/1гас1×34 Р2 ¦(¦ + + 4- 4- -I 4- 4- + + + + 4 + + 4- 4- -4- 4- 4
- В. атНгаси 228/8 .1. .) + 4- 4- 4- + + 4- 4- 4- 4- 4- 4- 4- 4- + 4- + 4
- В аги/п-цс/Х 220 .). Д. + 4−4- 4- 4- 1 4- + + 4- 4- + 4
- В. апИи-ас'п 81/1 + 4−4- .(. + (- 4- 4- + + + 4−4-4- 4- 4 4- 4- 4- 4
- В. Ш11/ИЖ1.'! 6381 4- -(- 4- 4- 4- 4- + + 4- + + 4- 4- + 4- -4 4- + + + 4
- В. ап/1,гаси А-205 + 4 4- + 4- + -4- 4- 4- + + 4- 4- -1- 4- + 4−4- 4- + 4
- В. апг/н-аах А-206 4- + 4- 4- + 4- + 4- 4- 4- 4- 4- 4- 4- 4- .) + + 4- 4- 4
- В. амЬ-аах А-2 10 4- 4- 4- + 4- 4- 4- 4- 4- 4−4-4- + + 4- 4- 4- + 4- + 4
- В. ап/ЬгисЬ А-2 1 1 4- + + 4 4- 4- + 4- + 4- 4 4- 4- 4- 4- 4−4-4- 4- -1- 4
- В. anthrac. it 8189 4- -4- 4- 4- 4- 4- 4 4- 4- 4- 4- + 4- -К 4- 4- 4- 4- 4- 4- 4
- В. атЬгпс!* ЮЗ 4- 4- -4- 4- 4- 4- 4- 4- 4- + + 4 4- 4- + 4- + + 4- 4- +
- В. ап/Ьгасчх 1 73 -4−4- + 4- 4 + 4−4- 4−4- 4−4- 4- + 4
- В. ашИгаах 4−7 4−4- 4−4- 4−4- 4−4- 4−4- + 4- + + 44. +). (++), (+) — различная степень интенсивности реакции- (--) — отсутствие реакции.1. Биотехнология, 2010, № 485