Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Использование экзогенных предшественников в биосинтезе нуклеиновых кислот и ферменты фосфорилирования нуклеозидов в клетках морских бактерий

Диссертация: Использование экзогенных предшественников в биосинтезе нуклеиновых кислот и ферменты фосфорилирования нуклеозидов в клетках морских бактерий
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Молекулярный механизм утилизации морскими бактериями экзогенных предшественников практически не изучен. Широко применяемый метод определения биосинтеза ДНК с помощью радиоактивно меченного тимидина, а также РНК — с помощью меченного уридина, свидетельствует только о включении этих соединений в макромолекулы клетки, но не дает возможности определить, в какие именно биополимеры включается тот или… Читать ещё >

Использование экзогенных предшественников в биосинтезе нуклеиновых кислот и ферменты фосфорилирования нуклеозидов в клетках морских бактерий (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • 1. Введение
  • 2. Обзор литературы
    • 2. 1. Общие представления о репликации ДНК
    • 2. 2. Предшественники биосинтеза нуклеиновых кислот
      • 2. 2. 1. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых компонентов нуклеиновых кислот
        • 2. 2. 1. 1. Путь синтеза нуклеозидтрифосфатов de novo
  • 2. 2- 1.2. Путь синтеза нуклеозидтрифосфатов salvage
    • 2. 2. 1. 3. Взаимосвязь de novo и salvage путей биосинтеза предшественников нуклеиновых кислот
    • 2. 3. Ферменты фосфорилирования нуклеозидов
    • 2. 3. 1. Нуклеозидкиназы
    • 2. 3. 2. Нуклеотидкиназы
    • 2. 4. Ферменты фосфорилирования предшественников нуклеиновых кислот в клетках морских бактерий
  • 3. Материалы и методы
  • 4. Результаты исследования и их обсуждение
    • 4. 1. Определение скорости роста клеток морских микроорганизмов в присутствии меченых нуклеозидов
    • 4. 2. Определение активности нуклеозидкиназ в экстрактах морских микроорганизмов
    • 4. 3. Анализ спектра нуклеозидкиназ морских бактерий с помощью ионообменной хроматографии
    • 4. 4. Свойства нуклеозидкиназ
    • 4. 5. Выделение нуклеозидкиназ клеток морских микроорганизмов
      • 4. 5. 1. Выделение тимидинкиназы из штамма Pseudomonas sp. КММ
    • 4. 5. 2. Свойстватимидинкиназы штаммаPseudomonas sp. КММ
    • 4. 5. 3. Выделение уридинкиназы из штамма Pscudoalteromonas aurantia
  • NCIMB
    • 4. 5. 4. Свойства уридинкиназы штамма Pseudoalteromonas aurantia
  • NCIMB
    • 4. 6. Нуклеозидкиназы из клеток бактерии Yersinia pseudotuberculosis
    • 4. 6. 1. Выделение и изучение свойств тимидин- и уридинкиназ из экстракта бактерии Yersinia pseudotuberculosis
  • 5. Выводы

В последнее время морские микроорганизмы, в частности бактерии, привлекают внимание исследователей, работающих в таких областях, как микробиология, биохимия и биотехнология. Это связано с особенностями метаболизма бактерий, обусловленными средой их обитания. Условия существования, абиотические и биотические, оказывают значительное влияние на жизнедеятельность морских микроорганизмов. Колебания температур вод Мирового Океана в весьма широком интервале в зависимости и от географической широты, и от глубин, определяют распространение мезофильных, психрофильных и психроактивных прокариот в море. В горячих глубоководных источниках океана, где жизнь других организмов сообщества зависит от прокариот-хемосинтетиков, а не от энергии Солнца (фотосинтеза), существуют и экстремально термофильные микроорганизмы. Большое влияние на жизнедеятельность микробов моря оказывает также гидростатическое давление, состав и содержание в воде различных растворенных солей.

Такие разнообразные, часто экстремальные условия обитания морских микроорганизмов дают основания предполагать наличие уникальных метаболических путей, обеспечивающих рост и размножение морских бактерий, а также возможность обнаружения в их клетках ферментов, отличающихся по своим свойствам от аналогичных ферментов наземных организмов.

Морская вода представляет собой естественную среду, в которой имеются все компоненты, необходимые для жизнедеятельности бактериальных клеток. Здесь находятся растворенные пептиды, аминокислоты, углеводы, различные компоненты нуклеиновых кислот и другие органические и неорганические соединения. Морские бактерии участвуют в кругообороте органических веществ Океана, и их клетки способны использовать имеющиеся в среде обитания предшественники в собственных метаболических процессах, а не создавать эти соединения из низкомолекулярных органических и неорганических веществ.

Основным показателем продуктивности бактериальных (и не только) клеток является биосинтез нуклеиновых кислот. Увеличение количества ДНК в экстрактах клеток свидетельствует об их делении, РНК — определяет метаболическую активность клетки.

ДНК и РНК синтезируются из пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, которые могут образовываться как из низкомолекулярных компонентов de novo, так и из готовых фрагментов (основания, нуклеозиды, остатки рибозы или дезоксирибозы) — salvage путь биосинтеза. Находящиеся в морской воде нуклеиновые кислоты и их компоненты являются для бактерий не только источником азота, углерода и фосфора, но и могут использоваться в качестве предшественников синтеза нуклеиновых кислот.

Молекулярный механизм утилизации морскими бактериями экзогенных предшественников практически не изучен. Широко применяемый метод определения биосинтеза ДНК с помощью радиоактивно меченного тимидина, а также РНК — с помощью меченного уридина, свидетельствует только о включении этих соединений в макромолекулы клетки, но не дает возможности определить, в какие именно биополимеры включается тот или иной предшественник. Чтобы включиться в состав нуклеиновых кислот, экзогенные нуклеозиды должны проникнуть внутрь клетки и фосфорилироваться клеточными ферментами до нуклеозидтрифосфатов, являющихся непосредственными субстратами для ДНКи РНК-полимераз. Ключевую роль в процессе фосфорилирования предшественников синтеза нуклеиновых кислот играют нуклеозидкиназы. Хотя включение меченых нуклеозидов часто используется в качестве показателя продуктивности микробных сообществ, о наличии нуклеозидкиназ в клетках морских бактерий практически нет данных. Нет сведений ни о составе ферментов фосфорилирования нуклеозидов, ни об их свойствах и специфичности.

Целью работы является изучение процесса утилизации экзогенных предшественников синтеза нуклеиновых кислот клетками морских бактерий.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать способность морских бактерий включать экзогенные тимидин и уридин в состав нуклеиновых кислот.

2. Протестировать активности ферментов фосфорилирования нуклеозидов в экстрактах клеток морских бактерий.

3. Определить спектр нуклеозидкиназ, катализирующих фосфорилирование тимидина и уридина в клетках некоторых штаммов.

4. Разработать схемы выделения тимидини уридинкиназы и изучить свойства очищенных нуклеозидкиназ из трех бактериальных штаммов.

В результате проведенных исследований было показано, что клетки исследованных морских бактерий способны включать экзогенные тимидин и уридин в молекулы нуклеиновых кислот, при этом метка каждого из этих предшественников может обнаруживаться как в ДНК, так и в РНК.

Впервые установлено присутствие в клетках нуклеозидкиназ, обеспечивающих фосфорилирование экзогенных предшественников. Показана гетерогенность нуклеозидкиназ в разных штаммах морских бактерий.

Впервые обнаружена множественность форм тимидини тимидилаткиназ среди представителей рода Pseudoalteromonas и уридинкиназы рода Bacillus sp. КММ 3573 и Pseudoalteromonas haloplanktis КММ 223. Показана способность некоторых тимидинкиназ катализировать дальнейшее фосфорилирование образующегося тимидинмонофосфата.

Из клеток Pseudomonas sp. КММ 3694, Pseudoalteromonas aurantia NCIMB 2033 и Yersinia pseudotuberculosis выделены и охарактеризованы тимидини уридинкиназыисследованы их физико-химические свойства и субстратная специфичность.

Показано, что морские бактерии могут быть новым перспективным источником ферментов, в частности, нуклеозиди нуклеотидкиназ. Очищенные ферменты MOiyr быть с успехом использованы в биотехнологии и молекулярной биологии, а также при производстве меченых нуклеозидмоно-, -диитрифосфатов.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

5. ВЫВОДЫ.

Показано, что клетки исследованных бактерий способны включать экзогенные тимидин и уридин в состав нуклеиновых кислот. Эффективность и специфичность включения каждого из данных предшественников в ДНК или РНК индивидуальна для разных штаммов морских бактерий.

В экстрактах, полученных из клеток морских прокариот, обнаружены активности ферментов, катализирующих фосфорилирование тимидина, уридина, дезоксицитидина, гуанозина и аденозина.

Определен спектр нуклеозидкиназ, участвующих в фосфорилировании тимидина и уридина в клетках 10 штаммов морских бактерий, исследованы их свойства и субстратная специфичность.

Разработаны схемы выделения тимидинкиназы из штамма Pseudomonas sp. КММ 3694, уридинкиназы из штамма Pseudoalteromonas aurantia и нуклеозидкиназы из Yersinia pseudotuberculosis. Определены физико-химические и энзиматические свойства этих ферментов, а так же молекулярная масса и субъединичный состав ферментов фосфорилирования из Pseudomonas sp. КММ 3694 и Pseudoalteromonas aurantia.

Показано, что максимальная активность всех очищенных ферментов проявляется в щелочной области pH, для протекания реакции необходимо присутствие в среде ионов Mg2+ или Мп2+ и АТР.

Тимидинкиназа Pseudomonas sp. КММ 3694 использует в качестве акцептора фосфата тимидин и не способна катализировать фосфорилирование уридина, а также тимидинмонофосфата. Уридинкиназа Pseudoalteromonas aurantia катализирует фосфорилирование уридина, но не тимидина и ингибируется конечным продуктом цепи фосфорилирования уридина — UTP. В качестве донора фосфата фермент предпочитает dGTP и способен также переносить на уридин фосфатную группу от GTP и АТР.

Нуклеозидкиназа Yersinia pseudotuberculosis фосфорилирует тимидин, дезоксицитидин и уридиндонором фосфатных групп является АТР, который частично может замещаться GTP.

Определена молекулярная масса и субъединичный состав нуклеозидкиназ из Pseudomonas sp. КММ 3694 и Pseudoalteromonas aurantia.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ahmed N.K., Baker D.R. Properties of uridine-cytidine kinase derived from L1210 leukemia cells // Cancer Res. 1980. Vol. 40, N 10. P. 3559−3563.
  2. Akerley B J, Rubin E.J., Novick V.L., Amaya K., Judson N., Mekalanos J.J. A genome-scale analysis for identification of genes required for growth or survival of Haemophilus influenzae II Proc. Natl. Acad. Sci. 2002. Vol. 99. P. 966−971.
  3. Anderson E.P. Nucleoside and nucleotide kinases. «The enzymes». Boyer P. D. Ed. V. IX. Part B. 3rd ed. Acad. Press. New York and London. 1973.
  4. Anderson E.P. Uridine-cytidine kinase from a murine neoplasm // Methods Enzymol. 1978. Vol. 51. P. 314−321.
  5. Andres C.M., Fox I.H. Purification and properties of human placental adenosine kinase // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254, N 22. P. 11 388−11 393.
  6. Barker J., Lewis R.A. Deoxyguanosine kinase of neonatal mouse skin tissue // Biochim. Biophys. Acta. 1981. Vol. 658, N 1. P. 111−123.
  7. Beck C. F., Ingracham J. L., Neuhard J., Thomassen E. Metabolism of pyrimidines and pyrimidine nucleosides by Salmonella typhimurium II J.Bacteriol. 1972. Vol. 110, N 1. P. 219−228.
  8. Belfort M., Maley G.F., Maley F. Characterization of the Escherichia coli thyA gene and its amplified thymidylate synthetase product // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. Vol. 80. P. 1858−1861.
  9. Bennett S.E., Chen C.Y., Mosbaugh D.W. Escherichia coli nucleoside diphosphate kinase does not act as a uracil-processing DNA repair nuclease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. Vol. 101, N 17. P. 6391−6396.
  10. Black M.E., Hruby D.E. A single amino acid substitution abolishes feedback inhibition of vaccinia virus thymidine kinase // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 9743−9748.
  11. Black M.E., Hruby D.E. Nucleotide sequence of the Escherichia coli thymidine kinase gene provides evidence for conservation of functional domains and quaternary structure //Mol. Microbiol- 1991. Vol. 5, N 2. P. 373−379.
  12. Boehme R.E. Phosphorylation of the antiviral precursor 9-(l, 3-dihydroxy-2-propoxymethyl)guanine monophosphate by guanylate kinase isozymes // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, N 20. P. 12 346−12 349.
  13. Bohman C., Eriksson S. Deoxycytidine kinase from human leukemic spleen: preparation and characteristics of homogeneous enzyme //Biochem. 1988. Vol. 27, N 12. P. 4258−4265.
  14. Botchan M. Coordinating DNA replication with cell division: current status of the licensing concept//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93, N 19. P. 999 710 000.
  15. Boursaux-Eude C., Margarita D., Gilles A.M., Barzu O., Saint Girons I. Borrelia burdorferi uridine kinase: an enzyme of the pyrimidine salvage pathway for endogenous use of nucleotides // Microbiol. Lett. 1997. Vol. 151, N 2. P. 257−261.
  16. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye-binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248−254.
  17. Brady W.A., Kokoris M.S., Fitzgibbon M., Black M.E. Cloning, characterization, and modeling of mouse and human guanylate kinases // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271, N 28. P. 16 734−16 740.
  18. Bronzert D.A., Monaco M.E., Pinkus L., Aitken S., Lippman M.E. Purification and properties of estrogen-responsive cytoplasmic thymidine kinase from human breast cancer // Cancer Res. 1981. Vol. 41, N 2. P. 604−610.
  19. Buccino R.J., Roth J.S. Partial purification and properties of ATP: GMP phosphotransferase from rat liver // Arch. Biochem. Biophys. 1969. Vol. 132, N 1. P. 49−61.
  20. Bucurenci N., Serina L., Zaharia G., Landais S., Danchin A., Barzu O. Mutational analysis of UMP kinase from Escherichia coli II J. Bacteriol. 1998. Vol. 180, N 3. P. 473−477.
  21. Carnrot C., Wehelie R., Eriksson S., Bolske G., Wang L. Molecular characterization of thymidine kinase from Ureaplasma urealyticum: nucleoside analogues as potent inhibitors of mycoplasma growth // Mol. Microbiol. 2003. Vol. 50, N.3.P. 771−780.
  22. Carret C., Delbecq S., Labesse G., Carey B., Precigout E., Moubri K., Schetters T.P.M., Gorenflot A. Characterization and molecular cloning of an adenosine kinase from Babesia canis rossi II Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 265, N 3. P. 1015−1021.
  23. Chakrabarty A.M. Nucleoside diphosphate kinase: role in bacterial growth, virulence, cell signaling and polysaccharide synthesis // Mol. Microbiol. 1998. VoL 28, N. 5- P. 875−882.
  24. Chang C.H., Brockman R.W., Bennett L.L. Adenosine kinase from L1210 cells. Purification and some properties of the enzyme // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, N6. P. 2366−2371.
  25. Chen M.C., Walker J., Prusoff W.H. Kinetic studies of Herpes simplex virus type 1-encoded thymidine and thymidylate kinase, a multifunctional enzyme // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 10 747−10 753.
  26. Chen M.S., Prusoff W.H. Association of thymidylate kinase activity with pyrimidine deoxyribonucleoside kinase induced by herpes simplex virus // J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253, N 5. P. 1325−1327.
  27. Cheng N., Payne R.C., Traut T.W. Regulation of uridine kinase. Evidence for a regulatory site //J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, N 28. P. 13 006−13 012.
  28. Chiesa C., Dal Pra A., Guarneri G. et al. Survey of Yersinia and related bacteria in shellfish// Water, Air and Soil Pollution. 1987. Vol. 34, N 3. pp. 241−244.
  29. Chiesa C., Pacifico L., Cianfranco V. et al. Sources of 2883 strains of Yersinia enterocolitica and related species isolated in Italy: clinical, ecological and epidemiological features // Microecol. Ther. 1989. Vol. 18. P. 331−334.
  30. Chraibi R., Wright M. Characterization of the thymidine kinase of Phisarum polycephalum //J. Biochem. 1983. Vol. 93, N 2. P. 323−330.
  31. Craine J.E., Klee C.B. A deoxyadenylate kinase activity associated with polynucleotide phosphorylase from Micrococcus luteus II Nucl. Acid. Res. 1976. Vol. 3, N 11. P. 2923−2928.
  32. Criss W.E., Pradhan T.K. Purification and characterization of adenylate kinase from rat liver // Methods Enzymol. 1978. Vol. 51: P. 459−467.
  33. Datta A.K., Bhaumik D., Chatterjee R. Isolation and characterization of adenosine kinase from Leishmania donovani II J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262, N 12. P. 5515−5521.
  34. Degreve B., Esnouf R., De Clercq E., Balzarini J. Selective abolishment of pyrimidine nucleoside kinase activity of Herpes simplex virus type 1 thymidine kinase by mutation of alanine-167 to tyrosine // Mol. Pharmacol. 2000. Vol. 58, N 6. P. 1326−1332.
  35. Deibel M.R., Reznik R.B., Ives D.H. Deoxynucleoside kinases from Lactobacilli. Separate interacting sites for deoxycytidine and deoxyadenosine // J. Biol. Chem. 1977. Vol. 252, N 22. P. 8240−8244.
  36. Durham J. P., Ives D. H. Deoxycytidine kinase. II. Purification and general properties of the calf thymus enzyme // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245, N 9. P. 22 762 284.
  37. Ellims P.H., Van der Weyden M.B. Human liver thymidine kinase. Purification and some properties of the enzyme //J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, N 23. P. 1 129 011 295.
  38. Ellims P.H., Van der Weyden M.B. Kinetic mechanism and inhibition of human liver thymidine kinase // Biochim. Biophys. Acta. 1981. Vol. 660, N 2. P. 238−242.
  39. Eriksson S., Munch-Petersen B., Johansson K., Eklund H. Structure and function of cellular deoxyribonucleoside kinases // CMLS, Cell. Moll. Life Sci. 2002. Vol. 59. P. 1327−1346.
  40. Falkao D.P., Correa E.F., Falkao G.P. Yersinia spp. in the environment: epidemiology and virulence characteristics // Adv. Exp. Med. Biol. 2003. Vol- 529. P. 341−343.
  41. Fassy F., Krebs O., Lowinski M., Ferrari P., Winter J., Collard-Dutilleul V., Salahbey Hocini K. UMP kinase from Streptococcus pneumoniae: evidence for cooperative ATP binding and allosteric regulation // Biochem. J. 2004. Vol. 384. P. 619−627.
  42. Fisher M.N., Newsholme E.A. Properties of rat heart adenosine kinase // Biochem. J. 1984. Vol. 221, N 2. P. 521−528.
  43. Fuhram J.A., Azam F. Thymidine incorporation as a measure of heterotrophic bacterioplankton production in marine surface waters: evaluation and field results // Mar. Biol. 1982. Vol. 66. P. 109−120.
  44. Fujimura R.K., Das S.K. Replicative DNA polymerases and mechanisms at a replication fork // Progr. Nucl. Acid Res. and Mol. Biol. 1980. Vol. 24. P. 87−107.
  45. Fulchignoni-Lataud M.C., Tuilie M., Roux J.M. Uridine—cytidine kinase from fetal and adult rat liver. Purification and study of some properties // Eur. J. Biochem. 1976. Vol: 69, N 1. P. 217−222.
  46. Gan T.E., Brumley J.L., Van Der Weyden M.B. Human thymidine kinase. Purification and properties of the cytosolic enzyme of placenta // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258, N 11. P. 7000−7004.
  47. Gefter M.L. DNA replication // Annu. Rev. Biochem. 1975. Vol. 44. P. 45−78.
  48. Gellert M. DNA topoisomerases // Annu. Rev. Biochem. 1981. Vol. 50. P. 879 910.
  49. Gentry D., Bengra C., Ikehara K., Cashel M. Guanylate kinase of Escherichia coli K-U //J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, N 19. P. 14 316−14 321.
  50. Girons I.S., Gilles A.M., Margarita D., Michelson S., Monnot M., Fermandjian S., Danchin A., Barzu O. Structural and catalytic characteristics of Escherichia coli adenylate kinase // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262, N 2. P. 622−629.
  51. Glaser P., Presecan E., Delepierre M., Surewicz W.K., Mantsch H.H., Barzu O., Gilles A.M. Zinc, a novel structural element found in the family of bacterial adenylate kinases // Biochemistry. 1992. Vol. 31, N 12. P. 3038−3043.
  52. Green F.J., Lewis R.A. Partial purification and characterization of deoxyguanosine kinase from pig skin // Biochem. J. 1979. Vol. 183, N 3. P. 547−553.
  53. Grobner P. Thymidine kinase enzyme variants in Phisarum polycephalum. Kinetics and properties of the enzyme variants // J. Biochem. 1979. Vol. 86, N 5. P. 1607−1614-
  54. Grobner P., Loidl P. Thymidine kinase. A novel affinity chromatography of the enzyme and its regulation by phosphorylation in Phisarum polycephalum // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 8012−8014.
  55. Gyurasits E.B., Wake R.G. Bidirectional chromosome replication in Bacillus subtilis II J. Mol. Biol. 1973. Vol. 73. P. 55−63.
  56. Hall S.W., Kuhn H. Purification and properties of guanylate kinase from bovine retinas and rod outer segments // Eur. J. Biochem. 1986. Vol. 161, N 3. P. 551−556.
  57. Harlow K.W., Nygaard P., Hove-Jensen B. Cloning and characterization of the gsk gene encoding guanosine kinase of Escherichia coli II J. Bacterid. 1995. Vol. 177, N 8. P. 2236−2240.
  58. Haugaard L.E., West T.P. Pyrimidine biosynthesis in Pseudomonas oleovorans IIJ. Appl. Microbiol. 2002. Vol. 92. P. 517−525.
  59. Hawkins C.F., Bagnara A.S. Adenosine kinase from human erythrocytes: kinetic studies and characterization of adenosine binding sites // Biochemistry.. 1987. Vol: 26, N 7. P. 1982−1987.
  60. Her M.O., Momparler R.L. Mammalian deoxynucleoside kinases. IV. Deoxythymidine kinase: purification, properties, and kinetic studies II J. Biol. Chem. 1971. Vol. 246, N 20. P. 6152−6158.
  61. Hochstadt J. Adenine phosphoribosyltranspherase from Escherichia coli II Methods Enzymol. 1978. Vol. 51. P. 558−567.
  62. Hruby D.E. Inhibition of vaccinia virus thymidine kinase by the distal products of its own metabolic pathway // Virus Res. 1985. Vol. 2, N 2. P. 151−156.
  63. Hsu C.H., Liou J.Y., Dutschman G.E., Cheng Y.C. Phosphorylation? of cytidine, deoxycytidine, and their analog monophosphates by human UMP/CMP kinase is differentially regulated by ATP and magnesium // Mol. Pharmacol. 2005. Vol. 67, N 3. P. 806−814.
  64. Jeffrey W.H., Paul J.H. Thymidine uptake, thymidine incorporation, and thymidine kinase activity in marine bacterium isolates // Appl. Environ. Microbiol. 1990. Vol. 5. P. 1367−1372.
  65. Jenuth J.P., Mably E.R., Snyder F.F. Modelling of purine nucleoside metabolism during mouse embryonic development: relative routes of adenosine, deoxyadenosine, and deoxyguanosine metabolism // Biochem. Cell-Biol. 1996. Vol. 74, N 2. P. 219−225.
  66. Jochimsen B., Nygaard P., Vestergaard T. Location on the chromosome of Escherichia coli of genes governing purine metabolism // Mol. Gen. Genet. 1975. Vol. 143. P. 85−91.
  67. Jong A.Y.S., Campbell J.L. Characterization of Saccharomyces cerevisiae thymidylate kinase, the CDCS gene product // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, N 23. P. 14 394−14 398.
  68. Karl D.M. Selected nucleic acid precursors in studies of aquatic microbial ecology// Appl. Envir. Microbiol. 1982. Vol. 44. P. 891−902.
  69. Karl D.M. Simultaneous rates of ribonucleic acid and deoxyribonucleic acid synthesis for estimating growth and cell division of aquatic microbial communities // Appl. Envir. Microbiol. 1981. Vol. 427. P. 802−810.
  70. Karlstrom O., Larsson A. Significance of ribonucleotide reduction in the biosynthesis of deoxyribonucleotides in Escherichia coli II Eur. J. Biochem. 1967. Vol.3. P. 164−170.
  71. Kawasaki H., Shimaoka M., Usuda Y., Utagawa T. End-product regulation and kinetic mechanism of guanosine-inosine kinase from Escherichia coli II Biosci. Biotechnol. Biochem. 2000. Vol. 64, N 5. P. 972−979.
  72. Kessel D. Properties of deoxycytidine kinase partially purified from L1210 cells // J. Biol. Chem. 1968. Vol. 243, N 18. P. 4739−4744.
  73. Kielley R.K. Purification and properties of thymidine monophosphate kinase from mouse hepatoma // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245″, N 16. P. 4204−4212.
  74. Kim M.Y., Ikeda S., Ives D.H. Affinity purification of human deoxycytidine kinase: avoidance of structural and kinetic artifacts arising from limited proteolysis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. Vol. 156, N 1. P. 92−98.
  75. Kim M.Y., Ives D.H. Human deoxycytidine kinase: kinetic mechanism and end product regulation// Biochem. 1989. Vol. 28. P. 9043−9047.
  76. Kirchman D., Ducklow H., Mitchel R. Estimates of bacterial growth from changes in uptake rates and biomass // Appl. Environ. Microbiol. 1982. Vol. 44, N 6. P. 1296−1307.
  77. Kizer D., Holman L. Purification and properties of thymidine kinase from regenerating rat liver // Biochem. Biophys. Acta. 1974. Vol. 350. P. 193−200.
  78. Knecht W., Petersen G.E., Sandrini M.P.B., Sondergaard L., Munch-Petersen B., Piskur J. Mosquito has a single multisubstrate deoxyribonucleoside kinase characterized by unique substrate specificity // Nucleic Acids Res. 2003. Vol. 31, N 6. P. 1665−1672.
  79. Kobayashi K., Ehrlich S.D., Albertini A., Amati G., Andersen K.K., Arnaud M., Asai K., Ashikaga S., Aymerich S., Bessieres P., et al. Essential Bacillus subtilis genes // Proc. Natl. Acad. Sci. 2003. Vol. 100. P. 4678−4683.
  80. Kohno H., Kumagai H., Tochikura T. Purification and properties of pyrimidine nucleoside monophosphate kinase from baker’s yeast // Agric. Biol. Chem. 1983. Vol. 47. P. 19−24.
  81. Koizumi K., Shimamoto Y., Azuma A., Wataya Y., Matsuda A., Sasaki T., Fukushima M. Cloning and expression of uridine/cytidine kinase cDNA from human fibrosarcoma cells // Int. J. Mol. Med. 2001. Vol. 8, N 3. P. 273−278.
  82. Kornberg A. DNA Replication // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263, Iss. 1. P. 1−4.
  83. Kornberg A. DNA Replication. San Francisco. «W. H. Freeman and Co.» 1980.726P.
  84. Kornberg A. Mechanisms of replication of Escherichia coli chromosome // Eur. J. Biochem. 1983. Vol. 137. P. 377−382.
  85. Kornberg A. Supplement to DNA replication. San Francisco, W.H. Freeman and Co. 1982. P. 1−203.
  86. Koshland D.E., Levitzki A. GTP synthetase and related enzymes. In P.D. Boyer (ed.) «The enzymes». Academic Press, Inc., New York. 1974. Vol. 10. P. 539 559.
  87. Kowal E.P., Markus G. Affinity chromatography of thymidine kinase from a rat colon adenocarcinoma // Prep. Biochem. 1976. Vol. 6, N 5. P. 369−385.
  88. Krygier V., Momparler R.L. Mammalian deoxynucleoside kinases. II. Deoxyadenosine kinase: purification and properties // J. Biol. Chem. 1971a. Vol. 246, N9. pp. 2745−2751.
  89. Krygier V., Momparler R.L. Mammalian deoxynucleoside kinases. III. Deoxyadenosine kinase: inhibition by nucleotides and kinetic studies // J. Biol. Chem. 1971b. Vol. 246, N 9. P. 2752−2757.
  90. Krystal G., Scholefield P.G. The partial purification and properties of uridine kinase from Ehrlich ascites tumor cells // Can. J. Biochem. 1973. Vol. 51, N 4. P. 379−389.
  91. Q., Zhang X., Almaula N., Mathews C.K., Inouye M. The gene for nucleoside diphosphate kinase functions as a mutator gene in Escherichia coli II J. Mol. Biol. 1995. Vol. 254, N 3. P. 337−341.
  92. Ma G.T., Hong Y.S., Ives D.H. Cloning and expression of the heterodimeric deoxyguanosine kinase/deoxyadenosine kinase of Lactobacillus acidophilus R-26 // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270, N 12. P. 6595−6601.
  93. Ma J. J, Huang S.H., Jong A.Y. Purification and characterization of Saccharomyces cerevisiae uridine monophosphate kinase // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265, N 31. P. 19 122−19 127.
  94. Ma N., Ikeda S., Guo S. Y., Fieno A., Park I., Grimme S., Ikeda T. Deoxycytidine kinase and deoxyguanosine kinase of Lactobacillus acidophilus R-26 are collinear products of a single gene //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 14 385−14 390.
  95. Maness P., Orengo A. A pyrimidine nucleoside monophosphate kinase from rat liver//Biochemistry. 1975. Vol. 14, N 7. P. 1484−1489.
  96. Maness P., Orengo A. Activation of rat liver pyrimidine nucleoside monophosphate kinase // Biochim. Biophys. Acta. 1976. Vol. 429, N 1. P. 182−190.
  97. C.K. «Genetic consequences of nucleotide pool imbalance.» New-York- London. 1985. P. 47−66.
  98. Mathews C.K., Sinha N. K. Are DNA precursors concentrated at replication sites? //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1982. Vol. 79. P. 302−306.
  99. Matsuda A. Nucleoside kinases and new types of antitumour nucleosides // Gan To Kagaku Ryoho. 1997. Vol. 24, N 11. P. 1594−1599.
  100. McNab R. Cloning and sequence analysis of thymidine kinase from the oral bacterium Streptococcus gordonii II FEMS Microbiol. Lett. 1996. Vol. 135, N 1. P. 103−110.
  101. Meyskens F.L., Williams H.E. Adenosine metabolism in human erythrocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1971. Vol. 240, N 2. P. 170−179.
  102. Miller R.L., Adamczyk D.L., Miller W.H. Adenosine kinase from rabbit liver. I. Purification by affinity chromatography and properties // J. Biol. Chem. 1979a. Vol. 254, N7. P. 2339−2345.
  103. Miller W.H., Miller R.L. Guanosine kinase from Trichomonas vaginalis II Mol. Biochem. Parasitol. 1991. Vol. 48. P. 39−46.
  104. Molgaard H. Deoxyadenosine/deoxycytidine kinase from Bacillus subtilis. Purification, characterization, and physiological function // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, N17. P. 8216−8220.
  105. Mollgaard H., Neuhard J. Biosynthesis of deoxythymidine triphosphate. In A. Munch-Petersen (ed.). Metabolism of nucleotides, nucleosides, and nucleobases in microorganisms. Academic Press. Inc. (London) Ltd., London. 1983. P. 149−198.
  106. Momparler R.L., Fischer G.A. Mammalian deoxynucleoside kinases I. Deoxycytidine kinase: purification, properties, and kinetic studies with cytosine arabinoside // J. Biol. Chem. 1968. Vol. 243, N 16. P. 4298−4304.
  107. Mori H., Iida A., Teshiba S., Fujio T. Cloning of a guanosine-inosine kinase gene of Escherichia coli and characterization of the purified gene product // J. Bacteriol. 1995. Vol. 177, N 17. P. 4921−4926.
  108. Moriarty D.J.W. Measurement of bacterial growth rates in aquatic systems from rates of nucleic acid synthesis // Adv. Microb. Ecol. 1986. Vol. 9. P. 245−292.
  109. Moriguchi M., Kohno H., Kamei M., Tochikura T. Purification and properties of guanylate kinase from baker’s yeast // Biochim. Biophys. Acta. 1981. Vol. 662, N l.P. 165−167.
  110. Munch-Petersen B., Knecht W., Lenz C., Sondergaard L., Piskur J. Functional expression of a multisubstrate deoxyribonucleoside kinase from Drosophila melanogaster and its G-terminal deletion mutants // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275, N 9. P. 6673−6679.
  111. Munch-Petersen B., Piskur J, Sondergaard L. The single deoxynucleoside kinase in Drosophila melanogaster, Dm-dNK, is multifunctional and differs from the mammalian deoxynucleoside kinases // Adv. Exp. Med. Biol. 1998b. Vol. 431. P. 465−469.
  112. Nave J-F., Neises B., Eschbach A. Study of analogues of thymidine-5'-monophosphate and thymidine as substrates or inhibitors of chick embryo liver thymidylate kinase // Nucleosides and nucleotides. 1996. Vol. 15, N 9. P. 1469−1479.
  113. Neale G.A., Mitchell A., Finch L.R. Enzymes of pyrimidine deoxyribonucleotide metabolism in Mycoplasma mycoides subsp. mycoides II J. Bacterid. 1983.Vol. 156, N3. P. 1001−1005.
  114. Nelson D.J., Carter C.E. Purification and characterization of thymidine 5'-monophosphate kinase from Escherichia coli B // J. Biol. Chem. 1969. Vol. 244, N 19. P. 5254−5262.
  115. Neuhard J., — Nygaard P. In Neidhardt F.C. (ed.). Escherichia coli and Salmonella typhimurium. 1996. Washington. Vol. 1. P. 445−473.
  116. Neuhard J., Thomassen E. Altered deoxyribonucleotide pools in P2 eductants of Escherichia coli K-12 due to deletion of the dcd gene // J. Bacterid- 1976. Vol. 126, N 2. P. 999−1001.
  117. Neyhard J. In A. Munch-Petersen (ed.), «Metabolizm of nucleotides, nucleosides and nucleobases in microorganisms». Academic Press, London, Unated Kingdom. 1983. P. 95−148.
  118. Noda M., Kunz B.C., Tsai S.C., Adamik R., Murtagh J.J., Chen H.C., Halpern J.L., Moss J. Isolation and immunological properties of adenosine kinase // Prep. Biochem. 1989. Vol: 19, N4. P. 351−361.
  119. Oeschger M.P. Guanylate kinase from Escherichia coli B // Methods. Enzymol. 1978. Vol. 51. P. 473−482.
  120. Okazaki R., Kornberg A. Deoxythymidine kinase of Escherichia coli. I. Purification and some properties of the enzyme // J. Biol. Chem. 1964. Vol. 239. P. 269−274.
  121. Orengo A. Feedback regulation in the ribopyrimidine «salvage» pathway // Exp. Cell Res. 1966. Vol. 41, Iss. 2. P. 338−349.
  122. Orengo A. Regulation of enzymic activity by metabolites. I. Uridine-cytidine kinase of Novikoff ascites rat tumor// J. Biol. Chem. 1969. Vol. 244, Iss. 8. P. 22 042 209.
  123. Orengo A., Kobayashi S.H. Uridine-cytidine kinase from Novikoff ascites rat tumor and Bacillus stearothermophilus // Methods Enzymol. 1978. Vol. 51. P. 299 307.
  124. Orengo A., Saunders G.F. Regulation of a thermostable pyrimidine ribonucleoside kinase by cytidine triphosphate // Biochem. 1972. Vol. 11, N 10. P. 1761−1767.
  125. Palella T.D., Andres C.M., Fox I.H. Human placental adenosine kinase // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, N 11. P. 5264−5269.
  126. Pandey N.K. Transport of nucleic acid bases and nucleosides across the bacterial membrane // FEMS Microbiol. Letters. 1984. Vol. 21. P. 11−14.
  127. Park I., Ives D.H. Properties of a highly purified mitochondrial deoxyguanosine kinase // Arch. Biochem. Biophys. 1988. Vol. 266, N 1. P. 51−60.
  128. Payne M.R., Dancis J., Berman P.H., Balis M.E. Inosine kinase in leucocytes in Lesch-Nyhan patients // Exp. Cell Res. 1970. Vol. 59, N 3. P. 489−490.
  129. Payne R.C., Cheng N., Traut T.W. Uridine kinase from Ehrlich ascites carcinoma. Purification and properties of homogeneous enzyme // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260, N 18. P. 10 242−10 247.
  130. Payne R.C., Traut T.W. Regulation of uridine kinase quaternary structure. Dissociation by the inhibitor CTP // J. Biol. Chem. 1982. Vol. 257, N 21. P. 1 248 512 488.
  131. Perrier V., Surewicz W.K., Glaser P., Martineau L., Craescu C.T., Fabian H., Mantsch H.H., Barzu O., Gilles A.M. Zinc chelation and structural stability of adenylate kinase from Bacillus subtilis /I Biochem. 1994. Vol. 33, N 33. P. 99 609 967.
  132. Petersen C. Inhibition of cellular growth by increased guanine nucleotide pools // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, N 9. P. 5348−5356.
  133. Petit C.M., Koretke K.K. Characterization of Streptococcus pneumonia thymidylate kinase: steady-state kinetics of the forward reaction and isothermal titration calorimetry // Biochem. J. 2002. Vol. 363. P. 825−831.
  134. Pollard P.C., Moriarty D.J.W. Validity of the tritiated thymidine method for estimating bacterial growth rates: measurement of isotope diluting during DNA synthesis // Appl. Envir. Microbiol. 1984. Vol. 48, N 6. P. 1076−1083.
  135. Poulsen P., Jensen K.F., Valentin-Hansen P., Carlsson P., Lundberg L.D. Nucleotide sequence of the Escherichia colipyrE gene and of the DNA in front of the protein-coding region // Eur. J. Boichem. 1983. Vol. 135. P. 223−229.
  136. Quirk P.G., Dunkley E.A. Jr., Lee P., Krulwich T.A. Identification of a putative Bacillus subtilis rho gene // J. Bacterid. 1993. Vol. 175, N 3. P. 647−654.
  137. Robarts R.D., Wicks R.J., Sephton L.M. Spatial and temporal variations in bacterial macromolecule labeling with methyl- H. thymidine in a hypertrophic lake // Appl. Envir. Microbiol. 1986. Vol. 52, N 6. P. 1368−1373.
  138. Rohde W., Lezius A.G. The purification of thymidine kinase from Escherichia coli by affinity chromatography // Hoppe Seylers Z Physiol Chem. 1971. Vol. 352, N 11. P. 1507−1516.
  139. Ropp P.A., Traut T.W. Uridine kinase: altered enzyme with decreased affinities for uridine and CTP // Arch. Biochem. Biophys. 1998. Vol. 359. N 1. P. 6368.
  140. Rossi M., Woodward D.O. Enzymes of deoxythymidine triphosphate biosynthesis in Neurospora crassa mitochondria // J. Bacteriol. 1975. Vol. 121. P. 640−647-
  141. Rotllan P., Miras Portugal M.T. Adenosine kinase from bovine adrenal medulla // Eur. J. Biochem. 1985. Vol. 151, N 2. P. 365−371.
  142. Ruffner B.W., Anderson E.P. Adenosine triphosphate: uridine monophosphate-cytidine monophosphate phosphotransferase from Tetrahymena pyriformis H J. Biol. Ghem. 1969. Vol. 244, N 21. P. 5994−6092.
  143. Saito H., Tomioka H., Ohkido S. Further studies on thymidine kinase: distribution pattern of the enzyme in bacteria // J. Gen. Microbiol. 1985. Vol. 131. P. 3091−3098.
  144. Schekman R., Weiner A., Kornberg A. Multienzyme systems of DNA replication // Science. 1974. Vol. 186, N 4168. P. 987−993.
  145. Schirmer R.H., Thuma E. Sensitivity of adenylate kinase isozymes from normal and dystrophic human muscle to sulphhydrile reagents // Biochim. Biophys. Acta. 1972. Vol. 268, N 1. P. 92−97.
  146. Schneider B., Sarfati R., Deville-Bonne D., Veron M. Role of nucleoside diphosphate kinase in the activation of anti-HIV nucleoside analogs // J. Bioenerg. Biomembr. 2000. Vol. 32, N 3. P. 317−324.
  147. Scholtissek C. Nucleotide metabolism in tissue culture cells at low temperatures. 3. Studies in vitro // Biochim. Biophys. Acta. 1968. Vol. 155, N 1. P. 14−23.
  148. Scott E.M., Wright R.C. Kinetics and equilibria of pyrimidine nucleoside monophosphate kinase from human erythrocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1979. Vol. 571, N l.P. 45−54.
  149. Seagrave J., Reyes P. Pyrimidine nucleoside monophosphate kinase from rat bone marrow cells: a kinetic analysis of the reaction mechanism // Arch. Biochem. Biophys. 1987. Vol. 254. P. 518−525.
  150. Servias P., Martinez J., Billen G., Vives-Rego J. Determining H. thymidine incorporation into bacterioplankton DNA: improvement of the method by DNase treatment // Appl. Environ. Microbiol. 1987. Vol. 53, N 8. P. 1977−1979.
  151. Sherley J.L., Kelly T.J. Human cytosolic thymidine kinase // J. Biol. Chem.1988. Vol. 263, N 1. P. 375−382.
  152. Shimono H., Sugino Y. Metabolism of deoxyribonucleotides. Purification and properties of deoxyguanosine monophosphokinase of calf thymus // Eur. J. Biochem. 1971. Vol. 19, N2. P. 256−263.
  153. Shirae H., Yokozeki K. Purification and properties of purine nucleoside phosphorylase from Brevibacterium acetylicum ATCC 954 // Agric. Biol. Chem. 1991. Vol. 55, N 2. P. 493−499.
  154. Speed R.R., Winkler H.H. Acquisition of thymidylate by the obligate intracytoplasmic bacterium Rickettsiaprowazekii // J. Bacteriol. 1991. Vol. 173, N 5. P. 1704−1710.
  155. Stayton M.M., Rudolph F.B., Fromm H.J. Regulation, genetics, and properties of adenylosuccinate synthetase: a review // Curr. Top. Cell. Regul: 1983. Vol. 22. P. 104−141.
  156. Stolworthy T.S., Black M.E. The mouse guanylate kinase double mutant E72Q/D103N is a functional adenylate kinase // Protein. Engineering. 2001. Vol. 14, N 11. P. 903−909.
  157. Streeter D.G., Simon L.N., Robins R.K., Miller J.P. The phosphorylation of ribavirin by deoxyadenosine kinase from rat liver. Differentiation between adenosine and deoxyadenosine kinase // Biochem. 1974. Vol: 13, N 22. P. 4543−4549.
  158. Strosselli S., Spadari S., Walker R.T., Basnak I., Focher F. Trichomonas vaginalis thymidine kinase: purification, characterization and search for inhibitors // Biochem. J. 1998. Vol. 334. P. 15−22.
  159. Taylor A.T., Stafford M.A., Jones O.W. Properties of thymidine kinase partially purified from human fetal and adult tissue // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247, N 6. P. 1930−1935.
  160. Tomasselli A.G., Noda L.H. Mitochondrial ATPrAMP phosphotransferase from beef heart: purification and properties // Eur. J. Biochem. 1980. Vol. 103, N 3. P. 481−491.
  161. Tsuboi K.K., Chervenka G.H. Adenylate kinase of human erythrocyte. Isolation and properties of the predominant inherited form // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 250, NT. P. 132−140.
  162. Tsukamoto I., Taniguchi Y., Miyoshi M., Kojo S. Purification and characterization of thymidine kinase from regenerating rat liver // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1079, N 3. P. 348−352.
  163. Upton C., McFadden G. Identification and nucleotide sequence of the thymidine kinase gene of Shope fibroma virus // J. Virol. 1986. Vol. 60, N 3. P. 920 927.
  164. Usuda Y., Kawasaki H., Shimaoka M., Utagawa T. Characterization of guanosine kinase from Brevibacterium acetylicum ATCC 953 // Biochim. Biophys. Acta. 1997. Vol. 1341, N 2. P. 200−206.
  165. Usuda Y., Kawasaki H., Shimaoka M., Utagawa T. Molecular characterization of guanosine kinase gene from a facultative alkalophile, Exiguobacterium aurantiacum ATCC 35 652 // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1442, N 2−3. P. 373−379.
  166. Valentin-Hansen P. Uridine-cytidine kinase from Escherichia coli II Methods Enzymol. 1978. Vol. 51. P. 308−314.
  167. Van der Ende A., Baker T.A., Ogawa T., Kornberg A. Initiation of enzymatic replication at the origin of th&Escherichiacoli chromosome: primase is the sole priming enzyme // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. Vol. 82, Iss. 12. P. 3954−3958.
  168. Van Rompay A.R., Johansson M., Karlsson A. Substrate specificity and phosphorylation of antiviral and anticancer nucleoside analogues by human deoxyribonucleoside kinases and ribonucleoside kinases // Pharmacol. Ther. 2003. Vol. 100, N2. P. 119−139.
  169. Van Rompay A.R., Norda A., Linden K., Johansson M., Karlsson A. Phosphorylation of uridine and cytidine nucleoside analogs by two human uridine-cytidine kinases // Mol. Pharmacol. 2001. Vol. 59, N 5. P. 1181−1186.
  170. Van Rompay A.R., Johansson M., Karlsson A. Phosphorylation of deoxycytidine analog monophosphates by UMP-CMP kinase: molecular characterization of the human enzyme // Mol. Pharm. 1999. Vol. 56. P. 562−569.
  171. Wang J.C. DNA Topoisomerases // Annu. Rev. Biochem. 1996. Vol. 65. P. 635−692.
  172. Wang J.C. Moving one DNA double helix through another by a type II DNA topoisomerase: the story of a simple molecular machine // Q. Rev. Biophys. 1998. Vol. 31, N2. P. 107−144.
  173. Wang L., Westberg J., Bolske G., Eriksson S. Novel deoxynucleoside-phosphorylating enzymes in mycoplasmas: evidence for efficient utilization of deoxynucleosides // Mol. Microbiol. 2001. Vol. 42, N 4. P. 1065−1073.
  174. Wang L.M., Kucera G.L., Capizzi R.L. Purification and characterization of deoxycytidine kinase from acute myeloid leukemia cell mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1993. Vol. 1202, N 2. P. 309−316.
  175. Wiesmuller L., Noegel A.A., Barzu O., Gerisch G., Schleicher M. cDNA-derived sequence of UMP-CMP kinase from Dictyostelium discoideum and expression of the enzyme in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 6339−6345.
  176. Wild K., Bohner T., Folkers G., Schulz G.E. The structures of thymidine kinase ivom Herpes simplex virus type 1 in complex with substrates and a substrate analogue // Prot. Sei. 1997. Vol. 6. P. 2097−2106.
  177. Wheeler P.R. Enzymes for purine synthesis and scavenging in pathogenic mycobacteria and their distribution in Mycobacterium leprae H i. Gen. Microbiol. 1987. Vol. 133. P. 3013−3018.
  178. Wolfson J., Dressler D. Bacteriophage T7 DNA replication. An electron microscopic study of the growing point and the role of the T7 gene 4 protein in the formation of DNA fragments // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254, N 20. P. 10 490−10 495.
  179. Wolfson J., Dressler D. Regions of single-stranded DNA in the growing points of replicating bacteriophage T7 chromosomes // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1972. Vol. 69, N 9. P. 2682−2686.
  180. World Directory of Collections of Cultures of Microorganisms. 4 ed. 1993. WFCC WDCM
  181. Xiao-Bing L.V., Hai-Zhen W.U., Jiang Y.E., Yi F., Hui-Zhan Z. Expression, purification, and characterization of recombinant Saccharomyces cerevisiae adenosine kinase // Acta Biochim. Biophys. Sin. 2003. Vol. 35, N 7. P. 666−670.
  182. Yamada Y., Goto H., Ogasawara N. Adenosine kinase from human liver // Biochim. Biophys. Acta. 1981. Vol. 660, N l.P. 36−43.
  183. Yamada Y., Goto H., Ogasawara N. Deoxyguanosine kinase from human placenta//Biochim. Biophys. Acta. 1982. Vol. 709, N 2. P. 265−272.
  184. Yu L., Mack J., Hajduk P.J., Kakavas S.J., Saiki A.Y.C., Lerner C.G., Olejniczak E.T. Solution structure and function of an essential CMP kinase of Streptococcus pneumoniae /'! Prot. Science. 2003. Vol: 12. P. 2613−2621.
  185. И.Г., Шкурко B.F., Ворновицкая Г. И. Выделение и свойства уридинкиназы из клеток гепатомы Зайделя // Биохимия. 1981. Т. 46, № 10. С. 1905−1915.
  186. А. Синтез ДНК. М.: Мир. 1977. 360 С.
  187. А.А., Куханова М. К. Репликация ДНК у эукариот // «Молекулярная биология» (Итоги науки и техники ВИНИТИ АН СССР). М. 1986. Т. 22. С. 5−132.
  188. В.Г., Багрянцев В. Н. Экология иерсиний и иерсиниозы // Окружающая среда и здоровье населения Владивостока. Владивосток: Дальнаука. 1998. С. 154−164.
  189. В.В., Терентьев Л. Л., Терентьева Н. А. Морские микроорганизмы и их ферменты. Владивосток: Дальнаука. 2004. 230 С.
  190. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985. 536 С.
  191. Г. П., Варвашевич Т. Н., Тимченко Н. Ф. Психрофильность патогенных бактерий. Новосибирск. Наука. 1991. 203 С.
  192. Л.Л., Терентьева Н. А., Рассказов В-А. Выделение и некоторые свойства тимидилаткиназы морского ежа // Биохимия. 1999. Т. 64, Вып. 1. С. 99−105.
  193. Н.А., Немцева Ю. А., Шевченко Л. С., Терентьев Л. Л., Михайлов В. В., Рассказов В. А. Поиск высокоактивных продуцентов тимидин-и уридинкиназ среди морских микроорганизмов // Биотехнология. 2002. № 3. С. 3−12.
  194. А.А., Евсеева Т. И., Щербина Р. Д., Федоров Л.И. О природной очаговости и эпидемиологических особенностях псевдотуберкулеза на147 *
  195. Сахалине и Курильских островах // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1974. № 12. С. 11−17.
  196. Н.Ф., Недашковская Е. П., Долматова JI.C., Сомова-Исачкова JI.M. Токсины Yersinia pseudotuberculosis. Владивосток: ОАО «Примполиграфкомбинат», 2004. 220 С.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!